PL124730B1 - Method of obtaining a serum protein preparation for intravenous administration - Google Patents

Method of obtaining a serum protein preparation for intravenous administration Download PDF

Info

Publication number
PL124730B1
PL124730B1 PL1978204214A PL20421478A PL124730B1 PL 124730 B1 PL124730 B1 PL 124730B1 PL 1978204214 A PL1978204214 A PL 1978204214A PL 20421478 A PL20421478 A PL 20421478A PL 124730 B1 PL124730 B1 PL 124730B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
precipitate
supernatant
ethanol
intravenous administration
blood
Prior art date
Application number
PL1978204214A
Other languages
English (en)
Other versions
PL204214A1 (pl
Original Assignee
Plasmesco Ag
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from AT0185977A external-priority patent/AT367297B/de
Application filed by Plasmesco Ag filed Critical Plasmesco Ag
Publication of PL204214A1 publication Critical patent/PL204214A1/pl
Publication of PL124730B1 publication Critical patent/PL124730B1/pl

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K9/00Medicinal preparations characterised by special physical form
    • A61K9/0012Galenical forms characterised by the site of application
    • A61K9/0019Injectable compositions; Intramuscular, intravenous, arterial, subcutaneous administration; Compositions to be administered through the skin in an invasive manner
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/76Albumins
    • C07K14/765Serum albumin, e.g. HSA
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K16/00Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/06Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies from serum
    • C07K16/065Purification, fragmentation
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/827Proteins from mammals or birds
    • Y10S530/829Blood
    • Y10S530/83Plasma; serum
    • Y10S530/831Cohn fractions

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarza¬ nia preparatu bialka surowicy do podawania do¬ zylnego, pozbawionego substancji wywolujacych go¬ raczke, odpornego na skladowanie, zawierajacego w wodnym izotonicznym roztworze rozpuszczone proteiny, droga frakcjonowania, oczyszczania i sta¬ bilizowania plazmy krwi pozbawionej czynników krzepniecia.Preparaty bialka surowicy stanowia wartosciowe pochodne krwi. Zawarta w nich albumina dziala jako proteina transportowa. Preparaty zawieraja ponadto dalsze funkcjonalne proteiny, takie jak transferyna, celuloplazmina, «i-antytrypsyna, a zwlaszcza immunoglobulina. Duze znaczenie maja przeciwciala zawarte w y-globulinie. Dzieki wywo¬ lywanej przez nie biernej immunizacji nadaja sie one do celów profilaktycznych i wzmacniaja orga¬ nizm oslabiony uplywem krwi.Preparat bialka surowicy nadajacy sie do poda- 20 wania dozylnego czlowiekowi powinien spelniac dwa podstawowe warunki: 1) preparat musi byc pro¬ duktem odpornym na skladowanie, 2) przenosniki infekcji (wirusy lub bakterie) powinny byc zobo¬ jetnione w sposób niezawodny. Odnosi sie to zwla- 35 szcza do przenosników wirusowego zapalenia wa¬ troby.Preparaty bialka surowicy stosuje sie na ogól jako wodne roztwory trwalej proteiny w roztwo¬ rze zawierajacym elektrolit tolerowany przez orga- 30 nizm. Calkowita zawartosc protein wynosi zwykle 5»/o wagowych, to jest 5 000 mg na 100 ml. N Znany jest sposób wytwarzania preparatu bialka surowicy do podawania dozylnego polegajacy na uzyskiwaniu tego preparatu w kilku etapach bez¬ posrednio z krwi ludzkiej (W. Stephan, Hepatitis- -Free and Stable Human Serum for Intravenous Therapy, XXIV-th Sc. Meeting of the Blood Rese¬ arch Institute, Vox Sanguin, tom 20, str. 442—457).Znany sposób przebiega poprzez nastepujace eta¬ py: a) Uzyskanie naturalnej surowicy z krwi krwio¬ dawcy po usunieciu stalych skladników (cialka krwi, plytki krwi) i uzyskanie surowicy o steze¬ niu protein okolo 7,5% i wartosci pH = 7,2—7,8. b) W celu usuniecia lipoprotein latwo ulegaja¬ cych denaturacji dodaje sie na 100 ml surowicy 2,0 g Aerosilu 2491/380 (Aerosil: chroniony znak to¬ warowy firmy Degussa dla koloidalnego kwasu krzemowego). Zawiesine miesza sie w temperatu¬ rze 45°C w ciagu 4 godzin, chlodzi i osad odwi¬ rowuje. Liipoproteiny wiaza sie ilosciowo z Aero- silem i zostaja usuniete z surowicy krwi. c) Saczenie roztworu przez drobny filtr w ce¬ lu usuniecia obecnych jeszcze unoszacych sie cza¬ steczek. d) Sterylizacja roztworu w temperaturze 5°C Z£ pomoca 0,3 g na 100 ml ^propiolaktonu (pH = 8,0) i napromieniowanie promieniami ultrafiole¬ towymi. 124 730124 730 Uzyskana surowica wykazuje nastepujacy sklad (w przeliczeniu na 5000 mg zawartych w 100 ml): 1 *•"-'¦ .-.«, StuBstsmcja albumina IgGr IgA IgH prealbu- 1 mina 1 cti-antytryp- 1 syna 1 «i-makro- globulina hapto- globulina hemo- peksyna transferyna ceruloplaz- mina cholineste- raza u..* . ..Sklad 3060 i • 820 185 75 ,17 162 141 110 75 195 ¦ 14 1 3,0 E/ml Funkcja dzialanie onkotyczne, transport substancji odzywczych, witamin, hormonów, leków przeciwciala przeciw wirusom i bakteriom przeciwciala chroniace sluzówke przeciwciala przeciw bakteriom i toksynom wiazanie tyroksyny j 1 inhibitory enzymów [ proteolitycznych wiazanie i transport wolnej hemoglobiny wiazanie i transport wolnej heminy transport Fe++ transport Cu++ jako peroksydazy rozszczepianie sukcy- nylocholiny Z powyzszej tablicy wynikaja ponadto funkcje poszczególnych skladników w preparacie bialka su¬ rowicy.Preparait otrzymywiny wedlug znanych metod Jest dostepny w handlu. Mozna go stosowac bez komplikacji.Wada jego jednakze z punktu widzenia sporza¬ dzania i stosowania jest to, ze ze wzgledu na wy- sokowartosciowy material wyjsciowy — ludzka krew — preparat ten jest bardzo drogi i nie moze byc dostepny w wystarczajacym stopniu. Dodat¬ kowa wada jest to, ze zawartosc szczególnie akty¬ wnych przeciwcial IgG, IgA, IgM jest wzglednie niska w porównaniu z zawartoscia tych substancji w ludzkiej krwi.Celem wynalazku bylo znalezienie sposobu wy¬ twarzania preparatu bialka surowicy do podawa¬ nia dozylnego, w którym material wyjsciowy nie bylby tak drogi i trudno dostepny.Sposób wedlug wynalazku umozliwia stosowanie do sporzadzania wartosciowych preparatów bialka surowicy substancji wyjsciowych, które dotychczas nie byly poddawane obróbce lub tez byly wykorzy¬ stywane w niedostateczny sposób. Ponadto sposo¬ bem wedlug wynalazku mozna bez zwiekszania kosztów specyficznie podwyzszyc zawartosc aktyw¬ nych przeciwcial i innych protein w surowicy.Sposób wedlug wynalazku polega na tym, ze: a) plazme traktuje sie w temperaturze —2,5°C do —3°C 8*/# objetosciowymi etanolu i osad stanowia¬ cy fibrynogen usuwa sie, b) supernatant (ciecz znad osadu) okreslony jako SI w temperaturze —5°C i przy wartosci pH 5,8 traktuje s|e 18—23Vo objetosciowymi etanolu, uzyskujac osad P2 i su¬ pernatant S2, który c) w temperaturze —7°C i war¬ tosci pH 5,8 traktuje sie 40% objetosciowymi eta- ^5 nolu, uzyskujac osad P3, d) osad P2 roztwarza sie w buforze o wartosci pH 7,0—7,4 w temperaturze 15°C i dodaje 3% glikol polietylenowy, uzyskujac osad P5 i supernatant S5, który e) roztwarza sie w buforze o wartosci pH 4,6 w temperaturze 15°C 10 i dodaje okolo 5,5P/ft glikol polietylenowy, przy czym powstaje supernatant S6 i osad P6, po czym f) osady P3, P5 i P6 wprowadza sie w stosunku 30— 80Vo wagowych P3, 0—70«/q wagowych P5, 0—70°/o wagowych P6 do chemicznie i fizjologicznie do¬ puszczalnego cieklego nosnika, przy czym ogólna zawartosc protein wynosi lO0°/t, zawartosc albu¬ min 50—70*/o, a zawartosc globulin 50—30ty* w za¬ wiesinie substancji stalych, a skladniki mieszani¬ ny sklonne do dematuracji, zwlaszcza lipoproteiny, adsorbuje sie na adsorbentach o specyficznej zdol¬ nosci adsorpcyjnej, po czym wzbogacone adsorben¬ ty usuwa sie.W przedstawionym na rysunku schemacie poda¬ ne sa poszczególne etapy sposobu. Pod pojeciem „•/o etanolu" nalezy rozumiec procenty objetoscio¬ we mierzone w temperaturze 25°C. Wyjsciowa plaz¬ me uzyskuje sie z krwi krwiodawców, przy czym z plazmy najpierw oddziela sie stale skladniki krwi.Metodyka etapów frakcjonowania znana jest ja¬ ko metodyka Cohna (Cohn, E.J. i inni; J. Amer.Chem. Soc. 72 (1950), 456—474; Cohn, E. J. i inni; J. Amer. Chem. Soc. 68 (1946), 459—475; opisy pa¬ tentowe St. Zjedn. Am. nr 2 390 074 i nr 2 469 193).Poszczególne frakcje okresla sie w sposób przy¬ jety przez Cohna. Jednakze w sposób odmienny od metody Cohna okreslone frakcje po frakcjonowa¬ nym rozdzielaniu laczy sie ponownie. Osady za¬ wieraja przy tym we wzglednie duzych ilosciach skladniki sklonne do denaturacji, zwlaszcza lipo- 10 proteiny, w zwiazku z czym dotychczas frakcje te najczesciej odrzucano. W sposobie wedlug wyna¬ lazku natomiast usuwa sie jedynie skladniki sklon¬ ne do denaturacji, a same frakcje przerabia dalej.W etapie a) sposobu wedlug wynalazku usuwa sie z plazmy surowy fibrynogen, dodajac 53,3*/» zimny etanol az do uzyskania, stezenia etanolu 8°/*. Temperature utrzymuje sie w granicach —2,5°C do —3,0°C. Osad PI stanowiacy fibrynogen usuwa sie przez odwirowanie. Supernatant (ciecz znad osadu) SI poddaje sie dalszej obróbce.W etapie b) ponownie dodaje sie 53,3% etanol do supernatantu Si az do uzyskania stezenia 18— 23«/o etanolu w ciec2y. Utrzymuje sie temperature —5°C, a wartosc pH nastawia na 5,8. Wytraca sie osad P2, (który okresla sie jako frakcje II/III lub jako frakcje y-globulinowa. Osad ten zawiera im- munoglobuliny i inne fizjologicznie wazne proteiny.Osad P2 usuwa sie przez odwirowanie w tempe¬ raturze —5°C. Supernatant S2 poddaje sie dal¬ szej obróbce.Etap c) obejmuje dalsza obróbke S2. Stezenie etanolu nastawia sie na 40°/o. Podobnie jak w eta¬ pie b) nasrtawia sie temperature na —7°C, a war¬ tosc pH na 5,8. Droga odwirowania uzyskuje sie osad P3, rwany równiez frakcja IV. Osad ten za- 15 20 26 30 35 45 51) 555 124 730 6 wiera a- i /^-globuliny. Ciecz znad osadu, czyli supernatant S3 poddaje sie dalszej obróbce, utrzy¬ mujac temperature —7°C, wartosc pH = 4,8 i ste¬ zenie etanolu 40e/o. Wytraca sie przy tym osad P4, tak zwana surowa albumina, który oczyszcza sie i sterylizuje w znany sposób. Ciecz znad osadu, czyli supernatant S4, odrzuca sie.Frakcje y-globulinowa II/III poddaje sie dalszej obróbce w nastepujacy sposób: Osad P2 roztwarza sie w buforze cytryniano-fo- sforanowyrn przy wartosci pH 7,0—7,4. Temperatu¬ ra wynosi 15°C. Dodaje sie 3% glikol polietyleno¬ wy 4.000 wzglednie 2,5% glikol polietylenowy 6.000.Stosowany w praktyce glikol polietylenowy skla¬ da sie z mieszaniny nielotnych glikoli polietyleno¬ wych, rozpuszczalnych zarówno w wodzie, jak i w cieczach organicznych, przy czym ich ciezar czaste¬ czkowy zawiera sie w granicach 4.000—20.000. Mie¬ szanina takich glikoli polietylenowych o srednim ciezarze czasteczkowym 4.000 okreslana jest jako PEG 4,000. , Po dokladnym wymieszaniu i czasie reakcji 1/2— 4 godziny mieszanine odwirowuje sie. lozyskuje sie supernatant S5 i frakcje Jllrr^ (osad P5). Super¬ natant S5 w zmienionych wacun^ach (pH r= 4,6, PEG 4,000 do okolo 5,5%, temperatura 15PC) po¬ nownie traktuje sie i frakcjonuje. Uzyskuje sie frakcje III-2 (osad P6) oraz supernatant S6, który zasadniczo zawiera immunoglobuline IgG. Globu¬ liny frakcji III-I i III-2 sa wzbogacone immuno- globulinami IgG, IgA i IgM. Ponadto obecne sa cu-antytrypsyna, as-haptoglobina, ceruloplazmina, transferyna i hemopeksyna w wzbogaconej posta¬ ci.Frakcji III-I i IH-2 na ogól nie poddaje sie dalszej obróbce. Sa one dostepne w duzych ilos¬ ciach, poniewaz w pierwszym rzedzie z krwi uzy¬ skuje sie albumine, a y-globuliny odgrywaja tylko podrzedna role.W sposobie wedlug wynalazku jako material wyj¬ sciowy stosuje sie frakcje IV oraz III-I i III-2 opi¬ sanego procesu frakcjonowania (osad P3, P5 i P6).Przez odpowiednie podwyzszanie dodatków sklad- | ndka globulinowego wzglednie skladnika frakcji III-I i III-2, mozna uzyskac specyficzne podwyz¬ szenie udzialu globulin postaci IgM i IgA.Osady zawieszone w okreslonym stosunku w odpowiednim roztworze buforowym lub roztworze soli poddaje sie wstepnemu oczyszczaniu. W etapie wstepnego oczyszczania usuwa sie czynniki lipi- dowe zakresu a- i ^-globuliny droga adsorpcji na odpowiednich adsorbentach (Aerosil, Bentonit lulb inne zwiazki kompleksowe zawierajace kwas krze¬ mowy).Nastepnie produkt przesacza sie, dializuje i roz¬ twór zateza. Specjalna sterylizacja na ogól nie jest konieczna, mozna ja jednak przeprowadzic. Na przyklad do usuniecia wirusów stosuje sie kom¬ binacje traktowania ^-propiolaktonem i promienio¬ wania nadfioletowego (metoda wedlug Logrippo, Fed. Proceedings 15, str. 518, 1959). Metoda ta po¬ zwala na sterylizowanie surowicy i plazmy w wa¬ runkach oszczedzajacych, przy czym jednak odpor¬ nosc na skladowanie nie ulega podwyzszeniu.Obróbke za pomoca adsorbentów prowadzi sie ko rzystnie w stezeniu 200—500 mg kwasu krzemo¬ wego na gram calkowitej ilosci protein i w tem¬ peraturze do 50°C. Substancje miesza sie doklad¬ nie, po czym adsorbent obciazony liproproteinami 5 oddziela sie.Jak juz podano, najlepsze wyniki osiaga sie w temperaturze 20—50°C, wzglednie przy wartosciach pH 6,5—S.Sposób wedlug wynalazku jest blizej wyjasnio¬ ny w nastepujacych przykladach.Przyklad I. Porcje 500 ml ludzkiej krwi zbie¬ ra sie w 50 ml 4% roztworu cytrynianu sodu. Z plazmy usuwa sie surowy fibrynogen przez doda- l5 nie 53,3% zimnego etanolu az do uzyskania ste¬ zenia etanolu 8%, utrzymujac temperature w gra¬ nicach —2,5°C do —3,0°C, a osad stanowiacy fibry¬ nogen usuwa sie przez odwirowanie. Do super- natantu S;l dodaje sie 53,3% etanol do uzyskania „ stezenia 18—23% etanolu w cieczy. Utrzymuje sie temperature —5°C, a wartosc pH nastawia na 5,8. Wytraca sie osad P2, który usuwa sie przez odwirowanie w temperaturze —5°C. Supernatant S2 poddaje sie dalszej obróbce, przy czym stezenie tt etanolu nastawia sie na 40%, temperature na —7°C, a wartosc pH na 5,8. Droga odwirowania uzyskuje sie osad P3.Do 300 litrów roztworu soli kuchennej (woda destylowana z 1,7% wagowych NaCl, wartosc pH M nastawiona na 4,6 za pomoca 0,2 n HC1) wpro¬ wadza sie 10 kp osadu P3 o nastepujacym skla¬ dzie skladników bialkowych i sporzadza zawiesine: 55 15% ^-globuliny, 12°/© y-globuliny. 85 Osad P3 zawiera okolo 50% skladników stalych ("bialka, sole) i 50% wilgotnej pozostalosci (fcO, resztkowy etanol).Datej dodaje sie 5 kp frakcji III-I Cohna (sub- frakcja) o nastepujacym skladzie skladników (pro¬ centy wagowe): 15% albuminy, 2% ai-globuljny, 13% a2-globuliny, 17% ^-globuliny i 53% y-globuliny, a takze 5 kp subfrakcji III-2 Cohna o nastepujacym skladzie i sporzadza zawiesine: 8% albuminy, 3% «i-globuliny, 9% a2-globuliny, 25% jff-globuliny i 55% -globuliny. Stosunek skladników stalych i wil¬ gotnych pozostalosci jest we wszystkich frakcjach praktycznie jednakowy. 20 kp „wilgotnych" frakcji zawiesza sie w roz¬ puszczalniku i imiesza, utrzymujac stala wartosc pH = 4,6. Obecne we frakcjach rozpuszczalne sub¬ stancje ekstrahuje sie rozpuszczalnikiem. Wyste¬ pujace obok nich skladniki nierozpuszczalne wytwa¬ rzaja zmetnienie. Ilosc substancji nierozpuszczal- BC nych wynosi okolo 12% wagowych w przelicze- 55 niu na calkowita zawartosc substancji stalych.Wsród substancji nierozpuszczalnych wystepuja zwlaszcza denaturowane globuliny, wlacznie z li- poproteinami, których nie uzywa sie w dalszym postepowaniu. Usuwa sie je wiec za pomoca odwi¬ rowania.Ciecz znad osadu wykazuje lekkie zmetnienie i zóltawe zabarwienie.Przez dodanie 0,2 n NaOH wartosc pH nastawia w sie na 7,4. Do roztworu wprowadza sie czysty, ko- /124 7: 7 loidalny kwas krzemowy do stezenia 5°/o wagowych i miesza sie. Ciecz ogrzewa sie do temperatury 45°C (okolo 1° na minute) i utrzymuje stala war¬ tosc pH. Po uzyskaniu temperatury koncowej 45°C mieszanine miesza sie w ciagu 4 godzin. W czasie 3 tego procesu proteiny nieodporne na skladowanie wiaza sie z kwasem krzemowym i tworza osad, który usuwa sie przez odwirowanie.Ciecz po odwirowaniu poddaje sie saczeniu do stanu klarownosci przez filtr z wegla aktywnego io (produkt Seitz AKS-Filter). Przesacz stanowi kla¬ rowna ciecz o barwie bursztynowozóltej. Ciecz te zateza sie metoda diakoncentracji (uklad kaseto¬ wy Millipore, wielkosc porów membrany 10.1000 Daltonj do okolo 25*/o objetosci wyjsciowej. Po i» tym etapie roztwór wykazuje calkowite stezenie bialka okolo 3,4—4,5°/o wagowych. / Analiza wykazuje, ze wskutek etapu diaikoncen- tracji usuniete zostaly na ogól z koncentratu wszy¬ stkie skladniki krwi o ciezarze czasteczkowym niz- » szym niz 10.000. Do substancji tych naleza zwla¬ szcza produkty niepozadane w konserwowanym bialku, na przyklad oligopeptydy oddzialywujace na naczynia.Koncentrat poddaje sie nastepnie dializie w ce- M ( lu ostatecznego usuniecia tak zwanych „zanieczy¬ szczen" oraz w celu nastawienia elektrolitu, przy czyni stosuje sie trzykrotna objetosc 0,9ty$ wago¬ wych roztworu NaCl. Dialize prowadzi sie w tych samych aparatach i przy uzyciu tych samych mem- 80 bram, które stosowane byly w etapie zatezania.Nastepnie prowadzi sie dalszy etap zatezania, w wyniku którego otrzymuje sie lacznie stezenie pro¬ tein wynoszace 6—10%. Nastepnie za pomoca roz¬ tworu NaCl nastawia sie fizjologiczne warunki izo- 35 tonii zgodnie z ludzka krwia i calkowite stezenie protein doprowadza do 5°/o wagowych.Analiza protein uzyskanych wedlug przykladu I wykazuje nastepujace wartosci (w przeliczeniu na 100' ml): proteina 5.000 mg, albumina 2.925 mg, *o IgG 1.5Ó0 mg, IgA 380 mg, IgM 285 mg.Roztwór przesacza sie dodatkowo przez filtr bio¬ logiczny (EKS II,' Seitz, Kreuznach). Poprzez filtr membranowy nastepuje saczenie sterylne.Preparat jest obecnie gotowy do podawania do- « zylnego.Przyklad II. W 300 litrach rozpuszczalnika jak w przykladzie I rozpuszcza sie 7,5 kp osadu P3, 4 kp frakcji III-I i 8,5 kp frakcji III-2. Sklad * tych frakcji odpowiada skladowi z przykladu I.Frakcje miesza sie z rozpuszczalnikiem i utrzy¬ muje wartosc pH = 4,6. Do roztworu dodaje sie 60 g na litr Aerosilu 24917380 i nastawia wartosc pH na 7,6. Mieszanine miesza sie w temperaturze 47°C w ciagu 4 godzin, po czym chlodzi do tempe¬ ratury 18°C,i poddaje saczeniu z przeplukiwaniem.Saczenie prowadzi sie na pionowo ustawionym fil¬ trze z pomocnicza warstwa filtrujaca, Typ CRF-S firmy Schenk, Filterbau, Schwab Gmiind/Jako sro¬ dek filtrujacy stosuje sie Hyfle Super Cel w ste¬ zeniu 8°/o wagowych w przeliczeniu na mase fil¬ tru. Jako srodek filtrujacy mozna równiez stoso¬ wac ziemie okrzemkowa Celite 545 w stezeniu 5Vo.Zastrzezenie patentowe Sposób wytwarzania preparatu bialka surowicy do podawania dozylnego, pozbawionego substancji wywolujacych goraczke, odpornego na skladowanie, zawierajacego w wodnym izótonioznym roztworze rozpuszczone proteiny, droga frakcjonowania, oczy¬ szczania i stabilizowania pl&zmy krwi pozbawionej czynników krzepniecia, znamienny tym, ze plazme traktuje si$ w temperaturze —2,5°C do —3°C, &•/§ objetosciowymi etanolu i osad stanowiacy fibryno- gen usuwa sie, supernatant (ciecz znad osadu) okre¬ slony jako SI w temperaturze —5°C i przy wartos¬ ci pH 5,8 traktuje sie 18—23*/« objetosciowymi eta¬ nolu, uzyskujac osad P2 i supernatant S2, który w temperaturze —7°C i wartosci pH 5,8 traktuje sie 40% objetosciowymi etanolu, uzyskujac osad P3, a osad P2 roztwarza sie w buforze o wartosci pH 7,0—7,4 w temperaturze 15°C i dodaje 3°/o gli¬ kol polietylenowy, uzyskujac osad P5 i supenna- tant S5, który roztwarza sie w buforze o wartosci pH 4,6 w temperaturze 15°C i dodaje okolo 5,5*/* glikol polietylenowy, przy czym powstaje super¬ natant S6 i osad P6, po czym osady P3, P5 i P6 wprowadza sie w stosunku 30—^80% wagowych P3, 0—70P/o wagowych P5, 0—70°/» wagowych P6 do che¬ micznie i fizjologicznie dopuszczalnego cieklego nos¬ nika, przy czym ogólna zawartosc protein wynosi I00*/o, zawartosc albumin 50—70°/o, a zawartosc glo¬ bulin 50—30*/o w zawiesinie substancji stalych, a skladniki mieszaniny sklonne do denaturacji, zwla¬ szcza lipoproteiny adsorbuje sie na adsorbentach o specyficznej zdolnosci adsorpcyjnej, po czym wzbo¬ gacone adsorbenty usuwa sie. t124730 T = PH Et. 3°C = 7.2 = 8% [ PLAZMA OSADY ISgpernat.iS4H OSADY iSupernat. S5 t=15*C PEG=5.5 Frakcjam-1 P5l 1 ISupernat. SoH lFrakc.IH-2 P"6l-) Dalsza obrób] kajmmuno globulina Rozpuszcza nie, oczy¬ szczanie, saczenie. steryl,, rozcienczanie Preparat bialka surowicy PL PL PL PL PL PL PL PL PL PL

Claims (1)

1.
PL1978204214A 1977-01-26 1978-01-25 Method of obtaining a serum protein preparation for intravenous administration PL124730B1 (en)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CH93477 1977-01-26
AT0185977A AT367297B (de) 1977-03-17 1977-03-17 Verfahren zur herstellung eines serumeiweiss-pr[parates

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL204214A1 PL204214A1 (pl) 1978-09-25
PL124730B1 true PL124730B1 (en) 1983-02-28

Family

ID=25597003

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1978204214A PL124730B1 (en) 1977-01-26 1978-01-25 Method of obtaining a serum protein preparation for intravenous administration

Country Status (23)

Country Link
US (1) US4216205A (pl)
JP (1) JPS5396315A (pl)
AR (1) AR220328A1 (pl)
AU (1) AU522413B2 (pl)
BE (1) BE863278A (pl)
DD (1) DD133632A5 (pl)
DE (1) DE2801123C2 (pl)
DK (1) DK152334C (pl)
EG (1) EG13119A (pl)
ES (1) ES466385A1 (pl)
FI (1) FI63673C (pl)
FR (1) FR2378524A1 (pl)
GB (1) GB1597204A (pl)
HU (1) HU182554B (pl)
IE (1) IE46304B1 (pl)
IL (1) IL53856A (pl)
IN (1) IN147713B (pl)
NL (1) NL7800606A (pl)
PL (1) PL124730B1 (pl)
SE (1) SE447204B (pl)
SU (1) SU786854A3 (pl)
YU (1) YU16578A (pl)
ZA (1) ZA78295B (pl)

Families Citing this family (29)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4322275A (en) * 1980-01-10 1982-03-30 Ionics Incorporated Fractionation of protein mixtures
FR2492269A2 (fr) * 1980-01-10 1982-04-23 Ionics Appareil d'electrodialyse et procede de fractionnement de melanges de proteines
US4321192A (en) * 1980-01-10 1982-03-23 Ionics Incorporated Fractionation of protein mixtures by salt addition followed by dialysis treatment
US4351710A (en) * 1980-01-10 1982-09-28 Ionics, Incorporated Fractionation of protein mixtures
WO1982002841A1 (en) * 1981-02-18 1982-09-02 University Patents Inc Precipitation of proteins
US4452893A (en) * 1981-08-03 1984-06-05 Cutter Laboratories, Inc. Cell growth medium supplement
US4391801A (en) * 1981-10-29 1983-07-05 Cutter Laboratories, Inc. Plasma protein fraction substantially free of acetate ions
US4439421A (en) * 1982-08-30 1984-03-27 Baxter Travenol Laboratories, Inc. Stabilized gamma globulin concentrate
DE3245591C2 (de) * 1982-12-09 1986-11-06 Schott Glaswerke, 6500 Mainz Verfahren zur fraktionierten Auftrennung von Stoffgemischen mit Membranen
US4486282A (en) * 1983-02-22 1984-12-04 University Patents, Inc. Precipitation of proteins from salt-containing proteinaceous fluids employing a desalting treatment, and use thereof in selective plasmapheresis
DE3344656A1 (de) * 1983-12-09 1985-06-13 Lentia GmbH Chem. u. pharm. Erzeugnisse - Industriebedarf, 8000 München Verfahren zur herstellung einer serumproteinloesung
US5420250A (en) * 1990-08-06 1995-05-30 Fibrin Corporation Phase transfer process for producing native plasma protein concentrates
CA2066374C (en) * 1991-04-19 2002-01-29 Paul E. Segall Solution for perfusing primates
CN1055095C (zh) * 1992-12-11 2000-08-02 上海莱士血制品有限公司 白蛋白的纯化方法
RU2142282C1 (ru) 1993-06-04 1999-12-10 Биотайм, Инк Раствор кровезаменителя на водной основе и способ его получения
US5945272A (en) * 1993-06-04 1999-08-31 Biotime, Incorporated Plasma expanders and blood substitutes
US6680305B1 (en) * 1993-06-04 2004-01-20 Biotime, Inc. Physiologically acceptable aqueous solutions and methods for their use
US6627393B2 (en) 1993-06-04 2003-09-30 Biotime, Inc. Solutions for use as plasma expanders and substitutes
US6300322B1 (en) 1993-06-04 2001-10-09 Biotime, Inc. Plasma-like solution
US6218099B1 (en) 1994-06-03 2001-04-17 Biotime, Inc. Methods and compositions for use in perfusion applications
US6589223B1 (en) * 1999-02-03 2003-07-08 Biotime, Inc. Method and compositions for use in perfusion applications
US6441144B1 (en) 1999-05-20 2002-08-27 Alpha Therapeutic Corporation Method for repairing dual virally inactivated immune globulin for intravenous administration
US6596262B2 (en) * 2001-02-15 2003-07-22 Aeropharm Technology Incorporated Modulated release particles for aerosol delivery
US6806355B2 (en) * 2001-08-14 2004-10-19 Statens Serum Institut Purification process for large scale production of Gc-globulin, the Gc-globulin produced hereby, a use of Gc.globulin and a Gc-globulin medicinal product
CA2742994A1 (en) * 2008-11-12 2010-05-20 Baxter International Inc. Purification of butyrylcholinesterase using membrane adsorption
US8796430B2 (en) 2010-05-26 2014-08-05 Baxter International Inc. Method to produce an immunoglobulin preparation with improved yield
AU2010202125B1 (en) 2010-05-26 2010-09-02 Takeda Pharmaceutical Company Limited A method to produce an immunoglobulin preparation with improved yield
US8772462B2 (en) 2010-05-26 2014-07-08 Baxter International Inc. Removal of serine proteases by treatment with finely divided silicon dioxide
CN110054685A (zh) * 2019-04-26 2019-07-26 兰州兰生血液制品有限公司 一种静注人免疫球蛋白(pH4)低温乙醇组分Ⅲ的生产方法

Family Cites Families (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1207477A (en) * 1969-04-29 1970-10-07 Ts I Gematologii I Perelivania Plasma proteins solution
US3770631A (en) * 1971-06-29 1973-11-06 Baxter Laboratories Inc Clarification of blood serum and plasma
JPS5620287B2 (pl) * 1972-06-19 1981-05-13
US4073886A (en) * 1973-01-30 1978-02-14 Baxter Travenol Laboratories, Inc. Blood fractionation process using block copolymers of ethylene oxide and polyoxypropylene
US3850903A (en) * 1973-06-21 1974-11-26 S Mankarious Plasma volume expander prepared from cohn iv precipitate using block copolymers of ethylene oxide and polyoxypropylene
DE2459291C3 (de) * 1974-12-14 1981-06-04 Biotest-Serum-Institut Gmbh, 6000 Frankfurt Verfahren zur Herstellung eines antihämophiles Globulin A enthaltenden Konzentrats neben einem Prothrombin- Komplex und einer Lösung von lagerstabilen Serumproteinen

Also Published As

Publication number Publication date
AR220328A1 (es) 1980-10-31
DD133632A5 (de) 1979-01-17
DE2801123A1 (de) 1978-07-27
FI63673C (fi) 1983-08-10
JPS6241211B2 (pl) 1987-09-02
YU16578A (en) 1983-10-31
FR2378524A1 (fr) 1978-08-25
FI63673B (fi) 1983-04-29
GB1597204A (en) 1981-09-03
ZA78295B (en) 1978-12-27
JPS5396315A (en) 1978-08-23
DK152334B (da) 1988-02-22
IE780088L (en) 1978-07-26
IE46304B1 (en) 1983-04-20
US4216205A (en) 1980-08-05
HU182554B (en) 1984-02-28
DK35478A (da) 1978-07-27
NL7800606A (nl) 1978-07-28
FR2378524B1 (pl) 1983-02-04
DE2801123C2 (de) 1986-01-02
SE447204B (sv) 1986-11-03
IN147713B (pl) 1980-06-07
DK152334C (da) 1988-07-25
SU786854A3 (ru) 1980-12-07
SE7800443L (sv) 1978-07-27
PL204214A1 (pl) 1978-09-25
IL53856A (en) 1981-03-31
AU522413B2 (en) 1982-06-03
FI780212A7 (fi) 1978-07-27
AU3260078A (en) 1979-07-26
ES466385A1 (es) 1978-10-01
EG13119A (en) 1981-03-31
BE863278A (nl) 1978-05-16

Similar Documents

Publication Publication Date Title
PL124730B1 (en) Method of obtaining a serum protein preparation for intravenous administration
CA2557229C (en) A method of providing a purified, virus safe antibody preparation
AU621148B2 (en) Removal of process chemicals from labile biological mixtures by hydrophobic interaction chromatography
EP0329605B1 (de) Verfahren zur Herstellung von Apolipoproteinen aus Blutplasma- oder Serumfraktionen
ES2769783T3 (es) Procedimiento de purificación de inmunoglobulina
PL185414B1 (pl) Sposób przemysłowego wytwarzania preparatu, zawierającego rekonstytuowane cząstki lipoproteinowe
NO324659B1 (no) Utvinning av von Willebrand-faktor ved kationebytterkromatografi samt preparat inneholdende slik faktor og anvendelse derav.
USH1509H (en) Heparin enhanced process for separating antihemophilic factor (Factor VIII) and fibronectin from cryoprecipitate
NO169875B (no) Fremgangsmaate for fremstilling av et konsentrat av den anti-hemofile faktor viii
EP3305800B1 (en) Preparation method of plasma-derived hepatitis b human immunoglobulin agent
PL165402B1 (pl) Sposób wydzielania oczyszczonego roztworu albuminy PL
JPS63165328A (ja) 組織タンパクpp4含有医薬
CA1293941C (en) Method for preparing antihemophilic factor (ahf) by cold precipitation and for improving solubility of recovered ahf product
JPS59118710A (ja) 凝固活性血漿蛋白溶液、その製造方法並びに製剤
EP0011739B1 (en) Process for obtaining blood coagulation factor xiii derived from human placenta
US4197238A (en) Method of preparation of human albumin using polyethylene glycol
JPS6242887B2 (pl)
JPS5980612A (ja) 免疫制御作用を有するペプタイドの製造方法
PL93587B1 (pl)
TW201306850A (zh) 缺乏一種以上致血栓因子的血漿製品之製備方法
JP3106509B2 (ja) 抗ヒトリンパ球抗体の製造方法
AT367297B (de) Verfahren zur herstellung eines serumeiweiss-pr[parates
JPH0345080B2 (pl)
WO2023215722A1 (en) Methods of preparing cohn pool concentrate from blood plasma through ultrafiltration
JPS6143330B2 (pl)