DE102009025190A1 - Enzymatische Systeme zum Koppeln und Cross-linken von Textilien und Biomaterialien für Medizinprodukte und von anderen Stoffen und/oder Materialien - Google Patents

Enzymatische Systeme zum Koppeln und Cross-linken von Textilien und Biomaterialien für Medizinprodukte und von anderen Stoffen und/oder Materialien Download PDF

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Abstract

Es werden Verfahren für Kopplungsreaktionen und/oder für Cross-linkreaktionen beschrieben, die A) Enzyme enthalten, wie insbesondere bevorzugt immobilisierte Lipasen oder Esterasen, Proteasen, Amidasen, Transferasen, Acylasen, Glycosidasen, Glycotransferasen und Oxidoreduktasen wie bevorzugt Peroxidasen oder Laccasen oder Oxidasen, und dass sie in Oxiran-generierenden Systemen und gegebenenfalls auch in anderen Kopplungs- und/oder Cross-link-Systemen B) Peroxide oder Per-Verbindungen oder Peroxid-generierende System enthalten und dass sie C) spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) enthalten wie ungesättigte Fettsäuren, Fette und/oder Pflanzen- oder Tieröle, welche als Kopplungs- und/oder Cross-link-Agenzien dienen, die durch die Enzyme aktiviert werden, und dass sie D) geeignete Verbindungen, die modifiziert werden sollen, enthalten wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffe wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren, und dass diese Verbindungen solche sind wie Biomaterialien für Medizinprodukte oder solche Stoffe sind wie Kosmetika, Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff-basierende Baumaterialien und weitere Materialien, bei ...

Description

  • Stand der Technik
  • Es ist bekannt, dass hydrolytische Enzyme wie Glycosidasen und Glycotransferasen andere Transferasen (z. B. Transglutaminasen), Lipasen, Esterasen, Proteasen, Amidasen, Acylasen und Oxidoreductasen, wie v. a. Laccasen und Peroxidasen, zur enzymatischen Kopplung bestimmter Enzymsubstrate über die Bildung von bestimmten Bindungen in der Lage sind.
  • Bislang wurde aber kein rein enzymatisches System beschrieben, welches in der Lage ist, auch im wässrigen Milieu Kopplungsreaktionen und/oder Cross-linkreaktionen auszuführen, auch nicht solche von cellulosehaltigen oder proteinhaltigen natürlichen Polymeren bzw. Faserstoffen wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide, sowie von Biomaterialien für Medizinprodukte oder solchen Stoffen wie Kosmetika, Lacken, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppichen, Holz- oder Kunststoff- basierenden Baumaterialien und weiteren Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt.
  • Dabei versteht man unter Koppeln (Coaten) folgendes:
    Eine zu modifizierende Substanz wird mit einer Kopplungs-enhancer Substanz in der Weise umgesetzt, dass entweder nur der Kopplungsenhancer gekoppelt (gecoated) wird oder mittels dieser Verbindung eine zu koppelnde Substanz an die zu modifizierende Substanz angeheftet wird.
  • Dabei sind für das einfache Koppeln aber auch für das Cross-linken mindestens zwei reaktive funktionelle Gruppen des Kopplungsenhancers nötig, um die Kopplungs- und/oder Crosslinkreaktionen ablaufen zu lassen. Neben den gewünschten Kopplungsreaktionen kann es dabei auch zu meist unerwünschten Cross-linkreaktionen kommen, d. h. zu Cross-linkreaktionen (Vernetzungen) zwischen den Kopplungsenhancern und/oder zu Cross-linkreaktionen (Vernetzungen) zwischen den Kopplungsenhancern und der zu koppelnden und/oder der zu modifizierenden Substanz.
  • Koppeln und Cross-linken laufen also bei Vorhandensein von bi- oder mehr-funktionalen Kopplungsenhancer-Substanzen meist parallel und Cross-linkreaktionen können erwünschte oder unerwünschte Reaktionen darstellen, da sie die Ausbeute an gewünschten Kopplungs- und/oder Cross-linkreaktionen reduzieren können.
  • Die Möglichkeit, solche (auch enzymatische) Kopplungsreaktionen oder Cross-linkreaktionen im wässrigen Milieu bzw. Lösungsmittel-frei durchführen zu können, ist insbesondere für viele technischen Anwendungen wünschenswert, wo aus Kosten- bzw. Umweltründen auf Lösungsmittel verzichtet werden muss.
  • Die üblicherweise durchgeführten chemischen Reaktionen (Kopplungsreaktionen, Cross-linkreaktionen arbeiten mit Hilfe von chemischen Koppelsubtanzen wie Aldehyden, Anhydriden, Hydraziden, Acrylderivativen, Vinylderivativen, Oxiranverbindungen, N-Hydroxysuccimidyl-Verbindungen, halidhaltigen Verbindungen wie Chlortriazinen und vielen mehr.
  • Diese Kuppler besitzen mindestens zwei funktionelle Kopplungsgruppen, die in der Lage sind, mit wichtigen funktionellen Gruppen wie hauptsächlich Aminen, Schwefelgruppen-, Hydroxyl- oder Carboxylsäuregruppen in den zu koppelnden und/oder in den zu modifizierenden Verbindungen zu reagieren.
  • Dabei ist mit ihrer hohen Reaktivität auch in fast allen Fällen hohe Toxizität verbunden, dazu kommen in vielen Fällen wegen der oftmals erforderlichen großen Reaktanden-Mengen hohe Kosten und darüber hinaus oftmals lange Reaktionszeiten.
  • Generelle Beschreibung der Erfindung
  • Um diese Schwierigkeit des Stands der Technik zu überwinden, wurden in WO 2005/103372 enzymatische Systeme zur Verfügung gestellt, die sich vor allem durch ihre wesentlich höhere Spezifität, ihre wesentlich schnellere Reaktion und ihre wesentlich geringere Toxizität auszeichnen und damit eine wesentlich kostengünstigere und umweltfreundlichere Arbeitsweise erlauben.
  • Es konnte in WO 2005/103372 überraschenderweise gefunden werden, dass bei gezieltem Einsatz von Enzym-basierenden Systemen, enthaltend: Enzyme aus den Gruppen: Lipasen, Esterasen, Protoasen, Amidasen, Transferasen, Acylasen, Glycosidasen, Glycotransferasen oder Oxidoreduktasen wie bevorzugt Peroxidasen und Laccasen, entweder einzeln oder in Kombination eingesetzt und gegebenenfalls unter Zusatz von z. B. Peroxid und in Kombination mit speziellen durch die Wirkung der Enzyme aktivierten Kopplungs- und/oder Cross-linksubstanzen (im weiteren Kopplungsenhancer genannt) Kopplungsreaktionen und/oder Cross-linkreaktionen von zu modifizierenden Verbindungen mit geeigneten zu koppelnden Verbindungen durchgeführt werden konnten. Bevorzuge geeignete Verbindungen, die modifiziert werden sollten, waren dabei solche Substanzen wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffe wie bevorzugt Zellstoffe oder Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren.
  • Bevorzugte Substanzen, die als zu koppelnde Agenzien an die oben genannten zu modifizierenden Substanzen durch die Enzym-basierenden Systeme hauptsächlich enthaltend: geeignete Enzyme und Kopplungsenhancer gekoppelt werden sollten, waren dabei gleiche oder ähnliche Substanzen wie die zu modifizierenden Verbindungen wie:
    natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffe wie Zellstoffe, Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren,
    Ebenso in WO 2005/103372 aufgeführte bevorzuge Substanzen, die als modifizierende (zu koppelnden) Agenzien an die oben genannten zu modifizierenden Substanzen durch das Enzymsystem enthaltend: geeignete Enzyme und Kopplungsenhancer gekoppelt werden sollten, waren:
    hauptsächlich Biopolymersubstanzen bzw. Substanzen, die zu anderen Substanzengruppen gehören, wie z. B. UV-absorbierende Stoffe, radical-scavengers etc, (siehe dort).
  • Die Erfindung in WO 2005/103372 stellet also Enzyme-basierende Methoden für Kopplungs- und/oder Cross-link Reaktionen zur Verfügung.
  • Dabei arbeitet die bevorzugte Methode (= enzymatische Oxirangenerierung), nach der in WO 2005/103372 die Kopplungs- und/oder Cross-linking-reaktionen durchgeführt wurden, mit bevorzugt nicht immobilisierter Lipase von Candida spec. und/oder Peroxidase (Meerrettich Peroxidase)(z. B. ggf. Coating von Zellstoffen und Textilien zur Verhinderung der Vergilbung durch UV-Licht).
  • Dabei wurden zum Beispiel Enzym (nicht immobilisierte Lipase), H2O2 spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer = Gemisch von hauptsächlich ungesättigten Fettsäuren bzw Fetten, Ölen), zu koppelnde Verbindung und zu modifizierende Verbindung zu Beginn der Reaktion zusammengegeben und damit die Generierung von Oxirangruppen-tragenden Fettsäuren, Fetten/Ölen gestartet bei simultan verlaufender Kopplungs- bzw. Cross-link-Reaktion.
  • Die Reaktion ist somit eine 1-Pot Reaktion.
  • Die Hauptnachteile dieser Verfahrensführung sind:
    • 1) Geringe Ausbeute von Oxirangruppen-tragenden Fettsäuren, Fetten, Ölen, da in wässrigen Systemen gearbeitet wird und dadurch mögliche Inaktivierung des Enzyms während der Reaktion, dadurch: längere Reaktionszeiten und höhere Kosten.
    • 2) Abhängigkeit von physiologischen bzw. enzymoptimalen pH-Werten und Temperaturen, (pH 4–7, 30–55°C), da die Enzymreaktionen und die Ankopplungsreaktionen in einem Reaktionsgefäß ablaufen, dadurch mögliche Inaktivierung des Enzyms während der Reaktion und längere Reaktionszeiten und höhere Kosten.
    • 3) Das Enzym hat intensiven Kontakt (da mit nicht immobilisierten Enzymen und in einem System (1-pot) gearbeitet wird) mit den zu modifizierenden Verbindungen und dem Lösungsmittel: Wasser, was zu unerwünschten Nebenreaktionen (z. B. Reaktionen mit Wasser, Konkurrenz zum nötigen Substrat: H2O2) führen kann, dadurch: längere Reaktionszeiten und höhere Kosten.
  • Es ist daher sehr wünschenswert, enzymatische Systeme für Kopplungs- und/oder Cross-link Reaktionen zur Verfügung zu stellen, die die genannten Nachteile nicht oder nur in geringem Maße aufweisen.
  • In der vorliegenden Erfindung wurde überraschender Weise gefunden, dass hauptsächlich zwei Änderungen in der Verfahrensführung im bevorzugten Kopplungs- und Cross-linkverfahren mit Hilfe der Enzym-basierenden Oxiranherstellung aus Di-Poly-ungesättigten Fettsäuren, Fetten oder Ölen eine erhebliche Steigerung in der Performance der genannten Reaktionen zeigen:
    • A) Verfahrensführung nicht im in WO 2005/103372 beschriebenen 1-pot System, sondern in 2-pot, 3-pot bzw. multi-pot Systemen, die bisher noch nicht beschrieben sind, daher auch neu und erfinderisch sind.
    • B) Verfahrensführung mit Hilfe von immobilisierten Enzymen, bevorzugt Lipase Enzymen (v. a. aus Candicla antarctica und Candida paralopsilosis, wobei letzterer Stamm zur Enzymproduktion selbst kultiviert wurde. Der Einsatz von immobilisierten Enzymen hat im vorliegenden Fall den entscheidenden Vorteil, dass diese wesentlich stabiler sind als die entsprechenden freien Enzyme (bei gleicher Aktvitäts-Performancce) und dass diese Enzyme mehrfach (bis zu 20 mal) benutzt werden können, was die Kostenstruktur der vorliegenden Kopplungs- und Cross-link Systeme entscheidend verbessert.
  • 2-pot-System
  • Im 2-pot System findet die Oxiran-Bildungsreaktion in Gegenwart von bevorzugt Di- bis poly-ungesättigten Fettsäuren bzw. Fetten, Ölen mit Hilfe von bevorzugt immobilisiertem Enzym (Lipase) und bevorzugt H2O, in pot 1 statt, wo nur das Restwasser aus dem Peroxid vorhanden ist (30%ige bis 60%ige Lösung).
  • Durch diese nahezu wasserfreie Verfahrensführung ist die Oxiranbildung stark begünstigt, da keine Konkurrenzreaktion zwischen Peroxid und Wasser stattfindet.
  • Pot 2: Reaktion der Oxiran-tragenden Kopplungs-Enhancersubstancen mit den zu modifizierenden Verbindung und mit den Verbindungen, die gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen.
  • 3-pot System
  • Das 3-pot System ist durch folgende Verfahrensführung gekennzeichnet:
    • a) Pot 1: Herstellung von Oxiranverbindungen aus bevorzugt Di- bis poly-ungesättigten Fettsäuren bzw. Fetten, Ölen mit Hilfe von bevorzugt immobilisiertem Enzym (Lipase) und bevorzugt H2O2.
    • b) Pot 2: Aktivierung der zu modifizierenden und/oder der zu koppelnden Verbindungen mit Oxiran (Kopplungs-Enhancersubstanzen), welche zu diesem Zweck mit der Oxiran-enthaltender Lösung aus pot 1 behandelt werden.
    • c) Pot 3: Reaktion der Oxiran-tragenden zu modifizierenden und/oder zu koppelnden Verbindungen mit den Verbindungen, die gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen.
  • Bei multi-pot Systemen werden verschiedene Verbindungen, die gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, nachdem die Oxiran-tragenden Kopplungs-Enhancerverbindungen in pot 1 hergestellt sind, in verschiedenen pot-Systemen successive angeheftet.
  • Grundsätzlich ist jede Kombinationsmöglichkeit möglich, auch ist es möglich, mehrere zu koppelnde oder zu cross-linkende Verbindungen gleichzeitig in einem pot-system anzuheften.
  • 1 (APPENDIX I) zeigt den möglichen Kopplungsmechanismus.
  • Es ist also möglich beim Einsatz von bestimmten bevorzugt immobilisierten Lipasen aus bevorzugt Candida antarctica, Candida paralopsilosis und einer speziellen Verfahrensführung (2-pot Systeme, 3-pot, Systeme, multi-pot Systeme) weit höherer Konzentrationen von Oxiran zu erzeugen, als dies (wie in der eigenen Patentanmeldung WO 2005/103372 beschrieben) bei Reaktionen im wässrigen Milieu möglich ist. Dies ist ein entscheidender Schritt zum kommerziellen Einsatz dieser neuen universellen Enzymbasierenden Kopplungs- und Cross-link-Systeme.
  • 2 (APPENDIX II) zeigt den entsprechenden Performanceunterschied zwischen chemischem und enzymatischen Koppeln und/oder Cross-linking am Beispiel von gekoppelter Blaustärke.
  • Immobilisierte Enzyme
  • Die erfindungsgemäßen immobilisierten Enzyme (bevorzugt Lipasen) sind zum Teil käuflich erhältlich, wie solche, die mit sich selbst gekoppelt sind (CLEA Lipasen = Cross-linked Enzyme-Aggregate) oder solche, die an verschiedene Träger gekoppelt sind, wie Acrylbeads, Bimssteinbeads, „sintered glass” beads oder solche, die aus einer funktionalisierten Matrix bestehen, an der Kopplungen selbst vorgenommen werden können (z. B. supermagnetische Silica-beads etc.). Weiterhin kann eine Immmobilisierung von freiem Enzym (z. B. auch Lipase Enzym) nach allen gängigen Methoden des Stands der Technik durchgeführt werden wie: bevorzugt kovalente Bindung oder adsorptive Bindung der Enzyme an Trägermolekülen oder Carriern, Kreuzverknüpfung der Enzyme an Trägermolekülen oder Carriern, Matrixeinbindung der Enzyme in z. B. Polysaccharidmatrices (Alpin, etc.) und Mikroverkapselung der Enzyme. Trägermoleküle oder Carrier sind bevorzugt Geltypen insbesondere bevorzugt z. B. solche Geltypen, wie sie in der Säulenchromatographie benutzt werden, bestehend aus: Kunststoffen (aus Acryl-, Acrylamid-Mischpolymeren, Silicagelen) oder aus Biopolymeren (Sephadex-typen, Sephacryl-typen, Cellulosen bzw. Cellulosederivaten etc.) oder aus anderen Materialien wie Keramik, Glas, aus mineralischen Materialien wie aus Aktivkohle, Kieselerde oder Bentonit etc..
  • In der vorliegenden Erfindung werden also die Nachteile hauptsächlich des 1-pot Systems aus der Erfindung WO 2005/103372 dadurch gelöst, dass Enzym-basierende Methoden für Kopplungs- und/oder Cross-link Reaktionen zur Verfügung gestellt werden, dadurch gekennzeichnet, dass sie
    • A) Enzyme wie insbesondere besonders bevorzugt immobilisierte Lipasen oder Esterasen, Protoasen, Amidasen, Transferasen, Acylasen, Glycosidasen, Glycotransferasen, und Oxidoreduktasen wie bevorzugt Peroxidasen oder Laccasen und andere Oxidasen enthalten und dadurch gekennzeichnet, dass sie in Oxiran-generierenden Systemen und gegebenenfalls auch in anderen Kopplungs- und/oder Cross-link Systemen
    • B) Peroxide oder Per-Verbindungen oder Peroxid-generierende Systeme enthalten und dadurch gekennzeichnet, dass sie
    • C) spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) enthalten, welche als Kopplungs und/oder Cross-link Agenzien dienen, die durch die Enzyme aktiviert werden und dadurch gekennzeichnet, dass sie
    • D) Verbindungen, die modifiziert werden sollen, enthalten wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige nalürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffe wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren enthalten und dass sie als zu modifizierende Stoffe Biomaterialien für Medizinprodukte oder solche Stoffe wie Kosmetika, Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff-basierende Baumaterialien und weiteren Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt, enthalten und dadurch gekennzeichnet, dass sie
    • E) Verbindungen, die als zu koppelnde Agenzien an die zu modifizierenden Verbindungen gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, enthalten (bevorzugt gleiche oder ähnliche Substanzen wie die zu modifizierenden Verbindungen) wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffen wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren und dass sie als zu koppelnde Stoffe ebenfalls bevorzugt solche Stoffe, die beim „Finishing” bei der Textilbehandlung benutzt werden, wie bevorzugt Verbindungen wie Polysaccharide zur Verbesserung der Oberflächenbeschaffenheit und/oder des Festigkeitsverhaltens, enthalten oder dass sie andere Verbindungen enthalten, die ebenfalls bei den jeweiligen Finishing Verfahren eingesetzt werden, wie Brigthening Substanzen, Farbstoffe, barrier/greaseproof Verbindungen, anti-yellowing Verbindungen etc. und die unten aufgeführten Substanzen für weitere Finishing-Verfahren und dass sie ebenfalls bevorzugt solche Stoffe, die als Veränderung von Biomaterialien für Medizinprodukte eingesetzt werden, enthalten oder dass sie bevorzugt solche Stoffe enthalten, nutzbar für das enzymatische Koppeln und/oder Cross-linken zur Veränderung und/oder Verbesserung von Kosmetika, Lacken, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff-basierende Baumaterialien und weitere Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt, und dadurch gekennzeichnet, dass sie
    • F) gegebenenfalls zusätzlich zu E) oder alleine zusammen mit A bis D) Eigenschaftsverändernde Verbindungen enthalten und dadurch gekennzeichnet, dass
    • G) die Reaktion bei der (bevorzugten) Bildung von Oxiranen in 2-pot, 3-pot oder multi-pot Systemen durchgeführt werden.
  • Detaillierte Beschreibung der Bestandteile der Enzym-basierenden Kopplungs- und Cross-link-Systeme.
  • A) Enzyme
  • Die erfindungsgemäßen Enzyme sind gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature: Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 306–337), bevorzugt Enzyme der Klasse 3 (Hydrolasen) 3.1, 3.1.1, 3.1.2, 3.1.3, 3.1.4 und 3.1.7 wie z. B.:
    Carboxylester-Hydrolasen (3.1.1), Thiolesterhydrolasen (3.1.2), Phosphor-Monester-Hydrolasen (Phosphatasen)(3.1.3), Phosphorsäure Diester Hydrolasen (3.1.4), Diphosphorsäure-Monoester-Hydrolasen (3.1.7).
  • Davon ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Sub-Sub-Klasse 3.1.1.3, Lipasen (Triacylglycerin Lipasen, Triglycerinacylhydrolasen), insbesondere bevorzugt immobilisierte Lipasen aus Candida antarctica und Candida paralopsilosis.
  • Als weitere Enzyme werden solche, die Kohlenstoff/Stickstoffbindungen (C/N) spalten können (andere als Peptidbindungen), eingesetzt (3.5), besonders bevorzugt: Enzyme der Sub-Klasse 3.5.5.1 Nitrilasen, der Klasse 3.5.1.4 Amidasen und der Klasse 3.5 Acylasen. Ebenso besonders bevorzugt sind Enzyme der Klasse 3.4., welche hydrolytisch auf Peptidbindungen wirken: hier insbesondere der Sub-Sub-Klasse 3.4.11–19, welche die Exopeptidasen umfassen und besonders bevorzugt die Sub-Sub-Klasse 3.4.21–24 und 3.4.99, welche die Endopeptidasen umfassen und hier insbesondere die Sub-Sub-Klasse der Scrinproteinasen wie: Chymotrypsin (3.4.21.1); Trypsin (3.4.21.4); Subtilisin (3.4.21.62); Endopeptidase K (3.4.21.64);
    ebenso besonders bevorzugt die Sub-Sub-Klasse der Cystein Endopeptidasen wie:
    Papain (3.4.22.2), Ficain (Ficin) (3.4.22.3); Bromelaine (3.4.22.32/3.4.22.33); ebenso besonders bevorzugt die Sub-Sub-Klasse der Aspartic Endopeptidasen wie:
    Pepsine (3.4.23.1/3.4.23.2); Renin (3.4.23.15), Aspergillopepsine (3.4.23.18/3.4.23.19),
    Penicillopepsin (3.4.23.20); Rhizopuspepsin (3.4.23.21); Endothiapepsin (3.4.23.22);
    Mucorpepsin (3.4.23.23); Candidapepsin (3.4.2324), Saccharopepsin (3.4.23.25);
    Rhodutorulapepsin (3.4.23.26); Physaropepsin (3.4.23.26); Acrocylindropepsin (3.4.23.28),
    Polyporopepsin (3.4.23.29); Pycnoporopepsin (3.4.23.30); Scytalidopepsin A/B (3.4.23.31/3.4.23.32), Xanthomonapepsin (3.4.23.33);
    und ebenso besonders bevorzugt die Sub-Sub-Klasse der Metalloendopeptidasen wie:
    Microbial Collagenase (3.4.24.3); Gelatinase A/B (3.4.24.24/3.4.24.35); Thermolysin (3.4.24.27); Bacillolysin (3.4.24.28); Deuterolysin (3.4.24.39).
  • Ebenso bevorzugt sind Enzyme der Klasse 1 (Oxidoreduktasen) gemäß Internationaler Enzym-Nomenklature: Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc., 1992, S. 24 bis 154) wie:
    Cellobiose: quinone-1-oxidoreductase 1.1.5.1, Bilirubinoxidase 1.3.3.5, Cytochromoxidase 1.9.3, Oxigenasen, Lipoxigenasen, Cytochrom P 450 Enzyme, 1.13, 1.14, Superoxiddismutase 1.15.11, Perrioxidase, z. B. Ceruloplasmin 1.16.3.1 und insbesondere bevorzugt Enzyme der Sub-Klasse 1.10, die auf Biphenole und verwandte Verbindungen wirken. Sie katalysieren die Oxidation von Biphenolen und Ascorbaten. Als Akzeptoren fungieren NAD+, NADP+ (1.10.1), Cytochrome (1.10.2), Sauerstoff (1.10.3) oder andere (1.10.99). Von diesen wiederum sind Enzyme der Sub-Sub-Klasse 1.10.3 mit Sauerstoff (O2) als Akzeptor besonders bevorzugt.
  • Von den Enzymen dieser Sub-Klasse sind insbesondere die Enzyme Catechol Oxidase (Tyrosinase)(1.10.3.1), L-Ascorbate Oxidase (1.10.3.3), O-Aminophenol Oxidase (1.10.3.4) und Laccase (Benzoldiol: Oxigen Oxidoreduktase)(1.10.3.2) bevorzugt, wobei die Laccasen (Benzoldiol: Oxygen Oxidoreduktase)(1.10.3.2.) insbesondere bevorzugt sind.
  • Weiterhin besonders bevorzugt sind die Enzyme der Sub-Klasse 1.11., die auf ein Peroxid als Akzeptor wirken. Diese einzige Sub-klasse (1.11.1) enthält die Peroxidasen. Ganz besonders bevorzugt sind hier die Cytochrom C Peroxidasen (1.11.1.5), Catalase (1.11.1.6), die Peroxidase (1.11.1.7) die Iodid-Peroxidase (1.11.1.8), die Glutathione-Peroxidase (1.11.1.9), die Chlorid Peroxidase (1.11.1.10), die L-Ascorbat-Peroxidase (1.11.1.11), die Phospholipid-Hydroperoxid-Glutathione-Peroxidase (1.11.1.12), die Mangan Peroxidase (1.11.1.13) und die Diarylpropan-Peroxidase (Ligninase, Lignin Peroxidase) (1.11.1.14). Insbesondere bevorzugt sind Peroxidasen (1.1 1.1.7), Chloroperoxidasen (1.11.1.10) Lactoperoxidasen und Catalasen (1.11.1.6).
  • Ebenso bevorzugt werden Glycotransferasen und Transglutaminasen der Sub-Klassen 2.3 und 2.4 und Glycosidasen der Sub-Klasse 3.2 eingesetzt.
  • Für Enzyme, die für ihre Wirkung Peroxide benötigen, werden diese bevorzugt als H2O2 oder als organische Peroxide oder Peroxid-Addukte (wie Harnstoff-Peroxid-Addukt etc.) zur Verfügung gestellt oder enzymatisch generiert.
  • Als Enzyme zur Peroxid-Generierung werden solche entsprechend der oben zitierten Internationalen Enzym-Nomenklature aus der Sub-Klasse 1.1.3 wie:
    Malate Oxidase 1.1.3.3, Glukose Oxidase (GOD) 1.1.3.4, Hexose oxidase 1.1.3.5, Cholesterol Oxidase 1.1.3.6, Aryl-alkohol Oxidase 1.1.3.7, L-Gluconolacton oxidase 1.1.3.8, Galactose Oxidase 1.1.3.9, Pyranose Oxidase 1.1.4.10, L-Sorbose oxidase 1.1.3.11, Alkohol oxidase 1.1.3.12, Choline Oxidase 1.1.3.17, Sekundäre Alkohol Oxidase 1.1.3.18, Glycerin-3-phosphat Oxidase 1.1.3.21, Xanthin Oxidase 1.1.3.22, Thiamin Oxidase 1.1.3.23. L-Galactonolacton Oxidase 1.1.3.24, Cellobiose Oxidase 1.1.3.25, Hydroxyphytanat Oxidase 1.1.3.27, N-Acetylhexosamin Oxidase 1.1.3.29, Polyvinyl-alkohol Oxidase 1.1.3.30 und Methanol Oxidase 1.1.3.31 eingesetzt.
  • B) Peroxide, Per-Verbindungen und andere Oxidantien
  • Zur Generierung von bevorzugt Oxiranen oder anderer oxidierten Verbindungen mit Hilfe der erfindungsgemäßen Enzym-basierenden Kopplungs- bzw. Cross-link Methoden werden Luft, Sauerstoff, Ozon, bevorzugt Peroxid-verbindungen wie H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxidbenzoesäure, Perchlorsäure, Perverbindungen wie Perborate, Percarbonate, Persulfate oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH-Radikal, OOH-Radikal, OH+-Radikal, Superoxid (O– 2), Dioxygenyl-Kation (O2 +), Singulettsauerstoff, Ozonid (O3 –), Dioxirane, Dioxitane oder Fremy Radikale eingesetzt.
  • C) spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer)
  • Besonders bevorzugte erfindungsgemäße Kopplungsenhancer sind:
    • I) Ungesättigte Fettsäuren, ungesättigte Fette und Öle, bzw. gesättigte oder ungesättigte Fettsäurealkohole, wobei aus diesen unter Reaktion mit bevorzugt Lipasen und Peroxiden (bevorzugt H2O2) ungesättigte Perfettsäuren oder Perfette oder Perfettsäurealkohole entstehen, die an den Stellen, wo Doppelbindungen vorhanden sind, spontan Oxirangruppen generieren (siehe 1, APPENDIX 1).
  • Diese Oxirangruppen können, wenn sie in Mehrzahl zahl auftreten, z. B. den zu modifizierenden Stoff mit den Fetten/Fettsäuren selbst koppeln (über OH-gruppen, NH2-gruppen und Thiolgruppen im zu modifizierenden Stoff) oder es können auch Cross-linking Reaktionen mit OH-gruppen, NH2-gruppen und Thiolgruppen mit zu koppelnden Verbindungen durchgeführt werden.
  • Die Fettsäuren, Fette werden ggf. zusammen mit entsprechenden Emulgatoren (wie in WO/98/59108 beschrieben) emulgiert. Besonders bevorzugt sind hier Tween-Substanzen wie z. B. Tween 20 oder Tween 40.
  • Die bevorzugten Fettsäuren oder Fette sind:
    Einfach- und besonders bevorzugt mehrfach ungesättigte Fettsäuren und Fette, insbesondere die Monofettsäureester, die Difettsäureester und die Trifettsäureester besonders bevorzugt Pflanzenöle/Fette oder Gemische aus diesen.
  • Als bevorzugte ein- oder mehrfach ungesättigte Fettsäuren werden eingesetzt: a) Einfach ungesättigte Fettsäuren:
    10-Undecenoic acid
    9-cis-Dodecenoic acid (lauroleic acid)
    9-cis-Tetradecenoic acid (myristoleic acid)
    9-cis-Hexadecenoic acid (paimitoleic acid)
    6-cis-Octadecenoic acid (petroselic acid)
    6-trans-Octadecenoic acid (petroselaidic acid)
    9-cis-Octadecenoic acid (oleic acid)
    9-trans-Octadecenoic acid (elaidic acid)
    9-cis, 12 cis-Octadecadienoic acid (linoleic acid)
    9-trans, 12-trans-Octadecadienoic acid (linolaidic acid)
    9-cis, 12-cis, 15-cis-Octadecatrienoic acid (linolenic acid)
    9-trans, 11-trans, 13-trans-Octadecatrienoic acid (α-eleostearic acid)
    9-cis, 11-trans, 13-trans-Octadecatrienoic acid (β-eleostearic acid)
    9-cis-Icosenic acid (gadoleic acid)
    Icosa-5,8,11,14-tetraenoic acid (arachidic acid)
    13-cis-Docosenoic acid (erucic acid)
    13-trans-Docosenoic acid (brassidic acid)
    4,8,12,15,19-Docosapentaenoic acid (clupanodonic acid) und andere
    b) Mehrfach ungesättigte Fettsäuren
    9,12-Octadecadienoic acid (linoleic acid)
    9,12,15-Octadecatrienoic acid (linolenic acid)
    5,9,12-Octadecatrienoic acid
    9,11,13-Octadecatrienoic acid (eleostearic acid)
    9,11,13,15-Octadecatetraenoic acid (parinaric acid)
    5,11,14-Eicosatrienoic acid
    5,8,11,14-Eicosatetraenoic acid (arachidic acid)
    4,8,12,15,18-Eicosapentaenoic acid
    4,8,12,15,19-Docosapentaenoic acid (clupanodonic acid)
    4,8,12,15,18,21-Tetracosahexaenoic acid (nisinic acid)
    und andere
  • c) Öle/Fette
  • Hier sind besonders bevorzugt:
    Anisöl, Melissenöl, Lorbeeröl, Rhizinusöl, Cedarwoodöl, Nelkenöl, Primelöl, Maisöl, Baumwollsamenöl, Kokusnußöl, Jojolaöl, Schmalzöl, Leinöl, Macadamianußöl, Mineralöl, Olivenöl, Orangenöl, Distelöl, Sonnenblumenöl, Sojabohnenöl, Weizenkeimöl, Erdnußöl, Sesamöl, Immersionsöl, Lebertranöl, andere Fischöle, Butterfett, Kakaubutter, Palmöl, Neutralöl, Avocadoöl, Nachtkerzenöl, Haselnußöl, Borretschäl, Mandelöl, Rapsöl etc. oder Gemische aus diesen und andere.
  • d) Ungesättigte bzw. gesättigte Fettsäurealkohole
  • Ebenso besonders bevorzugte erfindungsgemäße Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) sind Fettsäurealkohole, wie:
    trans-2-dodecene-1-ol, 1,5-pentane-diol, 1,6-hexanediol, 1,7-heptanediol, 1,8-octanediol, 1,9-nonanediol, 1,10-decanediol, 1,12-dodecanediol, hepten, octen tetradecen, octene-3-ol, 5-hexen-1-ol, 9-decen-1-ol, 1-buten-3-ol, ethyleneglycol und andere Substanzen, wie sie in der Literatur: Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry: Flavors and Fragrances, Volume A11, 1988, Seite 141–250, beschrieben sind.
  • Die entsprechenden Verbindungen können, wenn sie mindestens eine Doppelbindung tragen, als Kopplungsenhancer zur Selbstkopplung verwendet werden. Bei Vorliegen von zwei oder mehr Doppelbindungen können die Alkohole als Kopplungsenhancer zum Koppeln von zu koppelnden Subtanzen verwendet werden (Linkerverbindungen). Liegen nur zwei Alkoholfunktionen und keine Doppelbindungen vor, können die Fettsäurealkohole über andere Kopplungsenhancer gekoppelt werden oder zum Cross-linken dienen.
    • III) Ebenso besonders bevorzugte erfindungsgemäße Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) sind Doppelbindung-tragende Terpene, wie Hemi-, Mono-, Sesqui-, Di-, Sester-, Triterpene, Tetraterpene und Polyterpene. Zu den Tetraterpenen gehören die Carotinoide, die auch besonders bevorzugt sind, wie β-Caroten, Capsanthin, Violaxanthin, Zeaxanthin, Lycopen Ebenfalls bevorzugt ist der Einsatz von Carotinen.
  • Insbesondere bevorzugt sind die Sesquiterpene Farnesol und Nerolidol und weitere Verbindungen aus der Gruppe Terpene wie:
    Crocin, Crocetin, Geranylgeraniol, Squalen, Phyten, Citronellol, Citronellen, Geraniol, Ocimen, Myrcen, Linalool, Myrcenol, Prenol, Nerol, Dolichol, Geranial, Neral, Citronellal etc..
  • Des weiteren sind besonders bevorzugt Verbindungen, die in den folgenden Literaturen beschrieben sind wie:
    • E. Breitmaier: Terpene. Teubner Verlag, Januar 1999,
    • J. D. Conolly, R. A. Hill: Dictionary of Terpenoids. Chapman & Hall, London, New York etc.
    • Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry: Terpenes, Volume A 26, 1988, Seite 205–220.
    • Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry: Flavors and Fragrances, Volume A11, 1988, Seite 141–250.
    • Wikipedia, Terpene, 05/2008
    • R. Ikan: Natural products, Academic Press, 1990, London, 1991, Seite 105-126, 168-225.
    • P. Nuhn: Natursoffchemie, S. Hirzel: Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart, 1991, Seite 466–497
    • IV) Des weiteren werden als erfindungsgemäße spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) Verbindungen eingesetzt wie: Isocyanate wie Alkyl- bzw. Aryl-Monoisocyanate, Thiocyanate wie Isothiocyanate, Arylmonoisothiocyanate, Alkyl-monoisothiocyanate.
  • Besonders bevorzugt sind die entsprechenden Bis-Verbindungen wie Aryl-diisothiocyanate und Alkyl-diisothiocyanate, Alkyl-diisocyanate und Aryl-diisocyanate und weiterhin solche, die im Appendix 3 S. 1637–1642 des Lancaster (Clariant) Forschungschemikalienkatalog 2004–2005 aufgeführt sind.
  • Peroxidasen zusammen mit Peroxid können diese Verbindungen vom Thiocyanat zum starken Oxidants Hypothiocyanit bzw. der Hypothiocyanic acid oxidieren.
  • Die Bildung des starken Oxidants Hypothiocyanit ist vom eingesetzten Enzym, den Reaktionsbedingungen und den Mengenverhältnissen der Reaktanden abhängig, wobei bei bestimmten Bedingungen mit Vorzug Kopplungs- bzw. Cross-linkreaktionen durchgeführt werden können.
    • V) Als weitere erfindungsgemäße spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) werden ebenfalls bevorzugt Verbindungen eingesetzt wie:
    • a) Reaktivankerverbindungen wie β-Sulfooxyethylsulfonverbindungen (Schwefelsäureester des 7-Hydroxy-ethylsulfons) bzw. allgemein Sulfonyl-, Sulfamoyl- oder Carbamoylalkylsulfonsäure-Gruppierungen tragende Verbindungen (wie z. B. in Zollinger: Color Chemistry, VCH, Weinheim, 1987 beschrieben).
    • b) andere Kopplungs-Verbindungen wie Aldehyde, Anhydride, Hydrazide, Acrylderivative, Vinylderivative, Oxiranverbindungen, N-Hydroxysuccimidyl-Verbindungen etc. und deren Diniere oder Trimere. Entsprechende erfindungsgemäße Kopplungsreagentien sind z. B. in, Chemistry of Protein Conjugation and Cross-linking, S. S. Wong ed.: CRC Press, 1991 und in: Immobilized Affinity Techniques; G. T. Hermanson et al. eds.; Academic Press, 1992 und in: Bioconjugate Techniques; G. T. Hermanson ed.; Academic Press, 1996 aufgeführt.
    • VI) Weitere spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) für die erfindungsgemäßen enzymatischen Kopplungs- bzw. Crosslinkmethoden von bestimmten Gruppen in den erfindungsgemäßen zu modifizierenden Polymeren und zu koppelnden Verbindungen sind folgende:
    • 1) Koppeln/ Cross-linken von OH-Gruppen (z. B. in Polysacchariden) mit Substanzen wie: Epoxide (Oxirane oder bifunktional Bisoxirane), Carbonyldiimidazole (CDI). N,N'-Disucci-midyl-carbonate (DSC), Isocyanate, Diisocyanate bzw. Isothiocyanate oder Diisothiocyanate.
    • 2) Koppeln/Cross-linken von NH2-Gruppen (z. B. in Proteinen) mit Substanzen wie: Isocyanate, Diisocyanate, Isothiocyanate oder Diisothiocyanate, Acyl Azide NI-IS Estern (N-Hydroxysuccinimid), Sulfonyl Chloride, Aldehyde und Glyoxale, Carbonate, Arylierungs Reagentien, Imidoester, Carbodiimide und Anhydride.
    • 3) Koppeln/ Cross-linken von Carboxylgruppen (z. B. in Polysacchariden, Proteinen) mit Substanzen wie: Carbonyldiimidazole (CDI), Carbodiimide, Diazoalkane und Diacetyl Verbindungen.
    • 4) Koppeln/Cross-linken von Thiolgruppen (z. B. in Proteinen) mit Substanzen wie: Haloacetyl und Alkyl-Halid Derivate, Maleimide, Aziridine, Acryloyl Derivate, Arylierungsreagentien und Thiol-Disulfid Austauschreagentien.
    • 5) Koppeln/Cross-linken von Aldehydgruppen- bzw. Ketogruppen (z. B. in Proteinen und Polysacchariden etc.) mit Substanzen wie: Hydrazin Derivate, Schiff'sche Base Bildungsreagentien, reduktive Aminierungsreagentien und Mann ich Kondensations-Reagentien.
    • 6) Koppeln/Cross-linken von Substraten mittels photoreaktiver chemischer Raktion mit Substanzen wie: Aryl Azide und halogenierte Aryl Azide, Benzophenone, bestimmte Diazo Verbindungen und Diazirin Derivate.
  • Diese unter VI) genannten Verbindungen werden durch die eingesetzten Enzyme aktiviert und es können Kopplungsreaktionen bevorzugt auch zur Einbringung von gewünschten Funktionen in die zu modifizierenden oder zu koppelnden Verbindungen durchgeführt werden.
  • Darunter sind insbesondere bevorzugt homobifunktionale Kopplungsenhancer, die zwei gleiche funktionelle kopplungsrelevante Endgruppen tragen oder heterobifunktionale Kopplungsenhancer, die zwei verschiedene funktionelle kopplungsrelevante Endgruppen tragen bzw. trifunktionale Kopplungsenhancer, wobei in allen Fällen durchaus verschiedene funktionelle Substratgruppen miteinander gekoppelt werden können.
    • D) Verbindungen, die modifiziert werden sollen, sind natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffe wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren oder sind Biomaterialien für Medizinprodukte oder solche Stoffe wie Kosmetika, Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff-basierende Baumaterialien und weiteren Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt.
    • E) Verbindungen, die als zu koppelnde Agenzien an die zu modifizierenden Verbindungen gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, sind bevorzugt gleiche oder ähnliche Substanzen wie die zu modifizierenden Verbindungen wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffen wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren und sind ebenfalls bevorzugt solche Stoffe, die beim „Finishing” bei der Textilbehandlung benutzt werden, wie bevorzugt Verbindungen wie Polysaccharide zur Verbesserung der Oberflächenbeschaffenheit und/oder des Festigkeitsverhaltens oder sind ebenfalls solche Stoffe, die bei den jeweiligen Finishing-Verfahren wie Brigthening Substanzen, Farbstoffe, barrier/greaseproof Verbindungen, anti-yellowing Verbindungen etc. eingesetzt werden und sind ebenfalls solche Stoffe, die für weitere Finishing-Verfahren eingesetzt werden oder sind bevorzugt solche Stoffe, die als Veränderung und/oder Verbesserunge von Biomaterialien für Medizinprodukte oder zur Veränderung und/oder Verbesserung von Kosmetika, Lacken, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff-basierende Baumaterialien und weitere Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt, eingesetzt werden.
  • Die genannten Polymer-Verbindungen (d. h. Verbindungen, die modifiziert werden sollen und auch geeignete Verbindungen, die gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen) sind vorzugsweise Biopolymere, gewonnen aus pflanzlichem, tierischem oder mikrobiellem Material, wie diese z. B.:
    • in Rauen, H. M., ed., „Biochemisches Taschenbuch", Springer Verlag, 1964;
    • Elias, H-G. ed., „Makromoleküle" (Band 1 und 2), Hüthing & Wepf Verlag, 1992;
    • Nuhn, P. ed.. „Naturstoffchemie", S. Hirzel Verlag, 1997 und
    • Steinbüchel, A. ed., "Biopolymers", Volumen 1–10, Willey-VCH, 2003, beschrieben sind.
  • Sie können erfindungsgemäß vorzugsweise komplexe, weniger komplexe bis relativ uniforme Polysaccharide sein und/oder vorzugsweise komplexe, weniger komplexe bis relativ uniforme Polyamin Verbindungen sein oder Proteine oder protein-ähnliche Substanzen und/oder bevorzugt komplexe, weniger komplexe bis relativ uniforme Lignine, Lignane und/oder Huminsubstanzen und/oder bevorzugt komplexe, weniger komplexe bis relativ uniforme Polyester Verbindungen wie Poly-Milchsäure oder Poly-glycolsäure, Poly-ε-Caprolactone Verbindungen, Poly-β-Hydroxybuttersäure, Poly-β-Hyaroxyvaleriansäure, Poly- dioxanone, Poly-ethylenetherephthalate, Poly-Malonsäure, Poly-Weinsäure, Poly-(orthoester) Verbindungen, Poly-Anhydride, Poly-Cyanoacrylate, Poly-(Phosphoester) Verbindungen und Poly-phosphazene und/oder Polyisoprenoide und/oder Öle, Fette oder Fettsäuren und/oder Polynucleotide wie Desoxyribonukleinsäure oder Ribonukleinsäure, gemischte Polymere wie Lipopolysaccharide, Glycoproteine, Glycolipide, Lipoproteine oder Derivate der besagten Verbindungen.
  • Polysaccharide.
  • Im Falle von Polysacchariden werden insbesondere solche bevorzugt wie (auch beschrieben in Rauen, H. M „Biochemisches Taschenbuch" Seite 718–734):
    Stärke und Stärkederivate, Amylopektin, Glykogen, Lichenan, Pustulan, Laminarin, Lutean, Hefeglukan, Nigeran, Pullulan, Scleroglukan, Curdlan, Gellan, Emulsan, Acetan, Welan, Cellulose und Cellulosederivate inklusive Zellstoffe, Dextrane und Dextranderivate, Mannane insbesondere Hefemannan, Xylane, Galaktane, Arabane, Xanthane, Tapioka, Inulin und andere Fruktosane des Inulintyps, Lävane, Arabinogalaktane, Clukomannane, Galaktomannane, Galaktoglukomannane, Phosphomannane, Fukane, Agar, Agarose, Cyclodexrine, Carrageenane, Pektine (unverestert und verestert), Algine, Chitine, Chitosane, Heparine, Teichinsäuren, Hyaluronsäuren, Chondroitinschwefelsäuren, Carobin, Pflanzengummis wie:
    Gum Arabicum, Gum Tragacanth, Gum Karaya, Gum Ghatti, Gum Damar, Gum Locust Bean, Gum Rosin, Gum Elemi, Gum Guaiac, Gum Guar, Gum Mastic, Gum Storax, Gum Pontianak etc. und Derivate der genannten Polysaccharide bzw. Mischungen.
  • Des weiteren sind Verbindungen, die modifiziert = gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, solche Stoffe wie Biomaterialien für Medizinprodukte oder solche Stoffe wie Kosmetika wie Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoffbasierende Baumaterialien und weiteren Materialien, bei denen Coating (Koppeln und/oder Cross-linken) von Oberflächen oder Stoffen eine Rolle spielt.
    • F) Eigenschafts- verändernde Verbindungen sind zu koppelnde Verhindungen, die abhängig von den gewünschten Eigenschaften ausgewählt und gekoppelt werden. Besonders bevorzugt sind dabei solche Stoffe die beim „Finishing” bei der Textilbehandlung benutzt werden. Diese Stoffe sind bevorzugt Verbindungen wie Polysaccharide zur Verbesserung der Oberflächenbeschaffenheit und/oder des Festigkeitsverhaltens oder andere Verbindungen, die beiden jeweiligen Finishing-Verfahren eingesetzt werden wie Brigthening Substanzen, Farbstoffe, barrier/greaseproof Verbindungen, anti-yellowing Verbindungen etc..
  • Diese Verbindungen werden detailliert unter „Anwendungen der erfindungsgemäßen enzymatischen Kopplungs- bzw. Cross-link Systeme” behandelt.
  • Des weiteren sind Eigenschafts-verändernde und/oder Eigenschafts-verbessernde Verbindungen solche Stoffe wie Biomaterialien (für Medizinprodukte) – verändernde und/oder – verbessernde Substanzen oder solche Stoffe wie Kosmetika wie Lacke, wie Gebrauchstextilien (z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff- basierende Baumaterialien) verändernde und/oder verbessernde Substanzen etc..
  • Anwendungen der erfindungsgemäßen enzymatischen Kopplungs- bzw. Cross-linksysteme
  • A) Textilien
  • In der Literatur sind eine Fülle von Anwendungen beschrieben, die man allgemein als „Einbringen neuer und/oder verbessernder Eigenschaften in Fasermaterial und/oder Polymere, bevorzugt Textilien wie Baumwolle, Seide oder Wolle” bezeichnen kann. Dabei sind insbesondere Verbesserungen in der Performance der klassischen Textil-Endbehandlungsmethoden die wichtigsten Anwendungen für das erfindungsgemäße Kopplungs- und/oder Cross-linkverfahren.
    • A) Die wichtigsten Verfahren für eine Vorbehandlung von Textilstoffen sind:
    • a) „Singeing”: Dieses bedeutet eine Wärmebehandlung zum „Absengen von hervorquellenden Fasern” und wird benutzt, um geschmeidigere Textilien zu erlangen.
  • Eine Verwendungsmöglichkeit für diese Behandlung für das erfindungsgemäße enzymatische Kopplungs- und/oder Cross-linkverfahren ist derzeit noch offen.
    • b) „Sizing”: Dieses bedeutet ein Beschichten der Textilien mit Vorzug mit Polysachariden wie Stärken, modifizierten Stärken, Stärke Derivaten, Cellulose Derivaten und anderen Polysachariden und/oder Proteinen (siehe oben) oder mit synthetischen Polymeren wie Polyvinylalkoholen (PVA's), Polyvinylacetaten, Polyuretanen, Polyester und Styrencopolymeren etc..
    • Das Verfahren wird eingesetzt, um Brüche in den Textilbahnen zu verhindern.
    • c) „De-sizing”: Dieses Verfahren bedeutet eine Wiederablösung des beim Sizing aufgetragenen Materials von der Faser
    • 1) mittels Enzymen wie Amylasen, Cellulasen etc.
    • 2) mittels Oxidantien
    • 3) mittels Säuren oder Basen
  • Eine Verwendungsmöglichkeit für diese Behandlungen („Sizing” und „De-sizing”) für das erfindungsgemäße enzymatische Kopplungs- und/oder Cross-linkverfahren ist derzeit noch offen.
    • d) „Scouring” und „Carbonizing”:
    • Diese Verfahren bedeuten das Entfernen von Unreinheiten von den jeweiligen Fasern wie: Fett, Wachse, Wollfett, Cellulose, Stroh und/oder trockenes Gras, andere Vegetabilien und Schmutz etc. mit Hilfe von z. B. Mineralsäuren.
  • Auch hier ist eine Verwendungsmöglichkeit für diese Behandlung für das erfindungsgemäße enzymatische Kopplungs- und/oder Cross-linkverfahren derzeit noch offen.
    • B) Die wichtigsten Verfahren für eine Endbehandlung/Nachbehandlung („Finishing”) von Textilstoffen sind:
    • a) Bleiche von Textilstoffen:
    • Hier werden die Üblichen State-of-the-art Bleichsysteme für Textilien benutzt wie: Hypochlorit-, Chlordioxid-, Hydroperoxid- oder Persäure- (v. a. Peressigsäure) generierende Bleichsysteme. Ebenso können Laccase-Mediator-Systeme eingesetzt werden (Literatur: History, overview and applications of mediated lignolytic systems, especially laccase-mediator-systems (LIGNOZYM®-process), Call, H. P.; Mücke, I.; Special Issue of the Journal of Biotechnology, „Low molecular weight compounds in lignin degradation", 53, 1997, 163–202.
  • Eine Verwendungsmöglichkeit für diese Behandlung für das erfindungsggemäße enzymatische Kopplungs- und/oder Cross-linkverfahren ist derzeit noch offen.
    • b) „Brightening” von Textilstoffen:
    • Auch hier werden die Üblichen State-of-the-art Brightening-Agentien für Textilien benutzt wie bevorzugt: Bis-(triazinyl)-stilbene, nichtionische Distyrl-arene, 1,3-Diphenyl-2-pyazoline, Naphtalimide, Coumarine, Bis(benzoxazole) und kationische Azole etc..
    • c) Färben von Textilstoffen:
    • Auch hier werden die üblichen State-of-the-art Farbstoffsubstanzen für Textilien (wie auch beschrieben in: „T., L. Vigo: Textile Science and Technology, Band 11, Elsevier Verlag, 2002”) benutzt, wie bevorzugt: Acid dyes, Metal complex dyes, Mordant dyes, Direct dyes, Reactive dyes, Vat dyes, Sulfur dyes, und Acid dyes”.
  • Alle Substanzen, die OH-, Amino- oder Thiolgruppen tragen, können mit dem erfindungsgemäßen Kopplungs- und/oder Cross-linkverfahren an die Fasern kovalent angeheftet werden.
  • Die oben genannten wichtigsten Verfahren für eine Vorbehandlung von Textilstoffen wie:
    „Singeing”, Sizing, De-sizing, „Scouring” und „Carbonizing”, und Nachbehandlung wie:
    Bleichverfahren, Behandlung mit „Brightening” Agentien, Färben von Textilien und andere Methoden zur Fasermodifizierung sind in der Literatur: „T., L. Vigo: Textile Science and Technology, Band 11, Elsevier Verlag, 2002” beschrieben.
  • State-of-the-art enzymatische Verfahren sind in der Literatur: A. Cavaco-Paulo et. al.: Textile processing with enzymes, CRC press, 2003 und K-E. L. Eriksson et. al.: Enzyme applications in fiber processing, ASC symposium series (ACS 687), 1998, beschrieben. Die entsprechenden Verfahren und eingesetzten Substanzen können auch mit dem erfindungsgemäß benutzten System eingesetzt werden.
  • Ebenso werden in „T., L. Vigo: Textile Science and Technology, Band 11, Elsevier Verlag, 2002” darüber hinaus weitere Methoden, die zur Endbehandlung/Nachbehandlung, von Textilien bzw. dem „Finishing” von Textilien (Einbringen neuer und/oder verbessernder Eigenschaften in die Textilfasern) benutzt werden, beschrieben.
  • Die entsprechenden Verfahren und eingesetzten Substanzen können auch hier ebenfalls mit dem erfindungsgemäß benutzten System eingesetzt werden.
  • Die folgenden „Finishing”-Methoden werden vorzugsweise angewandt:
    • 1) Einbringen von ”crease resistance und resiliency” Eigenschaften
    • 2) Einbringen von ”flame-retardant” Eigenschaften
    • 3) Einbringen von ”absorbancy” und „superabsorbancy” Eigenschaften
    • 4) Einbringen von ”release” und „repellent” Eigenschaften
    • 5) Einbringen von ”antimicrobial” und „antiinsect” Eigenschaften
    • 6) Einbringen von ”enviromentally protective„ Eigenschaften
    • 7) Einbringen von ”ultraviolet” und „heat resistance„ Eigenschaften
    • 8) Einbringen von ”air pollution protection„ Eigenschaften
    • 9) Einbringen von ”weather resistance” Eigenschaften
    • 10) Einbringen von ”shrink-proofing„ Eigenschaften
    • 11) Einbringen von ”abrasion” und „pilling resistance„ Eigenschaften
    • 12) Einbringen von ”antistatic„ Eigenschaften
    • 13) Einführen von Greaseproof/barrier Eigenschaften
    • 14) Einführen von Metallen, Metallionen für die Herstellung von „security textile”
    • 15) Einführen von „fluorescent” oder „luminescent” Substanzes für die Herstellung von „security textile” und „designed textile”
    • 16) Koppeln von anti-yellowing Verbindungen
    • 17) Einführen von Geruchs-entfernenden Eigenschaften
    • 18) Einführen von Feuchtigkeits-regulierenden Substanzen
    • 19) Einbringen von multifunktionellen Eigenschaften
  • Die genannten Anwendungen werden bevorzugt mit den Enzym-basierenden Systemen zum Koppeln und Cross-linken, insbesondere mit Systemen, die enzymatisch Oxiran erzeugen, durchgeführt.
  • Im folgenden sind einige bevorzugte Anwendungen detailliert und beispielhaft erklärt:
  • 1) Verbesserung von Festigkeitseigenschaften von Textilien durch Koppeln/Cross-linken von Polysacchariden und anderen Stoffen
  • Eine besonders bevorzugte Anwendung ist die sogenannte „Fibre Modification” von Textilstoffen oder Kunststoffen auch im Medizinsektor (siehe unten).
  • Dabei sind zu koppelnde Substanzen, die mit Hilfe der erfindungsgemäßen Enzymbasierenden Systeme mit den Verbindungen, die modifiziert werden sollen (bevorzugt Textilfasern und/oder Kunststoffe) gekoppelt und/oder gecross-linkt werden spezielle Eigenschafts-verändernde monomere bis polymere Substanzen wie Cellulosen, Hemicellulosen (z. B. Xylane) andere Polysaccharide, besonders bevorzugt Stärken, aber auch Proteine oder Ligninsubstanzen etc.. Diese Behandlung kann neben anderen gewünschten Effekten eine starke Festigkeitserhöhung bewirken.
  • Besonders bevorzugt ist das Koppeln von kationischen Stärken, welche auf Grund ihrer Ladungseigenschaften teilweise nicht-kovalent auf die Fasern aufziehen können, Wegen der erheblichen Kosten von kationischen Stärken ist besonders bevorzugt die Kopplung von anderen nicht geladenen Stärken wie z. B. Kartoffelstärken.
  • 2) Stoffe zum Einführen von „greaseproof„ Eigenschaften„
  • Solche bevorzugten ”barrier”-Verbindungen sind:
    • a) Polymere (Polysaccharide) wie bevorzugt Chitosane etc.
    • b) Andere Polysaccharides wie Alginate etc.
    • c) Hydroxyethylierte Stärken
    • d) Proteine wie Casein, Zein, Molkeproteine, Gluten etc.
    • e) Fettsäure-Melamine-Waxe
    • f) Paraffine
    • g) Polyvinyl Alkohole (PVA's) oder Acetate
    • h) Spezielle ”Fat removal” Substanzen wie z. B. Hydroxyalkoxypropyl Derivate etc.
    • i) Andere Verbindungen wie Sulfosuccinate, aliphatische Alkohole, propylierte aromatische Verbindungen, etc.
    • j) Besonders bevorzugt ist die Kopplung von mehreren verschiedenen ”barrier” Verbindungen.
  • 3) Koppeln von antimikrobiellen Verbindungen:
  • Besonders bevorzugt sind Verbindungen oder Systeme wie:
    • a) organische Säuren wie: Benzoic acids, Parabene, Sorbate
    • b) Enzyme wie: Lysozyme, Glucose Oxidasen, Lacto-Peroxidasen, andere Peroxidasen
    • c) Bacteriocine wie: Nisin, Lacticine, Mischungen mit anderen Verbindungen
    • d) Fungizide wie: Benomyl, Imazalil, etc.
    • e) Polymere wie: Chitosane
    • f) Ungesättigten Verbindungen wie: Terpen-Verbindungen wie Eugenol, Farnesol u. a., Terpenoid-Verbindungen, wie Carotine, bzw. Carotinoide
    • g) Natürliche Extrakte wie: Grapefruit Samenextrakte, Gewürz Extrakte, Meerrettich Extrakte
    • h) Verbindungen wie: Zimt-Aldehyde, Allyl Isothiocyanate, BHT, Hexainethyxlenetetramine, Antibiotika etc.
    • i) Antimikrobielle Metall- enthaltende Stoffsysteme wie: z. B. Silber substituierte Zeolite
    • j) Precursor Verbindungen zur Generation von reaktiven Sauerstoffverbindungen (andere als H2O2) wie: Singulet Sauerstoff, Peroxyl Radikal, Hydroperoxid Radikal etc.
    • k) geeignete Mischungen der Stoffe
  • Ein Hauptproblem beim Gebrauch solcher antimikrobieller Systeme ist ihr möglicher Einsatz nur bei Verpackungen für flüssige Substrate → wegen des gehinderten Kontakts zum Substrat bei festen Packungsinhalten (Diffusionsproblem).
  • 6) Koppeln von Metallen zur Herstellung von „security textile”
  • Besonders bevorzugt sind zwei Koppelmethoden mit relevanten Verbindungen wie:
    • a) Koppeln von Metallionen (z. B. Aluminium) mit Hilfe von komplexfierenden Agentien (z. B.: Metallkomplex-bildende Verbindungen oder Siderophoren oder Siderophor-ähnliche Substanzen wie sie in der Literatur: Winkelmann, G.: „transition metals in microbial metabolism", Harwood Academic Publisher 1997; Winkelmann, G: "handbook of microbial iron chelates", CRC press, 2000; Winkelmann, G: „metal ions in fungi", Marcell Dekker Inc., 1994; beschrieben sind
    • b) Koppeln von Metallen mit Hilfe von durch Cyclodextrinen, Crown Ether etc. gebildete Einschlussverbindungen.
  • 7) Koppeln von luminescent bzw. fluorescent Verbindungen zur Produktion von z. B. „security textile”
  • Besonders bevorzugt sind luminescent Verbindungen oder deren Derivate, die als kopplungsrelevante Gruppen OH-, NH2- oder Thiol-Gruppen besitzen.
  • Bevorzugt sind Verbindungen wie:
    • a) Luminol (3-aminophthalic acid hydrazide) Derivate + spezifische Enhancer Verbindungen
    • b) Acridin Derivative + spezifische Enhancer Verbindungen
    • c) Lucigenin Derivative + spezifische Enhancer Verbindungen
    • d) Peroxyoxalat enthaltende Systeme (Fluorophor + Peroxyoxalat precursor + Peroxid) + gegebenenfalls spezifische Enhancer Verbindungen
  • Besonders bevorzugt sind auch solche Verbindungen, die auch in der Literatur: Wöhrle, D. et al.: „Photochemie", Wiley-VCH, 1998 und Birks, J. B.: "Chemoluminescence", VCH, 1989; beschrieben sind.
  • Bevorzugt wird die Luminescence nach entsprechender Oxidation z. B. chemisch, enzymatisch oder physikalisch initiiert. Dies führt zu einer Anregung der lumineszierenden Substanz, was wiederum zu einer zeitweisen Lichtreaktion führt.
  • Besonders bevorzugt sind auch hier Verbindungen oder deren Derivative, die als kopplungsrelevante Gruppen OH-, NH2- oder Thiol-Gruppen besitzen.
  • Bevorzugt sind Verbindungen wie:
    Propylene glycol, Squalen, Diene oder Triene, Diazine, Triazine und Tetrazine und deren Sulphone und Ester.
  • 8) Koppeln von anti-yellowing Verbindungen:
  • Eine weitere Anwendung ist die Verhinderung von durch Licht, Sauerstoff und/oder Wärme erzeugte Vergilbungen von Textilien, das sogenannte „Yellowing Inhibition”.
  • Zur Erklärung der Vergilbungs-Effekte sei auf: Inhibition of Light Induced Yellowing of Lignin-Containing Paper; C. Heitner et al., eds.; ACS Series, 1993 verwiesen.
  • Hierbei werden UV absorbierende Substanzen wie Benzotriazol-Verbindungen, para-Aminobenzoesäuren und Derivate, Zimtsäure und Derivate, 2-Phenylbenzimidazole und Derivate, Dibenzoylmethane und Derivate und Benzophenone wie 2-Hydroxy-4-methoxybenzophenon und Derivate und andere Stoffe eingesetzt, bzw. an den Cellulose oder den Proteinkörper der Textilfasern bevorzugt über die OH-Gruppen der Cellulose oder der NH2-Gruppen der Proteine angekoppelt.
  • Weitere erfindungsgemäße UV-Absorber finden sich in: Lichtabsorption u. Photochemie organischer Moleküle, Klessinger und Michl, VCH, 1989.
  • Ebenso werden Radikalfänger wie Nitroxylradikale wie TEMPO-Verbindungen, Nitrone, andere NO-Verbindungen oder generell geeignete Antioxidantien (Sulfide, Disulfide, Thiole, Ascorbate etc.) eingesetzt bzw. an die Textilfasern bevorzugt über die OH-Gruppen der Cellulose (Baumwolle) oder den NH2-Gruppen der Proteine (Wolle, Seide) angekoppelt. Ebenso wird bevorzugt mit optischen Aufheller-Substanzen wie Derivaten der Flavonsäure, Umbelliferonverbindungen, Cumarinverbindungen, sowie Verbindungen, die in: Detergents and Textil Washing; Jacoby et al; VCH, 1987 erwähnt sind, gekoppelt.
  • Neben der Verhinderung bzw. Abschwächung von durch Licht (UV), Sauerstoff und/oder Wärme erzeugten Vergilbungen von Textilien durch die erfindungsgemäßen Kopplungs- und/oder Cross-link-Systeme ist auch deren Einsatz bei Plastikmaterialien, Farbanstrichen. Teppichböden, bzw. allen dem Licht ausgesetzten Materialien möglich.
  • Anwendungen der erfindungsgemäßen enzymatischen Kopplungs- bzw. Cross-linksysteme
  • B) Biomaterialien für Medizinprodukte:
  • Heutzutage gibt es enorm großes Feld von Anwendungen bezüglich verschiedener Biomaterialien aber auch anderen Materialien (z. B. Metallen) für den Einsatz in der Medizin v. a. in der Medizintechnik. Dabei ist es meistens nötig und wünschenswert, die Stoffe durch v. a. Koppeln und Cross-linken in Ihren Eigenschaften zu ändern und/oder zu verbessern. Dabei wäre der Einsatz des erfindungsgemäßen Kopplungs- und/oder Cross-link-Systems in hohem Maße wünschenswert, da die bekannten chemischen state-of-the-art und die bekannten enzymatischen state-of-the-art Verfahren zum Koppeln und Cross-linken in vielen Fällen die Hauptnachteile: hohe Kosten, geringere Performance, Toxizität und geringe Umweltverträglichkeit besitzen. Die meisten eingesetzten Verfahren sind auch nicht generell einsetzbar wie das neue Oxiran-basierende enzymatische Verfahren.
  • Der Einsatz solcher Stoffe (Biomaterialien), beispielsweise modifiziert und/oder verbessert durch das erfindungsgemäße Kopplungs- und Cross-link-Systems ist z. B. in folgenden Anwendungs-gebieten der Medizintechnik denkbar:
    • Einsatz als „nicht-thrombogene” Biomaterial wie: inertes Material, bei dem die Oberfläche modifiziert und/oder gekoppelt wurde durch z. B.: Oberflächen mit Hydrogelen, mit PEG Immobilisierungen, Heparin-ähnlichen Oberflächen, Zellmembran-ähnlichen Oberflächen, Installierung einer Albumin-Affinität mittels z. B. Fettsäure-Coating, Installierung von hydrophoben/hydrophilen Domänen und dem Einbringen von Oberflächen- verändernden Additiven etc..
    • Einsatz als cardiovasculäre Material, (bei dem die Oberfläche modifiziert und/oder gekoppelt wurde) wie: Herzklappen, Herzschrittmacher, Stunts, Bypässen, Ballon-Pumpen, Kunstherzen, „artificial” rote Blutkörperchen, gekross-linktes Hämoglobin etc..
    • Einsatz in orthopädisch genutzem Material, (bei dem die Oberfläche modifiziert und/oder gekoppelt wurde wie): Hilfsmaterialien für Prothesen wie Prothesen für Hüfte, Knie, Schulter, Ellbogen, Handgelenk, Fußgelenk und Finger etc..
    • Einsatz in anderem Material, (bei dem die Oberfläche modifiziert und/oder gekoppelt wurde) für Anwendungen wie: Zahnanwendungen (z. B. Füllzemente etc.), Augenanwendungen (z. B. künstliche Linsen/Kontaktlinsen etc.), Verbrennungsanwendung, Gehör-Anwendung, Gewebe-Engeneering, Nähte, „drug delivery systems”, Bioelektroden, Biosensoren und diagnostische Anwendungen, etc..
  • Ebenfalls sind alle Anwendungen, wie sie in der Literatur: B. D. Ratner, et. al.: Biomaterial Sience, Elsevier Academic Press, 2004, beschrieben sind, mögliche Anwendungen für das erfindungsgemäße, enzymatische Koppel- und Cross-link System.
  • Anwendungen der erfindungsgemäßen enzymatischen Kopplungs- bzw. Cross-linksysteme
  • C) Andere Awendungen:
  • Des weiteren sind bevorzugte Verbindungen, die verändert und/oder verbessert werden sollen, d. h. die mit dem erfindungsgemäßen enzymatischen System modifiziert = gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, solche Stoffe wie Kosmetikstoffe (siehe auch erfindungsgemäß Literatur: Träger, L.: „Chemie der Kosmetik", Hüthing Verlag, 1989 und Umbach, W.: „Kosmetik", Thieme Verlag 1995), Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff- basierende Baumaterialien und weitere Materialien, bei denen Coating (Koppeln und/oder Cross-linken) von Oberflächen oder Stoffen eine Rolle spielt.
  • Verfahrensführung
  • Mit dem erfindungsgemäß bevorzugten Enzym-basierenden System zur Oxiranerzeugung ist es generell möglich, alle Verbindungen, die OH-, NH2 oder Thiolgruppen besitzen (zu modifizierende Verbindungen), mit zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindungen, die ebenfalls OH-, NH2 oder Thiolfunktionen besitzen, zu koppeln. Bei Vorhandensein von anderen funktionellen Gruppen wie z. B. Carboxylfunktionen ist dies auch nach geeigneter Umfunktionalisierung möglich.
  • Dies macht das erfindungsgemäße System, da zur Oxiranerzeugung sehr billige und ungifüge Verbindungen wie z. B. bevorzugt Lipasen, ungesättigte Fettsäuren bzw. Fette, Pflanzen- und Tieröle und Peroxid eingesetzt werden, zu einem kommerziell hochinteressanten und universell einsetzbaren Kopplungs- und Cross-link-Verfahren.
  • Solche Verfahren haben nicht nur im Zellstoff- oder Textilbereich sondern auch im allgemeinen Chemiebereich und im Medizinsektor oder generell da, wo coating als Oberflächenänderung bzw. Oberflächenverbesserung etc. eingesetzt wird, eine immer weiter steigende Bedeutung.
  • Methode: 1-pot System für den Einsatz z. B. beim Koppeln bzw Cross-linken
  • Diese Methode wurde in der Patentanmeldung WO 2005/103372 als Erfindung offenbart. Wie dort beschrieben, ist es nicht möglich, die genannten Lipase-Reaktionen in einem wasserhaltigen Milieu durchzuführen, da Wasser und H2O2 um das aktive Zentrum des Enzyms konkurrieren. Bei Vorhandensein einer hydrophoben ”Matrix” wie z. B. Fasermaterial kann eine Lösungsmittel-Umgebung bzw. eine wasserarme oder wasserfreie Umgehung simuliert werden und Reaktionen, die vorher nicht möglich waren, ermöglicht werden. Verfahrensmäßig werden das zu modifizierende Substrat (Textilfasern) zu Beginn der Reaktion mit Lipase, Peroxid und ungesättigten Fettsäuren, Fetten/Ölen zusammengegeben und damit die Generierung von Oxirangruppen-tragenden Verbindungen aus den ungesättigten Fettsäuren, Fetten/Ölen gestartet, bei simultan verlaufender Kopplungs- bzw. Cross-Link-Reaktion. Die Reaktion ist somit eine 1-Pot Reaktion.
  • Methode: 2-pot System für den Einsatz z. B. beim Koppeln bzw Cross-linken
  • Der Vorteil dieser im vorliegenden Patent erfindungsgemäßen Methode ist, dass im nahezu wasserfreien Fettsystem gearbeitet wird, was die Performance wesentlich gegenüber dem 1-pot-System erhöht. Dies konnte völlig überraschend festgestellt werden, da es im fetthaltigen, wasserfreien System zwar wegen der fehlenden Konkurrenz zwischen Wasser und Peroxid um das aktive Zentrum des Enzyms (Lipase) zu einer stärkeren Generierung von Oxiranen kommen sollte, aber die Beeinflussung der Gesamtreaktion durch Minimierung der Diffusionsgeschwindigkeit im Fett stärker sein sollte.
  • Verfahrensmäßig besteht die Methode aus zwei Schritten:
    • Pot 1: Herstellung von Oxiran-tragenden Fettsäuren bzw. Fetten, Ölen
    • Pot 2: Koppeln und Cross-linken von zu modifizierenden Textilfasern mit zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindungen
  • Prozedere:
  • 20 g Fettsäure bzw. Fett (bevorzugt Öl-Gemische) werden mit 50 mg crude Lipase von Candida antarctica oder Candida paralopsilosis (immobilisiert) versetzt und über 6 Stunden hinweg 1.7 ml H2O2 (30%) zugegeben (nach 0, 0.5 und 1 Std. je 150 μl, nach 2, 3, 4, 5 und 6 Std. je 250 μl oder kontinuierlich mit Hilfe einer Präzisionspumpe). Die Reaktion erfolgt unter Rundschüttlung (180 rpm) in einem 100 ml Erlenmeyerkolben bei 30°C. Größere Ansätze sind entsprechend upscalbar.
  • Die Reaktionslösung wird gegebenenfalls für weitere 6 Std. geschüttelt (pot 1).
  • Die Lösung wird dann mittels Filternutsche vorn immobilisierten Enzym separiert und daraufhin eingesetzt.
  • Das Enzym kann bis zu 20fach wieder verwendet werden, gegebenenfalls nach Zugabe von frischem Enzym um etwaige Inaktivierungen auszugleichen,
  • Die gebildeten oxiranhaltigen Verbindungen (Fettsäuren bzw. Fette, Öle) werden den zu modifizierenden Verbindungen zugesetzt (ca. 0.675 g/100 g absolut trockenen Textilfaser).
  • Die Faserlösung enthält ebenfall die zu koppelnde bzw. zu cross-linkende Verbindung, bzw. die zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindungen, in einer Konzentration von 0.5 bis 40 kg, bevorzugt 5–20 kg, pro Tonne absolut trockenen Textilfasern.
  • Der Ansatz wird für 0.5 bis 20 Std., bevorzugt 1–6 Std., unter leichtem Rühren (30–100 rpm, bevorzugt 30–50 rpm) bei 0.5 bis 4% Stoffdichte, bevorzugt bei 1–2%, bei 30 bis 80°C, bevorzugt bei 30–55°C und bei pH 4.0 bis 9.0, bevorzugt bei pH 4.5–8.0, inkubiert (pot 2). Der behandelte Textilstoff wird dann intensiv durch Filtration gewaschen.
  • 3 zeigt den entsprechenden erfindungsgemäßen Rührer.
  • Nach dem Waschen werden Nutschenblätter zur Bestimmung von Parametern wie Viskosität etc. hergestellt. Ebenfalls werden handsheets für die Bestimmung von relevanten Festigkeitseigenschaften hergestellt. Für die Testung, ob und in welcher Menge Kopplungen stattgefunden haben, wird meistens ungetrockneter Textilstoff benutzt, wobei die genaue eingesetzte Menge über das Trockengewicht ermittelt wird.
  • Methode: 3-pot System für den Einsatz beim Koppeln bzw Cross-linken
  • Ein Vorteil dieser Methode, die ebenfalls im vorliegenden Patent eine erfindungsgemäße Methode ist, ist, dass auch hier im nahezu wasserfreien Fettsystem gearbeitet wird, was ebenfalls die Performance signifikant gegenüber dem 1-pot-System erhöht.
  • Zusätzlich wird die Kopplungs- und Cross-link-Prozedur der zu koppelnden Substanz von der Kopplungs- und Cross-link-Prozedur der zu modifizierenen Substanz separiert, was zu einer Aktivierung der zu modifizierenden und/oder der zu koppelnden Substanz mit Oxiran führt. Dies hat den weiteren Vorteil, dass sensitivere Substanzen schonender gekoppelt und/oder gecross-linkt werden können und dass das Koppeln und/oder Cross-linken schneller anläuft.
  • Verfahrensmäßig besteht die Methode aus drei Schritten:
    • Pot 1: Herstellung von Oxiran-tragenden Fettsäuren bzw. Fetten, Ölen.
    • Pot 2: Koppeln und Cross-linken des zu modifizierenden Stoffes (Textilstoff) und/oder der zu koppelnden Verbindungen mit Oxiran-tragenden Fettsäuren bzw. Fetten, Ölen: = Aktivierung des zu modifizierenden Stoffes (Textilstoff) und/oder der zu koppelnden Verbindungen.
    • Pot 3: Koppeln und/oder Cross-linken von zu modifizierender Verbindung (Textilstoff) und/oder den zu koppelnden Verbindungen mit den zu koppelnden und/oder zu modifizierenden Verbindungen.
  • Prozedere:
  • 20 g Fettsäure bzw. Fett, Öl (bevorzugt Öl-Gemische) werden mit 50 mg crude Lipase von Candida antarcticia oder Candida paralopsilosis (immobilisiert) versetzt und über 6 Stunden hinweg 1.7 ml H2O2 (30%) zugegeben (nach 0, 0.5 und 1 Std. je 150 μl, nach 2, 3, 4, 5 und 6 Std. je 250 μl oder kontinuierlich mit Hilfe einer Präzisionspumpe). Die Reaktion erfolgt unter Std. je 250 μl oder kontinuierlich mit Hilfe einer Präzisionspumpe). Die Reaktion erfolgt unter Rundschüttlung (180 rpm) in einem 100 ml Erlenmeyerkolben bei 30°C. Größere Ansätze sind entsprechend upscalbar.
  • Die Reaktionslösung wird gegebenenfalls für weitere 6 Std. geschüttelt (pot 1).
  • Die Lösung wird dann mittels Filternutsche vom immobilisierten Enzym separiert und dann eingesetzt.
  • Das Enzym kann bis zu 20fach wieder verwendet werden, gegebenenfalls nach Zugabe von frischem Enzym um etwaige Inaktivierungen auszugleichen,
  • Die gebildeten oxiranhaltigen Verbindungen (Fettsäuren bzw. Fette, Öle) werden den Textilfasern zugesetzt: 0.1 g bis 2 g/100 g, bevorzugt 0.3 g bis 1 g/100 g absolut trockene Textilfaser).
  • Der Ansatz wird für 0.5 bis 20 Std., bevorzugt 1–6 Std., unter leichtem Rühren (30–100 rpm, bevorzugt 30–50 rpm) bei 0.5 bis 4% Stoffdichte, bevorzugt bei 1–2%, bei 30 bis 80°C. bevorzugt bei 30–55°C und bei pH 4.0 bis 9.0, bevorzugt bei pH 4.5–8.0, inkubiert. Der behandelte Textilstoff wird dann intensiv durch Filtration gewaschen (= pot 2 = Aktivierung).
  • Danach wird (= pot 3) die auf die circa Stoffdichte eingestellte Textilfaserlösung (= zu modifizierende Verbindung) mit der zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindung, bzw. mit den zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindungen, in einer Konzentration von 0.5 bis 40 kg, bevorzugt 5–20 kg, pro Tonne absolut trockenen Textilfasern versetzt. Der Ansatz wird für 0.5 bis 20 Std., bevorzugt 1–6 Std., unter leichtem Rühren (30–100 rpm, bevorzugt 30–50 rpm) bei 0.5 bis 4% Stoffdichte, bevorzugt bei 1–2%, bei 30 bis 80°C. bevorzugt bei 30–55°C und bei pH 4.0 bis 9.0, bevorzugt bei pH 4.5–8.0, inkubiert.
  • Die behandelten Textilfasern werden dann wiederum intensiv durch Filtration gewaschen.
  • Nach dem Waschen werden Nutschenblätter zur Bestimmung von Parametern wie Viskosität etc. hergestellt. Ebenfalls werden handsheets für die Bestimmung von relevanten Festigkeitseigenschaften hergestellt. Für die Testung, ob und in welcher Menge Kopplungen stattgefunden haben, wird meistens ungetrockneter Textilstoff benutzt, wobei die genaue eingesetzte Menge über das Trockengewicht ermittelt wird.
  • Methode: multi-pot System für den Einsatz beim Koppeln bzw Cross-linken
    • Pot 1 dient der Oxiranherstellung.
    • pot 2 und pot 3 werden wie beim 3-pot System durchgeführt.
  • In pot 4 wird, wie für pot 2 beschrieben, eine erneute Aktivierung durchgeführt
  • In pot 5 wird mit der zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindung, bzw. mit den zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verhindungen gekoppelt bzw. gecross-linkt.
  • Mit dieser multi-pot Methode können auch chemisch unverträgliche oder sehr empfindliche Verbindungen in Mehrzahl gekoppelt werden.
  • Im Folgenden ist die Erfindung durch Beispiele erläutert, soll aber nicht auf diese beschränkt sein.
  • Beispiel 1: (Vergleichsmethode nach der eigenen Patentanmeldung WO 20115/103372
  • Kopplung von Blauxylan oder Blaustärke an Textilfasern (1-pot System)
  • Folgende wässrige Mischung wird zu 1.0 g atro Textilfasern unter Mixen gegeben:
    ca. 40 ml Leitungswasser, versetzt mit 20 mg Blauxylan (200 mg pro 10 ml Leitungswasser) = 1 ml pro Ansatz oder 100 mg Blaustärke (1 g pro 50 ml Leitungswasser) = 5 ml/Ansatz, versetzt mit 0.2 mg Lipase aus Candida spec. (2 mg/10 ml Leitungswasser) = 1 ml pro Ansatz und 6 mg Fettemulgat (300 mg Speiseölmischung/300 mg Tween 20 in 100 ml Leitungswasser) = 1 ml pro Ansatz. Der pH-Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingestellt, dass nach Zugabe der Textilfasern ein pH-Wert von ca. 4.5 resultiert. Dann wird auf 50 ml aufgefüllt, sodass eine Stoffdichte von ca. 2% resultiert. Die Reaktion wird dann durch Zugabe von 10 μl H2O2 (30%ig) (bei Blauxylan), bzw. 50 μl H2O2 (30%ig) (bei Blaustärke) gestartet und die Mischung für 1 min gemixt.
  • Danach wird der Stoff in ein Reaktionsgefäß gegeben und unter Normaldruck für 8 Stunden bei 40°C unter Rühren inkubiert.
  • Daraufhin wird der Stoff durch Filtration gewaschen und ein Nutschen-Blatt mittels Vakumtrocknung hergestellt.
  • Durch das auf die Faser gekoppelte Blauxylan konnte eine Reduzierung der Weiße (im Vergleich zum Referenzwert ohne Enzym) um 6.7% erreicht werden (Messung der Weiße mittels Weißemessgerät Dr. Lange/Germany (Color-Tester LFM 1).
  • Bei Blaustärke konnte eine Reduzierung der Weiße (im Vergleich zum Referenzwert ohne Enzym) um 12.0% erreicht werden.
  • Beispiel 2:
  • Kopplung von Blauxylan oder Blaustärke an Textilfasern (2-pot System)
  • Folgende wässrige Mischung wird zu 1.0 g atro Textilfasern unter Mixen gegeben:
    ca. 40 ml Leitungswasser, versetzt mit 20 mg Blauxylan (200 mg pro 10 ml Leitungswasser) = 1 ml pro Ansatz oder 100 mg Blaustärke (1 g pro 50 ml Leitungswasser) = 5 ml/Ansatz, Der pH-Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingestellt, dass nach Zugabe des Textilstoffs ein pH-Wert von ca. 4.5 resultiert. Dann wird auf 50 ml aufgefüllt, sodass eine Stoffdichte von ca. 2% resultiert. Die Reaktion wird dann durch Zugabe von 10 μg Enhancersubstanz, bestehend aus ungesättigtem Fettgemisch, Ölgemisch (monoungesättigte Fette/Öle = 39% w/w, di-oligo ungesättigte Fette/Öle = 50% w/w) gestartet und die Mischung für 1 min gemixt.
  • Die entsprechende Enhancerlösung = „Oxiranlösung” wird wie folgt hergestellt:
    20 g Fettsäure bzw. Fett, Öl (bevorzugt gemischt) werden mit 50 mg crude Lipase von Candida antarctica oder Candida paralopsilosis (immobilisiert) versetzt und über 6 Stunden hinweg 1.7 ml H2O2 (30%) zugegeben (nach 0, 0.5 und 1 Std. je 150 μl, nach 2, 3, 4, 5 und 6 Std. je 250 μl oder kontinuierlich mit Hilfe einer Präzisionspumpe). Die Reaktion erfolgt unter Rundschüttlung (180 rpm) in einem 100 ml Erlenmeyerkolben bei 30°C.
  • Die Reaktionslösung wird gegebenenfalls für weitere 6 Std. geschüttelt (pot 1).
  • Die Lösung wird dann mittels Filtration vom immobilisierten Enzym separiert und dann eingesetzt (Kopplungs- bzw. Cross-linkraktion in pot 2).
  • Nach 2 Stunden Reaktion bei 60°C, unter Rühren wird der Stoff durch Filtration gewaschen und ein Nutschen-Blatt mittels Vakumtrocknung hergestellt.
  • Durch das auf die Faser gekoppelte Blauxylan bzw. der Blaustärke konnte eine Reduzierung der Weiße (im Vergleich zum Referenzwert ohne Enzym) um 7.5%, bzw. um 12.2% erreicht werden (Messung der Weiße mittels Weißemessgerät Dr. Lange/Germany (Color-Tester LFM 1).
  • Beispiel 3
  • Kopplung von Stärken an Textilfasern zur Festigkeitserhöhung (2-pot System)
  • Folgende wässrige Mischung wird zu 2.0 g atro Textilstoff unter Mixen gegeben:
    ca. 80 ml Leitungswasser, versetzt mit 20 mg Kartoffelstärke (200 mg pro 10 ml Leitungswasser) = 1 ml pro Ansatz. Der pH-Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingestellt, dass nach Zugabe des Textilstoffs ein pH-Wert von ca. 4.5 resultiert. Dann wird auf 100 ml aufgefüllt, sodass eine Stoffdichte von ca. 2% resultiert. Die Reaktion wird dann durch Zugabe von 20 μg Enhancersubstanz, bestehend aus ungesättigtem Fettgemisch Ölgemisch (mono-ungesättigte Fette/Öle = 39% w/w, di-oligo ungesättigte Fette/Öle = 50% w/w) gestartet und die Mischung für 1 min gemixt.
  • Die entsprechende Enhancerlösung = „Oxiranlösung” wird wie folgt hergestellt:
    20 g Fettsäure bzw. Fett, Öl (bevorzugt gemischt) werden mit 50 mg crude Lipase von Candida antarctica oder Candida paralopsilosis (immobilisiert) versetzt und über 6 Stunden hinweg 1.7 ml H2O2 (30%) zugegeben (nach 0, 0.5 und 1 Std. je 150 μl, nach 2, 3, 4, 5 und 6 Std. je 250 μl oder kontinuierlich mit Hilfe einer Präzisionspumpe). Die Reaktion erfolgt unter Rundschüttlung (180 rpm) in einem 100 ml Erlenmcyerkolben bei 30°C.
  • Die Reaktionslösung wird gegebenenfalls für weitere 6 Std. geschüttelt (pot 1).
  • Die Lösung wird dann mittels Filtration vom immobilisierten Enzym separiert und dann eingesetzt (Kopplungs- bzw. Cross-linkreaktion in pot 2).
  • Nach 2 Stunden Reaktionszeit bei 40°C unter Rühren wird der Textilstoff durch Filtration gewaschen und es wird ein Nutschen-Blatt mittels Vakumtrocknung hergestellt (zur Bestimmung der ISO- Weiße und Viskosität). Bei größeren Ansätzen werden die üblichen bzw. relevanten Festigkeitswerte bestimmt oder Anwendungs-bezogene Untersuchungen durchgeführt.
  • Beispiel 4
  • Kopplung von Na-alginat und Chitosan zum Einführen von Greaseproof Eigenschaften in Textilstoff (2-pot System)
  • Folgende wässrige Mischung wird zu 2.0 g atro Textilstoff unter Mixen gegeben:
    ca. 80 ml Leitungswasser, versetzt mit je 20 mg Na-alginat (200 mg pro 10 ml Leitungswasser) und Chitosan (200 mg pro 10 ml 1% Essigsäure) = 1 ml pro Ansatz. Der pH-Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingestellt, dass nach Zugabe des Textilstoffs ein pH-Wert von ca. 4.5 resultiert. Dann wird auf 100 ml aufgefüllt, sodass eine Stoffdichte von ca. 2% resultiert. Die Reaktion wird dann durch Zugabe von 20 μg Enhancersubstanz, bestehend aus ungesättigtem Fettgemisch/Ölgemisch (mono-ungesättigte Fette/Öle = 39% w/w, di-oligo ungesättigte Fette/Öle = 50% w/w) gestartet und die Mischung für 1 min gemixt.
  • Die entsprechende Enhancerlösung = „Oxiranlösung” wird wie folgt hergestellt:
    20 g Fettsäure bzw. Fett, Öl (bevorzugt gemischt) werden mit 50 mg crude Lipase von Candida antarctica oder Candida paralopsilosis (immobilisiert) versetzt und über 6 Stunden hinweg 1.7 ml H2O2 (30%) zugegeben (nach 0, 0.5 und 1 Std. je 150 μl, nach 2, 3, 4, 5 und 6 Std. je 250 μl oder kontinuierlich mit Hilfe einer Präzisionspumpe). Die Reaktion erfolgt unter Rundschüttlung (180 rpm) in einem 100 ml Erlenmeyerkolben bei 30°C.
  • Die Reaktionslösung wird gegebenenfalls für weitere 6 Std. geschüttelt (pot 1).
  • Die Lösung wird dann mittels Filtration vom immobilisierten Enzym separiert und dann eingesetzt (Kopplungs- bzw. Cross-linkreaktion in pot 2).
  • Nach 2 Stunden Reaktionszeit bei 40°C unter Rühren wird der Textilstoff durch Filtration gewaschen und es wird ein Hutschen-Blatt mittels Vakumtrocknung hergestellt (zur Bestimmung der ISO-Weiße und Viskosität). Bei größeren Ansätzen werden die üblichen bzw. relevanten Festigkeitswerte bestimmt oder Anwendungs-bezogene Untersuchungen durchgeführt.
  • Beispiel 5
  • Enzymatisches Coating von Textilien zur Verhinderung der Vergilbung durch UV-Licht
  • 5 g atro Textilstoff, Stoffdichte 30% werden zu folgenden Lösungen gegeben:
    • A) In 20 ml Leitungswasser werden 2 mg Natrium Isothiocyanat pro g atro Textilstoff unter Rühren versetzt, der pH-Wert mit Schwefelsäure und/oder Natronlauge so eingestellt, dass nach Zugabe des Textilstoffs und des Enzyms ein pH-Wert von ca. 5 resultiert.
    • B) 5 ml Leitungswasser werden mit 5 mg Peroxidase (HRP) (berechnet als reines Enzymprotein), 1 mg Amino-TEMPO, 2.5 mg TINUVIN 1130 (Benztriazol-Verbindung) und 1.5 mg H2O2 pro g atro Textilstoff versetzt.
  • Die Lösungen A und B werden zusammen gegeben und auf 33 ml aufgefüllt.
  • Generell sollte die Stoffdichte zwischen 8 und 12.5% liegen.
  • Nach Zugabe des Textilstoffes wird für 2 min gemixt.
  • Danach wird der Stoff in ein auf 50°C vorgeheiztes Reaktionsgefäß gegeben und unter Normaldruck für eine Stunde inkubiert.
  • Daraufhin wird der Stoff über einem Nylonsieb (30 μm) gewaschen und über eine Nutsche ein Blatt gerutscht, welches im Trockner eines Blattbildners unter Vakuum getrocknet wird. Das Blatt wird für 24 Std. in einem SUNTEST UV Bestrahlungsgerät der Fa. Atlas bestrahlt, > 300 nm. Die Vergilbung (in Reduktion von ISO Weiße) wird gemessen und mit einem unbehandelten Blatt (Ebenfalls im SUNTEST bestrahlt) verglichen.
  • Es konnte eine Reduktion der Vergilbung von mehr als 15 ISO Weiße % gemessen werden.
  • ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
  • Diese Liste der vom Anmelder aufgeführten Dokumente wurde automatisiert erzeugt und ist ausschließlich zur besseren Information des Lesers aufgenommen. Die Liste ist nicht Bestandteil der deutschen Patent- bzw. Gebrauchsmusteranmeldung. Das DPMA übernimmt keinerlei Haftung für etwaige Fehler oder Auslassungen.
  • Zitierte Patentliteratur
    • - WO 2005/103372 [0010, 0011, 0012, 0013, 0014, 0019, 0027, 0030, 0101]
    • - WO 98/59108 [0043]
    • - WO 20115/103372 [0128]
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Claims (17)

  1. Enzym-basierende Verfahren für Kopplungs- und/oder Cross-link Reaktionen, von Textilien, medizintechnische Produkten, Kosmetikprodukten aber auch von Lacken, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppichen, Holz- oder Kunststoff-basierenden Baumaterialien, d. h. im Prinzip alle Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt dadurch gekennzeichnet, dass sie A) Enzyme wie insbesondere bevorzugt immobilisierte Lipasen oder Esterasen, Proteasen, Amidasen, Transferasen, Acylasen, Glycosidasen, Glycotransferasen, und Oxidoreduktasen wie bevorzugt Peroxidasen oder Laccasen und andere Oxidasen enthalten und dadurch gekennzeichnet, dass sie in Oxiran-generierenden Systemen und gegebenenfalls auch in anderen Kopplungs- und/oder Cross-link Systemen B) Peroxide oder Per-Verbindungen oder Peroxid-generierende Systeme enthalten und dadurch gekennzeichnet, dass sie C) spezielle Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Kopplungsenhancer) enthalten, welche als Kopplungs und/oder Cross-link Agenzien dienen, die durch die Enzyme aktiviert werden und dadurch gekennzeichnet, dass sie D) geeignete Verbindungen, die modifiziert werden sollen, enthalten wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffe wie Textilien wie Baumwolle Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren enthalten oder Biomaterialien für Medizinprodukte sind oder solche Stoffe wie Kosmetika, Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff- basierende Baumaterialien und weiteren Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt, sind, dadurch gekennzeichnet, dass sie E) geeignete Verbindungen, die als zu koppelnde Agenzien an die zu modifizierenden Verbindungen gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, enthalten, (bevorzugt gleiche oder ähnliche Substanzen wie die zu modifizierenden Verbindungen) wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoff wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren oder solche Stoffe sind, die beim „Finishing” bei der Textilbehandlung benutzt werden, wie bevorzugt Verbindungen wie Polysaccharide zur Verbesserung der Oberflächenbeschaffenheit und/oder des Festigkeitsverhaltens oder ebenfalls solche Stoffe sind, die bei den jeweiligen Finishing-Verfahren wie Brigthening, Färben, Einführung entsprechender barrier/greaseproof Substanzen, Einführung von anti-yellowing Substanzen eingesetzt werden oder ebenfalls solche Stoffe sind, die für weitere Finishing-Verfahren eingesetzt werden oder bevorzugt solche Stoffe sind, die zur Veränderung und/oder Verbesserung von Biomaterialien für Medizinprodukte oder zur Veränderung und/oder Verbesserung von Kosmetika, Lacken, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff- basierende Baumaterialien und weitere Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt, eingesetzt werden, und dadurch gekennzeichnet, dass sie F) gegebenenfalls zusätzlich zu E) oder alleine zusammen mit A bis D) Eigenschaftsverändernde Verbindungen enthalten und dadurch gekennzeichnet, dass G) die Reaktion bei der (bevorzugten) Bildung von Oxiranen in 2-pot, 3-pot oder multi-pot Systemen durchgeführt werden.
  2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass als Enzyme solche aus der Klasse der Hydrolasen (Klasse 3) bevorzugt der Subklassen (3.1, 3.1.1, 3.1.2, 3.1.3, 3.1.4 und 3.1.7 wie z. B.: Carboxylester-Hydrolasen (3.1.1), Thiolesterhydrolasen (3.1.2), Phosphor-Monester-Hydrolasen (Phosphatasen) (3.1.3), Phosphorsäure Diester Hydrolasen (3.1.4), Diphosphorsäure-Monoester-Hydrolasen (3.1.7) eingesetzt werden Davon ganz besonders bevorzugt sind Enzyme der Gruppe 3.1.1.3, Lipasen (Triacylglycerin Lipasen, Triglycerinacylhydrolasen), insbesondere bevorzugt immobilisierte Lipasen aus Candida antarctica und Candida paralopsilosis.
  3. Verfahren nach Anspruch 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, dass als Enzyme solche aus der Klasse der Oxidoreduktasen (Klasse 1) und bevorzugt der Subklasse 1.1, insbesondere 1.10.3.2 (Laccasen), 1.11.1.7. (Peroxidasen) eingesetzt werden.
  4. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass für Enzyme, die für ihre Wirkung Peroxide oder andere Perverbindung oder Sauerstoffenthaltende Verbindungen bevorzugt zur Generation von Oxiranen benötigen, solche Substanzen wie: Luft, Sauerstoff, Ozon, Peroxid-Verbindungen wie H2O2, organische Peroxide, Persäuren wie die Peressigsäure, Perameisensäure, Perschwefelsäure, Persalpetersäure, Metachlorperoxidbenzoesäure, Perchlorsäure, Perverbindungen wie Perborate, Percarbonate, Persulfate oder Sauerstoffspezies und deren Radikale wie OH-Radikal, OOH-Radikal, OH+-Radikal, Superoxid (O– 2), Dioxygenyl- Kation (O+ 2), Singulettsauerstoff, Ozonid (O– 3), Dioxirane, Dioxitane oder Fremy Radikale eingesetzt werden.
  5. Verfahren nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, dass für Enzyme, die für ihre Wirkung Peroxide oder andere Perverbindung oder Sauerstoff enthaltende Verbindungen bevorzugt zur Generation von Oxiranen benötigen, besonders bevorzugt Peroxid-Verbindungen wie H2O2, organische Peroxide eingesetzt werden oder H2O2 mittels entsprechender Enzyme in situ gebildet wird.
  6. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass als Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Enhancersubstanzen) besonders bevorzugt solche aus der Gruppe der Fettsäuren, Fette oder Öle eingesetzt werden, besonders bevorzugt einfach- und hauptsächlich mehrfach ungesättigte Fettsäuren, Fette oder Öle, insbesondere die Monofettsäureester, die Difettsäureester und die Trifettsäureester von diesen bevorzugt Pflanzenöle/Tieröle oder Gemische aus diesen.
  7. Verfahren nach Anspruch 1 und 6, dadurch gekennzeichnet, dass von den Ölen/Fetten besonders bevorzugt solche sind, wie: Anisöl, Melissenöl, Lorbeeröl, Rhizinusöl, Cedarwoodöl, Nelkenöl, Primelöl, Maisöl, Baumwollsamenöl, Kokusnußöl, Jojolaöl, Schmalzöl, Leinöl, Macadamianußöl, Mineralöl, Olivenöl, Orangenöl, Distelöl, Sonnenblumenöl, Sojabohnenöl, Weizenkeimöl, Erdnußöl, Sesamöl, Immersionsöl, Lebertranöl, andere Fischöle, Butterfett, Kakaubutter, Palmöl, Neutralöl, Avocadoöl, Nachtkerzenöl, Haselnußöl, Borretschäl, Mandelöl, Rapsöl etc. oder Gemische aus diesen.
  8. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass als Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Enhancersubstanzen) besonders bevorzugt solche aus der Gruppe der ungesättigten bzw. gesättigten Fettsäurealkohole eingesetzt werden wie: trans-2-dodecene-1-ol, 1,5-pentane-diol, 1,6-hexanediol, 1,7-heptanediol, 1,8-octanediol, 1,9-nonanediol, 1,10-decanediol, 1,12-dodecanediol, hegten, octen, tetradecen, octene-3-ol, 5- hexen-1-ol, 9-decen-1-ol, 1-buten-3-ol, ethyleneglycol und ebenfalls besonders bevorzugt solche Substanzen wie: Doppelbindung-tragende Terpene wie Hemi-, Mono-, Sesqui-, Di-, Sester-, Triterpene, Tetraterpene und Polyterpene, sowie Carotine und Carotinoide wie: β-Caroten, Capsanthin, Violaxanthin, Zeaxanthin, Lycopen und insbesondere bevorzugt die Sesquiterpene Farnesol und Nerolidol und weitere Verbindungen aus der Gruppe der Terpene wie: Crocin, Crocetin, Geranylgeraniol, Squalen, Phyten, Citronellol, Citronellen, Geraniol, Ocimen, Myrcen, Linalool, Myrcenol, Prenol, Nerol, Dolichol, Geranial, Neral, Citronellal etc..
  9. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass als Kopplungs- und/oder Cross-link-Verbindungen (Enhancersubstanzen) Verbindungen eingesetzt wie: Isocyanate wie Alkyl- bzw. Aryl- Monoisocyanate, Thiocyanate wie Isothiocyanate, Alkylmonoisothiocyanate, Aryl-monoisothiocyanate, besonders bevorzugt entsprechende Bis-Verbindungen wie Alkyl-diisothiocyanate und Aryl-diisothiocyanate, Alkyl-diisocyanate und Aryl-diisocyanate und ebenso bevorzugt solche Substanzen wie: Reaktivankerverbindungen, wie β-Sulfooxyethylsulfonverbindungen, Sulfonyl-, Sulfamoyl- oder Carbamoylalkylsulfonsäure-Gruppierungen tragende Verbindungen und andere Enhancersubstanzen wie Aldehyde, Anhydride, Hydrazide, Acrylderivate, Vinylderivate, N-Hydroxysuccimidyl-Verbindungen etc. und deren Dimere oder Trimere.
  10. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass Verbindungen, die modifiziert werden sollen, solche sind, wie natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffe wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren und dass diese solche Verbindungen sind wie Biomaterialien für Medizinprodukte oder solche Stoffe wie Kosmetika, Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff- basierenden Baumaterialien und weiteren Materialien, bei denen Coating von Oberflächen eine Rolle spielt, sind, und dass Verbindungen, die gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, gleiche oder ähnliche Verbindungen, wie die Verbindungen, die modifiziert werden sollen, sind, d. h. ebenfalls natürliche (d. h. in der Natur vorkommende) Monomere bis Polymere, bevorzugt cellulosehaltige oder proteinhaltige natürliche Polymere oder bevorzugt Faserstoffen wie Textilien wie Baumwolle, Wolle oder Seide oder künstliche (d. h. synthetisch hergestellte) Monomere bis Polymere oder Gemische zwischen natürlichen und künstlichen Monomeren bis Polymeren und Stoffe sind, die beim jeweiligen „Finishing” bei der Textilbehandlung oder bei der Eigenschaftsveränderung und/oder der Eigenschaftsverbesserung bei anderen Applikationen im Textilbereich benutzt werden und Stoffe sind, die bei der Eigenschaftsveränderung und/oder der Eigenschaftsverbesserung bei der Behandlung von Biomaterialien für den Medizinsektor und anderen Anwendungen benutzt werden wie der Eigenschaftsveränderung und/oder der Eigenschaftsverbesserung bei Kosmetikstoffen, Lacken, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoff- basierenden Baumaterialien und bei weiteren Materialien, bei denen Coating (Koppeln und/oder Cross-linken) von Oberflächen oder Stoffen eine Rolle spielt benutzt werden.
  11. Verfahren nach Anspruch 1 und 10, dadurch gekennzeichnet, dass die Verbindungen, die modifiziert werden sollen und Verbindungen die gekoppelt und/oder gecross-linkt werden sollen, Polymer-Verbindungen sind, vorzugsweise Biopolymere, gewonnen aus pflanzlichem, tierischem oder mikrobiellem Material.
  12. Verfahren nach Anspruch 1 und 11, dadurch gekennzeichnet, dass die Polymer-Verbindungen Polysaccharide solche sind wie bevorzugt: Stärke und Stärkederivate, Amylopektin, Glykogen, Lichenan, Pustulan, Laminarin, Lutean, Hefeglukan, Nigeran, Pullulan, Scleroglukan, Curdlan, Gellan, Emulsan, Acetan, Welan, Celluose und Cellulosederivate, Dextrane und Dextranderivate, Mannane insbesondere Hefemannan, Xylane, Galaktane, Arbane, Xanthane, Tapioka, Inulin und andere Fruktosane des Inulintyps, Lävane, Arabinogalaktane, Glukomannane, Galaktomannane, Galaktoglukomannane, Phosphomannane, Fukane, Agar, Agarose, Cyclodexrine, Carrageenane, Pektine (unverestert und verestert), Algine, Chitine, Chitosane, Heparine, Teichinsäuren, Hyaluronsäuren, Chondroitinschwefelsäuren, Carobin, Pflanzengummis wie: Gum Arabicum, Gum Tragacanth, Gum Karaya, Gum Ghatti, Gum Damar, Gum Locust Bean, Gum Rosin, Gum Elemi, Gum Guaiac, Gum Guar, Gum Mastic, Gum Storax, Gum Pontianak etc., Derivate der genannten Polysaccaride bzw. Mischungen, oder Proteine tierischer, pflanzlicher und mikrobieller Herkunft wie: Albumine, Plasmin, Globuline, Fibrinogene, Thrombine, Caseine, Lactalbumine, Lactglobuline, Kollagene, Keratine, Fibroine, Actine, Myosine, Elastine, Gelatine, Seide und Wolle, Hordeine, Glutenine etc., Sojaproteine, Phaseoline, Legumine etc. bzw. Poly-(α-Aminosäuren).
  13. Verfahren nach Anspruch 1–12, dadurch gekennzeichnet, dass als Behandlungsmethode z. B. beim Koppeln bzw. Cross-linken von Stoffen ein 2-pot System angewendet wird: Pot 1: Herstellung von Oxiran-tragenden Fettsäuren, bzw. Fetten, bzw. Ölen Pot 2: Kuppeln und Cross-linken von zu modifizierendem Stoffen mit zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindungen mit Hilfe der in pot 1 generierten Oxirane, und dass als Behandlungsmethode ebenfalls z. B. beim Koppeln bzw. Cross-linken von Stoffen ein 3-pot System angewendet wird: Pot 1: Herstellung von Oxiran-tragenden Fettsäuren, bzw. Fetten, bzw. Ölen Pot 2: Koppeln und Cross-linken der Stoffe mit Oxiran-tragenden Fettsäuren, bzw. Fetten, bzw. Ölen aus pot 1: = Aktivierung des Textilstoffs. Pot 3: Kuppeln und/oder Cross-linken von zu modifizierendem Stoffen mit zu koppelnden bzw. zu cross-linkenden Verbindungen, und dass als Behandlungsmethode beim Koppeln bzw. Cross-linken von Stoffen ein multipot System angewendet wird.
  14. Anwendungen der Enzym-basierenden Systeme, bevorzugt Oxirane-bildungssysteme nach Anspruch 1–13, dadurch gekennzeichnet, dass die bevorzugten Eigenschaftsverbesserungen und/oder die Einbringung neuer Eigenschaften in Textil-Fasermaterial allgemein solche wie: 1) Verbesserung von Festigkeitseigenschaften von Textilstoffen durch Koppeln/Cross-linken von Polysacchariden wie bevorzugt Stärken 2) Einbringen von „crease resistance” und „resiliency” Eigenschaften 3) Einbringen von „flame-retardant” Eigenschaften 4) Einbringen von „absorbancy” und „superabsorbancy” Eigenschaften 5) Einbringen von „release” und „repellent” Eigenschaften 6) Einbringen von „antimicrobial” und „antiinsect” Eigenschaften 7) Einbringen von „environmentally protective” Eigenschaften 8) Einbringen von „ultraviolet” und „heat resistance” Eigenschaften 9) Einbringen von „air pollution protection” Eigenschaften 10) Einbringen von ”wether resistance” Eigenschaften 11) Einbringen von „shrink-proofing” Eigenschaften 12) Einbringen von ”abrasion” und „pilling resistance” Eigenschaften 13) Einbringen von ”antistatic„ Eigenschaften 14) Einbringen von „greaseproof/barrier” Eigenschaften 15) Einbringen von Metallen, Metallionen für die Herstellung von „seccurity textile” 16) Einbringen von „fluorescent” und „luminescent substances” für die Herstellung von „security textile” und „designed textile” 17) Einbringen von „anti-yellowing” Verbindungen 18) Einbringen von Geruchs-entfernenden Eigenschaften 19) Einbringen von Feuchtigkeit-regulierenden Eigenschaften 20) Einbringen von mehreren Eigenschaften gleichzeitig oder nacheinander
  15. Anwendungen der Enzym-basierenden Systeme, bevorzugt Oxirane-bildungssysteme nach Anspruch 1–14, dadurch gekennzeichnet, dass die bevorzugten medizintechnischen Materialien, in die Eigenschaftsverbesserungen und/oder Eigenschaftsveränderungen eingebracht werden sollen, solche sind wie: nicht-thrombogenische Materialen, cardiovasculäre Materialien, orthopädische Materialien, andere Anwendungen wie: Zahnanwendungsmaterialien (z. B. Füllzemente etc.), Augenanwendungsmaterialien (z. B. künstliche Linsen/Kontaktlinsen etc.), Verbrennungsanwendungsmaterialien, Gehör-Anwendungsmaterialien, Gewebe-Engeneeringsmaterialien, Nahtmaterialien „drug delivery Systeme”, Sensormaterialien, oder Bioelektroden-Materialien etc..
  16. Anwendungen der Enzym-basierenden Systeme, bevorzugt Oxirane-Bildungssysteme nach Anspruch 1–15, dadurch gekennzeichnet, dass die bevorzugten weiteren Stoffe, in die die Eigenschaftsveränderungen und/oder Eigenschaftsverbesserungen eingebracht werden sollen, solche sind wie: Kosmetikstoffe, Lacke, Gebrauchstextilien wie z. B. Teppiche, Holz- oder Kunststoffbasierende Baumaterialien und weitere Materialien, bei denen Coating (Koppeln und/oder Cross-linken) von Oberflächen oder Stoffen eine Rolle spielt.
  17. Anwendungen der Enzym-basierenden Systeme, bevorzugt Oxirane-Bildungssysteme durchgeführt mittlels 2-, 3-, und multi-pot Systemen nach Anspruch 1–16, dadurch gekennzeichnet, dass diese bei pH 2–10 (bevorzugt 3–8), bei 10 bis 100°C (bevorzugt 20– 70°C), für 10 Minuten bis 36 Stunden (bevorzugt 0.5 Stunden bis 8 Stunden) und bei Stoffdichten von 0.5% bis 40% (bevorzugt 1% bis 12.5%) im nahezu wasserfreien Milieu unter Luft, Sauerstoff oder anderen Gasen wie CO2, N2 etc. unter leichtem Überdruck oder bevorzugt unter Normaldruck durchgeführt werden.
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