DK153953B - Fremgangsmaade til fremstilling af d-aminosyrer samt middel til brug ved fremgangsmaaden - Google Patents
Fremgangsmaade til fremstilling af d-aminosyrer samt middel til brug ved fremgangsmaaden Download PDFInfo
- Publication number
- DK153953B DK153953B DK198379AA DK198379A DK153953B DK 153953 B DK153953 B DK 153953B DK 198379A A DK198379A A DK 198379AA DK 198379 A DK198379 A DK 198379A DK 153953 B DK153953 B DK 153953B
- Authority
- DK
- Denmark
- Prior art keywords
- amino acids
- culture
- procedure
- amino acid
- agrobacterium
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
- C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
- C12N1/205—Bacterial isolates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12R—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES C12C - C12Q, RELATING TO MICROORGANISMS
- C12R2001/00—Microorganisms ; Processes using microorganisms
- C12R2001/01—Bacteria or Actinomycetales ; using bacteria or Actinomycetales
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Virology (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
Description
DK 153953 B
Opfindelsen angår en fremgangsmåde til fremstilling af D-aminosyrer ved enzymatisk hydrolyse i vandigt medium af racemiske blandinger af tilsvarende hydanthoi-ner samt et middel til brug ved fremgangsmåden.
5 Nogle få D-aminosyrer, specielt phenylglycin og p-hydroxyphenylglycin er vigtige mellemprodukter ved fremstilling af forbindelser, som finder udbredt anvendelse i den farmaceutiske industri.-
De kemiske fremgangsmåder, som hidtil har været 10 anvendt til adskillelse af de optiske antipoder, og som er baseret på anvendelse af camphosulfonsyre er meget kostbare og giver små udbytter.
En anden fremgangsmåde består i hydrolyse af D-acylaminosyre med D-acylaseenzym.
15 De hertil anvendte enzympræparater har imidlertid L-acylase som urenhed, hvilket fører til et produkt med ringe optisk renhed.
En fremgangsmåde til enzymatisk opspaltning af D,L-aminosyrer eller derivater deraf er foreslået i 20 italiensk patentskrift nr. 987.278, dansk patentansøgning nr. 1135/78 og dansk patentansøgning nr. 3117/76, indleveret henholdsvis den 20. februar, 1975, 14. marts 1978, og 9. juli 1976.
Denne metode består i det væsentlige i, at man 25 udfører en enzymatisk hydrolyse ved hjælp af hydropyri-midinhydrolase (E.C.3.5.2.2.) som er ekstraheret fra organer eller fra mikroorganismer, af den racemiske form af forbindelser med den almene formel:
O
30 I'
_ C NH
/T\ / X—/' \y_CH X=-H, -OH, -OCH3
H O
35 Hydrolysen sker efter følgende skema: 2
DK 153953 B
11 jT\jOOE
f. Λ .C N· H _v X-< nV-CH-NH-C0-NH9
5 TrM Vdf I \=/ D
\—/ ^—c=o o DL \ _\_/r^_c=0
10 Racemerisering H
L
Derpå nedbrydes N-carbamoylderivatet til D-aminc-syre ved oxidation med et nitrit efter den fremgangsmåde der er omhandlet i dansk patentansøgning nr. 1546/76, 15 indleveret 31. marts 1976.
Ved indvirkning af en kultur af Agrobacterium NRRL-B-11291 eller et enzymkompleks udvundet af en sådan kultur på den racemiske blanding i ovennævnte reaktion opnås der en selektiv hydrolyse af D-formen af de som ud-20 gangsmaterialer anvendte D,L-hydanthoiner, hvorved der opnås D-aminosyren. I modsætning til præparater, som indeholder D-acylase, er den pågældende bakteriekultur eller de derfra stammende enzymkomplekser fuldstændig uden aktivitet på den L-enantiomere. Denne kendsgerning mu-25 liggør, at der fås D-aminosyre med absolut optisk renhed.
Det bemærkes, at det fra DE-offentliggørelses-skrift 2704212 er kendt at fremstille L-methionin ud fra DL- eller L-N-carbamoylmethionin under anvendelse af forskellige mikroorganismer, herunder Agrobacterium rhizoge-30 nes IFO 13259. Imidlertid opnås der ifølge dette offentliggørelsesskrift kun et ringe udbytte med denne organisme, og det var på basis af denne tidlige anvendelse ikke forventeligt, at D-aminosyrer kunne fremstilles ud fra D,L-hydanthioner ved fremgangsmåden ifølge opfindelsen 35 ved selektiv hydrolyse af kun D-formen og med en fuldstændig omdannelse.
Fremgangsmåden ifølge opfindelsen er ejendommelig ved, at den enzymatiske hydrolyse foretages enten med en 3
DK 153953 B
kultur af Agrobacterium NRRL-B-11291 eller med et enzym-kompleks, udvundet af Agrobacterium NRRL-B-T1291.
Midlet ifølge opfindelsen er ejendommeligt ved, at det er en biologisk ren kultur af Agrobacterium NRRL-B-5 11291, som er i stand til at danne aminosyrer ud fra ra-cemiske blandinger af de tilsvarende hydanthoiner.
Den mikroorganisme, der anvendes ved fremgangsmåden ifølge opfindelsen, er som nævnt af slægten Agrobacterium. Den er isoleret fra agerbrugsjord og er tildelt 10 nummeret 1302.
Den har følgende morphologiske og biokemiske egenskaber :
Mikroskopisk morphologi:
Adskilte stave, nogle gange parvis, gram-negativ^ 15 0,8 x 1,5 x 2,0 micron, indkapslinger og sporer mangler, mobile med 4-6 peritrichiale flageller.
Makroskopisk morphologi:
Kolonier på agarnæringsmedium. (D-j.fco) : ophøjet, ikke-afbrudt kant, cremefarvet transparent, 0,5-1 mm i 20 diameter, glat overflade. Kraftig vækst på calcium-glycerophosphat mannitol-nitratagar med brunfarvning og ringdannelse.
Biokemiske egenskaber:
Vaskst mellem 4°C og 39°C på alle simple labora-25 toriemedier, også uden vækstfaktorer og aminosyrer under anvendelse af NH^, NO^ eller aminosyrer som eneste nitrogenkilde .
Oxidase: positiv (N.Kovacs, 1956, Nature, London, 178,703) 30 Katalase: positiv (M.Levine, D.Q.Anderson, 1932, J.Bact. 23, 337-347).
Nitriter dannes udfra nitrater (C.E.Zobell, 1932, J.Bact. 24, 273).
Twenn 80 hydrolyseres ikke (C.Sierra, 1957, Anto-35 nie van Leeuwenhoek, 23, 15-22) .
Kasein, gelatine, cellulose, stivelse, agar: DK 153953 Β 4 hydrolyseres ikke.
(V.Β. D. Skermanri/ A Guide to the Indentification of the Genera of Bacteria, 2. udgave, The Williams & Wilkins Book Co., Baltimore, 1967).
5 3-ketcglycosider dannes (M.J.Bernaerts, J.De Ley, 1963, Nature 197, 406).
Anilinblåt-mannitolagar: vækst under absorption af farvestoffet. (A.A.Hendrickson, J.L.Baldwin, A.J.
Riker, 1934, J. Bact. 28, 597-618).
10 Lakmusmælk: gråbrun.
Udnyttelse af carbonhydrater: oxidativ (R.Hugh, E.Leifson, 1953, J.Bact. 66, 24-26).
De følgende forbindelser er anvendt som de eneste carbonkilder i mediet til det formål, der er beskrevet 15 af R.Y.Stanier, (R.Y.Stanier et al., 1966, J.Gen. Microbiol. 43, 159-271): D(-) glucose, L(+) arabinose, D(+)-xylose, D(+) therose, D(+) trehalose, D(-) rinose, L(+)-rhamnose, lactose, cellobiose, maltose, citrat, acetat, lactat, propionat, L-asparaginsyre, L-asparagin, L-hi-20 stidin, L-alanin, L-arginin.
Ved at sammenligne disse egenskaber med beskrivelserne i Bergey’s Manual of Determinative Bacteriology, VIII udgave, er den pågældende mikroorganisme af Rhizo-biaceaefamilien, Agrobacterium-slægten.
25 Stammen, der er mærket nr. 1302, er deponeret den 6. april 1978 hos Northern Regional Research Center of Peoria, 111., USA, hvor den er tildelt kodenummeret NRRL B 11291.
Til nærværende formål dyrkes mikroorganismerne 30 af slægten Agrobacterium under aerobe betingelser i et kulturmedium, som indeholder kilder for nitrogen, carbon, phosphor samt mineralsalte ved en temperatur mellem 20 og 40°C, fortrinsvis mellem 25 og 35°C, i et tidsrum fra 10 timer til 48 timer, fortrinsvis mellem 20 og 30 timer, 35 ved en pH-værdi på 6,0-8,0, fortrinsvis 7r7,5. Glucose, lactat, acetat, majsstøbevand og lactose kan anvendes som carbonkilder.
Kødhydrolysater, hydrolysater af casein og soya-
DK 153953 B
5 bønne, ammoniumsalte og urinstof, hydanthoinerog N-car-bamoylderivater af aminosyrer er nitrogenkilder.
Et passende kultur medium har f.eks. følgende sammensætning: 5 Kødpepton 5 g Kødekstrakt 5 g
Glucose 5 g
Destilleret vand 1,000 ml pH 7,0-7,2 10 D-aminosyrerne dannes direkte i fermenteringsme dier, som indeholder DL-hydanthoiner, hvad enten dette er som eneste, nitrogenkilder eller integreret med de sædvanlige nitrogenkilder.
D-aminosyrer kan også dannes ved direkte at anven-15 de den mikrobielle opslæmning af hvilende celler eller ved at anvende ekstrakter heraf. Ekstraktionen fra den bakterielle opslæmning af de anvendte enzymkomplekser sker efter de i enzymologien sædvanlige metoder.
Til dette formål desintegreres cellerne i et pas-20 sende apparat, f.eks. en French Pressure Cell Press,
Manton Gauling Homogenizer, en roterende desintegrator eller med ultralydvibratorer.
Hydrolysen af hydanthoinerne kan ske ved til reaktionsblandingen at sætte enzymet i følgende former: som 25 friske celler, som frysetørrede celler, som med toluen behandlede celler, som et med acetone behandlet pulver, eller som rå celler eller rensede ekstrakter.
En yderligere teknisk og økonomisk forbedring kan opnås ved at uopløseliggøre enzymerne ved kombination med 30makromolekylære forbindelser ved dannelse af kemiske bindinger med matrixen eller bindinger af ionisk type eller ved fysisk immobilisering.
Opfindelsen illustreres nærmere ved hjælp af følgende Eksempler: 35
DK 153953 B
6
Eksempel 1.
Et dyrkningsmedium blev fremstillet med følgende sammensætning: 5 Kødpepton 5 g Kødekstrakt 3 g
Glucose 5 g
Destilleret vand 1,000 ml pH-værdien blev indstillet til 7,2 med natrium-10 carbonat, og kulturmediet blev fordelt i 100 ml portioner i 500 ml kolber.
Efter sterilisation i 30 minutter ved 110°C blev kolberne inoculeret med en kultur af stammen nr. 1302 fra skråkulturer indeholdende samme medium med 2% agar 15 (DIFCO) og incuberet i 24 timer ved 30°C under orbital omrøring (220 omdrejninger pr. minut).
Fra denne præ-kultur (optisk tæthed ved 550 nm : 0,250 fortyndet 10 gange) blev inoculeret med 1 ml i fem 500 ml kolber indeholdende 100 ml af samme medium, 20 og kulturen blev incuberet ved 30°C under orbital omrøring (220 omdrejninger pr. minut) i 24 timer (optisk tæthed ved 550 nm : 0,250, fortyndet 10 gange).
Cellerne blev derpå opsamlet, vasket i en fysiologisk opløsning og til slut opslemmet i 100 ml pyro-25 phosphatstødpude (0,1 M, pH 7,7) indeholdende 10 g D,L- 5-phenylhydanthoin ved en temperatur på 40°C under nitrogena tmos f ær e.
Efter 200 timers incubation under disse omstændigheder var der opnået fuldstændig hydrolyse til aminosyre 30 (D-phenylglycin), hvilket blev konstateret både ved po-larimetrisk analyse af reaktionsblandingen og ved tyndt-lagschromatografi efter den metode, som er beskrevet af Suzuki i J. of Chromatography, 80 (1973), 199-204.
Aminosyren blev isoleret fra reaktionsblandingen 35 efter udfældning af proteinerne med trichloreddikesyre og fjernelse af disse ved centrifugering, pH-værdien blev indstillet til det isoelektriske punkt (5, 8).
DK 153953B
7
Bundfaldet blev vasket med vand og tørret i vakuum. Identiteten af D(-)phenylglycinaminosyren blev bekræftet ved IR- og NMR-spektra.
25 o
Den optiske drejningsevne var [α]β =-154 .
5 (c = 1% i IN HC1) sammenholdt med en værdi på -157,8, som angives i litteraturen for den rene aminosyre.
Eksempel 2 .
Fra en præ-kultur fremstillet som i eksempel 1 10 blev inoculeret fem 500 ml kolber indeholdende 100 ml af et medium, som udelukkende bestod af en 5% opløsning af majsstøbevand indstillet til pH 7,8 med NaOH og steriliseret ved 121°C i 30 minutter.
Kulturen blev incuberet i 24 timer ved 30°C og 15 orbitalomrøring (220 omdrejninger pr. minut). Cellerne blev opsamlet ved filtrering og vasket med pyrophos-phatstødpude (0,1 M, pH 7,7) og derpå opslemmet i 100 ml af samme stødpude indeholdende 10 g 5-parahydroxy-D,L-; phenylhydanthoin og incuberet ved 40°C under nitrogen-20 atmosfære. Efter 160 timers incubering under disse betingelser blev fuldstændig hydrolyse opnået til aminosyre (parahydroxyphenylglycin D(-)), hvilket blev bekræftet både ved polarimetrisk undersøgelse af reaktionsblandingen og ved tyndtlagschromatografi udført 25 efter Suzuki (J. of Chromatography, 80 (1973) 199-204).
Aminosyren blev isoleret fra reaktionsblandingen ved udfældning af proteinerne med trichloreddikesyre og fjernelse af disse ved centrifugering, pH-værdien blev indstillet til det isoelektriske punkt (5,2). Bundfaldet 30 blev vasket med vand og tørret ved vakuum. Identiteten af aminosyren blev bekræftet på basis af IR- og NMR- 25 spektra. Den specifikke optiske drejningsevne var [ot]D = -156,5° (c = 1% i IN HCl) sammenholdt med en værdi på -161,2°, som angives i litteraturen for den rene amino-3 5 syre.
DK 153953 B
8
Eksempel 3.
Der blev fremstillet et næringsmedie med følgende sammensætning: 5 MgS04/7H20 .. 0,2 g
Na2HP04,12H20 6 g KH2P04 3 g NH4C1 2 g
NaCl 0,5 g 10 Glycerol 5 g 5-phenyl-D,L-hydanthoin 2 g Gærekstrakt 0,1 g
Destilleret vand 1000 ml.
Mediet blev efter at være fordelt i 100 ml portio-15 ner i 500 ml kolber steriliseret ved 116°C i 30 minutter. Hydanthoin blev steriliseret ved filtrering.
Fra en præ-kultur fremstillet som i eksempel 1 blev inoculeret med 5 ml pr. kolbe og kulturen incuberet ved 30°C under orbitalomrøring ved 220 omdrejninger pr.
20 minut i 36 timer. Derpå blev cellerne fjernet ved centrifugering og aminosyren opsamlet fra den øvre væske ved koncentration og indstilling af pH-værdien til det isoelektriske punkt. Fra 10 liter af en således behandlet næringsvæske blev udvundet 11,2 g D(-)-phenylglycin 25 o 25 med en specifik drejningsevne på [a]D = -156 (c = 1% i IN HCl) sammenholdt med en værdi på -157,8°, som er anført i litteraturen for den rene aminosyre. 1 * 35 9
DK 153953 B
Eksempel 4
Der blev fremstillet et næringsmedium med følgende sammensætning: 5 MgS04,7H20 0,2 g
Na2HP04,12H20 6 g KH2P04 3 g 5-methylhydanthoin 2 g
NaCl 0,5 g 10 Glucose 1 g Gærekstrakt 0,1 g
Destilleret vand 1000 ml pH 7,1
Kulturmediet blev fordelt i 100 ml portioner i 15 500 ml kolber og steriliseret ved 116°C i 20 minutter. Methylhydanthoin blev steriliseret separat.
Fra en præ-kultur fremstillet som i eksempel 1 blev inoculeret med 5 ml pr. kolbe, og kulturen blev incuberet ved 30°C under orbital omrøring ved 220 om-20 drejninger pr. minut i 24 timer.
Celleopslemningen som blev opsamlet ved centrifugering fra 1000 ml næringsvæske blev vasket i phos-phatstødpude (pH 7,5) og genopslemmet i 100 ml af samme stødpude indeholdende 4 g DL-5-(2-thienyl)-hydanthoin.
25 Reaktionsblandingen blev incuberet ved 40°C under en nitrogenatmosfære. Efter 30 timers reaktion var hydrolysen af aminosyren (D(-)(2-thienyl)glycin) afsluttet Aminosyren blev isoleret ved koncentrering af reaktions-blandingen til et slutvolumen på 20 ml og ved indstil-30 ling af pH-værdien til 5,6. Det således opnåede bundfald blev tørret i vakuum. Identiteten af aminosyren blev bekræftet ved IR- og NMR-spektra.
25
Den specifikke optiske drejningsevne var [a]D = -72,6° (c = 1% i H20) mod en værdi på -73,7°, som an-35 ført i litteraturen for den rene aminosyre.
Claims (2)
1. Fremgangsmåde til fremstilling af D-aminosy-rer ved enzymatisk hydrolyse i vandigt medium af racemi-5 ske blandinger af tilsvarende hydanthoiner, kendetegnet ved, at den enzymatiske hydrolyse foretages enten med en kultur af Agrobacterium NRRL-B-11291 eller med et enzymkompleks, udvundet af Agrobacterium NRRL-B-11291 .
2. Middel til brug ved fremgangsmåden ifølge krav 1, kendetegnet ved, at det er en biologisk ren kultur af Agrobacterium NRRL-B-11291, som er i stand til at danne aminosyrer ud fra racemiske blandinger af de tilsvarende hydanthoiner. 15
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| IT23679/78A IT1109506B (it) | 1978-05-23 | 1978-05-23 | Processo enzimatico-microbiologico per la produzione di amminoacidi otticamente attivi a partire da idantoine e/o carbamil-derivati racemi |
| IT2367978 | 1978-05-23 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DK198379A DK198379A (da) | 1979-11-24 |
| DK153953B true DK153953B (da) | 1988-09-26 |
| DK153953C DK153953C (da) | 1989-02-06 |
Family
ID=11209095
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DK198379A DK153953C (da) | 1978-05-23 | 1979-05-14 | Fremgangsmaade til fremstilling af d-aminosyrer samt middel til brug ved fremgangsmaaden |
Country Status (25)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4312948A (da) |
| JP (1) | JPS5511569A (da) |
| AR (1) | AR225284A1 (da) |
| AT (1) | AT367023B (da) |
| AU (1) | AU530574B2 (da) |
| BE (1) | BE876408A (da) |
| CA (1) | CA1122552A (da) |
| CH (1) | CH639695A5 (da) |
| CS (1) | CS211400B2 (da) |
| DD (1) | DD143767A5 (da) |
| DE (1) | DE2920963C2 (da) |
| DK (1) | DK153953C (da) |
| ES (1) | ES481269A1 (da) |
| FI (1) | FI66021C (da) |
| FR (2) | FR2431536A1 (da) |
| GB (1) | GB2022581B (da) |
| HU (1) | HU181494B (da) |
| IE (1) | IE49297B1 (da) |
| IL (1) | IL57276A (da) |
| IT (1) | IT1109506B (da) |
| LU (1) | LU81297A1 (da) |
| NL (1) | NL192118C (da) |
| NO (1) | NO151899C (da) |
| SE (1) | SE436755B (da) |
| ZA (1) | ZA792366B (da) |
Families Citing this family (22)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| IL70022A0 (en) * | 1982-11-08 | 1984-01-31 | Standard Oil Co | Method for introducing foreign genes into green algae cells utilizing t-dna of agrobacterium |
| IT1209495B (it) * | 1984-02-02 | 1989-08-30 | A San Donato Milanese Milano | Procedimento per la preparazione di l-alfa-amminoacidi. |
| DK164923C (da) * | 1984-04-11 | 1993-01-25 | Denki Kagaku Kogyo Kk | Fremgangsmaade til fremstilling af l-alfa-aminosyrer |
| JPS6172762A (ja) * | 1984-09-17 | 1986-04-14 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | 光学活性ヒダントイン類の製造法 |
| JPS63133631U (da) * | 1987-02-23 | 1988-09-01 | ||
| FR2620731B1 (fr) * | 1987-09-21 | 1990-03-23 | Hoechst France | Nouveau systeme enzymatique, son procede de preparation et son application notamment dans la preparation de la d-parahydroxyphenylglycine |
| DE3918057C1 (da) * | 1989-06-02 | 1990-05-03 | Degussa Ag, 6000 Frankfurt, De | |
| ES2121001T3 (es) * | 1990-12-07 | 1998-11-16 | Kanegafuchi Chemical Ind | Procedimiento de produccion de d-alfa aminoacidos. |
| SG84486A1 (en) * | 1990-12-07 | 2001-11-20 | Kanegafuchi Chemical Ind | Process for production of d--g(a)-amino acids |
| US5824522A (en) * | 1990-12-07 | 1998-10-20 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Recombinant decarbamylases for producing D-α-amino acids |
| EP0543021B1 (en) * | 1991-06-12 | 1999-04-28 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Immobilized enzyme preparation and production of d-alpha-amino acid |
| ES2042409B1 (es) * | 1992-04-10 | 1994-06-01 | Control & Gestion Instr | Procedimiento para la preparacion de d-aminoacidos o derivados de d-aminoacidos. |
| DE69333528T2 (de) * | 1992-06-30 | 2005-06-02 | Smithkline Beecham P.L.C., Brentford | D-n-carbamoylaminosäureamidohydrolase und hydantoinase |
| DE69330343T2 (de) * | 1992-10-05 | 2002-05-02 | Kanegafuchi Chemical Industry Co., Ltd. | Verfahren zur herstellung von d-alpha-aminosäuren |
| US5330008A (en) * | 1992-12-02 | 1994-07-19 | Trustees Of The University Of Pennsylvania | Protective covering for a horse's hoof and method of attaching |
| IT1274167B (it) * | 1994-04-15 | 1997-07-15 | Eniricerche Spa | Procedimento per la produzione di d- -amminoacidi |
| US5962279A (en) * | 1994-06-24 | 1999-10-05 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Process for producing D-amino acids with composite immobilized enzyme preparation |
| US5707836A (en) * | 1995-03-10 | 1998-01-13 | Nitto Chemical Industry Co., Ltd. | Production of alkylene or phenylenediamine disuccinic acid from fumaric acid and a diamine using lyase from microbes |
| IT1276163B1 (it) | 1995-11-23 | 1997-10-27 | Eniricerche Spa | Procedimento migliorato per la preparazione di d-alfa-amminoacidi |
| IT1277125B1 (it) * | 1995-12-21 | 1997-11-04 | Eniricerche Spa | Mutanti termostabili della d-n-alfa-carbamilasi |
| JP5096911B2 (ja) | 2005-01-31 | 2012-12-12 | 株式会社カネカ | ５−置換ヒダントインラセマーゼ、これをコードするｄｎａ、組換えｄｎａ、形質転換された細胞、および、光学活性ｎ−カルバミルアミノ酸または光学活性アミノ酸の製造方法 |
| WO2007040272A1 (ja) * | 2005-10-06 | 2007-04-12 | Kaneka Corporation | Ｄ－（４－アミノメチル）フェニルアラニン誘導体の製造法 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2704212A1 (de) * | 1976-02-04 | 1977-08-11 | Kanegafuchi Chemical Ind | Verfahren zur herstellung von l-methionin |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4065353A (en) * | 1975-05-12 | 1977-12-27 | Snamprogetti, S.P.A. | Method for the preparation of D-carbamyl aminoacids and the corresponding D-aminoacids |
| IT1039757B (it) * | 1975-07-10 | 1979-12-10 | Snam Progetti | Complessi enzimatici atti a trasformare idantoine raceme in am minoacidi otticamente attivi e loro applicazione |
| US4094741A (en) * | 1976-02-04 | 1978-06-13 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Process for preparing D-(-)-N-carbamoyl-2-(phenyl or substituted phenyl)glycines |
| JPS5391189A (en) * | 1976-12-30 | 1978-08-10 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | Preparation of d-n-carbamoyl-alpha-amino acids |
| US4211840A (en) * | 1977-06-08 | 1980-07-08 | Ajinomoto Company, Incorporated | Method for producing D-α-amino acid |
| CH628009A5 (de) * | 1977-07-26 | 1982-02-15 | Hoffmann La Roche | Verfahren zur herstellung von optisch aktiven alpha-hydroxycarbonsaeuren. |
-
1978
- 1978-05-23 IT IT23679/78A patent/IT1109506B/it active
-
1979
- 1979-05-11 US US06/038,232 patent/US4312948A/en not_active Expired - Lifetime
- 1979-05-14 DK DK198379A patent/DK153953C/da not_active IP Right Cessation
- 1979-05-14 CA CA327,511A patent/CA1122552A/en not_active Expired
- 1979-05-14 IL IL57276A patent/IL57276A/xx unknown
- 1979-05-16 AU AU47118/79A patent/AU530574B2/en not_active Ceased
- 1979-05-16 ZA ZA792366A patent/ZA792366B/xx unknown
- 1979-05-17 GB GB7917304A patent/GB2022581B/en not_active Expired
- 1979-05-21 BE BE0/195282A patent/BE876408A/xx not_active IP Right Cessation
- 1979-05-21 NO NO791662A patent/NO151899C/no unknown
- 1979-05-21 LU LU81297A patent/LU81297A1/xx unknown
- 1979-05-22 FI FI791624A patent/FI66021C/fi not_active IP Right Cessation
- 1979-05-22 AT AT0375879A patent/AT367023B/de not_active IP Right Cessation
- 1979-05-22 DD DD79213063A patent/DD143767A5/de unknown
- 1979-05-22 HU HU79SA3183A patent/HU181494B/hu unknown
- 1979-05-22 FR FR7913046A patent/FR2431536A1/fr active Granted
- 1979-05-22 ES ES481269A patent/ES481269A1/es not_active Expired
- 1979-05-22 AR AR276637A patent/AR225284A1/es active
- 1979-05-23 JP JP6276679A patent/JPS5511569A/ja active Granted
- 1979-05-23 NL NL7904097A patent/NL192118C/nl not_active IP Right Cessation
- 1979-05-23 CH CH485579A patent/CH639695A5/it not_active IP Right Cessation
- 1979-05-23 SE SE7904548A patent/SE436755B/sv unknown
- 1979-05-23 DE DE2920963A patent/DE2920963C2/de not_active Expired
- 1979-05-23 CS CS793538A patent/CS211400B2/cs unknown
- 1979-08-08 IE IE984/79A patent/IE49297B1/en not_active IP Right Cessation
- 1979-10-10 FR FR7925259A patent/FR2438087A1/fr active Granted
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2704212A1 (de) * | 1976-02-04 | 1977-08-11 | Kanegafuchi Chemical Ind | Verfahren zur herstellung von l-methionin |
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DK153953B (da) | Fremgangsmaade til fremstilling af d-aminosyrer samt middel til brug ved fremgangsmaaden | |
| US4774179A (en) | Process for preparing a 7-aminocephalosporanic acid compound | |
| CA1166986A (en) | Process for producing the enzyme cholesterase and for hydrolysing cholesterol esters of fatty acids by using the enzyme itself | |
| HU181488B (en) | Process for the hydrolysis of racemic hydantoins into optically active n-carbamoyl-aminoacid derivatives and for preparing the hydrolyzing enzymatic complex | |
| US3980520A (en) | Process for the production of l-malic acid by microbiological fermentation and means suitable for carrying out the same | |
| Eller et al. | STUDIES ON BACTERIAL UTILIZATION OF URONIC ACIDS IV: Alginolytic and Mannuronic Acid Oxidizing Isolates | |
| JPS5920360B2 (ja) | ７−アミノセフアロスポラン酸および其の誘導体の製造法 | |
| US5496715A (en) | Process for preparing indigo | |
| JP2712331B2 (ja) | アシルアミノ酸ラセマーゼ、その製造法および用途 | |
| CA1334741C (en) | Method for production of a growth factor for bifidobacterium sp | |
| JPH0795947B2 (ja) | α−１，３−グルカナーゼの製造方法 | |
| JPS6319158B2 (da) | ||
| JPH0370472B2 (da) | ||
| JP3026312B2 (ja) | キチン分解物の製造法 | |
| JPH08275776A (ja) | 新規キチナーゼ及びその製造方法 | |
| JP2899071B2 (ja) | Ｌ―α―アラニンの製造法 | |
| JP3858065B2 (ja) | 新規ｎ−アセチルキトオリゴ糖デアセチラーゼ及びその製造法 | |
| JPH0391478A (ja) | コラーゲン分解酵素の製造方法 | |
| JPH04325096A (ja) | （Ｒ）−２−ハロプロピオン酸および（Ｒ）−２−ハロ−ｎ−酪酸の製造法 | |
| JPH01112979A (ja) | シェードモナスｋｗｉ−５６菌株 | |
| DE3040951A1 (de) | Verfahren zur herstellung von 6-amino-penicillansaeure oder deren s-oxid | |
| CS219266B2 (en) | Method of preparation of the glucosoizomeraze | |
| JPS61108393A (ja) | ピロガロ−ルの製造法 | |
| JPH0254075B2 (da) | ||
| JPS61257197A (ja) | ケフイア粒から分離した莢膜性多糖産生菌による多糖の製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PBP | Patent lapsed |