FR2576752A1 - Procede de purification de proteines du lait et de ses derives - Google Patents
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Abstract
ON DECRIT UN PROCEDE DE PURIFICATION DE PROTEINES DU LAIT DONT LE PH ISOELECTRIQUE EST SUPERIEUR A 7,5 QUI CONSISTE 1 A FAIRE PASSER LE MILIEU CONTENANT LES PROTEINES SUR DES PARTICULES D'UN POLYSACCHARIDE ACIDE GELIFIABLE, PRIS SOUS FORME DE GEL, LA TENEUR EN POLYSACCHARIDE ACIDE DANS LE GEL ETANT COMPRISE ENTRE 1 ET 8 EN POIDS, LE GEL ETANT UTILISE A RAISON DE 1 A 20 EN POIDS DANS UNE SOLUTION DANS LAQUELLE IL EST INSOLUBLE, ET 2 A RECUPERER LES PROTEINES.
Description
PROCEDEDE PURIFICATION DE PROTEINES DU
LAITET DE SES DERIVES.
La présente invention se rapporte à un procédé de purification de protéines se trouvant dans le lait ou dans ses
dérivés comme le lactosérum. En particulier, la présente inven-
tion concerne un procédé de purification ou d'extraction de pro-
téines en les traitant dans des conditions adéquates en présence
d'un polysaccharide acide gélifiable avec des ions métalliques.
Plus particulièrement encore, la présente invention concerne l'extraction ou la purification par ce procédé, de protéines se
trouvant dans le lait ou dans ses dérivés, dont le pH isolélec-
trique est supérieur à 7,5, comme notamment la lactoferrine, la
lactoperoxydase et d'autres analogues.
Il est bien connu que les protéines comme la lacto-
ferrine et la lactoperoxydase ont de nombreuses applications
dans le domaine alimentaire, ou dans le domaine thérapeutique.
En raison de la demande toujours croissante, il est évidemment souhaitable de disposer d'un procédé unique pour être appliqué à différents milieux et aux différentes protéines,
ce qui n'est généralement pas le cas actuellement.
Ainsi, on a déjà proposé, dans le brevet français 2.505.615, un procédé pour extraire deux protéines particulières du lait, mais ce procédé nécessite notamment que l'on modifie le
pH du lait. De plus, le procédé décrit dans le brevet fait ap-
pel à des poudres de substances minérales absorbantes comme la
silice prises sous forme de billes macroporeuses et microscopi-
ques, ce qui oblige à travailler dans un milieu exempt de
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caséine et de lipides, pour éviter le colmatage rapide de la résine. On a également proposé des procédés qui utilisent des résines échangeuses d'ions dont les particules sont moins fines que les billes de poudre minérale, mais qui par leur structure macroporeuse, présentent également l'inconvénient
d'être rapidement colmatées.
On a également proposé d'utiliser comme matériau absorbant des billes d'oxyde de titane dont le diamètre peut varier entre 50 microns et quelques centimètres. Cependant,ce type de matériau nécessite un prétraitement du lait et/ou du lactosérum afin d'en réduire la concentration en ions, ce qui
constitue ainsi des opérations supplémentaires et une modifica-
tion du milieu.
Il serait dès lors souhaitable de disposer d'un procédé qui permette d'extraire facilement les protéines d'un milieu aussi complexe que le lait entier qui comporte notamment
graisses, globules lipidiques et micelles de caséine, ce procé-
dé ne présentant pas les inconvénients de colmatage mentionnés
ci-dessus, ni la nécessité de prétraiter le milieu.
Le but de la présente invention est de mettre au
point un tel procédé.
La Demanderesse a maintenant trouvé que l'utilisa-
tion de polysaccharides acides gélifiables dans des conditions adéquates permet une séparation et une purification de diverses
protéines du lait.
La présente invention a pour objet un procédé de purification et de séparation de protéines par traitement en
présence d'un polysaccharide acide gélifiable dans des condi-
tions adéquates.
La présente invention a également pour objet un tel procédé de purification de protéines sans qu'il en résulte une altération significative du milieu hors duquel on extrait
les protéines.
La présente invention a aussi pour objet un tel -3 - procédé d'extraction'de protéines qui permette d'effectuer la séparation des protéines de manière beaucoup plus rapide
qu'avec les autres procédés, en évitant le colmatage des ré-
sines ainsi que tout prétraitement du milieu.
La présente invention a également pour objet un
tel procédé de purification qui permette de traiter les pro-
téines du lait ayant un pH isoélectrique supérieur à 7,5.
Le procédé de la présente invention pour la puri-
fication des protéines du lait dont le pH isolélectrique est supérieur à 7,5 est caractérisé en ce que (1) l'on fait passer le milieu contenant la protéine recherchée sur des particules d'un polysaccharide acide gélifiable pris sous forme de gel, ces particules ne mesurant pas moins de 0,5 mm dans leur plus petite dimension, la teneur en polysaccharide acide dans le gel étant comprise entre 1 et 8 % en poids, ce gel étant utilisé à raison de 1 à 20 % en poids dans une solution dans laquelle il
est insoluble et (2) l'on récupère les protéines dans une solu-
tion de sel dont le taux en ions est supérieur à 0,05.% en
poids par volume (ci-après exprimé par pds/vol.).
La Demanderesse a maintenant trouvé d'une manière inattendue que l'on pouvait purifier et séparer les protéines
mentionnées ci-dessus seulement lorsque les particules de poly-
saccharide acide gélifiable ne mesurent pas moins de 0,5 mm
dans leur plus petite dimension.
Ceci est d'autant plus inattendu que les résines utilisées antérieurement devaient avoir une surface spécifique d'absorption la plus grande possible pouvant aller jusqu'à
700 m2/g pour mener à bien l'extraction des protéines.
Or, dans le procédé de l'invention, les gels formés a partir des polysaccharides acides gélifiableÈ ne sont que peu perméables aux protéines et de ce fait l'absorption est limitée en surface, ce qui réduit considérablement la surface spécifique
du gel, qui peut être comprise entre 2.10- 3 et 0,2 m2/g.
Les polysaccharides acides gélifiables utilisés dans la présente invention sont choisis parmi les alginates et les
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carraghénans. Ces polysaccharides acides gélifient lorsqu' on les met en contact avec une solution comprenant des cations
comme notamment des cations de métaux alcalins, alcalinc-ter-
reux, ceux de la série du fer et également le cation ammonium. La Demanderesse a également trouvé d'une manière inattendue que l'on pouvait adsorber lesprotéines recherchées
sur le gel du polysaccharide acide.
On a d'ailleurs constaté que le mode de préparation du gel de polysaccharide acide était également très important
pour la réussite du procédé de l'invention.
Lorsqu'on choisit l'alginate comme polysaccharide
acide, on prépare généralement le gel en prenant un sel solu-
ble d'alginate en solution aqueuse, habituellement le sel de sodium, que l'on met en contact avec un contre-ion pour obtenir la formation du gel. Généralement, on utilise une solution de CaC12.
On a remarqué cependant que pour obtenir un gel uti-
lisable dans le procédé de l'invention, il fallait que la con-
centration en alginate dans le gel soit comprise entre des li-
mites bien définies, en l'occurence entre 1 et 8 % en poids,le
reste étant constitué par de l'eau.
Lorsque la concentration en alginate dans le'gel
est plus faible qu'environ I %, la stabilité du gel est consi-
dérablement réduite, du fait de l'excès d'eau, ce qui le rend inutilisable pour purifier les protéines. Par contre, avec une
concentration supérieure à 8 %, on observe également une aug-
mentation de la viscQsité, ce qui ne permet plus de manipuler
le milieu aisément, rendant ainsi la préparation du gel prati-
quement impossible.
On peut utiliser le gel obtenu dans de bonnes conditions sous forme de billes, de perles, de lamelles,de fils,
de fibres ou même de tissu.
Selon un mode d'exécution de la présente invention, on prend de l'alginate de sodium en solution aqueuse et on le
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précipite avec CaCl2.
Le gel, obtenu selon la forme désirée, est ensuite mis dans une solution de CaCl2, de manière à toujours être en
présence de l'ion responsable de la gélification.
Selon un mode de réalisation du procédé de l'inven- tion, le lait ou le lactoserum traités ont une concentration suffisante en calcium pour assurer la stabilisation du gel d'alginate.
Lorsqu'on choisit le carraghénan comme polysaccha-
ride acide, on prépare généralement le gel en prenant un sel soluble de carraghénan en solution aqueuse. Habituellement,on
prend le sel de sodium, que l'on met en contact avec un contre-
ion pour obtenir la formation du gel. Généralement, on utilise
une solution de KC1, NH4Cl ou RbCl.
On a remarqué que pour obtenir un gel utilisable dans le procédé de l'invention, il fallait que la concentration en carraghénate dans le gel soit comprise entre des limites bien
définies, en l'occurence entre 1 et 8 %, le reste étant consti-
tué par de l'eau.
Lorsque la concentration en carraghénate dans le gel est plus faible qu'environ 1 %, la stabilité du gel est considérablement réduite, du fait de l'excès d'eau, ce qui le rend inutilisable pour purifier les protéines. Par contre,avec une concentration supérieure à 8 %, on observe également une
augmentation de la viscosité, ce qui ne permet plus de manipu-
ler le milieu aisément, rendant ainsi la préparation du gel pra-
tiquement impossible.
On peut utiliser le gel obtenu dans de bonnes condi-
tions sous forme de billes, de perles, de lamelles, de fils, de
fibres ou même de tissu.
Selon on mode d'exécution de la présente invention, on prend du carraghénate de sodium en solution aqueuse et on le
gélifie avec KCl.
Le gel obtenu, selon la forme désirée, est ensuite mis dans une solution de KCl, de manière à toujours être en -6 -
présence de l'ion responsable de la gélification.
Quel que soit le polysaccharide acide utilisé pour former le gel, on peut également incorporer à celui-ci un oxyde de métal, insoluble dans les conditions d'utilisation. A titre d'exemple d'oxydes que l'on peut utiliser, on peut notamment citer les oxydes de titane, zirconium, silicium, aluminium, la
sépiolithe,et analogues. La quantité d'oxyde incorporé ne dé-
passe généralement pas 3 % en poids. Cependant, des quantités supérieures peuvent être utilisées sans pour autant apporter
un effet significatif.
Selon le procédé de la présente invention, on utili-
se le gel ainsi obtenu dans une solution o il reste insoluble, à raison d'une quantité comprise entre 1 et-20% en volume par
rapport à la solution de protéines. Cette quantité dépend éga-
lement de la concentration de protéine à absorber.
En ce qui concerne les protéines qui peuvent être séparées par le procédé de l'invention, elles doivent avoir un
pH isoélectrique d'au moins 7,5. A titre d'exemples de protéi-
nes du lait qui peuvent être séparées et purifiées par le pro-
cédé de l'invention, on peut notamment citer la lactoferrine,la
lactoperoxydase, certaines immunoglobulines et d'autres pro-
téines analogues. Les protéines qui sont adsorbées sur le gel
du polysaccharide acide doivent alors être récupérées.
Il est entendu que le procédé de la présente inven-
tion peut être appliqué pour séparer d'autres protéines, éven-
tuellement présentes dans d'autres milieux, selon des condi-
tions à déterminer par l'homme de métier.
Dans le cas de l'utilisation d'un gel d'alginate pour éluer les protéines ainsi adsorbées sur le gel, on peut
utiliser le CaC2 lorsque.l'on a comme gel un alginate de cal-
-7 - cium, ou un mélange d'ions contenant du CaCl2 en quantités suffisantes. La concentration de la solution en sel utilisée pour éluer les protéines du gel d'alginate n'est pas critique: elle dépend du sel utilisé, de la protéines et du pH de la solution.
Ainsi, lorsque l'on utilise du CaCl2, on travaille à une concen-
tration d'au moins 0,1 % en pds/vol.
Le sel utilisé pour éluer la protéine du gel peut être, mais non nécessairement, le même que celui utilisé pour son adsorption. Quand on utilise deux sels aifférents, il est - évident qu'il faut qu'ils soient compatibles, c'est-à-dire
qu'ils ne réagissent pas pour former eux-mêmes un précipité.
Généralement, avant de recommencer une nouvelle élution, on lave le récipient et le gel d'alginate avec une solution de sel dont la concentration est suffisante pour ne
pas déstabiliser le gel. Le plus souVent, on utilise une solu-
tion de CaC12 ayant une concentration égale à O,1% en pds/vol.
Le procédé de la présente invention pour séparer et
purifier les protéines, peut être réalisé en continu ou en dis-
continu.
Selon un mode d'exécution en discontinu du procédé de la présente invention, on prépare le gel d'alginate de calcium, on l'introduit dans un récipients quelconque avec la solution de protéine, on agite l'ensemble pendant une période de 10 minutes à 24 heures, selon le pourcentage d'extraction
désiré, et en fonction de la concentration de la protéine à ex-
traire dans la solution, et de la concentration et de la nature en éléments contaminants. On lave le gel avec une solution de CaCl2 à une concentration au moins égale à 0,1 % en pds/vol,on élue alors le gel d'alginate avec une solution de CaCl2 dont la concentration est supérieure à 0,1 % en pds/vol.et on réêupère
ainsi la protéine en solution.
Selon un mode d'exécution en continu du procédé de l'invention, on prépare le gel d'alginate de calcium et on l'introduit de préférence dans une colonne à lit fixe ou à lit lit fluidisé et on fait passer la charge à une LHSV comprise
entre 0,1 et 3.
On lave le gel avec une solution de CaCl à une concentration au moins égale à 0,1 % en pds/vol. On élue ensuite le gel d'alginate avec une solution de CaCl2 dont la concentra- tion est supérieure à 0,1 % en pds/volet on récupère ainsi la
protéine en solution.
Dans le cas de l'utilisation d'un gel de carraghé-
nan pour éluer les protéines ainsi adsorbées sur ce gel, on peut utiliser une solution aqueuse de n'importe quel sel organique ou minéral hydrosoluble. Cependant, on préfère utiliser le KCl ou le NH4Cl lorsque l'on a comme gel un carraghénate de K ou de NH4 ou un mélange d'ions contenant le KCl ou NH4Cl en quantités suffisantes. La concentration de la solution en gel utilisée pour éluer les protéines du gel de carraghénan n'est pas critique:
elle dépend du sel utilisé, de la protéine et du pH de la solu-
tion. Ainsi, lorsque l'on utilise du KC!, on travaille à une
concentration d'au moins 0,1 %.
Le sel utilisé pour éluer la protéine du gel peut-
être, mais non nécessairement, le même que celui utilisé pour son absorption. Quand on utilise deux sels différents, il est évident qu'il faut qu'ils soient compatibles, c'est-à-dire
qu'ils ne réagissent pas pour former eux-mêmes un précipité.
Généralement, avant de recommencer une nouvelle élu-
tion, on lave le récipient et le gel de carraghénan avec une solution en sel dont la concentration est suffisante pour ne
pas déstabiliser le gel. Le plus souvent, on utilise une solu-
tion de KCl ayant une concentration égale à 0,1 % en pds/vol.
Le procédé de la présente invention pour séparer et
purifier les protéines, peut être réalisé en continu ou en dis-
continu. Selon un mode d'exécution en discontinu du procédé de
la présente invention, on prépare le gel de carraghénate de po-
tassium, on le verse dans un récipient quelconque qui contient
la solution de protéine, on agite l'ensemble pendant une pério-
-9 - de de 10 minutes à 24 heures, selon le pourcentage d'extraction
désiré, et en fonction de la concentration de protéine à extrai-
re dans la solution et de la concentration et de la nature en élements contaminants. On lave le gel avec une solution de KCl à une concentration au moins égale à 0,1 % en pds/vol,on élue alors le gel de carraghénan avec une solution de KCl dont la concentration est supérieure à 0,1 % en pds/vol. et on récupère
ainsi la protéine en solution.
Selon un mode d'exécution en continu du procédé de l'invention, on prépare le gel de carraghénate de K, et on l'introduit de préférence dans une colonne à lit fixe ou à lit fluidisé et on fait passer la charge à une LHSV comprise entre 0,1 et 3. On lave le gel avec une solution de KCI ou de NIH4Cl à une concentration au moins égale à 0;1 7 en pds/vol. On élue ensuite le gel de carraghénate avec une solution de KC! dont la concentration est supérieure à O,1 % en pds/vool.et on récupère
ainsi la protéine en solution.
Les exemples suivants sont donnés afin de mieux illustrer le procédé de la présente invention, mais sans pour
autant en limiter la portée.
Exemple 1
On a préparé un gel d'alginate sous forme de fils, d'une longueur d'environ 5 cm et d'un diamètre d'environ 1 mm,
comme plus petite dimension, par extrusion d'une solution aqueu-
se homogène contenant 30g/l d'alginate sodique et 20g/l d'oxyde de titane dans une solution aqueuse contenant 30g/l de CaCl2o Par ailleurs, on a préparé du lactosérum doux non
pasteurisé par coagulation lente de lait frais à 32 C en présen-
ce de 0,03 vol.% de présure de force 7000. Ce lactosérum est caractérisé par un pH de 6:6 à 20 C et des teneurs de 4 % en lactose, 0,35 % en lipides et 0,7 % en protéines (y compris
0,001 % en lactoperoxydase et 0,003 % en lactoferrine).
Après addition de 200 g de gel d'alginate à 5 1 de lactosérum, on agite le mélange à 4 C pendant 18 h. Le gel est séparé par filtration sur tamis métallique puis lavé trois fois
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par 5 i d'une solution aqueuse à 3 g/1 de CaCl2.
On récupère les matières fixées par le gel par deux lavages du gel dans 1 1 d'une solution aqueuse à 50g/1 de CaC12, sous agitation à 4 C pendant 2 h. Les 2 1 de solution ainsi obtenus contiennent envi- ron 250 mg de protéines, dont 130 mg de lactoferrine et 20 mg
de lactopéroxydase.
Exemple 2
On a préparé une solution aqueuse contenant 30g/1
d'alginate.
On a pulvérisé 3 litres de cette solution dans une solution à 30g/1 de CaC12, obtenant ainsi des perles d'un gel
d'alginate calcique ayant un diamètre moyen d'environ 1,2 mm.
La surface spécifique de ce matériau absorbant était de 2.10- 3
m2/g.
On a placé 200 ml de perles dans une colonne de 5 cm
de diamètre pour former un lit de gel de 11 cm de hauteur.
On a traité 13 volumes de lait, soit 2,575 1 de lait entier contenant environ 5 % de lactose, 4 % de lipide, 0,9 % de sel et 3,3 % de protéines dont approximativement 0,008 % de
lactoferrine et 0,003 % de lactopéroxydase.
La LHSV à laquelle on a fait passer le lait sur la
colonne de gel était de 1,5.
Après passage du lait, on a transféré le gel dans
un récipient o l'on a lavé 5 fois consécutivement avec un volu-
me de 300 ml d'une solution aqueuse à 3 g/1 de CaCi2. Chaque fois, le gel a été séparé par décantation et filtration sur
filtre nylon.
On a récupéré les protéines adsorbées sur le gel par deux lavages du gel dans 3.00 ml d'une solution aqueuse à 3 % en CaC12, sous agitation à 4 C pendant 2 h. Les 600 ml de solution ainsi obtenus contiennent environ 260 mg de protéines, dont 31 mg de lactopéroxydase et mg de lactoferrine. Le rendemant de l'extraction était de 72 % - l1 - 2576752 A titre de comparaison, on a rempli la même colonne avec une résine d'agar réticulée avec du polyacrylamide, cette
résine étant habituellement utilisée pour séparer des protéines.
On a fait passer le lait entier dont la composition est décrite ci-dessus, sur cette résine dans les mêmes condi- tions opératoires, et après moins d'l heure de fonctionnement,
la colonne était complètement colmatée.
Exemple 3
On a préparé un gel d'alginate sous forme de fils, d'une longueur d'environ 10 cm et d'un diamètre d'environ l,5mm, comme plus petite dimension, par extrusioni-d'une solution aqueuse homogène contenant 30g/l d'alginate sodique et 5g/l d'oxyde de titane dans une solution aqueuse contenant 30g/1 de CaCl2. On a traité du lait entier dont la composition est donnée à l'exemple 2 et contenant notamment 3,3 % de protéines
dont 0,008 % de lactoferrine et 0,003 % de lactopéroxydase.
Après addition de 100 g d'alginate à 20 1 de lait entier, on agite le mélange à 10 C pendant 8 ho Le gel est séparé par filtration sur tamis métallique puis lavé trois fois
avec 500 ml d'une solution à 1 g/l de CaCl2.
On a récupéré les matières fixées par le gel par deux lavages du gel dans 300 ml d'une solution aqueuse à lOg/l de CaCl2 et 40 g/l de NaCl sous agitation à 10 C pendant
30 minutes.
Les 600 ml de solution ainsi obtenus contenaient environ 3 g de protéines dont 1 g de lactoferrine et 125 mg de
lactopéroxydase ainsi qu'environ 0,5 g de matière grasse.
- 12 -
Claims (11)
1) Procédé de purification de protéines du lait dont le pH isoélectrique est supérieur à 7,5, caractérisé en ce que
(1) l'on fait passer le milieu contenant la protéine re-
cherchée sur des particules d'un polysaccharide acide
gélifiable pris sous forme de gel, ces particules ne me-
surant pas moins de 0,5 mm dans leur plus petite dimen-
sion, la teneur en polysaccharide acide dans le gel étant comprise entre 1 et 8% en poids, ce gel étant utilisé à
raison de 1 à 20% en poids dans une solution dans la-
quelle il est insoluble et (2) l'on récupère les proté-
ines dans une solution de sel dont le taux en ions est
supérieur à 0,05% en pds/vol.
2) Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que l'on utilise un polysaccharide acide gélifiable choisi
parmi les alginates et les carraghénans..
3) Procédé selon la revendication 2, caractérisé en ce que l'on gélifie le polysaccharide acide gélifiable en le
mettant en contact avec une solution comprenant des ca-
tions choisis parmi les cations de métaux alcalins,alca-
lino-terreux, ceux de la série du fer, et le cation ammonium.
4) Procédé selon l'une quelconque des revendications 2 et
3, caractérisé en ce que l'on gélifie l'alginate avec
une solution de CaCl2.
) Procédé selon l'une quelconque des revendications 2 et
3, caractérisée en ce que l'on gélifie le carraghénan
avec une solution de KCl, ou de NH4Cl ou de RbCl.
6) Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 5,
caractérisé en ce que l'on utilise un gel de polysaccha-
ride acide ayant une surface spécifique comprise entre
2.10-3 et 0,2 m2/g.
7) Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 6,
caractérisé en ce que l'on utilise un gel de polysaccha-
ride acide pris sous forme de perles, de billes, de la-
melles, de fibres, de fils ou de tissus.
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-13-
8)- Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 7,
caractérisé en ce que l'on incorpore dans le gel de poly-
saccharide acide une quantité ne dépassant pas 3 % en poids, basée surle poids de gel, d'un oxyde de métal, insoluble
dans les conditions d'utilisation.
9) Procédé selon la revendication 8, caractérisé en ce que l'oxyde de métal est choisi dans le groupe comprenant les oxydes de titane, de zirconium, de silicium, d'aluminium,
la sépiolithe, et autres analogues.
) Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 9
caractérisé en ce que l'on traite les protéines du lait
choisies parmi notamment la lactoferrine, la lactopéroxy-
dase, les immunoglobulines et autres analogues.
11) Procédé de purification de protéines du lait selon l'une
quelconque des revendications 1 à 10, caractérisé en ce que
l'on verse un gel d'alginate dans un récipient approprié contenant la solution de protéines, l'on agite l'ensemble pendant une période de 10 minutes à 24 heures, on lave le gel avec une solution de CaC12, on élue le gel d'alginate avec une solution de CaC12 et on récupère les protéines en solution. 12) Procédé de purification de protéines du lait selon l'une
quelconque des revendications 1 à 10, caractérisé en ce que
l'on verse un gel de carraghénan dans un récipient approprié contenant la solution de protéines, l'on agite l'ensemble pendant une période de 10 minutes à 24 heures, on lave le gel avec une solution de sel choisi parmi KC1, NH4C1 ou RbCl, on élue le gel de carraghénan avec une solution du
même sel et on récupère les protéines en solution.
13) Procédé de purification de protéines du lait selon l'une
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quelconque des revendications 1 à 10, caractérisé en ce que
l'on verse un gel d'alginate dans une colonne à lit fixe ou fluidisé, on fait passer la charge contenant les protéines sur le gel d'alginate à une LHSV comprise entre 0,1 et 3, on lave le gel avec une solution de CaC12, on élue ensuite le gel d'alginate avec une solution de CaC12 et on récupère les
protéines en solution.
14) Procédé de purification de protéines selon l'une quelconque
des revendications 1 à 10, caractérisé en ce que l'on verse
un gel de carraghénan dans une colonne à lit fixe ou fluidi-
sé, on fait passer la charge contenant la solution de pro-
téines sur le gel de carraghénan à une LHSV comprise entre 0,1 et 3, on lave le gel avec une solution de sel choisi
parmi KCl, NH4CL ou RbC1, on élue ensuite le gel de carra-
ghénan avec une solution du même sel et on récupère les
protéines en solution.
) Protéines du lait ayant un pH isolélectrique supérieur à 7,5 séparées et purifiées par le procédé décrit dans l'une
quelconque des revendications précédentes.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| BE0/214464A BE901672A (fr) | 1985-02-07 | 1985-02-07 | Procede de purification de proteines du lait et de ses derives. |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
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