FI59701C - Foerfarande foer behandling av vassla fraon osttillverkning saerskilt foer extraktion av glykoproteiner och sialsyra - Google Patents
Foerfarande foer behandling av vassla fraon osttillverkning saerskilt foer extraktion av glykoproteiner och sialsyra Download PDFInfo
- Publication number
- FI59701C FI59701C FI752934A FI752934A FI59701C FI 59701 C FI59701 C FI 59701C FI 752934 A FI752934 A FI 752934A FI 752934 A FI752934 A FI 752934A FI 59701 C FI59701 C FI 59701C
- Authority
- FI
- Finland
- Prior art keywords
- acid
- whey
- process according
- supernatant
- precipitate
- Prior art date
Links
- SQVRNKJHWKZAKO-UHFFFAOYSA-N beta-N-Acetyl-D-neuraminic acid Natural products CC(=O)NC1C(O)CC(O)(C(O)=O)OC1C(O)C(O)CO SQVRNKJHWKZAKO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 39
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 35
- 239000005862 Whey Substances 0.000 claims description 34
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims description 34
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 claims description 34
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 claims description 32
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 25
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 25
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims description 23
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 23
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 21
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims description 20
- SQVRNKJHWKZAKO-OQPLDHBCSA-N sialic acid Chemical compound CC(=O)N[C@@H]1[C@@H](O)C[C@@](O)(C(O)=O)OC1[C@H](O)[C@H](O)CO SQVRNKJHWKZAKO-OQPLDHBCSA-N 0.000 claims description 19
- 102000002068 Glycopeptides Human genes 0.000 claims description 16
- 108010015899 Glycopeptides Proteins 0.000 claims description 16
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 claims description 15
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims description 14
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 13
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 12
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 12
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 11
- IYDGMDWEHDFVQI-UHFFFAOYSA-N phosphoric acid;trioxotungsten Chemical compound O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.O=[W](=O)=O.OP(O)(O)=O IYDGMDWEHDFVQI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 9
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 claims description 8
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 claims description 8
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 8
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 claims description 7
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 claims description 6
- 239000008101 lactose Substances 0.000 claims description 6
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 5
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 5
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 claims description 5
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 claims description 5
- 239000008267 milk Substances 0.000 claims description 5
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 claims description 5
- 239000011707 mineral Chemical class 0.000 claims description 5
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000003729 cation exchange resin Substances 0.000 claims description 4
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 claims description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 4
- RQPZNWPYLFFXCP-UHFFFAOYSA-L barium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ba+2] RQPZNWPYLFFXCP-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims description 3
- 229910001863 barium hydroxide Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 235000020247 cow milk Nutrition 0.000 claims description 3
- 235000020254 sheep milk Nutrition 0.000 claims description 3
- -1 sulphate ions Chemical class 0.000 claims description 3
- 239000010414 supernatant solution Substances 0.000 claims description 3
- DQJCDTNMLBYVAY-ZXXIYAEKSA-N (2S,5R,10R,13R)-16-{[(2R,3S,4R,5R)-3-{[(2S,3R,4R,5S,6R)-3-acetamido-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]oxy}-5-(ethylamino)-6-hydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-4-yl]oxy}-5-(4-aminobutyl)-10-carbamoyl-2,13-dimethyl-4,7,12,15-tetraoxo-3,6,11,14-tetraazaheptadecan-1-oic acid Chemical compound NCCCC[C@H](C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)NC(=O)CC[C@H](C(N)=O)NC(=O)[C@@H](C)NC(=O)C(C)O[C@@H]1[C@@H](NCC)C(O)O[C@H](CO)[C@H]1O[C@H]1[C@H](NC(C)=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 DQJCDTNMLBYVAY-ZXXIYAEKSA-N 0.000 claims description 2
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims description 2
- 241000283707 Capra Species 0.000 claims description 2
- 241001494479 Pecora Species 0.000 claims description 2
- 241000282849 Ruminantia Species 0.000 claims description 2
- 239000000919 ceramic Substances 0.000 claims description 2
- 230000003472 neutralizing effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000007858 starting material Substances 0.000 claims description 2
- 229910021653 sulphate ion Inorganic materials 0.000 claims description 2
- SQVRNKJHWKZAKO-PFQGKNLYSA-N N-acetyl-beta-neuraminic acid Chemical compound CC(=O)N[C@@H]1[C@@H](O)C[C@@](O)(C(O)=O)O[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)CO SQVRNKJHWKZAKO-PFQGKNLYSA-N 0.000 description 20
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 13
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N Formic acid Chemical group OC=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- TZCXTZWJZNENPQ-UHFFFAOYSA-L barium sulfate Chemical compound [Ba+2].[O-]S([O-])(=O)=O TZCXTZWJZNENPQ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 8
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 5
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 5
- OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 4-(3-methoxyphenyl)aniline Chemical compound COC1=CC=CC(C=2C=CC(N)=CC=2)=C1 OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 4
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 4
- 235000019253 formic acid Nutrition 0.000 description 4
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 4
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 3
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 2
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 2
- 230000001172 regenerating effect Effects 0.000 description 2
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 2
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 2
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 description 1
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 description 1
- 241000282596 Hylobatidae Species 0.000 description 1
- 206010065042 Immune reconstitution inflammatory syndrome Diseases 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000005348 Neuraminidase Human genes 0.000 description 1
- 108010006232 Neuraminidase Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 description 1
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000019728 animal nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 1
- 229910001422 barium ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000012742 biochemical analysis Methods 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 244000309464 bull Species 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 description 1
- 229910052801 chlorine Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 1
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 description 1
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 1
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 210000004907 gland Anatomy 0.000 description 1
- 230000035931 haemagglutination Effects 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- BQINXKOTJQCISL-GRCPKETISA-N keto-neuraminic acid Chemical compound OC(=O)C(=O)C[C@H](O)[C@@H](N)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO BQINXKOTJQCISL-GRCPKETISA-N 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- CERZMXAJYMMUDR-UHFFFAOYSA-N neuraminic acid Natural products NC1C(O)CC(O)(C(O)=O)OC1C(O)C(O)CO CERZMXAJYMMUDR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 1
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 description 1
- 239000012466 permeate Substances 0.000 description 1
- 229920001467 poly(styrenesulfonates) Polymers 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- OVARTBFNCCXQKS-UHFFFAOYSA-N propan-2-one;hydrate Chemical compound O.CC(C)=O OVARTBFNCCXQKS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZMRUPTIKESYGQW-UHFFFAOYSA-N propranolol hydrochloride Chemical compound [H+].[Cl-].C1=CC=C2C(OCC(O)CNC(C)C)=CC=CC2=C1 ZMRUPTIKESYGQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07H—SUGARS; DERIVATIVES THEREOF; NUCLEOSIDES; NUCLEOTIDES; NUCLEIC ACIDS
- C07H13/00—Compounds containing saccharide radicals esterified by carbonic acid or derivatives thereof, or by organic acids, e.g. phosphonic acids
- C07H13/02—Compounds containing saccharide radicals esterified by carbonic acid or derivatives thereof, or by organic acids, e.g. phosphonic acids by carboxylic acids
- C07H13/04—Compounds containing saccharide radicals esterified by carbonic acid or derivatives thereof, or by organic acids, e.g. phosphonic acids by carboxylic acids having the esterifying carboxyl radicals attached to acyclic carbon atoms
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
- A23C9/14—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment
- A23C9/142—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment by dialysis, reverse osmosis or ultrafiltration
- A23C9/1425—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment by dialysis, reverse osmosis or ultrafiltration by ultrafiltration, microfiltration or diafiltration of whey, e.g. treatment of the UF permeate
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/96—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing materials, or derivatives thereof of undetermined constitution
- A61K8/98—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing materials, or derivatives thereof of undetermined constitution of animal origin
- A61K8/981—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing materials, or derivatives thereof of undetermined constitution of animal origin of mammals or bird
- A61K8/986—Milk; Derivatives thereof, e.g. butter
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q19/00—Preparations for care of the skin
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/832—Milk; colostrum
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/833—Whey; cheese
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Birds (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Water Supply & Treatment (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Fodder In General (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
-------- KUULUTUSjULKAISU r Λ _ Λ .
(11) UTLÄGGNINGSSKRIFT 59 701 H5) Patent aeidelat ^ T ^ (51) Kv.ik.3/»nt.a.3 A 23 C 21/00, A 23 J 1/20 SUOMI —FINLAND (21) P»»nttllMlc*mu« — PitmtaraMnini 75293^ (22) HakumlipIMI — Ans6knlnpd«g 21.10.75 * * (23) AlkupUv·—Glktfheudij 21.10.75 (11) Tullut |ulklt*k(l — Bllvlt offmllg 23.0^+. 76
Patentti· |« rekisterihallitus .... ________ . . . .
_ ' (441 NShttviktlpanen ja kuuL|ulkalwn pvm. —
Patent· och registerstyrelsen ' Antekan utiagd och uti.»krift*n puMiccnd 30.06.81 (32)(33)(31) FjTlstty •tuoikuut—atisrd priocltat 22.10.7*4
Ranska-Frankrike(FR) 7^35^95 Toteennäytetty-Styrkt (71) Ucalma, Sottevast, 50820 Brix.(Manche), Ranska-Frankrike(FR) (72) Jean-Marie Eustache, Martinvast (Manche), Ranska-Frankrike(FR) (7*0 Leitzinger Oy (5*0 Menetelmä juuston valmistuksesta saadun heran käsittelemiseksi, erityisesti glykoproteiinien ja sialihapon uuttamiseksi - Förfa-rande för hehandling av vassla frän osttillverkning, särskilt för extraktion av glykoproteiner och sialsyra
Oheisen keksinnön kohteena on yleisesti juuston valmistuksesta saadun heran käsittely. Se koskee erityisesti menetelmää, jonka avulla on mahdollista uuttaa tällaisesta herasta glykoproteiineja ja/tai sialihappoa.
Juuston valmistuksesta saatu hera on tunnetusti kellertävä neste, joka sen jälkeen, kun siitä on poistettu sentrifugoimalla rasva-äineet, koostuu pääasiassa laktoosista, proteiineista ja mineraali-suoloista.
Juuston valmistuksesta saadun heran käsittelemiseksi on jo ehdotettu menetelmiä, joissa poistetaan sen epäpuhtauksia aiheuttavat ominaisuudet ja saadaan talteen sen sisältämät proteiinit. Heraa muodostuu nimittäin suuria määriä meijereissä, joissa juustoa valmistettaessa hera erotetaan maidosta entsymaattisen reaktion jälkeen ja erityisesti sen jälkeen, kun maito on tunnetulla tavalla juoksutettu juoksut-timella. Proteiinit on tällöin ehdotettu erotettavaksi herasta ultra-suodattamalla.
Tähän mennessä on kuitenkin ultrasuodatusta käytetty ainoastaan eräiden tiettyjen proteiinien tai muiden epäpuhtauksien, jotka sinänsä 2 59701 ovat erittäin mielenkiintoisia, erottamiseen ja talteenottamiseen.
Näin on laita esimerkiksi sialihapon kohdalla, jota kutsutaan myös neuramiinihapoksi (kts. esimerkiksi MERCK Index, 7. painos, sivu 715). Sialihappoa esiintyy tunnetusti eläimillä hiilihydraat-tiproteiinikompleksissa. Näitä yhdisteitä valmistetaan nykyään luonnon raaka-aineista, kuten härkien alaleuan rauhasista, munista, tai syntetisoimalla.
Tätä aluetta koskevana kirjallisuusviitteenä voidaan mainita N.W. Whitehouse'in ja F. Zilliken'in kirjoitus, "Isolation and Determination of Neuraminic (sialic) acids", s. 199-220 teoksessa "Methods of Biochemical Analysis" volyymi VII (1960) Interscience, John Wiley Sons.
Nämä tunnetut sialihapon valmistusmenetelmät ovat erittäin kalliita, mikä vaikuttaa tämän tuotteen myyntihintaan kaupoissa.
Kirjallisuusviitteinä, jotka valaisevat sialihapon ja erityisesti N-asetyylineuramiinihapon (lyhennys NANA) käyttöä, voidaan mainita seuraavat kirjoitukset: "Coagulation du lait par la prösure: Aspects scientifigues et techniques" GARNIER, MOCQUOT, RIBADEAU - DUMAS, MAUBOIS - ANN de Nutrition Alimentaire, 1968, 22, B 495 - B 552.
SVENNERHOLM L. Acta Soc. Med. Upsaliensis, 61, 75 (1956)
Arkiv. Kemi., 10,577 (1956) WARREN L.J. Biol Chem. 233, 1971 (1959) WERNER, I., ja L. Odin, Acto Soc. Med. Upsaliensis 57, 230 (1952) AMINOFF, D. (1961) BIOCHEM J. 8L,384.
"Sensitivity of the Neuraminosidic Linkage in Mucosubstances towards Acid and towards Neuraminidase Gibbons".
Biochemistry journal (1963) 89, 380 "Structure studies on the Myxovirus Hemagglutination Inhibitor of H uman E ry th rocy te s".
Ralph H. Kathan ja Richard J. Winzler.
Journal of Biological chemistry (1963) Vol 238 N° 1 s. 21 "Studies on the Neuraminidase of Influenza virus II additional properties of the enzymes from the Asian and PR 8 Strains"
Max E Rafelson, J.R. Michael Schneir ga Wannie W. Wilson, J.R. Archives of Biochemistry and Biophysics 103 (1963) 424-430.
3 59701
Muita mahdollisia sialihapon käyttöaloja annetaan tätä yhdistettä käsittelevässä krjallisuudessa.
Sitä paitsi on glykoproteiinien valmistus mielenkiintoista, ottaen huomioon, että niitä on mahdollista käyttää kosmeettisissa seoksissa.
Oheisen keksinnön tavoitteena on saada aikaan sellainen juuston valmistuksesta saadun heran käsittelymenetelmä, jonka avulla on mahdollista saada hyvin halvalla sialihappoa, erityisesti N-asetyylineuramiinihappoa, yhdessä glykopeptidien ja glykoproteiineista muodostuvan proteiinifraktion kanssa.
Keksinnön kohteena on siten menetelmä juuston valmistuksesta saadun heran käsittelemiseksi, erityisesti glykoproteiinien, glykopeptidien ja sialihapon talteenottamiseksi ultrasuodattamalla mainittu hera, tunnettu siitä, että se käsittää seuraavat vaiheet: (a) ultrasuodatetaan juuston valmistuksesta saatu hera membraanien läpi, joiden huokoskoko on noin 100Q0 - 50000 ilmaistuna molekyyli-painona, jolloin saadaan ultrasuodos, joka sisältää pääasiassa laktoosia, mineraalisuoloja ja glykopeptidejä, ja jota voidaan jatko-käsitellä ultrasuodatuksella glykopeptidien erottamiseksi ja proteiinikonsentraatti, joka mm. sisältää sialihappoa, (b) saatu konsentraatti pidetään 30 min. noin 95°C:ssa tai pidemmän aikaa alhaisemmassa lämpötilassa, jolloin saadaan ensimmäinen prote-iinisakka ja ensimmäinen pääliliuos, jotka erotetaan ja otetaan talteen, (c) ensimmäisen pääliliuoksen sisältämä proteiini saostetaan fosfovolframihapolla ja sakka erotetaan ja otetaan talteen, (d) hydrolysoidaan toinen sakka entsymaattisesti tai emäksellä tai hapolla, jolloin saadaan kolmas sakka ja kolmas pääliliuos, jotka erotetaan ja otetaan talteen; (e) neutraloidaan kolmas pääliliuos ja uutetaan sen sisältämä sialihappo johtamalla se kationinvaihtohartsin läpi, sidotaan sialihappo johtamalla liuos anioninvaihtohartsin läpi, näin sidottu happo eluoidaan ja otetaan talteen ja voidaan puhdistaa lyofilisoimalla.
4 59701
Keksinnön mukaisen menetelmän lähtöaineena käytetään heraa, joka saadaan valmistettaessa juustoa kaikkien märehtijöiden (lehmät, vuohet, lampaat, puhvelit ja vastaavat) maidosta, joka hera on saatu esimerkiksi entsymaattisen muuntamisen jälkeen, erityisesti lehmänmaidon tai lampaanmaidon juoksuttimella juoksuttamisen jälkeen. Voidaan käyttää myös juuston valmistuksesta saatua kuivattua heraa muodossa, jossa sitä tavallisesti säilytetään, jolloin kuivattuun tuotteeseen lisätään vettä ennen sen käyttämistä keksinnön mukaisessa menetelmässä nestemäisen heran regeneroimiseksi.
Vaiheessa (a) käsitellään juuston valmistuksesta saatua heraa ultra-suodattamalla membraanien läpi, joiden huokoskoko on noin 10000 -50000 ilmaistuna molekyylipainona. Tähän tarkoitukseen voidaan käyttää kaiken tyyppisiä membraaneja, joita nykyään on markkinoilta saatavissa tai jotka täyttävät annetut ehdot. Voi olla kysymys orgaanisista tai epäorgaanisista membraaneista tai myös keraamisista tai metallisista suodattimista. Tällaiset membraanit päästävät laktoosimolekyylit ja mineraalisuolat sekä glykopeptidit läpi ja pidättävät proteiinit. Teolliselta kannalta on mielenkiintoista, että ultrasuodos voidaan ottaa talteen toisia täydentäviä käsittelyjä varten.
Käytännön olosuhteet ultrasuodatuksessa ovat tunnettuja, ja ammattimiehet voivat toteuttaa ne jokaisessa erityistapauksessa. Esimerkiksi hera pakotetaan kulkemaan membraanin läpi riittävällä kierrätysnopeu-della ja suuruusluokaltaan noin 3 barin paineessa, jolloin tuote, joka saatetaan kosketukseen membraanin kanssa, kierrätetään takaisin, kunnes konsentraatin proteiinipitoisuus on tullut optimaaliseksi, jolloin on mahdollista tietää, kuinka pitkälle ultrasuodatus on edennyt. Voidaan esimerkiksi käyttää membraaneita, joita ranskalainen yhtiö Rhone Poulenc myy nimellä "iris 3042" ja joiden huokoskoko on noin 15000, suodatuslaitteissa, joita myös mainittu yritys myy.
Voidaan käyttää myös membraaneita, joita myy Amicon (EUA) yhtiö nimellä "DIAPLO" esimerkiksi membraaneita, joiden nimi on 'DIAFL0 XN 50" (huokoskoko = 50000),"DIAFLO PM 30"(huokoskoko = 30000) ja"DIAFL0 PM 10" tai"UM"(huokoskoko = lOOOO). Näiden membraanien valmistajien teknisistä esitteistä voivat ammattimiehet löytää kaikki tarpeelliset niiden rakennetta ja käyttötapaa koskevat tiedot.
Ultrasuodos voidaan edullisesti yhdessä täydentävän käsittelyn kanssa ultrasuodattaa vielä kerran membraanin läpi, jonka huokoskoko on noin 5 59701 1000 - 5000 ilmaistuna molekyylipainona, esimerkiksi huokoskoko on 4000. Voidaan esimerkiksi käyttää membraania, joka on saatavissa markkinoilla nimellä "DIAFLO UM 2" huokoskoko = 1000). Tästä toisesta ultrasuodatuksesta saadaan konsentraatti, joka sisältää glykopepti-dejä ja joka muodostaa arvokkaan tuotteen, esimerkiksi ihmisten ja eläinten ravintoa täydentävänä aineena. Riittää, että konsentraatti väkevöidään edelleen niin, että saadaan siirappimainen glykopeptidi-tuote, jota käytännössä voidaan käyttää, kun taas ultrasuodos, joka saadaan tästä täydentävästä ultrasuodatuksesta, sisältää pääasiassa laktoosia, joka myös voidaan ottaa väkevöinnin jälkeen talteen.
Sitä paitsi on huomattava, että konsentraatti, sen sijaan, että se otettaisiin talteen glykopeptideinä, voidaan käsitellä sialihappn uuttamisvaiheessa olosuhteissa, jotka muistuttavat jäljempänä kuvat-^ tuja olosuhteita.
Vaiheesta (a) peräisin oleva konsentraatti sisältää sialihappoa ja erityisesti NMA:a. Ennenkuin konsentraatti käsitellään seuraavassa vaiheessa (b) voi olla edullista säätää sen väkevyys proteiinien suhteen, jolloin yleensä laimennetaan konsentraatti lisäämällä vettä, siten että saadaan kuiva-ainepitoisuuden suuruusluokaksi 10 %.
Vaiheessa (b) denaturoidaan liukoiset proteiinit selektiivisesti termisesti saostamalla. Tällöin saostetaan albumiinit ja globuliinit ja säilytetään pääliliuoksella peptoniproteaasit, jotka ovat glyko-proteiineja. Tämän käsittelyn olosuhteet ovat sellaiset, että lämmitetään riittävän korkeaan lämpötilaan ja riittävän kauan, jotta saataisiin muut proteiinit kuin sialiglykoproteiinit saostumaan.
Sopivan lämpökäsittelyn olosuhteena käytetään esimerkiksi lämpötilaa 95°C ja aikana 30 minuuttia. Jos käytetään alhaisempia lämpötiloja, on vastaavalla tavalla pidennettävä käsittelyaikaa. Näin saadaan proteiinisakka, joka voidaan ottaa talteen, ja pääliliuos, joka sisältää NÄNA:a ja joka käsitellään menetelmän seuraavassa vaiheessa. Erottumisen helpottamiseksi jäähdytetään tuote esimerkiksi lämpötilaan 4°C, jollainen lämpötila vallitsee jääkaapissa. Tämän jälkeen pääliliuos ja proteiinisakka erotetaan jollain sopivalla menetelmällä ja mieluiten sentrifugoimalla. Vaiheesta (b) saatu pääliliuos saatetaan sen jälkeen kosketukseen aineen kanssa, joka voi saostaa kaikki sen vielä sisältämät proteiinit. Tätä tarkoitusta varten käytetään fosfovolframihappoa. Trikloorietikkahappo, tunnettu, proteiinien 6 59701 saostamiseen käytetty reagenssi, ei vastaa oheisen menetelmän vaatimuksia, koska se saostaa ainoastaan osan pääliliuoksen proteiineista. Fosfovolframihappokäsittelyn olosuhteet eivät ole ratkaisevia, mutta on tarkoituksenmukaista toimia huoneen lämpötilassa. Voidaan toimia happamassa miljöössä, esimerkiksi rikkihapon läsnäollessa. Fosfovolf ramihapon konsentraatio voidaan helposti määrittää esikokeella. Määrä voi olla esimerkiksi suuruusluokkaa 5 g fosfovolframihappoa per litra pääliliuosta, mutta voidaan mainita, että suurempia määriä on mahdollista käyttää, mutta tämä ei tuo mukanaan mitään etuja vaan suuremmat kustannukset. Fosfovolframihappokäsittelyä jatketaan riittävän kauan, jotta pääliliuoksen proteiinit saataisiin saostumaan. Edellä esimerkkinä annetuissa olosuhteissa on tämä aika muutamia minuutteja, esimerkiksi 5 minuuttia 25°C:ssa.
Fosfovolframihappokäsittelyn jälkeen proteiinisakka erotetaan pääli-liuoksesta jollakin sopivalla menetelmällä, esimerkiksi sentrifugoi-malla. Sakka otetaan talteen ja pääliliuos heitetään pois.
Vaiheessa (d) hydrolysoidaan vaiheessa (c) erotettu sakka. Hydrolyysi voidaan suorittaa hapanta, entsymaattista tai emäksistä tietä, mutta mieluiten suoritetaan hapan hydrolyysi. Mieluiten käytetään rikkihappoa tai jotain muuta happoa, joka myöhemmin tapahtuvan neutraloinnin jälkeen voi muodostaa helposti saostettavia suoloja. Suolahappo sopii tähän tarkoitukseen huonommin, koska se tuottaa kloori-ioneja, jotka on jatkossa vaikea poistaa. Hapan hydrolyysi suoritetaan edullisesti korotetussa lämpötilassa, mutta kaikissa olosuhteissa lämpötilassa, joka ei ole yli noin 98°C. toimitaan esimerkiksi noin 90°C:ssa. Käytetyllä hapolla on keskikorkea konsentraatio, esimerkiksi pienempi kuin 0,5, esimerkiksi 0,1 N. Hydrolyysin suorittamisaika on sellainen, että se riittää täydelliseen hydrolyysiin. Tämä aika on yleensä noin 1 tunti.
Jäähdyttämisen jälkeen muodostuu hydrolysoidusta tuotteesta sakka ja pääliliuos, jotka erotetaan jollain tunnetulla menetelmällä, esimerkiksi sentrifugoimalla. Tämä sakka heitetään pois, kun taas pääliliuos otetaan talteen.
Tämän pääliliuoksen jatkokäsittely, joka vastaa menetelmän vaihetta (e) käsittää tietyn määrän toimenpiteitä, jotka mahdollistavat NANA:n uuttamisen. Keksinnön mukaisesti käytetään tässä juuston valmistuksessa 7 59701 saadun heran käsittelyvaiheessa hyödyksi tunnettua sialihapon tal-teenottotekniikkaa. Ensin pääliliuos neutraloidaan, minkä tarkoituksena on vapaiden S04 -ionien, joita on vielä pääliliuoksessa, saostaminen liukenemattomina suoloina. Tämä toimenpide suoritetaan edullisesti lisäämällä ylimäärä bariumhydroksidia sulfaatti-ionien saostamiseksi, jos hydrolyysi on suoritettu rikkihapolla.
Bariumioneja käytetään ylimäärä, kunnes pH tulee lähelle neutraalia reaktiota. Tämän jälkeen heitetään pois muodostuneet saostuneet suolat, esimerkiksi bariumsulfaatti, ja säilytetään pääliliuos. Tämä - väkevöidään mahdollisesti ennen ioninvaihtokolonnien läpijohtamista. Ensimmäinen kromatografiakäsittely suoritetaan kationinvaihtimella pääliliuoksen demineralisoimiseksi. Käytetään esimerkiksi hartseja, , joita on markkinoilla saatavissa nimellä "DOWEX", esimerkiksi tyyppiä AG 50 WX 8 H +. Kuljettuaan kationinvaihtohartsin läpi johdetaan tuote anioninvaihtohartsin läpi NANA:n muodostamiseksi. Käytetään tarkoituksenmukaisesti hartsia, joka on markkinoilla saatavissa nimellä "D0WEX", tyyppi AG 1 x 8 formiaattimuodossa. Sen jälkeen, kun kolonni on pesty tislatulla vedellä, NANA saadaan mainitusta anioninvaihtohartsista eluoimalla esimerkiksi muurahaishapolla, jos on käytetty anioninvaihdinta formiaattimuodossa, esimerkiksi 0,3 M muurahaishapolla.
Lopuksi saadaan liuos, josta saadaan kylmäkuivaamisen jälkeen puhdistettua NANA-jauhetta. Vaiheeseen (e) sisältyviä toimenpiteitä voidaan vaihdella. Neutraloinnin, bariumsulfaatin erottamisen ja pääliliuoksen kirkastamisen jälkeen tämä voidaan esimerkiksi kuivata. Saatu jauhe käsitellään tämän jälkeen uuttamalla liuottimena, so. liuotetaan liuottimeen tai liuotinten, joihin NANA liukenee, seokseen, esimerkiksi etanoliin tai asetoni-vesi-seokseen. Uutettu NANA erotetaan tämän jälkeen poistamalla liuotin.
Oheisen kuvauksen loppuun liitetty taulukko valaisee vaiheiden järjestystä, kun keksinnön mukainen menetelmä suoritetaan käytännössä.
Mitä tulee raaka-aineeseen, saadaan hera juuston valmistuksesta B joko juoksuttamalla maito A tai kuivatusta herasta jauhemuodossa B' lisäämällä tätä varten vettä. Työvaiheiden järjestys voidaan selvästi lukea taulukoista. Erityisesti mainittakoon, että ultrasuodatuksen 1 jälkeen käsitellään saatu ultrasuodos vuorostaan toisessa ultra-suodatuksessa 1-2, minkä jälkeen konsentraatti sisältää glykopeptidejä, 8 59701 jotka muodostavat erään keksinnön mukaisessa menetelmässä saaduista tuotteista.
Vaiheen 4 (erotus) jälkeen saadaan pääliliuos, joka sisältää glyko-proteiineja, jotka ovat toinen arvokas tuote.
Vaiheessa "6" tarkoittaa lyhennys APT fosfovolframihappoa. Viimeisessä menetelmän vaiheessa (kylmäkuivaus 21) muodostuu NANA, joka on yksi keksinnön mukaisesti saaduista halutuista tuotteista.
Keksintöä havainnollistetaan seuraavassa keksinnön mukaisen menetelmän sovellutusesimerkein.
Esimerkki 1 1000 litraa lehmänmaitoa juoksutettiin tavalliseen tapaan ja juuston valmistuksesta saatiin 900 litraa nestemäistä heraa. Tämän 900 litraa heraa annettiin kulkea ultrasuodatuslaitteen läpi, jota myy Rhone Poulenc-yhtiö ja joka oli varustettu "IRIS 3042" merkkisellä membraa-nilla, jonka huokoskoko on 15000. Hera johdettiin laitteeseen 3 bar paineessa ja noin huoneen lämpötilassa.
Tällä tavoin saatiin 870 litraa glykopeptidejä sisältävää ultrasuo-dosta. Tämä ultrasuodos johdettiin vuorostaan ultrasuodatuslaitteeseen, joka oli varustettu membraanilla, jonka huokoskoko oli 3000.
Tässä toisessa ultrasuodatuksessa saatu konsentraatti väkevöitiin, jolloin voitiin ottaa talteen 3700 grammaa siirappimaista ainetta, jonka kuiva-ainepitoisuus oli 30 % ja joka koostui pääasiallisesti glykopeptideistä. Ensimmäisestä ultrasuodatuksesta saatu konsentraatti oli proteiinikonsentraattia, jonka kuiva-ainepitoisuus oli 20 % ja joka sisälsi noin 100 grammaa NANA. Konsentraatti laimennettiin kuiva-ainepitoisuuteen 10 %, minkä jälkeen proteiinit saostettiin lämmittämällä 95°C:een 30 sekunnissa. Tämän jälkeen tuote jäähdytettiin 4°C:een ja sentrifugoitiin siten, että saatiin pääliliuos, jonka tilavuus oli 60 % alkuperäisestä tilavuudesta, mikä vastaa noin 50 grammaa NANA. Tämä pääliliuos käsiteltiin lisäämällä fosfovolframihappoa 5 g/litra ja reaktion annettiin edetä 5 minuuttia 25°C:ssa samalla sekoittaen. Saatu sakka erotettiin ja pääliliuos heitettiin pois.
Sakka sisälsi 22 grammaa NANA.
9 59701 Tämä sakka käsiteltiin happamalla hyidrolyysillä antamalla 0,1 N rikkihapon vaikuttaa 60 minuuttia 90°C lämpötilassa. Sakan erottumista helpotettiin jäähdyttämällä 4°C:een, minkä jälkeen sakka ja pääliliuos erotettiin sentrifugoimalla. Sakka heitettiin pois ja jatkettiin pääliliuoksen, joka sisälsi noin 20 grammaa NANA, käsittelemistä.
Tämän jälkeen tämä pääliliuos neutraloitiin lisäämällä kyllästettyä bariumhydroksidin vesiliuosta neutraaliin pH-arvoon asti, jolloin sulfaatti-ionien ylimäärä saostui bariumsulfaattina. Tämän jälkeen liuos kirkastettiin ja bariumsulfaatti heitettiin pois. Pääliliuos, joka säilytettiin, sisälsi 19 grammaa NANA. Tämä konsentraatti väke-vöitiin, esimerkiksi pienentämällä sen tilavuus 4-6-kertaisesti, pyöröhaihduttimessa, lämpötilassa 45°C tyhjössä, jolloin paine oli 20 - 30 mm Hg. Tällä tavoin saatu väkevöity liuos johdettiin tämän jälkeen liuoksen demineralisoimiseksi pylvään läpi, joka sisälsi kationinvaihtohartsia, jota myydään markkinoilla nimellä "D0WEX" tyyppi AG 50 WX 8 H +. Tämän pylvään jälkeen johdettiin liuos NANA:n sitomiseksi pylvään läpi, joka sisälsi "DCJWEX AG 1 X 8" tyyppistä anionin-vaihtohartsia formiaattimuodossa. Tämän jälkeen pestiin anioninvaihto-hartsia sisältävä pylväs kahdesti tislatulla vedellä, minkä jälkeen NANA eluoitiin 0,3 M muurahaishapolla. Tällöin saatiin 70 % saannolla anioninvaihtohartsiin sitoutunutta NANA. Kylmäkuivaarnalla muurahais-happoliuos saatiin 13 grammaa jauhemaista puhdistettua NANA.
Valmistettu NANA-määrä on osoitus menetelmän taloudellisesta arvosta.
Esimerkki 2
Toimittiin esimerkin 1 kanssa identtisissä olosuhteissa, mutta käytettiin 1000 litraa lampaanmaitoa. Tulokset olivat suurin piirtein samanlaiset .
Esimerkki 3
Toimittiin samalla tavoin kuin esimerkissä 1, mutta lähdettiin nestemäisestä herasta, joka oli saatu regeneroimalla jauhemaista heraa.
Tätä tarkoitusta varten käytettiin 50 kg jauhemaista heraa, joka sekoitettiin veden kanssa 900 litraksi nestemäistä heraa.
Claims (11)
1. Menetelmä juuston valmistuksesta saadun heran käsittelemiseksi, erityisesti glykoproteiinien, glykopeptidien ja sialihapon uuttamiseksi, ultrasuodattamalla mainittu hera, tunnettu siitä, että menetelmä käsittää seuraavat vaiheet: (a) ultrasuodatetaan juuston valmistuksesta saatu hera membraanien läpi, joiden huokoskoko on noin 10 000 - 50 000 ilmaistuna molekyy-lipainona, jolloin saadaan ultrasuodos, joka sisältää pääasiassa laktoosia, mineraalisuoloja ja glykopeptidejä ja jota voidaan jatko-käsitellä ultrasuodatuksella glykopeptidien erottamiseksi ja prote-iinikonsentraatti, joka mm. sisältää sialihappoa, (b) saatu konsentraatti pidetään 30 min. noin 95°C:ssa tai pidemmän aikaa alhaisemmassa lämpötilassa, jolloin saadaan ensimmäinen pro-teiinisakka ja ensimmäinen pääliliuos, jotka erotetaan ja otetaan talteen, (c) ensimmäisen pääliliuoksen sisältämä proteiini saostetaan fosfo-volframihapolla ja sakka erotetaan ja otetaan talteen, (d) hydrolysoidaan toinen sakka entsymaattisesti tai emäksellä tai hapolla, jolloin saadaan kolmas sakka ja kolmas pääliliuos, jotka erotetaan ja otetaan talteen; (e) neutraloidaan kolmas pääliliuos ja uutetaan sen sisältämä siali-happo johtamalla se kationinvaihtohartsin läpi, sidotaan sialihappo johtamalla liuos anioninvaihtohartsin läpi, näin sidottu happo elu-oidaan ja otetaan talteen ja voidaan puhdistaa lyofilisoimalla.
2. Patenttivaatimuksen 1 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että lähtöaineena käytetään heraa, joka on saatu juoksuttamalla traditionaalisella tavalla juoksuttimella märehtijän (lehmä, vuohi, lammas, puhveli, jne.) maitoa, esimerkiksi lehmänmaitoa tai lampaan-maitoa, tai myös regeneroitua heraa, joka on saatu juuston valmistuksesta saadusta kuivatusta herasta lisäämällä vettä.
3. Jonkin patenttivaatimuksen 1-2 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että membraanit, joiden huokoskoko on noin 10 000 - 50 000, ovat orgaanisia tai epäorgaanisia, nimittäin keraamisia tai metallisia membraaneja. 11 59701
4. Jonkin patenttivaatimuksen 1-3 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että vaiheen (a) ultrasuodatuksessa heraa kierrätetään membraanin läpi paineessa, joka on esimerkiksi noin 3 bariin asti, jolloin membraanin kanssa kosketuksen saatettu tuote kierrätetään takaisin, kunnes proteiinien pitoisuus tulee optimaaliseksi.
5. Jonkin patenttivaatimuksen 1-4 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että vaiheesta (a) saatu ultrasuodos käsitellään toisessa ultrasuodatuksessa membraaneilla, joiden huokoskoko on - noin 1000 - 5000 ilmaistuna molekyylipainona, esimerkiksi huokos koko on 4000, jolloin saadaan konsentraatti, joka sisältää kaikki glykopeptidit ja ultrasuodos, joka sisältää pääasiassa laktoosia ja mineraalisuoloja. s
6. Patenttivaatimuksen 5 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että konsentraatti otetaan talteen, jolloin saadaan glykopeptidi-konsentraatti, tai käsitellään sialihapon talteenottamiseksi olosuhteissa, jotka muistuttavat olosuhteita, joita käytettiin valmistettaessa konsentraattia vaiheessa (a).
7. Jonkin patenttivaatimuksen 1-6 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että vaiheesta (a) saatu konsentraatti laimennetaan ennen vaihetta (b) lisäämällä vettä sen proteiinikonsentraation säätämiseksi, parhaiten niin, että kuiva-ainepitoisuudeksi saadaan noin 10 %.
8. Jonkin patenttivaatimuksen 1-7 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että vaiheessa (c) käytetään fosfovolframihappoa noin 5 g per litra pääliliuosta.
9. Patenttivaatimuksen 1 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että hapan hydrolyysi suoritetaan parhaiten rikkihapon avulla, jonka konsentraatio on pienempi kuin 0,5 N, esimerkiksi 0,1 N.
10. Patenttivaatimuksen 1 tai 9 mukainen menetelmä, tunnet-t u siitä, että hapan hydrolyysi suoritetaan korotetussa lämpötilassa, mutta ei yli 98°C:ssa, esimerkiksi noin 95°C:ssa. 59701 12
10 59701
11. Jonkin patenttivaatimuksen 1-10 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että vaiheessa (e) neutraloidaan pääliliuos vapaiden happoaineiden saostamiseksi suoloina, parhaiten lisäämällä ylimäärä bariumhydroksidia sulfaatti-ionien saostamiseksi, jos hydro-lyysi on suoritettu rikkihapon avulla.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR7435495A FR2288473A1 (fr) | 1974-10-22 | 1974-10-22 | Procede de traitement du lactoserum de fromagerie, notamment en vue de l'extraction de glycoproteides et d'acide sialique |
| FR7435495 | 1974-10-22 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FI752934A FI752934A (fi) | 1976-04-23 |
| FI59701B FI59701B (fi) | 1981-06-30 |
| FI59701C true FI59701C (fi) | 1981-10-12 |
Family
ID=9144365
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FI752934A FI59701C (fi) | 1974-10-22 | 1975-10-21 | Foerfarande foer behandling av vassla fraon osttillverkning saerskilt foer extraktion av glykoproteiner och sialsyra |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4042575A (fi) |
| JP (1) | JPS5823400B2 (fi) |
| AU (1) | AU498773B2 (fi) |
| BE (1) | BE834542A (fi) |
| CA (1) | CA1055413A (fi) |
| CH (1) | CH610729A5 (fi) |
| DE (1) | DE2547349C2 (fi) |
| DK (1) | DK148357C (fi) |
| FI (1) | FI59701C (fi) |
| FR (1) | FR2288473A1 (fi) |
| GB (1) | GB1519815A (fi) |
| IT (1) | IT1048074B (fi) |
| LU (1) | LU73609A1 (fi) |
| NL (1) | NL7512339A (fi) |
| NO (1) | NO145009C (fi) |
| NZ (1) | NZ179009A (fi) |
| SE (1) | SE441832B (fi) |
Families Citing this family (29)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CH630243A5 (fr) * | 1978-05-11 | 1982-06-15 | Nestle Sa | Procede de recuperation des proteines du lactoserum. |
| FR2459619B1 (fr) * | 1979-06-26 | 1983-07-29 | Agronomique Inst Nat Rech | Procede pour l'obtention a partir de lactoserum, d'un produit enrichi en alpha-lactalbumine et applications dudit procede |
| GB2138664A (en) * | 1982-09-14 | 1984-10-31 | Igi Biotechnology Inc | Conversion of clarified dairy whey lactose permeates to culture media and other commercially useful products |
| US5198213A (en) * | 1985-04-15 | 1993-03-30 | Protein Technology, Inc. | Method of disease treatment utilizing an immunologically whey fraction |
| US4816252A (en) * | 1985-04-15 | 1989-03-28 | Protein Technology, Inc. | Product and process for transferring passive immunity to newborn domestic animals using ultrafiltered whey containing immunoglobulins |
| CH671879A5 (fi) * | 1987-02-26 | 1989-10-13 | Nestle Sa | |
| JP2631470B2 (ja) * | 1987-05-15 | 1997-07-16 | 雪印乳業株式会社 | 感染防御剤 |
| US5344820A (en) * | 1987-05-15 | 1994-09-06 | Snow Brand Milk Products Co., Ltd. | Infection protectant |
| DD273543A3 (de) * | 1987-09-14 | 1989-11-22 | Univ Rostock | Verfahren zur herstellung von saeuglings- und diaetnahrungen mit hypoantigener, bifidogener wirkung |
| JP2684179B2 (ja) * | 1987-12-21 | 1997-12-03 | 雪印乳業株式会社 | 抗炎症剤 |
| DE3743440A1 (de) * | 1987-12-21 | 1989-06-29 | Gauri Kailash Kumar | Verfahren zum trennen der geloesten und ungeloesten bestandteile von milch |
| JPH0631286B2 (ja) * | 1987-12-24 | 1994-04-27 | 雪印乳業株式会社 | シアル酸類含有組成物の製造法 |
| US5112636A (en) * | 1989-01-13 | 1992-05-12 | Immunopath Profile, Inc. | Hypoallergenic butter and process of making |
| US5064674A (en) * | 1989-01-13 | 1991-11-12 | Immunopath Profile, Inc. | Hypoallergenic milk products and process of making |
| US5186971A (en) * | 1989-01-13 | 1993-02-16 | Immunopath Profile, Inc. | Hypoallergenic milk products and process of making |
| US4954361A (en) * | 1989-01-13 | 1990-09-04 | Immunopath Profile, Inc. | Hypoallergenic milk products and process of making |
| US5204134A (en) * | 1989-01-13 | 1993-04-20 | Immuno Path Profile, Inc. | Hypoallergenic milk products from natural and/or synthetic components and process of making |
| CH681543A5 (fi) * | 1990-04-27 | 1993-04-15 | Nestle Sa | |
| JP3035833B2 (ja) * | 1991-01-21 | 2000-04-24 | 雪印乳業株式会社 | シアル酸類含有組成物の製造方法 |
| US5248418A (en) * | 1991-02-20 | 1993-09-28 | Eastman Kodak Company | 2-stage ultrafiltration system for photographic emulsions |
| DK170035B1 (da) * | 1992-05-04 | 1995-05-08 | Md Foods Amba | Fremgangsmåde til regulering af mælketørstofbestanddele i koncentrerede mælkeprodukter i forbindelse med ultrafiltrering |
| US5707678A (en) * | 1995-04-12 | 1998-01-13 | Galagen Inc. | Method for microfiltration of milk or colostral whey |
| US5670196A (en) * | 1995-04-12 | 1997-09-23 | Galagen Inc. | Method for microfiltration of milk or colostral whey |
| EP0963163A4 (en) | 1996-10-01 | 2004-09-08 | Univ Massey | PROCESS FOR ISOLATING GLYCOMACROPEPTIDE FROM DAIRY PRODUCTS, WITH A PHENYLALANINE IMPURE OF 0.5% BY WEIGHT |
| NZ507335A (en) * | 2000-10-05 | 2004-10-29 | New Zealand Dairy Board | Bone health compositions derived from milk comprising an acidic protein fraction but that does not contain CGMP |
| EP1798237A1 (en) * | 2005-12-16 | 2007-06-20 | Pharmatex Italia Srl | Process for the purification of macrolide antibiotics |
| US20100196539A1 (en) * | 2007-06-25 | 2010-08-05 | Albertus Alard Van Dijk | Novel prebiotics |
| CN108997450A (zh) * | 2018-06-28 | 2018-12-14 | 燕生（福建）生物工程有限公司 | 一种结晶方式从燕窝中提取燕窝酸的方法 |
| CN116998555A (zh) * | 2023-08-02 | 2023-11-07 | 安徽天凯生物科技有限公司 | 一种同时制备零糖乳蛋白、唾液酸及脱盐乳清粉的方法和装置 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR1536183A (fr) * | 1966-06-27 | 1968-08-27 | Genvrain S A | Amélioration à l'extraction des protéines du lactosérum |
| FR2232999B1 (fi) * | 1973-06-18 | 1976-11-12 | Claudel Sa |
-
1974
- 1974-10-22 FR FR7435495A patent/FR2288473A1/fr active Granted
-
1975
- 1975-10-16 CH CH1344875A patent/CH610729A5/xx not_active IP Right Cessation
- 1975-10-17 SE SE7511694A patent/SE441832B/xx unknown
- 1975-10-20 US US05/624,305 patent/US4042575A/en not_active Expired - Lifetime
- 1975-10-20 LU LU73609A patent/LU73609A1/xx unknown
- 1975-10-21 NL NL7512339A patent/NL7512339A/xx not_active Application Discontinuation
- 1975-10-21 NO NO753531A patent/NO145009C/no unknown
- 1975-10-21 AU AU85905/75A patent/AU498773B2/en not_active Expired
- 1975-10-21 IT IT51867/75A patent/IT1048074B/it active
- 1975-10-21 FI FI752934A patent/FI59701C/fi not_active IP Right Cessation
- 1975-10-21 NZ NZ179009A patent/NZ179009A/xx unknown
- 1975-10-21 DK DK472875A patent/DK148357C/da not_active IP Right Cessation
- 1975-10-21 GB GB43089/75A patent/GB1519815A/en not_active Expired
- 1975-10-21 CA CA238,023A patent/CA1055413A/en not_active Expired
- 1975-10-22 DE DE2547349A patent/DE2547349C2/de not_active Expired
- 1975-10-22 JP JP50126449A patent/JPS5823400B2/ja not_active Expired
-
1976
- 1976-04-15 BE BE160964A patent/BE834542A/xx not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FI59701B (fi) | 1981-06-30 |
| FR2288473A1 (fr) | 1976-05-21 |
| FI752934A (fi) | 1976-04-23 |
| NL7512339A (nl) | 1976-04-26 |
| DE2547349A1 (de) | 1976-05-06 |
| DE2547349C2 (de) | 1983-09-15 |
| FR2288473B1 (fi) | 1977-03-18 |
| DK472875A (da) | 1976-04-23 |
| AU8590575A (en) | 1977-04-28 |
| DK148357C (da) | 1985-12-09 |
| NZ179009A (en) | 1978-04-03 |
| IT1048074B (it) | 1980-11-20 |
| BE834542A (fr) | 1976-04-15 |
| CH610729A5 (fi) | 1979-05-15 |
| DK148357B (da) | 1985-06-17 |
| NO145009C (no) | 1981-12-28 |
| CA1055413A (en) | 1979-05-29 |
| AU498773B2 (en) | 1979-03-22 |
| JPS5191358A (fi) | 1976-08-10 |
| SE7511694L (sv) | 1976-04-23 |
| NO145009B (no) | 1981-09-14 |
| GB1519815A (en) | 1978-08-02 |
| NO753531L (fi) | 1976-04-23 |
| US4042575A (en) | 1977-08-16 |
| JPS5823400B2 (ja) | 1983-05-14 |
| SE441832B (sv) | 1985-11-11 |
| LU73609A1 (fi) | 1977-05-24 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| FI59701C (fi) | Foerfarande foer behandling av vassla fraon osttillverkning saerskilt foer extraktion av glykoproteiner och sialsyra | |
| FI61611B (fi) | Foerfarande foer tillvaratagande av n-acetylneuraminsyra ur ett proteinkoncentrat | |
| AU620964B2 (en) | Production process of sialic-acids-containing lactose | |
| US5075424A (en) | Process for producing κ-casein glycomacropeptides | |
| US8840947B2 (en) | Whey or raw milk demineralisation and fractionation | |
| EP0291264B1 (en) | Process for the production of k-casein glycomacropeptide | |
| RU2011141832A (ru) | Выделение и очистка компонентов сыворотки | |
| CA1328950C (en) | Process for selectively separating the alpha-lactalbumin from the proteins of whey | |
| CN113061173B (zh) | 一种分离αs1-酪蛋白的方法 | |
| US5216129A (en) | Production of kappa-caseino-glycomacropeptide | |
| US5434250A (en) | Process for manufacturing high α-lactalbumin content composition | |
| JP5261732B2 (ja) | シアル酸含有オリゴ糖の製造方法 | |
| JP4465164B2 (ja) | シアル酸含有オリゴ糖の製造方法 | |
| JP3044487B2 (ja) | シアル酸類を含有しα−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 | |
| IE920012A1 (en) | Process for the separation of whey proteins and products¹obtained | |
| JPH02261343A (ja) | シアル酸類を含有する脱塩濃縮乳および脱塩粉乳の調製方法 | |
| SU1454347A1 (ru) | Способ получени лактозы | |
| JP5546718B2 (ja) | ラクトシルセラミド組成物及びその製造方法 | |
| CS239565B1 (en) | Production method of milk protein concentrate |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM | Patent lapsed |
Owner name: UNION COOPERATIVE AGRICOLE |