CH367185A - Verfahren zur Herstellung optisch aktiver Glutaminsäurekristalle - Google Patents

Verfahren zur Herstellung optisch aktiver Glutaminsäurekristalle

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CH367185A
CH367185A CH1410260A CH1410260A CH367185A CH 367185 A CH367185 A CH 367185A CH 1410260 A CH1410260 A CH 1410260A CH 1410260 A CH1410260 A CH 1410260A CH 367185 A CH367185 A CH 367185A
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glutamic acid
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optically active
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CH1410260A
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Kawamura Yurio
Tamuki Teikichi
Takenouchi Kuniharu
Satani Michio
Ohno Ko
Sakata Yoshiki
Miyagawa Kazuo
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Ajinomoto Kk
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    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07CACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
    • C07C227/00Preparation of compounds containing amino and carboxyl groups bound to the same carbon skeleton
    • C07C227/38Separation; Purification; Stabilisation; Use of additives
    • C07C227/40Separation; Purification
    • C07C227/42Crystallisation
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07CACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
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Description


  



  Verfahren zur Herstellung optisch aktiver   Glutaminsäureloristalle   
Optisch aktive Glutaminsäurekristalle können in zwei Arten klassifiziert werden. Eine umfasst Kristalle von   korniger    und prismatischer Form und die andere besitzt Nadel-, Tafel-oder Schuppenform. Die erstere setzt sich ausgezeichnet ab und hat ausgezeichnete Filtrier-und freifliessende Eigenschaften sowie ein geringes spezifisches Volumen, während die letztgenannte die umgekehrten Eigenschaften und ein grosses spezifisches Volumen besitzt. Vom industriellen Standpunkt aus gesehen ist die erstgenannte Modifikation erwünschter als die letztgenannte, beispielsweise beim Abtrennen von Glutaminsäurekristallen und beim Transport derselben.



   Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung optisch aktiver Glutaminsäurekristalle, welches dadurch gekennzeichnet ist, dass man zu einer wässrigen Lösung optisch aktiver Glutaminsäure mindestens eine der Aminosäuren Phenylalanin, Leucin, Tyrosin, Cystin, Asparaginsäure, Lysin, Histidin, Arginin und Alanin hinzufügt und anschliessend kristallisieren lässt.



   Es wurde gefunden, dass die oben erwähnten körnigen und prismatischen Kristalle optisch aktiver Glutaminsäure zu dem sog. a-Typ des Rhombischen Systems [die Gitterkonstanten a = 7, 06, b   =    10, 3, c = 8, 75, Bernal, Z. Kryst., 78 363 (1931)] und die nadel-, tafel-oder schuppenförmigen Kristalle zu dem   / ?-Typ    des Rhombischen Systems [die Gitterkonstanten : a = 5, 17, b = 17, 34, c = 6, 95, Acta Cryst., 8, 637 (1955)] gehören. (Weidman erwähnt im USA Patent Nr.   2 683 739, dass    zum monoklinen System gehörende L-Glutaminsäurekristalle existenzfähig sind und erklärt die Gewinnung derselben und ihre Gitterkonstanten.

   Nach den durchgeführten Versuchen ergab sich jedoch, dass die nach dem im USA-Patent mitgeteilten Verfahren hergestellten Kristalle zur a-Form des Rhombischen Systems gehören.) Die Kristalle mit körniger oder prismatischer Form werden nachstehend der Einfachheit halber mit     a-Form      bezeichnet und die nadelförmigen, tafelförmigen oder schuppenartigen Kristalle mit     ss-Form  .   



   Die a-Form besitzt zahlreiche technische Vorteile, wie schon vorstehend erwähnt (vgl. Tafel 1), während die   -Form    ziemlich stabil ist. Unter gewöhnlichen Bedingungen kristallisiert immer die   ?-Form    aus.



  Selbst nach Kristallisation der a-Form geht diese all  mählich    in die   -Form    über, wenn man sie eine längere Zeit hindurch stillstehen lässt. Beispielsweise bilden sich beim Abkühlen einer heissen wässrigen Lösung optisch aktiver Glutaminsäure Kristalle zu   95-100  / (, Kristalle    der   -Form.   



   Tabelle
Vergleich der Eigenschaften der beiden Formen optisch aktiver Glutaminsäurekristalle a-Form des rhombischen Systems   @-Form    des rhombischen Systems Form körnig oder prismatisch nadel-, tafel-oder schuppenförmig Absitzvermögen der Kristalle in sehr gut schlecht einer diese enthaltenden Aufschlämmung 
Tabelle (Fortsetzung) a-Form des rhombischen Systems   5-Form    des rhombischen Systems Form körnig oder prismatisch nadel-, tafel-oder schuppenförmig Filtrationsvermögen der Kristalle gut (schnelle Filtration, schlecht (langsame Filtration, aus einer diese enthaltenden hoher Entwässerungsgrad ; der geringer Entwässerungsgrad ; Aufschlämmung Wassergehalt nach Abnutschen bei normalem Abnutschen beträgt beträgt 5-10    /o)    der Wassergehalt   15-40 O/o)    Spez.

   Volumen der trockenen 1, 3-1, 4 Kristalle 2-3 Freies Fliessvermögen der gut schlecht trockenen Kristalle
In dem genannten USA-Patent ist beschrieben, dass Kristallgemische mit einem geringen Gehalt an ¯-Kristallen bei schneller Zufügung, einer Säure oder eines Alkalis zu einer wässrigen Lösung von L-Mononatriumglutamat oder   L-Glutaminsäurehydrochlorid    von vergleichsweise niedriger Konzentration (niedriger als   20 o/o Glutaminsäure)    zur Einstellung des pH von 2, 5 bis 4, 0 anfallen können. Jedoch geht während der Reifezeit für eine ausrechende Kristallisation die ur  sprünglich    auskristallisierte Form nach und nach in die ¯-Form über, schliesslich   100 /aig.   



   Die   Umwandlungsgeschwindigkeit    variiert stark in Abhängigkeit von der Temperatur und wächst mit steigender Temperatur. Beispielsweise benötigt die vollständige Umwandlung in die   ss-Form    bei   20  C    20-30 Stunden, während sie bei einer Temperatur von   50     C nur 10-20 Minuten dauert.



   Aus den vorstehend erwähnten Tatsachen ergibt sich, dass es schwierig ist, optisch aktive Glutaminsäurekristalle mit wenig   ss-Kristallen    zu erhalten, da letztere stabiler sind. Es wurde durch Versuche festgestellt,   dal3    die Kristallisation in ¯-Form bzw. der Übergang der Kristalle in die ¯-Form verzögert werden kann durch einen Zusatz von mehr als 0, 02 Gew.   /a    (auf Wassergehalt der Lösung berechnet) von Phenylalanin, Leucin, Tyrosin, Cystin, AsparaginsÏure, Lysin, Histidin, Arginin und Alanin, einzeln oder in beliebigem Gemisch, vor der Kristallisation.



  Auf Grund dieser Feststellung konnte das Verfahren zur Herstellung optisch aktiver Glutaminsäurekristalle in a-Form verbessert werden, welch letztere gutes Absitz-und Filtrationsvermögen sowie freie Fliessbeschaffenheit und geringes Packvolumen auf Grund des äusserst geringen Gehaltes an ¯-Form besitzen.



   Die Kristallisation von optisch aktiver Glutaminsäure kann entweder durch Kühlen einer heissen ge  sättigten    Lösung   (Kühlmethode)    oder durch Konzentrierung einer Lösung unter vermindertem Druck (Konzentrationsmethode) oder auch durch Neutralisieren einer Lösung von Mononatriumglutamat oder   Glutaminsäurehydrochlorid    auf den isoelektrischen Punkt der Glutaminsäure (Neutralisationsverfahren) erfolgen.

   Bei Anwendung der letzteren Methode liegt die Konzentration an Glutaminsäure in der Lösung vorzugsweise unter   204)/o.    Wenn beispielsweise vier wässrige L-Glutaminsäurehydrochlorid in Konzentrationen von 10, 15, 20 und   25 ouzo    (berechnet als Glut  aminsäure)    enthaltende Lösungen nach Zusatz von 0, 02% Tyrosin und Einstellung des pH auf 3, 2 mit   15"/aiger wässrigen NaOH-Lösung    versetzt werden, erhält man die L-Glutaminsäurekristalle in ¯-Form in den nachstehend in Prozenten angegebenen Mengen :

      Glutaminsäurekonzentration    Gehalt an ¯-Form
10% 15%    1511/o 150/o   
20% 24%
25% 100%
Beispielsweise wurden zu einer   85  C heissen    ge  sättigten    wässrigen Lösung von L-Glutaminsäure 150 mg Phenylalanin auf   100    cm3 Wasser zugefügt und auf 20  C abgekühlt und 24 Stunden bei dieser Temperatur gereift und die Kristalle abgetrennt. In gleicher Weise wurde, jedoch ohne Zufügung von Phenylalanin, eine Kristallisation vorgenommen.

   Die Ergebnisse an   ss-Form-Gehalt    in beiden Beispielen in den so gewonnenen   L-Glutaminsäure-Kristallen    nach der Röntgenpulveruntersuchung waren folgende :
Bei Abwesenheit von
Phenylalanin ¯-Gehalt   1000/o   
Bei Anwesenheit von    Phenylalanin 3-Gehalt 10 //a   
Die Verzögerung der   Kristallumwandlung    in die   ss-Form    zeigt folgenden Versuch : 5 g L-Glutaminsäurekristalle mit einem Gehalt von 9, 5   O/o    der ¯-Form wurden mit 30   cm3    einer wässrigen, 100 mg Tyrosin auf   100    cm3 Wasser enthaltenden Lösung bei   50  C    gerührt. Die Experimente wurden hinsichtlich der anderen Aminosäuren in gleicher Weise durchgeführt.



  In jedem Fall ergab sich nach 60 Min. die Menge des   Oberganges    in die ¯-Form als sehr gering. Ein Gegenversuch wurde in gleicher Weise durchgeführt, jedoch ohne Zusatz einer Aminosäure. In diesem Fall waren alle Kristalle schon nach 20 Min. in die ¯-Form übergegangen.

   Die Untersuchung des Pulvers nach der Röntgenmethode ergab den nachstehend aufgeführten Gehalt an   ss-Kristallen    :  Zugesetzte Gehalt an    Versuchsdauer AminosÏure ¯-Kristallen    Gegenversuch 20 Min.   100 lo       Asparaginsäure 60   52  /o Phenylalanin 60   43  /o Tyrosin 60   28  /o Leucin 60   48  /o Cystin 60   54  /o Lysin 60   53  /o Histidin60 75"A Arginin 60   78  /o Alanin 60   59  /0   
Es ergab sich, dass die Gesamtmenge einer einzelnen oder mehrerer der beigefügten genannten Aminosäuren vorteilhaft mindestens 0, 02    /o    beträgt.

   Mit geringen Mengen von Aminosäure ist die   Verzöge-    rungswirkung auf die Umwandlungsgeschwindigkeit der   Kristallkerne    bzw. der Kristalle in die ¯-Form für praktische Zwecke zu gering.



   Beispielsweise wurden 0, 00, 0, 01, 0, 02, 0, 05 und 0,   1"/a Lysin    zu vier heissen, mit   L-Glutaminsäure    bei   850C gesättigten wässrigen Lösungen zugefügt    und dann auf   20     C abgekühlt. Die hierbei abgeschiedenen Kristalle von L-Glutaminsäure ergaben bei den einzelnen Versuchen die nachstehend aufgeführten Mengen an   lS-Kristallen    :

      Zugefügte    Gehalt an
Lysinmenge   S-Kristallen   
0,   00  /o 100  19   
0, 01% 53%
0, 02% 25%
0,   05  /0 21  lo   
0, 10% 17%
Die Gegenwart einer die Löslichkeit der genannten Aminosäuren übersteigenden Menge an Aminosäuren in einer sauren Glutaminsäurelösung bei Zimmertemperatur verringert den Reinheitsgrad an auszukristallisierender optisch aktiver Glutaminsäure und ist daher unerwünscht. Obgleich reine Aminosäure vorzuziehen ist, können doch Hydrolysate von Wolle, Seidenfibroin und dergleichen Protein verwendet werden, welche mehr oder weniger der erwähnten Aminosäuren enthalten.

   Mutterlaugen, aus welchen optisch aktive Glutaminsäurekristalle abgetrennt worden sind, können aus Sparsamkeitsgründen wiederholt für denselben Zweck verwendet werden, solange sich nicht zu viele Verunreinigungen darin angesammelt haben.



   Beispiel 1
Zu 200 g einer 12, 7% wϯrigen L¯sung von L-Mononatriumglutamatmonohydrat wurden 70 mg   L-Asparaginsäure    zugefügt. Dann wurden 13, 5 cm3 einer 10n-Salzsäure zur Lösung zugefügt, um das pH auf 3, 2 einzustellen, und 2 Stunden lang ger hrt.



  Nach 20 Stunden langem Stehen bei 20  kristallisierte   L-Glutaminsäure    aus. Die Kristalle wurden abfiltriert und mit dem gleichen Volumen Wasser gewaschen und getrocknet. Die so erhaltenen 16, 8 g L-Glutaminsäurekristalle enthielten 7, 8% ¯-Form.



   Unter denselben Bedingungen, jedoch ohne Zu  fügung    von Aminosäure, wurden L-Glutaminsäurekristalle mit einem Gehalt von   80  /o ss-Form    gewonnen.



   Beispiel 2
400 mg L-Tyrosin wurden in einem Liter Wasser gelöst. Der Lösung wurden 80 g nadelförmige L Glutaminsäurekristalle (100    /o      ?-Form)    zugefügt und auf   90     zwecks Lösung der Kristalle erhitzt, und dann auf 20¯ unter einstündigem fortgesetztem Rühren abgek hlt. Die gebildeten Kristalle wurden abgetrennt und getrocknet. Die trockenen Kristalle hatten ein Gewicht von 58 g, wobei 970 cm3 Mutterlauge abgetrennt waren. Zu dieser Mutterlauge wurden 65 g nadelförmige L-Glutaminsäurekristalle zugefügt und das Gemisch auf 90  erhitzt. Die erhaltene Lösung wurde auf   20     zur Auskristallisation der L-Glutaminsäure abgek hlt.

   Diese Arbeit wurde dreimal durchgeführt und insgesamt 320 g L-Glutaminsäurekristalle mit einem Gehalt von 4, 0    /o    ¯-Form aus 340 g nadelförmigen Kristallen gewonnen.



   Unter denselben Versuchsbedingungen, jedoch ohne Zusatz von Tyrosin, wurden 97%, ¯-Kristalle erhalten.



   Beispiel 3
300 g nadelförmige D-Glutaminsäurekristalle mit einem Zusatz von 10 g DL-Leucin wurden in 10 Liter Wasser gelöst und das Gemisch zur Lösung auf   70     erhitzt. Die Lösung wurde unter verringertem Druck bei   50-55     ungefähr auf 1/4 des Volumens konzentriert und 10 Stunden bei   20     gerührt, und die dann gebildeten Kristalle abfiltriert. 255 g getrocknete D Glutaminsäurekristalle mit einem Gehalt von 3, 5% ¯-Form wurden hierbei erhalten. Die unter denselben Bedingungen, jedoch ohne Zusatz von DL-Leucin erhaltenen D-Glutaminsäurekristalle fielen zu 100  /o in der ¯-Form an.



   Beispiel 4
Zu 200 g einer 12,   5 /o wässrigen    L-Glutaminsäurehydrochloridlösung wurden 5 g entfärbte Salzsäurehydrolysate von Wolle mit einem Gehalt von 1, 5    /e    Cystin und   2  /o    Leucin hinzugefügt und das pH auf 3, 2 durch Zusatz von 14   cm ?    einer   lOn-Atz-    natronlösung eingestellt. Das Rühren wurde etwa 2 Stunden lang fortgesetzt und die L¯sung 20 Stunden lang bei   20  auskristallisiert.    Die erhaltenen Kristalle wurden mit dem gleichen Volumen Wasser ausgewaschen.

   Es ergaben sich 16, 2 g getrocknete L-Glutaminsäurekristalle mit einem Gehalt von 6,   3 O/o    in   ss-Form.    Unter denselben Bedingungen, jedoch ohne  Zusatz von Hydrolysat erhaltene   L-Glutaminsäure-    kristalle enthielten   87  /o ss-Form.  

Claims (1)

  1. PATENTANSPRUCH Verfahren zur Herstellung optisch aktiver Glutaminsäurekristalle, dadurch gekennzeichnet, dass man zu einer wässrigen Lösung optisch aktiver Glutaminsäure mindestens eine der Aminosäuren Phenylalanin, Leucin, Tyrosin, Cystin, Asparaginsäure, Lysin, Histidin, Arginin und Alanin hinzufügt und anschlie ssend kristallisieren lässt.
    UNTERANSPRÜCHE 1. Verfahren gemäss Patentanspruch, dadurch gekennzeichnet, dass ein Proteinhydrolysat zugefügt wird, das mindestens eine der erwähnten Aminosäuren enthält.
    2. Verfahren gemäss Patentanspruch, dadurch gekennzeichnet, dass die Aminosäuren in Mengen von über 0, 02 /o, berechnet auf den Wassergehalt der L¯sung, verwendet werden.
CH1410260A 1959-12-23 1960-12-19 Verfahren zur Herstellung optisch aktiver Glutaminsäurekristalle CH367185A (de)

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