DE3220331C2 - - Google Patents
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Description
Die Erfindung betrifft eine Bestimmungsmethode von Transaminasen
zur Verwendung auf dem Gebiet der klinischen Diagnosen.
Die Glutamat-Oxalacetat-Transaminasen (L-Aspartat-Ketoglutarat-
Aminotransferase, EC 2.6.1.1.), die als GOT, AST
oder AAT bezeichnet werden, liegen in zwei sich elektrophoretisch
unterscheidenden Formen mit unterschiedlicher subcellularer
Lokation vor, nämlich als:
1. ein kationisches Isoenzym, das mit den Mytochondrien vergesellschaftet ist (m-GOT); und
2. ein anionisches Isoenzym, das in dem Cytoplasma vorhanden ist (s-GOT).
1. ein kationisches Isoenzym, das mit den Mytochondrien vergesellschaftet ist (m-GOT); und
2. ein anionisches Isoenzym, das in dem Cytoplasma vorhanden ist (s-GOT).
Die Messung der Gesamtaktivität von GOT in Plasma wird in
weitem Umfang zur Diagnose eines Myocard-Infarkts durchgeführt.
Der Aktivitätsspiegel in physiologischen Flüssigkeiten
ist auch zur Diagnose von anderen pathologischen Formen,
insbesondere im Leber- oder Skelettmuskulaturspiegel, angewendet
worden.
Die in der Klinik tatsächlich angewendeten Bestimmungsmethoden
gestatten bei biologischen Proben die Messung der Gesamtaktivität
des Enzyms, d. h. der Summe der zwei Isoenzyme.
Es ist wichtig, die relative Aktivität der zwei isoenzymatischen
Formen von Glutamat-Oxalacetat-Transaminase zu unterscheiden,
um eine genauere Untersuchungsmöglichkeit des Zustands
einer Gewebenekrose zu erhalten.
Bei anderen Enzymen, zum Beispiel Lactatdehydrogenase (LDH)
und Kreatinkinase, wurde festgestellt, daß die richtige Bestimmung
der Aktivität bezüglich der verschiedenen isoenzymatischen
Formen bei der diagnostischen Anwendung eine höhere
Auflösungskraft gestattet.
Die Bestimmungsmethoden, die tatsächlich für die zwei enzymatischen
Formen, d. h. die cytoplasmatische und die mitochondriale
Form, der Glutamat-Oxalacetat-Transaminasen vorliegen,
bauen sich auf elektrophoretischen, chromatographischen
oder immunologischen Techniken auf, bei denen die vorhergehende
Abtrennung des einen Enzyms von dem andern notwendig
ist.
So beschreibt Clinical Chemistry 27/4, 535-542 (1981) sechs
Verfahren zur Bestimmung der Isoenzyme der Aspartat-Aminotransferase
(EC 2.6.1.1.) in Humanserum und Gewebshomogenaten.
Ergebnisse der Verfahren auf der Basis immunchemischer
Präzipitation mittels Antikörpern gegen entweder das mitochondriale
oder (mit größerer Präzision) lösliche Isoenzym
stimmten gut mit den Ergebnissen überein, die man durch differentielle
kinetische Messung mittels verschiedener pH-Wertbedingungen
und mittels Hemmung von Adipat erhielt. Ergebnisse
mit DEAE-Sephadex Ionenaustauschchromatographie stimmten
gut mit den Techniken für gereinigte Isoenzympräparate
überein, aber zeigten nicht unwesentliche positive Abweichungen
bei der Bestimmung des mitochondrialen Isoenzyms in
Humanserum. Ein Verfahren nur auf der Basis verschiedener
pH-Effekte unterschied zwischen den Isoenzymen mit weniger
Abweichung als der chromatographische Ansatz. Die Präzision
der zwei Ansätze mit verschiedenem pH-Wert wurde durch eine
signifikante Eigenaktivität des Reagens infolge der Zerstörung
von NADH bei pH 6,0 oder 6,2 eingeschränkt. Ein elektrophoretisches
Verfahren mit einem Diazoniumsalz zum Sichtbarmachen
von Oxalacetat war am wenigstens exakt, um Proben,
deren Isoenzymzusammensetzung bekannt war, zu messen.
DE-OS 26 27 353 beschreibt ein Verfahren zur Differentialbestimmung
von Glutaminsäure-Oxalessigsäure-Transaminase-
isoenzym, das dadurch gekennzeichnet ist, daß man die m-GOT
dadurch bestimmt, daß man ein Immunokonjugat herstellt, indem
man eine Anti-s-GOT, erhalten durch Immunisierung eines
Säugetiers mit gereinigter s-GOT als Antigen, extrahiert
aus dem Blut oder Gewebe des Säugetiers, zu dem Humanserum
zufügt, daß man sensibilisierte Teilchen zusetzt,
die man mit dem Anti-s-GOT-Antikörper zu unlöslichen Teilchen
kuppeln läßt, und daß man die s-GOT in dem Humanserum
vollständig absorbiert.
Die Erfindung betrifft eine neue Methode der Bestimmung bzw.
Dosierung, die die individuelle Bestimmung der Aktivität der
zwei Isoenzyme in Serum- oder Plasmaproben ohne die Notwendigkeit
einer Trennung der zwei Isoenzyme gestattet.
Die Methode baut sich im wesentlichen auf der bekannten Reaktion
von L-Serin-O-sulfat mit cytoplasmatischer Schweine-
Glutamat-Oxalacetat-Transaminase auf. Nach unterschiedlichen
Inkubationsperioden erfolgt eine Entaktivierung durch die
Bildung einer kovalenten Bindung zwischen einem Derivat des
Substrats und einer reaktiven Gruppe für die aktive Stelle
des Enzyms (R. A. John, P. Fasella: "The reaction of L-serine-
O-sulphate with Aspartate Aminotransferase", Biochemistry,
Band 8, Nr. 11, Nov. 1969).
Im Verlauf von entsprechenden Versuchen wurde im Gegensatz
zu den Erwartungen gefunden, daß die Bedingungen der Inkubierung
für die Entaktivierung des menschlichen cytoplasmatischen
Isoenzyms in Gegenwart des mitochondrialen zu keinem Aktivitätsverlust
des letzteren führen.
Es ist daher möglich, durch eine Bestimmung der in dem Plasma
oder Serum vor und nach der Inkubierung mit L-Serin-O-sulfat
vorhandenen GOT-Aktivität im ersten Falle die gesamte
Aktivitätssumme der zwei Isoenzyme und im zweiten Falle
(nach Inkubierung mit L-Serin-O-Sulfat) die Aktivität nur des
mitochondrialen Isoenzyms zu bestimmen. Mittels einer einfachen
Differenz wird der Wert der Aktivität des cytoplasmatischen
Isoenzyms erhalten.
Die experimentellen Bedingungen der Analyse zur Bestimmung
der Aktivität der zwei Isoenzyme, d. h. des mitochondrialen
und des cytoplasmatischen Isoenzyms von GOT, werden nachstehend
wie folgt beschrieben.
Zur Bestimmung im Serum oder Plasma wird es bevorzugt, unter
Verwendung von zwei identischen aliquoten Teilen der gleichen
Probe vorzugehen. Ein aliquoter Teil wird zur Bestimmung
der gesamten Aktivität (Summe der zwei Isoenzyme) verwendet,
während aus dem anderen nach der Inkubierung mit L-Serin-O-sulfat,
die zuvor durchgeführt worden ist, der Wert
von nur dem mitochondrialen Isoenzym erhalten wird.
Aus der gleichen Serum- oder Plasmaprobe werden je 0,5 ml entnommen
und in zwei verschiedene Reagenzgläser eingegeben. In
das erste Reagenzglas (A) werden 25 µl einer 2M-Lösung von L-Serin-O-sulfat
in H₂O eingegeben, so daß eine ungefähre Endkonzentration
von L-Serin-O-sulfat von etwa 50 mM ohne zu
starke Verdünnung der Probe erhalten wird. In das zweite Reagenzglas
(B) werden 25 µl H₂O zugegeben, um die gleiche Verdünnung
zu erhalten, wie sie durch die Zugabe des L-Serin-O-sulfats
zu dem Reagenzglas (A) erhalten wurde.
Zur Inkubierung wird 30 Minuten lang bei Raumtemperatur oder
20 Minuten lang bei 30°C stehen gelassen. Am Ende dieses
Zeitraums ist die Reaktion vollständig, d. h. im Reagenzglas
(A) hat eine von L-Serin-O-sulfat abgeleitete Verbindung (Aminoacrylsäure)
vollständig und irreversibel eine kovalente
Bindung mit einer Gruppe in der aktiven Stelle des cytoplasmatischen
Isoenzyms gebildet, wodurch dieses inaktiviert wird,
wobei während dieser Inkubierungsperiode eine analoge Inhibierung
des mitochondrialen Isoenzyms nicht gestattet wird.
Daher wird die Aktivität in den zwei Reagenzgläsern nach der
Karmen-Methode bestimmt, d. h. man verfolgt den Verbrauch der reduzierten
Form von Nikotinamidadenindinucleotid (NADH) bei der
gekuppelten Reaktion von Glutamat-Oxalacetat-Transaminase
mit Malatdehydrogenase.
Aus dem Unterschied der optischen Dichten bei 340 nm pro Minute
werden die Werte der enzymatischen Einheiten pro Liter
Serum oder Plasma wie folgt erhalten:
Reagenzglas (B) = Gesamteinheiten/Liter (cytoplasmatisches Isoenzym + mitochondriales Isoenzym)
Reagenzglas (A) = Einheiten/Liter nur des mitochondrialen Enzyms.
Reagenzglas (B) = Gesamteinheiten/Liter (cytoplasmatisches Isoenzym + mitochondriales Isoenzym)
Reagenzglas (A) = Einheiten/Liter nur des mitochondrialen Enzyms.
Aus dem Unterschied: Einheiten/Liter (B) - Einheiten/Liter
(A) wird der Wert von Einheiten/Liter des cytoplasmatischen
Isoenzyms, das in dem Reagenzglas (A) vollständig inaktiviert
worden ist, erhalten.
Um die Verwendbarkeit der erfindungsgemäßen Methode zu zeigen,
wurden fünf Pools von Humanserum hergestellt, die verschiedene
Mengen der zwei Isoenzmye enthielten. Die Matrix
der fünf Pools bestand aus Humanserum mit der niedrigsten
endogenen Aktivität (<5 E/l). Zu diesem Serum wurden verschiedene
Mengen der zweit Isoenzyme gegeben, die nach der
Methode von E. J. Sampson u. a. (Clin. Chem. 24, 1805, 1978)
gereinigt worden waren.
Am Ende hatten die fünf Pools die folgenden Zusammensetzungen:
Pool Nr. 1 | |
120 E/l nur cytoplasmatisches Enzym | |
Pool Nr. 2 | 112,5 E/l, wovon 90 E/l cytoplasmatisches Isoenzym und 22,5 E/l mitochondriales Isoenzym waren |
Pool Nr. 3 | 105 E/l, wovon 60 E/l cytoplasmatisches Isoenzym und 45 E/l mitochondriales Isoenzym waren |
Pool Nr. 4 | 97,5 E/l, wovon 30 E/l cytoplasmatisches Isoenzym und 67,5 E/l mitochondriales Isoenzym waren |
Pool Nr. 4 | 90 E/l mitochondriales Isoenzym |
Bei der Bestimmung der isoenzymatischen Aktivitäten nach der
beschriebenen Methode wurden die in der Tabelle angegebenen
Werte erhalten. Die Werte stellen Mittelwerte von sechs verschiedenen
Bestimmungen dar (in der Tabelle wird das cytoplasmatische
Isoenzym als s-GOT und das mitochondriale Enzym
als m-GOT angegeben).
Aus dem Vergleich der so erhaltenen Versuchswerte im Verhältnis
zu den theoretischen Werten bezüglich der isoenzymatischen
Zusammensetzung wird die Eignung des erfindungsgemäßen Verfahrens
und seine Präzision ersichtlich.
Claims (6)
1. Verfahren zur Bestimmung der einzelnen enzymatischen
Aktivitäten von cytoplasmatischem und mitochondrialem Isoenzym
von Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT) in Serum-
oder Plasmaproben, dadurch gekennzeichnet,
daß man die im Serum oder Plasma vorhandene GOT-Aktivität vor und nach der Inkubierung mit L-Serin-O-sulfat bestimmt, um im ersten Falle einen Wert der enzymatischen Aktivität zu erhalten, der der Gesamtsumme der Aktivität der zwei Isoenzyme entspricht, und im zweiten Falle einen Wert der enzymatischen Aktivität zu erhalten, der der Aktivität lediglich des mitochondrialen Enzyms entspricht, und
daß man die Aktivität des cytoplasmatischen Isoenzyms aus der Differenz der zwei genannten Werte erhält.
daß man die im Serum oder Plasma vorhandene GOT-Aktivität vor und nach der Inkubierung mit L-Serin-O-sulfat bestimmt, um im ersten Falle einen Wert der enzymatischen Aktivität zu erhalten, der der Gesamtsumme der Aktivität der zwei Isoenzyme entspricht, und im zweiten Falle einen Wert der enzymatischen Aktivität zu erhalten, der der Aktivität lediglich des mitochondrialen Enzyms entspricht, und
daß man die Aktivität des cytoplasmatischen Isoenzyms aus der Differenz der zwei genannten Werte erhält.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet,
daß man die Bestimmung mit zwei identischen
aliquoten Teilen der gleichen Serum- oder Plasmaprobe
durchführt.
3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet,
daß man die Bestimmung der enzymatischen
Aktivitäten in der Weise durchführt, daß man den
Verbrauch der reduzierten Form von Nikotinamidadenindinucleotid
(NADH) in der gekuppelten Reaktion von GOT mit Malatdehydrogenase
verfolgt.
4. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet,
daß man die Inaktivierung des cytoplasmatischen
Isoenzyms mit L-Serin-O-sulfat durch 30minütige
Inkubierung bei Raumtemperatur erhält.
5. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet,
daß man die Inaktivierung des cytoplasmatischen
Isoenzyms mit L-Serin-O-sulfat durch 20minütige
Inkubierung bei 30°C erhält.
6. Diagnostischer Satz zur Bestimmung der einzelnen enzymatischen
Aktivitäten von cytoplasmatischem und mitochondrialem
Isoenzym von GOT zur Verwendung bei dem Verfahren
nach den Ansprüchen 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet,
daß er als eine seiner Komponenten L-Serin-O-sulfat
enthält.
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