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Diese
Erfindung betrifft die Einfügung
von Molkeproteinen in Nahrungsmittel. Besonders betrifft diese Erfindung
ein Verfahren zum Einfügen
von Molkeproteinen in ein Nahrungsmittel unter Verwendung einer
angesäuerten
Lösung
von Molkeproteinen, und die somit erhältlichen Nahrungsmittel.
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Auf
dem Gebiet der Erzeugung von Nahrungsmitteln wurden mehrere Versuche
durchgeführt,
um größere Mengen
an Molkeproteinen einzufügen,
beispielsweise um teure Caseinproteine zu ersetzen und nicht-genutzte,
aber reiche Molkeproteine zu verwenden, ohne daß eine Gummiartigkeit (Texturwirkung)
resultiert. Im Hinblick auf das Beispiel von Prozeßkäse ist es
praktisch unmöglich,
größere Mengen
an Molkeproteinen über
einem Gewichtsverhältnis
von Molkeprotein zu Casein von etwa 10:90 einzufügen. Je höher die Menge an Molkeproteinen
ist, um so gummiartiger und weicher ist der resultierende Käse.
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Die
folgenden Dokumente, deren Offenbarung hierin durch Bezugnahme eingefügt wird,
repräsentieren
den technologischen Stand der Technik bezüglich Molkeproteinen, ihren
Eigenschaften und Verwendung in Nahrungsmitteln:
- Kineslla
J. E.; Whitehead, D. M. (1989): Proteins in whey: Chemical, physical
and structural properties. Advances in Food and Nutrition Research,
33, 343–438
- Konrad G.; Lieske, B. (1994): Gezielte thermische Denaturierung – ein alternativer
Weg zu funktionellerem Molkenprotein. Deutsche Milchwirtschaft,
45, 1130–1134
- Lupano, C. (1994): Effect of heat treatments in very acidic
conditions on whey protein isolate properties. Journal of Diary
Science, 77, 2191–2198
- Patocka, G.; Drathen, M.; Jelen, P. (1987): Heat stability of
isolated whey protein fractions in highly acidic conditions. Milchwissenschaft,
42, 700–705
- Shumizu, M.; Saito, M.; Yamauchi, K. (1985): Emulsifying and
structral properties of β-lactoglobulin
at different pHs. Agricultural and Biological Chemistry, 49, 189–194
- Strandholm, J. J.; Prochnow, R. R.; Miller M. S.; Woodford,
L. E.; Naunaber, S. M. (1989): Method for controlling melting properties
of process cheese. Patent US
4 885 183
- Swartz, M. L. (1988): Beverage cloud based on a whey protein-stabilizes lipid.
Patent US 4 790 998
- Yamauchi, K.; Shimizu, M.; Kamiya, T. (1980): Emulsifying properties
of whey protein. Journal of Food Science, 45, 1237–1242
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Bezüglich der
strukturellen und Textureigenschaften von Nahrungsmitteln besteht
eine Möglichkeit
zur Erhöhung
der Festigkeit davon in der Polymerisierung der Proteine durch ein
Enzym, nämlich
eine Transglutaminase. Jedoch polymerisieren Transglutaminasen hauptsächliche
Caseine, während
deren Reaktivität
bezüglich
Molkeproteinen sehr niedrig oder sogar abwesend ist. Somit ist die
Wirkung der enzymatischen Behandlung von Nahrungsmittelzusammensetzungen
mit hohem Molkeproteingehalt deutlich niedriger.
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Die
folgenden Dokumente stellen einen technologischen Stand der Technik
bezüglich
Transglutaminasen, deren Wirkung auf Proteine und Verwendung in
Nahrungsmitteln dar:
- Aboumahmoud, R.; Savello, P. (1990):
Cross-linking of whey proteins by transglutaminase. Journal of Dairy Science
73, 256–263
- Budolfsen, G.; Nielsen, P. M. (1999): Method for production
of an acidified edible gel on milk bsis. Patent US 5 866 180
- Chanyongvorakul, Y.; Matsumara Y.; Sawa, A.; Nio, N.; Mori,
T. (1997): Polymerization of β-lactoglobulin
und bovine serum albumin at oil-water. interfaces in emulsions by
transglutaminase. Food Hydrocolloids 11, 449–455
- Faergemand, M.; Murray, B. S.; Dickinson, E. (1997): Cross-linking of milk proteins
at the oil-water interface. Journal of Agricultural and Food Chemistry
45, 2514–2519
- Faergemand, M.; Otte, J.; Qvist, K. B. (1977): Enzymatic cross-linking
of whey proteins by a Ca2+-independent microbial
transglutaminase from Streptomyces lydicus. Food Hydrocholloids
11, 19–25
- Feargemand, M.; Otte, J.; Qvist, K. B. (1997): Emulsifying properties
of milk proteins cross-linked with microbial transglutaminase. International
Dairy Journal 8, 715–723
- Kuraishi, T.; Skamoto J.; Soeda, T. (1996): Production of cheese
using transglutaminase. Patent Application EP 0 711 504 (JP 81-73032 A2)
- Soeda, T. (1999): Cheese whey protein having improved texture,
process for producing the same and use thereof. Patent Application EP 0 966 887
- Traoré,
F.; Meunier, J. C. (1992): Cross-linking activity of placental FXIIIa
on whey proteins and caseins, Journal of Agricultural and Food Chemistry
40, 399–402
- Tsukasaki, F.; Minagawa, E.; Mikami, T.; Nonaka, M.; Motoki,
M. (1990): Preparation of cheese food, Patent JP 21-31537 A2
- Yamamoto, Y. (1996): Rheology of milk protein gels and protein-stabilized
emulsions cross-linked by transglutaminase. Journal of Agricultural
and Food Chemistry 44, 1371–1377
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US 4,188,411 offenbart eine
Protein-angereicherte, ungereifte Käsezusammensetzung, die durch
Dispergieren eines wasserlöslichen
Konzentrates von Molkeprotein in Wasser bei pH von 3,5, anschließendes Halten
der resultierenden Dispersion bei 95°C und Zumischen des resultierenden
Produktes zu Magermilchquark hergestellt wird.
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US 3,956,520 beschreibt
ein Käsefüllstoffprodukt,
erzeugt aus Käsemolke
durch Erwärmen
von Käsemolke
auf etwa 80°C,
Ansäuern
der Molke in zumindest zwei Stufen zur Verursachung einer Trennung
von feinen körnigen
Käsefeststoffen
auf der Oberfläche
der Molke, Kochen der Käsefeststoffe
bis zu einem Feuchtigkeitsgehalt von etwa 60–70%, Trocknen der Käsefeststoffe
auf eine Feuchtigkeit von etwa 20–30% unter kontinuierlicher
Bewegung, Salzen und Reiben der Käsefeststoffe.
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US 3,930,039 beschreibt
die Einstellung einer Molkelösung
auf einen pH von 2,7–3,3,
das anschließende
Durchführen
einer Ultrafiltration mit der Molke und schließliches Sterilisieren der Molke
durch Pasteurisieren bei einer Temperatur von mehr als 85°C. Das somit
erhaltene Molkeproteinkonzentrat ist ein Nahrungsmittel oder Nahrungsergänzungsmittel.
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US 3,922,375 offenbart eine
lösliche
Molkeproteinfraktion, die durch Einstellen des pH einer wäßrigen Lösung von
im wesentlichen nicht-denaturierten Molkeproteinen auf einen Wert
von 4,4 bis 5,0 zur Bildung eines Präzipitates, Entfernung der Lipid/Protein-Komplexe
von der Lösung
und Wiedergewinnung des Filtrates, umfassend eine lösliche Molkeproteinfraktion
der Lösung,
hergestellt wird.
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WO
98/36647 offenbart ein Verfahren zur Isolierung von Milch oder Molkeproteinen
in einer konzentrierten und funktionellen Form durch Ansäuerung von
Magermilch oder Molke auf einen pH von weniger als dem isoelektrischen
Punkt, mit anschließendem
Erwärmen
auf wenigstens 50°C
bei saurem pH, bevorzugt auf mehr als 90°C.
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GB 1 440 182 offenbart ein
Verfahren zur Erzeugung einer Öl-in-Wasser-Emulsion,
umfassend die Herstellung einer wäßrigen Phase mit einem pH von
4,2–5,5
und mit globularem Protein, Mischen der wäßrigen Phase mit einem Nicht-Protein-Emulgator
und Fett, Homogenisieren der Mischung, Pasteurisieren durch Erwärmen und
Abpacken der erhaltenen Emulsion.
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EP 0 603 981 offenbart die
Herstellung einer wärmestabilen Öl-in-Wasser-Emulsion
durch Herstellen einer Öl-in-Wasser-Emulsion, umfassend Öl und Molkeprotein,
Einstellen des pH der Emulsion auf einen Wert von mehr als 6,5,
Erwärmen
der Emulsion auf eine Temperatur von 75–140°C und Kühlen der Emulsion auf eine
Temperatur von weniger als 20°C,
mit anschließendem
Einstellen des pH der Emulsion auf einen Wert zwischen 4 und 5.
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EP 0 398 408 offenbart ein
Verfahren zur Herstellung eines Wasser-in-Öl-Emulsionsaufstriches, umfassend
das Zumischen einer wäßrigen Phase,
enthaltend nicht-denaturiertes Molkeprotein, mit einer Fettphase
und Kühlen
und Verarbeiten der Mischung, bis eine eßbare kontinuierliche Fettemulsion
resultiert. Die wäßrigen Bestandteile
des Aufstriches können
durch eine Wärmebehandlung
bei einer Temperatur von 65–80°C pasteurisiert
werden.
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EP 0 818 149 offenbart eine
Nahrungsmittelzusammensetzung, erhältlich durch Vorerwärmen einer Molkerei-Nahrungsmittelkomponente
auf eine Temperatur von 40–60°C, Auflösen von
Milchmolkeproteinen in der resultierenden Mischung unter Rühren, Herstellen
einer Fettphase in der Gegenwart eines lipophilen Tensides, Mischen
der Fettphase mit der Milchmolkeproteinmischung unter Rühren, zur
Erzeugung einer Öl-in-Wasser-Emulsion,
Pasteurisieren der somit erhaltenen Emulsion bei einer Temperatur
von 80–110°C, Vorkühlen der
Mischung auf eine Temperatur von 30–60°C und Belüften der Mischung durch Injektion
eines Inertgases.
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EP 0 787 436 beschreibt
ein Verfahren zur Erzeugung einer Wurst mit niedrigem Fettgehalt
durch Zugabe von wärmedenaturiertem
Molkeprotein und einer emulgierten Zusammensetzung, umfassen wärmedenaturiertes
Molkeprotein und eßbares Öl und Fett,
zu Ausgangsmaterial Fleisch für
Würste.
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US 5,350,590 beschreibt
ein Verfahren zur Erzeugung einer wasserdispergierbaren, wärmestabilen Fettersatzzusammensetzung
für Nahrungsmittel,
umfassend das Herstellen einer wäßrigen Mischung
aus Molkeprotein und Casein mit einem pH von 3,0–6,6, Erwärmen der Mischung zum Denaturieren
des Molkeproteins und zum Desolubilisieren des Caseins, Kühlen der
Mischung unterhalb der Denaturierungstemperatur des Molkeproteins
und Wiedergewinnen der gleichzeitig gebildeten Agglomerate.
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Angesichts
der obigen Darlegungen untersuchten diese Erfinder sorgfältig die
Eigenschaften von wäßrigen Lösungen von
Molkeproteinen und ermittelten neue Wege zur Modifizierung solcher
Proteine, unter Erhalt einer Lösung
der Probleme des Standes der Technik, wie oben angegeben.
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Demzufolge
gibt diese Erfindung ein Verfahren zum Einfügen von Molkeproteinen in ein
Nahrungsmittel an, umfassend Ansäuern
einer wäßrigen Lösung aus
einem oder mehreren Molkeproteinen unterhalb ihres isoelektrischen
pH, Wärmebehandlung
der angesäuerten
Lösung
bei einer Temperatur von mehr als 80°C, Mischen der angesäuerten Lösung aus
einem oder mehreren Molkeproteinen mit einer Nahrungsmittelbasis
zur Erzeugung eines Nahrungsmittels und weiteres Mischen und Inkubieren
des resultierenden Nahrungsmittels mit einer Transglutaminase.
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Mögliche Quellen
für die
Molkeproteine, auf die hierin Bezug genommen wird, sind Molkeproteinkonzentrate
(WPC) und Molkeproteinisolate (WPI), entweder als rekonstituierte
WPC und/oder WPI-Pulver oder bevorzugt als flüssige Konzentrate wie ultrafiltrierte
Molke. Gleichermaßen
kann normales Molkepulver eine Quelle für die Molkeproteine darstellen,
auf das hier bezug genommen wird. Die Molke kann Renninmolke oder saure
Molke sein. Das Mikrofiltrationspermeat, erhalten durch Verwendung
beispielsweise einer 0,1 μm-Membran,
das die nativen Molkeproteine enthält, und das ultrafiltrierte
Konzentrat davon kann ebenfalls verwendet werden. Eine Kombination
von einer oder mehreren Molkeproteinquellen kann verwendet werden,
unter Erhalt des Molkeproteins dieser Erfindung.
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Die
Molkeproteine, die ursprünglich
in dieser Erfindung verwendet werden, können native oder denaturierte
Molkeproteine sein, wobei hauptsächlich
den nativen Molkeproteinen der Vorzug gegeben wird. Besonders körnige und
hochdenaturierte Molkeproteine entfalten ebenfalls sehr gute Wirkungen
in dieser Erfindung.
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Der
Proteingehalt in der wäßrigen Lösung von
einem oder mehreren Molkeproteinen ist bevorzugt zumindest 4 Gew.-%
(wobei der gesamte Feststoffgehalt beispielsweise etwa 10% oder
mehr ist), um den gewünschten
Molkeproteingehalt im Endnahrungsmittelprodukt zu erhalten. Der
maximale Molkeproteingehalt ist bevorzugt etwa 20 Gew.-%. Mehr bevorzugt
ist der Molkeproteingehalt der wäßrigen Lösung im
Bereich von 8 bis 12 Gew.-% (bevorzugt 12 bis 20% Gesamtfeststoffgehalt).
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Im
ersten Schritt des Verfahrens zur Herstellung einer Molkeprotein-stabilisierten
Fettemulsion wird die wäßrige Lösung von
einem oder mehreren Molkeproteinen wie oben angegeben unterhalb
des isoelektrischen pH des Molkeproteins, das in der Lösung enthalten
ist, angesäuert.
Zum Ansäuern
der Molkeproteinlösung
kann irgendeine Säure
verwendet werden, die für
die beabsichtigte Anwendung und Verwendung der endgültigen Molkeproteine-stabilisierten
Fettemulsion nicht schädlich
ist. Spezifisch kann jegliche Säure
vom Nahrungsmittelgrad wie Milchsäure, Zitronensäure, Phosphorsäure oder
Salzsäure
und jedes Säuerungsmittel wie
Glucono-δ-lacton
oder Essig alleine oder in Kombination von zwei oder mehreren davon
verwendet werden. Die bevorzugte Säure ist 90%ige Milchsäure. Wahlweise
ist es möglich,
eine Milchsäure-erzeugende
bakterielle Kultur in der Gegenwart des geeigneten Zuckers wie Glucose
oder Lactose wahlweise in Kombination mit einer oder mehreren der
oben erwähnten
Säuren
zu verwenden. Im allgemeinen werden die Konzentration der Säuren und
die Temperatur während
der Ansäuerung
so eingestellt, daß keine
schädlichen
Effekte erzielt werden. Wenn beispielsweise Caseine in der Lösung vorhanden
sind, kann es notwendig sein, die Anfangskonzentration der Säuren und
die Temperatur während
der Ansäuerung
so einzustellen, daß keine
Koagulation (Flokkulation) der Caseine induziert wird. Gleichermaßen kann
eine zu hohe Temperatur (z.B. > 65°C) eine Molkeproteinkoagulation
induzieren, wenn die Molkeproteine im nativen Zustand vorliegen
oder nicht vollständig
denaturiert sind. Demzufolge repräsentiert Raum(Umgebungs-)temperatur
eine bevorzugte Temperatur für die
praktische Anwendung.
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Der
pH, der bei dem Ansäuerungsschritt
verwendet wird, ist bevorzugt deutlich unterhalb des isoelektrischen
Punktes der Molkeproteine, die in der wäßrigen Lösung enthalten sind. Somit
liegt der erreichte pH bevorzugt im Bereich von 4,5 bis 2,5, mehr
bevorzugt 4,0 bis 3,5. Als Referenz sind die isoelektrischen Punkte der
Hauptmolkeproteine: ~5,1 (β-Lactoglobulin);
4,2–4,5
(α-Lactalbumin),
4,7–4,9
(Rinderserumalbumin) und 6,3–7,0
(Immunglobulin G1).
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Im
Ansäuerungsschritt
wird die wäßrige Lösung der
Molkeproteine bevorzugt gerührt,
wenn die Säure zugegeben
wird, um lokale Peakkonzentrationen der Säure zu vermeiden. Obwohl es
ebenfalls möglich
ist, die wäßrige Lösung der
Molkeproteine zu einer wäßrigen Lösung zu
geben, kann dies nicht die bevorzugte Weise der Ansäuerung sein
aufgrund der möglichen
negativen Peaksäurekonzentrationen.
Bevorzugt wird die Molkeproteinlösung
nach Zugabe der Säure
stehengelassen oder gerührt,
bis ein Gleichgewichtszustand erreicht ist, beispielsweise für eine bis
mehrere Minuten, bevorzugt etwa 10 bis 30 Minuten.
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Im
zweiten Schritt des Verfahrens zur Herstellung einer Molkeprotein-stabilisierten
Fettemulsion wird die angesäuerte
Lösung
von Molkeproteinen mit einem oder mehreren Fetten gemischt und homogenisiert.
Bei diesem Schritt kann jegliches Fett verwendet werden, das für die gewünschte Anwendung
der resultierenden Fettemulsion nicht schädlich ist. Das bevorzugte Fett
ist Milchfett, zum Beispiel in der Form einer Creme, plastischen
Creme und mehr bevorzugt Butter oder wasserfreies Butterfett. Jedoch
können
andere Fettquellen verwendet werden, insbesondere pflanzliche Fette
und Öle
oder tierisches Fett wie Rindertalg, in Abhängigkeit von der Anwendung
der Molkeprotein-stabilisierten Fettemulsion. Eine Kombination von
zwei oder mehreren Fetten kann verwendet werden. Ein oder mehrere
Fette werden in einer solchen Menge verwendet, daß das Verhältnis von
Molkeprotein zum Fett in der resultierenden Fettemulsion im Bereich
von bevorzugt 3:1 bis 1:5 (der Gesamtfettgehalt in der Fettemulsion
ist bevorzugt im Bereich von 3 bis 30 Gew.-%), mehr bevorzugt 2:1 bis
1:2 liegt.
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Nach
der Mischung der angesäuerten
Molkeproteine mit einem oder mehreren Fetten erfolgt eine Homogenisierung,
d.h. eine Scherbehandlung. Das Mischen und Homogenisieren der beiden
Komponenten, d.h. angesäuerten
Molkeproteinlösung
und der Fette kann eine Kombination von einem oder mehreren Schritten sein.
Beispielsweise können
die Komponenten zunächst
gemischt und anschließend
einer Scherbehandlung unterworfen werden, beispielsweise durch Einfügen der
Komponenten in einen Homogenisator und Starten der Vorrichtung.
Bevorzugt wird das Mischen und Homogenisieren in einer einzelnen
Anlage aus ökonomischen
Gründen
und der Effektivität
durchgeführt.
Der Misch- und Homogenisierschritt kann unter Verwendung eines konventionellen
Homogenisators durchgeführt
werden und wird bevorzugt bei einer Temperatur von 50 bis 70°C und einem
Druck von 100 bis 300 bar durchgeführt, in Abhängigkeit vom Fettgehalt (niedrigere
Drücke
können
bei höheren
Fettgehalten geeignet sein). Im allgemeinen kann die Homogenisierung
bei einer Temperatur und einem Druck und für eine Zeit durchgeführt werden,
die im Stand der Technik konventionell sind.
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Es
wird angenommen, daß die
resultierende Molkeprotein-stabilisierte
Fettemulsion vom Öl-in-Wasser-Emulsionstyp
ist. Jedoch sollte diese Annahme nicht so verstanden werden, daß der Umfang
dieser Erfindung eingeschränkt
wird, und andere Strukturen wie Wasser-in-Öl oder bikontinuierliche Strukturen
können
in Erwägung
gezogen werden, in Abhängigkeit
von den Komponenten und den verwendeten Mengen.
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Nach
dem Misch- und Homogenisierschritt folgt eine Wärmebehandlung bei einer Temperatur
von 80°C
oder mehr und wahlweise bei erhöhten
Druck. Der bevorzugte Temperaturbereich für die Wärmebehandlung ist 80 bis 95°C, und die
bevorzugte Haltezeit ist im Bereich von 1 bis 10 Minuten, zum Beispiel
eine Wärmebehandlungsbedingung
bei einer Temperatur von 85°C
und einer Haltezeit von 5 Minuten. Es wird angenommen, daß die anschließende Wärmebehandlung
die Topographie der bereits geänderten
Molkeproteine (aufgrund der Ansäuerung
unterhalb ihres isoelektrischen pHs) modifiziert, um sie noch mehr
funktionell zu machen, beispielsweise beim Ersatz von Casein in
caseinhaltigen Nahrungsmitteln.
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Nach
dem Mischen/Homogenisieren oder der Wärmebehandlung kann die Molkeprotein-stabilisierte Fettemulsion
(beispielsweise auf Raumtemperatur) gekühlt oder direkt im heißen Zustand
für die
gewünschte Anwendung
wie unten angegeben verwendet werden.
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Die
Molkeprotein-stabilisierte Fettemulsion, erhältlich durch das obige Verfahren
hat bevorzugt einen Fettgehalt im Bereich von 3 bis 30 Gew.-% und
einen Molkeprotein-Gehalt im Bereich von 5 bis 15 Gew.-%. In einem
bevorzugten Ausführungsbeispiel
hat eine Emulsion, die entsprechend einem Verfahren dieser Erfindung
(zum Beispiel durch Mischen von WPC und Butter) erzeugt ist, 20
bis 25 g Gesamtfeststoff, 5 bis 10% Fett, 8 bis 12% Protein und
3 bis 5% Zucker, bezogen auf das Gesamtgewicht der Emulsion (das
Vorhandensein von zusätzlichen
Komponenten wie Zucker kann von der Molkeprotein-Quelle wie WPC
oder der freiwilligen Zugabe von weiteren Komponenten resultieren).
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Die
Protein-stabilisierte Fettemulsion kann zum Einfügen von Molkeproteinen in ein
Nahrungsmittel verwendet werden. Somit gibt diese Erfindung ein
Verfahren zum Einfügen
von Molkeproteinen in ein Nahrungsmittel an, umfassend das Mischen
der Molkeprotein-stabilisierten Fettemulsion, erhältlich durch
das obige Verfahren, mit einer Nahrungsmittelbasis, zur Bildung
eines Nahrungsmittels. Gemäß einem
alternativen Ausführungsbeispiel
umfaßt
das Verfahren zum Einfügen
der Molkeproteine in ein Nahrungsmittel die Schritte zum Ansäuern einer
wäßrigen Lösung von
einem oder mehreren Molkeproteinen unterhalb des isoelektrischen pH,
Wärmebehandeln
der angesäuerten
Lösung
bei einer Temperatur von mehr als 80°C und Mischen der angesäuerten und
wärmebehandelten
Lösung
mit einer Nahrungsmittelbasis zur Bildung eines Nahrungsmittels. Bei
diesem alternativen Ausführungsbeispiel
sind die Aspekte, Bedingungen und Eigenschaften zum Ansäuern einer
wäßrigen Lösung von
einem oder mehreren Molkeproteinen unterhalb ihres isoelektrischen
pH und Wärmebehandlung
der angesäuerten
Lösung
wie oben bezüglich
des Verfahrens zur Herstellung einer Molkeprotein-stabilisierten Fettemulsion
definiert.
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Die
Nahrungsmittelbasis kann irgendeine Basis vom Molkerei- oder Nicht-Molkereityp
sein. Tatsächlich
haben diese Erfinder festgestellt, daß bei Verwendung einer spezifisch
angesäuerten
und wärmebehandelten
Molkeprotein-Lösung
oder Molkeprotein-Fettemulsion ein Mittel zum Verwenden von höheren Mengen von
Molkeproteinen oder zum Einfügen
von mehr Molkeproteinen in andere Nahrungsmittelsysteme ergibt.
Bevorzugt ist die Nahrungsmittelbasis eine Nahrungsmittelbasis auf
Molkereibasis und mehr bevorzugt eine caseinhaltige Nahrungsmittelbasis.
Darüber
hinaus kann die Nahrungsmittelbasis eine Nahrungsmittelbasis sein, die
Fleischproteine enthält.
Spezifische Beispiele der Nahrungsmittelbasis sind Basen für Cremekäse, Prozeßkäse, natürlichen
Käse und
Mayonnaise ebenso wie Prozeßfleischprodukte.
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Die
Bedingungen zum Mischen der Fettemulsion und/oder der angesäuerten und
wärmebehandelten Molkeproteinlösung und
der Nahrungsmittelbasis sind solche, die normalerweise bei der Herstellung
von Nahrungsmitteln (Mischen von Ausgangsmaterialien) angewandt
werden, zum Beispiel Prozeßkäse, Cremekäse oder
natürlicher
Käse oder
Prozeßfleisch.
Wenn die Molkeprotein-stabilisierte Fettemulsion dieser Erfindung verwendet
wird, ist das Gewichtsverhältnis
der Fettemulsion zur Nahrungsmittelbasis bevorzugt im Bereich von
20:80 bis 70:30. Wenn die angesäuerte
und wärmebehandelte
Lösung
von einem oder mehreren Molkeproteinen verwendet wird, ist das Gewichtsverhältnis der
Molkeproteine zur Nahrungsmittelbasis bevorzugt im Bereich von 20:80
bis 70:30. Wenn eine caseinhaltige Nahrungsmittelbasis verwendet
wird, ist das Mischungsverhältnis
der Fettemulsion oder der angesäuerten
Molkeproteinlösung
zur caseinhaltigen Nahrungsmittelbasis bevorzugt so, daß das Gewichtsverhältnis der
Molkeproteine zum Casein in dem resultierenden caseinhaltigen Nahrungsmittel
im Bereich von > 10:90
bis 80:20, mehr bevorzugt 20:80 bis 40:60 liegt. Wenn eine Fleischprotein-haltige Nahrungsmittelbasis
verwendet wird, ist das Mischungsverhältnis der Fettemulsion oder der
angesäuerten
Molkeproteinlösung
zur Fleischprotein-haltigen Nahrungsmittelbasis bevorzugt so, daß das Gewichtsverhältnis der
Molkeproteine zu den Fleischproteinen in dem resultierenden Fleischprotein-haltigen Nahrungsmittel
im Bereich von 10:90 bis 80:20, mehr bevorzugt 20:80 bis 40:60 liegt.
Insbesondere wenn Fleischproteine verwendet werden, kann das resultierende
Fleischprotein-haltige Nahrungsmittel ebenfalls tierisches Fett
wie Rindertalg enthalten.
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Falls
gewünscht,
kann das resultierende Nahrungsmittel weiterhin mit einem Transglutaminaseenzym gemischt
und inkubiert sein. Normalerweise reagieren Molkeproteine nicht
mit Transglutaminasen. Die Erfinder haben festgestellt, daß die Vorbehandlung
von Molkeprotein-Lösungen
im sauren pH-Bereich
(unterhalb des isoelektrischen pHs der Molkeproteine), wie in dieser
Erfindung beschrieben wird, eine Möglichkeit gibt, um das Verhalten
von Molkeproteinen ebenso bezüglich
der Wirkung von Transglutaminase zu modifizieren. Demzufolge umfaßt gemäß einem
anderen Aspekt dieser Erfindung das Verfahren zum Einfügen von
Molkeproteinen in ein Nahrungsmittel den weiteren Schritt des Mischens
und Inkubierens des resultierenden Nahrungsmittels mit der Enzymtransglutaminase
an. Es ist allgemein dem Fachmann bekannt, daß es verschiedene Transglutaminasen
gibt, die unter der allgemeinen Nomenklatur EC 2.3.2.13 klassifiziert
sind, und irgendeine dieser Transglutaminasen kann erfindungsgemäß verwendet
werden. Insbesondere ist es möglich,
eine Transglutaminase zu verwenden, die durch Streptoverticilium
erzeugt ist, das kommerziell erhältlich
ist unter dem Namen "Aktiva-MP" von Ajinomoto. Das
verwendete Enzym wird bevorzugt in konventionellen Mengen wie 1 bis
6 μ/g (Einheiten
Enzym pro Gramm Protein im System) verwendet. Die Inkubationsbedingungen
sind bevorzugt eine Temperatur im Bereich von 20 bis 60°C, mehr bevorzugt
50°C, eine
Dauer von 5 bis 60 Minuten und ein pH von 5,5 bis 7,5, mehr bevorzugt
6 bis 7. Bevorzugt wird keine Scherkraft während der Inkubationsperiode
angewandt.
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Das
Nahrungsmittel, das durch das Verfahren dieser Erfindung erhältlich ist,
beispielsweise Prozeßkäse, Cremekäse, natürlicher
Käse, Mayonnaise
oder Prozeßfleisch,
ist im Vergleich zu Nahrungsmitteln des Standes der Technik ausgezeichnet,
weil eine hohe Festigkeit und kurze Textur der resultierenden Produkte selbst
bei hohen Molkeprotein-Gehalten
erhalten werden kann, was nicht beobachtet wird, wenn native Molkeproteine
verwendet werden. Wenn ein caseinhaltiges Nahrungsmittel hergestellt
wird, wie eine Prozeßkäseformulierung,
können
spezifisch hohe Protein-zu-Casein-Verhältnisse
von bis zu 80:20, bezogen auf das Gewicht, zusammen mit einem vorteilhaften
Aussehen und ausgezeichneten sensorischen Eigenschaften erhalten
werden.
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Beispiel 1
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Ein
Molkeproteinkonzentrat (17,7% Gesamtfeststoffe, 10% Protein) mit
dem Hauptanteil der Proteine im nativen Zustand wird mit Milchsäure auf
einen pH von 3,8 angesäuert.
Danach wird die angesäuerte
Molkeprotein-Lösung
mit 5% geschmolzener Butter bei Raumtemperatur vermischt und bei
220 bar und 60°C
homogenisiert. Die Emulsion wird dann bei 85°C für 5 min wärmebehandelt. Dann werden 34,2
Teile der erwärmten
Emulsion unmittelbar mit 3,5 Teilen Rennincasein, 3,5 Teilen Milchkonzentrat,
1,4 Teilen Stärke,
7 Teilen harten Käse,
15,9 Teilen Butter, 5,3 Teilen Molkepulver, 3,0 Teilen emulgierenden
Salzen, 1 Teil Salz und 25,2 Teilen Wasser vermischt, zur Vollendung
von 100 Teilen. Nach sorgfältigem
Mischen wird die Mischung wie beim konventionellen Herstellungsverfahren
von Käseaufstrichen
behandelt.
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Beispiel 2
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Ein
Molkeproteinkonzentrat (17,7% Gesamtfeststoffe, 10% Protein) mit
dem Hauptanteil der Proteine im nativen Zustand mit Milchsäure auf
pH 3,8 angesäuert.
Danach wird die angesäuerte
Molkeproteinlösung mit
5% geschmolzener Butter bei Raumtemperatur gemischt und bei 220
bar und 60°C
homogenisiert. Die Emulsion wird dann bei 85°C 5 min lang wärmebehandelt.
Dann werden 34,2 Teile der erwärmten
Emulsion unmittelbar mit 3,5 Teilen Rennincasein, 3,5 Teilen Milchkonzentrat,
1,4 Teilen Stärke,
7 Teilen harten Käse, 15,9
Teilen Butter, 5,3 Teilen Molkepulver, 3,0 Teilen emulgierenden
Salzen, 1 Teil Butter und 25,2 Teilen Wasser zur Vollendung von
100 Teilen vermischt. Nach sorgfältigem
Mischen wird die Mischung mit einer mikrobiellen Transglutaminase
(5 Einheit pro Gramm Protein in der Mischung) bei 50°C eine Stunde
inkubiert. Die Mischung wird dann wie beim konventionellen Herstellungsverfahren
von Käseaufstrichen
behandelt. Die folgende Tabelle zeigt die Festigkeit (Stevens Texture
Analyzer) des endgültigen
Käses,
der wie oben beschrieben erzeugt ist, im Vergleich zu einem Standardprodukt
und einem Produkt mit einem nativen Molkeproteinkonzentrat.
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