JP2012504420A - ペルヒドロラーゼの安定化 - Google Patents
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Abstract
Description
本出願は、それらのそれぞれが全体を本明細書に参照により援用される、それぞれ2008年10月3日出願の、米国仮特許出願第61/102,505号明細書、同第61/102,512号明細書、同第61/102,514号明細書、同第61/102,520号明細書、同第61/102,531号明細書、および同第61/102,539号明細書の優先権を主張するものである。
(a)CE−7酵素として構造上分類され、ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素、少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤、および任意選択的に少なくとも1つの界面活性剤を含む水性調合物を提供する工程と;
(b)(a)の水性調合物を噴霧乾燥して、カルボン酸エステルおよび酵素粉末からなる調合物中に存在するときに前記少なくとも1つの酵素のペルヒドロリシス活性を実質的に保持する前記酵素粉末を製造する工程と
を含む方法が提供される。
(a)CE−7酵素として構造上分類され、ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素、少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤、および任意選択的に少なくとも1つの界面活性剤を含む水性調合物を提供する工程と;
(b)(a)の水性調合物を噴霧乾燥して酵素粉末を製造する工程と;
(c)(b)の酵素粉末を、カルボン酸エステルおよび過酸素源を含む水溶液と組み合わせる工程と
を含む消毒調合物の製造方法についてである。
(a)(1)(i)上に議論された酵素粉末;および
(ii)カルボン酸エステル
を含む調合物と;
(2)過酸素源と
を含む、反応成分一式を提供する工程と;
(b)前記反応成分を好適な水性反応条件下に組み合わせ、それによってペルオキシカルボン酸が生成する工程と;
を含むカルボン酸エステルからのペルオキシカルボン酸の生成方法についてである。
(a)(1)(i)上に議論された酵素粉末;および
(ii)カルボン酸エステル
を含む調合物;ならびに
(2)過酸素源
を含む、反応成分一式を提供する工程と;
(b)前記反応成分を好適な水性反応条件下に組み合わせ、それによってペルオキシカルボン酸生成物が形成される工程と;
(c)任意選択的に前記ペルオキシカルボン酸生成物を希釈する工程と;
(d)前記硬表面または無生物物体を工程(b)または工程(c)で生成したペルオキシカルボン酸と接触させ、それによって前記表面または前記無生物物体が消毒される工程と
を含む方法についてである。
(a)(1)(i)上に議論された酵素粉末;および
(ii)カルボン酸エステル
を含む調合物と;
(2)過酸素源と
を含む、反応成分一式を提供する工程と;
(b)前記反応成分を好適な水性反応条件下に組み合わせ、それによってペルオキシカルボン酸生成物が形成される工程と;
(c)任意選択的に前記ペルオキシカルボン酸生成物を希釈する工程と;
(d)前記衣料品もしくは織物を工程(b)または工程(c)で生成したペルオキシカルボン酸と接触させる工程と
を含み、
ここで、前記衣料品もしくは織物が防汚され、脱臭され、消毒され、漂白されるか、殺菌されるかまたはそれらの組み合わせである方法についてである。
以下の配列は、37C.F.R.§§1.821−1.825(「Requirements for Patent Applications Containing Nucleotide Sequences and/or Amino Acid Sequence Disclosures−the Sequence Rules」)に従っており、World Intellectual Property Organization(WIPO)Standard ST.25(1998)およびEuropean Patent Convention(EPC)およびPatent Cooperation Treaty(PCT)Rules 5.2 and 49.5(a−bis)の配列表規定、ならびにAdministrative InstructionsのSection 208およびAnnex Cと一致している。ヌクレオチドおよびアミノ酸配列データについて用いられる記号およびフォーマットは、37C.F.R.§1.822に記述されている規則に従う。
(a)構造
[X]mR5
(式中、
Xは、式R6C(O)Oのエステル基であり;
R6は、ヒドロキシル基またはC1〜C4アルコキシ基で任意選択的に置換された、C1〜C7の線状、分岐または環式ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6は、R6がC2〜C7である場合には1つ以上のエーテル結合を任意選択的に含み;
R5は、ヒドロキシル基で任意選択的に置換されたC1〜C6の線状、分岐または環式ヒドロカルビル部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個別に、1つ以下のヒドロキシル基または1つ以下のエステル基を含み、かつ、R5は1つ以上のエーテル結合を任意選択的に含み;
mは、1からR5中の炭素原子の数までである)
を有する1つ以上のエステルであって、
25℃で少なくとも5ppmの水への溶解度を有するエステル;または
(b)構造
を有する1つ以上のグリセリド;または
(c)式
1つ以上のエステル;または
(d)1つ以上のアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、もしくはアセチル化多糖類;または
(e)(a)〜(d)の任意の組み合わせ
を意味する。
a)i)本明細書に開示されるような酵素粉末、および
ii)カルボン酸エステル
を含む第1成分であって、無機または有機緩衝剤、腐食防止剤、湿潤剤、およびそれらの組み合わせからなる群から選択されるさらなる原料を任意選択的に含む第1成分と;
b)過酸素源および水を含む第2成分であって、過酸化水素安定剤を任意選択的に含む第2成分と
を含む多成分調合物が提供される。
Culture Collection(ATCC)に預託されたクロストリジウム・サーモセラム(Clostridium thermocellum)の菌株を意味する。C.サーモセラム(C.thermocellum)ATCC(登録商標)27405TMからのペルヒドロラーゼ活性を有する酵素のアミノ酸配列は、配列番号5として提供される。
1.小さな脂肪族の、非極性または僅かに極性の残基:Ala、Ser、Thr(Pro、Gly);
2.極性の、負に帯電した残基およびそれらのアミド:Asp、Asn、Glu、Gln;
3.極性の、正に帯電した残基:His、Arg、Lys;
4.大きな脂肪族の、非極性残基:Met、Leu、Ile、Val(Cys);ならびに
5.大きな芳香族残基:Phe、Tyr、およびTrp。
a)Arg118−Gly119−Gln120;
b)Gly179−Xaa180−Ser181−Gln182−Gly183;および
c)His298−Glu299。
Leu267−Xaa268−Asp269
と定義される第4の保存モチーフが含まれる。
一態様は、CE−7酵素として構造上分類され、ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素、少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤、および任意選択的に少なくとも1つの界面活性剤の噴霧調合物を含む酵素粉末についてである。幾つかの実施形態では、少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の質量平均分子量を有する。
本発明の一態様では、ペルヒドロリシス活性を有する酵素触媒の存在下に、1つ以上のカルボン酸エステルを、過酸素源(過酸化水素、過ホウ酸ナトリウムまたは過炭酸ナトリウム)と反応させることによって過酸を含む水性調合物を生成するための方法が提供される。一実施形態では、酵素触媒は、ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素であって、CE−7炭水化物エステラーゼ族(CE−7;Coutinho,P.M.,Henrissat,B.、上記を参照)のメンバーとして構造上分類される酵素を含む。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、セファロスポリンCデアセチラーゼとして構造上分類される。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、アセチルキシランエステラーゼとして構造上分類される。
a)アミノ酸残基118〜120としてのRGQモチーフ;
b)アミノ酸残基179〜183でのGXSQGモチーフ;および
c)CLUSTALWを用いて基準配列の配列番号1に整列させられるときにアミノ酸残基298〜299としてのHEモチーフ
を含むシグネチャーモチーフとを有する酵素を含む。
[X]mR5
(式中、X=式R6C(O)Oのエステル基であり;
R6=ヒドロキシル基またはC1〜C4アルコキシ基で任意選択的に置換された、C1〜C7の線状、分岐または環式ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6は、R6=C2〜C7については1つ以上のエーテル結合を任意選択的に含み;
R5=ヒドロキシル基で任意選択的に置換されたC1〜C6の線状、分岐、または環式ヒドロカルビル部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個別に、1つ以下のヒドロキシル基または1つ以下のエステル基を含み、R5は1つ以上のエーテル結合を任意選択的に含み;
m=1からR5中の炭素原子の数までである)
によって提供されるエステルであって、
25℃で少なくとも5ppmの水への溶解度を有するエステルが含まれてもよい。
のエステルが含まれてもよい。
のグリセリドが含まれてもよい。
セファロスポリンCデアセチラーゼ(E.C.3.1.1.41;系統名セファロスポリンCアセチルヒドロラーゼ;CAH)は、セファロスポリンC、7−アミノセファロスポラン酸、および7−(チオフェン−2−アセトアミド)セファロスポラン酸などのセファロスポリン上に結合したアセチルエステルを加水分解する能力を有する酵素である。Abbott,B.and Fukuda,D.,Appl.Microbiol.30(3):413−419(1975))。CAHは、炭水化物エステラーゼ族7と言われる構造上関連したより大きい族の酵素に属する(「CE−7」;Coutinho,P.M.,Henrissat,B.、上記を参照)。
滴定、高性能液体クロマトグラフィー(HPLC)、ガスクロマトグラフィー(GC)、質量分析法(MS)、キャピラリー電気泳動法(CE)、U.Karst et al.によって記載されている分析手順(Anal.Chem.、69(17):3623−3627(1997))、および本実施例に記載されるような2,2’−アジノ−ビス(3−エチルベンゾチアゾリン)−6−スルホネート(ABTS)アッセイ(S.Minning,et al.、Analytica Chimica Acta 378:293−298(1999)および国際公開第2004/058961 A1号パンフレット)を含むが、それらに限定されない様々な分析方法を、反応剤および生成物を分析するために本方法に用いることができる。
J.Gabrielson、et al.によって記載されている方法(J.Microbiol.Methods 50:63−73(2002))を、過酸の、または過酸化水素および酵素基質の最低殺生濃度(MBC)の測定のために用いることができる。このアッセイ方法は、XTT還元阻害に基づいており、ここで、XTT((2,3−ビス[2−メトキシ−4−ニトロ−5−スルホフェニル]−5−[(フェニルアミノ)カルボニル]−2H−テトラゾリウム、分子内塩、モノナトリウム塩)は、490nmまたは450nmで測定される光学密度(OD)の変化によって微生物呼吸活性を示すレドックス染料である。しかしながら、生存プレートカウント、直接顕微鏡カウント、乾燥質量、濁度測定、吸光度、およびバイオルミネセンス(例えば、Brock,Semour S.,Disinfection,Sterilization,and Preservation,5th edition,Lippincott Williams & Wilkins,Philadelphia,PA,USA;2001を参照されたい)を含むが、それらに限定されない、消毒剤および防腐剤の活性を試験するために利用可能な様々な他の方法がある。
本方法に従って生成した酵素触媒発生ペルオキシカルボン酸は、医療機器(例えば、内視鏡)、織物(例えば、衣服、カーペット)、食品調理表面、食品貯蔵および食品包装設備、食品の包装のために使用される材料、鶏孵化場および養鶏設備、動物囲い地、ならびに微生物および/または殺ウィルス活性を有する使用済みプロセス廃水の除染などの、生物学的汚染物質の濃度の低減のための様々な硬表面/無生物物体用途に使用することができる。酵素発生ペルオキシカルボン酸は、殺生物活性をさらに提供するためにプリオン(例えば、ある種のプロテアーゼ)を不活性化するように設計された調合物に使用されてもよい。好ましい態様では、本ペルオキシカルボン酸組成物は特に、オートクレーブ処理できない医療機器および食品包装設備用の消毒剤として有用である。本ペルオキシカルボン酸含有調合物はGRASまたは食品グレード成分(酵素、酵素基質、過酸化水素、および緩衝剤)を使用して調製できるので、本酵素発生ペルオキシカルボン酸はまた、動物死骸、肉、果物および野菜の除染のために、または調理食品の除染のために使用されてもよい。本酵素発生ペルオキシカルボン酸は、その最終形態が粉末、液体、ゲル、フィルム、固体またはエアゾールである製品へ組み込まれてもよい。本酵素発生ペルオキシカルボン酸は、有効な除染を依然として提供する濃度に希釈されてもよい。
インスタント配列の遺伝子および遺伝子生成物は、異種宿主細胞で、特に微生物宿主の細胞で生産されてもよい。インスタント遺伝子および核酸分子の発現のための好ましい異種宿主細胞は、真菌類またはバクテリア族内に見いだすことができ、かつ、広範囲の温度、pH値、および溶媒耐性にわたって増殖する微生物宿主である。例えば、バクテリア、酵母、および糸状菌のいずれかが本核酸分子の発現を好適にホストする可能性があると考えられる。ペルヒドロラーゼは、細胞内に、細胞外に、または細胞内および細胞外の両方の組み合わせで発現されてもよく、ここで、細胞外発現は、発酵生成物から所望のタンパク質の回収を、細胞内発現によって生産されるタンパク質の回収のための方法より容易なものにする。転写、トランスレーションおよびタンパク質生合成装置は、細胞バイオマスを発生させるために使用される細胞供給原料に関連して変わらないままであり;機能性遺伝子はとにかく発現されるであろう。宿主菌株の例には、アスペルギルス属(Aspergillus)、トリコデルマ属(Trichoderma)、サッカロミセス属(Saccharomyces)、ピチア属(Pichia)、ファフィア属(Phaffia)、クルイベロマイセス属(Kluyveromyces)、カンジダ属(Candida)、ハンセヌラ(Hansenula)、ヤロワイヤ(Yarrowia)、サルモネラ(Salmonella)、バチルス属(Bacillus)、アシネトバクター属(Acinetobacter)、ジモモナス属(Zymomonas)、アグロバクテリウム(Agrobacterium)、エリスロバクター属(Erythrobacter)、クロロビウム属(Chlorobium)、クロマチウム(Chromatium)、フラボバクテリウム属(Flavobacterium)、サイトファガ(Cytophaga)、ロドバクター属(Rhodobacter)、ロドコッカス属(Rhodococcus)、ストレプトミセス(Streptomyces)、ブレビバクテリウム属(Brevibacterium)、コリネバクテリア(Corynebacteria)、マイコバクレリウム属(Mycobacterium)、ディノコックス(Deinococcus)、エシェリキア属(Escherichia)、エルヴィニア属(Erwinia)、パントエア(Pantoea)、シュードモナス(Pseudomonas)、スフィンゴモナス(Sphingomonas)、メチロモナス属(Methylomonas)、メチロバクター属(Methylobacter)、メチロコッカス属(Methylococcus)、メチロシナス属(Methylosinus)、メチロミクロビウム属(Methylomicrobium)、メチロシスチス属(Methylocystis)、アルカリゲネス属(Alcaligenes)、シネコシスティス属(Synechocystis)、シネココッカス属(Synechococcus)、アナベナ属(Anabaena)、チオバチルス属(Thiobacillus)、メタノバクテリウム(Methanobacterium)、クレブシエラ属(Klebsiella)、およびミキソコッカス属(Myxococcus)などのバクテリア種、真菌種または酵母種が挙げられるが、それらに限定されない。一実施形態では、バクテリア宿主菌株には、エシェリキア属(Escherichia)、バチルス属(Bacillus)、クルイベロマイセス属(Kluyveromyces)、およびシュードモナス(Pseudomonas)が含まれる。好ましい実施形態では、バクテリア宿主細胞は大腸菌(Escherichia coli)である。
様々な培養方法論がペルヒドロラーゼ触媒を製造するために適用されてもよい。例えば、組み換え微生物宿主から過剰発現された特有の遺伝子生成物の大規模生産は、回分、流加、および連続培養方法論によって生み出されてもよい。回分および流加培養法は当該技術分野で一般的であり、よく知られており、例は、Thomas D.Brock in Biotechnology:A Textbook of Industrial Microbiology,Second Edition,Sinauer Associates,Inc.,Sunderland,MA(1989)およびDeshpande,Mukund V.,Appl.Biochem.Biotechnol.,36:227(1992)に見いだされる可能性がある。
以下の実施例は、好ましい態様を実証するために提供される。本発明が見出した例示的な技術に従う実施例に開示される技法が本発明で開示された方法の実施にうまく機能し、従ってその実施のための好ましいモードを構築すると考え得ることは、当業者によって十分理解されるべきである。しかしながら、当業者は、本開示を踏まえて、今開示される方法の精神および範囲から逸脱することなく多くの変更を開示される具体的な実施形態で行うことができ、同様のまたは類似の結果を依然とし得ることを十分理解するべきである。
katGカタラーゼ崩壊大腸菌(E.coli)菌株の構築
カナマイシン耐性遺伝子(kan;配列番号26)のコーディング領域を、配列番号30として同定されるPCR生成物を発生させるために配列番号28および配列番号29として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によってプラスミドpKD13(配列番号27)から増幅した。katG核酸配列は配列番号31として提供され、相当するアミノ酸配列は配列番号32である。大腸菌(E.coli)MG1655(ATCC(登録商標)47076TM)を、λ−Redリコンビナーゼ遺伝子(Datsenko and Wanner,(2000),PNAS USA 97:6640−6645)を含有する、温度感受性プラスミドpKD46(配列番号33)で形質転換し、30℃で24時間LB−ampプレート上で選択した。MG1655/pKD46を、エレクトロポレーション(BioRad Gene Pulser、0.2cmキュベット、2.5kV、200W、25μF)による50〜500ngのPCR生成物で形質転換し、37℃で24時間LB−kanプレート上で選択した。幾つかのコロニーをLB−kanプレート上へ画線し(streaked)、pKD46プラスミドを硬化させるために42℃で一晩培養した。コロニーを、kanR/ampSの表現型を確認するためにチェックした。ゲノムDNAを、PUREGENE(登録商標)DNA精製システム(Gentra Systems,Minneapolis,MN)を用いて幾つかのコロニーから単離し、配列番号34および配列番号35として同定されるプライマーを使用してkatG遺伝子の崩壊を確認するためにPCRによってチェックした。幾つかのkatG−崩壊菌株を、FLPリコンビナーゼを含有する、温度感受性プラスミドpCP20(配列番号36)で形質転換し、kan遺伝子を削除するために使用し、37℃で24時間LB−ampプレート上で選択した。幾つかのコロニーをLBプレート上へ画線し、pCP20プラスミドを硬化させるために42℃で一晩培養した。2つのコロニーを、kanS/ampSの表現型を確認するためにチェックし、MG1655 KatG1およびMG1655 KatG2と呼ぶ。
katEカタラーゼ崩壊大腸菌(E.coli)菌株の構築
カナマイシン耐性遺伝子(配列番号26)を、配列番号39として同定されるPCR生成物を発生させるために配列番号37および配列番号38として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によってプラスミドpKD13(配列番号27)から増幅した。katE核酸配列は配列番号40として提供され、相当するアミノ酸配列は配列番号41である。大腸菌(E.coli)MG1655(ATCC(登録商標)47076TM)を、λ−Redリコンビナーゼ遺伝子を含有する、温度感受性プラスミドpKD46(配列番号33)で形質転換し、30℃で24時間LB−ampプレート上で選択した。MG1655/pKD46を、エレクトロポレーション(BioRad Gene Pulser、0.2cmキュベット、2.5kV、200W、25μF)による50〜500ngのPCR生成物で形質転換し、37℃で24時間LB−kanプレート上で選択した。幾つかのコロニーをLB−kanプレート上へ画線し、pKD46プラスミドを硬化させるために42℃で一晩培養した。コロニーを、kanR/ampSの表現型を確認するためにチェックした。ゲノムDNAを、PUREGENE(登録商標)DNA精製システムを用いて幾つかのコロニーから単離し、配列番号42および配列番号43として同定されるプライマーを使用してkatE遺伝子の崩壊を確認するためにPCRによってチェックした。幾つかのkatE−崩壊菌株を、FLPリコンビナーゼを含有する、温度感受性プラスミドpCP20(配列番号36)で形質転換し、kan遺伝子を削除するために使用し、37℃で24時間LB−ampプレート上で選択した。幾つかのコロニーをLBプレート上へ画線し、pCP20プラスミドを硬化させるために42℃で一晩培養した。2つのコロニーを、kanS/ampSの表現型を確認するためにチェックし、MG1655 KatE1およびMG1655 KatE2と呼ぶ。
katGカタラーゼおよびkatEカタラーゼ崩壊大腸菌(E.coli)菌株(KLP18)の構築
カナマイシン耐性遺伝子(配列番号26)を、配列番号39として同定されるPCR生成物を発生させるために配列番号37および配列番号38として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によってプラスミドpKD13(配列番号27)から増幅した。大腸菌(E.coli)MG1655 KatG1(実施例1)を、λ−Redリコンビナーゼ遺伝子を含有する、温度感受性プラスミドpKD46(配列番号33)で形質転換し、30℃で24時間LB−ampプレート上で選択した。MG1655 KatG1/pKD46を、エレクトロポレーション(BioRad Gene Pulser、0.2cmキュベット、2.5kV、200W、25μF)による50〜500ngのPCR生成物で形質転換し、37℃で24時間LB−kanプレート上で選択した。幾つかのコロニーをLB−kanプレート上へ画線し、pKD46プラスミドを硬化させるために42℃で一晩培養した。コロニーを、kanR/ampSの表現型を確認するためにチェックした。ゲノムDNAを、PUREGENE(登録商標)DNA精製システムを用いて幾つかのコロニーから単離し、配列番号42および配列番号43として同定されるプライマーを使用してkatE遺伝子の崩壊を確認するためにPCRによってチェックした。幾つかのkatE−崩壊菌株(ΔkatE)を、FLPリコンビナーゼを含有する、温度感受性プラスミドpCP20(配列番号36)で形質転換し、kan遺伝子を削除するために使用し、37℃で24時間LB−ampプレート上で選択した。幾つかのコロニーをLBプレート上へ画線し、pCP20プラスミドを硬化させるために42℃で一晩培養した。2つのコロニーを、kanS/ampSの表現型を確認するためにチェックし、MG1655 KatG1KatE18.1およびMG1655 KatG1KatE23と呼ぶ。MG1655 KatG1KatE18.1は、大腸菌(E.coli)KLP18と称される。
サーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)からのペルヒドロラーゼのクローニングおよび発現
GENBANK(登録商標)(登録番号AE000512;領域80481−81458;配列番号44)に報告されるようなサーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)からのアセチルキシランエステラーゼをエンコードする遺伝子のコーディング領域を、大腸菌(E.coli)(DNA 2.0,Menlo Park,CA)での発現のために最適化されたコドンを使用して合成した。遺伝子のコーディング領域をその後、配列番号45および配列番号46として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によって増幅した。生じた核酸生成物(配列番号47)を、pSW196として同定されるプラスミドを発生させるためにpTrcHis2−TOPO(登録商標)へサブクローン化した。プラスミドpSW196を使用して大腸菌(E.coli)KLP18(実施例3)を形質転換して菌株KLP18/pSW196を発生させた。KLP18/pSW196を、OD600nm=0.4〜0.5まで振盪しながら37℃でLB培地で増殖させ、その時点でIPTGを1mMの最終濃度まで添加し、培養を2〜3時間続行した。細胞を遠心分離によって収穫し、SDS−PAGEを、全可溶性タンパク質の20〜40%でペルヒドロラーゼの発現を確認するために行った。
サーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)MSB8からのペルヒドロラーゼのクローニングおよび発現
GENBANK(登録商標)(登録#NP_227893.1;配列番号48)に報告されるようなサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)MSB8からのアセチルキシランエステラーゼをエンコードする遺伝子のコーディング領域を合成した(DNA 2.0,Menlo Park.CA)。遺伝子のコーディング領域をその後、配列番号49および配列番号50として同定されるプライマーを使用してPCR(94℃で0.5分、55℃で0.5分、70℃で1分、30サイクル)によって増幅した。生じた核酸生成物(配列番号51)を制限酵素PstIおよびXbaIでカットし、pSW207として同定されるプラスミドを発生させるためにpUC19中のPstIおよびXbaIサイトの間でサブクローン化した。プラスミドpSW207を使用して大腸菌(E.coli)KLP18(実施例3)を形質転換してKLP18/pSW207として同定される菌株を発生させた。KLP18/pSW207を、OD600nm=0.4〜0.5まで振盪しながら37℃でLB培地で増殖させ、その時点でIPTGを1mMの最終濃度まで添加し、培養を2〜3時間続行した。細胞を遠心分離によって収穫し、SDS−PAGEを、全可溶性タンパク質の20〜40%でペルヒドロラーゼ酵素の発現を確認するために行った。
ペルヒドロラーゼを発現する大腸菌(E.coli)KLP18形質転換体の発酵
発酵槽種培養物を、酵母抽出物(Amberex 695、5.0g/L)、K2HPO4(10.0g/L)、KH2PO4(7.0g/L)、クエン酸ナトリウム二水和物(1.0g/L)、(NH4)2SO4(4.0g/L)、MgSO4七水和物(1.0g/L)およびクエン酸第二鉄アンモニウム(0.10g/L)を含有する0.5Lの種培地を2Lの振盪フラスコに装入することによって調製した。培地のpHを6.8に調整し、培地をフラスコ中で滅菌した。ポスト滅菌添加物は、グルコース(50質量%、10.0mL)および1mLアンピシリン(25mg/mL)原液を含んだ。種培地を、20%グリセロール中の大腸菌(E.coli)KLP18/pSW196または大腸菌(E.coli)KLP18/pSW207の1mL培養物で植菌し、35℃および300rpmで培養した。種培養物を、KH2PO4(3.50g/L)、FeSO4七水和物(0.05g/L)、MgSO4七水和物(2.0g/L)、クエン酸ナトリウム二水和物(1.90g/L)、酵母抽出物(Amberex 695、5.0g/L)、Biospumex153K消泡剤(0.25mL/L、Cognis Corporation,Monheim,Germany)、NaCl(1.0g/L)、CaCl2二水和物(10g/L)、およびNIT微量要素溶液(10mL/L)を含有する35℃での8Lの培地と共に約1〜2OD550nmで14L発酵槽(Braun Biotech,Allentown,PA)に移した。微量要素溶液は、クエン酸一水和物(10g/L)、MnSO4水和物(2g/L)、NaCl(2g/L)、FeSO4七水和物(0.5g/L)、ZnSO4七水和物(0.2g/L)、CuSO4五水和物(0.02g/L)およびNaMoO4二水和物(0.02g/L)を含有した。ポスト滅菌添加物は、グルコース溶液(50%w/w、80.0g)およびアンピシリン(25mg/mL)原液(16.00mL)を含んだ。グルコース溶液(50%w/w)を流加のために使用した。グルコース供給は、グルコース濃度が0.5g/Lに低下したときに開始し、0.31g供給/分でスタートし、漸次それぞれ毎時0.36、0.42、0.49、0.57、0.66、0.77、0.90、1.04、1.21、1.41、および1.63g/分に増やし;速度はその後一定のままであった。培地中のグルコース濃度を監視し、その濃度が0.1g/Lを超えた場合、供給速度を下げるかまたは一時的に停止した。誘導は、様々な菌株について16mLのIPTG(0.5M)の添加でOD550nm=56とOD550nm=80との間で開始した。溶解酸素(DO)濃度を、空気飽和の25%で制御した。DOは、先ず羽根車かき混ぜ速度(400〜1400rpm)によって、その後曝気速度(2〜10slpm)によって制御した。pHを6.8に調整した。NH4OH(29%w/w)およびH2SO4(20%w/v)をpH調整のために使用した。頭部圧力は0.5バールであった。細胞をIPTG添加16時間後に遠心分離によって収穫した。
CE−7エステラーゼ/ペルヒドロラーゼ熱処理細胞抽出物の調製
サーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)(KLP18/pSW196)またはサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)MSB8(KLP18/pSW207)からのペルヒドロラーゼを発現する大腸菌(E.coli)形質転換体の細胞抽出物を、ジチオスレイトール(1mM)を含有する0.05Mリン酸カリウム緩衝液(pH7.0)中の細胞ペーストの懸濁液(20質量%湿潤細胞質量)を2回、16,000psi(約110MPa)の作動圧力を有するFrenchプレスに通すことによって調製した。粗抽出物を次に、20,000×gで遠心分離して細胞破片を除去し、浄化細胞抽出物を生成し、それを全可溶性タンパク質についてアッセイした(Bicinchoninic Acid Kit for Protein Determination,Sigma Aldrichカタログ# BCA1−KT)。浄化サーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)MSB8またはサーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)ペルヒドロラーゼ含有抽出物を75℃で20分間加熱し、引き続き氷/水浴中で5℃に直ちに冷却した。生じた混合物を遠心分離して沈澱タンパク質を除去し、上澄液を集め、全可溶性タンパク質について前述の通り分析した。熱処理上澄液のSDS−PAGEは、ペルヒドロラーゼが上澄液中に存在する全可溶性タンパク質の少なくとも約90%を構成することを示した。
T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ/トレハロース噴霧乾燥酵素粉末の温度安定性
重炭酸ナトリウム緩衝液(50mM、pH=8.1)中の大腸菌(E.coli)KLP18/pSW196の様々な濃度の熱処理細胞抽出物タンパク質(PAGEにより≧90%T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ)、トレハロース(Cargill)、および、任意選択的に、界面活性剤としてのpolysorbate 80(p80)を含有する10セットの水性混合物を調製した(表1)。これらの溶液を、Buchi B−290ガラス室噴霧乾燥機(入口温度=170℃、出口温度=90℃、供給速度=3mL/分〜10mL/分)を用いて噴霧乾燥して10個の噴霧乾燥酵素粉末を製造し;粉末中の質量パーセントタンパク質を、BCA(ビシンコニン酸)タンパク質アッセイを用いて測定し、これらの粉末のガラス転移温度(Tg)を、変調示差走査熱量測定法を用いて測定した(表1)。
T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ/トレハロース噴霧乾燥酵素粉末の酵素粉末とトリアセチンとの混合物中での温度安定性
実施例8に記載されるように調製された噴霧乾燥酵素粉末を、トリアセチン中の噴霧乾燥粉末の混合物として40℃で8週間貯蔵されたときの安定性について評価した。噴霧乾燥酵素粉末をトリアセチンに加えて87.2gのトリアセチン中に0.200gのタンパク質を含有する混合物を生成した。生じた混合物を40℃で貯蔵し、十分撹拌された混合物の2.19gサンプルを、トリアセチンおよびタンパク質の生じた濃度が、それぞれ、100mMおよび50μg/mLである、pH7.2の50mM重炭酸ナトリウム緩衝液中に100mM過酸化水素およびTURPINAL(登録商標)SL(500ppm)を含有する100mL反応液中25℃で毎週アッセイした。表4のデータと実施例8、表3のデータとの比較は、トリアセチンとの混合物として貯蔵されたときにT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ/トレハロース噴霧乾燥酵素粉末の不安定性を実証する。
T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥酵素粉末の温度安定性
50mM重炭酸ナトリウム(pH=8.1)中の大腸菌(E.coli)KLP18/pSW196の熱処理細胞抽出物タンパク質(34gタンパク質/L、PAGEにより≧90%T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ)および賦形剤としてのマルトデキストリン(66.7g/LのMALTRIN(登録商標)M100マルトデキストリン、14.7g/LのMALTRIN(登録商標)M250、14.7g/LのMALTRIN(登録商標)M040、Grain Processing Corporation,Muscatine,IA)を含有する水性混合物を調製した。この溶液を、噴霧乾燥機(GEA Niro、3−フィート直径、入口温度=226℃、出口温度=76℃、供給速度=60g/分)を用いて噴霧乾燥して噴霧乾燥酵素粉末を製造し;粉末中の質量パーセントタンパク質(20.3質量%)を、BCA(ビシンコニン酸)タンパク質アッセイを用いて測定し、この粉末のガラス転移温度(Tg=54℃)を、変調示差走査熱量測定法を用いて測定した。この溶液を噴霧乾燥して粉末を製造し、それを次に40℃で9週間貯蔵中の安定性について試験した。噴霧乾燥酵素粉末(40℃で貯蔵される)を1週間間隔でサンプリングし、25℃で50mM重炭酸塩緩衝液(pH7.2)中の50μgタンパク質/mLのT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ、H2O2(100mM)、トリアセチン(100mM)およびTURPINAL(登録商標)SL(500ppm)を使用して活性についてアッセイし、Karstら(上記を参照)によって報告された分析方法の修正を用いて過酢酸の生成について分析した。T.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥粉末のペルヒドロリシス活性は、40℃での8週間の貯蔵にわたって安定であった(表5)。
酵素粉末とトリアセチンとの混合物中で貯蔵されるT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥酵素粉末の温度安定性
実施例10に記載されるように調製された噴霧乾燥酵素粉末を、トリアセチン中の噴霧乾燥粉末の混合物として40℃で21週間貯蔵されたときの安定性について評価した。噴霧乾燥酵素粉末(1.235g、20.3質量%タンパク質)を109gのトリアセチンに加えた。生じた混合物を40℃で貯蔵し、十分撹拌された混合物の2.19gサンプルを、トリアセチンおよびタンパク質の生じた濃度が、それぞれ、100mMおよび50μg/mLである、pH7.2の50mM重炭酸ナトリウム緩衝液中に過酸化水素(100mM)およびTURPINAL(登録商標)SL(500ppm)を含有する100mL反応液中25℃で二重反復試験でアッセイした。表6のデータと実施例10、表5のデータとの比較は、トリアセチンとの混合物として貯蔵されたときにT.ネアポリタナ(T.neapolitana)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥酵素粉末の安定性を実証する。
T.マリチマ(T.maritima)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥酵素粉末の温度安定性
50mM重炭酸ナトリウム(pH=8.1)中に大腸菌(E.coli)KLP18/pSW207の熱処理細胞抽出物タンパク質(約21gタンパク質/L、PAGEにより≧90%T.マリチマ(T.maritima)ペルヒドロラーゼ)および賦形剤としてのマルトデキストリン(31g/LのマルトデキストリンDE 13−17および31g/LのマルトデキストリンDE 4−7、Aldrich)を含有する水性混合物を調製した。この溶液を、Buchi B−290ガラス室噴霧乾燥機(入口温度=170℃、出口温度=90℃、供給速度=4.5mL/分)を用いて噴霧乾燥して噴霧乾燥酵素粉末を製造し;粉末中の質量パーセントタンパク質(18.0質量%)を、BCA(ビシンコニン酸)タンパク質アッセイを用いて測定し、この粉末のガラス転移温度(Tg=90℃)を、変調示差走査熱量測定法を用いて測定した。この粉末を次に40℃で7週間の貯蔵中の安定性について試験した。噴霧乾燥酵素粉末(40℃で貯蔵される)を1週間間隔でサンプリングし、25℃で50mM重炭酸塩緩衝液(pH7.2)中の50μgタンパク質/mLのT.マリチマ(T.maritima)ペルヒドロラーゼ、H2O2(100mM)、トリアセチン(100mM)およびTURPINAL(登録商標)SL(500ppm)を含む反応混合物に添加して活性についてアッセイし、Karstらによって報告された分析方法の修正を用いて過酢酸の生成について分析した。T.マリチマ(T.maritima)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥粉末のペルヒドロリシス活性は、40℃での7週間の貯蔵にわたって安定であった(表7)。
酵素粉末とトリアセチンとの混合物中で貯蔵されたT.マリチマ(T.maritima)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥酵素粉末の温度安定性
実施例12に記載されるように調製された噴霧乾燥酵素粉末を、トリアセチン中の噴霧乾燥粉末の混合物として40℃で7週間貯蔵されたときの安定性について評価した。噴霧乾燥酵素粉末(0.556g、18.0質量%タンパク質)を43.6gのトリアセチンに加えた。生じた混合物を40℃で貯蔵し、十分撹拌された混合物の2.21gサンプルを、トリアセチンおよびタンパク質の生じたコンセントレーションが、それぞれ、100mM、50μg/mLであった、pH7.2の50mM重炭酸ナトリウム緩衝液中に過酸化水素(100mM)およびTURPINAL(登録商標)SL(500ppm)を含有する100mL反応液中25℃で二重反復試験でアッセイした。表8のデータと実施例12、表7のデータとの比較は、トリアセチンとの混合物として貯蔵されたときにT.マリチマ(T.maritima)ペルヒドロラーゼ/マルトデキストリン噴霧乾燥酵素粉末の安定性を実証する。
枯草菌(Bacillus subtilis)ATCC(登録商標)31954TMペルヒドロラーゼを使用するプロピレングリコールジアセテートまたはエチレングリコールジアセテートのペルヒドロリシス
枯草菌(Bacillus subtilis)ATCC(登録商標)31954TM(KLP18/pSW194)からの野生型ペルヒドロラーゼを発現する形質転換体のホモジネートを、ジチオスレイトール(1mM)を含有する0.05Mリン酸カリウム緩衝液(pH7.0)中の細胞ペースト(20質量%湿潤細胞質量)の懸濁液から調製した。粗ホモジネートを遠心分離して細胞破片を除去し、浄化細胞抽出物を生成し、それを65℃で30分間熱処理した。生じた混合物を遠心分離し、熱処理した上澄液を32mg/mL全溶解固形分の濃度に30K MWCO(分子量カットオフ)膜で濃縮し;浄化した熱処理細胞抽出物のSDS−PAGEは、ペルヒドロラーゼが少なくとも85〜90%純度であることを示した。このコンセントレートに次に、おおよそ3:1比(wt/wt)のリン酸塩緩衝剤対熱処理細胞抽出物タンパク質をもたらすために固形分の1グラム当たり2.06グラムのNaH2PO4および1.17グラムNa2HPO4を加えた。この溶液を脱イオン水で30質量%だけ希釈し、次に、Buchi B−290実験室噴霧乾燥機を使用して噴霧乾燥し(180℃入口温度、70℃出口温度);生じた噴霧乾燥粉末は、25.5質量%タンパク質(Bradfordタンパク質アッセイ)を含有し、94.3質量%乾燥固形分であった。
T.マリチマ(T.maritima)およびT.ネアポリタナ(T.neapolitana)野生型および変異株ペルヒドロラーゼを使用するプロピレングリコールジアセテートまたはエチレングリコールジアセテートのペルヒドロリシス
サーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)野生型ペルヒドロラーゼ(KLP18/pSW196)、サーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)C277S変異株ペルヒドロラーゼ(KLP18/pSW196/C277S)、サーモトガ・ネアポリタナ(Thermotoga neapolitana)C277T変異株ペルヒドロラーゼ(KLP18/pSW196/C277T)、サーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)野生型ペルヒドロラーゼ(KLP18/pSW228)、サーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)C277S変異株ペルヒドロラーゼ(KLP18/pSW228/C277S)、およびサーモトガ・マリチマ(Thermotoga maritima)C277T変異株ペルヒドロラーゼ(KLP18/pSW228/C277T)を発現する形質転換体の細胞抽出物をそれぞれ、ジチオスレイトール(1mM)を含有する0.05Mリン酸カリウム緩衝液(pH7.0)中の細胞ペーストの懸濁液(20質量%湿潤細胞質量)を2回、16,000psi(約110MPa)の作動圧力を有するFrenchプレスに通すことによって調製した。溶解細胞を12,000×gで30分間遠心分離し、浄化細胞抽出物を生成し、それを全可溶性タンパク質についてアッセイした(Bradfordアッセイ)。上澄液を75℃で20分間加熱し、引き続き2分間氷浴中で急冷した。沈澱タンパク質を11,000×gで10分間の遠心分離によって除去した。生じた熱処理抽出物タンパク質上澄液のSDS−PAGEは、CE−7酵素が調製物中の全タンパク質のおおよそ85〜90%を占めることを示した。熱処理抽出物タンパク質上澄液をドライアイスで凍結させ、使用まで−80℃で貯蔵した。
Claims (21)
- 酵素およびカルボン酸エステルを含む調合物中に存在する該酵素のペルヒドロリシス活性を安定化させるための方法であって、
(a)CE−7酵素として構造上分類され、ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素、少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤、および任意選択的に少なくとも1つの界面活性剤を含む水性調合物を備える工程と;
(b)(a)の水性調合物を噴霧乾燥して、カルボン酸エステルおよび酵素粉末を含む調合物中に存在する少なくとも1つの該酵素のペルヒドロリシス活性を実質的に保持する該酵素粉末を製造する工程と;
を含む、上記方法。 - 少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤が、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の質量平均分子量を有する、請求項1に記載の方法。
- 少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤が、マルトデキストリン、キシラン、マンナン、フコイダン、ガラクトマンナン、キトサン、ラフィノース、スタキオース、ペクチン、イヌリン、レバン、グラミナン、アミロペクチン、およびそれらの混合物からなる群から選択される、請求項2に記載の方法。
- 少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤がマルトデキストリンである、請求項3に記載の方法。
- 少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤がトレハロースである、請求項1に記載の方法。
- カルボン酸エステルが、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、モノプロピオニン、ジプロピオニン、トリプロピオニン、モノブチリン、ジブチリン、トリブチリン、およびそれらの混合物からなる群から選択される、請求項1〜5のいずれか一項に記載の方法。
- カルボン酸エステルがトリアセチンである、請求項6に記載の方法。
- 少なくとも1つの界面活性剤が存在し、ポリソルベート 80である、請求項1〜5のいずれか一項に記載の方法。
- 少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤が、少なくとも約1700の数平均分子量および少なくとも約15000の質量平均分子量を有する、請求項1または2に記載の方法。
- 少なくとも1つの酵素が、配列番号6、配列番号7、配列番号19、および配列番号20からなる群から選択されるアミノ酸配列を含み、ここで配列番号19または配列番号20のアミノ酸残基277が、アラニン、バリン、セリン、およびスレオニンからなる群から選択される、請求項1〜5のいずれか一項に記載の方法。
- a)CE−7酵素として構造上分類され、ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素;
b)少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤;および
c)任意選択的に少なくとも1つの界面活性剤
の噴霧乾燥調合物を含む酵素粉末であって、
ここで上記少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤が、カルボン酸エステルおよび酵素粉末を含む調合物中に存在する、上記少なくとも1つの酵素のペルヒドロリシス活性を安定化させる、上記酵素粉末。 - 少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤が、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の質量平均分子量を有する、請求項11に記載の酵素粉末。
- カルボン酸エステルが、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、モノプロピオニン、ジプロピオニン、トリプロピオニン、モノブチリン、ジブチリン、トリブチリン、およびそれらの混合物からなる群から選択される請求項11または12に記載の酵素粉末を含む調合物。
- 第1の成分および第2の成分を含む殺菌調合物であって、該第1の成分が請求項13に記載の調合物を含み、該第2の成分が過酸化水素および任意選択的に過酸化水素安定剤の水溶液を含む、上記調合物。
- 第1の成分および第2の成分を含むランドリーケア調合物であって、該第1の成分が請求項13に記載の調合物を含み、該第2の成分が過酸化水素および任意選択的に過酸化水素安定剤の水溶液を含む、上記調合物。
- (a)CE−7酵素として構造上分類され、ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素、少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤、および任意選択的に少なくとも1つの界面活性剤を含む水性調合物を備える工程と;
(b)(a)の水性調合物を、噴霧乾燥して酵素粉末を製造する工程と;
(c)(b)の酵素粉末を、カルボン酸エステル、および過酸素源を含む水溶液と組み合わせる工程と;
を含む殺菌またはランドリーケア調合物の製造方法。 - 少なくとも1つの酵素が、配列番号6、配列番号7、配列番号19、および配列番号20からなる群から選択されるアミノ酸配列を含み、ここで配列番号19または配列番号20のアミノ酸残基277が、アラニン、バリン、セリン、およびスレオニンからなる群から選択される、請求項16に記載の方法。
- 少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤が、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の質量平均分子量を有する、請求項16または17に記載の方法。
- (a)(1)(i)請求項11または12に記載の酵素粉末、および
(ii)カルボン酸エステル、
を含む調合物;および
(2)過酸素源;
を含む、反応成分一式を備える工程と;
(b)該反応成分を適した水性反応条件下に組み合わせ、それによってペルオキシカルボン酸を生成させる工程と;
を含むカルボン酸エステルからのペルオキシカルボン酸の生成方法。 - 酵素的に生成するペルオキシカルボン酸組成物を使用する硬表面または無生物物体の殺菌方法であって、
(a)(1)(i)請求項11または12に記載の酵素粉末、および
(ii)カルボン酸エステル、
を含む調合物;および
(2)過酸素源;
を含む、反応成分一式を備える工程と;
(b)該反応成分を適した水性反応条件下に組み合わせ、それによってペルオキシカルボン酸生成物が形成させる工程と;
(c)任意選択的に該ペルオキシカルボン酸生成物を希釈する工程と;
(d)上記硬表面または無生物物体を工程(b)または工程(c)で生成したペルオキシカルボン酸と接触させ、それによって該表面または該無生物物体を殺菌する工程と;
を含む、上記方法。 - 酵素的に生成するペルオキシカルボン酸組成物を使用する漂白、汚れ除去、臭気軽減、衛生化または殺菌のための衣料品もしくは繊維製品の処理方法であって、
(a)(1)(i)請求項11または12に記載の酵素粉末、および
(ii)カルボン酸エステル、
を含む調合物;および
(2)過酸素源;
を含む、反応成分一式を備える工程と;
(b)該反応成分を適した水性反応条件下に組み合わせ、それによってペルオキシカルボン酸生成物を形成させる工程と;
(c)任意選択的に該ペルオキシカルボン酸生成物を希釈する工程と;
(d)上記衣料品もしくは繊維製品を工程(b)または工程(c)で生成したペルオキシカルボン酸と接触させる工程と;
を含み、
ここで、該衣料品もしくは繊維製品が汚れを除去され、脱臭され、殺菌され、漂白されるか、またはそれらの組み合わせである、
上記方法。
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