CN114657221A - 一种d-泛酸的制备方法 - Google Patents

一种d-泛酸的制备方法 Download PDF

Info

Publication number
CN114657221A
CN114657221A CN202111160031.XA CN202111160031A CN114657221A CN 114657221 A CN114657221 A CN 114657221A CN 202111160031 A CN202111160031 A CN 202111160031A CN 114657221 A CN114657221 A CN 114657221A
Authority
CN
China
Prior art keywords
phosphate
complex enzyme
mass
pantothenic acid
calcium
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
CN202111160031.XA
Other languages
English (en)
Inventor
周芳芳
刘树蓬
刘磊
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Hefei Huaheng Biological Engineering Co ltd
Anhui Huaheng Biotechnology Co Ltd
Original Assignee
Hefei Huaheng Biological Engineering Co ltd
Anhui Huaheng Biotechnology Co Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Hefei Huaheng Biological Engineering Co ltd, Anhui Huaheng Biotechnology Co Ltd filed Critical Hefei Huaheng Biological Engineering Co ltd
Publication of CN114657221A publication Critical patent/CN114657221A/zh
Withdrawn legal-status Critical Current

Links

Images

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/02—Amides, e.g. chloramphenicol or polyamides; Imides or polyimides; Urethanes, i.e. compounds comprising N-C=O structural element or polyurethanes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/52—Genes encoding for enzymes or proenzymes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0008—Oxidoreductases (1.) acting on the aldehyde or oxo group of donors (1.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0012—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7)
    • C12N9/0014—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7) acting on the CH-NH2 group of donors (1.4)
    • C12N9/0022—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7) acting on the CH-NH2 group of donors (1.4) with oxygen as acceptor (1.4.3)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/88—Lyases (4.)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/93—Ligases (6)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y101/00—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1)
    • C12Y101/01—Oxidoreductases acting on the CH-OH group of donors (1.1) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.1.1)
    • C12Y101/01169—2-Dehydropantoate 2-reductase (1.1.1.169), i.e. ketopantoate-reductase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y102/00—Oxidoreductases acting on the aldehyde or oxo group of donors (1.2)
    • C12Y102/01—Oxidoreductases acting on the aldehyde or oxo group of donors (1.2) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.2.1)
    • C12Y102/01002—Formate dehydrogenase (1.2.1.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y104/00—Oxidoreductases acting on the CH-NH2 group of donors (1.4)
    • C12Y104/03—Oxidoreductases acting on the CH-NH2 group of donors (1.4) with oxygen as acceptor (1.4.3)
    • C12Y104/03002—L-Amino-acid oxidase (1.4.3.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y401/00—Carbon-carbon lyases (4.1)
    • C12Y401/02—Aldehyde-lyases (4.1.2)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y603/00—Ligases forming carbon-nitrogen bonds (6.3)
    • C12Y603/02—Acid—amino-acid ligases (peptide synthases)(6.3.2)
    • C12Y603/02001—Pantoate-beta-alanine ligase (6.3.2.1)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

本发明涉及一种D‑泛酸的制备方法，具体包括下述步骤：(1)将缬氨酸、甲醛、β‑丙氨酸、复合酶加水混合，所述复合酶包括L‑氨基酸脱氨酶、甲酸脱氢酶、醛缩酶、酮泛解酸还原酶和泛酸合成酶；(2)添加甲酸铵，在25～55℃、pH为4‑7条件下，经酶催化反应10‑60h，制得D‑泛酸。本发明以缬氨酸、甲醛、甲酸铵和β‑丙氨酸为底物发酵转化生成D‑泛酸，原料价廉易得，反应成本低。

Description

一种D-泛酸的制备方法
技术领域
本发明涉及生物合成领域，具体涉及一种D-泛酸的制备方法。
背景技术
泛酸又称维生素B5，为包括人和家畜在内的哺乳动物的必须营养元素，并在机体细胞中用于生物合成辅酶A(CoA)和酰基载体蛋白(ACP)，进而参与一百多种细胞代谢反应。现有技术一般用缬氨酸作为底物生产D-泛酸，但存在反应步骤繁琐、反应时间长、酮泛解酸转化成泛解酸过程中的辅酶NADPH消耗带来的成本高等缺陷，限制了其产业化应用前景。需要研究更为高效的D-泛酸制备方法。
发明内容
本发明的目的在于提供一种D-泛酸的制备方法，包括下述步骤：
(1)将缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶加水混合，所述复合酶包括L-氨基酸脱氨酶、甲酸脱氢酶、醛缩酶、酮泛解酸还原酶和泛酸合成酶；
(2)添加甲酸铵，在25～55℃、pH为4-7条件下，经酶催化反应10-60h，制得D-泛酸。
本发明优选的技术方案，复合酶中L-氨基酸脱氨酶为4-15U/L，优选为6-12U/L。
本发明优选的技术方案，复合酶中醛缩酶为10-20U/L，优选为15-18U/L。
本发明优选的技术方案，复合酶中甲酸脱氢酶为4-15U/L，优选为6-12U/L。
本发明优选的技术方案，复合酶中酮泛解酸还原酶为4-15U/L，优选为6-12U/L。
本发明优选的技术方案，复合酶中泛酸合成酶为4-15U/L，优选为6-14U/L。
本发明优选的技术方案，甲酸铵以流加方式进行添加。
本发明优选的技术方案，甲酸铵的浓度为1.5g/L-2.5g/L，优选为1.8g/L-2.2g/L。
本发明优选的技术方案，所述缬氨酸：甲醛：β-丙氨酸的摩尔比为(0.9-1.3):(0.9-1.2):1，优选为(1.0-1.2):(1.0-1.1):1。
本发明的优选技术方案中，酶催化体系中还可加入金属盐或磷酸盐溶液。
本发明的优选技术方案中，所述金属盐或磷酸盐选自锌盐、钙盐、铜盐、镁盐、钠盐、钾盐中的任一种或其组合，优选为氯化锌、氯化钙、氯化铜、硫酸锌、硫酸钙、硫酸铜、磷酸镁、磷酸锌、磷酸钙、磷酸铜、磷酸二氢铵、磷酸氢二铵、磷酸氢二钠、磷酸二氢钠、磷酸氢钙、磷酸钙、焦磷酸钙、磷酸二氢钾、酸式焦磷酸钠、磷酸钠、焦磷酸钠中的任一种或其组合。
本发明优选的技术方案，所述金属盐或磷酸盐溶液浓度为0-50mM，优选为1～40mM，更优选为5～30mM。
本发明优选的技术方案，金属盐溶液中的Zn2+浓度为0～15mM，优选为5～10mM。
本发明优选的技术方案，金属盐溶液中的Cu2+浓度为0～15mM，优选为5～10mM。
本发明优选的技术方案，金属盐溶液中的Ca2+浓度为0～9mM，优选为2～7mM。
本发明优选的技术方案，磷酸盐溶液中的PO4 3-浓度为0～15mM，优选为2～10mM。
本发明优选的技术方案，磷酸盐溶液中的HPO4 2-浓度为0～15mM，优选为2～10mM。
本发明优选的技术方案，磷酸盐溶液中的H2PO4 -浓度为0～15mM，优选为2～10mM。
本发明优选的技术方案，酶催化反应温度为30～40℃。
本发明优选的技术方案，酶催化反应体系pH5-7。
本发明的优选方案中，用于调节酶催化反应体系pH的pH调节剂选自氨水、氢氧化钠、碳酸氢钠、三乙胺、氢氧化钾、磷酸钠、柠檬酸钠、苹果酸钠、磷酸盐缓冲液、Tris缓冲液、硫酸的任一种。
本发明的另一目的在于提供一种如上所述的方法制备得到的D-泛酸在制备D-泛酸钙中的应用。
除非另有说明，本发明涉及液体与液体之间的百分比时，所述的百分比为体积/体积百分比；本发明涉及液体与固体之间的百分比时，所述百分比为体积/重量百分比；本发明涉及固体与液体之间的百分比时，所述百分比为重量/体积百分比；其余为重量/重量百分比。
除非另有说明，本发明按照下述方法检测转化率和收率。
1、酶活
酶活为酶活力的度量单位，单位为U。在本申请中，定义1个酶活单位表示1ml底物溶液在1分钟内转化生成1umolD-泛酸的酶量。
2、转化率
分别在转化时间T＝0和T＝m(m为大于0的任一数值)时，取反应液稀释100倍，过滤后HPLC检测，分别记录缬氨酸浓度为S0和Sm，以及在T＝m时D-泛酸浓度为Nm。
转化率(m时刻)＝(Nm*0.534)/(S0-SM)
与现有技术相比，本发明的有益效果在于：
1、本发明以缬氨酸、甲醛、甲酸铵和β-丙氨酸为底物发酵转化生成D-泛酸，原料价廉易得，反应成本低。
2、本发明通过增加辅酶循环达到辅酶NADPH再生，降低生产成本。
3、本发明将甲酸转化为易挥发的二氧化碳，既利于提高反应效率，缩短生产周期，减低三废生成及其回收处理成本，本发明制备工艺简单，适宜工业化生成。
附图说明
图1实施例1-6和对比例1的转化率。
具体实施方式
以下结合实施例对本发明做进一步的说明。
下述实施例中所使用的实验方法如无特殊说明，均为常规方法。下述实施例中所用的材料、试剂等，如无特殊说明，均可从商业途径得到。
实施例1
向反应容器中加入缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶，加水至总体积为5L，搅拌溶解，使得反应体系中：缬氨酸质量为300g，甲醛质量为69.07g，β-丙氨酸质量为196.89g，L-氨基酸脱氨酶为12U/L、甲酸脱氢酶为12U/L、醛缩酶为18U/L、酮泛解酸还原酶为12U/L，泛酸合成酶为12U/L。流加甲酸铵，维持反应液中甲酸铵浓度为2g/L。调节溶液温度为37℃，用氨水和稀硫酸调节溶液pH为5-7，在搅拌条件下持续反应22h，得到D-泛酸溶液，经检测，D-泛酸转化率见图1。
实施例2
向反应容器中加入缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶，加水至总体积为5L，搅拌溶解，使得反应体系中：缬氨酸质量为300g，甲醛质量为69.07g，β-丙氨酸质量为196.89g，L-氨基酸脱氨酶为12U/L、甲酸脱氢酶为12U/L、醛缩酶为18U/L、酮泛解酸还原酶为12U/L，泛酸合成酶为10U/L。流加甲酸铵，维持反应液中甲酸铵浓度为2g/L。调节溶液温度为37℃，用氨水和稀硫酸调节溶液pH为5-7，在搅拌条件下持续反应22h，得到D-泛酸溶液，经检测，D-泛酸转化率见图1。
实施例3
向反应容器中加入缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶，加水至总体积为5L，搅拌溶解，使得反应体系中：缬氨酸质量为300g，甲醛质量为69.07g，β-丙氨酸质量为196.89g，L-氨基酸脱氨酶为12U/L、甲酸脱氢酶为12U/L、醛缩酶为18U/L、酮泛解酸还原酶为12U/L，泛酸合成酶为14U/L。流加甲酸铵，维持反应液中甲酸铵浓度为2g/L。调节溶液温度为37℃，用氨水和稀硫酸调节溶液pH为5-7，在搅拌条件下持续反应22h，得到D-泛酸溶液，经检测，D-泛酸转化率见图1。
实施例4
向反应容器中加入缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶、氯化锌，加水至总体积为5L，搅拌溶解，使得反应体系中：缬氨酸质量为300g，甲醛质量为69.07g，β-丙氨酸质量为196.89g，氯化锌质量为3.4g/L，L-氨基酸脱氨酶为12U/L、甲酸脱氢酶为12U/L、醛缩酶为18U/L、酮泛解酸还原酶为12U/L，泛酸合成酶酶活为14U/L。流加甲酸铵，维持反应液中甲酸铵浓度为2g/L。调节溶液温度为37℃，用氨水和稀硫酸调节溶液pH为5-7，在搅拌条件下持续反应22h，得到D-泛酸溶液，经检测，D-泛酸转化率见图1。
实施例5
向反应容器中加入缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶、硫酸铜，加水至总体积为5L，搅拌溶解，使得反应体系中：缬氨酸质量为300g，甲醛质量为69.07g，β-丙氨酸质量为196.89g，硫酸铜质量为4.8g，L-氨基酸脱氨酶为12U/L、甲酸脱氢酶为12U/L、醛缩酶为18U/L、酮泛解酸还原酶为12U/L，泛酸合成酶为14U/L。流加甲酸铵，维持反应液中甲酸铵浓度为2g/L。调节溶液温度为37℃，用氨水和稀硫酸调节溶液pH为5-7，在搅拌条件下持续反应22h，得到D-泛酸溶液，经检测，D-泛酸转化率见图1。
实施例6
向反应容器中加入缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶、磷酸氢二钠，加水至总体积为5L，搅拌溶解，使得反应体系中：缬氨酸质量为300g，甲醛质量为69.07g，β-丙氨酸质量为196.89g，磷酸氢二钠质量为7g，L-氨基酸脱氨酶为12U/L、甲酸脱氢酶为12U/L、醛缩酶为18U/L、酮泛解酸还原酶为12U/L，泛酸合成酶为14U/L。流加甲酸铵，维持反应液中甲酸铵浓度为2g/L。调节溶液温度为37℃，用氨水和稀硫酸调节溶液pH为5-7，在搅拌条件下持续反应22h，得到D-泛酸溶液，经检测，D-泛酸转化率见图1。
对比例1
向反应容器中加入缬氨酸、甲醛、复合酶、β-丙氨酸，加水至总体积为5L，搅拌溶解，使得反应体系中：缬氨酸质量为300g，甲醛质量为69.07g，β-丙氨酸质量为196.89g，过氧化氢酶为12U/L，酮异戊酸还原酶为12U/L，羟甲基转移酶为18U/L，甲酸脱氢酶为12U/L，泛酸合成酶14U/L。流加甲酸铵，维持反应液中甲酸铵浓度为2g/L。调节溶液温度为37℃，反应过程中采用稀硫酸和氨水调节溶液pH为5-7，在搅拌条件下持续反应22h，得到D-泛酸溶液，经检测，D-泛酸转化率见图1。

Claims (10)

1.一种D-泛酸的制备方法，包括下述步骤：
(1)将缬氨酸、甲醛、β-丙氨酸、复合酶加水混合，所述复合酶包括L-氨基酸脱氨酶、甲酸脱氢酶、醛缩酶、酮泛解酸还原酶和泛酸合成酶；
(2)添加甲酸铵，在25～55℃、pH为4-7条件下，经酶催化反应10-60h，制得D-泛酸。
2.根据权利要求1所述的制备方法，其中，复合酶中L-氨基酸脱氨酶为4-15U/L，优选为6-12U/L。
3.根据权利要求1-2任一项所述的制备方法，其中，复合酶中醛缩酶为10-20U/L，优选为15-18U/L。
4.根据权利要求1-3任一项所述的制备方法，其中，复合酶中甲酸脱氢酶为4-15U/L，优选为6-12U/L。
5.根据权利要求1-4任一项所述的制备方法，其中，复合酶中酮泛解酸还原酶为4-15U/L，优选为6-12U/L。
6.根据权利要求1-5任一项所述的制备方法，其中，复合酶中泛酸合成酶为4-15U/L，优选为6-14U/L。
7.根据权利要求1-6任一项所述的制备方法，其中，甲酸铵以流加方式进行添加，优选的，甲酸铵的浓度为1.5g/L-2.5g/L，更优选为1.8g/L-2.2g/L。
8.根据权利要求1-7任一项所述的制备方法，其中，所述缬氨酸：甲醛：β-丙氨酸的摩尔比为(0.9-1.3):(0.9-1.2):1，优选为(1.0-1.2):(1.0-1.1):1。
9.根据权利要求1-8任一项所述的制备方法，其中，酶催化体系中还可加入金属盐或磷酸盐溶液，优选的，所述金属盐或磷酸盐选自锌盐、钙盐、铜盐、镁盐、钠盐、钾盐中的任一种或其组合，更优选为氯化锌、氯化钙、氯化铜、硫酸锌、硫酸钙、硫酸铜、磷酸镁、磷酸锌、磷酸钙、磷酸铜、磷酸二氢铵、磷酸氢二铵、磷酸氢二钠、磷酸二氢钠、磷酸氢钙、磷酸钙、焦磷酸钙、磷酸二氢钾、酸式焦磷酸钠、磷酸钠、焦磷酸钠中的任一种或其组合。
10.根据权利要求1-9任一项所述的制备方法制备得到的D-泛酸在制备D-泛酸钙中的应用。
CN202111160031.XA 2020-12-22 2021-09-30 一种d-泛酸的制备方法 Withdrawn CN114657221A (zh)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN202011524355 2020-12-22
CN2020115243552 2020-12-22

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CN114657221A true CN114657221A (zh) 2022-06-24

Family

ID=82025706

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN202111160031.XA Withdrawn CN114657221A (zh) 2020-12-22 2021-09-30 一种d-泛酸的制备方法

Country Status (1)

Country Link
CN (1) CN114657221A (zh)

Citations (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1058046A (zh) * 1990-06-04 1992-01-22 滨湖圣母村大学 制备β-羟基-α-氨基酸的方法
CA2585907A1 (en) * 1999-06-25 2001-01-04 Basf Aktiengesellschaft Corynebacterium glutamicum genes encoding proteins involved in homeostasis and adaptation
US20030064485A1 (en) * 2001-06-13 2003-04-03 Degussa Ag Process for the preparation of D-pantothenic acid and/or salts thereof
CN106676051A (zh) * 2016-10-31 2017-05-17 中国科学院微生物研究所 一种制备高效合成泛酸基因工程菌的方法及其应用
CN108456701A (zh) * 2018-03-23 2018-08-28 精晶药业股份有限公司 一种d-泛解酸内酯的制备方法
CN110004135A (zh) * 2019-03-18 2019-07-12 合肥华恒生物工程有限公司 一种球形固定化含d-泛解酸内酯水解酶细胞及其制备方法和水解d-泛解酸内酯的方法
CN111269900A (zh) * 2020-03-17 2020-06-12 江南大学 一种l-氨基酸脱氨酶突变体的制备及其应用

Patent Citations (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1058046A (zh) * 1990-06-04 1992-01-22 滨湖圣母村大学 制备β-羟基-α-氨基酸的方法
CA2585907A1 (en) * 1999-06-25 2001-01-04 Basf Aktiengesellschaft Corynebacterium glutamicum genes encoding proteins involved in homeostasis and adaptation
US20030064485A1 (en) * 2001-06-13 2003-04-03 Degussa Ag Process for the preparation of D-pantothenic acid and/or salts thereof
CN106676051A (zh) * 2016-10-31 2017-05-17 中国科学院微生物研究所 一种制备高效合成泛酸基因工程菌的方法及其应用
CN108456701A (zh) * 2018-03-23 2018-08-28 精晶药业股份有限公司 一种d-泛解酸内酯的制备方法
CN110004135A (zh) * 2019-03-18 2019-07-12 合肥华恒生物工程有限公司 一种球形固定化含d-泛解酸内酯水解酶细胞及其制备方法和水解d-泛解酸内酯的方法
CN111269900A (zh) * 2020-03-17 2020-06-12 江南大学 一种l-氨基酸脱氨酶突变体的制备及其应用

Non-Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
MICHELE SUGANTINO等: "Mycobacterium tuberculosis Ketopantoate Hydroxymethyltransferase：Tetrahydrofolate-Independent Hydroxymethyltransferase and Enolization Reactions with α-Keto Acids", BIOCHEMISTRY, vol. 42, no. 1, pages 195 - 206 *
杨延辉等: "泛酸的功能和生物合成", 生命的化学, vol. 28, no. 4, pages 448 - 452 *

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN101230373B (zh) 一种s-腺苷蛋氨酸的制备方法
CN104946706A (zh) 一种nad类似物的还原方法
CN103352058B (zh) 一种从L-谷氨酸钠制备α-酮戊二酸的生物催化方法
CN114657221A (zh) 一种d-泛酸的制备方法
CN101768617B (zh) 全细胞生物合成脱氧核苷三磷酸的方法
CN107384978A (zh) 一种磁性固定化多酶体系一锅法制备葡萄糖酸的方法
Vandecasteele Enzymatic synthesis of L-carnitine by reduction of an achiral precursor: the problem of reduced nicotinamide adenine dinucleotide recycling
CN110964764B (zh) 一种利用甲醇还原nad类似物的方法
CN114657216A (zh) 一种d-泛解酸及其制备方法和其应用
CN112391438B (zh) 一种l-草铵膦或其盐的生产方法
CN114657217A (zh) 一种高效的d-泛解酸的制备方法
AU2003225548A1 (en) Method for producing 2-hydroxyisobutyric acid and methacrylic acid from acetone cyanohydrin
JPH0785718B2 (ja) Ｄ−アミノ酸の製造方法
CN115433750A (zh) 一种烟酰胺单核苷酸的制备方法
CN114657199B (zh) 一种重组工程菌及其在制备d-泛酸中的应用
Anne et al. Can the combination of electrochemical regeneration of NAD+, selectivity of L‐α‐amino‐acid dehydrogenase, and reductive amination of α‐keto‐acid be applied to the inversion of configuration of a L‐α‐amino‐acid?
US20230348941A1 (en) Methods for preparing pantoic acid, pantothenic acid and panthenol as well as salts thereof
CN106834366B (zh) 一种利用L-谷氨酸脱氢酶催化生产α-酮戊二酸的方法
CN111826409A (zh) 一种利用甲醇还原nad类似物的方法
JPS62253388A (ja) Ｌ−カルニチンの改良された製造方法
CN114657200B (zh) 重组工程菌及其用于制备d-泛解酸的方法
CN114657198B (zh) 重组工程菌及其在制备泛化合物中的应用
CN116083498B (zh) 一种将气态二氧化碳转化为氨基酸及其衍生物的方法
CN109554406A (zh) 一种一步制备酮酸和非天然手性氨基酸的类转氨方法
CN101230372B (zh) 全细胞生物催化合成尿苷二磷酸-n-乙酰葡糖胺的方法

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
WW01 Invention patent application withdrawn after publication

Application publication date: 20220624

WW01 Invention patent application withdrawn after publication