JPS5926636B2 - 蛋白質の改質方法 - Google Patents
蛋白質の改質方法Info
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- JPS5926636B2 JPS5926636B2 JP50041599A JP4159975A JPS5926636B2 JP S5926636 B2 JPS5926636 B2 JP S5926636B2 JP 50041599 A JP50041599 A JP 50041599A JP 4159975 A JP4159975 A JP 4159975A JP S5926636 B2 JPS5926636 B2 JP S5926636B2
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- cysh
- soybean protein
- proteins
- plastein
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08L89/00—Compositions of proteins; Compositions of derivatives thereof
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- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C20/00—Cheese substitutes
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- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
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- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L15/00—Egg products; Preparation or treatment thereof
- A23L15/20—Addition of proteins, e.g. hydrolysates, fats, carbohydrates, natural plant hydrocolloids; Addition of animal or vegetable substances containing proteins, fats, or carbohydrates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08H—DERIVATIVES OF NATURAL MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08H1/00—Macromolecular products derived from proteins
-
- G—PHYSICS
- G03—PHOTOGRAPHY; CINEMATOGRAPHY; ANALOGOUS TECHNIQUES USING WAVES OTHER THAN OPTICAL WAVES; ELECTROGRAPHY; HOLOGRAPHY
- G03C—PHOTOSENSITIVE MATERIALS FOR PHOTOGRAPHIC PURPOSES; PHOTOGRAPHIC PROCESSES, e.g. CINE, X-RAY, COLOUR, STEREO-PHOTOGRAPHIC PROCESSES; AUXILIARY PROCESSES IN PHOTOGRAPHY
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は改質蛋白組成物（ｍｏｄｉｆｉｅｄｐｒｏｔｅ
ｉｎｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎ）の製造法、殊にシステイ
ンが富化されたプラスティン（ｃｙｓｔｅｉｎ−ｅｎｈ
ａｎｃｅｄｐｌａｓｔｅｉｎ）により改質された新規な
蛋白質組成物の製造法に関するものである。
ｉｎｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎ）の製造法、殊にシステイ
ンが富化されたプラスティン（ｃｙｓｔｅｉｎ−ｅｎｈ
ａｎｃｅｄｐｌａｓｔｅｉｎ）により改質された新規な
蛋白質組成物の製造法に関するものである。
蛋白質を酵素によりペプチドに分解後再び酵素を用いて
蛋白質様高分子組成物に再構成したものはプラスティン
（ｐｌａｓｔｅｉｎ）と呼ばれる。
蛋白質様高分子組成物に再構成したものはプラスティン
（ｐｌａｓｔｅｉｎ）と呼ばれる。
このものは分子量約４０００〜約２００００程度の高分
子ポリペプチドと低分子蛋白様物質とから成る複雑な混
合物と考えられ、そのアミノ酸配列或いは分子量分布な
どについては未だ充分には判つていない。しかしながら
、近来栄養及び治療などの分野において、本品に対する
関心が頓に高まつて来た。その理由はプラステインヘの
再構成に際して種々のアミノ酸を強化したり、又は逆に
ある種のアミノ酸を除去したりすることによつて、栄養
学的に又は免疫学的に興味ある蛋白様物質を作り得る可
能性を有するからである。事実、この考え方はメチオニ
ン、リジン、グルタミン酸等を富化したプラスティンの
合成に成功したことによつて裏付けられた。メチオニン
プラスティン：山下等、Ｊ、Ａｇｒ。
子ポリペプチドと低分子蛋白様物質とから成る複雑な混
合物と考えられ、そのアミノ酸配列或いは分子量分布な
どについては未だ充分には判つていない。しかしながら
、近来栄養及び治療などの分野において、本品に対する
関心が頓に高まつて来た。その理由はプラステインヘの
再構成に際して種々のアミノ酸を強化したり、又は逆に
ある種のアミノ酸を除去したりすることによつて、栄養
学的に又は免疫学的に興味ある蛋白様物質を作り得る可
能性を有するからである。事実、この考え方はメチオニ
ン、リジン、グルタミン酸等を富化したプラスティンの
合成に成功したことによつて裏付けられた。メチオニン
プラスティン：山下等、Ｊ、Ａｇｒ。
ＦｏｏｄＣｈｅｍ、Ｕ（６）、１１５１〜１１５４（１
９７１）、Ａｇｌ−、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、３６（８）
、１３５３−１３６０（１９７２）グルタミン酸 プラ
スティン：山下等、Ａｇｒ。
９７１）、Ａｇｌ−、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、３６（８）
、１３５３−１３６０（１９７２）グルタミン酸 プラ
スティン：山下等、Ａｇｒ。
Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、３８（６）、１２６９〜１２７１
（１９７４）トリプトファン−、スレオニン−及びリジ
ンプラスティン：麻生、Ａｇｒ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、
３８（３）、６７９〜６８０（１９７４）本発明者等は
更にフェニルアラニンを全く又は殆んど含まないプラス
ティンを得るのにも成功した（特願昭５０−７４７１号
）。
（１９７４）トリプトファン−、スレオニン−及びリジ
ンプラスティン：麻生、Ａｇｒ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、
３８（３）、６７９〜６８０（１９７４）本発明者等は
更にフェニルアラニンを全く又は殆んど含まないプラス
ティンを得るのにも成功した（特願昭５０−７４７１号
）。
今日知られている多くの先天性代謝異常疾患があるが、
その中でフェニルケトン尿症は最も代表的なものである
。水痘は新生児が先天的にフェニルアラニンをチロシン
に変換する酵素系を欠除することにより起り（このため
尿中に異常代謝産物としてのフェニルケトン類が現われ
る）、放置するときは大部分が重篤な知能障害に陥る非
惨な疾病であつて、その治療ないし悪化抑制手段として
は今のところ低フエールアラニン療養食による食餌療法
が唯一の手段である。従つて、上の如きフェニルアラニ
ンレスプラスティンの開発は、かかる不幸な乳幼児及び
その両親に光明をもたらすと云つてもよいであろう。こ
のように、プラスティン類は栄養、治療等の面で興味深
い物質であるが、その他の機能面については全く知られ
ていない。
その中でフェニルケトン尿症は最も代表的なものである
。水痘は新生児が先天的にフェニルアラニンをチロシン
に変換する酵素系を欠除することにより起り（このため
尿中に異常代謝産物としてのフェニルケトン類が現われ
る）、放置するときは大部分が重篤な知能障害に陥る非
惨な疾病であつて、その治療ないし悪化抑制手段として
は今のところ低フエールアラニン療養食による食餌療法
が唯一の手段である。従つて、上の如きフェニルアラニ
ンレスプラスティンの開発は、かかる不幸な乳幼児及び
その両親に光明をもたらすと云つてもよいであろう。こ
のように、プラスティン類は栄養、治療等の面で興味深
い物質であるが、その他の機能面については全く知られ
ていない。
しかるに本発明者等はプラステインの化学的性質につい
てその機能との関係につき種々の思索を巡す中、特にシ
ステイン富化プラステイン（以下ＣｙＳＨ−Ｐと略す）
に着目した。けだし、システインは天然アミノ酸中スル
フヒドリル（−ＳＨ）基を有する唯一のものであり、こ
の−ＳＨ基は容易にジスルフイド（一Ｓ−Ｓ−）化され
ることによつて他のスルフヒドリル基と網状構造を形成
し易いので、ＣｙＳＨ−Ｐ１１化することにより反応性
−ＳＨ基に富んだ組成物の得られるであろうことが推測
される。この推測に基き本発明者等は種々の蛋白質の酵
素加水分解物（平均分子量１０００程度の低分子ポリペ
プチドとアミノ酸との混合物）とシステインエステル
１（普通エチルエステル、エチルシステイネートを用い
る）を常法どうりプラステイン合成に附してＣｙＳＨ−
Ｐを合成し、このものをアルブミン、グロブリン等の水
溶性乃至塩溶性蛋白質と混合したところ興昧ある現象が
観察された。即ち、例えば 〉大豆蛋白より製したＣｙ
ＳＨ一匿大豆蛋白又は卵白に対し少量混合すると、Ｃｙ
ＳＨ−Ｐ自体起泡性を有しないに拘らず時間の経過につ
れ混合物の起泡性が著しく増大する。更に上記大豆蛋白
より製したＣｙＳＨ−Ｐ（このものぱ自体熱凝固性を持
たない）を大豆蛋白と共に水性媒質中加熱すると著しい
粘度の上昇が見られる。周知の如く蛋白質による起泡や
ゲル化の理論は未だ充分には判つていないので、このよ
うな現象は意外なことであると共にＣｙＳＨ−Ｐが全く
無害な蛋白様物質であることと併せて、食品化学的にも
顕著な意義を有するものである。本発明の要旨はＣｙＳ
Ｈ−Ｐをグロブリン、アルブミン等の水性媒質に溶解し
得る蛋白質と接触させることにより、ゲル形成力、起泡
力等の物理化学的性質に関し改質された蛋白質を得る点
に存する。
てその機能との関係につき種々の思索を巡す中、特にシ
ステイン富化プラステイン（以下ＣｙＳＨ−Ｐと略す）
に着目した。けだし、システインは天然アミノ酸中スル
フヒドリル（−ＳＨ）基を有する唯一のものであり、こ
の−ＳＨ基は容易にジスルフイド（一Ｓ−Ｓ−）化され
ることによつて他のスルフヒドリル基と網状構造を形成
し易いので、ＣｙＳＨ−Ｐ１１化することにより反応性
−ＳＨ基に富んだ組成物の得られるであろうことが推測
される。この推測に基き本発明者等は種々の蛋白質の酵
素加水分解物（平均分子量１０００程度の低分子ポリペ
プチドとアミノ酸との混合物）とシステインエステル
１（普通エチルエステル、エチルシステイネートを用い
る）を常法どうりプラステイン合成に附してＣｙＳＨ−
Ｐを合成し、このものをアルブミン、グロブリン等の水
溶性乃至塩溶性蛋白質と混合したところ興昧ある現象が
観察された。即ち、例えば 〉大豆蛋白より製したＣｙ
ＳＨ一匿大豆蛋白又は卵白に対し少量混合すると、Ｃｙ
ＳＨ−Ｐ自体起泡性を有しないに拘らず時間の経過につ
れ混合物の起泡性が著しく増大する。更に上記大豆蛋白
より製したＣｙＳＨ−Ｐ（このものぱ自体熱凝固性を持
たない）を大豆蛋白と共に水性媒質中加熱すると著しい
粘度の上昇が見られる。周知の如く蛋白質による起泡や
ゲル化の理論は未だ充分には判つていないので、このよ
うな現象は意外なことであると共にＣｙＳＨ−Ｐが全く
無害な蛋白様物質であることと併せて、食品化学的にも
顕著な意義を有するものである。本発明の要旨はＣｙＳ
Ｈ−Ｐをグロブリン、アルブミン等の水性媒質に溶解し
得る蛋白質と接触させることにより、ゲル形成力、起泡
力等の物理化学的性質に関し改質された蛋白質を得る点
に存する。
本発明方法において改質剤として使用されるＣｙＳＨ−
Ｐは新規の組成物である。
Ｐは新規の組成物である。
このものは公知の一般プラステイン製造法に従つて製造
されうる。例えば蛋白質をエンドペプチダーゼ作用を有
する酵素により分解してペプチドを主体とする水解物を
作り、これを活性システイン物質、例えばシステイン低
級アルキルエステル（通常はエチルエステル）、Ｎ−ア
セチル−１−システイン、１−システイニル一１−シス
テインなどの存在下にエステラーゼ活性を有する蛋白分
解酵素を作用せしめることにより得られる。上式の工程
において出発原料の蛋白質は水性媒質に溶解又は分散し
うるものであればどのようなものでもよいが、実際には
加水分解性の難易により収量が影響を受けるので、加水
分解の困難な蛋白質の使用は得策ではない。
されうる。例えば蛋白質をエンドペプチダーゼ作用を有
する酵素により分解してペプチドを主体とする水解物を
作り、これを活性システイン物質、例えばシステイン低
級アルキルエステル（通常はエチルエステル）、Ｎ−ア
セチル−１−システイン、１−システイニル一１−シス
テインなどの存在下にエステラーゼ活性を有する蛋白分
解酵素を作用せしめることにより得られる。上式の工程
において出発原料の蛋白質は水性媒質に溶解又は分散し
うるものであればどのようなものでもよいが、実際には
加水分解性の難易により収量が影響を受けるので、加水
分解の困難な蛋白質の使用は得策ではない。
また自体加水分解を ｃ受け易い蛋白質であつてもゼラ
チンの如く−ＳＨ基を有しないものは、生成したプラス
テイン中のシステイン含量が低いので不利である。適当
なのは卵白、牛乳蛋白、大豆蛋白等の植物種子蛋白又は
微生物蛋白の如き動物性もしくは植物性アルブ ４ミン
及びグロブリンである。しかしグルテンの如きグリアジ
ン蛋白に属するものであつてもプロナーゼ（科研科学）
の如きアルカリ域に至適ＰＨを有する蛋白分解酵素によ
り水解することができる。但しアルカリ域における加水
分解では基質の腐敗に対する抵抗性が低下するので、無
菌的に実施する必要を生じ、従つて作業面から余り好ま
しいとは云えない。次のプラステイン合成反応の原料と
して好適であるためには（即ちプラステイン合成が能率
良く行なわれるためには）、水解の結果生成するペプチ
ドが略一様の（分子量１０００程度）大いさで揃つてい
ることが望ましいので、この目的上エンドペプチダーゼ
作用を有する酵素が賞用される。具体的な酵素の例とし
てはペプシン、パパイン、キモトリプシン、フイシン、
などの動植物性のもの又はビオプラーゼ（長瀬産業）の
如き微生物起源のものが推奨される。上の如くして得た
水解物を次いでプラステイン合成に附す。
チンの如く−ＳＨ基を有しないものは、生成したプラス
テイン中のシステイン含量が低いので不利である。適当
なのは卵白、牛乳蛋白、大豆蛋白等の植物種子蛋白又は
微生物蛋白の如き動物性もしくは植物性アルブ ４ミン
及びグロブリンである。しかしグルテンの如きグリアジ
ン蛋白に属するものであつてもプロナーゼ（科研科学）
の如きアルカリ域に至適ＰＨを有する蛋白分解酵素によ
り水解することができる。但しアルカリ域における加水
分解では基質の腐敗に対する抵抗性が低下するので、無
菌的に実施する必要を生じ、従つて作業面から余り好ま
しいとは云えない。次のプラステイン合成反応の原料と
して好適であるためには（即ちプラステイン合成が能率
良く行なわれるためには）、水解の結果生成するペプチ
ドが略一様の（分子量１０００程度）大いさで揃つてい
ることが望ましいので、この目的上エンドペプチダーゼ
作用を有する酵素が賞用される。具体的な酵素の例とし
てはペプシン、パパイン、キモトリプシン、フイシン、
などの動植物性のもの又はビオプラーゼ（長瀬産業）の
如き微生物起源のものが推奨される。上の如くして得た
水解物を次いでプラステイン合成に附す。
この場合、原料加水分解物の全窒素当り１０％トリクロ
ロ酢酸可溶性窒素の百分率は８０−８５％であることが
望ましく、このためには前工程の水解条件の調節の他、
トリクロロ酢酸による巨大ポリペプチドの除去、ゲル濾
過などの種々の物理化学的手段による精製を行つてもよ
いが、工業的には水解物をそのまま利用する。プラステ
イン合成に利用できる酵素はエステラーゼ活性を有する
ことが好ましく、具体的な例としてはペプシン、モルシ
ン（盛進製薬）、ラピダーゼ（武田薬工）、α−キモト
リプシン、ビオプラーゼ（前掲）、コロナーゼ（わかも
と製薬）、ナガーゼ（長瀬産業）、プロナーゼ（科研科
学）、プロチーム（協和醗酵）、サーモアーゼ（大和化
成）パパインなどが列挙される。基質は２０〜５０％の
高濃度でなければならない。かつ、プラステイン合成に
おける至適ＰＨ域の巾は比較的狭小であるので、インキ
ユベートに際しては好適ＰＨ域の維持に注意する必要が
ある。生成したプラステインはトリクロロ酢酸溶液又は
エタノールに不溶であるので、酵素培養液にトリクロロ
酢酸又はエタノールを加え、不溶部を集めると粗製のプ
ラステインが得られる。この反応の際、少量の活性シス
テイン物質（例えばシステインエチルエステル）を添加
すると、ペプチド鎖の再構成と同時に添加したシステイ
ンのペプチド鎖への取りこみ（Ｔａｋｅ−１ｎ）及び取
りこまれたシステインの一部一ＳＨ基から生じた−Ｓ−
Ｓ一結合による網状構造化が起り大分子ペプチドが生１
′．ると考えられる。
ロ酢酸可溶性窒素の百分率は８０−８５％であることが
望ましく、このためには前工程の水解条件の調節の他、
トリクロロ酢酸による巨大ポリペプチドの除去、ゲル濾
過などの種々の物理化学的手段による精製を行つてもよ
いが、工業的には水解物をそのまま利用する。プラステ
イン合成に利用できる酵素はエステラーゼ活性を有する
ことが好ましく、具体的な例としてはペプシン、モルシ
ン（盛進製薬）、ラピダーゼ（武田薬工）、α−キモト
リプシン、ビオプラーゼ（前掲）、コロナーゼ（わかも
と製薬）、ナガーゼ（長瀬産業）、プロナーゼ（科研科
学）、プロチーム（協和醗酵）、サーモアーゼ（大和化
成）パパインなどが列挙される。基質は２０〜５０％の
高濃度でなければならない。かつ、プラステイン合成に
おける至適ＰＨ域の巾は比較的狭小であるので、インキ
ユベートに際しては好適ＰＨ域の維持に注意する必要が
ある。生成したプラステインはトリクロロ酢酸溶液又は
エタノールに不溶であるので、酵素培養液にトリクロロ
酢酸又はエタノールを加え、不溶部を集めると粗製のプ
ラステインが得られる。この反応の際、少量の活性シス
テイン物質（例えばシステインエチルエステル）を添加
すると、ペプチド鎖の再構成と同時に添加したシステイ
ンのペプチド鎖への取りこみ（Ｔａｋｅ−１ｎ）及び取
りこまれたシステインの一部一ＳＨ基から生じた−Ｓ−
Ｓ一結合による網状構造化が起り大分子ペプチドが生１
′．ると考えられる。
しかしＳＤＳデイスク電気泳動法による測定の結果では
それ程の巨大分子化は起らず、平均８０００程度であろ
うと推定される。本発明の要点はここに得たＣｙＳＨ−
Ｐを蛋白質と接触させて後者の物性を変化させることに
あるが、この変化はＣｙＳＨ−Ｐ一蛋白質問の化学反応
の結果生じると考えられ、その際蛋白質は一般に水和状
態にあることが必要である。
それ程の巨大分子化は起らず、平均８０００程度であろ
うと推定される。本発明の要点はここに得たＣｙＳＨ−
Ｐを蛋白質と接触させて後者の物性を変化させることに
あるが、この変化はＣｙＳＨ−Ｐ一蛋白質問の化学反応
の結果生じると考えられ、その際蛋白質は一般に水和状
態にあることが必要である。
この蛋白質の変質は一般化学反応と同様、通常、加熱や
攪拌により促進される。また少量の酸化剤、例えば臭素
酸カリ、過酸化水素等、の添加は、−Ｓ−Ｓ−結合の形
成を促進するので有用である。蛋白質としては、純粋の
蛋白質を用いる必要はなく、容易に入手できる各種蛋白
、例えば大豆蛋白等の植物種子蛋白、牛乳蛋白、獣肉蛋
白、魚肉蛋白、卵蛋白及び微生物蛋白などが好適に利用
される。ケラチンの如き硬蛋白は水溶化困難なため不適
当である。以下の組成は大豆蛋白から得られたＣｙＳＨ
−Ｐの組成の一例である。
攪拌により促進される。また少量の酸化剤、例えば臭素
酸カリ、過酸化水素等、の添加は、−Ｓ−Ｓ−結合の形
成を促進するので有用である。蛋白質としては、純粋の
蛋白質を用いる必要はなく、容易に入手できる各種蛋白
、例えば大豆蛋白等の植物種子蛋白、牛乳蛋白、獣肉蛋
白、魚肉蛋白、卵蛋白及び微生物蛋白などが好適に利用
される。ケラチンの如き硬蛋白は水溶化困難なため不適
当である。以下の組成は大豆蛋白から得られたＣｙＳＨ
−Ｐの組成の一例である。
以下本発明手段による蛋白質の物性変化について述べる
。
。
（１）粘度：大豆蛋白より製したＣｙＳＨ−Ｐを８％分
離大豆蛋白溶液、１０％ナトリウムカゼイン及び５％ゼ
ラチン溶液に対し夫々各蛋白（固形物換算）に対し５％
の割で加え初温４０℃より初めて最高温９０℃に達した
後再び終温４０℃まで冷却しながら、各温度における粘
度をＢ型粘度計（腐１０ータ一使用、６０ｒ．ｐ．ｍ．
）を用い３０秒後に計測した。
離大豆蛋白溶液、１０％ナトリウムカゼイン及び５％ゼ
ラチン溶液に対し夫々各蛋白（固形物換算）に対し５％
の割で加え初温４０℃より初めて最高温９０℃に達した
後再び終温４０℃まで冷却しながら、各温度における粘
度をＢ型粘度計（腐１０ータ一使用、６０ｒ．ｐ．ｍ．
）を用い３０秒後に計測した。
結果を下表（第１表）に示す。以上の実験結果が示す如
く大豆蛋白（ＰＨ６．９５）の場合を除きＣｙＳＨ−Ｐ
の添加は一般に被処理蛋白質溶液の粘度を低下させる傾
向が見られ、特にゼラチンの場合その傾向が著しい。
く大豆蛋白（ＰＨ６．９５）の場合を除きＣｙＳＨ−Ｐ
の添加は一般に被処理蛋白質溶液の粘度を低下させる傾
向が見られ、特にゼラチンの場合その傾向が著しい。
大豆蛋白（ＰＨ６．９５）の場合には逆にＣｙＳＨ−Ｐ
の添加により著しい粘度の上昇が認められた。これらの
現象はＣｙＳＨ−Ｐにより被処理蛋白の多次構造に何等
かの変化が生じていることの間接的な証左であると考え
られる。発明者はドデシル硫酸ソーダ（ＳＤＳ）を分散
剤としてメルカプトエタノール（エチレンチオグリコー
ル）添加及び無添加の試料についてのポリアクリルアミ
ドゲル（１０％）によるディスクＳＤＳ一電気泳動分析
を行つた。この結果のデンシトグラフの１例を第１図に
示す。同図Ｂに示す如く大豆蛋白質では加熱によりＳ一
Ｓ架橋を通じて重合化を起しているだけでサブユニツト
の崩壊は観察されない。このことは還４θ元剤（メルカ
プトエタノール）を用いて−Ｓ−Ｓ一結合を開裂して得
た試料に関するデンシトグラフＡにより一層明らかであ
る。
の添加により著しい粘度の上昇が認められた。これらの
現象はＣｙＳＨ−Ｐにより被処理蛋白の多次構造に何等
かの変化が生じていることの間接的な証左であると考え
られる。発明者はドデシル硫酸ソーダ（ＳＤＳ）を分散
剤としてメルカプトエタノール（エチレンチオグリコー
ル）添加及び無添加の試料についてのポリアクリルアミ
ドゲル（１０％）によるディスクＳＤＳ一電気泳動分析
を行つた。この結果のデンシトグラフの１例を第１図に
示す。同図Ｂに示す如く大豆蛋白質では加熱によりＳ一
Ｓ架橋を通じて重合化を起しているだけでサブユニツト
の崩壊は観察されない。このことは還４θ元剤（メルカ
プトエタノール）を用いて−Ｓ−Ｓ一結合を開裂して得
た試料に関するデンシトグラフＡにより一層明らかであ
る。
一方同図Ｄに示すＣｙＳＨ−Ｐを大豆蛋白質に添加後加
熱処理を施した試料では大豆蛋白質のサブユニツトが完
全に崩れ、全く別異の蛋白様物質に変化していることが
窺われる。そして還元剤によつて−Ｓ−Ｓ一結合を切断
して得られた試料に係る回図Ｃによつて、この蛋白様物
質は、基本的には原料大豆蛋白中に存在しない分子量１
００００程度の低分子蛋白質様物質から構成されている
ことが判る。
熱処理を施した試料では大豆蛋白質のサブユニツトが完
全に崩れ、全く別異の蛋白様物質に変化していることが
窺われる。そして還元剤によつて−Ｓ−Ｓ一結合を切断
して得られた試料に係る回図Ｃによつて、この蛋白様物
質は、基本的には原料大豆蛋白中に存在しない分子量１
００００程度の低分子蛋白質様物質から構成されている
ことが判る。
第２図はＣｙＳＨ−Ｐ自体を第１図と同様にポリアクリ
ルアミドゲルによる電気泳動分析（但しゲル濃度２０％
）に附して得たデンシトグラフである。
ルアミドゲルによる電気泳動分析（但しゲル濃度２０％
）に附して得たデンシトグラフである。
還元剤（メルカプトエタノール）を添加しなかつた場合
（同図Ｂ）、その分子量は４０００〜２００００の範囲
に分布しており、その平均分子量は約８０００と推定さ
れる。これに反し還元剤を添加した場合（同図Ａ）には
、平均分子量が約１０００程度減少していることが認め
られ、このことはＣｙＳＨ−Ｐの合成に際し添加したシ
ステインがかなりの程度酸化を受け、−Ｓ−Ｓ一結合と
して存在することを示唆する。更にＣｙＳＨ−Ｐと基質
蛋白が何等かの反応を生じている可能性の例証として基
質蛋白質との組成物中の−ＳＨ基含量の変化が挙げられ
る。
（同図Ｂ）、その分子量は４０００〜２００００の範囲
に分布しており、その平均分子量は約８０００と推定さ
れる。これに反し還元剤を添加した場合（同図Ａ）には
、平均分子量が約１０００程度減少していることが認め
られ、このことはＣｙＳＨ−Ｐの合成に際し添加したシ
ステインがかなりの程度酸化を受け、−Ｓ−Ｓ一結合と
して存在することを示唆する。更にＣｙＳＨ−Ｐと基質
蛋白が何等かの反応を生じている可能性の例証として基
質蛋白質との組成物中の−ＳＨ基含量の変化が挙げられ
る。
下表（第２表）は大豆蛋白の８％水溶液に大豆蛋白に対
し５％量の大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐを加え、組成物の温
度を徐々に上昇させ最高温度に達してから再びこれを冷
却しつつ各温度における−ＳＨ基含量をエルマン（Ｅｌ
ｌｍａｎ）法により比色定量して得たデータである。こ
のデータから−ＳＨ基は加熱と共に減少し、冷却しても
元に戻らないことが窺われる。これは−ＳＨ基が−Ｓ−
Ｓ一結合を形成し、又は更に−ＳＯ３Ｈに変化したこと
を示すものであろう。（２）ゲル化性：大豆蛋白又はカ
セインより製したＣｙＳＨ−Ｐ及び大豆蛋白から製した
天然プラステインを各種の基質蛋白の爵液に加え、ＰＨ
６．９５に調整後２０００ｒ．ｐ．ｍで５分間脱泡し、
これを８０゜Ｃに３０分間加熱後冷却して１時間冷蔵庫
内に保持後カードメーターによりゲル強度を測定した。
し５％量の大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐを加え、組成物の温
度を徐々に上昇させ最高温度に達してから再びこれを冷
却しつつ各温度における−ＳＨ基含量をエルマン（Ｅｌ
ｌｍａｎ）法により比色定量して得たデータである。こ
のデータから−ＳＨ基は加熱と共に減少し、冷却しても
元に戻らないことが窺われる。これは−ＳＨ基が−Ｓ−
Ｓ一結合を形成し、又は更に−ＳＯ３Ｈに変化したこと
を示すものであろう。（２）ゲル化性：大豆蛋白又はカ
セインより製したＣｙＳＨ−Ｐ及び大豆蛋白から製した
天然プラステインを各種の基質蛋白の爵液に加え、ＰＨ
６．９５に調整後２０００ｒ．ｐ．ｍで５分間脱泡し、
これを８０゜Ｃに３０分間加熱後冷却して１時間冷蔵庫
内に保持後カードメーターによりゲル強度を測定した。
結果は下表（第３表）のとおりである。（カードナイフ
１２φ、測定温度５℃）上記第３表のデータよりゲルを
形成するため基質に添加さるべきＣｙＳＨ−Ｐの量は大
豆蛋白に対し約５％であると推定されるが、本発明者は
この推定を確めるためＣｙＳＨ−Ｐ （大豆ｘ蛋白製）
と天然プラステイン（大豆蛋白製）を種々の割合で大豆
蛋白に加えゲル強度を測定した。
１２φ、測定温度５℃）上記第３表のデータよりゲルを
形成するため基質に添加さるべきＣｙＳＨ−Ｐの量は大
豆蛋白に対し約５％であると推定されるが、本発明者は
この推定を確めるためＣｙＳＨ−Ｐ （大豆ｘ蛋白製）
と天然プラステイン（大豆蛋白製）を種々の割合で大豆
蛋白に加えゲル強度を測定した。
結果を以下第４表に示す。以上の結果からもＣｙＳＨ−
Ｐが大豆蛋白のゲル化を促進するのに必要な・・−フシ
スチン含量の下限は約５％であると考えられ、そのＣｙ
ＳＨ−Ｐ中にシステインとして含まれるものは約１．５
％であろう。
Ｐが大豆蛋白のゲル化を促進するのに必要な・・−フシ
スチン含量の下限は約５％であると考えられ、そのＣｙ
ＳＨ−Ｐ中にシステインとして含まれるものは約１．５
％であろう。
しかしながらゼラチンの如く全く−ＳＨ基を含有しない
基質蛋白に対しては効果が乏しい。また卵白の如く自体
強いゲル形成能を有する基質蛋白に対しては逆にそのゲ
ル形成能を劣化させる。以上大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐに
認められた効果はカゼイン製ＣｙＳＨ−Ｐについても全
く同様に認められ、本プラステインを作るための基質の
差異には殆んど影響を受けないことが判る。
基質蛋白に対しては効果が乏しい。また卵白の如く自体
強いゲル形成能を有する基質蛋白に対しては逆にそのゲ
ル形成能を劣化させる。以上大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐに
認められた効果はカゼイン製ＣｙＳＨ−Ｐについても全
く同様に認められ、本プラステインを作るための基質の
差異には殆んど影響を受けないことが判る。
下表（第５表）はカゼイン製ＣｙＳＨ−Ｐを大豆蛋白に
反応させて得たゲルの強度を示す。測定手段は第３表の
場合と殆んど同じであるが、唯、プランシャーとしてヨ
ーグルトナイフを用いたため、結果は第３表の場合と多
少異つている。上表の示す如くＣｙＳＨ−Ｐの母体とな
つた蛋白質の種類により、ゲル形成力に多少の相違はあ
るが、いづれも大豆蛋白質のゲル形成能に対し相乗的な
作用を有する点においては同じである。３）起泡性 各種の蛋白試料溶液に対し種々の割合で ＣｙＳＨ−Ｐを加えホモミキサーで混合後１０００ｒ．
ｐ．ｍで２分間遠心脱泡した後、ＫｅｎｗＯＯｄｃｈｅ
ｆミキサーにより１７２ｒ．ｐ．ｍで所定時間攪拌起泡
させ、生成物の比重を測定した。
反応させて得たゲルの強度を示す。測定手段は第３表の
場合と殆んど同じであるが、唯、プランシャーとしてヨ
ーグルトナイフを用いたため、結果は第３表の場合と多
少異つている。上表の示す如くＣｙＳＨ−Ｐの母体とな
つた蛋白質の種類により、ゲル形成力に多少の相違はあ
るが、いづれも大豆蛋白質のゲル形成能に対し相乗的な
作用を有する点においては同じである。３）起泡性 各種の蛋白試料溶液に対し種々の割合で ＣｙＳＨ−Ｐを加えホモミキサーで混合後１０００ｒ．
ｐ．ｍで２分間遠心脱泡した後、ＫｅｎｗＯＯｄｃｈｅ
ｆミキサーにより１７２ｒ．ｐ．ｍで所定時間攪拌起泡
させ、生成物の比重を測定した。
結果を下表（第６表）に示す。以上の如くＣｙＳＨ−Ｐ
は基質蛋白の起泡性増強作用を有し、この作用は特に熱
変性大豆蛋白の場合に著しく、卵白に優る起泡性を示す
。また、卵白の如く自体起泡性の良い蛋白質であつても
、それらの起泡性はＣｙＳＨ−Ｐの添加により一層増強
される。以上明らかな如く本発明は新規蛋白様物質であ
るＣｙＳＨ−Ｐを種々の蛋白質又は蛋白質含有食品原料
中に加えることによつて改質された蛋白質又は蛋白含有
食品を得ることをその主要な実際的目的とするものであ
るが、その目的は決して食品にのみ限定されるものでは
ない。
は基質蛋白の起泡性増強作用を有し、この作用は特に熱
変性大豆蛋白の場合に著しく、卵白に優る起泡性を示す
。また、卵白の如く自体起泡性の良い蛋白質であつても
、それらの起泡性はＣｙＳＨ−Ｐの添加により一層増強
される。以上明らかな如く本発明は新規蛋白様物質であ
るＣｙＳＨ−Ｐを種々の蛋白質又は蛋白質含有食品原料
中に加えることによつて改質された蛋白質又は蛋白含有
食品を得ることをその主要な実際的目的とするものであ
るが、その目的は決して食品にのみ限定されるものでは
ない。
例えばＣｙＳＨ−Ｐがゼラチンの粘度を低下させる作用
は写真用フイルム又は乾板の製造工業における乳剤の粘
度を低下させることによつて該工業に対し作業性の改善
をもたらす。
は写真用フイルム又は乾板の製造工業における乳剤の粘
度を低下させることによつて該工業に対し作業性の改善
をもたらす。
しかしながら本発明の主要な目的分野である食品工業に
おいては、次の・，、用が期待できる。ＫＣｙＳＨ−Ｐ
による粘度の低下を利用するもの：低粘度クリーム、乳
児用乳製品、代用牛乳、スープ（コンソメ）、脂肪一蛋
白乳剤ＳＣｙＳＨ−Ｐによるゲル強度の増強を利用する
もの：水産練製品（蒲鉾、竹輪、・・ンペンなど）、ソ
ーセージ（特にスキンレスソーセージ）、ハム、プデイ
ング、ゼリー、羊粟、スープ（ポタージユ）？ ＣｙＳ
Ｈ−Ｐによる起泡性の増強を利用するもの：トツピング
クリーム、アイスクリーム、食品用起泡剤、マシユマロ
、） ＣｙＳＨ−Ｐによる粘度の増大を利用するもの：
高粘度クリーム、ソース類、本発明において基質蛋白に
対し添加さるべき］トＹＳＨ−Ｐの量はそのＣｙＳＨ−
Ｐの種類、基了蛋白の種類、改質さる．べき性質の種類
、食品加工における作業条件、その他のフアクタ一によ
り影響されるので全体的に結論するのは難しい。
おいては、次の・，、用が期待できる。ＫＣｙＳＨ−Ｐ
による粘度の低下を利用するもの：低粘度クリーム、乳
児用乳製品、代用牛乳、スープ（コンソメ）、脂肪一蛋
白乳剤ＳＣｙＳＨ−Ｐによるゲル強度の増強を利用する
もの：水産練製品（蒲鉾、竹輪、・・ンペンなど）、ソ
ーセージ（特にスキンレスソーセージ）、ハム、プデイ
ング、ゼリー、羊粟、スープ（ポタージユ）？ ＣｙＳ
Ｈ−Ｐによる起泡性の増強を利用するもの：トツピング
クリーム、アイスクリーム、食品用起泡剤、マシユマロ
、） ＣｙＳＨ−Ｐによる粘度の増大を利用するもの：
高粘度クリーム、ソース類、本発明において基質蛋白に
対し添加さるべき］トＹＳＨ−Ｐの量はそのＣｙＳＨ−
Ｐの種類、基了蛋白の種類、改質さる．べき性質の種類
、食品加工における作業条件、その他のフアクタ一によ
り影響されるので全体的に結論するのは難しい。
しかし一般的には基質蛋白に対し少くとも１％以上、好
ましくは５％以上であることが望ましい。前述の如く基
質の改質は基質−ＣｙＳＨ−Ｐ間の種々の化学反応の結
果生じると考えられるから、改質は加熱や攪拌により促
進される（もつとも基質が熱凝固性蛋白であるとき、ゲ
ル化の好ましくない用途に対して過度の加熱が回避さる
べきことは当然である）。勿論加熱や攪拌は食品加工（
又はその他の分野での加工）中に行われてもよい。この
見地ではＣｙＳＨ−Ｐが加工用食品原料中に存在するこ
とだけが重要である。ＣｙＳＨ−Ｐは食品の加工に際し
原料中に、又は粉末スープの如く既に加工されたインス
タント食品ではそのインスタント食品中に加える。Ｃｙ
ＳＨ−Ｐは加工中に原料（又は加工食品）中の蛋白と反
応してそれに望ましい性質を与える。ＣｙＳＨ−Ｐと基
質蛋白は成るべく共に水性媒質中溶解又は分散した形で
接触せしめられるのが好ましい。〔参考例〕 大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐの製造 大豆蛋白質（″フジプロ一Ｒ″、不二製油株式会社（大
阪）製）の２％水溶液をＰＨｌＯで一夜水和変性する。
ましくは５％以上であることが望ましい。前述の如く基
質の改質は基質−ＣｙＳＨ−Ｐ間の種々の化学反応の結
果生じると考えられるから、改質は加熱や攪拌により促
進される（もつとも基質が熱凝固性蛋白であるとき、ゲ
ル化の好ましくない用途に対して過度の加熱が回避さる
べきことは当然である）。勿論加熱や攪拌は食品加工（
又はその他の分野での加工）中に行われてもよい。この
見地ではＣｙＳＨ−Ｐが加工用食品原料中に存在するこ
とだけが重要である。ＣｙＳＨ−Ｐは食品の加工に際し
原料中に、又は粉末スープの如く既に加工されたインス
タント食品ではそのインスタント食品中に加える。Ｃｙ
ＳＨ−Ｐは加工中に原料（又は加工食品）中の蛋白と反
応してそれに望ましい性質を与える。ＣｙＳＨ−Ｐと基
質蛋白は成るべく共に水性媒質中溶解又は分散した形で
接触せしめられるのが好ましい。〔参考例〕 大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐの製造 大豆蛋白質（″フジプロ一Ｒ″、不二製油株式会社（大
阪）製）の２％水溶液をＰＨｌＯで一夜水和変性する。
これにビオプラーゼ（前述）を大豆蛋白に対し１％添加
し、５５゜Ｃで５時間加水分解を行う。後加水分解物の
ＰＨを４．５に調整して生成する沈澱を除去し、上清を
濃縮する。濃縮物の固形分に対し１０％量のシステイン
エチルエステルを添加し、基質濃度を５０％（Ｗ／Ｖ）
、ＰＨ５．５に調整後、パパイン（ＤｉｆｃＯ社製）を
１％の割で添加し、３７℃で４８時間インキユベートす
る。培養終了後ＰＨｌＯに調整し、未反応のエステルを
加水分解後ＰＨ７．Ｏに再調整する。次いで反応混合物
にエタノールを添加して、エタノール濃度を９０％（ｗ
／ｗ）に達せしめ、この際生成する沈澱をＣｙＳＨ−Ｐ
として回収する。実施例 １改質大豆蛋白の製造 参考例で示した大豆蛋白の５％水溶液に大豆蛋白製Ｃｙ
ＳＨ−Ｐ（１／２シスチン含量５％以上）を添加し、Ｐ
Ｈ７に調整後８０℃、３０分間加熱、凍結乾燥する。
し、５５゜Ｃで５時間加水分解を行う。後加水分解物の
ＰＨを４．５に調整して生成する沈澱を除去し、上清を
濃縮する。濃縮物の固形分に対し１０％量のシステイン
エチルエステルを添加し、基質濃度を５０％（Ｗ／Ｖ）
、ＰＨ５．５に調整後、パパイン（ＤｉｆｃＯ社製）を
１％の割で添加し、３７℃で４８時間インキユベートす
る。培養終了後ＰＨｌＯに調整し、未反応のエステルを
加水分解後ＰＨ７．Ｏに再調整する。次いで反応混合物
にエタノールを添加して、エタノール濃度を９０％（ｗ
／ｗ）に達せしめ、この際生成する沈澱をＣｙＳＨ−Ｐ
として回収する。実施例 １改質大豆蛋白の製造 参考例で示した大豆蛋白の５％水溶液に大豆蛋白製Ｃｙ
ＳＨ−Ｐ（１／２シスチン含量５％以上）を添加し、Ｐ
Ｈ７に調整後８０℃、３０分間加熱、凍結乾燥する。
この製品は起泡剤として優れた性能を有する。実施例
２ 改質卵白の製造 卵白に対し５％の大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐを加え、攪拌
混合後凍結し乾燥卵白にする。
２ 改質卵白の製造 卵白に対し５％の大豆蛋白製ＣｙＳＨ−Ｐを加え、攪拌
混合後凍結し乾燥卵白にする。
この製品は普通の乾燥卵白に比べて優れた起泡性を有す
る。
る。
第１図Ａは分離大豆蛋白を８０℃、３０分加熱して得た
試料に０．１Ｍメルカプトエタノール溶液を添加してポ
リアクリルアミドゲルにより電気泳動を行つて得た展開
試料のデンシトグラフ、同図Ｂは同じくメルカプトエタ
ノールを添加しなかつた場合のデンシトグラフ、同図Ｃ
は分離大豆蛋白に５％量のＣｙＳＨ−Ｐを加え加熱して
得た試料の同図Ａと同様のデンシトグラフ、同図Ｄは同
じく同図Ｂと同様のデンシトグラフ、第２図ＡはＣｙＳ
Ｈ−Ｐを第１図Ａと同様に電気泳動して得た試料のデン
シトグラフ、同図ＢはＣｙＳＨ−Ｐを第２図Ｂと同様に
電気泳動して得た試料のデンシトグラフを示し、夫々の
グラフに記入した数字は大凡の分子量値を意味する。
試料に０．１Ｍメルカプトエタノール溶液を添加してポ
リアクリルアミドゲルにより電気泳動を行つて得た展開
試料のデンシトグラフ、同図Ｂは同じくメルカプトエタ
ノールを添加しなかつた場合のデンシトグラフ、同図Ｃ
は分離大豆蛋白に５％量のＣｙＳＨ−Ｐを加え加熱して
得た試料の同図Ａと同様のデンシトグラフ、同図Ｄは同
じく同図Ｂと同様のデンシトグラフ、第２図ＡはＣｙＳ
Ｈ−Ｐを第１図Ａと同様に電気泳動して得た試料のデン
シトグラフ、同図ＢはＣｙＳＨ−Ｐを第２図Ｂと同様に
電気泳動して得た試料のデンシトグラフを示し、夫々の
グラフに記入した数字は大凡の分子量値を意味する。
Claims (1)
- １ システイン含量の高いプラスティンを蛋白質と接触
させることを特徴とする蛋白質の改質方法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP50041599A JPS5926636B2 (ja) | 1975-04-04 | 1975-04-04 | 蛋白質の改質方法 |
| GB13009/76A GB1506551A (en) | 1975-04-04 | 1976-03-31 | Protein composition |
| US05/673,885 US4145455A (en) | 1975-04-04 | 1976-04-05 | Modified protein compositions and preparation thereof |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP50041599A JPS5926636B2 (ja) | 1975-04-04 | 1975-04-04 | 蛋白質の改質方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS51115500A JPS51115500A (en) | 1976-10-12 |
| JPS5926636B2 true JPS5926636B2 (ja) | 1984-06-29 |
Family
ID=12612849
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP50041599A Expired JPS5926636B2 (ja) | 1975-04-04 | 1975-04-04 | 蛋白質の改質方法 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4145455A (ja) |
| JP (1) | JPS5926636B2 (ja) |
| GB (1) | GB1506551A (ja) |
Families Citing this family (16)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4315072A (en) * | 1980-03-11 | 1982-02-09 | Polymicro | Artificial gelatins of high methionine content for photographic film |
| JPS5785051A (en) * | 1980-11-18 | 1982-05-27 | Toppan Printing Co Ltd | Water-soluble photosensitive material |
| JPS58152498A (ja) * | 1982-03-06 | 1983-09-10 | Terumo Corp | 低分子ペプチド混合物の製造方法 |
| DE3482551D1 (de) * | 1983-10-26 | 1990-07-26 | Kanebo Ltd | Proteinhaltiges emulgiermittel, dessen herstellung und dieses enthaltende emulgierte kosmetische zusammensetzung. |
| DE3683583D1 (de) * | 1985-09-10 | 1992-03-05 | Res Corp Technologies Inc | Osmotische mittel fuer peritonealdialyse. |
| DE3828311A1 (de) * | 1988-08-20 | 1990-02-22 | Agfa Gevaert Ag | Fotografische, gleatinehaltige silberhalogenidemulsion |
| US5116628A (en) * | 1989-10-30 | 1992-05-26 | Sumitomo Seika Chemicals Co., Ltd. | Process for producing liquid egg having reduced cholesterol content |
| BE1003298A3 (nl) * | 1990-01-12 | 1992-02-18 | Tessenderlo Chem Nv | Werkwijze voor het bereiden van een enzymatisch hydrolysaat. |
| DK19991D0 (da) * | 1991-02-06 | 1991-02-06 | Novo Nordisk As | Proteinpraeparationer |
| HUT69773A (en) * | 1990-10-26 | 1995-09-28 | Koezponti Elelmiszeripari | Process for manufacture of protein based dietetic produces by l-methionine covalence edriched |
| DE69703311T2 (de) * | 1996-03-28 | 2001-03-29 | Fuji Oil Co Ltd | Sojaproteinhydrolysat, Verfahren zur Herstellung und Fleischprodukte und Getränke unter Verwendung derselben |
| US20050008759A1 (en) * | 2003-07-11 | 2005-01-13 | Li Nie | Grain protein-based formulations and methods of using same |
| US20080032033A1 (en) * | 2003-07-11 | 2008-02-07 | Mgp Ingredients, Inc. | Grain Protein Formulations That Provide Clean Release From Molding Surfaces, And Associated Methods |
| AU2004281557B2 (en) * | 2003-10-15 | 2010-02-18 | Uniq Bioresearch Oy | Method for strengthening a protein-containing product and a protein-containing product |
| US11968998B2 (en) | 2017-04-13 | 2024-04-30 | Mgpi Processing, Inc. | L-cysteine-treated proteins with altered functionalities and preparations thereof |
| CN111406899A (zh) * | 2020-04-10 | 2020-07-14 | 西南民族大学 | 一种具有高抗氧化活性的发酵血肠制作方法 |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3803327A (en) * | 1970-11-24 | 1974-04-09 | Idemitsu Petrochemical Co | Process for producing plastein |
| US3966985A (en) * | 1974-02-18 | 1976-06-29 | Pfizer Inc. | Flavoring agent obtained by reacting a monosaccharide and a supplemented plastein |
-
1975
- 1975-04-04 JP JP50041599A patent/JPS5926636B2/ja not_active Expired
-
1976
- 1976-03-31 GB GB13009/76A patent/GB1506551A/en not_active Expired
- 1976-04-05 US US05/673,885 patent/US4145455A/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US4145455A (en) | 1979-03-20 |
| GB1506551A (en) | 1978-04-05 |
| JPS51115500A (en) | 1976-10-12 |
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