WO1998059108A2 - Oxidations- und bleichsystem mit enzymatisch hergestellten oxidationsmitteln - Google Patents

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Abstract

Es wird ein Oxidations- und Bleichsystem mit enzymatisch hergestellten Oxidationsmitteln beschrieben, nämlich ein Enzym-Komponenten-System (ECS) als Oxidations- und Bleichsystem zur Herstellung von speziellen hochselektiven Oxidationsmitteln, bestehend aus: a) Systemkomponente 1): mindestens einer Hydrolase aus der Enzymklasse 3.1, 3.1.1, 3.1.2, 3.1.3, 3.1.4 oder 3.1.7 und/oder mindestens einer Hydrolase aus der Enzymklasse 3.5, 3.5.1, 3.5.2, 3.5.3, 3.5.4, 3.5.5 oder 3.5.99; b) Systemkomponente 2): mindestens einer Fettsäure, bevorzugt C6 bis C26 (gesättigt, einfach- oder mehrfach ungesättigt); c) Systemkomponente 3): mindestens einem Precursor-Oxidationsmittel zur Reaktion mit den Enzymen; d) Systemkomponente 4): mindestens einem Keton aus der Gruppe der Carbonylverbindungen.

Description

Oxidations- und Bleichsystem mit enzymatisch hergestellten Oxidationsmitteln
Aus einer Reihe von Literaturstellen und Übersichtsarbeiten wie z.B.: „Preparative Biotransformations", S.M. Roberts, K_ Wiggins, G. Casy, 1992, J. Wüey & Sons Ltd. ist bekannt, daß Enzyme, wie bestimmte Lipasen über die Bildung von Peroxisäuren, (Perfettsäuren) in der Lage sind, Epoxide zu bilden. So wird z.B. im System Lipase (aus Candida antarctica) unter kontinuierlicher Zugabe von H2O2 und Vorhandensein von bestimmten Fettsäuren wie z.B. Tetradecaonsäure (Mystrinsäure) oder Dodecansäure (Laurinsäure) aus Cycloocten das entsprechende Epoxid gebildet. Auch ist bekannt, daß aus Mangan-Peroxidasen + ungesättigte Fettsäuren Persäuren entstehen können, die wiederum als H2O2 -Quelle für die Mangan-Peroxidasen dienen können (Literatur: B.W. Bogan, et. al., Applied and Enviromental Microbiology, Vol. 62, No.5, S. 1788- 1792).
Ebenso gibt es einige Patente, die die Bildung von Persäuren mit Hilfe von Haloperoxidasen zeigen.
Desweiteren ist bekannt, daß man in situ aus Persäuren oder Persäuresalzen (wie Oxon) und
Aceton, als einfachstes Keton, Dimethyldioxiran herstellen kann. Ebenso finden weitere Ketone anstelle von Aceton Anwendung. Die Herstellung von Dioxiranen kann auch als Reinsubstanz vor dem Einsatz als Oxidationsmittel erfolgen, allerdings ist die Stabilität problematisch (WO 92/13993).
Desweiteren ist aus dem kanadischen Patent 1,129,162 und aus US 5,034,096 und aus WO 96/ 13634 bekannt, daß bestimmte Metalhonen wie z.B. Mo6+ + H2O2 und Nitrilamide + H2O2 und Dicyandiamide + H2O2 in der Lage sind, chemisch Dioxirane aus H2O2 zu generieren. Hier geben sich überraschenderweise Kombinationsmöghchkeiten mit dem erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- System (ECS) (siehe unten) d.h. die enzymatisch generierten Dioxiranbildung kann weiter verstärkt werden.
Die Einsatzmöglichkeiten dieser sehr starken und sehr selektiven Oxidationsmittel ist für viele Oxidationsreaktionen denkbar (z.B. Epoxidreaktionen etc.). Seit einiger Zeit wird v.a. der Einsatz als Bleichmittel in der Zellstoffindustrie vorgeschlagen, der aber wegen der Gefährlichkeit der Herstellung und der hohen Kosten bisher keine Akzeptanz gefunden hat Das Ziel der vorliegenden Erfindung ist es, ein sehr selektives Oxidations- bzw. Bleichsystem für den Einsatz in der Zellstoffbleiche oder Holzstoffbleiche, für den Einsatz zur oxidativen Behandlung von Abwässern aller Art, den Einsatz bei der Herstellung von Holzverbundstoffen, für den Einsatz als enzymatisches Deinksystem, für den Einsatz als oxidatives Agens bei der organischen Synthese, für den Einsatz bei der Kohleverflüssigung, für den Einsatz als Bleichsystem in Waschmitteln, für den Einsatz als Bleichmittel oder Oxidationsmittel in der Textilindustrie (z.B. stone washing und Bleiche von Geweben) zur Verfügimg zu stellen, welches viele der Nachteile von rein chemischen Systemen (z.B. Umweltprobleme) oder enzymatischen Systemen (oft zu geringe Performance und hohe Kosten) nicht aufweist.
Es wurde überraschenderweise gefunden, daß z.B. bei Vorhandensein von bestimmten Lipasen, Oxidationsmitteln wie z.B. H2O2 , bestimmten Fettsäuren und bestimmten Ketonen z.B. eine Bleiche von Zellstoff bei gleichzeitiger erheblicher Reduktion der Kappazahl (Dehgnifizierung) erzielt wurde, d.h. es konnte überraschenderweise nachgewiesen werden, daß bei Vorhandensein der entsprechenden optimalen Komponenten in optimalem Verhältnis und Konzentrationen zueinander eine mit den chemischen Systemen zur Dioxiranbildung vergleichbare Bleichwirkung bei der oben genannten Zellstoffbleiche erzielt werden kann.
Desweiteren konnte überraschenderweise eine erhebliche Bleichwirkung bei der Bleiche von Holzstoffen, Bleiche von Stoffen nach Deinkingprozessen, eine oxidative Polymerisation von Lignin und/oder hgninähnlichen Stoffen beim Einsatz bei der oxidativen Behandlung von Abwässern aller Art, wie Abwässern aus der Holzstoffherstellung (Holzschliff^ Refinerstoff), aus der Zellstoffindustrie und farbstoffbelasteten Abwässern, z.B. der Textilindustrie, nachgewiesen werden, wobei bei den meisten dieser Abwässer neben Entfärbung und Aufoxidierung und damit „Zerstörung" umweltbelastender Stoffe, die Au olymerisierung von Ligninstoffen die bevorzugte Anwendung ist, damit verbunden die starke Vergrößerung der Molekühle, die leichtere und wesentlich kostengünstigere Ausfallung dieser Polymerisate und damit Eliminierung aus der CSB- Bilanz.
Ebenfalls konnte diese oxidative Polymerisation von Lignin und oder hgninähnlichen Stoffen überraschenderweise beim Einsatz bei der Herstellung von Holzverbundstoffen (Binderund oder Kleberherstellung durch oxidative Polymerisation der verhandenen Polyphenylpropankörper) bestätigt werden. Darüberhinaus konnte ebenso überraschenderweise eine Druckfarbenablösung beim Deinkprozess (wahrscheinlich durch Quellung der Ugninhaltigen Altpapierfasern verursacht) nachgewiesen werden. Ebenso wurde überraschenderweise Kohleverflüssigungseigenschaften bei der Behandlung von Braun- oder Steinkohle, gefunden. Daneben wurde ebenfalls überraschenderweise eine hohe und selektive Oxidationskraft beim Einsatz als „Oxidationsmittel" in der organischen Synthese, eine hohe Bleichkraft beim Bleichmitteleinsatz in Waschmitteln, bei der generellen Bleiche von Textilgeweben bzw. die spezielle Bleiche beim Einsatz bei Stone-wash-Prozessen, nämhch als Ersatz für die mechanische Farbentfernung und oder Nachbleiche bei diesen Prozessen, bewiesen. Das (die) verantwortliche(n) Oxidationsmittel können z.B. aus den vorhandenen Ketonen + der gebildeten Persäuren gebildete Dioxirane sein, die dann für die o.g. Anwendungen als Oxidations- oder Bleichmittel entweder alleine oder in Kombination mit den gebildeten Persäuren dienen. Die obige Aufgabe wird also dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym- Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gestellt wird, das eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinlipasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind C6 bis C26 - , besonders bevorzugt C8 bis C i6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H2O2
( Systemkomponente 3) über die Bildung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponent 4) z.B. Dioxirane produzieren können.
Beschreibung der verschiedenen Anwendungen des erfindungsgemäßen Enzvm- Komponentens stems (ECS);
I) Einsatz in der Zellstoff/Holzstoffbleiche, H) Einsatz: a) bei der Behandlung von v.a. Holzstoffabwässern der Papierindustrie und b) Abwässer anderer Industriezweige, HI) Einsatz bei der Herstellung von Ligninlösungen oder Gelen, von entsprechenden
Bindern/Klebern und von Holzverbundstoffen, IV) Einsatz als enzymatisches Deinksystem, V) Einsatz als Oxidationssystem bei der organischen Synthese VT) Einsatz bei der Kohleverflüssigung VH) Einsatz als Bleichmittel in Waschmitteln Vm) Einsatz in der Beiche/Entfärbung von Textilgeweben.
D Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-Systems (ECS) in der ZeUstoff/Holzstoffbleiche
Als heute hauptsächlich zur Zellstoffherstellung verwendete Verfahren sind das Sulfat- und das Sulfitverfahren zu nennen. Mit beiden Verfahren wird unter Kochung und unter Druck Zellstoff erzeugt. Das Sulfat- Verfahren arbeitet unter Zusatz von NaOH und Na2S, während im Sulfit- Verfahren Ca(HS03)2 + SO2 zur Anwendung kommen, bzw. heute wegen ihrer besseren Löslichkeit die Natrium- oder Ammoniumsalze des Hydrogensulfits.
Alle Verfahren haben als Hauptziel die Entfernung des Lignins aus dem verwendeten Pflanzenmaterial, Holz oder Einjahrespflanzen.
Das Lignin, das mit der Cellulose und der Hemicellulose den Hauptbestandteil des Pflanzenmaterials (Stengel oder Stamm) ausmacht, muß entfernt werden, da es sonst nicht möglich ist, nicht vergilbende und mechanisch hochbelastbare Papiere herzustellen.
Die Holzstofferzeugungsverfahren arbeiten mit Steinschleifern (Hokschliff) oder mit Refinern (TMP), die das Holz nach entsprechender Vorbehandlung (chemisch, thermisch oder chemisch-thermisch) durch Mahlen defibrilheren. Diese Holzstoffe besitzen noch einen Großteil des Lignins. Sie werden v. a. für die Herstellung von Zeitungen, Illustrierten, etc. verwendet.
Seit einigen Jahren werden die Möglichkeiten des Einsatzes von Enzymen für den Ligninabbau erforscht. Der Wirkmechanismus derartiger lignolytischer Systeme ist erst vor wenigen Jahren aufgeklärt worden, als es gelang, durch geeignete Anzuchtbedingungen und Induktorzusätze bei dem Weißfäulepilz Phanerochaete chrysosporium zu ausreichenden Enzymmengen zu kommen. Hierbei wurden die bis dahin unbekannten Ligninperoxidasen und Manganperoxidasen entdeckt. Da Phanerochaete chrysosporium ein sehr effektiver Ligninabbauer ist, versuchte man dessen Enzyme zu isolieren und in gereinigter Form für den Ligninabbau zu verwenden. Dies gelang jedoch nicht, da sich herausstellte, daß die Enzyme vor allem zu einer Repolymerisation des Lignins und nicht zu dessen Abbau fiihren.
Ahnliches gilt auch für andere hgnolytische Enzymspezies wie Laccasen, die das Lignin mit Hilfe von Sauerstoff anstelle von Wasserstoffperoxid oxidativ abbauen. Es konnte festgestellt werden, daß es in allen Fällen zu ähnlichen Prozessen kommt. Es werden nämhch Radikale gebildet, die wieder selbst miteinander reagieren und somit zur Polymerisation fuhren.
So gibt es heute nur Verfahren, die mit in- vivo Systemen arbeiten (Pilzsysteme).
Hauptschwerpunkte von Optimierungsversuchen sind das sogenannte Biopulping und das
Biobleaching.
Unter Biopulping versteht man die Behandlung von Holzhackschnitzeln mit lebenden
Pilzsystemen. Es gibt 2 Arten von Applikationsformen:
1. Vorbehandlung von Hackschnitzeln vor dem Refinern oder Mahlen zum Einsparen von Energie bei der Herstellung von Holzstoffen (z.B. TMP oder Holzschliff).
Ein weiterer Vorteil ist die meist vorhandene Verbesserung der mechanischen Eigenschaften des Stoffes, ein Nachteil die schlechtere Endweiße.
2. Vorbehandlung von Hackschnitzeln (Softwood/Hardwood) vor der Zellstoffkochung (Kraftprozeß, Sulfitprozeß).
Hier ist das Ziel, die Reduzierung von Kochchemikalien, die Verbesserung der Kochkapazität und "extended cooking". Als Vorteile werden auch eine verbesserte Kappareduzierung nach dem Kochen im Vergleich zu einem Kochen ohne Vorbehandlung erreicht.
Nachteile dieser Verfahren sind eindeutig die langen Behandlungszeiten (mehrere Wochen) und v.a. die nicht gelöste Kontaminierungsgefahr während der Behandlung, wenn man auf die wohl unwirtschaftliche Sterilisation der Hackschnitzel verzichten will.
Das Biobleaching arbeitet ebenfalls mit in-vivo Systemen. Der gekochte Zellstoff (Softwood/Hardwood) wird vor der Bleiche mit dem Pilz beimpft und für Tage bis Wochen behandelt. Nur nach dieser langen Behandlungszeit zeigt sich eine signifikante Kappazahlerniedrigung und Weißesteigerung, was den Prozeß unwirtschaftlich für eine Implementierung in den gängigen Bleichsequenzen macht.
Eine weitere, meist mit immobilisierten Pilzsystemen, durchgeführte Applikation ist die Behandlung von Zeüstoffabrikationsabwässern, insbesondere Bleichereiabwässern zu deren Entfärbung und Reduzierung des AOX (Reduzierung von chlorierten Verbindungen im Abwasser, die Chlor- oder Chlordioxid-Bleichstufen verursachen. Darüber hinaus ist bekannt, Hemicellulasen u.a. Xylanasen, Mannanasen als "Bleichbooster" einzusetzen.
Diese Enzyme sollen hauptsächlich gegen das nach dem Kochprozeß das Restlignin zum Teil überdeckende reprecipitierte Xylan wirken und durch dessen Abbau die Zugänghchkeit des Lignins für die in den nachfolgenden Bleichsequenzen angewendeten Bleichchemikalien (v.a. Chlordioxid) erhöhen. Die im Labor nachgewiesenen Einsparungen von Bleichchemikalien wurden in großem Maßstab nur bedingt bestätigt, so daß man diesen Enzymtyp allenfalls als Bleichadditiv einstufen kann.
In der Anmeldung PCT/EP87/00635 wird ein System zur Entfernung von Lignin aus hgnincellulosehaltigem Material unter gleichzeitiger Bleiche beschrieben, welches mit lignolytischen Enzymen aus Weißfäulepilzen unter Zusatz von Reduktions- und Oxidationsmitteln und phenohschen Verbindungen als Mediatoren arbeitet.
In der DE 4008893C2 werden zusätzlich zum Red/Ox-System "Mimic Substanzen", die das aktive Zentrum (prosthetische Gruppe) von lignolytischen Enzymen simulieren, zugesetzt. So konnte eine erhebhche Performanceverbesserung erzielt werden. In der Anmeldung PCT/EP92/01086 wird als zusätzliche Verbesserung eine Redoxkaskade mit Hilfe von im Oxidationspotential "abgestimmten" phenohschen oder nichtphenolischen Aromaten eingesetzt.
Bei allen drei Verfahren ist die Limitierung für einen großtechnischen Einsatz die Anwendbarkeit bei geringen Stoffdichten (bis maximal 4%) und bei den beiden letzten Anmeldungen zusätzlich die Gefahr des "Ausleachens" von Metallen beim Einsatz der Chelatverbindimgen, die v.a. bei nachgeschalteten Peroxidbleichstufen zur Zerstörung des Peroxids führen können.
Aus WO 94/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität von Peroxidase mittels sogenannter Enhancer- Substanzen gefördert wird. Die Enhancer- Substanzen werden in WO 94/12619 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert.
Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer- Substanzen durch die Formel A=N-N=B charakterisiert, wobei A und B jeweils definierte cychsche Reste sind. Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer- Substanzen organische Chemikalien, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindest einer mit jeweils definierten Resten substituiert ist.
Alle drei Anmeldungen betreffen "dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer- Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergent- Additiv oder Detergent- Zusammensetzung im Waschmittelbereich.
Zwar wird in der Beschreibung der Anmeldung auf eine Verwendbarkeit zum Behandeln von Lignin verwiesen, aber eigene Versuche mit den in den Anmeldungen konkret offenbarten Substanzen zeigten, daß sie als Mediatoren zur Steigerung der Bleichwirkung der Peroxidasen beim Behandeln von hgninhaltigen Materiahen keine Wirkung zeigten!
WO 94/29510 und WO 96/ 18770 beschreiben ein Verfahren zur enzymatischen Dehgnifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren eingesetzt werden. Als Mediatoren werden allgemein Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH- oder HRNOH offenbart. Von den in WO 94/29510 und WO 96/ 18770 aufgeführten Mediatoren hefert 1-Hydroxy- lH-benzotriazol (HBT) die besten Ergebnisse in der Dehgnifizierung. HBT hat jedoch verschiedene Nachteile:
* Es ist nur zu hohen Preisen und nicht in hinreichenden Mengen verfügbar.
* Es reagiert unter Deügnifizierungsbedingungen zu lH-Benzotriazol und gefärbten andern Produkten.
* Diese Verbindung ist relativ schlecht abbaubar und kann in größeren Mengen eine Umweltbelastung darstellen.
* Es führt in gewissem Umfang zu einer Schädigung von Enzymen.
* Seine Dehgnifizierungsgeschwindigkeit ist nicht allzu hoch. Weitere Mediatoren des beschriebenen NO-, NOH- und HRN-OH-Typs zeigen die meisten dieser Nachteile nicht, haben aber immer noch den Nachteil des relativ hohen Chemikalieneinsatzes, wobei die eingesetzten Chemikalien v.a. auch durch ihre physiologische Reaktivität nicht ganz unbedenklich sein können ( meist NO- Radikalbildung). Es ist daher wünschenswert, Systeme zum Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, hgninhaltigen Materiahen oder ähnlichen Stoffen zur Verfügung zu stehen, die die genannten Nachteile nicht oder in geringerem Maße aufweisen. Es wurde nun völlig überraschend gefunden, daß beim Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) ähnhche oder bessere Dehgnifizierungs-und Bleichergebnisse im Vergleich zu den oben erwähnten Oxidoreduktase-Mediatorsystemen erreicht wurden und die genannten Nachteile zu vernachlässigen sind, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym- Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinlipasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind Cβ bis C26 - , besonders bevorzugt C8 bis C !6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H2O2 ( Systemkomponente 3) über die Bildung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren kann.
Ha) Der Einsatz des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten-Systems (ECS) zur enzymatischen Behandlung von Spezialabwässern (Papierindustrieabwässer z.B. aus Holzschliff- Anlagen oder Refineranlagen)
Oxidasen und Peroxidasen weisen im Gegensatz zu den meisten Enzymen eine geringe Substratspezifität auf d.h. sie können ein breites Spektrum von Substanzen, im Normalfall phenohscher Natur, umsetzen. Ohne Mediatoren neigen die Oxidasen, aber auch viele Peroxidasen dazu, phenolische Substanzen radikalisch zu polymerisieren , eine Eigenschaft , die z.B. der zu den Oxidasen gehörenden Laccase auch in der Natur zugeschrieben wird. Diese Fähigkeit, geeignete Stoffe wie z.B. Lignine zu polymerisieren, d.h. die entsprechenden Moleküle durch „Kopplungsreaktionen" zu vergrößern kann z.B. zur Behandlung hgninhaltiger Abwässer der Papierindustrie wie TMP- Abwässer (Abwässer aus der Herstellung von thermomechanical pulp mittels Refinern) sowie Schleifereiabwässer aus Holzschliffanlagen genutzt werden.
Die in diesen Abwässern enthaltenen wasserlöslichen Ligninverbindungen (Polyphenolpropankörper) sind hauptsächlich verantwortlich für den hohen CSB (Chemischen Sauerstoffbedarf = hohe Belastung mit organischem Material) und können mit herkömmlicher Technologie nicht entfernt werden. In der Kläranlage und den nachfolgenden Gewässern sind sie nicht oder nur sehr langsam abbaubar. Diese Verbindungen können sogar bei zu hohen Konzentrationen hemmend auf die Bakterien einer Kläranlage wirken und zu Störungen führen.
Die Enzymwirkung ist bei dieser Anwendung sofort durch eine rasche Eintrübung des behandelten Abwassers zu erkennen, verursacht durch die vergrößerten und damit unlöslich werdenden Ligninmoleküle. So durch enzymatische Katalyse im Molekulargewicht vergrößert, lassen sich die Zielmoleküle (polymerisiertes Lignin) durch entsprechende Behandlungen (Flokkulation, FäUung z.B. mit Alum umsailfat/Natriumaluminat, eventueU unter Zugabe von Polyelektrolyten /kationisch oder anionisch oder Sedimentation) entfernen. Das Abwasser weist danach einen deutlich reduzierten CSB auf. Es verursacht somit bei der Einleitung eine geringere Umweltbelastungen, bzw. erhöht die Sicherheit, unter den gestatteten CSB- Belastungsgrenzen zu bleiben, was v.a. bei einer „Fahrweise" am Limit, was nicht selten der FaU ist, wichtig ist.
Bei dieser Behandlung mit z.B. nur Laccase steht aUerdings der Aufwand für die Entfernung der Reaktionsprodukte der enzymatischen Behandlung durch Flokkulierung, Sedimentation oder FäUung oder Kombinationen mehrerer Methoden den bei weitem überwiegenden Anteü der Kosten für den Gesamtprozeß dar.
Es wurde nun völlig überraschenderweise gefunden, daß beim Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym- Komponenten- Systems (ECS) bei spezieUer Kombination der Komponenten eine im Vergleich zu den oben geschilderten enzymatischen Sytemen überlegene Effizienz erreicht werden kann, d.h. das erfindungsmäßige Verfahren steUt ein gegenüber den oben genannten Systemen mit Oxidoreduktasen (wie z.B. Laccasen) als Oxidationskatahsatoren ein wesentlich verbessertes System dar, dessen Vorteüe v.a. in seiner höheren Oxidationskraft, in der Verwendung von sehr leicht abbaubaren Fettsäuren und Ketonen (z.B. Benzophenonen) hegt, die zwar den CSB kurzfristig erhöhen, aUerdings in den nachfolgenden Kläranlageschritten leicht zu entfernen sind, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym- Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinlipasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind C6 bis C_6 - , besonders bevorzugt C8 bis C ι6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H O2 ( Systemkomponente 3) über die Büdung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren können. Zu diesem System werden weitere spezieUe Verbindungen (Polymerisationskatalysatoren) gegeben, die als Kondensationskerne dienen und die oxidative Ligninpolymerisation wesentlich verstärken können, so daß ein Hauptziel dieser enzymatischen Abwasserbehandlung, der möglichst geringe Einsatz von kostenintensivem Fällmittel erreicht werden kann.
H b) Einsatz zur enzymatischen Behandlung von Abwässern anderer Industriezweige AUe Abwässer von Industriezweigen, in denen phenolische oder genereU oxidierbare Substanzen enthalten sind (z.B. Lignin, Farbstoffe etc.), können prinzipieU mit z.B. den oben genannnten Oxidoreduktasen behandelt werden. Es kommen also z.B. Abwässer von Keltereien, Olivenmühlen, von Färbereien im Bereich der Textilindustrie, Abwässer aus ZeUstoffwerken etc. für eine solche Behandlung in Frage. AUerdings soUten möglichst die belasteten Teüströme vor Vermischung mit anderen Abwässern behandelt werden, um optimale Effizienz zu erzielen. Auch hier wurde überraschenderweise gefunden, daß der Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) sich sehr gut zur Behandlung der oben genannten Abwässer eignet und z.T. Performancevorteüe gegenüber Oxidoreduktasesystemen besitzt. Auch hier ist der Zusatz der oben genannten spezieUen Verbindungen: Polymerisationskatalysatoren vorgesehen. Solche Stoffe können Phenole, Phenolderivate oder andere phenolische Polycyclen mit einer Reihe von oxidierbaren Hydroxylgruppen sein.
Solche Polymerisationskatalysatoren z.B. sind vorzugsweise:
Alizarin, 5-Amino-2-hydroxybenzoesäure, 3-AminophenoL Brenzkatechin, 2,2-Bis-(4- hydroxyphenyl)-propan, Bis-(4-hydroxyphenyl)-methan, Chinalizarin, 4-Chlor-l-naphthol, Coniferylalkohol, 2,4- Diaminophenoldihydrochlorid, 3,5-DicUor-4-hydroxyanilin, 1,4- Dihydroxyanthrachinon, 2,2-DihydroxybiphenyL 4,4-DihydroxybiphenyL 2,3- Dihydroxynaphthalin , 2,6-Diisopropylphenol, 3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzhydrazin, 2,5-Di-tert.-butyl-hydrochinon, 2,6-Di-tert.-butyl-4-methylphenol, 4-Hydroxybiphenyl, 2-Hydroxydiphenyl-methan, 2-(2-Hydroxyphenyl)-benzothiazoL, 5- Indanol, 2-Isopropoxyphenol, 4-Isopropyl-3-methylphenol, 5-Isopropyl-2-methylphenoL 4- Isopropylphenol, LaurylgaUat, 2-Naphthol, 4-NonylphenoL 3-(Pentadecyl)-phenol, 2- PropylphenoL 4-Propylphenol, Purpurin, PyrogaUoL, 4-(l,l,3,3-Tetra-metylbutyl)-phenyl, 1,2,4-TrihydroxybenzoL 2,4,6- TrimethylphenoL , 2,3,5-TrimethylphenoL 2,3,6- TrimethylphenoL 3,4,5-TrimethylphenoL 6,7-DUιydroxy-4-methylcumarin, 2-(2- Hydroxyethoxy)- benzaldehyd, 1-Naphthol, Nordihydroguaiaretsäure, OctylgaUat, Silibinin, 3,4,6- Trihydroxybenzoesäure-octylester, 2,4,6-Tri-tert.-butylphenoL 2,4-Di-tert.- butylphenol, 2,6-DichlorphenolindophenoL Ethoxyquin, 1-Aminoanthraquinon, 2-Amino-5- chlorobenzophenon, 4-Aminodiphenyl-amin, 7-Amino-4-hydroxy-2-naphthalensulfonsäure, 2-(4-Aminophenyl)-6-methylbenzothiazol, Benzanthron, TrioctyltrimeUitat, trans-Chalcon, Bis-(4-amino-phenyl)-amin- sulfat, 2,2'-Ethyhdenbis-(4,6-di-tert.-butylphenol), 2,2-Bis-(2,6- dibrom-4-(2-hydroxy-ethoxyphenyl)-propan, Bis-(3,5-di-tert.-butyl-4-hydroxyphenyl)- methan, 2,2-Bis-(3,5-dichlor-4-hydroxyphenyl)-propan, Bismarck Brown Y, 1- Bromonaphthalen, 4-Butylanilin, 2-tert.-butyl-5-methylphenol, 1-Chloroanthrachinon, 2- Chloroanthrachinon, TriaUyl- 1,3,5— benzoltricarboxylat, 1, l-Tris-(hydroxymethyI)-propan- trimethacrylat, Pentaerythrityl-triacrylat, 1,2,4-Trivinylcyclohexan, trans,cis-Cycloododeca- 1,5,9-trien, Pentaerythritol-tetrabenzoat, 4,4'-Methylenbis-(2,6-di-tert.-butylphenol), 4,4'- Isopropyhden-bis(2,6-dichlorophenol), 4,4'-Isopropyhden-bis(2,6-dibromphenol), 4,4'- Isopropyhden-bis(2-(2,6-dibrom-phenoxy)ethanol, 2,2Εtyhdenbis-4,6-di-tert.-butyl- phenol), 3-tert-Butyl-4-hydroxy-5-methyl-phenyl, 5-tert-Butyl-4-hydroxy-2-methyl-ρhenyl, Syringaldazin, 4,4'-Dimethoxy-triphenylmethan, Di-sec. Butylphenol. Weiterhin besonders bevorzugt sind Stoffe , die mehrere Hydroxylgruppen besitzen wie: EUagsäure, GaUussäure, GaUein, GaUangin, Myo-Inositol, Morin, Nitranüsäure, Phenolphthalein, Purpurin, PurpurogaUin, Quinizarin, Chrysazin, Quercitin, Quinhydron, Chloranilsäure, Carmin, Rhodizonsäure, Croconsäure, Melhticsäure, Hematoxüin, 9-Phenyl- 2,3,7-trihydroxy-6-f_uoren, 9-Methyl-2,3,7-trihydroxy-6-fluoren, Tetrahydroxy-p- benzochinon, 2,2'4,4'-Tetra-hydroxybenzophenon, PyrogaUol Red, 1-Nitrophloroglucinol, 1,4-Dihydroxyanthrachinon, 5,8-Dihydroxy- 1,4-naphthochinon, Hexaoxocyclohexanoctahydrat, 5,7-DUιydroxyflavanon, 3',4'-Dihydroxy-flavanon, Glyoxalhydrat, l,3,5-Tris(2-Hydroxyethyl)-isocyanursäure, Chinalizarin, 2,4,5- Trihydroxybenzamin. HI) Einsatz des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten-System (ECS) bei der HersteUung von Ligninlösungen oder Gelen, von entsprechenden Bindern/Klebern und von Holzverbundstoffen
Die vorhegende Erfindung hat sich zum Ziel gesetzt, ein Verfahren zur enzymatischen Polymerisation und/oder Modifizierung von Lignin oder ligninenthaltenden Materiahen zur Verfügung zu stehen, z.B. zum Einsatz zur HersteUung von Holzzusammensetzungen oder Holzverbundstoffen wie z.B. „fiber board" aus zerfasertem Holz oder „particle board" aus Holzspänen oder Holzstücken (--> Spanplatten, Sperrholz, Holzverbundstoff-Balken).
Aus der Literatur und Patentschriften wie z.B. WO 94/01488, WO 93/23477, WO 93/25622 und DE 3037992 C2 ist bekannt, daß Laccasen, Ligninperoxidasen oder Peroxidasen zu diesem Zweck eingesetzt wurden. AUerdings ist der HauptnachteU die v.a. im FaUe von Laccasen und Ligninperoxidasen vorhandene schwierige HersteUung dieser Enzyme und die geringen Ausbeuten auch bei gentechnisch veränderten Systemen.
Es wurde nun völlig überraschend gefunden, daß auch hier das erfindungsgemäße Enzym- Komponenten- System (ECS) eine überlegene Performance zu den im Stand der Technik beschriebenen enzymatischen Systemen zur Polymerisation und oder Modifizierung von Lignin und/oder ligninenthaltenden Materiahen zeigt, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym- Komponenten-System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinlipasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind C6 bis C_6 - , besonders bevorzugt C8 bis C IÖ - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H2O2 ( Systemkomponente 3) über die Büdung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren können. Dabei wird das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System mit Lignin (z.B.
Lignosulfonaten und oder uneingedampfter oder eingedampfter Sulfitablauge und/oder
Sulfatlignin
~>,JKraftHgnin", z.B. Indulin) und/oder ligninenthaltendem Material zusammengebracht. Das Lignin und/oder das ligninenthaltende Material kann entweder bei höheren pH- Werten vorinkubiert werden, d.h. bei pH- Werten über pH 8, bevorzugt bei pH- Werten zwischen 9.5 bis 10.5 bei 20 bis 100 °C (vorzugsweise bei 60 bis 100 °C) und daraufhin der pH- Wert unter pH 7 verschoben werden, je nach optimalem Wirk-pH-B ereich des Enzym- Komponenten- Systems (ECS) oder bei alkalischem Wirkoptimum des Enzym- Komponenten- Systems kann die Zusammengabe von ECS und Lignin und/oder ligninenthaltendem Material sofort ohne Vorbehandlung erfolgen. Die Vorbehandlung oder die Behandlung bei alkalischem pH hat den Zweck die wesentlich leichteren Löslichkeit des Lignins bei diesen höheren pH- Werten auszunützen, was für den erfindungsgemäßen Einsatz von großem Vorteü ist, da dann ohne organische Lösungsmittel gearbeitet werden kann .
Die beschriebene Zusammengabe von Enzym- Komponenten- System und Lignin und oder ligninenthaltenem Material dient also hauptsächlich dem Zweck, durch Oxidation eine Aktivierung der Substrate (Polyphenylpropane) herbeizuführen, d.h. durch radikahsche Polymerisierung (Modifizierung) das Lignin und/oder das ligninenthaltende Material in ein aktiviertes und aktives Bindemittel zu überführen, welches dann, zusammengebracht mit zu verbindenden ( zu verkle- benden) Holzfasern und/oder Holzteüen, unter Einwirkung von Druck und erhöhter Temperatur zu festen Holzverbundteüen wie die oben genannten Holzwerkstoffe, z.B. „fiber boards" oder „particle boards" aushärten kann. Der Hauptvorteü hegt in der Verringerung oder Einsparung von normalerweise z.B. bei der SpanplattenhersteUung zur „Verleimung" verwendeten Harnstoff-Formaldehydharzen, die neben toxikologischer Bedenken auch nur bedingt feuchtigkeitsbeständig sind oder Phenolformaldehydharzen, die ein ungünstiges QueUverhalten und lange Presszeiten (auch wiederum neben der toxikologischen Frage) zeigen. Durch Zusatz von bestimmten chemischen Polymerisationskatalysatoren wie z.B. Polydiphenylmethyldiisocyanat (PMDI) und andere auch bei der Polymerisation von Lignin in hgninhaltigen Abwässern Verwendung findende Polymerisationskatalysatoren kann die polymerisierende und/oder modifizierende Wirkung des Enzym-Komponenten- Systems weiter verstärkt werden. Solche Stoffe können Phenole, Phenolderivate oder andere phenolische Polycyclen mit einer Reihe von oxidierbaren Hydroxylgruppen sein, die bereits oben aufgeführt wurden/Abwasserbehandlung).
IV) Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-System (ECS) als enzymatisches Deinking-System Unter Deinken, wie es heute noch durchweg als Flotationsdeinken konventioneU betrieben wird, versteht man im Prinzip ein zweistufiges Verfahren.
Ziel ist die Entfernung von Druckerschwärze und anderen Farbpartikeln aus Altpapier, wobei als Altpapier meistens die sogenannte „Haushaltssammelware", die hauptsächlich aus Zeitungen und illustrierten besteht, zum Einsatz kommt.
Die erste Behandiungsstufe dient v.a. zur mechanisch/chemischen Entfernung der an den
Papierfasern haftenden Farbpartikel. Dies geschieht durch Zurückführen" des Papiers in einen einheitlichen Faserbrei, d.h. durch Aufschlagen (Zerkleinern) des Altpapiers in sogenannten Pulpern, Trommeln o.a. unter gleichzeitiger Zugabe von ablöseverstärkenden und vergübungsverhindemden und damit auch bleichenden Chemikahen wie Natronlauge,
Fettsäure, Wasserglas und Wasserstoffperoxid (H2O ).
Dabei dient die Fettsäure als sogenannter Sammler der Farbpartikel, in der zweiten
Behandlungsstufe, der Flotation, auch als Schaumerzeuger.
Die Flotation wird nach dem Aufschlagen des Altpapiers und einer bestimmten Einwirkzeit der genannten Chemikahen durch Einblasen von Luft in spezieUe Flotationsbehältnisse vorgenommen. Dabei lagern sich die Farbpartikel an die Schaumblasen an und werden mit diesen ausgetragen, d.h. die Farbe wird von den Papierfasern getrennt.
Heute bevorzugt man eine „Fahrweise" in neutralerem pH-Milieu, was den Einsatz von bestimmten Detergentien ansteUe der Fettsäure nötig macht. Aus der Literatur ( WO 91/ 14820, WO 92 20857) ist der Einsatz eines Oxidoreduktase-, bzw. Laccase- Systems bekannt, das sich v.a. durch den Zusatz von spezieUen Substanzen auszeichnet, die zum einen hauptsächlich das pH- Wirkoptimum der Laccase von Trametes versicolor, welches normalerweise im pH-Bereich von ca. pH 4-5 hegt, in den schwach alkalischen Bereich (pH 8 bis 8.7) verschieben, was für den Einsatz als Deinksystem wegen der unter pH 7 auftretenden CaSO -Problematik dringend vorgegeben ist, und zum anderen die Laccasewirkung nicht in eine polymerisierende oder rein depolymerisierende
Wirkungsweise „hin optimieren", sondern nur eine gewisse QueUung der Fasern verursachen.
Diese ist aber (wie auch eine der Hauptwirkungen der Natronlauge in den rein chemischen Deinksystemen) als Ablösemechanismus für die Farbpartikel ein
Hauptp erformancemerkmal.
Als einziger weiterer Zusatz zu diesem enzymatischen System mit Oxidoreduktasen sind
Detergentien zur Schaumerzeugung nötig.
Nahezu aUe in Frage kommenden Detergentien haben auch farbablösende Wirkung. Daneben bewirkt in konventioneUen Deinksystemen der Einsatz von Natronlauge und Peroxid Weißesteigerungen durch die Bleichwirkung dieser Chemikahen. Diese Bleichwirkung ist mit dem Enzymsystem nach Stand der Technik systembedingt nicht erreichbar. Es wurde nun völlig überraschenderweise gefunden, daß das erfindungsmäßige Enzym- Komponenten- System (ECS) durch eine geeignete Auswahl der Komponenten die Effezienz der anderen enzymatischen Deinksysteme v.a. mit Oxidoreduktasen und bei ligninhaltigem Deinkstoff übertrifft und v.a. den Vorteü der Bleichwirkung der rein chemischen Systeme zumindet z.T. kompensiert, d.h. es kann ein System zur Verfugung gesteht werden, daß die Möglichkeit des umweltfreundlichen Deinkens bei neutralem pH- Wert, dadurch bessere Nachbleichbarkeit, bessere Stoffeigenschaften etc. bei ähnlich guter Performance, wie sie rein chemische Systeme zeigen, bieten kann, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym- Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinhpasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind C6 bis C26 - , besonders bevorzugt C8 bis C i6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H O ( Systemkomponente 3) über die Büdung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren können. Dabei kann auch die oben erwähnte Zugabe der spezieüen Substanzen, meistens phenohscher Natur und insbesondere mit mehreren Hydroxylgruppen, die auch bei der enzymatischen Abwasserbehandlung und genereUen Polymerisationsreaktionen wie bei der Erzeugung von Binder/Kleber aus Lignin oder hgninenthaltenden Stoffen v.a. zur HersteUung von Holzverbundstoffen als Polymerisationskatalysatoren Verwendung finden können, eine weitere Verbesserung der Druckfarbablösung bewirken. V) Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-Systems (ECS) als Oxidationssystem in der organischen Synthese
In den letzten Jahren wurden verstärkt Enzyme auch für chemische Umsetzungen in der organischen Synthese verwendet.
In: Preperative Biotransformations, (Whole CeU and Isolated Enzymes in Organic Synthesis, S.M. Roberts; K Wiggins; GCasy, J.Wüey & Sons Ltd. 1992/93; Organic Synthesis With Oxidative Enzymes, H.L. HoUand; VCH, 1992; Biotransformation in Organic Chemistry, KFaber; Springer Verlag, 1992 sind einige Beispiele zusammengesteUt, die eine Auswahl von oxidativen Reaktionen zeigen, die mit enzymatischen Systemen durchgeführt werden können:
1) Hydroxylierungsreaktionen a) Synthese von Alkoholen b) Hydroxylierung von Steroiden c) Hydroxylierung von Terpenen d) Hydroxylierung von Benzolen e) Hydroxylierung von Alkanen f) Hydroxylierung von aromatischen Verbindungen g) Hydroxylierung von Doppelbindungen h) Hydroxylierung von unaktivierten Methylgruppen i) Dihydroxyherung von aromatischen Verbindungen
2) Oxidation von ungesättigten Aliphaten a) HersteUung von Epoxiden b) HersteUung von Verbindungen über Epoxierung c) HersteUung von Arenoxiden d) HersteUung von Phenolen e) HersteUung von eis Dihydrodiolen
3) Baeyer- Villiger Oxidationen a) Baeyer- Vüliger Conversion von Steroiden
4) Oxidation von Heterocyclen a) Transformation von organischen Sulfiden b) Oxidation von Schwefelverbindungen c) Oxidation von Stickstoffverbindungen (Büdung von N-Oxiden etc.) d) Oxidation von anderen Heteoatomen
5) Kohlenstoff-Kohlenstoff Dehydrogenierungen a) Dehydrogenierung von Steroiden
6) Andere Oxidationsreaktionen a) Oxidation von Alkoholen und Aldehyden b) Oxidation von aromatischen Methylgruppen zu Aldehyden r Oviriativfi T iinnlnnff von Phenolen d) Oxidativer Abbau von Alkylketten (ß-Oxidation etc.) e) Büdung von Peroxiden oder Perverbindungen f) Initiierung von Radikalkettenreaktionen Auch hier wurde völlig überraschenderweise gefunden, daß man mit Hilfe des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- System (ECS) eine Vielzahl von Oxidationsreaktionen aus der oben gezeigten beispielhaften Aufzählung ausführen kann, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym- Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinhpasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind C6 bis C 6 - , besonders bevorzugt C8 bis C j6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H2O2 ( Systemkomponente 3) über die Büdung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren können.
VT) Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-System (ECS) bei der enzymatischen Kohleverflüssigung
Auf diesem Gebiet kann man von folgendem Stand der Technik ausgehen:
Vorläufige Untersuchungen zeigen die prinzipieUe Möglichkeit, Braun- oder Steinkohle mit Hilfe von in vivo Behandlung mit z.B. Weißfaulepilzen wie Phanerochaete chrysosporium anzugreifen und zu verflüssigen (Inkubationszeit mehrere Wochen/ Bioengineering 4. 92. 8 Jg.).
Die mögliche Struktur von Steinkohle zeigt ein dreidimensionales Netzwerk von polycyclischen, aromatischen Ringsystemen mit einer „gewissen" Ähnlichkeit zu Ligninstrukturen. Als Cofaktor neben den lignolytischen Enzymen nimmt man Chelatsubstanzen (Siderophoren, wie Ammoniumoxalat) und Biotenside an.
1) Bisher sind nur wirkungsvoUe Kohleverflüssigungssysteme als in vivo Syteme bekannt, (mit kgninabbauenden Organismen v.a. Weißfäulepilzen), bzw Systeme mit Oxidoreduktasen plus Mediatoren (Laccase-Mediator- System --> WO 94/29510; WO 96/ 18770.
2) Es ist bewiesen, daß grundsätzlich Weißfäulepilze, die in der Lage sind, in vivo Lignin abzubauen, auch in Kultur Kohle verflüssigen können. 3) Kohle: Braun- wie Steinkohle sind aus Holz durch chemisch/physikalische Einwirkungen" entstanden, haben daher zumindest ähnhche chemische Strukturen, wie sie auch im Lignin vorkommen.
4) Bei der Verflüssigung von Kohle durch Weißfäulepilze wird zum einen eine Alkali- sierung des pH- Wertes während des Wachstums „auf Kohle" festgesteUt, zum anderen eine Ausscheidung von siderophoren- ähnlichen Chelatbüdnern, d.h. bekanntermaßen Stoffe, die eine Verflüssigung von Kohle positiv beeinflussen können.
Hauptgrund für eine ökonomisch sinnvoUe technische Umsetzung der Kohleverflüssigung ist die Nachfrage der Industrie nach flüssigen alternativen Energieträgern v.a. unter dem Zukunfts-gesichtspunkt immer geringer werdender Mengen an anderen fossüen Energieträgern wie Öl und Gas bei gleichzeitig zunehmendem Bedarf an Energie, wobei andere Alternativen wie Kemverschmelzung u.a. noch nicht zur Verfügung stehen werden. Es wurde auch hier völlig überraschenderweise gefunden, daß mit Hilfe des erfindungsmäßigen Verfahrens (Enzym-Komponenten- System, ECS) eine Verflüssigung von z.B. Braunkohle mit besserer Performance als mit den herkömmlichen enzymatischen Oxidoreduktasesystemen möglich ist, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym-Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinhpasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind C6 bis C26 - , besonders bevorzugt C8 bis C i6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H2O2 ( Systemkomponente 3) über die Büdung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren können.
VH) Einsatz des erfindungsmäßigen Enzvm-Komponenten-Systems (ECS) als Bleichmittel in Waschmitteln
Insbesondere im Niedertemperaturbereich sind die herkömmlichen Bleichsysteme in Haushaltswaschmitteln unbefriedigend. Unterhalb von 60 °C Waschtemperatur muß das Standardbleichmittel H2O2/Natriumperborat/ Natriumpercarbonat durch Zusatz von chemischen Bleichaktivatoren wie TAED und SNOBS aktiviert werden. Ferner wird nach besser biologisch abbaubaren, biokompatiblen und niedrig dosierbaren Bleichsystemen für die Niedrigtemperatur- wasche gesucht. Während für Eiweiß- Stärke- und Fettlösung sowie für die Faserbehandlung im Waschvorgang bereits Enzyme im technischen Einsatz sind, steht für die Waschmittelbleiche bisher kein enzymatisches Prinzip zur Verfügung. In der WO 1/05839 wird der Einsatz verschiedener oxidativ wirkender Enzyme (Oxidasen und Peroxidasen) zur Verhinderung des „Dye Transfers" beschrieben. Peroxidasen sind bekanntermaßen in der Lage, verschiedene Pigmente (3-Hydroxyflavon and Betain durch Meerrettichperoxidase, Carotin durch Peroxidase) zu „entfärben". Die genannte Patentanmeldung beschreibt die Entfärbung (auch „bleaching" genannt) von aus der Wäsche abgelösten, in der Flotte vorhegenden Textüfarb Stoffen (Umwandlung eines gefärbten Substrates in einen ungefärbten, oxidierten Stoff). Dabei soU das Enzym gegenüber z.B. Hypochlorit, das auch den Farbstoff auf oder in dem Gewebe angreift, den Vorteü haben, nur gelöst vorhegenden Farbstoff zu entfärben, wobei Wasserstoffperoxid oder eine entsprechende Vorstufe oder in situ generiertes Wasserstoffperoxid an der Katalyse der Entfärbung beteiligt sind. Die Enzymreaktion kann teüweise durch Zugabe von zusätzlichem oxidierbaren Enzymsubstrat, z.B. Metalhonen wie Mn^ , Halogenidionen wie Cl" oder Br" oder organischen Phenolen, wie p-Hydroxyzimtsäure und 3,4- Dichlorphenol gesteigert werden. Hierbei wird die Büdung von kurzlebigen Radikalen oder von anderen oxidierten Zuständen des zugesetzten Substrats postuliert, die für die Bleiche oder eine andere Modifikation der gefärbten Substanz verantwortlich sind. In der US 4 077 6768 wird die Verwendung von „iron porphin" , „haemin chlorid" oder „iron phthalocynanine" oder Derivaten zusammen mit Wasserstoffperoxid zur Verhinderung des „Dye Transfers" beschrieben. Diese Stoffe werden aber bei einem Überschuß an Peroxid schneU zerstört weshalb die Wasserstoffperoxid-Büdung kontrolliert ablaufen muß.
Aus WO/126119, WO 94/12620 und WO 94/112621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität der Peroxidase mittels sogenannter Enhancer- Substanzen gefördert werden. Solche Enhancer- Substanzen werden in WO 94/12620 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert. Gemäß WO 94/12621 sind Enhancer- Substanzen durch die Formel A=N-N=B gekennzeichnet, wobei A und B jeweüs definierte cycüsche Reste sind. Gemäß WO 94/12620 sind Enhancer- Substanzen organische Chemikahen, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindestens einer mit jeweüs definierten Resten substituiert ist.
AUe drei Anmeldungen betreffen „dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer- Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergenz-Additiv oder Detergenz- Zusammensetzung im Waschmittelbereich. Die Kombination dieser Enhancer- Substanzen sind auf Peroxidasen beschränkt. Auch aus der WO 92/18687 ist der Einsatz von Gemischen enthaltend Peroxidasen bekannt. Ein spezieUes System aus Oxidasen und hierfür geeigneten Substraten sowie Wasserstoffperoxid wird in der DE-OS 42 31 761 beschrieben. Die DE-OS 19 18 729 betrifft ein weiteres spezieUes Waschmittelsystem, das aus Glucose und Glucoseoxidase oder aus Stärke,
Amyloglucosidase und Glucoseoxidase (GOD), sowie einem Zusatz aus Hydroxylamin oder Hydroxylaminverbindungen besteht, wobei das Hydroxylamin oder dessen Derivate zur Hemmung der in GOD häufig vorkommender Katalase dient und in keinster Weise als Mediatorzusatz beschrieben wurde.
Die WO 94/ 29425, DE 4445088.5 und WO 97/ 48786 beinhalten schließlich Mehrkomponentenbleichsysteme zur Verwendung mit waschaktiven Substanzen bestehend aus Oxdationskatalysatoren und Oxidationsmitteln sowie aliphatischen, cycloahphatischen, heterocyclischen oder aromatischen NO-, NOH- oder H-NR-OH-haltigen Verbindungen.
Nachteilig bei aUen bisher bekannten „enzymatisch verstärkten" Waschmittel-Bleich- Systemen ist, daß die Reinigungs- und Bleichwirkung immer noch nicht zufriedensteüend ist, bzw. die Mediatorsubstanzen in zu großer Menge zugegeben werden müssen und somit umweltmäßig und ökonomisch Probleme auftreten können.
Es wurde nun völlig überraschend gefunden, daß das erfindungsmäßige Enzym- Komponenten- System (ECS) die Performance der oben genannten Oxidoreduktase- Mediator- Systeme übertrifft und die erwähnten Nachteüe des Standes der Technik nicht aufweist, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym- Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinhpasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponente 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind C6 bis C26 - , besonders bevorzugt C8 bis C j6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H2O2 ( Systemkomponente 3) über die Büdung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren können. VUi) Einsatz des erfindungsmäßigen Enzvm-Komponenten-Systems bei der Bleiche und/oder Entfärbung von TextÜgeweben
Enzyme werden heute in steigenden Mengen und für verschiedene Applikationen in der Textilindustrie eingesetzt.
Zum Beispiel spielt der Einsatz von Amylasen beim , -Desizing Prozeß" eine große
RoUe, wodurch der Einsatz von starken Säuren, Laugen oder Oxidationsmitteln verhindert werden kann.
Ebenso werden CeUulasen für das sogenannte Bio-pohshing wie auch beim sogenannten Bio-stoning eingesetzt, einem Verfahren, das meistens zusammen mit dem konventioneüen Prozeß des Stone-washings mit Bimssteinen beim Behandeln von Denim- Jeansstoffen zur Entfernung des Indigofarbstoffes Anwendung findet.
WO 94/29510, WO/ 96/18770, DE 196 12 194 AI und DE 44 45 088 AI beschreiben Verfahren zur enzymatischen Dehgnifizierung, bei dem Enzyme zusammen mit Mediatoren eingesetzt werden. Als Mediatoren werden aUgemein
Verbindungen mit der Struktur NO-, NOH-, oder HRNOH offenbart.
AUerdings sind diese Systeme auf den Einsatz in der ZeUstoffbleiche beschränkt.
Da die Mechanismen, die einer hgninentfernenden ZeUstoffbleiche und um einen solchen Vorgang handelt es sich hier, zu Grunde hegen, völlig verschieden zu einer Entfärbung, Entfernung und/oder „Zerstörung" von Denimfarb Stoffen im Jeansbereich wie v.a. Indigofarb Stoffe etc. sind, ist es völlig überraschend, daß eine Reihe von
Stoffen des genannten NO-,NOH-, HNROH-typs auch für diesen Anwendungszweck geeignet ist.
In WO 97/06244 sind Systeme für die Bleiche von ZeUstoflζ der „dye transfer inhibition" and der Bleiche von Flecken bei der Waschmittelanwendung, die mit
Enzymen (Peroxidasen, Laccasen) und enzymverstärkenden (hetero)-aromatischen
Verbindungen wie Nitrosoverbindungen etc. arbeiten, beschrieben.
Allerdings ist hier ebenso wie in den Patenten WO 94/12619, WO 94/12620 und WO
94/12621 nur der oben beschriebene Einsatz vorgesehen. Auch die Mechanismen der Entfärbung von Flecken bei der Waschmittelbleiche bzw.
„dye transfer inhibition" sind vöUig andere als die, die bei der Entfärbung ,
Entfernung und/oder „Zerstörung" von Indigo-Farbstoffen, z.B. bei der
Denimbehandlung zu Grunde hegen. Deshalb ist es auch hier völlig überraschend, daß eine Reihe von Stoffen des genannten NO-, NOH-, HNROH-typs auch für diesen Anwendungszweck geeignet ist.
Aus den genannten WO 94/12619, WO 94/12620 und WO 94/12621 sind Verfahren bekannt, bei welchen die Aktivität der Peroxidase mittels sogenannter
Enhancer- Substanzen gefördert werden. Solche Enhancer- Substanzen werden in WO 94/12620 anhand ihrer Halbwertslebensdauer charakterisiert. Gemäß WO 94/12621 sind Enhancer-Substanzen durch die Formel A=N-N=B gekennzeichnet, wobei A und B jeweüs definierte cychsche Reste sind. Gemäß WO 94/12621 sind Enhancer-Substanzen organische Chemikahen, die mindestens zwei aromatische Ringe enthalten, von denen zumindestens einer mit jeweüs definierten Resten substituiert ist.
AUe drei Anmeldungen betreffen ( wie bereits erwähnt) „dye transfer inhibition" und den Einsatz der jeweiligen Enhancer-Substanzen zusammen mit Peroxidasen als Detergenz- Additiv oder Detergenz-Zusammensetzung im Waschmittelbereich bzw. auch ZeUstoffbleichbereich. Die Kombination dieser Enhancer-Substanzen sind auf Peroxidasen beschränkt.
Weiterhin werden neuerdings Oxidoreduktasen, hauptsächlich Laccasen, aber auch Peroxidasen zur Behandlung von hauptsächlich Jeans Denim eingesetzt.
Aus der Patentanmeldung WO 96/ 12846 ist bekannt, daß Laccase bzw. auch Peroxidase + bestimmte Enhancersubstanzen, v.a. Phenothiazin- bzw. Phenoxazin- Abkömmhnge, für zwei Applikationsformen bei der Behandlung von ceUuloseenthaltenden Geweben wie BaumwoUe, Viskose, Rayon,
(Kunstseide) Ramie, Leinen, Tencelm, Seide oder Mischungen dieser Gewebe oder Mischungen dieser Gewebe mit Synthesefasern wie z.B. Mischungen von BaumwoUe und Spandex (Stretch-Denim) , hauptsächlich aber Denimstoffen (hauptsächlich Jeansware) eingesetzt werden: Zum einen soU das System (Oxidoreduktasen + Enhancersubstanzen) zur Bleiche von Denim anstatt der üblichen Hypochloritbleiche, üblicherweise nach Stone-washing- Vorbehandlung, eingesetzt werden, wobei diese enzymatische Behandlung nur zu einem teüweisen Ersatz von Hypochlorit fuhrt, da das gewünschte Beichergebnis nicht erreicht werden kann. Zum anderen kann das System zusammen mit CeUulase beim Stone-washing anstehe der üblichen mechanischen Behandlung durch Bimssteine eingesetzt werden, was die Performance von „Nur-CeUulase-Behandlung" verbessern soU. Die Hauptnachteüe des in WO/ 96/12846 beschriebenen Systems sind unter anderem folgende:
1) Es wird muß Laccase in erhebhchen Mengen eingesetzt werden ( ca. 10 IU/ g Denim), um das gewünschte Ergebnis zu erzielen.
2) Die optimale Behandlungsdauer ist z.T. 2-3 Stunden.
3) Der bevorzugte Mediator (hier Phenothiazin-10-propionsäure) muß in ca. 2 bis ca. 14 mg pro g Denim eigesetzt werden, was erhebhche Kosten verursacht.
4) Es muß in Puffersystemen (ca. 0.1 Mol/L) gearbeitet werden, da ansonsten keine Performance erreicht werden kann, was das System ebenso erhebhch verteuert. Dies ist z.B. beim erfindungsgemäßen System nicht nötig.
5) Durch die Färbung der Enhancerkomponente (langlebiges Radikal) wird eine „Verbräunung" des Gewebes hervorgerufen.
Der genereüe Hauptvorteü eines Laccase- und/ oder Oxidoreduktasesystems enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen (Enhancern, Mediatoren etc.) beim Einsatz in der oben beschriebenen Behandlung von Textilien (z.B. Jeansstoffe), bei einem optimaleren System als beim Stand der Technik vorhanden, hegt darin, daß man Fashion looks erzielen kann, die eine übhche Hypochlorit-Bleiche nicht ermöglicht.
Die normalerweise bei Jeans-Denim benutzten Farbstoffe sind VAT Farbstoffe wie Indigo, oder Indigoabkömmlinge wie z.B. Thioindigo , aber auch sogenannte Sulfür dyes.
Durch den Einsatz solcher spezieUer enzymatischer Systeme ist es möghch (durch die hohe Spezifität solcher Systeme) bei Mischfarbensystemen wie z.B. Indigo- und Sulfür dye nur den IndigofarbstofTzu entfärben, während der Sulfür dye nicht oxidiert wird. Dies führt in Abhängigkeit von der benutzten enzymwirkungsverstärkenden Verbindung zu nahezu jeder gewünschten Färbung des Gewebes (z.B. Grautöne etc.), die oftmals erwünscht ist.
Als zusätzlicher Vorteü ist zu sehen, daß die enzymatische Behandlung wesentlich schonender abläuft als die Bleiche mit Hypochlorit, was zu geringeren Faserschädigungen führt. Beim Stone-wash-Prozeß ist v.a. der ökologische Effekt von Bedeutung (auch neben der geringeren Faserschädigung durch die Enzyme), wenn man z.B. bedenkt, daß pro kg Jeans-Denim ca. 1 kg Steinschlamm durch diesen rein mechanischen Prozeß entsteht. Wie im Stand der Technik dargelegt, besteht in der Textilindustrie, hauptsächlich bei gefärbten Geweben (wie. z. B. Jeans-Denim) ein großer Bedarf an alternativen Bleichverfahren (zur konventioneUen Hypochloritbleiche) und oder Behandlungsverfahren als Alternative zum Stone-washing zur Erzielung des sogenannten „bleached looks", nicht zuletzt wegen der auch hier bestehenden Umweltproblematik.
Die vorliegende Erfindung hat sich zum Ziel gesetzt, die Nachteüe der konventioneUen Prozesse: Stone- washing / Bleiche nach Stone-washing oder genereüe Bleiche von gefärbten und/oder ungefärbten Textilgeweben: v.a. Umweltproblematik und Faserschädigungen und auch die Nachteüe der bekannten Oxidoreduktase/Enhancer- Systeme (z.B. auch NO-Radikalbüdungen etc.) zu minimieren bzw. zu beheben. s wurde nun völlig überraschend gefunden, daß das erfindungsmäßige Enzym- Komponenten- System (ECS) die Performance der oben genannten Oxidoreduktase- Mediator- Systeme übertrifft und die erwähnten Nachteüe des Standes der Technik nicht aufweist, d.h. die obige Aufgabe wird dadurch gelöst, indem ein erfindungsmäßiges Enzym-Komponenten- System (ECS) zur Verfügung gesteht wird, welches eine oder mehrere Lipasen, bevorzugt aus der Gruppe der Triacylglycerinhpasen (3.1.1.3) oder eine oder mehrere Amidasen, bevorzugt aus der Gruppe der Amidasen (3.5.1.4) (Systemkomponene 1) , enthält, welche aus einer oder mehreren vorhandenen Fettsäuren (bevorzugt sind Cβ bis C26 - , besonders bevorzugt C8 bis C i6 - Fettsäuren) ( Systemkomponente 2), sowie unter Vorhandensein von Oxidationsmitteln wie Peroxiden, bevorzugt H2O2 ( Systemkomponente 3) über die Büdung von Persäuren aus als weitere Komponente vorhandenen Ketonen (Systemkomponente 4) z.B. Dioxirane produzieren können. Beschreibung der Sytemkomponenten des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) im einzelnen:
Svstemkomponente 1 (Lipasen u.a. Enzyme) des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-Systems (ECS)
Bevorzugt sind Enzyme der Gruppe 3 (Hydrolasen) 3.1, 3.1.1, 3.1.2, 3.1.3, 3.1.4 und 3.1.7 gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature: Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 306 -337).
Bevorzugt sind Enzyme, die auf Esterbindungen wirken (3.1), insbesondere diejenigen, die auf Carboxylester wirken (3.1.1):
A) Carboxylester-Hydrolasen (3.1.1)
.1.1 Carboxylesterase
.1.2 Arylesterase
.1.3 Triacylglycerinhp ase
.1.4 Phosphohpase A2
.1.5 Lysophophohpase
.1.6 Acetylesterase
.1.7 Acetylchlorinesterase
.1.8 Cholinesterase
.1.10 Tropinesterase
.1.11 Pectinesterase
.1.13 Sterolesterase
.1.14 ChlorophyUase
.1.15 L-Arabinonolactonase
.1.17 Gluconolactonase
.1.19 Uronolactonase
.1.20 Tannase
.1.21 Retynü-palmitate esterase
.1.22 Hydroxybutyrate-dimer hydrolase
.1.23 Acylglycerinhp ase
.1.24 3-Oxoadipate- enol-Lactonase
.1.25 1,4-Lactonase
.1.26 Galactohpase
.1.27 4-Pyrodoxolactonase
.1.28 Acylcarnitine hydrolase
.1.30 D-Arabinonolactonase
.1.31 6-Phospogluconolactonase
.1.32 Phopholipase Ai
.1.33 6-Acetylglucose deacetylase
.1.34 Lip oproteinhp ase 3.1.1.35 Dihydrocoumarin hydrolase
3.1.1.36 Limonin-D-ring-lactonase
3.1.1.37 Steroid-lactonase
3.1.1.38 Triacetate-lactonase 3.1.1.39 Actinomycin lactonase
3.1.1.40 Orsellinate- dep side hydrolase
3.1.1.41 Cephalosporin-C deacetylase
3.1.1.42 Chlorogenate hydrolase
3.1.1.43 α -Amino-acid esterase 3.1.1.44 4-Methyloxaloacetate esterase
3.1.1.45 Carboxymethylenebutenohdase
3.1.1.46 Deoxylimonate A-ring-lactonase
3.1.1.47 l-Alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase
3.1.1.48 Fusarinine-C ornithinesterase 3.1.1.49 Sinapine esterase
3.1.1.50 Wax-ester hydrolase
3.1.1.51 Phorbol-diester hydrolase
3.1.1.52 Phosphatidylinositol deacylase
3.1.1.53 Sialate O- acetylesterase 3.1.1.54 Acetoxybutynylbitbiophene deacetylase
3.1.1.55 Acetylsahcylate deacetylase
3.1.1.56 Metylumbelliferyl-acetate deacetylase
3.1.1.57 2-Pyrone-4,6-dicarboxyUate lactonase
3.1.1.58 N-Acetylgalactosaminoglycan deacetylase 3.1.1.59 Juvenüe-hormone esterase
3.1.1.60 Bis (2-ethylhexyl)phthalate esterase
3.1.1.61 Protein-glutamate methylesterase
3.1.1.63 1 l-c/5-Retynü-palmitate hydrolase
3.1.1.64 α//-tr_.«5-Retynü-palmitate hydrolase 3.1.1.65 L-Rhamnono-l,4-lactonase
3.1.1.66 5- (3,4-Diacetoxybut-)ynyl 2,2'bithiophene deacetylase
3.1.1.67 Fatty-acal-ethyl-ester synthase
3.1.1.68 Xylono- l,4-lactonase
3.1.1.69 N-Acetylglucosaminylphophatidylinositol deacetylase 3.1.1.70 Cetraxate benzylesterase ebenso bevorzugt sind:
B) Thiolesterhydrolasen (3.1.2)
3.1.2.6 Hydroxyacylglutathione hydrolase
3.1.2.7 Glutathione thiolesterase
3.1.2.12 S-Formylglutathione hydrolase
3.1.2.13 S-Succinylglutathione hydrolase 3.1.2.14 Oleoly-(acyl-carrier-protein) hydrolase
3.1.2.15 Ubiquitin thiolesterase
3.1.2.16 (Citrate-(/?rσ-3S)-lyase) thiolesterase
Ebenso bevorzugt sind: C) Phosphor-Monester-Hydrolasen (Phosphatasen) (3.1.3)
3.1.3.1 Alkaline phophatase
3.1.3.2 Acid phophatase 3.1.3.3 Phosphoserine phosphatase
3.1.3.4 Phosphatidate phosphatase
3.1.3.8 3-Phytase
3.1.3.9 Glucose-6-phophatase
3.1.3.10 Glucose- 1-phophatase 3.1.3.11 Fructose-bisphosphatase
3.1.3.12 Trehalose-phosphatase
3.1.3.13 Bisphosphoglycerate phosphatase
3.1.3.14 Methylphosphothioglycerate phosphatase
3.1.3.15 Histidinol pho sphatase 3.1.3.16 Phosphoprotein phosphatase
3.1.3.17 (Phosphorylase) phosphatase
3.1.3.18 Phosphoglycolate phosphatase
3.1.3.19 Glycerol-2-phosphatase
3.1.3.20 Phosglycerate phosphatase 3.1.3.21 Glycerol-1 -pho sphatase
3.1.3.22 Mannitol-1-phosphatase
3.1.3.23 Sugar phosphatase
3.1.3.24 Sucrose phosphatase
3.1.3.25 myo- Inositol- 1 (or 4) -monophosphatase 3.1.3.26 6-Phytase
3.1.3.27 Phospatidylglycerophosphatase
3.1.3.36 Phosphatidylinositol-bisphosphatase
3.1.3.37 Sedoheptulose-bispho sphatase
3.1.3.38 3-Phosphoglycerate phophatase 3.1.3.39 Streptomycin-6-phosphatase
3.1.3.40 Guanidinodeoxy-5cy//o-inositol-4-phosphatase
3.1.3.41 4-Nitrophenylphophatasen
3.1.3.42 (Glycogen-synthase-D)phosphatase
3.1.3.43 (Pyruvate dehydrogenase (hpoamide) )-phosphatase 3.1.3.45 3-Deoxy-wα««o-octulosonante-8-phosphatase
3.1.3.46 Fructose-2,6-bisphosphate 2 phosphatase
3.1.3.48 Protein-tyrosine-pho sphatase
3.1.3.49 (Pyruvate kinase)-phophatase
3.1.3.50 Sorbitol-6-phosphatase 3.1.3.51 Dolichyl-phosphatase
3.1.3.52 (3-Methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (hpoamide))-phosphatase
3.1.3.53 Myosin-hght-chain-phosphatase
3.1.3.54 Fructose-2,6-bisphosphate 6-phosphatase
3.1.3.55 Caldesmon-phosphatase 3.1.3.56 Inositol- 1.4,5-trisphosphate 5 phosphatase
3.1.3.57 Inositol- 1,4-bisphospate 1-phosphatase
3.1.3.58 Sugar-teπninal-phosphatase
3.1.3.59 Alkylacetylglycerophosphatase
3.1.3.60 Phosphoerco/pyruvate phosphatase 3.1.3.61 Inositol- 1, 4, 5-trisphosphate 1- phosphatase
3.1.3.62 Inositol- 1,3,4,5- tetrakisphosphate 3-phosphatase 3.1.3.63 2-Carboxy-D-arabinitol- 1-phosphatase
3.1.3.64 Phophatidylinositol-3-phosphatase
3.1.3.65 Inositol- 1,3-bisphosphate 3-phosphatase
3.1.3.66 Inositol-3,4-bisphosphate 4-phosphatase
Ebenso bevorzugt sind:
D) Phosphorsäure Diester Hydrolasen (3.1.4) 3.1.4.1 Phosphodiesterase I
3.1.4.2 Glycerophosphocholine phosphodiesterase
3.1.4.3 Phospholipase C
3.1.4.4 Phosphoüpase D
3.1.4.10 1-Phophatidylinositol phosphodiesterase 3.1.4.11 l-Phophatidylinositol-4,5-bisphosphate phophodiesterase
3.1.4.12 Sphingomyelin phosphodiesterase
3.1.4.13 Serine-ethanolaminephosphate phosphodiesterase
3.1.4.14 (Acyl-carrier-protein) phosphodiesterase
3.1.4.36 1,2-Cyhc-inositol-phosphate phosphodiesterase 3.1.4.38 Glycerophosphocholine cholinephosphodiesterase
3.1.4.39 Alkylglycerophosphoethanolarnine phosphodiesterase
3.1.4.40 CMP-N-acylneuraminate phosphodiesterase
3.1.4.41 Sphingomyelin phosphodiesterase D
3.1.4.42 Glycerol-l,2-cyhc-phosphate 2-phosphodiesterase 3.1.4.43 Glycerophosphoinositol inositolphosphodiesterase
3.1.4.44 Glycerophosphoinositol glycerophosphodiesterase
3.1.4.45 N-Acetylglucosamine- 1 -phosphodiesterase
3.1.4.46 Glycerophosphodiester phosphodiesterase
3.1.4.47 Variant-surface-glycoprotein phophohpase C 3.1.4.48 Dolochyl-phosphate-glucose phosphodiesterase
3.1.4.49 Dolochyl-phosphate-mannose phosphodiesterase
3.1.4.50 Glycoprotein phosphohpase D
3.1.4.51 Glucose- 1-phospho-D-mannosylglycoprotein phosphodiesterase
Ebenso bevorzugt sind:
E) Diphosphorsäure-Monoester-Hydrolasen (3.1.7)
3.1.7.1 Prenyl-pyrophosphatase
3.1.7.3 Monoterpenyl-pyropho sphatase
davon ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Gruppe 3.1.1.3, Lipasen (Triacylglycerin Lipasen, Triglycerinacylhydrolasen) aus Organismen wie Candida antarctica, Candida rugosa, Candida hpolytica, Candida cylindracae, Candida spec, Geotrichum candidum, Humicula lanuginosa, PeniciUium cambertii, Penicühum roqufortii, Aspergülus spec, Mucor javanicus, Mucor mehei, Rhizopus arrhizus, Rhizopus niveus, Rhizopus delamar, Rhizopus spec. Chromobacterium viscosum, Pseudomonas cepacia, Pseudomonas spec, aus WeizenkeimUngen oder Pankreas (Schwein oder andere QueUen).
Als weitere Enzyme werden solche, die Kohlenstoff/Stickstoffbindungen (C/N) spalten können (andere als Peptidbindungen), eingesetzt (3.5)
Zu dieser Subklasse gehören Enzyme, die Amide, Amidine, und andere C/N-Bindungen spalten können. Besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse: 3. 5.1, die auf lineare Amide wirken, der Klasse: 3.5.2, die auf cychsche Amide wirken, der Klasse 3.5.3, die auf lineare Amidine wirken, der Klasse 5.3.4, die auf cycüsche Amidine wirken, der Klasse 3.5.5, die auf Nitrile wirken und der Klasse 3.5.99, die auf andere Verbindungen wirken.
Besonders bevorzugt sind die Enzyme der Klasse 3.5.1, die auf lineare Amide wirken, wie:
3.5.1.1 Asparaginase
3.5.1.2 Glutaminase 3.5.1.3 (O-Amidase
3.5.1.4 Amidase
3.5.1.6 Urease
3.5.1.7 ß-Ureidopropionase 3.5.1.7 Ureidosuccinase 3.5.1.8 Formylaspartat Deformylase
3.5.1.9 Arylformamidase
3.5.1.10 Formyltetrahydrofolat Deformylase
3.5.1.11 Penicillin Amidase
3.5.1.12 Biotinidase 3.5.1.13 Aryl- acylamidase
3.5.1.14 Aminoacylase
3.5.1.15 Aspartoacylase
3.5.1.16 Acetylornithin Deacetylase
3.5.1.17 Acyl-Lysin-Deacylase 3.5.1.19 Nicotinamidase
3.5.1.20 Citrulünase 3.5.1.22 Pantothenase
3.5.1.30 5-Aminopentanamidase
3.5.1.31 Formylmethionin Deformylase 3.5.1.32 Hippurate Hydrolase
3.5.1.39 Alkylamidase
3.5.1.40 Acylagmatin Amidase
3.5.1.41 Chitin deacetylase
3.5.1.42 Nicotinamid-Nucleotid Amidase 3.5.1.49 Formamidase
3.5.1.50 Pentanamidase 3.5.1.55 Long-chain-fatty-acyl-glutamate Deacylase
3.5.1.56 N,N-Dimemylformamidase
3.5.1.57 Tryptophanamidase
3.5.1.58 N-Benzyloxycarbonylglycin Hydrolase 3.5.1.59 N-Carbamoylsarcosin Amidase
3.5.1.72 D-Benzoylarginin-4-Nitroanihd Amidase
3.5.1.73 Carnitinamidase 3.5.1.75 Urethanase Ebenso besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 3.5.2, die auf cychsche Amide wirken, wie:
3.5.2.1 Barbiturase
3.5.2.2 Dihydropyrimidase 3.5.2.3 Dihydroorotase
3.5.2.4 Carboxymethylhydantoinase
3.5.2.5 Allantoinase
3.5.2.6 ß-Lactamase 3.5.2.10 Creatininase
Ebenso besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 3.5.3, die auf lineare
Amidine wirken, wie:
3.5.3.1 Arginase 3.5.3.3 Creatinase 3.5.3.4 AUantoicase 3.5.3.6 Arginine Deiminase
3.5.3.9 AUantoat Deiminase
3.5.3.10 D-Arginase 3.5.3.14 Amidinoaspartase
3.5.3.15 Protein- arginin Deiminase
Ebenso besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 3.5.4, die auf cychsche Amidine wirken, wie:
3.5.4.8 Aminoimidazolase 3.5.4.21 Creatinin Deaminase
Bevorzugt sind auch Enzyme der Klasse 3.5.99, die auf andere Verbindungen wirken, wie: 3.5.99.1 Riboflavinase 3.5.99.2 Thiaminase Insbesondere besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 3.5.5.1 Nitrilase (3.5.5.2 - 3.5.5.6, andere Nitrilasen)
Ebenso besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 3.5.1, hier insbesondere der Klasse 3.5.1.4 Amidasen.
Systemkomponente 2 des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-Svstems (ECS)
Fettsäuren, die im erfindungsgemäßen Verfahren als PersäurequeUe eingesetzt werden, sind z.B.:
1) gesättgte Fettsäuren
Butansäure (Buttersäure) Pentansäure (Valeriansäure)
Hexansäure (Capronsäure)
Heptansäure (Önanthsäure)
Octansäure (Caprylsäure)
Nonansäure (Pelargonsäure) Decansäure (Caprinsäure)
Undecansäure
Dodecansäure (Laurinsäure)
Tridecansäure
Tetradecansäure (Myristinsäure) Pentadecansäure
Hexadecansäure (Palmitinsäure)
Heptadecansäure
Octadecansäure (Stearinsäure)
Nonadecansäure Eicosansäure (Arachinsäure)
Heneicosansäure
Docosansäure (Behensäure)
Tricosansäure
Tetracosansäure (Lignocerinsäure) Pentacosansäre
Hexacosansäure (Cerotinsäure)
Octacosansäure
Triacotansäure (Mehssinsäure) 2) ungesättigten Fettsäuren
10-Udecensäure 9c-Dodecensäure (Lauroleinsäure) 9c-Tetradecensäure (Myristoleinsäure) 9c-Hexadecensäure (Palmitoleinsäure) 6c-Octadecensäure (Petroselinsäure) 6t-Octodecensäure (Petroselaidinsäure) 9c-Octodecensäure (Ölsäure) 9t-Octodecensäure (Elaidinsäure)
9c, 12c-Octadecadiensäure (Linolsäure)
9t, 12t-Octadecadiensäure (Linolaidinsäure)
9c, 12c, 15c-Octadecatriensäure (Linolensäure)
9t, 1 lt, 13t-Octadecatriensäure (α -Eläostearinsäure)
9c, 1 lt, 13t-Octadecatriensäure (ß-Eläostearinsäure)
9c-Eicosensäure (Gadoleinsäure)
5,8, 11, 14-Eicosatetraensäure (Arachidonsäure)
13c-Docosensäure (Erucasäure)
13t-Docosensäure (Brassidinsäure)
4,8, 12, 15, 19-Docosapentaensäure (Clup anodonsäure)
3) mehrfach ungesättigte Fettsäuren
9, 12-Octadecadiensäure (Linolsäure)
9, 12, 15-Octadecatriensäure (Linolensäure)
5,9, 12-Octadecatriensäure
9, 11, 13-Octadecatriensäure (Eläostearinsäure)
9, 11, 13, 15-Octadecatetraensäure (Parinarsäure)
5,11, 14-Eicostriensäure
5,8, 11, 14-Eicosatetraensäure (Arachidonsäure)
4,8, 12, 15, 18-Eicosapentaensäure
4,8,12, 15, 19-Decosapentaensäure (Clupanodonsäure)
4,8, 12, 15, 18,21-Tetracosahexaensäure (Nisinsäure)
Besonders bevorzugt sind die Tetradecansäure (Myristinsäure) und die Dodecansäre (Laurinsäure).
Systemkomponente 3 ( Oxidationsmittel : Peroxide oder Perverbindungen) des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS)
Als Oxidationsmittel werden im erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- System Peroxid (H2O2) , organische Peroxide, und Perverbindungen, wie: Perborate, Persulphate, Percarbonate, Perphosphate, Percarbamide, Perchlorate u.a. bevorzugt. Als organische Peroxide werden bevorzugt z.B. :
3-Chlorperoxibenzoesäure, Monoperoxyphthalsäure- Mg-Salz, Di-tert.-butylperoxid, Cumolhydroperoxid, Lauroylperoxid, Chloroperoxybenzoesäure, Dicumylperoxid, Ethymethyl-keton-peroxid, Benzoylperoxid, Diperoxidodecandionsäure-Na-Salz, u.a. Ebenso können Kombinationen von auch in Waschmitteln benutzen Beichaktivatoren wie TAED (Tetraacetylethylendiamin), TAGU (Tetraacetylglycoluril) und iso-NOBS
(Natrium-p-iso-nonanoyloxybenzolsulfbnat) u.a. neben der Lipase-katalysierten Persäure- hersteüung zusammen mit Perverbindungen wie Perborate, Percarbonate etc. als weitere
Persäure-Generierungs-QueUe dienen.
Ebenso können die oben genannten Perverbindungen wie auch z.B. Glukose + GOD als
H2O2-generierende Systeme, für die entsprechende Lipase- Wirkung Verwendung finden.
Ebenso werden Substanzen wie Nitrilamine bzw. Dicyandiamine, bzw. Ionen von MetaUen, wie z.B. Mo6+ , Va 5+ und W6* zusammen mit Peroxiden wie z.B. H2O2 eingesetzt.
Sytemkomponente 4 (Ketone) des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-Svstem (ECS)
Besonders bevorzugt sind Carbonylverbindungen der aügemeinen Formel I.
Figure imgf000035_0001
Die Reste R1 und R2 können gleich oder ungleich sein und aliphatische oder aromatische Gruppen darsteUen. Weiterhin können die Reste R1 und R2 einen Ring büden, der neben Kohlenstoff auch Heteroatome wie Stickstoff Sauerstoff und Schwefel enthalten kann.
Besonders bevorzugt sind 1,2- Diketone (Formel π) und 1,3-Diketone (Formel m) bzw. Polyketone (Polyketide) sowie die tautomeren Enole (Formel IV),
Figure imgf000035_0002
π m rv wobei die Reste R3 bis R6 jeweüs wieder gleich oder ungleich sein können und ahphatische oder aromatische Gruppen darsteUen können. Weiterhin können die Reste R3 und R4 und die Reste R5 und R6 einen gemeinsamen Ring büden, der neben Kohlenstoff auch Heteroatome wie Stickstoff, Sauerstoff oder Schwefel enthalten kann. Dabei ist die Möglickeit der Tautomerisierung bzw. der Ausbüdung eines Resonanzhybrides von besonderer Bedeutung.
Neben aügemeinen Carbonylverbindungen sind besonders bevorzugt Ketone wie aügemein Hydroxyketone, α,ß - ungesättigte Ketone, Oxicarbonsäuren, Chinone und Halogenketone. Daraus weiterhin besonders bevorzugt sind:
Aceton, Methylethylketon, Diethylketon, Methyl-n-butylketon, Methyl-isobutylketon, Cyclohexanon, Cyclopentanon, 2-Methylcyclohexanon, 3-Methylcyclohexanon, 4-Methylcyclohexanon, Dihydroxyaceton, Diacetyl (Monohydrazon), Diacetyl (Dihydrazon), Acetophenon, p-Hydroxyacetophenon, l-Phenylbutan-3-on, Pentan-3-on, Heptan-4-on, Nonan-2-on, Cycloheptanon, Cyclooctanon, Cyclodecanon, Cyclododecanon, Cyclohexanon, 2-Methylcyclohexanon, 3-Methylcyclohexanon, 4-Methylcyclohexanon, Cyclopentanon, 2-Methylcyclopentanon, 3-Methylcyclopentanon, Dimethylketon, Ethylpropylketon, Methylamylketon, Acethylaceton , Pinakolin, Methyl-isopropylketon, Methyl-isoamylketon, Ethylamylketon, Dnsopropylketon, Diisobutylketon, Methyl- vinylketon, Methyl-isopropenylketon, Mesityloxid, Isophoron, Hydroxyaceton, Methoxyaceton, 2,3-Pentandion, 2,3-Hexandion, Phenylaceton, Propiophenon, Benzophenon, Benzoin, Benzil, 4,4'-Dimethoxybenzü, 4'-Methoxyacetophenon, 3'- Methoxyacetophenon, O-Ethylbenzoin, (2-Methoxyphenyl)-aceton, (4-Methoxyphenyl)- aceton, Methoxy-2-propanon, Glyoxylsäure, Benzylglyoxylat, Benzylaceton,
Benzylmethylketon, Cyclohexylmethylketon, 2-Decanon, Dicyclohexylketon, Diethylketon, Dnsopropylketon, 3,3-Dimethyl-2-butanon, Isobutylmethylketon, Isopropylmethylketon, 2-Methyl-3-heptanon, 5-Methyl-3-heptanon, 6-Methyl-5-hepten-2-on, 5-Methyl-2-hexanon, 2-Nonaon, 3-Nonaon,5-Nonaon, 2-Octanon, 3-Octanon, 2-Undecanon, 1,3-Dichloraceton, l-Hydroxy-2-butanon, 3-Hydroxy-2-butanon, 4-Hydroxy-4-methyl-2-pentanon, 2-
Adamantanon, Anthron, Bicyclo(3.2.0)hept-2-en-6-on, c/5,-Bicyclo(3.3.0)octan-3,7-dion, (lS)-(-)-Campher, p-Chloranü, Cyclobutanon, Cyclododecanon, 1,3-Cyclohexandion, 1,4-CyclohexandionmonoethylenketaL Dibenzosuberon, Ethyl-4-oxocyclohexancarboxylat, Fluoren-9-on, 1,3-Indandion, Methylcyclohexanon, Phenylcyclohexanon, 4- Propylcyclohexanon, 1,2,3,4-Tetrahydro-l-naphthalinon, l,2,3,4-Tetrahydro-2- naphthalinon, 3,3,5-Trimethylcyclohexanon, 3-Acetoxy-2-cyclohexen-l-on, Benzyhdenaceton, (R)-(-)-Carvon, (S)-(-)-Carvon, Curcumin, 2-Cyclohexen-l-on, 2,3- Diphenyl-2-cylcopropen-l-on, 2-Hydroxy-3-methyl-2-cyclopenten-l-on, Isophoron, α- Jonon, ß-Jonon, 3-Methoxy-2-cyclohexen-l-on, 3-Methyl-2-cyclopenten-l-on, 3-Methyl-3- penten-2-on, Methylvinylketon, (R)-(+)-Pulegon, Tetraphenyl-2,4-cyclopentadien-l-on, 2,6,6-Trimethyl-2-cyclohexen- 1,4-dion, 2-Acetylbenzoesäure, 1-Acetylnaphthalin, 2-Acetylnaphthalin, 3'-Aminoacetophenon, 4'-Aminoacetophenon, 4'-cyclohexylaceto- phenon, 3',4'-Diacetoxyacetophenon, DiacetylbenzoL 2',4'-Dihydroxyacetophenon, 2', 5'- Dihydroxyacetophenon, 2 ' , 6 '-Dihydroxyacetophenon, 3 ,4-Dimethoxyacetophenon, 2'-Hydroxyacetophenon, 4'-Hydroxyacetophenon, 3'-Methoxyacetophenon, 4'- Methoxyacetophenon, 2'-Methylacetophenon, 4'-Methylacetophenon, 2'- Nitroacetophenon, 3'-Nitroacetophenon, 4'-Nitroacetophenon, 4'-Phenylacetophenon, 3',4',5'-Trimethoxyacetophenon, 4'-Aminopropiophenon, Benzoylaceton,
Benzoylpropionsäure, Benzyhdenacetophenon, Cyclohexylphenylketon, Desoxybenzoin, 4',4'-Dimethoxybenzü, l,3-Diphenyl-l,3-propandion, O-Ethylbenzoin, Ethyl-benzoylacetat, Ethyl-(phenylglyoylat), 4'-Hydroxypropiophenon, 1,3-Indandion, 1-Indanon, Isopropylphenylketon, 6-Methoxy- 1,2,3,4-tetrahydro-naphthalin- 1-on, Methyl- phenylglyoxylat, Phenylglyoxylonitrü, l-Phenyl-l,2-propandion-2-oxim , Propiophenon, Valerophenon, 2-Acetyl-γ-butyrolacton, 2-AcetylpyrroL l-Benzylpiperidin-4-on, Dehydracetsäure, 3,4-Dihydro-4,4-dimethyl-2H-pyran-2-on, l,4-Dihydro-4-pyridinon, N- Ethoxycarbonyl-4-piperidinon, 2-Furylmethylketon, 5-Hydroxy-2-hydroxymethyl-4H- pyran-4-on, 3-Hydroxy-2-methyl-4-pyranon, 3-Indolylmethylketon, Isatin, l-Methyl-4- piperidinon, Methyl-2-pyridylketon, Methyl-3-pyridylketon, Methyl-4-pyridylketon, Methyl- 2-thienylketon, Phenyl-2-pyridylketon, Phenyl-4-pyridyUceton, Tetrahydrofuran-2,4-dion, Tetrahydro-4H-pyran-4-on, 2,2,6,6-Tetramethyl-4-piperidon, Xanthon, Acenaphthenchinon, Brenztraubensäure, (lR)-(-)- Campherchinon, (lS)-(+)- Ca pherchinon, 3 , 5.Di-tert-butyl-o-benzochinon, 1 ,2-Dihydroxycyclobuten-3 ,4-dion, Ethyl-(2-amino-4-thiazolyl)-glyoxylat, Ethyl-(phenylglyoxylat), Ethylpyruvat, 2,3- Hexandion, 3,4-Hexandion, 3-Methyl-2-oxo-buttersäure,
3-Methyl-2-oxo-valeriansäure, 4-Methyl-2-oxo-valeriansäure, Methyl-phenylglyoxylat, 2-Oxobuttersäure, 2,3-Pentandion, 9,10-Phenanthrenchinon, Acetoacetanüid, 2-Acetyl-γ- buttersäurelacton, 2-Acetylcyclopentanon, AUyl-acetoacetat, Benzoylaceton, ter- Butylacetoacetat, 1,3-Cyclopentandion, Diethyl-3-oxoglutarat, Dimethyl-acetylsuccinat, Dimethyl-3-oxoglutarat, l,3-Diphenyl-l,3-propandion, Ethyl-acetoacetat, Ethyl- benzoylacetat, Ethyl-butyrylacetat, Ethyl-2-oxocyclohexancarboxylat, Ethyl-2- phenylacetoacetat, Methyl-acetoacetat, 2-Methyl-l,3-cyclohexandion, 2-Methyl-l,3- cyclopentandion, Methyl-isobutyrylacetat, Methyl-3-oxopentanoat, Methylpivaloylacetat, 3-Oxoglutarsäure, Tetrahydrofuran-2,4-dion, 2,2,6,6-Tetramethyl- 3,5-heptandion, 3-Benzoylpropionsäure, 1,4-Cyclohexandion, Dimethyl-acetylsuccinat, Ethyllävulinat, 2-Aminoanthrachinon, Anthrachinon, p-Benzochinon, 1,4-
Dihydroxyanthrachinon, 1,8-Dihydroxyanthrachinon, 2-Ethylanthrachinon, Methyl-p- benzochinon, 1,4-Naphthochinon, Tetramethyl-p-benzochinon, 2,2-Dimethyl-l,3-dioxan- 4,6-dion, 2-Benzoylbenzoesäure, 3-Benzoylpropionsäure, 5,6-Dimethoxyphthal- aldehydsäure, Glyoxylsäure, Lävolinsäure, Methyl-(trans-4-oxo-2-pentenoat), Phthalaldehydsäure, Terephthalaldehydsäure, Dibutylmaleinat, Dibuthylsuccinat,
Dibutylphthalat, Dicyclohexylphthalat, Diethyl-acetamidomalonat, Diethyladipat. Diethyl- Benzylmalonat, Diethyl-butylmalonat, Diethyl-ethoxymethylen-malonat, Diethylethyl alonat, Dielliylfümarat, Diethylglutarat, Diethyl-isopropyhdenmalonat, Diethyl-maleinat, Diethylmalonat, Diethyl-methylmalonat, Diethyloxalat, Diethyl-3-oxoglutarat, Diethyl-phenylmalonat, Diethylphthalat, Diethyl- pimelat, Diethyl-sebacat, Diethyl-suberat, Diethyl-succinat, Düsobutylphthalat, Dimethyl- acethylendicarboxylat, Dimethyl-acetylsuccinat, Dimethyladipat, Dimethyl-2- aminoterephthalat, Dimethylfumarat, Dimethylglutaconat, Dimethylglutarat, Dimethyhsophthalat, Dimethylmalonat, Dimethyl-methoxymalonat, Dimethyl- (methylensuccinat), Dimethyloxalat, Dimethyl-3-oxo-glutarat, Dimethylphthalat,
Dimethylsuccinat, Dimethylterephthalat, Ethylenglycoldiacetat. Ethylenglycoldimethacrylat, Monoethylfumarat, Monoethylmalonat, Monoethyladipat, Monomethylphthalat, Monomethylpimelat, Monomethylterphthalat, 1,2-Propylenglycoldiacetat, Triethyl- methantricarboxylat, Trimethyl- 1,2,3-propantricarboxylat, 3-Acetoxy-2-cyclohexen- 1-on, AUyl-acetoacetat, AUyl-(cyanacetat), Benzylacetoacetat, tert-Butylacetoacetat, Butylcyanacetat, Chlorogensäure-Hemüiyclrat, Cumarin-3-Carbonsäure, Diethyl- ethoxycarbonylmethanphosphonat, DodecylgaUat, Dodecyl-3,4,5-trihydroxybenzoat, (2,3- Epoxypropyl)-methacrylat, (2-Ethoxyethyl)acetat, Ethyl-(acetamidocyanacetat), Ethylacetoacetat, Ethyl-2-aminobenzoat, Ethyl-(3-aminopyrazol-4-carboxylat), Ethyl- benzoxylacetat, Ethyl-butyrylacetat, Ethyl-cyanacetat, Ethyl-(2-cyan-3-ethoxyacrylat), Ethyl-cyanformiat, Ethyl-2-cyanpropionat, Ethyl-(3,3-diethoxypropionat), Ethyl-l,3-dithian-2-carboxylat, Ethyl-(2-ethoxyacetat), Ethyl-2-furancarboxylat, EthylgaUat, EthyUävulinat, Ethylmandelat, Ethyl-2-methyUactat, Ethyl-4-nitrocinnamat, Ethyloxamat, Ethyl-2-oxocyclohexancarboxylat, Ethyl-4-oxocyclohexancarboxylat, Ethyl-5-oxohexanoat, Ethyl-2-phenylacetoacetat, Ethyl-2-phenylacetoacetat, Ethyl-(phenylglyoxylat), Ethyl-4- piperidincarboxylat, Ethyl-2-pyridincarboxylat, Ethyl-3-pyridincarboxylat, Ethyl-4- pyridincarboxylat, Ethylpyruvat, Ethylthioglycolat, Ethyl-3,4,5-trihydroxybenzoat, (2- Hydroxyethyl)-methacrylat, (2-Hydroxypropyl)-methacrylat, 3-Indolacetat, (2- Methoxyethyl)-acetat, (l-Methoxy-2-propyl)-acetat, Methylacetoacetat, Methyl-2- aminoabenzoat, Methyl-3-aminocroconat, Methyl- cyanacetat, Methyl-(4-cyanbenzoat), Methyl-(4-formylben__oat), Methyl-2-furancarboxylat, Methyl-isobutyrylacetat, Methyl- methoxyacetat, Methyl-2-methoxybenzoat, Methyl-3-oxopentanoat, Methyl- phenylglyoxylat, Methyl-phenylsulfinylacetat, Methylpivaloylacetat, Methyl-3- pyridincarboxylat, 5-Nitrofurfuryhdendiacetat, PropylgaUat, Propyl-3,4,5- trihydroxybenzoat, Methyl-(3-methylthiopropionat), Acetamid, Acetanilid, Benzamid, Benzanüid, N,N-Diethylacetamid, N,N-Dimethylfoπnamid, N,N-Diethyl-3-methylbenzamid, Diethyltoluamid, N,N-Dimethylacetamid, N,N-Dimethylformamid, N,N-Diphenylacetamid, N-Methylformamid, N-Methylformanüid, N-Acetylthioharnstofiζ Adipinsäurediamid, 2-Aminobenzamid, 4-Aminobenzamid, Bemsteinsäurediamid, Malonsäurediamid, N,N'- Methylendiacrylamid, Oxalsärediamid, Pyrazin-2-carbonsäureamid, Pyridin-4- carbonsäureamid, N,N,N',N'-Tetramethylbernsteinsäurediamid, N,N,N',N',- Tetramethylglutarsäurediamid, Acetoacetanüid, Benzohydroxamsäure, Cyanacetamid, 2- Ethoxybenzamid, Diethyl-acetamidomalonat, Ethyl-(acetamidocyanacetat), Ethyloxamat, Hippursäure-Na-Salz, N-(Hydroxymethyl)-acrylamid, L-(-) Michsäureamid, 2'-
Nitroacetanüid, 3'-Nitroacetaniüd, 4'-Nitroacetanüid, ParacetamoL Piperin, Sahcylanihd, 2- Acetyl-γ-butyrolacton, γ-Butyrolacton, ε-Caprolacton, Dihydrocumarin. 4-Hydroxycumarin, 2(5H)-Furanon, 2,5-Düιydro-5-methoxy-2-furanon, Phthahd, Tetrahydrofuran-2,4-dion, 2,2,6- Trimethyl-l,3-dioxin-4-on, γ-Valerolacton, 4-Amino-l,3-dimethyluracü, Barbitur säure, O-Berizylooxycarbonyl-N-hydroxy-succinimid, Bemsteinsäureimid, 3,6- Dimethylpiperazin-2,5-dion, 5,5-Diphenyüιydantoin, Ethyl- l,3-dioxoisoindolin-2- carboxylat, 9-Fluorenylmethyl-succinimidyl-carbonat, Hydantoin, Maleinimid, 3-Methyl-l-phenyl-2-pyrazolin-5-on, l-Methyl-2-pyrrohdon, Methyluracil, 6-Methyluracü, OxindoL Phenytoin, 1 (2H)-Phthalazinon, Phthalimid, 2,5-Piperazindion, 2-Piperidinon, 2-Pyrrohdon, Rhodanin, Saccharin, 1,2,3,6-Tetrahydrophthalimid, l,2,3,4-Tetrahydro-6,7- dimethoxy-chinazolin-2,4-dion, 1,5,5-TrimethyUιydantoin, l-Vinyl-2-pyrrohdon, Di-tert-butyldicarbonat, Diethylcarbonat, Dimethylcarbonat, Dimethyldicarbonat, Diphenylcarbonat, 4,5-Diphenyl-l,3- dioxol-2-on, 4,6-Diphenylthieno(3,4-d)-l,3-dioxol-2- on-5,5-dioxid, Ethylencarbonat, Magnesium-methoxid-methyl-carbonat, Monomethylcarbonat-Na-Salz, Propylencarbonat, N-AUylharnstoff, Azodicarbonsäurediamid, N-Benzylharnstoff, Biuret, l,r-CarbonyldiimidazoL N,N- Dimethylharnstoff, N-Ethylharnstoff, N-Formylharnstoff, Harnstoff n-Methylhamstofζ N- Phenylharnstoff, 4-Phenylsemicarbazid, Tetramethylharnstofζ Semicarbazidhydrochlorid, Diethyl-azodicarboxylat, Methylcarbamat, l-(4-Methoxyphenyl)-2-(2-methoxy-phenoxy)- ethanon, l-(4-Methoxyphenyl)-2-(2-methoxy-phenoxy)-ethanol. Weiterhin bevorzugt sind Anhydride wie: Benzoesäureanhydrid, Benzol- l,2,4,5-tetracarbonsäure-l,2,4,5-dianhydrid, 3,3', 4,4'- Benzophenontetracarbonsäureanhydrid, Bemsteinsäureanhydrid, Buttersäureanhydrid, Crotonsäureanhydrid, eis- 1,2-Cyclohexandicarbonsäureanhydrid, Di-tert-butyldicarbonat, Dimethyldicarbonat, Dodecenylbernsteinsäureanhydrid. Epicon B4400. Essigsäureanhydrid, Glutarsäureanhydrid, Hexansäureanhydrid, Isato Säureanhydrid. Isobuttersäureanhydrid, Isovaleriansäureanhydrid, Maleinsäureanhydrid, Naphthalin- 1,8-dicarbonsäureanhydrid, 3-Nitrophthalsäureanhydrid, 5-Norboren-2,3-dicarbonsäureanhydrid, Phthalsäureanhydrid, 2.Phenylbuttersäureanhydrid, Pivalinsäureanhydrid, Propionsäureanhydrid, eis- 1,2,3,6- Tetrahydrophthalsäureanhydrid, Valeriansäureanhydrid. Besonders bevorzugt sind Benzophenone wie: Benzophenon, 4-Aminobenzophenon, 2-Amino-5-chlorbenzophenon, Benzophenon-2- carbonsäure, (S)-(-)-2-(N-Benzopropyl)-aminobenzophenon, 4,4'-Bis-(dimethylamino)- benzophenon, 4,4'-Bis-(diethylamino)-benzophenon, 3 ,4-Dimethoxybenzophenon, 4,4'-Dihydroxybenzophenon, 2,4-Dihydroxybenzophenon, 4-Hydroxybenzophenon, 2-Hydroxy-4-Methoxybenzophenon, 4-Methoxybenzophenon, 4,4'-Dimethoxybenzo- phenon, 2,2',4,4' Tetrahydroxybenzophenon, 2-Chlorbenzophenon.
Abbüdung 1 zeigt schematisch einen möghchen Reaktionscyclus aUer Komponenten:
Abb.l:
O- O
1 A
R <- R R R
(D = Dioxirane) (C = Keton) B: z.B.
Perfettsäure
(Rest 1 = 00H)
O O
(B) R OOH R OH (A = Fettsäure)
H2O <- H2O2 (Oxi)
Lipase/Amidase
Komponente 1) = Enzym/ Hydrolase: z.B. Lipase/Amidase Komponente 2) = Fettsäure (A) Komponente 3) = Oxidationsmittel (Oxi) Komponente 4) = Keton (C) B) = z.B. Perfettsäure D) = Dioxirane Genauere Beschreibung des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) in Bezug auf die verschiedenen Anwendungen:
I) Einsatz in der Zellstoffbleiche Als eine Komponente des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) wird Enzym, bevorzugt Lipase aus z.B. Humicola lanuginosa, in einer Konzentration von 0.05 bis 5 mg pro g ZeUstoff, bevorzugt 0.05 mg bis 2 mg Enzym pro g ZeUstoff (entsprechend ca. 250 bis 10000 IU pro g ZeUstoff) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄquivalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C). Vorzugsweise wird die Dehgnifizierung (Bleiche) durch das erfindungsmäßige Enzym- Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2- Überdruck und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, vorzugsweise pH 3-9, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt. Ein für den Einsatz von Enzymen bei der ZeUstoffbleiche ungewöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- Systems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebhche Steigerung der Kappaerniedrigung ermöglicht. Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 4 bis 35 %, besonders bevorzugt 4 bis 15 % durchgeführt.
Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro g ZeUstoff (100%ige Ware), vorzugsweise 0.05 bis 10 mg pro g ZeUstoff zugesetzt.
Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C26, besonders bevorzugt C8 bis Cι6, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro g ZeUstoff, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg pro g ZeUstoff eingesetzt.
Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro g ZeUstoff, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg pro g ZeUstoff eingesetzt. Der Einsatz des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- Systems in einem Verfahren zum Behandeln von Lignin erfolgt beispielsweise dadurch, daß man die jeweüs ausgewählten Komponenten gleichzeitig oder in behebiger Reihenfolge mit einer wässrigen Suspension des hgninhaltigen Materials mischt. Vorzugsweise wird die Reaktion durch Zugabe des Oxidationsmittels oder der Enzyms gestartet.
Neben diesen oben genannten Hauptkomponenten des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) wie Enzyme (Lipasen/ Amidasen), Oxidationsmittel, Fettsäuren und Ketone, kann das Bleichsystem zusätzlich phenohsche Verbindungen und/oder nicht phenohsche Verbindungen mit einem oder mehreren Benzolkernen enthalten, die v.a. dem besseren „Oxidationstransfer" (Redoxkaskade) und/oder dem Abfangen von Radikalen dienen können, die eventueU zu einer Polymerisation des Lignins führen könnten.
Neben dem oben erfindungsmäßig bevorzugten Oxidationsmittel H2O sind besonders bevorzugt: Luft, Sauerstoff (eventueU zusätzlich zu H2O2), organische Peroxide, Perverbindungen wie Natriumperborat und/oder Natriumpercarbonat, Persulfate u.a. (eventueU zusammen mit Aktivatoren wie TAED, Nitrilaminen, Dicyandiamiden u.a.)
Sauerstoff kann auch durch H2O2 + Katalase o.a. Systeme in situ generiert werden oder H2O2 aus GOD + Glucose o.a. Systeme in situ generiert werden.
Die Wirksamkeit des erfindungsmäßigen Oxidationssystems als Enzym-Komponenten- System (ECS) beim Verändern, Abbau oder Bleichen von Lignin, hgninhaltigen Materiahen oder ähnlichen Stoffen ist häufig nochmals gesteigert, wenn neben den genannten
Bestandteüen noch Mg2+ Ionen vorhanden sind. Die Mg^+ Ionen können beispielsweise als Salz, wie z.B. MgSO eingesetzt werden. Die Konzentration hegt im Bereich von 0,1 - 2 mg/g hgninhaltigem Material vorzugsweise bei 0,2 - 0,6 mg/g.
In manchen FäUen läßt sich eine weitere Steigerung der Wirksamkeit des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) dadurch erreichen, daß das System neben den Mg2+ Ionen auch Komplexbüdner wie z.B. Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylendiamintriessigsäure (HEDTA), Diethylentriaminpentamethylenphosphonsäure (DTMPA), Nitrilotriessigsäure (NTA), Polyphosphorsäure (PPA) etc. enthält. Die Konzentration hegt im Bereich von 0,2 - 5 mg/g hgninhaltigem Material, vorzugsweise bei 1 - 3 mg.
Überraschenderweise zeigte sich ferner, daß eine saure Wäsche (pH 2 bis 6, vorzugsweise 2 bis 5) oder Q-Stufe (pH-Wert 2 bis 6, vorzugsweise 2 bis 5) vor der ECS-Stufe bei manchen ZeUstoffen zu einer erhebhchen Kappazahlerniedrigung im Vergleich zur Behandlung ohne diese spezieUe Vorbehandlung führt. In der Q-Stufe werden als Chelatbüdner die zu diesem Zwecke übüchen Substanzen (wie z.B. EDTN DTPA) eingesetzt. Sie werden vorzugsweise in Konzentrationen von 0, 1 %/ to bis 1 %/ to besonders bevorzugt 0, 1 % /to bis 0,5 % /to eingesetzt.
Gleichzeitig können Reduktionsmittel zugegeben werden, die zusammen mit den vorhandenen Oxidationsmitteln zur EinsteUung eines bestimmten Redoxpotentials dienen. Als Reduktionsmittel können Natrium-Bisulfit, Natrium- Dithionit, Ascorbinsäure, Thioverbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion etc. eingesetzt werden.
Außerdem können dem System Radikalbüdner oder Radikalfänger (Abfangen von beispielsweise OH oder OOH Radikalen) zugesetzt werden. Diese können das Zusammenspiel innerhalb der Red/Ox- und Radikalmediatoren verbessern.
Der Reaktionslösung können auch weitere MetaUsalze zugegeben werden.
Diese sind im Zusammenwirken mit Chelatbüdnern als Radikalbüdner oder Red/Ox-Zentren wichtig. Die Salze büden in der Reaktionslösung Kationen. Solche Ionen sind u.a. Fo^+,
Fe3+, Mn2+? Mn3+; Mn4+5 Cu'+ 5 Cu2+? Ca2+; τi3+ Cer4+5 Aχ3+
Die in der Lösung vorhandenen Chelate können darüber hinaus als Mimicsubstanzen für bestimmte Oxidoreduktasen wie die Laccasen (Kupferkomplexe) oder für die Lignin- oder Manganperoxidasen (Hämkomplexe) dienen. Unter Mimicsubstanzen sind solche Stoffe zu verstehen, die die prosthetischen Gruppen von (hier) Oxidoreduktasen simulieren und z.B. Oxidationsreaktionen katalysieren können. Weiterhin kann dem Reaktionsgemisch NaOCl zugesetzt werden. Diese Verbindung kann im Zusammenspiel mit Wasserstoffperoxid Singulettsauerstoff büden. Schließlich ist es auch möghch, unter Einsatz von Detergentien zu arbeiten. Als solche kommen nicht-ionische, anionische, kationische und amphotere Tenside in Betracht. Die Detergentien können die Penetration der Enzyme und der anderen Komponenten in die Faser verbessern.
Ebenso kann es für die Reaktion förderlich sein, Polysaccharide und/oder Proteine zuzusetzen. Hier sind insbesondere als Polysaccharide Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und als Proteine Gelantine und Albumin zu nennen. Diese Stoffe dienen hauptsächlich als SchutzkoUoide für die Enzyme.
Weitere Proteine, die zugesetzt werden können, sind Proteasen wie Pepsin, Bromelin, Papain usw.. Diese können u.a. dazu dienen, durch den Abbau des im Holz vorhandenen Extensins (hydroxyprolinreiches Protein) einen besseren Zugang zum Lignin zu erreichen.
Als weitere SchutzkoUoide kommen Aminosäuren, Einfachzucker, Oligomerzucker, PEG- Typen der verschiedensten Molekulargewichte, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsüoxane in Frage.
Weiterhin können dem erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- System Stoffe zugesetzt werden, die die Hydrophobizität des Reaktionsmiheus verstärken und somit queüend auf das Lignin in den Fasern wirken und somit dessen Angreifbarkeit erhöhen. Solche Stoffe sind z.B. Glycole wie: Propylenglycol, Ethylenglycol, Glycolether wie: Ethylenglycoldimethylether etc. aber auch Lösungsmittel wie z.B Alkohole wie:
Methanol, Ethanol, Butanol, Amyl-alkohol, CyclohexanoL BenzylalkohoL Chlorhydin, Phenole wie: Phenol, Methyl- und Methoxyphenole, Aldehyde wie: Formaldehyd, Chloral, Mercaptane wie: Buthylmercaptan, Benzylmercaptan, Thioglycolsäure, Organische Säuren wie: Ameisensäure, Essigsäure, Chloressigsäure, Amine wie Ammoniak, Hydrazin,
Hydrotope Lösungsmittel wie: z.B. konz. Lösungen von Natiumbenzoat, Sonstige wie: Benzole, Pyridine, Dioxan, Acetessigsäureethylester, andere basische Lösungsmittel wie OH7H2O, bzw. OHVAlkohole u.a. Das erfindungsgemäße Verfahren kann nicht nur bei der Dehgnifizierung (Bleiche) von Sulfat-, Sulfit-, Organosob/-, o.a. ZeUstoffen und von Holzstoffen eingesetzt werden, sondern auch bei der HersteUung von ZeUstoffen aügemein. sei es aus Holz- oder Einjahrespflanzen, wenn eine Defibrilherung durch die übhchen Kochverfahren (verbunden eventueU mit mechanischen Verfahren oder Druck) d.h. eine sehr schonende Kochung bis zu Kappazahlen, die im Bereich von ca. 50 - 120 Kappa hegen können, gewährleistet ist.
Bei der Bleiche von ZeUstoffen wie auch bei der HersteUung von ZeUstoffen kann die Behandlung mit dem erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- System (ECS) einmalig erfolgen oder mehrfach wiederholt werden, entweder vor und/oder nach Wäsche und Extraktion des behandelten Stoffes mit NaOH etc. oder ohne diese Zwischenschritte aber auch vor und/oder nach Vor- und/oder Nachbehandlungsschritten wie Saurer Wäsche, Q- Stufen, alkalisches leaching,. Bleichstufen: wie Peroxidbleichen, O2- verstärkte Peroxidstufen, Druckperoxidstufen, O2-Dehgnifizierung, Cl2-Bleiche, ClO -Bleiche. Cl /ClO -Bleiche, Persäurebleichstufen, Persäure- verstärkte O2- Bleiche/Peroxidbleiche, Ozonbleiche. Dioxiranbleiche, reduktive Bleichstufen, andere Behandlungen wie: QueUstufen, Sulfonierungen, NO/NO2-Behandlungen, Nitrosylschwefelsäurebehandlung, Enzymbehandlungen wie z.B. Behandlungen mit Hydrolasen wie CeUulasen und/oder HemiceUulasen (z.B. Xylanase, Mannanase etc.) und/oder Amylasen und/oder Pektinasen und oder Proteinasen und/oder Lipasen und/oder Amidasen und oder Oxidoreduktasen wie z.B. Laccasen und/oder Peroxidasen etc. bzw. mehreren kombinierten Behandlungen erfolgen.
Dies führt zu noch wesenthch weiter reduzierbaren Kappawerten und zu erhebhchen Weißesteigerungen. Ebenso kann vor der ECS-Behandlung eine O2- Stufe eingesetzt werden oder auch wie bereits erwähnt eine saure Wäsche oder Q-Stufe (Chelatstufe) ausgeführt werden.
Im folgenden wird die Erfindung anhand von Beispielen näher erläutert: Beispiel 1
Enzymatische Bleiche von Softwood 02-delignifiziert (Sulfatzellstoff)
5 g atro ZeUstoff (Softwood O2 deUgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Benzophenon und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) pro g ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingesteht, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des
Enzyms pH 7.5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Lipase von Humicola lanuginosa versetzt
(ca. 25000IU). Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüüt.
Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter
Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. TabeUe 1.
Beispiel 1 a
Enzymatische Bleiche von Softwood O2-delignifiziert (Sulfatzellstoff)
5 g atro ZeUstoff (Softwood O2 dehgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Aceton und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) pro g ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit
Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingesteht, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des Enzyms pH 7.5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Lipase von Humicola lanuginosa versetzt (ca. 25000IU). Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüUt.
Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter
Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. TabeUe 1.
Beispiel 1 b (+ H?Q? -Aktivator iNitrüamin)
Enzymatische Bleiche von Softwood O2-delignif_ziert (Sulfatzellstoff)
5 g atro ZeUstoff (Softwood O2 dehgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Aceton, 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) und 0.5 mg Nitrilamin pro g ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit Schwefelsäure und oder Natronlauge so eingesteht, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des Enzyms pH 7.5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Lipase von Humicola lanuginosa versetzt (ca. 25000IU). Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüUt.
Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter
Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Ergebnis vergl. TabeUe 1.
Beispiel 2
Enzymatische Bleiche von Hardwood 0_-delignifiziert (Sulfatzellstoff)
5 g atro ZeUstoff (Hardwood O2- dehgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben: A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Benzophenon und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) pro g ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit
Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingesteht, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des
Enzyms pH 7.5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Lipase von Humicola lanuginosa versetzt (ca. 25000IU).
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüUt.
Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter
Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert. Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C,
2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. TabeUe 1. Ergebnis vergl. TabeUe 1.
Beispiel 2 a
Enzymatische Bleiche von Hardwood O2-delignifιziert (Sulfatzellstoff)
5 g atro ZeUstoff (Hardwood O2" dehgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Aceton und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) pro g ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit
Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingesteht, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des Enzyms pH 7.5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Lipase von Humicola lanuginosa versetzt (ca. 25000IU). Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüUt.
Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45 °C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter
Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. TabeUe 1. Beispiel 3
Enzymatische Bleiche von Softwood 02-deUgnifiziert (Sulfatzellstoff)
5 g atro ZeUstoff (Softwood O2- dehgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Benzophenon und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) pro g ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH- Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingesteht, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des Enzyms pH 7.5 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit 200 IU Amidase von Pseudomonas aeruginosa (Sigma A 6691) versetzt (1 IU = Umsatz von lμmol Acetamid und Hydroxylamin zu Acetohydroxamdsäure und NH3 pro Minute bei pH 7.2 und 37 °C).
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüUt. Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter
Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C,
2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Ergebnis vergl. TabeUe 1.
Tabelle 1
ZeUstoff % Dehgnifizierung % Dehgnifizierung (vor Extraktion) (nach Extraktion)
a) Softwood — 5.8% (unbehandelt) b) Softwood 19%/17.5% * 32.0%/31%*/35 (behandelt/Lipase) c) Hardwood 6.5% (unbehandelt) d) Hardwood 21%/ 18% * 33%/28%* (behandelt/Lipase) e) Softwood (behandelt/Amidase) 15.5% 23% f) Vergleichsbeispiel: Laccase + HOBT (5kg/to 17.5% 22%
ZeUstoff/ sonst. Bedingungen wie in WO 96/ 18770 (Stoff a/b) * unterstrichene Werte mit Aceton als Keton ** Wert + Nitrilamin H) Einsatz bei der enzymatischen Abwasserbehandlung, z.B. von Schleiferei- Abwasser aus der Papierindustrie
Da in dieser Anwendung kein Ligninabbau erwünscht ist, sondern eine Aufpolymerisierung von im Abwasser enthaltenem Lignin oder Ligninbestandteüen, kann das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System (ECS) mit geringer Dosage von Polymerisationskatalysatoren eingesetzt.
Als eine Komponente des erfindungsmäßigen Enzym-Kom onenten- Systems (ECS) wird Enzym, bevorzugt Lipase aus Aspergülus spec, in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt 0.05 mg bis 10 mg Enzym pro Liter Abwasser (entsprechend ca. 250 bis 50000 IU pro Liter Abwasser) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄquivalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C). Vorzugsweise wird die Behandlung des Schleiferei-Abwassers durch das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O -Überdruck und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, vorzugsweise pH 3-6, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C durchgeführt.
Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg pro Liter Abwasser (100%ige Ware), vorzugsweise 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser zugesetzt.
Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C26, besonders bevorzugt Cg bis Cj6, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser eingesetzt.
Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser eingesetzt.
Desweiteren werden zur Steigerung der Effizienz des Verfahrens und um weniger Fällmittel
(meist Natriumalummat/Alumimumsulfat) einsetzen zu müssen, welche den Hauptkostenfaktor darsteUen, Polymerisationskatalysatoren eingesetzt, meistens phenohsche Substanzen bzw. Polycyclen mit mehreren oxidierbaren Hydroxylgruppen wie hier bevorzugt z.B. PurpurogaUin. Diese Substanzen werden in einer Konzentration von 0.005 bis 200 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt in einer Konzentration von 0.005 bis 50 mg pro Liter Abwasser eingesetzt.
Im folgenden wird die Erfindung an Hand von Beispielen näher erläutert:
Beispiel 4 Zu 190 ml Schleiferei-Abwasser werden nach Einstehung des Wassers auf pH 6 und
Vortemperierung des Wassers in einem entsprechenden doppelwandigen Reaktionsgefäß auf
45 ° C folgende Lösungen gegeben:
1. Enzmlösung Lipase (Aspergülus spec): 1mg in 0,1 ml Wasser.
2) Fettsäurelösung: 1 mg Dodecansäure in 1ml Wasser. 3) Ketonlösung: 1 mg 2,2',4,4'-Tetrahydroxybenzophenon in 1 ml Wasser. 4) Polymerisationskatalysator: 0.1 mg Purpurgallin in 0.1 ml Wasser. Die Reaktion wird durch Zugabe von Lösung 5) (Oxidationsmittel — > H2O2) gestartet; es werden 3.3 mg H2O2 (30%ige Ware) in 0.1 ml Wasser zugegeben und das Volumen mit vorgewärmten Abwasser auf 200 ml aufgefüht Die Reaktion wird für Ibis 4 Stunden fortgeführt, vorzugsweise 2 Stunden.
Danach wird das Abwasser entweder nur filtriert, filtriert und mit 0.2%/0.2% oder 0.5%/0.5% Aluminiumsulfatlösung/ Natiumaluminatlösung, jeweüs 10 Gew.%ig gefaUt im Vergleich zum unbehandelten Nullwert. Das Lignin, welches normalerweise im Schleifereiwasser ohne Behandlung im Bereich von 600 bis 900 mg Lignin pro Liter vorhanden ist wird durch photometrische Bestimmung bei 280 um quantifiziert . Die
Abnahme des l ignins ist ein Maß für die CSB-Reduktion und für die Eflfiziens des Systems. Die Ergebnisse sind in TabeUe 2 zusammen gefaßt.
Beispiel 5 (ohne Polymerisationskatalysator)
Zu 190 ml Schleiferei- Abwasser werden nach EinsteUung des Wassers auf pH 6 und Vortemperierung des Wassers in einem entsprechenden doppelwandigen Reaktionsgefäß auf 45 ° C folgende Lösungen gegeben: 1. Enzmlösung Lipase ( Aspergülus spec): 1mg in 0,1 ml Wasser.
2) Fettsäurelösung: 1 mg Dodecansäure in 1ml Wasser.
3) Ketonlösung: 1 mg 2,2%4,4'-Tetrahydroxybenzophenon in 1 ml Wasser. Die Reaktion wird durch Zugabe von Lösung 4) (Oxidationsmittel --> H2O2) gestartet; es werden 3.3 mg H2O2 (30%ige Ware) in 0.1 ml Wasser zugegeben und das Volumen mit vorgewärmten Abwasser auf 200 ml aufgefüUt.,
Die Reaktion wird für Ibis 4 Stunden fortgeführt, vorzugsweise 2 Stunden. Danach wird das Abwasser entweder nur filtriert, filtriert und mit 0.2%/0.2% oder 0.5%/0.5% Aluminiumsulfatlösimg/ Natiumaluminatlösung, jeweüs 10 Gew.%ig gefäUt im Vergleich zum unbehandelten NuUwert. Das Lignin, welches normalerweise im Schleifereiwasser ohne Behandlung im Bereich von 600 bis 900 mg Lignin pro Liter vorhanden ist wird durch photometrische Bestimmung bei 280 um quantifiziert . Die Abnahme des Lignins ist ein Maß für die CSB-Reduktion und für die Eflfiziens des Systems. Die Ergebnisse sind in TabeUe 2 zusammengefaßt. TabeUe 2
Behandlung Restlignin n. 2Std. (O-Wert = 600 mg /Liter) CSB ohne Behandlung (filtriert) 800 mg/1 ohne Behandlung 720 mg/1 (filtriert/gefäUt*) mit Behandlung ( Lipase) 100 mg/1
(filtriert/gefäUt*) (mit Polym. Kat.) ** Vergleichsbehandlung: 170 mg/1 mit 25000 IU Laccase pro Liter Abwasser (filtriert/gefäUt*) (mit Polym. Kat.)** mit Behandlung (Lipase) 220 mg/1
(filtriert/gefäUt*) (ohne Polym Kat.) mit Behandlung 160 mg/1
(filtriert/gefäUt*) mit PolyrnKat.** (Humicola Lipase)
(Versuch Polymerisierung und/oder Modifizierung von Lignin /siehe unten)
*gezeigt sind nur die 0.5%/0.5%-FäUungen ** Polymerisationskatalysator
HI) Einsatz bei der HersteUung von Ligninlösungen oder Gelen, von entsprechenden Bindern Klebern und von Holzverbundstoffen
Da auch in dieser Anwendung kein Ligninabbau erwünscht ist, sondern eine Aufpolymerisierung und/oder Modifizierung von Lignin oder hgninenthaltenden Materiahen, wird das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System (ECS) mit geringem Zusatz von Polymerisationskatalysatoren eingesetzt.
Da es sich herausgesteUt hat, daß die Polymerisation von Lignin in z.B. Holzschhffabwasser (Schleifereiabwasser) ein gutes System zur Beurteüung von genereüer Polymerisierungs- eigenschaft auch für den Anwendungszweck als Enzym-Komponenten- System (ECS) bei der HersteUung von Ligninlösungen oder Gelen, von entsprechenden Bindern/Klebern und von Holzverbundstoffen darsteUen kann, wurden als Versuche der gleiche Versuchsansatz wie bei den Abwasserversuchen gewählt.
Dabei ist aus den oben genannten Patentschriften WO 94/ 01488, WO 93/25622 und WO 93/23477 und DE 3037992 C2 bekannt, daß z.B. bei der HersteUung von „particle board" der durch Polymerisation und Lösen von Lignin hergesteUte Binder durch Sprayen in einer Menge von ca. 40 bis 100 g pro kg Holzfasermaterial auf dieses aufgebracht wird und das entspechende Pressen des Materials bei einem Druck von ca. 20-40 kg/cm2 für ca. 2-4 Minuten bei Erhöhung der Temperatur von ca. 35 auf 190 °C innerhalb von ca. 20 Sekunden erfolgt. Dabei können aUerdings auch die beim Pressen nötigen Drücke und Temperaturen wesenthch geringer sein, und eine nachfolgende Aushärtung des
Binder/Hozfasergemisches durch weitergehende enzymkatalysierte Reaktionen erwünscht sein.
Zur Beurteüung der Polymerisationseigenschaften des ECS für diesen Anwendungszweck wird - wie oben erwähnt - das oben beschriebene Ligninentfernungssystem aus Schleifereiabwasser als ModeUsystem verwendet.
Als eine Komponente des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-Systems (ECS) wird Enzym, bevorzugt Lipase aus Humicola lanuginosa, in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt 0.05 mg bis 10 mg Enzym pro Liter Abwasser (entsprechend ca. 250 bis 50000 IU pro Liter Abwasser) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄqufvalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C).
Vorzugsweise wird die Behandlung des Schleiferei-Abwassers durch das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O -Überdruck und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, vorzugsweise pH 3-6, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C durchgeführt. Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg pro Liter Abwasser (100%ige Ware), vorzugsweise 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser zugesetzt.
Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C_6, besonders bevorzugt C8 bis Cι6, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser eingesetzt. Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro Liter Abwasser eingesetzt.
Desweiteren werden zur Steigerung der Effizienz des Verfahrens, wie oben bereits erwähnt, Polymerisationskatalysatoren eingesetzt, meistens phenohsche Substanzen bzw. Polycyclen mit mehreren oxidierbaren Hydroxylgruppenm, hier bevorzugt z.B. PurpurogaUin.
Diese Substanzen werden in einer Konzentration von 0.005 bis 200 mg pro Liter Abwasser, bevorzugt in einer Konzentration von 0.005 bis 50 mg pro Liter Abwasser eingesetzt.
Beispiel 6
Zu 190 ml Schleiferei-Abwasser werden nach EinsteUung des Wassers auf pH 8.5 und Vortemperierung des Wassers in einem entsprechenden doppelwandigen Reaktionsgefäß auf 45 ° C folgende Lösungen gegeben: 1. Enzmlösung Lipase (Humicola lanuginosa): 1mg in 0,1 ml Wasser.
2) Fettsäurelösung: 1 mg Dodecansäure in 1ml Wasser.
3) Ketonlösung: 1 mg 2,2',4,4'-Tetrahydroxybenzophenon in 1 ml Wasser. 4) Polymerisationskatalysator: 0.1 mg Purpurgallin in 0.1 ml Wasser.
Die Reaktion wird durch Zugabe von Lösung 5) (Oxidationsmittel --> H2O2) gestartet; es werden 3.3 mg H2O2 (30%ige Ware) in 0.1 ml Wasser zugegeben und das Volumen mit vorgewärmtem Abwasser auf 200 ml aufgefüUt. Die Reaktion wird für Ibis 4 Stunden fortgeführt, vorzugsweise 2 Stunden. Danach wird das Abwasser entweder nur filtriert, filtriert und mit 0.2%/0.2% oder
0.5%/0.5% Aluminiunisulfatlösung/ Natiumaluminatlösung, jeweüs 10 Gew.%ig gefaüt im Vergleich zum unbehandelten NuUwert. Das Lignin, welches normalerweise im Schleifereiwasser ohne Behandlung im Bereich von 600 bis 900 mg Lignin pro Liter vorhanden ist wird durch photometrische Bestimmung bei 280 nm quantifiziert . Die Abnahme des Lignins ist ein Maß für die CSB-Reduktion und für die Eflfiziens des Systems. Die Ergebnisse sind in TabeUe 2 zusammengefaßt.
IV) Einsatz als enzymatisches Deinksystem
Auch bei dieser Anwendung ist kein Ligninabbau erwünscht , sondern eine QueUbeeinflußung der hgninhaltigen Fasern zum Loslösen der anhaftenden Druckfarbpartikel ähnlich der Wirkung der Natronlauge beim konventioneUen chemischen Deinken. Dem erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- System (ECS) werden neben den übhchen Komponenten wie Lipase, Oxidationsmittel, Fettsäure und Keton eine Reihe von phenohschen Substanzen zugesetzt, die bei der Anwendung: Abwasserbehandlung bzw. Ligninpolymerisation/Modifikation als Polymerisationskatalysatoren dienen. Hier wurde überraschenderweise gefunden, daß diese Substanzen den pH-Wert des Enzym- wirkoptimums verschieben und die Performance verbesssern können. Ebenso wurde überraschenderweise gefunden, daß der Zusatz von Reduktionsmitteln, vorzugsweise Dithionit oder Bisulfit die Farbablösungseffizienz steigern kann
Als eine Komponente des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) wird Enzym, bevorzugt Lipase aus Humicola lanuginosa, in einer Konzentration von 5 bis 500 mg pro kg lutro Altpapier, bevorzugt 5 mg bis 100 mg Enzym pro kg lutro Altpapier (entsprechend ca. 25000 bis 500000 IU pro kg Altpapier) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄqufvalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C). Vorzugsweise wird die Behandlung des Altpapiers zur Entfernung der Drackfarbpartikel durch das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem Überdruck (maximal 2 bar) und in einem pH- Bereich von 7 bis 11, vorzugsweise pH 7-9, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C durchgeführt.
Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H2O2 in einer Konzentration von 5 bis 5000 mg pro kg Altpapier (100%ige Ware), vorzugsweise 5 bis 1000 mg pro kg Altpapier zugesetzt.
Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C26, besonders bevorzugt C8 bis C_6, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder Dodecansäure in einer Konzentration von 5 bis 2000 mg pro kg Altpapier, bevorzugt in einer Konzentration von 5 bis 500 mg pro kg Altpapier eingesetzt. Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 5 bis 2000 mg pro kg Altpapier, bevorzugt in einer Konzentration von 5 bis 500 mg pro kg Altpapier eingesetzt.
Desweiteren werden zur Steigerung der Effizienz des Verfahrens die oben erwähnten Verbindungen eingesetzt, wie phenolische Substanzen bzw. Polycyclen mit mehreren oxidierbaren Hydroxylgruppen , bevorzugt z.B. Bisphenol A
Diese Substanzen werden in einer Konzentration von 1 bis 2000 mg pro kg Altpapier, bevorzugt in einer Konzentration von 1 bis 500 mg pro kg Altpapier eingesetzt. Deweiteren werden Reduktionsmittel eingesetzt mit Vorzug Na-Dithionit oder Na-Bisulfit in einer Konzentration von 0.1 bis 1000 mg pro kg Altpapier, bevorzugt in einer Konzentration von 0.1 bis 200 mg pro kg Altpapier.
Zur Sammlung der Druckfarbpartikel werden handelsübliche Detergentien als Sammler eingesetzt, bevorzugt Incopur- Typen, z.B. Incopur RSGA in einer Konzentration von 1 bis 5000 mg pro kg Altpapier, bevorzugt von 1 bis 1000 mg pro kg Altpapier. Ebenso können zur Verstärkung der Ablösewirkung bei manchen Altpapierzusammensetzungen weitere Enzyme wie CeUulasen und/oder HemiceUulasen (z.B. Xylanase und/oder Mannanasen etc.) und/oder Pektinasen und/oder Oxiodoreduktasen zugesetzt werden.
Im folgenden wird die Erfindung durch Beispiele näher beschrieben:
Beispiel 7
Ca. 10 kg Wasser (vorgewärmt auf ca. 45 C°) werden in den Pulper einer Lamort- Labordeinking- Anlage gegeben und der pH-Wert mit Natronlauge (und /oder Schwefelsäure) so eingesteht daß nach Zugabe von 1.5 kg lutro Altpapier ( 50% Zeitung, 50 % Ihustrierte), die in in ca. 2 x 3 cm große Stücke geschnitten wurden und der weiterhin zugegebenen Systembestandteüe ein pH- Wert von 8.0 bis 8.5 resultiert.
Diese Systembestandteüe (pro kg lutro Altpapier) sind: a) 500000 IU Lipase von Humicola lanuginosa pro 100 ml Leitungswasser, b) 0. lg Dodecansäure pro 100 ml Leitungswasser, c) 0. lg Benzophenon pro 100 ml Leitungswasser, d) 0. lg Bisphenol A pro 20 ml 0.1 mol NaOH, e) 0.02g Na-Bisulfit pro 10 ml Leitungswasser, f) 0.5g Incopur RSGA pro 100 ml Leitungswasser, g) lg (30%ige Ware) H2O2 pro 100 ml Leitungswasser (wird zuletzt zugegeben)
Der Pulper wird nach Zugabe der Systembestandteüe a bis g während der Zugabe des
Altpapiers gestartet. Danach wird mit ca. 45°C warmen Leitungswasser die Gesamtwassermenge von 15 kg eingesteht. Der Pulpvorgang wird für
10 Minuten fortgeführt.
Danach wird der Faserbrei zur weiteren Reaktion in ein Warmhaltegefäß überführt und bei ca. 40-45 °C für 15 bis 45 Minuten inkubiert.
100 g atro Stoff werden (nach dieser Inkubation) in einer Voith FlotationszeUe auf ca. 201 Gesamtvolumen mit Leitungswasser (45 °C) aufgefüUt und für 10 bis 20 Minuten flotiert.
Der Gutstoff wird abgelassen und von den daraus gefertigten Sohlen nach Trocknung in einem handelsüblichen Blattbüdner die ISO Weiße und Helligkeit bestimmt.
TabeUe 3 zeigt die Ergebnisse. Beispiel 8
Wie Beispiel 7 : ansteüe des erfindungsgemäßen Enzymkomponentensystem (ECS) wird nur Wasser eingesetzt. Tabelle 3 zeigt die Ergebnisse
Beispiel 9
Ca. 1 kg Wasser (vorgewärmt auf ca. 45 C°) werden in einen Teigkneter gegeben und der pH-Wert mit Natronlauge (und oder Schwefelsäure) so eingesteht daß nach Zugabe von 150 g lutro Altpapier ( 50% Zeitung, 50 % Illustrierte), die in in ca. 2 x 3 cm große Stücke geschnitten wurden und der weiterhin zugegebenen Systembestandteüe ein pH-Wert von 8.0 bis 8.5 resultiert. Diese Systembestandteüe (pro 100g lutro Altpapier) sind: a) 5000IU Amidase von Pseudomonas aeroginosa (Sigma A 6691) pro 100 ml
Leitungswasser,
(1 IU = Umsatz von lμmol Acetamid und Hydroxylamin zu Acetohydroxamsäure und NH3 pro min bei pH 7.2 und 37 °C) b) 0.01g Dodecansäure pro 100 ml Leitungswasser, c) 0.01g Benzophenon pro 100 mf Leitungswasser, d) 0.01 g Bisphenol A pro 20 ml 0.1 mol NaOH, e) 0.002 g Na-Bisulfit pro 10 ml Leitungswasser, f) 0.05 g Incopur RSGA pro 100 ml Leitungswasser, g) 0. lg (30%ige Ware) H2O2 pro 100 ml Leitungswasser (wird zuletzt zugegeben)
Der Teigkneter wird nach Zugabe der systemkomponeneten a bis g während der Zugabe des Altpapiers gestartet. Danach wird mit ca. 45°C warmen Leitungswasser die Gesamtwassermenge von 1.5 kg eingesteht. Der Pulpvorgang wird für 10 Minuten fortgeführt.
Danach wird der Faserbrei zur weiteren Reaktion in ein Warmhaltegefäß überführt und bei ca. 40-45 °C für 15 bis 45 Minuten inkubiert.
100 g atro Stoff werden (nach dieser Inkubation) in einer Voith FlotationszeUe auf ca. 20 1 Gesamtvolumen mit Leitungswasser (45 °C) aufgefüUt und für 10 bis 20 Minuten flotiert. Der Gutstoff wird abgelassen und von den daraus gefertigten Sohlen nach Trocknung in einem handelsüblichen Blattbüdner die ISO Weiße und HeUigkeit bestimmt. TabeUe 3 zeigt die Ergebnisse.
Beispiel 10 (Chemischer Ansatz)
Ca. 10 kg Wasser (vorgewärmt auf ca. 45 C°) werden in den Pulper einer Lamort- Labordeinking-Anlage gegeben und 1.5 kg lutro Altpapier ( 50% Zeitung, 50 % Illustrierte), die in in ca. 2 x 3 cm große Stücke geschnitten wurden, werden nach Zugabe folgender Chemikahen (bezogen auf lutro Stoff zugegeben):
1) 0.8 Gew.% Seife (DR 3 Henkel)
2) 3.5% Wasserglas 3) 2% Natronlauge (100%ig)
4) l% H2O2 (100%ig)
Der Pulper wird schon während der Zugabe des Altpapiers gestartet. Danach wird mit ca.
45°C warmen Leitungswasser die Gesamtwassermenge von 15 kg eingesteht. Der
Pulpvorgang wird für 10 Minuten fortgeführt. Danach wird der Faserbrei zur weiteren Reaktion in ein Warmhaltegefäß überführt und bei ca. 40-45 °C für 15 bis 45 Minuten inkubiert.
100 g atro Stoff werden (nach dieser Inkubation) in einer Voith FlotationszeUe auf ca. 20 1
Gesamtvolumen mit Leitungswasser (45 °C) aufgefüUt und für 10 bis 20 Minuten flotiert.
Der Gutstoff wird abgelassen und von den daraus gefertigten Sohlen nach Trocknung in einem handelsüblichen Blattbüdner die ISO Weiße und Helligkeit bestimmt.
TabeUe 3 zeigt die Ergebnisse.
TabeUe 3
System % ISO Weiße nur Wasser 51
Chemisches 61 System
ECS/Lipase 58.5
ECS/ midase 57
Vergleichssystem: 55.5
Laccase (800000 IU/kg Altpapier + Bisphenol A+ Na-Bisulfit (0.1 bzw 0.02g/kg Altpapier), weitere Bedingungen, siehe WO 91/ 14820; WO 92/ 20857 V) Einsatz als Oxidationssystem in der organischen Synthese
Aus der Vielzahl der Einsatzmöghchkeiten des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) wie Hydroxyherungsreaktionen, Oxidation von ungesättigten Aliphaten, Baeyer- Vilhger Oxidationen, Oxidation von Heterocyclen, Kohlenstoff-Kohlenstoff Dehydrogenierungen, andere Oxidationsreaktionen soh als beispielhaft die Oxidation von Alkoholen zu Aldehyden und von aromatischen Methylgruppen zu Aldehyden auch im nachfolgenden Beispiel beschrieben werden. Aus der Literatur ist bekannt, daß diese Reaktionen mit der Oxidoreduktase Laccase und einem Mediator wie ABTS (2,2'-Az_no-bis(3-ethyl-benzotMazoh^-6-sulfonsäure) möghch ist:
T. Rosenau et al.; Synthetic Communications, 26 (2), 315-320, (1996); A. Potthast et al.; J. Org. Chera, ( 60), S. 4320-4321, (1995). Das erfindungsmäßige Verfahren hat hauptsächlich gegenüber diesen Verfahren den Vorteü der geringeren Kosten und der besseren Performance v.a. auch bezogen auf die Kosten.
Als eine Komponente des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) wird Enzym, bevorzugt Lipase aus z.B. Humicola lanuginosa, in einer Konzentration von 0.05 bis 5 mg pro 10 mmolar Substrat, bevorzugt 0.05 mg bis 3 mg pro 10 mmolar Substrat (entsprechend ca. 250 bis 15000 IU ) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄqufvalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C).
Vorzugsweise wird die Oxidationsreaktion durch das erfindungsmäßige Enzym- Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2-Überdruck und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, vorzugsweise pH 3-9, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C, und einer Substratkonzentration von 5 bis 100 mmolar, bevorzugt bei einer Substratkonzentration von 5 bis 50 mmolar durchgeführt.
Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H2O (lOOige Ware) in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg pro 10 mmolar Substrat vorzugsweise 0.05 bis 30 mg pro 10 mmolar Substrat zugesetzt.
Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C26, besonders bevorzugt C8 bis Ci6, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg pro 10 mmolar Substrat, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 30 mg pro 10 mmolar Substrat eingesetzt. Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg pro 10 mmolar Substrat, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 30 mg pro 10 mmolar Substrat eingesetzt.
Im folgenden wird die Erfindung an Hand von Beispielen näher erläutert:
Beispiel 11 (Oxidation von Benzylalkoholen zu Aldehyden) In einem 250 ml Reaktionsgefäß werden zu 50 ml 0.1 molarem Acetatpuffer pH 4.5 folgende Komponenten gegeben:
1) p-Methoxybenzylalkohol in 30 ml THF (im Gesamtvolumen 20 mmolar)
2) 2 mg Lipase aus Humicola lanuginosa
3) 5 mg Dodecansäure 4) 25mg Benzophenon
Die Reaktion wird gestartet durch Zugabe von 12.5 mg H O (30%ige Ware) und für 12 bis 24 Std. fortgeführt.
Es werden dann 0.5 ml Reaktionslösung entnommen mit CH2C12 extrahiert und der Gehalt an p-Methoxybenzaldehyd mittels GC oder GCMS bestimmt. Die Ergebnisse zeigt TabeUe 4.
Beispiel 12 (Oxidation von aromatischen Methylgruppen zu Aldehyden)
In einem 250 ml Reaktionsgefäß werden zu 50 ml 0.1 molarem Acetatpuffer pH 4.5 folgende Komponenten gegeben: 1) Toluol in 30 ml THF (im Gesamtvolumen 20 mmolar)
2) 2 mg Lipase aus Humicola lanuginosa
3) 5 mg Dodecansäure
4) 25mg Benzophenon
Die Reaktion wird gestartet durch Zugabe von 12.5 mg H2O2 (30%ige Ware) und für 12 bis 24 Std. fortgeführt.
Es werden dann 0.5 ml Reaktionslösung entnommen mit CH2C12 extrahiert und der Gehalt an Benzaldehyd mittels GC oder GCMS bestimmt. Die Ergebnisse zeigt TabeUe 4. Tabelle 4
Substrat Oxidiertes Substrat % Umsatz
p-Methoxyp-Methoxybenzaldehyd 98 benzylalkohol (Lipase) p-Methoxyp-Methoxybenzaldehyd 90 benzylalkohol (ABTS/Laccase)
Toluol Benzaldehyd 98 (Lipase)
Toluol Benzaldehyd 92 (ABTS/Laccase)
VT) Einsatz bei der Kohleverflüssigung
In den letzten Jahren wurde der Einsatz von Weißfäulepilzen bei der Verflüssigung von Braun-und Steinkohle untersucht und die genereüe Möglichkeit bestätigt.
Die Patentanmeldungen WO 94/ 29510 und WO 96/ 18770 haben ebenfaüs die genereüe Möglichkeit des Einsatzes von pilzfreien Systemen mittels Oxidoreduktasen und spezieUen Mediatoren aufgezeigt.
Überraschenderweise konnte auch für das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System (ECS) dessen Ersetzbarkeit zum „Verfüssigen" des hgninähnhchen dreidimensionalen
Netzwerks von polycychschen, aromatischen Ringsystemen von Braun- oder Steinkohle nachgewiesen werden.
Als eine Komponente des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) wird Enzym, bevorzugt Lipase aus z.B. Humicola lanuginosa, in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro g atro gemahlener Braunkohle, bevorzugt 0.05 mg bis 10 mg Enzym pro g Kohle (entsprechend ca. 250 bis 50000 IU ) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄquivalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C). Vorzugsweise wird Behandlung der Kohle durch das erfindungsmäßige Enzym- Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2-Überdruck und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, vorzugsweise pH 3-9, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt.
Ein für den Einsatz von Enzymen ungewöhnlicher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- Systems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebhche Steigerung der Performance ermöglicht. Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 4 bis 35 %. besonders bevorzugt 4 bis 15 % durchgeführt.
Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg pro g Kohle (100%ige Ware), vorzugsweise 0.05 bis 50 mg pro g
Kohle zugesetzt. Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C26, besonders bevorzugt C8 bis Cj6, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder
Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg pro g Kohle, bevorzugt in einer
Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro g Kohle eingesetzt.
Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg pro g Kohle, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro g Kohle eingesetzt.
Die Erfindung ist im folgenden Beispiel näher erläutert:
Beispiel 13
Enzymatische Kohleverflüssigung
5 g atro Braunkohle oder Steinkohle (Partikelgröße ca. 200 bis 500 μ) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 5mg Tetradecansäure, 25 mg Benzophenon und
12.5 mg H2O2 (30%ige Ware) pro g Kohle unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit
Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingesteht, daß nach Zugabe der Kohle und des
Enzyms pH 8 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit 10 mg Lipase von Humicola lanuginosa versetzt
(ca. 50000IU).
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 45 ml aufgefüUt.
Nach Zugabe der Kohle wird für 2 min gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgef ß gegeben und unter Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird die entsprechend Konsistenz- veränderte Kohle aus dem Reaktionsgefaß entnommen. VH) Einsatz als Bleichmittel in Waschmitteln
Beim Einsatz des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) als Bleichmittel in Waschmitteln wird als eine Komponente Enzym, bevorzugt Lipase aus z.B. Humicola lanuginosa, in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro 100 ml Waschlösung, bevorzugt 0.05 mg bis 10 mg Enzym pro 100 ml Waschlösung (entsprechend ca. 250 bis 100000 IU pro 100 ml Waschlösung) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄquivalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C) Vorzugsweise wird die Bleiche durch das erfindungsmäßige Enzym-Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck in einem pH-Bereich von 2 bis 12, vorzugsweise pH 3-10, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 30 - 95°C durchgeführt.
Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro 100 ml Waschlösung (100%ige Ware), vorzugsweise 0.05 bis 20 mg pro 100 ml Waschlösung eingesetzt.
Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C26, besonders bevorzugt C bis CH>, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro 100 ml Waschlösung, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro 100 ml Waschlösung eingesetzt.
Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg pro 100 ml Waschlösung, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro Waschlösung eingesetzt.
Weitere Komponenten
Zusätzlich kann das Bleichsystem phenohsche Verbindungen und/oder nicht phenohsche Verbindungen mit einem oder mehreren Benzolkernen enthalten. Neben den oben erfindungsmäßig genannten Oxidationsmitteln sind besonders bevorzugt: Luft, Sauerstoff; H 02, organische Peroxide, Natriumperborat und/oder Natriumpercarbonat. Sauerstoff kann auch durch H2O2 + Katalase o.a. Systeme in situ generiert werden oder H2O, aus GOD + Glucose o.a. Systeme "in situ" generiert werden.
Bevorzugt wird ferner ein kationenbüdendes MetaUsalze enthaltendes Mehrkomponentenbleichsystem Als Kationen werden bevorzugt Fe + Mn2+, Mn3+ Mn4+, Cu+, Cu2+, Ti3+, Cer4+, Mg2+ und Al3+ verwendet.
Ferner kann das Bleichsystem zusätzlich Polysaccharide und/oder Proteine enthalten. Als Polysaccharide kommen Glucane, Mannane, Dextrane, Lävane, Pektine, Alginate oder Pflanzengummis und /oder eigene von den Pilzen gebüdete oder in der Mischkultur mit Hefen produzierte Polysaccharide in Betracht. Als Proteine sind Gelantine, Albumin u.a. einsetzbar. Hinzukommen können Einfachzucker, Ohgomerzucker, Aminosäuren. PEG, Polyethylenoxide, Polyethylenimine und Polydimethylsüoxane.
Verwendung des Mehrkomponentensystems
Verwendung finden kann das erfindungsgemäße Mehrkomponenten- bleichsystem in Kombination mit an sich bekannten waschaktiven Waschmittelbestandteüen bzw. Waschmitteladditiven. Die Erfindung wird an Hand der nachfolgenden Beispiele näher erläutert:
Beispiel 14
Einfluß des ECS auf teebeschmutzte StandardwoUappen
In 100 ml Waschlösung (im 300 ml Erlenmeyerkolben) wird je ein Stofflappen
(5x5 cm) bei 40 ° C für 40 min unter Reziprok- Schütteln (120 rpm) inkubiert. Vor Inkubationsbeginn wird die Waschlösung einer zehnminütigen Temperaturanpassung unterzogen.
Die Waschlösung wird mit STW (Standard Tap Water) bei 14 ° dH angesetzt.
Als Enzymdosage werden 2.5 mg Lipase von Humicola lanuginosa / 100 ml
2.5 mg Tetradecansäure / 100 ml, 12,5 mg Benzophenon /100 ml und 6.5 mg H2O2 (30%ige Ware) eingesetzt.
Nach Abgießen der „Waschlauge" wird mit kaltem, starken Wasserstrahl 3x aufgefüllt und abgegossen.
Die Ergebnisse sind in TabeUe 5 dargesteUt. Beispiel 15
Einfluß des ECS (Amidase) auf teebeschmutzte StandardwoUappen
In 100 ml Waschlösung (im 300 ml Erlenmeyerkolben) wird je ein Stofflappen
(5x5 cm) bei 40 ° C für 40 min unter Reziprok- Schütteln (120 rpm) inkubiert.
Vor Inkubationsbeginn wird die Waschlösung einer zehnminütigen Temperaturanpassung unterzogen.
Die Waschlösung wird mit STW (Standard Tap Water) bei 14 ° dH angesetzt.
Als Enzymdosage werden 1000 IU Amidase / 100 ml,
( HU = Umsatz von lμmol Acetamid und Hydroxylamin zu Acetohydroxamsäure pro min bei pH 7.2 und 37 °C)
2.5 mg Tetradecansäure / 100 ml, 12,5 mg Benzophenon /100 ml und 6.5 mg H2O2
(30%ige Ware) eingesetzt.
Nach Abgießen der „Waschlauge" wird mit kaltem, starken Wasserstrahl 3x aufgef Ut und abgegossen.
Die Ergebnisse sind in TabeUe 5 dargesteüt.
Tabelle 5
Figure imgf000065_0001
Vergleichsversuch : Flüssigwaschmittel + Laccase+ 6.5 6.0 HOBT (Bedingungen wie unter PCT/EP 96/ 02658; PCT/EP/94/ /01967
VH) Einsatz in der Bleiche/Entfärbung von Textügeweben
Als eine Komponente des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) beim Einsatz in der Bleiche Entfärbung von Textügeweben wird Enzym, bevorzugt Lipase aus z.B. Humicola lanuginosa, in einer Konzentration von 0.05 bis
10 mg pro g Denim, bevorzugt 0.05 mg bis 5 mg Enzym pro g Denim (entsprechend ca. 250 bis 25000 IU pro g Denim) eingesetzt ( 1 IU hydrolysiert 1 μÄquivalent Fettsäure von einem Triglycerid in lh bei pH 7.7 und 37 ° C).
Vorzugsweise wird die Bleiche Entfärbung durch das erfindungsmäßige Enzym- Komponenten- System in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck und in einem pH-Bereich von 2 bis 11, vorzugsweise pH 3-9, bei einer Temperatur von 20 bis 95°C, vorzugsweise 40 - 95°C, und einer Stoffdichte von 0,5 bis 40 % durchgeführt. Ein für den Einsatz von Enzymen ungewöhnhcher und überraschender Befund ist, daß beim Einsatz des erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- Systems eine Steigerung der Stoffdichte eine erhebhche Steigerung der Performance ermöglicht. Aus ökonomischen Gründen bevorzugt wird ein erfindungsgemäßes Verfahren bei Stoffdichten von 4 bis 35 %, besonders bevorzugt 4 bis 15 % durchgeführt.
Als weiterer Faktor wird als Oxidationsmittel vorzugsweise H O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro g Denim (100%ige Ware), vorzugsweise 0.05 bis 10 mg pro g Denim zugesetzt.
Als weiterer Faktor werden Fettsäuren in Ein- oder Mehrzahl, bevorzugt C6 bis C26, besonders bevorzugt C8 bis Cj6, ganz besonders bevorzugt Tetradecansäure oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro g Denim, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg pro g Denim eingesetzt.
Als weiterer Faktor werden Ketone , bevorzugt z.B. Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg pro g Denim, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg pro g Denim eingesetzt.
Die Erfindung wird an Hand der folgenden Beispiele näher erläutert:
Beispiel 16
Bleiche mit ECS + Lipase
In einen 200 ml Erlenmeyerkolben wird lg Denim-gewebe gegeben (Stoffdichte 2%). Der pH- Wert der Lösung (Leitungswasser), die nach Zugabe aher Komponenten 50 ml umfaßt, wird auf pH 6 mit 0.5 n H2SO voreingesteht.
Es werden 1 mg Lipase aus Humicola lanuginosa, 0.5 mg Tetradecansäure, 1 mg Benzophenon und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) pro g Denim zugegeben. Der Versuch wird im Schüttelwasserbad (200rpm), bei 45 °C und einer Reaktionsdauer von 45 min ausgeführt. Anschheßend wird mit Leitungswasser gewaschen und das Gewebestück an der Luft getrocknet. Dann wird die Helligkeit mit einem Elrephogerät bestimmt. Die entsprechenden Werte sind TabeUe 6 zu entnehmen Beispiel 17
Bleiche mit ECS + Amidase
In einen 200 ml Erlenmeyerkolben wird lg Denim-gewebe gegeben (Stoffdichte 2%).
Der pH- Wert der Lösung (Leitungswasser), die nach Zugabe aUer Komponenten 50 ml umfaßt, wird auf pH 6 mit 0.5 n H2SO voreingesteüt.
Es werden 200 IU Amidase aus Pseudomonas aeroginosa (Sigma A 6691), 0.5mg
Tetradecansäure, 1mg Benzophenon und 2.5 mg H2O2 (30 %ige Ware) pro g Denim zugegeben.
Der Versuch wird im Schüttelwasserbad (200rpm), bei 45 °C und einer Reaktionsdauer von 45 min ausgeführt. Anschheßend wird mit Leitungswasser gewaschen und das Gewebestück an der Luft getrocknet. Dann wird die Helligkeit mit einem Elrephogerät bestimmt.
Die entsprechenden Werte sind TabeUe 6 zu entnehmen
TabeUe 6
System pH ISO Weiße
unbehandelte Probe 4.5
Laccase + Violursäure 3.5 13.5 (Vergleichssystem)
ECS System + Lipase 6.0 16.9
ECS System 6.0 14.5 + Amidase
Hypochlorid 4.5 (nd.)
Zusatz von weiteren Faktoren zum erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- System (ECS)
Für aüe genannten Applikationen können dem Enzym-Komponenten- System (ECS) die aus den Anmeldungen DE 198 21 263.1 und DE 198 20 947.9 bzw. PCT/DE 98/01313 bekannten Komponenten der enzymatischen Oxidationssysteme mit enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zugesetzt werden, enthaltend:
a) mindestens einen Oxidationskatalysator, insbesondere bevorzugt Enzyme wie Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1. bis 1.97 gemäß Internationaler Enzym-Nomenklatur: Commitee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24-154) , besonders bevorzugt: CeUobiose: oxigen- 1-oxidoreductase (CeUobiose oxidase) 1.1.3.25, CeUobiose: quinone -1- oxidoreductase 1.1.5.1, Bihrubinoxidase 1.3.3.5, Cytochromoxidase 1.9.3, Oxigenasen, Lipoxigenasen 1.13, 1.14, Superoxid-dismutase 1.15.11, Ferrioxidase, z.B. Ceruloplasmin 1.16.3.1, und insbesondere bevorzugt Enzyme der Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandte Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99). Von diesen wiederum sind Enzyme der Klasse 1.10.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor besonders bevorzugt. Von den Enzymen dieser Klasse sind insbesondere die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3).O- Aminophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (BenzoldiohOxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (BenzoldiohOxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2.) insbesondere bevorzugt sind.
Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Gruppe 1.1 1. die auf ein
Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Subklasse (1.11.1) enthält die
Peroxidasen. Ganz besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom-C Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxidase (1.11.1.7) die
Iodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die
Chlorid Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascorbat-Peroxidase (1.11.1.11), die
Phospholipid-Hydroperoxid-Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan Peroxidase (1.11.1.13), die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin Peroxidase) (1.11.1.14). b) mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel , c) mindestens einen Mediator ausgewählt aus der Gruppe der Hydroxylamine, Hydroxylaminderivate, Hydroxamsäuren, Hydroxamsäurederivate, der aliphatischen, cycloaliphatischen, heterocycüschen oder aromatischen Verbindungen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxi-, oder N,N'-Dioxi-Funktion enthalten und/oder mindestens einen Mediator aus der Gruppe der Amide wie z.B. Hydrazide oder 1,2,4- Triazolidin- 3,5-dione (Urazole) und /oder mindestens einen Mediator aus der Gruppe der Imide wie z.B. Hydantoine und/oder mindestens einen Mediator aus der Gruppe der
Oxokohlenstoffe.
Desweiteren kann mindestens ein Mediationsverstärker, ausgewählt aus der Gruppe der Carbonyrverbindungen, ahphatischen Ether, Phenolether oder Olefine(Alkene), und/oder mindestens ein Mediationsverstärker, ausgewählt aus der Gruppe der oben genannten Mediatoren des NO-, NOH-HRN-OH-Typs und/oder der Amide wie
Hydrazide oder Urazole und/oder der Imide wie Hydantoine und/oder der Oxokohlenstoffe eingesetzt werden. Ebenso kann mindestens ein Mediationsverstärker, ausgewählt aus der Gruppe der kationradikalbüdende Substanzen des Phenothiazintyps und oder des Phenoxazintyps und/ oder des (R=N-N=R)-Typs* ( z.B.ABTS), und/oder von arylsubstituierten Alkoholen (Nichtphenole) wie z.B. VeratrylalkohoL und/oder Phenolabkömmlinge wie p-Hydroxycinnamic acid, 2,4- DichlorphenoL p- Hydroxybenzol-Sulfonat, Vanillin (4-Hydroxy-3-Methoxy-benzaldehyd), p- Hydroxybenzoesäure, 5-Amino-2-Hydroxy-benzoesäure (5-Aminosalycüsäure) und/oder Radikalkationverbindungen nach „Wurster" (Lit.: Angewandte Chemie, 91, 1979, S. 982-997; Che Unserer Zeit, 12, 1978, S. 89-98; Römpp Chemie Lexikon ,9. Auflage, 1995) und/ oder Radikalanionen, z.B. Semichinone, die bei der enzymatichen Oxidation von Hydrochinonen entstehen können, eingesetzt werden. * (N bedeutet Stickstoff, R bedeutet Reste)
Dabei ist es wesentlich für die Steigerung der Performance der Enzym/Mediatorsysteme durch die entsprechenden Comediatoren, daß das Mediator/ Comediator- Verhältnis 5000: 1 bis 5: 1 besonders bevorzugt 500: 1 bis 5: 1 beträgt, während das Verhältnis beim gleichzeitigen Einsatz von mehreren Mediatoren und Comediatoren innerhalb dieser
Mediator- bzw. Comediator- konzentrationen von den jeweiligen Kombinationen abhängt.
Diese erfindungsgemäßen enzymatischen Oxidationssysteme enthalten mindestens ein Oxidationsmittel. Als Oxidationsmittel können beispielsweise Luft, Sauerstoff, Ozon, Peroxid-verbindungen wie H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxibenzoesäure, Perchlorsäure, Perverbindungen wie Perborate, Percarbonate, Persulfate oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH-Radücal, OOH-RadikaL OlT-RadikaL Superoxid (O" 2), Dioxygenyl- Kation (O2 +), Singulettsauerstoff, Ozonid (O3 "), Dioxirane, Dioxitane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
Die entsprechenden bevorzugten Mediator/Mediationsverstärker- Substanzen nach den Formeln I bis XXH und entsprechende weitere Mediationsverstärker- Verbindungen sind in Appendix IV und in Appendix IVa dargesteüt. Im folgenden ist an Hand eines Beispiels für die enzymatische ZeUstoffbleiche die für manche Zeüstoffsorten mögliche Performanceverbesserung durch die Kombination des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten- Systems (ECS) und der oben beschriebenen enzymatischen Oxidationssysteme mit enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen dargesteüt:
Beispiel 18
(Enzyme: Lipase/Laccase)
Enzymatische Bleiche von Softwood (SulfatzeUstoff)
5 g atro Zehstoff (Softwood O2 dehgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Benzophenon und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) , 37μ Mol Violursäure + 0.37 μMol 4-tert.-Butylurazol pro g
ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol/1 H2SO_χ-Lsg. so eingesteüt, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des Enzyms pH 5 resultiert.
B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Lipase von Humicola lanuginosa
(ca. 25000IU) und mit der Menge Laccase von Trametes versicolor versetzt, daß eine Aktivität von 15 U ( 1 U = Umsatz von 1 μmol ABTS/min/ml Enzym) pro g ZeUstoff resultiert.
Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt.
Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert.
Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C,
2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert.
Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt.
Die Ergebnisse sind in TabeUe 7 gezeigt.
Beispiel 19
(Enzyme: Lipase/Peroxidase) Enzymatische Bleiche von Softwood (SulfatzeUstoff)
5 g atro ZeUstoff (Softwood O2 dehgnifiziert), Stoffdichte 30% (ca. 17 g feucht) werden zu folgenden Lösungen gegeben:
A) 20 ml Leitungswasser werden mit 1mg Tetradecansäure, 5 mg Benzophenon und 2.5 mg H2O2 (30%ige Ware) , 37μ Mol Violursäure + 0.37 μMol 4-tert.-Butylurazol pro g ZeUstoff unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit 0,5 mol 1 H2S04~Lsg. so eingesteht, daß nach Zugabe des ZeUstoffs und des Enzyms pH 7 resultiert. B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Lipase von Humicola lanuginosa (ca. 25000IU) und 0.1 mg Peroxidase (Horseradish) pro g ZeUstoff versetzt. Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüUt. Nach Zugabe des ZeUstoffes wird für 2 min mit einem Teigkneter gemixt. Danach wird der Stoff in ein auf 45°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter Normaldruck für 1 - 4 Stunden inkubiert. Danach wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und 1 Stunde bei 60°C, 2% Stoffdichte und 8% NaOH pro g ZeUstoff extrahiert. Nach erneuter Wäsche des Stoffes wird die Kappazahl bestimmt. Die Ergebnisse sind in TabeUe 7 gezeigt:
TabeUe 7
System (%) DELIG. (%) DELIG.
(Lipase/Lacc.) (Lipase/Peroxid.)
ECS +Lipasesystem 44
(+Laccase +Violur- säure +*)
ECS + Lipasesystem 38 (+ Peroxidase +Violur- säure +*)
Laccase (+ Violursäure 27
+ * )
Peroxidase (+ Violursäure 28
+ *)
* Mediationsverstärker= 4-tert.-Butylurazol Appendix I:
Systemkomponente 2 des erfindungsmäßigen Enzym-Komponenten-Svstems (ECS) Fettsäuren, die im erfindungsgemäßen Verfahren als PersäurequeUe eingesetzt werden, sind z.B.:
1) gesättgte Fettsäuren Butansäure (Buttersäure)
Pentansäure (Valeriansäure)
Hexansäure (Capronsäure)
Heptansäure (Önanthsäure)
Oct ansäure (Caprylsäure) Nonansäure (Pelargonsäure)
Decansäure (Caprinsäure)
Undecansäure
Dodecansäure (Laurinsäure)
Tridecansäure Tetradecansäure (Myristinsäure)
Pentadecansäure
Hexadecansäure (Palmitinsäure)
Heptadecansäure
Octadecansäure (Stearinsäure) Nonadecansäure
Eicosansäure (Arachinsäure)
Heneico sansäure
Docosansäure (Behensäure)
Tricosansäure Tetraco sansäure (Lignocerinsäure)
Pentacosansäre
Hexacosansäure (Cerotinsäure)
Octaco sansäure
Triacotansäure (Mehssinsäure)
2) ungesättigten Fettsäuren
10-Udecensäure
9c-Dodecensäure (Lauroleinsäure)
9c-Tetradecensäure (Myristoleinsäure)
9c-Hexadecensäure (Palmitoleinsäure)
6c-Octadecensäure (Petroselinsäure)
6t-Octodecensäure (Petroselaidinsäure)
9c-Octodecensäure (Ölsäure)
9t-Octodecensäure (Elaidinsäure)
9c, 12c-Octadecadiensäure (Linolsäure)
9t, 12t-Octadecadiensäure (Linolaidinsäure)
9c,12c,15c-Octadecatriensäure (Linolensäure)
9t, 1 lt, 13t-Octadecatriensäure ( -Eläostearinsäure)
9c, 1 lt, 13t-Octadecatriensäure (ß-Eläostearinsäure) 9c-Eicosensäure (Gadoleinsäure)
5,8, 11, 14-Eicosatetraensäure (Arachidonsäure)
13c-Docosensäure (Erucasäure)
13t-Docosensäure (Brassidinsäure)
4,8, 12, 15, 19-Docosapentaensäure (Clup anodonsäure)
3) mehrfach ungesättigte Fettsäuren
9, 12-Octadecadiensäure (Linolsäure)
9, 12, 15-Octadecatriensäure (Linolensäure)
5,9, 12-Octadecatriensäure
9, 11, 13-Octadecatriensäure (Eläostearinsäure)
9, 11, 13, 15-Octadecatetraensäure (Parinarsäure)
5,11, 14-Eicostriensäure
5,8, 11, 14-Eicosatetraensäure (Arachidonsäure)
4,8, 12, 15, 18-Eicosapentaensäure
4,8,12,15,19-Decosapentaensäure ( Clup ano donsäure)
4,8,12,15,18,21-Tetracosahexaensäure (Nisinsäure)
Besonders bevorzugt sind die Tetradecansäure (Myristinsäure) und die Dodecansäre (Laurinsäure).
Appendix H:
Sytemkomponente 4 (Ketone) des erfindungsmäßigen Enzvm-Komponenten-Svstem
(ECS)
Besonders bevorzugt sind Carbonyh/erbindungen der ahgemeinen Formel I.
1 A
R
Die Reste R1 und R2 können gleich oder ungleich sein und ahphatische oder aromatische Gruppen darsteUen. Weiterhin können die Reste R1 und R2 einen Ring büden, der neben Kohlenstoff auch Heteroatome wie Stickstoff Sauerstoff und Schwefel enthalten kann.
Besonders bevorzugt sind 1,2- Diketone (Formel U) und 1,3-Diketone (Formel III) bzw. Polyketone (Polyketide) sowie die tautomeren Enole (Formel IV),
R OH
R 5 A
R RL R R
π m rv wobei die Reste R3 bis R° jeweüs wieder gleich oder ungleich sein können und ahphatische oder aromatische Gruppen darstehen können. Weiterhin können die Reste R3 und R4 und die Reste R5 und R6 einen gemeinsamen Ring büden, der neben Kohlenstoff auch Heteroatome wie Stickstoff, Sauerstoff oder Schwefel enthalten kann. Dabei ist die Möghckeit der Tautomerisierung bzw. der Ausbüdung eines Resonanz- hybrides von besonderer Bedeutung.
Neben ahgemeinen Carbonyfverbindungen sind besonders bevorzugt Ketone wie ahgemein Hydroxyketone, oc,ß - ungesättigte Ketone, Oxicarbonsäuren, Chinone und Halogenketone. Daraus weiterhin besonders bevorzugt sind:
Aceton, Methylethylketon, Diethylketon, Methyl-n-butylketon, Methyl-isobutylketon, Cyclohexanon, Cyclopentanon, 2-Methylcyclohexanon, 3-Methylcyclohexanon, 4-Methylcyclohexanon, Dihydroxyaceton, Diacetyl (Monohydrazon), Diacetyl (Dihydrazon), Acetophenon, p-Hydroxyacetophenon, l-Phenylbutan-3-on, Pentan-3-on, Heptan-4-on, Nonan-2-on, Cycloheptanon, Cyclooctanon, Cyclodecanon, Cyclododecanon, Cyclohexanon, 2-Methylcyclohexanon, 3-Methylcyclohexanon, 4-Methylcyclohexanon, Cyclopentanon, 2-Methylcyclopentanon, 3-Methylcyclopentanon, Dimethylketon,
Ethylpropylketon, Methylamylketon, Acethylaceton , Pinakolin, Methyl-isopropyUceton, Methyl-isoamylketon, Ethylamylketon, Düsopropylketon, Düsobutylketon, Methyl- vinylketon, Methyl-isopropenylketon, Mesityloxid, Isophoron, Hydroxyaceton, Methoxyaceton, 2,3-Pentandion, 2,3-Hexandion, Phenylaceton, Propiophenon, Benzophenon, Benzoin, Benzü, 4,4'-Dimethoxybenzü, 4'-Methoxyacetophenon, 3'- Methoxyacetophenon, O-Ethylbenzoin, (2-Methoxyphenyl)-aceton, (4-Methoxyphenyl)- aceton. Methoxy-2-propanon, Glyoxylsäure. Benzylglyoxylat, Benzylaceton, Benzylmethylketon, Cyclohexyhnethylketon. 2-Decanon. Dicyclohexylketon. Diethylketon. DüsopropyUceton, 3,3-Dimethyl-2-butanon, IsobutylmethyUceton, Isopropylmethylketon, 2-Methyl-3-heptanon, 5-Methyl-3-heptanon, 6-Methyl-5-hepten-2-on. 5-Methyl-2-hexanon, 2-Nonaon, 3-Nonaon,5-Nonaon, 2-Octanon, 3-Octanon, 2-Undecanon, 1,3-Dichloraceton, l-Hydroxy-2-butanon, 3-Hydroxy-2-butanon, 4-Hydroxy-4-methyl-2-pentanon, 2- Adamantanon, Anthron, Bicyclo(3.2.0)hept-2-en-6-on, cw-Bicyclo(3.3.0)octan-3,7-dion, (lS)-(-)-Campher, p-Chloranü, Cyclobutanon, Cyclododecanon, 1,3-Cyclohexandion, 1,4-Cyclohexandionmonoethylenketal, Dibenzosuberon. Ethyl-4-oxocyclohexancarboxylat, Fluoren-9-on, 1,3-Indandion, Methylcyclohexanon, Phenylcyclohexanon, 4- Propylcyclohexanon, 1,2,3,4-Tetrahydro- 1-naphthalinon. l,2,3,4-Tetrahydro-2- naphthalinon, 3,3,5-Trimethylcyclohexanon, 3-Acetoxy-2-cyclohexen- 1-on, Benzyhdenaceton, (R)-(-)-Carvon, (S)-(-)-Carvon, Curcumin, 2-Cyclohexen- l-on, 2,3- Diphenyl-2-cylcopropen-l-on, 2-Hydroxy-3-methyl-2-cyclopenten-l-on, Isophoron, α- Jonon, ß-Jonon, 3-Methoxy-2-cyclohexen-l-on, 3-Methyl-2-cyclopenten-l-on, 3-Methyl-3- penten-2-on, MethyrvinyUceton, (R)-(+)-Pulegon, Tetraphenyl-2,4-cyclopentadien-l-on, 2,6,6- Trimethyl-2-cyclohexen- 1,4-dion, 2-Acetyϊbenzoesäure, 1-Acetylnaphthalin, 2-Acetylnaphthalin, 3'-Aminoacetophenon, 4'-Aminoacetophenon, 4'-cyclohexylaceto- phenon, 3',4'-Diacetoxyacetophenon, Diacetylbenzol, 2',4'-Dihydroxyacetophenon, 2',5'- Dihydroxyacetophenon, 2 ' ,6 '-Dihydroxyacetophenon, 3 ,4-Dimethoxyacetophenon, 2'-Hydroxyacetophenon, 4'-Hydroxyacetophenon, 3'-Methoxyacetophenon, 4'- Methoxyacetophenon, 2'-Methylacetophenon, 4'-Methylacetophenon, 2'- Nitroacetophenon, 3'-Nitroacetophenon, 4'-Nitroacetophenon, 4'-Phenylacetophenon, 3',4',5'-Trimethoxyacetophenon, 4'-Aminopropiophenon, Benzoylaceton, Benzoylpropionsäure, Benzyhdenacetophenon, Cyclohexylphenylketon, Desoxybenzoin, 4',4'-Dimethoxybenzü, l,3-Diphenyl-l,3-propandion, O-Ethylbenzoin, Ethyl-benzoylacetat, Ethyl-(phenylglyoylat), 4'-Hydroxypropiophenon, 1,3-Indandion, 1-Indanon, Isopropylphenylketon, 6-Methoxy- 1,2,3,4-tetrahydro-naphthalin- 1-on, Methyl- phenylglyoxylat, Phenylglyoxylonitrü, l-Phenyl-l,2-propandion-2-oxim , Propiophenon, Valerophenon, 2-Acetyl-γ-butyrolacton, 2-Acetylpyrrol, l-Benzylpiperidin-4-on, Dehydracetsäure, 3,4-Dihydro-4,4-dimethyl-2H-pyran-2-on, l,4-Dihydro-4-pyridinon, N- Ethoxycarbonyl-4-piperidinon, 2-FurylmethyUceton, 5-Hydroxy-2-hydroxymethyl-4H- pyran-4-on, 3-Hydroxy-2-methyl-4-ρyranon, 3-Indolylmethylketon, Isatin, l-Methyl-4- piperidinon, Methyl-2-pyridylketon, Methyl-3-pyridylketon, Methyl-4-pyridylketon, Methyl- 2-tbienylketon, Phenyl-2-pyridylketon, Phenyl-4-pyridylketon, Tetrahydrofuran-2,4-dion, Tetrahydro-4H-pyran-4-on, 2,2,6,6-Tetramethyl-4-piperidon, Xanthon, Acenaphthenchinon, Brenztraubensäure, (lR)-(-)- Campherchinon, (lS)-(+)-
Campherchinon, 3,5.Di-tert-butyl-o-benzochinon, l,2-Dihydroxycyclobuten-3,4-dion, Ethyl-(2-amino-4-thiazolyl)-glyoxylat, Ethyl-(phenylglyoxylat), Ethylpyruvat, 2,3- Hexandion, 3,4-Hexandion, 3-Methyl-2-oxo-buttersäure, 3-Methyl-2-oxo-valeriansäure, 4-Methyl-2-oxo-valeriansäure, Methyl-phenylglyoxylat, 2-Oxobuttersäure, 2,3-Pentandion, 9,10-Phenanthrenchinon, Acetoacetanüid, 2-Acetyl-γ- buttersäurelacton, 2-Acetylcyclopentanon, AUyl-acetoacetat, Benzoylaceton, ter- Butylacetoacetat, 1,3-Cyclopentandion, Diethyl-3-oxoglutarat, Dimethyl-acetylsuccinat, Dimethyl-3-oxoglutarat, l,3-Diphenyl-l,3-propandion, Ethyl-acetoacetat, Ethyl- benzoylacetat, Ethyl-butyrylacetat, Ethyl-2-oxocyclohexancarboxylat, Ethyl-2- phenylacetoacetat, Methyl-acetoacetat, 2-Methyl-l,3-cyclohexandion, 2-Methyl-l,3- cyclopentandion, Methyl-isobutyrylacetat, Methyl-3-oxopentanoat, Methylpivaloylacetat, 3-Oxoglutarsäure, Tetrahydrofuran-2,4-dion, 2,2,6,6-Tetramethyl- 3,5-heptandion, 3-Benzoylpropionsäure, 1,4-Cyclohexandion, Dimethyl-acetylsuccinat, EthyUävuhnat, 2-Aminoanthrachinon, Anthrachinon, p-Benzochinon, 1,4- Dihydroxyanthrachinon, 1,8-Dihydroxyanthrachinon, 2-Ethylanthrachinon, Methyl-p- benzochinon, 1,4-Naphthochinon, Tetramethyl-p-benzochinon, 2,2-Dimethyl-l,3-dioxan- 4,6-dion, 2-Benzoylbenzoesäure, 3 -Benzoylpropionsäure, 5,6-Dimethoxyphthal- aldehydsäure, Glyoxylsäure, Lävolinsäure, Methyl-(trans-4-oxo-2-pentenoat), Phthalaldehydsäure, Terephthalaldehydsäure, Dibutylmaleinat, Dibuthylsuccinat, Dibutylphthalat, Dicyclohexylphthalat, Diethyl-acetamidomalonat, Diethyladipat, Diethyl- Benzylmalonat, Diethyl-butylmalonat, Diethyl-ethoxymethylen-malonat, Diethylethylmalonat, Dietiiylfiimarat, Diethylglutarat, Diethyl-isopropyhdenmalonat, Diethyl-maleinat, Diethylmalonat, Diethyl-methyhnalonat, Diethyloxalat, Diethyl-3-oxoglutarat, Diethyl-phenylmalonat, Diethylphthalat, Diethyl- pimelat, Diethyl-sebacat, Diethyl-suberat, Diethyl-succinat, Dnsobutylphthalat, Dimethyl- acethylendicarboxylat, Dimethyl-acetylsuccinat, Dimethyladipat, Dimethyl-2- aminoterephthalat, Dimethylfümarat, Dimethylglutaconat, Dimethylglutarat, Dimethyhsophthalat, Dimethylmalonat, Dimethyl-methoxymalonat, Dimethyl- (methylensuccinat), Dimethyloxalat, Dimethyl-3-oxo-glutarat, Dimethylphthalat, Dimethylsuccinat, Dimethylterephthalat, Ethylenglycoldiacetat, Ethylenglycoldimethacrylat, Monoethylfumarat, Monoethylmalonat, Monoethyladipat, Monomethylphthalat, Monomethylpimelat, Monomethylterphthalat, 1,2-Propylenglycoldiacetat. Triethyl- methantricarboxylat, Trimethyl-l,2,3-propantricarboxylat, 3-Acetoxy-2-cyclohexen-l-on, AUyl-acetoacetat, AUyl-(cyanacetat), Benzylacetoacetat, tert-Butylacetoacetat, Butylcyanacetat, Chlorogensäure-Hemihydrat, Cumarin-3-Carbonsäure. Diethyl- ethoxycarbonylmethanphosphonat, DodecylgaUat, Dodecyl-3,4,5-trihydroxybenzoat, (2,3- Epoxypropyl)-methacrylat, (2-Ethoxyethyl)acetat, Ethyl-(acetamidocyanacetat), Ethylacetoacetat, Ethyl-2-aminobenzoat, Ethyl-(3-aminopyrazol-4-carboxylat), Ethyl- benzoxylacetat, Ethyl-butyrylacetat, Ethyl-cyanacetat, Ethyl-(2-cyan-3-ethoxyacrylat), Ethyl-cyanformiat, Ethyl-2-cyanpropionat, Ethyl-(3,3-diethoxypropionat), Ethyl-l,3-dithian-2-carboxylat, Ethyl-(2-ethoxyacetat), Ethyl-2-furancarboxylat, EthylgaUat, Ethyhävulinat, Ethylmandelat, Ethyl-2-methyhactat, Ethyl-4-nitrocinnamat, Ethyloxamat, Ethyl-2-oxocyclohexancarboxylat, Ethyl-4-oxocyclohexancarboxylat, Ethyl-5-oxohexanoat, Ethyl-2-phenylacetoacetat, Ethyl-2-phenylacetoacetat, Ethyl-(phenylglyoxylat), Ethyl-4- piperidincarboxylat, Ethyl-2-pyridincarboxylat, Ethyl-3-pyridincarboxylat, Ethyl-4- pyridincarboxylat, Ethylpyruvat, Ethylthioglycolat, Ethyl-3,4,5-trihydroxybenzoat, (2- Hydroxyethyl)-methacrylat, (2-Hydroxypropyl)-methacrylat, 3-Indolacetat, (2- Methoxyethyl)-acetat, (l-Methoxy-2-propyl)-acetat, Methylacetoacetat, Methyl- 2- aminoabenzoat, Methyl-3-aminocroconat, Methyl- cyanacetat, Methyl-(4-cyanbenzoat), Methyl-(4-formylbenzoat), Methyl-2-furancarboxylat, Methyl-isobutyrylacetat, Methyl- methoxyacetat, Methyl-2-methoxybenzoat, Methyl-3-oxopentanoat, Methyl- phenylglyoxylat, Methyl-phenylsulfinylacetat, Methylpivaloylacetat, Methyl- 3- pyridincarboxylat, 5-Nitrofurfuryhdendiacetat, Propylgaüat. Propyl-3,4,5- trihydroxybenzoat, Methyl-(3-methylthiopropionat), Acetamid, Acetanüid, Benzamid, Benzanihd, N,N-Diethylacetamid, N,N-Dimethylformamid, N,N-Diethyl-3-methylbenzamid, Diethyltoluamid, N,N-Dimethylacetamid, N,N-Dimethylformamid, N,N-Diphenylacetamid, N-Methylformamid, N-Methylformanüid, N-Acetylthioharnstoff, Adipinsäurediamid, 2-Aminobenzamid, 4-Aminobenzamid, Bernsteinsäurediamid, Malonsäurediamid, N,N'- Methylendiacrylamid, Oxalsärediamid, Pyrazin-2-carbonsäureamid, Pyridin-4- carbonsäureamid, N,N,N',N'-Tetramethylbernsteinsäurediamid, N,N,N',N',- Tetramethylglutarsäurediamid, Acetoacetanüid, Benzohydroxamsäure, Cyanacetamid, 2- Ethoxybenzamid, Diethyl-acetamidomalonat, Ethyl-(acetamidocyanacetat), Ethyloxamat, Hippursäure-Na-Salz, N-(Hydroxymethyl)-acrylamid, L-(-) Michsäureamid, 2'- Nitroacetanüid, 3'-Nitroacetanihd, 4 '-Nitro acetanüid, Paracetamol, Piperin. Sahcylanihd, 2- Acetyl-γ-butyrolacton, γ-Butyrolacton, ε-Caprolacton, Düiydrocumarin, 4-Hydroxycumarin, 2(5H)-Furanon, 2,5-Dihydro-5-methoxy-2-füranon, Phthahd, Tetrahydrofüran-2,4-dion, 2,2,6-Trimethyl- l,3-dioxin-4-on, γ- Valerolacton, 4-Amino- 1 ,3-dimethyluracü,
Barbitursäure, O-Benzylooxycarbonyl-N-hydroxy-succinimid, Bernsteinsäureimid, 3,6- Dimethylpiperazin-2,5-dion, 5,5-Diphenylhydantoin, Ethyl- l,3-dioxoisoindolin-2- carboxylat, 9-Fluorenylmethyl-succinimidyl-carbonat, Hydantoin, Maleinimid, 3-Methyl-l-phenyl-2-pyrazolin-5-on, l-Methyl-2-pyrrohdon, Methyluracü, 6-Methyluracü, Oxindol, Phenytoin, 1 (2H)-Phthalazinon, Phthahmid, 2,5-Piperazindion. 2-Piperidinon, 2-Pyrrohdon. Rhodanin, Saccharin. 1,2,3, 6-Tetrahydrophthalimid, l,2.3.4-Tetrahydro-6,7- dimethoxy-chinazolin-2,4-dion, 1,5,5-Trimethylhydantoin, l-Vinyl-2-pyrrohdon, Di-tert-butyldicarbonat, Diethylcarbonat, Dimethylcarbonat, Dimethyldicarbonat, Diphenylcarbonat, 4,5-Diphenyl-l,3- dioxol-2-on, 4,6-Diphenylthieno(3,4-d)-l,3-dioxol-2- on-5,5-dioxid. Ethylencarbonat, Magnesium-methoxid-methyl-carbonat, Monomethylcarbonat-Na-Salz, Propylencarbonat, N-AUyUiarnstoff, Azodicarbonsäurediamid, N-Benzylharnstoff, Biuret, l,r-CarbonyldiimidazoL N,N- Di ethylharnstoff, N-Ethylharnstoff, N-FormyUiarnstoff, Harnstoff, n-Methylharnstoff, N- Phenylharnstofξ 4-Phenylsemicarbazid, Tetramethylharnstoff, Semicarbazidhydrochlorid, Diethyl-azodicarboxylat, Methylcarbamat, l-(4-Methoxyphenyl)-2-(2-methoxy-phenoxy)- ethanon, l-(4-Methoxyphenyl)-2-(2-methoxy-phenoxy)-ethanol. Weiterhin bevorzugt sind Anhydride wie: Benzoesäureanhydrid, Benzol- l,2,4,5-tetracarbonsäure-l,2,4,5-dianhydrid, 3,3 ',4,4'- Benzophenontetracarbonsäureanhydrid, Bernsteinsäureanhydrid, Buttersäureanhydrid, Crotonsäureanhydrid, eis- 1,2-Cyclohexandicarbonsäureanhydrid, Di-tert-butyldicarbonat, Dimethyldicarbonat, Dodecenylbernsteinsäureanhydrid, Epicon B4400, Essigsäureanhydrid, Glutarsäureanhydrid, Hexansäureanhydrid, Isatosäureanhydrid, Isobuttersäureanhydrid, Isovaleriansäureanhydrid, Maleinsäureanhydrid, Naphthalin- 1,8-dicarbonsäureanhydrid, 3-Nitrophthalsäureanhydrid, 5-Norboren-2,3-dicarbonsäureanhydrid, Phthalsäureanhydrid, 2.Phenylbuttersäureanhydrid, Pivalinsäureanhydrid, Propionsäureanhydrid, eis- 1,2,3,6- Tetrahydrophthalsäureanhydrid, Valeriansäureanhydrid. Besonders bevorzugt sind Benzophenone wie:
Benzophenon, 4-Aminobenzophenon, 2-Amino-5-chlorbenzophenon, Benzophenon- 2- carbonsäure, (S)-(-)-2-(N-Benzopropyl)-aminobenzophenon, 4,4'-Bis-(dimethylamino)- benzophenon, 4,4'-Bis-(diethylamino)-benzophenon, 3,4-Dimethoxybenzophenon, 4,4'-Dihydroxybenzophenon, 2,4-Dihydroxybenzophenon, 4-Hydroxybenzophenon, 2-Hydroxy-4-Methoxybenzophenon, 4-Methoxybenzophenon, 4,4'-Dimethoxybenzo- phenon, 2,2', 4,4' Tetrahydroxybenzophenon, 2-Chlorbenzophenon.
Appendix HI: Polymerisationskatalysatoren: phenohsche Verbindungen, Phenolderivate oder andere phenohsche Polycyclen mit einer Reihe von oxidierbaren Hydroxylgrupp en:
Solche Polymerisationskatalysatoren z.B. sind vorzugsweise:
Alizarin, 5-Amino-2-hydroxybenzoesäure, 3-AminophenoL Brenzkatechin, 2,2-Bis-(4- hydroxyphenyl)-propan, Bis-(4-hydroxyphenyl)-methan, Chinalizarin, 4-Chlor-l-naphthol, Coniferylalkohol, 2,4- Diaminophenoldüiydrochlorid, 3,5-Dichlor-4-hydroxyanüin, 1,4- Dmydroxyanthrachinon, 2,2-Dihydroxybiphenyl, 4,4-Dihydroxybiphenyl, 2,3-
Dihydroxynaphthalin , 2,6-DüsopropylphenoL 3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzhydrazin, 2,5-Di-tert.-butyl-hydrochinon, 2,6-Di-tert.-butyl-4-methylphenoL 4-HydroxybiphenyL, 2-Hydroxydiphenyl-methan, 2-(2-Hydroxyphenyl)-benzothiazol, 5- Indanol, 2-Isopropoxyphenof 4-Isopropyl-3-methylphenol, 5-Isopropyl-2-methylphenol, 4- Isopropylphenol, LaurylgaUat, 2-Naphthol, 4-NonylphenoL 3-(Pentadecyl)-phenoL 2- PropylphenoL 4-Propylphenol, Purpurin, PyrogahoL 4-(l,l,3,3-Tetra-metylbutyl)-phenyl, 1,2,4-Trihydroxybenzol, 2,4,6-TrimethylphenoL , 2,3,5-Trimethylphenol, 2,3,6- Trimethylphenol, 3,4,5-Trimethylphenol, 6,7-Dihydroxy-4-methylcumarin, 2-(2- Hydroxyethoxy)- benzaldehyd, 1-Naphthol, Nordihydroguaiaretsäure, OctylgaUat, Sihbinin, 3,4,6- Trihydroxybenzoesäure-octylester, 2,4,6-Tri-tert.-butylphenol, 2,4-Di-tert.- butylphenol, 2,6-Dichlorphenolindophenol, Ethoxyquin, 1-Aminoanthraquinon, 2-Amino-5- chlorobenzophenon, 4-Aminodiphenyl-amin, 7-Amino-4-hydroxy-2-naphthalensulfonsäure, 2-(4-Aminophenyl)-6-methylbenzothiazol, Benzanthron, TrioctyltrimeUitat, trans-Chalcon, Bis-(4-amino-phenyl)-amin- sulfat, 2,2'-Ethyhdenbis-(4,6-di-tert.-butylphenol), 2,2-Bis-(2,6- dibrom-4-(2-hydroxy-ethoxyphenyl)-propan, Bis-(3,5-di-tert.-butyl-4-hydroxyphenyl)- methan, 2,2-Bis-(3,5-dichlor-4-hydroxyphenyl)-propan, Bismarck Brown Y, 1- Bromonaphthalen, 4-Butylanihn, 2-tert.-butyl-5-methylphenol, 1-Chloroanthrachinon, 2- Chloroanthrachinon, TriaUyl- l,3,5~benzoltricarboxylat, 1, l-Tris-(hydroxymethyl)-propan- trimethacrylat, Pentaerythrityl-triacrylat, 1,2,4-Trivinylcyclohexan, trans,cis-Cycloododeca- 1,5,9-trien, Pentaerythritol-tetrabenzoat, 4,4'-Methylenbis-(2,6-di-tert.-butylphenol), 4,4'- Isopropyhden-bis(2,6-dichlorophenol), 4,4'-Isopropyhden-bis(2,6-dibromphenol), 4,4'- Isopropyhden-bis(2-(2,6-dibrom-phenoxy)ethanoL 2,2'Etyhdenbis-4,6-di-tert.-butyl- phenol), 3-tert-Butyl-4-hydroxy-5-methyl-phenyl, 5-tert-Butyl-4-hydroxy-2-methyl-phenyl, Syringaldazin, 4,4'-Dimethoxy-triphenylmethan, Di-sec Butylphenol. Weiterhin besonders bevorzugt sind Stoffe , die mehrere Hydroxylgruppen besitzen wie: EUagsäure, GaUussäure, GaUein, GaUangin, Myo-InositoL Morin, Nitranüsäure, Phenolphthalein, Purpurin, PurpurogaUin, Quinizarin, Chrysazin, Quercitin, Quinhydron, Chloranüsäure, Carmin, Rhodizonsäure, Croconsäure, MeUiticsäure, Hematoxüin, 9-Phenyl- 2,3,7-trihydroxy-6-fluoren, 9-Methyl-2,3,7-trihydroxy-6-fluoren, Tetrahydroxy-p- benzochinon, 2,2'4,4'-Tetra-hydroxybenzophenon, PyrogaUol Red, 1-NitrophloroglucinoL 1,4-Dihydroxyanthrachinon, 5,8-Dihydroxy- 1,4-naphthochinon, Hexaoxocyclohexanoctahydrat, 5,7-Dihydroxyflavanon, 3 ',4'-Dihydroxy-flavanon, Glyoxalhydrat, l,3,5-Tris(2-Hydroxyethyl)-isocyanursäure, Chinalizarin. 2,4,5- Trihydroxybenzamin.
Appendix IV:
Appendix IV zeigt die Formeln von erfindungsgemäß als Zusatz zum Enzym- Komponenten-System (ECS) einsetzbaren Mediatoren/Mediationsverstärkern (NO-, NOH-, und HNR- OH- Verbindungen), die zusammen mit Oxidoreduktasen angewendet werden, wie z.B.:
Hydroxylamine. (Offenkettig oder cyclisch, aliphatisch oder aromatisch, heterocyclisch) der aUgemeinen Formel,
R R
' IM '
OH
(I)
wie Verbindungen der aUgemeinen Formel H:
15 R x^x iβ ^ R R9
(π)
wie Verbindungen der aUgemeinen Formel HI:
Figure imgf000083_0001
Formel HI wie Verbindungen der aUgemeinen Formel IV:
Figure imgf000084_0001
Formel IV
wie Verbindungen, d.h. Derivate des 1-Hydroxybenzotriazols und des tautomeren Benzotriazol-1-oxides, sowie deren Ester und Salze bevorzugt (Verbindungen der Formel V) :
Figure imgf000084_0002
Formel V
wie z.B. folgende Verbindungen:
1 -Hydoxybenzotriazol,
1-HydroxybenzotriazoL Natriumsalz,
1-Hydroxybenzotriazol, Kahumsalz,
1-Hydroxybenzotriazol Lithiumsalz,
1-Hydroybenzotriazol Ammoniumsalz,
1-Hydroxybenzotriazol Calciumsalz,
1-Hydroxybenzotriazol, Magnesiumsalz, l-Hydroxybenzotriazol-6-sulfonsäure, Mononatriumsalz,
1- Methoxy-lH-benzotriazol
1-Acetoxy- lH-benzotriazol
1 -Hydroxy-(4, 5 -f)- dioxolo- 1 H-benzotriazol l-Hydroxy-6-methyl- lH-benzotriazol l-Hydroxy-6-nitro- lH-benzotriazol l-Hydroxy-5,6-dimethyl-lH-benzotriazol l-Hydroxy-6-methoxy- lH-benzotriazol l-Hydroxy-5,6-dimethoxy-lH-benzotriazol
1 -Hydroxy- 1 H-b enzotriazol- 6- carb onsäure
1 , 5-Dihydroxy- lH-benzotriazol l-Hydroxy-lH-benzotriazol-6-sulfonsäurehydrazid l-Hydroxy-lH-benzotriazol-6-carbonsäureamid
1 -Hydroxy- 5 -methoxy- lH-benzotriazol
6-Amino- lhydroxy- lH-benzotriazol 6-Chlor- lhydroxy- 1 H-b enzotriazol 6-Acetamido- 1-hydroxy- lH-benzotriazol 1 -Hydroxy- 1 H-b enzotriazol- 6- carb onsäureethylest er l-Hydroxy-4-nitro- 1 H-b enzotriazol -Chlor-l-hydroxy-lH-benzotriazol l-Hydroxy-6-tert.-butyl-lH-benzotriazol 6-Cyclohexyl- 1 -hydroxy- 1 H-b enzotriazol -Isopropyl- 1-hydroxy- lH-benzotriazol 1 -Hydroxy- 6-plιenyl- lH-b enzotriazol -Methyl-3H-benzotriazol-l-oxid -Phenyl-2H-benzotriazol- 1-oxid
ie Verbindungen der aUgemeine Formel A (cycüsche N-Hydroxyverbindungen):
X Y ι I I
- C -N -C -
OH
Formel A
ie Verbindungen der aUgemeinen Formeln VI, VH, VUI oder IX:
Figure imgf000085_0001
Formel VI Formel VII
Figure imgf000085_0002
Formel VUI Formel IX Wie z.B. Verbindungen wie:
N-Hydroxy-phthalimide sowie ggf. substituierte
N-Hydroxy-phthalimid-Derivate, N-Hydroxymaleimide sowie ggf substituierte
N-Hydroxymaleimid-Derivate, N-Hydroxy-Naphthalsäureimide sowie ggf substituierte N-Hydroxy-Naphthalsäureimid-Derivate,
N-Hydroxysuccinimide und ggf. substituierte N-Hydroxysuccinimid-Derivate, wie z.B.:
N-Hydroxyphthalimid, N-Hydroxy-benzol- 1,2,4-tricarbonsäureimid,
N,N'-Dihycfroxy-pyrome]htsäurediimid, N,N-Dihydroxy-benzophenon-3,3',4,4'-tetracarbonsaurecliimid, wie z.B. (Formel VH):
N-Hydroxymaleimid, Pyridin-2,3-dicarbonsäure-N-hydroxyknid, wie z.B. (Formel VUI):
N-1-Hydroxysuccinimid, N- 1-Hydroxyweinsäureimid, N-Hydro y- 5 -norb ornen-2 , 3 - dicarb onsäureimid, exo-N-Hydroxy-7-oxabicyclo[2.2. l]-hept-5-en-2,3-dicarboximid,
N-Hydroxy- eis- cyclohexan- 1 , 2- dicarb oximid,
N-Hydroxy-cis-4-cyclohexen-l,2-dicarbonsäureimid, wie z.B. (Formel IX): N-Hydroxynapthalsäureimid-Natrium-Salz. wie z.B. (sechsgliedriger Ring nach Formel A):
N-Hydroxyglutarimid.
Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel X oder XI (Oxime):
Figure imgf000086_0001
Formel X Formel XI Wie z.B. (Formel X):
2-Hydroxyiminomalonsäuredimethylester, wie z.B. (Formel XI):
1-Methylviolursäure, 1,3 Dimethylviolursäure, Thioviolursäure, AUoxan-4,5-dioxim. AUoxan-5-oxim Hydrat (Violursäure) und/oder dessen Ester oder Salze.
Wie Verbindungen aus der Klasse der N-Aryl-N-Hydroxy-Amide der aUgemeinen Formel XH, XIH und XTV, XTV a, XTV b, XTX c, XTV d und XTV e:
O | H
(xπ) A— N— B
-
O J H O I H
(xm) A-N-C- — A
OH
1
(XIV)
OH O I II (XlVa) K7— N-C-R^
OH O 0 OH '
<XIVb) Ar1~IM-C-(Re)p-C-|!j-Ar1
Figure imgf000087_0001
OH O
(xrvd) - ι ιι e
II o
OH O
(XTVe) . I II _ Ar1— N— P— $
7
Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel XV, XVI und XVH (Nitroxyl- Radikale/Nitroxide):
(XV) (XVI) (XVII)
Figure imgf000088_0001
wie Verbindungen der aUgemeinen Formel (XVH a und (XVH b) (Nitroxyl- Radikale):
XVII a XVπ b
Figure imgf000088_0002
Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel XVHI a (Amide) und XVHI b (Hydrazide):
R
„ X . , R X . N
R' ^ N R ' N R
I I
R R
Formel XVHI a Formel XVDT b
Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel (cychsche Hydrazide) XVHI c: x R
G
N x R
Formel XVHI c
Wie Verbindungen Urazole (Formel XV H d) und Phthalhydrazide (Formel XVHI e):
0 o
~ NH 4 | " ,; NH
HN - NH NH
0 0
Formel XVUI d Formel XVIII e
ie Verbindungen der aUgemeinen Formel XIX (Imide):
R
I R N R ϊ 0 Ϊ 0 ie Verbindungen (Imide) der aUgemeinen Formel XIX a:
R R
I I
R N N o ιf o ii « Formel XIX Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel XTX b (cychsche Imide):
Figure imgf000090_0001
(XEX b)
Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel XIX c (Derivate des Hydantoins):
H - N
^A1-
Formel XTX c
Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel XX , wie α-Hydroxycarbonyl- verbindungen der aUg. Formel XX a, α-Dicarbonylverbindungen der aUgemeinen Formel XX b, ß-Hydroxycarbonylverbindungen der aUgemeinen Formel XX c, sowie ß-Dicarbonylverbindungen der aUgemeinen Formel XX d:
XXa XXb XXc
O
Figure imgf000090_0002
XXd
Figure imgf000090_0003
Wie Verbindungen der aUgemeinen Formel XXI (offenkettige Verbmdungen mit Doppelbindung en/Enole) :
Figure imgf000091_0001
OH
Formel XXI
Wie Verbindungen der aUgemeinen Struktur XXH (cychsche Verbindungen, Reste nicht OH, Derivate der Quadratsäure, OH-Gruppe derivatisiert):
11
R
12
R m
xxπ
Wie z.B.:
Dreiecksäure, Quadratsäure, Krokonsäure, Rhodizonsäure.
* Die Formelbezeichnungen (Reste/ R..) sind der Anmeldung DE 197 19 857. 0 dargelegt.
Appendix IVa:
Appendix IVa zeigt Verbindungen, die als Mediationsverstärker v.a. als Zusatz zusammen mit Mediatoren und Oxidoreduktasen zum erfindungsgemäßen Enzym-Komponenten- System (ECS) hinzugefugt werden können wie:
ahphatische Ether, arylsubstituierte Alkohole wie:
2,3-Dimethoxybenzylalkohol, 3,4-DimethoxybenzylalkohoL
2,4-DimethoxybenzylalkohoL 2,6-Dimethoxybenzylalkohol, Homovaniüylalkohol,
Ethylenglykolmonophenylether, 2-Hydroxybenzylalkohol,
4-Hydroxybenzylalkohol. 4-Hydroxy-3-methoxybenzylalkohol,
2-Methoxybenzylalkohol, 2,5-DimethoxybenzylalkohoL
3,4-Dimethoxybenzylamin, 2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid, VeratrylalkohoL Coniferylalkohol,
Olefine(Alkene), wie z B. 2-AlkylphenoL 2-AUyl-6-methylphenol, AUylbenzol,
3,4-Dimethoxy-propenylbenzol, p-Methoxystyrol, 1-Ahylimidazol,
1-Vinylimidazol, StyroL Stuben, AUylphenylether, Zimtsäurebenzylester,
Zimtsäuremethylester. 2,4,6-TriaUyloxy- 1,3,5-triazin, 1,2,4-Trivinylcyclohexan, 4-AUyl-l,2-dimethoxybenzol, 4-tert-
Benzoesäurevinylester. Squalen, BenzoinaUylether, Cyclohexen. Düiydropyran.
N-Benzylzimtsäureanihd.
Phenolether wie: 2,3-DimethoxybenzylalkohoL 3,4-DimethoxybenzylalkohoL 2,4-
DimethoxybenzylalkohoL 2,6-Dimethoxybenzylahcohol, HomovanülylaUcohol 4-Hydroxybenzylalkohol, 4-Hydroxy-3-methoxybenzylahcohol, 2-Methoxybenzylalkohol, 2,5-Dimethoxybenzylalkohol, 3,4-Dimethoxybenzylamin, 2,4-Dimethoxybenzylamin-hydrochlorid, VeratrylaUtohoL Coniferylalkohol, Veratrol, Anisol.
Carbonylverbindungen wie:
4-Aminobenzophenon. 4- Acetylbiphenyl Benzophenon, Benzil,
Benzophenonhydrazon, 3,4-Dimethoxybenzaldehyd, 3 ,4-Dimethoxyb enzoesäure, 3 ,4-Dimethoxyb enzophenon, 4-Dimethylaminobenzaldehyd, 4-Acetylbiphenylhydrazon, Benzophenon-4-carbonsäure, Benzoylaceton, Bis(4,4'- dimethylamino)-benzophenon, Benzoin, Benzoinoxim, N-Benzoyl-N- phenyl-hydroxylamin, 2-Amino-5-chlor-benzophenon, 3-Hydroxy-4- methoxybenzaldehyd, 4-Methoxybenzaldehyd, Anthrachinon-2-sulfonsäure, 4-Methylaminobenzaldehyd, Benzaldehyd, Benzophenon-2-carbonsäure, 3,3',4,4'-Benzophenontetracarbonsäuredianhydrid, (S)-(-)-2-(N-Bezylpropyl)- aminobenzophenon, Benzylphenylessigsäureanüid, N-Benzylbenzanihd, 4,4,-Bis-(dimethylamino)-thiobenzophenon, 4,4'-Bis-(diacetylamino)-benzophenon, 2-Chlorbenzophenon, 4,4'-Dihydroxybenzophenon, 2,4- Düiydroxybenzophenon, 3,5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehydhydrazin, Hydroxyb enzophenon, 2-Hydroxy-4-methoxybenzophenon, 4-Methoxybenzophenon, 3,4-Dihydroxybenzophenon, p-Anissäure, p-Anisaldehyd, 3,4-Dihydroxybenzaldehyd, 3,4-Dihydroxybenzoesäure, 3 , 5-Dimethoxy-4-hydroxybenzaldehyd, 3 , 5-Dimethoxy-4-hydroxybenzoesäure, 4-Hydroxybenzaldehyd, Sahcylaldehyd, Vanülin, Vanülinsäure.
Appendix 5: mögliche Oxidationsreaktionen des Enzym-Komponenten-Systems:
2) Oxidation von ungesättigten Aliphaten a) HersteUung von Epoxiden b) HersteUung von Verbindungen über Epoxierung c) HersteUung von Arenoxiden d) HersteUung von Phenolen e) HersteUung von eis Dihydrodiolen
3) Baeyer- Villiger Oxidationen a) Baeyer- Vüliger Conversion von Steroiden 4) Oxidation von Heterocyclen a) Transformation von organischen Sulfiden b) Oxidation von Schwefelverbindungen c) Oxidation von Stickstoffverbindungen (Büdung von N- Oxiden etc.) d) Oxidation von anderen Heteoatomen
5) Kohlenstoff-Kohlenstoff Dehydrogenierungen a) Dehydrogenierung von Steroiden
6) Andere Oxidationsreaktionen a) Oxidation von Alkoholen und Aldehyden b) Oxidation von aromatischen Methylgruppen zu Aldehyden c) Oxidative Kupplung von Phenolen d) Oxidativer Abbau von Alkylketten (ß-Oxidation etc.) e) Büdung von Peroxiden oder Perverbindungen f) Initüerung von Radikalkettenreaktionen

Claims

Patentansprüche
1. Enzym-Komponenten-System (ECS) als Oxidations- und Bleichsystem zur HersteUung von spezieUen hochselektiven Oxidationsmitteln, bestehend aus: a) Systemkomponente 1): mindestens einer Hydrolase aus der Enzymklasse 3.1, 3.1.1, 3.1.2, 3. 1.3, 3.1.4 oder 3.1.7 und/oder mindestens einer Hydrolase aus der Enzymklasse 3.5, 3.5.1, 3.5.2, 3.5.3, 3.5.4, 3.5.5 oder 3.5.99, b) Systemkomponente 2): mindestens einer Fettsäure, bevorzugt Cβ bis C26 ( gesättigt, einfach- oder mehrfach ungesättigt), c) Systemkomponente 3): mindestens einem Precursor-Oxidationsmittel zur Reaktion mit den Enzymen, d) Systemkomponente 4): mindestens einem Keton aus der Gruppe der Carbonylverbindungen.
2. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß als Systemkomponente 1) Enzyme aus der Klasse 3.1.1.3: Lipasen (Triacylglycerin Lipase, Triglycerinacylhydrolasen) eingesetzt werden.
3. Enzym- Komponenten- System nach Anspruch lund 2 dadurch gekennzeichnet, daß als Systemkomponente 1) Enzyme bevorzugt aus der Klasse 3.5.1.4 Amidasen und/oder 3.5.5.1 Nitrilasen eingesetzt werden.
4. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, daß die HersteUung der Enzyme der Klasse 3.1.1.3 (Lipasen) aus Organismen wie Candida antarctica, Candida rugosa, Candida hpolytica, Candida cylindracae, Candida spec, Geotrichum candidum, Humicula lanuginosa, PeniciUium cambertii, Pemcühum roqufortii, Aspergülus spec, Mucor javanicus, Mucor mehei, Rhizopus arrhizus, Rhizopus niveus, Rhizopus delamar, Rhizopus spec. Chromobacterium viscosum, Pseudomonas cepacia, Pseudomonas spec, aus WeizenkeimUngen oder Pankreas (Schwein oder andere QueUen) u.a. erfolgt.
5. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 und 3, dadurch gekennzeichnet, daß die Herstellung der Enzyme der Klasse 3.5.1.4 und 3.5.5.1 aus Organismen wie Pseudomonas aeroginosa, Pseudomonas putida, Pseudomonas acidovorus, Pseudomonas spec, Aspergülus nidulans, Aspergülus spec, Brevibacterium spec, Streptococcus pneumoniae, Rhoducoccus spec. u.a. erfolgt.
6. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß es Enzyme aus Pilzen, Bakterien, Tieren oder Pflanzen, die aus natürlichen oder gentechnisch veränderten Organismen gewonnen werden, enthält.
7. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß als Katalysatoren modifizierte Enzyme, Enzymbestandteüe, prosthestische Gruppen oder Mimicsubstanzen eingesetzt werden können.
8. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 2) eine oder mehrere, gesättigte, einfach- und mehrfach ungesättigte Fettsäuren , bevorzugt C6 bis 26 nach Appendix 1) enthält:
9. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 2) bevorzugt Tetradecansäure (Myristinsäure) und/oder Dodecansäure (Laurinsäure) enthält.
10. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 3) mindestens ein Precurser- Oxidationsmittel wie:
Peroxid (H2O2), organische Peroxide, wie 3-Chlorperoxibenzoesäure, Monoperoxyphthalsäure- Mg-Salz, Di-tert.-butylperoxid, Cumolhydroperoxid,
Lauroylperoxid, Chloroperoxybenzoesäure, Dicumylperoxid, Ethymethyl-keton-peroxid, Benzoylperoxid, Diperoxidodecandionsäure-Na-Salz, u.a. und Perverbindungen, wie Perborate, Persulphate, Percarbonate, Perphosphate, Percarbamide, Perchlorate u.a. enthält.
11. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 und 10, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 3) H2O2- aktivierende Ionen Mo +, W +, Va + und/oder Verbindungen wie Nitrilamine und/oder Dicyanamide enthält.
12. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1, 10 und 11, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 3) bevorzugt H2O2 enthält.
13. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1, 10 bis 12, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 3) H2O2 enthält, welches mittels Glukose und GOD in situ generiert wird.
14. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 10 bis 13. dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 3) neben Perverbindungen Beichaktivatoren wie TAED (Tetraacetylethylendiamm), TAGU (Tetraacetylglycolurü) und iso-NOBS (Natrium-p-iso- nonanoyloxybenzolsulfonat) enthalten kann.
15. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1, 10 bisl4. dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 3) neben den Peroxiden und/oder Perverbindungen Luft oder Sauerstoff bei Normaldruck oder leichtem Überdruck bis zu 2 bar enthält.
16. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1 bis 15. dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 4) mindestens ein Keton der aUgemeinen Formel I enthält:
O
I I 1 u
R R
Die Reste R1 und R2 können gleich oder ungleich sein und ahphatische oder aromatische Gruppen darsteUen. Weiterhin können die Reste R1 und R2 einen Ring büden, der neben Kohlenstoff auch Heteroatome wie Stickstoff. Sauerstoff und Schwefel enthalten kann.
17. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 16, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 4) 1,2- Diketone der (Formel II) und 1,3-Diketone der (Formel HI) bzw. Polyketone (Polyketide) sowie die tautomeren Enole (Formel IV) enthält,
Figure imgf000098_0001
π m rv wobei die Reste R3 bis R6 jeweüs wieder gleich oder ungleich sein können und ahphatische oder aromatische Gruppen darstehen können. Weiterhin können die Reste R3 und R4 und die Reste R5 und R6 einen gemeinsamen Ring büden, der neben Kohlenstoff auch Heteroatome wie Stickstoff, Sauerstoff oder Schwefel enthalten kann.
18. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 4) neben aUgemeinen Carbonylverbindungen Ketone wie aUgemein Hydroxyketone, α,ß - ungesättigte Ketone, Oxicarbonsäuren. Chinone und Halogenketone enthält.
19. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 18, dadurch gekennzeichnet, daß es als Systemkomponente 4) Verbindungen, die in Appendix 2) aufgeführt sind, enthält.
20. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1 bis 19, dadurch gekennzeichnet, daß es Polymerisationskatalysatoren wie v.a. phenohsche Substanzen, bzw. Polycyclen mit mehreren oxidierbaren Hydroxylgruppen nach Appendix 3) enthält.
21. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 20 , dadurch gekennzeichnet, daß als zusätzliche Systeme enzymatische Oxidationssysteme mit enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zugesetz werden können, enthaltend: a) mindestens einen geeigneten Oxidationskatalysator b) mindestens ein geeignetes Oxidationsmittel , c) mindestens einen Mediator ausgewählt aus der Gruppe der Hydroxylamine, Hydroxylaminderivate, Hydroxamsäuren, Hydroxamsäurederivate, der ahphatischen, cycloahphatischen, heterocychschen oder aromatischen Verbindungen, die mindestens eine N-Hydroxy-, Oxim-, N-Oxi-, oder N,N*-Dioxi-Funktion enthalten und/oder mindestens einen Mediator aus der Gruppe der Amide wie z.B. Hydrazide oder 1,2,4- Triazohdin- 3,5-dione (Urazole) und /oder mindestens einen Mediator aus der Gruppe der Imide wie z.B. Hydantoine und/oder mindestens einen Mediator aus der Gruppe der
Oxokohlenstoffe.
22. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1 bis 21 , dadurch gekennzeichnet, daß als zusätzliche Systeme enzymatische Oxidationssysteme mit enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zugesetz werden können, enthaltend: mindestens ein Mediationsverstärker, ausgewählt aus der Gruppe der Carbonyh erbindungen, ahphatischen Ether, Phenolether oder Olefine(Alkene), und/oder mindestens ein Mediationsverstärker, ausgewählt aus der Gruppe der NO-, NOH-HRN-OH- Verbindungen und/oder der Amide wie Hydrazide oder Urazole und oder der Imide wie Hydantoine und/oder der Oxokohlenstoffe.
23. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1 bis 22 , dadurch gekennzeichnet, daß als zusätzliche Systeme enzymatische Oxidationssysteme mit enzymwirkungsverstärkenden Verbindungen zugesetz werden können, enthaltend: mindestens ein Mediationsverstärker, ausgewählt aus der Gruppe der kationradikalbüdende Substanzen des Phenothiazintyps und/oder des Phenoxazintyps und/ oder des (R=N-N=R)-Typs* ( z.B.ABTS), und/oder von arylsubstituierten Alkoholen (Nichtphenole) wie z.B. Veratrylalkohol, und/oder Phenolabkömmlinge wie p-Hydroxycinnamic acid, 2,4- DichlorphenoL p- Hydroxybenzol-Sulfonat, Vanillin (4-Hydroxy-3-Methoxy-benzaldehyd), p- Hydroxybenzoesäure, 5-Amino-2-Hydroxy-benzoesäure (5-Aminosalycüsäure) und/oder Radikalkationverbindungen nach „Wurster" wie para- Diephenyldiamine bevorzugt: N,N- Dimethyl-p-phenylendiamm; N,N-Dietnyl-p-phenylendiamin; N,N,N',N'-Tetramethyl-p- phenylendiamin; 2,3,5,6-Tetramethyl-p-phenylendiamin und/ oder Radikalanionen, z.B. Semichinone, die bei der enzymatichen Oxidation von Hydrochinonen entstehen können.
24. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 und 21 , dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationskatalysatoren Enzyme wie Oxidoreduktasen der Klassen 1.1.1. bis 1.97 eingesetzt werden, bevorzugt:
CeUobiose: oxigen- 1-oxidoreductase (CeUobiose oxidase) (1.1.3.25), CeUobiose: quinone -1-oxidoreductase (1.1.5.1), Bilirubinoxidase (1.3.3.5), Cytochromoxidase (1.9.3), Oxigenasen, Lipoxigenasen (1.13, 1.14), Superoxid-dismutase (1.15.11), Ferrioxidase, z.B. Ceruloplasmin (1.16.3.1), 1.10, wie Catechol Oxidase (Tyrosinase) (1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), O-Aminophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase) (1.10.3.2) ,
1.11. , wie Cytochrom-C Peroxidase (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), Peroxidase (1.11.1.7) Iodid-Peroxidase (1.11.1.8), Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), Chlorid Peroxidase (1.11.1.10), L-Ascorbat-Peroxidase (1.11.1.11),
Phosphohpid-Hydroperoxid-Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), Mangan Peroxidase (1.11.1.13), Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin Peroxidase) (1.11.1.14).
25. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1, 21 und 24 , dadurch gekennzeichnet, daß als Oxidationskatalysatoren bevorzugt Enzyme wie Laccasen und/oder Peroxidasen eingesetzt werden.
26. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 25 , dadurch gekennzeichnet, daß es bevorzugt Laccasen und/oder Peroxidasen aus Weißfäulepilzen wie z.B.
Trametes versicolor, Trametes spec. Phlebia spec, Pleurotus spec. Phanerochaete chrysosporium, Agaricus spec, u.a., andere Pilze, Bakterien, Pflanzen und tierische Zehen, die aus natürlichen oder gentechnisch veränderten Organismen gewonnen werden, enthält.
27. Enzym-Komponenten-System nach Anspruch 1, 21 bis 26, dadurch gekennzeichnet, daß als Enzym-Katalysatoren modifizierte Enzyme, Enzymbestandteüe, prosthestische Gruppen oder Mimicsubstanzen eingesetzt werden können.
28. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 21 bis 27, dadurch gekennzeichnet, daß als zusätzliche Oxidationsmittel, bevorzugt Luft, Sauerstoff, Ozon, Peroxidverbindungen wie H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxidbenzoesäure, Perchlorsäure,
Perverbindungen wie Perborate, Percarbonate, Persulfate oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH-RadikaL OOH-RadikaL Olf-RadikaL Superoxid (O" 2), Dioxygenyl- Kation (O2 +), Singulettsauerstoflζ Ozonid (O3 "), Dioxirane, Dioxitane oder Fremy Radikal eingesetzt werden.
29. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 21 bis 28. dadurch gekennzeichnet, daß als Mediator und zusätzliche Mediationsverstärker solche nach Appendix IV und IVa) eingesetzt werden.
30. Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 21 bis 29, dadurch gekennzeichnet, daß das Mediator/ Mediationsverstärker- Verhältnis 5000: 1 bis 5: 1 besonders bevorzugt 500: 1 bis 5: 1 beträgt.
31. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 30 in einem Verfahren zur Dehgnifizierung und /oder Veränderung und/oder Bleiche von ZeUstoffen aus Holz und Einjahrespflanzen und Holzstoffen und Deinkstoffen, wobei die Reaktion des Enzym-Komponentensystems in einem pH-Bereich von pH 2 bis 11, vorzugsweise pH 3 bis 9, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 40 bis 95 °C, bei einer Stoffdichte von 0.5 bis 40%, bevorzugt 4 bis 15 % in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O - Überdruck (bis 2 bar) durchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Humicula lanignosa in einer Kozentration von 0.05 bis 5 mg , bevorzugt von 0.05 bis 2 mg , Amidase aus Pseudomonas aeruginosa in einer Konzentration von 40 bis 200 IU und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis Cι6, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg jeweüs bezogen auf lg atro ZeUstoff eingesetzt werden.
32. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 und 31 in einem Verfahren zur Dehgnifizierung und /oder Veränderung und/oder Bleiche von ZeUstoffen aus Holz und Einjahrespflanzen und Holzstoffen und Deinkstoffen, wobei vor und/oder nach der Reaktion des Enzym-Komponenten- Systems eine saure Wäsche oder Q-Stufe eingesetzt wird und daß die saure Wäsche bei
60-120 °C, bei pH 2 bis 5,5, für 30-90 min und 4-20% Stoffdichte durchgeführt wird und daß die Q-Stufe mit 0.05 - 1%, vorzugsweise 0.2 bis 0.5 % Chelatbüdner, bei 60-100°C, bei pH 2 bis 5,5, für 30-90 min und 4-20% Stoffdichte durchgeführt wird.
33. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1, 31 und 32 in einem Verfahren zur Delignifizierung und /oder Veränderung und/oder Bleiche von ZeUstoffen aus Holz und Einjahrespflanzen und Holzstoffen und Deinkstoffen, wobei für die saure Wäsche und die Q-Stufe 1 Std.,60 - 90°C, pH 2 bis 5 und 10% Stoffdichte eingehalten werden.
34. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1, 31 bis 33 in einem Verfahren zur Dehgnifizierung und /oder Veränderung und/oder Bleiche von ZeUstoffen aus Holz und Einjahrespflanzen und Holzstoffen und Deinkstoffen wobei es vor oder nach jeder möghchen Behandlung des Zehstoffes, sei es ein Kochverfähren, Bleichstufen oder andere Vor- und/oder Nachbehandlungen in Ein- oder Mehrzahl eingesetzt werden kann, wie alkalisches leaching, alkalische Extraktion, Wäsche, Saure Behandlung, Q-Stufe, O -Dehgnifi_άerungsstufe, Peroxidbleichstufe, O2- unterstützte Peroxidstufe, Druckperoxidstufe, Persäurestufe, persäureunterstützte O - bzw. Peroxidstufe, Ozonbleichstufe, Dioxiranstufe, Polymetoxalat- Stufe Cl-Dehgnifizierungsstufe, ClO2 -Bleichstufe, Cl/ClO2 - Bleichstufe, reduktive Bleichstufen, Sulfonierungsstufen, NO/NO2- Behandlungen, Nitrosylschwefelsäure-Behandlung, QueUstufen, Enzymbehandlungen wie z.B. Behandlungen mit Hydrolasen wie CeUulasen und oder HemiceUulasen (z.B. Xylanase, Mannanase etc.) und oder Pektinasen und/oder Proteinasen und/oder Lipasen und/oder Amidasen und/oder Oxidoreduktasen wie z.B. Laccasen und/oder Peroxidasen etc. bzw. mehrere kombinierte Behandlungen.
35 Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 und 34 in einem Verfahren zur Dehgnifizierung und /oder Veränderung und/oder Bleiche von ZeUstoffen aus Holz und Einjahrespflanzen und Holzstoffen und Deinkstoffen wobei die QueUstufe mit Hilfe von Stoffen wie z.B.: Glycole wie: Propylenglycol, Ethylenglycol, Glycolether wie: Ethylenglycoldimethylether etc. aber auch Lösungsmittel wie z.B Alkohole wie: Methanol, EthanoL ButanoL Amyl-alkohoL CyclohexanoL BenzylaUcohoL Chlorhydin, Phenole wie: PhenoL Methyl- und Methoxyphenole, Aldehyde wie: Formaldehyd, Chloral, Mercaptane wie: Buthylmercaptan, Benzylmercaptan, Thioglycolsäure, Organische Säuren wie: Ameisensäure, Essigsäure, Chloressigsäure, Amine wie Ammoniak, Hydrazin, Hydrotope Lösungsmittel wie: z.B. konz. Lösungen von Natiumbenzoat, Sonstige wie: Benzole, Pyridine, Dioxan, Acetessigsäureethylester, andere basische Lösungsmittel wie OH7H2O, bzw. OH"/Alkohole u.a. durchgeführt wird.
36. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 35 in einem Verfahren zur Dehgnifizierung und /oder Veränderung und/oder Bleiche von ZeUstoffen aus Holz und Einjahrespflanzen und Holzstoffen und Deinkstoffen wobei Komplexbüdner der Reaktionslösung zugegeben werden wie Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA), Diethylentriaminpentaessigsäure (DTPA), Hydroxyethylendiamintriessigsäure (HEDTA), Diethylentriaminpenta- methylenphosphonsäure (DTMPA), Nitrüotriessigsäure (NTA), Polyphosphorsäure (PPA) oder andere Eisen-, Mangan-, oder Kupfer-Komplexoren, z.B. Diethylamin, Hydroxylamin eingesetzt werden.
37. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 36 in einem Verfahren zur Delignifizierung und /oder Veränderung und/oder Bleiche von ZeUstoffen aus Holz und Einjahrespflanzen und Holzstoffen und Deinkstoffen wobei es in mehreren Stufen dmchgeführt wird, wobei zwischen jeder Stufe eine Wäsche oder eine Wäsche und eine Extraktion mit Lauge oder weder Wäsche noch Extraktion stattfindet.
38. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 37 zur Behandlung von Papierfabrikationsabwässer (Schleiferei- Abwasser, TMP-Abwasser) und von Abwässern anderer Industriezweige, wie ZeUstoffabwässer und Textilfabrikationsabwässer u.a., wobei die Reaktion des Enzym-Komponentensystems in einem pH-Bereich von pH 2 bis 11, vorzugsweise pH 3 bis 6, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 40 bis 95 °C, in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2-Überdruck (bis 2 bar) dvirchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Aspergülus spec in einer Kozentration von 0.05 bis 50 mg , bevorzugt von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis Ciβ, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration 5 von 0.05 bis 200 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und daß Polymerisationskatalysatoren, bevorzugt Purogalhn, in einer Konzentration von 0.005 bis 200 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.005 bis 50 mg jeweüs bezogen auf 1 Liter Abwasser eingesetzt werden.
10 39. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 38 zur HersteUung von Ligninlösungen oder Gelen, von entsprechenden Bindern/Klebern und zur HersteUung von Holzverbundstoffen, wobei die Reaktion des Enzym-Komponentensystems in einem pH-Bereich von pH 2 bis 11, vorzugsweise pH 3 bis 6, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 40 bis
15 95 °C, in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2-Überdruck (bis 2 bar) durchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Humicola lanuginosa in einer Kozentration von 0.05 bis 50 mg , bevorzugt von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis C.6, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 200 0 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 200 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration 5 von 0.05 bis 200 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und daß Polymerisationskatalysatoren, bevorzugt PurogaUin, in einer Konzentration von 0.005 bis 200 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.005 bis 50 mg, jeweüs bezogen auf 1 Liter Abwasser eingesetzt werden.
0 40. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 39 in einem Verfahren zur enzymatischen Druckfarbentfernung beim Deinken von Altpapier , wobei die Reaktion des Enzym-Komponenten- Systems in einem pH-Bereich von pH 7 bis 11, vorzugsweise pH 7 bis 9, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 40 bis 95 °C, in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2-Überdruck (bis 2 bar) durchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Humicola lanuginosa in einer Kozentration von 5 bis 500 mg , bevorzugt von 5 bis 100 mg und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis Cι6, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 5 bis 2000 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 5 bis 500 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H O2 in einer Konzentration von 5 bis 5000 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 5 bis 1000 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration von 5 bis 2000 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 5 bis 500 mg und daß phenohsche Substanzen, bzw. Polycyclen mit mehreren oxidierbaren Hydroxylgruppen zur Veränderung des pH-Optimums der Druckfarbenablösereaktion und Beeinflussung des Altpapier-Quellverhaltens, bevorzugt Bisphenol A , in einer Konzentration von 1 bis 2000 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 1 bis 500 mg jeweüs auf 1 kg lutro Altpapier bezogen, eingesetzt werden.
41. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 40 in einem Verfahren zur enzymatischen Druckfarbentfernung beim Deinken von Altpapier , wobei
Reduktionsmittel, wie: Natrium-Bisulfit, Natrium-Dithionit, Ascorbinsäure, Thio verbindungen, Mercaptoverbindungen oder Glutathion mit Vorzug Natrium-Bisulfit und/oder Natrium-Dithionit in einer Konzentration von 0.1 bis 1000 mg pro kg lutro Altpapier, bevorzugt in einer Konzentration von 0.1 bis 200 mg pro kg Altpapier zugesetzt werden.
42. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 41 in einem Verfahren zur enzymatischen Druckfarbentfernung beim Deinken von Altpapier, wobei zur Sammlung der Druckfarbpartikel und zur Schaumerzeugung bei der Flotation handelsübliche Sammler , bevorzugt Incopur- Typen, z.B. Incopur RSGA in einer Konzentration von 1 bis 5000 mg pro kg lutro Altpapier, bevorzugt von 1 bis 1000 mg pro kg Altpapier zugesetzt werden.
43. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 42 in einem Verfahren zur enzymatischen Druckfarbentfernung beim Deinken von Altpapier, wobei weitere Enzyme wie CeUulasen und/oder HemiceUulasen wie Xylanase und/oder Mannanase und/oder Pektinasen und/oder Oxidoreduktasen zugegeben werden.
44. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 43 als Oxidationssystem in der organischen Synthese, wobei die Reaktion des Enzym-Komponenten- Systems in einem pH-Bereich von pH 2 bis 1 l,vorzugsweise pH 3 bis 9, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 40 bis 95 °C, in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O -Überdruck (bis 2 bar) durchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Humicola lanuginosa in einer Kozentration von 00.5 bis 5 mg , bevorzugt von 0.05 bis 3 mg und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis Cι6, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 30 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 30 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 30 mg jeweüs auf 10 mmolar Substrat bezogen, eingesetzt werden.
45. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 44 als Oxidationssystem in der organischen Synthese, wobei als Substate für Oxidationsreaktionen für das erfindungsmäßige z.B. aromatische Alkohole oder aromatische Methylverbindungen eingesetzt werden.
46. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 45 in einem Verfahren zur enzymatischen Kohleverflüssigung, wobei die Reaktion des Enzym-Komponenten- Systems in einem pH-Bereich von pH 2 bis 11, vorzugsweise pH 3 bis 9, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 40 bis 95 °C, bei einer Stoffdichte von 0.5 bis 40%, vorzugsweise bei einer Stoffdichte von 4 bis 15%, in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2-Überdruck (bis 2 bar) durchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Humicola lanuginosa in einer Kozentration von 00.5 bis 20 mg , bevorzugt von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis Cι6, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 100 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg jeweüs auf lg Kohle (Braunkohle) bezogen, eingesetzt werden.
47. Verwendung des Enzym-Komponenten- System nach Anspruch 1 bis 46 in einem Verfahren zur Bleiche in Waschmitteln, wobei die Reaktion des Enzym-Komponenten- Systems in einem pH-Bereich von pH 2 bis
12,vorzugsweise pH 3 bis 10, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 30 bis 95 °C, in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O -Überdruck (bis 2 bar) durchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Humicola lanuginosa in einer Kozentration von 00.5 bis 20 mg , bevorzugt von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis Ci6, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 50 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg jeweüs auf 100 ml Waschlösung bezogen, eingesetzt werden.
48. Verwendung des Enzym-Komponenten- Systems nach Anspruch 1 bis 47 in einem Verfahren zur Bleiche in Waschmitteln, wobei das System als Zusatz zu Waschformuherungen mit aUen technisch übhchen und bekannten waschaktiven Substanzen oder Waschmitteladditiven eingesetzt wird.
49. Verwendung des Enzym-Komponenten- Systems nach Anspruch 1 bis 48 in einem Verfahren zur Bleiche und/oder beim Entfärben von Textügeweben, wobei die Reaktion des Enzym-Komponenten- Systems in einem pH-Bereich von pH 2 bis 1 l,vorzugsweise pH 3 bis 9, bei einer Temperatur von 20 bis 95 °C, vorzugsweise 40 bis 95 °C, bei einer Stoffdichte von 0.5 bis 40%, bevorzugt 4 bis 15%, in Gegenwart von Sauerstoff oder Luft bei Normaldruck bis leichtem O2-Überdruck (bis 2 bar) durchgeführt wird und die Systemkomponente 1: Lipase aus Humicola lanuginosa in einer Kozentration von 00.5 bis 10 mg , bevorzugt von 0.05 bis 5 mg und die Systemkomponente 2: Fettsäuren in ein oder Mehrzahl, bevorzugt C8 bis C16, bevorzugt Tetradecansäure und/oder Dodecansäure in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg , bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 3: Precursor-Oxidationsmittel, bevorzugt H2O2 in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg (100%ig), bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg und die Systemkomponente 4: Ketone, bevorzugt Benzophenone in einer Konzentration von 0.05 bis 20 mg, bevorzugt in einer Konzentration von 0.05 bis 10 mg jeweüs auf lg Denim bezogen , eingesetzt werden.
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