JP2012130343A - 1,4−ブタンジアミンの生化学合成 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】オルニチンデカルボキシラーゼの過剰発現によって、増加したレベルのオルニチンデカルボキシラーゼ活性を有する微生物における1,4−ブタンジアミンの生化学合成のためのプロセス。並びに、下記のいずれかの過剰発現によって増加した酵素活性を有する微生物における前記プロセス。(i)アルギニンデカルボキシラーゼおよびアグマチナーゼ;または(ii)アルギニンデカルボキシラーゼ、アグマチンイミノヒドロラーゼ、およびN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼ、ならびに場合によりまた、アグマチナーゼのいずれか1つ、もしくはそれ以上の上記の酵素活性を担持するベクター、プラスミドおよび宿主。
【選択図】なし
Description
(i)アルギニンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speA(E.C.4.1.1.19に属する)およびアグマチナーゼをコードする遺伝子speB(E.C.3.5.3.11に属する;アグマチンウレアヒドロラーゼをコードする遺伝子とも称される);または
(ii)アルギニンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speA(E.C.4.1.1.19に属する)、およびアグマチンイミノヒドロラーゼをコードする遺伝子aguA(E.C.3.5.3.12に属する;アグマチンデイミナーゼをコードする遺伝子とも称される)、およびN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼをコードする遺伝子aguB(E.C.3.5.1.53に属する)、および場合によりまた、アグマチナーゼをコードする遺伝子speB(E.C.3.5.3.11に属する)。
一般的手順
すべてのDNA操作については、標準的な手順を適用した(サンブルック,J(Sambrook,J.)ら(1989年)、Molecularcloning:a laboratory manual、第2版、Cold Spring Harbor Laboratory Press,Cold SpringHarbor、ニューヨーク)。DNAは、他に示さない場合、大腸菌(E.coli)LJ110(ゼッペンフィールド(Zeppenfeld)ら(2000年)、J Bacteriol.182,4443−4452)の染色体DNAから増幅した。PCR増幅は、製造のプロトコルに従い、プルーフリーディング酵素SAWADYPwo−DNA−ポリメラーゼ(Peqlab Biotechnologie GmbH,Erlangen、独国)またはPlatinum Pfx DNAポリメラーゼ(Invitrogen,Karlsruhe、独国)を使用して実施する一方、構築された株の確認は、TaqポリメラーゼREADYMIX(Sigma,Taufkirchen、独国)を利用するコロニーPCRによって行った。その後のクローニングならびにさらなる操作のための制限部位は、MWG−Biotech(Ebersberg、独国)から購入したオリゴヌクレオチドにより導入した。DNAフラグメントは、製造のプロトコルに従い、MinEluteGel Extraction Kit(Qiagen,Hilden、独国)で精製した。プラスミドDNAの調製は、QIAprepスピンMiniprep Kit(Qiagen,Hilden、独国)の利用によって達成した。構築されたプラスミドの確認は、制限解析および以後の配列決定(Agowa,Berlin、独国)によって行った。
(i)プラスミドpDAB3(pJF119EH−speCnRBS)の構築
大腸菌(E.coli)LJ110(ゼッペンフィールド(Zeppenfeld)ら、一般的手順を参照のこと)の(構成性、生合成性の)オルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speCを発現ベクターpJF119EH(フェルステ,J.P.(Fuerste,J.P.)ら(1986年)、Gene48,119−131)にクローニングし、イソプロピル−β−D−チオガラクトピラノシド(IPTG)誘導性tacプロモーターおよびlacリプレッサー系(lacIQ)下の転写制御に基づく強力な遺伝子発現を可能にした。従って、コーディング遺伝子speCを、本来のRBS、開始および終止コドンと共にクローニングした。
5’−GAG CTC TAG ACC AGT TTG ACC CAT ATC T−3’ [配列番号1]
(変異は太字、XbaI制限部位は斜字体)
および
5’−TTT TGC ATGCTT ACT TCA ACA CAT AAC CGT AC−3’ [配列番号2]
(変異は太字、SphI制限部位は斜字体)
大腸菌(E.coli)LJ110(ゼッペンフィールド(Zeppenfeld)ら、一般的手順を参照のこと)の(構成性、生合成性の)オルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speCを発現ベクターpJF119EH(フェルステ,J.P.(Fuerste,J.P.)ら(1986年)、Gene48,119−131)にクローニングし、イソプロピル−β−D−チオガラクトピラノシド(IPTG)誘導性tacプロモーターおよびlacリプレッサー系(lacIQ)下の転写制御に基づく強力な遺伝子発現を可能にした。従って、コーディング遺伝子speCを、本来の開始および終止コドンと共にクローニングした。インシリコ研究を利用してspeCに対する保存されたリボソーム結合部位(RBS)を決定することができなかったため、部位特異的変異誘発により、speC開始コドンの7bp上流に局在するRBSを大腸菌(E.coli)のコンセンサス配列に適応した。
5’−GAG CTC TAG ACC AGT TTG AGG AAT ATC T−3’[配列番号3]
(変異は太字、XbaI制限部位は斜字体)
および
5’−TTT TGC ATGCTT ACT TCA ACA CAT AAC CGT AC−3’ [配列番号2]
(変異は太字、SphI制限部位は斜字体)
大腸菌(E.coli)LJ110(ゼッペンフィールド(Zeppenfeld)ら、一般的手順を参照のこと)の(誘導性、生分解性の)オルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speFを、発現ベクターpJF119EH(フェルステ,J.P.(Fuerste,J.P.)ら(1986年)、Gene48,119−131)にクローニングした。このベクターは、イソプロピル−β−D−チオガラクトピラノシド(IPTG)誘導性tac促進剤およびlacリプレッサー系(laclQ)下で、クローニングされた遺伝子の転写制御に基づく高レベルタンパク質産生を可能にする。発現プラスミドpDAB2(pJF119EH−speF)の構築のために、コーディング遺伝子speFを、本来のRBS(リボソーム結合部位)、開始および終止コドンと共にクローニングした。
5’−GAC CTG CTG GTA CCT AAA ATA AAG AGA TGA AA−3’ [配列番号4]
(変異は太字、KpnI制限部位は斜字体)
および
5’−TCG ATC TAG ACTGAC TCA TAA TTT TTC CCC−3’ [配列番号5]
(変異は太字、XbaI制限部位は斜字体)。
大腸菌(E.coli)LJ110(ゼッペンフィールド(Zeppenfeld)ら、一般的手順を参照のこと)の、アルギニンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speAならびにアグマチナーゼをコードするspeBを発現ベクターpJF119EH(フェルステ,J.P.(Fuerste,J.P.)ら(1986年)、Gene48,119−131)にクローニングし、イソプロピル−β−D−チオガラクトピラノシド(IPTG)誘導性tac促進剤およびlacリプレッサー系(lacIQ)下のクローニングされた遺伝子の転写制御に基づく高レベルタンパク質産生を可能にした。このように、遺伝子の本来のオペロン構造ならびにRBS、開始および終止コドンを維持した。
5’−ACA CTT TCT AGA ATA ATT TGA GGT TCG CTATG−3’ [配列番号6]
(変異は太字、XbaI制限部位は斜字体)
および
5’−CAT GGC ATG CGGTGC TTA CTC G−3’ [配列番号7]
(変異は太字、SphI制限部位は斜字体)
オルニチンデカルボキシラーゼSpeF、アルギニンデカルボキシラーゼSpeAおよびアグマチナーゼSpeBの同時産生を可能にするために、大腸菌(E.coli)LJ110(ゼッペンフィールド(Zeppenfeld)ら、一般的手順を参照のこと)のspeAB遺伝子を、speF発現ベクターpDAB2(iiiを参照のこと))にクローニングした。
実施例1.1 オルニチンデカルボキシラーゼの過剰産生を介する1,4−ブタンジアミンの産生(フラスコ振盪法)
(増加した翻訳および/または転写効率での)オルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speFまたはspeCの過剰発現のDAB産生に対する影響について、プラスミドpDAB2((iii)を参照のこと)、またはpDAB3((i)を参照のこと)、またはpDAB4((ii)を参照のこと)を担持する大腸菌(E.coli)宿主株LJ110(ゼッペンフィールド(Zeppenfeld)ら、一般的手順を参照のこと)内において調べた。
流加培養条件下での発酵DAB産生の能力を、labforsバイオリアクター(Infors,Einsbach、独国)内での高レベルDAB産生者株LJ110pDAB2の利用により調べた。DABを産生する株は、その増殖に対しアミノ酸依存的ではないため、細胞増殖を制限するために、リン酸制限培養のために開発されたプロトコルを適用した。従って、MgSO4・7H2O(3g/l)、CaCl2・2H2O(15mg/l)、KH2PO4(400mg/l)、NaCl(1g/l)、(NH4)2SO4(5g/l)ならびに微量元素Al2(SO4)3・18H2O(3mg/l)、CoCl2・6H2O(1.05mg/l)、CuSO4・5H2O(3.75mg/l)、H3BO3(0.75mg/l)、MnCl2・4H2O(30mg/l)、Na2MoO4・2H2O(4.5mg/l)、NiSO4・6H2O(3mg/l)およびZnSO4・7H2O(22.5mg/l)からなるリン酸制限最小培地を使用した。オートクレーブ後、クエン酸Na・3H2O(1.5g/l)、FeSO4・7H2O(112.5mg/l)、チアミン・HCl(ビタミンB1)(7.5mg/l)、アンピシリン(ampicilline)(100mg/l)およびグルコース(10g/l)を滅菌条件下でバイオリアクターに添加した。
オルニチンならびにアルギニンから出発するDAB形成のさらなる改善を実証するために、オルニチンデカルボキシラーゼSpeF(増加した転写効率を伴う)、アルギニンデカルボキシラーゼSpeAおよびアグマチナーゼSpeBの組み合わされた過剰産生の影響について調べた。
Claims (21)
- 生来のレベルのオルニチンデカルボキシラーゼ活性と比較して増加したレベルのオルニチンデカルボキシラーゼ活性(増加したODC活性)を有する微生物における1,4−ブタンジアミンの生化学合成のための方法であって、
増加したオルニチンデカルボキシラーゼ活性は、増加した翻訳および/または転写効率によるオルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子の過剰発現によって得られ、そして微生物において産生される1,4−ブタンジアミンは、発酵ブロスに分泌され、発酵ブロスから回収されることを特徴とする、方法。 - 増加した翻訳および/または転写効率は、強力な調節プロモーターの使用、好ましくは、強力な誘導性プロモーターの使用によって得られる、請求項1に記載の方法。
- 増加した翻訳および/または転写効率は、イソプロピル−β−D−チオガラクトシド(IPTG)誘導性の強力なプロモーターの使用によって得られる、請求項2に記載の方法。
- 増加した翻訳および/または転写効率は、T7、T5、ptac、およびplacプロモーターからなる群から選択されるプロモーターの使用によって得られる、請求項1〜3のいずれか一項に記載の方法。
- オルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子は、リボソームによるRNA−テンプレートの良好な認識を達成するためにRBSが適用される前記遺伝子のコーディング領域の上流に局在するリボソーム結合部位(RBS)を有する、請求項1〜4のいずれか一項に記載の方法。
- 過剰発現されるオルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子はオルニチンデカルボキシラーゼspeFまたはspeC遺伝子(それぞれE.C.4.1.1.17に属する)である、請求項1〜5のいずれか一項に記載の方法。
- 過剰発現されるオルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子はオルニチンデカルボキシラーゼspeF遺伝子である、請求項6に記載の方法。
- 過剰発現されるオルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子は、エシェリキア(Escherichia)、赤痢菌(Shigella)、サルモネラ(Salmonella)、エルシニア(Yersinia)、およびシェワネラ(Shewanella)からなる群から選択される属のうちの1つから由来するオルニチンデカルボキシラーゼ遺伝子speFまたはspeCである、請求項6または7のいずれか一項に記載の方法。
- 過剰発現されるオルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子は、大腸菌(Escherichia coli)、B群赤痢菌(Shigellaflexneri)、サルモネラ・チフィムチウム(Salmonella typhimutium)、ペスト菌(Yersinia pestis)、およびシェワネラ・オネイデンシス(Shewanellaoneidensis)からなる群から選択される種のうちの1つから由来するオルニチンデカルボキシラーゼ遺伝子である、請求項8に記載の方法。
- 過剰発現されるオルニチンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子は、大腸菌(Escherichia coli)、サルモネラ・チフィムチウム(Salmonellatyphimutium)、およびシェワネラ・オネイデンシス(Shewanella oneidensis)からなる群から選択される種のうちの1つから由来するspeFである、請求項9に記載の方法。
- さらに、増加したODC活性のために、
(i)アルギニンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speA(E.C.4.1.1.19に属する)およびアグマチナーゼをコードする遺伝子speB(E.C.3.5.3.11に属する、アグマチンウレアヒドロラーゼをコードする遺伝子とも称される)、または
アルギニンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子speA(E.C.4.1.1.19に属する)、およびアグマチンイミノヒドロラーゼをコードする遺伝子aguA(E.C.3.5.3.12に属する、アグマチンデイミナーゼをコードする遺伝子とも称される)、およびN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼをコードする遺伝子aguB(E.C.3.5.1.53に属する)、および場合によりまた、アグマチナーゼをコードする遺伝子speB(E.C.3.5.3.11に属する)
のいずれかの過剰発現によって、少なくとも2つの他の酵素についても増加した酵素活性が得られる、請求項1〜10のいずれか一項に記載の方法。 - 過剰発現されるアルギニンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子は、エシェリキア(Escherichia)、赤痢菌(Shigella)、サルモネラ(Salmonella)、エルシニア(Yersinia)、パスツレラ(Pasteurella)、およびナイセリア(Neisseria)からなる群から選択される属のうちの1つから由来するアルギニンデカルボキシラーゼ遺伝子speAである、請求項11に記載の方法。
- 過剰発現されるアルギニンデカルボキシラーゼをコードする遺伝子は、大腸菌(Escherichia coli)、B群赤痢菌(Shigellaflexneri)、サルモネラ・エンテリカ(Salmonella enterica)、ペスト菌(Yersinia pestis)、パスツレラ菌(Pasteurellamultocida)、および髄膜炎菌(Neisseria meningitidis)からなる群から選択される種のうちの1つから由来するアルギニンデカルボキシラーゼ遺伝子speAである、請求項12に記載の方法。
- 過剰発現されるアグマチナーゼをコードする遺伝子は、エシェリキア(Escherichia)、サルモネラ(Salmonella)、プロテウス(Proteus)、フォトルハブダス(Photorhabdus)、ビブリオ(Vibrio)、およびナイセリア(Neisseria)からなる群から選択される属のうちの1つから由来するアグマチナーゼ遺伝子speBである、請求項13に記載の方法。
- 過剰発現されるアグマチナーゼをコードする遺伝子は、大腸菌(Escherichia coli)、サルモネラ・エンテリカ(Salmonellaenterica)、プロテウス・ミラビリス(Proteus mirabilis)、フォトルハブダス・ルミネセンス(Photorhabdus luminescens)、コレラ菌(Vibriocholerae)、および髄膜炎菌(Neisseria meningitidis)からなる群から選択される種のうちの1つから由来するアグマチナーゼ遺伝子speBである、請求項14に記載の方法。
- 過剰発現されるアグマチンイミノヒドロラーゼをコードする遺伝子および/または過剰発現されるN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼをコードする遺伝子は、シュードモナス(Pseudomonas)、連鎖球菌(Streptococcus)、ストレプトマイセス(Streptomyces)、アゾトバクター(Azotobacter)、アラビドプシス(Arabidopsis)、ノボスフィンゴビウム(Novosphingobium)、およびバチルス(Bacillus)からなる群から選択される属のうちの1つから由来するアグマチンイミノヒドロラーゼ遺伝子aguAおよび/またはN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼ遺伝子aguBである、請求項15に記載の方法。
- 過剰発現されるアグマチンイミノヒドロラーゼをコードする遺伝子および/または過剰発現されるN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼをコードする遺伝子は、シュードモナス・エアルギノサ(Pseudomonasaeruginosa)、ミュータンス菌(Streptococcus mutans)、ストレプトマイセス・アバーミチリス(Streptomyces avermitilis)、アゾトバクター・フィネランディ(Azotobactervinelandii)、シロイヌナズナ(Arabidopsis thaliana)、ノボスフィンゴビウム・アロマチシボラン(Novosphingobium aromaticivorans)、およびセレウス菌(Bacilluscereus)からなる群から選択される種のうちの1つから由来するアグマチンイミノヒドロラーゼ遺伝子aguAおよび/またはN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼ遺伝子aguBである、請求項16に記載の方法。
- 方法は、増加した細胞内レベルのオルニチンを確実にする一方で行われる、請求項1〜17のいずれか一項に記載の方法。
- 方法は、サッカロミセス(Saccharomyces)sp.、バチルス(Bacillus)sp.、コリネバクテリウム(Corynebacterium)sp.、エシェリキア(Escherichia)sp.およびピキア(Pichia)sp.からなる群から選択される宿主生物体において行われる、請求項1〜18のいずれか一項に記載の方法。
- 方法は、サッカロミセス・セレビシエ(Saccharomyces cerevisiae)、コリネバクテリウム(Corynebacterium)sp.およびエシェリキア(Escherichia)sp.からなる群から選択される宿主生物体において行われ、オルニチンデカルボキシラーゼの増加したレベルの活性とは別に、少なくともアグマチナーゼならびに/またはアグマチンイミノヒドロラーゼおよびN−カルバモイルプトレシンアミドヒドロラーゼと組み合わされたアルギニンデカルボキシラーゼの活性のレベルも増加する、請求項1〜19のいずれか一項に記載の方法。
- 増加したレベルの活性で、請求項1〜20のいずれか一項に記載の1つもしくはそれ以上の酵素活性を担持するベクター、プラスミドおよび宿主。
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