CH640267A5 - Verfahren zur abtrennung der isoenzyme von kreatinkinase aus einem gemisch davon und vorrichtung zur ausfuehrung des verfahrens. - Google Patents
Verfahren zur abtrennung der isoenzyme von kreatinkinase aus einem gemisch davon und vorrichtung zur ausfuehrung des verfahrens. Download PDFInfo
- Publication number
- CH640267A5 CH640267A5 CH143779A CH143779A CH640267A5 CH 640267 A5 CH640267 A5 CH 640267A5 CH 143779 A CH143779 A CH 143779A CH 143779 A CH143779 A CH 143779A CH 640267 A5 CH640267 A5 CH 640267A5
- Authority
- CH
- Switzerland
- Prior art keywords
- exchange resin
- mixture
- resin
- bed
- anion exchange
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/10—Transferases (2.)
- C12N9/12—Transferases (2.) transferring phosphorus containing groups, e.g. kinases (2.7)
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/814—Enzyme separation or purification
- Y10S435/815—Enzyme separation or purification by sorption
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Treatment Of Liquids With Adsorbents In General (AREA)
- Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)
- Coupling Device And Connection With Printed Circuit (AREA)
- Auxiliary Devices For Music (AREA)
- Superconductors And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Abtrennung der Isoenzyme von Kreatinkinase aus einem Gemisch dieser Isoenzyme. Kreatinkinase, die in manchen Literaturstellen auch als Kreatinphosphokinase bezeichnet wird, wird abgekürzt zu CK. Es gibt drei bekannte CK-Isoenzyme, wobei das MM vorwiegend in dem Skelettmuskelgewebe, das BB vorwiegend im Gewebe des Gehirns und das MB vorwiegend im Herzgewebe gefunden werden. Die Anwesenheit erhöhter CK-MB Gehalte im Serum zeigt einen Myocardinfarkt an.
Es gibt verschiedene Methoden zur Trennung der CK-Isoenzyme, einschliesslich der Elektrophoresen, wie sie in American Journal of Cardiology 33, Seite 650 (1974) beschrieben werden und der Ionenaustauscher-Chromatographie, die in Clinical Chemistry 20, Seite 36 (1974) beschrieben wird. Einige Forscher haben die Anwendung eines hanr delsüblichen Anionenaustauscherharzes mit Diäthylamino-äthyl-Substituenten. DEAE Sephadex, für die Trennung durch Ionenaustauscher-Chromatographie vorgeschlagen; Clin. Chem. Acta, 38, Seiten 285-90 (1972); Clin. Chem. 21, Seite 1088 (1975). Andere haben empfohlen, diese Verfahrenweise zu modifizieren durch Anwendung von DEAE Cellulose, Clin. Chem. 21, Seite 392 (1975), DEAE Glasperlen,
Clin. Chem. 21, Seite 844, (1975) und eines anderen handelsüblichen Harzes, eines starken Anionenaustauschers, dem Handelsprodukt AG MP-1 der Bio-Rad Laboratories, Clin. Chem. 22, Seite 92 (1976). Bei allen diesen chromatographischen Verfahren handelt es sich bei dem zuerst zu eluieren-den Isoenzym um das allgemein vorwiegende CK-MM. Bei diesem handelt es sich gewöhnlich nicht um das Isoenzym, an dem das Hauptinteresse besteht. So erfordern diese Methoden einen zusätzlichen Zeitaufwand und eine zusätzliche Stufe zur Isolierung des CK-MB.
Durch die Erfindung wird ein Verfahren zum Eluieren von CK-MB als erste Fraktion aus einem Ionenaustauscherharzbett bereitgestellt, wodurch die Analyse beschleunigt und vereinfacht wird und die CK-MB-Analyse leichter automatisiert werden kann.
Das erfindungsgemässe Verfahren zur Abtrennung der Isoenzyme von Kreatinkinase aus einem Gemisch der Isoenzyme ist im vorangehenden Patentanspruch 1 charakterisiert.
Es ist ersichtlich, dass die Wahl eines Harzgemisches sowie der verschiedenen Elutionsparameter, wie dem pH-Wert, der Grösse des Harzbetts und der Probe, der Elutionsge-schwindigkeit und dergleichen miteinander in Beziehung stehen. In der folgenden Beschreibung bevorzugter Ausführungsformen werden spezielle Harze und Bedingungen aufgeführt. Bei diesen Parametern handelt es sich um bevorzugte Parameter, jedoch werden hierdurch nicht andere Kombinationen von Harzen oder Harzgemischen und Elu-tionsparametern aus dem Rahmen der vorliegenden Erfindung ausgeschlossen. Ist einmal ein spezielles gemischtes Harzbett gewählt, so kann die Bestimmung der optimalen Elutionsparameter leicht vom Fachmann vorgenommen werden.
Das erfindungsgemäss bevorzugte Bett aus gemischtem Harz stellt ein Gemisch aus einem DEAE-substituierten quervernetzten Dextran-Anionenaustauscherharz und einem Kationenaustauscherharz dar, in dem ein Acrylpolymergitter mit einer sauren funktionellen Gruppe substituiert ist. Derartige Harze sind im Handel erhältlich, wobei das Anionenaustauscherharz unter dem Namen DEAE «Sephadex» A-25 und das Kationenaustauscherharz unter dem Namen «Bio-rex 70» vertrieben werden. Bevorzugt ist ein Verhältnis von 5 bis 10 abgesetzten Bettvolumina des Kationenaustauscherharzes pro abgesetztes Bettvolumen des Anionenaustauscherharzes, wobei ein Volumenverhältnis von etwa 6:1 besonders bevorzugt ist.
Präparatsätze bzw. Kits, die die vorstehenden Harzgemische enthalten, insbesondere Kits, in denen das Harz in Säulen gepackt bzw. gefüllt ist, werden ebenfalls von der Erfindung umfasst. Bei der Anwendung werden die erfin-dungsgemässen gemischten Harze im allgemeinen in einen Puffer eingetaucht. Der bevorzugte pH-Wertbereich für die bevorzugten erfindungsgemässen Harze liegt bei etwa 6,0 bis etwa 6,4. Am unteren Ende dieses Bereiches werden CK-MM und CK-BB leichter durch das Harz zurückgehalten. Am oberen Ende des pH-Wertbereiches wird CK-MB leichter eluiert, jedoch tritt auch eine gewisse Elution von CK-BB auf. Erhöhte Ausbeuten an CK-MB und CK-BB erhält man aus der Säule, wenn die Grösse der Probe erhöht wird.
Bei der bestmöglichen Durchführungsform für die Erfindung wird das gemischte Harzbett wie folgt hergestellt. DEAE-Sephadex A-25 wird in einem Puffer, vorzugsweise Morpholinäthylsulfonsäure, eingestellt auf den pH-Wert 6,0, während 48 Stunden hydratisiert. Am Ende dieses Zeitraums wird der pH-Wert mit HCl wieder auf 6,0 eingestellt. Bio-Rex 70 (Korngrösse 0,149-0,074 mm bzw. 100-200 mesh) wird in dem gleichen Puffer vom pH-Wert 6,0 während des
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
gleichen Zeitraums hydratisiert, worauf der pH-Wert erneut mit Natriumhydroxid auf 6,0 eingestellt wird. Kleine Teilchen werden von beiden Harzen entfernt und ein abgesetzt-tes Bettvolumen Sephadex wird zu 6 abgesetzten Bettvolumen Bio-Rex unter leichtem Rühren gefügt. Man vermischt weitere 15 Minuten vorsichtig und der pH-Wert wird auf 6,0 eingestellt. Schliesslich wird das Harzbett mit drei Bettvolumina des Puffers, eingestellt auf den pH-Wert 6,0, gewaschen. Man belässt dass Harz eingetaucht in dem auf den pH-Wert 6,0 eingestellten Puffer. Unter diesen Bedingungen ist das zum Eluieren von CK-MB von der Säule verwendete Eluiermittel entionisiertes Wasser.
Diese Bedingungen lassen sich bevorzugt der Trennungsverfahrensweise mittels einer Testpackung anpassen, die auf einem automatischen klinischen Analysator, aca, (Handelsprodukt der E. I. du Pont de Nemours and Company) verwendet wird.
Beispiel 1
Säulen in aca-Testpackungsköpfen bzw. -Rohrverbindern mit einem Volumen von 1,7 ml können mit dem wie vorstehend beschrieben hergestellten Gemisch von Bio-Rex 70 und DEAE Sephadex A-25 gepackt bzw. gefüllt werden. Jede Testpackung kann eine einzige Probe von 0,34 ml Volumen aufnehmen, die auf die Harzsäule aufgespritzt wird. Die Proben werden mit 2,0 ml entionisiertem Wasser in die Reaktionskammer der Packung in einer Geschwindigkeit von 1,0 ml/Min. eluiert.
Die Anwesenheit von Kreatinkinase in dem Eluiermittel bestimmt man durch Modifikation der UV-enzymatischen Untersuchung, die von Oliver, I.T. Biochem J., 61, Seite 116 (1955) und Rosalki, S.B., J. Lab. Clin. Med., 69, Seite 696 (1967) beschrieben wird. Die Bildungsgeschwindigkeit von NADH2, das bei 340 nm absorbiert, ist proportional zur Konzentration der Kreatinkinase.
Die Methode von Oliver-Rosalki unterscheidet nicht zwischen den CK-Isoenzymen, jedoch kann die Wirksamkeit der chromatographischen Trennung der Isoenzyme wie folgt gezeigt werden.
Die Gewinnung der drei CK-Isoenzyme kann durch Messung ihrer Einzelaktivität vor und nach dem Eluieren durch die Säule mit dem gemischten Harzbett bestimmt werden. Bei der Isoenzymquelle, die für diese Bestimmungen verwendet wird, handelt es sich um menschliches Gewebe. Die nachstehende Tabelle zeigt typische Isoenzymgewinnungen,
640267
unter Anwendung der vorstehend beschriebenen Säule mit dem gemischten Harzbett.
TABELLE I
(Säulenelution der CK-Isoenzyme)
CK-Isoenzym (in menschlichem Serum)
Aktivität (IE bzw. IU/1) ohne Säule
Aktivität (IE bzw. IU/1) mit Säule
Prozent Gewinnung
MM
134
1
<1%
MB
286
196
69%
MM
197
2
1%
BB
785
361
46%
Beispiel 2
Unter Verwendung des gleichen Gemischs der Ionenaustauscherharze und der gleichen Säulengrösse mit einer Pro-bengrösse von 0,20 ml und Eluieren der Säule mit 2,0 ml entionisiertem Wasser in einer Geschwindigkeit von 0,5 ml/ Min. werden im wesentlichen das gesamte CK-MM und CK-BB zurückgehalten, wobei lediglich das CK-MB-Iso-enzym gewonnen wird. Die Wirkung des pH-Wertes des Harzes auf die Leistungsfähigkeit der Säule mit dem gemischten Harzbett unter diesen Bedingungen wird in der folgenden Tabelle gezeigt:
TABELLE II (Säulenelution der CK-Isoenzyme)
CK-Isoenzym Aktivität (IE bzw. IU/1)
(in menschlichem ohne m;t Säule
Serum) Säule pH-Wert des Harzes der Säule
6,1 6,25 6,4
MM
107
0
2
84
MB
297
120
241
283
BB
124
0
13
95
3
s io
15
20
25
30
35
40
45
V
Claims (10)
- 6402672PATENTANSPRÜCHE1. Verfahren zur Abtrennung der Isoenzyme von Kre-atinkinase aus einem Gemisch der Isoenzyme durch Kontakt des Gemischs mit einem Ionenaustauscherharz und selektives Eluieren der Isoenzyme von dem Harz, dadurch gekennzeichnet, dass man das Gemisch mit einem Bett gemischter Harze in Kontakt bringt und zuerst das MB-Kreatinkinase-isoenzym eluiert.
- 2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass man als Bett aus gemischten Harzen ein Gemisch eines schwach basischen Anionenaustauscherharzes und eines schwach sauren Ketionenaustauscherharzes einsetzt.
- 3. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass man als Anionenaustauscherharz ein Diäthylamino-äthyl-substituiertes quervernetztes Dextran und als Kationenaustauscherharz ein Acrylpolymergitter, das durch eine saure funktionelle Gruppe substituiert ist, einsetzt.
- 4. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, dass man ein Verhältnis von Kationenaustauscherharz zu Anionenaustauscherharz von 5:1 bis 10:1 einsetzt.
- 5. Verfahrennach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass man ein Verhältnis von Kationenaustauscherharz zu Anionenaustauscherharz von etwa 6:1 einsetzt.
- 6. Verfahren nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, dass man das Bett aus dem gemischten Harz auf einen pH-Wert von 6,0 bis 6,4 puffert.
- 7. Vorrichtung zur Ausführung des Verfahrens gemäss Patentanspruch 1, gekennzeichnet durch ein Bett gemischter Harze in einem Behälter.
- 8. Vorrichtung gemäss Patentanspruch 7, in dem das Harzgemisch in einer Pufferlösung in eine Säule gepackt ist.
- 9. Vorrichtung gemäss Patentanspruch 8, in dem das Bett aus gemischtem Harz ein Gemisch aus einem Diäthyl-aminoäthylsubstituierten quervernetzten Dextran-Anionenaustauscherharz und einem Kationenaustauscherharz mit einem Acrylpolymergitter, substituiert durch eine saure funktionelle Gruppe ist. worin das Valumen-Verhältnis von Kationenaustauscherharz zu Anionenaustauscherharz 5:1 bis 10:1 beträgt.
- 10. Vorrichtung gemäss Patentanspruch 9, in dem das Volumen-Verhältnis von Kationenaustauscherharz zu Anionenaustauscherharz etwa 6:1 beträgt und der pH-Wert des Puffers 6,0 bis 6,4 beträgt.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US05/878,001 US4200691A (en) | 1978-02-15 | 1978-02-15 | Method for isolating MB creatine kinase |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CH640267A5 true CH640267A5 (de) | 1983-12-30 |
Family
ID=25371174
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CH143779A CH640267A5 (de) | 1978-02-15 | 1979-02-14 | Verfahren zur abtrennung der isoenzyme von kreatinkinase aus einem gemisch davon und vorrichtung zur ausfuehrung des verfahrens. |
Country Status (19)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4200691A (de) |
| JP (1) | JPS54163886A (de) |
| AT (1) | AT368186B (de) |
| AU (1) | AU521650B2 (de) |
| BE (1) | BE874153A (de) |
| CA (1) | CA1130229A (de) |
| CH (1) | CH640267A5 (de) |
| DE (1) | DE2905844A1 (de) |
| DK (1) | DK64079A (de) |
| FI (1) | FI65629C (de) |
| FR (1) | FR2417769A1 (de) |
| GB (1) | GB2014582B (de) |
| IE (1) | IE47917B1 (de) |
| IT (1) | IT1113442B (de) |
| LU (1) | LU80927A1 (de) |
| NL (1) | NL7901181A (de) |
| NO (1) | NO152514C (de) |
| SE (1) | SE431229B (de) |
| SU (1) | SU1135431A3 (de) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4360413A (en) * | 1980-12-29 | 1982-11-23 | Beckman Instruments, Inc. | Creatine kinase isoenzyme electrophoretic technique and improved creatine kinase isoenzyme reagent for use therein |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SE7408786L (de) | 1973-12-19 | 1975-06-23 | Donald William Mercer | |
| US4013513A (en) * | 1976-01-30 | 1977-03-22 | E-C Apparatus Corporation | Ion exchange chromatographic isoenzyme separation and isolation |
| US4049496A (en) * | 1976-05-27 | 1977-09-20 | Henry Philip D | Rapid separation of plasma creatine kinase isoenzymes |
| US4105499A (en) * | 1976-10-06 | 1978-08-08 | Kiyasu John Y | Heart attack screening method, apparatus and kit for same |
-
1978
- 1978-02-15 US US05/878,001 patent/US4200691A/en not_active Expired - Lifetime
-
1979
- 1979-01-24 SE SE7900648A patent/SE431229B/sv not_active IP Right Cessation
- 1979-02-13 CA CA321,385A patent/CA1130229A/en not_active Expired
- 1979-02-14 DK DK64079A patent/DK64079A/da not_active Application Discontinuation
- 1979-02-14 NL NL7901181A patent/NL7901181A/xx unknown
- 1979-02-14 AT AT0114379A patent/AT368186B/de not_active IP Right Cessation
- 1979-02-14 IE IE291/79A patent/IE47917B1/en unknown
- 1979-02-14 IT IT20195/79A patent/IT1113442B/it active
- 1979-02-14 FR FR7903733A patent/FR2417769A1/fr active Granted
- 1979-02-14 BE BE0/193448A patent/BE874153A/xx not_active IP Right Cessation
- 1979-02-14 AU AU44241/79A patent/AU521650B2/en not_active Ceased
- 1979-02-14 NO NO790482A patent/NO152514C/no unknown
- 1979-02-14 CH CH143779A patent/CH640267A5/de not_active IP Right Cessation
- 1979-02-14 FI FI790487A patent/FI65629C/fi not_active IP Right Cessation
- 1979-02-15 LU LU80927A patent/LU80927A1/xx unknown
- 1979-02-15 JP JP1554779A patent/JPS54163886A/ja active Granted
- 1979-02-15 GB GB7905449A patent/GB2014582B/en not_active Expired
- 1979-02-15 DE DE19792905844 patent/DE2905844A1/de active Granted
- 1979-02-15 SU SU792728597A patent/SU1135431A3/ru active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NO152514C (no) | 1985-10-09 |
| DE2905844C2 (de) | 1990-06-21 |
| SE7900648L (sv) | 1979-08-16 |
| FI65629C (fi) | 1984-06-11 |
| IE790291L (en) | 1979-08-15 |
| NO790482L (no) | 1979-08-16 |
| CA1130229A (en) | 1982-08-24 |
| AU521650B2 (en) | 1982-04-22 |
| FR2417769B1 (de) | 1985-02-08 |
| FI790487A (fi) | 1979-08-16 |
| DE2905844A1 (de) | 1979-08-16 |
| JPS54163886A (en) | 1979-12-26 |
| BE874153A (fr) | 1979-08-14 |
| SU1135431A3 (ru) | 1985-01-15 |
| IT7920195A0 (it) | 1979-02-14 |
| ATA114379A (de) | 1982-01-15 |
| FI65629B (fi) | 1984-02-29 |
| SE431229B (sv) | 1984-01-23 |
| LU80927A1 (fr) | 1979-10-29 |
| US4200691A (en) | 1980-04-29 |
| DK64079A (da) | 1979-08-16 |
| AT368186B (de) | 1982-09-27 |
| NL7901181A (nl) | 1979-08-17 |
| GB2014582A (en) | 1979-08-30 |
| FR2417769A1 (fr) | 1979-09-14 |
| IT1113442B (it) | 1986-01-20 |
| GB2014582B (en) | 1983-03-30 |
| IE47917B1 (en) | 1984-07-25 |
| NO152514B (no) | 1985-07-01 |
| AU4424179A (en) | 1980-08-21 |
| JPS5724754B2 (de) | 1982-05-26 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE3316452A1 (de) | Verfahren zum eliminieren des glucoseabhaengigen schiff'schen basen-effektes aus dem haemoglobin a(pfeil abwaerts)1(pfeil abwaerts)-assay | |
| DE1814028B2 (de) | Verfahren zur bestimmung des gehalts an freiem und gebundenem hydroxyprolin von koerperfluessigkeiten | |
| DE3312380C2 (de) | Verfahren zur Abtrennung von Hämoglobin A&darr;1&darr;&darr;C&darr; | |
| CH646997A5 (de) | Verfahren zur quantitativen bestimmung von creatinkinase-mb-isoenzym. | |
| DE3137668A1 (de) | Verfahren zum testen auf vitamin b(pfeil abwaerts)1(pfeil abwaerts)(pfeil abwaerts)2(pfeil abwaerts) und testsatz zu seiner durchfuehrung | |
| DE3625266A1 (de) | Mittel zur verwendung in einem zwei- oder mehrphasensystem | |
| DE1102973B (de) | Verfahren zur Herstellung von hoch gereinigten Kallikrein-Praeparaten | |
| DE2806860C3 (de) | Verfahren zur Bestimmung der Konzentration der freien Fraktion eines Hormons in einer biologischen Flüssigkeit | |
| DE1542194B2 (de) | Verfahren zur Herstellung eines nicht-kristallinen Kieselsäure Tonerde-Crackkatalysators | |
| DE2840760A1 (de) | Verfahren und reagens zum nachweis von kanzerogenen und antikanzerogenen substanzen | |
| CH640267A5 (de) | Verfahren zur abtrennung der isoenzyme von kreatinkinase aus einem gemisch davon und vorrichtung zur ausfuehrung des verfahrens. | |
| DE68921261T2 (de) | Auf menschlichem Serum basierende stabile Kontrolle. | |
| DE2722380A1 (de) | In-vitro-verfahren zur raschen trennung der mm- und mb-kreatin-kinaseisoenzyme in blutplasma oder -serum | |
| DE3874611T2 (de) | Verfahren und reagens zur bestimmung von ld-1-isoenzym. | |
| DE2707913A1 (de) | Verfahren zum nachweis von rheumatoiden faktoren | |
| DE69119576T2 (de) | Verfahren zur Abtrennung, Identifizierung und Quantifizierung von Isoenzymen und Isoformen der alkalischen Phosphatase | |
| DE2517545A1 (de) | Verfahren zur spektrometrischen bestimmung von anorganischem phosphat und waessrige loesung zur durchfuehrung desselben | |
| DE2410755A1 (de) | Radioaktive bestimmung von serum-thyroxin | |
| EP0198259B1 (de) | Verfahren zur immunologischen Bestimmung von Heparansulfat-Proteoglykan, Verfahren zur Herstellung bzw. Reinigung von dafür geeignetem Heparansulfat-Proteoglykan aus basalmembranhaltigen Geweben | |
| DE3126551C2 (de) | Herstellungsverfahren für Materialien zur Immobilisierung von Proteinen und Kohlenhydratgruppen | |
| DE2221924C3 (de) | Verfahren zur Bestimmung der Aufnahme von Schilddrüsenhormon | |
| DE2812609A1 (de) | Verfahren zur reinigung roher urokinase | |
| DE69223929T2 (de) | Verfahren zur Bindung des Immunoglobulin G an Protein A | |
| AT235804B (de) | Trennung eines in mindestens zwei Komponenten trennbaren flüssigen Gemisches | |
| DE2539219A1 (de) | Radioimmunologisches untersuchungsverfahren zur in-vitro-bestimmung der renin-aktivitaet und besteck zur durchfuehrung dieses verfahrens |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PL | Patent ceased |