JP2019134700A5 - - Google Patents
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Description
目的物質が塩の形態を取り得る化合物である場合、目的物質は、フリー体、塩、またはそれらの混合物として得られてよい。すなわち、「目的物質」とは、特記しない限り、フリー体の目的物質、もしくはその塩、またはそれらの混合物を意味してよい。塩としては、例えば、硫酸塩、塩酸塩、炭酸塩、アンモニウム塩、ナトリウム塩、カリウム塩が挙げられる。目的物質の塩としては、１種の塩を用いてもよく、２種またはそれ以上の塩を組み合わせて用いてもよい。
結果を表１に示す。Ep2_0055ΔsdaA purH(S37F)/pVK9::PcspB-omt312+pVS7::Plac-metK株では、Ep2_0055ΔsdaA purH(S37F)/pVK9::PcspB-omt312+pVS7株と比較して、培地中の
バニリン酸濃度が1.04倍に増加した。また、Ep2_0055ΔsdaA purH(S37F)/pVK9::PcspB-omt312+pVS7::Plac-metK株では、Ep2_0055ΔsdaA purH(S37F)/pVK9::PcspB-omt312+pVS7株
と比較して、OD当たりのバニリン酸の生産性が1.03倍に増加した。
バニリン酸濃度が1.04倍に増加した。また、Ep2_0055ΔsdaA purH(S37F)/pVK9::PcspB-omt312+pVS7::Plac-metK株では、Ep2_0055ΔsdaA purH(S37F)/pVK9::PcspB-omt312+pVS7株
と比較して、OD当たりのバニリン酸の生産性が1.03倍に増加した。
Claims (26)
- 目的物質の製造方法であって、
目的物質を生産する能力を有する微生物を利用して目的物質を製造すること
を含み、
前記微生物が、コリネ型細菌であり、
前記微生物が、Ｓ－アデノシルメチオニンサイクル酵素の活性が非改変株と比較して増大するように改変されており、
前記Ｓ－アデノシルメチオニンサイクル酵素が、メチオニンアデノシルトランスフェラーゼおよび５，１０－メチレンテトラヒドロ葉酸レダクターゼの組み合わせであるか、メチオニンアデノシルトランスフェラーゼ、メチオニンシンターゼ、および５，１０－メチレンテトラヒドロ葉酸レダクターゼの組み合わせであり、
前記目的物質が、バニリン酸であり、
前記製造が、下記（１）または（２）を含む、方法：
（１）炭素源を含有する培地で前記微生物を培養し、前記目的物質を該培地中に生成蓄積させること；
（２）下記（２－１）または（２－２）により前記目的物質の前駆体を該目的物質に変換すること；
（２－１）炭素源と前記前駆体を含有する培地で前記微生物を培養し、前記目的物質を該培地中に生成蓄積させること；
（２－２）前記微生物の菌体を反応液中の前記前駆体に作用させ、前記目的物質を該反応液中に生成蓄積させること。 - 前記菌体が、前記微生物の培養液に含まれる菌体、該培養液から回収された菌体、該培養液の処理物に含まれる菌体、該回収された菌体の処理物に含まれる菌体、またはそれらの組み合わせである、請求項１に記載の方法。
- 前記前駆体が、プロトカテク酸である、請求項１または２に記載の方法。
- さらに、前記目的物質を回収することを含む、請求項１～３のいずれか１項に記載の方法。
- 前記メチオニンアデノシルトランスフェラーゼがmetK遺伝子にコードされ、前記メチオニンシンターゼがmetH遺伝子および／またはmetE遺伝子にコードされ、前記５，１０－メチレンテトラヒドロ葉酸レダクターゼがmetF遺伝子にコードされる、請求項１～４のいずれか１項に記載の方法。
- 請求項５に記載の方法であって、
前記metK遺伝子が、下記からなる群より選択されるタンパク質をコードし：
（１ａ）配列番号１６２に示すアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１ｂ）配列番号１６２に示すアミノ酸配列において、１～１０個のアミノ酸残基の置換、欠失、挿入、および／または付加を含むアミノ酸配列を含み、且つ、メチオニンアデノシルトランスフェラーゼ活性を有するタンパク質；および
（１ｃ）配列番号１６２に示すアミノ酸配列に対して９０％以上の同一性を有するアミノ酸配列を含み、且つ、メチオニンアデノシルトランスフェラーゼ活性を有するタンパク質；
前記metH遺伝子が、下記からなる群より選択されるタンパク質をコードし：
（２ａ）配列番号１６８または１７０に示すアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２ｂ）配列番号１６８または１７０に示すアミノ酸配列において、１～１０個のアミノ酸残基の置換、欠失、挿入、および／または付加を含むアミノ酸配列を含み、且つ、メチオニンシンターゼ活性を有するタンパク質；および
（２ｃ）配列番号１６８または１７０に示すアミノ酸配列に対して９０％以上の同一性を有するアミノ酸配列を含み、且つ、メチオニンシンターゼ活性を有するタンパク質；
前記metE遺伝子が、下記からなる群より選択されるタンパク質をコードし：
（３ａ）配列番号１６６に示すアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３ｂ）配列番号１６６に示すアミノ酸配列において、１～１０個のアミノ酸残基の置換、欠失、挿入、および／または付加を含むアミノ酸配列を含み、且つ、メチオニンシンターゼ活性を有するタンパク質；および
（３ｃ）配列番号１６６に示すアミノ酸配列に対して９０％以上の同一性を有するアミノ酸配列を含み、且つ、メチオニンシンターゼ活性を有するタンパク質；
前記metF遺伝子が、下記からなる群より選択されるタンパク質をコードする、方法：
（４ａ）配列番号１７２、１７４、または１８４に示すアミノ酸配列を含むタンパク質；（４ｂ）配列番号１７２、１７４、または１８４に示すアミノ酸配列において、１～１０個のアミノ酸残基の置換、欠失、挿入、および／または付加を含むアミノ酸配列を含み、且つ、５，１０－メチレンテトラヒドロ葉酸レダクターゼ活性を有するタンパク質；および
（４ｃ）配列番号１７２、１７４、または１８４に示すアミノ酸配列に対して９０％以上の同一性を有するアミノ酸配列を含み、且つ、５，１０－メチレンテトラヒドロ葉酸レダクターゼ活性を有するタンパク質。 - 前記Ｓ－アデノシルメチオニンサイクル酵素の活性が、該Ｓ－アデノシルメチオニンサイクル酵素をコードする遺伝子の発現を増大させることにより増大した、請求項１～６のいずれか１項に記載の方法。
- 前記Ｓ－アデノシルメチオニンサイクル酵素をコードする遺伝子の発現が、該遺伝子のコピー数を増大させること、および／または該遺伝子の発現調節配列を改変することによって増大した、請求項７に記載の方法。
- 前記微生物が、コリネバクテリウム（Corynebacterium）属細菌である、請求項１～８
のいずれか１項に記載の方法。 - 前記微生物が、コリネバクテリウム・グルタミカム（Corynebacterium glutamicum）で
ある、請求項９に記載の方法。 - 前記微生物が、さらに、前記目的物質の生合成に関与する酵素の活性が非改変株と比較して増大するように改変されている、請求項１～１０のいずれか１項に記載の方法。
- 前記目的物質の生合成に関与する酵素が、３－デオキシ－Ｄ－アラビノ－ヘプツロソン酸－７－リン酸シンターゼ、３－デヒドロキナ酸シンターゼ、３－デヒドロキナ酸デヒドラターゼ、３－デヒドロシキミ酸デヒドラターゼ、Ｏ－メチルトランスフェラーゼ、芳香族アルデヒドオキシドレダクターゼ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項１１に記載の方法。
- 前記微生物が、さらに、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの活性が非改変株と比較して増大するように改変されている、請求項１～１２のいずれか１項に記載の方法。
- 前記微生物が、さらに、前記目的物質以外の物質の副生に関与する酵素の活性が非改変株と比較して低下するように改変されている、請求項１～１３のいずれか１項に記載の方法。
- 前記目的物質以外の物質の副生に関与する酵素が、バニリン酸デメチラーゼ、プロトカテク酸３，４－ジオキシゲナーゼ、アルコールデヒドロゲナーゼ、シキミ酸デヒドロゲナーゼ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項１４に記載の方法。
- 前記微生物が、さらに、Ｌ－システイン生合成酵素の活性が非改変株と比較して増大するように改変されている、請求項１～１５のいずれか１項に記載の方法。
- 前記Ｌ－システイン生合成酵素が、cysI遺伝子、cysX遺伝子、cysH遺伝子、cysD遺伝子、cysN遺伝子、cysY遺伝子、cysZ遺伝子、fpr2遺伝子、およびそれらの組み合わせにコードされるタンパク質からなる群より選択される、請求項１６記載の方法。
- 前記Ｌ－システイン生合成酵素の活性が、cysR遺伝子にコードされるタンパク質の活性を増大させることにより、増大した、請求項１６または１７に記載の方法。
- 前記微生物が、さらに、NCgl2048遺伝子にコードされるタンパク質の活性が非改変株と比較して低下するように改変されている、請求項１～１８のいずれか１項に記載の方法。
- 前記微生物が、さらに、エノラーゼの活性が非改変株と比較して低下するように改変されている、請求項１～１９のいずれか１項に記載の方法。
- 前記微生物が、さらに、Ｌ－セリンデアミナーゼの活性が非改変株と比較して低下するように改変されている、請求項１～２０のいずれか１項に記載の方法。
- 前記微生物が、さらに、AICARホルミルトランスフェラーゼ／IMPシクロヒドロラーゼの活性が非改変株と比較して低下するように、且つ／又は、AICARホルミルトランスフェラ
ーゼ／IMPシクロヒドロラーゼをコードする遺伝子が前記微生物の目的物質を生産する能
力を向上させる変異を有するように改変されている、請求項１～２１のいずれか１項に記載の方法。 - AICARホルミルトランスフェラーゼ／IMPシクロヒドロラーゼの活性が、AICARホルミル
トランスフェラーゼ／IMPシクロヒドロラーゼをコードする遺伝子を、前記微生物の目的
物質を生産する能力を向上させる変異を有するように改変することによって低下した、請
求項２２に記載の方法。 - 前記微生物の目的物質を生産する能力を向上させる変異が、コードされるAICARホルミ
ルトランスフェラーゼ／IMPシクロヒドロラーゼの37位のセリン残基に相当するアミノ酸
残基が他のアミノ酸残基に置換される変異である、請求項２２または２３に記載の方法。 - 前記他のアミノ酸残基が、フェニルアラニン残基である、請求項２４に記載の方法。
- バニリンの製造方法であって、
請求項１～２５のいずれか１項に記載の方法によりバニリン酸を製造すること；および
前記バニリン酸をバニリンに変換すること
を含む、方法。
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| JPS57183799A (en) | 1981-04-17 | 1982-11-12 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | Novel plasmid |
| JPS5835197A (ja) | 1981-08-26 | 1983-03-01 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | プラスミドｐｃｇ２ |
| JPS58192900A (ja) | 1982-05-04 | 1983-11-10 | Ajinomoto Co Inc | 複合プラスミド |
| JPH01191686A (ja) | 1988-01-26 | 1989-08-01 | Mitsubishi Petrochem Co Ltd | 複合プラスミド |
| FR2627508B1 (fr) | 1988-02-22 | 1990-10-05 | Eurolysine | Procede pour l'integration d'un gene choisi sur le chromosome d'une bacterie et bacterie obtenue par ledit procede |
| US5185262A (en) | 1988-07-27 | 1993-02-09 | Mitsubishi Petrochemical Co., Ltd. | DNA fragment containing gene which encodes the function of stabilizing plasmid in host microorganism |
| JP2678995B2 (ja) | 1988-09-08 | 1997-11-19 | 三菱化学株式会社 | トリプトフアンシンターゼの製造法 |
| JPH02207791A (ja) | 1989-02-07 | 1990-08-17 | Ajinomoto Co Inc | 微生物の形質転換法 |
| JP2973446B2 (ja) | 1990-01-11 | 1999-11-08 | 三菱化学株式会社 | 新規プラスミドベクター |
| JPH07108228B2 (ja) | 1990-10-15 | 1995-11-22 | 味の素株式会社 | 温度感受性プラスミド |
| US5128253A (en) | 1991-05-31 | 1992-07-07 | Kraft General Foods, Inc. | Bioconversion process for the production of vanillin |
| JPH05244941A (ja) | 1992-03-03 | 1993-09-24 | Toyo Ink Mfg Co Ltd | Ｎａｄｈ依存性パラヒドロキシ安息香酸ヒドロキシラーゼ及びその製造方法 |
| US5272073A (en) | 1992-06-30 | 1993-12-21 | Purdue Research Foundation | Biocatalytic synthesis of catechol from glucose |
| JPH0775589A (ja) | 1993-09-08 | 1995-03-20 | Kawasaki Steel Corp | プロトカテキュ酸の製造方法 |
| ATE256749T1 (de) | 1995-01-23 | 2004-01-15 | Novozymes As | Dna-integration durch transposition |
| JPH0970291A (ja) | 1995-06-30 | 1997-03-18 | Ajinomoto Co Inc | 人工トランスポゾンを用いた遺伝子増幅方法 |
| JP4168463B2 (ja) | 1996-12-05 | 2008-10-22 | 味の素株式会社 | Ｌ−リジンの製造法 |
| AU756507B2 (en) | 1998-03-18 | 2003-01-16 | Ajinomoto Co., Inc. | L-glutamic acid-producing bacterium and method for producing L-glutamic acid |
| WO2000017319A2 (en) | 1998-09-18 | 2000-03-30 | Board Of Trustees Operating Michigan State University | Synthesis of vanillin from a carbon source |
| CN1170938C (zh) | 1998-09-25 | 2004-10-13 | 味之素株式会社 | 构建产生氨基酸的细菌的方法及通过发酵该经构建的产生氨基酸的细菌以制备氨基酸的方法 |
| JP2000262288A (ja) | 1999-03-16 | 2000-09-26 | Ajinomoto Co Inc | コリネ型細菌の温度感受性プラスミド |
| DE10239308A1 (de) | 2002-08-27 | 2004-03-11 | Basf Ag | Verfahren zur fermentativen Herstellung von schwefelhaltigen Feinchemikalien |
| EP2388333A3 (en) | 2003-06-19 | 2012-04-04 | Evolva SA | A method of producing a low molecular weight organic compound in a cell |
| JP4665451B2 (ja) | 2003-07-29 | 2011-04-06 | 味の素株式会社 | Ｌ−リジンまたはｌ−スレオニンの製造法 |
| WO2006138689A2 (en) | 2005-06-17 | 2006-12-28 | Microbia, Inc. | Improved amino acid and metabolite biosynthesis |
| JP2009501550A (ja) | 2005-07-18 | 2009-01-22 | ビーエーエスエフ ソシエタス・ヨーロピア | メチオニン生産組換え微生物 |
| JP4882063B2 (ja) | 2005-10-12 | 2012-02-22 | 国立大学法人東京農工大学 | テレフタル酸の代謝に関与する新規遺伝子 |
| BRPI0617491B1 (pt) | 2005-10-18 | 2021-04-27 | Ajinomoto Co., Inc | Processo para produção de ácido succínico |
| RU2418069C2 (ru) | 2006-09-29 | 2011-05-10 | Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) | Способ конструирования рекомбинантных бактерий, принадлежащих к роду pantoea, и способ продукции l-аминокислот с использованием бактерий, принадлежащих к роду pantoea |
| US10208293B2 (en) * | 2011-08-08 | 2019-02-19 | International Flavors & Fragrances Inc. | Compositions and methods for the biosynthesis of vanillan or vanillin beta-D-glucoside |
| EP2778228B1 (en) | 2011-11-11 | 2017-05-17 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing 2-ketoglutaric acid and derivatives thereof by using a bacterium from the genus pantoea or the genus corynebacterium |
| JP6594205B2 (ja) | 2012-11-05 | 2019-10-23 | エヴォルヴァ エスアー． | バニリンシンターゼ |
| KR102116734B1 (ko) | 2012-12-21 | 2020-05-29 | 핑후아 리오우 | 대사 공학을 통한 에르고티오네인 생성 |
| WO2014106189A2 (en) | 2012-12-31 | 2014-07-03 | Conagen Inc. | Methods of making vanillin via microbial fermentation utilizing ferulic acid provided by a modified caffeic acid 3-o-methyltransferase |
| US20160230200A1 (en) * | 2013-09-05 | 2016-08-11 | Danmarks Tekniske Universitet | Microorganisms for efficient production of melatonin and related compounds |
| EP3368695A2 (en) | 2015-10-27 | 2018-09-05 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing aldehyde |
| US11680279B2 (en) * | 2017-11-29 | 2023-06-20 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing objective substance |
-
2018
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