JP3235278B2 - 新規肉質改良剤および肉質改良方法 - Google Patents
新規肉質改良剤および肉質改良方法Info
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- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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- C12Y203/02—Aminoacyltransferases (2.3.2)
- C12Y203/02013—Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase (2.3.2.13), i.e. transglutaminase or factor XIII
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- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/70—Tenderised or flavoured meat pieces; Macerating or marinating solutions specially adapted therefor
- A23L13/72—Tenderised or flavoured meat pieces; Macerating or marinating solutions specially adapted therefor using additives, e.g. by injection of solutions
- A23L13/74—Tenderised or flavoured meat pieces; Macerating or marinating solutions specially adapted therefor using additives, e.g. by injection of solutions using microorganisms or enzymes
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は新規肉質改良剤および肉
質改良方法に関する。更に詳細には、鳥獣肉の中で硬く
てスジの多い品質部位の肉質を改良し、付加価値を向上
させるのに用いられる新規肉質改良剤および肉質改良方
法に関する。
質改良方法に関する。更に詳細には、鳥獣肉の中で硬く
てスジの多い品質部位の肉質を改良し、付加価値を向上
させるのに用いられる新規肉質改良剤および肉質改良方
法に関する。
【０００２】
【従来の技術】牛、豚、鶏等の食肉中には、すじが多い
または硬くてそのままでは喫食しがたい低級部位の肉が
存在する。肉の硬さは筋肉繊維表層を包む硬タンパク
質、主としてコラーゲンやエラスチンが関与しており、
従来機械的な破壊によるスジ切りや挽き肉化の他、パパ
イン、ブロメライン、フィシンなど植物由来のタンパク
分解酵素（プロテアーゼ）が肉の軟化に用いられてき
た。しかしながら、これらの酵素は特殊な立体構造を持
つコラーゲンやエラスチンよりも筋肉タンパク質をより
多く分解するため、軟らかくはなるが弾力がなくなった
り、ぼそつき感や溶けた様なねっとりした食感が生じて
肉の本来有する食感がそこなわれてしまう欠点があっ
た。
または硬くてそのままでは喫食しがたい低級部位の肉が
存在する。肉の硬さは筋肉繊維表層を包む硬タンパク
質、主としてコラーゲンやエラスチンが関与しており、
従来機械的な破壊によるスジ切りや挽き肉化の他、パパ
イン、ブロメライン、フィシンなど植物由来のタンパク
分解酵素（プロテアーゼ）が肉の軟化に用いられてき
た。しかしながら、これらの酵素は特殊な立体構造を持
つコラーゲンやエラスチンよりも筋肉タンパク質をより
多く分解するため、軟らかくはなるが弾力がなくなった
り、ぼそつき感や溶けた様なねっとりした食感が生じて
肉の本来有する食感がそこなわれてしまう欠点があっ
た。
【０００３】さて、プロテアーゼの中で、エラスターゼ
はコラーゲンやエラスチンに対する特異性が高く、硬い
肉の食感改良に有効である（特開平３ー２２４４６５号
広報）が、肉原料中のコラーゲンやエラスチン量のバラ
ツキ等によりエラスターゼ処理を施した肉の品質にバラ
ツキが生じ、場合によっては筋肉タンパク質の分解によ
る食感劣化がおこる点で欠点があった。
はコラーゲンやエラスチンに対する特異性が高く、硬い
肉の食感改良に有効である（特開平３ー２２４４６５号
広報）が、肉原料中のコラーゲンやエラスチン量のバラ
ツキ等によりエラスターゼ処理を施した肉の品質にバラ
ツキが生じ、場合によっては筋肉タンパク質の分解によ
る食感劣化がおこる点で欠点があった。
【０００４】一方、トランスグルタミナーゼ（以下ＴＧ
と略する）はペプチド鎖内にあるグルタミン残基のγ−
カルボキシアミド基のアシル移転反応を触媒する酵素で
ある（特開昭６４−２７４７１参照）。本酵素を用いて
成形肉を製造したり（特開平２−７９９５６）、豆腐を
製造したり（特開平２−６９１５５）する研究は行なわ
れているが、本酵素を用いて肉質を改良する方法は今だ
報告されていない。
と略する）はペプチド鎖内にあるグルタミン残基のγ−
カルボキシアミド基のアシル移転反応を触媒する酵素で
ある（特開昭６４−２７４７１参照）。本酵素を用いて
成形肉を製造したり（特開平２−７９９５６）、豆腐を
製造したり（特開平２−６９１５５）する研究は行なわ
れているが、本酵素を用いて肉質を改良する方法は今だ
報告されていない。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は、すじ
が多く硬いために付加価値の低い低級部位を軟化させる
とともに、弾力低下やぼそつき感、ねっとり感等の食感
劣化を防止し、かつ肉原料のバラツキによる品質バラツ
キや食感劣化を防止する肉質改良剤及び肉質改良方法の
提供にある。
が多く硬いために付加価値の低い低級部位を軟化させる
とともに、弾力低下やぼそつき感、ねっとり感等の食感
劣化を防止し、かつ肉原料のバラツキによる品質バラツ
キや食感劣化を防止する肉質改良剤及び肉質改良方法の
提供にある。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明は前記課題を解決
すべく鋭意研究の結果、トランスグルタミナーゼが鳥獣
肉のタンパク質またはペプチド鎖内のグルタミン残基の
γーカルボキシルアミド基と各種一級アミン間のアシル
転移反応を触媒し、一級アミンがタンパク質中のリジン
残基である場合はε-(γ-Glu)-Lys架橋結合が形成させ
る作用があることに着目することにより、上記課題を解
決し、本発明を完成するにいたらしめた。即ち、本発明
は（１）１種類以上のプロテアーゼ及びトランスグルタ
ミナーゼを含有することを特徴とする肉質改良剤及び
（２）１種類以上のプロテアーゼ及びトランスグルタミ
ナーゼを鳥獣肉に作用させることを特徴とする肉質改良
方法である。以下に本発明を詳細に説明する。
すべく鋭意研究の結果、トランスグルタミナーゼが鳥獣
肉のタンパク質またはペプチド鎖内のグルタミン残基の
γーカルボキシルアミド基と各種一級アミン間のアシル
転移反応を触媒し、一級アミンがタンパク質中のリジン
残基である場合はε-(γ-Glu)-Lys架橋結合が形成させ
る作用があることに着目することにより、上記課題を解
決し、本発明を完成するにいたらしめた。即ち、本発明
は（１）１種類以上のプロテアーゼ及びトランスグルタ
ミナーゼを含有することを特徴とする肉質改良剤及び
（２）１種類以上のプロテアーゼ及びトランスグルタミ
ナーゼを鳥獣肉に作用させることを特徴とする肉質改良
方法である。以下に本発明を詳細に説明する。
【０００７】本発明において原料とされる鳥獣肉の種類
は特に問わないが、通常は、牛、豚、鶏、羊、馬等に由
来する肉を原料にすればよい。また、本発明により、処
理される鳥獣肉は、それらのなかでも通常すじの多い低
級部位あるいは老廃牛、廃鶏などを原料とするのが好ま
しい。
は特に問わないが、通常は、牛、豚、鶏、羊、馬等に由
来する肉を原料にすればよい。また、本発明により、処
理される鳥獣肉は、それらのなかでも通常すじの多い低
級部位あるいは老廃牛、廃鶏などを原料とするのが好ま
しい。
【０００８】次に、本発明に於いて用いられるプロテア
ーゼは特にその種類は限定されない。例えばパパイン、
ブロメライン、フィシン等の植物由来のプロテアーゼ、
コラゲナーゼ、サチライシン、サーモライシン等の微生
物由来のプロテアーゼ、コラゲナーゼ、トリプシン、カ
テプシン等の動物由来のプロテアーゼのいずれを用いて
も構わない。（尚、コラゲナーゼは微生物由来のもの
も、動物由来のものも両方存在する。） また、動物由
来のプロテアーゼを遺伝子組み替え法により生産したも
のを用いてもよい。更に、ペプチド結合鎖の中程から切
断するエンドペプチダーゼを用いてもよいし、またペプ
チド結合鎖の何れか末端からアミノ酸を遊離させるエキ
ソペプチダーゼ等のいずれのプロテアーゼを用いても良
い。
ーゼは特にその種類は限定されない。例えばパパイン、
ブロメライン、フィシン等の植物由来のプロテアーゼ、
コラゲナーゼ、サチライシン、サーモライシン等の微生
物由来のプロテアーゼ、コラゲナーゼ、トリプシン、カ
テプシン等の動物由来のプロテアーゼのいずれを用いて
も構わない。（尚、コラゲナーゼは微生物由来のもの
も、動物由来のものも両方存在する。） また、動物由
来のプロテアーゼを遺伝子組み替え法により生産したも
のを用いてもよい。更に、ペプチド結合鎖の中程から切
断するエンドペプチダーゼを用いてもよいし、またペプ
チド結合鎖の何れか末端からアミノ酸を遊離させるエキ
ソペプチダーゼ等のいずれのプロテアーゼを用いても良
い。
【０００９】本発明は、基質特異性の低い一般のプロテ
アーゼにも適応できる画期的なものであるが、エラスタ
ーゼ及びパパインを例に挙げ、より鮮明に述べる。
アーゼにも適応できる画期的なものであるが、エラスタ
ーゼ及びパパインを例に挙げ、より鮮明に述べる。
【００１０】さて、エラスターゼは動物の膵臓をはじめ
植物、カビ、放線菌、細菌から分離(Morihara, K. et a
l.(1965) J. Biol. Chem. 240, 3295-3304; Mandl,I,et
al.(1960) Arch. Biochem. Biophys. 91, 47-53; Ozak
i,H.et al. (1975) J.Biochem.77, 171-180; Morihara,
K. et al.(1967) Areh. Biochem. Biophys, 120, 68-7
8; Mandl, I.et al.(1962) Proc. soc. Exp. Bio.Med.
109, 923-925)されている。エラスタ−ゼであれば、い
ずれの種類のエラスタ−ゼを用いても良いが、アルカリ
性バチルス属細菌由来のエラスタ−ゼを用いるのが好ま
しい。アルカリ性バチルス属細菌由来のエラスタ−ゼは
山崎らがアルカリ性バチルス属細菌(alkalo-philic Bac
illus sp.)Ya-B株(AJ 12619 FERM P-12261)の培養ろ液
より見いだした(Tsai, Y.C.et al., Biochem.Int.,7,57
7-583(1983))もので、これまでに知られているエラスタ
ーゼに比べて非常に高いエラスチン分解力を有するのが
特徴である。
植物、カビ、放線菌、細菌から分離(Morihara, K. et a
l.(1965) J. Biol. Chem. 240, 3295-3304; Mandl,I,et
al.(1960) Arch. Biochem. Biophys. 91, 47-53; Ozak
i,H.et al. (1975) J.Biochem.77, 171-180; Morihara,
K. et al.(1967) Areh. Biochem. Biophys, 120, 68-7
8; Mandl, I.et al.(1962) Proc. soc. Exp. Bio.Med.
109, 923-925)されている。エラスタ−ゼであれば、い
ずれの種類のエラスタ−ゼを用いても良いが、アルカリ
性バチルス属細菌由来のエラスタ−ゼを用いるのが好ま
しい。アルカリ性バチルス属細菌由来のエラスタ−ゼは
山崎らがアルカリ性バチルス属細菌(alkalo-philic Bac
illus sp.)Ya-B株(AJ 12619 FERM P-12261)の培養ろ液
より見いだした(Tsai, Y.C.et al., Biochem.Int.,7,57
7-583(1983))もので、これまでに知られているエラスタ
ーゼに比べて非常に高いエラスチン分解力を有するのが
特徴である。
【００１１】尚、アルカリ性バチルス属細菌由来のエラ
スタ−ゼは通常の培養法に従って生産すればよい（特開
平03-224365参照）。もちろん、遺伝子組換え法により
生産したものを用いても良い。
スタ−ゼは通常の培養法に従って生産すればよい（特開
平03-224365参照）。もちろん、遺伝子組換え法により
生産したものを用いても良い。
【００１２】エラスターゼの活性の測定方法については
多くの方法が報告されているが、本発明においてはelas
tin-orceinを基質とした比色法(Sachar, L. A. et al.
(1955) Proc. Soc.Exp. Biol. Med. 90 323-326)を用い
た。スクリューキャップの付いたミニ試験管に20mgのel
astin-orcein(E1500, Sigma)を取り、2mlの50mM NaHCO3
−Na2CO3緩衝液(PH 10.5)と適当量の酵素溶液を添加し
て37℃で振動しながら反応させ1時間後1mlの反応停止液
(0.7M リン酸緩衝液、PH 6.0)を添加、遠心分離により
基質を除去して上清の590nmでの吸光度を測定する。活
性の測定は全elastin-orceinの半分を分解できる酵素の
量を10ユニットとして用いた。
多くの方法が報告されているが、本発明においてはelas
tin-orceinを基質とした比色法(Sachar, L. A. et al.
(1955) Proc. Soc.Exp. Biol. Med. 90 323-326)を用い
た。スクリューキャップの付いたミニ試験管に20mgのel
astin-orcein(E1500, Sigma)を取り、2mlの50mM NaHCO3
−Na2CO3緩衝液(PH 10.5)と適当量の酵素溶液を添加し
て37℃で振動しながら反応させ1時間後1mlの反応停止液
(0.7M リン酸緩衝液、PH 6.0)を添加、遠心分離により
基質を除去して上清の590nmでの吸光度を測定する。活
性の測定は全elastin-orceinの半分を分解できる酵素の
量を10ユニットとして用いた。
【００１３】プロテアーゼのうち、パパインの活性の測
定方法については多くの方法が報告されているが、本発
明においてはNa-Benzoyl-L-arginine Ethyl Esterを基
質とした滴定法(E. L. Smith and M. J. Parker (1958)
J. Biol. Chem. 233 1387)を用いた。pH6.2、25℃にお
いて毎分当たり1μmoleの基質を分解できる酵素の量を1
ユニットとした。また、エラスターゼ、パパイン以外の
プロテアーゼについての活性測定法に関しては公知の方
法を実施すれば良い。
定方法については多くの方法が報告されているが、本発
明においてはNa-Benzoyl-L-arginine Ethyl Esterを基
質とした滴定法(E. L. Smith and M. J. Parker (1958)
J. Biol. Chem. 233 1387)を用いた。pH6.2、25℃にお
いて毎分当たり1μmoleの基質を分解できる酵素の量を1
ユニットとした。また、エラスターゼ、パパイン以外の
プロテアーゼについての活性測定法に関しては公知の方
法を実施すれば良い。
【００１４】さて、本発明で用するプロテア−ゼは１種
類でも良いが、複数組み合わせて用いても良い。例え
ば、エラスターゼとパパインの組合せでもよい。
類でも良いが、複数組み合わせて用いても良い。例え
ば、エラスターゼとパパインの組合せでもよい。
【００１５】一方、本発明で使用できるＴＧはトランス
グルタミナ−ゼ活性を有する限り、その起源を特に問わ
ず、例えば、ストレプトベルチシリウム属（Streptover
ticillium属）などに属する微生物由来のもの（詳細は
特開昭64-27471参照）、モルモットなどの哺乳動物由来
のもの（詳細は特公平1-50382参照）、タラなどの魚類
由来のもの（関信夫ら、昭和63年度日本水産学会秋季大
会講演要旨集 167頁参照）、 バイオテクノロジーを利
用して得られるもの（特開昭63-132000参照）なども含
まれる。しかし、この中ではストレプトベルチシリウム
属（Streptoverticillium属）などに属する微生物由来
のもの（詳細は特開昭64-27471参照）が商業規模での生
産を行いやすい点、あるいはカルシウムイオンが存在し
なくても利用できる点で有利である。
グルタミナ−ゼ活性を有する限り、その起源を特に問わ
ず、例えば、ストレプトベルチシリウム属（Streptover
ticillium属）などに属する微生物由来のもの（詳細は
特開昭64-27471参照）、モルモットなどの哺乳動物由来
のもの（詳細は特公平1-50382参照）、タラなどの魚類
由来のもの（関信夫ら、昭和63年度日本水産学会秋季大
会講演要旨集 167頁参照）、 バイオテクノロジーを利
用して得られるもの（特開昭63-132000参照）なども含
まれる。しかし、この中ではストレプトベルチシリウム
属（Streptoverticillium属）などに属する微生物由来
のもの（詳細は特開昭64-27471参照）が商業規模での生
産を行いやすい点、あるいはカルシウムイオンが存在し
なくても利用できる点で有利である。
【００１６】なお、ＴＧの活性測定方法については多く
の報告がだされているが、本発明においては、ハイドロ
キサメート法（特開昭64-27471参照）で測定された酵素
活性単位、すなわち1分間あたりに1μモルのヒドロキサ
ム酸を生成する酵素活性を1ユニットとして定めた。
の報告がだされているが、本発明においては、ハイドロ
キサメート法（特開昭64-27471参照）で測定された酵素
活性単位、すなわち1分間あたりに1μモルのヒドロキサ
ム酸を生成する酵素活性を1ユニットとして定めた。
【００１７】次に、本発明に係る肉質改良方法について
詳述する。鳥獣肉に添加するプロテアーゼおよびＴＧの
状態は粉末でも溶液状でもよい。使用するプロテアーゼ
は１種類でもよいが、複数組み合わせて用いても良い。
また、プロテアーゼとＴＧの添加の順序は特に問わない
が、（１）最初にＴＧを添加し反応させた後、プロテア
ーゼをさらに添加し反応させる方法、（２）最初にプロ
テアーゼを添加し反応させた後、ＴＧをさらに添加し反
応させる方法、（３）プロテアーゼとＴＧを同時に添加
し反応させる方法のいずれでもとることができる。しか
し、本発明の課題である筋肉タンパク質の分解を抑制す
るためには、最初にＴＧを添加する方法あるいはプロテ
アーゼとＴＧを同時に添加する方法がより好ましい。
尚、ＴＧとプロテアーゼを同時に添加する方法を取る場
合には、本発明に係るプロテアーゼ及びＴＧを含有する
ことを特徴とする肉質改良剤を用いるのが作業操作上簡
便な為好ましい。
詳述する。鳥獣肉に添加するプロテアーゼおよびＴＧの
状態は粉末でも溶液状でもよい。使用するプロテアーゼ
は１種類でもよいが、複数組み合わせて用いても良い。
また、プロテアーゼとＴＧの添加の順序は特に問わない
が、（１）最初にＴＧを添加し反応させた後、プロテア
ーゼをさらに添加し反応させる方法、（２）最初にプロ
テアーゼを添加し反応させた後、ＴＧをさらに添加し反
応させる方法、（３）プロテアーゼとＴＧを同時に添加
し反応させる方法のいずれでもとることができる。しか
し、本発明の課題である筋肉タンパク質の分解を抑制す
るためには、最初にＴＧを添加する方法あるいはプロテ
アーゼとＴＧを同時に添加する方法がより好ましい。
尚、ＴＧとプロテアーゼを同時に添加する方法を取る場
合には、本発明に係るプロテアーゼ及びＴＧを含有する
ことを特徴とする肉質改良剤を用いるのが作業操作上簡
便な為好ましい。
【００１８】さて、肉質を改良するに際し、ＴＧの使用
量は、肉に存在する筋肉タンパク質量、処理温度、処理
時間、処理方法などによって異なるため限定することは
できないが、通常肉１ｇあたり0.01〜100ユニット、好
ましくは0.1〜20ユニットである。もちろん、上記添加
量に限定されるものではない。
量は、肉に存在する筋肉タンパク質量、処理温度、処理
時間、処理方法などによって異なるため限定することは
できないが、通常肉１ｇあたり0.01〜100ユニット、好
ましくは0.1〜20ユニットである。もちろん、上記添加
量に限定されるものではない。
【００１９】また、プロテア−ゼの使用量は使用するプ
ロテア−ゼの種類、及び肉に存在する硬質タンパク質
量、処理温度、処理時間、処理方法などにより適宜決定
すればよいが、例えば、アルカリ性バチルス属細菌由来
のエラスターゼの場合、通常肉１ｇあたり0.1〜500ユニ
ット、好ましくは1〜200ユニットであり、パパインの場
合、通常肉１ｇあたり0.001〜1ユニット、好ましくは0.
005〜0.5ユニットである。もちろん、上記添加量に限定
されるものではない。
ロテア−ゼの種類、及び肉に存在する硬質タンパク質
量、処理温度、処理時間、処理方法などにより適宜決定
すればよいが、例えば、アルカリ性バチルス属細菌由来
のエラスターゼの場合、通常肉１ｇあたり0.1〜500ユニ
ット、好ましくは1〜200ユニットであり、パパインの場
合、通常肉１ｇあたり0.001〜1ユニット、好ましくは0.
005〜0.5ユニットである。もちろん、上記添加量に限定
されるものではない。
【００２０】次に、本発明で用いる肉質改良剤について
言及する。本発明で用いる肉質改良剤は当該改良剤１ｇ
当り通常ＴＧを１０−１０００００ユニット、好ましく
は１００−２００００ユニット含有するように調製すれ
ばよい。もちろん、上記範囲は一種の目安であり、これ
に限定するものではない。一方、プロテアーゼの当該肉
質改良剤中の含有量はプロテアーゼの種類により異なる
が、例えば、エラスターゼの場合は当該肉質改良剤１ｇ
当たり通常１００−５０００００ユニット、好ましくは
１０００−２０００００ユニットになるように調製すれ
ばよい。パパインの場合は当該肉質改良剤１ｇ当り通常
１−１０００ユニット、好ましくは５−５００ユニット
になるように調製すればよい。ブロメライン等の他のプ
ロテアーゼについてはその性質に合わせて適宜配合量を
決定すればよい。
言及する。本発明で用いる肉質改良剤は当該改良剤１ｇ
当り通常ＴＧを１０−１０００００ユニット、好ましく
は１００−２００００ユニット含有するように調製すれ
ばよい。もちろん、上記範囲は一種の目安であり、これ
に限定するものではない。一方、プロテアーゼの当該肉
質改良剤中の含有量はプロテアーゼの種類により異なる
が、例えば、エラスターゼの場合は当該肉質改良剤１ｇ
当たり通常１００−５０００００ユニット、好ましくは
１０００−２０００００ユニットになるように調製すれ
ばよい。パパインの場合は当該肉質改良剤１ｇ当り通常
１−１０００ユニット、好ましくは５−５００ユニット
になるように調製すればよい。ブロメライン等の他のプ
ロテアーゼについてはその性質に合わせて適宜配合量を
決定すればよい。
【００２１】本発明の改良剤に、必要に応じて調味料あ
るいはリン酸塩、ｐＨ調整剤、発色剤等を混合すること
も可能である。また、安定化剤、増量剤として、塩化カ
ルシウム、牛血清アルブミン、グリセロール、デキスト
リン、クエン酸ナトリウム等を含有させても良い。本発
明の酵素剤の形態は粉末でも液体でも良い。
るいはリン酸塩、ｐＨ調整剤、発色剤等を混合すること
も可能である。また、安定化剤、増量剤として、塩化カ
ルシウム、牛血清アルブミン、グリセロール、デキスト
リン、クエン酸ナトリウム等を含有させても良い。本発
明の酵素剤の形態は粉末でも液体でも良い。
【００２２】本発明の改良剤の使用量は特に限定されな
いが、通常鳥獣肉１ｇ当り（１）ＴＧを0.01〜100ユニ
ット、好ましくは0.1〜20ユニット、及び（２）プロテ
アーゼがアルカリ性バチルス属細菌由来のエラスターゼ
の場合には当該エラスターゼを0.1〜500ユニット、好ま
しくは1〜200ユニット又はプロテアーゼがパパインの場
合、当該パパインを0.001〜1ユニット、好ましくは0.00
5〜0.5ユニットになるように本発明の改良剤を添加すれ
ばよい。
いが、通常鳥獣肉１ｇ当り（１）ＴＧを0.01〜100ユニ
ット、好ましくは0.1〜20ユニット、及び（２）プロテ
アーゼがアルカリ性バチルス属細菌由来のエラスターゼ
の場合には当該エラスターゼを0.1〜500ユニット、好ま
しくは1〜200ユニット又はプロテアーゼがパパインの場
合、当該パパインを0.001〜1ユニット、好ましくは0.00
5〜0.5ユニットになるように本発明の改良剤を添加すれ
ばよい。
【００２３】本発明の改良剤の使用方法であるが、屠殺
直後から調理するまでの間に本改良剤を肉に振りかける
か、本改良剤を含む溶液に浸漬する、あるいは本改質剤
を含む溶液を肉に注射する方法などを用いることができ
る。
直後から調理するまでの間に本改良剤を肉に振りかける
か、本改良剤を含む溶液に浸漬する、あるいは本改質剤
を含む溶液を肉に注射する方法などを用いることができ
る。
【００２４】本発明の肉質改良剤により同時に肉をＴＧ
とプロテアーゼ処理する場合も、またＴＧとプロテアー
ゼを別々に肉に作用させる場合も熟成をおこなった方が
よい。さて、この熟成方法は、酵素の種類やその使用量
により変動するので、特に限定されるものではないが、
一般的には最初にＴＧを添加する場合には、冷蔵では１
０分〜１４日、室温（約２５℃）では１０分〜２４時間
行えば良い。次いで、プロテアーゼ処理する場合には、
冷蔵では１０分〜１４日、室温（約２５℃）では１０分
〜２４時間行えば良い。プロテアーゼとＴＧを同時に添
加する場合（本発明の肉質改良剤をそのまま添加する場
合に該当する）には、冷蔵では１０分〜１４日、室温
（約２５℃）では１０分〜２４時間行えば良い。尚、熟
成を行なう前に必要によりタンブリングを行なってもよ
い。
とプロテアーゼ処理する場合も、またＴＧとプロテアー
ゼを別々に肉に作用させる場合も熟成をおこなった方が
よい。さて、この熟成方法は、酵素の種類やその使用量
により変動するので、特に限定されるものではないが、
一般的には最初にＴＧを添加する場合には、冷蔵では１
０分〜１４日、室温（約２５℃）では１０分〜２４時間
行えば良い。次いで、プロテアーゼ処理する場合には、
冷蔵では１０分〜１４日、室温（約２５℃）では１０分
〜２４時間行えば良い。プロテアーゼとＴＧを同時に添
加する場合（本発明の肉質改良剤をそのまま添加する場
合に該当する）には、冷蔵では１０分〜１４日、室温
（約２５℃）では１０分〜２４時間行えば良い。尚、熟
成を行なう前に必要によりタンブリングを行なってもよ
い。
【００２５】酵素処理を行った肉は通常の加熱調理を行
うことにより、食することができ、調理方法あるいは調
理条件は問わない。ステーキやソテー、焼き肉として焼
く他、ローストする、煮込む、油で揚げるなどが例示さ
れる。しかしながら、加熱調理過程で酵素が失活するま
での間は酵素反応が速く進行する場合があるので、その
点注意する必要がある。酵素処理を行った肉を加熱した
加工品として流通させることも可能であるし、加熱しな
いで冷蔵あるいは冷凍し、流通させることも可能であ
る。冷蔵で流通させる場合には、酵素反応が進みすぎて
品質が変化しないように温度管理あるいは流通期間の管
理をすることが必要である。
うことにより、食することができ、調理方法あるいは調
理条件は問わない。ステーキやソテー、焼き肉として焼
く他、ローストする、煮込む、油で揚げるなどが例示さ
れる。しかしながら、加熱調理過程で酵素が失活するま
での間は酵素反応が速く進行する場合があるので、その
点注意する必要がある。酵素処理を行った肉を加熱した
加工品として流通させることも可能であるし、加熱しな
いで冷蔵あるいは冷凍し、流通させることも可能であ
る。冷蔵で流通させる場合には、酵素反応が進みすぎて
品質が変化しないように温度管理あるいは流通期間の管
理をすることが必要である。
【００２６】以下、本発明を実施例によりさらに具体的
に説明するが、これらに本発明が限定されることを意図
するものではない。
に説明するが、これらに本発明が限定されることを意図
するものではない。
【００２７】
（実施例１）オーストラリア産輸入牛のもも肉1.5ｋｇ
を500gずつ3のグループに分けて下記に記載する処理を
施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００ｇ重量のス
テーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グリル後、官
能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：アルカリ性バチルス属細菌由来のエラスター
ゼを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり30Uに相当する量
をインジェクション用の針を用いて表面を一定の深さで
突き刺しながら、当該エラスターゼを注入し、タンブリ
ングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一晩放置した。 処理区：ＴＧを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり、2U
に相当する量をインジェクション用針を用いて注入し、
タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一晩放
置した。次いで、上記と同様にエラスターゼを用いた
処理を行った。
を500gずつ3のグループに分けて下記に記載する処理を
施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００ｇ重量のス
テーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グリル後、官
能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：アルカリ性バチルス属細菌由来のエラスター
ゼを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり30Uに相当する量
をインジェクション用の針を用いて表面を一定の深さで
突き刺しながら、当該エラスターゼを注入し、タンブリ
ングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一晩放置した。 処理区：ＴＧを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり、2U
に相当する量をインジェクション用針を用いて注入し、
タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一晩放
置した。次いで、上記と同様にエラスターゼを用いた
処理を行った。
【００２８】官能評価の結果を表１に示す。官能評価の
供試サンプルを専門官能検査員１０名に提示し、評価を
行った。評点は下記の５段階のうちいずれかを選んだ。
表は、１０名の評点の平均値を示した。評点２；強い、
評点１；やや強い、評点０；普通、評点-１；やや弱
い、評点-２；弱い。なお、食感全体の好ましさについ
ては、評点２；好ましい、評点１；やや好ましい、評点
０；普通、評点-１；やや好ましくない、評点-２；好ま
しくないとした。
供試サンプルを専門官能検査員１０名に提示し、評価を
行った。評点は下記の５段階のうちいずれかを選んだ。
表は、１０名の評点の平均値を示した。評点２；強い、
評点１；やや強い、評点０；普通、評点-１；やや弱
い、評点-２；弱い。なお、食感全体の好ましさについ
ては、評点２；好ましい、評点１；やや好ましい、評点
０；普通、評点-１；やや好ましくない、評点-２；好ま
しくないとした。
【００２９】
【表１】
【００３０】（実施例２）オーストラリア産輸入牛の腿
肉1.5ｋｇを500gずつ3のグループに分けて下記に記載す
る処理を施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００ｇ
重量のステーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グリ
ル後、官能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：アルカリ性バチルス属細菌由来のエラスター
ゼを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり30Uに相当する量
をインジェクション用の針を用いて表面を一定の深さで
突き刺しながら、上記エラスターゼを注入し、タンブリ
ングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一晩放置した。 処理区：上記エラスターゼ（肉1g当たり30Uに相当す
る量）およびＴＧ（肉1g当たり2.0Uに相当する量）の混
合物を水道水25mlに溶解し、イジェクション用針を用い
て注入し、タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5
℃で一晩放置した。 以下、実施例１と同様に官能評価を行った。結果を表２
に示す。
肉1.5ｋｇを500gずつ3のグループに分けて下記に記載す
る処理を施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００ｇ
重量のステーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グリ
ル後、官能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：アルカリ性バチルス属細菌由来のエラスター
ゼを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり30Uに相当する量
をインジェクション用の針を用いて表面を一定の深さで
突き刺しながら、上記エラスターゼを注入し、タンブリ
ングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一晩放置した。 処理区：上記エラスターゼ（肉1g当たり30Uに相当す
る量）およびＴＧ（肉1g当たり2.0Uに相当する量）の混
合物を水道水25mlに溶解し、イジェクション用針を用い
て注入し、タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5
℃で一晩放置した。 以下、実施例１と同様に官能評価を行った。結果を表２
に示す。
【００３１】
【表２】
【００３２】（実施例３）オーストラリア産輸入牛のも
も肉1.5ｋｇを500gずつ3のグループに分けて下記に記載
する処理を施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００
ｇ重量のステーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グ
リル後、官能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：パパインを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり
0.09Uに相当する量をインジェクション用の針を用いて
表面を一定の深さで突き刺しながら、エラスターゼを注
入し、タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で
一晩放置した。 処理区：ＴＧを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり、2.
0Uに相当する量をインジェクション用針を用いて注入
し、タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一
晩放置した。次いで、上記と同様にパパインを用いた
処理を行った。 以下、実施例１と同様に官能評価を行った。結果を表３
に示す。
も肉1.5ｋｇを500gずつ3のグループに分けて下記に記載
する処理を施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００
ｇ重量のステーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グ
リル後、官能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：パパインを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり
0.09Uに相当する量をインジェクション用の針を用いて
表面を一定の深さで突き刺しながら、エラスターゼを注
入し、タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で
一晩放置した。 処理区：ＴＧを水道水25mlに溶解し、肉1g当たり、2.
0Uに相当する量をインジェクション用針を用いて注入
し、タンブリングを5℃にて１時間行ったのち、5℃で一
晩放置した。次いで、上記と同様にパパインを用いた
処理を行った。 以下、実施例１と同様に官能評価を行った。結果を表３
に示す。
【００３３】
【表３】
【００３４】（実施例４）オーストラリア産輸入牛のも
も肉1.5ｋｇを500gずつ3のグループに分けて下記に記載
する処理を施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００
ｇ重量のステーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グ
リル後、官能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：１ｇ当たりアルカリ性バチルス属細菌由来の
エラスターゼを６０００ユニット、トリポリリン酸ナト
リウム０．２ｇ、デキストリン０．７ｇを含む肉質改良
剤を水道水25mlに溶解し、肉１ｇ当たり０．００１ｇに
相当する量（肉１ｇ当りエラスターゼ添加量は６ユニッ
トに相当）をインジェクション用の針を用いて表面を一
定の深さで突き刺しながら、注入し、タンブリングを5
℃にて１時間行ったのち5℃で一晩放置した。 処理区：１ｇ当たりＴＧを４０００ユニット、エラス
ターゼを６０００ユニット、トリポリリン酸ナトリウム
０．２ｇ、デキストリン０．７ｇを含む本発明の新規肉
質改良剤を水道水25mlに溶解し、肉１ｇ当たり０．００
１ｇに相当する量（肉１ｇ当りエラスターゼ添加量は６
ユニット、ＴＧの添加量は４ユニットに相当）をインジ
ェクション用の針を用いて表面を一定の深さで突き刺し
ながら、注入し、タンブリングを5℃にて１時間行った
のち、5℃で一晩放置した。 以下、実施例１と同様に官能評価を行った。結果を表４
に示す。
も肉1.5ｋｇを500gずつ3のグループに分けて下記に記載
する処理を施した。そのあと、厚さ1.2ｃｍ、約１００
ｇ重量のステーキ用に切り、２００℃の鉄板で４分間グ
リル後、官能評価の供試サンプルとした。 処理区：無処理 処理区：１ｇ当たりアルカリ性バチルス属細菌由来の
エラスターゼを６０００ユニット、トリポリリン酸ナト
リウム０．２ｇ、デキストリン０．７ｇを含む肉質改良
剤を水道水25mlに溶解し、肉１ｇ当たり０．００１ｇに
相当する量（肉１ｇ当りエラスターゼ添加量は６ユニッ
トに相当）をインジェクション用の針を用いて表面を一
定の深さで突き刺しながら、注入し、タンブリングを5
℃にて１時間行ったのち5℃で一晩放置した。 処理区：１ｇ当たりＴＧを４０００ユニット、エラス
ターゼを６０００ユニット、トリポリリン酸ナトリウム
０．２ｇ、デキストリン０．７ｇを含む本発明の新規肉
質改良剤を水道水25mlに溶解し、肉１ｇ当たり０．００
１ｇに相当する量（肉１ｇ当りエラスターゼ添加量は６
ユニット、ＴＧの添加量は４ユニットに相当）をインジ
ェクション用の針を用いて表面を一定の深さで突き刺し
ながら、注入し、タンブリングを5℃にて１時間行った
のち、5℃で一晩放置した。 以下、実施例１と同様に官能評価を行った。結果を表４
に示す。
【００３５】
【表４】
【００３６】実施例１〜４ともに、プロテアーゼ処理の
みでは軟化とともにぼそぼそ感、ねっとり感が発現し
た。これに対して、ＴＧを併用したものは、軟らかく、
すじっぽさも少なく、同時にぼそぼそ感やねっとり感も
少なく食感のすぐれたものであった。
みでは軟化とともにぼそぼそ感、ねっとり感が発現し
た。これに対して、ＴＧを併用したものは、軟らかく、
すじっぽさも少なく、同時にぼそぼそ感やねっとり感も
少なく食感のすぐれたものであった。
【００３７】
【効果】本発明によれば、鳥獣肉の硬くてすじの多い部
位を原料とした場合、ＴＧとアルカリ性バチルス属細菌
由来のエラスターゼ等のプロテアーゼを併用して処理し
た場合、軟らかくてすじっぽさが少なく、しかもぼそつ
き感やねっとり感をが少ないテクスチヤーのすぐれた肉
および肉加工品を製造することができる。
位を原料とした場合、ＴＧとアルカリ性バチルス属細菌
由来のエラスターゼ等のプロテアーゼを併用して処理し
た場合、軟らかくてすじっぽさが少なく、しかもぼそつ
き感やねっとり感をが少ないテクスチヤーのすぐれた肉
および肉加工品を製造することができる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 特開 昭50−53564（ＪＰ，Ａ) 特開 平３−119981（ＪＰ，Ａ) 特開 平２−69155（ＪＰ，Ａ) 特開 昭64−10949（ＪＰ，Ａ) 特開 平２−255060（ＪＰ，Ａ) 特開 平２−79956（ＪＰ，Ａ) 特開 平２−100651（ＪＰ，Ａ) (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) A23L 1/31 - 1/33 ＪＩＣＳＴファイル（ＪＯＩＳ) ＪＡＦＩＣファイル（ＪＯＩＳ)
Claims (5)
- 【請求項１】1種類以上のプロテアーゼ及びトランスグ
ルタミナーゼを含有することを特徴とする鳥獣肉用肉質
改良剤。 - 【請求項２】プロテアーゼがバチルス属由来のエラスタ
ーゼである請求項1記載の鳥獣肉用肉質改良剤。 - 【請求項３】請求項１又は2記載の鳥獣肉用肉質改良剤
を鳥獣肉に作用させることを特徴とする肉質改良方法。 - 【請求項４】1種類以上のプロテアーゼ及びトランスグ
ルタミナーゼを鳥獣肉に作用させることを特徴とする肉
質改良方法。 - 【請求項５】プロテアーゼがバチルス属由来のエラスタ
ーゼである請求項4記載の肉質改良方法。
Priority Applications (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16445993A JP3235278B2 (ja) | 1993-07-02 | 1993-07-02 | 新規肉質改良剤および肉質改良方法 |
| AU65985/94A AU668310B2 (en) | 1993-07-02 | 1994-06-28 | Meat improving agent comprising proteases and transglutaminase |
| DE69420894T DE69420894T2 (de) | 1993-07-02 | 1994-07-01 | Enzym-Zubereitung zur Verbesserung der Zartheit von Fleisch |
| EP94110277A EP0631733B1 (en) | 1993-07-02 | 1994-07-01 | Enzymic agent for improving the tenderization of meat |
| DK94110277T DK0631733T3 (da) | 1993-07-02 | 1994-07-01 | Enzymatisk middel til forbedring af mørningen af kød |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16445993A JP3235278B2 (ja) | 1993-07-02 | 1993-07-02 | 新規肉質改良剤および肉質改良方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0723740A JPH0723740A (ja) | 1995-01-27 |
| JP3235278B2 true JP3235278B2 (ja) | 2001-12-04 |
Family
ID=15793582
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP16445993A Expired - Lifetime JP3235278B2 (ja) | 1993-07-02 | 1993-07-02 | 新規肉質改良剤および肉質改良方法 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0631733B1 (ja) |
| JP (1) | JP3235278B2 (ja) |
| AU (1) | AU668310B2 (ja) |
| DE (1) | DE69420894T2 (ja) |
| DK (1) | DK0631733T3 (ja) |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK31293D0 (ja) * | 1993-03-19 | 1993-03-19 | Novo Nordisk As | |
| JP3395397B2 (ja) * | 1994-09-05 | 2003-04-14 | 味の素株式会社 | 調味料の製造法 |
| CN103748207A (zh) * | 2011-08-25 | 2014-04-23 | 天野酶株式会社 | 提高泡沫稳定性的组合物及其用途 |
| CN104684418B (zh) * | 2012-09-28 | 2016-09-07 | 玛鲁哈日鲁株式会社 | 软化食品的制造方法 |
| JP6340500B2 (ja) * | 2013-03-25 | 2018-06-13 | ナガセケムテックス株式会社 | 食肉用結着キットおよびそれを用いた食肉製品の製造方法 |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63132000A (ja) | 1986-11-21 | 1988-06-03 | 三菱電機株式会社 | 誘導飛しよう体 |
| JPH0665280B2 (ja) | 1987-03-04 | 1994-08-24 | 味の素株式会社 | タンパクゲル化剤及びそれを用いるタンパクのゲル化方法 |
| JP2705024B2 (ja) * | 1987-07-02 | 1998-01-26 | マルハ株式会社 | 食品の製造法 |
| JPS6450382A (en) | 1987-08-20 | 1989-02-27 | Hitachi Heating Appl | Plane-form heating body |
| JPH0655116B2 (ja) * | 1988-06-02 | 1994-07-27 | 味の素株式会社 | 成形肉の製造方法 |
| JP2536086B2 (ja) | 1988-09-02 | 1996-09-18 | 味の素株式会社 | 長期常温保存可能な豆腐の製造法 |
| JPH03224465A (ja) | 1989-12-05 | 1991-10-03 | Ajinomoto Co Inc | 肉質改良剤 |
| JPH03224365A (ja) | 1990-01-30 | 1991-10-03 | Canon Inc | 電子スチルカメラ |
| GB2246501B (en) * | 1990-07-30 | 1994-06-01 | British Beef Co Ltd | Method of pre-tenderising meat |
-
1993
- 1993-07-02 JP JP16445993A patent/JP3235278B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1994
- 1994-06-28 AU AU65985/94A patent/AU668310B2/en not_active Expired
- 1994-07-01 DK DK94110277T patent/DK0631733T3/da active
- 1994-07-01 EP EP94110277A patent/EP0631733B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1994-07-01 DE DE69420894T patent/DE69420894T2/de not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0723740A (ja) | 1995-01-27 |
| AU668310B2 (en) | 1996-04-26 |
| AU6598594A (en) | 1995-01-12 |
| DE69420894T2 (de) | 2000-05-11 |
| DK0631733T3 (da) | 1999-12-20 |
| DE69420894D1 (de) | 1999-11-04 |
| EP0631733B1 (en) | 1999-09-29 |
| EP0631733A1 (en) | 1995-01-04 |
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