WO2006134752A1 - 大豆ペプチド組成物 - Google Patents

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WO2006134752A1
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molecular weight
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protease
soybean
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Motohiro Maebuchi
Masahiko Samoto
Mitsutaka Kohno
Motohiko Hirotsuka
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Fuji Oil Company, Limited
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    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
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    • A23J3/14—Vegetable proteins
    • A23J3/16—Vegetable proteins from soybean
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    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
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    • A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
    • A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
    • A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates

Definitions

  • the present invention relates to a protein composition, particularly a peptide composition excellent in the absorption rate of branched chain amino acids, which has recently been suggested to be effective.
  • a peptide obtained by partially hydrolyzing a protein has solubility, viscosity, pH, osmotic pressure, higher-order structure, antioxidant capacity, absorbability, and taste compared with the protein as a substrate. Often very different.
  • specific di- and tripeptides are superior in comparison of their absorption rates (Non-patent document 1) (Non-patent document 2).
  • Patent Document 1 discloses a method for producing a low molecular weight peptide having a peptide chain length of 2 to 10. When the pure di- and tripeptide content of a peptide composition prepared by this method was measured, 40 It was about weight%.
  • Patent Document 2 includes a tri, di (di) A low molecular weight peptide comprising a peptide is disclosed!
  • Patent Document 3 discloses a method for producing a peptide having a high content of branched chain amino acids for patients with liver diseases.
  • the oligopeptide as the main component has a molecular weight of about 1,000, and the abundance of di- and tripeptides is still only tens of percent.
  • Non-Patent Document 1 Yukihiro Nakabo, “Processing Properties and Physiological Functions of Soy Protein,” Kensha, 133-154, 1999
  • Non-Patent Document 2 Hideo Tsuji, Makoto Shimizu “Amino Acid Transporter” Clinical Nutrition Vol.10, No.2, 15 5-160, 2002
  • Patent Document 1 JP-A 63-287462
  • Patent Document 2 JP 59-076022
  • Patent Document 3 Patent No. 2945995
  • peptide yarns and products having a high di- and tripeptide content are obtained from soybean protein as a raw material by an easy method, and branched-chain amino acids are efficiently obtained using the peptide yarns and products.
  • the purpose was to obtain a composition to be absorbed.
  • proteases are classified into four types according to the active center, based on soy protein.
  • a peptide material having a molecular weight composition represented by a molecular weight of 100 to 350 and containing many branched chain amino acids in these oligopeptide fractions can be opened. Issued. Furthermore, by using this peptide, it was found that the absorbability of branched chain amino acids was particularly excellent, and the present peptide material was invented. The present invention has been completed based on strong knowledge.
  • the ultraviolet absorption cumulative force of a peptide fraction having a molecular weight of 700 or more is 0% or less and the ultraviolet fraction of a peptide fraction having a molecular weight of 100 to 350 with respect to the total ultraviolet absorption at a wavelength of 220 nm.
  • Molecular weight composition such that the integrated amount of absorption is not less than 1.0 times the integrated amount of ultraviolet absorption of the peptide fraction having a molecular weight of 700 or more, and the free amino acid content is not more than 15% by weight of the total crude protein component.
  • the soy protein is separated soy protein, and more preferably, the soy protein is soy glycinin.
  • the protease is an enzyme belonging to two or more different classifications from “metal protease”, “acidic protease”, “thiol protease”, and “serine protease”, or two kinds A method for producing the above peptide composition, which is obtained by allowing the enzymes having different origins to act sequentially or simultaneously, and comprising the peptide composition as an active ingredient. It is.
  • a peptide material excellent in absorbability of branched-chain amino acids can be obtained using soybean protein as a raw material.
  • the soybean protein of the present invention was prepared from a concentrated soybean protein obtained by washing whole soybeans, molted and dehulled soybeans, defatted soybeans, and defatted soybeans with acid water or a polar organic solvent, and then dispersing them with water or warm water.
  • it is a separated soybean protein obtained by isoelectric point precipitation of the extract, and more preferably a protein component (lipid affinity) other than soybean j8-conglycinin (7S globulin) and soybean glycinin (11S globulin).
  • soy protein from which soy protein has been removed most preferably soy daricinin (11S globulin) obtained by fractionating the soy protein isolate.
  • the method for fractionating soybean glycinin is, for example, Thanh & Okub o & Shibasaki, Isolation and Characterization of the Multiple 7S Globulins of Soybea n Proteins.Plant Physiol. 56, 19- 22 (1975), Thanh, VH and Shibasaki, K., Major proteins of soybean seeds.A straightforward fractionation and their characterization J. Agric. Food Chem., 24, 1117- 1121 (1976) and Nagano, T "Hirotsuka, M., Mori, H., Kohyama, K.
  • protease treatment is carried out using the soybean protein slurry or aqueous solution as a substrate.
  • Proteases used here are proteases classified as “metal protease”, “acidic protease”, “thiol protease”, “serine protease” in the classification of protease, preferably “metal protease”.
  • proteases classified as “thiol protease” and “serine protease” enzymes belonging to two or more, preferably three or more different classifications can be allowed to act sequentially or simultaneously.
  • protease is a classification method based on the type of active central amino acid, which is usually performed in the field of enzyme chemistry.
  • metal protease includes Bacillus neutral proteinase, Streptomyces neutral proteinase, Aspergillus neutral proteinase, samoyase, etc.
  • Acid protease is pepsin, Aspergillus acid proteinase, Sumiteam AP, etc.
  • thiol protease is bromelain, papine, etc.
  • oligopeptides can be produced more efficiently by using enzymes of different origins (origin organisms) together. If the origin is different in the same classification, the protein to the substrate protein The site of action is also different, and as a result, the yield of di- and tripeptides can be increased. Two or more, preferably three or more enzymes of different origins can be allowed to act sequentially or simultaneously. It is also preferable to use one or more enzymes of different origins in the same class together with two or more different enzymes.
  • proteases preferably have low exo activity.
  • crude enzymes and enzyme preparations may contain a plurality of types of proteases.
  • proteases having substantial activity can be treated as if they exist separately.
  • Each protease can be classified according to its active center and origin.
  • the reaction pH and the reaction temperature are the optimum conditions for each protease, or the conditions for obtaining the activity. Particularly, when two or more proteases are used simultaneously, the conditions for obtaining the activities are selected. select.
  • the reaction pH is around the optimum pH of each enzyme, and the reaction is carried out at a temperature of 0 to 100 ° C, preferably 20 to 80 ° C, more preferably 40 to 60 ° C.
  • the reaction time also varies depending on the pH and temperature, and is not particularly limited, but is generally 5 minutes to 24 hours, preferably 10 minutes to 12 hours, and more preferably 30 minutes to 6 hours. After the reaction, the reaction solution is heated at 60 ° C to 100 ° C to deactivate the remaining enzyme activity.
  • the reaction solution can be dried as it is, adjusted to any pH, and precipitates and suspensions generated during pH adjustment can be removed by centrifugation, filtration, or the like.
  • the separation soybean protein from which the lipophilic soybean protein described above is removed as a raw material the occurrence of precipitation can be suppressed and the yield of the product can be increased. Further, it can be purified by activated carbon or adsorbed resin after this.
  • the obtained peptide composition is measured for molecular weight distribution and free amino acid content by the following methods.
  • TCA triclo oral acetic acid
  • a peptide gel filtration system is assembled by connecting two types of columns in series, and a molecular weight marker One known peptide was charged, and a calibration curve was obtained in relation to molecular weight and retention time (Table 1, Figure 1). The supernatant obtained by centrifuging the enzyme-degraded degradation product (1%) at 10,000 X g for 10 minutes was diluted 2-fold with a gel filtration solvent, and 51 was applied. The content ratio% of each molecular weight fraction was determined by the ratio of the area of a specific molecular weight range (time range) to the total absorbance chart area.
  • a sample (4 mg / ml) was placed in an equal amount of 3% sulfosalicylic acid and shaken at room temperature for 15 minutes. 10, centrifuged at 10 rpm for 10 minutes, and the resulting supernatant was filtered through a 0.45 ⁇ m filter, and free amino acids were measured with an amino acid analyzer (JLC500V, manufactured by JEOL Ltd.). The amount of amino acid was calculated as the amount based on the total crude protein obtained by the Kjeldahl method.
  • the 3 wt% sample solution was centrifuged at 10,000 X g for 10 minutes, and the supernatant was lyophilized. Drying Samples 10 mM phosphate buffer, and 13% solution of pH 8.0, Karoe until further comprising ethanol 30 weight 0/0, and the 2ml centrifuged (10,000 X g, 10 minutes). The precipitate was dissolved in water and filled up to 2 ml. On the other hand, the supernatant was charged by gel filtration (LH-20). The conditions are shown below.
  • the fraction from the precipitate fraction and the elution amount from charge to 84 ml to 120 ml was fractionated with a molecular weight of 500 or more, and the fraction with elution amount from charge from 120 ml to 312 ml was fractionated as the molecular weight of 100 to 500 fraction. .
  • Each was evaporated to dryness at 80 to 100 ° C., dissolved in 2 ml of water, a predetermined volume of liquid was taken, acid-decomposed, and subjected to an amino acid analyzer, and the amino acid concentration and amino acid composition of each fraction were measured. From the amino acid concentration of each fraction, the amino acid distribution ratio of each fraction relative to the whole was calculated. Furthermore, by multiplying the amino acid composition by the distribution ratio, the distribution ratio of each hydrophilic, branched, and aromatic amino acid to each fraction was calculated.
  • the peptide composition obtained in this way has an ultraviolet absorption cumulative force of a peptide fraction having a molecular weight of 700 or more of 0% or less, preferably 30% or less, with respect to the total ultraviolet absorption of wavelength 220nm.
  • the integrated amount of ultraviolet absorption of the peptide fraction of 100 to 350 is 1.0 times or more, preferably 1.2 times or more of the integrated amount of ultraviolet absorption of the peptide fraction having a molecular weight of 350 or more, and the free amino acid content is total crude.
  • the molecular weight composition is 15% by weight or less, preferably 10% by weight or less in the protein component. Further, it has a characteristic that it is contained in a peptide fraction having a molecular weight of 100 to 500, preferably 60% by weight or more, more preferably 80% by weight or more of the branched chain amino acid.
  • the product of the present invention contains a large amount of di- and tripeptides, which have a molecular weight of 100 to 350, and are pointed out to be absorbed very quickly from the intestinal tract. Furthermore, the peptide composition obtained in the above process is characterized in that many branched-chain amino acids are contained in the fraction having a molecular weight of 100 to 500 and that many hydrophilic amino acids are contained in the polymer fraction. When the composition is ingested, amino acids can be absorbed rapidly as oligopeptides, and in particular, branched chain amino acids can be absorbed very quickly. Fast absorption of branched chain amino acids enables quick response to muscle damage, resulting in effects such as fatigue recovery and muscle pain reduction.
  • Samoaase (origin; Bacillus thermoproteolyticus, metalloprotease, Daiwa Kasei) was added to the 3% soy protein solution at 2% per protein and allowed to act at pH 9.0, 58 ° C for 60 minutes.
  • 1% per protein was added to biopulase (origin: Bacillus sp. Serine protease, Nagase Chemtech) and allowed to act at pH 7.5, 58 ° C for 60 minutes.
  • Sumiteam FP (Origin; Aspergillus sp., Metalloprotease, Shin Nippon Chemical Co., Ltd.) was added at 1% per protein and allowed to act at pH 7.5, 58 ° C for 60 minutes. After the above treatment, the reaction was stopped at 90 ° C for 20 minutes, and then used as a sample for examining absorption tests and properties.
  • the solid content yield of the raw material separated soybean protein was 87% by weight.
  • soybean glycinin solution was reacted with three types of proteases under the same conditions as in Example 1.
  • the solid content yield relative to the raw material soybean glycinin was 96% by weight.
  • the peptide fraction having a molecular weight of 100 to 350 with respect to the existing amount of the peptide fraction having a molecular weight of 350 or more is used. All of the fractions with a molecular weight of 700 or more contained less than 40% by weight and contained a high degree of di- and tripeptide oligopeptides compared to Comparative Examples 1 to 4. It was shown that peptide material can be obtained.
  • Example 1 The amino acid composition of Example 1, Example 2 and Comparative Example 4 were compared, and hydrophilic amino acids (Arg, Asp, Glu, Lys, Ser, Gly, Pro, Thr, Ala, His, Cys, Met), The branched chain amino acid (Val, lie, Leu) and aromatic amino acid (Tyr, Phe, Trp) contents were determined respectively, and the polymer side (molecular weight 5 The distribution rate to 500) was measured.
  • Example 3 As shown in Table 3, in the product of the present invention, 60% or more of the branched chain amino acids in Example 1 were present in the oligopeptide fraction having a molecular weight of 100 to 500 in Example 2. As a result, it can be seen that the present invention is a peptide composition that easily absorbs branched chain amino acids.
  • Soybean glycinin 39 (140) 20 (150) 11 (160)
  • soybean protein as a raw material, a peptide composition having a high di- and tripeptide content was obtained by an easy method.
  • This peptide composition is excellent in efficiently absorbing branched chain amino acids.
  • FIG. 1 is a graph showing the relationship between the retention time of a marker peptide and the molecular weight in gel filtration for molecular weight measurement.
  • FIG. 2 is a separation chromatogram when the peptide prepared in Example 2 was subjected to gel filtration for molecular weight measurement.

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Abstract

　大豆たん白質を原料に、分岐鎖アミノ酸を効率的に吸収させる組成物を得る事を課題とする。大豆たん白質を、「金属プロテアーゼ」「酸性プロテアーゼ」「チオールプロテアーゼ」「セリンプロテアーゼ」に分類されるプロテアーゼの中から、２種以上の異なった分類に属する酵素を作用させることによって、ジ，トリペプチド含量が高いペプチド組成物を得る。

Description

明 細 書
大豆ペプチド組成物
技術分野
[0001] 本発明はたん白質栄養、特に近年その有効性が示唆されている分岐鎖アミノ酸の 吸収速度に優れたペプチド組成物に関する。
背景技術
[0002] スポーツ時や労働時など筋肉を激しく使用した際は、アミノ酸、特に分岐鎖アミノ酸 が消費される。その為、これら行為の後に分岐鎖アミノ酸を中心としたアミノ酸を摂取 する事で、疲労感や筋損傷等を有効に抑制できるとされている。しかし、最も一般的 なアミノ酸の供給源であるたん白質は、水への溶解に時間が力かったり、水溶液の粘 度が高ぐ摂取後も消化管内でプロテアーゼが作用するまでに時間が力かるため、そ の吸収速度は早くはなぐ摂取の効果は強くは反映されにくい。
[0003] 他方たん白質の加水分解物である遊離アミノ酸は、たん白質や高分子ペプチドより 優れた吸収速度を示す。しかし、目的のアミノ酸、特に分岐鎖に富んだアミノ酸を多 量に摂取しょうとしても、分岐鎖アミノ酸自体の溶解度が低い事や、口中での特有の 味、浸透圧に由来する腹腔内での膨満感などがあり、ヒトの摂取が困難な場合が多 い。
[0004] 一方、たん白質を部分加水分解したペプチドは、基質となるたん白質と比較して、 溶解性、粘度、 pH、浸透圧、高次構造、抗酸化能、吸収性、呈味性が大きく異なる場 合が多い。また、特定のジ，トリペプチドはその吸収速度の比較において優位である と指摘される事がある (非特許文献 1) (非特許文献 2)。
[0005] 大豆たん白質は栄養価が高ぐ入手，加工し易い食品たん白質素材として広く使 われており、これを用いた大豆ペプチド製品も知られている。ところが、大豆たん白質 をプロテアーゼで加水分解しても、ジ，トリペプチドを収率良く分解する事は容易では ない。例えば、（特許文献 1)にはペプチド鎖長 2〜 10の低分子ペプチドの製造方法 が開示されている力 この方法で調製したペプチド組成物の純粋なジ，トリペプチド 含量を測定したところ、 40重量 %程度であった。また (特許文献 2)には、トリ，ディ (ジ） ペプチドから成る低分子ペプチドが開示されて!ヽる。分子量 700以上の画分及び遊 離アミノ酸の量は測定されて 、るものの、分子量 700以下のペプチドの分子量分布の 測定はされておらず、平均分子量と 、う概念でしか分子量分布を捉えて 、な 、。
[0006] 特許文献 3には、肝疾患患者用の分岐鎖アミノ酸高含有ペプチドの製法が開示さ れている。しかし、その分析値によれば、主成分となるオリゴペプチドは分子量 1,000 前後であり、ジ，トリペプチドの存在量はやはり数十％に留まっている。
[0007] この様に、市販のペプチド、特に大豆ペプチドは、個々の分子量のペプチド分子に 着目して調製されている訳ではなぐその結果分子量の分布幅が広ぐジ，トリべプチ ド含量は低いレベルに留まっている。また、これらオリゴペプチド画分のアミノ酸組成 について、これまでに特に言及された報告も無ぐその分子量と個々のアミノ酸吸収 の関係についての考察は行なわれてこなかった。
[0008] 非特許文献 1 :中坊幸弘「大豆タンパク質の加工特性と生理機能」建帛社, 133— 154, 1999
非特許文献 2 :薩秀夫，清水誠「アミノ酸トランスポーター」臨床栄養 Vol.10, No.2, 15 5- 160, 2002
特許文献 1：特開昭 63 - 287462
特許文献 2：特開昭 59 -076022
特許文献 3：特許 2945995号
発明の開示
発明が解決しょうとする課題
[0009] この発明は、大豆たん白質を原料に、容易な方法でジ，トリペプチド含量が高いぺ プチド糸且成物を得、またこのペプチド糸且成物を用いて分岐鎖アミノ酸を効率的に吸収 させる組成物を得る事を目的とした。
課題を解決するための手段
[0010] 本発明者等は、上記の課題を解決すべく鋭意研究した結果、大豆たん白質を素材 に、活性中心により 4種類に分類されるプロテアーゼの中から、 2種以上の異なった 種類のプロテアーゼを作用させる事で、分子量 100〜350で表される分子量組成を有 し、且つこれらオリゴペプチド画分に分岐鎖アミノ酸が多く含まれるペプチド素材を開 発した。更に、このペプチドを用いる事で、特に分岐鎖アミノ酸の吸収性に優れる事 を見い出し、本ペプチド素材の発明に至った。本発明は力かる知見に基づいて完成 されたものである。
[0011] 即ち本発明は、波長 220nmの紫外吸収積算総量に対して、分子量 700以上のぺプ チド画分の紫外吸収積算量力 0%以下であり、分子量 100〜350であるペプチド画分 の紫外吸収積算量が、分子量 700以上であるペプチド画分の紫外吸収積算量に対 して 1.0倍以上であり、且つ遊離アミノ酸含量が全粗たん白質成分中の 15重量 %以下 となるような分子量組成を有する、好ましくは分岐鎖アミノ酸の 60重量％以上が、分 子量 100〜500のペプチド画分に含まれる、大豆に由来するたん白質をプロテアーゼ で分解することによって得られるペプチド組成物で、好ましくは大豆たん白質が分離 大豆たん白質であり、更に好ましくは、大豆たん白質が大豆グリシニンである。
また、プロテアーゼが、「金属プロテア一ゼ」， 「酸性プロテア一ゼ」， 「チオールプロ テア一ゼ」， 「セリンプロテアーゼ」の中から、 2種以上の異なった分類に属する酵素を 、或いは 2種以上の起源の異なった酵素を、順次もしくは同時に作用させることによ つて得られる、上記ペプチド組成物の製造方法であり、上記ペプチド組成物を有効 成分とする、分岐鎖アミノ酸迅速摂取用ペプチド組成物である。
発明の効果
[0012] 本発明により、大豆たん白質を原料に、特に分岐鎖アミノ酸の吸収性に優れたぺプ チド素材を得る事ができる。
発明を実施するための最良の形態
[0013] 以下、本発明を説明する。本発明の大豆たん白質は、丸大豆，脱皮脱胚軸大豆， 脱脂大豆，脱脂大豆を更に酸性水や極性有機溶媒で洗浄した濃縮大豆たん白質を 原料とし、これを水または温水で分散させた大豆抽出スラリー、或いは更に不溶画分 を分離した大豆抽出液である。好ましくは、抽出液を等電点沈澱して得た分離大豆 たん白質であり、更に好ましくは、大豆 j8 -コングリシニン (7Sグロブリン）と大豆グリシ ニン (11Sグロブリン)以外のたん白質成分 (脂質親和性大豆たん白質)を除去した分 離大豆たん白質であり、最も好ましくは、分離大豆たん白質を分画して得た大豆ダリ シニン（11Sグロブリン）である。大豆グリシニンの分画方法は、例えば、 Thanh & Okub o & Shibasaki, Isolation and Characterization of the Multiple 7S Globulins of Soybea n Proteins. Plant Physiol. 56, 19- 22 (1975)、 Thanh, V. H. and Shibasaki, K., Major proteins of soybean seeds. A straightforward fractionation and their characterization . J. Agric. Food Chem., 24, 1117- 1121 (1976)、及び、 Nagano, T" Hirotsuka, M., Mori, H., Kohyama, K. and Nishinari, K., Dynamic viscoelastic study on the gelation of 7S globulin from soybeans. J. Agric. Food Chem., 40, 941—944(1982)、或いは、 特願 2005— 157871に開示された方法等、公知の方法に従って行なう事ができる。 これら大豆たん白質は抽出液のまま、或いは乾燥物とした上で再度水溶液として、以 下の分解を行なう事ができる。
[0014] 分解は、上記大豆たん白質スラリーまたは水溶液を基質とし、プロテアーゼ処理を 行なう。 ここで用いるプロテアーゼは、プロテアーゼの分類において「金属プロテア 一ゼ」， 「酸性プロテア一ゼ」， 「チオールプロテア一ゼ」， 「セリンプロテアーゼ」に分 類されるプロテアーゼ、好ましくは「金属プロテア一ゼ」， 「チオールプロテア一ゼ」， 「 セリンプロテアーゼ」に分類されるプロテアーゼの中から、 2種以上、好ましくは 3種以 上の異なった分類に属する酵素を、順次もしくは同時に作用させる事ができる。
[0015] このプロテアーゼの分類は、酵素化学の分野に於て通常行なわれている、活性中 心のアミノ酸の種類による分類方法であり、各々の代表として「金属プロテアーゼ」に は Bacillus中性プロティナーゼ， Streptomyces中性プロティナーゼ， Aspergillus中性 プロティナーゼ，サモアーゼ等、「酸性プロテアーゼ」にはペプシン， Aspergillus酸性 プロティナーゼ，スミチーム AP等、「チオールプロテアーゼ」にはブロメライン，パパイ ン等、「セリンプロテアーゼ」にはトリプシン，キモトリブシン，ズブチリシン， Streptomyc esアルカリプロティナーゼ， Aspergillusアルカリプロティナーゼ，アルカラーゼ，ピオ ブラーゼ等が挙げられる力 これ以外の酵素でも作用 PHや阻害剤との反応性により 、その分類を確認する事ができる。活性中心が異なる酵素間では、基質への作用部 位が大きく異なる為に、「切れ残り」を減らし、効率よくオリゴペプチドを得る事ができる 様になる。
[0016] 或いは異なった起源 (起源生物）の酵素を併用する事で、更に効率良くオリゴぺプ チドを製造する事ができる。同分類でも起源が異なれば、基質であるたん白質への 作用部位も異なり、結果としてジ，トリペプチドの収率を増やすことが出来る。 2種以 上、好ましくは 3種以上の異なった起源の酵素を、順次もしくは同時に作用させる事 ができる。また、 2種以上の分類の異なる酵素に、同分類で起源の異なる酵素を 1種 以上併用する事も好ましい。
[0017] これらプロテアーゼはェキソ活性が少な 、物が好ま 、。また、粗酵素や酵素製剤 は複数種のプロテアーゼを含んで ヽる場合があるが、この際は実質的な活性を示す プロテアーゼが、それぞれ別々に存在するものとして扱う事ができる。またそれぞれ のプロテアーゼは活性中心や起源により分類する事ができる。
[0018] 反応 pHや反応温度は、それぞれのプロテア一ゼの至適条件、或いは活性の得ら れる条件であり、特に 2種以上のプロテアーゼを同時に用いる際は、共に活性が得ら れる条件を選択する。通常反応 pHは各々の酵素の至適 pH付近であり、温度は 0〜1 00°C,好ましくは 20〜80°C,更に好ましくは 40〜60°Cで反応を行なう。反応時間も pH や温度により変化するので特には限定しないが、概ね 5分〜 24時間、好ましくは 10分 〜12時間、更に好ましくは 30分〜 6時間が適当である。反応後、反応液は 60°C〜100 °Cで加熱する事で残存酵素活性を失活させる。
[0019] 反応液はそのまま乾燥を行なう事もできるし、任意の pHに調整する事もでき、また p H調整時に発生する沈澱物や懸濁物を遠心分離や濾過等により除去する事もできる 。この際、前述した脂質親和性大豆たん白質を除去した分離大豆たん白質を原料と して用いる事で、沈澱の発生を抑制し、生成物の収率を高められる。また、この後に 活性炭や吸着榭脂により、精製を行なう事もできる。
[0020] 得られたペプチド組成物は、以下の方法により分子量分布および遊離アミノ酸含量 を測定する。
〇分解率測定
1重量％濃度の試料に、 30重量％のトリクロ口酢酸（TCA)を等量添カ卩し、 3,000rpm 10 分間遠心し、得られた上澄をケルダール法にて測定し、別途ケルダール法にて測定 した全粗たん白質に対する割合として算出した。
[0021] 〇分子量測定方法
2種のカラム直列接続によってペプチド用ゲルろ過システムを組み、分子量マーカ 一となる既知ペプチドをチャージし、分子量と保持時間の関係において検量線を求 めた (表 1,図 1)。酵素分解した分解物（1%)を 10,000 X g、 10分で遠心した上清を、 ゲルろ過用溶媒で 2倍希釈し、その 5 1をアプライした。各分子量画分の含有量比率 %については、全体の吸光度のチャート面積に対する、特定の分子量範囲（時間範 囲）の面積の割合によつて求めた。（1stカラム： Superdex 75 10/300GL、 2ndカラム： Superdex Peptide 7.5/300GL,溶媒： l%SDS/10mMリン酸緩衝液 ,pH8.0, 25°C,流速 : 0.25ml/min,検出： OD220nm)
>
[0022] 表 1 分子量標準物質
>
物質名 < 配列 分子量
Neurotensin 1 672.9
[ jS - Asp]-Angiotensinll 1 046
AngiotensinlV Val-Tyr-lle-His - Pro - Phe 774.9 Ί
Arg-Arg-Gly-Asp-Met-Glu 762.85
し eu-Enkephalin Tyr - Gly - Gly - Phe - Leu ェ 555
Glu-Glu-Glu 405.36
Arg-Gly-Asp 346.34
Glu-Glu 276.25
(Gly)4 246
Leu-Gly- Gly 245
Gly-Gly-Gly Ί 89
Pro Ί Ί 5. Ί 3
[0023] 〇遊離アミノ酸含量測定
試料 (4 mg/ml)を等量の 3%スルホサリチル酸にカ卩え、室温で 15分間振とうした。 10, OOOrpm 10分間遠心し、得られた上澄を 0.45 μ mフィルターでろ過し、アミノ酸分析器 (日本電子製 JLC500V)にて、遊離アミノ酸を測定した。アミノ酸量はケルダール法に て得られた全粗たん白質に対する量として算出した。
[0024] 〇オリゴペプチド画分のアミノ酸組成分析
3重量 %試料溶液を 10,000 X g, 10分遠心して、上清を凍結乾燥した。乾燥試料を 10 mMリン酸緩衝液 ,pH8.0の 13%溶液とし、さらにエタノールを 30重量0 /0になるまでカロえ 、その 2mlを遠心分離（10,000 X g, 10分）した。沈澱は水で溶解し、 2mlにフィルアップ した。一方、上清はゲルろ過（LH-20)にチャージした。条件は以下に示す。
ゲル濾過：セフアデックス LH20,カラム： φ 2.2 X 80cm 全容量 300ml
展開液： 10mMリン酸緩衝液 ,pH8.0 + 30%EtOH、流速 2ml/分 検出： OD280nm
沈澱画分及び、チャージからの溶出量が 84ml〜120mlの区分までを分子量 500以 上画分とし、チャージからの溶出量が 120ml〜312mlの区分を分子量 100〜500画分と して分画した。それぞれ 80〜100°Cで蒸発乾固し、 2mlの水で溶解し所定容量の液を とり、酸分解し、アミノ酸分析装置にかけ、各画分のアミノ酸濃度とアミノ酸組成を測 定した。各画分のアミノ酸濃度から、全体に対する各画分のアミノ酸分配率を算出し た。さらにアミノ酸組成と分配率を掛け合わせて親水，分岐鎖，芳香族の各種アミノ 酸の各画分への分配率を算出した。
[0025] この様に得られたペプチド組成物は、波長 220nmの紫外吸収積算総量に対して、 分子量 700以上のペプチド画分の紫外吸収積算量力 0%以下、好ましくは 30%以下で あり、分子量 100〜350であるペプチド画分の紫外吸収積算量が、分子量 350以上で あるペプチド画分の紫外吸収積算量に対して 1.0倍以上、好ましくは 1.2倍以上であり 、且つ遊離アミノ酸含量が全粗たん白質成分中の 15重量 %以下、好ましくは 10重量％ 以下となるような分子量組成を有する。また、好ましくは分岐鎖アミノ酸の 60重量％以 上、更に好ましくは 80重量％以上力 分子量 100〜500のペプチド画分に含まれる特 徴を有する。
[0026] 本発明品は分子量 100〜350で表される、腸管からの吸収が非常に早いと指摘され るジ，トリペプチドが多く含まれる。更に、上記工程で得られたペプチド組成物は、分 岐鎖アミノ酸が分子量 100〜500の画分に多く含まれ、また親水性アミノ酸が高分子 画分に多く含まれる特徴があるため、このペプチド組成物を摂取すると、アミノ酸をォ リゴペプチドとして迅速に吸収出来る上に、特に分岐鎖アミノ酸を非常に迅速に吸収 する事が可能になる。分岐鎖アミノ酸の吸収が早い事で、筋肉損傷時に迅速に対応 でき、結果として疲労回復，筋肉痛低減等の効果を得る事ができる。
実施例
[0027] 以下に実施例を挙げて本発明を更に詳細に説明する力 本発明はこれらの例示に よって制限されるものではない。尚、例中の％,部は何れも重量基準を、収率は乾燥 物重量としての回収率を意味する。
[0028] A.各試料の調製 脱脂大豆 1部を水 10部に溶解し、 pH7.0で 1時間、撹拌下で抽出を行ない、オカラ を遠心分離で除いて脱脂豆乳を得た。脱脂豆乳に塩酸を加え、 pH4.5とした。沈澱を 遠心分離で回収し、 10重量％まで水で希釈し、水酸ィ匕ナトリウムで pH7.0に中和した 後に、高温殺菌及び噴霧乾燥を行ない、分離大豆たん白質を得た。また、脱脂大豆 1部を水 10部に溶解し、 pH7.0で 1時間、撹拌下で抽出を行ない、オカラを遠心分離 で除いて脱脂豆乳を得た。得られた脱脂豆乳に 0.01%の亜硫酸水素 Naを加え、塩 酸で PH6.4とした。脱脂豆乳を 2〜5°Cで 6時間静置し、遠心分離で沈降物を回収し、 水酸化 Naで中和後、高温殺菌及び噴霧乾燥を行なって大豆グリシニンを得た。これ らたん白質を基質として、加水分解酵素を用いてペプチドを調製した。比較を行うこ とを目的として、同一のアミノ酸の組成カゝらなる遊離アミノ酸混合物を調製した。
[0029] (実施例 1)
3%分離大豆たん白質溶液に対して、サモアーゼ（起源； Bacillus thermoproteolyti cus,金属プロテアーゼ，大和化成）を対たん白質あたり 2%加え、 pH9.0, 58°Cで 60 分間作用させた。次にビオプラーゼ（起源； Bacillus sp.セリンプロテアーゼ，ナガセケ ムテック）を対たん白質あたり 1%加え、 pH7.5, 58°Cで 60分作用させた。スミチーム FP (起源; Aspergillus sp.,金属プロテアーゼ、新日本ィ匕学工業)を対たん白質あたり 1 %加え、 pH7.5, 58°Cで 60分作用させた。以上の処理の後、 90°C, 20分で反応を停 止した後、吸収試験や性質を調べる試料とした。原料の分離大豆たん白質に対する 固形分収率は、 87重量 %であった。
[0030] (実施例 2)
3%大豆グリシニン溶液に対して、実施例 1と同条件で 3種類のプロテア一ゼで反 応を行なった。原料の大豆グリシニンに対する固形分収率は、 96重量 %であった。
[0031] (比較例 1)
3%大豆グリシニン溶液に対して、ビオプラーゼを対たん白質あたり 4%加え、 pH7. 5, 58°Cで 60分作用させた。
[0032] (比較例 2)
3%大豆グリシニン溶液に対して、サモアーゼを対たん白質あたり 2%加え、 pH9.0 , 58°Cで 120分間作用させた。 [0033] (比較例 3)
3%大豆グリシニン溶液に対して、ビオプラーゼを対たん白質あたり 4%加え、 pH9. 0, 58°Cで 120分間作用させた。
[0034] B.分解度と分子量分布
上述のような方々で得られた試料について、前述した方法により、酵素分解度及び 分子量分布を求めた。また、比較例 4として市販大豆ペプチド (不二製油製ノ、ィ-ュ ート DC6)を同様に分析した。
[0035] 表 2.分解率及び各分子量画分収率
たん白質 遊離ァ 各分画物存在量 （％)
分解率 ミノ酸 A：分子量 B ：分子量 C ：分子量 D ：分子量
(%) (%) 700以上 700-350 350-1 00 1 00以下 実施例 1 91 7 29 1 5 50 6 1 .1 実施例 2 93 7 25 1 2 55 8 1 .5 比較例 1 87 3 44 1 6 38 2 0.6 比較例 2 86 2 54 1 3 30 3 0.4 比較例 3 87 3 53 1 4 31 2 0.5 比較例 4 94 2 45 1 7 36 2 0.6
[0036] 各反応物の分析結果を表 2に、また分子量スタンダートを図 1に、典型的なゲル濾 過パターンを図 2に示した。今回の反応条件では、どれも遊離アミノ酸含量が 10重量
>
%以下と小さ力つた。また、実施例 1〜2のように、異なった分類や異なった起源のプロ テアーゼを複数組み合わせて用いることにより、分子量 350以上のペプチド画分の存 在量に対する、分子量 100〜350のペプチド画分の存在量の比力 どれも 1.0を超え ており、また分子量 700以上の画分はどちらも 40重量％を下回り、比較例 1〜4に比べ てジ，トリペプチドのオリゴペプチドを高度に含有したペプチド素材を得られることが 示された。
[0037] すなわち、同分類のプロテアーゼを使用した場合、 TCA可溶ィ匕率を指標にした分 解率は、ほぼ同等のレベルまで分解は進むものの、その分子量分布には大差がなく 、それは酵素量、時間を変えても改善できないことが示唆された。
[0038] C.オリゴペプチド画分のアミノ酸糸且成
実施例 1,実施例 2の試料及び、比較例 4のアミノ酸組成を比較し、親水性アミノ酸 ( Arg, Asp, Glu, Lys, Ser, Gly, Pro, Thr, Ala, His, Cys, Met)、分岐鎖アミノ酸（Val, lie, Leu)、芳香族アミノ酸 (Tyr, Phe, Trp)含量をそれぞれ求め、高分子側（分子量 5 500)への分配率を測定した。
表 3 ォリゴペプチド画分 、の、各アミノ酸の分配率
アミノ酸種 分配比 （重量％)
分子量 500以上 分子量 1 00~500
親水性 38 62
実施例 1 分岐鎖 2 Ί 79
芳香族 2 Ί 79
親水性 35 65
実施例 2 分岐鎖 1 4 86
芳香族 1 5 85
親水性 43 57
比較例 4 分岐鎖 22 78
芳香族 1 8 82
[0040] 表 3に示す様に本発明品は、実施例 1では分岐鎖アミノ酸の 60%以上力 実施例 2 では 80%以上が、分子量 100〜500のオリゴペプチド画分に存在した。これにより本発 明品が、分岐鎖アミノ酸が吸収し易いペプチド組成物である事が判る。
[0041] D.ペプチドの吸収速度
上記の実施例 2の試料に対して、分解前の大豆グリシニン、両者と同等なアミノ酸 組成を有するアミノ酸の混合物を調製し、各試料のヒトに対する吸収速度を比較した 。測定法は下記に、結果は (表 4 ;初期吸収速度）、（表 5 ; 60分間の吸収速度）、に示 した。
[0042] 測定法
各試料 12.5gを水 200mlに溶解または均一に分散させ、 12人の被験者に対し 30秒 以内に摂取させた。更に容器内を 50mlの水で洗浄し、それも摂取させた (計 250ml)。 摂取終了 5分後から採血を開始し、静脈に力-ユーレを挿入したまま、 30分までは 5 分間隔で、それ以降 60分までは 10分間隔で採血し、血清中の遊離アミノ酸量の変化 を調べた。 5〜30分間はほぼ直線的に上昇したため、この間の上昇率をアミノ酸初期 吸収速度 (n mol/ml/min)と定めた。また、 60分間に上昇した値の総和を積分し、血 中アミノ酸上昇濃度 (m mol/ml)として算出した。結果は、表 4, 5に示した。
[0043] (表 4)初期吸収速度 (n mol/ml/min) 総アミノ酸 必須アミノ酸 分岐鎖アミノ酸 実施例 2 83
比較例 1 58
大豆グリシニン 46
アミノ酸混合物 64
Figure imgf000012_0001
[0044] (表 5)血中アミノ酸上昇濃度 (m mol/ml) 総アミノ酸 必須アミノ酸 分岐鎖アミノ酸
実施例 2 64 (160) 34 (190) 2Ί (230)
比較例 1 50 (155) 26 (160) 14 Π80)
大豆グリシニン 39 (140) 20 (150) 11 (160)
—アミノ酸混合物 _55 (150) _ 29_(Ί70) —16 (200)
( ) は摂取前の定常値から、 摂取 30分後の上昇比率％を示す。
[0045] これらの結果より、実施例 2で調製した大豆グリシニン由来のペプチドは、吸収速度 や吸収効率において遊離のアミノ酸より優れていることが認められた。
産業上の利用可能性
[0046] 大豆たん白質を原料に、容易な方法でジ，トリペプチド含量が高いペプチド組成物 を得た。このペプチド組成物は分岐鎖アミノ酸を効率的に吸収させる事に優れる物で ある。
図面の簡単な説明
[0047] [図 1]分子量測定用ゲル濾過における、マーカーペプチドの保持時間と分子量の関 係を示すグラフである。
[図 2]実施例 2で調製したペプチドを、分子量測定用ゲル濾過に供した際の分離クロ マトグラムである。

Claims

請求の範囲
[1] 波長 220nmの紫外吸収積算総量に対して、分子量 700以上のペプチド画分の紫外吸 収積算量力 0%以下であり、分子量 100〜350であるペプチド画分の紫外吸収積算量 力 分子量 350以上であるペプチド画分の紫外吸収積算量に対して 1.0倍以上であり 、且つ遊離アミノ酸含量が全粗たん白質成分中の 15重量 %以下となるような分子量組 成を有する、大豆に由来するたん白質をプロテアーゼで分解することによって得られ るペプチド組成物。
[2] 大豆に由来するたん白質が分離大豆たん白質である請求項 1のペプチド組成物。
[3] 大豆に由来するたん白質が大豆グリシニンである請求項 1のペプチド組成物。
[4] 分岐鎖アミノ酸の 60重量％以上が、分子量 100〜500のペプチド画分に含まれる、請 求項 1のペプチド糸且成物。
[5] 「金属プロテア一ゼ」， 「酸性プロテア一ゼ」， 「チオールプロテア一ゼ」， 「セリンプロテ ァーゼ」に分類されるプロテアーゼの中から、 2種以上の異なった分類に属する酵素 を、順次もしくは同時に作用させることによって得られる請求項 1のペプチド組成物の 製造方法。
[6] 起源の異なる 2種以上の酵素を作用させる、請求項 1または請求項 5のペプチド組成 物の製造方法。
[7] 請求項 1の組成物を有効成分とする、分岐鎖アミノ酸迅速摂取用ペプチド組成物。
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