JPH05252979A - 低分子ペプチドの製造方法 - Google Patents
低分子ペプチドの製造方法Info
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- JPH05252979A JPH05252979A JP4333992A JP4333992A JPH05252979A JP H05252979 A JPH05252979 A JP H05252979A JP 4333992 A JP4333992 A JP 4333992A JP 4333992 A JP4333992 A JP 4333992A JP H05252979 A JPH05252979 A JP H05252979A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 原料として大豆タンパク質を用いて、遊離ア
ミノ酸の生成が少なく、ジペプチド及びトリペプチドを
主成分とする低分子ペプチド混合物を高収率に得る製造
方法を提供する。 【構成】 大豆タンパク質を原料として、エンドプロテ
アーゼ活性のみを持つ酵素の二種以上を同時又は逐次的
に作用させることを特徴とする低分子ペプチド製造方
法。 【効果】 本発明の方法により、遊離アミノ酸の生成が
少ない、ジペプチド及びトリペプチドを主成分とする平
均鎖長３以下の低分子ペプチド混合物を高収率に得るこ
とができる。
ミノ酸の生成が少なく、ジペプチド及びトリペプチドを
主成分とする低分子ペプチド混合物を高収率に得る製造
方法を提供する。 【構成】 大豆タンパク質を原料として、エンドプロテ
アーゼ活性のみを持つ酵素の二種以上を同時又は逐次的
に作用させることを特徴とする低分子ペプチド製造方
法。 【効果】 本発明の方法により、遊離アミノ酸の生成が
少ない、ジペプチド及びトリペプチドを主成分とする平
均鎖長３以下の低分子ペプチド混合物を高収率に得るこ
とができる。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、大豆タンパク質に対し
て酵素を作用させることにより、ジペプチド及びトリペ
プチドを高収率に得る低分子ペプチドの製造方法に関す
る。
て酵素を作用させることにより、ジペプチド及びトリペ
プチドを高収率に得る低分子ペプチドの製造方法に関す
る。
【０００２】
【従来の技術】近年栄養学の進歩により、アミノ酸とペ
プチドの腸管からの吸収に関して、ジペプチド及びトリ
ペプチドはアミノ酸よりも吸収速度が速いこと、これら
のペプチドにはアミノ酸に見られる吸収時の相互の拮抗
がないこと、テトラ以上のペプチドにはジペプチド及び
トリペプチドのような作用が見られないことが明らかに
なってきた。このような背景からジペプチド及びトリペ
プチドは、用途及び製造方法に関して注目されている。
プチドの腸管からの吸収に関して、ジペプチド及びトリ
ペプチドはアミノ酸よりも吸収速度が速いこと、これら
のペプチドにはアミノ酸に見られる吸収時の相互の拮抗
がないこと、テトラ以上のペプチドにはジペプチド及び
トリペプチドのような作用が見られないことが明らかに
なってきた。このような背景からジペプチド及びトリペ
プチドは、用途及び製造方法に関して注目されている。
【０００３】これまでに知られている低分子ペプチドの
製造方法には、特公昭57-45560号公報に示されるような
酸性プロテアーゼを用いるものがあるが、酸性プロテア
ーゼにはエキソプロテアーゼ活性を併せ持つものが多
く、反応に際して遊離アミノ酸の生成を避けることはで
きない。また特公平３-58719号公報に示されるアルカリ
プロテアーゼをpH５〜７で作用させる方法でも、大豆タ
ンパク質を原料とした場合には平均鎖長4.５以下にはな
っていない。
製造方法には、特公昭57-45560号公報に示されるような
酸性プロテアーゼを用いるものがあるが、酸性プロテア
ーゼにはエキソプロテアーゼ活性を併せ持つものが多
く、反応に際して遊離アミノ酸の生成を避けることはで
きない。また特公平３-58719号公報に示されるアルカリ
プロテアーゼをpH５〜７で作用させる方法でも、大豆タ
ンパク質を原料とした場合には平均鎖長4.５以下にはな
っていない。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、原料として
大豆タンパク質を用いて、遊離のアミノ酸の生成が少な
く、ジペプチド及びトリペプチドを主成分とする低分子
ペプチド混合物を高収率に得る製造方法を提供すること
を目的とする。
大豆タンパク質を用いて、遊離のアミノ酸の生成が少な
く、ジペプチド及びトリペプチドを主成分とする低分子
ペプチド混合物を高収率に得る製造方法を提供すること
を目的とする。
【０００５】
【課題を解決するための手段】大豆タンパク質を原料と
して、遊離のアミノ酸を生成せず低分子ペプチドを製造
するためには、エキソプロテアーゼ（エキソペプチダー
ゼ）活性を持たずエンドプロテアーゼ活性のみを持つ酵
素を使用すればよい。このような酵素は中性領域に至適
pHを持つBacillus属由来のものが多い。しかしながら、
これらの酵素を単独で使用した場合には、ある程度まで
分解したところで酵素反応が終了し、若干のジペプチド
及びトリペプチドを生成するが、鎖長４以上のオリゴペ
プチドが大量に残る。従って、目的とする平均鎖長３以
下のジペプチド及びトリペプチドを主成分とする低分子
ペプチド混合物を製造することはできない。先に説明し
た特公平３-58719号公報に示されるように、酵素の至適
pHと異なるpHで反応させる技術をもってしてもこの事は
達成されていない。
して、遊離のアミノ酸を生成せず低分子ペプチドを製造
するためには、エキソプロテアーゼ（エキソペプチダー
ゼ）活性を持たずエンドプロテアーゼ活性のみを持つ酵
素を使用すればよい。このような酵素は中性領域に至適
pHを持つBacillus属由来のものが多い。しかしながら、
これらの酵素を単独で使用した場合には、ある程度まで
分解したところで酵素反応が終了し、若干のジペプチド
及びトリペプチドを生成するが、鎖長４以上のオリゴペ
プチドが大量に残る。従って、目的とする平均鎖長３以
下のジペプチド及びトリペプチドを主成分とする低分子
ペプチド混合物を製造することはできない。先に説明し
た特公平３-58719号公報に示されるように、酵素の至適
pHと異なるpHで反応させる技術をもってしてもこの事は
達成されていない。
【０００６】そこで、本発明者らは、酵素の種類、反応
条件等につき鋭意検討を行ったところ、二種以上の酵素
を同時又は逐次的に用いることにより、反応が効率的に
行われ、製造物がテトラペプチド以上のオリゴペプチド
にとどまらずジペプチド及びトリペプチドにまで分解さ
れた平均鎖長３以下の低分子ペプチド混合物となること
を見いだし本発明を完成するに至った。
条件等につき鋭意検討を行ったところ、二種以上の酵素
を同時又は逐次的に用いることにより、反応が効率的に
行われ、製造物がテトラペプチド以上のオリゴペプチド
にとどまらずジペプチド及びトリペプチドにまで分解さ
れた平均鎖長３以下の低分子ペプチド混合物となること
を見いだし本発明を完成するに至った。
【０００７】即ち、本発明の低分子ペプチドの製造方法
は、大豆タンパク質を原料として、エキソプロテアーゼ
活性を実質的に持たずエンドプロテアーゼ活性のみを持
つ酵素の二種以上を同時又は逐次的に作用させることに
より、生成する遊離アミノ酸が５％以下であり、ジペプ
チド及びトリペプチドを主成分とする平均鎖長３以下の
低分子ペプチド混合物を生成することを特徴とするもの
である。
は、大豆タンパク質を原料として、エキソプロテアーゼ
活性を実質的に持たずエンドプロテアーゼ活性のみを持
つ酵素の二種以上を同時又は逐次的に作用させることに
より、生成する遊離アミノ酸が５％以下であり、ジペプ
チド及びトリペプチドを主成分とする平均鎖長３以下の
低分子ペプチド混合物を生成することを特徴とするもの
である。
【０００８】本発明において使用する酵素は、エキソプ
ロテアーゼ活性を実質的に持たずエンドプロテアーゼ活
性のみを持つものであればよい。ここで、エキソプロテ
アーゼ活性を実質的に持たずとは、その酵素単独で大豆
タンパク質に作用させたとき生成する遊離アミノ酸が５
％以下であることをいう。このような酵素は中性領域に
至適pHを持つ Bacillus 属由来のものが多い。具体的に
はプロテアーゼＮ (天野製薬) 、プロテアーゼＳ (天野
製薬) 、ビオタミラーゼ (長瀬産業) 、サモアーゼ (大
和化成) 等が好適に用いられる。
ロテアーゼ活性を実質的に持たずエンドプロテアーゼ活
性のみを持つものであればよい。ここで、エキソプロテ
アーゼ活性を実質的に持たずとは、その酵素単独で大豆
タンパク質に作用させたとき生成する遊離アミノ酸が５
％以下であることをいう。このような酵素は中性領域に
至適pHを持つ Bacillus 属由来のものが多い。具体的に
はプロテアーゼＮ (天野製薬) 、プロテアーゼＳ (天野
製薬) 、ビオタミラーゼ (長瀬産業) 、サモアーゼ (大
和化成) 等が好適に用いられる。
【０００９】本発明において使用する原料の大豆タンパ
ク質は、丸大豆、脱皮大豆、脱脂大豆、分離大豆タンパ
ク等いずれも用いることができるが、酵素反応の効率か
ら、粉末状に粉砕したものが好ましい。反応基質濃度は
使用する酵素の種類及び添加量により異なるが、通常１
〜30％であり、反応は水性媒体中で行う。
ク質は、丸大豆、脱皮大豆、脱脂大豆、分離大豆タンパ
ク等いずれも用いることができるが、酵素反応の効率か
ら、粉末状に粉砕したものが好ましい。反応基質濃度は
使用する酵素の種類及び添加量により異なるが、通常１
〜30％であり、反応は水性媒体中で行う。
【００１０】反応温度は使用する酵素の至適温度が好ま
しい。通常使用する酵素では、反応温度は通常30〜70
℃、好ましくは40〜60℃である。反応時間は使用する酵
素の種類及び添加量により異なるが、通常６〜48時間、
好ましくは16〜48時間である。酵素の失活は必要に応じ
て行うことができる。本発明の方法では遊離アミノ酸を
５％を超えて生成しない条件をとっており、長時間反応
を続けても一度生成したジペプチド及びトリペプチドが
それ以上分解されることはないので、失活を行わなくて
も目的は達成される。また、以降の用途などで失活をし
た方が好ましい場合には、公知の加熱失活などを行うこ
とができる。
しい。通常使用する酵素では、反応温度は通常30〜70
℃、好ましくは40〜60℃である。反応時間は使用する酵
素の種類及び添加量により異なるが、通常６〜48時間、
好ましくは16〜48時間である。酵素の失活は必要に応じ
て行うことができる。本発明の方法では遊離アミノ酸を
５％を超えて生成しない条件をとっており、長時間反応
を続けても一度生成したジペプチド及びトリペプチドが
それ以上分解されることはないので、失活を行わなくて
も目的は達成される。また、以降の用途などで失活をし
た方が好ましい場合には、公知の加熱失活などを行うこ
とができる。
【００１１】反応pHについては、中性領域に至適pHを持
つ Bacillus 属由来の酵素を用いる場合、通常大豆タン
パク質溶液のpHは中性領域にあるため、pH調節の必要は
ない。本発明によれば、中性領域に至適pHを持つ酵素を
使用することにより、反応に際して特にpHを調整する必
要はないので、pH調整に用いる酸又はアルカリの混入が
なく、新たな塩の生成がない。低分子ペプチドと塩の分
離には困難が伴うため、本発明の方法は低分子ペプチド
を以後の用途に供する場合、非常に有利な方法である。
つ Bacillus 属由来の酵素を用いる場合、通常大豆タン
パク質溶液のpHは中性領域にあるため、pH調節の必要は
ない。本発明によれば、中性領域に至適pHを持つ酵素を
使用することにより、反応に際して特にpHを調整する必
要はないので、pH調整に用いる酸又はアルカリの混入が
なく、新たな塩の生成がない。低分子ペプチドと塩の分
離には困難が伴うため、本発明の方法は低分子ペプチド
を以後の用途に供する場合、非常に有利な方法である。
【００１２】本発明の方法で反応を行うと、ジペプチド
及びトリペプチドを主成分とする平均鎖長３以下の低分
子ペプチドは、反応液中に可溶化状態で存在している。
この低分子ペプチドを水生媒体中から取り出すに際し
て、不溶物が存在する場合には、遠心分離あるいは濾過
などの方法で容易に除去できる。また水性媒体中に不溶
物が存在しない場合にはそのまま取り出すことができ
る。更に乾燥物とする場合には、凍結乾燥あるいはスプ
レードライなどの方法をとることができる。
及びトリペプチドを主成分とする平均鎖長３以下の低分
子ペプチドは、反応液中に可溶化状態で存在している。
この低分子ペプチドを水生媒体中から取り出すに際し
て、不溶物が存在する場合には、遠心分離あるいは濾過
などの方法で容易に除去できる。また水性媒体中に不溶
物が存在しない場合にはそのまま取り出すことができ
る。更に乾燥物とする場合には、凍結乾燥あるいはスプ
レードライなどの方法をとることができる。
【００１３】
【実施例】以下、実施例により本発明を更に具体的に説
明するが、本発明の範囲はこれらの実施例に限定される
ものではない。なお、以下の実施例において本発明の方
法で得られた生成物の分析方法は次の通りである。
明するが、本発明の範囲はこれらの実施例に限定される
ものではない。なお、以下の実施例において本発明の方
法で得られた生成物の分析方法は次の通りである。
【００１４】1. 収 率 窒素量を全窒素分析装置 (住友化学社製) で測定し、生
成物の収率を以下の式で求めた。 2. 遊離アミノ酸生成量 生成物を銅塩法でペプチドと遊離アミノ酸とに分離し、
遊離アミノ酸をアミノ酸分析計 (日立L-8500) で定量し
た。酸性アミノ酸については別途直接アミノ酸分析計に
て定量した。
成物の収率を以下の式で求めた。 2. 遊離アミノ酸生成量 生成物を銅塩法でペプチドと遊離アミノ酸とに分離し、
遊離アミノ酸をアミノ酸分析計 (日立L-8500) で定量し
た。酸性アミノ酸については別途直接アミノ酸分析計に
て定量した。
【００１５】3. 平均ペプチド鎖長 平均ペプチド鎖長は以下の式で求めた。 Ａ：生成物の６Ｎ塩酸加水分解物中のアミノ基 Ｂ：遊離アミノ酸相当のアミノ基 Ｃ：生成物中のアミノ基 ６Ｎ塩酸加水分解物のアミノ酸はアミノ酸分析計にて定
量した。アミノ基の定量はトリニトロベンゼンスルホン
酸（ＴＮＢＳ）法によった。遊離アミノ酸相当のアミノ
基は2.の結果から算出した。
量した。アミノ基の定量はトリニトロベンゼンスルホン
酸（ＴＮＢＳ）法によった。遊離アミノ酸相当のアミノ
基は2.の結果から算出した。
【００１６】
【実施例１】大豆タンパク質 (日清製油社製：ソルピー
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、酵素としてプロテアーゼＮアマノ (天野製薬社
製) 0.1g、プロテアーゼＳアマノ (天野製薬社製) 0.１
g 、ビオタミラーゼＰ-1000 (長瀬産業社製) 0.１g を
同時に添加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら24
時間反応させた。反応後、それぞれの反応液を25,000ｇ
で10分間遠心分離し不溶物を除去した上清画分を凍結乾
燥した。得られた試料の平均鎖長、遊離アミノ酸含有
量、収率を表１に示す。
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、酵素としてプロテアーゼＮアマノ (天野製薬社
製) 0.1g、プロテアーゼＳアマノ (天野製薬社製) 0.１
g 、ビオタミラーゼＰ-1000 (長瀬産業社製) 0.１g を
同時に添加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら24
時間反応させた。反応後、それぞれの反応液を25,000ｇ
で10分間遠心分離し不溶物を除去した上清画分を凍結乾
燥した。得られた試料の平均鎖長、遊離アミノ酸含有
量、収率を表１に示す。
【００１７】なお、比較のために、酵素としてプロテア
ーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.1g、プロテアーゼＳア
マノ (天野製薬社製) 0.１g 、ビオタミラーゼＰ-1000
( 長瀬産業社製) 0.１g をそれぞれ単独で添加した結果
も表１に示す。
ーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.1g、プロテアーゼＳア
マノ (天野製薬社製) 0.１g 、ビオタミラーゼＰ-1000
( 長瀬産業社製) 0.１g をそれぞれ単独で添加した結果
も表１に示す。
【００１８】
【表１】
【００１９】
【実施例２】大豆タンパク質 (日清製油社製：ソルピー
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、プロテアーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.2g、ビ
オタミラーゼＰ-1000 ( 長瀬産業社製) 0.2gを同時に添
加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら24時間反応
させた。反応後、反応液を25,000ｇで10分間遠心分離し
不溶物を除去した上清画分を凍結乾燥した。得られた試
料の平均鎖長は 2.9、遊離アミノ酸含有量 3.8％、収率
89％であった。
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、プロテアーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.2g、ビ
オタミラーゼＰ-1000 ( 長瀬産業社製) 0.2gを同時に添
加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら24時間反応
させた。反応後、反応液を25,000ｇで10分間遠心分離し
不溶物を除去した上清画分を凍結乾燥した。得られた試
料の平均鎖長は 2.9、遊離アミノ酸含有量 3.8％、収率
89％であった。
【００２０】
【実施例３】大豆タンパク質 (日清製油社製：ソルピー
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、プロテアーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.2gを添
加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら24時間反応
させた後、プロテアーゼＳアマノ (天野製薬社製) 0.2
g、ビオタミラーゼＰ-1000 ( 長瀬産業社製) 0.2gを添
加し、更に反応温度50℃にて低速で攪拌しながら20時間
反応させた。反応後、反応液を25,000ｇで10分間遠心分
離し不溶物を除去した上清画分を凍結乾燥した。得られ
た試料の平均鎖長は 2.7、遊離アミノ酸含有量 4.2％、
収率95％であった。
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、プロテアーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.2gを添
加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら24時間反応
させた後、プロテアーゼＳアマノ (天野製薬社製) 0.2
g、ビオタミラーゼＰ-1000 ( 長瀬産業社製) 0.2gを添
加し、更に反応温度50℃にて低速で攪拌しながら20時間
反応させた。反応後、反応液を25,000ｇで10分間遠心分
離し不溶物を除去した上清画分を凍結乾燥した。得られ
た試料の平均鎖長は 2.7、遊離アミノ酸含有量 4.2％、
収率95％であった。
【００２１】
【実施例４】大豆タンパク質 (日清製油社製：ソルピー
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、ビオタミラーゼＰ-1000 ( 長瀬産業社製) 0.2gを
添加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら２時間反
応させた後、プロテアーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.
1gを添加し、更に反応温度50℃にて低速で攪拌しながら
24時間反応させた。反応後、反応液を25,000ｇで10分間
遠心分離し不溶物を除去した上清画分を凍結乾燥した。
得られた標品の平均鎖長は 2.8、遊離アミノ酸含有量
4.0％、収率92％であった。
Ｍ) ５g を水に分散し全容を 100mlとした後、50℃に加
温し、ビオタミラーゼＰ-1000 ( 長瀬産業社製) 0.2gを
添加し、反応温度50℃にて低速で攪拌しながら２時間反
応させた後、プロテアーゼＮアマノ (天野製薬社製) 0.
1gを添加し、更に反応温度50℃にて低速で攪拌しながら
24時間反応させた。反応後、反応液を25,000ｇで10分間
遠心分離し不溶物を除去した上清画分を凍結乾燥した。
得られた標品の平均鎖長は 2.8、遊離アミノ酸含有量
4.0％、収率92％であった。
【００２２】
【発明の効果】本発明の方法により、遊離アミノ酸の生
成の少ない、ジペプチド及びトリペプチドを主成分とす
る平均鎖長３以下の低分子ペプチド混合物を高収率に得
ることができる。
成の少ない、ジペプチド及びトリペプチドを主成分とす
る平均鎖長３以下の低分子ペプチド混合物を高収率に得
ることができる。
Claims (1)
- 【請求項１】 大豆タンパク質を原料として、エキソプ
ロテアーゼ活性を実質的に持たずエンドプロテアーゼ活
性のみを持つ酵素の二種以上を同時又は逐次的に作用さ
せることにより、生成する遊離アミノ酸が５％以下であ
り、ジペプチド及びトリペプチドを主成分とする平均鎖
長３以下の低分子ペプチド混合物を生成することを特徴
とする低分子ペプチドの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4333992A JPH05252979A (ja) | 1992-02-28 | 1992-02-28 | 低分子ペプチドの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4333992A JPH05252979A (ja) | 1992-02-28 | 1992-02-28 | 低分子ペプチドの製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05252979A true JPH05252979A (ja) | 1993-10-05 |
Family
ID=12661090
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4333992A Withdrawn JPH05252979A (ja) | 1992-02-28 | 1992-02-28 | 低分子ペプチドの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH05252979A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2005012334A1 (ja) | 2003-08-01 | 2005-02-10 | Calpis Co., Ltd. | 生体内非分解性ペプチド、アンジオテンシン変換酵素阻害剤、医薬及び機能性食品 |
| JP2005528110A (ja) * | 2002-06-04 | 2005-09-22 | デーエスエム イーペー アセッツ ベスローテン フェンノートシャップ | トリペプチドに富むタンパク水解物 |
| WO2006134752A1 (ja) * | 2005-06-15 | 2006-12-21 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆ペプチド組成物 |
| WO2022191303A1 (ja) | 2021-03-11 | 2022-09-15 | アマノ エンザイム ユーエスエイ カンパニー リミテッド | タンパク質分解物の製造方法、及び酵素剤 |
-
1992
- 1992-02-28 JP JP4333992A patent/JPH05252979A/ja not_active Withdrawn
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2005528110A (ja) * | 2002-06-04 | 2005-09-22 | デーエスエム イーペー アセッツ ベスローテン フェンノートシャップ | トリペプチドに富むタンパク水解物 |
| WO2005012334A1 (ja) | 2003-08-01 | 2005-02-10 | Calpis Co., Ltd. | 生体内非分解性ペプチド、アンジオテンシン変換酵素阻害剤、医薬及び機能性食品 |
| JPWO2005012542A1 (ja) * | 2003-08-01 | 2007-09-27 | カルピス株式会社 | カゼイン加水分解物、その製造法及びその用途 |
| US8580557B2 (en) | 2003-08-01 | 2013-11-12 | Calpis Co., Ltd. | Casein hydrolyzate, process for producing the same and use thereof |
| JP5341300B2 (ja) * | 2003-08-01 | 2013-11-13 | カルピス株式会社 | アンジオテンシン変換酵素阻害活性又は血圧降下作用を有する剤 |
| WO2006134752A1 (ja) * | 2005-06-15 | 2006-12-21 | Fuji Oil Company, Limited | 大豆ペプチド組成物 |
| WO2022191303A1 (ja) | 2021-03-11 | 2022-09-15 | アマノ エンザイム ユーエスエイ カンパニー リミテッド | タンパク質分解物の製造方法、及び酵素剤 |
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