JPS5911195A - 低分子ペプチド組成物の製造方法 - Google Patents
低分子ペプチド組成物の製造方法Info
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- JPS5911195A JPS5911195A JP11074083A JP11074083A JPS5911195A JP S5911195 A JPS5911195 A JP S5911195A JP 11074083 A JP11074083 A JP 11074083A JP 11074083 A JP11074083 A JP 11074083A JP S5911195 A JPS5911195 A JP S5911195A
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- Japan
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- low
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- amino acid
- protein raw
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はディペプチドおよびトリペプチドを主構成分と
するタンパク（低分子ペプチド）組成物の製造方法に関
するものである。
するタンパク（低分子ペプチド）組成物の製造方法に関
するものである。
従来、タンパク質を酵素で加水分解し、ペプチドおよび
アミノ°酸を製造することは食品分野を中心として行わ
れてきた。しかしながら、そこでの目的はタンパク質を
酵素で分解することによって可溶化するとか３食品素材
として適したものにするために低分子化（分子量が数千
以上）するとかのものばかりであり１分解生成物の分子
量そのものを問題としたものは全くなかった。
アミノ°酸を製造することは食品分野を中心として行わ
れてきた。しかしながら、そこでの目的はタンパク質を
酵素で分解することによって可溶化するとか３食品素材
として適したものにするために低分子化（分子量が数千
以上）するとかのものばかりであり１分解生成物の分子
量そのものを問題としたものは全くなかった。
本発明者等はタンパク質の酵素的分解生成物と消化吸収
との関係を研究した結果。
との関係を研究した結果。
（１）平均分子量を７００以下に下げること。
（２）分子量が７００以上のペプチドの含量が２０重量
％以下にすること、 （３）遊離アミノ酸の含量を２０
重量％以下にすること、すなわち、ディペプチドおよび
トリペプチドを主構成分とする低分子ペプチドを生成す
ることにより次のような多くの利点がもぐたらされるこ
とを確認した。
％以下にすること、 （３）遊離アミノ酸の含量を２０
重量％以下にすること、すなわち、ディペプチドおよび
トリペプチドを主構成分とする低分子ペプチドを生成す
ることにより次のような多くの利点がもぐたらされるこ
とを確認した。
（１）同一アミノ酸組成のタンパク質あるいはアミノ酸
混合物とは腸管吸収能が異なり、全窒素吸収速度は上昇
し、アミノ酸相互の吸収拮抗が小さい。
混合物とは腸管吸収能が異なり、全窒素吸収速度は上昇
し、アミノ酸相互の吸収拮抗が小さい。
（２）窒素収支が改善され、効率の高い窒素源となる。
（３）体重増加率が顕著に大きくなる。
（４）血中コレステロール値が低下する。
以上のような多くの利点が確認されたが、それは以下に
詳細に証明する試験にもとずくものである。
詳細に証明する試験にもとずくものである。
次表Ｉに示す同一アミノ酸組成のタイエツトを調整した
。
。
表 ■
上表における窒素源は吹の組成のものである。
Δ・・・Ｉ 卵白タンパク質
Ｂ・・・■ 平均分子（Ｊ４２０．ｍ離アミノ酸８ 重
量％のペプチド組成物 Ｃ・・・■ 遊離アミノ酸混合物 Ｄ・・・■ 平均分−Ｐｉｔ１４００．遊離アミノ酸２
重量％のペプチド組成物 これらのダイエツトをそれぞれ１０匹のウィスター系ラ
ットに２週間自由摂取させた結果は表Ｈの通りであった
。
量％のペプチド組成物 Ｃ・・・■ 遊離アミノ酸混合物 Ｄ・・・■ 平均分−Ｐｉｔ１４００．遊離アミノ酸２
重量％のペプチド組成物 これらのダイエツトをそれぞれ１０匹のウィスター系ラ
ットに２週間自由摂取させた結果は表Ｈの通りであった
。
表 ■
上表において。
Ｆｏｏｄ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙとは５それぞれのＷｅ
ｉｇｈｔＧａｉｎ／ Ｆｏｏｄ １ｎｔａｋｅの値■を
ベースとした比を表示するものである。この表から次の
ことが理解できる。本発明の方法により得られる同一ア
ミノ酸組成の低分子ペプチド組成物（Ｉｔ）は窒素保有
量（収支）が他のものに比べて大幅に大きく、その結果
Ｆｏｏｄ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ が顕著に高（なり
８体重増加がみられるにもかかわらず血中コレステロー
ル値が低下することが判明した。
ｉｇｈｔＧａｉｎ／ Ｆｏｏｄ １ｎｔａｋｅの値■を
ベースとした比を表示するものである。この表から次の
ことが理解できる。本発明の方法により得られる同一ア
ミノ酸組成の低分子ペプチド組成物（Ｉｔ）は窒素保有
量（収支）が他のものに比べて大幅に大きく、その結果
Ｆｏｏｄ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ が顕著に高（なり
８体重増加がみられるにもかかわらず血中コレステロー
ル値が低下することが判明した。
更に窒素源というマクロな考察ではなく各アミ１ ）酸
に対する吸収についての考察を行うために２４： 時間
絶食させたウィスター系ラットの胃にチューブで強制的
に前述したダイエツトに使用した窒素＃試料（１） 、
（ＩＩ） 、 （ＩＩＩ）および（ＩＶ）を注入
して一定時間毎に門脈から採血してアミノ酸濃度を測定
して時間あたりの吸収量を測定した。その結果を表Ｉｎ
および表■に示す。なお、結果はそれぞれ５匹づつのラ
ットの平均値である。表■は吸収量がピーク値に達する
までの各アミノ酸の平均吸収速度であり１表１ｖはほは
理想アミノ酸組成の試料（Ｘ）と上記試料（１）〜（■
、）とのアミノ酸吸収パターンの比較表である。
に対する吸収についての考察を行うために２４： 時間
絶食させたウィスター系ラットの胃にチューブで強制的
に前述したダイエツトに使用した窒素＃試料（１） 、
（ＩＩ） 、 （ＩＩＩ）および（ＩＶ）を注入
して一定時間毎に門脈から採血してアミノ酸濃度を測定
して時間あたりの吸収量を測定した。その結果を表Ｉｎ
および表■に示す。なお、結果はそれぞれ５匹づつのラ
ットの平均値である。表■は吸収量がピーク値に達する
までの各アミノ酸の平均吸収速度であり１表１ｖはほは
理想アミノ酸組成の試料（Ｘ）と上記試料（１）〜（■
、）とのアミノ酸吸収パターンの比較表である。
表 ■
この表から明かなように１本発明の方法によるペプチド
組成物（ＩＩ）は卵白タレバク質（１）のように吸収が
不完全ではなく、アミノ酸混合物（１）と比較してアミ
ノ酸相互の吸収拮抗の程度が大きくなく、従来のタンパ
ク質分解物（ＴＶ）に比較してもその初期吸収速度は約
３割も大きい。
組成物（ＩＩ）は卵白タレバク質（１）のように吸収が
不完全ではなく、アミノ酸混合物（１）と比較してアミ
ノ酸相互の吸収拮抗の程度が大きくなく、従来のタンパ
ク質分解物（ＴＶ）に比較してもその初期吸収速度は約
３割も大きい。
表 ＩＶ
アミノ酸の吸収は理想アミノ酸パターン（Ｘ）に近いの
が望ましい。然るに２表ＩＶは 卵白タンパク質（１）
およびアミノ酸混合物（［１）においては特にＰｈｅ
Ｔｙｒ および ｌ１ｉｓの理想吸収パターン（Ｘ＞
からの単離率が大きいことを明瞭に示している。本発明
によるペプチド組成物（ＩＩ）は理想吸収パターンに近
（、バランスのとれた吸収を実現することが確認された
。以上の事実は吸収されたアミノ酸自身あるいは他のア
ミノ酸の代謝に大きな影響を与えるものと推定される。
が望ましい。然るに２表ＩＶは 卵白タンパク質（１）
およびアミノ酸混合物（［１）においては特にＰｈｅ
Ｔｙｒ および ｌ１ｉｓの理想吸収パターン（Ｘ＞
からの単離率が大きいことを明瞭に示している。本発明
によるペプチド組成物（ＩＩ）は理想吸収パターンに近
（、バランスのとれた吸収を実現することが確認された
。以上の事実は吸収されたアミノ酸自身あるいは他のア
ミノ酸の代謝に大きな影響を与えるものと推定される。
その証拠の一つがコレステロール値の低下であろうと思
われる。
われる。
以上の試験結果から分るような明かに有用性のある低分
子ペプチドは従来着眼されていなかっただけに１ その
有効な製造方法は開発されていない。従って１本発明の
目的は上記の有用性のある低分子ペプチド組成物の製造
方法を提供することにある。
子ペプチドは従来着眼されていなかっただけに１ その
有効な製造方法は開発されていない。従って１本発明の
目的は上記の有用性のある低分子ペプチド組成物の製造
方法を提供することにある。
本願発明は、任意の起原のタンパク質原料より遊離アミ
ノ酸含量および分子量７００以上のペプチド含量を２０
％以下としたディペプチドおよびトリペプチドを主構成
分とする平均分子量５００以下の低分子ペプチド組成物
の製造方法において。
ノ酸含量および分子量７００以上のペプチド含量を２０
％以下としたディペプチドおよびトリペプチドを主構成
分とする平均分子量５００以下の低分子ペプチド組成物
の製造方法において。
任意の起原のタンパク質原料を水に５〜２０性プロテア
ーセとペプシンを同時にかつタンパク質原料に対して１
〜５ ｗｔ％添加し、２５〜６０゛Ｃの温度で８〜７
２時間遊離アミノ酸の生成を抑えつつ酵素加水分解反応
を行わしめた後、加熱して酵素を失活させる低分子ペプ
チド組成物の製造方法である。
ーセとペプシンを同時にかつタンパク質原料に対して１
〜５ ｗｔ％添加し、２５〜６０゛Ｃの温度で８〜７
２時間遊離アミノ酸の生成を抑えつつ酵素加水分解反応
を行わしめた後、加熱して酵素を失活させる低分子ペプ
チド組成物の製造方法である。
上記表１〜■に記載する試験結果から結論づけられる曲
述したような多くの利点を有するディペプチドおよびト
リペプチドを主成分とする低分子ペプチドについて従来
は全く問題とされていなかった。本発明者等はかかる低
分子ペプチドを任意の起原のタンパク原料より生成する
ことを試みた結果１次のようなことが明らかになった（
表Ｖ参照）。
述したような多くの利点を有するディペプチドおよびト
リペプチドを主成分とする低分子ペプチドについて従来
は全く問題とされていなかった。本発明者等はかかる低
分子ペプチドを任意の起原のタンパク原料より生成する
ことを試みた結果１次のようなことが明らかになった（
表Ｖ参照）。
（１）タンパク質加水分解酵素の中ではペプシンが最も
可溶力が強いが、ペプシンでの分解はある押環の分子量
にまで小さくなるとそれからは容易に進行せず２平均分
子量を１０００以下にするのは極めて困難である。
可溶力が強いが、ペプシンでの分解はある押環の分子量
にまで小さくなるとそれからは容易に進行せず２平均分
子量を１０００以下にするのは極めて困難である。
（２）中性プロテアーゼの分解力は酸性プロテアーゼの
それと比較して弱く、生成物の平均分子量を１０００以
下にまでする酵素はプロナーゼを除いてはない。しかし
、複合酵素であることもあって遊離アミノ酸の化成が著
しく大きく、平均分子量が５００近くになる段階では５
０％以上が遊離アミノ酸となっている。
それと比較して弱く、生成物の平均分子量を１０００以
下にまでする酵素はプロナーゼを除いてはない。しかし
、複合酵素であることもあって遊離アミノ酸の化成が著
しく大きく、平均分子量が５００近くになる段階では５
０％以上が遊離アミノ酸となっている。
（３）分解力の点では酸性プロテアーゼが優れており１
モルシン（藤沢薬品 起源Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓｓａ
ｉｔｏｉ） 、サンブローセＦ（成魚共栄物産 起源
Ｒ１＋１ｚｏｐｕｓｃｈｉｎｅｎｓｉｓ） などが遊
離アミノ酸の生成も少なく有用である。
モルシン（藤沢薬品 起源Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓｓａ
ｉｔｏｉ） 、サンブローセＦ（成魚共栄物産 起源
Ｒ１＋１ｚｏｐｕｓｃｈｉｎｅｎｓｉｓ） などが遊
離アミノ酸の生成も少なく有用である。
（４）現在知られているいずねの酵素も単独では分子量
を希望する程十分に小さくすることはできず９種々の組
合せの酵素分解反応を検討した結果、ペプシン−モルシ
ンの酵素の組合せが希望する程十分に分子量を小さく、
かつＮＭアミノ酸の含量を少な（するのに有効であるこ
とが確認された。以下に実施例を挙げるが２本発明をこ
れらは例証するものにずきず１本発明はこれらに限定さ
れることなく種々の変更を加えるることができる。
を希望する程十分に小さくすることはできず９種々の組
合せの酵素分解反応を検討した結果、ペプシン−モルシ
ンの酵素の組合せが希望する程十分に分子量を小さく、
かつＮＭアミノ酸の含量を少な（するのに有効であるこ
とが確認された。以下に実施例を挙げるが２本発明をこ
れらは例証するものにずきず１本発明はこれらに限定さ
れることなく種々の変更を加えるることができる。
乾燥卵白 （タンパク含量 ８２ ｙｔ％）５０ｇを１
１の水に溶解さゼ、塩酸で Ｐｌ＋を３に調節し。
１の水に溶解さゼ、塩酸で Ｐｌ＋を３に調節し。
ペプシンＩｇおよびモルシンを１ｇ添加して ｐＨを３
に維持しつつ４０゛Ｃで２４時間反応させた。反応漬液
を１００℃で１０分間加熱して酵素を失活さもた後、３
０００ ｒ、ｐ、ｍ （１５００Ｇ ）で１０分間遠
心分離し不溶分を除去して上澄液を凍結乾燥した。この
生成物の収率は原料タンパク質に対して９６．１％であ
り、平均分子量は５１０であった。この生成物のケル濾
過結果からその８６ ｗｔ％以上は分子量７００以下で
あった。なお、７００以下の識別をケル濾過で行うこと
はできない。生成物中の遊離アミノ酸含量は７．８％で
あった。
に維持しつつ４０゛Ｃで２４時間反応させた。反応漬液
を１００℃で１０分間加熱して酵素を失活さもた後、３
０００ ｒ、ｐ、ｍ （１５００Ｇ ）で１０分間遠
心分離し不溶分を除去して上澄液を凍結乾燥した。この
生成物の収率は原料タンパク質に対して９６．１％であ
り、平均分子量は５１０であった。この生成物のケル濾
過結果からその８６ ｗｔ％以上は分子量７００以下で
あった。なお、７００以下の識別をケル濾過で行うこと
はできない。生成物中の遊離アミノ酸含量は７．８％で
あった。
（１）生成物の収率
生成物中の窒素量
１００
原料中の窒素量
窒素の分析はケルダール分析法によった。
（２）生成物の平均分子量
〔原料タンパク中のアミノ酸の平均分子量〕〔生成物１
ｇ中のアミノ基モル数〕 〔生成物１ｇの完全加水分解物中のアミノ基モル数〕ア
ミノ基の定量はＴＮＢＳ （Ｔｒｉ−Ｎｉｔｒｏ−Ｂ
ｅｒ＋ｚｅｎ−５ｕｌｐｈｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法に
より、生成物の完全加水分解は６Ｎ ｌ１ｃｌ 中で
１１０°Ｃ１２４時間加水分解によった。
ｇ中のアミノ基モル数〕 〔生成物１ｇの完全加水分解物中のアミノ基モル数〕ア
ミノ基の定量はＴＮＢＳ （Ｔｒｉ−Ｎｉｔｒｏ−Ｂ
ｅｒ＋ｚｅｎ−５ｕｌｐｈｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法に
より、生成物の完全加水分解は６Ｎ ｌ１ｃｌ 中で
１１０°Ｃ１２４時間加水分解によった。
（３）遊離アミノ酸定量
生成物溶液を塩基性炭酸銅で処理し、アミノ酸およびペ
プチドを銅錯体とし、これを陰イオン交換樹脂に吸着さ
せ、０．０５Ｍホウ酸緩衝液で溶出、させた遊離アミノ
酸を自動アミノ酸分析機で定量した。ただし、酸性アミ
ノ酸についてはホウ酸緩南液で遊離してこないので生成
物をそのままアミノ酸分析機にかけて定量した。アミノ
酸分析機での酸性アミノ酸の分離位置ではペプチドの影
響がないので正−確な定量が可能である。
プチドを銅錯体とし、これを陰イオン交換樹脂に吸着さ
せ、０．０５Ｍホウ酸緩衝液で溶出、させた遊離アミノ
酸を自動アミノ酸分析機で定量した。ただし、酸性アミ
ノ酸についてはホウ酸緩南液で遊離してこないので生成
物をそのままアミノ酸分析機にかけて定量した。アミノ
酸分析機での酸性アミノ酸の分離位置ではペプチドの影
響がないので正−確な定量が可能である。
（４）ケル濾過
分画分子量が最小の５ｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−１０を用い
て分子量７００ Ｏ下のペプチドの比率を求める。
て分子量７００ Ｏ下のペプチドの比率を求める。
実施例においては、原料タンパク質は卵白を用いている
が、これに限られずカセイン、大豆、小麦グルテン、魚
粉、クロレラ、＾ゲ母タンパク等のみならずプラスティ
ン反応により特定のアミノ酸を強化したタンパク質用物
質をも使用でき、特に低分子ペプチドを栄養剤に用いる
場合にはアミノ酸組成からみて卵白に恥る原料はない。
が、これに限られずカセイン、大豆、小麦グルテン、魚
粉、クロレラ、＾ゲ母タンパク等のみならずプラスティ
ン反応により特定のアミノ酸を強化したタンパク質用物
質をも使用でき、特に低分子ペプチドを栄養剤に用いる
場合にはアミノ酸組成からみて卵白に恥る原料はない。
原！４のタンパク質の基質濃度は５〜２０ｗ／ｖ％程度
にするのが好適である。これは、 ５％ 以下では実用
的でなく、２０％以」二では粘稠になりずぎるからで
。
にするのが好適である。これは、 ５％ 以下では実用
的でなく、２０％以」二では粘稠になりずぎるからで
。
ある。添加する酵素量は目的に適する分解塵となるよう
基質に対して ｂｙｔ％以上、好ましくは２〜５ｗｔ％
がよい。反応時間は基′ｊＲ濃度、酵素量、反応温度
等の関数となり、アミノ酸にまで分解しない程度のペプ
チド組成物が得られる時間にとめる。反応温度は使用す
る６ゲ素の至適温度に応じて決める。使用する酸は強酸
でも弱酸でも良い。
基質に対して ｂｙｔ％以上、好ましくは２〜５ｗｔ％
がよい。反応時間は基′ｊＲ濃度、酵素量、反応温度
等の関数となり、アミノ酸にまで分解しない程度のペプ
チド組成物が得られる時間にとめる。反応温度は使用す
る６ゲ素の至適温度に応じて決める。使用する酸は強酸
でも弱酸でも良い。
本発明の方法の実施例におけるように二種以上のプロテ
ア−セの組合上でタンパク質を分解した場合と単一のプ
ロテアーゼで分解した場合を比較のために下表■に示ず
。
ア−セの組合上でタンパク質を分解した場合と単一のプ
ロテアーゼで分解した場合を比較のために下表■に示ず
。
表 ■
実施例および上表Ｖの比較から３本発明の方法によれば
種々のタンパク源から高収率で目的とするデイペプチド
およびトリペプチドを主構成分とする分子量が５００
以下に分解され、しかも遊離アミノ酸の含量が１０ｗ
ｔ％以下と低くなっていてアミノ酸の吸収拮抗が少なく
９分子量が７００以上の比較的高分子のペプチド含量が
２０％以下と少ない特徴を有する低分子ペプチドが確実
に製造されることが容易に理解できる。
種々のタンパク源から高収率で目的とするデイペプチド
およびトリペプチドを主構成分とする分子量が５００
以下に分解され、しかも遊離アミノ酸の含量が１０ｗ
ｔ％以下と低くなっていてアミノ酸の吸収拮抗が少なく
９分子量が７００以上の比較的高分子のペプチド含量が
２０％以下と少ない特徴を有する低分子ペプチドが確実
に製造されることが容易に理解できる。
特許出願人 チル七株式会社
Claims (1)
- （１）任意の起源のタンパク質原料より遊離アミノ酸含
量および分子量７００以上のペプチド含量を２０％以下
としたディペプチドおよびトリペプチドを主構成分とす
る平均分子量７００以下の低分子ペプチド組成物の製造
方法において。 任意の起源のタンパク質原＊４を水に５〜２゜性プロテ
アーゼとペプシンを同時にかつタンパク質原料に対して
１〜５ ｗｔ％添加し、２５〜６０゛Ｃの温度で８〜
７２時間遊離アミノ酸の生成を抑えつつ酵素加水分解反
応を行わしめた後、加熱して酵素を失活させることを特
徴とする低分子ペプチド組成物の製造方法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11074083A JPS5911195A (ja) | 1983-06-20 | 1983-06-20 | 低分子ペプチド組成物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11074083A JPS5911195A (ja) | 1983-06-20 | 1983-06-20 | 低分子ペプチド組成物の製造方法 |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9416880A Division JPS5718995A (en) | 1980-07-10 | 1980-07-10 | Production of low-molecular-weight peptide composition |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5911195A true JPS5911195A (ja) | 1984-01-20 |
Family
ID=14543320
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP11074083A Pending JPS5911195A (ja) | 1983-06-20 | 1983-06-20 | 低分子ペプチド組成物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5911195A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60211791A (ja) * | 1984-04-04 | 1985-10-24 | 菱有工業株式会社 | ヒ−タ− |
| JPS62198398A (ja) * | 1986-02-26 | 1987-09-02 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | 固定化プロテア−ゼによるたんぱく質の分解方法 |
| JPS6447353A (en) * | 1987-08-13 | 1989-02-21 | Japan Res & Dev Ass | Production of hydrolyzed gluten by immobilized complex protease |
-
1983
- 1983-06-20 JP JP11074083A patent/JPS5911195A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60211791A (ja) * | 1984-04-04 | 1985-10-24 | 菱有工業株式会社 | ヒ−タ− |
| JPH0578156B2 (ja) * | 1984-04-04 | 1993-10-28 | Ryoju Kogyo Kk | |
| JPS62198398A (ja) * | 1986-02-26 | 1987-09-02 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | 固定化プロテア−ゼによるたんぱく質の分解方法 |
| JPS6447353A (en) * | 1987-08-13 | 1989-02-21 | Japan Res & Dev Ass | Production of hydrolyzed gluten by immobilized complex protease |
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