FR2505615A1 - Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait - Google Patents
Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait Download PDFInfo
- Publication number
- FR2505615A1 FR2505615A1 FR8109740A FR8109740A FR2505615A1 FR 2505615 A1 FR2505615 A1 FR 2505615A1 FR 8109740 A FR8109740 A FR 8109740A FR 8109740 A FR8109740 A FR 8109740A FR 2505615 A1 FR2505615 A1 FR 2505615A1
- Authority
- FR
- France
- Prior art keywords
- lactoferrin
- elution
- proteins
- silica
- adsorption
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N l-phenylalanyl-l-lysyl-l-cysteinyl-l-arginyl-l-arginyl-l-tryptophyl-l-glutaminyl-l-tryptophyl-l-arginyl-l-methionyl-l-lysyl-l-lysyl-l-leucylglycyl-l-alanyl-l-prolyl-l-seryl-l-isoleucyl-l-threonyl-l-cysteinyl-l-valyl-l-arginyl-l-arginyl-l-alanyl-l-phenylal Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(O)=O)C1=CC=CC=C1 CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N 0.000 title claims abstract description 31
- 235000021242 lactoferrin Nutrition 0.000 title claims abstract description 31
- 108010063045 Lactoferrin Proteins 0.000 title claims abstract description 30
- 102000010445 Lactoferrin Human genes 0.000 title claims abstract description 30
- 229940078795 lactoferrin Drugs 0.000 title claims abstract description 30
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 title claims abstract description 15
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 title claims abstract description 15
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 title claims abstract description 13
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 title claims abstract description 8
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 title claims abstract description 8
- 239000008267 milk Substances 0.000 title claims abstract description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 28
- 238000000605 extraction Methods 0.000 title claims description 10
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims abstract description 27
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 27
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 27
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 claims abstract description 7
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 claims abstract description 7
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 7
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 claims abstract description 7
- 238000010828 elution Methods 0.000 claims abstract description 7
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 claims abstract description 7
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims abstract description 6
- 229940021722 caseins Drugs 0.000 claims abstract description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims abstract description 4
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims abstract 3
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 33
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 claims description 16
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 9
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 239000003463 adsorbent Substances 0.000 claims description 8
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 238000011084 recovery Methods 0.000 claims description 4
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 claims description 3
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 claims description 3
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 claims description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 3
- 239000003480 eluent Substances 0.000 claims description 2
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims 3
- BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N Orthosilicate Chemical compound [O-][Si]([O-])([O-])[O-] BPQQTUXANYXVAA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N aluminium oxide Inorganic materials [O-2].[O-2].[O-2].[Al+3].[Al+3] PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 238000001033 granulometry Methods 0.000 claims 1
- 229940070376 protein Drugs 0.000 claims 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 11
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 9
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 9
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 9
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 7
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- BNIILDVGGAEEIG-UHFFFAOYSA-L disodium hydrogen phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].OP([O-])([O-])=O BNIILDVGGAEEIG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 5
- 229910000397 disodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 5
- 235000019800 disodium phosphate Nutrition 0.000 description 5
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 5
- 102000007562 Serum Albumin Human genes 0.000 description 4
- 108010071390 Serum Albumin Proteins 0.000 description 4
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 4
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 4
- 108090000901 Transferrin Proteins 0.000 description 3
- 102000004338 Transferrin Human genes 0.000 description 3
- 239000003637 basic solution Substances 0.000 description 3
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 3
- 239000012581 transferrin Substances 0.000 description 3
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 2
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 description 2
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 description 2
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 2
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 2
- 102100033468 Lysozyme C Human genes 0.000 description 2
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 2
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 description 2
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 description 2
- 230000003385 bacteriostatic effect Effects 0.000 description 2
- 230000008030 elimination Effects 0.000 description 2
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 description 2
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 2
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 description 2
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 description 2
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- 241000238876 Acari Species 0.000 description 1
- 208000035143 Bacterial infection Diseases 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 101100283604 Caenorhabditis elegans pigk-1 gene Proteins 0.000 description 1
- 108010075016 Ceruloplasmin Proteins 0.000 description 1
- 102100023321 Ceruloplasmin Human genes 0.000 description 1
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 102000008133 Iron-Binding Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010035210 Iron-Binding Proteins Proteins 0.000 description 1
- 239000005909 Kieselgur Substances 0.000 description 1
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 description 1
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 description 1
- 108010023244 Lactoperoxidase Proteins 0.000 description 1
- 102000045576 Lactoperoxidases Human genes 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 1
- 241001674048 Phthiraptera Species 0.000 description 1
- 238000010266 Sephadex chromatography Methods 0.000 description 1
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 102000002070 Transferrins Human genes 0.000 description 1
- 108010015865 Transferrins Proteins 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 208000022362 bacterial infectious disease Diseases 0.000 description 1
- 239000000440 bentonite Substances 0.000 description 1
- 229910000278 bentonite Inorganic materials 0.000 description 1
- SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N bentoquatam Chemical compound O.O=[Si]=O.O=[Al]O[Al]=O SVPXDRXYRYOSEX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- FDJOLVPMNUYSCM-UVKKECPRSA-L cobalt(3+);[(2r,3s,4r,5s)-5-(5,6-dimethylbenzimidazol-1-yl)-4-hydroxy-2-(hydroxymethyl)oxolan-3-yl] [(2r)-1-[3-[(2r,3r,4z,7s,9z,12s,13s,14z,17s,18s,19r)-2,13,18-tris(2-amino-2-oxoethyl)-7,12,17-tris(3-amino-3-oxopropyl)-3,5,8,8,13,15,18,19-octamethyl-2,7, Chemical compound [Co+3].N#[C-].C1([C@H](CC(N)=O)[C@@]2(C)CCC(=O)NC[C@@H](C)OP([O-])(=O)O[C@H]3[C@H]([C@H](O[C@@H]3CO)N3C4=CC(C)=C(C)C=C4N=C3)O)[N-]\C2=C(C)/C([C@H](C\2(C)C)CCC(N)=O)=N/C/2=C\C([C@H]([C@@]/2(CC(N)=O)C)CCC(N)=O)=N\C\2=C(C)/C2=N[C@]1(C)[C@@](C)(CC(N)=O)[C@@H]2CCC(N)=O FDJOLVPMNUYSCM-UVKKECPRSA-L 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 1
- 230000003203 everyday effect Effects 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 235000020256 human milk Nutrition 0.000 description 1
- 210000004251 human milk Anatomy 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002506 iron compounds Chemical class 0.000 description 1
- 229940057428 lactoperoxidase Drugs 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 210000002445 nipple Anatomy 0.000 description 1
- 230000020477 pH reduction Effects 0.000 description 1
- 230000001717 pathogenic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000144 pharmacologic effect Effects 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 230000001012 protector Effects 0.000 description 1
- 239000008262 pumice Substances 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 239000012465 retentate Substances 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 150000004760 silicates Chemical class 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 229940045999 vitamin b 12 Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/832—Milk; colostrum
Abstract
A PARTIR D'UN MILIEU AQUEUX, PROVENANT DU LAIT, SUBSTANTIELLEMENT EXEMPT DE CASEINES, ON EXTRAIT DES PROTEINES, EN PARTICULIER LACTOFERRINE ET IMMUNOGLOBULINES PAR ADSORPTION SUR UN SUPPORT SOLIDE. LE MILIEU AQUEUX EST FAIBLEMENT BASIQUE, TANDIS QUE L'ELUTION EST EFFECTUEE AU MOYEN D'UNE SOLUTION ACIDE.
Description
La présente invention a pour objet un procédé perfectionné pour
l'extraction de certaines protéines
de produits laitiers; elle vise plus spécialement l'ob-
tention des protéines fixant le fer, transferrine et lactoferrine, ainsi que des immunoglobulines. L'intérêt des différentes protéines, autres que la caséine, que l'on trouve dans le lait des mammifères,
a attiré l'attention de nombreux industriels et chercheurs.
Aussi des travaux ont été effectués en vue de la sépara-
tion de ces différentes protéines, plus particulièrement
de celles qui se retrouvent dans le petit lait, c'est-à-
dire dans le lacto-serum, après la séparation des caséi-
nes Parmi les substances fort intéressantes, appartenant
à cette catégorie, se trouvent les a-lactalbumine, trans-
ferrine, lactoferrine, lysozyme, serum-albumine, immuno-
globulines, etc La lactoferrine présente non seulement un intérêt nutritionnel, mais également pharmacologique e on sait en effet, à présent, que cette protéine qui fixe le fer est non seulement d'une grande utilité alimentaire pour le nourrisson, mais constitue également un véritable protecteur contre différentes infections bactériennes Ce
dernier rôle est expliqué justement par l'action chélatan-
te de cette protéine vis-à-vis du fer, qui soustrait cet élément au milieu, empochant ainsi le développement des
bactéries auxquelles cet élément est absolument nécessaire.
Cette propriété bactériostatique présente évidemment un
avantage important En ce qui concerne les immunoglobuli-
nes Ig A, Ig M, Ig G, leur importance augmente chaque jour
avec le développement prodigieux de l'immunologie On con-
nait d'autre part l'utilité et les applications des lac-
talbumines, de la sérum-albumine, du lysozyme et de certai-
nes autres protéines et également des protéines fixant la vitamine B 12 ou la céruloplasmine qui a la propriété de se combiner au cuivre On comprend donc que des travaux aient
été menés en vue de la séparation de ces différentes pro-
téines à partir des produits laitiers et surtout à partir
du petit lait qui les contient à l'état dissous et qui gé-
néralement constitue un résidu dans l'industrie laitière.
La plupart des procédés utilisés sont basés sur l'applica-
tion des échangeurs d'ions ou sur la chromatographie sur Sephadex, à des p H ne dépassant pas 7 et, le plus souvent,
inférieurs à 6,3 Telle est par exemple la méthode préco-
nisée dans les brevets U S nc 3 234 199 ou 3 969 337 On
a également eu recours à l'électrophorêse ou à la précipi-
tation par des sels et centrifugation, cette dernière mé-
thode étant décrite par Montreuil et Mullet C R 250,
1736-7 ( 1960) Plus récemment des travaux sur la sépara-
tion des protéines du lait ont été décrits dans les publi-
cations de brevets français N O 2 390 906 et 2 399 214 o
les protéines, autres que la caséine, sont d'abord extrai-
tes avec une résine échangeuse d'anions et ensuite avec de la silice, ou inversement; l'extraction a lieu à des
p H compris entre 4 et 7,5.
Si les différents procédés de la technique con-
nue conviennent bien à la séparation de protéines telles que les lactalbumines ou la sérum-albumine, aucune d'elles ne permet l'obtention efficace et pratique des protéines
fixant le fer, c'est-à-dire des transferrines et lacto-
ferrines Bien que le lacto sérum soit une matière peu coû-
teuse, il ne contient qu'environ 6,5 q de protéines par litre, dont une faible proportion est constituée par les lactoferrines: on est donc amené à traiter d'assez grands volumes de cette matière première pour extraire un faible poids de protéines intéressantes Il est par conséquent important de disposer d'un procédé permettant de réaliser
cette extraction avec d'aussi bons rendements que possible.
C'est ce but qui est atteint par la présente invention En effet, le nouveau procédé suivant l'invention convient tout
particulièrement à l'obtention des protéines ferro chéla-
tantes, notamment lactoferrine et transferrine et, d'autre
part, des immunoglobulines, à partir du serum de lait res-
tant après la séparation des caséines.
Dans la suite de la présente description, par
mesure de simplification, on ne parle que de la lactofer-
rine, mais il est bien entendu que ce terme comprend aussi la transferrine et éventuellement d'autres protéines ferro chélatantes du même type qui peuvent exister dans les laits
des différents mammifères.
Le procédé suivant l'invention résulte de la
constatation que contrairement à la technique antérieu-
re la séparation par l'adsorption des protéines sus-in-
fiquées se fait le mieux en milieu légèrement basique.
Le procédé suivant l'invention consiste à sou-
mettre le milieu renfermant la lactoferrine à la fixation sur un adsorbant approprié, en milieu faiblement basique,
à savoir dans un liquide de p H supérieur à 7,5 De préfé-
rence, le p H du milieu est compris entre 7,7 et 8,8 et
mieux encore entre 7,9 et 8,5.
Le milieu à traiter suivant l'invention peut
être constitué par tout liquide aqueux renfermant les dif-
férentes protéines du lait, débarrassé au moins de la ma-
jeure partie des caséines; la source la plus pratique est le petit lait, éventuellement concentré ou déjà traité
pour l'extraction de protéines autres que la lactoferrine.
Après l'adsorption en milieu faiblement basique, et élimination du liquide surnageant, les protéines fixées
sur l'adsorbant sont éluées par abaissement du p H au-des-
sous de 7 et, de préférence, environ 4; un mode opératoi-
re préféré consiste à utiliser un éluant acide dont la
force ionique a été augmentée par adjonction d'un sel so-
luble.
En tant qu'adsorbant, on peut employer avantageu-
sement une silice de surface spécifique d'environ 5 à 150 m 2/g, présentant un diamètre poreux de 25 à 250 nm ( 250 à
2 500 A) La silice peut être employée sous une forme pul-
vérulente, de granulométrie assez large, par exemple de e à 5 mm Pour l'utilisation en colonne, il est pré- férable de se servir de billes sphériques de diamètres de
l'ordre de 10 à 500 Mm.
Bien que la silice constitue un excellent sup- port pour la fixation préférentielle de la lactoferrine,
d'autres supports peuvent être employés, notamment dif-
férents silicates naturels ou artificiels, tels que pierre ponce, terres diatomées, bentonite, etc, ainsi que des
alumines activées.
La fixation en milieu faiblement basique présen-
te l'avantage d'une grande sélectivité vis-à-vis de la lac-
toferrine qui n'est accompagnée que d'une partie d'immuno-
globulines Les autres protéines, notamment lactalbumines,
lactoglobulines, serum albumine et le reste des immuno-
globulines demeurent en solution dans le liquide surnageant Après la récupération de la lactoferrine et des
immunoglobulines, le support en particulier la silice -
est remis en contact avec une solution légèrement basique, par exemple de p H 8 h 9, ce qui le rend apte à servir à une nouvelle extraction à partir d'un produit laitier On voit que le procédé suivant l'invention est beaucoup plus simple que ceux de l'art antérieur; ainsi, par rapport aux brevets français cités plus haut, il suffit d'un seul support minéral au lieu de deux supports dont un est un
échangeur d'ions En outre, la fixation a lieu en milieu ba-
sique au lieu d'être effectuée à des p H inférieurs à 7,5 et surtout inférieurs à 7, comme c'est le cas de toute la
technique antérieure.
Dans une variante de l'invention, après l'élu-
tion du support par une solution acide, on lave ce support
avec une solution basique, ce qui permet d'extraire la frac-
tion des immunoglobulines qui n'a pas été éluée en milieu
acide; dans cegas, la solution basique peut permettre aus-
si la récupération d'un reste de lactoferrine Le lavage, suivant cette variante, peut être effectué avec un p H de 8 à 10 par exemple Cependant, la capacité d'un support
de silice, vis-à-vis de la lactoferrine, n'est pas influ-
encée par un tel lavage; ce dernier peuit donc être omis lorsqu'on cherche à extraire seulement la lactoferrine. Le procédé, suivant l'invention, s'applique au
lactoserum quel que soit le mode d'élimination de la ca-
séine qui a conduit à ce lacto-serum: autrement dit, que la caséine ait été précipitée par acidification du lait
initial ou bien par l'action d'une enzyme Le procédé con-
vient au petit lait tel que, ainsi qu'à des liquides ob-
tenus par la remise en solution des solides du lacto-sé-
rum, obtenus par tout moyen connu, par exemple ultra fil-
tration ou dessiccation.
L'invention peut être utilisée pour l'extrac-
tion de la lactoferrine de différentes sortes de laits, en particulier de ceux des ovins ou bovins, comme du lait humain Comme les premiers contiennent beaucoup moins de
lactoferrine que le second, leur traitement est moins ef-
ficace par les techniques connues et c'est là que l'utili-
té de l'invention se fait particulièrement sentir.
L'invention peut être réalisée dans les condi-
tions prévues par Gordon, Ziegler & Basch, Biochim Biophys.
Acta 60, 410-411 ( 1962): dans cette variante, la fixation
sur un support adsorbant en milieu faiblement basique por-
te sur un liquide renfermant la lactoferrine, auquel on a préalablement ajouté un composé du fer, de façon à saturer
de fer la totalité de la lactoferrine présente.
Le taux d'extraction de la lactoferrine,par le procédé suivant l'invention, est élevé En ce qui concerne la composition des protéines obtenues par ce procédé, à la suite de l'élution du support adsorbant par une solution acide, elle comprend plus de 50 % de lactoferrine, le reste
étant constitué principalement d'immunoglobulines La pure-
té de la lactoferrine, utilisée essentiellement comme agent
Z 505615
bactériostatique, est tout à fait suffisante, et il n'est pas nécessaire de la séparer d'avec les immunoglobulines;
en effet il a été démontré, in vitro, que le pouvoir d'in-
hibition de la croissance des bactéries pathogunes de à la lactoferrine, était exalté par la présence d'immunoglo- bulines. Dans le cas, industriellement très avantageux, o le support est constitué par de la silice, on trouve une capacité de celle-ci, vis-à-vis de la lactoferrine, de
plus de 20 mg par gramme de silice, ce qui justifie plei-
nement l'application industrielle du procédé suivant l'in-
vention. Dans les conditions opératoires de l'invention, les immunoglobulines, qui accompagnent la lactoferrine, ne subissent aucune dénaturation, etpeuvent, par conséquent,
être utilisées dans les industries alimentaires, pharmaceu-
tiques et vétérinaires, puisqu'elles conservent toutes
leurs propriétés.
Les différentes protéines, pouvant être sépar 4 es par le procédé de l'invention, sont identifiables par les méthodes classiques et, en particulier, par celles qui ont
été décrites par J Garnier dans Ann Biol anim Bioch.
Biophys 1964, 4 ( 2) 163-187 Les exemples qui suivent il-
lustrent, non limitativement, la présente invention.
EXEMPLE 1
Dans une colonne de 1 cm de diamètre intérieur sont placés 5 g de grains de silice, d'une granulométrie de -200 qm; cette silice présente une surface spécifique
de 20 m 2/g et un diamètre poreux de 80 nm.
La silice est lavée avec une solution de phosphate disodi-
que Na 2 HPO 4 0,005 Y.
Dans 1 litre de cette même solution de phosphate, on dis-
sout 10 g d'une poudre obtenue par séchage des solides re-
cueillis (rétentat) dans l'ultrafiltration d'un lactosérum;
cette poudre contient 6,5 g de protéines Le p H de la solu-
tion obtenue est ajusté à 8,2 ? On fait ensuite passer la solution à travers la charge de silice dans la colonne susindiquée, à un débit de 60 ml/h; cette charge est ensuite lavée avec une solution 0,005 M de phosphate disodique, de p H 8,2, de façon à chasser tou-
tes les protéines non fixées sur la silice.
La lactoferrine fixée est alors éluée à l'aide d'une solu-
tion d'acide acétique 0,1 N additionnée de Na Cl à la con-
centration de 0,5 M On obtient ainsi une fraction de 25
ml de liquide coloré en rose, contenant 40 mg de protéi-
nes constituées de 66 % de lactoferrine, le reste étant
des immunoglobulines Après un lavage de la charge de si-
lice, par passage d'une solution de phosphate disodique 0,005 M, la colonne est prote pour un nouveau cycle d'
adsorption.
EXEMPLE 2
Dans une opération similaire à celle de l'exem-
ple 1, la charge de la colonne est lavée avec un tampon
tris-HC 1, p H 9, additionnée de 0,5 M Na Cl, après l'élu-
tion à l'acide acétique et récupération de la fraction de lactoferrine Cela fournit une nouvelle fraction de 20 ml contenant 30 mg de protéines constituées essentiellement
d'immunoglobulines, de lactoperoxydase et d'une très fai-
ble quantité de lactoferrine.
Après un lavage de la silice, dans la colonne, par une so-
lution de phosphate disodique 0,005 M, la colonne est à
nouveau prête à l'emploi.
EXEMPLE 3
Le mode opératoire de l'exemple 1 est répété, mais la source de lactoferrine est constituée par 1 litre
de petit lait, directement issu de la fabrication de fro-
mage, sans concentration, ce liquide étant additionné de
0,005 M de phosphate disodique par litre.
Les résultats sont les mêmes que dans l'exemple 1.
EXEMPLE 4
Le lavage alcalin de l'exemple 2 est appliqué
à un mode opératoire utilisant le petit lait, selon l'e-
xemple 3 Cela conduit à des résultats identiques à ceux de l'exemple 2.
Claims (8)
1 Procédé d'extraction de protéines du lait, en particulier de celles qui sont capables de fixer le fer, à partir d'un milieu aqueux substantiellement exempt de caséines, par adsorption sur un support solide et ensuite élution des protéines adsorbées, caracté_risé en ce que l'adsorption a lieu en milieu faiblement basique, de p H supérieur à 7,5, tandis que l'élution est effectuée au
moyen d'une solution acide.
2 Perfectionnement suivant la revendication 1, ca-
ractérisé en ce que le p H du milieu soumis à l'adsorp-
tion est compris entre 7,7 et 8,8, et, de préférence, en-
tre 7,9 et 8,5.
3 Procédé suivant la revendication 1 ou 2, caracté-
risé en ce que l'élution a lieu à un p H inférieur à envi-
ron 4, l'éluant contenant-de préférence un sel soluble
augmentant sa force ionique.
4 Procédé suivant une des revendications 1 à 3, dans
lequel l'adsorbant est constitué par de la silice, dont
la surface spécifique est d'environ 5 à 150 m 2/g et le dia-
mètre poreux de 25 à 250 nm.
Procédé suivant la revendication 4, dans lequel
la silice étant sous une forme pulvérulente, sa granulo-
métrie est de 5 qm à 5 mm et, de préférence, de 10 à 5001 m.
6 Procédé suivant une des revendications 1 à 3,
dans lequel l'adsorbant est constitué par un silicate na-
turel ou artificiel ou/et par une alumine activée.
7 Procédé suivant une des revendications précéden-
tes, caractérisé en ce que l'élution en milieu acide du
support adsorbant est suivie d'un traitement par une so-
lution basique et de la récupération des immunoglobulines
et de la lactoferrine ainsi libérées.
8 Application du procédé suivant une des revendica-
tions l à 7 à l'extraction de la lactoferrine et d'immuno-
globulines d'un liquide dérivé du lait, en particulier du
lactoserum, éventuellement concentré avant l'extraction.
9 Application suivant la revendication 8, caracté-
risée en ce que des immunoglobulines et/ou d'autres pro-
téines sont récupérées du liquide restant après adsorption de la lactoferrine.
Priority Applications (15)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8109740A FR2505615A1 (fr) | 1981-05-15 | 1981-05-15 | Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait |
| CH2796/82A CH650905A5 (fr) | 1981-05-15 | 1982-05-06 | Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait. |
| GB8213817A GB2098998B (en) | 1981-05-15 | 1982-05-12 | Process of extraction of lactoferrine and ummunoglobulins of milk |
| BE0/208068A BE893156A (fr) | 1981-05-15 | 1982-05-12 | Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait |
| NL8201947A NL8201947A (nl) | 1981-05-15 | 1982-05-12 | Werkwijze voor het aan melk onttrekken van lactoferrine en van immunoglobulinen. |
| IE1140/82A IE52858B1 (en) | 1981-05-15 | 1982-05-12 | Process of extraction of lactoferrine and immunoglobulins of milk |
| US06/377,316 US4436658A (en) | 1981-05-15 | 1982-05-12 | Process of extraction of lactoferrine and immunoglobulins of milk |
| IT21210/82A IT1151758B (it) | 1981-05-15 | 1982-05-12 | Procedimento per l'estrazione di lattoferrina e di immunoglobuline dal latte |
| AR289385A AR228653A1 (es) | 1981-05-15 | 1982-05-13 | Procedimiento de extraccion de proteinas de productos lacteos,particularmente las que fijan hierro,transferrina,lactoferrina e inmunoglobulinas |
| DK216782A DK158384C (da) | 1981-05-15 | 1982-05-13 | Fremgangsmaade til ekstraktion af lactoferrin og immunoglobulin fra en vaeske hidroerende fra maelk |
| AU83720/82A AU557353B2 (en) | 1981-05-15 | 1982-05-14 | Extraction of lactoferrine and immunoglobulins of milk |
| SE8203056A SE460669B (sv) | 1981-05-15 | 1982-05-14 | Foerfarande foer extrahering av jaenrbindande mjoelkproteiner |
| JP57080325A JPS5828233A (ja) | 1981-05-15 | 1982-05-14 | ラクトフェリンの抽出方法 |
| DE3218348A DE3218348C2 (de) | 1981-05-15 | 1982-05-14 | Verfahren zur Extraktion von Lactoferrin aus Lactoserum |
| CA000402997A CA1171723A (fr) | 1981-05-15 | 1982-05-14 | Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR8109740A FR2505615A1 (fr) | 1981-05-15 | 1981-05-15 | Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2505615A1 true FR2505615A1 (fr) | 1982-11-19 |
| FR2505615B1 FR2505615B1 (fr) | 1984-12-28 |
Family
ID=9258517
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR8109740A Granted FR2505615A1 (fr) | 1981-05-15 | 1981-05-15 | Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait |
Country Status (15)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4436658A (fr) |
| JP (1) | JPS5828233A (fr) |
| AR (1) | AR228653A1 (fr) |
| AU (1) | AU557353B2 (fr) |
| BE (1) | BE893156A (fr) |
| CA (1) | CA1171723A (fr) |
| CH (1) | CH650905A5 (fr) |
| DE (1) | DE3218348C2 (fr) |
| DK (1) | DK158384C (fr) |
| FR (1) | FR2505615A1 (fr) |
| GB (1) | GB2098998B (fr) |
| IE (1) | IE52858B1 (fr) |
| IT (1) | IT1151758B (fr) |
| NL (1) | NL8201947A (fr) |
| SE (1) | SE460669B (fr) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3603764A1 (de) * | 1985-02-07 | 1986-08-07 | Oleofina S.A., Brüssel/Bruxelles | Verfahren zur reinigung von proteinen aus milch bzw. milchprodukten |
| FR2626472A1 (fr) * | 1988-02-02 | 1989-08-04 | Roussel Uclaf | Utilisation des proteines du lait pour la fabrication d'un medicament antiviral |
Families Citing this family (38)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1982002818A1 (fr) * | 1981-02-26 | 1982-09-02 | Gani Mohamed Mutwahar | Procede et dispositif d'extraction d'immunoglobulines |
| DE3432718C1 (de) * | 1984-09-06 | 1986-05-22 | Biotest Pharma GmbH, 6000 Frankfurt | Verfahren zur Herstellung einer Loesung von Milch- und/oder Kolostralimmunglobulinen |
| JPS61145200A (ja) * | 1984-12-19 | 1986-07-02 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | ウシラクトフェリンの分離精製法 |
| US4816252A (en) * | 1985-04-15 | 1989-03-28 | Protein Technology, Inc. | Product and process for transferring passive immunity to newborn domestic animals using ultrafiltered whey containing immunoglobulins |
| US4834974A (en) * | 1986-01-13 | 1989-05-30 | Protein Technologies, Inc. | Immunologically active whey fraction and recovery process |
| US5017372A (en) * | 1986-04-14 | 1991-05-21 | Medicis Corporation | Method of producing antibody-fortified dry whey |
| IE61701B1 (en) * | 1986-07-17 | 1994-11-30 | Morinaga Milk Industry Co Ltd | Process for producing bovine lactoferrin in high purity |
| DE3638767A1 (de) * | 1986-11-13 | 1988-05-26 | Behringwerke Ag | Laktoferrin enthaltendes inkubationsmedium fuer festphasenimmunometrisches verfahren und seine verwendung |
| FR2613368B1 (fr) * | 1987-03-10 | 1989-06-23 | Entremont Sa | Procede pour extraire des proteines du lactoserum, par adsorption et elution |
| IT1206059B (it) * | 1987-03-27 | 1989-04-14 | Consiglio Nazionale Ricerche | Metodo per la deproteinizzazione selettiva del siero di latte |
| JPH0725800B2 (ja) * | 1987-04-10 | 1995-03-22 | 雪印乳業株式会社 | 硫酸エステル化物を用いて乳からラクトフエリンを分離、精製する方法 |
| FR2616628B1 (fr) * | 1987-06-19 | 1989-09-29 | Entremont Sa | Procede pour extraire des proteines du lactoserum par adsorption et elution |
| JPS6483366A (en) * | 1987-09-25 | 1989-03-29 | Mazda Motor | Cast-in method for ceramic member |
| SE458818B (sv) * | 1987-11-27 | 1989-05-16 | Svenska Mejeriernas Riksforeni | Foerfarande foer utvinning av rena fraktioner av laktoperoxidas och laktoferrin ur mjoelkserum |
| GB8729031D0 (en) * | 1987-12-11 | 1988-01-27 | Express Foods Group Ltd | Isolation of immunoglobulin rich fraction from whey |
| DE4002204A1 (de) * | 1990-01-26 | 1991-08-01 | Westfalen Milchwerke | Diaetetisches nahrungsmittel fuer patienten mit niereninsuffizienz |
| WO1991013982A1 (fr) * | 1990-03-08 | 1991-09-19 | Ferrodynamics, Inc. | Lactoferrine humaine produite par technique genetique |
| US6066469A (en) | 1990-03-08 | 2000-05-23 | Ferro Dynamics, Inc. | Cloning, expression, and uses of human lactoferrin |
| JP2974434B2 (ja) * | 1990-03-15 | 1999-11-10 | 雪印乳業株式会社 | 分泌性コンポネント含有組成物 |
| JP3962427B2 (ja) * | 1990-07-13 | 2007-08-22 | グロペップ リミテッド | 成長促進剤 |
| US7033610B2 (en) | 1990-07-13 | 2006-04-25 | Gropep Pty, Ltd. | Growth-promoting agent |
| US6319522B1 (en) | 1990-07-13 | 2001-11-20 | Gropep Limited | Growth-promoting agent |
| JP3035833B2 (ja) * | 1991-01-21 | 2000-04-24 | 雪印乳業株式会社 | シアル酸類含有組成物の製造方法 |
| JP3110078B2 (ja) * | 1991-06-21 | 2000-11-20 | 森永乳業株式会社 | 高純度抗菌性ペプチドの大量製造法 |
| ATE129125T1 (de) * | 1992-01-15 | 1995-11-15 | Campina Melkunie Bv | Verfahren zur isolierung von lactoferrin und lactoperoxidase aus milch und milchprodukten. |
| DE4216769A1 (de) * | 1992-05-21 | 1993-11-25 | Reissbrodt Rolf Dr Rer Nat Hab | Verfahren zur Anwendung von Eisenchelatoren als selektiv Wachstumssupplemente für Mikroorganismen |
| EP0744901B1 (fr) * | 1994-02-16 | 2001-12-05 | Pharming Intellectual Property BV | Isolation de la lactoferrine du lait |
| US5869604A (en) * | 1995-11-09 | 1999-02-09 | Georgia Institute Of Technology | Crystallization and purification of polypeptides |
| US20040259770A1 (en) * | 2003-06-19 | 2004-12-23 | Rush University Medical Center | Method for determining leukocyte activation |
| US7125963B2 (en) * | 2004-03-03 | 2006-10-24 | En N Tech Inc | Treatments for contaminant reduction in lactoferrin preparations and lactoferrin containing compositions |
| NZ547859A (en) | 2006-06-09 | 2009-05-31 | Dec Int Nz Ltd | Treatment method and composition for mastitis |
| EP2650302B1 (fr) | 2007-07-10 | 2014-10-08 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Limited | Procédé d'élimination d'endotoxines de protéines |
| US20130034541A1 (en) * | 2010-04-23 | 2013-02-07 | Probiotec Limited | Pharmaceutical compositions |
| CN103002907A (zh) * | 2010-04-23 | 2013-03-27 | 普若拜特有限公司 | 湿疹治疗 |
| US9458225B2 (en) * | 2013-06-26 | 2016-10-04 | United Arab Emirates University | Method for purifying lactoferrin |
| CZ2013885A3 (cs) | 2013-11-15 | 2015-08-19 | Univerzita PalackĂ©ho | Způsob separace syrovátkových proteinů z mléčného média a zařízení k provádění tohoto způsobu |
| CN106841017B (zh) * | 2017-01-22 | 2019-05-07 | 耐斯检测技术服务有限公司 | 一种评价辐照或热处理对钴胺素-蛋白结合体影响的方法 |
| US10993459B2 (en) * | 2019-09-23 | 2021-05-04 | Ralph Yoder | Method for unlocking bioactive proteins |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2390906A1 (fr) * | 1977-05-18 | 1978-12-15 | Rhone Poulenc Ind | Procede d'extraction des proteines du lait |
-
1981
- 1981-05-15 FR FR8109740A patent/FR2505615A1/fr active Granted
-
1982
- 1982-05-06 CH CH2796/82A patent/CH650905A5/fr not_active IP Right Cessation
- 1982-05-12 IE IE1140/82A patent/IE52858B1/en not_active IP Right Cessation
- 1982-05-12 BE BE0/208068A patent/BE893156A/fr not_active IP Right Cessation
- 1982-05-12 US US06/377,316 patent/US4436658A/en not_active Expired - Lifetime
- 1982-05-12 GB GB8213817A patent/GB2098998B/en not_active Expired
- 1982-05-12 NL NL8201947A patent/NL8201947A/nl not_active Application Discontinuation
- 1982-05-12 IT IT21210/82A patent/IT1151758B/it active
- 1982-05-13 AR AR289385A patent/AR228653A1/es active
- 1982-05-13 DK DK216782A patent/DK158384C/da active
- 1982-05-14 DE DE3218348A patent/DE3218348C2/de not_active Expired - Fee Related
- 1982-05-14 JP JP57080325A patent/JPS5828233A/ja active Granted
- 1982-05-14 CA CA000402997A patent/CA1171723A/fr not_active Expired
- 1982-05-14 SE SE8203056A patent/SE460669B/sv not_active IP Right Cessation
- 1982-05-14 AU AU83720/82A patent/AU557353B2/en not_active Ceased
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3603764A1 (de) * | 1985-02-07 | 1986-08-07 | Oleofina S.A., Brüssel/Bruxelles | Verfahren zur reinigung von proteinen aus milch bzw. milchprodukten |
| FR2626472A1 (fr) * | 1988-02-02 | 1989-08-04 | Roussel Uclaf | Utilisation des proteines du lait pour la fabrication d'un medicament antiviral |
| EP0327461A1 (fr) * | 1988-02-02 | 1989-08-09 | Roussel-Uclaf | Utilisation des protéines du lait pour la fabrication d'un médicament antiviral |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| IE821140L (en) | 1982-11-15 |
| SE460669B (sv) | 1989-11-06 |
| GB2098998A (en) | 1982-12-01 |
| AR228653A1 (es) | 1983-03-30 |
| SE8203056L (sv) | 1982-11-16 |
| DK158384C (da) | 1990-10-08 |
| AU8372082A (en) | 1982-11-18 |
| US4436658A (en) | 1984-03-13 |
| BE893156A (fr) | 1982-11-12 |
| CA1171723A (fr) | 1984-07-31 |
| GB2098998B (en) | 1984-08-01 |
| FR2505615B1 (fr) | 1984-12-28 |
| IT1151758B (it) | 1986-12-24 |
| AU557353B2 (en) | 1986-12-18 |
| IT8221210A0 (it) | 1982-05-12 |
| NL8201947A (nl) | 1982-12-01 |
| CH650905A5 (fr) | 1985-08-30 |
| DK216782A (da) | 1982-11-16 |
| IE52858B1 (en) | 1988-03-30 |
| DK158384B (da) | 1990-05-14 |
| DE3218348C2 (de) | 1993-12-16 |
| DE3218348A1 (de) | 1982-12-02 |
| JPH0354118B2 (fr) | 1991-08-19 |
| JPS5828233A (ja) | 1983-02-19 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| FR2505615A1 (fr) | Procede d'extraction de lactoferrine et d'immunoglobulines du lait | |
| EP0022696B1 (fr) | Produit enrichi en alpha-lactalbumine, obtention à partir de lactosérum et applications dudit produit | |
| EP0033686B1 (fr) | Procédé de traitement d'une matière première à base de caséine, contenant des phosphocaséinates de cations bivalents, produits obtenus et applications | |
| FR2574800A1 (fr) | Procede et separation de la lactoferrine bovine du lait de vache et sa purification | |
| FR2474829A1 (fr) | Procede de traitement d'une matiere a base de caseine contenant des phosphocaseinates de cations monovalents ou leurs derives, produits obtenus et applications | |
| NZ249235A (en) | Isolating lactoperoxidase or lactoferrin from milk and/or milk derivatives | |
| FR2651437A1 (fr) | Procede de preparation de concentre du complexe facteur viii-facteur von willebrand de la coagulation sanguine a partir de plasma total. | |
| EP0398802A1 (fr) | Procédé d'élimination sélective et quantitative des lactoglobulines à partir d'une matière de départ contenant des protéines de lactosérum | |
| Leach Jr et al. | Egg shell membrane protein: a nonelastin desmosine/isodesmosine-containing protein | |
| EP0519726B1 (fr) | Procédé pour la production à grande échelle d'un peptide antimicrobial de grande pureté | |
| Nandini et al. | Integrated downstream processing of lactoperoxidase from milk whey involving aqueous two-phase extraction and ultrasound-assisted ultrafiltration | |
| Lajnaf et al. | Antioxidant and antibacterial activities, interfacial and emulsifying properties of the apo and holo forms of purified camel and bovine α-lactalbumin | |
| FR2729971A1 (fr) | Composition nutritive resultant de la trempe du mais et son procede d'obtention | |
| Ng et al. | Purification of lactoferrin using hydroxyapatite | |
| FR2487642A2 (fr) | Procede de preparation de fractions proteiques par ultrafiltration et chromatographie d'exclusion et d'echange d'ions | |
| EP0178957B1 (fr) | Procédé pour l'obtention de lysozyme par microfiltration à partir d'une matière à base de blanc d'oeuf | |
| EP0159231A1 (fr) | Procédé de décoloration de substances colorées par des composés tétrapyrroliques et produits obtenus | |
| FR2663816A1 (fr) | Procede de traitement du colostrum par chromatographie d'adsorption sur hydroxyapatite, fraction active de colostrum obtenue et milieu cellulaire contenant ladite fraction active. | |
| EP0284525A1 (fr) | Procédé pour extraire des protéines du lactosérum, par adsorption et élution | |
| FR2489838A1 (fr) | Endoproteinase-lys-c provenant de bacteries, sa preparation et son utilisation | |
| EP1913951A1 (fr) | Procédé d'extraction de substances polyphenoliques et leurs utilisations | |
| FR2900343A1 (fr) | Composition inhibitrice de proteases, notamment la papainee, la cathepsine k et la cathepsine b, et procede de purification de molecules inhibitrices de proteases | |
| EP2451825A1 (fr) | Utilisation d'un coproduit issu d'un procede d'extraction du lysozyme a partir de blanc d'oeuf, pour l'obtention d'au moins une proteine basique de blanc d'oeuf | |
| CA3194989A1 (fr) | Procede de purification de fraction de proteines cationiques et fraction ainsi obtenue | |
| FR2644986A1 (fr) | Hydrolysat partiel des proteines de lactoserum exempt de lactoglobulines et procede enzymatique pour son obtention |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| TP | Transmission of property |