DE1122833B

DE1122833B - Lichtempfindliche Halogensilberemulsion

Info

Publication number: DE1122833B
Application number: DEE17952A
Authority: DE
Inventors: John Warburton Gates Jun; Paul Edward Miller; James Edward Koller
Original assignee: Eastman Kodak Co
Current assignee: Eastman Kodak Co
Priority date: 1958-07-21
Filing date: 1959-07-15
Publication date: 1962-01-25
Also published as: GB928261A; US3011890A

Description

Die Erfindung betrifft photographische Emulsionen, in denen als wesentlicher Bestandteil des Verteilungsmediums für das Halogensilber gewisse Proteinderivate dienen.

Gewöhnlich bestehen photographische Emulsionen im wesentlichen aus einer Dispersion von lichtempfindlichen Halogensilberkörnern in einem Verteilungsmedium für das Halogensilber, als das man gewöhnlich Gelatine verwendet. Zusatzstoffe, wie optische Sensibilisatoren, Sensibilisatorfarbstoffe, Härter, Beschichtungshilfen u. dgl., sind zur Verbesserung der Emulsionseigenschaften nach Wunsch vorgesehen.

Die maximale optische Dichte des Silberbildes eines photographischen Films oder Papiers nach dem Belichten, Verarbeiten und Trocknen hängt von der Dichte, die bei der Entwicklung entsteht, und von den Veränderungen, die diese im Verlaufe der Verarbeitung und des Trocknens erfährt, ab. Das Medium, in dem die Halogensilberkörner suspendiert sind, übt einen Einfluß auf die maximale Dichte sowohl beim Verarbeiten als auch beim Trocknen der Emulsionsschicht aus. So kann z. B. die maximale Dichte eines Filmes durch Abwandeln der Menge oder der Art des der photographischen Emulsion zugefügten Härtemittels verändert werden.

Aufgabe der Erfindung ist es, photographische Emulsionen zu schaffen, die eine größere Silber-Deckkraft und einen geringeren Dichteverlust beim Trocknen zeigen. Hierdurch wurden Empfindlichkeit und Kontrast der photographischen Emulsionen gesteigert.

Es hat sich erfindungsgemäß gezeigt, daß ein teilweises Ersetzen der Gelatine in Gelatine-Halogensilber-Emulsionen durch carboxymethylierte Proteine zu einer größeren Deckkraft des Silbers sowohl im nassen als auch im trockenen Zustand führt, das darin durch Belichten und Entwickeln gebildet wird. Wenn 10 bis 50°/o des Verteilungsmediums für das Halogensilber in solchen Emulsionen aus einem Derivat eines oxydierten Proteins, wie im folgenden beschrieben, bestehen, so ist die Deck kraft des entwickelten Silbers in solchen Emulsionen, während sich diese nach dem Verarbeiten noch in nassem Zustand befinden, im allgemeinen größer als diejenigen von Silber in Emulsionen, deren Verteilungsmedium vollständig aus Gelatine besteht. Dieser Unterschied ist ferner nach dem Trocknen sogar noch ausgeprägter, weil der Deckkraftverlust beim Trocknen in Emulsionen, die diese Proteinderivate enthalten, geringer ist als bei ganz auf Basis Gelatine hergestellten Emulsionen. Diese Zunahme der Deckkraft führt zu gesteigertem Kontrast und größerer maximaler Dichte sowie im allgemeinen außerdem zu einer höheren Effektivempfindlichkeit, Lichtempfindliche Halogensilberemulsion

Anmelder:

Eastman Kodak Company,
Rochester, N. Y. (V. St. A.)

Vertreter: Dr.-Ing. W. Wolf!

und H. Bartels, Patentanwälte,

Stuttgart N, Lange Str. 51

Beanspruchte Priorität:
V. St. v. Amerika vom 21. Juli 1958 (Nr. 749 635)

John Warburton Gates jun.,
Paul Edward Miller und James Edward Koller,

Rochester, N. Y. (V. St. A.),
sind als Erfinder genannt worden

wenn man diese an der eindeutig über der Schleierdichte liegenden Dichte mißt. In vielen Fällen, z. B. in grobkörnigen Emulsionen, ergeben sich Empfindlichkeitssteigerungen im »Schwellenbereich« der sentitometrischen Kurven noch über diejenigen hinaus, die der gesteigerten Deckkraft zugeschrieben werden können. Eine Verbesserung läßt sich aber sowohl bei grobkörnigen als auch bei feinkörnigen Emulsionen beobachten.

Die als vorteilhaft zur Herstellung von Emulsionen gemäß der Erfindung befundenen Proteinderivate sind carboxymethylierte Proteine. Wenn man von einem anderen Protein als Gelatine ausgeht, empfiehlt es sich, die darin enthaltenen schwefelhaltigen Komponenten zu zerstören oder durch Oxydation, z. B. durch Behandlung mit Wasserstoffperoxyd, nach dem in der USA.-Patentschrift 1 691 582 beschriebenen Verfahren, unschädlich zu machen. Sämtliche der in dieser Patentschrift beschriebenen behandelten Proteine sind als Ausgangsmaterial für die Carboxymethylierung brauchbar, um Proteinderivate zu ergeben, die sich als Zusatz zu Gelatine in photographischen Emulsionen mit Vorteil verwenden lassen. Erfindungsgemäß verwendet man Carboxymethylproteine in Mengen von 10 bis 50%, bezogen auf den Gesamtproteingehalt der Emulsion.

109 787/350

3 4

Die Carboxymethylierung der Proteine wird durch HI

Umsetzung mit einer Λ-Halogenfettsäure, wie Brom- Man rührt 150 Teile Sojaprotein in 1350 Teile

essigsäure, bei einem p_H von 9 bis 12 bewirkt, wie man destilliertes Wasser bei 5O⁰C ein, fügt zur Einstellung

es in Gegenwart eines alkalischen Puffers in der Reak- des p_H auf 11,0 20⁰/„iges Natrium hydroxyd zu, ver-

tionsmischung erzielt. Der Carboxymethylierungsgrad 5 setzt mit 7,5 Teilen 30°/₀igem Wasserstoffperoxyd,

liegt im allgemeinen im Bereiche von 5 bis 25 Ge- rührt die Lösung 15 Minuten, fügt nochmals 7,5 Teile

wichtsprozent. Beispiele natürlich vorkommender H₂O₂ zu und rührt die Lösung 1 Stunde lang. Dann

aminogruppenhaltiger, pflanzlicher und tierischer Pro- fügt man zu einer Hälfte der Lösung Schwefelsäure bis

teine, die oxydiert und dann carboxymethyliert werden _zu einem p_H von 2,5 zu. Das gebildete Proteinkoagulat

können und dabei erfindungsgemäß für photograph!- ίο wird aus der Flüssigkeit abgetrennt, mit destilliertem

sehe Emulsionen brauchbar sind, sind Sojabohnen- Wasser gewaschen und bei einem p_H von 6,0 in 800 Tei-

proteine, Kasein, Edestin, Glutin, Blutalbumin, Eialbu- len destilliertem Wasser wieder dispergiert.
min, Kastorbohnenprotein und Globulin. Bei Gelatine

ist im allgemeinen keine vergleichbare Behandlung vor ^

der Umsetzung zum Carboxymethylierungsprodukt 15 150 Teile Sojaprotein werden in 1350 Teile destilliererforderlich, tes Wasser bei 5O⁰C eingerührt, das p_H mit 20°/₀igem

Im folgenden werden Verfahren zur Herstellung Natriumhydroxyd auf 11,0 eingestellt und mit 7,0 Tei-

carboxymethylierter Proteine gezeigt, die sich gemäß len 30°/_oigem Wasserstoffperoxyd versetzt. Man rührt

der Erfindung verwenden lassen. die Lösung 15 Minuten, fügt dann weitere 7,5 Teile

20 3O^o/oiges Wasserstoffperoxyd zu und rührt nochmals 1 Stunde. Eine Hälfte der Lösung rührt man 6 Stunden

100 Teile Kasein werden sorgfältig mit 900 Teilen mit 15 Teilen Bromessigsäure, die in 50 Teilen destillier destilliertem Wasser bei 45⁰C gemischt. Das Ph wird tem Wasser gelöst sind, wobei das pn durch Zusatz durch Zusatz von 20%igem Natriumhydroxyd auf von 20°/₀igem Natriumhydroxyd auf 9,5 eingestellt ist. 11,0 eingestellt, worauf man 5 Teile 30°/oigen Wasser- 25 Das carboxymethylierte Protein wird durch Zusatz stoffperoxyd zusetzt und die Lösung 15 Minuten rührt. von Schwefelsäure zu einem p_H von 3,0 koaguliert. Man fügt nun weitere 5 Teile 30°/oigen Wasserstoff- Das so erhaltene carboxymethylierte Protein wird geperoxyd zu und durchmischt die Lösung 1 Stunde sammelt, mit destilliertem Wasser gewaschen und bei lang. Nun fügt man Schwefelsäure bis zu einem Ph von 50⁰C in 500 Teilen destilliertem Wasser bei einem 3,0 zu und bewirkt so ein Koagulieren. Das ausgefällte 30 pn von 6,0 wieder dispergiert. Die Dispersion behan-Kasein trennt man von der Flüssigkeit ab, wäscht mit delt man 30 Minuten mit 15 Teilen Reinigungskohle destilliertem Wasser und dispergiert wiederum in und filtriert dann,
destilliertem Wasser bei 50⁰C und bei einem pn von 9,0

auf ein Volumen von 1000 ml. Hierzu fügt man 10 Teile Man rührt 300 Teile Sojaprotein in 2700 Teile de-

Magnesiumoxyd und 10 Teile Bromessigsäure und 35 stilliertes Wasser bei 50° C ein, bringt das Ph mit

rührt die Lösung 3 Stunden. Man filtriert und erhält 20°/oigem Natriumhydroxyd auf 11,0 und versetzt

das gebildete Kaseinderivat durch Koagulation mit dann mit 15 Teilen 30°/₀igem Wasserstoffperoxyd.

Schwefelsäure zu einem ph von 3,0. Das carboxy- Man rührt die Lösung 15 Minuten, fügt weitere

methylierte Kasein wird von der Flüssigkeit abgetrennt, 15 Teile 30°/oiges Wasserstoffperoxyd hinzu und rührt

mit destilliertem Wasser gewaschen und neuerlich in 40 nochmals 1 Stunde. Zu einer Hälfte der Lösung fügt

destilliertem Wasser bei 5O⁰C und bei einem pn von 5,5 man 30 Teile Bromessigsäure, gelöst in 100 Teilen de-

zu einem Volumen von 1 1 dispergiert. stilliertem Wasser, und rührt das Ganze 6 Stunden,

wobei man das pn mittels Natriumhydroxyd auf 9,5

Π hält. Dann bringt man mit Schwefelsäure auf ein pn

45 von 2,5, wodurch das gebildete carboxymethylierte

Man mischt 1000 Teile Kasein mit 9000 Teilen Protein koaguliert. Man sammelt das Koagulat,

destilliertem Wasser bei 50⁰C, setzt zur Einstellung wäscht mit destilliertem Wasser und dispergiert wieder

eines Ph von 11,0 2O°/oiges Natriumhydroxyd zu, ver- in 1000 Teilen destilliertem Wasser bei 50⁰C und einem

setzt mit 50 Teilen 3O°/oigem Wasserstoffperoxyd und p_H von 6,0. Die Dispersion behandelt man 30 Minuten

rührt die Lösung 15 Minuten sowie nach einem weite- 50 mit Kohle und filtriert,

ren Zusatz von 50 Teilen hiervon nochmals 1 Stunde. γι
Man koaguliert durch Zusatz von Schwefelsäure auf

ein ph von 3,0. Das gebildete Kaseinkoagulat wird ab- Man rührt 450 Teile Sojabohnenprotein in 4050 Teile

getrennt, mit destilliertem Wasser gewaschen und bei destilliertes Wasser bei 50⁰C ein, stellt das pn mittels

50⁰C wieder in Wasser zu einem Volumen von 8500 ml 55 2O°/oigem Natriumhydroxyd auf 11,0 und versetzt mit

bei einem pn von 9 dispergiert. Man setzt nun eine 22,5 Teilen 3O°/oigem Wasserstoffperoxyd. Man rührt

wäßrige Lösung von 98,5 Teilen Bromessigsäure zu die Lösung 15 Minuten, fügt weitere 22,5 Teile zu und

und hält das pn mit Natriumhydroxyd 7 Stunden auf 9. rührt nochmals 1 Stunde. Dann teilt man in drei

Das so erhaltene carboxymethylierte Kasein wird gleiche Teile. Einen Teil rührt man 4 Stunden mit

durch Zusatz von Schwefelsäure zu einem p_H von 3,0 60 7,5 Teilen Bromessigsäure, gelöst in 25 Teilen destillier-

koaguliert, das gebildete Koagulat durch Dekantieren tem Wasser, wobei das ρκ mittels Natriumhydroxyd

der Flüssigkeit abgetrennt, mit destilliertem Wasser auf 9,5 gehalten ist. Das gebildete carboxymethylierte

gewaschen und wiederum bei 50⁰C in 6000 Teilen Protein koaguliert man bei einem durch Zusatz von

destilliertem Wasser bei einem pn von 5,6 gelöst. Die Schwefelsäure erzielten p_H von 2,5. Das Koagulat wird

Lösung durchmischt man 30 Minuten mit 150 Teilen 65 gesammelt, mit destilliertem Wasser gewaschen und

Kohle und filtriert dann. Dabei erhält man eine klare wiederum in destilliertem Wasser dispergiert, und diese

Lösung von Carboxymethylkasein, die zur Herstellung Dispersion mischt man 20 Minuten mit Kohle und

photographischer Emulsionen geeignet ist. filtriert dann.

VII

Zu dem zweiten Teil der nach dem vorhergehenden Beispiel erhaltenen Sojabohnenproteinlösung fügt man eine wäßrige Lösung von 15 Teilen Bromessigsäure und verfährt weiter nach Beispiel 6.

VIII

Zu dem dritten Teil der nach Beispiel 6 erhaltenen Proteindispersion fügt man 22,5 Teile Bromessigsäure und behandelt weiter, wie in jenem Beispiel beschrieben.

IX

Man arbeitet analog Beispiel 3 mit der Ausnahme, daß Blutalbumin an Stelle des Sojaproteins verwendet wird. Man erhält dabei ein carboxymethyliertes Blutalbumin, das als Komponente für photographische Emulsionen brauchbar ist.

Man arbeitet analog Beispiel 4 mit dem Unterschied, daß man Blutalbumin an Stelle des Sojaproteins verwendet.

XI

Man vermischt 150 Teile Sojaprotein mit 1350 Teilen destilliertem Wasser bei 50° C. Hierzu fügt man 20°/₀iges Natriumhydroxyd, um das ph auf 11 zu bringen. Man versetzt mit 7,5 Teilen 30°/₀igem Wasserstoffperoxyd, rührt 15 Minuten, setzt nochmals 7,5 Teile Wasserstoffperoxyd zu und rührt die Lösung 1 Stunde. Nach Zusatz zu einer Lösung von 15 Teilen Bromessigsäure in 50 Teilen destilliertem Wasser hält man das ph 3 Stunden auf 9,5. Die anfallende Lösung behandelt man 20 Minuten mit 15 Teilen Kohle und filtriert. Das gebildete Proteinderivat wird durch Zusatz von Schwefelsäure zu einem p_H von 2,5 koaguliert. Das Koagulat wird gewaschen und wiederum in destilliertem Wasser dispergiert, wobei man das pH auf 5,6 hält, gegebenenfalls durch Zusatz von Natriumhydroxyd.

XII

Es werden 100 Teile Knochengelatine aufgeschwemmt und gelöst in 1900 Teilen destilliertem Wasser, und das Ph der Lösung wird durch Zusatz von 25 Teilen Magnesiumoxyd auf 9,0 gebracht.

Hierzu fügt man 20 Teile Bromessigsäure und weitere 25 Teile Magnesiumoxyd, um das pH oberhalb 9,0 zu halten. Man läßt die Masse 18 Stunden bei Zimmertemperatur stehen, erwärmt dann auf 35° C und rührt 8 Stunden. Dann läßt man die Gelatine weitere 18 Stunden stehen, worauf man die Temperatur auf 45⁰C ansteigen läßt. Man filtriert die Lösung, kühlt, zerteilt, wäscht und trocknet in üblicher Weise, wobei man carboxymethylierte Gelatine erhält, die zur Verwendung bei der Herstellung photographischer Emulsionen geeignet ist.

XIII

Man schwemmt 400 Teile Knochengelatine in 3600 Teilen Wasser auf. Man erhöht die Temperatur auf 35⁰C, um die Gelatine zu schmelzen. Dann versetzt man mit 50 Teilen Magnesiumoxyd und 80 Teilen Bromessigsäure und hält die Masse 8 Stunden bei 35° C. Weitere 50 Teile Magnesiumoxyd wurden zugesetzt, um das ph oberhalb 9,0 zu halten. Nach Vervollständigung der Reaktion wird das ph mit Schwefelsäure auf 6,0 eingestellt und das erhaltene Produkt in üblicher Weise nitriert, gekühlt, gewaschen und getrocknet.

XIV

400 Teile Knochengelatine werden in 3600 Teilen Wasser aufgeschwemmt. Man steigert die Temperatur auf 35° C, wobei die Gelatine schmilzt. Man fügt 50 Teile Magnesiumoxyd und 40 Teile Bromessigsäure zu und hält die Lösung 8 Stunden auf 35° C. Dann fügt man tropfenweise Schwefelsäure bis zu einem pH von 6,0 zu. Man trennt das Produkt durch Filtrieren ab, kühlt, wäscht und trocknet in üblicher Weise.

^XV

200 Teile Knochengelatine werden in 1800 Teilen Wasser aufgeschwemmt. Die Gelatine wird bei 50°C geschmolzen, und es werden 25 Teile Magnesium hinzugefügt. Dann versetzt man mit 10 Teilen Bromessigsäure, gelöst in Wasser, und rührt die Lösung 3 Stunden bei 50° C. Dann filtriert man und stellt das Ph durch Zusatz von Schwefelsäure auf 6,0 ein. Die so erhaltene Carboxymethylgelatine wird in üblicher Weise gekühlt, zerteilt, gewaschen und getrocknet.

Die folgenden Beispiele zeigen die Verwendung von Carboxymethylproteinen in Verbindung mit Gelatine als Bindemittel für Halogensilber in photographischen Emulsionen. Die Erfinkung umfaßt die Verwendung carboxymethylierter Proteine ohne photographisch aktive Verunreinigungen oder von Proteinen, die nach bekannten Verfahren, wie Oxydation, zur Entfernung photographisch aktiver Stoffe gereinigt wurden.

Beispiel 1

Eine 36 g Gelatine pro Mol Halogensilber enthaltende grobkörnige Gelatine-Bromjodsilber-Emulsion der üblicherweise für Röntgenfilme mit Verstärkerfolie verwendeten Art wird durch Zusatz einer Lösung einer Beschichtungshilfe und eines geeigneten Schleier-Verhütungsmittels zur Beschickung vorbereitet. Man teilt die Emulsion in zwei Teile. Zum Teil a fügt man pro Mol Halogensilber 1440 ecm einer 10°/₀igen Gelatinelösung, zum Teil b pro Mol Halogensilber 720 ecm einer 10°/oigen Gelatinelösung und 950 ecm einer 7,6°/oigen Lösung von gemäß I hergestellter Carboxymethylkaseinlösung.

Dann fügt man zu den beiden Emulsionen geeignete Härter und trägt sie auf einen Celluloseacetatfilmträger in einer Stärke von 18,6 qm pro Mol Halogensilber auf.

Ein Streifen jeder Beschichtung wird in einem Sensitometer durch einen kontinuierlichen Stufenkeil belichtet, 3 Minuten in einem rasch wirkenden Röntgenentwickler entwickelt, fixiert und gewaschen. Die Dichten der Stufen auf jedem Streifen werden vor und nach dem Trocknen bestimmt. Die Ergebnisse sind im folgenden zusammengestellt:

Teil	Maximale Dichte im nassen Zustand	Maximale Dichte im trockenen Zustand	Prozentueller Dichteverlust	Relative Empfindlichkeit	y
a b	2,02 1,98	1,72 1,78	15 10	100 132	1,90 2,08

Beispiel 2

Eine Emulsion ähnlich der im Beispiel 1 verwendeten mit der Ausnahme, daß sie 107 g Gelatine pro Mol Halogensilber enthält, wird, wie im Beispiel 1 beschrieben, zur Beschichtung bereitet. Die Emulsion wird in vier Teile geteilt und weiterbehandelt wie folgt:

a) Hierzu werden pro Mol Halogensilber 720 ecm einer 10°/oigen Gelatinelösung gefügt;

b) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 740 ecm einer 9,8 °/oigen Lösung von Carboxymethylkasein, hergestellt gemäß II;

c) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 900 ecm einer 8°/oigen Lösung eines oxydierten Sojabohnenproteins, gemäß III hergestellt;

d) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 820 ecm einer 8,8 °/oig^en Lösung von carboxymethyliertem, oxydiertem Sojabohnenprotein, hergestellt gemäß IV.

Nach Zusatz der Härtemittel zu jeder dieser Emulsionen werden diese auf Celluloseacetatfilmträger aufgetragen und Streifen davon geprüft, wie im Beispiel 1 beschrieben. Außerdem werden unverarbeitete Streifen jeder Beschichtung auf Silberdichte analysiert. Man erhält die folgenden Ergebnisse:

	Oramm oilber	Maximale	Maximale	Prozentueller	Trockendichte	Relative	V
Tail	pro	Dichte	Dichte	Dichteverlust	Gramm Ag/m²	Empfindlichkeit
icil	Quadratmeter	im nassen	im trockenen		pro		1,80
	6,03	Zustand	Zustand	19	Quadratmeter	100	1,87
a	5,52	1,99	1,62	11	0,269	142	2,22
b	5,54	2,00	1,78	14	0,323	118	2,44
C	5,70	2,36	2,03	11	0,367	166
d	2,43	2,17	0,381

Beispiel 3

Man bereitet eine Emulsion analog den Beispielen 1 und 2, die 107 g Gelatine pro Mol Halogensilber enthält, und bereitet sie zum Beschichten vor, wie im Beispiel 1 beschrieben. Man teilt das Material in 6 Teile und behandelt weiter wie folgt:

a) Hierzu fügt man 720 ecm einer 10⁰/₀igen Gelatinelösung pro Mol Halogensilber;

b) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 600 ecm einer 12°/„igen Lösung von carboxymethyliertem, oxydiertem Sojabohnenprotein, hergestellt gemäß Beispiel XI. Das Protein ist unter dem Namen »Drackett 112A« bekannt;

c) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 600 ecm einer 12°/oig^en Lösung von carboxymethyliertem, oxydiertem Sojabohnenprotein ähnlich dem gemäß XI erhaltenen (Protein »Drackett 112B«);

d) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 555 ecm einer 13 °/_oigen Lösung von carboxymethyliertem, oxydiertem Sojabohnenprotein ähnlich dem gemäß XI erhaltenen (Protein »Drackett 112C«);

e) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 570 ecm einer 12,6⁰Z₀IgCn Lösung von carboxymethyliertem, oxydiertem Sojabohnenprotein ähnlich dem gemäß XI erhaltenen (Protein »Drackett 220«);

f) hierzu fügt man pro Mol Halogensilber 545 ecm einer 13,2°/_Oigen Lösung von carboxymethyliertem, oxydiertem Sojabohnenprotein ähnlich dem gemäß XI (Protein »Drackett 410«).

Diese verschiedenen Emulsionen trägt man auf Celluloseacetatfilmträger auf und prüft Streifen davon auf die im Beispiel 1 beschriebene Art und Weise. Man erhält die folgenden Ergebnisse:

	Maximale Dichte	Maximale Dichte	Prozentueller	Relative	y
1 eil	im nassen Zustand	im trockenen Zustand	Dichteverlust	Empfindlichkeit	2,00
a	2,15	1,76	18	100	2,22
b	2,25	2,01	11	148	2,20
C	2,36	2,10	11	152	2,02
d	2,23	1,96	12	152	1,92
e	2,30	1,95	15	152	1,93
f	2,16	1,87	13	142

Beispiel 4

55

Man bereitet eine Emulsion ähnlich der von Beispiel 2, wie im Beispiel 1 beschrieben, zum Beschichten vor. Man teilt das Material in 9 Teile, von denen man einen (a) mit 720 ecm 10⁰/„iger Gelatinelösung pro Mol Halogensilber versetzt. Die weiteren Teile behandelt man wie folgt:

b) Hierzu fügt man carboxymethyliertes, oxydiertes Sojabohnenprotein, hergestellt mit 20 g Bromessigsäure pro 100 g Protein gemäß V;

c) hierzu fügt man carboxymethyliertes, oxydiertes Sojabohnenprotein, hergestellt mit 15 g Bromessigsäure pro 100 g Protein gemäß VIII;

d) hierzu fügt man carboxymethyliertes, oxydiertes Sojabohnenprotein, hergestellt mit 10 g Bromessigsäure pro 100 g Protein gemäß VII;

e) hierzu fügt man carboxymethyliertes, oxydiertes Sojabohnenprotein, hergestellt mit 5 g Bromessigsäure pro 100 g Protein gemäß VI; und zwar in Mengen, die dem Trockengewicht der zu Teil a hinzugefügten Gelatine entsprechen, sowie zu den weiteren Teilen (f bis i) ein Viertel dieser Menge, aber mit weiterer Gelatine, so daß das gesamte Proteingewicht in allen Beispielen gleich ist.

Sämtliche Fraktionen trägt man auf Celluloseacetatfilmträger auf, fertigt hiervon Streifen an und prüft, wie im Beispiel 1 beschrieben.

ίο

Beispiel 5

Eine zur Verwendung für die Herstellung von hochempfindlichen Schwarz-Weiß-Negativfilmen geeignete grobkörnige Gelatine-Bromjodsilber-Emulsion wird durch Zusatz von Lösungen einer Beschichtungshilfe und eines Schleierverhütungsmittels zum Auftragen vorbereitet. Die Emulsion wird in 5 Teile (a bis e) geteilt, mit denen wie folgt weiter verfahren wird:

a) Kein weiterer Zusatz;

b) Zusatz von 990 ecm 10°/oiger Gelatinelösung pro Mol Halogensilber;

c) Zusatz von 1010 ecm einer 9,8°/oig^en Lösung von Carboxymethylkasein, hergestellt gemäß II;

d) Zusatz von 1250 ecm einer 8°/oig^en Lösung von oxydiertem Sojabohnenprotein, dargestellt wie bei III beschrieben;

e) Zusatz von 1130 ecm einer 8,8°/_oigen Lösung von oxydiertem, carboxymethyliertem Sojabonnenprotein gemäß IV.

Diese verschiedenen Teile werden, je für sich, auf einen Celluloseacetatfilmträger aufgetragen und auf die ίο im Beispiel 1 beschriebene Weise geprüft mit dem Unterschied, daß mehrere Streifen belichtet und dann in verschiedenen Entwicklern über verschiedene Zeiträume entwickelt werden. Die erhaltenen Ergebnisse sind im folgenden zusammengestellt:

	4' Kodak D-19-	Relative Empfindlichkeit	12' Kodak	4' Kodak D-19-	Y	12' Kodak
Teil	Entwickler	5' Kodak DK-50-	rasch wirkender	Entwickler	5' Kodak DK-50-	rasch wirkender
		Entwickler	Röntgenentwickler		Entwickler	Röntgenentwickler
	110		205	0,87		0,90
a	100	142	224	0,77	0,69	1,11
b	118	159	191	0,99	0,80	1,37
C	126	163	252	0,83	1,01	1,10
d	148	195	309	1,00	0,88	1,20
e	205		0,95

Beispiel 6

Eine feinkörnige Gelatine-Chlorbromsilber-Emulsion mit einem Gehalt von 119 g Gelatine pro Mol Halogensilber wird durch Zusatz einer Beschichtungshilfe zum Auftragen hergerichtet. Man teilt das Material in drei Teile, die man weiterbehandelt, wie folgt:

a) Keine weiteren Zusätze;

b) Zusatz von 900 ecm einer 10 °/oil^en Gelatinelösung pro Mol Halogensilber;

c) Zusatz von 920 ecm einer 9,8 °/oig^en Lösung von Carboxymethylkasein pro Mol Halogensilber.

Zu jedem dieser Teile fügt man einen geeigneten Härter und trägt auf Celluloseacetatträger in einer Stärke von etwa 27,9 qm pro Mol Halogensilber auf. Die Beschichtungen werden nach Beispiel 1 geprüft, wobei man 5 Minuten mit einem Entwickler folgender Zusammensetzung entwickelt:

N-Methyl-p-aminophenolsulfat 2,5 g

Hydrochinon 2,5 g

Natriumsulfit (wasserfrei) 30,0 g

Natriumethaborat-octahydrat 10,0 g

Kaliumbromid 0,5 g

Wasser zum Auffüllen auf 11 ·>°

der unter der Bezeichnung »Kodak DK-50-Entwickler« bekannt ist.

Die Ergebnisse lauten wie folgt:

Teil	D-max	Y
a	1,89	2,26
b	2,03	2,40
C	2,51	2,80

Beispiel 7

Eine Emulsion ähnlich der von Beispiel 1 wird zum Beschichten vorbereitet und in drei Teile geteilt, die weiterbehandelt werden, wie folgt:

a) Hierzu fügt man noch 1440 ecm einer 10°/₀igen Gelatinelösung pro Mol Halogensilber;

b) hierzu fügt man 1080 ecm einer 10°/₀igen Gelatinelösung und 360 ecm einer 10°/₀igen Lösung von Carboxymethylgelatine gemäß XII pro Mol Halogensilber;

c) hierzu fügt man 360 ecm einer 10⁰/₀igen Gelatinelösung und 1080 ecm einer 10°/₀igen Lösung von Carboxymethylgelatine gemäß XII pro Mol Halogensilber.

Die einzelnen Teile trägt man auf Celluloseacetatfilmträger auf und prüft, wie in den Beispielen 1 und 2 beschrieben. Man erhält die folgenden Ergebnisse:

Teil	Gramm Ag pro Quadratmeter	Maximale Dichte trocken	Maximale Dichte trocken Gramm Ag pro Quadratmeter	Relative Empfindlichkeit	Y
a b C	6,19 6,59 6,01	1,81 1,92 2,06	0,292 0,291 0,343	100 121 126	1,98 2,22 2,48

Beispiel 8

Man bereitet eine Emulsion, ähnlich der im Beispiel 1 verwendeten, zum Beschichten vor und teilt in 5 Teile, die man wie folgt weiterbehandelt:

a) Hierzu fügt man noch 1440 ecm einer lO°/oigen Gelatinelösung pro Mol Halogensilber;

b) hierzu fügt man noch pro Mol Halogensilber 360 ecm einer 10°/_oigen Gelatinelösung und 1080 ecm Carboxymethylgelatine gemäß XII;

109 787/350

c) wie Teil b, doch wird eine gemäß XIII hergestellte Carboxymethylgelatine zugefügt;

d) wie Teil b, doch wird eine gemäß XIV hergestellte Carboxymethylgelatine zugefügt;

e) wie Teil b, doch wird eine gemäß XV hergestellte Carboxymethylgelatine zugefügt.

Diese Teile werden aufgetragen und Streifen davon, wie im Beispiel 1 beschrieben, geprüft. Die erhaltenen Ergebnisse sind die folgenden:

Teil	Relative Empfindlichkeit	V	Schleier	D-max trocken
a	100	1,90	0,06	1,72
b	132	2,08	0,06	1,75
C	123	1,94	0,06	1,75
d	121	2,10	0,06	1,78
e	121	1,80	0,06	1,65

Die Emulsionen gemäß der Erfindung können nach Wunsch nach beliebigen bekannten Verfahren chemisch sensibilisiert sein. Zum Beispiel können diese Emulsionen mit natürlicher aktiver Gelatine behandelt werden, oder es können sensibilisierte Schwefelverbindungen, wie die in den USA.-Patentschriften 1 574 944, 1623 499 und 2 410489 beschriebenen, zugefügt werden.

Die Emulsionen können auch mit Salzen von Edelmetallen, wie Ruthenium, Rhodium, Palladium, Iridium und Platin, die sämtlich zur Gruppe VIII des Periodischen Systems gehören und ein Atomgewicht von über 100 haben, behandelt sein. Bezeichnende Verbindungen sind: Ammoniumchlorpalladat, Kaliumchlorplatinat und Natriumchlorpalladit, wie sie zur Sensibilisierung in Mengen unterhalb denjenigen verwendet werden, die eine wesentliche Unterdrückung des Schleiers erzeugen, wie in der USA.-Patentschrift 2 448 060, oder als Schleierverhütungsmittel in größeren Mengen, wie in den USA.-Patentschriften 2 566 245 und 2 566 263 beschrieben.

Die Emulsionen können auch mit Goldsalzen chemisch sensibilisiert (USA.-Patentschrift 2 399 083) oder stabilisiert (USA.-Patentschriften 2 597 856 und 2 597 915) sein. Geeignete Verbindungen sind z.B. Kaliumchloraurit, Kaliumaurithiocyanat, Kaliumchloraurat, Goldtrichlorid und 2-Auro-sulfobenzothiazol-methochlorid.

Die Emulsionen können auch mit Reduktionsmitteln, wie Zinn(II)-salzen (USA.-Patentschrift 2487850), Polyaminen, wie Diäthylen-triamin (USA.-Patentschrift 2 518 698), Spermin (USA.-Patentschrift 2 521925) oder Bis-(/?-aminoäthyl)-sulfid und dessen wasserlöslichen Salzen (USA.-Patentschrift 2 521 926), sensibilisiert sein.

Die Emulsionen können auch mit Quecksilberverbindungen (USA.-Patentschriften 2 728 663, 2728664 und 2728665), Tetrazaindenen (USA.-Patentschrift 2 716 062) und/oder quaternären Benzothiazoliumverbindungen (USA.-Patentschrift 2131038) stabilisiert sein.

Die Emulsionen können auch empfindlichkeitssteigernde Verbindungen vom Typ der quaternären Ammoniumverbindungen (USA.-Patentschriften 2 271623, 2 288 226 und 2 334 864) oder vom PoJyäthylenglykoltyp (USA.-Patentschrift 2 708 162) enthalten.

Claims

PATENTANSPRUCH:

Lichtempfindliche Emulsion, im wesentlichen bestehend aus in einem Schutzkolloid auf Proteinbasis dispergiertem Halogensilber, dadurch gekenn zeichnet, daß das dispergierende Medium neben bekannten Komponenten, vorzugsweise Gelatine, 10 bis 50% eines mit den übrigen Komponenten verträglichen carboxymethylierten Proteins, wie Gelatine, Kasein, Sojaprotein oder Blutalbumin, enthält.

Q 109 787/350 1.62