JP5853695B2 - カダベリンの製造方法 - Google Patents
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Description
(但し、一般式(1)において、m=0〜16)。
使用カラム:CAPCELL PAK C18(資生堂)
移動相:0.1%(w/w)リン酸水溶液:アセトニトリル=4.5:5.5
検出:UV360nm
サンプル前処理:分析サンプル25μlに内標として1,4−ジアミノブタン(0.03M)を25μl、炭酸水素ナトリウム(0.075M)を150μlおよび2,4−ジニトロフルオロベンゼン(0.2M)のエタノール溶液を添加混合し37℃で1時間保温する。上記反応溶液50μlを1mlアセトニトリルに溶解後、10,000rpmで5分間遠心した後の上清10μlをHPLC分析した。
カダベリンの前駆体であるリジンを合成できるコリネバクテリウム・グルタミカムを作製するため、アスパルトキナーゼへの有効変異導入によるリジン生産菌を作製した。Apppl.Microbiol.Biotechnol.,(2002),58,p.217−223に記載の方法により、コリネバクテリウム・グルタミカム AK−1(以下AK-1株と略す)株を作製した。本菌株のアスパルトキナーゼは、リジンおよびスレオニンによるフィードバック阻害が解除されている。そのためリジンを培養により合成できるようになっている。
(1)HOM遺伝子のクローニング
リジン脱炭酸酵素遺伝子を導入する遺伝子座としてホモセリンデヒドロゲナーゼを選択した。HOM遺伝子の、N末端から300アミノ酸領域に該当する遺伝子のクローニングを行った。データベース(GenBank)に登録されているHOM遺伝子(Accession No.BA000036)の塩基配列を参考にオリゴヌクレオチドプライマー(配列番号1および配列番号2)を合成した。コリネバクテリウム・グルタミカムATCC13032から常法に従い調整したゲノムDNAの溶液を増幅鋳型として0.2mlのミクロ遠心チューブに0.2μlづつ取り、各プライマーを20pmol、トリス塩酸緩衝液pH8.0(20mM)、塩化カリウム(2.5mM)、ゼラチン(100μg/ml)、各dNTP(50μM)、LATaqDNAポリメラーゼ(2単位)(宝酒造製)となるように各試薬を加え、全量を50μlとした。DNAの変性条件を94℃、30秒、プライマーのアニーリング条件を55℃、30秒、DNAプライマーの伸長反応条件を72℃、3分の各条件でBioRad社のサーマルサイクラーを用い、30サイクルポリメラーゼ連鎖反応させた(以下PCR法と略す)。尚、本実施例におけるPCR法は特に断らない限り、本条件にて行った。このPCR法により得られた産物を1%アガロースにて電気泳動し、HOM遺伝子を含む約0.9kbのDNA断片をゲルから切り出しジーン・クリーン・キット(BIO101社製)により精製した。この断片を、制限酵素のEcoRIおよびBamHIで消化し、得られた0.9kbのEcoRI−BamHI断片を、予めEcoRIおよびBamHIで消化しておいたpHSG298(宝酒造製)のEcoRI/BamHI間隙にライゲーションキットver.1(宝酒造社製)を用いて挿入し、得られたプラスミドをpHOM1と命名した。
LDCをコリネバクテリウム・グルタミカムで構成的に発現させるためのプロモーターとして、カナマイシン耐性遺伝子のプロモーターを選択し、分泌シグナルとしてTat経路による分泌をする大腸菌のSufIを選択し、LDC遺伝子として大腸菌のcadAを選択した。
AK-1株にプラスミドpTM65を、電気穿孔法[FEMS Microbiology Letters,65,p.299(1989)]により導入し、カナマイシン(25μg/ml)を含むLB(トリプトン(10g/l)(Bacto社製)、酵母エキス(5g/l)(Bacto社製)、塩化ナトリウム(10g/l))寒天培地上で選択した。こうして選択された形質転換体から常法に従いゲノムDNA溶液を調整した。このゲノムDNAを鋳型として、オリゴヌクレオチド(配列番号:1)(配列番号:6)をプライマーセットとして用いたPCR法を行い、得られた産物を1.0%アガロースゲルにて電気泳動したところ、3.5kbの単一のバンドが観察された。このことから、選択された形質転換体が、HOM遺伝子座に、LDC遺伝子が挿入されていることが確認できた。この形質転換体を、コリネバクテリウム・グルタミカムAK-1/pTM65(AK−1/pTM65株と略す)と命名した。
(1)LDC分泌発現カセットの作成
次に、LDCをコリネバクテリウム・グルタミカムで構成的に発現させるためのプロモーターとして、カナマイシン耐性遺伝子のプロモーターを選択し、分泌シグナルとしてSec経路による分泌をするサチライシンのシグナルであるarpEを選択し、LDC遺伝子として大腸菌のcadAを選択した。実施例1と同じく分泌シグナルとしてarpEのアミノ酸配列に対応する塩基配列とLCD遺伝子の融合した、オリゴヌクレオチドプライマー(配列番号11)を合成した。このオリゴヌクレオチドプライマー3’側はLDC遺伝子の5’側と重複する領域を設計している。pCADAを増幅鋳型としてオリゴヌクレオチド(配列番号11、配列番号6)をプライマーセットとしたPCR法により得られた産物を1%アガロースゲル電気泳動し、LDC遺伝子を含む2.2kbのDNA断片をゲルから切り出しジーン・クリーン・キットにより精製した(LDC遺伝子断片2)。
AK-1株にプラスミドpTM66を、電気穿孔法[FEMS Microbiology Letters,65,p.299(1989)]により導入し、カナマイシン(25μg/ml)を含むLB(トリプトン(10g/l)(Bacto社製)、酵母エキス(5g/l)(Bacto社製)、塩化ナトリウム(10g/l))寒天培地上で選択した。こうして選択された形質転換体から常法に従いゲノムDNA溶液を調整した。このゲノムDNAを鋳型として、オリゴヌクレオチド(配列番号1、配列番号6)をプライマーセットとして用いたPCR法を行い、得られた産物を1.0%アガロースゲルにて電気泳動したところ、3.5kbの単一のバンドが観察された。このことから、選択された形質転換体が、HOM遺伝子座に、LDC遺伝子が挿入されていることが確認できた。この形質転換体を、コリネバクテリウム・グルタミカムAK-1/pTM66(AK−1/pTM66株と略す)と命名した。
pKMP1をHindIIIおよびNcoIで消化し、この産物を1.2%アガロースゲル電気泳動し、カナマイシン耐性遺伝子のプロモーター領域を含む0.3kbのDNA断片をゲルから切り出しジーン・クリーン・キットにより精製した。こうして得られたHindIII−NcoI断片を、予めHindIIIおよびNcoIで消化しておいたpCADAのHindIII/NcoI間隙にライゲーションキットver.1を用い挿入し、得られたプラスミドをpTM100と命名した。
動し、LDC発現カセットを含む2.4kbのDNA断片をゲルから切り出しジーン・クリーン・キットにより精製した。こうして得られたSacII断片を、予めSacIIで消化しておいたpHOM1のSacII間隙にライゲーションキットver.1を用い挿入し、得られたプラスミドをpTM101と命名した。
AK-1/pTM65株、AK-1/pTM66株およびAK-1/pTM101株をBY培地(J.Bacteriol.,159,p.306−311(1984)参照)にて培養した後に、遠心分離により微生物と培養上清に分けた。微生物については常法にしたがい破砕し、微生物破砕液を調整した。こうして得られた培養上清および微生物破砕液中のリジン脱炭酸酵素活性を測定した(Biosci.Biotechnol.Biochem.,71,p.2130−2135,(2007)参照)。酵素活性を、L−リジンをカダベリンに1分間に1nmolの変換するとき1Uとし、結果をタンパク質重量当たりの比活性で表1に示す。
AK−1/pTM65株(実施例4)、AK−1/pTM66株(実施例5)、AK−1/pTM101株(比較例2)およびAK−1/pTM101株+20mg精製リジン脱炭酸酵素(特開2004−000114号公報に記載の方法で調整)(比較例3)をそれぞれ培養し、カダベリンの生産性を比較した。
(1)大腸菌のリジン脱炭酸酵素(LDC)遺伝子の削除
大腸菌にはLDC遺伝子としてcadA遺伝子とldcC遺伝子が存在することが知られている。DatsenkoとWannerにより開発された「Red−driven integration」と呼ばれる方法(Proc.Natl.Acad.Sci.USA,2000,vol.97,No.12,p6640−6645)に従い、以下の通り大腸菌W3110株のcadAおよびldcC遺伝子を削除した。「Red−driven integration」法によれば、目的とする遺伝子の一部を合成オリゴヌクレオチドの5’側に、抗生物質耐性遺伝子の一部を3’側にデザインした合成オリゴヌクレオチドをプライマーとして用いて得られたPCR産物を用いて、一段階で遺伝子破壊株を構築することができる。さらに酵母由来のFLPレコンビナーゼにより、遺伝子破壊株に組み込んだ抗生物質耐性遺伝子を除去することができる。
PCRの鋳型として、プラスミドpKD3(Proc.Natl.Acad.Sci.USA,2000,vol.97,No.12,p6640−6645)を使用した。pKD3は、pMW118(タカラバイオ社製)にFLP−レコンビナーゼの認識配列であるFRT(FLP recombinase Recognition Target)と抗生物質耐性遺伝子であるcat遺伝子を挿入したプラスミドであり、FRT−cat−FRTの順で挿入されている。FRTを配列番号75に示す。
大腸菌W3110ΔcadA株におけるldcC遺伝子の削除は、上記(1−1)の手法に則って、ldcC破壊用プライマーとして、配列番号78、79のプライマーを使用して行った。これによって、cadAおよびldcC遺伝子が削除された株を得た。構築した菌株をW3110ΔLDCと命名した。
W3110ΔLDC株を常法により、プラスミドpTM101、pTM65およびpTM66で形質転換を行った。それらの遺伝子組換え大腸菌をそれぞれ、W3110ΔLDC/pTM101株(細胞外に分泌しない株)(比較例4)、W3110ΔLDC/pTM65株(細胞外分泌株:Tat経路利用)(実施例6)およびW3110ΔLDC/pTM66株(細胞外分泌株:Sec経路利用)(実施例7)と命名した。
W3110ΔLDC/pTM101株、W3110ΔLDC/pTM65株およびW3110ΔLDC/pTM66を、カナマイシンを含むLB培地にて培養した後に、遠心分離により微生物と培養上清に分けた。微生物については常法にしたがい破砕し、微生物破砕液を調整した。こうして得られた培養上清および微生物破砕液中のリジン脱炭酸酵素活性を測定した。酵素活性を、L−リジンをカダベリンに1分間に1nmolの変換するとき1Uとし、結果をタンパク質重量当たりの比活性で表4に示す。
W3110ΔLDC/pTM65株(実施例9)、W3110ΔLDC/pTM66株(実施例10)、およびW3110ΔLDC/pTM101株+20m精製リジン脱炭酸酵素(特開2004−000114号公報に記載の方法で調整)(比較例5)をそれぞれ培養し、カダベリンの生産性を比較した。
W3110ΔLDC/pTM65株(実施例11)、W3110ΔLDC/pTM66株(実施例12)、W3110ΔLDC/pTM101株(比較例6)およびW3110ΔLDC/pTM101株+20mg精製リジン脱炭酸酵素(特開2004−000114号公報に記載の方法で調整)(比較例7)によるリジンのカダベリンへの変換能力について比較した。実施例9,10と同様の試験で各微生物を培養し、MS培地(培養培地)にL−リジン塩酸塩を62.5g/L添加する点だけを変更した。50時間後、4℃、8,000rpmで10分間遠心分離することで微生物を除去し、培養上清を回収した。この培養上清中のカダベリンおよびリジンをHPLCにより分析した。本結果を表7に示す。
リジン脱炭酸酵素を細胞外に分泌する微生物(以下、LDC分泌微生物という。)と、微生物表層にリジン脱炭酸酵素が結合して存在している微生物(以下、LDC細胞表層提示微生物という。)として特開2004−298033号公報に記載のJM109/pTM16株をそれぞれ培養した場合のカダベリンの生産性を比較した。
Claims (5)
- リジン脱炭酸酵素を細胞外に分泌する微生物を培養することを特徴とする、カダベリンの製造方法であって、前記微生物が、リジン脱炭酸酵素のアミノ酸配列のN末端側に分泌シグナルペプチドが付加されたタンパク質を細胞内で発現することによりリジン脱炭酸酵素を細胞外に分泌し、前記分泌シグナルペプチドが配列番号13から43のいずれかのアミノ酸配列または配列番号13から43のいずれかのアミノ酸配列に対する配列同一性が85%以上のアミノ酸配列で表されるペプチドである、カダベリンの製造方法。
- 前記微生物の培養のための培地にリジンを添加することを特徴とする、請求項1に記載のカダベリンの製造方法。
- 前記微生物が、核酸配列の5’から3’方向に、該微生物中で機能するプロモーター配列、分泌シグナルペプチドをコードする核酸配列およびリジン脱炭酸酵素をコードする核酸配列を含む遺伝子構築物を有することにより、細胞内でリジン脱炭酸酵素のアミノ酸配列のN末端側に分泌シグナルペプチドが付加されたタンパク質を発現することを特徴とする、請求項1または2に記載のカダベリンの製造方法。
- リジン脱炭酸酵素が大腸菌由来であることを特徴とする、請求項1から3のいずれかに記載のカダベリンの製造方法。
- 前記微生物がコリネ型細菌または大腸菌であることを特徴とする、請求項1から4のいずれかに記載のカダベリンの製造方法。
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