DE60109694T2

DE60109694T2 - Verfahren zur Erhöhung der Ausbeute von Käse

Info

Publication number: DE60109694T2
Application number: DE60109694T
Authority: DE
Inventors: Yoshiyuki Kawasaki-shi Kumazawa; Jiro Kawasaki-shi Sakamoto; Chiya Kawasaki-shi Kuraishi; Noriki Kawasaki-shi Nio; Shoji Kawasaki-shi Sakaguchi
Original assignee: Ajinomoto Co Inc
Current assignee: Ajinomoto Co Inc
Priority date: 2000-08-31
Filing date: 2001-08-02
Publication date: 2006-01-12
Anticipated expiration: 2021-08-03
Also published as: BR0103583A; EP1186238A3; EP1186238B1; DK1186238T3; ATE291848T1; BR0103583B1; CA2355762A1; AU780555B2; JP2002065158A; EP1186238A2; AU6187001A; US6749873B2; CA2355762C; DE60109694D1; NZ513684A; JP4096284B2; US20020043159A1

Description

Hintergrund der Erfindung
Technisches Gebiet der Erfindung
Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zur Käseherstellung, speziell auf ein Verfahren zur Käseherstellung, bei dem die Käseausbeute erhöht wird, indem ein Milchmolkeprotein (anschließend einfach als Molkeprotein bezeichnet) oder das Molkeprotein und Transglutaminase (nachstehend als TG abgekürzt) in geschickter Weise verwendet werden.
Stand der Technik
Es wird angenommen, dass Käse aus der Zeit stammt, als Menschen begannen, Haustiere zu züchten, das heißt etwa 6000 A. C.. Im allgemeinen wird Käse grob in verarbeiteten Käse und natürlichen Käse eingeteilt. Natürlicher Käse wird in gereifte Käse, wie Superhartkäse, Hartkäse, halbharter Käse und Weichkäse und Frischkäse, der keinem Reifungsverfahren unterworfen wurde, klassifiziert.
Käse wird nach einem außerordentlichen und differenzierten Prinzip hergestellt. Zunächst wird die Herstellung von gereiftem natürlichen Käse beschrieben.
Beispiele für Milch als Rohmaterial (Ausgangs-Milch) umfassen Milch von Kühen, Ziegen, Schafen, Büffeln, Rentier, Esel, Kamelen und dergleichen und diese Milchsorten werden nicht nur als Vollmilch, sondern auch in Form von halbfetter Milch, Magermilch und dergleichen eingesetzt. Wie gut bekannt ist, wird der Ausgangsmilch ein Milch-coagulierendes Enzym, das Chymosin (oder Labferment) genannt wird, zugesetzt oder erforderlichenfalls oder gewünschtenfalls wird ein sogenannter Käsestarter und dergleichen verwendet, um in der Ausgangsmilch ein Coagulat (Käsequark) auszubilden (Coagulationsbehandlung der Milch). Ein Hauptprotein in der Ausgangsmilch ist Casein, welches aus αs1-, αs2-, β- und ϰ-Casein gebildet ist. Das Casein bildet eine Micelstruktur und ist in der Ausgangsmilch vorhanden. Das ϰ-Casein ist in der Oberfläche der Casein-Micellen verteilt und trägt zur Stabilisierung der Micelle bei. Chymosin ist ein Enzym, welches ϰ-Casein an einer spezifischen Stelle schneidet und durch das Schneiden wird ein Peptid (das sogenannten Glycomacropeptid (GMP)) am C-terminalen Ende, das an der Oberfläche der Caseinmicelle freiliegt und hoch hydrophil ist, von ϰ-Casein abgetrennt. GMP existiert als Teil des Molkeproteins nach dessen Abtrennung. Das nach dem Schneiden verbleibende ϰ-Casein wird als para-ϰ-Casein bezeichnet, welches ein hoch hydrophobes Peptid darstellt. Nachdem Chymosin auf ϰ-Casein eingewirkt hat, ist daher das hoch hydrophobe para-ϰ-Casein in der Oberfläche der Caseinmicelle verteilt und die Caseinmicelle wird instabil. Als Ergebnis davon coaguliert das Casein und bildet den sogenannten Käsequark.
Danach wird der Käsequark fein geschnitten und das Molkeprotein wird abgetrennt (primäre oder erste Molke). Danach wird der abgetrennte Käsequark mit warmem Wasser gereinigt, überschüssige Lactose wird entfernt und außerdem wird das restliche Molkeprotein entfernt (sekundäre oder zweite Molke). Schließlich wird der Käsequark gewonnen und gepreßt. Nach dem Pressen des Quarks während einer bestimmten Zeit wird Salz zu dem Quark gegeben. Der Quark wird einem Reifungsvorgang unterworfen und während einer bestimmten Zeit gereift und zu Naturkäse geformt.
Wie vorstehend beschrieben wurde, ist das nach der Bildung des Käsequarks abgetrennte Molkeprotein ein Nebenprodukt bei der Käseherstellung. Das Molkeprotein besteht hauptsächlich aus β-Lactoglobulin, α-Lactoalbumin, Serumalbumin, IgG und GMP. Zur Zeit wird ein Teil des Molkeproteins zur Herstellung von verschiedenen Nahrungsmitteln und als Tierfutter verwendet. Der hohe Nährwert des Molkeproteins ist seit langem bekannt (Barth and Behnke; Nahrung, Vol. 41, S. 2–21, 1997) und die wirksame Verwendung der Molke wird auch als industriell sehr vorteilhaft angesehen.
Darüber hinaus ist, wie vorstehend beschrieben, bei der Käseherstellung Casein im Feststoffgehalt der Ausgangsmilch, ausgenommen die Molkebestandteile (Lactose, Molkeprotein und dergleichen) der den Käse bildende Hauptbestandteil und der Käse wird nicht von dem gesamten Fettstoffgehalt der Ausgangsmilch gebildet. Bei der industriellen Herstellung von Käse ist es daher selbstverständlich, dass es im Hinblick auf die Kosten und die wirksame Ausnutzung einer Milchquelle ermöglicht wird, so viel Käse wie möglich aus einer konstanten Menge der Ausgangsmilch herzustellen. Darüber hinaus ist es ein weiterer Vorteil, dass ein Produkt dem Verbraucher preiswert angeboten wird, indem eine Käseherstellungsmethode mit hoher Ausbeute bereitgestellt wird. Bei der konventionellen Herstellungstechnik von Käse kann unter den gegebenen Umständen nicht notwendigerweise von einer hohen Ausbeute des Käsequarks gesprochen werden. Eine Erhöhung der Ausbeute des Käsequarks bedeutet, dass die durch die Chymosinbehandlung coagulierte Caseinfraktion quantitativ erhöht wird. Das heißt, es ist ein technisches Problem, während der Herstellung des Käsequarks einen großen Anteil an Molkeprotein in den Käsequark einzubringen.
Es wurde versucht, die Menge des Molkeproteins, das in die Molke übergeht, soweit wie möglich zu vermindern und die Ausbeute an Käsequark zu erhöhen. So ist beispielsweise ein Verfahren zum Konzentrieren des Volumens der Ausgangsmilch auf etwa ein Drittel durch Ultrafiltration und Verwendung der Ausgangsmilch zur Herstellung von Käse in U.S. Patent Nr. 4205090 beschrieben. Die PCT nationale Veröffentlichung Nr. 501810/1982 beschreibt ein Verfahren zum selektiven Konzentrieren der Ausgangsmilch durch Ultrafiltration zur Erhöhung der Ionenstärke in der Ausgangsmilch, Fermentation der Ausgangsmilch, Entfernen von Wasser aus der Ausgangsmilch und Verwenden dieses Ausgangsmaterials zur Herstellung von Käse. Außerdem wird in der japanischen offengelegten Patentanmeldung Nr. 308756/1990 angegeben, dass dann, wenn die während der Käseherstellung sekundär gebildete Molke konzentriert wird und das konzentrierte Molkeprotein und konzentrierte Ausgangsmilch zur Herstellung von Käse verwendet werden, der erhaltene Käsequark eine hohe Konzentration des Molkeproteins enthält und somit das als Nebenprodukt erhaltene Molkeprotein wirksam ausgenutzt werden kann.
Bei diesen Methoden ist es jedoch notwendig, dass die Ausgangsmilch oder die wiederverwendete Molke durch Ultrafiltration vorbehandelt werden und es kann kaum behauptet werden, dass dies eine industriell geeignete Methode darstellt. Außerdem ist bekannt, dass bei einem Verfahren zur Käseherstellung, bei dem durch Ultrafiltration behandelte Ausgangsmilch verwendet wird, für einen Kurzzeit-gereiften Käse die Qualität des Produkts nicht beeinträchtigt wird. Bei Langzeit-gereiftem Käse wird jedoch die Zersetzung des Proteins oder die Bildung des Käsearomas manchmal gehemmt. Dies kann wahrscheinlich durch die Tatsache erklärt werden, dass in Käse, der reich an unmodifiziertem Molkeprotein ist, das Molkeprotein selbst nicht leicht zersetzt wird und das Molkeprotein die Zersetzung von Casein durch Protease inhibiert (Jameson and Lelierve, Bulletin of the IDF, Vol. 313, S. 3–8, 1996, deKoning et al.; Neth. Milk Dairy Journal, Vol. 35, S. 35–46, 1981, Bech, International Dairy Journal, Vol. 3, S. 329–342, 1993). Infolgedessen kann nicht behauptet werden, dass die existierende Methode zur Käseherstellung durch Konzentrieren der Ausgangsmilch die Qualitätsanforderungen des Verbrauchers, wie an Aroma und Textur ausreichend erfüllt.
Um die Ausbeute des Käsequarks zu erhöhen, ist es ein technisches Problem, das in die Molke übergegange Molkeprotein wirksam dem durch die Labferment-Behandlung (Coagulationsbehandlung) coagulierten Casein einzuverleiben, d.h. in den Käsequark überzuführen, der vorstehend beschrieben wurde. Als ein Beispiel der Mittel zur Lösung dieses Problems wird Transglutaminase (TG) als Protein vernetzendes Enzym verwendet. Wie gut bekannt ist, ist TG ein Enzym, welches die Acyl-Übertragungsreaktion zwischen der γ-Carboxamidgruppe einer verbleibenden Glutamingruppe in dem Protein und verschiedenen primären Aminen katalysiert. Wenn das primäre Amin die ε-Aminogruppe von Lysin ist, wird eine ε-(γ-Glutamyl)lysin-Vernetzung zwischen einem Protein oder einer Polypeptidkette ausgebildet und diese Vernetzung kann ein vernetztes Protein-Polymer bilden.
Zur Zeit wird TG zur Herstellung von vielen Nahrungsmitteln, wie Fischprodukten, die gekochter Fischpaste hergestellt sind, und Verarbeitungsprodukten von Haustieren verwendet. Außerdem wurde über ein Beispiel berichtet, in welchem TG auch in einem Milchprodukt eingesetzt wurde. So wird beispielsweise in der ja panischen offengelegten Patentanmeldung Nr. 27471/1989 ein Käseherstellungsverfahren beschrieben, bei dem das Herstellungsverfahren die Zugabe von TG umfaßt. Jedoch wird bei der beschriebenen Methode zur Käseherstellung der Käse aus dem Quark hergestellt, der unter Verwendung von Gluconodeltalacton und TG oder nur TG ohne Verwendung von Labferment gebildet wird. Dies unterscheidet sich von dem vorstehend angegebenen grundlegenden Herstellungsprinzip für Käse. Außerdem wird in der japanischen offengelegten Patentanmeldung 131537/1990 ein Verfahren zur Verwendung von TG zur Herstellung eines Käsenahrungsmitteln beschrieben, das betreffende Käsenahrungsmittel wird jedoch durch Erhitzen/Schmelzen von natürlichem Käse oder verarbeiteten Käse als Ausgangsmaterial hergestellt. Dies ist völlig verschieden von dem Gesichtspunkt der Erhöhung der Ausbeute von Käsequark, die erfindungsgemäß angestrebt wird. In der Veröffentlichung WO94-21129 wird eine Methode der Zugabe von TG zu der Milch zur Herstellung eines Gels für ein saures Nahrungsmittel beschreiben. Bei dieser Methode wird jedoch kein Labferment zugesetzt und es ist Ziel dieser Methode, ein Molkereiprodukt mit einer innovativen Textur herzustellen, ohne dass ein Emulgator oder Stabilisator verwendet wird. In dieser Veröffentlichung wird daher das Prinzip der Ausbeuteerhöhung gemäß der Erfindung nicht beschrieben.
Das Verfahren zur Käseherstellung, bei dem TG und Labferment verwendet wird, ist in der Veröffentlichung WO94-21130 beschrieben. Anders als bei einer üblichen Methode zur Käseherstellung ist jedoch die Abtrennung des Käsequarks von der Molke nicht beschrieben und diese Methode ist daher völlig verschieden von der Methode zur Käseherstellung, welche die Molkeabtrennung einschließt, wie der Gegenstand der vorliegenden Erfindung. Außerdem wird eine Erhöhung der Ausbeute nicht beschrieben. Darüber hinaus wird in der Veröffentlichung EP 0711504 ein Verfahren zur Behandlung einer Ausgangsmilch mit TG, Erhitzen und Desaktivieren der TG, Zugabe von Labferment und Herstellung von Käse beschrieben. Es ist außerdem beschrieben, dass die Ausbeute des Käsequarks erhöht werden kann. Dieses Verfahren zur Käseherstellung geht jedoch von der Ausgangsmilch selbst aus. Das unterscheidet sich von einem Verfahren, bei dem ein durch ein Protein zersetzendes Enzym behandeltes Molkeprotein zu der Ausgangsmilch zugesetzt wird und dieses Gemisch direkt einer Milch-Coagulationsbehandlung unterworfen wird, oder bei dem man TG auf das Gemisch einwirken läßt und schließlich das Gemisch der Milch-Coagulationsbehandlung gemäß der Erfindung unterworfen wird.
Wie vorstehend beschrieben, wurde auch über einige Ideen berichtet, Molkeprotein zur Erhöhung der Käseausbeute zu verwenden. Außerdem wurde über einige Methoden berichtet, gemäß denen TG zur Herstellung eines Molkereiprodukts verwendet wurde. Wie nachstehend erläutert wird, beruht die vorliegende Erfindung auf dem Konzept, dass das Molkeprotein dem Käsequark einverleibt wird, indem das Molkeprotein in ein Teilhydrolysat übergeführt wird, oder indem das Molkeprotein, das in das Teilhydrolysat umgewandelt ist, zusammen mit TG verwendet wird.
Außerdem ist als solches bekannt, dass das Molkeprotein selbst nicht leicht der Einwirkung von TG unterliegen kann. Es wird angenommen, dass der Grund ist, dass β-Lactoglobulin, α-Lactoalbumin und Serumalbumin als Hauptbestandteile des Molkeproteins sämtlich kugelige Proteine sind, die zahlreiche Disulfidbindungen im Molekül aufweisen. Die Disulfidbindung ist eine covalente Bindung, die bemerkenswert stabil ist. Das heißt, dass das Molkeprotein als ein sehr stabiles kugeliges Protein bezeichnet werden kann, welches nicht leicht einer Strukturänderung unterliegt. Anders ausgedrückt, ist die Ursache, dass das Molkeprotein nicht leicht der Wirkung von TG unterliegt, dass in der Oberfläche des Molkeproteins keine restliche Glutamingruppe oder restliche Lysingruppe, welche für diese Wirkung notwendig ist, verteilt ist und das Protein daher nicht an der Vernetzungsreaktion teilnehmen kann.
Alternativ existiert wahrscheinlich die Situation, dass eine feste kugelige Struktur verhindert, dass das Protein leicht in Kontakt mit dem Enzym kommt. Tatsächlich ist es abgesehen von dem Molkeprotein beispielsweise für Actin als Protein der Muskelstruktur, welches ein anderes kugeliges Protein darstellt, auch bemerkenswert schwierig, der Wirkung von TG zu unterliegen. Aus diesen Tatsachen ist daher ersichtlich, dass es äußerst schwierig ist, TG zu verwenden und das Molkeprotein einem Käsequark einzuverleiben.
Außerdem wurde bereits über einen Versuch berichtet, das Protein mit Protease zu behandeln und TG auf das Protein zur Einwirkung zu bringen (Babiker et al.; Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol. 44, S. 3746–3750, 1996). Es wird außerdem beschrieben, dass Gluten als Weizenprotein mit Protease behandelt wird, TG auf das Protein einwirken gelassen wird und dass die funktionellen Eigenschaften von Gluten, wie Emulgierbarkeit und Schäumbarkeit verbessert werden können. In der japanischen offengelegten Patentanmeldung Nr. 126039/1992 wird darüber hinaus eine Methode beschrieben, mit der ein durch die Proteasebehandlung gebildeter bitterer Geschmack durch TG-Behandlung vermindert werden kann. Diese Methoden unterscheiden sich jedoch von der vorliegenden Erfindung, deren Gegenstand die Verbesserung der Wirkung von TG auf das Molkeprotein und außerdem die Verbesserung der Ausbeute des Käsequarks ist, um schließlich die Käseausbeute zu erhöhen.
Ferner wird in der Veröffentlichung WO91-13553 eine Methode der Zugabe von Protease direkt zu der Ausgangsmilch, Zugabe eines Materials, das durch spezifische Hydrolyse nur des Molkeproteins erhalten wird, zu einer anderen Ausgangsmilch und Verwendung dieses Materials zur Käseherstellung beschrieben. Wie vorstehend erläutert, ist bekannt, dass die Zugabe eines Überschusses an Molkeprotein bei der Herstellung von Naturkäse die Ausbildung des Aromas des gereiften Käses hemmt. Es ist Gegenstand der in WO91-13553 offenbarten Methode, dies zu vermeiden. Dies unterscheidet sich sowohl im Hinblick auf den Gegenstand als auch auf die Ausführungsform von der Erfindung insofern, dass keine Erhöhung der Ausbeute betrachtet wird und dass Protease direkt zu der Ausgangsmilch, in der Molkeprotein und Casein als Gemisch vorliegen, zugesetzt wird.
Zusammenfassung der Erfindung
Durch die Erfindung zu lösendes Problem
Angesichts des vorstehend genannten Standes der Technik ist es Aufgabe der Erfindung, ein Verfahren zum Erhöhen der Ausbeute von Käsequark aus der Ausgangsmilch und der Ausbeute von Käse bereitzustellen, und außerdem einen Käse mit überlegener Qualität herzustellen.
Mittel zur Lösung der Probleme
Erfindungsgemäß wurde die Erhöhung der Ausbeute von Käsequark bei der Käseherstellung intensiv untersucht, um die Milchquelle wirksam auszunutzen. Dabei wurde gefunden, dass die Menge eines dem Käsequark einverleibten Molkeproteins erhöht wird, indem während der Käseherstellung das Molkeprotein geschickt eingesetzt wird oder das Molkeprotein und TG geschickt angewendet werden, wodurch eine Erhöhung der Quarkausbeute erzielt wird. Die vorliegende Erfindung wurde aufgrund dieser Feststellungen fertiggestellt.
Die vorliegende Erfindung betrifft somit ein Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute bei einem Verfahren der Käseherstellung, welches das Abtrennen eines Käsequarks von der Molke nach der Milchgerinnungsbehandlung von Milch durch ein Milchgerinnungsenzym umfaßt, wobei das Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute die folgenden Stufen einschließt:
Zugeben eines Milchmolkeproteins, das durch ein Protein zersetzendes Enzym behandelt wurde (Teilhydrolysat des Milchmolkeproteins) zu der Ausgangsmilch und Milchgerinnungsbehandlung des resultierenden Gemisches durch das Milchgerinnungsenzym. Außerdem betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Erhöhung der Käseausbeute bei einem Käseherstellungsverfahren, welches ein Verfahren einschließt, bei dem nach einer Milch-Coagulationsbehandlung einer Ausgangsmilch durch ein Milchgerinnungsenzym Käsequark von der Molke abgetrennt wird, wobei das Verfahren zur Erhöhung der Käseausbeute folgende Stufen umfaßt:
Zugeben eines Teilhydrolysats eines Milchmolkeproteins zu der Milch; Einwirkenlassen der Transglutaminase auf das erhaltene Gemisch und Milchgerinnungsbehandlung des Gemisches durch ein Milchgerinnungsenzym.
Kurze Beschreibung der Zeichnungen
1 zeigt ein Testergebnis, welches das Einverleiben eines Molkeproteins (Teilhydrolysat) in Casein zeigt (Testbeispiel 1).
2 zeigt ein Testergebnis, welche das Einverleiben von Molkeprotein (Teilhydrolysat) in Casein durch TG zeigt (Testbeispiel 2).
Ausführliche Beschreibung der Erfindung
Die vorliegende Erfindung wird nachstehend ausführlich beschrieben.
Das Verfahren zur Käseherstellung, bei dem die vorliegende Erfindung angewendet wird, um die Käseausbeute zu erhöhen, ist nicht speziell beschränkt, solange das Verfahren zur Käseherstellung die Stufen umfaßt, in denen eine Ausgangsmilch einer Milchgerinnungsbehandlung unterworfen wird und danach der gebildete Käsequark und die Molke getrennt werden. Wie vorstehend beschrieben wurde, kann die Ausgangsmilch nicht nur aus Vollmilch sondern auch aus halbfetter Milch, Magermilch und dergleichen hergestellt werden. Außerdem wird bei einem Verfahren zur Herstellung eines gereiften Naturkäses der Käse mit Hilfe der Stufen hergestellt, in denen die Ausgangsmilch einer Gerinnungsbehandlung unterworfen wird, der gebildete Käsequark von der Molke getrennt wird, der abgetrennte Käsequark gewonnen wird, der Quark gepreßt wird, Salz zu dem Quark zugesetzt wird und der Quark gereift wird. Es ist jedoch selbstverständlich, dass das erfindungsgemäße Verfahren zur Erhöhung der Käseausbeute auch auf ein Verfahren zur Herstellung von nicht gereiftem Käse, das keine Reifungsstufe ein schließt angewendet werden kann. Bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zur Erhöhung der Käseausbeute wird, anders als bei einer konventionellen Käseherstellungsmethode, die Milchgerinnungsbehandlung der Ausgangsmilch zur Bildung des Käsequarks nicht dadurch vorgenommen, dass man einfach ein Milchgerinnungssystem auf die Ausgangsmilch einwirken läßt (Milchgerinnungsbehandlung im engen Sinn), sondern dadurch, dass ein Teilhydrolysat eines Molkeproteins vorher zu der Ausgangsmilch gegeben wird und das Milchgerinnungsenzym direkt auf dieses Gemisch zur Einwirkung gebracht wird, oder TG zu dem Gemisch gegeben wird und anschließend das Milchgerinnungsenzym auf das Gemisch zur Einwirkung gebracht wird (diese zwei Arten von Stufenfolgen können als Milchgerinnungsbehandlung im breiten Sinn bezeichnet werden). Dadurch wird die Ausbeute an Käsequark und die Käseausbeute erhöht. Das Verfahren zur Ausbeuteerhöhung hat keinen speziellen Zusammenhang mit einem nachfolgenden Verfahren der Herstellung von Käse aus dem Käsequark, der einmal auf diese Weise gebildet wurde.
Außerdem besitzt das Molkeprotein als solches, d.h. im unmodifizierten Zustand eine feste kugelige Struktur und unterliegt nicht leicht der TG-Wirkung. Anders ausgedrückt, kann das Molkeprotein kein TG-Substrat bilden. Es ist daher ein erstes Problem, die Einwirkung von TG auf das Molkeprotein zu verbessern. Um die Wirkung von TG auf das Molkeprotein zu erhöhen, ist es notwendig, die kugelige Struktur durch eine bestimmte Behandlung zu zerstören. Beispiele für diese Methode umfassen das Erhitzen einer in dem Molkeprotein vorhandenen Disulfidbindung, Schneiden durch chemische oder enzymatische Reduktion, geeignete Zerstörung der Struktur durch Proteasebehandlung und dergleichen, wobei die Proteasebehandlung im Hinblick auf die Anwendung für Nahrungsmittel und aus Bequemlichkeit wünschenswert ist. Außerdem ist unter handelsüblichen Proteasen, wie Bromelain, Neutrase, Papain und Trypsin in Hinblick auf die Substratspezifität Trypsin eine Protease, die für die Zwecke der Erfindung am besten geeignet ist.
Dieser Punkt wird ausführlicher beschrieben. TG erfordert eine verbliebene Glutamingruppe und eine restliche Lysingruppe bei der Reaktion von TG. Trypsin hat die höchste Spezifität unter den vorstehend genannten Proteasen und schneidet das Carboxylterminale Ende von Lysin oder Arginin (außerdem tritt kein Schneiden zwischen Lysin und Prolin oder zwischen Argenin und Prolin auf). Daher bildet durch die Trypsinbehandlung die Aminosäure am Carboxyl-terminalen Ende des erhaltenen Molkeprotein-Teilhydrolysats Lysin oder Arginin und die Möglichkeit der Bildung des TG-Substrats ist bemerkenswert hoch. Andererseits haben Bromelain, Neutrase und Papain eine niedere Spezifität, durch die Behandlung schreitet die Bildung von niedermolekularen Produkten übermäßig stark fort und diese eignen sich nicht für die Zwecke der Erfindung. Das hier zu verwendende Trypsin ist im Hinblick auf seine Quelle nicht speziell beschränkt, solange das Trypsin Trypsinaktivität besitzt.
Das der Proteasewirkung unterliegende Molkeprotein ist nicht besonders beschränkt und kann von der Molke abgeleitet sein, die aus einem vorhergehenden Anteil vor der erfindungsgemäßen Methode zur Käseherstellung abgetrennt wurde oder es kann in geeigneter Weise handelsübliches Molkeprotein (zusätzliches Molkeprotein) verwendet werden. Die Feststoffkonzentration des Teilhydrolysats des Molkeproteins gemäß der Erfindung kann im Bereich von 0,5 bis 20 Gew.-% liegen. So wird beispielsweise eine wäßrige Lösung mit einer Konzentration von 2 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 10 Gew.-%, aus handelsüblichem pulverisierten Molkeprotein hergestellt und eine geeignete Menge an Protease, beispielsweise 1/50 bis 1/200 Gewichtsteile (bezogen auf Proteingewicht) an Trypsin (z.B. mit spezifischer Aktivität 2 × 10⁶ Einheiten/g) wird auf einen Gewichtsteil des Molkeproteins in der wäßrigen Lösung zugesetzt. Das erhaltene Gemisch wird vier Stunden über Nacht beispielsweise bei Raumtemperatur bis 50°C gehalten, um die Enzymwirkung des Trypsins zu entwickeln und das Molkeprotein wird partiell hydrolysiert bis der Hydrolysegrad etwa 40 bis 90% erreicht hat. Dann wird erhitzt, beispielsweise vier Minuten bei 80°C, wobei Trypsin desaktiviert wird. Die Feststoffkonzentration des Teilhydrolysats des Molkeproteins, das auf diese Weise hergestellt werden kann, liegt im Bereich von etwa 2 bis 20 Gew.-%. Außerdem wird erfindungsgemäß das Teilhydrolysat des Molkepro teins, das auf diese Weise durch Proteasebehandlung erhalten wird, manchmal als Zersetzungsprodukt von Molkeprotein bezeichnet.
Das Zersetzungsprodukt des Molkeproteins, das auf diese Weise durch Proteasebehandlung (z.B. Trypsinbehandlung) erhalten wird, wird danach zu der Ausgangsmilch zugesetzt, bzw. mit dieser vermischt und das Gemisch wird dann direkt der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen oder mit TG behandelt und anschließend der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen.
Die hier zu verwendende TG unterliegt keiner speziellen Beschränkung, solange die TG TG-Aktivität hat und der Ursprung ist nicht speziell beschränkt. Beispielsweise kann aus Mikroorganismen der Streptoverticilliumgruppe und dergleichen abgeleitete TG (offengelegte japanische Patentanmeldung Nr. 27471/1989), von Säugetieren, wie Meerschweinchen stammende TG (Japanische Patentveröffentlichung 50382/1989), von Fischen, wie Kabeljau abgeleitete (Nobuo Seki at al., "Journal of Japan Marine Society", Vol. 56, Nr. 1, S. 125 (1990)) und TG, die durch genetische Recombination unter Anwendung der Biotechnologie erhalten wurde (offengelegte japanische Patentanmeldungen Nr. 300889/1989, 199883/1993, 225775/1994) und dergleichen, verwendet werden. Unter diesen wird von Mikroorganismen stammende TG vorzugsweise verwendet, weil sie ohne Calcium wirkt und in großen Mengen erhalten werden kann sowie aus anderen Gründen.
Die zugesetzte Menge des Zersetzungsprodukts des Molkeproteins zu der Ausgangsmilch wird im Hinblick auf die praktische Verwendung bestimmt. Zu der Ausgangsmilch wird das Molkeprotein-Zersetzungsmaterial zugesetzt und mit ihr vermischt, so dass das Gesamtgewicht des letzteren (Zersetzungsprodukt von Molkeprotein) im Bereich von 2 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 10 Gew.-% (stärker eingeschränkt) bezogen auf das Gesamtgewicht der ersteren (Ausgangsmilch) beträgt. Wenn Vollmilch, halbentrahmte Milch, entrahmte Milch und dergleichen als Ausgangsmilch verwendet werden, ist die Feststoffkonzentration der Ausgangsmilch gewöhnlich in der Größenordnung von 8 bis 16 Gew.-%. Wenn daher beide Komponenten durch Umwandlung in Feststoffgehalt repräsentiert werden, wird das Zersetzungsmaterial von Molkeprotein der Ausgangsmilch in einem Verhältnis von einem Gewichtsteil zu 2 bis 1600, vorzugsweise 4 bis 640 Gewichtsteilen zugesetzt bzw. zugemischt.
Das erhaltene Gemisch kann sofort der Milchgerinnungsbehandlung durch das Milchgerinnungsenzym unterworfen werden oder kann durch TG behandelt und anschließend der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen werden. Vorzugsweise wird das Gemisch bei niederer Temperatur (z.B. etwa 5 bis 15°C) über Nacht stehen gelassen, um eine ausreichende Affinität des Molkeprotein-Zersetzungsmaterials für die Ausgangsmilch zu erreichen. Beispiele für diesen Verfahrensschritt umfassen einen Vorgang, bei dem die mit dem Zersetzungsprodukt des Molkeproteins vermischte Ausgangsmilch während 5 bis 24 Stunden, vorzugsweise 12 bis 16 Stunden, bei 5 bis 15°C gehalten wird. Durch diesen Vorgang wird die Affinität der Ausgangsmilch gegenüber dem Zersetzungsmaterial des Molkeproteins erhöht. Bei der anschließenden Milchgerinnungsbehandlung oder der Milchgerinnungsbehandlung nach der Behandlung mit TG kann die Wirksamkeit der Einverleibung des Zersetzungsprodukts des Molkeproteins in das Casein erhöht werden.
Wenn das Gemisch aus der Ausgangsmilch und dem Molkeprotein-Zersetzungsprodukt durch TG behandelt wird und der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen wird, liegt im Hinblick auf die gewöhnliche Enzym/Substrat-Reaktion die zugesetzte (verwendete) Menge von TG normalerweise im Bereich von 0,1 bis 50 Einheiten, vorzugsweise 1 bis 10 Einheiten pro 1 g des Ausgangsproteins (Gesamtprotein aus der Ausgangsmilch und dem von der Molke abgeleiteten Protein). Die Bedingungen für die Enzymbehandlung zur Entwicklung einer TG-Enzymwirkung in diesem Bereich, d.h. die Temperatur und die Dauer der Enzymbehandlung, können durch jeden Fachmann in geeigneter Weise ausgewählt werden. Die Enzymbehandlung kann gewöhnlich bei Raumtemperatur bis 40°C durchgeführt werden. Wenn beispielsweise die Enzymbehandlung bei 31°C vorgenommen wird, ist die Behandlungsbedingung 2 Stunden für eine verwendete Menge von drei Einheiten TG pro 1 g des Proteins und etwa 30 Minuten für eine Menge von 10 Einheiten ausreichend. Nachdem die TG bis zu einem solchen Grad aktiviert wurde, wird die en zymatische Wirkung von TG desaktiviert. Die Desaktivierung wird durch Erhitzen der TG vorgenommen. Zu einer solchen Desaktivierung durch Erhitzen kann beispielsweise nachdem das der Enzymbehandlung unterworfene Gemisch 80°C erreicht hat, das Gemisch 30 Sekunden bis 5 Minuten, vorzugsweise 1 Minute stehen gelassen werden.
Außerdem ist die Einheit gemäß der vorliegenden Erfindung die Einheit der TG-Aktivität, die in folgender Weise gemessen und definiert wird. TG wird in einer tris-Pufferlösung bei einer Temperatur von 37°C mit einem pH von 6,0 durch ein Reaktionssystem aktiviert, in welchem Benzyl-oxycarbonyl-L-glutamylglycin und Hydroxylamin als Substrate vorhanden sind. Die gebildete Hydroxamsäure wird in Gegenwart von Trichloressigsäure in einen Eisenkomplex übergeführt. Danach wird die Absorption bei 525 nm gemessen und die Menge der Hydroxamsäure wird aus einer Eichkurve erhalten. In diesem Fall ist die Menge des Enzyms, die Hydroxamsäure in einem Anteil von 1 μmol pro eine Minute bildet, als TG-Aktivitätseinheit definiert, d.h. eine Einheit (1 U) (siehe offengelegt japanische Patentanmeldung Nr. 27471/1989).
Das Gemisch aus der Ausgangsmilch und dem Zersetzungsmaterial des Molkeproteins wird unter Verwendung des Milchgerinnungsenzyms direkt der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen oder wird der TG-Behandlung und anschließend der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen. Wie gut bekannt ist, werden gewöhnlich bei der Milchgerinnungsbehandlung zusätzlich zu dem Milchgerinnungsenzym ein Käsestarter oder dergleichen verwendet. Das heißt, dass die Milchgerinnungsbehandlung eine "Oxidation" einschließt, bei der der Käsestarter zu dem Gemisch aus Ausgangsmilch und dem Zersetzungsprodukt des Molkeproteins, das der TG-Behandlung oder keiner TG-Behandlung unterworfen wurde zugesetzt wird, und die Coagulation bzw. Gerinnung (Labferment-Behandlung) durch die Wirkung des Milchgerinnungsenzyms (Labferment) erfolgt. Es gibt eine große Anzahl von Käsearten, die vorliegende Erfindung ist jedoch zur Verwendung für alle Käsesorten in einem Herstellungsverfahren bestimmt, das eine Stufe der enzymatischen Milchgerinnung durch Labfermentbehandlung einschließt.
Wenn außerdem TG auf das Gemisch der Ausgangsmilch und dem Zersetzungsprodukt von Molkeprotein einwirkt, wird eine TG-Desaktivierungsbehandlung durchgeführt, wobei anschließend das Gemisch bei einer konstanten Temperatur (gewöhnlich 30 bis 35°C) gehalten wird und das Milchgerinnungsenzym und erforderlichenfalls der Starter zu dem Gemisch gegeben werden. Erforderlichenfalls kann auch Calcium zur Beschleunigung der Quarkbildung zugesetzt werden. Die Milchgerinnungsbehandlung selbst kann in geeigneter Weise mit Hilfe einer bekannten Milchgerinnungsbehandlung vorgenommen werden. Erforderlichenfalls wird außerdem der durch die Milchgerinnungsbehandlung erhaltene Käsequark in geeigneter Weise dem üblichen Auspressen, der Salzzugabe, der Reifungsbehandlung und dergleichen unterworfen und der Käse wird fertiggestellt.
Wie vorstehend erläutert ist, wird gemäß der Erfindung die Affinität des Molkeproteins gegenüber Casein in der Ausgangsmilch durch partielle Hydrolyse des Proteins erhöht. Außerdem wird durch die TG-Wirkung durch eine Vernetzungsreaktion das Teilhydrolysat des Molkeproteins in das Casein der Ausgangsmilch eingebracht und die Ausbeute an Käsequark kann erhöht werden.
Beispiele
Die vorliegende Erfindung wird ausführlicher anhand eines Testbeispiels und eines Beispiels beschrieben.
Testbeispiel 1
Einbringen eines Zersetzungsprodukts von Molkeprotein in Casein
Das vorliegende Testbeispiel gibt an, dass das nicht mit Protease behandelte Molkeprotein kein Substrat für TG bilden kann und nicht in Casein eingeführt wird. Jedoch hat das durch Behandlung mit Trypsin (ein Typ von Protease) partiell hydrolysierte Molkeprotein erhöhte Affinität gegenüber Casein, und wird außerdem durch die TG-Wirkung durch eine Vernetzungsreaktion in Casein eingeführt.
Kommerzielles pulverförmiges Molkeprotein wurde in destilliertem Wasser gelöst, bis eine Konzentration von 6 Gew.-% erhalten wurde. Nach dem Neutralisieren des pH der Lösung mit verdünnter Chlorwasserstoffsäure oder verdünnter Natriumhydroxidlösung wurde die Lösung bei einer konstanten Temperatur von 40°C gehalten und Trypsin (hergestellt von Sigma Co., Ltd., spezifische Aktivität 2 × 10⁶ Einheiten/g) wurde zu der Lösung in einem Verhältnis von 1/100 Gewichtsteilen des Molkeproteins mittels Protein-Konversion zugesetzt, wobei eine Enzym-Reaktionslösung gebildet wurde. Die Lösung wurde vier Stunden bei konstanter Temperatur gehalten, um das Trypsin zu aktivieren. Nach Beendigung der Reaktion wurde die Lösung vier Minuten auf 80°C erhitzt, das Trypsin desaktiviert und die Lösung wurde danach gekühlt. Dabei wurde Molkeprotein-Zersetzungsmaterial erhalten.
Anschließend wurde das Molkeprotein-Zersetzungsmaterial zu einer wäßrigen Lösung einer handelsüblichen pulverisierten Magermilch zugegeben/eingemischt (erhalten durch Auflösen von 10 g Milchpulver in destilliertem Wasser und Einstellen der Gesamtmenge auf 100 ml), wobei ein Volumenverhältnis von 1:9 eingehalten wurde, und es wurde eine Lösung von Molkeprotein-Zersetzungsmaterial einer Konzentration von 0,6 Gew.-% hergestellt. Danach wurde die Mischlösung 16 Stunden bei 4 bis 6°C gehalten und die Affinität des Magermilchproteins gegenüber dem Molkeprotein-Zersetzungsmaterial wurde erhöht. Anschließend wurde die Mischlösung auf 31°C erwärmt und von Mikroorganismen stammende TG wurde zu der Mischlösung in einem Verhältnis von 50 Einheiten pro 1 g des in der Lösung enthaltenen Proteins zugesetzt. Unmittelbar nach der Zugabe und etwa 24 Stunden nach der Zugabe wurde ein Teil der Lösung abgezogen und der Labfermentbehandlung unterworfen (siehe beigefügte 1(c) und 1(d)). Durch das Labferment geronnener Käsequark wurde entfernt und der Überstand wurde der Umkehrphasen-Hochleistungsflüssigchromatographie mit einer Negativphasen-Kolonne unterworfen. Außerdem wurde dieser Vorgang durchgeführt, wobei die TG-Behandlung weggelassen wurde (siehe 1(b)). Außerdem wurde ein Kontrollversuch ohne Verwendung von Molkepro tein-Zersetzungsmaterial und ohne Durchführung der TG-Behandlung durchgeführt (siehe 1(a)).
Die Ergebnisse sind in 1 gezeigt, in der (a) den Überstand der Lösung zeigt, die erhalten wird, wenn nur Magermilchprotein als Kontrollprobe der Labfermentbehandlung unterworfen wird, (b) den Überstand einer Mischlösung aus der Magermilch und dem Molkeprotein-Zersetzungsmaterial, die keiner TG-Behandlung unterworfen wurden und der Labfermentbehandlung unterworfen wurden, (c) den Überstand aus einer mit Labferment behandelten Mischlösung aus der Magermilch und dem Molkeprotein-Zersetzungsmaterial unmittelbar nach der Zugabe von TG zu der Lösung zeigt und (d) einen ähnlichen Überstand wie der Überstand von (c) zeigt, welcher 19,5 Stunden lang der TG-Behandlung unterworfen und anschließend der Lab-Fermentbehandlung unterzogen wurde. Wenn keine TG-Behandlung durchgeführt wird, wie in (b) gezeigt ist, wird das zugesetzte Zersetzungsmaterial von Molkeprotein im mittleren Bereich des Chromatograms als große Anzahl von Peaks aufgefunden (bei einer Retentionszeit zwischen 20 und 50 Minuten). Wenn andererseits die TG-Behandlung durchgeführt wird ((c) und (d)) werden mit einer Erhöhung der Zeit der TG-Behandlung die im mittleren Bereich aufgefundenen Peaks nicht festgestellt. Es ist daher ersichtlich, dass die TG-Wirkung ermöglicht, dass zahlreiche in (b) gezeigte Peaks der Caseinfraktion einverleibt werden, die durch die Labfermentbehandlung coaguliert ist. Es ist ersichtlich, dass selbst dann, wenn das Molkeprotein-Zersetzungsmaterial verwendet wird, bei einer TG-Behandlung mehr Molkeprotein (Zersetzungsmaterial) der Caseinfraktion einverleibt werden kann als ohne die TG-Behandlung.
2 zeigt das Messergebnis der eingebrachten Menge von Molkeprotein-Zersetzungsmaterial im Verlauf der Zeit. Die Bedingungen sind ähnlich wie die in 1, (a) zeigt den Fall, in welchem kein TG zugesetzt wird (entsprechend 1(b)) und (b) zeigt den Fall, in welchem TG zugesetzt wird (entsprechend 1(c) und (d)). Die Menge des der Caseinfraktion einverleibten Molkeprotein-Zersetzungsmaterials wird mit dem relativen Wert der Peakfläche (Retentionszeit zwischen 20 und 50 Minuten) des An teils des Molkeprotein-Zersetzungsmaterials, das in 1(a) gezeigt ist, zu der Gesamtmenge gezeigt. Dieses Ergebnis zeigt, dass das Zersetzungsmaterial des Molkeproteins bei einer Erhöhung der Reaktionsdauer selbst ohne Zugabe von TG mit etwa 15% in die Caseinfraktion eingebracht wird. Wenn TG zugesetzt wird, fällt die Peakfläche weitgehend ab und die Fläche beträgt etwa 55% der Gesamtfläche nach 19,5 Stunden. Dies zeigt an, dass etwa 45% des Molkeprotein-Zersetzungsmaterials der Caseinfraktion einverleibt werden.
Aus diesen Ergebnissen ist offensichtlich, das Molkeprotein in unmodifzierter Form (ohne Proteasebehandlung) kein Substrat für TG bilden kann und nicht Casein einverleibt wird, das jedoch das durch die Trypsinbehandlung partiell hydrolysierte Molkeprotein erhöhte Affinität gegenüber Casein hat und zusätzlich durch die TG-Wirkung Casein einverleibt wird.
Beispiel 1
Herstellung und Ausbeute von Käsequark
Ähnlich wie in Testbeispiel 1 wurde handelsübliches pulverisiertes Molkeprotein in destilliertem Wasser bis zu einer Konzentration von 6 Gew.-% gelöst. Nach dem Einstellen von neutralem pH wurde die Lösung bei konstanter Temperatur von 40°C gehalten und das gleiche Trypsin wie in Testbeispiel 1 (hergestellt von Sigma Co., Ltd.) wurde zur Bildung der Enzymreaktionslösung zu der Lösung in einem Verhältnis von 1/100 Gewichtsteilen, bezogen auf Molkeprotein mittels Proteinumrechnung zugesetzt. Die Lösung wurde vier Stunden bei konstanter Temperatur gehalten, um Trypsin zu aktivieren. Nach Beendigung der Reaktion wurde die Lösung vier Minuten auf 80°C erhitzt, Trypsin wurde desaktiviert, die Lösung wurde dann abgekühlt und das Molkeprotein-Zersetzungsmaterial wurde erhalten. Anschließend wurde das Molkeprotein-Zersetzungsmaterial in einem Volumenverhältnis von 1:9 zu handelsüblicher, bei niederer Temperatur pasteurisierter Milch zugesetzt/zugemischt und es wurde eine Lösung von Molkeprotein-Zersetzungsmaterial einer Konzentration von 0,6 Gew.-% hergestellt. Außerdem wurde als Kontrollprobe die handelsübliche, bei niederer Tempera tur pasteurisierte Milch, der kein Zersetzungsmaterial von Molkeprotein zugesetzt war, als solche verwendet. Beide Lösungen mit Zusatz von TG und ohne Zusatz von TG wurden als Testproben verwendet und daher wurden vier Arten von Testlösungen hergestellt. Die folgenden vier Typen wurden hergestellt: (a) Milch (Kontrollprobe); (b) Milch (mit zugesetzter TG); (c) Milch (ohne Zugabe von TG), welcher das Molkeprotein-Zersetzungsmaterial in einem Verhältnis von 10%, bezogen auf die Milchmenge, zugesetzt war; und (d) Milch (mit Zugabe von TG), zu der das Molkeprotein-Zersetzungsmterial in einem Anteil von 10%, bezogen auf die Milchmenge, zugesetzt war.
Außerdem wurde die zugesetzte Menge von TG auf 3 Einheiten pro von der Milch und dem Molkeprotein-Zersetzungsmaterial abgeleiteten Gesamtprotein eingestellt und die Reaktionszeit der TG wurde auf zwei Stunden eingestellt. Nach Beendigung der TG-Reaktion wurde das Reaktionsgemisch 5 Minuten auf 80°C erhitzt und TG wurde desaktiviert. Jede Testlösung wurde auf 31°C abgekühlt, 30 g jeder Lösung wurde in ein Reagenzglas gegeben und 20 mg Calciumchlorid und 15 mg Labferment wurden zu der Lösung zugesetzt und die Labferment-Behandlung wurde durchgeführt.
Anschließend erfolgte die Trennung von 5000 g der Lösung durch Zentrifugieren und das durch die Labfermentbehandlung erhaltene coagulierte Material wurde als Käsequark gewonnen. Feuchtigkeit wurde von dem gewonnenen Quark durch Gefriertrocknen entfernt und das Gewicht des getrockneten Materials wurde errechnet. Außerdem wurde der Lactosegehalt in dem Quark bestimmt.
Die Ergebnisse sind in der nachstehenden Tabelle 1 gezeigt. Als Ergebnis hatte die Kontrollprobe (a) ein Trockengewicht des Quarks von 1,0475 g. Durch Zugabe von TG erhöhte sich der Wert leicht auf 1,0714 g. Andererseits, wie in (c) gezeigt ist, wurde durch Zugabe des Molkeprotein-Zersetzungsmaterials der Wert 1,2554 g ohne Zugabe von TG. Wenn TG zugesetzt wurde, betrug der Wert 1,4331 g, so dass ein sichtlicher Anstieg beobachtet wurde. Anschließend wurde der Lactosegehalt in dem Quark errechnet. Der Lactosegehalt wurde von dem Gewicht des getrockneten Quarkmaterials abgezogen und der von dem einverleibten Protein abgeleitete Teil in dem erhöhten Gewicht des Quarks wurde berechnet. Als Ergebnis zeigte sich, dass in der Milch (b), der nur TG zugesetzt war, das Verhältnis des Proteinanstiegs etwa 5% war. In Milch (c), der das Molkeprotein-Zersetzungsmaterial zugesetzt war, betrug das Verhältnis des Anstiegs 23%. In Milch (d), welcher Molkeprotein und TG zugesetzt worden war, betrug das Verhältnis des Anstiegs 27% und der Anteil von Protein in dem Quark war erhöht. Dies zeigt an, dass die Ausbeute an Käsequark merklich erhöht werden kann, indem Molkeprotein-Zersetzungsmaterial zu der Ausgangsmilch zugegeben/zugemischt wird und TG während der Käseherstellung zur Einwirkung auf das Gemisch gebracht wird.
Tabelle 1: Ausbeute an Käsequark
Wirkungen der Erfindung
Gemäß der vorliegenden Erfindung kann durch Behandlung eines Molkeproteins mit Protease, wie Trypsin, und Bildung eines Molkeprotein-Teilhydrolysats die Reaktivität mit TG erhöht werden, was vorher schwierig war. Wenn das Hydrolysat mit einer Ausgangsmilch vermischt wird und das Gemisch direkt der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen wird oder das Gemisch mit TG behandelt und anschließend der Milchgerinnungsbehandlung unterworfen wird, kann außerdem das Einbringen des Molkeproteins (Teilhydrolysat) in Casein merklich erhöht werden. Erfindungsgemäß kann daher eine größere Menge an Käse aus einer konstanten Menge der Ausgangsmilch hergestellt werden.

Claims

Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute bei der Käseherstellung, welches das Abtrennen eines Käsequarks von der Molke nach der Milchgerinnungsbehandlung von Milch durch ein Milchgerinnungsenzym umfasst, wobei das Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute die folgenden Stufen umfasst: Zugeben eines Teilhydrolysats eines Milchmolkeproteins zu der Milch; Wirkenlassen der Transglutaminase auf das erhaltene Gemisch; und Milchgerinnungsbehandlung des Gemisches durch das Milchgerinnungsenzym.
Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute nach Anspruch 1, wobei das Teilhydrolysat des Milchmolkeproteins ein mit einem proteinzersetzenden Enzym behandeltes Material eines Milchmolkeproteins ist.
Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute nach Anspruch 2, wobei das proteinzersetzende Enzym Trypsin ist.
Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute nach einem der Ansprüche 1 bis 3, wobei die Milch eine zugegebene Menge des Teilhydrolysats des Milchmolkeproteins hat, so dass das Gesamtgewicht des Teilhydrolysats des Milchmolkeproteins im Bereich von 2 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 10 Gew.-% des Gesamtgewichts der Milch ist.
Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute nach einem der Ansprüche 1 bis 3, wobei die Milch eine zugegebene Menge des Teilhydrolysats des Milchmolkeproteins in einem Anteil von 1 Gew.-Teil des Teilhydrolysats des Milchmolkeproteins pro 2 bis 1600 Gew.-Teile, vorzugsweise 4 bis 640 Gew.-Teile der Milch, bezogen auf die jeweiligen Feststoffanteile sowohl der erstgenannten als auch der letztgenannten Komponenten, hat.
Verfahren zum Erhöhen der Käseausbeute nach einem der Ansprüche 1 bis 5, welches außerdem folgende Stufen umfasst: Zugeben des Teilhydrolysats des Milchmolkeproteins zu der Milch; Halten des Gemisches bei 2 bis 15°C während 2 bis 24 Stunden, vorzugsweise 12 bis 16 Stunden; und anschließendes Wirkenlassen der Transglutaminase auf das Gemisch.