DE2830327A1 - Verfahren zur mikrobiellen herstellung von alkoholoxidase - Google Patents
Verfahren zur mikrobiellen herstellung von alkoholoxidaseInfo
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Description
Kernforschungsanlage Jülich
Gesellschaft mit beschränkter Haftung
Gesellschaft mit beschränkter Haftung
Verfahren zur mikrohiellen Herstellung von Alkoholoxidase
Die Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zur mikrobiellen
Herstellung von Alkoholoxidase, bei dem fakultativ Methanol verwertender Hefe der Bezeichnung Hansenula
polymorpha, die sich in einer anorganische Nährstoffe,
Vitamine sowie als Kohlenstoff- und Energiequelle Methanol enthaltenden Nährlösung befindet, kontinuierlich
weitere Nährlösung zugeführt wird, und bei dem aus dem so gebildeten Kulturmedium Zellmasse und somit in der
Zellmasse enthaltene Alkoholoxidase in einer der zugeführten Menge der Nährlösung entsprechenden Menge entnommen
wird, wobei die die Hefezellen enthaltende, in einem Reaktionsgefäß befindliche und einen pH-Wert
von 4,0 bis 6,0 aufweisende Nährlösung auf einer Reaktionstemperatur von 25 bis 45 C gehalten und mit
Luft oder einem Luft-Sauerstoffgemisch begast wird.
Das Enzym Alkoholoxidase katalysiert folgende Reaktion: CH3OH + O2 >
HCHO + H2O2.
Dieses Enzym kann daher zur Gewinnung von Formaldehyd sowie von Wasserstoffperoxid aus Methanol verwendet wer-
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den. Fs kann ferner zur analytischen Bestimmun·; der
Alkohols Methanol, Äthanol, M-Propanol und IM-Butanol
Bin-R.sRtzt werden, wobei als Meßeinrichtung beispielsweise
F.nzymelektroden Verwendung finden.
Fs ist bekannt, daß in Methanol verwertenden Hefen, wie Candida, Hansenula, Pichia und Torulopsis-Stämmen, beim
Wachstum auf Methanol eine Flavin-Adenosin-Dinucleotid (FAÜ)
enthaltende Alkoholoxidase induziert wird, welche die Gxidation des Methanols zu Formaldehyd im Stoffwechsel katalysi
ert.
Fs ist ferner bekannt, zur Gewinnung des Enzyms AlkoholoxidasF!
die Hefen Candida boidinii und Hansenula polymorpha
zu verwenden. Dabei v/ird die Hefe Candida boidinii in hat.ch-Kulturen auf Mineralsalzmedium mit Methanol als
Kohlenetoff-F_ner'-i°quelle und den Vitaminen Biotin und
Thiamin anp-ezopp.n. Diese Methode ist jedoch weni^* effektiv.
Man hat daher auch, um eine höhere Zelldichte zu erzielen, in; Laufe des Wachstums der Zellen dem Kulturmedium
weiteres Methanol zugeführt (vercleiche hierzu
Reui! M. et al "CheniG-Inrenieur-Technik, 40, 669 (74)M).
rjach Aufschluß der auf diese Weise herangezogenen Hefezellpn
erhält man eine spezifische Aktivität der Alkoholoxidase im Rnhextrakt von 0,3 bis 1,0 Enzyrneinheit pro
m^ Protein.
üei der Gewinnung von Alkoholoxidase aus der Methanol verv/RrtGnden
Hefe Hansenula polymorpha v;urde das Kulturmedium unter kontinuierlicher Zuführung einer Nährlösung heranpRzop-en,
welche Methanol und die Vitamine Biotin und Thianin enthält. Die Menge an Alkohaloxidase beträgt bei
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diesem bekannten Verfahren bei einer Wachstumslimitie-'J
durnh die Kohlenstoffsnergipqualle Methanol und bei
-1
einer Wachstu.-nsrate von G, 1(1 h [dies entspricht
einer Wachstu.-nsrate von G, 1(1 h [dies entspricht
~1 -1
VoI χ VoI χ h ) etwa 7 % des Gesamtproteins, was
einer spezifischen Aktivität im Rohextrakt von 2,b bis 3,0 Enzymeinheiten/mg Protein entspricht. Bei einer
Wachtsu.nsra be von 0,03 h unter gleichen Kulturbedingun^en
lag die Alkoholoxidasemenge bei etwa 20 % bezogen auf das Gesamtprotein, so daß die spezifische
Aktivität irn Rohextrakt 10 bis 11 Enzymeinheiten/mg Protein betrug (vergleiche van Dijken J.P. "Arch.Microbiol.,
111, 137 (7R)").
Die nach dem Aufschluß der Hefezellen zu deren Reindarstellung erforderliche Isolierung des Enzyms geschieht
üblicherweise mittels Säulenchrornatographie und Enzymfällung.
Es ist Aufgabe der Erfindung, ausgehend von dsm bekannten
Verfahren, bei dem die Hefe Hansenula polymorpha eingesetzt
wird, ein Verfahren zur Herstellung von Alkoholoxidase zu schaffen, das eine höhere Ausbeute an Alkoholoxidase
pro gebildetem Protein ergibt als dies nach den bekannten Verfahren möglich ist.
Die der Erfindung zugrunde liegende Aufgabe wird gern ob
der Erfindung dadurch gelöst, daß die zusätzlich als Kohlenstoff- und Energiequelle wenigstens ein auf die Alkoholoxidase
nicht katabolitreprimierend wirkendes Substrat, wie Glyzerin, Sorbit oder Xylose, in einer Konzentration
von 0,1 bis 1,0 % enthaltende Nährlösung mit einer Durchflußrate von 0,03 bis 0,15 h zugegeben wird.
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Die wiihr&nd dsr kontinuierlichen Prozeioführun^, welche
unter chemo^ ta tischen Be'iin^unf.sn erfolgt, cam Kulturmedium
entnommene Zellmtsse wird sodann in an sich bäkannter
Weise aufgeschlossen und das Enzym Alkoholoxidase
isoliert.
Gis erfindungsgemäße Verwendung eines Mischsubstrats,
das aus Methanol und aus wenigstens einem auf die Alkoholoxidase nicht katabolitreprimierend wirkenden
Substrat besteht, führt in überraschender Weise zu wesentlich höheren Enzyrpeinheiten. Dabei werden bei
der Durchführung des Verfahrens gemäß der Erfindung
Zellen produziert, die eine höhere Alkoholoxidase-Aktivität
enthalten als Zellen, die nach den bisher bekannten Verfahren kultiviert WErden. Dabei hat sich
als vorteilhaft erwiesen, eine Nährlösung zu verwenden, die Phosphat, Nitrat oder Kalium in einer das
Wachstum der Zellen limitierenden Dosierung enthält. Bei dieser Verfahrensvariante werden noch höhere Ausbeuten
an Alkohuloxidase erzielt.
Ausführunesbeispisl 1
In ein 12-Liter-Geföß, das ein Arbeitsvolumen von 7 Liter
umfa3t, wurde eine Nährlösung folgender Zusammensetzung
gegeben:
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| a | "g/i | Xylose | 4 | H2O |
| 4 | R/l | Fiathanoi | 7 | |
| G,D47 | ε/ι | KH2PO4 | ||
| 0,013 | p/i | NaH2PD4 | 2° | |
| G,125 | g/l | Ka2SD4 | SH | |
| Π, 4 | ίϊ/1 | K2Su4 | H2O | |
| 0,5 2,5 |
g/l | NH4Cl | B | 0 |
| 0,05 | g/i | FIgSO4 · | H2 | H2O |
| G, 7 | g/i | NaCl | 7 | 24 ' 4 H2Ü |
| 0,5 | mg/1 | H3BO3 | 7° | |
| 0,04 | mg/1 | CuSO4 · | ||
| 0,1 | mg/1 | KJ | ||
| 0,?. | ng/1 | FeCl3 ■ | ||
| 0,4 | mg/1 | MnSO · | ||
| 0,4 | mg/1 | ZnSO4 ■ | ||
| 0,2 0,0b |
mg/1 mg/1 |
CNH4I6FIo Biotin |
||
| 1,0 | πκ;/1 | Thiarnin | ||
0er pH-Wert der Nährlösung betrug 5,Qj
die Temperatur d::-r Lösung lag bei etwa 37 C.
Die Nährlösung wurde mit einer Rate von 1 vvrn (1 l/min ■ Reaktorvolumen) belüftet und mechanisch mit einar Rührerdrehzahl
von 1000 upm gerührt. In der in dem Reaktionsgefriß
befindlichen Nährlösung wurde die Hefe Hansenula polymorpha der Stammnummer CBS 4732 kultiviert.
Der in dem Reaktionsgefäß gebildeten Hefekultur wurde
sodann Nährlösung der vorgenannten Zusammensetzung in
-B-
9Q9884/0206
-1
«:'uf luLrate von D1V1I h zugeführt und di>rn Reoktions· in entiii.r^crn^nrier f1en> β ZbI]masse entnommen.
«:'uf luLrate von D1V1I h zugeführt und di>rn Reoktions· in entiii.r^crn^nrier f1en> β ZbI]masse entnommen.
!ei dii-r, r VRrrrilirenswRis1-: konnten zirka 311. GCi; Alkohol-
nxi dasB-f-inheiten pro Liter Medium entnomnen werden,
was - suf ZbI !masse bszoren - etwa 2b Einheiten/m;^
Protein p.ntsnr;' chi:.
AuGfülirunr'sbf?inr i?:l 2
\/ie in Ausfuhrun^sbfispiel 1 beschrieb&n, wurde mit
einer Nährlösung din der in AusfuiirungsbBispiel 1 v^eitf-Ehsnti
entsprach, anntnlle von 5, Γ p/1 Xylost; jedoch
£ r/l Rlyzurin enthielt, ein Kulturmedium gebildet.
Cei diesf?r VerfahrensweisF konnten zirka 25.OUG Alkoholoxidasp-Finhsit^n
pro Liter Medium gewonnen werden, was rtwn 22 i:.inhe.itsn/m^ Protein entspricht.
909884/0206
ORIGINAL INSPECTED
Claims (2)
1. Verfahren zur mikrobiellen Herstellung von Alkaholoxidase,
bei dsm fakultativ Methanol verwertender Hefe der Bezeichnung Hansenula polymorpha, dis sich
in einer anorganische Nährstoffe, Vitamine sowie
als Kohlenstoff- und Energiequelle Methanol enthaltenden
Nährlösung befindet, kontinuierlich weitere Nährlösung zugeführt wird, und bei dem aus dem so
gebildeten Kulturmedium Zellmssse und somit in der
Zellmasse enthaltene Alkoholoxidase in einer der zugeführten Menge der Nährlösung entsprechenden ivlenj-:s
entnommen wird, wobei die die Hefezellen enthaltende,
in einem Reaktionsgefäß befindliche und einen pH-Wert von 4,0' bis 5,0 aufweisende Nährlösung auf
einer Reaktionstemperatur von 25 bis 45 0C gehalten und mit Luft oder einem Luft-Sauerstoffgemisch begast
wird, dadurch gekennzeichnet , ' daß die zusätzlich als Kohlenstoff- und
Energiequelle wenigstens ein auf die Alkoholoxidase nicht katabolitreprimierend wirkendes Substrat, wie
Glyzerin, Sorbit oder Xylose, in einer Konzentration von 0,1 bis 1,0 % enthaltende Nährlösung mit einer
DurchfluBrate von 0,03 bis 0,15 h zugegeben wird.
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ORIGINAL INSPECTED
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch r e -
k β η η ζ e i c h π e t , äati die iiährlcsun;:
Phosphat, Nitrat oder KaIiurn in einer das Wachstum
dar Zellen limitierenden Losierun^ enthält.
909884/0206
ORIGINAL INSPECTED
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| DE2830327B1 DE2830327B1 (de) | 1980-03-27 |
| DE2830327C3 DE2830327C3 (de) | 1980-12-04 |
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