DE3734078A1

DE3734078A1 - Aufzeichnungsmaterial und farbbilderzeugungsverfahren unter verwendung dieses materials

Info

Publication number: DE3734078A1
Application number: DE19873734078
Authority: DE
Inventors: Ryuichi Arai; Masahiro Haruta; Nobuko Yamamoto; Tetsuya Yano; Hiroyoshi Kishi; Masanori Sakuranaga
Original assignee: Canon Inc
Current assignee: Canon Inc
Priority date: 1986-10-08
Filing date: 1987-10-08
Publication date: 1988-04-21
Also published as: GB8723400D0; US4965174A; GB2196143B; DE3734078C2; GB2196143A

Description

Die Erfindung betrifft ein Aufzeichnungsmaterial mit einer Mehrzahl von lichtempfindlichen Proteinen, die jeweils gegen über unterschiedlichen Wellenlängen lichtempfindlich sind. Ferner betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Erzeugung von Farbbildern unter Verwendung dieses Aufzeichnungsmaterials.

Zu den gebräuchlichsten Verfahren zur Erzeugung von Farbbildern gehören die Silbersalz-Farbphotographieverfahren, bei denen ein Silberhalogenid (ein Silbersalz), ein Sensibilisierungsfarb stoff, ein Photokupplerfarbstoff und dergl. vereinigt werden. Dieses Verfahren zur Bilderzeugung zeichnet sich durch hohe Empfindlichkeit, hohe Auflösung und hohe Präzision aus, ist jedoch mit relativ hohen Kosten verbunden, da die Belichtungs-, Entwicklungs- und Fixierungsverfahren kompliziert sind und teures Silber verwendet wird.

Demgegenüber sind elektrophotographische Verfahren, die sich der sog. elektrostatischen Aufzeichnung bedienen, insofern vorteilhaft, als das Verfahren im Vergleich zur Silbersalz- Farbphotographie einfach ist und nur geringe laufende Kosten verursacht. Sie sind jedoch insofern nachteilhaft, als die Er zeugung von Farbbildern Schwierigkeiten bereitet, Bilder hoher Präzision nicht leicht erhältlich sind und/oder die Halbton bildung Schwierigkeiten bereitet.

In den US-PS 40 84 967 und 43 56 256 sind Bilderzeugungs verfahren unter Verwendung von Rhodopsin, bei denen man sich zur Bilderzeugung einer in lebenden Organismen ablaufenden Re aktion bedient, beschrieben.

Bei den Bilderzeugungsverfahren der vorgenannten US-PS be dient man sich der Funktion von Rhodopsin, d. h. einer Substanz, die in der Netzhaut von Lebewesen vorhanden ist und die im lebenden Organismus an der Lichtwahrnehmung mit beträchtlich hoher Empfindlichkeit und Auflösung beteiligt ist. Dieses Rho dopsin bewirkt einen hohen Verstärkungsfaktor, eine hohe Emp findlichkeit und eine hohe Auflösung. Jedoch läßt sich dieses Verfahren nur zur Erzeugung von einfarbigen Bildern anwenden. Es gibt keine Offenbarung zur Erzeugung von Vollfarbenbildern.

Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wurden umfangreiche Unter suchungen mit dem Ziel durchgeführt, lichtempfindliche Pro teine, unter Einschluß von Rhodopsin, zur Erzeugung von Voll farbenbildern einzusetzen, wobei die meisten inhärenten Eigen schaften von Rhodopsin erhalten bleiben sollen.

Aufgabe der Erfindung ist es, ein Aufzeichnungsmaterial zur Erzeugung von Vollfarbenbildern unter Verwendung von licht empfindlichen Proteinen bereitzustellen.

Gegenstand der Erfindung ist ein Aufzeichnungsmaterial mit einer Aufzeichnungsschicht, die mindestens einen Satz von bilderzeugenden Elementen umfaßt, die I) einen ein lichtemp findliches Protein enthaltenden Bereich und II) Farbentwicklungs mittel, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Än derung der Wasserstoffionenkonzentration in dem genannten Be reich in der Lage sind, enthalten, wobei die einzelnen bild erzeugenden Einheiten eines Satzes gegenüber unterschiedlichen Wellenlängen empfindliche lichtempfindliche Proteine aufweisen.

Gegenstand der Erfindung ist ferner ein Aufzeichnungsmaterial mit einer Aufzeichnungsschicht, die mindestens einen Satz von bilderzeugenden Einheiten umfaßt, die I) eine ein licht empfindliches Protein enthaltende Lipidmembran und II) Farb entwicklungsmittel, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Änderung der Wasserstoffionenkonzentration in der ge nannten Membran in der Lage sind, enthalten, wobei die einzelnen bild erzeugenden Einheiten eines Satzes gegenüber unterschiedlichen Wellenlängen empfindliche Proteine aufweisen.

Gegenstand ist ferner ein Aufzeichnungsmaterial mit einer Auf zeichnungsschicht, die mindestens einen Satz von bilderzeugen den Einheiten umfaßt, die I) einen ein lichtempfindliches Protein enthaltenden Bereich und II) Farbentwicklungsmittel, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Änderung der Wasserstoffionenkonzentration in dem genannten Bereich in der Lage sind, enthalten, wobei die einzelnen bilderzeugenden Einheiten eines Satzes gegenüber unterschiedlichen Wellenlängen empfindliche lichtempfindliche Proteine aufweisen.

Gegenstand der Erfindung ist ferner eine Erzeugung von Farb bildern, bei denen ein Aufzeichnungsmaterial mit Licht einer gegebenen Wellenlänge entsprechend der Bilderzeugung bestrahlt wird, wobei ein Aufzeichnungsmaterial mit einer Aufzeichnungs schicht, die mindestens einen Satz von bilderzeugenden Ein heiten umfaßt, verwendet wird, wobei die Einheiten I) einen ein lichtempfindliches Protein enthaltenden Bereich und II) Farbentwicklungsmittel, die zur Entwicklung einer Farbe ent sprechend einer Änderung der Wasserstoffionenkonzentration in dem genannten Bereich in der Lage sind, enthalten und wobei die einzelnen bilderzeugenden Einheiten eines Satzes gegen über unterschiedlichen Wellenlängen empfindliche lichtempfind liche Proteine aufweisen.

Gegenstand der Erfindung ist schließlich ein Verfahren zur Erzeugung von Farbbildern, bei dem ein Aufzeichnungsmaterial mit einer Wellenlänge entsprechend einer in einer Bilderzeu gungseinheit zu entwickelnden Farbe und gemäß der Bilderzeugung belichtet wird, wobei das Aufzeichnungsmaterial eine Aufzeich nungsschicht aufweist, die mindestens einen Satz von bild erzeugenden Einheiten umfaßt, die I) einen ein lichtempfindli ches Protein enthaltenden Bereich und II) Farbentwicklungsmittel, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Änderung der Wasserstoffionenkonzentration in dem genannten Bereich in der Lage sind, enthalten, wobei die in den einzelnen Einheiten eines Satzes entwickelten Farben sich voneinander unterscheiden und die einzelnen lichtempfindlichen Proteine eines Satzes gegenüber unterschiedlichen Wellenlängen empfindlich sind.

Nachstehend wird die Erfindung anhand der Zeichnung näher er läutert. Es zeigt

Fig. 1A eine partielle Draufsicht eines erfindungsgemäßen Aufzeichnungsmaterials;

Fig. 1B einen partiellen Querschnitt entlang der Linie A-A von Fig. 1A;

Fig. 2 und 3 partielle Querschnitte zur Erläuterung von wei teren Ausführungsformen des erfindungsgemäßen Aufzeichnungs materials;

Fig. 4A bis 4C eine Darstellung des erfindungsgemäßen Bild erzeugungsverfahrens, bei dem das in Fig. 3 gezeigte Auf zeichnungsmaterial mit Licht bestrahlt wird; und

Fig. 5 bis 7 partielle Querschnitte zur Erläuterung weiterer Ausführungsformen des erfindungsgemäßen Aufzeichnungsmaterials.

Ein typisches Beispiel für erfindungsgemäß geeignete licht empfindliche Proteine ist das Sehpigment, das Opsin (einen Proteinrest) und Retinal (einen chromophoren Rest) umfaßt und bei dem es sich um eine Substanz handelt, die im Organis mus eine Funktion bei der Wahrnehmung von Licht hat. Es nimmt nämlich das Licht auf, erfährt dabei eine chemische Umwandlung und verursacht eine sinnliche Lichtwahrnehmung. Das erfindungs gemäß verwendete Bacteriorhodopsin weist ein zum Sehpigment ähnlichen Chromophor auf und funktioniert in ähnlicher Weise. Erfindungsgemäß bedient man sich der Eigenschaften zum Empfang von Licht und zum Transport von Wasserstoffionen (d. h. der Funktion als Protonenpumpe). Demzufolge können erfindungsge mäß sämtliche Arten von lichtempfindlichen Proteinen verwen det werden, sofern sie die vorstehende Funktion erfüllen. Typi sche Beispiele für derartige lichtempfindliche Proteine sind Rhodopsin, Porphyropsin, Jodopsin und dergl.

Erfindungsgemäß können als lichtempfindliche Proteine solche Substanzen verwendet werden, die durch Extraktion und Reini gung aus Zellen eines lichtempfindlichen Teils eines Organis mus, z. B. dem äußeren Segment der Sehzellen in der Netzhaut von Tieren, die über irgendeine Art der Lichtwahrnehmung ver fügen, oder aus lichtempfindlichen Mikroorganismen erhalten worden sind. Aufgrund seiner leichten Verfügbarkeit ist Bac teriorhodopsin besonders geeignet. Es kommt als Hauptkompo nente einer Purpurmembran in Zellmembranen von halophilen Bakterien vor und stellt eine hauptverantwortliche Substanz für die Wirkung als Protonenpumpe dar (vgl. W. Stoeckenius, R. A. Bogomolni, Ann. Rev. Biochem., Bd. 52 (1982), S. 587-616).

Bacteriorhodopsin läßt sich leicht aus den halophilen Bakterien extrahieren und reinigen, indem man sich beispiels weise des Verfahrens von D. Oesterhelt und W. Streichenium, Methods in Enzymology, Bd. 31 (1974), S. 667-678, bedient.

Aus derartigen lichtempfindlichen Proteinen werden je nach dem Aufbau des gewünschten Aufzeichnungsmaterials zwei oder mehr Arten von Substanzen, die gegenüber unterschiedlichen Wellen längen lichtempfindlich sind, ausgewählt.

Es ist auch möglich, Derivate zu bilden, indem man die Struktur eines natürlich vorkommenden lichtempfindlichen Proteins, das aus einem lebenden Organismus gewonnen worden ist, modifiziert, ohne dessen Funktion zu beeinträchtigen. Durch diese Modifika tion kann es zu einer Veränderung der Wellenlänge, bei der Lichtempfindlichkeit besteht, kommen. Auch derartige modifizier ten Produkte können erfindungsgemäß eingesetzt werden.

Typischerweise ist es möglich, die Veränderung der Wellen länge, bei der Lichtempfindlichkeit besteht, durch eine Ver änderung des Retinalrestes hervorzurufen. Nachstehend sind Bei spiele für eine Derivatbildung bei Rhodopsin angegeben.

Der Retinalrest kann zu folgenden Resten modifiziert werden:

a) all-trans-Retinal unter Bildung von Bacteriorhodopsin mit einem Absorptionsmaximum bei 570 nm (vgl. P. Townor, W. Gaerther et al., Eur. J. Biochem., Bd. 117 (1981), S. 353- 359);
b) 13-cis-Retinal unter Bildung von Bacteriorhodopsin mit einem Absorptionsmaximum von 550 nm (dto.);
c) 5,6-Dihydroretinal unter Bildung von Bacteriorhodopsin mit einem Absorptionsmaximum von 475 nm (vgl. R. Mao, R. Govinjee et al., Biochemistry, Bd. 20 (1981), S. 428-435);
d) Retro-γ-Retinal unter Bildung von Bacteriorhodopsin mit einem Absorptionsmaximum von 430 nm (vgl. K. S. Huang, H. Baylay et al., Fed. Proc., Bd. 40 (1981), S. 1659);
e) 3,4-Dihydroretinal unter Bildung von Bacteriorhodopsin mit einem Absorptionsmaximum von 593 nm (vgl. F. Tokunaga, T. Ebrey, Biochemistry, Bd. 17 (1978), S. 1915-1922); und dergl.

Die Aminosäuresequenz von Bacteriorhodopsin ist bekannt (vgl. Y. A. Ovchinnikov, N. G. Abdulaev et al., Bioorg. Khim., Bd. 4 (1978), S. 1573-1574). Die Basensequenz eines Gens für Bacterio rhodopsin von halophilen Bakterien ist ebenfalls bekannt (vgl. R. J. Dunn, J. M. McCoy et al., Proc. Natl. Acad. Sci., Bd. 78 (1981), S. 6744-6748).

Demzufolge kann erfindungsgemäß auch ein Bacteriorhodopsin verwendet werden, das durch Klonieren und gentechnisches Mani pulieren der Basensequenz eines Bacteriorhodopsin-Gens unter Anwendung von rekombinanter DNA-Technik unter Bildung eines Gens, das für ein bei unterschiedlicher Wellenlänge absor bierendes Bacteriorhodopsin kodiert, erhalten worden ist.

Das erfindungsgemäße Farbentwicklungsmittel umfaßt eine Substanz oder ein Reaktionssystem, die entsprechend einer Ver änderung der Wasserstoffionenkonzentration, die in dem das lichtempfindliche Protein enthaltenden Bereich abläuft, gefärbt werden können. Die Veränderung der Wasserstoffionenkonzentra tion wird durch einen Transport von Wasserstoffionen durch das lichtempfindliche Protein nach der Lichtaufnahme hervorgerufen. Erfindungsgemäß können solche Farbentwicklungsmittel verwen det werden, die dazu geeignet sind, in verschiedenen Systemen eine Veränderung der Wasserstoffionenkonzentration oder des elektrochemischen Potentials sichtbar zu machen. Beispiele hierfür sind:

a) Systeme, bei denen eine Substanz, die zur Entwicklung der gewünschten Farbe entsprechend der Veränderung der Wasser stoffionenkonzentration in der Lage ist, in den das vorer wähnte lichtempfindliche Protein enthaltenden Bereich oder in einen benachbarten Bereich einverleibt worden ist;
b) Systeme, denen ein spezifisches Enzym, das in einem pH-Opti mumbereich vorliegt und eine gewünschte Farbreaktion ermög licht, und eine für diese Farbreaktion erforderliche Sub stanz in dem das lichtempfindliche Protein enthaltenden Be reich oder in einem benachbarten Bereich einverleibt worden sind; und dergl.

Beispiel für die Gruppe a) sind sog. pH-Indikatoren, wie kre solpurpur, Bromthymolblau, Neutralrot, Phenolrot, Kresolrot und α-Naphtholphthalein, die zusammen mit Wasser verwendet werden können.

Zur Bildung des das lichempfindliche Protein enthaltenden Be reichs können verschiedene Fixierungsverfahren verwendet werden, z. B. eine Immobilisierung in einem Gel, eine Fixierung unter Verwendung eines Bindemittels und ein Fixierungsverfahren durch Einkapselung in Mikrokapseln, wobei man als Materialien hier für beispielsweise Collagen, Polyacrylamid, Cellulose, poröses Glas und dergl. verwenden kann.

Der das lichtempfindliche Protein enthaltende Bereich kann vor zugsweise gebildet werden, indem man das Protein in einer Lipid membran immobilisiert oder das Protein zusammen mit einem Lipid als Verbundmembran gemäß dem Langmuir-Brogette-Verfahren immo bilisiert.

Im erfindungsgemäßen Aufzeichnungsmaterial kann es sich bei dem Material für die Lipidmembran zur Aufnahme des lichtemp findlichen Proteins um eine bekannte amphiphile Verbindung, die zur Bildung eines monomolekularen oder multimolekularen Films in der Lage ist, handeln. Derartige Moleküle, die zur Filmbildung in der Lage sind, weisen eine lange Alkylkette mit 8 Kohlenstoffatomen oder mehr und eine hydrophile Gruppe auf. Bei der hydrophilen Gruppe kann es sich um ein Kation, z. B.

ein Anion, z. B.

ein Nichtion, z. B.

oder ein Zwitterion, z. B.

handeln.

Unter den Lipidmaterialien, die sich insbesondere zur Bildung von Lipidmembranen für die Aufnahme des vorerwähnten lichtemp findlichen Proteins durch Einverleibung des Proteins eignen, gehören Lipide aus Biomembranen, wie Glycerophospholipide, z. B. Phosphatidylcholin (Lecithin), Phosphatidyläthanolamin und Diphosphatidylglycerin; Sphingophospholipide, wie Sphingomyelin und Ceramid-ciliatin; Sphingoglycolipide, wie Cerebrosid, Sulfa tid und Ceramid-ogligohexosid; Glyceroglycolipide, wie Glycosyl diacylglycerin mit einem Kohlenhydrat als hydrophiler Gruppe.

Die erfindungsgemäßen Lipidmembranen können aus den vorer wähnten Lipidmaterialien gebildet werden. Es kann sich um einen monomolekularen Lipidfilm, um einen zweischichtigen Aufbau aus einem monomolekularen Film (Lipid-Doppelschichtmembran) oder aus einem drei- oder mehrschichtigen Aufbau eines mono molekularen Lipidfilms handeln.

Es ist insbesondere zweckmäßig, das lichtempfindliche Protein in einer doppelschichtigen Lipidmembran aufzunehmen, da dabei das lichtempfindliche Protein in einer zum Aufbau in einem lebenden Organismus analogen Form rekonstruiert werden kann.

Um das lichtempfindliche Protein zur Wirkung zu bringen, ist es erforderlich, daß der das lichtempfindliche Protein auf nehmende Bereich zusätzlich Wasser enthält. Das Wasser kann die sem Bereich zu dem Zeitpunkt der Bildung des Bereichs zur Aufnahme des lichtempfindlichen Proteins oder auch nach dessen Bildung, beispielsweise erst zum Verwendungszeitpunkt des Auf zeichnungsmaterials, einverleibt werden.

Die vorerwähnten Fixierungsverfahren können auch angewandt werden, wenn das Farbentwicklungsmittel unabhängig von dem Bereich zur Aufnahme des lichtempfindlichen Proteins gebildet wird.

Der Aufbau des erfindungsgemäßen Aufzeichnungsmaterials so wie das erfindungsgemäße Bilderzeugungsverfahren werden nach stehend anhand der Zeichnung näher erläutert.

Fig. 1A ist eine typische Draufsicht, die ein Beispiel für den Aufbau eines erfindungsgemäßen Aufzeichnungsmaterials erläutert. Fig. 1B ist ein typischer Querschnitt entlang der Linie A-A in Fig. 1A.

Beim erfindungsgemäßen Aufzeichnungsmaterial ist ein Schicht träger 1 mit einer Aufzeichnungsschicht 2 versehen. In der Auf zeichnungsschicht 2 befindet sich eine Mehrzahl von mosaik ähnlichen, bilderzeugenden Einheiten 2 a, die jeweils zwei Schich ten umfassen, nämlich eine Bildentwicklungsschicht 2 aa, die das vorerwähnte Farbentwicklungsmittel darstellt, und eine licht empfindliche Schicht 2 ab, in der lichtempfindliches Protein enthalten ist. Die Einheiten 2 a sind in gemischter Form so an geordnet, daß unterschiedliche Einheiten einander benachbart sind.

Die Aufzeichnungsschicht 2 umfaßt in kombinierter Form einen Satz von Einheiten. Die Farbentwicklungsschicht einer jeden Einheit innerhalb dieses Satzes entwickelt eine unterschied liche Farbe. Das lichtempfindliche Protein ist gegenüber einer Wellenlänge, die der zu entwickelnden Farbe entspricht, emp findlich.

Die Farbentwicklungsschicht 2 aa umfaßt die vorerwähnten Sub stanzen oder Reaktionssysteme, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Veränderung der Wasserstoffionenkonzentra tion in der Lage sind, z. B. einen pH-Indikator, der dem vorer wähnten Gel einverleibt ist. Diese Schicht 2 aa ist auf dem Substrat in einem vorgegebenen Muster angeordnet.

Die lichtempfindliche Schicht 2ab umfaßt das darin einverleibte lichtempfindliche Protein, beispielsweise im vorerwähnten Gel. Diese Schicht ist auf der Farbentwicklungsschicht 2 aa in einem entsprechenden Muster angeordnet.

Die Art der Bilderzeugungseinheit und die Anzahl der darin entwickelten Farben sowie deren Form und Größe werden je nach dem Verwendungszweck des Aufzeichnungsmaterials in geeigneter Weise gewählt. Beispielsweise ist es bei gemischter Anordnung von zwei Arten von Bilderzeugungseinheiten, die jeweils eine unterschiedliche Farbe entwickeln, möglich, vier Farben (unter Einschluß von Nichtfarbe) darzustellen. Bei gemischter Anord nung von drei Arten von Bilderzeugungseinheiten, die jeweils eine unterschiedliche Farbe entwickeln, lassen sich acht Farb arten (unter Einschluß von Nichtfarbe) darstellen. Ferner ist es möglich, drei oder mehr Arten von Bilderzeugungseinheiten, die die Kombination der drei Primärfarben, z. B. R (Rot), G (Grün) und B (Blau) oder Y (Gelb), M (magentafarben) und C (cyan farben) enthalten, zur Erzielung eines Vollfarbenbildes zu ver wenden.

Andererseits kann die Beziehung zwischen der Wellenlänge, gegen über der das lichtempfindliche Protein in einem bestimmten Bilderzeugungsbereich empfindlich ist, mit der in der Farb entwicklungsschicht zu entwickelnden Farbe beispielsweise in der Weise gesteuert werden, daß

a) die Lichtempfindlichkeitseigenschaften (Wellenlängencharakte ristik) des lichtempfindlichen Proteins die Farbentwicklungs eigenschaften der in der Farbentwicklungsschicht zu ent wickelnden Farbe einander direkt entsprechen, indem bei spielsweise ein gegenüber rotem Licht empfindliches Protein und eine eine rote Farbe entwickelnde Farbentwicklungs schicht kombiniert werden, so daß eine Farbe, deren Wellen längencharakteristik direkt der Wellenlängencharakteristik des Lichts entspricht, in der Bilderzeugungseinheit unter Herstellung eines positiven Farbbilds entwickelt werden kann; oder
b) die lichtempfindlichen Eigenschaften (Wellenlängencharakte ristik) des lichtempfindlichen Proteins und die Farbent wicklungseigenschaften der in der Farbentwicklungsschicht zu entwickelnden Farbe zueinander komplementär sind, indem beispielsweise ein gegenüber rotem Licht empfindliches Pro tein und eine Farbentwicklungsschicht, die eine Cyanfärbung entwickelt, kombiniert werden, so daß eine Farbe, deren Wellenlängencharakteristik zu der Wellenlängencharakteristik des Lichts in komplementärer Beziehung steht, im Bilderzeu gungsbereich unter Herstellung eines negativen Farbbildes entwickelt werden kann.

Jedoch muß die Wellenlänge, gegenüber der das lichtempfind liche Protein empfindlich ist, nicht notwendigerweise direkt der in der Farbentwicklungsschicht zu entwickelnden Farbe ent sprechen. Statt dessen kann eine Bestrahlung mit Licht, das die Wellenlänge umfaßt, gegenüber der das in der Bilderzeugungs einheit enthaltene lichtempfindliche Protein empfindlich ist, vorgenommen werden, indem man das Licht entsprechend der Bild erzeugungsinformation auswählt, d. h. es kann eine Bestrahlung mit Licht, das die Wellenlänge enthält, gegenüber der das lichtempfindliche Protein, das in der zur Farbentwicklung vor gesehenen Bilderzeugungseinheit enthalten ist, empfindlich ist, selektiv durchgeführt werden, so daß ein Farbbild entsprechend der Bilderzeugungsinformation entsteht.

Die jeweiligen Komponenten in der Bilderzeugungseinheit 2 a sind in solchen Konzentrationen enthalten, daß sich eine solche Veränderung der Wasserstoffionenkonzentration ergibt, daß die Farbentwicklung im Farbentwicklungsmittel ausreichend ist und die jeweiligen Reaktionen ablaufen können.

Um die Veränderung der Wasserstoffionenkonzentration durch das lichtempfindliche Protein zu bewirken, muß eine ausreichende Feuchtigkeitsmenge vorhanden sein. Beispielsweise ist es im Fall der Fixierung bei Verwendung eines Gels erforderlich, den Feuchtigkeitsgehalt auf mindestens 15 Prozent und vorzugsweise 25 Prozent oder mehr einzustellen.

Selbstverständlich sollen in dem Bereich, in dem das lichtemp findliche Protein enthalten ist und/oder in dem Bereich, der das Farbentwicklungsmittel darstellt, die physikalischen, chemi schen und biochemischen Faktoren, wie pH-Wert und osmotischer Druck in entsprechender Weise eingestellt werden, so daß sie ihre Funktion in zufriedenstellender Weise erfüllen können.

Der Schichtträger 1 kann ggf. aus Harzen, wie Triacetat- und Polyesterharzen, oder aus Glas, Keramik, Metall, Papier und dergl. hergestellt werden.

Gemäß dem in Fig. 1 gezeigten Beispiel sind die lichtempfind liche Schicht und die Farbentwicklungsschicht in zwei Schichten getrennt, jedoch ist das erfindungsgemäße Aufzeichnungsmaterial nicht auf einen derartigen Aufbau beschränkt. Die beiden Schich ten können auch in ein und derselben Schicht enthalten sein oder es kann sich um einen mehrschichtigen Aufbau handeln, in dem eine Mehrzahl von lichtempfindlichen Schichten und Farbent wicklungsschichten in einer gewünschten Reihenfolge übereinander aufgebracht sind.

Nachstehend wird ein Verfahren zur Farbbilderzeugung unter Ver wendung eines derart aufgebauten Aufzeichnungsmaterials anhand der Zeichnung näher erläutert.

Fig. 2 stellt einen typischen Querschnitt eines Beispiels für ein Aufzeichnungsmaterial mit dem in Fig. 1 gezeigten Aufbau dar. Dieses Aufzeichnungsmaterial umfaßt eine Aufzeichnungs schicht, bei dem die Wellenlängencharakteristik des lichtemp findlichen Proteins in einer bestimmten Bilderzeugungseinheit mit der Farbentwicklungscharakteristik der Farbentwicklungs schicht zusammenfallen. Demgemäß wird in diesem Fall ein positives Bild erhalten.

In diesem Beispiel ist die in der Farbentwicklungsschicht 2 a-1 a in der Bilderzeugungseinheit 2 a-1 zu entwickelnde Farbe R (Rot). Die lichtempfindliche Schicht 2 a-1 b enthält ein rotempfindliches lichtempfindliches Protein. In ähnlicher Weise kann die Farbent wicklungsschicht 2 a-2-a der Bilderzeugungseinheit 2 a-2 die Farbe G (Grün) annehmen, und die entsprechende lichtempfind liche Schicht 2 a-2-b enthält ein grünempfindliches Protein. Die Farbentwicklungsschicht 2 a-3-a der Bilderzeugungseinheit 2 a-3 kann die Farbe B (Blau) annehmen, und die lichtempfind liche Schicht 2 a-3-b enthält ein blauempfindliches Protein.

Zur Durchführung einer Bilderzeugung unter Verwendung dieses Aufzeichnungsmaterials wird Feuchtigkeit zugeführt, beispiels weise durch Benetzen der Aufzeichnungsschicht mit Wasser, wenn der Feuchtigkeitsgehalt in der Aufzeichnungsschicht vorher nicht ausreichend war.

Anschließend wird die Aufzeichnungsschicht entsprechend einer Bildinformation mit Licht bestrahlt.

Bei dieser Bestrahlung kann man sich beispielsweise eines Verfahrens bedienen, bei dem ein positives Farbbildoriginal mit einer gewünschten Durchlässigkeit in überlappender Anord nung auf die Aufzeichnungsschicht gelegt wird, und eine Be strahlung mit weißem Licht vorgenommen wird. Es kann aber auch ein entsprechendes Verfahren angewandt werden, bei dem nacheinander eine Bestrahlung mit rotem, grünem und blauem Licht durchgeführt wird, wobei die zu bestrahlenden Bereiche entsprechend der erhaltenen Information ausgewählt werden, indem man ein gewünschtes Farbbild in die drei Primärfarben R, G und B auflöst.

Dabei sind die lichtempfindlichen Proteine in den jeweiligen lichtempfindlichen Schichten je nach den Wellenlängeneigen schaften des auf die einzelnen Bereiche eingestrahlten Lichts empfindlich, so daß Wasserstoffionen abgespalten werden und es zu einer Veränderung der Wasserstoffionenkonzentration kommt. Infolgedessen entwickelt die Farbentwicklungsschicht eine Farbe je nach der Veränderung der Wasserstoffionenkonzentration.

Beispielsweise kommt es in dem nur mit rotem Licht bestrahlten Bereich nur in der Bilderzeugungseinheit 2 a-1 zur Farbent wicklung, wobei sich dieser Bereich rot darstellt. In entspre chender Weise wird der nur mit grünem (oder blauem) Licht be strahlte Bereich grün (oder blau). In dem mit gelbem Licht, d. h. Licht mit der Wellenlängencharakteristik von rotem und grünem Licht, bestrahlten Bereich kommt es in den Bilderzeu gungseinheiten 2 a-1 und 2 a-2 zur Farbentwicklung, wobei sich diese Bereiche gelb darstellen. Auf ähnliche Weise lassen sich Vollfarbenbilder durch Kombination der drei Primärfarben R, G und B erzielen.

Demgegenüber zeigt Fig. 3 ein Beispiel für ein erfindungsge mäßes Aufzeichnungsmaterial, in dem keine direkte Beziehung (wie in Fig. 2) zwischen den Wellenlängeneigenschaften des licht empfindlichen Proteins und den Wellenlängeneigenschaften der Farbe in der Farbentwicklungsschicht besteht.

Obgleich die in den drei Arten von Bilderzeugungseinheiten ent wickelten Farben die gleichen wie im Beispiel von Fig. 1 sind, handelt es sich bei den Wellenlängen, gegenüber denen die licht empfindlichen Proteine in den jeweiligen lichtempfindlichen Schichten empfindlich sind, um λ ₁, λ ₂ und λ ₃.

In dem in Fig. 4A bis 4C gezeigten Aufzeichnungsmaterial wird entsprechend der Bildinformation nacheinander eine Bestrahlung mit Licht der Wellenlängen λ ₁, λ ₂ und λ ₃ durchgeführt, indem man ein Farbbild in die drei Primärfarben R, G und B auflöst. Die Belichtung mit dem Licht der Wellenlänge λ ₁ wird selektiv auf der Basis der in bezug zu R stehenden Information durchgeführt. In entsprechender Weise wird eine Bestrahlung mit Licht der Wellenlänge λ ₂ und Licht der Wellenlänge λ ₃ auf der Grundlage der in Bezug zu G bzw. B stehenden Information durchgeführt.

Somit kann im Anschluß an die Farbentwicklung ähnlich der von Fig. 1 ein Farbbild mit drei mosaikartigen Farben, wie in Fig. 4C gezeigt, erzeugt werden (wobei die Farbentwicklungs bereiche mit den entsprechenden Buchstaben bezeichnet sind).

Erfindungsgemäß ist es möglich, ein Farbbild unter Gewähr leistung einer hohen Empfindlichkeit und einer hohen Auflösung zu erzeugen, indem man sich der Eigenschaften lichtempfindlicher Proteine bedient. Eine derartige Möglichkeit war gemäß dem Stand der Technik nicht gegeben.

Ferner kann im erfindungsgemäßen Aufzeichnungsmaterial die Kombination der Wellenlänge, gegenüber der das lichtempfind liche Protein empfindlich ist, mit der im Farbentwicklungs mittel zu entwickelnden Farbe so gewählt werden, daß durch ein einfaches Belichtungsverfahren unter Verwendung eines licht durchlässigen positiven Farboriginals ein Vollfarbenbild er halten wird.

Nachstehend wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert.

Beispiel 1

Auf einer als Schichtträger dienenden Polyesterfolie wird mosaik förmig, wie in Fig. 2 gezeigt, eine rote Farbentwicklungs schicht 2 a-1-a (R) durch Fixierung von Neutralrot unter Verwen dung eines Polyacrylamidgels aufgebracht.

Anschließend wird auf dem Schichtträger eine grüne Farbent wicklungsschicht 2 a-2-a (G) durch Fixierung von Methylgrün unter Verwendung eines Polyacrylamidgels und unter Anwendung des gleichen Bemusterungsverfahrens wie bei der Farbentwicklungs schicht (R) gebildet.

Ferner wird auf den Schichtträger eine blaue Farbentwicklungs schicht 2 a-3-a (B) gemäß Fig. 2 durch Fixierung von Nilblau unter Verwendung von Polyacrylamidgel und unter Anwendung des vorstehenden Bemusterungsverfahrens aufgebracht.

Sodann wird Bacteriorhodopsin vom 3,4-Dihydroretinaltyp auf die Farbentwicklungsschicht (R) unter Bildung der lichtempfindlichen Schicht 2 a-1-b aufgebracht.

Auf ähnliche Weise werden unter Verwendung von Bacteriorhodopsin vom 13-cis-Retinaltyp anstelle von Bacteriorhodopsin vom 3,4- Dihydroretinaltyp die lichtempfindliche Schicht 2 a-2 b auf der Farbentwicklungsschicht (G) und unter Verwendung von Bacterio rhodopsin vom 5,6-Dihydroretinaltyp die lichtempfindliche Schicht 2 a-3 b auf der Farbentwicklungsschicht (B) gebildet. Auf diese Weise erhält man das erfindungsgemäße Aufzeichnungs material.

Dieses Aufzeichnungsmaterial wird mit Wasser benetzt. Anschlie ßend wird ein lichtdurchlässiges, positives Farboriginal (5 cm × 5 cm) in überlappender Weise auf das Aufzeichnungsmate rial gelegt. Sodann wird von der Oberseite her eine 5-minütige Bestrahlung mit weißem Licht durchgeführt.

Man erhält ein dem Original entsprechendes Farbbild, das ein feines Mosaikmuster von R, G und B enthält.

Beispiel 2

Eine aus dem Stamm Halobacterium halobium R 1 unter Anwendung des vorerwähnten Verfahrens von D. Oesterhelt et al. extra hierte Purpurmembran wird mit Triton X-100 gemäß dem vorer wähnten Verfahren von K. S. Huang et al. behandelt. Aus der er haltenen Purpurmembran werden die Lipide entfernt. Man erhält das Membranprotein Bacteriorhodopsin.

Anschließend werden 170 mg Asolectin (Sojabohnen-Phospholipid), das gemäß dem Verfahren von Kagawa et al. (J. Biol. Chem., Bd. 246 (1971), S. 5477) gereinigt ist, in einer Stickstoff gasatmosphäre zur Trockne behandelt. Sodann werden 16 ml einer wäßrigen 0,15 m KCl-Lösung mit einem Gehalt an 2 Prozent Na triumcholat zugegeben, bis die wäßrige Natriumcholatlösung vollständig durchsichtig ist. Anschließend wird etwa 15 Minuten eine Ultraschallbehandlung durchgeführt. Unmittelbar nach Be endigung der Ultraschallbehandlung werden 3,2 mg des vorstehend erhaltenen Bacteriorhodopsins zu der erhaltenen Lösung gegeben.

Diese Lösung wird mit 10 ml einer wäßrigen Lösung mit einem Gehalt an 0,02 Prozent Methylgrün versetzt und gründlich gerührt. Anschließend wird die wäßrige Lösung gegen 1 Liter einer wäßrigen 0,15 m KCl-Lösung (mit NaOH auf den pH-Wert 7,0 ein gestellt) mit einem Gehalt an 0,025 Prozent Natriumazid unter Verwendung eines Cellophanschlauches (Union Carbide Corp.) als Dialysemembran dialysiert.

Die Dialyse wird etwa 24 Stunden durchgeführt, wobei die äußere Lösung (wäßrige 0,15 m KCl-Lösung mit einem Gehalt an 0,025 Prozent Natriumazid) im Abstand von einigen Stunden ausge tauscht wird. Die Dialyse wird so lange durchgeführt, bis der pH-Wert der äußeren Lösung sich auf 7,0 einstellt.

In der Lösung innerhalb der Dialysemembran erhält man Proteo liposomen, an deren Außenwand Methylgrün adsorbiert ist und in deren Membraninnerem sich Bacteriorhodopsin befindet.

Anschließend werden gemäß einem ähnlichen Verfahren Proteo liposomen mit einem Gehalt an 3,4-Dihydroretinal oder 5,6- Dihydroretinal anstelle von 13-cis-Retinal und Neutralrot oder Nilblau anstelle von Methylgrün hergestellt. Die erhaltenen Proteoliposomen sind gegenüber Grün (G), Rot (R) und Blau (B) empfindlich und entwickeln die entsprechenden Farben.

Durch Fixierung dieser drei Arten von Proteoliposomen unter Verwendung eines Polyacrylamidgels wird das in Fig. 5 gezeigte Mosaikmuster auf einer Polyesterfolie erzeugt, wodurch man ein erfindungsgemäßes Aufzeichnungsmaterial erhält.

Dieses Aufzeichnungsmaterial wird mit Wasser benetzt. Anschlie ßend wird ein lichtdurchlässiges, positives Farboriginal (5 cm × 5 cm) in überlappender Weise auf die Aufzeichnungs schicht gelegt. Eine Bestrahlung mit weißem Licht wird von der Oberseite aus 5 Minuten lang durchgeführt.

Man erhält ein dem Original entsprechendes Farbbild mit einem feinen Mosaikmuster aus R, G und B.

Beispiel 3

Gemäß Beispiel 2 erhält man drei Arten von Proteoliposomen (R), (G) und (B), die jeweils eine lichtempfindliche Schicht und eine Farbentwicklungsschicht in integrierender Bauweise enthalten.

Diese drei Arten von Proteoliposomen werden vermischt, ge schmolzen und auf einem Membranfilter (Nitrocellulosefilter, Hersteller Toyo Roshi Co., Porengröße 0,45 µm), der vorher durch Eintauchen in eine Decanlösung (10 mg/ml) von Asolectin behandelt worden ist, ohne Musterbildung, wie in Fig. 6 gezeigt, adsorbiert.

Dieses Aufzeichnungsmaterial wird mit Wasser benetzt. Anschlie ßend wird ein lichtempfindliches, positives Farboriginal (5 cm × 5 cm) auf das Aufzeichnungsmaterial gelegt. Eine 5-minü tige Bestrahlung mit weißem Licht wird von der Oberseite aus durchgeführt.

Man erhält ein dem Original entsprechendes Farbbild, das ein feines Mosaikmuster von R, G und B aufweist.

Beispiel 4

Zunächst wird ein Hexan/Äthanol-Lösungsmittelgemisch (9 : 1, Vol./Vol.) mit einem Gehalt an 1 millimolar an dem Phospholipid Asolectin in einem Langmuir-Wasserbehälter verteilt. Anschlie ßend wird der Oberflächendruck der auf der Wasseroberfläche gebildeten monomolekularen Asolectin-Membran auf 40 dyn/cm² eingestellt. Eine nicht-alkylierte Glasplatte wird senkrecht zur Wasseroberfläche langsam in das Wasser getaucht. Anschlie ßend wird diese Glasplatte in senkrechter Position langsam aus dem Wasserbehälter gezogen. Man erhält eine monomolekulare Membran, bei der die hydrophilen Gruppen des Asolectins in Richtung zur Glasplatte orientiert sind.

Anschließend wird eine wäßrige Lösung mit einem Gehalt an 1 millimolar Proteoliposomen mit dem Bacteriorhodopsin (erhal ten gemäß Beispiel 2) im Langmuir-Wasserbehälter verteilt. Auf diese Weise werden die Proteoliposomen zerstört, und es bildet sich eine monomolekulare Lipidmembran mit einem Gehalt an Bacteriorhodopsin an der Gas-Flüssigkeits-Grenzfläche. Bei einem Oberflächendruck dieser monomolekularen Membran von etwa 40 dyn/cm² wird die Glasplatte, auf die vorher die monomoleku lare Asolectin-Membran aufgebracht worden ist, in horizontaler Position auf die Oberseite der im Langmuir-Wasserbehälter ge bildeten monomolekularen Membran gelegt, wobei die monomole kulare Asolectin-Membran zur Zwischenschicht wird. Man erhält eine in monomolekularen Schichten aufgebaute planare Membran, bei der die monomolekulare Lipidmembran mit einem Gehalt an Bacteriorhodopsin sich auf der monomolekularen Asolectin-Membran befindet.

Schließlich wird die erhaltene, monomolekular aufgebaute Membran auf den pH-Wert 7,0 eingestellt. Sodann wird seine Ober fläche in Kontakt mit einer wäßrigen Lösung mit einem Gehalt an 0,02 Prozent Methylgrün gebracht, wobei das Methylgrün auf der Oberfläche adsorbiert wird. Man erhält ein erfindungsge mäßes Aufzeichnungsmaterial.

Auf diese Grundlage, bei der es sich um eine LB-Membran mit ei ner lichtempfindlichen Farbentwicklungsschicht (G) handelt, an dessen Oberfläche Methylgrün adsorbiert ist und die 13-cis- Retinal enthält, wird auf die gleiche Weise eine monomolekulare Asolectin-Membran gebracht. Proteoliposomen mit einem Gehalt an Bacteriorhodopsin vom 3,4-Dihydroretinaltyp werden darauf (anstelle von Bacteriorhodopsin vom 13-cis-Retinaltyp) verteilt, um eine lichtempfindliche Schicht (R) zu bilden.

Die Oberfläche der erhaltenen, monomolekular aufgebauten Mem bran wird in Kontakt mit einer wäßrigen Lösung mit einem Ge halt an 0,02 Prozent Neutralrot gebracht, wodurch es zur Ad sorption des Neutralrots kommt. Man erhält eine lichtempfind liche Farbentwicklungsschicht (R).

Unter Verwendung von Bacteriorhodopsin vom 5,6-Dihydroretinal typ anstelle von Bacteriorhodopsin vom 3,4-Dihydroretinaltyp und unter Verwendung von Nilblau anstelle von Neutralrot er hält man auf die gleiche Weise eine lichtempfindliche Farb entwicklungsschicht (B). Auf diese Weise entsteht das in Fig. 7 gezeigte Aufzeichnungsmaterial.

Selbstverständlich ist die Reihenfolge der Beschichtung mit den lichtempfindlichen Farbentwicklungsschichten (R), (G) und (B) nicht auf die hier angegebene Reihenfolge beschränkt.

Claims

1. Aufzeichnungsmaterial mit einer Aufzeichnungsschicht, die mindestens einen Satz von bilderzeugenden Einheiten umfaßt, die I) einen ein lichtempfindliches Protein enthaltenden Bereich und II) Farbentwicklungsmittel, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Änderung der Wasserstoff ionenkonzentration in dem genannten Bereich in der Lage sind, enthalten, wobei die einzelnen bilderzeugenden Ein heiten eines Satzes gegenüber unterschiedlichen Wellenlängen empfindliche lichtempfindliche Proteine aufweisen.

2. Aufzeichnungsmaterial nach Anspruch 1, dadurch ge kennzeichnet, daß das lichtempfindliche Protein unter Bacteriorhodopsin und Derivaten davon ausgewählt ist.

3. Aufzeichnungsmaterial mit einer Aufzeichnungsschicht, die mindestens einen Satz von bilderzeugenden Einheiten umfaßt, die I) einen ein lichtempfindliches Protein enthaltenden Bereich und II) Farbentwicklungsmittel, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Änderung der Wasserstoff ionenkonzentration in dem genannten Bereich in der Lage sind, enthalten, wobei die von jeder Einheit in einem der genannten Sätze entwickelten Farben sich voneinander unter scheiden und die einzelnen lichtempfindlichen Proteine in den genannten Einheiten gegenüber unterschiedlichen Wellen längen empfindlich sind.

4. Aufzeichnungsmaterial nach Anspruch 3, dadurch ge kennzeichnet, daß das lichtempfindliche Protein unter Bacteriorhodopsin und Derivaten davon ausgewählt ist.

5. Verfahren zur Erzeugung eines Farbbildes, bei dem ein Auf zeichnungsmaterial gemäß Anspruch 1 mit Licht einer gegebe nen Wellenlänge entsprechend der Bildinformation bestrahlt wird.

6. Verfahren nach Anspruch 5, dadurch gekennzeich net, daß das lichtempfindliche Protein unter Bacterio rhodopsin und Derivaten davon ausgewählt ist.

7. Verfahren zur Erzeugung eines Farbbildes, dadurch ge kennzeichnet, daß man ein Aufzeichnungsma terial nach Anspruch 3 mit Licht einer Wellenlänge ent sprechend einer in einer Bilderzeugungseinheit zu ent wickelnden Farbe und entsprechend der Bildinformation be strahlt.

8. Aufzeichnungsmaterial nach Anspruch 7, dadurch ge kennzeichnet, daß das lichtempfindliche Pro tein unter Bacteriorhodopsin und Derivaten davon ausgewählt ist.

9. Aufzeichnungsmaterial mit einer Aufzeichnungsschicht, die mindestens einen Satz von bilderzeugenden Einheiten umfaßt, die I) eine ein lichtempfindliches Protein enthaltende Lipid membran und II) Farbentwicklungsmittel, die zur Entwicklung einer Farbe entsprechend einer Änderung der Wasserstoff ionenkonzentration in der Membran in der Lage sind, ent halten, wobei die einzelnen bilderzeugenden Einheiten eines Satzes gegenüber unterschiedlichen Wellenlängen empfindliche lichtempfindliche Proteine aufweisen.

10. Aufzeichnungsmaterial nach Anspruch 9, dadurch ge kennzeichnet, daß das lichtempfindliche Pro tein unter Bacteriorhodopsin und Derivaten davon ausgewählt ist.