JP2012150104A - 免疫学的測定方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】 サンプル中の測定対象物質を、固相に固定化された、測定対象物質と等価な等価物質、及び測定対象物質と等価物質に対して特異的に結合する標識された標識抗体を用いて測定する免疫学的測定法であって、等価物質が、標識抗体が結合しないキャリアー物質と結合され、固相結合されたキャリアー物質と特異的に結合する特異結合物質を介して固相に固定化される方法により、前記課題を解決する。
【選択図】 なし
Description
固相に固定化された、測定対象物質と免疫学的に等価な等価物質、及び
測定対象物質と等価物質に対して特異的に結合する標識された標識抗体、
を用いて測定する免疫学的測定法であって、等価物質が、
標識抗体が結合しないキャリアー物質と結合され、
固相に結合された、キャリアー物質と特異的に結合する特異結合物質を介して固相に固定化されることを特徴とする。
固相に固定化された、測定対象物質と免疫学的に等価な等価物質、及び
測定対象物質と等価物質に対して特異的に結合する標識された標識抗体とからなり、等価物質が、
標識抗体が結合しないキャリアー物質と結合され、
固相に結合された、キャリアー物質と特異的に結合する特異結合物質を介して固相に固定化されることを特徴とする。
測定対象物質を含む血液、唾液、尿等の体液に代表される生体試料、
測定対象物質を含む河川、湖沼、下水等の環境水、
測定対象物質を含む食品、等があげられるが、本発明は液相系での反応を利用するものであることから、本来液体ではないものについては液体に懸濁等したもの、又は、それ自体公知の手法により測定対象物質を抽出した液体を試料とすることができる。なお、サンプル中に免疫反応を妨害する妨害物質の存在が予見される場合には、本発明の実施に先立ち、妨害物質を除去する、又は、測定対象物質について精製操作を行なって、免疫反応に影響し得ない程度にまで測定対象物質と共存する妨害物質を低減しておくことが好ましい。
から予め抽出された測定対象物質(以下、「人為的に調製された」等と表現することがある)を使用することが特に好ましい。例えば、測定対象物質がホモシステインであり、これを前述したようにS−アデノシルホモシステインに変換して本発明を適用する場合には、別途調製した(人為的に調製した)S−アデノシルホモシステインを等価物質として使用することが特に好ましい。また測定対象物質が葉酸の場合は、人為的に調製した葉酸を等価物質として使用することが特に好ましい。
(1)フルオレセイン化S−アデノシルホモシステインの調製
市販のS−(5’−アデノシル)−L−ホモシステイン(シグマアルドリッチ社製)(以下、S−アデノシルホモシステイン又はSAHと略記する)とウシ血清アルブミン(BSA)との結合物(SAH−BSA)0.5mgを0.25mLのホウ酸緩衝液(50mmol/L、pH9.0)に溶解した。そこにN,N−ジメチルホルムアミドに溶解した6−(Fluorescein−5−carboxamide)hexanoic acid succinimidyl ester(5−SFX)を5等量添加し、37℃で3時間反応させ、フルオレセイン化した。BSAを含む0.1mol/Lトリス緩衝液(pH7.5)で希釈してフルオレセイン化S−アデノシルホモシステイン(A)を作製した。なお(A)中のS−アデノシルホモシステインは後に調製した(C)と特異的に反応し、その反応性は血液サンプルを処理して得たS−アデノシルホモシステインと同等であった。また(A)中のBSAは、後に調製した(C)と結合しなかった。
固相には、直径約2mmの球状のプラスチックビーズを使用した。プラスチックビーズ1個あたり、フルオレセインに対して特異的に結合する抗フルオレセイン抗体0.1μgを加え、30℃で17時間インキュベートして抗体をビーズに吸着させた。洗浄したビーズを53℃に温調した1%のBSA溶液に3時間置いてブロッキング処理を行ない、抗フルオレセイン抗体を固定化したビーズ(B)を得た。
市販のS−アデノシルホモシステインを抗原としてマウスを免疫し、S−アデノシルホモシステインに対して特異的に結合する抗S−アデノシルホモシステイン抗体を調製した。調製した抗体とアルカリ性ホスファターゼ(ALP)を結合後、BSAを含む0.1mol/Lトリス緩衝液(pH7.5)で希釈してALP標識抗S−アデノシルホモシステイン抗体(C)を作製した。
市販のS−アデノシルホモシステインを0.1mol/Lトリス緩衝液(pH7.5)で希釈し、表1に示した濃度のホモシステイン測定用標準液を調製した。なお、S−アデノシルホモシステインを含まない前記緩衝液を、ゼロ濃度の標準液とした。前記(B)に、前記(A)、標準液及び前記(C)を加え、市販の免疫測定装置(商品名AIA−600II、東ソー株式会社製)にセットし、37℃で10分間反応させた。B/F分離操作の後、ALPの基質である4−メチルウンベリフェリルリン酸(4MUP)を加え、ALPによって4MUPが分解されて生成する4−メチルウンベリフェロン(4MU)の増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
り返した平均値である。
同意を得た健常人から採取した血液サンプルに還元剤、アデノシンを付加する酵素及びアデノシンを加えて37℃で10分間インキュベーションし、サンプル中のホモシステインをS−アデノシルホモシステインに変換後、免疫測定を行なった。前記(B)に対して前記(A)、前記処理を行なったサンプル及び前記(C)を加え、前記市販の免疫測定装置にセットし、37℃で10分間反応させた。B/F分離操作の後、4MUPを加え、4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
(1)固相の調製
直径約2mmの球状のプラスチックビーズ1個あたり、0.01μgの前記SAH−BSAと0.2μgのBSAを加え、30℃で17時間インキュベートしてS−アデノシルホモシステインをビーズに吸着させた。洗浄したビーズを53℃に調温した0.1%のブロッキング薬(商品名ブロックエース、DSファーマバイオメディカル社製)溶液に3時間置いてブロッキング処理を行ない、S−アデノシルホモシステインを固定化したビーズ(D)を得た。
前記(D)に、実施例1と同じ標準液及び前記(C)を加え、前記市販の免疫測定装置にセットし、37℃で10分間反応させた。B/F分離操作の後、4MUPを加え、4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
前記(D)に対して、実施例1(5)に記載の処理を行なったサンプル及び前記(C)を加え、前記市販の免疫測定装置にセットし、37℃で10分間反応させた。B/F分離操作の後、4MUPを加え、4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
(1)凍結乾燥試薬の製造
プラスチック製容器に、まず前記(B)と前記(C)を入れ、凍結した。続いて前記(A)を更に加えて凍結した。このようにして得た凍結試薬を乾燥させることで、ホモシステイン測定用の試薬(凍結乾燥物)を製造した。
上記のようにして製造した凍結乾燥試薬に、前記ゼロ濃度標準液を加え、前記と同様に市販の免疫測定装置を使用してALPによって4MUPが分解されて生成する4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
(1)凍結乾燥試薬の製造
プラスチック製容器に、まず前記(A)と前記(B)を入れて両者を結合させた後、凍結した。続いて前記(C)を更に加えて凍結した。このようにして得た凍結試薬を乾燥させることで、ホモシステイン測定用の試薬(凍結乾燥物)を製造した。
上記のようにして製造した凍結乾燥試薬に、前記ゼロ濃度標準液を加え、前記と同様に市販の免疫測定装置を使用してALPによって4MUPが分解されて生成する4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
(1)フルオレセイン化葉酸溶液の調製
市販の葉酸(和光純薬製)とウシ血清アルブミンとの結合物(BSA−FOL)10mgを4.4mLのホウ酸緩衝液(50mmol/L、pH9.0)に溶解させた。そこにN,N−ジメチルホルムアミドに溶解した5−SFXを5等量添加し、37℃で3時間反応させ、フルオレセイン化した。BSAを含む0.05mol/Lトリス緩衝液(pH7.5)で希釈し、フルオレセイン化葉酸溶液(E)を作製した。
市販の葉酸を抗原としてマウスを免疫し、葉酸に対して特異的に結合する抗葉酸抗体を調製した。調製した抗体とALPを結合後、BSAを含む0.05mol/Lトリス緩衝液(pH7.5)で希釈し、ALP標識抗葉酸抗体溶液(F)を作製した。
市販の葉酸(和光純薬製)を0.01mol/Lリン酸緩衝液(pH7.5)で希釈し、表3に示した濃度の葉酸測定用標準液とした。なお、葉酸を含まない前記緩衝液をゼロ濃度の標準液とした。前記(B)に、前記(E)、標準液及び前記(F)を加え、前記市販の免疫測定装置にセットし、37℃で40分間反応させた。B/F分離操作の後、4MUPを加え、4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。結果を表3に示す。なお表3の結果は、各濃度の標準液に対して同様の操作を3回繰り返した平均値である。
同意を得て健常人から採取した血液サンプルに還元剤を加えて、37℃で10分間インキュベーションし、サンプル中の葉酸結合タンパク質から葉酸を遊離させた後、免疫反応を行なった。前記(B)に対して前記(E)、前記処理を行なったサンプル及び前記(F)を加え、前記市販の免疫測定装置にセットし、37℃で40分間反応させた。B/F分離操作の後、4MUPを加え、4MUの増加速度(nmol/L/秒)を蛍光強度を測定して算出した。
(1)固相の調製
直径約2mmの球状のプラスチックビーズ1個あたり、0.03μgのBSA−FOLと0.2μgのBSAを加え、30℃で17時間インキュベートして葉酸をビーズに吸着させた。洗浄したビーズを53℃に調温した0.1%のブロッキング薬(商品名ブロックエース、DSファーマバイオメディカル社製)溶液に3時間置いてブロッキング処理を行ない、葉酸を固定化したビーズ(G)を得た。
前記(G)に、実施例3と同じ標準液及び前記(F)を加え、前記市販の免疫測定装置にセットし、37℃で40分間反応させた。B/F分離操作の後、4MUPを加え、ALPによって4MUPが分解されて生成する4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
前記(G)に対して、実施例3(4)に記載の処理を行なったサンプル及び前記(F)を加え、前記市販の免疫測定装置にセットし、37℃で40分間反応させた。B/F分離操作の後、4MUPを加え、4MUの増加速度(nmol/L/秒)を、4MUからの蛍光強度を測定して算出した。
Claims (10)
- サンプル中の測定対象物質を、
固相に固定化された、測定対象物質と免疫学的に等価な等価物質、及び
測定対象物質と等価物質に対して特異的に結合する標識された標識抗体、
を用いて測定する免疫学的測定法であって、等価物質が、
標識抗体が結合しないキャリアー物質と結合され、
固相に結合された、キャリアー物質と特異的に結合する特異結合物質を介して固相に固定化されることを特徴とする、前記測定法。 - 前記測定対象物質が血液成分に由来するS−アデノシルホモシステインであり、前記等価物質が人為的に調製されたS−アデノシルホモシステインであり、前記キャリアー物質がフルオレセイン又は牛血清アルブミンであることを特徴とする、請求項1に記載の測定法。
- 前記測定対象物質が血液成分に由来する葉酸であり、前記等価物質が人為的に調製された葉酸であり、前記キャリアー物質がフルオレセイン又は牛血清アルブミンであることを特徴とする、請求項1に記載の測定法。
- 前記測定対象物質、前記等価物質及び前記標識抗体を遊離状態で接触させて免疫反応を生じさせる過程又はそれらの免疫反応を生じさせた後、等価物質を固相に固定化することを特徴とする、請求項1から3のいずれかに記載の測定法。
- サンプル中の測定対象物質を測定するための免疫学的測定試薬であって、
固相に固定化された、測定対象物質と免疫学的に等価な等価物質、及び
測定対象物質と等価物質に対して特異的に結合する標識された標識抗体とからなり、等価物質が、
標識抗体が結合しないキャリアー物質と結合され、
固相に結合された、キャリアー物質と特異的に結合する特異結合物質を介して固相に固定化されることを特徴とする、前記測定試薬。 - 前記測定対象物質が血液成分に由来するS−アデノシルホモシステインであり、前記等価物質が人為的に調製されたS−アデノシルホモシステインであり、前記キャリアー物質がフルオレセイン又は牛血清アルブミンであることを特徴とする、請求項5に記載の測定試薬。
- 前記測定対象物質が血液成分に由来する葉酸であり、前記等価物質が人為的に調製された葉酸であり、前記キャリアー物質がフルオレセイン又は牛血清アルブミンであることを特徴とする、請求項5に記載の測定試薬。
- サンプル中の測定対象物質を測定するための免疫学的測定試薬の製造方法であって、キャリアー物質と特異的に結合する特異結合物質を固定化した固相に緩衝液を加えて凍結し、測定対象物質と免疫学的に等価な等価物質とキャリアー物質との結合物を加えて更に凍結し、その後に凍結乾燥することを特徴とする、前記製造方法。
- 前記測定対象物質が血液成分に由来するS−アデノシルホモシステインであり、前記等価物質が人為的に調製されたS−アデノシルホモシステインであり、前記キャリアー物質がフルオレセイン又は牛血清アルブミンであることを特徴とする、請求項8に記載の製造方法。
- 前記測定対象物質が血液成分に由来する葉酸であり、前記等価物質が人為的に調製された葉酸であり、前記キャリアー物質がフルオレセイン又は牛血清アルブミンであることを特徴とする、請求項8に記載の製造方法。
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