DE60022575T2

DE60022575T2 - Verfahren zur Einarbeitung von Molke in Schmelzkäse

Info

Publication number: DE60022575T2
Application number: DE60022575T
Authority: DE
Inventors: Xiao-Qing Naperville Han; Joseph Edgar Hot Springs Spradlin
Original assignee: Kraft Foods North America Inc
Current assignee: Intercontinental Great Brands LLC
Priority date: 1999-06-03
Filing date: 2000-06-02
Publication date: 2006-02-02
Anticipated expiration: 2020-06-03
Also published as: AU772468B2; EP1057412B1; CA2310499A1; ES2246811T3; EP1057412A2; EP1057412A3; US6270814B1; DE60022575D1; AU3786800A

Description

GEBIET DER ERFINDUNG
Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren, das die Inkorporation von Molkenproteinen and Laktose in Schmelzkäse erhöht. Das Verfahren wendet Transglutaminase-Vernetzung von Molke und Milchproteinen vor dem Vermischen mit Käse zur Bereitstellung eines Schmelzkäses an. Der sich ergebende Schmelzkäse schließt einen signifikanten Anteil an Molkenprotein und übersättigter Laktose in der Feuchtigkeitsphase ein.
HINTERGRUND DER ERFINDUNG
Käsezusammensetzungen werden im Allgemeinen aus Milchflüssigkeiten mittels Verfahren hergestellt, die die Behandlung der Flüssigkeit mit einem Koagulations- oder Gerinnungsmittel einschließen. Das Koagulationsmittel kann ein Dicklegungsenzym, eine Säure oder eine geeignete Bakterienkultur sein oder es kann eine solche Kultur einschließen. Das Koagulum oder der Käsebruch, das/der sich im Allgemeinen ergibt, inkorporiert transformiertes Kasein, natürliches Butterfett einschließende Fette und Geschmacksstoffe, die besonders bei Verwendung einer Bakterienkultur entstehen. Der Käsebruch wird gewöhnlich von der Molke getrennt. Die sich ergebende flüssige Molke enthält im Allgemeinen lösliche Proteine, die nicht von der Koagulation beeinflusst werden; solche Proteine werden selbstverständlich nicht in das Koagulum inkorporiert. Molke schließt auch Komponenten mit niedrigerem Molekulargewicht, wie zum Beispiel Laktose und Salze ein. Die Unfähigkeit von Molkenproteinen, im Koagulum zurückgehalten zu werden, stellt einen wichtigen Faktor dar, der zu einem Mangel an Effizienz bei der Herstellung von Käsebruch und zu einer Reduktion der Gesamtausbeute, die sich auf die Inkorporation von allen in den Ausgangsmilchflüssigkeiten vorliegenden Proteinfeststoffen im sich ergebenden Käsebruch beziehen. Laktose wird überdies mit Schwierigkeiten in die Käseprodukte inkorporiert, weil unter den im Käse während der Lagerung vorherrschenden Bedingungen, Laktose aus der wässrigen Phase kristallisiert, wobei eine Körnigkeit herbeigeführt wird, die der organoleptischen Qualität des Käseprodukts insgesamt Abbruch tut. Dennoch würde eine erhöhte Inkorporation von Laktose in Käseprodukte die Verwertungseffizienz aller in den Ausgangsmilchflüssigkeiten vorliegenden nutritiven Komponenten erhöhen. Diese Probleme wurden seit vielen Jahren erkannt.
Es wurden mehrere Verfahren mit dem Ziel vorgeschlagen, Molkenproteine in Käseprodukten zurückzugewinnen. Molkenproteine wurden zum Beispiel aus der Molke konzentriert oder getrocknet und dann mit Käse rekombiniert (siehe z. B. Kosikowski, Cheese and Fermented Foods, 2. Auflage, Edwards Brothers, Inc., Ann Arbor, MI, 1977, S. 451–458). Bedauerlicherweise besitzt die aus solchen Verfahren zurückgewonnene Molke nicht die entsprechenden physikalischen und chemischen Eigenschaften, die der Herstellung von natürlichem Käse oder Schmelzkäse einer guten Qualität förderlich sind. Ein alternativer Ansatz bestand darin, die Molkenproteine mit Kasein gemeinsam zu präzipitieren, wie zum Beispiel im US-Patent 3,535,304 offenbart wird. Dem Endprodukt dieses Verfahrens mangelt es jedoch wiederum an den richtigen Attributen zur Herstellung von Schmelz- und Imitationskäse.
Ein weiterer Ansatz zur Inkorporation von Molkenproteinen in Käseprodukten hat die Ultrafiltration von Milch zur Konzentration der Komponenten, wie zum Beispiel Kasein, Molkenprotein und Butterfett, die die Ultrafiltrationsmembran nicht permeieren, eingesetzt. Wenn eine derartige Zusammensetzung durch Kontakt mit einer Säure oder Lab koaguliert wird, bildet sich ein Käsebruch. Dieser Käsebruch verliert jedoch während des Pressens erhebliche Mengen des Molkenproteins. Ein Beispiel eines solchen Verfahrens ist in US-Patent 4,205,090 bereitgestellt, worin die Milch auf ca. ein Fünftel ihres ursprünglichen Volumens konzentriert wird. Der sich ergebende Käsebruch konnte nur zur Bereitstellung von Weichkäse, wie zum Beispiel Camembert oder Roblechon verwendet werden. Hartkäse, wie zum Beispiel Cheddar, Colby und dergleichen, konnten unter Verwendung dieses Verfahrens nicht hergestellt werden.
Ernstrom et al. (J. Dairy Science 63: 2298–234 (1980)) beschrieben ein Verfahren, in dem Milch bis auf ca. 20% des Originalvolumens durch Ultrafiltration, Diafiltration und Verdampfung konzentriert wird. Die sich ergebende Zusammensetzung wird dann mit einem Käsestarter zum Fermentieren der Laktose und Bilden einer Käsebasis inokuliert. Die Käsebasis kann zum Ersatz natürlicher Käsekomponenten von Schmelzkäse verwendet werden. Dieses Verfahren setzt keinen Einlabungsschritt zur Herstellung eines Käsebruchs ein.
Nahrungsmittelverarbeitungsverfahren, die Transglutaminasen einsetzen, wurden in den letzten Jahren auch offenbart. So offenbart zum Beispiel das Japanische Patent 59059151 die Behandlung einer Emulsion, enthaltend Proteine, Öle oder Fette und Wasser mit Transglutaminase zur Herstellung eines gelatinösen, vernetzten Gels. Das Japanische Patent 02276541 offenbart ein hitzebeständiges Nahrungsmittelprotein mit einer Fasertextur. Die Fasertextur wird durch Behandlung eines Protein-Hydrogels mit einer Transglutaminase in Anwesenheit von Kalziumionen zur Induktion von Vernetzung der Oberfläche eines Faserbündels entwickelt.
US-Patent 5,156,956 offenbart eine aus Stämmen der Gattung Streptoverticillium gereinigte Transglutaminase wie auch ihre chemischen, physikalischen und enzymatischen Eigenschaften. Diese Transglutaminase katalysiert die Bildung von Proteingelierungsprodukten aus Proteinlösungen zur Herstellung üblicher Gelnahrungsmittel, wie zum Beispiel Joghurt, Gelee, Käse, Gelkosmetika und dergleichen. Dieses Verfahren verwendet keine Transglutaminase und enzymatischen Gerinnungsmittel zur Herstellung von Käse.
US-Patent 5,356,639 offenbart ein Verfahren zur Herstellung eines fermentierten Konzentrats aus Milch, einschließlich Vollmilch, Magermilch und Milch mit zugesetzten Milchkomponenten. Das Konzentrat konnte zur Herstellung von Käse verwendet werden. Das Verfahren schließt die folgenden Schritte ein: (1) Selektives Konzentrieren der Milch; (2) Steigern der Ionenstärke des Konzentrats zur Aufrechterhaltung der Milch in der flüssigen Phase (die Koagulumbildung wird sowohl während als auch nach der Fermentation verhindert); (3) Fermentieren des Konzentrats mit Milchsäure-produzierenden Bakterien; und (4) Entfernen von Wasser aus dem fermentierten flüssigen Konzentrat. Das Endprodukt schließt weitgehend alle die Molkenproteine ein, die ursprünglich in der Milch vorlagen.
US-Patent 5,681,598 beschreibt ein Verfahren zur Herstellung von Käse mit einer Transglutaminase. Das Verfahren schließt Folgendes ein: (1) Zufügen einer Transglutaminase zu einer Milch oder einer Milchprotein-Lösung, (2) Wärmebehandlung des Gemischs, (3) Zufügen eines Milchgerinnungsenzyms für eine festgelegte Zeit und (4) Zurückgewinnung eines Käses. Dieses Verfahren stellt im Vergleich zu üblichen Verfahren eine große Menge an Käsebruch bereit. Verfahren, in denen außerdem die übliche Käsefermentation zuerst und die Transglutaminase-Behandlung daran anschließend auftritt, ebenso wie simultane Behandlungen, sind offenbart. Das Milchgerinnungsenzym ist bevorzugt ein tierisches Lab. Bei der Verwendung von Transglutaminase wurden Zunahmen des Gesamtgewichts, aber nicht des Trockengewichtes des Käsebruchs beobachtet.
US-Patent 5,731,183 offenbart eine aus Stämmen von Bacillus subtilis gereinigte Transglutaminase mit besonderen physikalischen und enzymatischen Merkmalen und einem Verfahren zur Herstellung von Protein, Peptid oder Nichtprotein-Aminosäurepolymeren, die über ihre Glutamin- und Lysinreste zur Bildung inter- oder intramolekularer Konjugate vernetzt sind. Die Transglutaminase kann zur Herstellung vernetzter Proteinpolymere verwendet werden, die in vielen verschiedenen Nahrungsmittelsubstanzen, einschließlich Käse, verwendet werden können.
Banks et al. (Milchwissenschaft 42: 212–215 (1987)) offenbaren, dass das Erhitzen von Milch bei Temperaturen von 95°C bis 140°C und dann Ansäuerung eine mäßige Erhöhung des Proteingehalts im Käse bei der Herstellung von Cheddar ermöglicht. Der sich ergebende Käse entwickelte bedauerlicherweise einen bitteren Fremdgeschmack. Law et al. (Milchwissenschaft 49: 63–37 (1994)) teilen mit, dass die Hitzebehandlung von Milch vor dem Cheddaring zu einer Reduktion von Proteinen in der Molke und/oder in Säurefiltraten der Milch führt.
Han et al. (J. Agri. Food Chem. 44: 1211–1217 (1996)) untersuchten die Aktivität von Transglutaminase bei der Bildung heterologer Dimere und Trimere. Es wurde gefunden, dass β-Kasein Homopolymere bildet, β-Lactoglobulin hingegen nicht. In heterologen Gemischen wurde gezeigt, dass Transglutaminase die Dimerbildung zwischen α-Lactalbumin und β-Kasein, aber nicht zwischen β-Kasein und β-Lactoglobulin katalysiert. Die Käseherstellung wird nicht besprochen.
US-Patent 5,523,237 offenbart ein Plasteinmaterial, das als eines definiert ist, das durch die Umkehrung der Aktivität eines Proteaseenzyms (z. B. einer Serinprotease), die auf ein proteinartiges Material einwirkt, hergestellt wird. Das proteinartige Substrat liegt bei einer Konzentration von 5–50% vor und stellt bevorzugt Molke, Kasein oder Sojaprotein dar. Die Enzympräparation ist im Wesentlichen frei von Subtilisin A-Aktivität und ist für Glutamin- und Asparaginsäurereste spezifisch. Diese Protease, bezeichnet als SP 446, wird aus Bacillus licheniformis gewonnen. Ihre proteolytische Aktivität wird in erheblichem Detail charakterisiert. Es wird gezeigt, dass die Viskosität des Molkenproteins, enthaltend Lösungen, aufgrund der Wirkung des Enzyms zunimmt.
Das Internationale Patent WO 93122930 offenbart die Behandlung von Milch mit einer Transglutaminase (bevorzugt aktiviertem Faktor XIII von Säugern) und dann mit einem Enzym, das Milchgerinnungsaktivität zur Bereitstellung eines milchähnlichen Produkts aufweist. Es wird mitgeteilt, dass das Produkt mikropartikuliertes Protein enthält, das mittels des Enzyms mit Milchgerinnungsaktivität aggregiert wurde und das Mundgefühl aufweist, das einer Fettemulsion ähnlich ist. Das Milchgerinnungsenzym stellt bevorzugt ein Käselabenzym dar. Dieses Verfahren ebenso wie das von US-Patent 5,356,639 scheint keinen Käsebruch bereitzustellen.
Das Internationale Patent WO 94/21129 offenbart ein Verfahren zur Bildung eines angesäuerten, genießbaren Gels aus Milch. Transglutaminase wird der Milch oder einem milchähnlichen Produkt zugefügt, der pH wird auf 4,8 bis 5,8 eingestellt und die sich ergebende Zusammensetzung wird einer Wärmebehandlung ausgesetzt. Es wird mitgeteilt, dass das sich ergebende genießbare Gel eine angenehme Konsistenz und ein angenehmes Mundgefühl aufweist. Das Internationale Patent WO 94/21130 offenbart ein ähnliches Verfahren zur Bildung eines genießbaren Gels aus Milch. Transglutaminase wird der Milch oder einem milchähnlichen Produkt zugefügt, Lab wird danach zugefügt und die sich ergebende Zusammensetzung wird einer Wärmebehandlung ausgesetzt. Es wird angegeben, dass es sich bei der mangelnden Trennung eines Käsebruchs und einer Molkenphase, wie sie bei der Behandlung mit Lab üblich ist, um ein überraschendes Ergebnis handelt. Das Produkt stellt ein Einphasengel dar, von dem mitgeteilt wird, dass es zufriedenstellende organoleptische Eigenschaften besitzt.
Das Internationale Patent WO 97/01961 offenbart ein Verfahren zur Herstellung von Käse, der Proteine im Käse zurückbehält. Die Milch wird mit Transglutaminase inkubiert, gefolgt von einer Behandlung mit einem Lab, um die Gerinnung und Bildung eines Koagulats zu veranlassen. Nach der Trennung der Molke vom Koagulat wird das Koagulat zur Käseherstellung verwendet. Wie in der Beschreibung ausgeführt wird, bezieht sich das im Käse aufrechtzuerhaltende Protein auf Kasein-Makropeptide, die sich aus der Wirkung des Labs ergeben und die in die Molke diffundieren. Dieses Verfahren unterscheidet sich von der vorliegend beanspruchten Erfindung auf mehrere Weisen. Das in diesem Patent offenbarte Verfahren betrifft mehr die Retention von Kasein-Makropeptiden als die von Molkenprotein im Käsebruch. Es besteht überdies keine Notwendigkeit für einen initialen Erhitzungsschritt und das in WO 97/01961 eingesetzte Lab stellt ein von Säugern stammendes übliches Lab dar.
Dybing et al. (J. Dairy Sci. 81: 309–317 (1998)) postulierten die Inkorporation von Molkenprotein in Käsebruch durch Konzentration der Komponenten, Koagulieren der Molkenproteine unter Verwendung vieler verschiedener Mittel und Einlabung einer Zusammensetzung, die das koagulierte Molkenprotein und konzentrierte Milchkomponenten enthält. Es wurde jedoch gefunden, dass keine der versuchten Verfahren bei der Herstellung von Molkenprotein-Koagulaten, die als Käse zurückgewonnen werden könnten, erfolgreich war.
Guinee et al. (Int. Dairy Journal 5: 543–568 (1995)) überprüfte den Stand der Technik in Bezug auf die Inkorporation von Molkenprotein in Käse. Eine Behandlung der Milch bei hoher Temperatur beeinträchtigt die Labkoagulation, Käsebruch-Synärese, Käsebruchstruktur und -textur ebenso wie die funktionellen Eigenschaften, wie zum Beispiel Schmelzbarkeit und Streckbarkeit. Guinee et al. besprechen physikalische und chemische Faktoren, die für diese Wirkungen verantwortlich sein könnten. Bei Wärmebehandlungen, die Molkenprotein in Milchzusammensetzungen denaturieren, fanden sie, dass in halbfestem Käse, der sich aus dem Dicklegen solcher behandelten Zusammensetzungen ergibt, der Käsebruch höhere Molkenprotein-Konzentrationen, aber auch eine höhere Feuchtigkeitskonzentration, einen niedrigeren pH-Wert, eine schlechtere Käsebruchfusion und niedrigere Ausbeutewerte (Bruch) während des Reifens aufwies.
Es wurde gezeigt, dass die Wärmebehandlung von Molkenproteinen, entweder allein (Dalgleish et al., J. Agric. Food Chem. 45: 3459–3464 (1997)) oder in Anwesenheit von Milchproteinen, d. h. Kaseinen (Noh et al., J. Dairy Sci. 72: 1724–1731 (1989)); Noh et al., J. Food Sci. 54: 889–893 (1989); Dalgleish et al., J. Agric. Food Chem. 45: 4806–4813 (1997)) zur Aggregation und Vernetzung von α-Lactalbumin und β-Lactoglobulin führt; bei der Anwesenheit von Milch beinhaltet die Vernetzung κ-Kasein. Dieses Verfahren beinhaltet signifikanterweise die Bildung von intermolekularen Disulfidverknüpfungen zwischen den Komponenten der Proteine.
Trotz vieler dokumentierter Versuche über fast drei Jahrzehnte der Bemühungen bleibt ein Bedarf an einem Schmelzkäse bestehen, der eine signifikante Kaseinmenge und Molkenprotein inkorporiert, ohne den Käsegeschmack, die Käsetextur und die vorteilhaften organoleptischen Eigenschaften insgesamt zu opfern und an einem Verfahren zur Herstellung eines Schmelzkäses, der eine signifikante Kaseinmenge und Molkenproteine inkorporiert, die den Käsegeschmack, die Käsetextur und die vorteilhaften organoleptischen Eigenschaften beibehalten. Es bleibt außerdem ein Bedarf an einem Schmelzkäse bestehen, der eine große Laktosemenge inkorporiert, ohne zur Kristallisation von Laktose zu führen, und an einem Verfahren, das die Laktosemenge, die in Schmelzkäse inkorporiert werden kann, ohne die Laktose zu kristallisieren, signifikant erhöht. Es bleibt außerdem ein Bedarf an einer Verbesserung der Ausbeute und Effizienz bei der Herstellung von Schmelzkäse bestehen, der die Optimierung der Inkorporation von Kasein, Molkenprotein und Laktose in Schmelzkäseprodukte ohne die Entwicklung von Körnigkeit oder griesartiger Beschaffenheit aufgrund von Kristallisation von überschüssiger Laktose betrifft. Gegenstand der vorliegenden Erfindung sind Verfahren und Schmelzkäsezusammensetzungen, die sich an diesen Bedarf richten.
ZUSAMMENFASSUNG DER ERFINDUNG
Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist ein Käse und eine Milchflüssigkeit, worin die Milchfüssigkeit Kasein, Molkenprotein und Laktose enthält, worin mindestens ein Anteil des Kaseins oder Molkenproteins in der Milchflüssigkeit über γ-Carboxylε-Amino-Vernetzungen vernetzt wurde, deren Bildung unter Verwendung von Transglutaminase vor der Kombination mit dem Käse katalysiert wird, und worin die Laktose im Schmelzkäseprodukt bei Lagerung bei Kühltemperatur aufgelöst bleibt. Dieses Produkt wird erfindungsgemäß durch ein Verfahren bereitgestellt, das die folgenden sequenziellen Schritte wie folgt einschließt:

(i) Herstellen einer Milchflüssigkeit, umfassend Kasein, Molkenpotein und Laktose;
(ii) Kontaktieren der Milchflüssigkeit mit einer Transglutaminase für eine Zeitdauer und unter Bedingungen, die zum Vernetzen von mindestens einem Anteil des Kaseins und/oder Molkenproteins zur Bereitstellung einer vernetzten Milchflüssigkeit ausreicht;
(iii) Kombinieren der vernetzten Milchflüssigkeit mit einer oder mehr Zusammensetzung(en), worin die Zusammensetzungen zusammengenommen ein Fett, einen Emulgator, ein Salz und ein Konservierungsmittel einschließen, und Homogenisierung der Kombination;
(iv) Zufügen der homogenisierten Kombination zu einem geschmolzenen Käse zur Bildung des Schmelzkäses; und
(v) Erhitzen des Schmelzkäses auf eine Temperatur von 170°F bis 200°F (76,67°C bis 93,33°C) für 1 min bis 10 min und dann Abkühlung und Verpackung.

In signifikanten Ausführungsformen des Schmelzkäses wird die Transglutaminase aus einer Mikrobenquelle, einem Pilz, einem Schimmel, einer Pflanze, einem Fisch oder einem Säuger isoliert; in noch signifikanteren Ausführungsformen wird die Transglutaninase aus einer Mikrobenquelle, bevorzugt aus der Gattung Streptoverticillium isoliert. In einer weiteren wichtigen Ausführungsform schließt das Verfahren, das den Schmelzkäse bereitstellt, weiter das Erhitzen der Milchflüssigkeit bei einer Temperatur zwischen ca. 120°F und ca. 200°F (ca. 48,89°C und ca. 93,33°C) für eine Zeitdauer zwischen ca. 2 Minuten und ca. 100 Minuten vor der Behandlung mit Transglutaminase ein. In einer weiteren vorteilhaften Ausführungsform wird die Milchflüssigkeit mit Transglutaminase bei einer Temperatur von ca. 50°F bis ca. 150°F (ca. 10,00°C bis ca. 65,56°C) für eine Zeitdauer zwischen ca. 10 Minuten und ca. 300 Minuten kontaktiert; die Temperatur liegt bevorzugt zwischen ca. 75°F und ca. 125°F (ca. 23,89°C und ca. 51,67°C) und die Zeitdauer zwischen 30 Minuten und ca. 60 Minuten.
In einer noch anderen signifikanten Ausfühurngsform wird der Schmelzkäse durch ein Verfahren bereitgestellt, das weiter Erhitzen der vernetzten Milchflüssigkeit bei einer Temperatur und für eine Zeitdauer einschließt, die zur Inaktivierung der Transglutaminase nach der Enzymbehandlung und vor dem Zufügen der Zusammensetzungen von Schritt (iii) ausreicht. In ebenso signifikanten erfindungsgemäßen Aspekten wird das Verfahren zur Herstellung des in den vorangehenden Abschnitten beschriebenen Schmelzkäseprodukts bereitgestellt.
KURZE BESCHREIBUNG DER ZEICHNUNG
Die Figur stellt ein Fließdiagramm zur erfindungsgemäßen Erläuterung, einschließlich mehrerer optionaler Behandlungsschritte dar.
AUSFÜHRLICHE BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG
Das erfindungsgemäße Verfalren ist in der Figur erläutert. Das erfindungsgemäße Ausgangsmaterial ist eine Milchflüssigkeit, die Kasein und Molke, einschließlich Molkenproteinen und Laktose, einschließt. Wie hierin verwendet, bezieht sich „Milchflüssigkeit" auf Milch, Milchprodukte, die durch Fraktionierung von Rohmilch zur Bereitstellung einer flüssigen Fraktion erhalten werden, oder einer festen Milchfraktion, die zu einer Flüssigkeit rekonstituiert wird. So kann die Milch zum Beispiel zur Entfernung von einem Teil des Butterfetts oder allem Butterfett behandelt werden, wobei eine fettarme Milch bzw. Magermilch bereitgestellt wird. Vollmilch, fettarme Milch oder Magermilch können überdies mittels Verfahren, wie zum Beispiel Verdampfung und/oder Ultrafiltration (mit oder ohne Diafiltration) und dergleichen, konzentriert werden. Verdampfung stellt Milchflüssigkeiten bereit, die eine höhere Konzentration von allen nicht flüchtigen Komponenten enthalten, wohingegen die Ultrafiltration Milchflüssigkeiten mit einer höheren Konzentration der Komponenten, die die Ultrafiltrationsmembran nicht permeieren, bereitstellt. Auf jeden Fall sind die Milchproteine, einschließlich Kasein und Molkenprotein, unter den zurückgehaltenen Feststoffen dergestalt eingeschlossen, dass ihre Konzentrationen in den sich ergebenden Flüssigkeiten erhöht sind. Jegliche der vorstehenden Milchflüssigkeiten können überdies bis zur Trockene verdampft werden, wobei Milchfeststoffe bereitgestellt werden, die aus Vollmilch, fettarmer Milch oder Magermilch und einschließlich Kasein, Molkenproteinen und Laktose stammen. Jegliche dieser Feststoffe können durch Zufügen von Wasser oder einer geeigneten wässrigen Zusammensetzung, einschließlich Milch oder einer Milchfraktion rekonstituiert werden. Die Rekonstitution von Trockenmilch stellt folglich Milchflüssigkeiten bereit, die im Allgemeinen eine breite Reihe von Endkonzentrationen der Proteinkomponenten, Laktose, Butterfett und andere Komponenten aufweisen können. Alle die vorstehenden Flüssigkeiten sind in der Bezeichnung „Milchflüssigkeiten", wie hierin verwendet eingeschlossen.
Die erfindungsgemäß eingesetzten Milchflüssigkeiten können aus jedem Taktierenden Nutzvieh stammen, dessen Milch als eine menschliche Nahrungsquelle nützlich ist. Solches Nutzvieh schließt mittels des nicht einschränkenden Beispiels Kühe, Büffel andere Wiederkäuer, Ziegen, Schafe und dergleichen ein. Im Allgemeinen ist jedoch Kuhmilch in der erfindungsgemäßen praktischen Ausführung die bevorzugte Milchflüssigkeit.
Wie hierin verwendet, versteht man unter „Kasein" jedwedes oder alle Phosphoprotein(e) in Milch und Gemische von jedwedem von ihnen. Ein wichtiges Merkmal von Kasein besteht darin, dass es in natürlich vorkommender Milch und in den erfindungsgemäß eingesetzten Milchflüssigkeiten Mizellen bildet. Es wurden viele Kaseinkomponenten identifiziert, einschließlich, aber nicht beschränkt darauf, α-Kasein (einschließlich α_s1-Kasein und α_s2-Kasein), β-Kasein, κ-Kasein und ihre genetischen Varianten. Wie hierin verwendet, versteht man unter „Molkenprotein" die Proteine, die in der Milchflüssigkeit (d. h. Molke) enthalten sind, die als ein Überstand des Bruchkäses erhalten werden, wenn Milch oder eine Milchkomponenten enthaltende Milchflüssigkeit dickgelegt wird, um einen Käsebruch als einen Halbfeststoff zur Käseherstellung zu produzieren. Im Allgemeinen heißt es, dass Molkenprotein hauptsächlich die globulären Proteine β-Lactoglobulin und α-Lactalbumin einschließt. Es kann aber auch signifikant geringere Immunglobulin-Konzentrationen und andere Globuline einschließen.
Transglutaminasen sind Enzyme, die den Transfer der γ-Carboxamid-Gruppe von einem Glutaminylrest in einem Protein oder Peptid an das ε-Amino eines Lysylrests des gleichen oder eines anderen Proteins oder Peptids katalysieren, wobei eine γ-Carboxyl-ε-Amino-Vernetzung gebildet wird. Transglutaminasen kommen in lebenden Systemen verbreitet vor und können zum Beispiel aus Mikroorganismen, wie zum Beispiel denen erhalten werden, die zur Gattung Streptoverticillium gehören oder von Bacillus subtilis, von verschiedenen Actinomycetes und Myxomycetes, von Fisch-Spezies und anderen marinen Quellen, aus Pflanzen-Quellen und aus Tierquellen, insbesondere Säugern stammen. Säuger stellen das durch Faktor XIII aktivierte Blutgerinnungsprotein und Lebertransglutaminasen, die zum Beispiel aus Schweinen erhalten werden, bereit. Im Allgemeinen benötigen Transglutaminasen aus Tierquellen Calciumionen für ihre Aktivität. Rekombinante Formen der Transglutaminase-Enzyme können durch genetische Manipulationsverfahren als in Bakterien-, Hefe- und Insekten- oder Säugerzellkultursystemen produzierte heterologe Proteine erhalten werden. Die Hauptanforderung an jedwede eingesetzte erfindungsgemäße Transglutaminase besteht darin, dass sie die Aktivität aufweisen sollte, auf die vorstehend verwiesen wird. Jedwedes Enzym mit Transglutaminase-Aktivität kann in den erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzt werden. In einer bevorzugten Ausführungsform wird die Transglutaminase aus der Gattung Streptoverticillium erhalten.
Die Transglutaminase-Aktivität kann unter Verwendung bekannter Verfahren bestimmt werden. Wenn Transglutaminase vorliegt, verwendet ein solches kolorimetrisches Verfahren Benzyloxycarbonyl-L-glutaminyl-glycin und Hydroxylamin zur Bildung einer γ-Carboxyl-hydroxamsäure. Ein Eisenkomplex der Hydroxamsäure kann in Anwesenheit von Eisen(III)-chlorid und Trichloressigsäure gebildet werden. Die Bestimmung der vorliegenden Enzymaktivität kann unter Verwendung der Absorption bei 525 nm mit geeigneten Standards erfolgen. Siehe zum Beispiel US-Patent Nr. 5,681,598.
Zur praktischen Ausführung des erfindungsgemäßen Verfahrens und zur Herstellung des erfindungsgemäßen Schmelzkäses wird eine Milchflüssigkeit, enthaltend Kasein, Molkenproteine und Laktose hergestellt oder erhalten. Diese Ausgangszusammensetzung ist dergestalt, dass bei Behandlung gemäß dem hierin präsentierten Verfahren der Anteil des geschmolzenen Käses, der mit den vorstehenden Bestandteilen zur Bildung des Schmelzkäsesproduktes kombiniert wird, im Vergleich zu dem in einem üblichen Schmelzkäse eingesetzten Anteil gering ist. Im Allgemeinen ist die Menge der verwendeten Laktose dergestalt, dass seine Konzentration in der wässrigen Phase der Übersättigung unter den Bedingungen der Lagerung des Schmelzkäseprodukts entspricht. Das erfindungsgemäße Verfahren ist bei der Inkorporation hoher Laktosekonzentrationen in das Schmelzkäseprodukt auf eine Weise, die die solubilisierte Laktose aufrechterhält, erfolgreich und führt nicht zur Bildung signifikanter Mengen an Laktosekristallen während der Lagerung (z. B. mindestens drei Monate bei einer Temperatur von ca. 50°F [ca. 10,00°C]).
Im erfindungsgemäßen Verfahren wird die Milchflüssigkeit, enthaltend Kasein, Molkenproteine und Laktose bei einer Temperatur und für eine Zeitdauer vernetzt, die zur Inhibition oder Verhinderung der Kristallisation der Laktose nach der Bildung des Schmelzkäses ausreichend ist. In dieser Beziehung unterscheidet sich die Kristallisation von Laktose im Schmelzkäseprodukt erheblich von der Kristallisation von Laktose in einem einfachen Einphasensystem aus zwei Komponenten, wie zum Beispiel einer wässrigen Lösung oder einem Laktose-Sirup. Beim Schmelzkäseprodukt ist die Wasseraktivität erheblich niedriger als in einer wässrigen Lösung, die Anzahl an Phasen ist größer als eins (einschließlich der Grenzflächen zwischen wässrigen und nicht mischbaren nicht wässrigen Phasen) und das Schmelzkäseprodukt kann emulgierte Mikrophasen einschließen. Alle diese Unterschiede können zur Förderung der Tendenz der Laktose zum Kristallisieren in üblichen Käseprodukten im Vergleich zu denen in einem wässrigen Einphasensystem wirken.
Ohne durch Theorie beschränkt sein zu wollen, wird angenommen, dass im vorliegenden erfindungsgemäßen Verfahren die enzymatische Vernetzung der Proteine zur verstärkten Hydratation der Proteine (d. h. zur wirksamen Dispersion, Auflösung und Solvatisierung der Proteine der Milchflüssigkeit) führt. Außerdem scheint ein optionaler vorläufiger Erhitzungsschritt vor dem Vernetzungschritt die Laktosekristallkeime (d. h. alle Mikrokristalle) zu eliminieren oder signifikant zu reduzieren und eine teilweise Denaturierung der Molkenproteine in der Milchflüssigkeit zu bewirken. Folglich wird erfindungsgemäß die Kristallisation von Laktose im Schmelzkäseprodukt bei der Lagerung minimiert und/oder verhindert.
Die Wirkung einer Transglutaminase auf die Milchflüssigkeit wird zur Bewirkung der gewünschten Vernetzung verwendet. Vor der Behandlung mit dem Enzym kann die Milchflüssigkeit jedoch bei einer Temperatur zwischen ca. 120°F und ca. 200°F (ca. 48,89°C und ca. 93,33°C) für eine Zeitdauer zwischen ca. 2 Minuten und ca. 100 Minuten optional erhitzt werden. Da Transglutaminase die Vernetzung zwischen den Seitenketten von Proteinmolekülen katalysiert, wird daran gedacht, obwohl man nicht wünscht, anhand der Theorie eingeschränkt sein zu wollen, dass die teilweise Denaturierung der zur Vernetzung beabsichtigten Proteinmoleküle mehr potenzielle Vernetzungsstellen dem wässrigen Lösungsmittel aussetzen könnte. Diese Seitenketten würden für die Transglutaminase zugänglicher werden, wodurch der Umfang der Vernetzung zunimmt. Diese Wärmebehandlung, wenn sie im eingesetzten Verfahren eingeschlossen ist, ist dazu bestimmt, eine teilweise Denaturierung der Proteinmoleküle herbeizuführen, um das vorstehend angegebene Ziel zu erreichen.
Bei der Behandlung mit Transglutaminase wird eine Menge einer Enzympräparation mit ausreichender Transglutaminase-Aktivität zur Vernetzung von mindestens einem Anteil des Kaseins und/oder Molkenproteins der Milchflüssigkeit zugefügt und die Behandlung für eine Zeitdauer fortsetzen lassen, die zum Erreichen der Vernetzung unter den speziellen eingesetzten Bedingungen ausreichend ist. Wie vorstehend angezeigt, soll die bekannte enzymatische Transglutaminase-Aktivität den Transfer der γ-Carboxamid-Gruppe eines Glutaminylrests in einem Protein oder Peptid an das ε-Amino eines Lysylrestes des gleichen oder eines unterschiedlichen Proteins oder Peptids katalysieren. Wenn solche Reaktionen in der Milchflüssigkeit auftreten würden, würden sich, ohne an die Theorie gebunden sein zu wollen, Seitenketten-Seitenketten-Vernetzungen des Glutaminyl-Lysyls zwischen den vorliegenden Proteinkomponenten bilden, die Vernetzungen unter und zwischen den Kaseinen und den Molkenproteinen einschließen. Die durch die Wirkung der Transglutaminase produzierte behandelte Milchflüssigkeit kann Proteinmoleküle einschließen, die auf diese Weise vernetzt sind. Die Behandlung mit Transglutaminase wird im Allgemeinen bei einer Temperatur von ca. 50°F bis ca. 150°F (ca. 10,00°C bis ca. 65,56°C) ca. 10 min bis ca. 300 min und bevorzugt bei einer Temperatur von ca. 75°F bis ca. 125°F (ca. 23,89°C bis ca. 51,67°C) ca. 30 min bis ca. 60 min fortgesetzt.
Nach der Vernetzung der Proteine der Milchflüssigkeit mit Transglutaminase, kann das Enzym optional durch zum Beispiel eine kurze Exposition der modifizierten Milchflüssigkeit einer erhöhten Temperatur, die zum Erreichen von Inaktivierung ausreichend ist, inaktiviert werden. Eine Inaktivierung ist jedoch nicht erforderlich. Wenn die Transglutaminase nicht absichtlich mittels einer derartigen Wärmebehandlung inaktiviert wird, ist jedwede Transglutaminase-Aktivität, die unter den in den nachfolgenden Schritten des Verfahrens verwendeten Bedingungen überlebt, dazu fähig, weitere Vernetzungsreaktionen zu katalysieren. Die Wärmebehandlung des Schmelzkäses wird möglicherweise jedwede verbleibende Aktivität inaktivieren.
Die sich aus der Transglutaminase-Behandlung ergebende vernetzte Milchflüssigkeit wird dann mit einer oder mehr Zusammensetzungen) kombiniert, worin die Zusammensetzungen, zusammen genommen, ein Fett, einen Emulgator, ein Salz und ein Konservierungsmittel einschließen und die sich ergebende Kombination wird homogenisiert. Das Fett schließt häufig Butter ein und kann zusätzliche Fett- oder Lipidkomponenten einschließen. Der Emulgator wird im Allgemeinen aus Natriumphosphat, Mononatriumphosphat und Dinatriumphosphat und jedwedes Gemisch davon ausgewählt und das Salz wird aus Tafelsalzsorten ausgewählt. Das Konservierungsmittel stellt im Allgemeinen Sorbinsäure oder ein Alkalisalz davon dar. Andere bekannte Konservierungsmittel können auch verwendet werden.
Die homogenisierte Kombination wird dann einem geschmolzenen Käse zur Bildung des Schmelzkäses zugefügt. Der geschmolzene Käse wurde vorerhitzt; ihm können optional Geschmacksstoffe und/oder Farbstoffe zugefügt worden sein, um dem Endprodukt ansprechende Merkmale zuzufügen. Im Allgemeinen liegt die Temperatur, bei der ein Käse erhitzt werden muss, um ihn zur Aufnahme der Milchflüssigkeitskombination ausreichend zu schmelzen, zwischen ca. 150°F und ca. 200°F (ca. 65,56°C und ca. 93,33°C). Der sich ergebende Schmelzkäse wird im geschmolzenen Zustand gründlich vermischt. Er wird dann durch Erhitzen bei einer Temperatur von ca. 170°F bis 200°F (ca. 76,67°C bis 93,33°C) 1 min bis 10 min pasteurisiert und dann abgekühlt und verpackt.
Das sich aus diesem Verfahren ergebende Schmelzkäseprodukt weist im Vergleich zu im Stand der Technik bekannten Schmelzkäsesorten mehrere Vorteile auf. Die durch die Vernetzung mit Transglutaminase hergestellten Proteinpolymere scheinen sich auf neue Weisen zu verhalten, indem sie hydrophiler als die Proteine mit nicht vernetzten Komponenten sind. Die vernetzten Proteine scheinen sich Veränderungen hinsichtlich der Funktionalität der Proteine unterzogen zu haben; es wird gefunden, dass diese veränderte Funktionalität zulässt, dass ein Teil der Käseproteine durch die vernetzten Proteine der Milchflüssigkeit ersetzt werden kann. Die vernetzten Proteine scheinen außerdem die Wasserbindungseigenschaften des Käsesystems zu verändern. Aufgrund dessen ist die Kristallisation von Laktose im Schmelzkäseprodukt signifikant verzögert; es können tatsächlich relativ hohe Laktosegehalte im erfindungsgemäßen Schmelzkäse eingesetzt werden, ohne Laktosekristalle im Schmelzkäse (selbst während der verlängerten Lagerung) zu bilden. Diese Faktoren kombinieren sich, um die Herstellung von Schmelzkäse zu erlauben, der signifikante Mengen an Molkenprotein und Laktose enthält, wobei folglich die Effizienz des Verfahrens im Vergleich zu üblichen Schmelzkäseverfahren vergrößert wird.
Zusätzliche vorteilhafte Attribute schließen die Verbesserung des Schmelzverhaltens des Endprodukts ein, weil mit Transglutaminase vernetzte Proteinkonjugate im Vergleich zu intaktem (d. h. nicht vernetztem) Protein hydrophiler sind. Außerdem eliminiert die zur Förderung der Transglutaminase-Vernetzungsreaktion angewendete Wärmebehandlung weitgehend die Möglichkeit, dass kontaminierende Mikroorganismen aus zugefügten Bestandteilen im Endprodukt überleben, wobei folglich die Stabilität des Produktes gegenüber einer mikrobiologischen Kontamination vergrößert wird.
BEISPIELE
Beispiel 1. Behandlung von Milchflüssigkeit mit Transglutaminase vor dem Zufügen zu geschmolzenem Käse
Eine experimentelle Zusammensetzung, welche die erfindungsgemäßen Merkmale inkorporiert, wurde hergestellt und wurde mit einer als Kontrolle dienenden Zusammensetzung, die für derzeit vermarkteten Schmelzkäse repräsentativ ist, verglichen. Ihre entsprechenden Zusammensetzungen sind in Tabelle 1 ersichtlich.
Zur Herstellung der Kontrollprobe wurden zuerst Trockenmolke (enthaltend 71,78% Laktose, die einzige Laktosequelle; Krafen, Kraft Foods, Glenview IL), Molkenproteinkonzentrat (WPC34, Wisconsin Whey International, Juda, WI), enthaltend 34% Molkenprotein) und Milchproteinkonzentrat (NZ MPC-70, New Zealand Milk Products, Wellington, Neuseeland) zur Herstellung einer Nassmischung mit Wasser gemischt. Eine übliche Käsemischung wurde mit üblichen Farbstoffen getrennt vermischt und bis zum Schmelzen erhitzt. Salz, Säure, Emulgatoren (MSP (Mononatriumphosphat) und DSP (Dinatriumphosphat)) und geschmolzene Butter wurden der geschmolzenen Käsemischung zugefügt und gemischt. Dann wurde die Nassmischung zugefügt und gemischt, und 1 min auf 176°F (80,00°C) erhitzt, und das Ergebnis wurde durch einen Vakuum-Flashbehälter zur Elimination von Luftbläschen geleitet.
Zur Herstellung der erfindungsgemäßen Probe wurde das Milchproteinkonzentrat NZ MPC-70, Trockenmolkenproteinkonzentrat WPC34 und Trockenmolke mit Wasser gemischt. Transglutaminase (12 g) (Ajinomoto Inc., Japan), enthaltend ca. 1200 Einheiten Aktivität (worin 1 Einheit als die Enzymmenge definiert ist, die die Bildung von 1 Mikromol Hydroxamat pro Minute unter den Assaybedingungen katalysiert (Folk, J. E., et al., J. Biol. Chem. 240: 2951 (1965)), aufgelöst in einer kleinen Wassermenge, wurde zugefügt und bei 77°F (25,00°C) 60 min inkubiert. Das sich ergebende Gemisch wurde auf 176°F (80,00°C) erhitzt und 10 min bei dieser Temperatur aufrechterhalten. Das Erhitzen wurde eingestellt und geschmolzene Butter, ein Gemisch aus Salz (Natriumchlorid), Säure und Emulgatorsalzen in Form feiner Flocken (Mononatriumphosphat und Dinatriumphosphat) wurden zugefügt, 10 min gemischt und weitere 2 min homogenisiert. In einem separaten Behälter wurde die gleiche Käsemischung, wie sie zur Kontrolle verwendet wurde) geschmolzen und mit vorgemischten Farbstoffen vermischt. Das homogenisierte Milchflüssigkeitsgemisch, einschließlich der Emulgatoren, wurde der gut geschmolzenen Käsemischung bei ca. 160°F (ca. 71,11°C) zugefügt und ca. 3 bis 5 min gemischt. Das Gemisch wurde 1 min bei 176°F (80,00°C) erhitzt und wurde zur Elimination von Luftbläschen durch einen Vakuum-Flashbehälter geleitet. Das sich ergebende Schmelzkäseprodukt wurde verpackt und kalt gelagert.
Tabelle 1. Bestandteile von Schmelzkäse-Zusammensetzungen
Die in Tabelle 1 identifizierten Aufbereitungen wurden auf wichtige physikalische Eigenschaften untersucht. Die geschmolzene Fläche wurde durch 11-minütiges Erhitzen einer Käseprobe mit einem Durchmesser von 4,3 cm, einem Gewicht von 12,7 ± 0,1 g, in einem auf 85°C eingestellten Ofen gemessen. Die Fläche, die geschmolzen war, wurde gescannt und bewertet. Die Schmelztemperatur wurde unter Verwendung einer Mettler FP 83HT Tropfpunktzelle (Mettler Toledo Ltd., Hightstown, NJ) analysiert. Die Schmelzkäseproben wurden vor dem Assay 24 h bei Raumtemperatur inkubiert. Die Temperatur in der Inkubationskammer wurde von 35°C bei einer Rate von 2°C pro min erhöht, bis die Käseprobe schmolz. Die Penetration wurde unter Verwendung eines Penetrometers (Precision Scientific, Bellwood, IL) bei Raumtemperatur gemessen. Die Schmelzkäseproben wurden vor dem Assay 24 h bei Raumtemperatur inkubiert. Die Ergebnisse sind in Tabelle 2 ersichtlich.
Tabelle 2. Eigenschaften von Schmelzkäseprodukten
Dieses Experiment weist die Wirkung des gesteigerten Inkorporierens von Laktose und Molkenprotein in Schmelzkäse unter Verwendung des erfindungsgemäßen Verfahrens nach. Die erfindungsgemäße Probe enthielt signifikant mehr Laktose und etwas weniger Wasser als die Kontrolle. Sie wies ein geringgradig besseres Schmelzverhalten als die Kontrolle auf, und es wurden nach 3-monatiger Lagerung bei Kühltemperaturen, obwohl die Laktose in der Feuchtigkeitsphase unter diesen Bedingungen übersättigt ist (wobei ihre Konzentration bei ca. 18–19% liegt), keine Laktosekristalle nachgewiesen. (Von dieser Konzentration in einem üblichen Schmelzkäse würde erwartet, dass er unter diesen Lagerbedingungen Laktosekristalle bildet.) Diese Ergebnisse geben zu erkennen, dass 1) durch Transglutaminase-Vernetzung herbeigeführte Protein-Konjugate in Schmelzkäse für anderen Käse (in dem die Kaseine intakt sind und dadurch zur Teigtextur des Endprodukts beitragen) substituiert werden können; 2) die Anwesenheit von Proteinpolymeren, die durch Transglutaminase vernetzt sind, die Bildung von Laktosekristallkeimen wirksam verzögern; und 3) die Bildung von mit Transglutaminase vernetzten Proteinpolymeren in Schmelzkäse das Schmelzverhalten des Endproduktes, geringgradig verbessert. Die vorliegenden Ergebnisse auf durch Transglutaminasevernetzte Proteinkonjugate deuten darauf hin, dass sie hydrophiler sind als das intakte oder nicht vernetzte Protein. Die veränderte Hydrophilität könnte die Verbesserung der Schmelzeigenschaften des Schmelzkäseprodukts erklären. Außerdem wurde bestimmt, dass die Bestandteile der erfindungsgemäßen Formulierung in Tabelle 1 ca. 2% weniger kostenaufwendig als die in der Kontrollformulierung sind.
Beispiel 2. Behandlung der Milchflüssigkeit mit Hitze, dann mit Transglutaminase vor der Zugabe zu geschmolzenem Käse
Es wurde eine experimentelle Zusammensetzung, die die erfindungsgemäßen Merkmale inkorporiert, hergestellt und dann mit einer Kontrollzusammensetzung, die für derzeit vermarktete Schmelzkäsesorten repräsentativ sind, verglichen. Ihre entsprechenden Zusammensetzungen sind in Tabelle 3 ersichtlich. Die Kontrollprobe wurde, wie für Beispiel 1 vorstehend beschrieben, unter Verwendung einer anderen üblichen Käsemischung hergestellt.
Zur Herstellung der erfindungsgemäßen Probe wurden Milchprotein-Konzentrat NZ MPC-70, trockenes Molkenprotein-Konzentrat WPC34 und Trockenmolke mit Wasser gemischt. Dieses Gemisch wurde auf 153°F (67,22°C) erhitzt und ca. 5 min aufrechterhalten, Das Gemisch wurde dann auf 123°F (50,56°C) abkühlen lassen. Transglutaminase (15 g) (Ajinomoto Inc., Japan), die ca. 1500 Einheiten von in einer kleinen Wassermenge aufgelösten Aktivität enthielt, wurde zugefügt und 30 min bei 123°F (50,56°C) inkubiert. Geschmolzene Butter, ein Gemisch aus Salzen (Natriumchlorid), Säure und Emulgatorsalzen in Form feiner Flocken (Mononatriumphosphat und Dinatriumphosphat) wurden zugefügt, 10 min gemischt und weitere 2 min homogenisiert. In einem gesonderten Behälter wurde die gleiche Käsemischung wie die, die zur Herstellung des Schmelzkäses der Kontrolle verwendet wurde, geschmolzen und mit den vorgemischten Farbstoffen vermischt. Das homogenisierte Milchflüssigkeitsgemisch, das die Emulgatoren einschließt, wurde der gut geschmolzenen Käsemischung bei 160°F (71,11°C) zugefügt und ca. 3 bis 5 min gemischt. Das Gemisch wurde 1 min bei 176°F (80,00°C) erhitzt und wurde durch einen Vakuum-Flashbehälter zur Elimination von Luftbläschen geleitet. Das sich ergebende Schmelzkäseprodukt wurde verpackt und kalt gelagert.
Tabelle 3. Bestandteile von Schmelzkäse-Zusammensetzungen
Die in Tabelle 3 identifizierten Aufbereitungen wurden auf wichtige physikalische und organoleptische Eigenschaften untersucht. Die Ergebnisse für beide Präparationen sind in Tabelle 4 ersichtlich.
Tabelle 4. Eigenschaften von Schmelzkäseprodukten
In diesem Experiment werden mehr Wasser, mehr Laktose und geringfügig mehr Molkenprotein in die erfindungsgemäße Formulierung als in die Kontrollformulierung eingeführt. Die Milchflüssigkeit wird außerdem auf 153°F (67,22°C) gebracht, dann vor dem Zufügen von Transglutaminase abgekühlt und zur Behandlung der erfindungsgemäßen Zusammensetzung dieses Beispiels wurde mehr Transglutaminase als in Beispiel 1 verwendet. Es besteht die Annahme, dass die vorläufige Wärmebehandlung die Proteine in der erfindungsgemäßen Formulierung vor der Zugabe von Transglutaminase teilweise denaturierte. Aus diesen Gründen könnte der Umfang der Vernetzung von Proteinen durch das Enzym größer als in Beispiel 1 sein, in dem der vorläufige Erhitzungsschritt ausgelassen wurde. Außerdem wurde, weiter im Gegensatz zur Probe von Beispiel 1, die vernetzte Milchflüssigkeit keiner verlängerten Wärmebehandlung zur Inaktvierung der Transglutaminase unterzogen.
Die Ergebnisse dieses Experiments (Tabelle 4) deuten darauf hin, dass sich der angenommene vergrößerte Umfang der Vernetzung, die Anwesenheit der restlichen Transglutaminase-Aktivität und der höhere Wassergehalt in der erfindungsgemäßen Probe signifikant auf das Endprodukt auswirken. Der sich ergebende Schmelzkäse wies spezifisch eine weichere Textur (wie mittels eines Penetrationswertes von 15,8 mm im Vergleich zu 12,5 mm für die Kontrolle gezeigt), eine größere Schmelzfläche (4554 mm² im Vergleich zu 3607 mm² für die Kontrolle) und eine niedrigere Schmelztemperatur als die Kontrolle (46,1°C im Vergleich zu 53,3°C) auf. Nach dreimonatiger Lagerung bei Kühltemperatur wurden keine Laktosekristalle nachgewiesen, obwohl die Laktose in der Feuchtigkeitsphase unter diesen Bedingungen übersättigt ist. Es würde erwartet, dass diese Laktosekonzentration in einem üblichen Schmelzkäse unter diesen Lagerbedingungen Laktosekristalle bilden würde. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass 1) die Bildung vernetzter Proteinpolymere in Schmelzkäse unter Verwendung von Transglutaminase die Schmelzverhaltens- und Textureigenschaften des Endproduktes signifikant beeinflussen kann; und 2) die Anwesenheit von durch Transglutaminase vernetzten Proteinpolymeren die Bildung von Laktosekristallkeimen wirksam verzögert. Es wird überdies geschätzt, dass die Bestandteile der erfindungsgemäßen Formulierung von Tabelle 3 ca. 5% weniger kostenaufwendig sind als die, die die Kontrollformulierung ausmachen.
Die übliche Herstellungserfahrung der Käsetechnologie über mehrere Jahrzehnte hinweg lässt erkennen, dass Laktosekonzentrationen in der Feuchtigkeitsphase des Schmelzkäses von größer als ca. 17% allmählich zur Kristallisation der Laktose nach der Lagerung unter Kühlung führt. Deshalb wurde die Laktosekonzentration hinsichtlich der praktischen Ausführung auf weniger als 17% in der Feuchtigkeitsphase begrenzt. Aus diesem Grund ist die erfindungsgemäße Fähigkeit zur Erhaltung der Laktose bei höheren Konzentrationen als dieser der Übersättigung entsprechenden Grenze, ohne Kristallisation der Laktose, durch Behandlung der Proteine mit Transglutaminase, auf dem Gebiet der Herstellung von Schmelzkäse unerwartet und für den Fachmann auf dem Gebiet der Käseherstellung überraschend.

Claims

Schmelzkäseprodukt, umfassend einen Käse und eine Milchflüssigkeit, worin die Milchflüssigkeit Kasein, Molkenprotein und Laktose enthält, worin mindestens ein Anteil des Kaseins oder Molkenproteins in der Milchflüssigkeit vor der Kombination mit dem Käse über γ-Carboxyl-ε-Amino-Vernetzungen mit Transglutaminase vernetzt wurde, und worin die Laktose im Schmelzkäseprodukt bei Lagerung bei Kühltemperatur aufgelöst bleibt.
Verfahren zur Herstellung eines Schmelzkäseprodukts, umfassend die folgenden sequenziellen Schritte: (i) Herstellen einer Milchflüssigkeit, umfassend Kasein, Molkenprotein und Laktose; (ii) Kontaktieren der Milchflüssigkeit mit einer Transglutaminase für eine Zeitdauer und unter Bedingungen, die zum Vernetzen von mindestens einem Anteil des Kaseins oder Molkenproteins zur Bereitstellung einer vernetzten Milchflüssigkeit ausreicht; (iii) Kombinieren der vernetzten Milchflüssigkeit mit einer oder mehr Zusammensetzung(en), worin die Zusammensetzungen zusammengenommen ein Fett, einen Emulgator, ein Salz und ein Konservierungsmittel einschließen, und Homogenisierung der Kombination; (iv) Zufügen der homogenisierten Kombination zu einem geschmolzenen Käse zur Bildung des Schmelzkäses; und (v) Erhitzen des Schmelzkäses auf eine Temperatur von 170°F bis 200°F (76,67°C bis 93,33°C) für 1 min bis 10 min; worin mindestens ein Anteil des Kaseins oder Molkenproteins über γ-Carboxyl-ε-Amino-Vernetzungen vernetzt ist, und worin die Laktose im Schmelzkäse bei Lagerung bei einer Kühltemperatur in der wässrigen Phase aufgelöst bleibt.
Verfahren nach Anspruch 2, worin die Transglutaminase aus Transglutaminasen ausgewählt ist, die aus einer Bakterienquelle, einem Pilz, einem Schimmel, einer Pflanze, einem Fisch und einem Säuger isoliert ist.
Verfahren nach Anspruch 2 oder 3, worin die Transglutaminase aus einer mikrobiellen Quelle isoliert ist.
Verfahren nach einem der Ansprüche 2 bis 4, worin die Transglutaminase aus der Gattung Streptoverticillium isoliert ist.
Verfahren nach einem der Ansprüche 2 bis 5, worin das Verfahren weiter das Erhitzen der Milchflüssigkeit bei einer Temperatur zwischen ca. 130°F und ca. 200°F (ca. 54,44°C und ca. 93,33°C) für eine Zeitdauer zwischen ca. 2 Minuten und ca. 100 Minuten nach Schritt (i) und vor Schritt (ii) umfasst.
Verfahren nach einem der Ansprüche 2 bis 6, worin die Milchflüssigkeit mit Transglutaminase bei einer Temperatur von ca. 50°F bis ca. 150°F (ca. 10,00°C bis ca. 65,56°C) für eine Zeitdauer zwischen ca. 10 Minuten und ca. 300 Minuten kontaktiert wird.
Verfahren nach Anspruch 7, worin die Temperatur von ca. 75°F bis ca. 125°F (ca. 23,89°C bis ca. 65,56°C) und die Zeitdauer zwischen 30 Minuten und ca. 60 Minuten beträgt.
Verfahren nach einem der Ansprüche 2 bis 8, worin das Verfahren weiter das Erhitzen der vernetzten Milchflüssigkeit bei einer Temperatur und für eine Zeitdauer umfasst, die zur Inaktivierung der Transglutaminase nach Schritt (ii) und vor Schritt (iii) ausreicht.