MXPA01002805A

MXPA01002805A - Sintasas.

Info

Publication number: MXPA01002805A
Application number: MXPA01002805A
Authority: MX
Inventors: Joseph P Noel
Original assignee: Univ Kentucky Res Dept
Priority date: 1998-09-18
Filing date: 1999-09-17
Publication date: 2002-06-04
Also published as: AR022383A1; US6569656B2; IL141948A0; US20030087406A1; CA2342053C; CA2342053A1; US6468772B1; US20040053386A1; US6645762B2; US6495354B2; PL347308A1; WO2000017327A9; JP2014000082A; AU2004242423A1; AU6045899A; US6890752B2; NO20011359L; US6559297B2; EP2363458A3; JP2011172576A

Abstract

En la presente se describen sintasas novedosas y los acidos nucleicos correspondientes que codifican dichas sintasas. Dichas sintasas poseen una cavidad de sitio activo que incluye residuos de aminoacidos claves que son modificados para generar intermediarios y productos de reaccion de terpenodides deseados, Las modificaciones de sintasas se disenan basandose en, por ejemplo, las coordenadas tridimensionales de 5-epi-aristoloquen sintasa de tabaco, con o sin un substrato unido en el sitio activo.

Description

SINTASAS REFERENCIA CRUZADA A LA SOLICITUD RELACIONADA I?sta solicitud reclama el beneficio de la solicitud provisional 60/100, 993, presentada el 18 de septiembre de 1998; solicitud provisional 60/130,628, presentada el 22 de abril de 1999; y solicitud provisional 60/150,262, presentada el 23 de agosto de 1999. Este trabajo estuvo soportado, en parte, con bases de agencias federailes. Por lo tanto, el gobierno federal de los Estados Unidos puede tener ciertos derechos en la invención.

ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN Los compuestos de isoprenoide son moléculas orgánicas producidas por una amplia variedad de organismos (por ejemplo, planta s, bacterias, hongos, etc.). En la actualidad , más de 23, 000 moléculas de isoprenoide individuales han sido caracterizadas con diez éi cientos de nuevas estructuras identificadas cada año. Estas moléculas pueden satisfacer una variedad de papeles. Por ejemplo, se pueden utilizar monoterpenos como fragancias y sabores. Los sesquiterpenos y diterpenos pueden servir como feromonas, agentes defensores, pigmentos visuales, fármacos antitumorales, y componentes de trayectorias de transducción de señal . Los triterpenos pueden servir como funciones importantes en constituyentes de membrana y precursores de hormonas esteroides y ácidos biliares. Los poliprenoles funcionan como agentes foto-receptivos y cadenas laterales de cofactor, y también existen como polím eros naturales. Los diversos compuestos moleculares producidos por la trayectoria de isoprenoide son creados a partir de difosfato esteres de un idades de isopreno monoinsaturadas. Los isoprenos se agregan conjuntamente en múltiplos de 2, 3 o 4 por prenil transferasas para hacer unidades de 10 átomos de carbono, de 15 átomos de carbono y de 20 átomos de carbono, respectivamente. Las moléculas de 10 átomos de carbono, de 15 átomos de carbono y de 20 átomos de carbono, denominadas como geranil difosfato (GPP), farnesil difosfato (FPP), y geranilgeranil difosfato (GGPP), respectivamente, sirven como substratos para sintasas de terpeno. Las sintasas de terpeno catalizan la producción de compuestos de isoprenoide a través de una de las reacciones más complejas conocidas en química o biología. En general, las sintasas de terpeno son moléculas moderadamente dimensionadas que tienen pesos moleculares de aproximadamente 40 a 100 kD. Como una enzima, las sintasa s de terpeno pueden ser clasificadas como teniendo regíme nes de rotación de bajos a moderados acoplados con carácter específico de reacción exquisita y conservación de quiralidad. La rotación comprende unir substratos a las enzimas, establecer la conformación de substrato, la conversión del substrato a un producto y liberación de producto. Las reacciones pueden ser realizadas in vitro en solventes acuosos, típicamente requieren de iones de magnesio como cofactores y los productos resultantes, los cuales por lo general son altamente hidrofóbicos, pueden ser recuperados dividiéndolos en un solvente orgánico. Los genes de sintasa de terpeno se encuentran en una variedad de organismo, incluyendo bacterias, hongos y plantas. Las regiones de cambio cerca de exones entre diferentes sintasas de terpeno han identificado dominios funcionales responsables de pasos enzimáticos terminales. Por ejemplo, el trabajo realizado en 5-epi-aristoloquen sintasa (TEAS) de Nicotiana tabacum (tabaco) y vetispiradien sintasa (HVS) de Hyoscyamus muticus de ébano reveló que el exón 4 y el exón 6, respectivamente, fueron responsables del carácter específico del producto de reacción. La combinación de dominios funcionales dio como resultado enzimas novedosas capaces de sintetizar nuevos productos de reacción (patente de E. U . A. No. 5,824, 774). Los estudios han conducido ha mecanismos de reacción propuestos para la producción de isoprenoide; ver, por ejemplo, Cañe y otros, 1985, Bioorg. Chem. , 13:246-265; Wheeler y Croteau, 1987, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84:4856-4859; y Pyun y otros, 1994, Arch. Biochem . Biophys. , 308:488-496. Los estudios usaron análisis de substrato e inhibidores suicidas (Croteau , 1994, Arch . Biochem. Biophys. , 251 :777-782; Cañe y otros, 1995, Biochemistry, 34:2471 -2479; y Croteau y otros, 1993, Arch. Biochem. Biophys . , 307:397-404), así como reactivos de modificación química y mutagénesis dirigida en el sitio en esfuerzos para identificar aminoácidos esenciales para catálisis (Cañe y otros, 1995, Biochemistry, 34:2480-2488; Rajaonarivony y otros, 1992, Arch . Biochem. Biophys. , 296:49-57; y Rajaonarivony y otros, 1992, Arch. Biochem. Biophys. , 299:77-82). Sin embargo, estos estudios han dado como resultado un éxito limitado para definir el sitio activo debido a limitaciones inherentes con estas técnicas.

COMPENDIO DE LA INVENCIÓN La invención describe un método para identificar átomos de alfa-céirbono encontrados en el sitio activo de una terpen sintasa y describe estos átomos en un espacio tridimensional, así como las relaciones espaciales entre ellos. La presente invención también describ e grupos R asociados con dichos alfa-carbonos y métodos para alterar estos grupos R con el fin de crear terpen sintasas novedosas capaces de generar productos de reacción novedosos. Hasta la invención enseñada en esta solicitud de patente, el sitio activo de proteínas de sintasa, los residuos de aminoácido localizados en las mismas, los residuos de aminoácidos involucrados en catálisis y la configuración de alfa-carbonos y grupos R dentro del sitio acu'vo no han sido conocidos. La presente invención ahora enseña la estructura de sintasas, así como proporciona los medios para hacer y utilizar la información obtenida de los mismos para desarrollar y producir nuevas sintasas y novedosas teniendo nuevas capacida des sintéticas y novedosas. Los datos generados usando los métodos descritos en la presente son útiles para la creación y producción de mutantes de sintasa que pueden utilizar una variedad de substratos de isoprenoide y producir una variedad de productos de isoprenoide. En una modalidad, la invención modaliza una terpen sintasa aislada teniendo aproximadamente 20% o más de identidad de secue ncia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. Dicha sintas a comprende 9 alfa-carbonos teniendo distancias interatómicas en Angstroms entre los alfa-carbonos que son de +2.3 Angstroms de las di stancias interatómicas mostradas en el Cuadro 6. El punto central de cada alfa-carbono es colocado dentro de una esfera teniendo un radio de 2.3 Angstroms. El punto central de cada esfera tiene las coordenadas estructurales dadas en el Cuadro 5. Cada alfa-carbono tiene un grupo R asociado, y la sintasa tiene una disposición ordena da de grupos R asociados con cada alfa-carbono en lugar de las disposiciones ordenadas de los grupos R mostrados en el Cuadro 9. La sintasa puede tener aproximadamente un 25% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, o aproximadamente 35% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. Dicha puede catalizar la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monote rpeno, un substrato de sesquiterpeno o un substrato de diterpeno. El producto puede ser un hidrocarburo terpenoide cíclico o un hidrocarburo terpenoide acíclico. Cualquier tipo de producto puede ser hidroxilado o no hidroxilado. El grupo R asociado con alfa- carbono 1 puede ser seleccionado de uno de los siguientes grupos: el grupo que consiste de Cys, Ser y Thr, el grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp, el grupo que consiste de Pro, Gly y Ala, el grupo que consiste de Glu y Asp, el grupo que consiste de Met, He, Val y Leu, el grupo que consiste de Arg y Lys, y el grupo que consiste de Gln , Asn y His. Los grupos R asociados con alfa-carbonos del 2 a 9 puede ser cualquier aminoácido, excepto aquellos que tengan las disposiciones ordenadas del Cuadro 9. Similarmente, el grupo R asociado con cada alfa-carbono de 2-9 puede ser seleccionado independientemente del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr, el grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp, el grupo que consiste de Pro, Gly y Ala, el grupo que consiste de Glu y Asp, el grupo que consiste de Mel , lie, Val y Leu, el grupo que consiste de Arg y Lys, y el grupo que consiste de Gln, Asn y His." En estas modalidades, los grupos R asociados con los 8 alfa-carbonos restantes excepto aquellos que tienen las disposiciones ordenadas del Cuadro 9. En algunas modalidades, la disposición ordenada de grupos R asociac os con alfa-carbonos 1 a 9 es Trp, lie, Thr, Tyr, Leu, Cys, Thr y Phe, respectivamente, Ser, lie, Thr, Tyr, Leu, Cys, Thr y Tyr, respecti vamente, Trp, lie, Thr, Thr, Tyr, Leu, Trp, Thr y Tyr, respectivamente, Ser, lie, Thr, Thr, Tyr, Leu, Trp, Thr y Tyr, o Glu, lie, Thr, Thr, Tyr, Leu, Cys, Thr y Tyr, respectivamente. La invención también modaliza una terpen sintasa hecha alineando la secuencia de aminoácido primaria de un polipéptído de terpen sintasa preseleccionado a la secuencia de aminoácido de los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, mutando un ácido nucleico que codifica el polipéptido preseleccionado en uno o más codones para nueve residuos de aminoácido en una región de la secuencia de aminoácido primaria de polipéptido teniendo aproximadamente 20% o más de identidad de secuencia con los residuos 265 a 335 de SEC ID NO:2, los nueve residuos en el polipéptido alineándose con los residuos 273, 294, 402, 403, 404, 407, 440, 519 y 520 y SEC ID NO:2; y expresando el ácido nucleico mutado de manera que se hace una te rpen sintasa mutada. La invención también modaliza una terpen sintasa aislada teniendo aproximadamente 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, la sintasa comprendiendo 16 alfa-carbonos teniendo distancias interatómicas en Angstroms entre los alfa-carbonos que son de +2.3 Angstroms de las distancias interatómicas mostradas en el Cuadro 4. El punto central de cada alfa-carbono es colocado dentro de una esfera teniendo un radio de 2.3 Angstroms. El punto central de cada esfera tiene las coordenadas estructurales dadas en el Cuadro 3. Cada alfa-carbono tiene un grupo R asociado, y la sintasa tiene una disposición ordenada de grupos R diferentes a las disposiciones ordenadas de los grupos R mostrados dadas en el Cuadro 8. La sintasa puede tener aproximadamente un 25% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, o aproximadamente 35% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. La sintasa puede catalizar la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monoterpeno, un substrato de sesquiterpeno o un substrato de diterpeno. El producto puede ser, por ejemplo, un hidrocarburo terpenoide cíclico. La disposición ordenada de grupos R en la sintasa asociada con alfa-carbonos 1 a 16 puede ser de Cys, Trp, lie, Me, Ser, Thr, Thr, Tyr, Leu, Cys, Val, Thr, Tyr, Asp, Phe y Thr, respectivamente. La invención también modaliza una terpen sintasa aislada teniendo aproximadamente 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC I D NO:2, la sintasa comprendiendo 19 alfa-carbonos teniendo distancias interatómicas en Angstroms entre los alfa-carbonos que son de +2.3 Angstroms de las d istancias interatómicas mostradas en el Cuadro 6. El punto central de cada alfa-carbono es colocado dentro de una esfera tenien do un radio de 2.3 Angstroms. Los puntos centrales de cada esfera tienen las coordenadas estructurales dadas en el Cuadro 1 . Cada alfa-carbono tiene un grupo R asociado, y la sintasa tiene una disposición ordenada de grupos R distinta a las disposiciones de los grupos R dadas en el Cuadro 7. La sintasa puede tener aproximadamente un 25% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2 , o aproximadamente 35% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC I D NO:2. Dicha sintasa puede catalizar la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monoterpeno, un substrato de sesquiterpeno o un substrato de diterpeno. El producto puede ser, por eje mplo, un hidrocarburo terpenoide cíclico.

La invención también modaliza una proteína aislada que comprende un primer dominio que tiene un extremo terminal amino y un extremo terminal carboxilo. El primer dominio comprende aminoácidos que se alinean estructuralmente en un espacio tridimensional con un núcleo catalítico de glicosil hidrolasa, el núcleo catalítico de glicosil hidrolasa seleccionado del grupo que consiste de los aminoácidos 36 a 230 del banco de datos de proteína de glucoamilasa (PDB) código 3GLY de Aspergillus awamori y los aminoácidos 36 a 230 de la endoglucanasa CeID PDB, código 1 CLC. La proteína aislada también comprende un segundo dominio que tiene un extremo terminal amino y un extremo terminal carboxilo. El segundo dominio comprende aminoácidos que se alinean estructuralmente en un espacio tridimensional con sintasa de FPP característica de las aves. El extremo terminal carboxilo del primer dominio está enlazado al extremo terminal amino del segundo dominio. El segundo dominio tiene aproximadamente 20% o más de identi dad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC I D NO:2 , y comprende 9 alfa-carbonos teniendo distancias interatómicas en Angsl roms entre los alfa-carbonos que son de +2.3 Angstroms de las distancias interatómicas mostradas en el Cuadro 6. El punto central de ca da alfa-carbono es colocado dentro de una esfera teniendo un radio de 2.3 Angstroms. El punto central de cada esfera teniendo las coordenadas estructurales dadas en el Cuadro 5. Cada alfa-carbono tiene un grupo R asociado, y la sintasa tiene una disposición ordenada de grupos R distinta a las disposiciones ordenadas de los grupos R dadas en el Cuadro 9. La proteína puede tener aproximadamente un 25% o más de identidad de secuencia con SEC ID NO:2, o aproximadamente 35% o más de identidad de secuencia a SEC ID NO:2. Dicha sintasa puede catalizar la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monoterpeno, un substrato de sesquiterpeno o un substrato de diterpeno. El producto puede ser, por ejemplo, un hidrocarburo terpenoide cíclico. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de la entidad de secuencia a los residuos 343 a 606 de SEC ID NO:20, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 348, 351, 372, 375, 376, 454, 479, 480, 481, 482, 485, 519, 523, 597, 600, 601, 605, 607 y 608 de SEC ID NO:20 son residuos distintos a los aminoácidos Y, L, C, I, T, Y, S, C, G, H, S, L, G, F, G, Y, D, Y, S, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de la identidad de secuencia a los residuos 316 a 586 de SEC ID NO:22, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 321, 324, 345, 348, 349, 427, 452, 453, 454, 455, 458, 492, 496, 569, 572, 573, 577, 579 y 580 de SEC ID NO:22 son residuos distintos a los aminoácidos C, W, N, I, T, Y, S, I, S, G, M, L, D, A, M, Y, D, H y G, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de la identidad de secuencia a los residuos 352 a 622 de SEC ID NO:58, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 357, 360, 381, 384, 385, 463, 487, 488, 489, 490, 493, 528, 532, 606, 609, 610, 614, 616 y 617 e SEC ID NO:58 son residuos distintos a los aminoácidos Y, M, C, V, T, F, V, S, S, G, I, L, G, F, V, Y, D, Y, y T, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de la identidad de secuencia a los residuos de aminoácido 272 a 540 codificados por SEC ID NO:33, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 277, 280, 301, 305, 383, 408, 409, 410, 411, 414, 448, 452, 524, 527, 528, 532, 534 y 535 codificados por SEC ID NO:33 son residuos distintos a los aminoácidos G, W, I, A, S, Y, T, S, G, Y, L, C, D, M, L, Y, D, Y y T, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de la identidad de secuencia a los residuos 319 a 571 de SEC ID NO:42, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 324, 327, 348, 351, 352, 430, 455, 356, 457, 458, 461, 495, 499, 571, 574, 575, 579, 581 y 582 de SEC ID NO:42 son residuos distintos a los aminoácidos I, W, V, I, S, Y, T, T, G, L, V, I, N, T, S, Y, D, Y y T, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de la identidad de secuencia a los residuos 579 a 847 de SEC ID NO:44, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 584, 587, 606, 609, 610, 688, 713, 714, 715, 716, 719, 753, 757, 831, 834, 835, 839, 841 y 842 de SEC ID NO:44 son residuos distintos a los aminoácidos V, S, G, Q , V, Y, S, V, G, L, C, W, N , V, F, Y, D, Y y G, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de la identidad de secu encia a los residuos 495 a 767 de SEC I D NO:46, en donde uno o má s residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 500, 503, 524, 527, 528, 606, 631 , 632, 633, 634, 637, 674, 678, 751 , 754, 755, 759, 761 y 762 de SEC ID NO:46 son residuos distintos a los aminoácidos F, L, A, Q, T, Y, S, I , G, Q, L, D, T, I , F, D, F, y G, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de ia identidad de secuencia a los residuos 295 a 564 de SEC I D NO:48, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 300, 303, 324, 327, 328, 406, 431 , 432 , 433, 434, 437, 471 , 475, 548, 551 , 552, 556, 558 y 559 de SEC I D NO:48 son residuos distintos a los aminoácidos Y, W, A, C , T, Y, S, S, G, M , L, G , D, L, I , Y, D, L, e Y, respectivamente .

En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 307 a 578 de SEC ID NO:50, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 312, 315, 336, 339, 340, 419, 444, 445, 446, 447, 450, 484, 488, 562, 565, 566. 570, 572 y 573 de SEC ID NO:50 son residuos distintos a los aminoácidos F, W, A, M, T, Y, N, T, G, M, L, S, D, I, M, Y, D, F y S, respectivamente. En =lgunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 264 a 533 de SEC ID NO:52, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 269, 272, 293, 296, 297, 375, 401, 402, 403, 404, 407, 441, 445, 517, 520, 521, 525, 527 y 528 de SEC ID NO:52 son residuos distintos a los aminoácidos C, W, L, T, S, Y, S, A, G, Y, I, A, N, A, L, Y, D, Y y S, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 585 a 853 de SEC I D NO:56, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los resid uos de aminoácido en las posiciones 590, 593, 614, 617, 618, 696, 721 , 722, 723, 724, 727, 761 , 765, 837, 840, 841 , 845, 847 y 848 de SEC I D NO:56 son residuos distintos a los aminoácidos I , S, S, T, V, Y, S, I , A, L, V, G, N, M . F, Y, D, L y T, respectivamente. En algun as modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 307 a 574 de SEC I D NO: 54, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los resid uos de aminoácido en las posiciones 312, 315, 336, 339, 340, 418, 443, 444, 445, 446, 449, 483, 487, 560, 563, 564, 566, 568 y 569 de SEC I D NO: 54 son residuos distintos a los aminoácidos C, W, I , I , 7, Y, S , I , S, A, I , L, D, A, I , Y, D, D y G, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aprox imadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas fr» modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 309 a 577 de SEC ID NO:24, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 314, 317, 338, 341, 342, 420, 446, 447, 448, 449, 452, 485, 489, 560, 563, 564, 569, 571 y 572 de SEC ID NO:24 son residuos distintos a los aminoácidos C, W, N, V, T, Y, I, G, G, I, L, L, D, A, I, Y, D, F y G, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 315 a 584 de SEC ID NO:26, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 320, 323, 344, 347, 348, 426, 451, 457, 492, 496, 568, 571, 572, 576, 578 y 579 de SEC ID NO:26 son residuos distintos a los aminoácidos S, W, I, A, T, Y, S, V, A, S, I, L, D, A, I, Y, D, F y G, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 265 a 536 de SEC ID NO:28, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 270, 273, 294, 297, 298, 376, 401, 401, 402, 403, 404, 407, 440, 444, 518, 521, 522, 528, 530 y 531 de SEC ID NO:28 son residuos distintos a los aminoácidos A, W, V, C, G, F, T, S, C, I, M, G, N, C, S, Y, D, Y y S, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 342 a 612 de SEC ID NO:30, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 347, 350, 371, 374, 375, 453, 478, 479, 480, 481, 483, 518, 522, 596, 599, 600, 604, 606 y 607 e SEC ID NO:30 son residuos distintos a los aminoácidos F, L, C, V, T, Y, S, S, A, Y, V, L, G, L, L, Y, D, F y S, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza una sintasa aislada que tiene una región con aproximadamente 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 273 a 541 de SEC I D NO:32, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinean con los residuos de aminoácido en las posiciones 278, 281 , 302, 305, 306, 384, 409, 410. 41 1 , 412, 415, 448, 452, 524, 527, 528, 533, 535 y 536 ele SEC ID NO:32 son residuos distintos a los aminoácidos C, W, I, I , S, Y, T, S, T, Y, L, C, D, I , T, Y y T, respectivamente. En algunas modalidades, la identidad de secuencia puede ser aproximadamente 20% o más, 25% o más, o 35% o más. En algunas modalidades, una o más de las disposiciones ordenadas de residuos como se dan en el Cuadro 7 no se encuentran en dicha sintasa. La invención también modaliza un método para hacer una terpen sintasa, que comprende identificar, en un polipéptido prese leccionado que tiene una región con 20% o más de identidad de secuencia con los residuos 265 a 535 de SEC I D NO:2 , 9 residuos de aminoácido cuyos alfa-carbonos tienen distancias interatómicas en Angstroms entre los alfa-carbonos que son de +2.3 Angstroms de las distancias interatómicas mostradas en el Cuadro 6. El punto central de cada alfa-carbono es colocado dentro de una esfera teniendo un radio de 2.3 Angstroms. El punto central de cada esfera tiene las coord enadas estructurales dadas en el Cuadro 1 . El método después comprende sintetizar un polipéptido que es modificado a partir del polipéptido preseleccionado. El polipéptido modificado tiene uno o más grupos R asociados con los 9 alfa-carbonos distintos a los grupos R asociados con los alfa-carbonos en el polipéptido preseleccionado. El paso de sintetizar puede comprender la formación de un ácido nucleico que codifica el polipéptido preseleccionado, en donde la secuencia de codificación para uno o más aminoácidos que corresponden a los 9 alfa-carbonos es reemplazada por una secuencia de codificación que codifica para un aminoácido diferente del aminoácido presente en el polipéptido preseleccionado. El poiipéptido preseleccionado puede ser, por ejemplo, cualquiera de los polipéptidos dados en SEC I D NOS: 2, 3, 6, 8, 10, 12, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34-40, 42 , 44, 46, 48. 50, 52. 54, 56 o 58. La invención también modaliza un terpen sintasa, que comprende identificar, en un polipéptido preseleccionado que tiene una región con 20% o más de identidad de secuencia con los resid uos 265 a 535 de SEC ID NO:2, los residuos de aminoácido en las nueve posiciones que se alinean con los residuos de aminoácido 273, 294, 402, 403, 404, 407, 440, 519 y 520 de SEC ID NO:2 ; y sinte tizar un polipéptido que es modificado a partir del polipéptido preseleccionado. El polipéptido novedoso es modificado teniendo resid uos de aminoácido en una o más de las nueve posiciones diferentes a los residuos de aminoácido presentes en el polipéptido preseleccionado. En algunas modalidades, el paso de identificar puede comprender identificar 16 residuos de am inoácido en el polipéptido preseleccionado que se alinean con los residuos de aminoácido 270, 273, 294, 297, 298, 402, 403, 404, 407, 440, 516, 519, 520, 525, 527 y 528 de SEC ID NO:2, y el paso de sintetizar puede comprender sintetizar un polipéptido que es modificado del polipéptido preseleccionado, el polipéptido modificado teniendo residuos de aminoácido en una o más de las 16 posiciones diferentes a los residuos de aminoácido presentes en el polipéptido preseleccionado. En algunas modalidades, el paso de identificar puede comprender identificar 19 residuos de aminoácido en el polipéptido preseleccionado que se alinea con los residuos de aminoácido 270, 273, 294, 297, 298, 376, 401, 402, 403, 404, 407, 440, 444, 516, 519, 520, 525, 527 y 528 de SEC ID NO:2, y el paso de sintetizar puede comprender sintetizar un polipéptido que es modificado a partir del polipéptido preseleccionado, el polipéptido modificado teniendo residuos de aminoácido en una o más de las 19 posiciones distintas a los residuos de aminoácido presentes en el polipéptido preseleccionado. El paso de sintetizar puede comprender la formación de un ácido nucleico que codifica el polipéptido preseleccionado en donde la secuencia de codificación en el ácido nucleico que codifica para uno o más de los residuos de aminoácido identificados es reemplazado por una secuencia de codificación que codifica un aminoácido diferente del aminoácido presente en el polipéptido preseleccionado. El polipéptido preseleccionado puede ser, por ejemplo, cualquiera de los polipéptidos dados en SEC ID NOS: 2, 4, 6, 8, 10, 12, 20, 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34-40, 42, 44, 46, 48, 50, 52, 54, 56 o 58. El método además puede comprender: poner en co ntacto el polipéptido modificado con un substrato isoprenoide bajo condiciones efectivas para que el compuesto se una al polipéptido; y medir la habilidad del polipéptido modificado para catalizar la formación de un producto de reacción a partir del substrato isoprenoide. El substrato isoprenoide puede ser un monoterpeno, un sesquiterpeno o un diterpeno. La invención además modaliza un método para hacer una terpen sintasa, que comprende, crear una población de moléculas de ácido nucleico que codifican polipéptidos, la población teniendo miem bros que difieren uno del otro en uno o más de los nueve codones que especifican aminoácidos de una terpen sintasa preseleccionada teniendo una región con aproximadamente 20% o más de identidad de secuencia con los residuos 265 a 535 de SEC I D NO:2 alfa-carbonos de los nueve aminoácidos teniendo distancias interatómicas en Angstroms entre los alfa-carbonos que son +2.3 Angsl:roms de las distancias interatómicas dadas en el Cuadro 6. El punte central de cada alfa-carbono está colocado dentro de una esfera que tiene un radio de 2.3 Angstroms, y el punto central de cada esfera tiene las coordenadas estructurales dadas en el Cuadro 5. En algunas modalidades, los codones especifican aminoácidos como se describe en los Cuadros 1 -2 o 3-4 de una terpen sintasa prese leccionada. Una porción, o toda la población de ácido nucleico es expresada de manera que se hace una población de polipéptidos . Por lo menos un miembro de la población de polipéptidos es una terpen sintasa mutante. El paso de expresar puede com prender, in vitro, la transcripción y in vitro la traducción de la población de ácido nucleico. En algunas modalidades, el paso de expresar comprende clonar miembros de la población de ácido nucleico a un vector de expresión, introducir el vector de expresión a células huésped y expresar los miembros de población de ácido nucleico clonados en las células huésped, de manera que ia población de los polipéptidos se hace. El polipéptido de terpen sintasa preseleccionada puede ser una monoterpen sintasa, una sesquiterpen sintasa o una diterpen sintasa. Las células huésped pueden ser células procarióticas o células eucarióticas, incluyendo, sin limitación, células bacterianas, células fúngicas y células de animales, por ejemplo, células de mamífero o células de insecto, las células huésped también pueden ser células de plantas, por ejemplo, una célula de una planta grami nácea, una célula de una planta leguminosa, una célula de una planta solanacea, una célula de una planta Brassicaeae o una célula de un a planta Conifereae. La invención también modaliza un ácido nucleico que codifica una s intasa como se describe en la presente, y una célula huésped que contiene dicho ácido nucleico. La invención también modaliza una planta transgénica que contiene dicho ácido nucleico, o un cultivo de célula animal transgénico conteniendo dicho ácido nucleico. En algunas modalidades, un polipéptido de sintasa de la invención comprende un dominio que contiene un sitio activo compuesto de 9 átomos de alfa-carbono teniendo las coordenadas del C uadro 5, y distancias interatómicas entre los alfa-carbonos de +2.3 angstroms de las distancias dadas en el Cuadro 6. Los átomos de alfa-carbono se alinean estructuralmente en el espacio tridimensional en presencia o ausencia de substrato unido o análogo de su bstrato, con sintasa de FPP de tipo de ave. En otra modalidad, una siintasa de esta invención comprende lo siguiente: (i) un primer dominio conteniendo residuos de aminoácido que se alinean en un espacio tridimensional (en solución o en forma de cristal, y ya sea teniendo un substrato unido o no unido) con un núcleo catalítico de glicosil hidrolasa seleccionado del grupo que consiste de, (a) los aminoácidos 36-230 de glicosil hidrolasa (PDB código 3G LY) de Aspergillus awamori, y (b) los aminoácidos 36-230 de endogluconasa CellB (PDB código 1 CLC) , y (ii) un segundo dominio que se alinea estructuralmente en el espacio tridimensional con o sin substrato o análogos de substrato unidos en el sitio activo con sintasa de FPP de tipo de ave. El segundo dominio contiene de un sitio activo compuesto de 9, 16 o 19 átomos de alfa-carbono teniendo las coordenadas estructurales y distancias interatómicas de los Cuadros 1 -2, 3-4 o 5-6. Estos átomos de alfa-carbono tienen grupos R unidos a los mismos que pueden interactuar, ya sea directa o indirectamente, con un substrato de isoprenoide. La invención también modaliza un método para generar terpen sintasas mutantes poseyendo actividad catal ítica. El método comprende los pasos de, (a) proporcionar un modelo cristalográfico de u na terpen sintasa catal íticamente activa , preseleccionada teniendo un sitio activo, y (b) usar el modelo para diseñar una terpen sintasa teniendo por lo menos un grupo R alterado en el sitio activo con relación a la sintasa preseleccionada. La invención también modaliza terpen sintasas teniendo carácter específico de substrato alterado, métodos para hacer las mismas y procedimientos para generar sus estructuras tridimensionales. Aunque se pueden utilizar métodos y materiales similares o equivalentes a aquellos descritos en la presente para practicar la invención, más adelante se describen métodos y materiales adecuados. Todas las publicaciones, solicitudes de patente, patentes y otras referencias aquí mencionadas se incorporan aquí por referencia en su totalidad. Otros aspectos, modalidades, ventajas y características de la presente invención serán evidentes a partir de la especificación.

BREVE DESCRIPCIÓN DE LOS DIBUJOS Figura 1 . Representación esquemática de 5-epi-aristoloquen sintas.a de tabaco (TEAS) con farnesil hidroxifosfonato unido (FH P) , preparado utilizando el programa de software RI BBONS de Carson, M. and Bugg, C , J . Mol. Graphics 4: 121 (1986). Figura 2. Estructura de veinte aminoácidos naturales mostrando alfa-carbonos y grupos R asociados. Figura 3. Auto-radiograma de una cromatografía de capa delgada de argénteo de productos de hidrocarburo terpenoide hechos a través de TEAS y enzimas de TEAS mutantes utilizando GGPP como un substrato. Enzima de TEAS mutante DM: W273S/C440W. Figura 4. Auto-radiograma de una cromatografía de capa delgada de argénteo de productos de hidrocarburo terpenoide hechos a través de TEAS y enzimas de TEAS mutantes utilizando FPP como subslrato.

BREVE DESCRIPCIÓN DE LOS CUADROS Cuadro 1. Coordenadas estructurales cristalográficas de rayos X para 19 alfa-carbonos encontrados en el sitio activo de una terpen sintasa. Cuadro 2. Distancias interatómicas en Angstroms entre cada alfa-carbono del Cuadro 1. Cada alfa-carbono ocupa una esfera teniendo un radio de 2.3 Angstroms. Las distancias interatómicas son calculadas a partir del punto central de cada esfera. Cuadro 3. Coordenadas estructurales cristalográficas de rayos X para 16 alfa-carbonos encontrados en el sitio activo de una terpen sintasa. Cuadro 4. Distancias interatómicas en Angstroms entre cada alfa-carbono del Cuadro 3. Cada alfa-carbono ocupa una esfera teniendo un radio de 2.3 Angstroms. Las distancias interatómicas son calculadas a partir del punto central de cada esfera. Cuadro 5. Coordenadas estructurales cristalográficas de rayos X para 9 alfa-carbonos encontrados en el sitio activo de una terpen sintasa. Cuadro 6. Distancias interatómicas en Angstroms entre cada alfa-carbono del Cuadro 5. Cada alfa-carbono ocupa una esfera teniendo un radio de 2.3 Angstroms. Las distancias interatómicas son calculadas a partir del punto central de cada esfera. Cuadro 7. Disposición ordenada de grupos R no encontrados asoci ados con los alfa-carbonos del Cuadro 1 . Cuadro 8. Disposición ordenada de grupos R no encontrados asociados con los alfa-carbonos del Cuadro 3. Cuadro 9. Disposición ordenada de grupos R no encontrados asoci ados con los alfa-carbonos del Cuadro 5. Cuadro 10. Coordenadas estructurales de rayos X para TEAS teniendo el análogo de substrato F H P unido en el sitio activo. Cuadro 1 1. Coordenadas estructurales de rayos X para TEAS en ausencia del substrato. Cuadro 12. Alineación de los residuos 265-535 de TEAS con una limonen sintasa, SEC I D NO:22 , utilizando el programa de alineación BLASTp. Cuadro 13. Alineación de los residuos 579 a 847 de SEC I D NO:44 con SEC I D NO:48 utilizando el programa BLASTp. Cuadro 14. Alineación de los residuos 265 a 535 de SEC I D NO:48 utilizando el programa BLASTp. Cuadro 15. Alineación de los residuos 307 a 593 de SEC I D NO:56 con SEC I D NO: 56 utilizando el programa BLASTp.

BREVE DESCRIPCIÓN DE LA LISTA DE SECUENCIAS SEC ID NO: 1 es la secuencia de codificación de ADN para una proteína de 5-epi-aristoloquen sintasa de tabaco (TEAS). Genbank No: 40577. SEC I D NO:2 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada para el ADN de SEC ID NO: 1 . SEC I D NO:3 es la secuencia de codificación de ADN para una proteína de TEAS en donde el codón para Trp273 ha sido cambiado a un codón para Glu . SEC ID NO:4 es ia secuencia de aminoácido para la proteína W273E codificada por el ADN de TEAS de SEC ID NO: 3. SEC I D NO: 5 es la secuencia de codificación de ADN para una proteína de TEAS en donde el codón para Tyr520 ha sido cambiado a un co dón para Phe. SEC I D NO:6 es la secuencia de aminoácido para ia proteína Y520 F codificada por el ADN de TEAS para SEC I D NO: 5. SEC ID NO:7 es la secuencia de codificación de ADN para una proteína de TEAS en donde el codón para Tyr527 ha sido cambiado a un codón para Phe. SEC I D NO: 8 es la secuencia de aminoácido para la proteína Y527F codificado por el ADN de TEAS de SEC ID NO:7. SEC I D NO: 9 es la secuencia de codificación de ADN para una prote ína de TEAS en donde el codón para Trp273 ha sido cambiado a un codón para Ser y el codón para Cys ha sido cam biado a un codón para Trp. SEC ID NO:10 es la secuencia de aminoácido para la proteína W273S/C440W codificada por el ADN de TEAS de SEC ID NO:9. SEC ID NO:11 es la secuencia de codificación de ADN para las proteínas TEAS en donde los codones para Tyr406 y Leu407 han sido cambiados han sido cambiados a ios nucleótidos NNS. SEC ID NO:12 es la secuencia de aminoácido para la población de proteínas Y406X/L407X codificadas por el ADN de TEAS de SEC ID NO:11, en donde X es cualquier aminoácido de existencia natural. SEC ID NO:13 es una secuencia de iniciador de ADN. SEC ID NO:14 es una secuencia de iniciador de ADN. SEC ID NO:15 es una secuencia de iniciador de ADN. SEC ID NO:16 es una secuencia de iniciador de ADN. SEC ID NO:17 es una secuencia de iniciador de ADN. SEC ID NO:18 es una secuencia de iniciador de ADN SEC ID NO:19 es la secuencia de codificación de ADN para una pinen sintasa de abeto grande. No. de acceso Genbank U87909. SEC ID NO:20 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:19. SEC ID NO:21 es la secuencia de codificación de ADN para una limonen sintasa de menta verde. No. de acceso de Genbank de: L13459. SEC ID NO:22 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:21. SEC ID NO.23 es la secuencia de codificación de ADN para una 1,8 cineol sintasa de sabia. No. de acceso Genbank: AF051899. SEC ID NO:24 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:23. SEC ID NO:25 es la secuencia de codificación de ADN para una bornil difosfato sintasa de sabia. No. de acceso de Genbank: AF051900. SEC ID NO:26 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:25. SEC ID NO:27 es la secuencia de codificación de ADN E-b-farnesen sintasa de menta. No. de acceso de Genbank: AF024615. SEC ID NO:28 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:27. SEC ID NO:29 es la secuencia de codificación de ADN para una mircen sintasa de abeto grande. No. de acceso de Genbank: U87908. SEC ID NO:30 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:29. SEC ID NO:31 es la secuencia de codificación de ADN para vetas iradien sintasa de papa. No. de acceso de: AB022598. SEC ID NO:32 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:31. SEC ID NO:33 es la secuencia de codificación de ADN genómico para una delta-cadinen sintasa de algodón. No. de Acceso de Genbank: Y18484. SEC ID NOS:34-40 son las secuencias de aminoácido para los exones codificados por el ADN de SEC ID NO:33.

SEC ID NO:41 es la secuencia de codificación de ADN para una casben sintasa de semilla de ricino. No. de acceso de Genbank: L321 34. SEC I D NO:42 es la secuencia de aminoácido para la proteína codif icada por el ADN de SEC I D NO:41 . SEC ID NO:43 es la secuencia de codificación de ADN para una taxac ien sintasa de tejo. No. de acceso de Genbank: U8796. SEC ID NO:44 es la secuencia de aminoácido para la proteína codif icada por el ADN de SEC I D NO:43. SEC I D NO:45 es la secuencia de codificación de ADN para una E-alfa-bisabolen sintasa de abeto grande. No. de acceso de Genbank: AF006194. SEC I D NO:46 es la secuencia de aminoácido para la proteína codifi cada por el ADN de SEC ID NO:45. SEC I D NO:47 es la secuencia de codificación de ADN para una delta -selinen sintasa de abeto grande. No. de acceso de U92266. SEC ID NO:48 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC I D NO:47. SEC I D NO:49 es la secuencia de codificación de ADN para una gama-humulen sintasa de abeto grande. No. de acceso de Genbank No. U92267. SEC I D NO: 50 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:49. SEC I D NO: 51 es la secuencia de codificación de ADN para una germacren C sintasa de tomate. No . de acceso de Genbank.

AF035631. SEC ID NO:52 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:51. SEC ID NO:53 es la secuencia de codificación de ADN para una +sabinen sintasa de sabia. No. de acceso de Genbank: AF051901. SEC ID NO:54 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:53. SEC ID NO:55 es la secuencia de codificación de ADN para una abietadien sintasa de abeto grande. No. de acceso de Genbank: U50758. SEC ID NO:56 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:55. SEC ID NO:57 es la secuencia de codificación de ADN para una limonen sintasa de abeto grande. No. de acceso Genbank: AF006193. SEC ID NO:58 es la secuencia de aminoácido para la proteína codificada por el ADN de SEC ID NO:57.

DESCRIPCIÓN DETALLADA Los siguientes términos se utilizan en la presente: "a-carbono" se refiere a un átomo de carbono quiral encontrado en un residuo de aminoácido. Cuatro substituyentes están covalentemente unidos al a-carbono, incluyendo un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno, y un grupo R. El "grupo R" se refiere a un substituyente unido al a-carbono de un residuo de aminoácido que está involucrado en la formación de unión de péptido en una proteína. Un grupo R es un determinante importante del carácter total químico de un aminoácido. Los 20 aminoácidos de existencia natural encontrados en proteína y los grupos R asociados con el a-carbono para cada aminoácido se listan en la Figura 2. Las abreviaturas de tres letras y un letra para aminoácidos de existencia natural algunas veces se utilizan en la presente para referirse al grupo R asociado con un aminoácido particular. "Aminoácido de existencia natural" incluye L-isómeros de los 20 aminoácidos de existencia natural en proteínas. Los aminoácidos de existencia natural son glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, serinéi, metionina, treonina, fenilalanina, tirosina, triptófano, cisteí na, prolina, histidina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico, glutamina, arginina y lisina. A menos que se indique otra cosa en especial, todos los aminoácidos denominados en esta solicil ud están en la forma L. Las abreviaturas de tres letras y una letra algunas veces son utilizadas en la presente para referirse a aminoácidos de existencia natural. Estas abreviaturas son conocidas en la técnica. 'Aminoácido no natural" incluye aminoácidos que no se encuentran naturalmente en proteínas. Ejemplos de aminoácidos no naturales incluidos en la presente son mezcla racémicas de selenocisteína y selenometionina. Además , los aminoácidos no naturales incluyen las formas D o L de norleucina , para nitrofenilalanina, homofenilalanina, para-fluorofenilalanina, ácido 3-amino-2-bencilpropiónico, homoarginina, D-fenilalanina, y similares.

"Aminoácido positivamente cargado" incluye cualquier aminoácido de existencia natural o no natural teniendo un grupo R que lleva una carga positiva bajo condiciones fisiológicas normales.

Ejemplos de aminoácidos de existencia natural, positivamente cargados incluyen arginina y lisina. "Aminoácido negativamente cargado" incluye cualquier aminoácido de existencia natural o no natural teniendo un grupo R que l leva una carga negativa bajo condiciones fisiológicas normales.

Ejemplos de aminoácido de existencia natural , negativamente cargados incluyen ácido aspártico y ácido glutámico. "Aminoácido hidrofóbico" incluye cualquier aminoácido de existencia natural o no natural teniendo una cadena lateral, no polar, no cargada bajo condiciones fisiológicas normales. Ejemplos de aminoácidos hidrofóbicos de existencia natural son leucina, isoleucina, valina y metionina. "Aminoácido hidrofílico" incluye cualquier aminoácido de existencia natural o no natural que tenga una cadena lateral polar cargada. Ejemplos de aminoácidos hidrofílicos de existencia natural incluyen serina, treonina y cisteína. "Terpen sintasa mutante" o "terpen sintasa mutada" se refiere a un polipéptido de sintasa que tiene una secuencia de aminoácido primaria . El punto central del a-carbono de nueve residuos del polipeptido está colocado dentro de una esfera que tiene un radio de 2.3 angstroms; los puntos centrales de las nueve esferas tienen las coordenadas estructurales del Cuadro 5 o coordenadas que pueden hacer girar y/o moverse para coincidir con las coordenadas del Cuad ro 5. Las distancias interatómicas relativas entre los nueve a-carbono es +^2.3 angstroms de las distancias interatómicas dadas en el Cuadro 6. Cada a-carbono tiene un grupo R asociado. Una sintasa mutante difiere de una sintasa no mutante en la disposición ordenada de grupos R asociados con los nueve a-carbono. Una sintasa mutante tiene una disposición ordenada de grupos R en los nueve a-carbono distinta a las disposiciones ordenadas de los grupos R listados en el Cuadro 9. Los grupos R asociados con otros a-carbonos de la secuencia de aminoácido primaria de sintasa pueden o no pueden ser iguales como en la sintasa no mutada. En algunas modalidades, una sintasa mutante se refiere a una sintasa en donde el punto central del a-carbono carbono de 16 residuos del polipéptido está colocado dentro de una esfera teniendo un radio de 2.3 angstroms; los puntos centrales de las 16 esferas tienen las coordenadas estructurales del Cuadro 3 o coordenadas que pueden hacerse girar y/o moverse para coincidir con las coordenadas del Cuadro 3. Las distancias interatómicas relativas entre los 9 a-carbonos son de ^2.3 angstroms de las distancias interatómicas dadas en el Cuadro 4. Cada a-carbono tiene un grupo R asociado. U na sintasa mutante difiere de una sintasa no mutante en la disposición ordenada de grupos R asociados con los 16 a-carbonos. Una sintasa m utante tiene una disposición ordenada de grupos R en los 16 a-carbonos distinta a las disposiciones ordenadas de los grupos R listados en el Cuadro 8. Los grupos R asociados con otros a-carbonos de la secuencia de aminoácido primaria de sintasa pueden o no pueden ser iguales como en la sintasa no mutada. En algunas modalidades, una sintasa mutante se refiere a una sintasa en donde el punto central del a-carbono de 19 residuos del polipéptido está colocado dentro de una esfera que tiene un radio de 2.3 angstroms; los puntos centrales de las 19 esferas tienen las coord enadas tridimensionales del Cuadro 1 o coordenadas que pueden hacerse girar y/o moverse para coincidir con las coordenadas del C uadro 1 . Las distancias interatómicas relativas entre los 19 a-carbo nos son de +.2.3 angstroms de las distancias interatómicas dadas en el Cuadro 2. Cada a-carbono tiene un grupo R asociado. Una sintasa mutante difiere de una sintasa no mutante en la disposición ordenada de grupos R asociados con los 19 a-carbonos . Una sintasa mutante tiene una disposición ordenada de grupos R en los 19 a-carbonos distinta a las disposiciones ordenadas de los grupos R listados en el Cuadro 7. Los grupos R asociados con otros a-carbonos de la secuencia de aminoácido primaria de sintasa pueden o no pueden ser iguales como en la sintasa no mutada. "Sintasa no mutada" o "sintasa no mutante" incluye una sintasa que tiene una secuencia de aminoácido primaria que comprende 9 , 16 o 19 residuos de aminoácido. El punto central de cada a-carbono de es tos residuos está colocado dentro de una esfera que tiene un radio de 2.3 angstroms; los puntos centrales de las esferas tienen las coordenadas tridimensionales de los Cuadros 5, 3 o 1 , respectivamente, o coordenadas que pueden hacerse girar y/o moverse para coincidir con las coordenadas de los Cuadros 5, 3 o 1 . Las distancias interatómicas relativas entre los 9, 16 o 19 a-carbonos es de +2.3 angstroms de las distancias interatómicas dadas en lo s Cuadros 6, 4 o 2, respectivamente. Cada a-carbono tiene un grupo R asociado. Una sintasa no mutante tiene una disposición ordenada de grupos R de los 9, 16 o 19 a-carbonos como se lista en los Cuadros 9, 8 o 7, respectivamente. "Variaciones de degeneración de los mismos" se refiere a variantes de un gen que codifica una secuencia a través del cual el mismo polipéptido es codificado a través de diferentes secuencias de nucleótido, debido a la degeneración del código genético. Por ejemplo, las sintasas de la presente invención tienen una secuencia de aminoácido primaria. Las variaciones de degeneración de sintasa son diferentes secuencias de codificación de ácido nucleico que, sin emba rgo, codifican la misma secuencia de aminoácido primaria debido a la degeneración del código genético. "Expresión" se refiere a una transcripción de un gen o molécula de ácido nucleico y a la traducción de ese ácido nucleico a un polipéptido. La expresión de genes también implica el procesamiento de AFÍ N a ARNm en sistemas eucarióticos. No es necesario que los genes, se integren en el genoma de una célula con el fin de lograr la expresión. Esta definición no está limitada a la expresión en u n sistema particular o en un tipo particular de célu la e incluye , sin limitación, expresión estable, pasajera, in vitro, e in vivo. "Promotor" y "elemento de regulación promotor", se refiere a un ácido nucleico que está involucrado en el control de la expresión de un gen. Los elementos de regulación de promotor, y similares, a partir de una variedad de fuentes, pueden ser usados eficientemente para promover expresión de gen. Los elementos de regulación de promotor incluyen promotores subgenómicos constitutivos, específicos en tejido, específicos en desarrollo, capaces de inducción, y similares. Los elementos de regulación de promotor también pueden incluir ciertos elementos mejoradores o elementos de silencio que mejoran o regulan la eficiencia transcripcional . "Sitio activo" se refiere a un sitio en una terpen sintasa que une la porción hidrofóbica de un substrato de terpeno, G PP, FPP, y/o GGPP. El sitio activo puede, bajo ciertas circunstancias, catalizar una reacción biosintética que permite que se produzcan uno o más produ ctos de reacción . "Carácter específico enzimático alterado" incluye una alteración en la habilidad de una sintasa mutante para utilizar un substrato de terpe no particular o un cambio en el perfil del producto(s) de reacción de una sintasa mutante, comparado con el carácter específico de substrato de y los productos de reacción hechos por una sintasa no mutada correspondiente. El carácter específico alterado puede incluir ia habilidad de una sintasa para exhibir diferentes parámetros enzimáticos con relación a una sintasa no mutada (km, Vmax, etc. ) , y/o producir productos que son diferentes de aquellos que son producidos a través de una sintasa no mutante corre spondiente. "Coordenadas de estructura" o "coordenadas estructurales" se refiere a coordenadas cartesianas (posiciones x, y, z) derivadas de ecuaciones matemáticas que implican sistemas de Fourier según determinado a partir de parámetros obtenidos a través de la difracción de un haz de luz monocromático de rayos X a través de los átomos (centros de diseminación) de una molécula de sintasa en form de cristal. Se utilizan datos de difracción para calcular mapas de densidad de electrón o unidades de proteína de repetición en el cristal (celda unitaria) . Los mapas de densidad de electrón son utilizados para establecer las posiciones de átomos individuales dentro de una celda de unidad de cristal. Los valores absolutos para coordenadas estructurales listados en la presente llevan relaciones espaciales relativas entre átomos, ya que los valores absolutos presentes en las coordenadas estructurales pueden ser cambiados por el movimiento rotacional y/o translacional a lo largo de los ejes x, y y/o z, juntos o en forma separada, aunque se mantienen las mismas relaciones espaciales relativas entre los átomos. De esta manera, una terpen sintasa cuyos valores absolutos para un grupo de coordenadas estructurales puedan ser rotacional o translacionalmente ajustados para coincidir con los valores partic ulares listados en los Cuadros 1 , 3 o 5 se considera que tiene las mismas coordenadas estructurales, como aquellas de los Cuadros 1 , 3 o 5. Un ejemplo de coordenadas estructu rales q ue coincide con los valores absolutos listados en la presente después de rotación y/o traslación son las coordenadas del Cuadro 1 1 . "Derivatización de átomo pesado" se refiere a un método para producir una forma químicamente modificada de un cristal de sintasa. En la práctica, un cristal es remojado en una solución conteniendo sales de átomo pesado o compuestos organometálicos, por ejemplo, cloruro de plomo, tiomalato de oro, timerosal, acetato de uranilo, y similares, los cuales pueden difundirse a través del cristal y unirse a la superficie de la proteína. Las ubicaciones de los átomos pesados unidos pueden ser determinadas a través de análisis de difracción de rayos X del cristal remojado. La información después es utilizada para construir información de fase que después puede ser utilizada para construir estructuras tridimensionales de la enzima según descrito por Blundel , T. L. , y Johnson, N . L. , Protein Crystallography, Academic Press (1976) . "Celda unitaria" se refiere a un bloque con forma de paralelepípedo básico. El ensamble regular de dichos bloques pueden construir todo el volumen de un cristal. Cada celda unitaria comprende una representación completa del patrón unitario, la repetición del cual desarrolla el cristal. "Mutagénesis" se refiere a la substitución de un residuo de aminoácido diferente en una posición particular en la secuencia de aminoácido primaria de una proteína , cambiando así el grupo R presente en esa posición. La mutagénesis puede ser fácilmente realizada cambiando la secuencia de codificación de un ácido nucleico que codifica la proteína, de manera que la secuencia de codificación en el ácido nucleico especifica un residuo de aminoácido diferente del residuo inicialmente presente en esa posición. "Grupo de espacio" se refiere a la disposición de elementos de simetría dentro de un cristal. "Reemplazo molecular" se refiere a la generación de un modelo preliminar de una sintasa, cuyas coordenadas estructurales son desconocidas, orientando y colocando una molécula cuyas coordenadas estructurales son conocidas dentro de la celda unitaria del cristal desconocido para representar el patrón de difracción observado del cristal no conocido. Después se pueden calcular fases a partir de este modelo y combinarse con las amplitudes observadas para dar una síntesis de Fourier aproximada de la estructura cuyas coordenadas son desconocidas. Esto, a su vez, puede ser sometido a cualquiera de las varias formas de refinación para proporcionar una estructura exacta, final del cristal desconocido (Lattman, E. , 1985, in Methods in Enzymology, 1 15:55-77; Rossmann, MG. , ed. , "The Molecular Replacement Methods" 1972, Int. Sci. Rev. Ser. , No. 13, Gordon & Breach , New York. La utilización de coordenadas de estructura y matrices de distancia interatómica, y reemplazo molecular pueden usarse para determinar las coordenadas estructurales de un mutante cristalino, homólogo, o una forma de cristal diferente de terpen sintasa. "Proteína recombinante" incluye una proteína que es qu ímicamente sintetizada o derivada biosi ntéticamente de un gen aislado. "Gen" incluye ácidos nucleicos derivados en forma natural o genéticamente manipulados que contienen la información necesaria para producir un polipéptido. "Acido nucleico" incluye cualquier material genético compuesto de los nucleótidos, guanina, adenina, timina, citosina, uracilo, inosina, y similares. Los ácidos nucleicos pueden ser de estructura de cadena individual, doble o triple. Los ácidos nucleicos pueden ser ácido desoxirribonucleico o ácido ribonucleico. "Genéticamente manipulado" incluye genes que han sido modificados para contener una secuencia de nucleótido diferente de aquella presente en un ácido nucleico preseleccionado. Los genes pueden ser manipulados sintéticamente o a través de clonación tradic ional, PCR, síntesis de gen química, mutagénesis directa o aleatoria, y entremezcla de gen . Genéticamente manipulado también incluye el proceso para hacer genes que son variaciones degenerativas de ácidos nucleicos que codifican proteínas preseleccionadas. "Primer dominio" incluye polipéptidos que tienen primero y segundo extremos, en donde el primer extremo puede tener un aminoácido amino-terminal con un grupo amino libre y pueden estar unidos a través de un enlace peptídico a un segundo aminoácido. El primer extremo también puede ser modificado a través de acetilación , y simi lares. El segundo extremo del primer dominio puede o no puede tener un grupo carboxilo-terminal libre.

"Dominio secundario" incluye polipéptidos que tienen primero y segundo extremos, en donde el primer extremo puede tener un aminoácido amino-terminal y puede ser unido a través de un enlace peptídico a un segundo aminoácido. El segundo extremo del segundo dominio puede o no puede tener un grupo carboxi-terminal . Típicamente, el primer extremo del segundo dominio está unido al segundo extremo del primer dominio a través de un enlace peptídico. "Substrato isoprenoide" se refiere a las moléculas de Cío, C15 y C20, particularmente geranil difosfato (GPP), farnesil difosfato (FPP) , y geranilgeranil difosfato (GGPP), respectivamente. "Identidad de secuencias" o "porcentaje de identidad de secue ncia" se refiere al porcentaje de aminoácidos o nucleótidos que ocupan la misma posición relativa cuando dos secuencias de protel na o secuencias de ácido nucleico, una secuencia de petición y una secuencia de tema, son alineadas. El número de residuos de aminoácido o de nucleótido que son idénticos entre tanto las secuencias de tema como de petición es contado, dividido entre el número de residuos en la secuencia de petición y multiplicado por 100. El proceso es repetido hasta que la alineación resultante en el porcentaje más alto de identidad de secuencia se encuentra. El porcentaje de identidad de secuencia puede ser determinado a través de inspección visual y/o utilizando varios programas de computadora, por ejemplo, MegAlign (DNASTAR, Inc. , Madison, Wisconsin) o BLAST, programas disponibles en la Web mundial del centro National Cente r for Biotechnology I nformation (NCBI) . Los huecos de uno o más residuos algunas veces pueden ser insertados para incrementar al máximo alineaciones de secuencia para conservar estructuralmente dominios de la secuencia de petición, es decir, a-hélices, ß-láminas, y bucles. "Producto de monoterpeno" se refiere a productos de reacción lineal es, ciclisados y/o hidroxilados hechos a partir del substrato GPP. "Producto de sesquiterpeno se refiere a productos de reacción lineal es, ciclisados y/o hidroxilados hechos a partir del substrato FPP. "Producto de diterpeno" se refiere a productos de reacción lineal es, ciclisados, y/o hidroxilados hechos del substrato GGPP. La presente invención se refiere a terpen sintasas y mutantes de las mismas a partir de las cuales la posición de los átomos a-carbc nos específicos y grupos R asociados con los mismos comprendiendo el sitio activo, puede ser determinada en el espacio tridimensional . La invención también se refiere a coordenadas estru cturales de las sintasas, uso de las coordenadas estructurales para desarrollar información estructural con relación a homólogos de sintasa, mutantes, y similares, y a formas de cristal de dichas sintasas. Además, la invención proporciona un método a través del cual se pueden utilizar coordenadas estructurales de a-carbono para átomos comprendiendo el sitio activo de una terpen sintasa prese leccionada, para desarrollar sintasas en los grupos R asociados con átomos de a-carbono de sitio activo que son diferentes de los grupo s R encontrados en la terpen sintasa preseleccionada . Además, la presente invención proporciona la producción de terpen sintasa s novedosas con base en la información estructural provista en la presente y para el uso de dichas sintasas para hacer una variedad de compuestos isoprenoides. La presente invención además proporciona, por primera vez, cristales de una sintasa, ilustrados por una 5-epi-aristoloquen sinta sa de tabaco (TEAS), las cuales se desarrollan en presencia o ausencia de un substrato o análogos de substrato, permitiendo así la definición de las coordenadas estructurales asociadas con la misma. Las coordenadas estructurales permiten la determinación de átomos de a-carbono comprendiendo el sitio activo y grupos R asociados con los mismos. Los cristales de la presente invención pertenecen al grupo de espacio tetragonal P4?2?2; las dimensiones de celda unitaria varía de pocos angstroms entre cristales pero en promedio a = 12 d angstroms, c= 122 angstroms, a = b, a=90° , ß = 90° y ?=90°C. Las coordenadas estructurales preferiblemente se obtienen a una resolución de aproximadamente 2.2 a aproximadamente 2.8 angstroms para una sintasa en presencia y en ausencia de substrato unido o análogo de substrato. Las coordenadas para una sintasa con un análogo de substrato unido en el sitio activo se presentan en el Cuadro 10. Las coordenadas para una sintasa en ausencia de un análogo de substrato encontrado en el sitio activo se presentan en el Cuadro 1 1 . Aquellos expertos en la técnica entenderán que un grupo de coordenadas de estructura determinado por cristalografía de rayos X no es un error estándar. Por lo tanto, para el propósito de esta invención , cualq uier grupo de coordenadas de estructura , en donde los a-carbonos de sitio activo de una sintasa, homólogo de sintas a o mutantes de la misma, tenga una desviación media cuadrática menor que +2.3 angstroms, cuando se superimpone utilizando las coordenadas estructurales listadas en el Cuadro 1 , 3 o 5, se consideran idénticas. Una representación esquemática de la forma tridimensional de una sintasa se muestra en el Cuadro 1 , la cual se preparó a través de RI BBONS (Carson y Bugg, 1986, J. Mol. Graphics, 4: 121 ). La sintas.a mostrada en la Figura 1 consiste completamente de a-hélices y bucles y vueltas de conexión cortos, organizados en primero y segundo dominios estructurales. En una modalidad, una sintasa aislada de la invención comprende 16 a-carbonos de sitio activo teniendo las coordenadas estructurales del Cuadro 3 y las distancias relativas de +2.3 angstroms de las distancias dadas en el Cuadro 4. Los a-carbonos de sitio activo del Cuadro 3 generalmente no son continuos, es decir, no están adyacentes una al otro en la secuencia de aminoácido primaria de una sintasa, debido a la intervención de residuos de aminoácido entre varios a-carbonos de sitio activo. Por otro lado, se debe apreciar que algunos de los a-carbonos de sitio activo pueden estar adyacentes uno al otro en algunos casos. En la modalidad ¡lustrada en la proteína de Y527F de TEAS (SEC I D NO:8), por ejemplo, los a-carbonos de sitio activo están adyacentes uno al otro en la secuencia de aminoácido primaria en las posiciones 402 , 403 y 404 , respectivamente, mientras que los a-carbonos de sitio activo en los residuos 273 y 294 están separados y de esta manera no están adyacentes. Así, la numeración de los a-carbonos de sitio activo dado en los Cuadros 1, 2, 3 , 4, 5 o 6, es meramente para conveniencia y dichos a-carbonos pueden residir en cualquier posición en la secuencia de aminoácido primaria que logre las coordenadas estructurales dadas en los Cuadros 1, 3 o 5 y las distancias interatómicas relativas de +2.3 angstroms dadas en los Cuadros 2, 4 o 6. Una combinación apropiada de grupos R, unidos a los a-carbonos de sitio activo, puede facilitar la formación de uno o más productos de reacción deseados. La combinación de grupos R seleccionados para usarse en una terpen sintasa de la invención puede ser cualquier combinación distinta a las disposiciones ordenas de grupos R y a-carbonos de sitio activo correspondientes mostrados en los Cuadros 7, 8 o 9. Un ejemplo ilustrativo de una disposición adecuada de grupos R y a-carbonos es Cys, Trp, He, He, Ser, Thr, Thr, Tyr, Leu, Cys, Val, Thr, Phe, Asp, Tyr y Thr, asociada con los a-carbonos de sitio activo 1 a 16, respectivamente, del Cuadro 3. Otro ejemplo de una disposición adecuada de grupos R y a-carbonos es Cys, Trp, He, He, Ser, Thr, Thr, Tyr, Leu, Cys, Val, Thr, Tyr, Asp, Phe y Thr en los a-carbonos de sitio activo 1 a 16, respectivamente, del Cuadro 3. En algunas modalidades, una sintasa de la invención puede tener secuencias de aminoácido primarias según listadas en SEC ID NO:4, SEC ID NO:6, SEC ID NO:8 y SEC ID NO:10, las moléculas de ADN codificando a las mismas, las cuales se listan en SEC I D NO: 3, SEC ID NO:5, SEC ID NO:7, y SEC ID NO:9, respe ctivamente, y sus variaciones de degeneración. Típicamente, los g rupos R encontrados en a-carbonos de sitio activo son aquellos encontrados en aminoácidos de existencia natural. Ver, por ejemplo, Figura 2. Sin embargo, en algunas modalidades los grupos R distintos a los aminoácidos de existencia natural, pueden ser utilizados. Algunas disposiciones de grupos R y a-carbonos de sitio activo dan como resultado terpen sintasas mutantes que forman productos de re acción. Dichas sintasas enzimáticamente activas y sus genes corre spondientes son útiles para hacer hidrocarburos de terpenoides conocidos, por ejemplo, monoterpenos tales como pineno, sesquiterpenos tales como delta-cadineno y diterpenos tales como abietadieno. Otras sintasas enzimáticamente activas pueden ser usadas para hacer productos novedosos de terpenoides. Algunas disposiciones de grupos R y a-carbonos de sitio activo pueden dar como resultados terpen sintasas mutantes que no forman productos de reacción a un régimen dado. Dichas sintasas y sus genes son útiles como controles en análisis de formación de producto a tra vés de sintasa mutantes enzimáticamente activas. Dichas sintasas y sus genes también pueden ser útiles en análisis de traducción de genes de sintasa mutante enzimáticamente activa, como suplementos nutricionales. Dichas sintasas pueden ser unidas a perlas de Sepharose y utilizarse para purificación de afinidad de compuestos isoprenoides de preparaciones crudas. Además, dichas sintasas y sus genes también pueden ser útiles para desarrollar reactivos para varios propósitos, por ejemplo, reactivos inmumológicos para supervisar la expresión de una proteína de terpen sintasa o sondas o iniciadores de ácido nucleico para supervisar la herencia de un gen de terpen sintasa en un programa de crianza de plantas. En algunas modalidades, la estructura de base de a-carbono de una sintasa de primer dominio se alinea estructuralmente con el núcleo catalítico de glicosil hidrolasas, según ejemplificado por glucoamilasa (Brookhaven Protein Datábase (PDB) código 3GLY) de Aspergillus awamori (Aleshin y otros, 1994, J. Mol. Biol., 238:575 y endoglucanasa CeID (PDB código ICLC) de Clostridium thermocelum (Juy y otros, 1992, Nature, 357:89), la estructura de base del a-carbono de una sintasa de segundo dominio, que contiene el sitio activo, se alinea estructuralmente con la farnesil difosfato sintasa (FPS) de tipo de ave, en donde el sitio activo está compuesto 9, 16, o 19 residuos de aminoácido con coordenadas estructurales de a-carbono como las listadas en los Cuadros 1, 3, o 5 y distancias interatómicas como se describe en los Cuadros 2, 4 o 6. Dichos a-carbonos tienen una disposición ordenada de grupos R diferente de aquella observada en una sintasa no mutada. En la presente invención, el primer dominio forma un a-barril torcido hecho de 8 hélices cortas (10 a 15 residuos de aminoácido) circundando una cavidad de superficie rellena con moléculas de agua cuando se hidrata. El segundo dominio comprende un barril de dos capas de a-hélices circundando una cavidad de sitio activo rica, arom ática e hidrofóbica. Típicamente, el segundo dominio contiene un sitio de unión de substrato. Como se ilustra en la Figura 1 , la hélice H está interrumpida entre los segmentos H 1 y H2 a través de un aminoácido tal como prolina, pero su empaque entre hélices con la hélice G está adaptado por un torcimiento correspondiente en la hélice G entre G 1 y G2. Dentro de este torcimiento, los enlaces de hidró geno entre un grupo hidroxilo, tal como aquellos encontrados en una trionina, y el carbonil oxígeno de los otros aminoácidos interrumpen el hidrógeno entre hélices de cadena principal uniendo la hélice G ayudando así a la producción de la estructura según se determina. Como se ilustra a través de TEAS, las terpen sintasas de la presente invención pueden tener un primer segmento de dominio comp rendiendo hélices A, B y C, (un bucle A-C) , y un segundo dominio comprende hélices J y K (un bucle J-K) (Figura 1 ). La ordenación de estos bucles sobre la unión del substrato da como resultado una cavidad de sitio activo inaccesible al solvente , cerrada. A medida que el bucle J-K queda ordenado, se forma una estructura de tipo labio que se sujeta en la entrada del sitio activo en presencia del substrato y un parche aromático extendido que esta en lo profundo dentro de la cavidad de sitio activo se forma. A medid a que el bucle A-C queda ordenado, se traduce hacia adentro hacia el sitio activo, colocando ciertos grupos R en este bucle en o cerca del sitio activo De esta manera, la unión del substrato al sitio activo da como resultado un cambio en la conformación de proteína. Para identificar o crear terpen sintasas mutantes, se pueden realizar alineaciones de secuencia para localizar residuos específicos y alfa-carbonos en un polipéptido preseleccionado que tenga coordenadas estructurales y distancias interatómicas de los cuadros 1 -2, 3-4 o 5-6. El polipéptido preseleccionado es usado como la secuencia de tema en la alineación, por ejemplo, la secuencia de aminoácido primaria de longitud completa, una región de 190 residuos en longitud, una región de 220 residuos en longitud o una región de 300 residuos en longitud. La alineación puede utilizar los residuos 235 a 535 de TEAS (SEC I D NO:2) , la cual incluye los alfa-carbonos de los Cuadros 1 , 3 o 5, a medida que la secuencia de petición se alinea con el polipéptido preseleccionado. El polipéptidd preseleccionado y la secuencia de petición pueden ser alineados utilizando el programa de computadora BLASTp 2.0.9 con una matriz de clasificación BLOSUM 62 , un valor esperado de 10, un valor abierto de hueco de 1 1 , un valor de x-abajo caída de 50, un valor de extensión de hueco de 1 , un tamaño total de 3 y ninguna filtración de secuencias de baja complejidad. Como una alternativa , el programa BLASTp 2.0.9 puede ser utilizado con una matriz de clasificación BLOSUM 50, un valor esperado de 10, un valor abierto de hueco de 13, un valor de x-abajo caída de 50, un valor de extensión de 2, un tamaño total de 3 y ninguna filtración de secuencias de baja complejidad . Otros valores de parámetro también pueden ser usados, por ejemplo, un valor de extensión de hueco de 0 a 4. Ver Altschul, y otros, Nucí. Acids Res. 25:3389-3402. Las regiones del polipéptido preseleccionado con identidad de secuencia importante a los residuos 265-535 de TEAS, por ejemplo 20% o más de identidad de secuencia, 25% o más de identidad de secuencia, 35% o más de identidad de secuencia, 40% o más de identidad de secuencia. 50% o más de identidad de secuencia, 60% o más de identidad de secuencia, 70% o mas de identidad de secuencia, u 80% o mas de identidad de secuencia se examinaron para residuos específicos que se alinean con residuos de TEAS que corresponden a aquellos listados en los cuadros 1 ,3 o 5. En algunos casos , la salida de la alineación del programa de computadora identifica un residuo específico en el polipéptido preseleccionado para cada uno de los 9, 16 o 19 residuos en la secuencia de petición teniendo las coordenadas estructurales y distancias interatómicas de los c uadros 1 -2, 3-4 o 5-6, con o sin huecos introducidos por el programa de alineación. En otros casos, un hueco es introducido por el programa de alineación ya sea en la secuencia de petición o en la secuencia de tema de manera que ninguna alineación directa o mala aline ación ocurre entre uno o más de los 9, 16 o 19 residuos en la secuencia de petición que son de interés. En cualquier caso, la salida puede ser visualmente inspeccionada, y se pueden seleccionar residuos específicos en la secuencia de tema después de ajustar la aline ación , de manera que las alfa-hélices y las regiones de beta-lámin a en la secuencia de petición son mantenidas y esos huecos o inserciones en la secuencia de tema se alinean con las regiones de bucle de la secuencia de petición. Las alineaciones de secuencia sugieren que otras terpen sinta sas tienen regiones con 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265-535 de TEAS. Por lo tanto, se puede utilizar una región de una terpen sintasa diferente a TEAS como la secuencia de petición, por ejemplo, regiones de terpen sintasa dadas en SEC I D NOS: 4, 6, 8, 10, 12, 20. 22, 24, 26, 28, 30, 32, 34-40, 42, 44, 46, 48, 50, 52, 54, 56 o 58, que tienen una identidad de secuencia importante para los residuos 265-535 de SEC I D NO:2. Por ejemplo, están presentes inserciones de secuencia grandes en el término amino en taxadien sintasa (SEC I D NO:44) con respecto a TEAS , o dentro de bucles expuestos a solvente en el dominio aminoterminal . De esta manera, las regiones de taxadien sintasa con mas de 23% de identidad de secuencia para SEC I D NO:2 están mas cerca del extremo carboxi-terminal, por ejemplo, del residuo 579 al resid uo 847 de SEC I D NO:44. Las regiones útiles de otras terpen sintasas que pueden usarse como la secuencia de petición incluyen, sin limitación, los residuos 343 a 606 de SEC I D NO:20, 316 a 586 de SEC I D NO:22 , residuos 352 a 622 de SEC I D NO: 58, residuos 272 a 540 codificados por SEC I D NO: 33, residuos 31 9 a 571 de SEC I D N O:42, residuos 579 a 847 de S EC I D NO:44, residuos 495 a 767 de SEC ID NO:46, residuos 295 a 564 de SEC I D NO:48, residuos 307 a 578 de SEC I D NO: 50, residuos 264 a 533 de SEC I D NO: 52, residuos 585 a 853 de SEC I D NO: 56, residuos 307 a 574 de S EC I D NO: 54, residuos 309 a 577 de SEC ID NO:24, residuos 315 a 584 de SEC ID NO:26, residuos 265 a 536 de SEC I D NO:28, residuos 342 a 612 de SEC I D NO: 30 y residuos 273 a 541 de SEC ID NO:32. Uno o más de los residuos específicos en la secuencia de tema que se alinean con residuos en la secuencia de petición son mutados en el polipéptido preseleccionado, por ejemplo, haciendo mutaciones en un ácido nucleico que codifica el polipéptido. La terpen sintasa mutante de esta manera creada puede ser después expresada en una célula huésped y la proteína evaluada para actividad enzimática, si se desea. Las proteínas mutantes de la presente invención pueden ser preparadas en un número de formas, incluyendo, pero no limitándose a, mu tagénesis dirigida al oligonucleótido, eliminación, mutagénesis química, y similares. Uno o mas grupos R asociados con los átomos de alfa-carbono de sitio activo en una terpen sintasa son cambiados altera ndo la secuencia de nucleótido del gen correspondiente. Por ejemplo, una mutación puede ser introducida en SEC I D NO: 1 , la secuencia de nucleótido para TEAS, en los codones que codifican uno o más de los siguientes 16 a-carbonos: a-carbono 1 =Cys 270; a-carbono 2 = Trp 273; a-carbono 3=lle 294; a-carbono 4 = lle 297; a-carbono 5=Ser298; a-carbono 6 = Thr 402 ; a-carbono 7 = Thr 403; a-carbono 8=Tyr 404; a-carbono 9=Leu 407; a-carbono 10 = Cys 440; a-carbono 1 1 =Val 516; a-carbono 12 = Thr 519; a-carbono 1 3 = Tyr 520; a-carbono 14=Asp 525; a-carbono 1 5=Tyr 527 ; o a-carbono 16=Thr 528. La proteína codificada por el gen mutante después es producida expresando el gen en, por ejemplo, un sistema de expresión bacteriano o de planta. Alternativamente, se pueden generar mutantes de sintasa a través del reemplazo específico en el sitio de un aminoácido particular con un aminoácido de existencia no natural. 5 Como tales, se pueden generar mutantes de sintasa a través del reemplazo de un residuo de aminoácido o un residuo de cisteína o metionina particular con selenocisteína o selenometionina. Esto puede lograrse desarrollando un organismo huésped capaz de expresar ya sea el polipéptido de tipo silvestre o mutante en un 10 medio de crecimiento con una cantidad disminuida de cisteína o metionina natural o ambas y desarrollándose en un medio rico ya sea con selenocisteína, selenometionina, o ambas. Estas y técnicas similares se describen en Sambrook y otros, (Molecular Cloning, A Laboratory Manual, 2nd De. (1989) Cold Spring Harbor Laboratory 15 Press) . Otro método adecuado para crear sintasas mutantes de la presente invención se basa en el procedimiento descrito por Noel y Tsal (1989) J . Cell. Biochem. , 40:309-320. Al hacer esto, el ácido nucleico que codifica la sintasa puede ser sintéticamente producido 20 utilizando oligonucleótidos teniendo regiones traslapantes, los oligonucleótidos siendo degenerados en bases específicas de manera que se inducen mutaciones. De acuerdo con la presente invención , se pueden producir secuencias de ácido nucleico que codifican una sintasa mutada a 25 través de los métodos descritos en la presente, o cualquier método MÜMÜÜte^^B alternativo disponible para los expertos en la técnica. Para diseñar la secuencia de ácido nucleico (gen) de interés puede ser deseable volver a diseñar por ingeniería el gen para expresión mejorada en un sistema de expresión particular. Por ejemplo, se ha mostrado que muchos genes bacterianamente derivados no se expresan bien en sistemas vegetales. En algunos casos, los genes derivados de plantas no se expresan bien en bacterias. Este fenómeno puede deberse al contenido no óptimo de G + C o al contenido de A+T del gen relativo al sistema de expresión que se utiliza . Por ejem plo, un conten ido muy bajo de C + G de muchos genes bacterianos da como resultado la generación de secuencias que se asemejan o duplican secuencias de control de gen de plantas que son altamente ricas en A + T. la expresión de secuencias ricas en A + T dentro de los genes producidos en plantas (por ejem plo, regiones de caja TATA normalm ente encontradas en promotores de gen) puede dar como resultado una transcri pción aberrante del gen (s) . Además, la presencia de otras secuencias reguladoras que residen en el AR N m transcrito (por ejem plo , secuencias de señal de poliadenilación (AA UAAA) o secuencias complementarias a pequeños A R N s n ucleares involucrados en la división de pre-ARN m) pueden conducir a la inestabilidad del A RN . Por lo tanto, un objetivo en el diseño de genes es generar secuen cias de ácido n ucleico que tengan u n contenido de G + C q ue ofrezcan estabilidad de A RN m y trad ucción exacta para un sistema de expresión parti cu lar. Debido a la plasticidad ofrecida por la redundancia del cód i go genético (es decir, algunos aminoácidos son especificados por mas de un codón), la evolución de genomas de diferentes organismos o ciaseis de organismos ha dado como resultado un uso diferencial de codones redundantes. Esta "desviación de codón" se ve reflejada en 5 la composición base media de regiones de codificación de proteína. Por ejemplo, los organismos con contenidos relativamente bajos de G+C utilizan codones que tienen A o T en la tercera posición de codones redundantes, mientras que aquellos que tienen contenidos mas altos de G + C utilizan codones que tienen G o C en la tercera 10 posición. Por lo tanto, al volver a diseñar por ingeniería genes para expresión, se puede desear determinar la desviación de codón del organismo en donde el codón va a ser expresado. Observando el uso de los codones según determinado para genes de un organismo particular depositado en GenBank, se puede proporcionar esta 15 información. Después de determinar la desviación del mismo, la nueva secuencia de gen puede ser analizada para sitios de enzima de restricción, así como para otros sitios que pueden afectar la transcripción tales como uniones de exon:intron, señales de adición poliA o señales de terminación de polimerasa de ARN. 20 Los genes que codifican sintasas pueden ser colocados en un vector apropiado, dependiendo del interés del experto en la técnica, y pueden ser expresados utilizando un sistema de expresión adecuado. Un vector de expresión, como es bien conocido en la técnica, típicamente incluye elementos que permiten la replicación 25 de dicho vector dentro de la célula huésped y pueden contener uno o iae^íjh?¡s^ más marcadores fenotípicos para la selección de células que contienen dicho gen. El vector de expresión típicamente contendrá secuencias que controlan la expresión tales como secuencias promotoras, sitios de unión de ribosoma. y secuencias de iniciación y terminación de traducción. Los vectores de expresión también pueden tener elementos tales como promotores subgenómicos, un gen represor o varios genes activadores. El experto en la técnica también puede seleccionar, incluir secuencias de ácido nucleico que dan como resultado la secreción del producto de gen, movimiento de dicho producto a un organelo particular tal como un plástido de planta (ver Patentes de E.U.A Nos. 4,762,785; 5,451,513 y 5,545,817) u otras secuencias que incrementan la facilidad de purificación de péptido, tales como una etiqueta de afinidad. Una amplia variedad de secuencias de control de expresión es útil para expresar sintasas mutadas cuando están operativamente unidas a las mismas. Dichas secuencias de control de expresión incluyen, por ejemplo, los promotores tempranos y posteriores de SV40 para células de animales, el sistema lac, el sistema trp, sistemas de operador y promotor principales del fago ?, y las regiones de control de proteínas de recubrimiento, particularmente aquellas de virus de ARN en plantas. En E. coli, una secuencia de control transcripcional útil es el promotor de unión de polimerasa de ARN T7 el cual puede ser incorporado en el vector pET como se describe por Studier y otros, (1990) Methods Enzymology, 185:60-89. Para la expresión, un gen deseado debe estar operativamente enlazado a la secuencia de control de expresión y mantener el marco de lectura apropiado para permitir la producción de la sintasa deseada. Cualquiera de una amplia variedad de vectores de expresión bien conocidos son de uso en la presente invención. Estos 5 incluyen, por ejemplo, vectores que consisten de segmentos de secuencias de ADN cromosomales, no cromosomales y sintéticas, tales como aquellas derivadas de SV40, plásmidos bacterianos (incluyendo aquellos de E. coli tales como col E 1 , pCR1 , pBR322 y sus derivados, pMB9), plásmidos de escala huésped más anchos 10 tales como RP4, ADN de fago tales como el fago ?, NM989, M 13, y otros de estos sistemas como se describe por Sambrook y otros, (Molecular Cloning, A Laboratory Manual 2nd Ed . (1989) Cold Spring Harbor Laboratory Press) . U na amplia variedad de células huésped está disponible para 15 expresar mutantes de sintasa de la presente invención . Dichas células huésped incluyen, sin limitación, bacterias tales como E. coli , Bacillus y Streptomyces, hongos, levaduras, células de animal, células vegetales, células de insecto, y similares. Las modalidades preferidas de la presente invención incluyen mutantes de terpen 20 sintasa que se expresan en E. coli o en células vegetales. Dichas célul as vegetales pueden estar ya sea en un cultivo de suspensión o en un cultivo en un soporte sólido tal como un medio a base de agar. También se pueden expresar genes que codifican sintasas de la presente invención en células vegetales transgénicas. Con el fin de 25 producir plantas transgénicas, los vectores que contienen una ^uaaaaáítfjM construcción de ácido nucleico que codifica una terpen sintasa mutante son insertados en el genoma de la planta. Preferiblemente, estos vectores recombinantes son capaces de la integración estable en el genoma de la planta. Una variable para hacer una planta 5 transgénica es la es la elección de un gen marcador seleccionable. Un gen marcador seleccionable se utiliza para identificar células transformadas contra un gran antecedente de células no transformadas. Dichos genes marcadores seleccionables incluyen , pero no se limitan al gen de aminoglicosida-fosfotransferasa del 10 transposón Tn5 (Aph I I), el cual codifica resistencia a los antibióticos canamicina, neomicina, y G418, así como aquellos genes que codifi can para resistencia tolerancia para glifosato, higromicina, metotrexato, fosfinotricina, imidazolinas, sulfonilureas y herbicidas de tiazolopirimidina, tales como clorosulfuron, bromoxinil , dalapon, y 15 similares. Además de un gen marcador seleccionable, puede ser deseable utilizar un gen de reportes. En algunos casos, un gen de reporte puede ser usado con un marcador seleccionable. Los genes de reporte permiten la detección de células transformadas y se pueden utilizar a discreción del experto en la técnica. U na lista de 20 genes de reporte se proporciona por K. Weising y otros, 1988, Ann . Rev. Genetics, 22:421 . Los genes son expresados ya sea por promotores que se expresan en todos los tejidos en todo momento (promotores constitutivos) , por promotores que se expresan en tejidos específicos 25 (promotores específicos en tejidos) , promotores que se expresan en ggfe^ etapas específicas de desarrollo (promotores de desarrollo), y/o expresión de promotor en respuesta a un estímulo o estímulos (promotores capaces de inducción). La elección de estos es a discreción de los expertos en la técnica. Existen varias técnicas para introducir genes extraños a células de plantas, y para obtener plantas que establemente mantienen y expresan el gen introducido. Dichas técnicas incluyen aceleración del material genético colocado como cubierta directamente en las células (Patente de E.U.A. No. 4,945,050). La planta también puede ser transformada utilizando tecnología de Agrobacterium (Patentes de I?.U.A. Nos. 5,177,010, 5.104,310, 5.149.645, 5,469,976, 5,464,763, 4,940,838. 4,693.976, 5.591,616, 5,231,019, 5,463.174, 4,762,785, 5,004,863, y 5,159,135; Solicitudes de Patente Europea 116718, 290799, 320500, 604662, 627752, 0267159, y 0292435. Otras tecnologías de transformación incluyen tecnología de fibras de óxido metálico, ver Patentes de E.U.A. 5,302,523 y 5,464,765. También se ha utilizado tecnología de electroporación para transformar plantas, ver WO 87/06614, WO 92/09696 y WO 93/21335 y Patentes de E.U.A. Nos. 5,472,869 y 5,384,253. También se pueden utilizar sistemas de expresión de vector viral tal como aquellos descritos en las Patentes de E.U.A. 5,316,931, 5,589,367, 5,811,653 y 5,866,785. Además de las numerosas tecnologías para transformar plantas, el tipo de tejido que se pone en contacto con los genes de interés también puede variar. El tejido adecuado incluye, pero no se limita a, tejido embriogénico, tejido de callo, hipocotilo, meristema, y similares. Casi todos los tejidos de plantas pueden ser transformados durante la desdiferenciación utilizando las técnicas apropiadas descritas en la presente. 5 Sin considerar el sistema de transformación utilizado, un gen que codifica una sintasa mutante preferiblemente es incorporado en un vector de transferencia de gen adaptado para expresar dicho gen en una célula vegetal incluyendo en el vector una secuencia de control de expresión (elemento de regulación de promotor de planta). 10 Además de los elementos de regulación de promotor de planta, se pueden utilizar eficientemente elementos de regulación de promotor a partir de una variedad de fuentes, en células vegetales para expresar genes extraños. Por ejemplo, los elementos de regulación de promotor de origen bacteriano, tales como el promotor de octopin 15 sintasa, el promotor de nopalin sintasa, el promotor de manopin sintasa, se pueden utilizar. También son deseables los promotores de origen viral, tal como el virus de mosaico de coliflor (35S y 19S). Los elementos de regulación de promotor de planta también incluyen, pero no se limitan a, el promotor subunitario pequeño de ribulosa- 20 1 ,6-b fosfato-carboxilasa, el promotor beta-conglicinina, el promotor faseolina, el promotor ADH, promotores de choque térmico, y promotores específicos en el tejido, y similares. Numerosos promotores están disponibles para aquellos expertos en la técnica para utilizarse a su discreción. 25 Se debe entender que no todos los vectores de expresión y ***^a*g¿s^í^ sistemas de expresión funcionan de la misma manera para expresar las secuencias de gen mutado de la presente invención. Ni todas las células huésped funcionan igualmente bien con el mismo sistema de expresión. Sin embargo, un experto en la técnica puede hacer una selección entre estos vectores, secuencias de control de expresión , y huéspedes sin experimentación indebida y sin apartarse del alcance de esta invención. Una vez que se expresa una sintasa de la presente invención, la proteína obtenida de la misma puede ser purificada, de manera que el análisis estructural, modelación y/o análisis bioqu ímico puede ser realizado, como se ilustra aquí. La naturaleza de la proteína obten ida puede depender del sistema de expresión usado. Por ejemplo, los genes cuando son expresados en células de mamífero u otras células eucarióticas pueden contener secuencias de señal latente que pueden dar como resultado glicosilación , fosforilación, u otras modificaciones después de la traducción , las cuales pueden o no alterar la función. Una vez que las proteínas son expresadas, estas pueden ser fácilmente aisladas y purificadas usando técnicas comunes para aquellos expertos en la técnica de bioquímica de proteína y como se describe por Colligan y otros (1997) Current Protocols in Protein Science, Chanda, V. B. , De. , John Wiley & Sons, Inc. Dichas técnicas por lo general incluyen el uso de cromatografía de intercambio de catión o intercambio de anión , cromatografía de exclusión de tamaño-filtración en del, y simi lares. Otra técnica que puede ser comúnmente usada es cromatografía de afinidad. La cromatografía de afinidad puede incluir el uso de anticuerpos, análogos de substrato o residuos de histidina (tecnología de His-tag). Una vez purificados los mutantes de la presente invención pueden ser caracterizados a través de cualquiera de las diferentes propiedades. Por ejemplo, dichos mutantes pueden tener cargas de superficie de sitio activo alteradas de una o más unidades de carga. Además, los mutantes pueden tener un carácter específico de substrato alterado o espectro de producto de reacción con relación a una sintasa no mutada. La presente invención permite la caracterización de terpen sintasa mutante a través de cristalización seguido por difracción de rayos X. La cristalización de polipéptido ocurre en soluciones, en donde la concentración de polipéptido excede su solubilidad máxima (es decir, la solución de polipéptido está supersaturada). Dichas soluciones pueden ser restauradas a equilibrio reduciendo la concentración de polipéptido, preferiblemente a través de precipitación de los cristales de polipéptido. Por lo general, se pueden inducir polipéptidos para cristalizarse a partir de soluciones supersaturadas agregando agentes que alteran las cargas de superficie de polipéptido o perturban la interacción entre el polipéptido y el agua a granel para promover asociaciones que conducen a cristalización Los compuestos conocidos como "precipitantes" por lo general son utilizados para reducir la solubilidad del polipéptido en una solución concentrada formando una capa carente de precipitación energéticamente desfavorable alrededor de las moléculas del polipéptido (Weber, 1991 , Advances in Protein Chemistry, 41 : 1 -36). Además de los precipitantes, otros materiales son algunas veces agre?iados a la solución de cristalización de polipéptido. Estos incluyen reguladores de pH para ajustar el pH de las solución y sales para reducir la solubilidad del polipéptido. En la técnica se conocen vario s precipitantes e incluyen los siguientes: etanol. 3-etil-2-4-pentanodiol, y muchos de los poliglicoles, tales como glicol polietilénico, . Los métodos de cristalización de polipéptido comúnmente utilizados incluyen las siguientes técnicas: lote, ca ída colgante, iniciación de siembra, y diálisis. En cada uno de estos métodos es importante promover la cristalización continua después de la nucleación manteniendo una solución supersaturada. En el método intermitente o por lote, el polipéptido es mezclado con precipitantes para lograr la supersaturación, el recipiente es sellado y se deja aparte hasta que aparecen cristales. En el método de diálisis, el polipéptido es retenido en una membrana de diálisis sellada que es colocada en una solución que contiene el precipitante. El equilibrio a través de la membrana incrementa las concentraciones de polipéptido y precipitante, ocasionando así que el polipéptido alcance niveles de supersaturación . En la técnica de caída colgante preferida (McPherson , 1976, J . Biol. Chem. , 6300-6306), una mezcla de polipéptido inicial es creada agregando un precipitante a una solución concentrada de polipéptido. Las concentraciones del polipéptido y precipitantes son tales que en su forma inicial, el polipéptido no se cristaliza. Una caída pequeña de esta mezcla es colocada en un portaobjetos de 5 vidrio que es volteado y suspendido sobre un depósito de una segunda solución. El sistema después es sellado. Típicamente, la segunda solución contiene una concentración más alta de precipitante u otro agente de deshidratación. La diferencia en las concentraciones de precipitante hace que la solución de proteína 10 tenga una presión de vapor mas alta que la solución. Ya que el sistema que contiene las dos soluciones queda sellado, se establece un equilibrio, y el agua de la mezcla del agua de polipéptido se transfiere a la segunda solución. Este equilibrio incrementa la concentración de polipéptido y precipitante en la solución de 15 polipéptido. A la concentración crítica del polipéptido y precipitante , se puede formar un cristal del polipéptido. Otro método de cristalización introduce un sitio de nucleación en una solución de polipéptido concentrada. En general, una solución de polipéptido concentrada se prepara y se introduce un cristal de 20 semil la del polipéptido en esta solución. Si la concentración del polipéptido y cualquier precipitante son correctos, el cristal de semil la proporcionará un sitio de nucleación alrededor del cual se forma un cristal más grande. En modalidades preferidas , los cristales de la presente invención se forman cayendo en forma colgante con 25 15% de PEG 8000; 200 mM de acetato de magnesio o cloruro de HrtíÉiÉÜÉiBMÜ ü magnesio, 100 mM de ácido 3-(N-morfolino)-2-hidroxipropansulfónico (pH 7.0) , 1 mM de ditiotreitol como precipitante. Algunas proteínas pueden ser recalcitrantes a la cristalización. Sin embargo, varias técnicas están disponibles para aquellos expertos en la técnica para inducir cristalización. La remoción de segmentos de polipéptido en el extremo amino o carboxil-terminal de la proteína puede facilitar la producción de muestras de proteína cristalina. La remoción de dichos segmentos puede realizarse utilizando técnicas de biología moleculares o tratamiento de la proteína con proteasas tales como tripsina, quimiotripsina, subtil isina. Dichos procedimientos pueden dar como resultado la remoción de segmentos de polipéptido flexibles que pueden afectar negativamente la cristalización. Los cristales así producidos tienen una amplia escala de usos. Por ejemplo , los cristales de alta calidad son adecuados para anális is de difracción de rayos X o de neutrón para determinar la estructura tridimensional de una sintasa mutante y diseñar sus mutantes adicionales. Además, la cristalización puede servir como un método de purificación adicional. En algunos casos, un polipéptido o protei na se cristalizará a partir de una mezcla heterogénea a cristales. El aislamiento de dichos cristales a través de filtración, centrifugación, etc. , seguido por la redisolución del polipéptido ofrece una solución purificada adecuada para usarse en el desarrollo de cristales de alta calidad necesarios para estudios de difracción . Los cristales de alta calidad también pueden ser disueltos en agua y despu és ser formulados para proporcionar una solución acuosa teniendo otros usos según se desee . Ya que la sintasas pueden cristalizarse en mas de una forma de cristal, las coordenadas estructurales de alfa-carbonos de un sitio activo determinadas a partir de una sintasa o sus porciones, como se provee por esta invención, son particularmente útiles para resolver la estructura de otras formas de cristal de las sintasas. Las coordenadas estructurales, como se proporciona en la presente, tambi én pueden utilizarse para resolver la estructura de sintasas teniendo una posición de alfa-carbonos dentro de los sitios activos en una forma similar al tipo silvestre aún teniendo grupos R que pueden o no ser idénticos. Además, las coordenadas estructurales aquí descritas pueden ser usadas para determinar la estructura de la forma cristalina de otras proteínas con homolog ía importante de amino ácido o estructural a cualquier dominio funcional de cualquier sintas a. U n método que puede ser empleado para dicho propósito es el remplazo molecular. En este método, la estructura de cristal desconocida, si está en otra forma de cristal de una sintasa, una sintas a teniendo un sitio activo mutado, o el cristal de alguna otra proteína con identidad de secuencia importante y/o homología estructural de un sintasa, puede ser determinada utilizando las coordenadas dadas en los Cuadros y/o 1 1 . Este método proporciona una forma estructural suficiente para el cristal desconocido mas eficie ntemente que el intentar determinar dicha información ab initio. Adem ás , este método puede ser utilizado para determinar si un sintasa dada o no en cuestión cae dentro del alcance de esta invención. Como se discute en la presente, las sintasas y sus mutantes pueden ser cristalizadas en presencia o en ausencia de substratos y análogos de substratos. Las estructuras de cristal de una serie de complejos después pueden ser resueltas a través de remplazo molecular y compararse con aquellas del tipo silvestre para ayudar en la determinación de reemplazos adecuados de grupos R con el sitio activo, haciendo así mutantes de sintasa de acuerdo con la presente invención. Todos los mutantes de la presente invención pueden ser mode lados utilizando la información aquí descrita sin tener neces ariamente que cristalizar y resolver la estructura para cada mutante. Por ejemplo, como un experto en la técnica puede utilizar uno de los varios programas de computadora especializados para ayudéir en el proceso de diseñar sintasas teniendo sitios activos mutados. Ejemplos dichos programas pueden ser los siguientes: GRI D (Goodford, 1985, J. Med. Chem. , 28: 849-857); MCSS (Miranker y Karplus, 1991 , Proteins: Structure, Function and Genetics, 1 1 :29-34); AUTODOCK (Goodsell y Olsen, 1990, Proteins: Structure, Function , and Genetics, 8: 195-202) ; and DOCK (Kuntz y otros, 1982, J . Mol. Biol. 161 :269-288). Además, también están disponibles programas de computadora específicos para evaluar interacciones de sitio activo de substrato específico y las energías de deformación e interacciones electrostáticas que resultan de las mismas. MODELLER es un programa de computadora por lo general usado para homología y modelación comparativa de la estructura tridimensional de una protei na. A. Sali & T. L. Blundell. J. Mol. Biol. 234, 779-815, 1993. Una s ecuencia de polipéptido preseleccionada que será modelada es alineada con una o más terpen sintasas, cuyas estructuras de cristal son conocidas, y el programa MODELLER es utilizado para calcular un modelo de átomo completo, basado en la satisfacción óptima de restricciones espaciales, dichas restricciones pueden incluir, entre otras, estructuras homologas, espectroscopia de fluorescencia, experimentos de NMR o potenciales de átomo-átomo de fuerza media. La presente invención permite que se hagan mutantes de sintas-a y que se resuelvan sus estructuras de cristal. Además, en virtud de la presente invención, la localización del sitio activo y la interf ase del substrato con el mismo permiten la identificación de grupos R deseables para la mutagénesis. Las modalidades particulares de esta invención se ilustran adicionalmente en los Ejemplos. Sin embargo, aquellos expertos en la técnica fácilmente apreciarán que los procedimientos específicos detallados son solamente ilustrativos de la invención como se describe completamente en las reivindicaciones que siguen mas adelante.

EJEMPLO 1 GENERACIÓN DE GENES TEAS MUTANTES. Generación y expresión de construcción. Todas las enzimas fueron construidas por el método de 5 Quick Change (Stratagene). Se siguieron las instrucciones del fabricante excepto en donde se observó. Las mutaciones fueron confirmadas a través de secuenciación de ADN , y los plásmidos conteniendo la mutación deseada fueron usados para transformar células de expresión BL-21 (DE3) . La proteína fue expresada , 10 almacenada y purificada a -80°C. TEAS W273S. El mutante TEAS W273S fue generado a partir de una p lantilla TEAS-pET28b( + ) utilizando los siguientes iniciadores: GTTGAATGCTACTTTTCGGCATTAGGAGTTTAT (sentido) (SEC I D NO: 13) y ATAAACTCCTAATGCCGAAAAGTAGCATTCAAC 15 (antisentido) (SEC I D NO: 14). La mutagénesis se realizó de acuerdo con las instrucciones del fabricante, excepto que se generaron estructuras de cadena de sentido y antisentido en reacciones separadas. Para cada una se realizaron 30 ciclos de copia de plásmido de un minuto, se enfriaron 20 y calentaron rápidamente a 55°C y 16 minutos de extensión a 68°C. Después, las dos mezclas de reacción se combinaron , calentaron a 95°C durante 2.5 minutos y se enfriaron a temperatura ambiente antes del tratamiento con Dpnl . TEAS W273S. Se generó el mutante TEAS W273S a partir de la 25 plantilla TEAS-pET28B(+) utilizando los siguientes iniciadores.

MUÉÉíMHÍ GCTAGTGTAATTATATGGCGAGTTATCGATGAC (sentido) (SEC ID NO: 15) y GTCATCGATAACTCGCCATATAATT ACACTAGC (antisentido) (SEC I D NO: 16). TEAS W273S/C440W. Se construyó el mutante TEAS C440/W273S construido a partir de una plantilla TEAS W273S-Pet28b(+) utilizando los iniciadores descritos para la generación de TEASC440W. Colección aleatoria de TEAS 406/407. Para la colección de una generación de mutantes de TEAS con aminoácidos aleatorios en las posiciones 406 y 407, se realizaron dos reacciones de 50 micro litros de QuickChange con la plantilla TEAS-pET28b(+) y los iniciadores GCAC TAGCAACTACCACATATTACN NSN NSGCGACAACATCGTATTTG GGCATG (sentido) (SEC I D NO: 17) y CATGCCCAAATACGATGTTGTCGCSN NSN NGTAATATGTGGTAGTTGC TAGTGC (antisentido) (SEC I D NO: 18), en donde N denota A, C, G o T y S denota C o G. a través de esta selección de nucleótidos, la reacci ón incluyó iniciadores que codificaron todas las posibles combinaciones de aminoácido en las posiciones 406 y 407. No se hizo ningún ajuste para diferenciar número de codones entre aminoácidos. Con el fin de asegurar reacciones eficientes, y reducir al m ínimo la preferencia para hibridación de iniciadores de tipo silvestre para la plantilla los iniciadores fueron diseñados para ser mas largos que aquellos usados para generar las mutaciones descritas anteriormente. Además , se purificaron a través de H PLC antes de uso. Después de 18 días de copia de plásmido la reacción se incubó durante 2 horas con Dpnl, etanol precipitado y se volvió a disolver en 5 microlitros de agua. Cada una de las 4 alícuotas de 40 microlitros de células E. coli NovaBlue (Novagen) fueron electr oforeadas con 1.5 microlitros del ADN disuelto de nuevo. Después de un periodo de recuperación, las células se colocaron en placas sobre placas de canamicina-LB-agar. Con el fin de transferir los pl ásmidos recientemente construidos a células de expresión, las colonias fueron raspadas de las cuatro placas, y utilizadas para iniciar un crecimiento de 8 ml en un medio líquido de LB a 37°C durante 8 horas. Se utilizó el plásmido purificado a partir de este cultivo para transformar 20 microlitros de las células BL-21 (DE3) competentes. Para el almacenamiento de las construcciones, cada colonia individual fue utilizada para inocular 100 microlitros del medio LB conte niendo canamicina (50 microgramos/ml) en placas de cultivo de 96 cavidades. Las células se desarrollaron a 37°C hasta que el valor de A 50o alcanzó aproximadamente uno; después se agregaron 100 microlitros de glicerol al 30% en LB, y las placas se congelaron a -80°C. Se desarrolló un grupo de colonias aleatoriamente seleccionadas a partir de materiales de abastecimiento de glicerol individual de algunas colonias, y los plásmidos fueron extraídos para secuenciación . Aproximadamente un 30% de las colonias se encontró como de tipo silvestre. Las secuencias de nucleótido y aminoácido para los genes mutantes de TEAS 406/407 y proteínas se muestran en SEC ID NO:11 y 12. TEAS Y520F. El residuo de tirosina en la posición 520 de SEC ID NO:2 se cambió a un residuo de fenilalanina a través de mutagénesis dirigida en el sitio con iniciadores, en una forma similar a aquella descrita anteriormente. Para Y520F, el codón TAT fue cambiado a TTC. La secuencia de nucleótido del gen mutante se muestra en SEC ID NO:5 TEAS Y527F. El residuo de tirosina en la posición 527 de SEC ID NO:2 se cambió a un residuo de fenilalanina a través de mutagénesis dirigida en el sitio con iniciadores, en una forma similar a aquella descrita anteriormente. Para Y527F, el codón TAC en la posición 527 de la secuencia de aminoácido TEAS se cambió a TTC. La secuencia de nucleótido del gen mutante TEAS Y527F se muestra en SEC ID NO:7. TEAS W273E. El residuo de triptófano en la posición 273 de SEC ID NO:2 se cambió a un residuo de fenilalanina a través de mutagénesis dirigida en el sitio con iniciadores, en una forma similar aquella descrita anteriormente. Para W273E, el codón TGG en la posición 273 de la secuencia de aminoácido TEAS se cambió a GAG. La secuencia de nucleótido del gen mutante se muestra en SEC ID NO:3.

EJEMPLO 2 EXPRESIÓN Y AISLAMIENTO DE POLIPEPTIDOS DE SINTASA Al menos que se disponga otra cosa, las proteínas de TEAS mutaclas y no mutadas fueron expresadas en Escherichia coli, purificadas a través de quelatación metálica, intercambio de anión y cromatografía de filtración en gel. Las construcciones de TEAS y las proteínas mutantes de TEAS en el vector pET-28b(+) (Novagen) fueron expresadas en células E. coli. Para una preparación típica de proteína de cualquiera de estas enzimas, se desarrollaron células BL21 (DE3) de cepa de E. coli conteniendo la construcción de plásmido a 37°C en un caldo terrífico de 4 X 1 L a un valor de A6oo= 1 0. La temperatura cayó a 22°C, y la expresión de proteína se indujo agregando IPTG a una concentración final de 0.1 mM . Después de 15-20 horas, las células se cosecharon a través de centrifugación , se volvieron a suspender en 5 ml en un regulador de pH A (20 mM Tris, 500 mM NaCI, 20 mM imidazol, pH 7.9) por 1 g de células (peso seco) , y se agitó durante 0.5 h a 4°C. las c lulas después fueron Usadas a través de aplicación de sonido, y el li sato resultante se centrifugó durante 0.7 horas a 82,000xg. El sobrenadante, conteniendo la proteína, se aisló sobre una columna de afinidad de histidina de quelatación de 2-3 ml Ni2+ (Qiagen) equilibrada en regulador de pH A, y la columna se lavó con regulador de pH A adicional hasta que el valor de A280 del eluyente regresó a la línea de base. La proteína después se eluyó con 20-200 mM del gradiente de imidazol en el regulador de pH A. las fracciones que contienen la proteína se combinaron y se dializaron contra el regulador de pH B(50 mM H EPES, 5 mM MgCI2, 1 mM DTT) , después se ca rgaron en una columna de intercambio de catión MonoQ de 8 ml (Pharmacia). La columna se lavó con 20 columnas de regulador de pH B, y la proteína se eluyó con 0-500 mM del gradiente de NaCI en el regulador de pH B. La proteína resultante además se purificó a través de filtración en gél en una columna de Superdex-200 5 (Pharmacia) en 50mM Tris, 100 mM NaCI, 5 mM MgCI2, 1mM DTT, pH 8.0. la proteína purificada después de dializó contra 5 mM Tris, 5mM NaCL 1mM DTT, pH 8.0, se concentró a 18-22 mg/ml y se almacenó a -80°C en 100 mL de alícuotas según fue necesario. 10 EJEMPLO 3 CRISTALIZACIÓN Y ANÁLISIS ESTRUCTURAL DE POLIPEPTIDOS DE SINTASA Crecimiento y microsembrado del cristal: todos los intentos de cristalización se realizaron a través del método de difusión de vapor 15 de caída colgante. La proteína concentrada se mezcló con un volumen igual (2-5 uL cada uno) de solución de depósito en un porta objetos de plástico. El porta objetos después se invirtió sobre una cavidad de una placa de cultivo de tejido de 24 cavidades de plástico, conteniendo 0.5-1.0 mL de la solución del depósito, y se 20 selló a través de una capa de grasa al vacío entre la cavidad y el cubre objetos. Las placas fueron incubadas a 4°C, mientras que la concentración de proteína en la caída colgante solamente se incrementó por una difusión de vapor. Aproximadamente 300 diferentes soluciones de depósito variando de valor de pH de 4.5-9 25 con una variedad de precipitantes y sales agregadas, fueron aMttMHMk anali?adas para cristalización de TEAS (SEC ID NO:2). TEAS se cristalizó con una solución de depósito de 15% de PEG 8000, 100mM de MOPSO (ácido 3-[N-morfolino]-2-hidroxipropansulfónico), 200 mM de acetato de magnesio, 1 mM de DTT, pH 6.9-7.3. para el 5 microsembrado se trituró un cristal existente en pocos uL de solución de precipitante, después se diluyó a 50 microlitros. Después de la centrifugación inicial para remover partículas grandes, la suspensión fue diluida en serie con una solución precipitante adicional, y un pequeño volumen de un material de abastecimiento de semilla diluida 10 se agregó a cada nueva caída de cristalización. Para la macrosiembra, los cristales que ya no se desarrollaron mas rápidamente (usualmente dos semanas después de fijarse las caídas), se "enjuagaron" transfiriéndolos en serie a través de 2 a 3 caídas de la solución de depósito. El cristal después fue transferido 15 a una caída fresca conteniendo proteína y la solución de depósito, y se equilibró contra una solución de depósito como en el desarrollo inicial. Los cristales individuales variaron en su grado de orden interno. En algunos casos, varios cristales fueron tamizados para identificar un cristal de buena difracción con baja mosaicidad. 20 Recolección de datos: antes de la recolección de datos, los cristales fueron transferidos a una caída de solución de depósito, o solución de depósito conteniendo un compuesto que será enjuagado en el cristal. Un volumen pequeño de solución crioprotectora (15% de PEG 800°, 100 mM de MOPSO, 200 mM de acetato de Mg, 20% de 25 glicol etilénico, y 1mM de DTT, pH 7) después se agregó a la caída ^»^Ma^?**********láí**U* *** Desp ués de un corto tiempo de equilibrio (1 -5 minutos) , el cristal fue trans ferido a una caída de crioprotector, o el crioprotector con el compuesto sumergido agregado. Después de otro corto tiempo de equilibrio, el cristal fue recogido en un bucle de nylon o lazo y rápid amente montado para la recolección de datos en una corriente de gas nitrógeno frío (90-1 10 K). Los cristales de TEAS que pertenecen al grupo de espacio tetragonal P4Í2Í2; la dimensiones de celda unitaria variaron por algunos angstroms entre cristales, pero en promedio a= 126Á c= 122Á La estructura de TEAS sin complejo fue inicialmente refinada a 2.8 A (Cuadro 1 1 ) contra los datos recogidos de un cristal desarrollado en presencia de 2mM de FHP (Cuadro 10) . La densidad de electrón en el sitio activo permitió una modelación no ambigua de FH P, los bucles A-C y J-K, y 9 residuos adicionales en el término N H2. El modelo de TEAS-FH P refinado consistió de los residuos 17 a 548, 3 iones de Mg2, 150 moléculas de agua, y una molécula de FH P. Las coordenadas tridimensionales para TEAS en presencia del substrato unido se muestran en el Cuadro 10. Las coordenadas tridimensionales para TEAS en ausencia de FH P se muestran en el Cuadro 1 1 . También se prepararon cristales de TAS formado en complejo con trifluoro-farnesil difosfato (F3-FPP) . En estos cristales, también se observó una cavidad de unión de difosfato bien ordenada. U n bucle A-C y el segmento N H2-terminal exhibieron densidad de electrón bien definida, el bucle A-C fue traducido hacia el sitio activo , y ahí fue de densidad de electrón mas fuerte para la función de d ifosfato de F3-FPP. Sin embargo, la cavidad hidrofóbica, permaneció flexible; el bucle J-K y la porción farnesilo de F3-FPP fueron desordenadas. 5 Se crearon modelos de homología y se redujo al mínimo la energía utilizando la interfase de visualizador Swiss PDB, del programa SwissModel (Peitsch MC (1996), Biochem. Soc. Trans. , 24:274-279 y Guex N . and Peitsch MC, 1997, Electrophoresis. , 18:2714-2723). Los volúmenes de sitio activo se calcularon VOIDOO 10 (Kleywegt, G.J . , and Jones, T.A. , CCP4/ESF-EACBM Newsletter on Protei n Crystallography. , 29,26-28, 1993) . Para hacer cavidades de sitio ¡activo cerradas, la porción de difosfato de energ ía reducida al mínim o a partir de la reacción de TEAS ciclasa modelada se anexó al residuo equivalente a TEAS D301. 15 Estructuras de cristal de TEAS W273S. Dos estructuras de TEAS W273S, en presencia de FH P fueron determinadas a partir de diferentes cristales; ambos cristales parecieron estar bien ordenados, a medida que la densidad de cadena principal limpia y de caden a lateral fue evidente a partir de los residuos a partir de la 20 proteína, incluyendo las hélices frecuentemente móviles D1 , D2 y E. Los mapas de densidad de electrón de diferencia iniciales de ambos cristales inmediatamente revelaron las mutaciones de W273S. Los dos cristales fueron designados como W273S- 1 y W273S-2. En cada estructura, los bucles circundando el sitio activo 25 fueron ordenados, dando como resultado una cavidad de sitio activo ririÜMMttMMMWMH cerrada. El bucle A-C en cada estructura fue traducido hacia el sitio activo , formando parte de su aro externo, como se observa en el compl ejo de TEAS/FH P de tipo silvestre. Sin embargo, aunque el bucle J/K de W273S-1 adoptó la misma conformación observada en el 5 compl ejo de TEAS/FH P de tipo silvestre, el mismo bucle en W273S-2 adoptó una conformación diferente. En esta conformación del bucle J/K, Tyr527 se movió lejos de la cadena lateral del residuo 273. Además , Tyr520 y Asp525 se colocaron lejos de la cadena lateral de Asp444. Los enlaces de hidrógeno previamente observados entre e l 10 bucle J/K, Arg266, y el bucle N-terminal también faltaron en la estructura de W273S-2. La conformación W273S-2 no parece ser u n efecto de la mutació n de W273S , ya que también fue observado en el cristal de TEAS de tipo silvestre remojado con el desoxicapsidiol m ímico d e 15 epi-aristoloqueno, a pesar del hecho de que ninguna d ensidad de electrón fue fácilmente evidente para la molécula de d esoxicapsidiol en esa estructu ra . Además , los bucles de sitio activo de TEAS estuvieron lejos de los contactos de cristal, y sus conformaciones proba blemente no fueron artefactos del paquete de cristal . Es 20 posible que a las diferentes etapas de reacción de TEAS, el bucle J/K de ia enzima existe en diferentes conformaciones definidas , y cada una de estas estructu ras de cristal ha capturado una imagen de u na conformación diferente . En ambas estructu ras de W273S , los residuos d istintos a Arg266 y aq uellos en el bucle J/K no 25 experim e nta ron redisposición im porta nte a partir de la s üiÉÉ&Máta conformaciones observadas en TEAS de tipo silvestre. En cada estructura de cristal de W273S, la densidad de electrón en el sitio activo sugirió que FH P mímico de substrato se une e n múltiples conformaciones. Algunas regiones de esta densidad posiblemente representaron moléculas de agua unidas en el sitio activo del mutante. La presencia de moléculas de agua en el sitio activo mutante es consistente con la observación de que TEAS W273 S da surgimiento a múltiples productos de reacción de terpenoide hidroxilados. La densidad de electrón de FHP en cada estructura de cristal de W273S fue suficiente para sugerir que FH P en una conformación mas extendida en la estructura W273S, comparado con la confo rmación herméticamente mas doblada de FH P en el complejo de TEAS/FHP de tipo silvestre. La observación de que el sitio activo de W272 S unen múltiples conformaciones de FH P es consistente con el hecho de que W273S convierte FPP a múltiples productos de hidrocarburo terpenoide. TEAS C440W/W273S: TEAS C440W/W273S se cristalizó bajo condiciones idénticas a TEAS de tipo silvestre. Un cristal de 0.3 mm se remojó durante 20 minutos en solución de depósito saturada en farnesil hidroxi fosfato (FH P). Después de la crioprotección y congelación por vaporización, como se describió para TEAS de tipo silvestre, los datos fueron recolectados en una fuente de laboratorio con r adiación de Cu-Ka (MacScience Corp. , Japón) . U n modelo de inicio de TEAS de no complejo (Cuadro 1 1 ) (Brookhaven Protein Datáb ase Code 5EAT (PDB 5EAT), con aguas y magnesios removidos, se colocó contra los datos mutantes con el modulo de cuerpo rígido del programa de software X-PLOR (A.T. Brunge, X-PLOR Versión 3.1 - A System for X-Ray Crystallography and NMR Yale University Press, New Haven, 1992, pp. 187-207). Los cambios de po sición y la restricción del refinamiento b-factor con modelación de solvente a granel también se realizaron en X-PLOR, con construcción de modelo manual y ajuste realizados en el programa de software O (Jones, TA, Zou, JY, Cowan, SW, and Kjeldgaard, M. , Acta Cryst. D. , 49: 148- 157, 1993). Rondas adicionales de refinación y el cálculo de mapa utilizando el programa CNS adecuados, dieron como resultado mapas significativamente mejorados; esta mejora proba blemente se debió a la modelación de solvente a granel mejorada. TEAS C440W: TEAS C440W se cristalizó bajo condiciones idénti cas a TEAS de tipo silvestre, excepto que los cristales se nuclearon menos rápidamente y fueron generalmente mas pequeños. Un cristal mutante se remojó durante 6 horas en una solución de depósito saturada en FH P antes de congelación por vaporización y la colección de datos en la línea de SSRL 7-1 (Stanford Synchrotoon Radiation Laboratory, Menlo Park, California) . Un modelo de partida de TI?AS-FH P (Cuadro 10) , con moléculas de agua, ligandos y los residuos 523-532 de SEC I D NO:2 removidos , se colocó contra los datos con el modulo de cuerpo rígido de X-PLOR. Los cambios de posición y refinamiento de b-factor restringido con solvente a granel y modelación de factor de temperatura anisotrópica total, se realizaron en X-PLOR, y la construcción de modelo manual y el ajuste se realizaron en el programa de software O. Como con el doble mutante, los mapas de densidad de electrón fueron notab lemente mejorados después del refinamiento y cálculos del mapa en CNS.

EJEMPLO 4 ENSAYOS DE ENZIMA DE TERPEN SINTASA Se realizaron ensayos de actividad de sintasa basados en el ensayo descrito por Vogeli y Chappell, Plant Physiol. 94: 1860 (1990) y Vogeli, y otros, Plant Physiol. 93: 182 (1990) . En general, se incubó el substrato radio-marcado (3H o 14C) con la enzima a una temperatura ambiente en una solución de sal de magnesio regulada en su pH (200 mM Tris, pH 8, 50 mM de cloruro de Mg, 1 mM de DTT, a me nos que se observe otra cosa) ; después, los productos de hidrocarburo fueron selectivamente extraídos en un solvente orgánico tal como hexano. El extracto de hexano generalmente se trató con gel de sílice para remover alcoholes prin ílicos y otros compuestos oxigenados generados por hidrólisis no enzimática del substrato, con la división ineficiente en hexano. Los productos de hidrocarburo presentes en la fase de hexano se cuantificaron a través de conteo por cintilación. Se realizó una extracción subsecuente con un solvente orgánico mas polar tal como acetato de etilo. Los compuestos oxigenados mas eficientemente se dividen en solventes de tipo de acetato de etilo. Los compuestos presentes en la fase de acetato de etilo también fueron cuantificados a través de conteo por cintilación. Las concentraciones del substrato típicamente varían de 0.1 nanornolares a 100 micromolares. En algunos ensayos, el substrato no es radiomarcado. Las reacciones generalmente se realizaron por triplicado para concentración de substratos. La concentración de prote ína se determino a través del método de Bradford. Para la determinación de parámetros cinéticos de estado estable, se seleccionaron concentraciones de enzima de manera que la gener ación de productos con el tiempo fue lineal a través del curso de la reacción. Los ensayos de diterpen sintasa típicamente se realizaron utilizando 3H geranilgeranil difosfato (GGPP) y enzima en 250mM de Tris, 10 mM de cloruro de Mg, 1 mM de DTT, pH 8.0. Los ensayos de sesquiterpen sintasa típicamente se realizaron utilizando 14C o 3H FPP y enzima en 100 mM de Tris, 30 mM de cloruro de Mg , 1 mM de DTT, pH 8.0. Como un control para la unión no específica de GPP a travé s de proteína, se fijaron reacciones idénticas las cuales contuvieron BSA, en lugar de enzima. Análisis de producto de enzimas de TEAS de tipo silvestre y muta nte a través de Ag-TLC. Los productos de hidrocarburo terpenoides no son fácilmente separados a través de cromatografía de ca pa delgada en placas normales o de fase inversa; sin embargo, algun os pueden ser separados a través de TLC de argentación (Ag- TLC), en donde primero se tratan placas de sílice con nitrato de plata. La Ag-TLC descrita aquí generalmente sigue al procedimiento descrito por Back y otros, Arch. Biochem. Biophys. 315:527 (1994). Una placa de TLC de sílice se sumergió en 15% de nitrato de plata (acuoso) después se secó durante 3-5 horas a 1 10°C. Después de la formación de manchas de los productos enzimáticos titulados (extracto de solvente), la placa fue revelada en benceno: hexano, acetato de etilo (50: 50: 1 , en volumen), se roció con un rociador de fluorografía En3Hance (N EN), se colocó sobre una película y se expuso durante varios días a varias semanas. Los tiempos largos de exposición generalmente fueron necesarios, ya que el tratamiento con nitrato de plata de la placa de TLC pareció ocasionar extinción de la fluorescencia del reactivo de fluorografía. Alternativamente, se detectaron productos marcados con 1 C después de no a dos días sin el uso del rociador de fluorografía.

EJEMPLO 5 ACTIVIDAD DE TEAS W273S Actividad de Diterpen Sintasa de TEAS W273S. La enzima TEAS W273S y GGPP radiomarcado se incubaron como se describió anteriormente y los productos de hidrocarburo fueron extraídos con hexano. Después, los productos oxigenados fueron extraídos con acetato de etilo. Las reacciones utilizando TEAS de tipo silvestre dieron cuentas mas bajas que el regulador de pH solo. TEAS W273S , por un lado, proporcionó cuentas que fueron significativamente mas altas tanto para los extractos de hexano como de acetato de etilo. Los productos de hidrocarburo formados a partir de GGPP mediante W273S fueron distintos de los productos hechos a través de pérdida catali zada por ácido de difosfatos a partir de GGPP- Ver Figura 3. Actividad de Sesquiterpen Sintasa de TEAS W273S. Los productos de la rotación de FPP mediante el mutante purificado TEAS W273S fueron analizados a través de cromatografía de capa delga da de argentación (Ag-TLC). Un producto de reacción principal tuvo un Rf de 0.7 a través de Ag-TLC que fue distinto tanto del 5-epi-aristoloqueno (Rf = 0.63). Ver Figura 4. Los datos de GC/MS preliminares mostraron que los extractos de hexano a partir de la rotación de FPP a través de TEAS W273S contuvo por lo menos cuatro hidrocarburos de terpeno, con espectros de masa distintos ya sea de 5-epi-aristocoloqueno o de vetispiradieno. U no de estos productos tuvo un espectro de masas similar al germacreno A.

EJEM PLO 6 ACTIVIDAD DE TEAS C44W/W273S Actividad de Diterpen Sintasa de TEAS C440W/W273S. La proteína TEAS C440W/W273S mutante contiene un residuo d triptót ano en la posición 440 y un residuo de serina en la posición 273. Los ensayos con GGPP se realizaron utilizando 0.5 micromolares de 3H GGPP, varias concentraciones de GG PP no marcado (Echelon) y enzima. Las reacciones fueron incubadas duran te 60 minutos a temperatura ambiente. La proteína mutante TEAS C440W/W273S convirtió GGPP a productos capaces de extracción mediante hexano, mediante que la enzima de tipo silvestre no lo hizo. Los resultados indicaron que el perfil del producto fue alterado comparado con TEAS de tipo silvestre. Los productos capaces de extracción mediante hexano de la rotación de GGPP a través del mutante doble fueron analizados mediante Ag-TLC. Los productos incluyeron dos especies (Rf=0.1 1 y 0.28) que fueron distin tas del producto de hidrólisis geranil geraniol (Rf=0.0). Para verificar que productos generados mediante TEAS C440W/W273S a partir de GGPP no fueron el producto de hidrólisis, geranil geraniol, una muestra fue analizada a través de Ag-TLC. Una reacción conteniendo 3H GGPP (5µm) y enzima (40µm) en 100 microlitros de regulador de pH se incubó durante la noche a temperatura ambiente. Como controles 3H GG PP se incubó en regulador de pH de reacción solo y en regulador de pH de reacción ajustado a un pH de 1 .5. Tanto las reacciones enzimáticas como de control fueron extraídas con hexano, el cual se hizo en manchas sobre una placa de TLC de argentación, y se reveló y expuso como se describió anteriormente. Los resultados, mostrados en la Figura 3, demuestran que los productos formados a través de TEAS C440W/W273S fueron diferentes a aquellos generados a través de degradación no enzimática de geranilgeranil difosfato. Actividad de Sesquiterpen Sintasa de TEAS C440W/W273S. Se realizaron reacciones con FPP como substrato con 14C FP P (19µm) y enzima (160µm) en regu lador de pH de reacción (20µl) .

Después de incubar durante 30 minutos a temperatura ambiente, los productos hechos a través de TEAS C440W/W273S fueron analizados mediante Ag-TLC. El perfil del producto del mutante doble fue similar a aquel de TEAS W273S, con la adición de un producto principal teniendo un Rf de 0.57. El nuevo producto fue distinto tanto de 5-epi-aristocoloqueno como de vetispiradieno. También se formaron varios otros productos, muchos de los cuales emigraron lentamente después de TLC de argentación . Ver Figura 4.

EJEM PLO 7 ACTIVIDAD DE TEAS C440W Actividad de Diterpen Sintasa de TEAS C440W. Se realizaron ensayos de enzima con TEAS 440W como se describió en el Ejemplo 6. Como se mostró en la Figura 3, no se detectaron productos capaces de extracción mediante hexano a través de Ag-TLC después de una incubación nocturna a temperatura ambiente con 160µm de enzim a y 9µm de GGPP radiomarcado en 20 µl de volumen . Actividad de sesquiterpen Sintasa de TEAS C440W. El anális.is mediante Ag-TLC de los productos hechos de radiomarcas a través de TEAS C440W purificado detectó la formación de por lo meno s un producto de hidrocarburo de terpenoide principal (Rf 0.63) que fue distinto de 5-epi-aistocoloqueno (Rf 0.78) y vetispiradieno. El perfil del producto de las reacciones en Ag-TLC se muestra en la Figura 4. También se formaron pequeñas cantidades de productos de lenta mig ración (Rf 0-0.9) .

El análisis de GC/MS del extracto de hexano de productos de reacción de hidrocarburo de terpenoide TEAS C440W confirmó que este mutante formó un solo producto de hidrocarburo de sesquiterpeno principal así como un número pequeño de productos hidroxilados menores. El espectro de masas del producto mayor estrechamente coincidió con el espectro de masas publicado del hineseno como compuesto espirocíclico. El hineseno difiere de la vetispiradieno en la estereoquímica en el grupo C3 metilo.

EJEMPLO 8 ACTIVIDAD DE TEAS W273E Actividad de Sesquiterpen Sintasa de TEAS W273E. Se realizaron reacciones para determinar los productos hechos a través de TEAS W273E utilizando FPP como substrato, esencialmente como se describió anteriormente, usando FPP radiomarcado. Los result ados indicaron que por lo menos un producto distinto a 5-epi-aristo loqueno se formó. Los resultados también indicaron que la alquilación mediante TEAS mediante FPP ocurrió. La alquilación fue dependiente de la presencia de MgCI2 en la mezcla de reacción . En experimentos de control , no se alquilaron W273E-TEAS en ebullición , así como TEAS y BSA de tipo silvestre. Estos resultados indican que la alquilación ocurrió en la posición 273 y que el residuo de aminoácido en la posición 273 es parte del sitio activo.

*************************** EJEMPLO 9 ACTIVIDAD DE TEAS Y520F Actividad de Sesquiterpen Sintasa de TEAS Y520F. Se realizaron reacciones con FPP radiomarcado y la enzima TEAS Y520F esencialmente como se describió anteriormente. Los productos de reacción fueron analizados a través de Ag-TLC y a través de GC/MS. Un producto principal de la reacción de TEAS Y520F tuvo el mismo tiempo de retención de GC como germacreno A auténtico y el mismo espectro de masas como el germacreno A auténtico. El tiempo de retención y el espectro de masas de este producto fueron diferentes de 5-epi-aristocoloqueno.

EJEM PLO 10 ACTIVIDAD DE TEAS Y527F Actividad enzimática de TEAS Y527F. Un extracto crudo de la enzima TEAS Y527F se hizo induciendo expresión en células E. coli y aplicando sonido a las células. La aplicación de sonido fue aclarada y el sobrenadante se utilizó para ensayos de enzima. No se observaron productos en los ensayos utilizando GPP como un substrato, indicando que TEAS Y527F no tiene actividad de monoterpen sintasa. Se obtuvieron productos de reacción utilizando FPP como un substrato. El análisis de estos productos a través de Ag-TLC indicó que los productos diferentes a 5-epi-aristocoloqueno fueron generados a través de la enzima TEAS Y527F.

EJEMPLO 11 ALINEACIÓN DE SECUENCIAS DE TERPEN SINTASA Los residuos 265 a 535 de la secuencia de aminoácido primaria de TEAS (SEC ID NO:2) se alinearon con la secuencia de aminoácido 5 de longitud completa de limonen sintasa (SEC ID NO:22), utilizando el programa BLASTp (NCBI) con un matriz de clasificación BLOSUM 62, un valor abierto de hueco de 11, un valor de extensión de hueco de 1, un valor de x_ caída de 50 y un valor esperado de 10, un tamaño total de 3 y ninguna filtración de las secuencias de baja 10 complejidad. La salida del programa de alineación, mostrado en el Cuadro 12 incluyó un hueco entre ios residuos 527 y 528 de la secuencia de TEAS (enumerada 263 y 264 en la salida de alineación). Los residuos 321, 324, 345, 348, 349, 427, 452, 453, 454, 455, 458, 492, 496, 569, 572, 573, 577, 579 y 580 fueron 15 seleccionados por tener la alineación mas adecuada con los 19 aminoácidos de TEAS. El residuo 550 de la limonen ciclasa en lugar del residuo 583 fue seleccionado como alineación con el residuo 528 de TEAS, con el fin de mantener la orientación espacial de aspectos estructurales encontrados en TEAS, es decir, a-hélices, ß-láminas y 20 bucles mostrados en la Figura 1 y el Cuadro 10. Una región que incluye los residuos 579 a 847 de la secuencia de aminoácido primaria de taxadieno de SEC ID NO:44 se alineó con la secuencia de aminoácido de longitud completa de una bornil difosfato sintasa (SEC ID NO:26) utilizando el programa BLASTp 25 (NCBI) con una matriz de clasificación BLOSUM 62, un valor abierto >^ ib?iriÉttMfa de hu eco de 1 1 , un valor de extensión de hueco de 1 , un valor de x_caída de 50, un valor esperado de 10, un tamaño total de 3 y ningu na filtración de secuencias de baja complejidad. La salida del programa de alineación, mostrado en el Cuadro 13, incluyó un hueco 5 entre los residuos 453 y 454 de la secuencia de bornil difosfato sintas a. Los residuos 321 , 324, 347, 348, 426, 451 , 452, 453, 454, 457, 492, 496, 568, 571 , 572, 576, 578 y 579 de la bornil difosfato sintas a se seleccionaron por tener la alineación mas adecuada con los residuos 584, 587, 606, 609, 610. 688, 713 , 714, 715, 716, 719, 10 753, 757, 831 , 834, 835, 839, 841 y 842 de la secuencia de región de petición de SEC I D NO:44. Los residuos 453 y 454 de bornil difosfato sintasa se seleccionaron para alinear con los residuos 715 y 716 de taxadi en sintasa, con el fin de mantener la orientación espacial de aspectos estructurales esperados estar presentes en taxadien 15 sintasa, es decir, a-hélices, ß-láminas y bucles mostrados en la Figura 1 y Cuadro 10. Residuos 265 a 535 de la secuencia de aminoácido primaria de TEAS (SEC I D NO:2) se alinearon con la secuencia de aminoácido de longitud completa de una d-selinen sintasa (SEC I D NO:48) , 20 utilizando el programa BLASTp (NCBI) con una matriz de clasificación BLOSUM 50, un valor abierto de hueco de 13, y un valor de extensión de hueco de 2 , un valor de x_caída de 50, un valor esperado de 10 , un tamaño total de 3 y ninguna filtración de secuencias de baja complejidad. La producción del programa de 25 alineación se m uestra en el Cuadro 14. Los res id uos 300, 303 , 324 , ^***í********^*^**im 327, 328, 406, 431 , 432, 433, 434, 437, 471 , 475, 548, 551 . 552, 556, 558, y 559 de SEC I D NO:48 fueron seleccionados por tener la alineación mas adecuada con los residuos 270, 273, 294, 297, 298, 376, 401 , 402, 403, 404, 407, 440, 444, 516, 519, 520, 525, 527 y 528 de SEC I D NO:2. Los residuos 307 a 593 de la secuencia de aminoácido primaria de ?-humulen sintasa (SEC ID NO:50) se alinearon con la secuencia de aminoácido de longitud completa de adietadien sintasa (SEC I D NO: 56), utilizando el programa BLASTp (NCBI) con una matriz de clasificación BLOSUM 62 , un valor abierto de hueco de 1 1 , y un valor de extensión de hueco de 1 , un valor de x_caída de 50, un valor esperado de 10, un tamaño total de 3 y ninguna filtración de secuencias de baja complejidad. La producción del programa de alineación se muestra en el Cuadro 15. Los residuos 590, 593, 614, 617, 618, 696, 721 , 722, 723, 724, 727, 761 , 765, 837, 840, 841 , 845, 847 y 848 de la diterpen sintasa (SEC I D NO: 56) fueron seleccionados por tener la alineación mas adecuada con los residuos 312, 315, 336, 339, 340, 419, 444, 445, 446, 447, 450, 484, 488 , 562, 566, 570, 572 y 573 de la secuencia de petición de sesquiterpen sintasa (SEC I D NO:50).

EJEMPLO 12 GEN ERACIÓN DE GENES NOVEDOSOS DE MONOTERPEN SINTASA Se utilizó una secuencia de ADN que codifica una pinen sintasa (SEC ID NO:20) para constru ir una colección de g enes mutantes de pinen sintasa. Se introdujeron mutaciones aleatorias en nucleótidos que codifican uno o mas de los siguientes nueve residuos de aminoácido: L,C,C,G, H ,S, L,G e Y, los cuales corresponden a las posici ones 351 ,372,480.481 ,482.485,519,600 y 601 de SEC I D NO:20. En algunos casos, la secuencia de codificación de pinen sintasa es aleatoriamente mutada en los nucleótidos que codifican uno o mas de los residuos de aminoácido 348, 375,376,597,605,607 y 608, ios cuales corresponden a las posiciones Y, I , F, D,Y y S SEC I D NO:20. La secuencia de codificación de pinen sintasa es algunas veces mutada en nucleótidos que codifican uno o mas de los siguientes residuos de aminoácido: Y, S y G , los cuales corresponden a las posiciones 454,479 y 523 de SEC I D NO: 20. En algunos casos, se hicieron mutaciones en estas diez posiciones adem ás de mutaciones en nucleótido que codifican los nueve residuos mencionados anteriormente. En otros casos, las mutaciones en estas diez posiciones se hicieron sin introducir mutaciones en los nueve residuos anteriormente mencionados. El ADN de secuencia de codificación de pinen sintasa es insertado en el vector pET28 (+) y mutagenizado utilizando el método QuickChange®, siguiendo un protocolo similar a aquel descrito en el Ejemplo 1 para la colección aleatoria de TEAS 406/407. Los inicia dores usados para generar mutaciones se sintetizaron como se indicó en el Ejemplo 1 , utilizando N o S como nucleótido en los codor es deseados con el fin de generar mutantes aleatorios Las mutaciones específicas en uno o más de los 19 residuos de amino ácido de pinen sintasa anteriores se hicieron a través de muta?iénesis dirigida en el sitio utilizando un protocolo similar a aquel descrito en el Ejemplo 1 para TEAS. Los iniciadores se 5 hicieron para tener substituciones A, T, C o G en los codones que van a ser mutados, con el fin de generar los mutantes deseados. Se prepararon mutaciones aleatorias y/o específicas en una forma simila r a aquella descrita anteriormente para alterar residuos de aminoácido de otras monoterpen sintasas, por ejemplo, limonen 10 sintas.a (SEC I D NOS:22 o 58), mircen sintasa (SEC I D NO:30), + sabi nen sintasa (SEC I D NO:54) , 1 , 8-cineol sintasa (SEC I D NO:24) y +bornil difosfato sintasa (SEC I D NO:26), en residuos cuyos a- carbonos tienen las distancias interatómicas y coordenadas estructurales descritas en los Cuadros 1 -6. 15 EJEM PLO 13 GENE RACIÓN DE GENES NOVEDOSOS DE SESQUITERPEN SINTASA Se utilizó una secuencia de ADN que codifica una cadinen 20 sintas.a (SEC I D NO: 33) para construir una colección de cadinen sintas.as mutantes. Se introdujeron mutaciones aleatorias en nucle ótidos que codifican uno o más de los siguientes 9 residuos de aminoácido: W, I , S, G, Y, L, C, L e Y, los cuales corresponden a los residuos de aminoácido 280, 301 , 409, 410, 41 1 , 414 , 448, 527 y 528 25 codificados por SEC I D NO: 33 - ^***** ¿~*~ ~~*- En algunos casos, la secuencia de codificación de cadinen sintasa es mutada en nucleótidos que codifican uno o más residuos de aminoácido G, A, S, M, D, Y y T, los cuales corresponden a los residuos de aminoácido 277, 304, 305, 524, 532, 534 y 535 codificados por SEC ID NO:33. Además, las secuencia de codificación de cadinen sintasa algunas veces es mutada en nucleótidos que codifican uno o más de los siguientes residuos de aminoácido: 383, 408 y 452, los cuales corresponden a los aminoácidos Y, T y D codificados por SEC ID NO:33. En algunos casos;, estas mutaciones se hacen además en mutaciones en los 9 residuos antes mencionados. En otros casos, las mutaciones en estos 10 residuos se hacen sin introducir mutaciones en los 9 residuos anteriormente mencionados. La secuencia de codificación de cardinen sintasa es mutada utilizando el método QuickChange® en el vector pET28b(+), siguiendo un protocolo similar a aquel descrito en el Ejemplo 1 para la colección aleatoria de TEAS 406/407. Los iniciadores utilizados para generar mutaciones se sintetizaron como se indica en el Ejemplo 11. Se hicieron mutaciones específicas en uno o más de los residuos de aminoácido de cardinen sintasa anteriores a través de mutagénesis dirigida en el sitio utilizando un protocolo similar a aquel descrito en el Ejemplo 1 para TEAS. Se prepararon mutaciones aleatorias y/o específicas en una forma similar a aquella descrita anteriormente para alterar residuos de aminoácido de otras sesquiterpen sintasas, por ejemplo, vetispiradien sintasa (SEC ID NO:32), germacren C sintasa (SEC ID NO:52), E-alfa-bisabolen sintasa (SEC ID NO:46), gama-humulen sintasa (SEC ID NO:50), d-selinen sintasa (SEC ID NO:48) e-b- 5 farnesen sintasa (SEC ID NO:28), en residuos cuyos a-carbonos tienen las distancias interatómicas y coordenadas estructurales descritas en los Cuadros 1-6.

EJEMPLO 14 10 GENERACIÓN DE GENES NOVEDOSOS DE DITERPEN SINTASA Se construyó una secuencia de ADN que codifica una abietadien sintasa (SEC ID NO:56) para construir una colección de abietadien sintasas mutantes. Se introdujeron mutaciones aleatorias en nucleótidos que codifican uno o más de los siguientes 9 residuos 15 de aminoácidos: S, S, I, A, L, V, G e Y, los cuales corresponden a las posiciones 593, 614, 722, 723, 724, 727, 761, 840 y 841 de SEC ID NO:56. En algunos casos, la secuencia de codificación de abietadien sintasa es mutada en nucleótidos que codifican uno o más residuos 20 de aminoácido I, S, T, M, D, L, y T, que corresponden a las posiciones 590. 617, 618, 837, 845, 847 y 848 de SEC ID NO:56. La secuencia de codificación de abietadien sintasa es algunas veces mutada en nucleótidos que codifican uno o más siguientes residuos de aminoácido: Y, S y N, que corresponden a las posiciones 696, 721 25 y 765 de SEC ID NO:56. En algunos casos, estas mutaciones se **• — -****-***** hicieron además de mutaciones en los 9 residuos anteriormente mencionados. En otros casos, se hicieron mutaciones en estos 10 residuos sin introducir mutaciones en los 9 residuos anteriormente mencionados. Las secuencia de codificación de abietadien sintasa en mutada utilizando el método QuickChange® en el vector pET28b(+), siguiendo un protocolo similar a aquel descrito en el Ejemplo 1 para la colección aleatoria de TEAS 406/407. Los iniciadores utilizados para generar mutaciones se sintetizan como se indica en el Ejemplo 11. Se hicieron mutaciones específicas en uno o más de los residuos de aminoácido de abietadien sintasa anteriores a través de mutagénesis dirigida en el sitio utilizando un protocolo similar a aquel descrito en el Ejemplo 1 para TEAS. Se prepararon mutaciones aleatorias y/o específicas en una forma similar a aquella descrita anteriormente para alterar residuos de aminoácido de otras diterpen sintasas en residuos de aminoácido cuyos a-carbonos tienen las distancias interatómicas y coordenadas estructurales descritas en los Cuadros 1-6, por ejemplo, casben sintasa (SEC ID NO:42) y taxadien sintasa (SEC ID NO:44).

EJEMPLO 15 EXPRESIÓN DE SINTASAS MUTANTES EN CÉLULAS DE INSECTO, DE MAMÍFERO Y BACTERIANAS Las construcciones conteniendo ácidos nucleicos que codifican sintasas mutantes de los Ejemplos 12, 13 y/o 14 se introdujeron en células de cultivo de insectos Spodoptera frugiperda utilizando un vector de expresión de baculovirus. Después de la expresión del gen, la enzima mutante se aisló y se purificó a partir de cada clon. Las construcciones conteniendo ácidos nucleicos que codifican sintas¡as mutantes de los Ejemplos 12, 13 y/o 14 se introdujeron en células de HeLa cultivadas utilizando un vector de expresión teniendo un promotor SV40. Después de la expresión del gen, la enzima mutante se aisló y se purificó de cada clon. Las construcciones conteniendo ácidos nucleicos que codifican sinta$;as mutantes de los Ejemplos 12, 13 y/o 14 se introdujeron en E. coli BL-21 en un vector de plásmido como se describió en el Ejemplo 1. El gen de sintasa mutante se expresó y la enzima mutante se aisló y se purificó como se describió en el Ejemplo 2.

OTRAS MODALIDADES A un grado todavía no indicado, se entenderá por aquellos expertos en la técnica que cualquiera de las varias modalidades específicas aquí descritas e ilustradas además pueden ser modificadas para incorporar características mostradas en otras de las modalidades específicas. Se debe entender que aunque la invención ha sido descrita junto con su descripción detallada, que la descripción anterior está destinada a ilustrar, y no limitar el alcance de la invención, el cual está definido por el alcance de las reivindicaciones anexas. Otros aspectos, ventajas y modificaciones se encuentran dentro del alcance de las siguientes reivindicaciones.

Cuadro 1 10 15 20 25 i^^ti?n******^ Cuadro 3 a- Posición Posición Posición Carbono X Y Z 1 119.144 43.487 44.133 2 120.203 38.695 43.506 3 114.058 43.884 41.015 4 109.327 46.145 41.743 5 110.682 46.410 45.284 6 106.807 36.336 45.151 7 107.629 38.010 41.804 8 109.375 34.842 40.617 9 111.944 37.854 37.602 10 110.233 31.098 47.361 11 115.915 32218 48.369 12 1 8.846 34.443 51.796 13 116.461 32.848 54.290 14 114.100 38.006 55.620 15 116.617 41.285 51.702 16 114.855 43.486 54.238 B ^atalhßlßlÉ ¿¡¡¿¿¡OSe^^i Cuadro 4 10 15 20 25 Cuadro 5 10 15 20 25 25 Z01- 801- 92 601. 92 OH- Cuadro 9 Cuadro 9 10 15 20 25 ?UAÜSiÁ ^ Cuadro lO JOO?» spaaas estructurales aß o-epi-apsgoioquc n sptasa con enlace de famesil hidraxifosfbnato I Átomo Tlpo d? Residuo # X Y Z OCC Factor Átomo Residuo B 1 CB VAL 17 105.641 55.031 61.062 1.00 98.26 2 CG1 VAL 17 104.598 56.123 61.269 1.00 9724 3 CG2 VAL 17 105.492 53.957 62.133 1.00 94.24 4 C VAL 17 106.842 53.842 59.190 1.00 98.89 5 0 VAL 17 107.108 52.650 59.359 1.00 96.64 6 N VAL 17 104.381 53.419 59.594 1.00 99.88 7 CA VAL 17 105.495 54.412 59.646 1.00 99.06 8 N ALA 18 107.671 54.719 58.615 1.00 98.95 9 CA ALA 18 109.015 54.419 58.088 1.00 98.55 10 CB ALA 18 110.007 55.478 58.572 1.00 97.57 1*1 C ALA 18 109.570 53.012 58.346 1.00 99.86 10 12 0 ALA 18 109.580 52.170 57.447 1.00 100.00 13 N ASP 19 110.068 52.793 59,562 1.00 99.07 14 CA ASP 19 110.616 51.508 60.010 1.00 97.13 15 CB ASP 19 109.507 50.447 60,064 1.00 96.62 16 CG ASP 19 109.503 49.666 61.370 1.00 97.86 17 001 ASP 19 110.119 50.130 62.355 1.00 100.00 18 002 ASP 19 108.873 48.588 61.415 1.00 97.98 19 C ASP 19 111.849 50.931 59.301 1.00 95.44 20 0 ASP 19 112.812 50.539 59.964 1.00 95.55 21 N PHE 20 111.814 50.854 57.971 1.00 91.33 15 22 CA PHE 20 112.925 50297 57.190 1.00 84.17 23 CB PHE 20 112.630 50.377 55.686 1.00 81.03 24 CG PHE 20 111.437 49.572 55.251 1.00 77.17 25 CD1 PHE 20 110.691 49.971 54.147 1.00 74.72 26 C02 PHE 20 111.056 48.422 55.939 1.00 77.18 27 CE1 PHE 20 109.581 49239 53.733 1.00 72.36 28 CE2 PHE 20 109.947 47.681 55.535 1.00 78.10 29 CZ PHE 20 109.207 48.092 54.428 1.00 75.86 30 C PHE 20 114.280 50.942 57.465 1.00 82.49 31 0 PHE 20 114.400 52.167 57.517 1.00 84.00 32 N SER 21 115 94 50.098 57.639 1.00 78.89 20 33 CA SER 21 116.656 50.560 57.895 1.00 75.96 34 CB SER 21 117.495 49.433 58.515 1.00 75.81 35 OG SER 21 117.449 48250 57.731 1.00 80.91 3<5 C SER 21 117.305 51.063 56.602 1.00 69.67 37 0 SER 21 117.070 50.513 55.525 1.00 70.74 38 N PRO 22 118.111 52.134 56.691 1.00 6325 39 CO PRO 22 118.421 52.939 57.887 1.00 60.39 40 CA PRO 22 118.773 52.680 55.501 1.00 56.42 41 C8 PRO 22 119.362 53.994 56.018 1.00 53.56 42 CG PRO 22 119.657 53.688 57.458 1.00 61.97 25 43 C PRO 22 119.847 51.746 54.939 1.00 55.70 ^^^8^^¿^ ££2Í&« 44 O PRO 22 120.236 50.771 55.589 1.00 52.85 45 N SER 23 120.301 52.038 53.724 1.00 56.69 46 CA SER 23 121.327 51233 53.065 1.00 53.59 47 CB SER 23 121.600 51.775 51.660 1.00 51.37 48 OG SER 23 122.574 50.995 50.991 1.00 45.40 49 C SER 23 122.620 51210 53.878 1.00 57.52 50 0 SER 23 123.161 52258 54.236 1.00 61.76 51 N LEU 24 123.101 50.004 54.168 1.00 58.09 52 CA LEU 24 124.326 49.799 54.944 1.00 55.68 53 CB LEU 24 124.545 48.301 55.191 1.00 60.64 54 CG LEU 24 123.413 47.379 55.651 1.00 67.70 55 CD1 LEU 24 123.810 45.934 55.385 1.00 70.01 56 C02 LEU 24 123.098 47.596 57.124 1.00 70.77 57 C LEU 24 125.554 50.313 54.198 1.00 51.07 58 0 LEU 24 126.529 50.754 54.808 1.00 5023 59 N TRP 25 125.472 50267 52.873 1.00 45.50 60 CA TRP 25 126.563 50.636 51.977 1.00 44.42 61 CB TRP 25 126.356 49.908 50.645 1.00 46.22 10 62 CG TRP 25 125.853 48.510 50.867 1.00 47.97 63 C02 TRP 25 126.604 47.407 51.384 1.00 50.67 64 CE2 TRP 25 125.700 46.331 51.553 1.00 50.91 65 CE3 TRP 25 127.948 47.219 51.729 1.00 45.66 66 CD1 TRP 25 124.567 48.070 50.732 1.00 49.99 67 NE1 TRP 25 124.466 46.765 51.147 1.00 47.16 68 CZ2 TRP 25 126.101 45.088 52.053 1.00 52.99 69 CZ3 TRP 25 128.347 45.983 52227 1.00 47.77 70 CH2 TRP 25 127.423 44.934 52.384 1.00 51.93 71 C TRP 25 126.893 52.110 51.744 1.00 44.49 15 72 0 TRP 25 127.997 52.550 52.063 1.00 43.75 73 N GLY 26 125.958 52.862 51.172 1.00 47.80 74 CA GLY 26 126210 54267 50.894 1.00 39.84 75 C GLY 26 126.744 54.449 49.483 1.00 44.69 76 0 GLY 26 126.375 53.696 48.580 1.00 46.55 77 N ASP 27 127.620 55.434 49.287 1.00 46.92 78 CA ASP 27 128200 55.708 47.966 1.00 50.38 79 CB ASP 27 128.544 57.196 47.827 1.00 57.61 80 CG ASP 27 127.307 58.091 47.770 1.00 66.06 81 001 ASP 27 126.168 57.582 47.895 1.00 64.78 82 002 ASP 27 127.482 59.318 47.597 1.00 67.46 20 83 C ASP 27 129.441 54.857 47.686 1.00 46.14 84 0 ASP 27 130.165 55.082 46.711 1.00 47.50 85 N GLN 28 129.642 53.855 48.536 1.00 40.05 86 CA GLN 28 130.759 52.921 48.461 1.00 28.69 87 CB GLN 28 130.591 51.884 49.575 1.00 25.72 88 CG GLN 28 131.624 50.781 49.615 1.00 32.15 89 CO GLN 28 131.331 49.745 50.688 1.00 33.15 90 OE1 GLN 28 131.873 48.643 50.665 1.00 41.21 91 NE2 GLN 28 130.467 50.097 51.638 1.00 18.55 92 C GLN 28 130.904 52.221 47.108 1.00 27.55 25 93 0 GLN 28 131.974 51.709 46.787 1.00 21.99 «Munida ?ASÉ^ 94 N PHE 29 129.840 52.223 46.307 1.00 27.43 95 CA PHE 29 129.874 51.561 45.004 1.00 26.63 96 CB PHE 29 128.840 50.432 44.956 1.00 33.69 97 CG PHE 29 129.070 49.349 45.976 1.00 28.13 98 CD1 PHE 29 128241 49241 47.089 1.00 26.35 99 C02 PHE 29 130.103 48.428 45.817 1.00 27.32 100 CE1 PHE 29 128.432 48.231 48.028 1.00 24.27 101 CE2 PHE 29 130.304 47.410 46.751 1.00 28.00 102 CZ PHE 29 129.466 47.311 47.860 1.00 16.26 103 C PHE 29 129.712 52.451 43.771 1.00 31.14 104 O PHE 29 129.920 51.976 42.648 1.00 31.41 105 N LEU 30 129.336 53.718 43.962 1.00 33.49 106 CA LEU 30 129.164 54.658 42.844 1.00 39.53 107 CB LEU 30 128.857 56.065 43.366 1.00 47.74 108 CG LEU 30 127.443 56.556 43.658 1.00 54.63 109 CD1 LEU 30 127.508 58.033 44.036 1.00 54.01 110 CD2 LEU 30 126.568 56.378 42.429 1.00 53.57 111 C LEU 30 130.433 54.764 42.009 1.00 40.75 112 O LEU 30 130.384 54.947 40.787 1.00 34.99 113 N SER 31 131.565 54.671 42.696 1.00 44.10 114 CA SER 31 132.873 54.789 42.077 1.00 47.85 115 CB SER 31 133.730 55.737 42.917 1.00 53.74 116 OG SER 31 133.671 55.353 44.281 1.00 52.06 117 C SER 31 133.669 53.515 41.851 1.00 45.38 118 O SER 31 133.909 52.743 42.782 1.00 4528 119 N PHE 32 134.064 53.302 40.602 1.00 43.37 120 CA PHE 32 134.905 52.172 40232 1.00 4526 121 CB PHE 32 134213 50.812 40251 1.00 42.83 122 CG PHE 32 135.181 49.670 40.073 1.00 3322 123 CD1 PHE 32 136.098 49.365 41.075 1.00 29.45 124 CD2 PHE 32 135266 48.984 38.858 1.00 32.90 125 CE1 PHE 32 137.096 48.407 40.875 1.00 28.42 126 CE2 PHE 32 136.261 48.023 38.647 1.00 27.39 127 CZ PHE 32 137.179 47.737 39.655 1.00 2824 128 C PHE 32 135.601 5Z358 38.896 1.00 50.87 129 O PHE 32 134.988 52256 37.829 1.00 43.81 130 N SER 33 136.899 52.626 38.989 1.00 5526 131 CA SER 33 137.755 52.816 37.841 1.00 6121 132 CB SER 33 138.587 54.094 38.017 1.00 61.87 ** 133 OG SER 33 139.024 54250 39.360 1.00 67.09 134 C SER 33 138.641 51.583 37.731 1.00 59.75 135 O SER 33 139.488 51.329 38.589 1.00 59.49 136 N ILE 34 138.368 50.771 36.718 1.00 60.14 137 CA ILE 34 139.128 49.552 36.486 1.00 66.15 138 CB ILE 34 138.426 48.639 35.442 1.00 65.50 139 CG2 ILE 34 138.099 49.423 34.163 1.00 69.37 140 CG1 ILE 34 139291 47.406 35.157 1.00 65.37 141 CD1 ILE 34 138.715 46.458 34.122 1.00 63.17 142 C ILE 34 140.544 49.875 36.013 1.00 70.13 143 O ILE 34 140.725 50.551 35.001 1.00 76.00 144 N ASP 35 141.545 49.454 36.782 1.00 73.05 145 CA ASP 35 142.935 49.673 36.388 1.00 70.88 146 CB ASP 35 143.895 49.419 37.558 1.00 76.13 147 CG ASP 35 143.288 48.547 38.638 1.00 84.32 148 OD1 ASP 35 14Z931 47.387 38.344 1.00 92.06 149 OD2 ASP 35 143.155 49.030 39.784 1.00 86.08 150 C ASP 35 143.198 48.714 35227 1.00 68.52 151 O ASP 35 143.555 47.552 35.425 1.00 65.76 152 N ASN 36 142.940 49214 34.019 1.00 66.53 153 CA ASN 36 143.083 48.471 32.765 1.00 67.50 154 CB ASN 36 142.949 49.430 31.577 1.00 72.78 155 CG ASN 36 141.889 50.497 31.804 1.00 79.82 156 OD1 ASN 36 140.708 50.194 31.962 1.00 78.35 157 ND2 ASN 36 142.319 51.756 31.853 1.00 84.96 158 C ASN 36 144.383 47.686 32.646 1.00 6826 159 O ASN 36 144.461 46.704 31.906 1.00 65.02 160 N GLN 37 145.403 48.143 33.364 1.00 71.27 161 CA GLN 37 146.709 47.500 33.370 1.00 71.18 162 CB GLN 37 147.721 48.431 34.048 1.00 78.38 163 CG GLN 37 149.005 47.761 34.524 1.00 90.52 164 CD GLN 37 149.198 47.904 36.027 1.00 100.00 165 OE1 GLN 37 148.538 48.718 36.673 1.00 100.00 166 NE2 GLN 37 150.106 47.105 36.592 1.00 100.00 167 C GLN 37 146.651 46.131 34.069 1.00 65.44 168 O GLN 37 147.138 45.138 33.533 1.00 63.18 169 N VAL 38 146.023 46.086 35244 1.00 57.92 170 CA VAL 38 145.883 44.849 36.021 1.00 51.76 171 CB VAL 38 145.388 45.152 37.461 1.00 50.39 172 CG1 VAL 38 145.198 43.862 38251 1.00 44.02 173 CG2 VAL 38 146.371 46.071 38.166 1.00 43.36 174 C VAL 38 144.916 43.870 35.349 1.00 52.33 175 O VAL 38 145.142 42.656 35.348 1.00 48.70 176 N ALA 39 143.858 44.412 34.752 1.00 49.41 177 CA ALA 39 142.848 43.610 34.068 1.00 48.03 178 CB ALA 39 141.722 44.502 33.584 1.00 56.98 179 C ALA 39 143.434 42.823 32.900 1.00 47.68 180 O ALA 39 143.178 41.627 32.759 1.00 52.03 181 N GLU 40 144219 43.501 32.068 1.00 46.51 182 CA GLU 40 144.855 42.881 30.908 1.00 40.96 183 CB GLU 40 145.507 43.952 30.036 1.00 49.36 184 CG GLU 40 144.507 44.896 29.383 1.00 62.86 185 CO GLU 40 145.161 46.109 28.745 1.00 67.78 186 OE1 GLU 40 146229 45.957 28.112 1.00 67.66 187 OE2 GLU 40 144.601 47218 28.880 1.00 70.01 188 C GLU 40 145.893 41.852 31.337 1.00 38.90 189 O GLU 40 146.076 40.832 30.678 1.00 39.36 190 N LYS 41 146.569 42.135 32.447 1.00 41.55 191 CA LYS 41 147.584 41.243 32.998 1.00 38.43 192 CB LYS 41 148219 41.884 34.236 1.00 43.42 193 CG LYS 41 149.304 41.056 34.903 1.00 55.00 194 CD LYS 41 149.864 41.780 36.119 1.00 61.88 195 CE LYS 41 151.040 41.028 36.721 1.00 62.99 196 NZ LYS 41 151.665 41.794 37.835 1.00 69.92 197 C LYS 41 146.914 39.926 33.373 1.00 36.30 198 O LYS 41 147.362 38.855 32.966 1.00 34.80 199 N TYR 42 145.823 40.027 34.132 1.00 35.61 200 CA TYR 42 145.051 38.868 34.572 1.00 29.43 201 CB TYR 42 143.880 39.307 35.457 1.00 29.64 202 CG TYR 42 144.229 39.658 36.890 1.00 30.55 203 CD1 TYR 42 145.556 39.697 37.330 1.00 37.21 204 CE1 TYR 42 145.866 40.002 38.660 1.00 37.30 205 CD2 TYR 42 143222 39.937 37.814 1.00 28.62 206 CE2 TYR 42 143.519 40.241 39.139 1.00 37.07 207 CZ TYR 42 144.839 40272 39.556 1.00 40.82 208 OH TYR 42 145.121 40.567 40.869 1.00 43.81 209 C TYR 42 144.499 38.097 33.377 1.00 30.40 210 O TYR 42 144.603 36.872 33.318 1.00 29.10 211 N ALA 43 143.920 38.827 32.426 1.00 24.33 212 CA ALA 43 143.340 38.227 31.227 1.00 29.09 213 CB ALA 43 142.713 39.308 30.356 1.00 19.04 214 C ALA 43 144.358 37.423 30.421 1.00 2923 215 O ALA 43 144.074 36.308 29.984 1.00 29.14 216 N LYS 44 145.559 37.972 30.260 1.00 37.81 217 CA LYS 44 146.637 37.371 29.491 1.00 40.64 218 C LYS 44 147.069 36.041 30.095 1.00 34.80 219 0 LYS 44 147.221 35.048 29.357 1.00 3525 220 CB LYS 44 147.824 38.329 29.396 1.00 54.18 221 CG LYS 44 149.001 37.784 28.605 1.00 67.03 222 CD LYS 44 150.141 38.787 28.552 1.00 79.04 223 CE LYS 44 151.313 38.247 27.750 1.00 20.00 224 NZ LYS 44 152.431 39.227 27.673 1.00 20.00 225 N GLU 45 147.332 36.000 31.397 1.00 31.47 226 CA GLU 45 147.771 34.779 32.070 1.00 30.36 227 CB GLU 45 148.288 35.080 33.480 1.00 26.58 228 CG GLU 45 149.071 33.920 34.105 1.00 19.97 229 CO GLU 45 149.394 34.128 35.580 1.00 33.35 230 OE1 GLU 45 149.791 33.146 36246 1.00 31.26 231 OE2 GLU 45 149.249 35.264 36.080 1.00 37.21 232 C GLU 45 146.649 33.747 32.142 1.00 31.64 233 O GLU 45 146.902 32.545 32.058 1.00 38.67 234 N ILE 46 145.415 34.225 32299 1.00 34.27 235 CA ILE 46 144239 33.358 32.373 1.00 30.12 236 CB ILE 46 142.942 34.181 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24.912 23.519 1.00 63.99 280 C GLU 51 145.179 24.824 28.501 1.00 37.86 281 0 GLU 51 145.145 23.662 28.097 1.00 43.06 282 N GLN 52 145.867 25.192 29.582 1.00 3620 283 CA GLN 52 146.592 24212 30.397 1.00 38.10 284 CB GLN 52 147.453 24.897 31.465 1.00 41.72 285 CG GLN 52 148.691 25.615 30.943 1.00 47.34 286 CD GLN 52 149.505 26249 32.061 1.00 49.46 287 OE1 GLN 52 149.640 25.683 33.145 1.00 43.98 288 NE2 GLN 52 150.049 27.438 31.799 1.00 53.90 289 C GLN 52 145.563 23.339 31.093 1.00 38.87 290 0 GLN 52 145.732 22.122 31.219 1.00 40.47 291 N THR 53 144.501 23.991 31.554 1.00 37.87 292 CA THR 53 143.407 23.323 32236 1.00 32.77 293 CB THR 53 142.541 24.347 32.992 1.00 31.08 294 OG1 THR 53 143.315 24.933 34.050 1.00 28.04 295 CG2 THR 53 141.296 23.685 33.569 1.00 32.90 296 C THR 53 142.570 22.522 31.233 1.00 32.05 297 O THR 53 142.013 21.476 31.573 1.00 29.73 298 N ARG 54 142.529 22.992 29.988 1.00 28.01 299 CA ARG 54 141.785 22.312 28.933 1.00 23.69 300 CB ARG 54 141.723 23.176 27.673 1.00 23.31 301 CG ARG 54 140.724 22.682 26.633 1.00 24.23 302 CD ARG 54 140.755 23.527 25.360 1.00 30.78 303 NE ARG 54 140.674 24.969 25.619 1.00 45.26 304 CZ ARG 54 139.564 25.633 25.942 1.00 46.57 305 NH1 ARG 54 138.405 24.999 26.058 1.00 51.75 306 NH2 ARG 54 139.608 26.946 26.140 1.00 43.00 307 C ARG 54 142.487 20.998 28.617 1.00 30.27 308 O ARG 54 141.842 19.955 28.479 1.00 33.41 309 N ASN 55 143.821 21.050 28.526 1.00 33.72 310 CA ASN 55 144.648 19.899 28240 1.00 3322 311 C ASN 55 144.538 18.872 29.348 1.00 35.28 312 O ASN 55 144.679 17.660 29.105 1.00 35.19 313 CB ASN 55 146.080 20.341 27.963 1.00 36.29 314 CG ASN 55 146.150 21264 26.761 1.00 20.00 315 OD1 ASN 55 145.473 21.038 25.754 1.00 20.00 316 N02 ASN 55 146.963 22.307 26.857 1.00 20.00 317 N MET 56 144.309 19.330 30.581 1.00 34.89 318 CA MET 56 144.150 18.442 31.734 1.00 34.60 319 C8 MET 56 144.058 19241 33.039 1.00 2726 320 CG MET 56 145.378 19.792 33.544 1.00 38.81 321 SO MET 56 145237 20.594 35.159 1.00 40.35 322 CE MET 56 145.790 22242 34.734 1.00 41.02 323 C MET 56 142.880 17.606 31.560 1.00 38.38 324 O MET 56 142.871 16.406 31.847 1.00 36.10 325 N LEU 57 141.816 18253 31.084 1.00 33.14 326 CA LEU 57 140.535 17.593 30.852 1.00 33.61 327 CB LEU 57 139.444 18.633 30.566 1.00 24.13 328 CG LEU 57 138.939 19.472 31.742 1.00 25.14 329 C01 LEU. 57 138.092 20.624 31235 1.00 18.69 330 CD2 LEU 57 138.143 18.604 32.703 1.00 10.16 331 C LEU 57 140.610 16.611 29.686 1.00 37.09 332 O LEU 57 139.922 15.588 29.679 1.00 34.95 333 N LEU 58 141.453 16.924 28.703 1.00 35.34 334 CA LEU 58 141.605 16.071 27.533 1.00 35.75 335 CS LEU 58 141.930 16.926 26.304 1.00 33.37 336 CG LEU 58 140.886 17.987 25.951 1.00 36.57 337 CD1 LEU 58 141.334 18.779 24.736 1.00 34.54 338 C02 LEU 58 139.540 17.333 25.691 1.00 38.57 339 C LEU 58 142.628 14.946 27.688 1.00 40.17 340 O LEU 58 143.001 14.298 26.710 1.00 38.69 341 N ALA 59 143.066 14.697 28.922 1.00 45.53 342 CA ALA 59 144.038 13.637 29.198 1.00 52.73 343 CB ALA 59 144.562 13.754 30.626 1.00 52.29 344 C ALA 59 143.402 12.263 28.950 1.00 60.58 345 0 ALA 59 142.320 11.962 29.450 1.00 62.17 346 N THR 60 144.084 11.432 28.168 1.00 63.55 347 CA THR 60 143.575 10.109 27.794 1.00 63.50 348 CB THR 60 144.405 9.528 26.641 1.00 63.61 349 OG1 THR 60 145.776 9.434 27.039 1.00 67.85 350 CG2 THR 60 144.302 10.426 25.420 1.00 59.57 351 C THR 60 143.372 9.004 28.844 1.00 64.51 352 O THR 60 142.237 8.681 29.198 1.00 69.94 353 N GLY 61 144.470 8.435 29.337 1.00 59.72 354 CA GLY 61 144.394 7.339 30294 1.00 59.70 355 C GLY 61 144.087 7.572 31.767 1.00 60.15 356 0 GLY 61 144.627 6.862 32.620 1.00 62.75 357 N MET 62 143.233 8.546 32.098 1.00 62.09 358 CA MET 62 142.904 8.860 33.482 1.00 62.20 359 C MET 62 141.787 7.962 34.001 1.00 57.87 360 0 MET 62 140.858 7.592 33.304 1.00 60.93 361 CB MET 62 142.512 10.333 33.619 1.00 65.78 362 CG MET 62 142.374 10.806 35.057 1.00 71.62 363 SD MET 62 141.924 12.547 35.177 1.00 20.00 364 CE MET 62 141.630 12.940 33.455 1.00 20.00 365 N LYS 63 141.877 7.621 35.308 1.00 53.67 366 CA LYS 63 140.886 6.787 35.975 1.00 51.44 367 CB LYS 63 141.401 6.323 37.342 1.00 5526 368 CG LYS 63 142.607 5.402 37287 1.00 65.11 369 CO LYS 63 142.968 4.915 38.682 1.00 6924 370 CE LYS 63 144.127 3.936 38.635 1.00 76.58 371 NZ LYS 63 144.434 3.376 39.980 1.00 78.96 372 C LYS 63 139.576 7.543 36.173 1.00 48.71 373 O LYS 63 139.559 8.778 36.167 1.00 48.30 374 N LEU 64 138.490 6.802 36.386 1.00 44.07 375 CA LEU 64 137.182 7.413 36.586 1.00 38.53 376 CB LEU 64 136.100 6.343 36.778 1.00 40.14 377 CG LEU 64 134.671 6.886 36.899 1.00 35.60 378 CD1 LEU 64 134.283 7.589 35.606 1.00 3Z53 379 C02 LEU 64 133.689 5.773 37203 1.00 30.12 380 C LEU 64 137.184 8.363 37.778 1.00 3Z66 381 0 LEU 64 136.773 9.515 37.650 1.00 3Z91 382 N ALA 65 137.664 7.881 38.923 1.00 26.30 383 CA ALA 65 137.721 8.683 40.141 1.00 27.29 384 CB ALA 65 138.362 7.885 41265 1.00 26.12 385 C ALA 65 138.482 9.988 39.919 1.00 33.96 386 0 ALA 65 138.019 11.057 40.318 1.00 35.01 387 N ASP 66 139.630 9.897 39250 1.00 35.46 388 CA ASP 66 140.459 11.064 38.961 1.00 35.10 389 CB ASP 66 141.776 10.646 38.298 1.00 36.60 390 CG ASP 66 142.685 9.867 39.229 1.00 34.65 391 OD1 ASP 66 142.611 10.067 40.461 1.00 25.86 392 OD2 ASP 66 143.488 9.057 38.717 1.00 44.77 393 C ASP 66 139.746 12.065 38.059 1.00 31.14 394 O ASP 66 139.846 13.276 38.266 1.00 31.51 395 N THR 67 139.045 11.552 37.051 1.00 26.69 396 CA THR 67 138.316 12.392 36.105 1.00 26.40 397 CB THR 67 137.793 11.571 34.918 1.00 25.70 398 OG1 THR 67 138.891 10.917 34.270 1.00 27.33 399 CG2 THR 67 137.095 12.474 33.918 1.00 28.90 400 C THR 67 137.146 13.113 36.769 1.00 24.73 401 O THR 67 136.899 14.290 36.502 1.00 2741 402 N LEU 68 136.425 1Z401 37.629 1.00 23.13 403 CA LEU 68 135.295 1Z985 38.333 1.00 18.00 404 CB LEU 68 134.504 11.909 39.078 1.00 1323 405 CG LEU 68 133.804 10.871 38.201 1.00 1624 406 CD1 LEU 68 133.109 9.843 39.078 1.00 17.55 407 CD2 LEU 68 132.811 11.552 37272 1.00 7.96 408 C LEU 68 135.787 14.047 39.305 1.00 19.40 409 O LEU 68 135.181 15.113 39.420 1.00 21.96 410 N ASN 69 136.899 13.766 39.980 1.00 17.72 411 CA ASN 69 137.471 14.714 40.931 1.00 2329 412 CB ASN 69 138.608 14.071 41.728 1.00 27.45 413 CG ASN 69 138.102 13.102 4Z783 1.00 44.15 414 OD1 ASN 69 137.171 13.413 43.530 1.00 45.05 415 ND2 ASN 69 138.709 11.921 4Z846 1.00 48.60 416 C ASN 69 137.954 15.985 40240 1.00 21.73 417 O ASN 69 137.784 17.083 40.764 1.00 19.56 418 N LEU 70 138.526 15.634 39.050 1.00 1922 419 CA LEU 70 139.012 16.979 38293 1.00 18.06 420 CB LEU 70 139.736 16.522 37.025 1.00 14.83 421 CG LEU 70 140274 17.650 36.141 1.00 1822 422 CD1 LEU 70 141.330 18.446 36.889 1.00 15.05 423 C02 LEU 70 140.845 17.078 34.862 1.00 20.94 424 C LEU 70 137.835 17.871 37.925 1.00 20.53 425 O LEU 70 137.844 19.069 38212 1.00 23.73 426 N ILE 71 136.817 17269 37.312 1.00 19.75 427 CA ILE 71 135.613 17.986 36.901 1.00 16.33 428 CB ILE 71 134.617 17.043 36.184 1.00 19.20 429 CG2 ILE 71 133278 17.744 35.950 1.00 17.41 430 CG1 ILE 71 135216 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OE1 GLU 86 135.646 2Z720 26.891 1.00 49.68 560 OE2 GLU 86 136.977 2Z566 25.162 1.00 47.77 561 C GLU 86 134.213 18.618 28.402 1.00 29.96 562 O GLU 86 134.254 17.389 28.370 1.00 3Z06 563 N ILE 87 133.638 19.303 29.388 1.00 28.21 564 CA ILE 87 133.013 18.648 30.534 1.00 27.11 565 CB ILE 87 13Z618 19.672 31.617 1.00 28.37 tO*RORO CG2 ILE 87 131.813 18.996 3Z729 1.00 28.34 567 CG1 ILE 87 133.880 20.338 3Z179 1.00 2Z12 568 CD1 ILE 87 133.613 21.386 33241 1.00 21.16 569 C ILE 87 131.795 17.815 30.150 1.00 27.00 570 O ILE 87 131.581 16.735 30.700 1.00 29.31 571 N ASP 88 131.007 18.309 29200 1.00 31.52 572 CA ASP 88 129.815 17.593 28.751 1.00 39.20 573 CB ASP 88 129.009 18.445 27.764 1.00 40.43 574 CG ASP 88 127.717 17.774 27.330 1.00 36.63 575 OD1 ASP 88 126.845 17.539 28.194 1.00 36.19 576 002 ASP 88 127.577 17.470 26.125 1.00 42.80 577 C ASP 88 130.173 16253 28.107 1.00 40.12 578 O ASP 88 129.660 15.210 28.513 1.00 41.11 579 N ASP 89 131.088 16251 27.130 1.00 37.03 580 CA ASP 89 131.496 15.096 26.397 1.00 33.87 581 C ASP 89 13Z107 14.047 27.304 1.00 33.85 582 O ASP 89 13Z047 12.832 26.978 1.00 33.37 583 CB ASP 89 13Z464 15.574 25.325 1.00 27.32 584 CG ASP 89 131.779 16.561 24.391 1.00 34.13 585 001 ASP 89 130.528 16.553 24.341 1.00 20.00 586 002 ASP 89 13Z481 17.345 23.721 1.00 20.00 587 N ILE 90 13Z765 14.453 28.372 1.00 31.52 588 CA ILE 90 133.385 13.527 29.308 1.00 25.50 589 CB ILE 90 134.370 14.245 30.258 1.00 2228 590 CG2 ILE 90 134.861 13.285 31.328 1.00 2Z91 591 CG1 ILE 90 135.549 14.818 29.465 1.00 31.26 592 CD1 ILE 90 136.543 15.620 30.301 1.00 31.23 593 C ILE 90 13Z297 1Z836 30.124 1.00 23.61 594 O ILE 90 132.331 11.620 30.316 1.00 27.20 595 N LEU 91 131.331 13.622 30.593 1.00 23.72 596 CA LEU 91 130.218 13.099 31.379 1.00 20.80 597 CB LEU 91 129.469 14.238 32.071 1.00 20.19 598 CG LEU 91 130.232 14.888 33.225 1.00 17.15 599 CD1 LEU 91 129.464 16.078 33.772 1.00 13.18 600 CD2 LEU 91 130.479 13.852 34.318 1.00 9.86 601 C LEU 91 129.270 12281 30.510 1.00 2Z03 602 O LEU 91 128.649 11.334 30.988 1.00 2Z93 603 N ASP 92 129.183 12.640 29231 1.00 21.86 604 CA ASP 92 128.337 11.930 28276 1.00 23.86 605 CB ASP 92 128.314 1Z668 26.933 1.00 30.84 606 CG ASP 92 127282 1Z105 25.973 1.00 37.16 607 OD1 ASP 92 126.182 12.690 25.879 1.00 34.52 608 OD2 ASP 92 127.568 11.083 25.309 1.00 45.02 609 C ASP 92 128.928 10.539 28.090 1.00 30.87 610 O ASP 92 128.208 9.542 28.106 1.00 38.64 611 N GLN 93 130.247 10.490 27.914 1.00 33.31 612 CA GLN 93 130.974 9.239 27.738 1.00 34.79 613 CB GLN 93 132.454 9.531 27.466 1.00 46.61 614 CG GLN 93 133.345 8.300 27.331 1.00 60.12 615 CD GLN 93 134.831 8.640 27.354 1.00 75.57 616 OE1 GLN 93 135217 9.801 27.510 1.00 79.60 617 NE2 GLN 93 135.672 7.621 27.208 1.00 81.92 618 C GLN 93 130.833 8.380 28.994 1.00 35.74 619 O GLN . 93 130.620 7.171 28.906 1.00 39.97 620 N ILE 94 130.933 9.019 30.159 1.00 3Z85 621 CA I LE 94 130.817 8.326 31.441 1.00 35.57 622 CB ILE 94 131.191 9266 3Z625 1.00 33.17 623 CG2 ILE 94 130.909 8.588 33.969 1.00 2521 624 CG1 ILE 94 13Z671 9.652 3Z538 1.00 3Z16 625 CD1 ILE 94 133.120 10.631 33.603 1.00 3Z74 626 C ILE 94 129.407 7.770 31.645 1.00 38.37 627 O ILE 94 129224 6.716 3Z260 1.00 45.31 628 N TYR 95 128.421 8.477 31.102 1.00 38.86 629 CA TYR 95 127.021 8.082 31212 1.00 39.68 630 CB TYR 95 126.122 9249 30.784 1.00 34.17 631 CG TYR 95 124.637 8.974 30.877 1.00 27.88 632 CD1 TYR 95 124.060 8.539 3Z070 1.00 26.18 633 CE1 TYR 95 12Z697 8.279 32.155 1.00 24.69 634 C02 TYR 95 123.810 9.144 29.770 1.00 21.67 635 CE2 TYR 95 12Z447 8.888 29.845 1.00 2Z88 636 CZ TYR 95 121.896 8.454 31.039 1.00 2325 637 OH TYR 95 120.546 8.185 31.112 1.00 32.19 638 C TYR 95 126.715 6.846 30.369 1.00 40.10 639 O TYR 95 125.987 5.953 30.803 1.00 41.67 640 N ASN 96 127.291 6.796 29.173 1.00 40.40 641 CA ASN 96 127.073 5.682 28.261 1.00 50.10 642 CB ASN 96 127.273 6.146 26.815 1.00 50.46 643 CG ASN 96 126.252 7.189 26.392 1.00 53.74 644 OD1 ASN 96 125.093 7.141 26.806 1.00 52.90 645 ND2 ASN 96 126.679 8.138 25.567 1.00 56.55 646 C ASN 96 127.911 4.434 28.545 1.00 54.46 647 O ASN 96 127.502 3.324 28.202 1.00 58.60 648 N GLN 97 129.067 4.606 29.183 1.00 57.00 649 CA GLN 97 129.933 3.469 29.494 1.00 6Z35 650 CB GLN 97 131.385 3.924 29.690 1.00 63.17 651 CG GLN 97 131.622 4.834 30.885 1.00 68.59 652 CD GLN 97 133.052 5.351 30.970 1.00 68.54 653 OE1 GLN 97 133.659 5.357 3Z040 1.00 66.32 654 NE2 GLN 97 133.594 5.798 29.836 1.00 59.07 655 C GLN 97 129.458 2.654 30.698 1.00 66.41 656 O GLN 97 129.682 1.442 30.754 1.00 66.29 657 N ASN 98 128.790 3.317 31.642 1.00 75.07 658 CA ASN 98 128.274 2.676 3Z854 1.00 85.32 659 CB ASN 98 127.000 1.878 32.554 1.00 92.56 660 CG ASN 98 125.798 2.771 32.325 1.00 97.44 661 OD1 ASN 98 125.273 3.375 33.262 1.00 97.63 662 ND2 ASN 98 125.357 2.865 31.074 1.00 98.68 663 C ASN 98 129.314 1.791 33.535 1.00 89.40 664 O ASN 98 129.073 0.612 33.812 1.00 88.19 665 N SER 99 130.486 2.369 33.779 1.00 94.53 666 CA SER 99 131.560 1.640 34.435 1.00 98.60 667 CB SER 99 13Z918 Z248 34.106 1.00 99.63 668 OG SER 99 13Z996 3.591 34.559 1.00100.00 669 C SER 99 131.332 1.673 35.926 1.00 99.96 670 O SER 99 131.030 Z717 36.500 1.00 98.72 671 N ASN 100 131.508 0.532 36.566 1.00100.00 672 CA ASN 100 131294 0.473 37.995 1.00100.00 673 CB ASN 100 130.733 -0.892 38.382 1.00 97.11 674 CG ASN 100 129297 -1.056 37.956 1.00 95.75 675 OD1 ASN 100 128.429 -0279 38.360 1.00 86.86 676 ND2 ASN 100 129.028 -2.069 37.139 1.00 94.51 677 C ASN 100 132.513 0.784 38.857 1.00100.00 678 O ASN 100 133.196 -0.133 39.303 1.00100.00 679 N CYS 101 13Z829 2.068 39.047 1.00 98.98 680 CA CYS 101 133.942 Z429 39.953 1.00 94.29 681 CB CYS 101 134.350 3.905 39.872 1.00 96.36 682 SG CYS 101 135.708 4.382 41.017 1.00100.00 683 C CYS 101 133.151 2.160 41.226 1.00 90.03 684 O CYS 101 132261 Z914 41.595 1.00 89.78 685 N ASN 102 133.483 1.057 41.870 1.00 85.97 686 CA ASN 102 13Z753 0.573 43.043 1.00 81.73 687 CB ASN 102 133.072 -0.902 43.238 1.00 86.41 688 CG ASN 102 132.971 -1.688 41.962 1.00 88.71 689 OD1 ASN 102 133.978 -2.107 41.412 1.00 90.82 690 ND2 ASN 102 131.750 -1.869 41.462 1.00 81.79 691 C ASN 102 132.652 1.257 44.413 1.00 74.07 692 O ASN 102 131.770 0.881 45.187 1.00 77.40 693 N ASP 103 133.474 2.260 44.713 1.00 58.82 694 CA ASP 103 133.377 2.904 46.037 1.00 48.91 695 CB ASP 103 134.746 3.418 46.524 1.00 50.06 696 CG ASP 103 135.346 4.487 45.622 1.00 54.31 697 OD1 ASP 103 135.589 4.210 44.429 1.00 68.60 698 OD2 ASP 103 135.616 5.599 46.128 1.00 4723 699 C ASP 103 132290 3.974 46.178 1.00 38.98 700 O ASP 103 131.875 4.585 45.198 1.00 30.42 701 N LEU 104 131.820 4.168 47.408 1.00 25.79 702 CA LEU 104 130.764 5.139 47.702 1.00 26.09 703 CB LEU 104 130.414 5.114 49.195 1.00 14.86 704 CG LEU 104 I29.294 6.042 49.674 1.00 13.82 705 CD1 LEU 104 127.971 5.654 49.031 1.00 10.36 706 CD2 LEU 104 129.171 5.996 51.191 1.00 7.52 707 C LEU 104 131.082 6.567 47.274 1.00 26.59 708 O LEU 104 (30.232 7240 46.696 1.00 27.23 709 N CYS 105 ' 132297 7.021 47.574 1.00 28.20 710 CA CYS 105 ' I3Z735 8.370 47.225 1.00 24.21 711 CB CYS 105 ' 134.164 8.606 47.721 1.00 29.54 10 712 SG CYS 105 ' 34.889 10.178 47.188 1.00 3Z14 713 C CYS 105 I3Z659 8.634 45.724 1.00 20.98 714 O CYS 105 ' 3Z062 9.618 45285 1.00 24.94 715 N THR 106 I33258 7.744 44.941 1.00 22.03 716 CA THR 106 133261 7.890 43.489 1.00 23.52 717 CB THR 106 134.197 6.858 4Z823 1.00 18.21 718 OG1 THR 106 135.481 6.893 43.461 1.00 20.18 719 CG2 THR 106 < I34.372 7.183 41.349 1.00 1822 720 C THR 106 131.858 7.739 42.906 1.00 22.72 721 O THR 106 131.481 8.465 41.984 1.00 21.14 15 722 N SER 107 1 131.092 6.802 43.461 1.00 26.53 723 CA SER 107 129.730 6.532 43.009 1.00 24.15 724 CB SER 107 129.158 5.312 43.735 1.00 24.72 725 OG SER 107 129.913 4.147 43.453 1.00 34.14 726 C SER 107 128.818 7.731 43228 1.00 20.49 727 O SER 107 128.128 8.170 4Z306 1.00 1526 728 N ALA 108 ' I28.822 8.254 44.453 1.00 18.95 729 CA ALA 108 128.002 9.408 44.810 1.00 16.79 730 CB ALA 108 128.168 9.732 46282 1.00 13.84 731 C ALA 108 I28.349 10.623 43.953 1.00 15.33 20 732 O ALA 108 I27.455 11.340 43.499 1.00 19.47 733 N LEU 109 1 I29.644 10.836 43.722 1.00 10.72 734 CA LEU 109 130.106 11.954 4Z907 1.00 11.35 735 CB LEU 109 131.627 1Z093 4Z993 1.00 15.00 736 CG LEU 109 I32277 13.237 42203 1.00 19.48 737 CD1 LEU 109 131.670 14.577 4Z596 1.00 15.00 738 CD2 LEU 109 I33.778 13.239 4Z442 1.00 17.22 739 C LEU 109 I29.673 11.754 41.459 1.00 15.76 740 O LEU 109 129.216 1Z692 40.807 1.00 28.55 741 N GLN 110 129.813 10.526 40.966 1.00 19.50 742 CA GLN 110 129.417 10.184 39.600 1.00 20.50 25 743 C8 GLN 110 129.679 8.699 39.339 1.00 24.06 ß^liÉilÉÉtlIli 744 CG GLN 110 129.287 8.221 37.949 1.00 31.51 745 CD GLN 110 129.373 6.711 37.797 1.00 31.57 746 OE1 GLN 110 129.661 5.990 38.756 1.00 35.16 747 NE2 GLN 110 129.117 6.225 36.586 1.00 34.19 748 C GLN 110 127.926 10.478 39.414 1.00 21.12 749 O GLN 110 127.508 11.009 38.389 1.00 20.13 750 N PHE 111 127.139 10.140 40.431 1.00 23.63 751 CA PHE 11* 125.699 10.356 40.409 1.00 21.06 752 CB PHE 11 125.065 9.729 41.655 1.00 21.44 753 CG PHE 11 123.565 9.806 41.685 1.00 18.29 754 CD1 PHE 11 12Z795 8.933 40.924 1.00 18.70 755 CD2 PHE 11 12Z921 10.744 4Z483 1.00 14.43 756 CE1 PHE 11 121.404 8.990 40.959 1.00 18.31 757 CE2 PHE 11 121.533 10.810 4Z523 1.00 21.91 758 CZ PHE 11 120.773 9.929 41.758 1.00 17.47 759 C PHE 11 125.373 11.846 40.345 1.00 19.49 760 O PHE 11 124.731 12.305 39.399 1.00 17.88 761 N ARG 112 125.857 1Z598 41.332 1.00 16.34 762 CA ARG 112 125.606 14.033 41.407 1.00 8.21 763 CB ARG 112 126.326 14.651 42.608 1.00 7.94 764 CG ARG 112 126.081 16.153 42.745 1.00 14.61 765 CO ARG 112 126.507 16.703 44.100 1.00 2Z36 766 NE ARG 112 127.955 16.745 44291 1.00 19.69 767 CZ ARG 112 128.777 17.561 43.639 1.00 2Z41 768 NH1 ARG 112 128.300 18.407 4Z737 1.00 29.76 769 NH2 ARG 112 130.073 17.555 43.915 1.00 26.92 770 C ARG 112 125.961 14.808 40.145 1.00 13.57 771 O ARG 112 125.113 15.505 39.588 1.00 17.92 772 N LEU 113 127205 14.676 39.693 1.00 11.94 773 CA LEU 113 127.671 15.385 38.504 1.00 14.83 774 CB LEU 113 129.151 15.088 38239 1.00 20.65 775 CG LEU 113 130.149 15.516 39.322 1.00 16.72 776 C01 LEU 113 131.568 15.259 38.847 1.00 15.77 777 CD2 LEU 113 129.970 16.985 39.651 1.00 21.06 778 C LEU 113 126.840 15.108 37.256 1.00 19.17 779 O LEU 113 126.484 16.034 36.532 1.00 26.79 780 N LEU 114 126.516 13.841 37.014 1.00 23.83 781 CA LEU 114 125.717 13.464 35.849 1.00 14.66 782 CB LEU 114 125.668 11.943 35.703 1.00 18.52 783 CG LEU 114 126.969 11251 35287 1.00 19.65 784 CD1 LEU 114 126.800 9.746 35.362 1.00 2Z06 785 CD2 LEU 114 127.352 11.666 33.882 1.00 21.06 786 C LEU 114 124.300 14.030 35.939 1.00 15.67 787 O LEU 114 123.787 14.596 34.972 1.00 18.67 788 N ARG 115 123.678 13.883 37.104 1.00 9.26 789 CA ARG 115 12Z328 14.387 37.328 1.00 7.86 790 CB ARG 115 121.849 14.021 38.736 1.00 10.49 791 CG ARG 115 121.450 12.562 38.901 1.00 1Z35 792 CD ARG 115 120.323 12.202 37.949 1.00 17.12 793 NE ARG 115 119.807 10.857 38.179 1.00 21.26 794 CZ ARG 115 118.803 10.570 39.000 1.00 15.94 795 NH1 ARG 115 118.199 11.537 39.676 1.00 8.20 796 NH2 ARG 115 118.406 9.314 39.152 1.00 17.38 797 C ARG 115 122250 15.899 37.126 1.00 13.44 798 O ARG 115 121.379 16.390 36.402 1.00 8.27 799 N GLN 116 123.180 16.629 37.743 1.00 14.35 800 CA GLN 116 123.225 18.086 37.629 1.00 11.93 801 CB GLN 116 124.364 18.664 38.471 1.00 4.12 802 CG GLN 116 124.165 18.534 39.968 1.00 5.13 803 CD GLN 116 125.303 19.142 40.768 1.00 11.78 804 OE1 GLN 116 125.080 19.950 41.669 1.00 21.37 805 NE2 GLN 116 126.530 18.747 40.451 1.00 11.47 806 C GLN 116 123.392 18.530 36.183 1.00 15.48 807 O GLN 116 123.126 19.682 35.851 1.00 19.88 808 N HIS 117 123.827 17.607 35.328 1.00 19.55 809 CA HIS 117 124.031 17.893 33.912 1.00 15.02 810 CB HIS 117 125.405 17.392 33.460 1.00 13.78 811 CG HIS 117 126.538 18.253 33.925 1.00 17.44 812 CD2 HIS 117 126.999 18.525 35.169 1.00 18.38 813 ND1 HIS 117 127.322 18.983 33.059 1.00 19.26 814 CE1 HIS 117 128216 19.668 33.748 1.00 20.36 815 NE2 HIS 117 128.042 19.408 35.031 1.00 17.37 816 C HIS 117 122.930 17.349 33.006 1.00 16.42 817 O HiS 117 123.036 17.419 31.780 1.00 1529 818 N GLY 118 121.872 16.813 33.613 1.00 17.98 819 CA GLY 118 120.756 16292 3Z839 1.00 21.36 820 C GLY 118 120.761 14.808 3Z521 1.00 21.11 821 O GLY 118 119.760 14284 3Z032 1.00 23.89 822 N PHE 119 121.880 14.134 3Z773 1.00 20.97 823 CA PHE 119 121.994 1Z702 3Z510 1.00 15.97 824 CB PHE 119 123.465 1Z282 3Z477 1.00 1326 825 CG PHE 119 124281 13.007 31.439 1.00 19.34 826 C01 PHE 119 125.155 14.025 31.808 1.00 18.10 827 C02 PHE 119 124.160 1Z686 30.090 1.00 17.78 828 CE1 PHE 119 125.896 14.714 30.850 1.00 14.61 829 CE2 PHE 119 124.896 13.370 29.122 1.00 16.11 830 CZ PHE 119 125.765 14.386 29.503 1.00 2Z05 831 C PHE 119 121238 11.917 33.576 1.00 20.90 832 O PHE 119 121.620 11.910 34.749 1.00 17.99 833 N ASN 120 120.157 11.263 33.161 1.00 20.78 834 CA ASN 120 119.326 10.494 34.078 1.00 23.46 835 CB ASN 120 117.928 10.307 33.477 1.00 23.75 836 CG ASN 120 116.919 9.766 34.481 1.00 23.50 837 OD1 ASN 120 117.147 9.782 35.695 1.00 18.94 838 N02 ASN 120 115.786 9295 33.973 1.00 24.72 839 C ASN 120 119.940 9.145 34.447 1.00 29.37 840 O ASN 120 119.467 8.092 34.011 1.00 37.56 841 N ILE 121 120.999 9.183 35251 1.00 30.57 842 CA ILE 121 121.674 7.965 35.691 1.00 28.30 843 CB ILE 121 123.118 8.250 36.202 1.00 31.51 844 CG2 ILE 121 123.116 9.395 37.212 1.00 18.33 845 CG1 ILE 121 123.734 6.970 36.784 1.00 34.25 846 CD1 ILE 121 125.160 7.119 37270 1.00 35.18 847 C ILE 121 120.862 7.263 36.774 1.00 24.20 848 O ILE 121 120.435 7.888 37.746 1.00 29.58 849 N SER 122 120.654 5.963 36.594 1.00 28.31 850 CA SER 122 119.886 5.158 37.538 1.00 31.22 851 CB SER 122 119.782 3.711 37.040 1.00 37.94 852 OG SER 122 119.046 2.907 37.948 1.00 37.31 853 C SER 122 120.471 5.193 38.942 1.00 26.25 854 O SER 122 121.690 5.086 39.121 1.00 36.49 855 N PRO 123 119.606 5.367 39.956 1.00 25.72 856 CD PRO 123 118.162 5.626 39.787 1.00 24.10 857 CA PRO 123 119.995 5.427 41.367 1.00 24.12 858 CB PRO 123 118.807 6.139 4Z015 1.00 14.52 859 CG PRO 123 117.635 5.620 41.222 1.00 18.26 860 C PRO 123 120266 4.057 41.978 1.00 26.29 861 O PRO 123 120.649 3.957 43.143 1.00 26.93 862 N GLU 124 120.106 3.007 41.176 1.00 31.58 863 CA GLU 124 120.362 1.656 41.665 1.00 4Z38 864 CB GLU 124 119.734 0.614 40.749 1.00 5Z63 865 CG GLU 124 118.661 -0.182 41.472 1.00 66.87 866 CD GLU 124 117.857 -1.078 40.558 1.00 84.70 867 OE1 GLU 124 118.072 -1.045 39.323 1.00 9Z92 868 OE2 GLU 124 116.995 -1.820 41.075 1.00 95.72 869 C GLU 124 121.850 1.396 41.860 •1.00 40.43 870 O GLU 124 122243 0.345 4Z359 1.00 40.69 871 N ILE 125 12Z665 Z383 41.493 1.00 40.56 872 CA ILE 125 124.113 Z311 41.658 1.00 33.74 873 CB ILE 125 124.796 3.532 40.995 1.00 34.47 874 CG2 ILE 125 124231 4.828 41.567 1.00 35.94 875 CG1 ILE 125 126.317 3.471 41.176 1.00 33.47 876 CD1 ILE 125 127.051 4.648 40.560 1.00 33.54 877 C ILE 125 124.397 Z311 43.166 1.00 27.96 878 O ILE 125 125.450 1.867 43.612 1.00 3Z46 879 N PHE 126 123.422 Z783 43.938 1.00 24.55 880 CA PHE 126 123.518 2.850 45.393 1.00 31.56 881 CB PHE 126 12Z701 4.034 45.925 1.00 31.55 882 CG PHE 126 123245 5.377 45.536 1.00 36.38 883 CD1 PHE 126 12Z701 6.079 44.465 1.00 3Z78 884 CD2 PHE 126 124.300 5.946 46245 1.00 35.39 885 CE1 PHE 126 123.197 7.328 44.105 1.00 3225 886 CE2 PHE 126 124.805 7.194 45.894 1.00 31.56 887 CZ PHE 126 124.252 7.889 44.820 1.00 28.07 888 C PHE 126 123.042 1.568 46.079 1.00 37.75 889 O PHE 126 12Z939 1.520 47.308 1.00 36.32 890 N SER 127 12Z730 0.542 45289 1.00 42.49 891 CA SER 127 122268 -0.732 45.836 1.00 43.38 892 C8 SER 127 121.659 -1.601 44.733 1.00 48.30 893 OG SER 127 120.465 -1.025 44.233 1.00 59.77 894 C SER 127 123.401 -1.482 46.527 1.00 39.67 895 O SER 127 123.228 -2.001 47.632 1.00 35.01 896 N LYS 128 124.567 -1.503 45.886 1.00 35.16 897 CA LYS 128 125.743 -2.179 46.426 1.00 36.47 898 CB LYS 128 126.877 -2.180 45.389 1.00 33.52 899 CG LYS 128 127.146 -0.834 44.732 1.00 37.85 900 CD LYS 128 128.170 -0.947 43.606 1.00 37.35 901 CE LYS 128 128.353 0.388 4Z892 1.00 50.12 902 NZ LYS 128 129.338 0.328 41.776 1.00 54.36 903 C LYS 128 126.233 -1.623 47.769 1.00 38.71 904 O LYS 128 127.102 -2217 48.412 1.00 46.49 905 N PHE 129 125.656 -0.501 48.199 1.00 38.63 906 CA PHE 129 126.028 0.135 49.466 1.00 31.98 907 CB PHE 129 126.309 1.626 49.256 1.00 24.98 908 CG PHE 129 127.324 1.904 48.191 1.00 20.86 909 CD1 PHE 129 126.946 2.506 46.997 1.00 19.33 910 CD2 PHE 129 128.653 1.537 48.368 1.00 17.79 911 CE1 PHE 129 127.877 Z735 45.988 1.00 2Z73 912 CE2 PHE 129 129.590 1.760 47.368 1.00 19.77 913 CZ PHE 129 129.201 Z361 46.174 1.00 17.69 914 C PHE 129 124.929 •0.024 50.509 1.00 31.84 915 O PHE 129 125.051 0.462 51.635 1.00 32.60 916 N GLN 130 123.854 -0.700 50.123 1.00 40.45 917 CA GLN 130 12Z720 -0.922 51.010 1.00 47.58 918 CB GLN 130 121.456 -0.310 50.403 1.00 51.16 919 CG GLN 130 121.515 1,197 50231 1.00 50.70 920 CD GLN 130 120.308 1.755 49.505 1.00 54.25 921 OE1 GLN 130 119.310 1.063 49.303 1.00 6Z26 922 NE2 GLN 130 120.394 3.017 49.105 1.00 58.79 923 C GLN 130 12Z496 -2.405 51263 1.00 51.99 924 O GLN 130 122.818 -3.245 50.419 1.00 55.44 925 N ASP 131 121.945 -Z723 5Z431 1.00 53.38 926 CA ASP 131 121.665 -4.108 5Z789 1.00 60.28 927 CB ASP 131 121.556 -4.258 54.314 1.00 58.61 928 CG ASP 131 120.311 -3.596 54.892 1.00 62.05 929 001 ASP 131 119.749 -4.145 55.860 1.00 69.31 930 002 ASP 131 119.893 -2.532 54.391 1.00 65.85 931 C ASP 131 120.382 •4.583 5Z103 1.00 64.98 932 O ASP 131 119.762 -3.837 51.341 1.00 64.40 933 N GLU 132 119.989 -5.823 5Z383 1.00 70.50 934 CA GLU 132 118.786 -6.415 51.803 1.00 72.09 935 CB GLU 132 118.735 -7.913 5Z120 1.00 78.41 936 CG GLU 132 119.098 -8.253 53.562 1.00 9Z85 937 CD GLU 132 117.997 -8.995 54.303 1.00 100.00 938 OE1 GLU 132 116.803 -8.735 54.037 1.00 100.00 939 OE2 GLU 132 118.331 -9.837 55.165 1.00 100.00 940 C GLU 132 17.486 -5.729 52236 1.00 69.60 941 O GLU 132 116.424 -5.985 51.666 1.00 67.84 942 N ASN 133 117.575 -4.849 53.230 1.00 69.95 943 CA ASN 133 116.408 -4.124 53.726 1.00 71.81 944 CB ASN 133 116.540 -3.882 55.235 1.00 76.32 945 CG ASN 133 115.238 -3.425 55.873 1.00 85.38 946 OD1 ASN 133 114.202 -4.076 55.731 1.00 89.18 947 ND2 ASN 133 ' 15288 -Z303 56.583 1.00 85.57 948 C ASN 133 116.214 -2.794 52.982 1.00 70.23 949 O ASN 133 115.184 -2.132 53.136 1.00 67.90 950 N GLY 134 17.204 -2.414 52.176 1.00 67.24 951 CA GLY 134 117.120 -1.177 51.416 1.00 63.86 952 C GLY 134 1 117.758 0.036 52.072 1.00 61.93 953 O GLY 134 « 117.712 1.138 51.520 1.00 64.71 954 N LYS 135 1 118.332 -0.158 53257 1.00 57.80 955 CA LYS 135 ' 118.989 0.921 53.993 1.00 5Z54 956 CB LYS 135 1 18.628 0.865 55.482 1.00 54.50 957 CG LYS 135 < 117.298 1.519 55.845 1.00 58.81 958 CO LYS 135 1 116.106 0.776 55.259 1.00 65.64 959 CE LYS 135 1 14.795 1.428 55.666 1.00 66.94 960 NZ LYS 135 114.629 1.450 57.145 1.00 67.92 10 961 C LYS 135 1 20.505 0.859 53.827 1.00 46.30 962 O LYS 135 ' 121.062 -0.191 53.506 1.00 39.34 963 N PHE 136 21.168 1.988 54.058 1.00 40.70 964 CA PHE 136 2Z619 2.066 53.929 1.00 37.70 965 CB PHE 136 ¡23.082 3.525 53.941 1.00 30.32 966 CG PHE 136 I2Z848 4238 5Z644 1.00 18.97 967 CD1 PHE 136 121.752 5.079 5Z485 1.00 16.88 968 CD2 PHE 136 123.708 4.044 51.569 1.00 2.95 969 CE1 PHE 136 121.512 5.714 51269 1.00 9.36 970 CE2 PHE 136 I23.478 4.674 50.350 1.00 8.37 971 CZ PHE 136 I2Z376 5.510 50200 1.00 11.64 15 972 C PHE 136 I23.368 1.280 54.992 1.00 40.03 973 O PHE 136 123.007 1.310 56.173 1.00 36.07 974 N LYS 137 I24.404 0.564 54.554 1.00 35.20 975 CA LYS 137 I25232 -0.232 55.451 1.00 37.62 976 CB LYS 137 I26.333 -0.957 54.670 1.00 36.07 977 CG LYS 137 I25.845 -2.039 53.721 1.00 43.95 978 CD LYS 137 127.016 -2.672 5Z985 1.00 45.68 979 CE LYS 137 I26.558 -3.745 5Z011 1.00 46.97 980 NZ LYS 137 ' I27.709 -t.340 51276 1.00 45.41 981 C LYS 137 I25.872 0.698 56.472 1.00 4Z74 20 982 O LYS 137 126.612 1.614 56.108 1.00 49.71 983 N GLU 138 I25.569 0.472 57.747 1.00 44.30 984 CA GLU 138 126.116 1.290 58.824 1.00 43.35 985 CB GLU 138 I25.482 0.895 60.157 1.00 48.22 986 CG GLU 138 123.997 1.184 60285 1.00 55.55 987 CO GLU 138 123.703 2.650 60.528 1.00 59.82 988 OE1 GLU 138 124.127 3.180 61.577 1.00 58.06 989 OE2 GLU 138 123.040 3.272 59.674 1.00 70.04 990 C GLU 138 127.641 1.172 58.913 1.00 46.10 991 O GLU 138 128.283 1.909 59.662 1.00 51.05 992 N SER 139 128.210 0.242 58.149 1.00 40.33 25 993 CA SER 139 129.653 0.027 58.122 1.00 37.26 M^^MttaflttateHi 994 CB SER 139 129.975 -1.354 57.541 1.00 42.99 995 OG SER 139 129.518 -1.477 56.204 1.00 42.44 996 C SER 139 130.384 1.114 57.326 1.00 38.83 997 O SER 139 131.606 1.247 57.423 1.00 44.35 998 N LEU 140 129.633 1.875 56.531 1.00 35.64 999 CA LEU 140 130.191 2.960 55.721 1.00 26.87 1000 CB LEU 140 129289 3244 54.514 1.00 27.15 1001 CG LEU 140 129.037 2.148 53.476 1.00 27.17 1002 CD1 LEU 140 127.955 2.607 5Z511 1.00 2324 1003 CD2 LEU 140 130.317 1.814 5Z726 1.00 21.35 1004 C LEU 140 130.325 4.241 56.547 1.00 23.48 1005 O LEU 140 130.817 5.254 56.054 1.00 18.12 1006 N ALA 141 129.883 4.178 57.803 1.00 21.14 1007 CA ALA 141 129.916 5.311 58.725 1.00 23.07 1008 CB ALA 141 129.182 4.951 60.007 1.00 13.93 1009 C ALA 141 131.316 5.829 59.053 1.00 29.68 1010 O ALA 141 131.465 6.917 59.614 1.00 34.02 1011 N SER 142 132.334 5.045 10 58.710 1.00 31.98 1012 CA SER 142 133.723 5.413 58.963 1.00 25.78 1013 CB SER 142 134.482 4.211 59.534 1.00 27.76 1014 OG SER 142 134.293 3.059 58.731 1.00 23.34 1015 C SER 142 134.436 5.957 57.719 1.00 26.37 1016 O SER 142 135.629 6.255 57.761 1.00 36.05 1017 N ASP 143 133.699 6.078 56.617 1.00 19.43 1018 CA ASP 143 134237 6.596 55.361 1.00 13.45 1019 CB ASP 143 133.794 5.701 54.194 1.00 1Z41 1020 CG ASP 143 134.284 6.196 5Z835 1.00 2Z67 1021 OD1 ASP 143 133.710 5.759 51.811 1.00 21.93 15 1022 O02 ASP 143 135.239 7.004 5Z778 1.00 35.17 1023 C ASP 143 133.727 8.025 55.162 1.00 19.69 1024 O ASP 143 13Z675 8.238 54.559 1.00 21.70 1025 N VAL 144 134.485 8.997 55.664 1.00 21.88 1026 CA VAL 144 134.120 10.411 55.566 1.00 19.30 1027 CB VAL 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55.721 1.00 12.02 1048 CD1 LEU 147 130.341 9.066 57.157 1.00 8.20 1049 CD2 LEU 147 128.583 8.122 55.656 1.00 15.08 1050 C LEU 147 129.388 11.527 52.945 1.00 2024 1051 O LEU 147 128.244 11.900 52.680 1.00 27.36 1052 N LEU 148 130.462 12.303 5Z795 1.00 20.47 1053 CA LEU 148 130.371 13.676 52.304 1.00 20.11 1054 CB LEU 148 131.751 14.347 52.330 1.00 16.79 1055 CG LEU 148 131.829 15.805 51.857 1.00 13.41 1056 CD1 LEU 148 130.897 16.683 5Z683 1.00 6.32 1057 CD2 LEU 148 133.256 16.306 51.961 1.00 9.98 1058 C LEU 148 129.777 13.758 50.895 1.00 1622 1059 O LEU 148 128.838 14.520 50.657 1.00 19.05 1060 N ASN 149 130.332 1Z985 49.965 1.00 14.19 1061 CA ASN 149 129.840 1Z986 48.592 1.00 19.68 10 1062 CB ASN 149 130.776 1Z199 47.678 1.00 17.57 1063 CG ASN 149 13Z009 1Z987 47.306 1.00 21.68 1064 OD1 ASN 149 13Z904 13.181 48.129 1.00 2723 1065 ND2 ASN 149 132.055 13.469 46.067 1.00 17.93 1066 C ASN 149 128.414 1Z461 48.486 1.00 24.02 1067 O ASN 149 127.676 1Z829 47.571 1.00 25.30 1068 N LEU 150 128.033 11.596 49.424 1.00 23.15 1069 CA LEU 150 126.685 11.049 49.449 1.00 19.85 1070 CB LEU 150 126.606 9.844 50.391 1.00 15.00 1071 CG LEU 150 125224 9.198 50.548 1.00 14.74 15 1072 CD1 LEU 150 124.735 8.634 49215 1.00 8.02 1073 CD2 LEU 150 125287 8.115 51.600 1.00 ZOO 1074 C LEU 150 125.745 1Z153 49.925 1.00 20.18 1075 O LEU 150 124.640 1Z304 49.404 1.00 22.47 1076 N TYR 151 126.209 1Z930 50.904 1.00 18.20 1077 CA TYR 151 125.440 14.041 51.455 1.00 18.43 1078 CB TYR 151 126226 14.739 5Z569 1.00 10.57 1079 CG TYR 151 125.598 16.032 53.044 1.00 11.49 1080 CD1 TYR 151 124.759 16.056 54.156 1.00 5.47 1081 CE1 TYR 151 124.171 17.242 54.586 1.00 8.73 20 1082 C02 TYR 151 125.835 17.234 5Z372 1.00 10.72 1083 CE2 TYR 151 125.250 18.421 5Z791 1.00 9.08 1084 CZ TYR 151 124.421 18.420 53.898 1.00 11.39 1085 OH TYR 151 123.845 19.598 54.316 1.00 11.19 1086 C TYR 151 125.117 15.041 50.355 1.00 17.39 1087 O TYR 151 123.990 15.521 50.256 1.00 26.93 1088 N GLU 152 126.121 15.374 49.552 1.00 15.23 1089 CA GLU 152 125.937 16.316 48.455 1.00 18.45 1090 CB GLU 152 127282 16.649 47.798 1.00 14.61 1091 CG GLU 152 128.316 17.293 48.727 1.00 17.73 1092 CD GLU 152 127.962 18.712 49.169 1.00 16.74 25 1093 OE1 GLU 152 126.980 19.292 48.662 1.00 16.63 ?¡m ¿¡?^m 1094 OE2 GLU 152 128.681 9.252 50.034 1.00 22.78 1095 C GLU 152 124.977 5.750 47.413 1.00 13.63 1096 0 GLU 152 124.114 6.463 46.904 1.00 20.19 1097 N ALA 153 125.115 4.458 47.125 1.00 18.04 1098 CA ALA 153 124.271 3.778 46.143 1.00 14.37 1099 CB ALA 153 124.859 2.417 45.794 1.00 13.44 1100 C ALA 153 122.815 3.624 46.580 1.00 13.36 1101 0 ALA 153 121.921 3.577 45.738 1.00 11.20 1102 N SER 154 12Z574 3.568 47.889 1.00 16.02 1103 CA SER 154 121218 3.413 48.416 1.00 13.22 1104 CB SER 154 121.250 3.157 49.928 1.00 8.73 1105 OG SER 154 121.581 4.330 50.651 1.00 16.49 1106 C SER 154 120.312 4.607 48.118 1.00 1426 1107 0 SER 154 119.087 4.504 48.207 1.00 26.54 1108 N HiS 155 120.915 5.735 47.757 1.00 14.00 1109 CA HIS 155 120.154 6.942 47.457 1.00 822 1110 CB HIS 155 120.920 8.177 47.928 1.00 ZOO 1111 CG HIS 155 120.932 8.340 49.415 1.00 OO 1112 CD2 HIS 155 120.036 8.914 50.255 1.00 3.97 1113 ND1 HIS 155 121.946 7.856 50.211 1.00 3.74 1114 CE1 HIS 155 121.676 8.123 51.476 1.00 12.80 1115 NE2 HiS 155 120.522 8.764 51.529 1.00 11.17 1116 C HIS 155 119.742 7.092 45.997 1.00 10.18 1117 0 HIS 155 119.025 8.030 45.645 1.00 16.07 1118 N VAL 156 120.182 6.163 45.152 1.00 6.86 1119 CA VAL 156 119.843 6202 43.733 1.00 7.09 1120 CB VAL 156 121.109 6.099 4Z823 1.00 5.97 1121 CG1 VAL 156 12Z161 7.113 43.248 1.00 2.00 1122 CG2 VAL 156 121.678 4.682 4Z841 1.00 4.04 1123 C VAL 156 118.866 5.087 43.354 1.00 11.84 1124 0 VAL 156 118.644 4.827 4Z170 1.00 13.76 1125 N ARG 157 118264 4.443 44.351 1.00 1Z59 1126 CA ARG 157 117.329 3.357 44.074 1.00 21.43 1127 CB ARG 157 117224 Z398 45.271 1.00 17.56 1128 CG ARG 157 116.482 2.908 46.491 1.00 2Z45 1129 CO ARG 157 116.525 1.846 47.583 1.00 26.00 1130 NE ARG 157 115.512 Z037 48.620 1.00 35.19 1131 CZ ARG 157 114.360 1.370 48.676 1.00 40.41 1132 NH1 ARG 157 114.064 0.465 47.753 1.00 4Z25 1133 NH2 ARG 157 113.505 1.598 49.664 1.00 4Z66 1134 C ARG 157 115.945 3.815 43.609 1.00 2Z46 1135 0 ARG 157 115.473 4.885 43.985 1.00 28.62 1136 N THR 158 115.334 3.012 4Z740 1.00 30.57 1137 CA THR 158 114.003 3.287 4Z200 1.00 23.48 1138 CB THR 158 113.951 3.012 40.675 1.00 18.85 1139 OG1 T?R 158 114.132 1.613 40.424 1.00 23.14 1140 CG2 THR 158 115.044 3.781 39.959 1.00 5.29 1141 C THR 158 11Z962 2.409 42.911 1.00 26.07 1142 0 THR 158 113.258 1.786 43.936 1.00 29.73 1143 N HIS 159 111.745 2.362 42.373 1.00 25.85 1144 CA HIS 159 1 10.681 11.551 42.967 1.00 24.71 1145 CB HIS 159 1 09.312 11.987 42.435 1.00 24.02 1146 CG HIS 159 1 08.903 13.358 42.872 1.00 20.05 1147 CD2 HIS 159 1 08.888 14.538 42209 1.00 14.66 1148 ND1 HIS 159 1 08.453 13.629 44.147 1.00 22.06 1149 CE1 HIS 159 1 08.179 14.917 44.250 1.00 20.70 1150 NE2 HIS 159 1 08.434 15.492 43.088 1.00 18.69 1151 C HIS 159 1 10.893 10.054 4Z723 1.00 28.82 1152 O HIS 159 1 10.377 9211 43.464 1.00 29.90 1153 N ALA 160 1 11.674 9.733 41.695 1.00 2Z36 1154 CA ALA 160 1 11.966 8.351 41.341 1.00 16.69 1155 CB ALA 160 1 1Z118 8.233 39.835 1.00 12.78 1156 C ALA 160 1 13218 7.821 4Z038 1.00 24.25 1157 O ALA 160 1 13.748 6.775 41.655 1.00 30.58 1158 N ASP 161 1 13.679 8.531 43.066 1.00 27.69 1159 CA ASP 161 1 14.880 8.134 43.800 1.00 2425 1160 CB ASP 161 1 15.968 9212 43.669 1.00 2Z91 1161 CG ASP 161 1 16.356 9.495 42222 1.00 29.35 1162 OD1 ASP 161 1 16.405 8.550 41.404 1.00 29.54 1163 OD2 ASP 161 1 116.623 10.672 41.906 1.00 19.16 1164 C ASP 161 1 14.626 7.840 45281 1.00 26.01 1165 O ASP 161 115.308 8.380 46.154 1.00 3422 1166 N ASP 162 1 113.670 6.957 45.561 1.00 28.71 1167 CA ASP 162 113.339 6.590 46.939 1.00 28.70 1168 CB ASP 162 11.999 5.859 46.993 1.00 34.90 1169 CG ASP 162 < 110.851 6.726 46.536 1.00 42.80 1170 OD1 ASP 162 110.426 7.600 47.322 1.00 36.44 1171 002 ASP 162 ' 110.386 6.543 45.389 1.00 43.54 1172 C ASP 162 114.423 5.728 47.573 1.00 27.14 1173 O ASP 162 114.386 5.441 48.769 1.00 28.39 1174 N ILE 163 115.378 5.302 46.756 1.00 26.67 1175 CA ILE 163 116.485 4.486 47229 1.00 27.39 1176 CB ILE 163 117250 3.866 46.030 1.00 24.84 1177 CG2 ILE 163 118.201 4.881 45.412 1.00 29.37 1178 CG1 ILE 163 118.015 Z623 46.471 1.00 30.57 1179 CD1 ILE 163 118.639 1.863 45.323 1.00 43.90 1180 C ILE 163 117.407 5.372 48.078 1.00 28.12 1181 O ILE 163 118.169 4.881 48.912 1.00 29.38 1182 N LEU 164 117.277 6.686 47.890 1.00 30.46 1183 CA LEU 164 118.070 7.684 48.607 1.00 24.33 1184 CS LEU 164 118.646 8.695 47.612 1.00 16.04 1185 CG LEU 164 119.602 8.181 46.538 1.00 20.33 1186 CD1 LEU 164 119.864 9271 45.514 1.00 2Z74 1187 CD2 LEU 164 120.894 7.720 47.184 1.00 17.92 1188 C LEU 164 117.259 8.441 49.658 1.00 23.88 1189 O LEU 164 117.667 9.518 50.101 1.00 3Z16 1190 N GLU 165 116.120 7.882 50.061 1.00 21.56 1191 CA GLU 165 115.256 8.529 51.043 1.00 18.89 1192 CB GLU 165 113.947 7.755 51202 1.00 24.79 1193 CG GLU 165 114.127 6.324 51.689 1.00 48.18 1194 CD GLU 165 112.819 5.561 51.814 1.00 57.24 1195 OE1 GLU 165 111.765 6.076 51.375 1.00 63.77 1196 OE2 GLU 165 .12.850 4.434 5Z353 1.00 6Z32 1197 C GLU 165 115.907 8.727 52.405 1.00 16.81 1198 O GLU 165 115.598 9.687 53.106 1.00 18.04 1199 N ASP 166 116.817 7.828 5Z771 1.00 23.03 1200 CA ASP 166 117.497 7.914 54.061 1.00 27.94 1201 CB ASP 166 17.383 6.579 54.811 1.00 35.23 1202 CG ASP 166 115.936 6.177 55.082 1.00 50.03 1203 001 ASP 166 ' 15.565 5.024 54.771 1.00 57.17 1204 002 ASP 166 1 115.169 7.013 55.606 1.00 53.93 1205 C ASP 166 ' 118.966 8.330 53.943 1.00 24.13 1206 O ASP 166 1 19.674 8.409 54.950 1.00 23.24 1207 N ALA 167 ' 19.401 8.638 5Z721 1.00 14.78 1208 CA ALA 167 « 20.780 9.044 5Z443 1.00 16.72 1209 CB ALA 167 < 20.993 9.169 50.948 1.00 12.70 1210 C ALA 167 121.215 10.333 53.136 1.00 24.13 1211 0 ALA 167 ' 22.355 10.443 53.590 1.00 29.67 1212 N LEU 168 120.317 11.313 53.193 1.00 27.80 1213 CA LEU 168 20.614 1Z590 53.831 1.00 19.27 1214 CB LEU 168 ' 19.540 13.623 53.487 1.00 23.80 1215 CG LEU 168 * 119.706 15.016 54.099 1.00 18.12 1216 CD1 LEU 168 121.006 15.642 53.626 1.00 1921 1217 CD2 LEU 168 118.524 15.890 53.719 1.00 17.36 1218 C LEU 168 120.730 1Z450 55.343 1.00 20.39 1219 O LEU 168 121.663 1Z973 55.943 1.00 26.94 1220 N ALA 169 119.776 11.755 55.954 1.00 2Z95 1221 CA ALA 169 119.784 11.555 57.400 1.00 28.99 1222 CB ALA 169 118.472 10.934 57.856 1.00 26.34 1223 C ALA 169 120.959 10.676 57.816 1.00 31.11 1224 O ALA 169 121.529 10.855 58.895 1.00 3224 1225 N PHE 170 121.319 9.736 O*5?t^ 1.00 2627 1226 CA PHE 170 I2Z423 8.819 57.197 1.00 2Z01 1227 CB PHE 170 I2Z448 7.714 56.135 1.00 20.64 1228 CG PHE 170 I23.592 6.747 56284 1.00 28.63 1229 CD1 PHE 170 I23.622 5.837 57.338 1.00 2829 1230 C02 PHE 170 I24.642 6.745 55.368 1.00 25.46 1231 CE1 PHE 170 (24.683 4.938 57.479 1.00 27.46 1232 CE2 PHE 170 I25.706 5.850 55.500 1.00 24.24 1233 CZ PHE 170 I25.726 4.945 56.558 1.00 2Z35 1234 C PHE 170 I23.752 9.564 57205 1.00 20.63 1235 0 PHE 170 I24.440 9.610 58.224 1.00 23.76 1236 N SER 171 124.095 10.156 56.066 1.00 16.15 1237 CA SER 171 125.340 10.899 55.918 1.00 1Z93 1238 CB SER 171 125.476 11.429 54.488 1.00 12.97 1239 OG SER 171 124.397 1Z281 54.152 1.00 12.50 1240 C SER 171 125.479 1Z047 56.912 1.00 13.92 1241 0 SER 171 126.567 12297 57.420 1.00 15.50 1242 N THR 172 124.372 12.726 57.205 1.00 16.38 1243 CA THR 172 124.383 13.854 58.137 1 nn -Ifi fiQ 1244 CB THR 172 123.000 14.564 58.196 1.00 14.70 1245 OG1 THR 172 122.758 15.259 56.966 1.00 12.00 1246 CG2 THR 172 122.946 15.559 59.348 1.00 6.76 1247 C THR 172 124.813 13.486 59.556 1.00 19.18 1248 O THR 172 125.759 14.067 60.086 1.00 2Z93 1249 N ILE 173 124.129 12.516 60.160 1.00 2Z35 1250 CA ILE 173 124.439 12.112 61.529 1.00 26.29 1251 CB ILE 173 123.428 11.061 62.070 1.00 29.19 1252 CG2 ILE 173 123.553 9.747 61.305 1.00 26.89 1253 CG1 ILE 173 123.657 10.844 63.572 1.00 34.59 1254 CD1 ILE 173 12Z655 9.928 64240 1.00 35.92 1255 C ILE 173 125.868 11.602 61.702 1.00 27.07 1256 O ILE 173 126.481 11.801 6Z754 1.00 30.04 1257 N HIS 174 126.404 10.972 60.662 1.00 18.99 1258 CA HIS 174 127.757 10.441 60.721 1.00 26.30 1259 CB HIS 174 127.895 9.228 59.799 1.00 36.54 1260 CG HIS 174 127.114 8.034 60257 1.00 41.37 1261 CD2 HIS 174 126.355 7.147 59.571 1.00 35.65 1262 ND1 HIS 174 127.057 7.644 61.579 1.00 39.38 1263 CE1 HIS 174 126295 6.569 61.687 1.00 33.20 1264 NE2 HIS 174 125.857 6.248 60.483 1.00 35.00 1265 C HIS 174 128.804 11.504 60.407 1.00 27.93 1266 O HIS 174 129.945 11.419 60.872 1.00 25.80 1267 N LEU 175 128.410 1Z508 59.626 1.00 25.88 1268 CA LEU 175 129.312 13.600 59280 1.00 17.20 1269 CB LEU 175 128.804 14.376 58.066 1.00 1Z92 1270 CG LEU 175 129.069 13.747 56.696 1.00 4.37 1271 CD1 LEU 175 128.472 14.624 55.606 1.00 OO 1272 C02 LEU 175 130.566 13.572 56.482 1.00 6.69 1273 C LEU 175 129.459 14.530 60.470 1.00 17.96 1274 O LEU 175 130.534 15.074 60.705 1.00 30.10 1275 N GLU 176 128.375 14.699 61225 1.00 17.67 1276 CA GLU 176 128.386 15.550 6Z412 1.00 27.17 1277 CB GLU 176 126.969 15.740 6Z959 1.00 26.19 1278 CG GLU 176 125.997 16.452 6Z037 1.00 39.91 1279 CO GLU 176 124.606 16.584 6Z645 1.00 51.08 1280 OE1 GLU 176 124.184 15.676 63.398 1.00 49.19 1281 OE2 GLU 176 123.932 17.600 6Z368 1.00 5229 1282 C GLU 176 129.241 14.913 63.505 1.00 29.58 1283 O GLU 176 129.953 15.604 64237 1.00 37.29 1284 N SER 177 129.156 13.589 63.604 1.00 31.69 1285 CA SER 177 129.883 1Z816 64.607 1.00 28.71 1286 CB SER 177 129.310 11.395 64.678 1.00 24.94 1287 OG SER 177 129.868 10.660 65.755 1.00 27.40 1288 C SER 177 131.392 1Z758 64.370 1.00 25.55 1289 O SER 177 132.177 1Z795 65.324 1.00 17.66 1290 N ALA 178 131.787 1Z682 63.102 1.00 17.70 1291 CA ALA 178 133.195 12.600 6Z723 1.00 19.27 1292 CB ALA 178 133.330 11.789 61.441 1.00 22.41 1293 C ALA 178 133.897 13.948 6Z558 1.00 24.31 1294 0 ALA 178 135.107 14.054 62.769 1.00 24.74 1295 N ALA 179 133.124 14.975 62.214 1.00 25.32 1296 CA ALA 179 133.630 16.326 61.971 1.00 25.36 1297 CB ALA 179 132.460 17.289 61.779 1.00 32.63 1298 C ALA 179 134.658 16.943 6Z928 1.00 23.67 1299 O ALA 179 135.706 17.420 6Z487 1.00 23.47 1300 N PRO 180 134.384 16.929 64.244 1.00 21.48 1301 CO PRO 180 133.196 16.355 64.900 1.00 20.79 1302 CA PRO 180 135291 17.505 65247 1.00 2021 1303 CB PRO 180 134.601 17.155 66.568 1.00 10.68 1304 CG PRO 180 133.162 17.108 66.203 1.00 16.34 1305 C PRO 180 I36.747 17.040 65264 1.00 21.05 1306 O PRO 180 I37.623 17.772 65.722 1.00 30.38 1307 N HIS 181 137.015 15.846 64.750 1.00 24.41 1308 CA HIS 181 I38.372 15.310 64.785 1.00 20.38 1309 CB HIS 181 138.359 13.955 65.498 1.00 22.19 1310 CG HIS 181 I37.686 13.989 66.837 1.00 20.19 1311 CD2 HIS 181 I38.077 14.524 68.018 1.00 2Z10 1312 ND1 HIS 181 136.437 13.448 67.055 1.00 24.79 1313 CE1 HIS 181 136.086 13.649 68.313 1.00 28.39 1314 NE2 HIS 181 37.064 14.300 68.919 1.00 34.90 1315 C HIS 181 I39.073 15.184 63.443 1.00 16.56 1316 O HIS 181 140.138 14.575 63.351 1.00 20.78 1317 N LEU 182 < I38.496 15.775 6Z407 1.00 19.38 1318 CA LEU 182 I39.095 15.698 61.082 1.00 19.81 1319 CB LEU 182 < 138.023 15.838 59.999 1.00 1Z64 1320 CG LEU 162 ' 136.883 14.822 60.017 1.00 9.36 1321 COI LEU 182 < 135.883 15.191 58.946 1.00 626 1322 C02 LEU 182 137.414 13.405 59.808 1.00 5.44 1323 C LEU 182 1 140.164 16.760 60.884 1.00 23.01 1324 O LEU 182 140.177 17.787 61.567 1.00 24.75 1325 N LYS 183 1 141.071 16.492 59.953 1.00 23.75 1326 CA LYS 183 I4Z139 17.426 59.646 1.00 25.95 1327 C8 LYS 183 « I43.300 16.712 58.948 1.00 25.08 1328 CG LYS 183 I42.946 16.106 57.600 1.00 3Z88 1329 CO LYS 183 144.157 15.465 56.949 1.00 39.75 1330 CE LYS 183 1 3.804 14.905 55.581 1.00 45.64 1331 NZ LYS 183 144.980 14277 54.913 1.00 50.66 1332 C LYS 183 ' 141.590 18.522 58.747 1.00 26.52 1333 O LYS 183 40.579 18.333 58.068 1.00 31.05 1334 N SER 184 I42247 19.675 58.769 1.00 25.24 1335 CA SER 184 141.842 20.806 57.949 1.00 18.75 1336 CB SER 184 < I42202 2Z111 58.656 1.00 15.62 1337 OG SER 184 141.536 2Z192 59.906 1.00 17.72 1338 C SER 184 I4Z553 20.707 56.605 1.00 13.85 1339 O SER 184 143.666 20.186 56.528 1.00 23.56 1340 N PRO 185 141.930 21.221 55.526 1.00 14.69 1341 CD PRO 185 142.636 21.342 54.235 1.00 6.08 1342 CA PRO 185 140.622 21.886 55.462 1.00 13.32 1343 CB PRO 185 140.758 22.747 54.213 1.00 7.14 1344 CG PRO 185 41.553 21.860 53.309 1.00 4.25 1345 C PRO 185 39.378 20.990 55.368 1.00 19.26 1346 O PRO 185 < 138.268 21.502 55.198 1.00 2Z11 1347 N LEU 186 39.547 19.671 55.478 1.00 15.43 1348 CA LEU 186 1 38.410 18.757 55.385 1.00 7.82 1349 CB LEU 186 138.859 17.304 55.533 1.00 10.45 1350 CG LEU 186 1 37.743 16.259 55.379 1.00 14.68 1351 CD1 LEU 186 1 37.199 16.257 53.953 1.00 2.00 1352 C02 LEU 186 1 36269 14.885 55.744 1.00 10.39 1353 C LEU 186 < I37.339 19.061 56.424 1.00 14.43 1354 O LEU 186 1 136.147 19.062 56.114 1.00 15.11 1355 N ARG 187 1 37.774 19.318 57.653 1.00 11.19 1356 CA ARG 187 1 36.868 19.626 58.755 1.00 10.77 1357 CB ARG 187 1 37.675 19.929 60.019 1.00 9.64 1358 CG ARG 187 1 36.839 20202 61.251 1.00 12.29 1359 CD ARG 187 1 37.724 20.530 6Z429 1.00 17.99 1360 NE ARG 187 1 36.944 20.796 63.633 1.00 40.99 1361 CZ ARG 187 1 37.468 20.982 64.841 1.00 53.63 10 1362 NH1 ARG 187 1 38.785 20.931 65.014 1.00 54.42 1363 NH2 ARG 187 1 I36.674 21217 65.879 1.00 49.07 1364 C ARG 187 1 35.949 20.804 58.424 1.00 19.68 1365 0 ARG 187 1 34.754 20.771 58.731 1.00 20.19 1366 N GLU 188 1 136.512 21.831 57.789 1.00 19.04 1367 CA GLU 188 1 I35.758 23.026 57.405 1.00 14.75 1368 CB GLU 188 1 136.708 24.179 57.052 1.00 18.38 1369 CG GLU 188 1 137.416 24.825 58.248 1.00 25.44 1370 CO GLU 188 1 138.326 23.865 59.000 1.00 37.02 1371 OE1 GLU 188 138.143 23.708 60228 1.00 36.96 15 1372 OE2 GLU 188 ' I39.224 23271 58.362 1.00 33.70 1373 C GLU 188 < 134.819 2Z758 56236 1.00 15.06 1374 O GLU 188 1 I33.720 23.317 56.176 1.00 16.38 1375 N GLN 189 135.263 21.920 55.301 1.00 12.50 1376 CA GLN 189 134.458 21.567 54.134 1.00 10.80 1377 CB GLN 189 < 135269 20.711 53.153 1.00 10.38 1378 CG GLN 189 « I34.529 20.384 51.856 1.00 9.35 1379 CO GLN 189 135.415 19.722 50.811 1.00 16.04 1380 OE1 GLN 189 135.319 20.022 49.617 1.00 8.08 1381 NE2 GLN 189 I36.277 18.812 51254 1.00 11.78 20 1382 C GLN 189 133.204 20.814 54.574 1.00 1Z51 1383 O GLN 189 I3Z117 21.057 54.059 1.00 19.40 1384 N VAL 190 I33.363 19.920 55.546 1.00 11.87 1385 CA VAL 190 I32250 19.139 56.070 1.00 14.05 1386 CB VAL 190 I32.750 17.975 56.967 1.00 18.34 1387 CG1 VAL 190 131.574 17265 57.637 1.00 19.94 1388 CG2 VAL 190 133.556 16.986 56.135 1.00 Z59 1389 C VAL 190 131.300 20.031 56.865 1.00 12.69 1390 O VAL 190 130.091 20.012 56.642 1.00 16.38 1391 N THR 191 131.858 20.822 57.777 1.00 19.11 1392 CA THR 191 131.065 21.727 58.606 1.00 20.76 25 1393 CB THR 191 131.964 22.557 59.551 1.00 23.59 **** *******-*^***** ** 1394 OG1 THR 191 132.681 21.675 60.424 1.00 29.20 1395 CG2 THR 191 131.130 23.511 60.391 1.00 29.68 1396 C THR 191 130.241 22.664 57.731 1.00 19.82 1397 O THR 191 129.073 2Z927 58.023 1.00 24.05 1398 N HIS 192 130.843 23.136 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11.72 1440 CA CYS 197 124.963 21.865 50.398 1.00 13.36 1441 CB CYS 197 123.821 20.882 50.114 1.00 20.25 1442 SG CYS 197 12Z310 21.605 49.432 1.00 16.36 1443 C CYS 197 125.351 22.614 49.126 1.00 11.32 1444 O CYS 197 124.948 23.758 48.924 1.00 16.69 1445 N LEU 198 •26.134 21.965 48.274 1.00 14.40 1446 CA LEU 198 1 26.594 2Z580 47.038 1.00 14.31 1447 CB LEU 198 1 27.688 21.717 46.394 1.00 14.46 1448 CG LEU 198 1 28283 2Z186 45.060 1.00 13.58 1449 CD1 LEU 198 1 28.949 23.541 45.225 1.00 9.55 1450 CD2 LEU 198 1 I29279 21.162 44.547 1.00 1Z33 1451 C LEU 198 1 25.478 2Z848 46.034 1.00 18.46 1452 O LEU 198 1 25.389 23.945 45.481 1.00 26.64 1453 N HIS 199 1 24.614 21.857 45.829 1.00 20.84 1454 CA HIS 199 4 123.519 21.965 44.869 1.00 13.67 1455 CB HIS 199 I2Z756 20.640 44.781 1.00 11.33 1456 CG HIS 199 1 121.733 20.603 43.688 1.00 6.17 1457 CD2 HiS 199 - 120.389 20.445 43.729 1.00 1Z38 1458 N01 HIS 199 1 I2Z061 20.738 42.356 1.00 10.08 1459 CE1 HIS 199 < I20.964 20.663 41.624 1.00 10.18 1460 NE2 HIS 199 119.935 20.486 4Z432 1.00 Z01 1461 C HIS 199 ' I2Z540 23.111 45.108 1.00 14.52 1462 O HIS 199 I2Z174 23.813 44.166 1.00 13.39 1463 N LYS 200 I2Z120 23.300 46.357 1.00 15.92 1464 CA LYS 200 < 121.161 24.353 46.698 1.00 14.65 1465 CB LYS 200 120205 23.859 47.789 1.00 15.18 1466 CG LYS 200 119.425 2Z609 47.416 1.00 1Z45 1467 CD LYS 200 118.523 2Z158 48.554 1.00 323 1468 CE LYS 200 117.827 20.849 48213 1.00 14.66 1469 NZ LYS 200 116.966 20.369 49.332 1.00 2Z03 1470 C LYS 200 121.786 25.688 47.120 1.00 2Z11 1471 O LYS 200 121.101 26.541 47.693 1.00 20.41 1472 N GLY 201 123.078 25.860 46.844 1.00 21.90 1473 CA GLY 201 123.764 27.097 47.191 1.00 14.85 1474 C GLY 201 124.048 27.969 45.978 1.00 16.72 1475 O GLY 201 123.992 27.489 44.842 1.00 12.09 1476 N VAL 202 124.329 29.253 46209 1.00 11.53 1477 CA VAL 202 124.627 30.183 45.114 1.00 11.31 1478 CB VAL 202 124.437 31.661 45.555 1.00 9.93 1479 CG1 VAL 202 124.960 3Z617 44.491 1.00 ZOO 1480 CG2 VAL 202 I2Z964 31.937 45.803 1.00 6.34 1481 C VAL 202 126.054 29.940 44.612 1.00 10.17 1482 O VAL 202 126.997 29.883 45.405 1.00 8.95 1483 N PRO 203 126222 29.774 43.286 1.00 Z10 1484 CD PRO 203 125.136 29.796 42.290 1.00 5.19 1485 CA PRO 203 127.509 29.524 4Z628 1.00 8.34 1486 CB PRO 203 127.168 29.704 41.154 1.00 5.82 1487 CG PRO 203 125.785 29.152 41.087 1.00 ZOO 1488 C PRO 203 128.699 30.381 43.069 1.00 18.54 1489 O PRO 203 129.709 29.836 43.516 1.00 26.42 1490 N ARG 204 128.591 31.704 42.951 1.00 11.17 1491 CA ARG 204 129.687 32.582 43.357 1.00 5.94 1492 CB ARG 204 129.366 34.047 43.061 1.00 4.29 1493 CG ARG 204 129.405 34.440 41.587 1.00 10.69 1494 CD ARG 204 130.821 34.543 41.033 1.00 8.35 1495 NE ARG 204 131.410 33.242 40.725 1.00 21.05 1496 CZ ARG 204 132.555 33.071 40.068 1.00 20.78 1497 NH1 ARG 204 133.250 34.121 39.644 1.00 14.75 1498 NH2 ARG 204 13Z996 31.844 39.818 1.00 16.69 1499 C ARG 204 130.016 32.420 44.836 1.00 6.43 1500 O ARG 204 131.185 3Z304 45207 1.00 15.01 1501 N VAL 205 128.983 32.380 45.672 1.00 OO 1502 CA VAL 205 129.159 3Z238 47.116 1.00 3.42 1503 CB VAL 205 127.809 32238 47.855 1.00 ZOO 1504 CG1 VAL 205 128.027 3Z047 49.342 1.00 13.49 1505 CG2 VAL 205 127.064 33.530 47.594 1.00 ZOO 1506 C VAL 205 129.904 30.963 47.488 1.00 7.19 1507 0 VAL 205 130.785 30.982 48.342 1.00 17.39 1508 N GLU 206 129.543 29.854 46.851 1.00 11.33 1509 CA GLU 206 130.188 28.579 47.136 1.00 11.44 1510 CB GLU 206 129.348 27.417 46.606 1.00 10.75 10 1511 CG GLU 206 128.033 27.237 47.340 1.00 4.42 1512 CD GLU 206 128.208 27.226 48.845 1.00 7.68 1513 OE1 GLU 206 128.858 26.298 49.366 1.00 15.79 1514 OE2 GLU 206 127.700 28.153 49.509 1.00 1Z42 1515 C GLU 206 131.598 28.528 46.568 1.00 13.88 1516 O GLU 206 13Z484 27.897 47.144 1.00 1622 1517 N THR 207 131.792 29.199 45.438 1.00 9.73 1518 CA THR 207 133.090 29268 44.785 1.00 13.84 1519 CB THR 207 132.970 29.928 43.400 1.00 15.72 1520 OG1 THR 207 132272 29.045 4Z513 1.00 13.12 1521 CG2 THR 207 134.338 30250 4Z827 1.00 11.92 15 1522 C THR 207 134.059 30.066 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PHE 209 134.023 26.677 54.007 1 00 2 00 * ***-****** . *.***- 1544 C PHE 209 135.305 28.581 49.664 1.00 16.94 1545 0 PHE 209 136.176 28.248 50.473 1.00 13.43 1546 N PHE 210 135.112 27.942 48.514 1.00 11.91 1547 CA PHE 210 135.960 26.823 48.126 1.00 12.01 1548 CB PHE 210 135.384 26.105 46.901 1.00 5.35 1549 CG PHE 210 136.131 24.854 46.525 1.00 zoo 1550 CD1 PHE 210 136.182 23.773 47.392 1.00 7.13 1551 CD2 PHE 210 136.794 24.763 45.307 1.00 13.50 1552 CE1 PHE 210 136.883 2Z617 47.052 1.00 13.12 1553 CE2 PHE 210 137.498 23.613 44.956 1.00 10.64 1554 CZ PHE 210 137.542 2Z539 45.830 1.00 1Z55 1555 C PHE 210 137.380 27.297 47.844 1.00 15.50 1556 O PHE 210 138.339 26.801 48.436 1.00 21.01 1557 N ILE 211 137.500 28290 46.970 1.00 11.89 1558 CA ILE 211 138.798 28.834 46.601 1.00 14.18 1559 CB ILE 211 138.663 30.000 45.604 1.00 13.95 1560 CG2 ILE 211 140.040 30.517 45218 1.00 23.94 1561 CG1 ILE 211 137.925 29.547 44.346 1.00 14.06 1562 CD1 ILE 211 137.734 30.656 43.335 1.00 19.84 1563 C ILE 211 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CD1 LEU 231 I45.920 34.518 36.863 1.00 14.82 1727 CD2 LEU 231 I45.593 36212 38.658 1.00 15.83 1728 C LEU 231 < 41.287 35.506 38.233 1.00 24.81 1729 O LEU 231 140.828 36.647 38.151 1.00 28.14 1730 N ASP 232 1 40.648 34.427 37.790 1.00 28.52 1731 CA ASP 232 « 139.344 34.503 37.139 1.00 23.60 1732 CB ASP 232 38.878 33.104 36.736 1.00 2022 1733 CG ASP 232 < 37.737 33.137 35.742 1.00 29.93 1734 OD1 ASP 232 * 138.019 33.223 34.527 1.00 24.38 1735 002 ASP 232 1 36.564 33.079 36.174 1.00 26.36 1736 C ASP 232 1 38.300 35.170 38.032 1.00 20.67 1737 O ASP 232 ' 137.622 36.111 37.612 1.00 15.86 1738 N PHE 233 38.203 34.707 39274 1.00 1Z27 1739 CA PHE 233 37.244 35.260 40.219 1.00 12.59 1740 CB PHE 233 37.355 34.549 41.569 1.00 14.20 1741 CG PHE 233 1 36.243 34.887 42.524 1.00 30.75 1742 CD1 PHE 233 35.130 34.058 42.634 1.00 33.32 1743 CD2 PHE 233 36.298 36.042 43.302 1.00 29.41 1744 CE1 PHE 233 134.088 34.372 43.502 1.00 34.63 1745 CE2 PHE 233 135.263 36.365 44.172 1.00 31.81 1746 CZ PHE 233 34.155 35.528 44.272 1.00 32.38 1747 C PHE 233 37.452 36.760 40.407 1.00 18.84 1748 O PHE 233 136.495 37.534 40.394 1.00 24.79 1749 N ASN 234 ' 38.710 37.160 40.572 1.00 25.72 1750 CA ASN 234 39.057 38.563 40.770 1.00 20.56 1751 CB ASN 234 1 40.509 38.694 41.239 1.00 25.13 1752 CG ASN 234 1 40.702 38.249 42.683 1.00 30.65 1753 001 ASN 234 1 39.738 37.996 43.406 1.00 21.26 1754 ND2 ASN 234 1 141.957 38.162 43.109 1.00 35.99 1755 C ASN 234 1 38.818 39.427 39.536 1.00 18.33 1756 O ASN 234 1 38.457 40.599 39.662 1.00 15.79 1757 N LEU 235 1 39.019 38.848 38.353 1.00 17.45 1758 CA LEU 235 1 38.814 39.567 37.097 1.00 16.13 1759 CB LEU 235 1 39.402 38.789 35.920 1.00 14.09 1760 CG LEU 235 1 I39.233 39.426 *?*t«0»5*r 1.00 25.16 1761 CD1 LEU 235 1 139.947 40.774 34.472 1.00 16.26 1762 CD2 LEU 235 39.762 38.487 33.458 1.00 11.51 1763 C LEU 235 ' I37.329 39.812 36.866 1.00 23.53 1764 O LEU 235 1 36.929 40.918 36.502 1.00 30.18 1765 N LEU 236 36.517 38.773 37.065 1.00 26.97 1766 CA LEU 236 1 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129.572 45.034 39.481 1.00 28.61 1808 N LYS 241 131.809 44.819 39.728 1.00 24.98 1809 CA LYS 241 132.008 46.118 40.364 1.00 19.85 1810 CB LYS 241 133.469 46.281 40.782 1.00 18.41 1811 CG LYS 241 133.855 45.556 4Z057 1.00 18.41 10 1812 CO LYS 241 135.348 45.688 42297 1.00 29.39 1813 CE LYS 241 135.667 45.861 43.769 1.00 43.69 1814 NZ LYS 241 137.131 45.987 43.991 1.00 46.04 1815 C LYS 241 131.604 47.252 39.419 1.00 23.69 1816 O LYS 241 130.983 48229 39.845 1.00 14.81 1817 N GLN 242 131.954 47.107 38.140 1.00 20.70 1818 CA GLN 242 131.615 48.099 37.120 1.00 28.94 1819 CB GLN 242 132262 47.748 35.775 1.00 29.06 1820 CG GLN 242 133.775 47.862 35.748 1.00 39.14 1821 CD GLN 242 134.359 47.517 34.392 1.00 4Z97 15 1822 OE1 GLN 242 134.324 46.363 33.962 1.00 48.36 1823 NE2 GLN 242 134.904 48.519 33.710 1.00 39.66 1824 C GLN 242 130.103 48.163 36.943 1.00 33.40 1825 O GLN 242 129.514 49246 36.938 1.00 40.80 1826 N GLU 243 129.487 46.992 36.807 1.00 33.80 1827 CA GLU 243 128.044 46.884 36.631 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GLN 246 1 27.410 51.256 37.718 1.00 29.03 1849 CA GLN 246 126.528 51.754 36.668 1.00 31.14 1850 CB GLN 246 I26.689 50.868 35.430 1.00 31.92 1851 CG GLN 246 25.845 51244 34.232 1.00 41.36 1852 CD GLN 246 1 I25.970 50.235 33.109 1.00 48.09 1853 OE1 GLN 246 1 I27.023 49.627 32.919 1.00 49.29 1854 NE2 GLN 246 1 24.887 50.043 3Z361 1.00 55.11 1855 C GLN 246 ' I25.074 51.762 37.119 1.00 34.84 1856 O GLN 246 1 24.297 52.637 36.732 1.00 4Z31 1857 N VAL 247 124.719 50.762 37.921 1.00 39.27 1858 CA VAL 247 123.360 50.631 38.441 1.00 38.03 1859 CB VAL 247 1 23.069 49.138 38.742 1.00 38.04 1860 CG1 VAL 247 I2Z330 48.954 40.059 1.00 39.31 1861 CG2 VAL 247 I2Z270 48.526 37.603 1.00 37.60 1862 C VAL 247 < 123.144 51.507 39.667 1.00 37.49 1863 O VAL 247 122.012 51.862 39.998 1.00 33.11 1864 N SER 248 124231 51.871 40.340 1.00 39.80 1865 CA SER 248 124.173 5Z736 41.515 1.00 43.54 1866 CB SER 248 I25.456 52.604 42.352 1.00 41.35 1867 OG SER 248 I25.482 51.368 43.057 1.00 23.81 1868 C SER 248 I23.963 . 54.195 41.093 1.00 41.56 1869 O SER 248 I23288 54.976 41.783 1.00 3928 1870 N ARG 249 124.591 54.559 39.974 1.00 40.01 1871 CA ARG 249 I24.467 55.901 39.421 1.00 47.97 1872 CB ARG 249 I25.475 56.127 38290 1.00 51.84 1873 CG ARG 249 126.912 56292 38.747 1.00 6Z62 1874 CD ARG 249 127.836 56.501 37.563 1.00 69.45 1875 NE ARG 249 129.065 55.731 37.713 1.00 78.07 1876 CZ ARG 249 129.491 54.824 36.840 1.00 81.11 1877 NH1 ARG 249 128.795 54.570 35.737 1.00 75.69 1878 NH2 ARG 249 130.602 54.145 37.087 1.00 86.20 1879 C ARG 249 123.051 56.058 38.890 1.00 43.68 1880 O ARG 249 122.402 57.072 39.127 1.00 45.81 1881 N TRP 250 122.588 55.030 38.183 1.00 38.57 1882 CA TRP 250 121247 55.000 37.613 1.00 34.46 1883 CB TRP 250 121.060 53.682 36.851 1.00 37.42 1884 CG TRP 250 119.635 53.325 36.531 1.00 37.50 1885 CD2 TRP 250 118.745 5Z545 37.341 1.00 32.98 1886 CE2 TRP 250 117.516 5Z464 36.652 1.00 39.28 1887 CE3 TRP 250 118.867 51.909 38.585 1.00 32.90 1888 CD1 TRP 250 118.931 53.672 35.413 1.00 28.29 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285 122.208 42.919 25.727 1.00 45.82 2198 NE2 GLN 285 121.321 44.981 25.832 1.00 47.01 2199 C GLN 285 122.328 4Z638 30.588 1.00 40.35 2200 O GLN 285 121.503 43.413 31.076 1.00 46.67 2201 N ALA 286 122.242 41.312 30.686 1.00 38.34 2202 CA ALA 286 121.136 40.637 31.356 1.00 27.14 2203 CB ALA 286 121252 39.136 31.170 1.00 34.43 2204 C ALA 286 ' 121.067 40.983 3Z837 1.00 24.71 2205 0 ALA 286 119.996 41.319 33.346 1.00 32.18 2206 N ARG 287 ' 122.203 40.891 33.526 1.00 17.67 2207 CA ARG 2ST ' 122261 41.212 34.951 1.00 17.77 2208 CB ARG 2ST 1 123.680 41.046 35.504 1.00 14.04 2209 CG ARG 287 1 24.013 39.659 36.008 1.00 21.57 2210 CD ARG 287 ' I25.294 39.673 36.828 1.00 20.38 2211 NE ARG 287 126.451 40.078 36.033 1.00 14.48 2212 CZ ARG 287 127.080 39293 35.162 1.00 2Z09 2213 NH1 ARG 287 I26.670 38.049 34.959 1.00 17.96 2214 NH2 ARG 287 1 28.132 39.749 34.497 1.00 25.61 2215 C ARG 287 121.802 4Z642 35.207 1.00 24.30 2216 0 ARG 287 120.942 4Z877 36.046 1.00 2Z53 2217 N VAL 288 I2Z358 43.583 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N ILE 299 1 09.932 48.693 45.029 1.00 31.80 2300 CA ILE 299 1 09.239 49.923 45.390 1.00 37.55 2301 CB ILE 299 1 09.648 51.086 44.462 1.00 44.76 2302 CG2 ILE 299 1 08.809 52.326 44.753 1.00 45.64 2303 CG1 ILE 299 1 11.135 51.390 44.645 1.00 46.63 2304 CD1 ILE 299 1 11.656 5Z438 43.707 1.00 51.58 2305 C ILE 299 07.735 49.710 45.315 1.00 31.48 2306 O ILE 299 1 07.008 50.072 46238 1.00 32.42 2307 N VAL 300 1 I07277 49.101 44.224 1.00 27.09 2308 CA VAL 300 1 05.855 48.824 44.037 1.00 23.95 2309 CB VAL 300 105.598 48.080 4Z709 1.00 22.51 2310 CG1 VAL 300 04.108 47.876 42.494 1.00 20.37 2311 CG2 VAL 300 106.190 48.867 41.552 1.00 2021 2312 C VAL 300 05.349 47.990 45211 1.00 23.59 2313 O VAL 300 - I04247 48204 45.714 1.00 30.31 2314 N ASP 301 106.186 47.072 45.674 1.00 24.66 2315 CA ASP 301 105.837 46.226 46.802 1.00 31.65 2316 CB ASP 301 106.879 45.121 46.975 1.00 25.48 2317 CG ASP 301 106.523 44.163 48-087 1.00 24.95 2318 OD1 ASP 301 105.672 43277 47.869 1.00 37.24 2319 OD2 ASP 301 I07.075 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****,******* 2794 NH2 ARG 358 1 16.684 37.905 24.583 1.00 43.78 2795 C ARG 358 13.817 42.522 21.282 1.00 55.62 2796 O ARG 358 1 13.676 42.268 22.479 1.00 60.74 2797 N SER 359 1 13.286 43.596 20.699 1.00 54.17 2798 CA SER 359 1 12.440 44.548 21.419 1.00 49.75 2799 CB SER 359 1 12.373 45.887 20.671 1.00 46.10 2800 OG SER 359 1 13.659 46.424 20.441 1.00 3924 2801 C SER 359 1 11.030 43.979 21.584 1.00 51.35 2802 O SER 359 1 10.321 44.294 2Z549 1.00 51.03 2803 N HiS 360 1 10.642 43.145 20.619 1.00 48.18 2804 CA HIS 360 1 09.339 4Z484 20.566 1.00 49.55 2805 CB HIS 360 1 09.165 41.769 19.214 1.00 55.45 2806 CG HIS 360 1 10.191 40.706 18.955 1.00 57.94 2807 CD2 HIS 360 1 11.485 40.791 18.565 1.00 58.70 2808 N01 HIS 360 1 09.933 39.363 19.134 1.00 6Z62 2809 CE1 HIS 360 1 11.028 38.668 18.875 1.00 63.83 2810 NE2 HIS 360 1 11.985 39.511 18.527 1.00 63.77 10 2811 C HIS 360 1 09.105 41.483 21.705 1.00 51.67 2812 O HIS 360 1 08.023 40.886 21.795 1.00 56.00 2813 N ILE 361 1 10.115 41.294 2Z552 1.00 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21.215 1.00 37.04 3297 CA GLN 421 109.624 30.090 21.676 1.00 33.78 3298 CB GLN 421 110.218 28.999 20.792 1.00 40.49 3299 CG GLN 421 109.711 29.009 19.363 1.00 57.72 3300 CD GLN 421 110.206 27.813 18.564 1.00 74.05 3301 0E1 GLN 421 110.596 26.786 19.128 1.00 68.24 3302 NE2 GLN 421 110.190 27.941 17242 1.00 83.42 3303 C GLN 421 109.999 29.826 23.128 1.00 31.12 3304 0 GLN 421 109.336 29.041 23.807 1.00 35.81 3305 N ASP 422 111.071 30.466 23.592 1.00 27.52 3306 CA ASP 422 111.527 30.304 24.971 1.00 25.90 3307 CB ASP 422 112.963 30.821 25.137 1.00 25.75 3308 CG ASP 422 113.985 29.971 24.396 1.00 29.11 3309 001 ASP 422 114.983 30.537 23.902 1.00 33.41 3310 002 ASP 422 113.800 28.736 24.311 1.00 32.66 3311 C ASP 422 110.590 31.020 25.936 1.00 21.80 3312 0 ASP 422 110.282 30.502 27.011 1.00 19.43 3313 N PHE 423 110.145 3Z213 25.545 1.00 24.75 3314 CA PHE 423 109223 33.004 26.357 1.00 26.23 3315 CB PHE 423 109.117 34.432 25.818 1.00 30.85 3316 CG PHE 423 110290 35.306 26.166 1.00 3Z84 3317 CD1 PHE 423 111.336 35.482 25.268 1.00 34.61 3318 C02 PHE 423 110.338 35.972 27.388 1.00 33.51 3319 CE1 PHE 423 11Z412 36.312 25.579 1.00 30.52 3320 CE2 PHE 423 111.410 36.805 27.708 1.00 3527 3321 CZ PHE 423 112.448 36.974 26.801 1.00 23.59 3 3332222 C C P PHHEE 4 42233 1 10077..884499 3Z354 26.330 1.00 24.84 3323 0 PHE 423 107.106 3Z392 27.311 1.00 31.10 3324 N GLU 424 107.530 31.751 25.191 1.00 29.70 3325 CA GLU 424 106.261 31.070 24.982 1.00 36.07 3326 CB GLU 424 106.187 30.588 23.535 1.00 40.70 3327 CG GLU 424 104.785 30.391 2Z992 1.00 63.10 3328 CD GLU 424 104.759 30296 21.473 1.00 75.17 3329 OE1 GLU 424 105.781 29.898 20.867 1.00 75.10 3330 OE2 GLU 424 103.710 30.630 20.880 1.00 85.30 3331 C GLU 424 106.164 29.892 25.949 1.00 31.83 3 3333322 O 0 G GLLUU 4 42244 1 10055..113388 29.687 26.595 1.00 35.87 3333 N TRP 425 107.258 29.148 26.066 1.00 29.46 3334 CA TRP 425 107.339 27.999 26.958 1.00 23.86 3335 CB TRP 425 108.680 27.285 26.753 1.00 25.55 3336 CG TRP 425 108.991 26265 27.803 1.00 29.41 3337 C02 TRP 425 109.808 26.455 28.965 1.00 27.61 3338 CE2 TRP 425 109.779 25249 29.697 1.00 24.31 3339 CE3 TRP 425 110.557 27.529 29.460 1.00 30.25 3340 CD1 TRP 425 108.521 24.984 27.871 1.00 28.89 3341 NE1 TRP 425 108.987 24.369 29.007 1.00 29.83 3 3334422 C CZZ22 T TRRPP 4 42255 1 11100..447733 25.087 30.900 1.00 16.37 3343 CZ3 TRP 425 111.245 27.367 30.658 1.00 25.72 3344 CH2 TRP 425 111.196 26.154 31.363 1.00 19.53 3345 C TRP 425 107.205 28.437 28.414 1.00 25.64 3346 O TRP 425 106.523 27.792 29.213 1.00 26.99 3347 N LEU 426 107.852 29.553 28.739 1.00 26.42 3348 CA LEU 426 107.853 30.103 30.088 1.00 21.18 3349 CB LEU 426 108.922 31.191 30.195 1.00 21.43 3350 CG LEU 426 109.379 31.600 31.595 1.00 14.19 3351 CD1 LEU 426 110.106 30.441 32251 1.00 14.14 3352 C02 LEU 426 110297 32.798 31.499 1.00 1Z82 3353 C LEU 426 106.504 30.664 30.523 1.00 23.80 3354 O LEU 426 106.153 30.596 31.702 1.00 31.77 3355 N SER 427 105.754 31221 29.575 1.00 28.08 3356 CA SER 427 104.444 31.802 29.871 1.00 3028 3357 CB SER 427 103.915 3Z592 28.665 1.00 26.14 3358 OG SER 427 103.742 31.763 27.528 1.00 29.08 3359 C SER 427 103.406 30.773 30.325 1.00 29.36 3360 O SER 427 10Z497 31.099 31.088 1.00 31.12 3361 N LYS 428 103.558 29.530 29.873 1.00 27.92 3362 CA LYS 428 10Z637 28.455 30.230 1.00 20.58 3363 CB LYS 428 10Z770 27290 29251 1.00 23.24 3364 CG LYS 428 102.454 27.613 27.801 1.00 2Z85 3365 CD LYS 428 10Z509 26.335 26.976 1.00 4229 3366 CE LYS 428 10Z338 26.597 25.493 1.00 49.89 3367 NZ LYS 428 10Z345 25.316 24.727 1.00 6Z04 3368 C LYS 428 10Z844 27.935 31.654 1.00 20.72 3369 O LYS 428 10Z183 26.980 3Z067 1.00 29.09 3370 N ASN 429 103.762 28.557 3Z391 1.00 20.35 3371 CA ASN 429 104.072 28.170 33.770 1.00 14.44 3372 CB ASN 429 10Z868 28.406 34.685 1.00 13.93 3373 CG ASN 429 10Z581 29.876 34.910 1.00 2129 3374 OD1 ASN 429 103.306 30.747 34.431 1.00 26.38 3375 N02 ASN 429 101.522 30.159 35.657 1.00 28.12 3376 C ASN 429 104.545 26.724 33.900 1.00 19.87 3377 0 ASN 429 103.831 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113.539 16.777 34.828 1.00 19.79 3876 N GLY 494 113.234 18.588 36.140 1.00 15.92 3877 CA GLY 494 113.176 19.512 35.021 1.00 13.61 3878 C GLY 494 114.488 19.613 34276 1.00 18.91 3879 O GLY 494 114.507 19.822 33.061 1.00 23.19 3880 N LEU 495 115.583 19.437 35.008 1.00 18.93 3881 CA LEU 495 116.927 19.508 34.445 1.00 18.10 3882 C8 LEU 495 117.955 19.662 35.571 1.00 1Z15 20 3883 CG LEU 495 117.764 20.846 36.527 1.00 11.37 3884 C01 LEU 495 118.788 20.781 37.650 1.00 ZOO 3885 CD2 LEU 495 117.866 2Z164 35.771 1.00 6.14 3886 C LEU 495 117279 18.289 33.593 1.00 21.97 3887 O LEU 495 118.146 18.366 3Z717 1.00 20.13 3888 N LEU 496 116.602 17.171 33.849 1.00 21.91 3889 CA LEU 496 116.851 15.931 33.118 1.00 15.41 3890 CB LEU 496 116.126 14.760 33.784 1.00 8.37 3891 CG LEU 496 116.604 14.435 35.204 1.00 10.05 3892 CD1 LEU 496 115.819 13.269 35.769 1.00 2.00 25 3893 CD2 LEU 496 118.094 14.121 35.206 1.00 5.54 dMHMitfWUiMMltt 3894 C LEU 496 116.492 16.017 31.641 1.00 14.28 3895 0 LEU 496 115.471 16.593 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C02 LEU 512 115256 34.623 40.667 1.00 ZOO 4020 C LEU 512 115.975 31.083 4Z940 1.00 10.14 4021 0 LEU 512 115.810 31.682 44.002 1.00 13.04 4022 N ALA 513 115.836 29.764 4Z819 1.00 10.74 4023 CA ALA 513 115.464 28.916 43.951 1.00 1Z16 4024 CB ALA 513 115.097 27.523 43.464 1.00 14.93 4025 C ALA 513 116.621 28.842 44.947 1.00 13.31 4026 0 ALA 513 116.408 28.757 46.157 1.00 9.13 4027 N ARG 514 117.846 28.879 44.424 1.00 19.25 4028 CA ARG 514 119.048 28.834 45253 1.00 17.40 4029 CB ARG 514 120294 28.644 44.382 1.00 14.56 4030 CG ARG 514 120.493 27229 43.863 1.00 4.10 4031 CO ARG 514 121.602 27.170 4Z823 1.00 9.06 4032 NE ARG 514 121.943 25.793 4Z471 1.00 17.13 4033 CZ ARG 514 12Z653 25.434 41.403 1.00 16.59 4034 NH1 ARG 514 123.107 26.346 40.554 1.00 8.47 4035 NH2 ARG 514 12Z929 24.154 41.197 1.00 15.58 4036 C ARG 514 119.190 30.106 46.084 1.00 13.80 4037 O ARG 514 119.522 30.051 47.270 1.00 10.51 4038 N ILE 515 118.901 31.247 45.466 1.00 15.59 4039 CA ILE 515 119.011 32.535 46.147 1.00 20.36 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29.872 51.024 1.00 25.33 4061 O GLU 517 118.488 29.840 5Z255 1.00 28.96 10 4062 N VAL 518 1-19.411 30.492 50.297 1.00 2Z43 4063 CA VAL 518 120.577 31.156 50.874 1.00 22.95 4064 CB VAL 518 121.605 31.482 49.762 1.00 24.42 4065 CG1 VAL 518 12Z767 32289 50.313 1.00 23.12 4066 CG2 VAL 518 12Z105 30.194 49.125 1.00 20.43 4067 C VAL 518 120239 3Z436 51.649 1.00 24.42 4068 O VAL 518 120.850 3Z725 52.683 1.00 23.34 4069 N THR 519 119267 33.192 51.145 1.00 2Z60 4070 CA THR 519 118.846 34.443 51.769 1.00 20.24 4071 CB THR 519 118.044 35.305 50.773 1.00 23.46 15 4072 OG1 THR 519 118.872 35.615 49.646 1.00 2328 4073 CG2 THR 519 117.597 36.601 51.410 1.00 2Z46 4074 C THR 519 118.051 34232 53.058 1.00 25.34 4075 O THR 519 118.164 35.020 54.000 1.00 24.48 4076 N TYR 520 117261 33.162 53.105 1.00 30.17 4077 CA TYR 520 116.461 3Z848 54290 1.00 34.43 4078 CB TYR 520 115.017 3Z528 53.892 1.00 35.49 4079 CG TYR 520 114.238 33.696 53.330 1.00 32.60 4080 C01 TYR 520 114.481 34.171 5Z041 1.00 2724 4081 CE1 TYR 520 113.758 35242 51.520 1.00 34.38 4082 CD2 TYR 520 113247 34.321 54.087 1.00 30.57 20 4083 CE2 TYR 520 11Z516 35.392 53.577 1.00 2Z83 4084 CZ TYR 520 11Z777 35.848 52.294 1.00 34.91 4085 OH TYR 520 112.070 36.916 51.787 1.00 38.85 4086 C TYR 520 117.047 31.663 55.058 1.00 37.02 4087 O TYR 520 116.321 30.937 55.740 1.00 41.01 4088 N ILE 521 118.361 31.483 54.956 1.00 39.45 4089 CA ILE 521 19.048 30.380 55.621 1.00 41.53 4090 CB ILE 521 120.561 30.363 55251 1.00 34.97 4091 CG2 ILE 521 121.263 31.607 55.775 1.00 33.59 4092 CG1 ILE 521 121.228 29.087 55.770 1.00 3Z90 25 4093 CD1 ILE 521 122.620 28.865 55.224 1.00 16.56 ¿aá***i*i-* — Ü¿— . i 4094 C ILE 521 1 18.841 30.384 57.140 1.00 51.61 4095 0 ILE 521 118.649 29.329 57.750 1.00 55.56 4096 N HIS 522 118.840 31.573 57.737 1.00 57.98 4097 CA HIS 522 118.634 31.715 59.176 1.00 63.52 4098 CB HIS 522 119.500 32.851 59.730 1.00 73.38 4099 CG HIS 522 ' 120.971 32.581 59.659 1.00 84.65 4100 CD2 HIS 522 122.020 33.405 59.421 1.00 85.52 4101 ND1 HIS 522 21.508 31.324 59.848 1.00 87.86 4102 CE1 HIS 522 I2Z822 31.386 59.729 1.00 88.53 4103 NE2 HIS 522 1 23.158 3Z637 59.470 1.00 88.81 4104 C HIS 522 1 17.159 31.977 59.482 1.00 63.87 4105 0 HiS 522 1 16.816 32.500 60.546 1.00 6Z90 4106 N ASN 523 1 16.300 31.606 58.534 1.00 61.66 4107 CA ASN 523 1 14.850 31.771 58.635 1.00 60.61 4108 CB ASN 523 1 14.273 30.822 59.691 1.00 60.04 4109 CG ASN 523 1 1Z807 30.509 59.453 1.00 59.80 4110 OD1 ASN 523 1 112.388 30.266 58.319 1.00 6226 4111 ND2 ASN 523 1 12.021 30.510 60.522 1.00 59.58 4112 C ASN 523 1 14.434 33.220 58.910 1.00 60.32 4113 0 ASN 523 1 13.481 33.486 59.649 1.00 55.47 4114 N LEU 524 1 15.162 34.149 58.295 1.00 61.14 4115 CA LEU 524 1 14.905 35.577 58.436 1.00 59.79 4116 CB LEU 524 1 15.935 36223 59.371 1.00 6Z62 4117 CG LEU 524 1 115.945 35.764 60.835 1.00 6524 4118 CD1 LEU 524 1 117.147 36.347 61.567 1.00 6521 4119 CD2 LEU 524 1 14.642 36.163 61.521 1.00 6Z62 4120 C LEU 524 1 114.966 36235 57.065 1.00 59.79 4121 0 LEU 524 115.721 35.800 56.189 1.00 56.91 4122 N ASP 525 1 114.156 37274 56.882 1.00 6Z76 4123 CA ASP 525 1 114.100 38.006 55.620 1.00 59.59 4124 CB ASP 525 ' I1Z987 39.055 55.670 1.00 58.10 4125 CG ASP 525 I 1Z641 39.608 54.302 1.00 6027 4126 001 ASP 525 113.331 39276 53.315 1.00 58.07 4127 002 ASP 525 1 111.660 40.374 54.210 1.00 64.63 4128 C ASP 525 115.448 38.668 55.332 1.00 59.32 4129 0 ASP 525 115.753 39.740 55.854 1.00 63.36 4130 N GLY 526 116.239 38.028 54.478 1.00 58.65 4131 CA GLY 526 117.557 38.536 54.149 1.00 55.69 4132 C GLY 526 117.641 39.797 53.316 1.00 53.62 4133 0 GLY 526 118.648 40.502 53.372 1.00 60.05 4134 N TYR 527 116.607 40.085 5Z534 1.00 51.88 4135 CA TYR 527 116.617 41285 51.702 1.00 55.73 4136 CB TYR 527 115.648 41.119 50.545 1.00 55.31 4137 CG TYR 527 115.562 4Z295 49.598 1.00 57.45 4138 CD1 TYR 527 116.330 42.336 48.433 1.00 58.75 4139 CE1 TYR 527 116.193 43.375 47.518 1.00 59.49 4140 CD2 TYR 527 114.656 43.332 49.824 1.00 58.17 4141 CE2 TYR 527 114.511 44.373 48.917 1.00 56.67 4142 CZ TYR 527 115.282 44.388 47.767 1.00 57.63 4143 OH TYR 527 115.159 45.420 46.868 1.00 55.43 4144 C TYR 527 1 16266 42.524 52.517 1.00 58.54 4145 O TYR 527 1 16.862 43.593 52.342 1.00 58.64 4146 N THR 528 1 15.271 42.383 53.386 1.00 59.24 4147 CA THR 528 1 14.855 43.486 54.238 1.00 59.20 4148 CB THR 528 1 13.447 43.253 54.836 1.00 54.20 4149 OG1 THR 528 1 12.504 43.053 53.776 1.00 47.41 4150 CG2 THR 528 1 13.010 44.458 55.655 1.00 54.59 4151 C THR 528 1 15.887 43.653 55.356 1.00 60.28 4152 O THR 528 1 16.168 44.773 55.787 1.00 63.64 4153 N HIS 529 1 16.464 4Z533 55.792 1.00 61.45 4154 CA HIS 529 1 17.484 42.512 56.842 1.00 66.52 4155 CB HIS 529 1 16.984 41.721 58.060 1.00 66.73 4156 CG HIS 529 1 15.652 4Z169 58.576 1.00 71.41 4157 CD2 HIS 529 1 15.119 43.407 58.721 1.00 72.13 4158 N01 HIS 529 1 14.688 41286 59.010 1.00 74.46 4159 CE1 HIS 529 1 13.618 41.958 59.398 1.00 7Z55 4160 NE2 HIS 529 1 13.856 43.248 59232 1.00 70.77 4161 C HIS 529 1 18.743 41.844 56273 1.00 66.01 4162 O H1S 529 1 19.005 40.665 56.528 1.00 68.54 4163 N PRO 530 1 19.540 4Z598 55.492 1.00 63.94 4164 CD PRO 530 1 19254 43.981 55.082 1.00 59.34 4165 CA PRO 530 1 20.778 4Z128 54.856 1.00 66.66 4166 CB PRO 530 1 121.137 43284 53.914 1.00 6Z98 4167 CG PRO 530 1 19.837 44.009 53.711 1.00 59.02 4168 C PRO 530 1 121.952 41.819 55.784 1.00 70.87 4169 O PRO 530 I22.567 40.757 55.682 1.00 73.58 4170 N GLU 531 I22248 4Z762 56.676 1.00 73.21 4171 CA GLU 531 123.365 4Z683 57.621 1.00 73.20 4172 CB GLU 531 123.107 43.597 58.822 1.00 75.84 4173 CG GLU 531 I24.335 43.811 59.703 1.00 84.33 4174 CD GLU 531 124.108 44.832 60.799 1.00 87.41 4175 OE1 GLU 531 123.904 46.021 60.474 1.00 95.89 4176 OE2 GLU 531 124.142 44.446 61.986 1.00 83.48 4177 C GLU 531 123.843 41.312 58.106 1.00 71.16 4178 O GLU 531 125.042 41.026 58.066 1.00 69.83 4179 N GLU 532 12Z923 40.470 58.563 1.00 69.84 4180 CA GLU 532 123299 39.151 59.064 1.00 69.95 4181 CB GLU 532 122.239 38.621 60.028 1.00 76.12 4182 CG GLU 532 I2Z200 39.350 61.360 1.00 90.10 4183 CO GLU 532 121.231 38.719 6Z343 1.00 99.66 4184 OE1 GLU 532 121.294 37.485 6Z540 1.00 100.00 4185 OE2 GLU 532 120.407 39.460 6Z922 1.00 100.00 4186 C GLU 532 123.601 38.095 58.006 1.00 65.98 4187 O GLU 532 124.484 37.257 58.202 1.00 65.68 4188 N VAL 533 12Z878 38.136 56.891 1.00 60.94 4189 CA VAL 533 123.071 37.152 55.829 1.00 51.25 4190 CB VAL 533 121.727 36.491 55.419 1.00 57.84 4191 CG1 VAL 533 121.983 35.305 54.492 1.00 49.96 4192 CG2 VAL 533 120.942 36.054 56.655 1.00 58.45 4193 C VAL 533 123.741 37.704 54.574 1.00 44.33 4194 O VAL 533 124.834 37.270 54.208 1.00 42.16 4195 N LEU 534 123.085 38.662 53.925 1.00 37.63 4196 CA LEU 534 123.590 39249 5Z687 1.00 27.92 4197 CB LEU 534 1 I22.499 40.068 5Z002 1.00 24.48 4198 CG LEU 534 1 21.258 39.299 51.554 1.00 25.70 4199 CD1 LEU 534 1 20.395 40.207 50.696 1.00 29.78 4200 CD2 LEU 534 21.657 38.064 50.769 1.00 19.34 4201 C LEU 534 1 24.864 40.076 5Z770 1.00 2924 4202 O LEU 534 < 125.661 40.069 51.834 1.00 31.85 4203 N LYS 535 1 25.053 40.793 53.875 1.00 30.62 4204 CA LYS 535 1 26.239 41.632 54.047 1.00 30.24 4205 CB LYS 535 1 126251 42276 55.439 1.00 33.69 4206 CG LYS 535 1 27.412 43232 55.692 1.00 38.92 4207 CD LYS 535 1 I27.429 43.699 57.142 1.00 43.85 4208 CE LYS 535 1 I28.605 44.617 57.425 1.00 46.39 4209 NZ LYS 535 1 28.657 45.016 58.861 1.00 46.21 4210 C LYS 535 ' I27.548 40.881 53.784 1.00 30.84 4211 O LYS 535 1 28.328 41.286 5Z918 1.00 28.96 4212 N PRO 536 1 27.790 39.759 54.495 1.00 26.98 4213 CD PRO 536 I26.965 39.148 55.554 1.00 30.04 4214 CA PRO 536 129.018 38.982 54.302 1.00 2Z09 4215 CB PRO 536 I28.796 37.772 55206 1.00 2Z33 4216 CG PRO 536 I27.975 38.330 56.312 1.00 25.59 4217 C PRO 536 < 129213 38.551 5Z853 1.00 23.63 4218 O PRO 536 130.313 38.660 5Z315 1.00 34.37 4219 N HIS 537 1 128.137 38.082 52226 1.00 21.41 4220 CA HIS 537 128.180 37.635 50.836 1.00 16.74 4221 CB HIS 537 126.812 37.108 50.393 1.00 17.36 4222 CG HiS 537 I26.392 35.849 51.086 1.00 26.82 4223 CD2 HIS 537 125.171 35.406 51.467 1.00 19.54 4224 ND1 HIS 537 I27289 34.872 51.465 1.00 20.86 4225 CE1 HIS 537 I26.638 33.883 5Z050 1.00 21.91 4226 NE2 HIS 537 125.351 34.182 5Z064 1.00 18.99 4227 C HIS 537 128.611 38.757 49.910 1.00 19.57 4228 O HIS 537 129.477 38.569 49.060 1.00 24.18 4229 N ILE 538 128.003 39.927 50.091 1.00 25.84 4230 CA ILE 538 128.307 41.101 49279 1.00 25.72 4231 CB I LE 538 127.331 42262 49.600 1.00 25.90 4232 CG2 ILE 538 I27.739 43.536 48.856 1.00 21.31 4233 CG1 ILE 538 125.905 41.849 49219 1.00 14.44 4234 CD1 ILE 538 124.847 4Z872 49.559 1.00 19.77 4235 C ILE 538 129.760 41.545 49.467 1.00 24.83 4236 0 ILE 538 130.419 41.957 48.510 1.00 17.63 4237 N ILE 539 130.255 41.440 50.698 1.00 19.39 4238 CA ILE 539 131.632 41.809 51.002 1.00 25.84 4239 CB ILE 539 131.882 41.864 5Z532 1.00 31.48 4240 CG2 ILE 539 133.375 41.923 5Z835 1.00 28.38 4241 CG1 ILE 539 131.172 43.078 53.137 1.00 26.00 4242 CD1 ILE 539 131.381 43.224 54.633 1.00 28.00 4243 C ILE 539 132.598 40.819 50.355 1.00 24.71 4244 O ILE 539 133.587 41.218 49.742 1.00 30.21 4245 N ASN 540 132.286 39.531 50.461 1.00 22.80 4246 CA ASN 540 133.132 38.487 49.892 1.00 16.68 4247 CB ASN 540 132.802 37.135 50.525 1.00 17.40 4248 CG ASN 540 1 33.009 37.126 5Z032 1.00 26.52 4249 OD1 ASN 540 « 3Z357 36.371 52.755 1.00 29.84 4250 ND2 ASN 540 33.918 37.969 52.511 1.00 25.48 4251 C ASN 540 1 33.039 38.386 48.371 1.00 16.85 4252 O ASN 540 1 33.933 37.832 47.733 1.00 18.60 4253 N LEU 541 31.979 38.944 47.789 1.00 16.65 4254 CA LEU 541 31.791 38.889 46.340 1.00 19.54 4255 CB LEU 541 1 30.393 38.360 46.001 1.00 16.13 4256 CG LEU 541 1 30.003 36.954 46.463 1.00 16.63 4257 CD1 LEU 541 1 28.588 36.662 46.017 1.00 9.71 4258 CD2 LEU 541 1 130.960 35.919 45.901 1.00 11.40 4259 C LEU 541 1 32.016 40.198 45.585 1.00 2224 4260 O LEU 541 1 I3Z528 40.186 44.464 1.00 2Z51 10 4261 N LEU 542 < 31.642 41.321 46.192 1.00 23.86 4262 CA LEU 542 31.774 4Z619 45.531 1.00 27.26 4263 CB LEU 542 « 130.392 43266 45.412 1.00 30.85 4264 CG LEU 542 1 29.374 4Z454 44.608 1.00 33.63 4265 CD1 LEU 542 I27.960 4Z968 44.844 1.00 33.98 4266 C02 LEU 542 129.741 4Z505 43.137 1.00 30.60 4267 C LEU 542 < I3Z770 43.621 46.124 1.00 30.35 4268 0 LEU 542 133.102 44.615 45.474 1.00 3Z15 4269 N VAL 543 I33234 43.373 47.348 1.00 20.35 4270 CA VAL 543 134.192 44263 48.008 1.00 17.15 4271 CB VAL 543 I33.758 44.564 49.466 1.00 2Z13 15 4272 CG1 VAL 543 134.761 45.485 50.147 1.00 18.99 4273 CG2 VAL 543 I3Z369 45.184 49.485 1.00 25.56 4274 C VAL 543 135.608 43.670 48.012 1.00 20.12 4275 0 VAL 543 136.484 44.106 47259 1.00 14.30 4276 N ASP 544 135.813 4Z667 48.860 1.00 2Z55 4277 CA ASP 544 137.102 41.999 48.992 1.00 17.64 4278 CB ASP 544 137.183 41246 50.326 1.00 10.56 4279 CG ASP 544 137.103 4Z164 51.532 1.00 2Z81 4280 OD1 ASP 544 136.839 41.648 5Z639 1.00 23.90 4281 0D2 ASP 544 137.313 43.390 51.385 1.00 33.46 20 4282 C ASP 544 I37.389 41.018 47.868 1.00 18.71 4283 0 ASP 544 I36.548 40.191 47.517 1.00 20.02 4284 N SER 545 138.590 41.116 47.310 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4425 OH2 WAT 710 129.546 23.547 49.088 1.00 59.55 4426 OH2 WAT 711 98.361 36.814 48.633 1.00 48.61 4427 OH2 WAT 712 135.173 8.831 61.117 1.00 57.62 4428 OH2 WAT 713 125.025 3Z134 55.885 1.00 46.77 4429 OH2 WAT 714 109222 19287 57.955 1.00 58.38 4430 OH2 WAT 715 137206 8.347 56.384 1.00 48.16 4431 OH2 WAT 716 105.467 21.522 45.303 1.00 55.42 4432 OH2 WAT 717 108.946 9.853 39.154 1.00 73.91 4433 OH2 WAT 718 96255 23.880 48.000 1.00 7323 4434 OH2 WAT 719 101.728 36.619 50.363 1.00 57.83 4435 OH2 WAT 720 116.536 13.569 56.095 1.00 6Z99 4436 OH2 WAT 721 128.739 23.611 38.616 1.00 70.69 4437 OH2 WAT 722 126.664 3.370 36233 1.00 79.09 4438 OH2 WAT 723 120.338 3.428 58.493 1.00 86.19 4439 OH2 WAT 724 132.490 26.185 26.764 1.00 67.03 4440 OH2 WAT 725 119.137 2Z564 24.070 1.00 75.84 4441 OH2 WAT 726 98.004 28.038 42.458 1.00 7Z19 4442 OH2 WAT 727 99.674 33.037 41.131 1.00 69.00 4443 OH2 WAT 728 113.394 11.413 5Z820 1.00 69.11 OH2 WAT 729 129.629 27.848 38.891 1.00 31.80 4445 OH2 WAT 730 138.391 3.193 36.697 1.00 88.33 4446 OH2 WAT 731 101.751 58.675 54.521 1.00 69.41 4447 OH2 WAT 732 146.260 39.908 45.702 1.00 71.98 4448 OH2 WAT 733 99.632 27.238 39217 1.00 65.15 4449 OH2 WAT 734 139.029 16.241 44.768 1.00 76.36 4450 OH2 WAT 735 93.410 43.367 39.907 1.00 51.51 4451 OH2 WAT 736 99.833 50.411 52.960 1.00 40.10 4452 OH2 WAT 737 121.822 63.145 36.945 1.00 88.71 4453 OH2 WAT 738 123231 5Z111 47.051 1.00 59.41 4454 OH2 WAT 739 11Z095 2.568 44.854 1.00 87.55 4455 OH2 WAT 740 105.823 21.588 32.912 1.00 65.78 4456 OH2 WAT 741 11Z121 15.677 29.574 1.00 63.57 4457 OH2 WAT 742 116.006 23.098 23234 1.00 66.58 4458 OH2 WAT 743 101.396 34.063 30.976 1.00 67.78 4459 OH2 WAT 744 105.307 25.170 29.199 1.00 41.04 4460 OH2 WAT 745 138.659 10.582 45.837 1.00 59.51 4461 OH2 WAT 746 114.904 60.800 37.648 1.00 51.77 4462 OH2 WAT 747 124.430 21.295 33.036 1.00 63.60 4463 OH2 WAT 748 107.809 9.528 45.664 1.00 96.91 4464 OH2 WAT 749 129.675 48.310 54.546 1.00 50.35 4465 OH2 WAT 750 104.938 4Z943 50.401 1.00 73.99 4466 OH2 WAT 751 127.598 19.431 38.063 1.00 50.28 4467 OH2 WAT 752 107.804 42.960 53.690 1.00 100.00 4468 OH2 WAT 753 106.996 46.067 52208 1.00 80.89 4469 OH2 WAT 754 115697 53285 33.391 1.00 88.83 4470 OH2 WAT 755 107.557 43.929 23.164 1.00 97.00 4471 OH2 WAT 756 104.503 37.526 36.972 1.00 58.13 4472 MG MG 757 105.326 36.717 53.406 1.00 29.00 4473 MG MG 758 103275 43.256 48.861 1.00 41.96 4474 MG MG 759 106.905 43.906 51.594 1.00 60.57 4475 PA HPH 900 106.514 40.269 50.769 1.00 64.84 4476 O1A HPH 900 106.467 39.079 51.657 1.00 56.34 4477 O2A HPH 900 106.738 41.560 51.467 1.00 6Z50 4478 O3A HPH 900 105.506 40292 49.674 1.00 6Z63 4479 O1 HPH 900 108.952 41.335 50.186 1.00 61.96 4480 C1 HPH 900 108.025 40.315 49.769 1.00 64.00 4481 C2 HPH 900 108.690 38.930 49.523 1.00 61.37 4482 C3 HPH 900 109.069 38.562 48.285 1.00 51.27 4483 C4 HPH 900 109.443 37.123 48.011 1.00 49.88 4484 C5 HPH 900 110.870 36.593 48.349 1.00 48.79 4485 C6 HPH 900 11Z049 37.566 48.069 1.00 37.71 4486 C7 HPH 900 11Z320 38.019 46.829 1.00 34.33 4487 C8 HPH 900 113.476 38.969 46.623 1.00 35.58 4488 C9 HPH 900 113227 40.333 47247 1.00 56.66 4489 C10 HPH 900 113.089 40275 48.776 1.00 68.86 4490 C11 HPH 900 112.157 41.010 49.392 1.00 73.13 4491 C12 HPH 900 11 037 40.934 50.893 1.00 66.86 4492 C15 HPH 900 108.853 39.500 47.137 1.00 54.81 4493 C13 HPH 900 111.421 42.067 48.641 1.00 68.76 4494 C14 HPH 900 111.753 37.299 45.656 1.00 41.06 10 15 20 25 Cuadro 11 Coordenadas estructurales de 5-epi-aristoloquen sintasa en ausencia de substrato unido Ipo de Alomo Residuo # X Y Z OCC Factor ídom Residuo B 1 N LEU 24 121.956 50261 52247 1 .00124.05 2 CA LEU 24 122.946 50.852 53202 1 .00125.60 3 C LEU 24 124286 50.797 5Z493 1 .00125.95 4 O LEU 24 125.338 50.615 53.099 1 .00126.05 5 CB LEU 24 123.008 50.020 54.477 1 .00127.81 6 CG LEU 24 121.748 50.062 55.337 1 .00127.97 7 CD1 LEU 24 121.898 49.121 56526 1 .00126.52 8 CD2 LEU 24 121.487 51.490 55.822 1 .00127.81 9 1H LEU 24 122251 49292 51.984 1 .00 25.00 10 2H LEU 24 121.021 50239 5Z677 1 .00 25.00 10 11 3H LEU 24 121.929 50.798 51.366 1 .00 25.00 12 N TRP 25 124208 51.008 51.190 1 .00128.26 13 CA TRP 25 125.348 50.953 50.308 1 .00126.64 14 C TRP 25 125.910 52.322 49.937 1 .00128.50 15 O TRP 25 127.131 52.480 49.824 1 .00130.12 16 CB TRP 25 124.945 50.134 49.078 1 I.0012Z57 17 CG TRP 25 124.537 48.725 49.460 1 1.00116.55 18 CD1 TRP 25 123263 48214 49513 ' 1.0011125 19 CD2 TRP 25 125.407 47.685 49.877 1.00114.36 20 NE1 TRP 25 123.302 46.911 49547 < 1.00109.76 21 CE2 TRP 25 124.612 46.556 50.178 1.00113.64 15 22 CE3 TRP 25 126.801 47.577 50.036 1.00114.01 23 CZ2 TRP 25 125.146 45.346 50.624 1.0011453 24 CZ3 TRP 25 127.340 46.387 50.476 < 1.00112.58 25 CH2 TRP 25 126.515 45282 50.767 1.00114.08 26 H TRP 25 123.358 51275 50.804 1.00 25.00 27 HE1 TRP 25 122.575 46258 50.073 ' LOO 25.00 28 N GLY 26 125.028 53.306 49.785 1.00129.69 29 CA GLY 26 125.460 54.647 49.432 1.0012922 30 C GLY 26 126.079 54.744 48.049 1.00128.72 31 O GLY 26 125.794 53.929 47.177 1.00128.98 H GLY 26 124.083 5 1.00 25.00 20 32 3.132 49.888 33 N ASP 27 126.962 55.721 47.868 1.00128.05 34 CA ASP 27 127.635 55.946 46.589 1.00126.16 35 C ASP 27 128.786 54.971 46.340 1.00122.14 36 O ASP 27 129.641 55215 45.485 1.00121.90 37 CB ASP 27 128.154 57.390 46.495 1.00128.56 38 CG ASP 27 127.036 58.414 46.382 1.00129.57 39 OD1 ASP 27 126.092 58200 45.590 1.00129.32 40 OD2 ASP 27 127.109 59.446 47.083 1.00128.42 41 H ASP 27 127.188 56294 48.627 1.00 25-00 42 N GLN 28 128.786 53.863 47.075 1.00117.67 25 43 CA GLN 28 129.811 52.833 46.950 1.00112.25 44 C GLN 28 129.807 52.195 45.554 1.00112.76 ^aiiiu?Mu. 45 O GLN 28 130.803 51.612 45.131 1.00110.25 46 CB GLN 28 1 29.581 51.764 48.025 1.00106.94 47 CG GLN 28 1 30.657 50.691 48.117 1.00101.12 48 CD GLN 28 1 30.380 49.637 49.179 1.00 99.15 49 OE1 GLN 28 1 31.021 48.585 49.199 1.00 9820 50 NE2 GLN 28 1 29.431 49.911 50.072 1.00 95.39 51 H GLN 28 1 28.073 53.736 47.724 1.00 25.00 52 1HE2 GLN 28 1 29287 49.206 50.749 1.00 25.00 53 2HE2 GLN 28 1 28.922 50.738 50.067 1.00 25.00 54 N PHE 29 1 28.696 52.349 44.833 1.00116.96 55 CA PHE 29 1 28.536 51.766 43.496 1.00118.70 56 C PHE 29 1 28.026 52.717 4Z398 1.00122.05 57 O PHE 29 1 27.643 52249 41.318 1.00123.10 58 CB PHE 29 1 27.570 50.572 43.539 1.00114.02 59 CG PHE 29 1 27.906 49.532 44.568 1.00111.57 60 CD1 PHE 29 1 28.928 48.614 44.349 1.00109.61 61 CD2 PHE 29 1 27.148 49.429 45.731 1.00108.83 62 CE1 PHE 29 1 29.193 47.609 45274 1.0010Z49 63 CE2 PHE 29 1 27.401 48.432 46.663 1.00101.60 64 CZ PHE 29 1 28.425 47.514 46.434 1.00101.60 65 H PHE 29 1 27.985 5Z899 45209 1.00 25.00 66 N LEU 30 1 27.984 54.022 42.669 1.00124.46 67 CA LEU 30 1 127.509 55.009 41.689 1.00127.15 68 C LEU 30 < I28208 54.874 40235 1.00128.12 69 0 LEU 30 1 I27.578 54.916 39277 1.0012656 70 CB LEU 30 I27.732 56.433 42230 1.0012823 71 CG LEU 30 < I27.357 57.672 41.388 1.00129.74 72 CD1 LEU 30 < (26.987 58543 4Z316 1.0012658 73 C02 LEU 30 I28.437 58.089 40.428 1.00126.72 74 H LEU 30 128261 54.333 43.538 1.0025.00 75 N SER 331 ' I29.527 54.725 40.400 1.00129.78 76 CA SER 31 I30.384 54.608 39222 1.00130.48 77 C SER 31 131.618 53.722 39.458 1.00129.14 78 0 SER 31 132211 53.745 40.535 1.00127.41 79 CB SER 31 130.831 56.004 38.781 1.00133.08 80 OG SER 31 131.461 56.700 39.845 1.00136.17 81 H SER 31 129.890 54.673 41.303 1.0025.00 82 HG SER 31 130.880 56.771 40.611 1.0025.00 83 N PHE 32 132.004 5Z973 38.423 1.0012729 84 CA PHE 32 133.156 5Z065 38.458 1.00126.38 85 C PHE 32 134.056 52249 37231 1.00129.92 86 0 PHE 32 133.693 51.847 36.122 1.00131.71 87 CB PHE 32 13Z683 50.601 38.531 1.00120.86 88 CG PHE 32 133.805 49.581 38.475 1.00117.02 89 CD1 PHE 32 134.736 49.488 39.507 1.00114.77 90 CD2 PHE 32 133.912 48.701 37.396 1.00113.67 91 CE1 PHE 32 135.755 48.533 39.472 1.0011121 92 CE2 PHE 32 134.927 47.742 37.349 1.00111.87 93 CZ PHE 32 135.851 47.658 38.389 1.00111.43 94 H PHE 32 131.485 53.046 37.602 1.00 25.00 95 N SER 33 135219 52.861 37.434 1.00129.98 96 CA SER 33 136.179 53.082 36.355 1.00128.55 97 C SER 33 137.014 51.819 36.136 1.00128.72 98 O SER 33 137.973 51.561 36.865 00128.38 99 CB SER 33 137.079 54277 36.684 .0013020 100 OG SER 33 137554 54.211 38.019 .00130.89 101 H SER 33 135.440 53.163 38529 1 .00 25.00 102 HG SER 33 136.817 54.182 38.626 .00 25.00 103 N ILE 34 136.616 51.017 35.153 1 .00128.06 104 CA ILE 34 137.313 49.773 34.842 1 .0012726 105 C ILE 34 138.715 50.001 34.268 .00128.81 106 O ILE 34 138.869 50.556 33.177 1 .0013256 107 CB ILE 34 136.483 48.884 33.865 1 .0012522 108 CG1 ILE 34 137227 47.570 33595 1 .00124.19 109 CG2 ILE 34 136.174 49.640 32.570 1 .0012327 110 CD1 ILE 34 136.518 46.611 32.665 1 .00121.43 111 H iLE 34 135.838 51274 34.627 1 .00 25.00 112 N ASP 35 139.736 49.600 35O20 1 .0012551 113 CA ASP 35 141.105 49.749 34.548 < .0012052 114 C ASP 35 141.437 48.728 33.464 1 .00116.38 115 O ASP 35 141.993 47.661 33.726 < .00115.56 116 CB ASP 35 142.122 49.709 35.700 1 .0012Z56 117 CG ASP 35 141.780 48.684 36.761 < 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25.00 313 HE ARG 54 139.400 25.734 23.857 1.00 25.00 314 1HH1 ARG 54 I36528 24.086 23.604 1.0025.00 315 2HH1 ARG 54 ' 135.410 25.505 23576 1.00 25.00 316 1HH2 ARG 54 138.196 27.578 24.357 OO 25.00 317 2HH2 ARG 54 I36.466 27.484 24.403 1.0025.00 318 N SER 55 1 141.834 21233 26.480 1 1.0041.53 319 CA SER 55 I4Z645 20.062 26.176 1.0041.04 320 C SER 55 ' I42.550 19.010 27284 I.004Z34 321 0 SER 55 « I4Z587 17.810 27.005 1 I.004Z66 322 CB SER 55 144.100 20.469 25.916 1 LOO 46.50 323 OG SER 55 ' 1 4208 21230 24.719 1 1.0041.12 324 H SER 55 < I42280 2Z107 26.538 1 .00 25.00 325 HG SER 55 I43.898 20.704 23.977 < LOO 25.00 326 N MET 56 ' I4Z399 19.458 28.531 ' LOO 41.33 327 CA MET 56 < I42265 18.544 29.668 • 1.0040.87 328 C MET 56 141.003 17.703 29.501 1.0043.46 329 O MET 56 141.017 16.489 29.711 1.0041.72 330 CB MET 56 * 142.164 19512 30589 1.0044.45 331 CG MET 56 143.461 19.894 31.500 LOO 46.36 332 SO MET 56 143231 20.659 33.118 LOO 45.60 333 CE MET 56 143.715 22520 32.763 LOO 44.30 334 H MET 56 < I4Z383 20.426 28.690 LOO 25.00 335 N LEU 57 - 139510 18565 29.132 1.0042.82 336 CA LEU 57 I38.632 17596 28.929 1.0041.38 337 C LEU 57 ' I38.684 16.700 27.779 LOO 43.36 338 0 LEU 57 138.042 15.653 27.831 LOO 45.75 339 CB LEU 57 ' 137531 18.726 28.670 1.00 3451 340 CG LEU 57 < I37.047 19.512 29.887 1.00 31.36 341 CD1 LEU 57 136.174 20.663 29.441 1.00 3129 342 C02 LEU 57 I36287 18.592 30.833 LOO 2553 343 H LEU 57 ' I39.968 19535 28.990 LOO 25.00 344 N LEU 58 I39.466 17.016 26.754 LOO 43.66 345 CA LEU 58 139.577 16.145 25.591 LOO 4827 346 C LEU 58 1 0.659 15.059 25.683 1.00 53.11 347 0 LEU 58 141.005 14.441 24.672 OO 54.87 348 CB LEU 58 I39.762 16.987 24.325 LOO 45.38 349 CG LEU 58 I38.682 18.051 24.083 LOO 48.84 350 CD1 LEU 58 138.936 18.772 2Z772 LOO 46.56 351 CD2 LEU 58 137.303 17.413 24.074 1.0049.64 352 H LEU 58 I39.978 17.851 26.781 1.00 25.00 353 N ALA 59 141.180 14.813 26.884 1.00 58.17 354 CA ALA 59 142208 13.788 27.078 1.00 6128 355 C ALA 59 141.605 12.397 26.874 1.00 66.17 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I30.739 19.640 29.986 ' .003027 636 CG1 ILE 87 1 I3Z027 20253 30.546 1 LOO 29.89 637 CG2 ILE 87 < I29.972 18526 31.091 ' .002925 638 CD1 I LE 87 1 131.814 21264 31.654 < LOO 25.52 639 H iLE 87 1 131.681 20.348 27.719 1 LOO 25.00 640 N ASP 88 129.054 18593 27.534 < I.00 3Z95 641 CA ASP 88 1 I27.870 17.679 27.070 ' LOO 36.69 642 C ASP 88 ' I28256 16.407 26.309 LOO 3928 643 O ASP 88 ' I27.745 15524 26.6601 ' 1.0040.13 644 CB ASP 88 I26.994 18573 26.191 LOO 40.42 645 CG ASP 88 ' I25.682 17.901 25.800 LOO 49.09 646 OD1 ASP 88 ' I24.874 17.586 26.702 LOO 4829 647 OD2 ASP 88 I25.464 17.677 24.590 LOO 5724 648 H ASP 88 I29245 19291 27.185 < LOO 25.00 649 N GLU 89 129.178 16532 25.359 LOO 38.92 650 CA GLU 89 1 129.621 15.385 24573 - LOO 38.06 651 C GLU 89 ' 130258 14503 25.433 LOO 35.90 652 O GLU 89 1 I30.077 13.115 25.168 * 1.0039.91 653 CB GLU 89 ' I30.572 15.829 23.466 LOO 44.42 654 CG GLU 89 129.871 16.622 22579 1.0061.34 655 CD GLU 89 130.822 17.159 21533 LOO 75.40 656 OE1 GLU 89 131.776 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722 CA ASN 96 125.664 5.749 26.711 1.00 45.67 723 C ASN 96 126.430 4.484 27.088 LOO 53.96 724 O ASN 96 125.949 3.383 26.831 1.00 58.48 725 CB ASN 96 126.068 6215 25510 1.0041.30 726 CG ASN 96 125.004 7.072 24.656 1.00 4555 727 0D1 ASN 96 123.922 6.590 24.339 1.00 50.40 728 ND2 ASN 96 125299 8.349 24.459 1.00 47.53 729 H ASN 96 126205 7.682 27.378 1.00 25.00 730 1HD2 ASN 96 124.616 8.910 24.040 1.00 25.00 731 2HD2 ASN 96 126.172 8.686 24.743 1.00 25.00 732 N GLN 97 127.604 4.625 27.702 1.00 62.59 733 CA GLN 97 128.397 3.453 28.081 1.00 69.96 734 C GLN 97 127.898 2.701 29.320 LOO 74.06 735 0 GLN 97 128255 1.540 29521 1.00 7127 736 CB GLN 97 129.885 3.804 28219 1.00 7421 737 CG GLN 97 130227 4.801 29515 LOO 82.49 738 CD GLN 97 131.723 5.065 29.415 1.00 85.73 739 0E1 GLN 97 132536 4.837 30.456 1.00 88.41 740 NE2 GLN 97 132.316 5.548 28529 1.00 82.49 741 H GLN 97 127.943 5524 27.899 LOO 25.00 742 1HE2 GLN 97 133277 5.711 28.402 OO 25.00 743 2HE2 GLN 97 131.787 5.714 27528 LOO 25.00 744 N ASN 98 127.091 3.367 30.147 LOO 83.07 745 CA ASN 98 126517 Z769 31.360 LOO 95.02 746 C ASN 98 127.459 1.854 3Z148 1.00101.68 747 0 ASN 98 127.088 0.737 3Z517 1.00106.47 748 CB ASN 98 125233 1.997 31.019 LOO 98.06 749 CG ASN 98 124.034 2.902 30.830 1.00100.62 750 OD1 ASN 98 123.390 3507 31.799 1.0010725 751 ND2 ASN 98 123.711 3207 29580 1.00100.51 752 H ASN 98 126.876 4.301 29.938 LOO 25.00 753 1HD2 ASN 98 12Z944 3.798 29.449 LOO 25.00 754 2HD2 ASN 98 124241 2.849 28.838 LOO 25.00 755 N SER 99 128.671 2526 3Z415 1.00105.86 756 CA SER 99 129.649 1.533 33.153 1.00108.38 757 C SER 999 129.389 1.528 34.659 1.00109.53 758 O SER 99 129.054 2.561 35243 « 1.0011052 759 CB SER 99 131.057 2.049 32559 1.00107.06 760 OG SER 99 131.078 3.465 32561 1.00109.07 761 H SER 99 128527 3224 32.122 1 1.00 2500 762 HG SER 99 130510 3.805 33.720 ' LOO 25.00 763 N ASN 100 129.534 0.361 35280 1 1.00111.83 764 CA ASN 100 129.325 0223 36.720 1 1.0011528 765 C ASN 100 130.612 0.548 37.462 1.00114.16 766 0 ASN 100 131.577 -0.213 37.402 < 1.00114.16 767 CB ASN 100 128.873 -1.195 37.072 1 1.00117.88 768 CG ASN 100 127.451 -1.473 36.640 .00122.11 769 OD1 ASN 100 126.518 -0.785 37.056 ' .00119.89 770 ND2 ASN 100 127.274 -2.485 35.799 ' .00124.85 771 H ASN 100 129.794 -0.423 34.757 1.00 25.00 772 1HD2 ASN 100 126.354 -2.663 35.510 LOO 25.00 773 2HD2 ASN 100 128.048 -3.001 35.500 1.00 25.00 774 N CYS 101 130.622 1.678 38.162 1.00112.97 775 CA CYS 101 131.804 2.103 38.902 1.00109.49 776 C CYS 101 132.046 1.309 40.184 1.00104.47 777 O CYS 101 133.178 1226 40.662 1-00107.64 778 CB CYS 101 131.735 3.593 39218 1.00112.66 779 SG CYS 101 133273 4.224 39.908 1.00125.35 780 H CYS 101 129.822 2244 38.153 1.00 25.00 781 N ASN 102 130.976 0.765 40.756 1.00 95.01 782 CA ASN 102 131.043 -0.0488 41.975 1.00 88.33 783 C ASN 102 131235 0.673 43515 1.00 78.73 784 O ASN 102 131.005 0.074 44.367 1.0078.57 785 CB ASN 102 13Z071 -1.182 41531 1.00 94.60 786 CG ASN 102 131.727 -2.147 40.704 1.00 9953 787 OD1 ASN 102 130.667 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GLN 110 125.849 11.049 36525 LOO 23.84 853 CB GLN 110 128.098 8.732 37.632 LOO 26.80 854 CG GLN 110 127.790 8533 36.197 LOO 34.89 855 CD GLN 110 127.942 6543 35.947 LOO 37.60 856 OE1 GLN 11Q 128.418 6.098 36.804 1 LOO 43.99 857 NE2 GLN 110 127538 6.401 34.765 1 .003851 858 H GLN 110 128.641 9.810 39552 LOO 25.00 859 1HE2 GLN 110 127.636 5.440 34.604 1.0025.00 860 2HE2 GLN 110 127.167 7.030 34.117 1 .0025.00 861 N PHE 111 125.543 9.970 38.779 1 .0020.86 862 CA PHE 111 124.104 10.140 38.783 ' .0024.95 863 C PHE 111 123.760 11.633 38.792 1 .0024.87 864 O PHE 111 123.037 1Z113 37.917 1 .00 2729 865 CB PHE 1t1 123511 9.442 40.008 1 .00 21.47 866 CG PHE 111 122.019 9568 40.120 1 .0028.99 867 CD1 PHE 111 121.183 8.649 39.494 1 LOO 24.39 868 CD2 PHE 111 121.448 10.600 40.865 1 .0026.46 869 CE1 PHE 111 119.799 8.753 39.610 1 .00 26.64 870 CE2 PHE 111 120.072 10.713 40.985 1 .00 25.60 871 CZ PHE 111 119.243 9.787 40.356 1 .00 30.12 872 H PHE 111 125.966 9.482 39.513 1 .00 25.00 873 N ARG 112 124.323 12.372 39.747 1 .00 23.80 874 CA ARG 112 124.055 13.802 39.858 < .00 18.05 875 C ARG 112 124.384 14.598 38.601 .0022.05 876 O ARG 112 123.539 15.341 38.103 ' .00 28.69 877 CB ARG 112 124.771 14.417 41.066 1.00 18.30 878 CG ARG 112 124.503 15.911 41209 1.00 16.54 879 CD ARG 112 125.077 16.519 42.479 1.00 17.13 880 NE ARG 112 126.540 16.520 42517 1.00 19.87 881 CZ ARG 112 127.323 17.379 41.866 1.002223 882 NH1 ARG 112 126.808 18.328 41.099 1.00 19.31 883 NH2 ARG 112 128536 17.311 4Z012 1.00 25.31 884 H ARG 112 124.928 11.945 40587 1.00 25.00 885 HE ARG 112 126.982 15.846 43.063 1.0025.00 886 1HH1 ARG 112 125.815 18.407 40598 1.00 25.00 887 2HH1 ARG 112 127.408 18.960 40.612 1.0025.00 888 1HH2 ARG 112 129.037 16.615 42.608 1.00 25.00 889 2HH2 ARG 112 129219 17.950 41.520 1.00 25.00 890 N LEU 113 125.596 14.445 38.077 1.0022.19 891 CA LEU 113 125.994 15.192 36.883 1.0023.19 892 C LEU 113 125.112 14.907 35.665 1.00 27.49 893 O LEU 113 124.752 15.828 34.921 1.00 24.19 894 CB LEU 113 127.465 14.937 36.532 1.00 26.29 895 CG LEU 113 128.547 15.323 37.546 1.0028.48 10 896 CD1 LEEU 113 129511 15.110 36.905 1.0021.83 897 CD2 LEU 113 128.391 16.772 37.993 1.00 17.87 898 H LEU 113 126225 13521 38.492 1.00 25.00 899 N LEU 114 124.776 13.638 35.451 1.0024.90 900 CA LEU 114 123.932 13268 34521 1.00 2528 901 C LEU 114 12Z537 13567 34.485 1.0023.09 902 O LEU 114 12Z038 14.534 33.580 1.0026.40 903 CB LEU 114 123.866 11.746 34.168 1.00 2358 904 CG LEU 114 125.167 11.101 33.671 1.00 25.79 905 CD1 LEU 114 125.043 9591 33.660 1.002420 15 906 CD2 LEU 114 125.504 11.607 32280 1.0023.62 907 H LEU 114 125.095 1Z937 36.062 1.0025.00 908 N ARG 115 121548 13.694 35.665 1.0023.30 909 CA ARG 115 120.620 14228 35.955 1.0021.07 910 C ARG 115 120.551 15.748 35.787 1.002657 911 O ARG 115 119.628 16267 35.148 1.0026.34 912 CB ARG 115 120.178 13.844 37.372 1.0020.95 913 CG ARG 115 119.749 12594 37.528 1.00 2124 914 CD ARG 115 118.588 12.057 36.595 1.00 24.51 915 NE ARG 115 118.086 10.702 36513 1.0020.45 916 CZ ARG 115 117.090 10.394 37.639 1.0025.55 20 917 NH1 ARG 115 116.475 11.347 38.327 1.0026.55 918 NH2 ARG 115 116.729 9.128 37.807 1.0021.55 919 H ARG 115 122.416 13.187 36.361 1.00 25.00 920 HE ARG 115 118.508 9578 36.314 1.0025.00 921 1HH1 ARG 115 116.757 12.300 38232 1.0025.00 922 2HH1 ARG 115 115.725 11.114 38.942 1.0025.00 923 1HH2 ARG 115 117205 8.402 37.314 1.00 25.00 924 2HH2 ARG 115 115580 8.901 38.425 1.00 25.00 925 N GLN 116 121.537 16.458 36.333 1.0024.98 926 CA GLN 116 121.573 17.917 36235 1.00 21.36 927 C GLN 116 121.696 18.366 34.792 1.00 23.11 25 928 O GLN 116 121.331 19.491 34.450 1.00 20.94 ^^^g ^^^ 929 CB GLN 116 122.718 18.501 37.066 1.00 21.35 930 CG GLN 116 122.536 18.322 38.561 1.00 24.02 931 CD GLN 116 123.594 19.035 39.371 1.00 23.65 932 OE1 GLN 116 123.278 19.835 40252 1.00 30.06 933 NE2 GLN 116 124.855 18.744 39.088 1.00 21.53 934 H GLN 116 122246 15.983 36.614 1.00 25.00 935 1HE2 GLN 116 125.538 19210 39.609 1.00 25.00 936 2HE2 GLN 116 125.046 18.089 38.391 1.00 25.00 937 N HIS 117 122232 17.490 33.950 1.00 2129 938 CA HIS 117 12Z381 17.804 3Z537 1.00 21.02 939 C HIS 117 121264 17.235 31.666 1.00 23.62 940 O HIS 117 121.389 17.192 30.445 1.00 22.85 941 CB HIS 117 123.755 17.366 32531 1.00 23.58 942 CG HiS 117 124.863 18267 3Z475 1.00 27.17 9 94433 N01 HiS 117 125.477 19.165 31.628 1.00 28.70 944 CD2 HIS 117 125.421 18.456 33.693 1.00 26.70 945 CE1 HIS 117 126.361 19.874 32.307 1.0025.66 946 NE2 HIS 117 126.346 19.464 33.562 1.00 29.17 9 94477 H HIS 117 12Z526 16.612 34277 1.00 25.00 9 94488 HD1 HiS 117 125.301 19252 30.671 1.00 25.00 9 94499 HE2 HIS 117 126.861 19.825 34298 1.00 25.00 9 95500 N GLY 118 120.183 16.784 32.301 1.00 24.12 9 95511 CA GLY 118 119.050 16258 31.562 1.00 2558 9 95522 C GLY 118 119.037 14.786 31.193 1.00 30.13 9 95533 0 GLY 118 118.028 14.303 30.676 1.00 35.12 9 95544 H GLY 118 120.143 16.804 33279 1.00 25.00 9 95555 N PHE 119 120.130 14.068 31.432 1.00 29.49 9 95566 CA PHE 119 120.184 1Z644 31.102 1.002650 9 95577 C PHE 119 119.435 11.867 3Z172 1.00 28.96 9 95588 O PHE 119 119.836 11.861 33537 1.0025.84 9 95599 CB PHE 119 121.633 1Z156 31.019 1.00 24.99 9 96600 CG PHE 119 122.447 1Z845 29.964 1.00 23.43 961 CD1 PHE 119 122592 1Z421 28.640 1.002Z02 962 CD2 PHE 119 123267 13.922 30291 1.00 2356 963 CE1 PHE 119 123.145 13.063 27.650 1.00 2652 964 CE2 PHE 119 124.023 14.572 29.312 1.00 20.73 965 CZ PHE 119 123.962 14.141 27.988 1.00 22.11 966 H PHE 119 120.902 14.496 31.856 1.00 25.00 967 N ASN 120 118551 11207 31.779 1.00 31.42 968 CA ASN 120 117.551 10.447 3Z733 1.00 3620 969 C ASN 120 118208 9.117 33.088 1.0036.85 970 O ASN 120 117.727 8.048 32.707 1.00 39.49 971 CB ASN 120 116.126 10232 32200 1.00 33.41 972 CG ASN 120 115.142 9.796 33286 1.00 35.58 9 97733 OD1 ASN 120 115.481 9.721 34.465 1.00 3824 9 97744 ND2 ASN 120 113.907 9.531 32.886 1.00 40.30 9 97755 H ASN 120 118.092 11226 30.839 1.00 25.00 976 1HD2 ASN 120 113277 9246 33.576 1.0025.00 977 2HD2 ASN 120 113.672 9.626 31.940 1.0025.00 978 N ILE 121 119.347 9.194 33.770 1.00 36.98 979 CA ILE 121 120.054 7.997 34.192 1.00 29.59 980 C ILE 121 119207 7.323 35.264 1.00 29.55 981 O ILE 121 118.647 7.984 36.134 1.00 30.63 982 CB ILE 121 121.478 8.319 34.745 1.00 35.93 983 CG1 iLE 121 122.130 7.046 35500 1.00 34.57 984 CG2 ILE 121 121.419 9.425 35.7798 1.00 27.62 985 CD1 ILE 121 123.558 7.221 35.775 1.00 37.39 986 H ILE 121 119.696 10.074 34.013 1.00 25.00 987 N SER 122 119.086 6.007 35.172 1.00 32.39 988 CA SER 122 118299 5245 36.129 1.00 27.80 989 C SER 122 118512 5243 37.526 1.00 27.11 990 O SER 122 120.130 5.143 37.685 LOO 30.59 991 CB SER 122 118.145 3.801 35.642 LOO 28.47 992 OG SER 122 117.529 2.993 36.633 LOO 27.99 993 H SER 122 119.540 5.535 34.444 LOO 25.00 994 HG SER 122 117.442 2.098 36275 LOO 25.00 995 N PRO 123 118.065 5525 38.564 LOO 2755 996 CA PRO 123 118.542 5.323 39.949 LOO 27.26 997 C PRO 123 118.941 3.904 40572 1 LOO 33.55 998 O PRO 123 119.325 3.664 41521 < 1.00 3451 999 CB PRO 123 117.323 5.823 40.723 LOO 26.86 1000 CG PRO 123 116.184 5252 39.938 ' LOO 26.05 1001 CO PRO 123 116.605 5.531 38510 LOO 2457 1002 N GLU 124 118.849 2.967 39.431 1 LOO 34.65 1003 CA GLU 124 119.199 1.569 39.673 < LOO 4228 1004 C GLU 124 120.673 1.441 40.056 LOO 39.18 1005 O GLU 124 121.072 0.492 40.735 1.00 4159 1006 CB GLU 124 118.902 0.732 38.424 1.00 4821 1007 CG GLU 124 119.074 -0.773 38501 1.00 61.85 1008 CD GLU 124 118.112 -1.379 39515 ' 1.00 7129 1009 OE1 GLU 124 117.022 -0.803 39551 1.00 70.67 1010 OE2 GLU 124 118.450 -Z447 40.170 LOO 76.93 1011 H GLU 124 118.522 3203 38539 LOO 25.00 1012 N iLE 125 121.466 2.430 39.657 LOO 36.76 1013 CA I LE 125 12Z892 2.458 39555 1 1.00 35.15 1014 C (LE 125 123.155 Z401 41.472 .00 35.83 1015 O iLE 125 124237 Z016 41500 1 LOO 36.05 1016 CB ILE 125 123.557 3.718 39519 1 .00 33.60 1017 CG1 iLE 125 125.082 3.610 39568 ' 1.00 32.56 1018 CG2 ILE 125 123.087 4.988 40.017 ' LOO 28.43 1019 CD1 ILE 125 125.789 4.705 38586 - .00 28.58 1020 H ILE 125 121.080 3.169 39.141 < LOO 25.00 1021 N PHE 126 12Z145 Z733 42276 - LOO 3320 1022 CA PHE 126 122276 Z.717 43.731 1 LOO 33.30 1023 C PHE 126 121.902 1:394 44.402 1 LOO 38.46 1024 O PHE 126 122.171 1211 45591 LOO 38.34 1025 CB PHE 126 121.444 3.843 44.362 1.00 29.75 1026 CG PHE 126 121537 5218 44.030 1.00 32.61 1027 CD1 PHE 126 123.084 5.724 44.631 LOO 29.30 1028 CD2 PHE 126 121.263 6.007 43.103 LOO 33.58 1029 CE1 PHE 126 123.558 6597 44.310 1.00 31.83 1030 CE2 PHE 126 121.726 7.279 4Z775 1.00 36.03 1031 CZ PHE 126 122.877 7.776 43.380 1.00 34.15 1032 H PHE 126 121.286 3.004 41.891 l .00 25.00 1033 N SER 127 121285 0.477 43.662 1.00 37.94 1034 CA SER 127 120.871 -0.806 44236 1.00 3724 1035 C SER 127 122.012 -1.601 44.855 1.00 37.05 1036 O SER 127 121.842 -2210 45.908 1.00 37.94 1037 CB SER 127 120.141 -1.658 43201 1.00 3422 1038 OG SER 127 118.885 -1.087 42.887 1.0044.36 1039 H SER 127 121.104 0.658 42.719 1.00 25.00 1040 HG SER 127 119.018 -0202 42.539 1.00 25.00 1041 N LYS 128 123.184 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.00 39.46 25 1188 CB SER 142 132.879 4.409 58.011 1.00 30.29 *g** ^ ^? i***¿¡**. 1189 OG SER 142 13Z790 3.146 57558 1.00 26.69 1190 H SER 142 130.627 4.146 56.569 LOO 25.00 1191 HG SER 142 133.417 2.568 57.780 1.00 25.00 1192 N ASP 143 132.069 6.053 54.937 1.00 27.41 1193 CA ASP 143 132.614 6.512 53.663 LOO 28.00 1194 C ASP 143 132.168 7.966 53.447 LOO 33.02 1195 0 ASP 143 131211 8232 52.714 LOO 34.43 1196 CB ASP 143 13Z085 5.603 5Z540 LOO 2621 1197 CG ASP 143 132.609 5.978 51.160 LOO 32.37 1198 OD1 ASP 143 133.578 6.762 51.045 1.0034.10 1199 OD2 ASP 143 13Z041 5.465 50.174 LOO 37.80 1200 H ASP 143 131.130 5.790 54.969 ' LOO 25.00 1201 N VAL 144 13Z884 8.906 54.060 1 .0031.09 1202 CA VAL 144 132.548 10.328 53.958 1 LOO 27.23 1203 C VAL 144 132592 10.873 52.534 1 LOO 27.59 1204 0 VAL 144 131.404 11.545 52243 1 .0025.91 1205 CB VAL 144 133.541 11204 54.758 1 LOO 27.72 1206 CG1 VAL 144 133.183 1Z684 54.621 1 1.002128 1207 CG2 VAL 144 133.509 10.804 56227 1 .0034.69 1208 H VAL 144 133.643 8.619 54.609 ' LOO 25.00 1209 N LEU 145 133544 10.580 51.649 1 LOO 25.30 1210 CA LEU 145 133266 11.063 50268 1 .0027.68 1211 C LEU 145 132.039 10510 49.544 " .00 29.04 1212 0 LEU 145 131592 11218 48 73 « LOO 26.76 1213 CB LEU 145 134.541 10.722 49.487 1 LOO 2726 1214 CG LEU 145 135.839 11575 49.970 LOO 29.50 1215 CD1 LEU 145 136556 11.087 48583 1.0025.10 1216 CD2 LEU 145 135.648 1Z875 50.113 1 LOO 31.66 1217 H LEU 145 134.098 10.040 51531 « LOO 25.00 1218 N GLY 146 131.717 9247 49.806 1.00 27.11 1219 CA GLY 146 130.552 8.643 49.185 1.0025.43 1220 C GLY 146 129288 9290 49.726 1.0027.86 1221 0 GLY 146 128573 9.621 48.968 1.00 24.45 1222 H GLY 146 132255 8.727 50.431 1.0025.00 1223 N LEU 147 129251 9.485 51.043 : 1.0021.13 1224 CA LEU 147 128.114 10.102 551.712 LOO 23.48 1225 C LEU 147 127.867 11.519 51202 LOO 23.64 1226 O LEU 147 126.722 11.922 51.002 1 LOO 2550 1227 CB LEU 147 128.338 10.140 53226 1.0023.15 1228 CG LEU 147 128286 8.821 54.003 1.0030.78 1229 CD1 LEU 147 128.667 9.059 55.455 1 1.0024.16 1230 CD2 LEU 147 126.892 8210 53511 1.00 22-86 1231 H LEU 147 130.010 9.196 51.584 LOO 25.00 1232 N LEU 148 128.943 12265 50578 LOO 2029 1233 CA LEU 148 128.831 13.633 50.498 LOO 24.04 1234 C LEU 148 128217 13.664 49.106 1.0023.69 1235 0 LEU 148 127267 14.408 48.855 1.00 26.51 1236 CB LEU 148 130.198 14.328 50.506 LOO 22.43 1237 CG LEU 148 130240 15.787 50.033 LOO 24.68 1238 CD1 LEU 148 129.285 16.649 50.853 LOO 16.95 1239 CD2 LEU 143 131.662 16.314 50.136 1.00 19.49 1240 H LEU 148 129.830 11.885 51.143 1.0025.00 1241 N ASN 149 128.742 12.845 48203 LOO 23.38 1242 CA ASN 149 128210 12501 46.850 1.00 20.71 1243 C ASN 149 126.781 12269 46509 " 1.00 25.14 1244 0 ASN 149 125590 1Z678 45.956 LOO 25.34 1245 CB ASN 149 129.125 12.008 45532 LOO 1521 1246 CG ASN 149 130.320 12.817 45.489 1 LOO 19.96 1247 0D1 ASN 149 ' 131.340 1Z856 46.167 ' LOO 34.43 1248 ND2 ASN 149 130.185 13.505 44.369 LOO 25.72 1249 H ASN 149 129.509 12271 48.444 LOO 25.00 1250 1HD2 ASN 149 130.969 14.021 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18214 «i? ?ftS LOO 22.07 1272 OH TYR 151 12Z337 19577 52596 1.00 21.54 1273 H TYR 151 125.542 12.522 49.655 1.00 25.00 1274 HH TYR 151 121.769 19210 53.457 1.00 25.00 12775 N GLU 152 124532 15.194 47559 < 1.00 21.41 1276 CA GLU 152 124.316 16.128 46.863 LOO 19.05 1277 C GLU 152 123588 15.546 45.800 LOO 23.34 1278 0 GLU 152 122.540 16259 45260 1.00 2159 1279 CB GLU 152 125.653 16.544 46235 1.00 2358 1280 CG GLU 152 126.641 17236 47.198 1.00 23.54 1281 CD GLU 152 126245 18.662 47.577 1.00 27.07 1282 OE1 GLU 152 125.046 19.009 47529 1.00 30.35 1283 OE2 GLU 152 127.145 19.444 47535 LOO 2320 1284 H GLU 152 125.434 14.851 48.136 1.00 25.00 1285 N ALA 153 123.530 14248 45526 LOO 24.42 1286 CA ALA 153 12Z706 13565 44526 1.00 22.61 1287 C ALA 153 121251 13.409 44.964 LOO 19.49 1288 O ALA 153 120.342 13.450 44.138 1.00 21.30 1289 CB ALA 153 123.300 12203 44.186 1.00 21.47 1290 H ALA 153 124.211 13.731 46.006 1.00 25.00 1291 N SER 154 121.026 13262 46264 1.00 16.33 1292 CA SER 154 119.672 13.105 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VAL 156 118283 16.063 42276 1 .00 22.09 1314 C VAL 156 117265 14.970 41.940 1 .00 2Z99 1315 O VAL 156 116.954 14.741 40.768 .00 22.80 1316 CB VAL 156 119.491 15.956 41299 ' LOO 18.92 1317 CG1 VAL 156 120.541 16.999 41.636 ' 1.00 20.34 1318 CG2 VAL 156 120.089 14.560 41.329 LOO 2057 1319 H VAL 156 119229 15207 43.966 " LOO 25.00 1320 N ARG 157 116.729 14.317 42568 1.00 1928 1321 CA ARG 157 115.766 13239 4Z762 LOO 2529 1322 C ARG 157 114594 13.708 42272 L00 2651 1323 O ARG 157 113.988 14.850 4Z498 1.00 27.10 1324 CB ARG 157 115.625 12.380 44.024 LOO 19.93 1325 CG ARG 157 114.831 13.011 45.1144 ' 1.00 19.14 1326 CD ARG 157 114.914 12.156 46.397 1.00 20.33 1327 NE ARG 157 114.069 1Z674 47.473 1.00 30.46 1328 CZ ARG 157 114.373 13.717 48242 1.00 36.78 1329 NH1 ARG 157 115.515 14.371 48.071 1.00 39.31 1330 NH2 ARG 157 113523 14.119 49.176 LOO 36.74 1331 H ARG 157 116.972 14.566 43.881 LOO 25.00 1332 HE ARG 157 113214 12230 47.643 ' 1.00 25.00 1333 1HH1 ARG 157 116.149 14.079 47.364 « LOO 25.00 1334 2HH1 ARG 157 115.736 15.154 48.652 1.00 25.00 1335 1HH2 ARG 157 11Z655 13.643 49.305 < 1.00 25.00 1336 2HH2 ARG 157 113.751 14.905 49.753 LOO 25.00 1337 N THR 158 113.709 1Z813 41569 1.00 30.13 1338 CA THR 158 112.385 13.066 41.015 1.00 27.65 1339 C THR 158 111574 12.189 41.763 1.00 25.41 1340 O THR 158 111.751 11.413 42.642 1.00 23.51 1341 CB THR 158 112.350 1Z703 39.513 1.00 24.84 1342 OG1 THR 158 112.630 11.307 39.355 1.00 27.71 1343 CG2 THR 158 113.391 13.496 38.738 1.00 19.09 1344 H THR 158 114.102 11.937 41.427 1.00 25.00 1345 HG1 THR 158 111.995 10.771 39.817 1.00 25.00 1346 N HIS 159 110.103 12.268 41.377 1.00 26.77 1347 CA HIS 159 109.051 11.473 42.016 1.00 27.30 1348 C HIS 159 109.196 9.971 41.741 1.00 33.58 1349 0 HIS 159 108.630 9.150 42.462 1.00 33.82 1350 CB HIS 159 107.663 11.939 41.557 1.00 26.01 1351 CG HIS 159 107.337 13.350 41.941 1.00 23.00 1352 ND1 HIS 159 106599 13.711 43226 1.00 24.86 1353 CD2 HIS 159 107.311 14.490 41210 1.00 18.70 1354 CE1 HIS 159 106.782 15.012 43275 1.00 24.72 1355 NE2 HiS 159 106566 15.509 4Z064 1.00 23.55 1356 H HIS 159 109579 12.878 40.646 1.0025.00 1357 HD1 HIS 159 106524 13.094 43.988 1.00 25.00 1358 HE2 HIS 159 106.880 16.460 41.845 1.00 25.00 1359 N ALA 160 109.948 9.624 40.697 1.003Z77 1360 CA ALA 160 110.167 8229 40515 1.00 31.64 1361 C ALA 160 111.364 7.581 41.009 1.00 36.31 1362 0 ALA 160 111.509 6561 41.002 1.00 3753 1363 CB ALA 160 110526 8..130 38.803 1.00 25.40 1364 H ALA 160 110558 10.319 40.160 1.00 25.00 1365 N ASP 161 112217 8.401 41.612 1.0040.41 1366 CA ASP 161 113.415 7.904 42281 1.004026 1367 C ASP 161 113.123 7.414 43589 1.0041.77 1368 O ASP 161 113.634 7.937 44.678 1.0041.48 1369 CB ASP 161 114.508 8576 42291 1.003422 1370 CG ASP 161 114.959 9554 40598 1.0034.94 1371 0D1 ASP 161 114.954 8.486 40O02 1.00 3351 1372 0D2 ASP 161 115519 10532 40.697 1.00 3Z35 1373 H ASP 16t 112514 9550 41.663 1.0025.00 1374 N ASP 162 11Z353 6.342 43.742 1.004626 1375 CA ASP 162 111532 5.726 44585 1.0046.59 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1418 002 ASP 166 ' 113.712 5.423 53552 1 LOO 74.06 1419 H ASP 166 ' 115.669 6.693 50506 1 LOO 25.00 1420 N ALA 167 * 117.939 8.459 51.075 1 LOO 34.07 1421 CA ALA 167 ' 119298 8.902 50.806 " LOO 30.06 1422 C ALA 167 119.664 10.182 51554 ' LOO 33.12 1423 O ALA 167 ' 120.759 10292 5Z103 1.00 34.41 1424 CB ALA 167 ' 119.488 9.090 49508 1 LOO 25.56 1425 H ALA 167 ' M7260 8.486 50575 LOO 25.00 1426 N LEU 168 - 118.737 11.134 51.593 LOO 3455 1427 CA LEU 168 ' 118575 12.403 52268 " LOO 2926 1428 C LEU 168 < 119.184 12226 53.764 LOO 32.06 1429 O LEU 168 - 120.199 12556 54511 < LOO 34.07 1430 CB LEU 168 ' 117.820 13581 5Z024 1.00 25.73 1431 CG LEU 168 ' 117.980 14.767 5Z671 < LOO 29.40 1432 CD1 LEU 168 ' 119241 15.454 5Z153 1 1.00 22.56 1433 CD2 LEU 168 ' 116.765 15.635 52597 1 LOO 28.30 1434 H LEU 168 ' 117.879 10544 51.168 - LOO 25.00 1435 N ALA 169 ' 118224 11.593 54.425 1 LOO 3255 1436 CA ALA 169 ' 118517 11.372 55.865 1 LOO 37.53 1437 C ALA 169 ' 119.561 10552 56227 1 LOO 37.81 1438 O ALA 169 ' I20273 10.873 57.185 1 .00 38.90 1439 CB ALA 1669 ' 117.058 10.680 56.370 1 .00 36.88 1440 H ALA 169 ' 117.444 11265 53538 1 .00 25.00 1441 N PHE 170 ' 119.830 9.520 55.429 1 1.00 30.70 1442 CA PHE 170 ' 120.976 8.640 55.635 1 1.00 29.14 1443 C PHE 170 • 122296 9.413 55.592 1 .00 31.93 1444 O PHE 170 ' 123.046 9.432 56.573 ' LOO 35.80 1445 CB PHE 170 120.978 7.538 54.569 1.00 27.52 1446 CG PHE 170 i 22.093 6.538 54.719 1.00 2921 1447 CD1 PHE 170 " 122.055 5.576 55.722 LOO 3225 1448 CD2 PHE 170 123.178 6.553 53.850 1.00 3123 1449 CE1 PHE 170 123.085 4.642 55.854 LOO 35.77 1450 CE2 PHE 170 124213 5.624 53.974 LOO 2829 1451 CZ PHE 170 124.166 4.668 54.977 ' LOO 33.63 1452 H PHE 170 119237 9.336 54571 1.00 25.00 1453 N SER 171 122.572 10.054 54.460 LOO 29.96 1454 CA SER 171 123.803 10.817 54297 LOO 23.74 1455 C SER 171 123.888 11.970 55293 1.00 25.49 1456 0 SER 171 124.951 12232 55.845 1.00 30.00 1457 CB SER 171 123.927 11.333 5Z860 1.00 25.16 1458 OG SER 171 122.818 1Z137 5Z501 < LOO 31.46 1459 H SER 171 121.937 10.029 53.708 4 1.00 25.00 1460 HG SER 171 122.754 12.902 53.078 ' LOO 25.00 1461 N THR 172 12Z761 1Z625 55.557 < 1.00 25.72 1462 CA THR 172 12Z728 13.746 56.490 LOO 25.18 1463 C THR 172 123.183 13.367 57.902 < 1.00 3059 1464 O THR 172 124.122 13.961 58.438 ' 1.00 29.76 1465 CB THR 172 121511 14.390 56.574 1 1.00 2453 1466 OG1 THR 172 120.958 14.958 55.307 LOO 19.73 1467 CG2 THR 172 121282 15.499 57.620 1 LOO 1652 10 1468 H THR 172 121.932 12.351 55.113 < 1.00 25.00 1469 HG1 THR 172 120.938 14264 54.646 1 LOO 25.00 1470 N ILE 173 12Z542 12563 58.489 ' 1.00 3429 1471 CA ILE 173 122.875 11.951 59.848 1.00 37.02 1472 C iLE 173 124519 11.488 60.017 1 1.00 31.30 1473 O ILE 173 124.956 11.777 61.032 LOO 34.03 1474 CB ILE 173 121.894 10.870 60.384 LOO 42.89 1475 CG1 ILE 173 122.082 10.702 61.893 ' LOO 46.46 1476 CG2 ILE 173 12Z115 9.539 59.673 1.00 4352 1477 CD11 iLE 173 121.040 9.829 62553 1.00 58.82 1478 H iLE 173 121533 11.884 58.002 LOO 25.00 15 1479 N HIS 174 124.848 10.790 59.020 LOO 27.02 1480 CA HIS 174 126220 10509 59.100 LOO 30.73 1481 C HIS 174 127251 11.412 58.870 LOO 30.72 1482 0 HiS 174 128261 11.477 59.574 I.00 3Z05 1483 CB HiS 174 126.431 9.118 58.166 I.00 3Z72 1484 CG HiS 174 125.701 7.884 58.603 1.00 42.58 1485 ND1 HiS 174 125.738 7.418 59.902 1.00 4351 1486 CD2 HiS 174 124.891 7.036 57.925 1.00 3951 1487 CE1 HIS 174 124.981 6539 60.005 LOO 3859 1488 NE2 HIS 174 124.457 6.086 58520 ' 1.00 38.65 20 1489 H HiS 174 124.304 10.608 58221 LOO 25.00 1490 HD1 HIS 174 126233 7.787 60556 LOO 25.00 1491 HE2 HIS 174 123.858 5.338 58.611 1.00 25.00 1492 N LEU 175 126.970 12.310 57.931 1.00 30.47 1493 CA LEU 175 127.874 13.420 57.655 1.00 24.51 1494 C LEU 175 127.926 14.333 58.880 1.00 23.90 1495 O LEU 175 128.999 14.803 59267 LOO 27.49 1496 CB LEU 175 127.429 14.193 56.408 LOO 18.74 1497 CG LEU 175 127.687 13.517 55.054 LOO 19.75 1498 CD1 LEU 175 127.007 14295 53.935 1.00 19.14 1499 CD2 LEU 175 129.187 13.404 54.789 1.00 13.66 25 1500 H LEU 175 126.143 12235 57.409 1.00 25.00 - -- *.****** *-•>*.*••. 1501 N GLU 176 126.781 14.535 59.524 1.00 23.45 1502 CA GLU 176 126.7221 15.374 60.717 1.00 29.31 1503 C GLU 176 127.596 14.788 61.814 1.00 29.58 1504 O GLU 176 128222 15.519 62.580 1.00 30.33 1505 CB GLU 176 125292 15.477 61247 1.00 28.86 1506 CG GLU 176 124.338 16.265 60.381 1.0041.02 1507 CD GLU 176 12Z976 16.431 61.032 1.00 50.96 1508 OE1 GLU 176 122.409 15.422 61.511 1.00 5824 1509 OE2 GLU 176 12Z474 17.574 61.069 1.00 53.02 1510 H GLU 176 125.956 14.127 59.182 1.00 25.00 1511 N SER 177 127.615 13.461 61.890 1.00 31.99 1512 CA SER 177 128.394 12.746 62.894 1.00 33.70 1513 C SER 177 129.905 1Z777 6Z620 1.0029.73 1514 O SER 177 130.710 12552 63.541 1.00 31.31 1515 CB SER 177 127.896 11299 62586 1.00 33.08 1516 OG SER 177 128.446 10.626 64.103 1.0042.66 1517 H SER 177 127.077 12.944 61259 1.00 25.00 1518 HG SER 177 128220 11.094 64.907 1.0025.00 1519 N ALA 178 130283 1Z652 61.352 1.00 26.67 1520 CA ALA 178 131.692 12.641 60570 1.00 25.61 1521 C ALA 178 132.351 14.013 60558 1.00 28.58 1522 O ALA 178 133540 14.162 61.153 1.00 23.60 1523 CB ALA 178 131.862 11.884 59.665 1.00 22.60 1524 H ALA 178 129599 1Z566 60.656 1.00 25.00 1525 N ALA 179 131.568 15.018 60.475 1.00 25.11 1526 CA ALA 179 132.068 16576 60268 1.0025.17 1527 C ALA 179 133.071 16583 61254 1.00 2557 1528 O ALA 179 134.141 17.430 60544 1.00 25.58 1529 CB ALA 179 130503 17540 60.044 1.0021.50 1530 H ALA 179 130517 14.840 60525 1.00 25.00 1531 N PRO 180 132.771 16.963 62564 1.0027.61 1532 CA PRO 180 133.680 17541 63565 1.00 28.57 1533 C PRO 180 135.132 17.058 63584 1.00 30.64 1534 O PRO 180 135.994 17.724 64.155 1.003722 1535 CB PRO 180 132.988 17206 64569 1.00 25.80 1536 CG PRO 180 131540 17.118 64518 1.0031.06 1537 CD PRO 180 131597 16.360 63221 1.00 30.35 1538 N HtS 181 135.414 15.910 62580 1.00 28.35 1539 CA HIS 181 136.772 15.377 63.013 1.0027.57 1540 C HIS 181 137.470 15237 61.672 1.00 2659 1541 O HiS 181 138.529 14.611 61584 1.002922 1542 CB HiS 181 136.764 14.035 63.740 1.00 30.76 1543 CG HIS 181 136.153 14.103 65.104 1.00 32.51 1544 ND1 HIS 181 134.893 13.619 65579 1.00 34.64 1545 CD2 HIS 181 136.607 14.652 66257 1.00 34.04 1546 CE1 HIS 181 134.593 13.870 66.641 1.00 35.16 1547 NE2 HIS 181 135.615 14.495 67.196 1.00 38.60 1548 H HIS 181 134.717 15.429 6Z478 1.00 25.00 1549 HD1 HIS 181 134298 13.158 64.739 1.00 25.00 1550 HE2 HiS 181 135.666 14.802 68.128 1.00 25.00 1551 N LEU 182 136.890 15.827 60.635 1.00 22.56 1552 CA LEU 182 137.468 15.750 59.303 1.00 22.65 1553 C LEU 182 138.532 16.821 59.103 1.0024.98 1554 O LEU 182 138.494 17.878 59.741 1.00 22.99 1555 CB LEU 182 136.372 15.900 58243 1.00 25.05 1556 CG LEU 182 135271 14.835 58205 1.0023.65 1557 CD1 LEU 182 134.178 15274 57249 1.00 1728 1558 CD2 LEU 182 135.849 13.483 57.786 1.0020.03 1559 H LEU 182 136.072 16.351 60.762 1.00 25.00 1560 N LYS 183 139.494 16.528 58236 1.00 22.16 1561 CA LYS 183 140.556 17.469 57526 1.00 2550 1562 C LYS 183 139.982 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GLU 195 126500 26203 56.927 LOO 75.42 1689 OE2 GLU 195 125531 26.169 58547 1 I.008Z70 1690 H GLU 195 125263 2Z814 54544 LOO 25.00 1691 N GLN 196 123.747 24.130 52571 < I.002Z78 1692 CA GLN 196 123576 24529 51527 1.00 20.33 1693 C GLN 196 123.891 23520 50515 LOO 19.79 1694 O GLN 196 125.094 23.463 50258 " 1.0024.78 1695 CB GLN 196 123.980 25503 51219 < LOO 20.38 1696 CG GLN 196 123.727 26.397 49.807 • 1.0024.47 20 1697 CD GLN 196 122253 26.591 49524 1 LOO 28.74 1698 OE1 GLN 196 121.622 27.490 50.074 1 LOO 3250 1699 NE2 GLN 196 121.694 25.744 48.667 1 1.0021.06 1700 H GLN 196 124.554 23592 52595 LOO 25.00 1701 1HE2 GLN 196 120.741 25.876 48.480 LOO 25.00 1702 2HE2 GLN 196 122247 25.045 48258 LOO 25.00 1703 N CYS 197 12Z992 22.727 49.942 1.00 19.52 1704 CA CYS 197 123.399 21..749 48.944 LOO 17.94 1705 C CYS 197 123.782 2Z497 47.669 LOO 18.82 1706 0 CYS 197 123.316 23.614 47.428 1.00 19.62 1707 CB CYS 197 122278 20.743 48.669 1.00 21.42 25 1708 SG CYS 197 120.832 21.394 47.800 1.00 42.82 *** *** *! * ** ***»*.. 1709 H CYS 197 122.056 22.808 50.202 1 .00 25.00 1710 N LEU 198 124.626 21.878 46.856 1 .00 19.01 1711 CA LEU 198 125.094 22.489 45.620 1 .00 2023 1712 C LEU 198 123.986 22.760 44.610 1 .00 23.16 1713 0 LEU 198 123.868 23.867 44.096 1 .00 26.68 1714 CB LEU 198 126.174 21.608 44.981 1 .00 1353 1715 CG LEU 198 126.762 22.058 43.640 1 .00 2057 1716 CD1 LEU 198 127.388 23.440 43.773 1 .00 19.35 1717 CD2 LEU 198 127.789 21.044 43.158 1 .00 1828 1718 H LEU 198 124.968 21.004 47.109 1 .00 25.00 1719 N HIS 199 123.160 21.752 44.354 1 .00 2427 1720 CA HIS 199 12Z079 21.859 43.379 1 .00 22.48 1721 C HiS 199 121.089 23.001 43.608 1 .00 19.15 1722 0 HIS 199 120.586 23.582 42.653 1 .00 19.66 1723 CB HIS 199 121.327 20.523 43277 1 .00 2251 1724 CG HIS 199 120225 20.519 42261 1 .00 16.72 1725 ND1 HiS 199 120.452 20.697 40511 1 .00 19.56 1726 CD2 HIS 199 118.885 20.360 42596 1 .00 15.14 1727 CE1 HIS 199 119.303 20.648 40261 1 .00 15.68 1728 NE2 HIS 199 118.338 20.444 41.138 1 .00 19.96 1729 H HIS 199 123297 20.912 44.822 1 .00 25..00 1730 HD1 HIS 199 121.340 20.834 40.498 1 .00 25.00 1731 HE2 HiS 199 117.376 20.343 40.929 1 .00 25.00 1732 N LYS 200 120.811 23.323 44.864 1 .00 18.06 1733 CA LYS 200 119553 24.377 45.170 1 .00 19.34 1734 C LYS 200 120.463 25.726 45.548 1 1.00 2128 1735 0 LYS 200 119.755 26517 46.012 1 LOO 20.62 1736 CB LYS 200 118.898 23.893 46264 .00 17.06 1737 CG LYS 200 118.144 22.630 45.875 1 LOO 17.06 1738 CD LYS 200 117287 2Z086 47.005 1 1.00 18.82 1739 CE LYS 200 116597 20504 46.559 LOO 16.83 1740 NZ LYS 200 115.820 20.155 47.645 ' 1.00 19.41 1741 H LYS 200 121264 2Z869 45.599 LOO 25.00 1742 1HZ LYS 200 1166.454 19.923 48.436 LOO 25.00 1743 2HZ LYS 200 115.081 20.807 47.978 LOO 25.00 1744 3HZ LYS 200 115577 19285 47288 LOO 25.00 1745 N GLY 201 121.768 25.881 45.343 LOO 23.54 1746 CA GLY 201 122.424 27.136 45.675 1.00 19.60 1747 C GLY 201 12Z583 28.062 44.482 LOO 19.35 1748 0 GLY 201 122569 27.613 43.338 1.00 21.61 1749 H GLY 201 122299 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1812 O ARG 208 134.472 31289 46.780 1.00 27.73 1813 CB ARG 208 13Z059 33.314 45.682 1.00 25.72 1814 CG ARG 208 132.836 34258 46.588 1.00 31.65 1815 CD ARG 208 134.062 34.826 45.892 1.00 39.53 1816 NE ARG 208 134.374 36.184 46.344 1.0046.43 1817 CZ ARG 208 135283 36.488 47.266 1.0047.18 1818 NH11 ARG 208 135.991 35.534 47.858 1.00 54.31 1819 NH2 ARG 208 135.492 37.754 47.592 LOO 54.01 1820 H ARG 208 131.077 31.566 44.139 LOO 25.00 1821 HE ARG 208 133.881 36.924 45.937 LOO 25.00 1822 1HH1 ARG 208 135.847 34.577 47.610 1.00 25.00 1823 2HH1 ARG 208 136.673 35.775 48.548 LOO 25.00 1824 1HH2 ARG 208 134.962 38.478 47.150 1.0025.00 1825 2HH2 ARG 208 136.172 37.986 48287 LOO 25.00 1826 N PHE 209 132.364 30.556 47.056 1.00 25.17 1827 CA PHE 209 13Z688 29.750 48224 LOO 23.72 1828 C PHE 209 133577 28.632 47.908 LOO 24.69 1829 O PHE 209 134.656 28.442 48.626 LOO 2423 1830 CB PHE 209 131.430 29.135 48.838 LOO 2254 1831 CG PHE 209 131.721 28.195 49.976 < LOO 22.62 1832 CD1 PHE 209 132.019 28.691 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25.91 1896 H TYR 215 137.858 25217 46573 LOO 25.00 1897 HH TYR 215 141517 20502 41540 1.00 25.00 1898 N ASP 216 141.037 26.434 46.969 1.0026.71 1899 CA ASP 216 142254 27.184 47250 1.00 32.33 1900 C ASP 216 143.057 26532 48577 ' LOO 32.46 1901 O ASP 216 144288 26589 48587 LOO 3357 1902 CB ASP 216 141.895 28.621 47.636 LOO 35.77 1903 CG ASP 216 143.111 29514 47.769 LOO 36.73 1904 OD1 ASP 216 143.842 29.670 46.769 1.0037.16 1905 OD2 ASP 216 143.327 30562 48571 1.00 41.08 1906 H ASP 216 140.170 26.885 447.054 LOO 25.00 1907 N LYS 217 142550 25510 49516 1.00 31.70 1908 CA LYS 217 14Z978 25255 50.459 1 1.0029.37 1909 C LYS 217 143.134 23.745 50269 LOO 30.32 1910 O LYS 217 143.506 23.029 51200 1.00 31.00 1911 CB LYS 217 142.170 25.553 51.724 ' LOO 26.09 1912 CG LYS 217 142.062 27.033 52.017 LOO 27.73 1913 CO LYS 217 141.185 27512 53.213 " LOO 35.35 1914 CE LYS 217 141.091 28.807 53.463 LOO 40.60 1915 NZ LYS 217 140.124 29.115 54.551 1.00 49.88 1916 H LYS 217 141.376 25.876 49.235 1.00 25.00 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58.742 45.759 i .00 87.59 2332 CB PHE 256 111.987 56.887 43290 1.00 81.00 2333 CG PHE 256 111.352 56.566 41.972 LOO 76.86 2334 CD1 PHE 256 • 110.671 57.544 41251 LOO 76.59 2335 CD2 PHE 256 ' 111.431 55283 41.449 LOO 73.54 2336 CE1 PHE 256 ' 110.080 57.247 40.030 1.00 76.03 2337 CE2 PHE 256 ' 110.844 54576 40229 LOO 71.61 2338 CZ PHE 256 ' 110.167 55.958 39.518 1.007455 2339 H PHE 256 ' 113.874 58.189 42.139 1.00 25.00 2340 N VAL 257 ' 113.774 58.796 45.344 1.0097.79 2341 CA VAL 257 ' 114.160 59.053 46.730 1.0010456 2342 C VAL 257 ' 113.428 60269 47.303 1.00105.53 2343 O VAL 257 ' 112552 60239 48.439 1.00106.91 2344 CB VAL 257 1 115592 59.270 46.654 1.0010720 2345 CG1 VAL 257 1 116.092 59.432 48516 1.00107.16 2346 CG2 VAL 257 1 116.445 58.101 46220 1 1.00106.33 2347 H VAL 257 ' 114.464 58.732 44.658 LOO 25.00 2348 N THR 258 1 113532 61529 46.5506 ' 1.0010554 2349 CA THR 258 ' 112.660 6Z550 46535 1.00104.41 2350 C THR 258 ' 111.183 62.608 46.531 ' 1.00104.31 2351 - O THR 258 ' 110.339 63.047 47514 1.00104.07 2352 CB THR 258 1 113592 63.805 46.408 1.00104.30 2353 OG1 THR 258 ' 113.620 63.674 45.000 1.00104.41 2354 CG2 THR 258 1 114.729 63.982 47.117 1.00105.42 2355 H THR 258 ' 113.711 61.308 45.603 LOO 25.00 2356 HG1 THR 258 - 114.068 64.458 44.669 LOO 25.00 2357 N THR 259 110572 6Z161 45517 1.00103.41 2358 CA THR 259 " 109.497 6Z182 44.825 1.0010059 2359 C THR 259 1 108.599 61.133 45.482 1.0010157 2360 O THR 259 ' 107.414 61.375 45.707 1.0010353 2361 CB THR 259 " 109.445 62.022 43289 1.009757 2362 OG1 THR 259 ' 110219 60.883 4Z894 1.0095.69 2363 CG2 THR 259 ' 109.988 63267 4Z602 LOO 95.50 2364 H THR 259 ' 111579 61.811 44.728 LOO 25.00 2365 HG1 THR 259 ' 109.870 60.086 43290 1.002550 2366 N LEU 260 ' (09.164 59.969 45.783 L0010Z18 2367 CA LEU 260 " 108.415 58.884 46.412 1.0010322 2368 C LEU 260 - 109.112 58.431 47.696 1.00106.86 2369 O LEU 260 ' 109.742 57.372 47.732 1.00107.73 2370 CB LEU 260 1 108282 57.700 45.445 1.0098.81 2371 CG LEU 260 * I07.552 57.928 44.119 1.0094.81 2372 CD1 LEU 260 • I07.620 56.670 43269 LOO 8959 2373 CD2 LEU 260 ' 106.108 58.320 44.380 I.009Z83 2374 H LEU 260 ' 110.112 59.644 45.595 1 LOO 25.00 2375 N PRO 261 ' 108.963 59204 48.784 1.00110.17 2376 CA PRO 261 ' 109.580 58.889 50.077 I.0011Z52 2377 C PRO 261 ' 108.951 57.726 50.855 1.00114.04 2378 O PRO 261 ' I08.783 57.813 52.073 1.00117.31 2379 CB PRO 261 ' 109.441 60207 50.836 1.00113.40 2380 CG PRO 261 ' 108.124 60.715 50.347 1.00112.70 2381 CD PRO 261 I08223 60.477 48.856 1.00111.17 2382 N TYR 262 108.599 56.646 50.163 1.00113.40 2383 CA TYR 262 108.012 55.479 50.822 1.00112.08 2384 C TYR 262 108.608 54.178 50284 1.00112.01 2385 0 TYR 262 108.125 53.086 50.582 1.00 10.30 2386 CB TYR 262 106.477 55..478 50.702 1.00109.31 2387 CG TYR 262 105.931 55286 49.303 1.0010453 2388 CD1 TYR 262 105.777 56569 48.440 1.00103.18 2389 CD2 TYR 262 " 105555 54.021 48546 1.00102.84 2390 CE1 TYR 262 105262 56201 47.159 1.00101.09 2391 CE2 TYR 262 * 105.040 53.842 47.565 1.00100.35 2392 CZ TYR 262 ' 104.897 54.938 46.727 1.00100.07 2393 OH TYR 262 104.386 54.781 45.459 LOO 9725 2394 H TYR 262 ' 108.755 56.615 49.199 LOO 25.00 2395 HH TYR 262 ' 104276 53.862 45236 LOO 25.00 2396 N ALA 263 ' 109.671 54510 49.497 L00113.11 2397 CA ALA 263 ' 110560 53.166 48.913 1.00114.09 2398 C ALA 263 ' 111.856 53543 49.146 1.00114.75 2399 0 ALA 263 ' I1Z375 54.457 49555 1.00115.90 2400 CB ALA 263 ' 110.064 53.077 47.428 I.0011Z96 2401 H ALA 263 ' 110.034 55202 49505 LOO 25.00 2402 N ARG 264 ' 112.543 52252 49.467 1.0011359 2403 CA ARG 264 ' 113.979 52509 49.726 * 1.00114.09 2404 C ARG 264 ' 114.847 51.948 48526 1.00109.03 2405 0 ARG 264 ' 114594 51280 47594 1.0010950 2406 CB ARG 264 ' 114555 51.448 50.945 1.00116.51 2407 CG ARG 264 ' 113.434 50258 51235 1.00118.71 2408 CD ARG 264 " 113.486 49.190 50.151 1.00120.73 2409 NE ARG 264 • 112543 48.105 50.418 1.00118.02 2410 CZ ARG 264 " 111.607 47.696 49565 1.00115.79 2411 NH1 ARG 264 ' 111.479 48277 48580 ' 1.00114.57 2412 NH2 ARG 264 1 110.788 46.709 49504 1.0011353 2413 H ARG 264 ' I1Z079 51593 49.495 LOO 25.00 2414 HE ARG 264 ' 112.602 47.651 51284 LOO 25.00 2415 1HH1 ARG 264 ' I1Z083 49.029 48.120 LOO 25.00 2416 2HH1 ARG 264 ' 110.766 47567 47.751 LOO 25.00 2417 1HH2 ARG 264 ' 110.868 46283 50507 LOO 25.00 2418 2HH2 ARG 264 ' 110.074 46.408 49273 LOO 25.00 2419 N ASP 265 ' 116.089 5Z421 48550 ' 1.00103.18 2420 CA ASP 265 ' 117.045 5Z152 47485 ' LOO 97.60 2421 C ASP 265 " 117.480 50.688 47579 1 L00 9Z70 2422 O ASP 265 ' 118.533 50571 48.138 1 LOO 9657 2423 CB ASP 265 ' 118255 53.086 47519 1 1.00100.16 2424 CG ASP 265 V 199.317 5Z826 46565 1 1.00106.00 2425 OD1 ASP 265 ' 118.992 52587 45563 1.0010725 2426 OD2 ASP 265 1 I20.479 5Z556 46540 1 1.0010923 2427 H ASP 265 1 116.373 5Z965 49510 1 LOO 25.00 2428 N ARG 266 1 116.654 49.799 47.041 1.00 82.19 2429 CA ARG 266 " 116.942 48572 47.073 LOO 7327 2430 C ARG 266 ' 117.613 47510 45.775 LOO 6323 2431 O ARG 266 ' 117.711 46.712 45.511 1.00 66.31 2432 CB ARG 266 ' 115.646 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1.00 25.00 2453 N VAL 268 120.738 47.576 44.781 ' 1.00 40.56 2454 CA VAL 268 121.813 46.597 44.910 1 1.00 3821 2455 C VAL 268 121242 45.185 45.125 1 1.00 35.40 2456 O VAL 268 121.708 44.220 44.513 1 .00 29.56 2457 CB VAL 268 122.785 46.976 46.046 1 .00 4054 2458 CG1 VAL 268 123.983 46.055 46.040 1 1.00 41.41 2459 CG2 VAL 268 123239 48.414 45.880 1 1.0043.02 2460 H VAL 268 120.663 48503 45.428 1 .00 25.00 2461 N GLU 269 120202 45.081 45552 LOO 33.49 2462 CA GLU 2669 119.553 43.796 46220 1.00 31.75 2463 C GLU 269 118510 43278 44.936 " 1.00 3129 2464 O GLU 269 119.023 42.095 44.607 1 LOO 34.74 2465 CB GLU 269 118.477 43.940 47.300 1 LOO 30.42 2466 CG GLU 269 118.998 44.124 48.719 1 1.00 41.96 2467 CD GLU 269 119.777 45.418 48.921 < LOO 53.70 2468 OE1 GLU 269 119.387 46.465 48.356 « 1.00 52.14 2469 OE2 GLU 269 120.785 45.385 49.658 1 1.00 60.44 2470 H GLU 269 119.849 45.888 46.369 1 LOO 25.00 2471 N CYS 270 118258 44.179 44204 1 1.00 25.87 2472 CA CYS 270 117.603 43.829 42548 1 1.00 31.04 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(.00 25.00 2535 N GLY 276 121.765 36.406 40204 ' LOO 19.17 2536 CA GLY 276 121.453 35.035 40.561 1 LOO 19.61 2537 C GLY 276 120.811 34.299 39.392 1 1.00 25.48 2538 0 GLY 276 121.060 33.108 39.199 ' LOO 28.59 2539 H GLY 276 121266 37.137 40.623 1 1.00 25.00 2540 N VAL 277 120.000 35.006 38.603 1 LOO 20.84 2541 CA VAL 277 119.323 34.415 37.440 LOO 19.19 2542 C VAL 277 120.304 34.028 36.319 LOO 19.17 2543 O VAL 277 120.086 33.048 35.606 1.00 21.35 2544 CB VAL 277 118201 35.355 36.904 1.0021.19 2545 CG1 VAL 277 117.560 34.777 35.650 LOO 15.33 2546 CG2 VAL 277 117.138 35.550 37.976 LOO 11.13 2547 H VAL 277 119.858 35554 38510 LOO 25.00 2548 N TYR 278 121.345 34.834 36.137 LOO 21.16 2549 CA TYR 278 12Z401 34.587 35.150 LOO 24.77 2550 C TYR 278 123.583 35.532 35.351 « LOO 29.35 2551 O TYR 278 123.405 36.738 35.531 LOO 27.69 2552 CB TYR 278 121.910 34.611 33.687 ' LOO 25.96 2553 CG TYR 278 120.741 35.517 33541 LOO 2659 2554 CD1 TYR 278 120.580 36.768 33.937 LOO 25.88 2555 CD2 TYR 278 119.800 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41.601 19204 LOO 50.96 3348 C ARG 358 " 111.486 42559 20.106 LOO 50.55 3349 O ARG 358 " 110.885 41.774 20.999 1.00 5155 3350 CB ARG 358 • 113568 40.953 20.047 LOO 44.69 3351 CG ARG 358 ' 114560 39.872 19514 LOO 43.66 3352 CD ARG 358 ' 115589 39206 20217 LOO 43.11 3353 NE ARG 358 ' 114.768 38.503 21538 1.0042.40 3354 CZ ARG 358 ' 114.997 38.783 22518 1.0043.84 3355 NH1 ARG 358 ' 115536 39.754 2Z951 1.004955 3356 NH2 ARG 358 ' 114.389 38.089 23571 1.004553 3357 H ARG 358 ' 113.664 43.136 18568 1.00 25.00 3358 HE ARG 358 ' 114.142 37.776 21.138 ' 1.0025.00 3359 1HH1 ARG 358 ' 116.301 40282 22241 ' LOO 25.00 3360 2HH1 ARG 358 ' 116.006 39558 23.915 ' 1.0025.00 3361 1HH2 ARG 358 • 113.755 37555 23527 ' 1.0025.00 3362 2HH2 ARG 358 ' 114.562 38501 24.533 1.00 25.00 3363 N SER 359 ' 111270 43.639 19.826 1.00 50.59 3364 CA SER 359 * 110.363 44.464 20.625 1.0047.98 3365 C SER 359 ' 108.948 43.888 20.767 1.0048.46 3366 O SER 359 ' I08247 44.177 21.737 1.0046.16 3367 CB SER 359 ' 110.315 45.879 20.050 1.00 51.38 3368 OG SER 359 ' 110.450 45.839 18.639 1.00 63.31 3369 H SER 359 ' 111.730 44.045 19.067 1.00 25.00 3370 HG SER 359 ' 111.323 45.514 18.419 1.00 25.00 3371 N HIS 360 108.559 43.029 19.8829 1.00 46.52 3372 CA HIS 360 107234 4Z401 19.837 1.0047.05 3373 C HIS 360 106.998 41.398 20.974 1.0048.80 3374 O HiS 360 105.893 40.871 21.124 1.00 46.79 3375 CB HIS 360 106571 41.713 18.492 1.0047.13 3376 CG HIS 360 108.026 40.724 18.100 1.004723 3377 N01 HIS 360 107.885 39.365 18289 1.00 50.30 3378 CD2 HIS 360 109242 40.899 17.532 1.00 4952 3379 CE1 HIS 360 108.969 38.746 17.855 1.0047.18 3380 NE2 HiS 360 109508 39.655 17591 1.00 46.40 3381 H HIS 360 109.183 42537 19.111 1.00 25.00 3382 HD1 HIS 360 107.098 38.919 18.675 L00 25.00 3383 HE2 HIS 360 110.702 39.494 16592 LOO 25.00 3384 N ILE 361 108.042 41.098 21.741 1.0047.17 3385 CA ILE 361 107.922 40.152 22545 (.00 4057 3386 C (LE 361 107.657 40.850 24.175 ' LOO 3553 3387 O ILE 361 107.118 40240 25.103 1.0041.86 3388 CB ILE 361 109.187 39277 22587 LOO 44.49 3389 CG1 ILE 361 110.392 40.152 23546 LOO 3920 3390 CG2 ILE 361 109.421 38.477 21.707 LOO 3828 10 3391 CD1 I LE 361 111.680 39.405 23.464 LOO 49.02 3392 H ILE 361 108.913 41.517 21.574 1 LOO 25.00 3393 N VAL 362 108.007 4Z131 24256 " LOO 29.83 3394 CA VAL 362 107518 42511 25.478 LOO 28.00 3395 C VAL 362 106596 42515 26.041 LOO 3252 3396 0 VAL 362 106209 4Z788 27262 1 LOO 34.43 3397 CB VAL 362 108203 44.401 252S9 LOO 3053 3398 CG1 VAL 362 107551 45233 26.484 LOO 28.70 3399 CG2 VAL 362 109599 44524 24.952 1 1.00 2299 3400 H VAL 362 108595 42568 23472 1 LOO 25.00 3401 N CYS 363 105.405 4Z701 25.160 LOO 29.77 15 3402 CA CYS 363 104.011 4Z610 25592 " 1.00 3129 3403 C CYS 363 103.757 41.470 26581 1 LOO 29.63 3404 O CYS 363 102542 41510 27.499 ' .00 25.93 3405 CB CYS 363 103.066 42504 24587 1 LOO 33.73 3406 SG CYS 363 103587 41.126 23270 1 1.004051 3407 H CYS 363 105.612 4Z677 24204 1 .0025.00 3408 N HIS 364 104.480 40562 26.421 1 .0026.78 3409 CA HIS 364 104532 39216 27515 1 .00 2456 3410 C HIS 364 104.685 39599 28.754 1 .00 3126 3411 O HIS 364 104.029 39.163 29.703 1 .0032.48 20 3412 CB HiS 364 105220 38.064 26555 1 .002625 3413 CG HIS 364 104.826 37.486 25531 1 .0029.86 3414 ND1 HIS 364 103.731 36563 25.372 1 .00 39.99 3415 CD2 HIS 364 105.398 37588 24508 1 .00 3Z37 3416 CE1 HiS 364 103.646 36282 24.110 1 .00 3628 3417 NE2 HIS 364 104.646 36.829 23.444 1 .00 32.87 3418 H HiS 364 105.139 40.332 25.695 1 .0025.00 3419 HD1 HIS 364 103.113 36.392 26.086 1 .00 25.00 3420 HE2 HIS 364 104.819 36.718 22.488 1 .00 25.00 3421 N ALA 365 105.711 40.431 28.911 ' .00 28.85 3422 CA ALA 365 106.134 40.880 30232 ' 1.00 30.11 25 3423 C ALA 365 105.075 41.813 30.826 < 1.00 31.00 ¿^^ — - '• * * * 3424 O ALA 365 104.727 41.708 32.005 1.00 3125 3425 CB ALA 365 107.482 41.585 30.140 1.00 31.82 3426 H ALA 365 106.191 40.762 28.123 1.00 25.00 3427 N ILE 366 104.548 42.708 29.992 1.00 33.54 3428 CA ILE 366 103.512 43.653 30.417 1.00 3321 3429 C ILE 366 102287 42.889 30.922 1.00 29.56 3430 O ILE 366 101.743 43.199 31.987 1.00 31.04 3431 CB ILE 366 103.086 44.582 29255 1.00 33.17 3432 CG1 (LE 366 104264 45.455 28.823 LOO 30.87 3433 CG2 ILE 366 101.908 45.453 29.674 LOO 28.96 3434 CD1 ILE 366 103.987 46289 27.599 LOO 35.52 3435 H ILE 366 104.869 4Z731 29.067 1.00 25.00 3436 N GLU 367 101.874 41575 30.167 LOO 28.47 3437 CA GLU 367 100.726 41.061 30.548 1.00 30.13 3438 C GLU 367 100.945 40.439 31.929 LOO 30.58 3439 0 GLU 367 100.029 40.407 3Z754 LOO 31.55 3440 CB GLU 367 100.461 39.966 29507 LOO 38.78 3441 CG GLU 367 100228 40.472 28.074 1.00 52.31 3442 CD GLU 367 99.180 41.585 27.970 ' 1.00 62.83 3443 0E1 GLU 367 98.144 41.525 28.675 LOO 55.58 1??? OE2 GLU 367 99.395 4Z523 27.168 ' LOO 63.90 3445 H GLU 367 102.351 41.673 29.337 1 LOO 25.00 3446 N ARG 368 10Z167 39.985 3Z196 1 LOO 2825 3447 CA ARG 368 102.479 39.385 33.487 * 1.00 2158 3448 C ARG 368 102.462 40.420 34.607 • LOO 22.36 3449 0 ARG 368 102.080 40.108 35.738 (.00 2256 3450 CB ARG 368 103521 38.661 33.440 LOO 23.96 3451 CG ARG 368 103.796 37.364 3Z642 LOO 17.80 3452 CD ARG 368 102512 36552 33224 " LOO 19.62 3453 NE ARG 368 103.008 35.034 3Z626 " LOO 19.60 3454 CZ ARG 368 10Z516 33.897 33.113 ' 1.00 20.41 3455 NH1 ARG 368 101.773 33.898 34211 1 1.00 2621 3456 NH2 ARG 368 102543 3Z743 32548 1 1.00 22.02 3457 H ARG 368 10Z868 40.046 31.510 1 LOO 25.00 3458 HE ARG 368 103526 34.993 31.804 1 LOO 25.00 3459 1HH1 ARG 368 101580 34.754 34.685 1 .00 25.00 3460 2HH1 ARG 368 101.410 33.036 34.566 1 .00 25.00 3461 1HH2 ARG 368 103.454 3Z730 31.755 1 LOO 25.00 3462 2HH2 ARG 368 102.476 31.888 3Z904 1 LOO 25.00 3463 N MET 369 102849 41.654 34293 1 .00 23.19 3464 CA MET 369 102.845 42.716 35295 1 LOO 20.55 3465 C MET 369 101.410 43.060 35.657 1 .00 20.66 3466 0 MET 369 101.085 43248 36.833 1 .00 2428 3467 CB MET 369 103.565 43.966 34.789 1 .00 24.43 3468 CG MET 369 103.575 45.097 35.806 1 LOO 27.10 3469 SD MET 369 104.503 46.538 35283 1 1.00 33.91 3470 CE MET 369 105.378 46.942 36.804 1 1.00 36.11 3471 H MET 369 103.151 41.852 33.380 1 LOO 25.00 3472 N LYS 370 100.550 43.142 34.645 .00 27.52 3473 CA LYS 370 99.135 43.441 34.865 - .00 27.03 3474 C LYS 370 98.572 42.392 35.817 ' LOO 26.80 3475 O LYS 370 97.854 42.720 36.766 < 1.00 31.01 3476 CB LYS 370 98.361 43.415 33.545 1.00 28.62 3477 CG LYS 370 98.699 44.546 32.591 1.00 26.77 3478 CD LYS 370 97.881 44.437 31.318 1.00 32.86 3479 CE LYS 370 98.174 45.591 30.371 1.004058 3480 NZ LYS 370 97.397 45.502 29.099 1.0045.53 3481 H LYS 370 100.870 43.001 33.729 LOO 25.00 3482 1HZ LYS 370 96.379 45.511 29.313 1.0025.00 3483 2HZ LYS 370 97.630 46.314 28.492 LOO 25.00 3484 3HZ LYS 370 97.640 44519 28.607 1.00 25.00 3485 N GLU 3771 98.959 41.139 35.581 1.00 2653 3486 CA GLU 371 98.541 40.006 36598 1.00 23.18 3487 C GLU 371 98.981 40.191 37.854 1.00 31.56 3488 O GLU 371 98.180 40.023 38.782 LOO 33.30 3489 CB GLU 371 99.125 38.719 35.815 1.00 24.88 3490 CG GLU 371 98.779 37.449 36.569 LOO 25.01 3491 CD GLU 371 99546 36212 35.892 1 1.0038.13 3492 OE1 GLU 371 100588 36.080 35.815 1 1.00 34.30 3493 OE2 GLU 371 98.549 35.373 35.425 1 1.0044.97 3494 H GLU 371 99.542 40.972 34.811 1 LOO 25.00 3495 N VAL 372 100243 40.567 38.056 " 1.00 29.02 3496 CA VAL 372 100.765 40.789 39.406 < .0026.07 3497 C VAL 372 99552 41.869 40.126 LOO 2822 3498 O VAL 372 99582 41.705 41293 LOO 27.36 3499 CB VAL 372 102261 41216 39.388 LOO 2723 3500 CG1 VAL 372 10Z738 41520 40.801 1.00 1952 3501 CG2 VAL 372 103.124 40.119 38.770 (.0023.40 3502 H VAL 372 100536 40.688 37283 LOO 25.00 3503 N VAL 373 99.657 42564 39.426 1.00 31.06 3504 CA VAL 373 98593 44.063 40.018 I.00 3Z80 3505 C VAL 373 97.453 43.670 40.378 1.003352 3506 O VAL 373 96.952 44.054 41.441 LOO 30.74 3507 CB VAL 373 98508 45.314 39.118 LOO 3459 3508 CG1 VAL 373 98.134 46.454 39.775 I.003Z71 3509 CG2 VAL 373 100545 45.741 38.855 1.0034.17 3510 H VAL 373 G SQSJ. OotOtfUi 43.0288 38.495 " LOO 25.00 3511 N ARG 374 96.794 42.900 39.512 1 1.003151 3512 CA ARG 374 95.428 4Z447 39.789 1 LOO 29.59 3513 C ARG 374 95.422 41.667 41.093 ' 1.00 31.35 3514 O ARG 374 94.613 41.933 41.989 " 1.0036.45 3515 CB ARG 374 94.910 41519 38.689 1 LOO 2925 3516 CG ARG 374 94.668 42.166 37.349 1 1.00 32.69 3517 CD ARG 374 94.034 41.169 36.396 ' 1.0033.05 3518 NE ARG 374 94.840 40573 35.194 1.00 3726 3519 CZ ARG 374 95599 39.817 34.846 1.00 38.15 3520 NH1 ARG 374 95247 38.741 35.608 1.004150 3521 NH2 ARG 374 96.114 39.738 33.733 1.0040.61 3522 H ARG 374 97230 42.625 38.677 LOO 25.00 3523 HE ARG 374 94.974 41.744 34.603 LOO 25.00 3524 1HH1 ARG 374 94.711 38.795 36.448 LOO 25.00 3525 2HH1 ARG 374 95.672 37.878 35.336 LOO 25.00 3526 1HH2 ARG 374 96232 40.550 33.158 OO 25.00 3527 2HH2 ARG 374 96.537 38.873 33.467 1.00 25.00 3528 N ASN 375 96.351 40.721 41202 1.00 31.47 3529 CA ASN 375 96.458 39.883 42.388 LOO 28.79 3530 C ASN 375 96.897 40.652 43.625 LOO 26.40 3531 0 ASN 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LOO 44.89 3617 C PHE 383 9Z005 4Z728 54561 1 LOO 4552 3618 0 PHE 383 91.714 4Z557 55.748 1 LOO 44.05 3619 CB PHE 383 94.346 42.611 53.657 LOO 45.88 3620 CG PHE 383 94.818 43.358 54.869 LOO 46.79 3621 COI PHE 383 95254 4Z674 55.997 1 LOO 4727 3622 CD2 PHE 383 94.800 44.751 54.893 " (.00 50.35 3623 CE1 PHE 383 95.665 43.368 57.137 ' 1.00 53.01 3624 CE2 PHHE 383 95208 45.453 56.026 ' LOO 5027 3625 CZ PHE 333 95.641 44.759 57.151 ' LOO 48.55 3626 H PHE 383 93.023 41.569 51.778 LOO 25.00 3627 N I LE 384 91.462 43.677 53.803 LOO 46.83 3628 CA ILE 384 90.458 44.610 54.306 ' 1.0046.17 3629 C ILE 384 89.185 43.894 54.774 LOO 47.27 3630 O ILE 384 88.608 44.253 55.799 1.0047.11 3631 CB (LE 384 90.091 45.646 53227 1.0041.64 3632 CG1 ILE 384 91.337 46.434 52517 1.0042.54 3633 CG2 ILE 384 89.031 46.597 53.750 1.00 46.00 3634 CD1 ILE 384 91.148 47270 51.568 1.0040.69 3635 H ILE 384 91.753 43.749 52.867 1.00 25.00 3636 N GLU 385 88.756 42.884 54.022 1.004525 3637 CA GLU 385 87554 4Z123 54.360 1.0043.73 3638 C GLU 385 87.791 41.137 55.495 1.0046.22 3639 O GLU 385 86.842 40.636 56.097 1.00 51.43 3640 CB GLU 385 87.051 41.346 53.142 LOO 42.68 3641 CG GLU 385 86.657 42211 51.956 1.0046.85 3642 CD GLU 385 86265 41.397 50.730 LOO 50.00 3643 OE1 GLU 385 86535 40.175 50.696 (.0044.05 3644 OE2 GLU 385 85.689 41.988 49.791 1 1.00 52.88 3645 H GLU 385 89262 4Z652 53215 1.00 25.00 3646 N GLY 386 89.055 40546 55.777 1 1.0045.48 3647 CA GLY 386 89571 39.893 56.824 1 1.0041.52 3648 C GLY 386 89.038 38.499 56.328 1.00 42.60 3649 O GLY 386 88.656 37.625 57.104 1.0044.94 3650 H GLY 386 89.784 41273 55279 1.00 25.00 3651 N TYR 387 89.190 38297 55.023 1.004254 3652 CA TYR 387 88597 37.020 54.382 (.00 43.55 3653 C TYR 387 90.042 36.010 54.474 < LOO 45.46 3654 O TYR 387 91.191 36529 54.162 1 1.0049.16 3655 CB TYR 387 88545 37254 52.908 LOO 3826 3656 CG TYR 387 88.082 36.017 52.162 1.00 3621 3657 CD1 TYR 387 87.152 35.142 52.727 LOO 36.57 3658 CD2 TYR 387 88555 35.736 50.880 LOO 31.64 3659 CE1 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.00 25.37 3892 CG TYR 412 112273 34.072 28539 1.00 29.38 3893 CD1 TYR 412 113:043 33.531 29569 LOO 29.32 3894 CD2 TYR 412 111.338 33248 27510 (.00 2428 3895 CE1 TYR 412 112.878 32.199 29564 1.00 26.36 3896 CE2 TYR 412 111.169 31.927 28291 1 1.00 25.08 3897 CZ TYR 412 111537 31.408 29518 ' LOO 29.45 3898 OH TYR 412 111.750 30.099 29.693 1 1.00 2751 3899 H TYR 412 112.738 36.552 30.423 1 .00 25.00 3900 HH TYR 412 112547 29.879 30.418 1 LOO 25.00 3901 N LEU 413 113596 38.604 28.100 1 1.00 25.11 3902 CA LEU 413 113.467 39.832 27504 1 LOO 27.32 3903 C LEU 413 114.835 40.149 26.726 1 LOO 30.49 3904 0 LEU 413 114.957 40.434 25533 1 .00 30.50 3905 CB LEU 413 112559 41.039 28.103 1 .00 23.58 3906 CG LEU 413 111.476 41.081 28.478 1 1.00 31.45 3907 C01 LEU 413 111.179 42562 29242 1 1.00 31.49 3908 CD2 LEU 413 110.613 40596 27231 1 (.00 3054 3909 H LEU 413 112.980 38.636 28589 ' .00 25.00 3910 N GLY 414 115.859 40.098 27573 1 .00 2856 10 3911 CA GLY 414 117203 40.404 27.129 1 1.00 27.47 3912 C GLY 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.00 33.19 4016 0 TRP 425 104.518 27574 28565 1 .00 30.47 4017 CB TRP 425 106.719 27.352 25.881 1 .00 29.01 4018 CG TRP 425 107.077 26.340 26.927 ' .0029.69 4019 CD1 TRP 425 106.621 25.058 27.019 1 .00 2858 4020 CD2 TRP 425 107.970 26530 28.034 .00 2957 4021 NE1 TRP 425 107.171 24.437 28.116 ' LOO 29.58 4022 CE2 TRP 425 108.003 25.316 28.757 ' .00 3Z75 4023 CE3 TRP 425 108.742 27.609 28.488 1 LOO 30.70 4024 CZ2 TRP 425 108.781 25.149 29512 LOO 2726 4025 CZ3 TRP 425 109.514 27.444 29.638 " LOO 26.04 4026 CH2 TRP 425 109525 26222 30.335 1.00 27.12 4027 H TRP 425 105.993 29.429 24.639 • LOO 25.00 4028 HE1 TRP 425 106.983 23517 28595 LOO 25.00 4029 N LEU 426 105.974 29.615 27.848 ' 1.00 31.46 4030 CA LEU 426 105.994 30.186 29.188 (.00 28.35 4031 C LEU 426 104527 30.692 29.650 1.00 3158 4032 0 LEU 426 104293 30.585 30.832 1.00 29.19 4033 CB LEU 426 107.039 31.302 29268 1.0021.80 4034 CG LEU 426 107525 31.703 30.664 (.00 25.44 4035 CD1 LEU 426 108240 30.535 31.331 LOO 20.60 4036 CD2 LEU 426 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29.41 4162 CB CYS 440 108.897 31.928 45.376 1 .002626 4163 SG CYS 440 109.015 33.625 45.934 1 .00 17.39 4164 H CYS 440 108.685 29.406 45.006 1 .00 25.00 4165 N ARG 441 106.502 30.869 47.038 1 .00 30.12 4166 CA ARG 441 105295 31.118 47.825 1 .0028.33 4167 C ARG 4441 105280 30.448 49.197 1 .00 28.78 4168 0 ARG 441 105225 31.125 50223 1 .00 28.38 4169 CB ARG 441 104.056 30.693 47.031 ' .002628 4170 CG ARG 441 10Z722 30527 47.734 1 .00 26.09 4171 CD ARG 441 102512 32.391 47.725 < .00 32.68 4172 NE ARG 441 103.001 33.195 48.731 ' .00 35.67 4173 CZ ARG 441 103243 34.499 48.611 1 .00 31.42 4174 NH1 ARG 441 102.861 35.159 47.526 1 1.00 2553 4175 NH2 ARG 441 103.851 35.153 49591 - .003257 4176 H ARG 441 106.413 30.429 46.165 1.00 25.00 4177 HE ARG 441 103507 3Z748 49547 ' 1.00 25.00 4178 1HH1 ARG 441 102591 34.678 46.792 1.0025.00 4179 2HH1 ARG 441 103.043 36.138 47.443 1.00 25.00 4180 1HH2 ARG 441 104.133 34.668 50.417 1.00 25.00 4181 2HH2 ARG 441 104.032 36.133 49.498 1.00 25.00 4182 N VAL 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CB ASP 444 107.450 33.848 50.744 1.00 39.61 4204 CG ASP 444 107.110 35.260 51.199 1.00 48.15 4205 0D11 ASP 444 105.972 35.485 51.667 1.00 51.59 4206 0D2 ASP 444 107.980 36.147 51.091 1.00 51.59 4207 H ASP 444 107585 31.364 50.507 1.00 25.00 4208 N ASP 445 105512 32279 52.803 1.00 40.33 4209 CA ASP 445 104.749 32.199 53.803 1.00 39.63 4210 C ASP 445 105221 31.599 55.124 1.00 36.43 4211 0 ASP 445 104.826 32.060 56.195 1.00 38.68 4212 CB ASP 445 103.549 31.415 53259 1.00 34.74 4213 CG ASP 445 102.867 32.115 52.087 1.00 37.47 4214 0D1 ASP 445 103.173 33.301 51.818 1.00 32.84 4215 OD2 ASP 445 102.022 31.474 51.429 1.00 34.75 4216 H ASP 445 105594 31.823 51.945 1 1.00 25.00 4217 N THR 446 106.061 30.574 55.047 .00 3621 4218 CA THR 446 106.586 29.933 56247 LOO 3420 4219 C THR 446 107.469 30.902 57.034 (.00 34.56 4220 0 THR 446 107.396 30.968 58259 LOO 3659 4221 CB THR 446 107.398 28.674 55590 .00 29.80 4222 OG1 THR 446 106.545 27.735 55227 1 1.00 31.60 4223 CG2 THR 446 107.970 28.029 57.136 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28.06 4742 CD PRO 500 ' 110.460 20.876 27.984 .00 23.70 4743 N VAL 501 ' 111.642 23.398 25.641 LOO 32.94 4744 CA VAL 501 ' 112.390 24.523 25.078 ' LOO 3322 4745 C VAL 501 ' 113.858 24257 25421 .00 33.52 4746 0 VAL 501 ' 114.154 23.347 26204 " .00 33.00 4747 CB VAL 50t ' 111.959 25587 25.686 1.00 29.14 4748 CG1 VAL 501 ' 110515 26.198 25.330 LOO 26.33 4749 CG2 VAL 501 ' I1Z153 25.887 27.195 < LOO 24.60 4750 H VAL 501 ' 111.875 23.112 26.546 LOO 25.00 4751 N SER 502 ' 114.775 25.026 24.844 LOO 30.56 4752 CA SER 502 ' 116.194 24.832 25.128 1 LOO 3320 4753 C SER 502 ' (16.485 25.025 26.611 1.00 32.05 4754 0 SER 502 ' 115.869 25569 27265 LOO 34.57 4755 CB SER 502 " 117.039 25.807 24.316 ' LOO 35.54 4756 OG SER 502 ' 116.837 25.601 22534 LOO 56.52 4757 H SER 502 * 114.502 25.729 24224 .00 2550 4758 HG SER 502 < 117.098 24.709 2Z686 1 .0025.00 4759 N THR 503 ' 117.443 24260 27.126 1 .00 29.15 4760 CA THR 503 ' 117.836 24.333 28.530 1 .00 3323 4761 C THR 503 ' 118.166 25.771 28.927 1 .00 31.90 4762 0 THR 503 ' 117.977 26.177 30.078 1 1.00 32.13 4763 CB THR 503 ' 119.058 23.443 28.797 .00 38.70 4764 OG1 THR 503 ' 118.767 22.110 28566 * .00 51.69 4765 CG2 THR 503 ' 119.395 23.420 30278 LOO 40.66 4766 H THR 503 ' 117.884 23.611 26.547 LOO 25.00 4767 HG1 THR 503 ' 118.560 22575 27.436 LOO 25.00 4768 N GLU 504 118.637 26.542 27.956 1.00 27.88 4769 CA GLU 504 ' 118.982 27.935 28.184 1.00 31.30 4770 C GLU 504 117.801 28.706 28.789 1.00 31.46 4771 0 GLU 504 117.987 29.643 29.568 1.00 29.72 4772 CB GLU 504 119.396 28.578 26.863 1.00 32.18 4773 CG GLU 504 119.754 30.042 26.997 1.00 44.47 4774 CD GLU 504 120.045 30.714 25.672 1.00 47.35 4775 OE1 GLU 504 ' 119.634 30.183 24.618 1.00 49.18 - - - - * 4776 OE2 GLU 504 120.683 31.788 25.691 1.00 48.31 4777 H GLU 504 118.771 26.169 27.067 OO 25.00 4778 N PHE 505 116.588 28.274 28.464 1.00 27.10 4779 CA PHE 505 115.390 28.936 28557 LOO 23.02 4780 C PHE 505 • 114.809 28.314 30.218 1.00 24.14 4781 0 PHE 505 " 113.888 28.869 30.818 LOO 22.77 4782 CB PHE 505 114.356 29.036 27.835 LOO 28.22 4783 CG PHE 505 " 114.888 29.711 26.602 LOO 28.58 4784 C01 PHE 505 ' 115.307 31.039 26.651 .00 2823 4785 CD2 PHE 505 ' 115.048 29.001 25.417 1.00 28.81 4786 CE1 PHE 505 < 115.884 31.646 25.539 < .00 25.11 4787 CE2 PHE 505 * 115.623 29.597 24.300 < .00 28.43 4788 CZ PHE 505 < 116.043 30.922 24.362 1 .0029.72 4789 H PHE 505 1 116.489 27.504 27.881 1 .00 25.00 4790 N LEU 506 " 115.367 27.182 30.641 1 .00 21.53 4791 CA LEU 506 1 114.915 26.516 31.862 1 .00 20.00 4792 C LEU 506 1 115.763 26580 33.054 1 .002028 4793 0 LEU 506 ' 115270 27.120 34.176 < .00 21.38 4794 CB LEU 506 < 115.033 24.995 31.732 1 .00 17.84 10 4795 CG LEU 506 ' 114265 24277 30.621 1 .00 23.70 4796 CD1 LEU 506 ' 114.409 2Z781 30532 1 .00 1927 4797 CD2 LEU 506 ' I1Z797 24.671 30.645 1 .00 2022 4798 H LEU 506 1 116.092 26.791 30.120 1 .0025.50 4799 N THR 507 ' 117.040 27237 3Z796 LOO 24.00 4800 CA THR 507 ' 117.968 27.666 33.837 1.0021.87 4801 C THR 507 ' 117.508 28.894 34.634 LOO 2152 4802 0 THR 507 * 117.636 28513 35.858 LOO 25.77 4803 CB THR 507 ' 119582 27.870 33260 LOO 2257 4804 0G1 THR 507 ' 119.728 26.728 3Z465 LOO 23.76 4805 CG2 THR 507 ' 120.400 28.014 34.381 LOO 20.42 15 4806 H THR 507 ' 117.372 27.127 31.883 (.00 25.00 4807 HG1 THR 507 ' 119.106 26.624 31.739 LOO 25.00 4808 N PRO 508 ' 116560 29528 33.963 LOO 1726 4809 CA PRO 508 ' 116.503 31.114 34.698 LOO 18.03 4810 C PRO 508 ' 115.423 30.774 35.735 1.00 19.69 4811 0 PRO 508 1' «55417 31.309 36.847 1.002229 4812 CB PRO 508 ' 115.943 31.999 33.583 LOO 1828 4813 CG PRO 508 116541 31590 32.444 1.00 1625 4814 CD PRO 508 ' 116.909 30.177 3Z510 LOO 14.75 4815 N ILE 509 ' 114.528 29.864 35562 1.00 21.35 509 ' 20 4816 CA ILE 113.435 29.420 36230 LOO 22.73 4817 C ILE 509 114.024 28.653 37.412 1.00 19.96 4818 0 ILE 509 113.627 28.854 38.561 1.00 22.40 4819 CB ILE 509 I1Z450 28.523 35.441 LOO 18.26 4820 CG1 ILE 509 111.867 29.317 34267 1.00 20.40 4821 CG2 (LE 509 111.360 27.998 36.351 1.00 12.67 4822 CD1 ILE 509 111.082 28.486 33280 1.0022.89 4823 H ILE 509 114.597 29.468 34.470 1.00 25.00 4824 N LEU 510 114.989 27.788 37.114 1.00 21.34 4825 CA LEU 510 115.684 27.003 38.130 1.00 19.45 4826 C LEU 510 116.420 27.956 39.075 1.00 18.03 25 4827 0 LEU 510 116.372 27.799 40.300 1.00 23.54 **.*. .aiatt» i 4828 CB LEU 510 116.693 26.064 37.454 LOO 18.99 4829 CG LEU 510 117.747 25.351 38.309 LOO 17.88 4830 CD1 LEU 510 117.092 24.447 39.347 LOO 13.70 4831 CD2 LEU 510 118.660 24.548 37.401 LOO 1252 4832 H LEU 510 115234 27.670 36.174 .00 25.00 4833 N ASN 511 117.070 28.966 38.502 .00 16.84 4834 CA ASN 511 117.816 29.940 39293 ' 00 18.52 4835 C ASN 511 116516 30.774 40.185 .00 19.49 4836 O ASN 511 117289 31.111 41.307 1.00 21.10 4837 CB ASN 511 118.704 30.806 38.400 ' .00 14.99 4838 CG ASN 511 119.926 30.046 37.903 1 .00 19.61 4839 OD1 ASN 511 120276 29.004 38.456 • .0022.94 4840 N02 ASN 511 120.562 30.543 36.849 1 .00 17.54 4841 H ASN 511 117.040 29.059 37.540 1 .00 25.00 4842 1HD2 ASN 511 121.341 30.052 36.532 1 .00 25.00 4843 2HD2 ASN 511 120230 31.364 36.438 1 .00 25.00 4844 N LEU 512 115.705 31.061 39.719 1 .00 18.46 4845 CA LEU 512 114.751 31.814 40.527 1 .00 15.00 4846 C LEU 512 114.415 31.007 41.778 1 .00 16.15 4847 O LEU 512 114.304 31.561 42.872 1 .00 24.00 4848 CB LEU 512 113.484 32114 39.727 ' .00 17.19 4849 CG LEU 5112 113.569 33.341 38.818 1 .00 16.79 4850 CD1 LEU 512 112.331 33.430 37.943 LOO 2259 4851 CD2 LEU 512 113.702 34.591 39.672 1.00 14.37 4852 H LEU 512 115.450 30.773 38517 (.0025.00 4853 N ALA 513 114279 29.692 41.624 LOO 19.31 4854 CA ALA 513 113.979 28.814 42.760 < LOO 18.01 4855 C ALA 513 115.178 28.789 43.710 LOO 18.19 4856 O ALA 513 115.017 28502 44.933 LOO 16.94 4857 CB ALA 513 113.654 27.403 42274 LOO 1Z64 4858 H ALA 513 114.362 29.302 40.726 LOO 25.00 4859 N ARG 514 116581 28.767 43.140 LOO 19.70 4860 CA ARG 514 117.609 28.763 43.934 1.00 1850 4861 C ARG 514 117596 30.031 44.784 LOO 17.46 4862 O ARG 514 118.041 29.978 45.967 1.00 21.48 4863 CB ARG 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41.885 1.00 19.17 4884 H ILE 515 117.045 31.141 43257 LOO 25.00 4885 N VAL 516 115.372 31.637 46.082 1 00 2724 4886 CA VAL 516 • 114.467 31.463 47220 1.00 26.85 4887 C VAL 516 " 115229 30.838 48.378 1.00 30.63 4888 O VAL 516 ' 115219 31.354 49.496 L00 2857 4889 CB VAL 516 ' 113280 30.512 46.881 1.00 28.84 4890 CG1 VAL 516 ' 112433 30248 48.122 1.00 2342 4891 CG2 VAL 516 ' 112.423 31.096 45.776 1.00 22.08 4892 H VAL 516 ' 115.144 31219 45225 1.00 25.00 4893 N GLU 517 ' 115510 29.736 48.085 1 .00 35.61 4894 CA GLU 517 ' 116580 28.997 49.081 ' .004124 4895 C GLU 517 " 117.696 29.890 49.796 .00 42.08 4896 O GLU 517 ' 117.872 29.789 51.009 LOO 46.37 4897 CB GLU 517 ' 117.385 27.802 48.424 1.00 41.58 4898 CG GLU 517 ' 116.496 26.950 47.503 LOO 52.96 4899 CD GLU 517 " 115.344 26242 48223 1.00 59.58 4900 OE1 GLU 517 ' 115.593 25.557 49236 1 1.00 6041 4901 OE2 GLU 517 " 114.187 26.352 47.762 1 .0063.04 4902 H GLU 517 ' 115.899 29.407 47.161 ' LOO 25.00 4903 N VAL 518 ' 118514 30.799 49.050 " 1.0040.18 4904 CA VAL 518 ' 119510 31.714 49500 1.0042.32 4905 C VAL 518 ' 118.704 32585 50586 1.004745 4906 O VAL 518 ' 119269 33526 51.389 ' LOO 48.49 4907 CB VAL 518 ' 120219 32251 48.474 1.0041.14 4908 CG1 VAL 518 ' 121.133 33550 48586 LOO 39.83 4909 CG2 VAL 518 ' 121.034 31.108 47596 LOO 45.30 4910 H VAL 518 ' 118.097 30.844 48.095 1.00 25.00 4911 N THR 519 ' 117563 33587 49.923 1.00 45.49 4912 CA THR 519 ' 116.899 34.505 50577 " LOO 44.49 4913 C THR 519 ' 116.183 34.117 51.884 LOO 44.03 4914 O THR 519 ' 115.983 34.964 52.754 1.0041.48 4915 CB T?R 519 115.868 35.165 49522 LOO 45.40 4916 OG1 T?R 519 " 116.518 35.516 48594 LOO 4745 4917 CG2 THR 519 115283 36.424 50240 1.00 5051 4918 H THR 519 117.161 32.996 49.123 LOO 25.00 4919 HG1 THR 519 " 116572 34.719 47580 LOO 25.00 4920 N TYR 520 ' 115.827 32.843 5Z034 LOO 49.74 4921 CA TYR 520 ' 115.130 32.385 53240 1.00 54.71 4922 C TYR 520 115.783 31213 53.984 1.00 60.58 4923 O TYR 520 115.129 30.191 54209 1.00 65.16 4924 CB TYR 520 113.686 31.988 52505 1.00 52.58 4925 CG TYR 520 112.886 33.018 5Z142 1.00 53.27 4926 CD1 TYR 520 112.885 33.027 50.748 1.00 54.77 4927 CD2 TYR 520 112.105 33.962 52.809 1.00 50.10 4928 CE1 TYR 520 112.127 33.946 50.032 1.00 57.50 4929 CE2 TYR 520 111.340 34.889 52.102 1.00 54.19 4930 CZ TYR 520 111.357 34.873 50.713 1.00 56.86 4931 OH TYR 520 110.604 35.777 49.999 1.00 58.70 4932 H TYR 520 116.029 32.189 51.330 ' 1.00 25.00 4933 HH TYR 520 110.726 35.626 49.057 1.00 25.00 4934 N ILE 521 117.056 31.340 54.350 1 LOO 67.35 4935 CA ILE 521 117.729 30269 55.091 ' .00 74.89 4936 C ILE 521 117.425 30.428 56.583 1 .00 75.44 4937 O ILE 521 117.194 29.397 57255 1 .00 7620 4938 CB (LE 521 119276 30258 54.856 1 .00 75.70 4939 CG1 ILE 521 119.586 29519 53.394 1 .00 76.18 4940 CG2 ILE 521 119.953 29222 55.766 1 .00 77.50 4941 C01 ILE 521 121.064 29.755 53.080 1 .00 71.61 4942 H ILE 521 117.546 32.156 54.145 1 .00 25.00 4943 N VAL 533 120.428 39.967 55248 1 .00 55.02 4944 CA VAL 533 120.478 38.584 54.683 1 .00 57.02 4945 C VAL 533 121277 38.505 53573 1 .00 55.80 4946 0 VAL 533 12Z075 37.588 53.181 1 .00 56.73 4947 C8 VAL 533 119.048 37.995 54.485 1 .00 56.30 4948 CG1 VAL 533 118225 38.868 53.539 1 .00 56.90 4949 CG2 VAL 533 119.125 36.552 53.986 1 .00 50.74 4950 1H VAL 533 119.970 40.608 54.578 1 .00 25.00 4951 2H VAL 533 119.880 39.938 56.132 1 LOO 25.00 4952 3H VAL 533 121.396 40274 55.462 " .00 25.00 4953 N LEU 534 121.095 39.483 5Z491 1 .0049.61 4954 CA LEU 534 121.812 39.490 51218 1 .00 48.50 4955 C LEU 534 123.194 40.138 51500 < 1.004752 4956 0 LEU 534 124.075 39.830 50.496 1 1.00 44.98 4957 CB LEU 534 120.983 40.190 50.137 < 1.0048.86 4958 CG LEU 534 119.659 39533 49.744 1 1.00 50.00 4959 CD1 LEU 534 119554 40290 48567 1.00 46.00 4960 CD2 LEU 534 119.886 38.066 49584 " (.004256 4961 H LEU 534 120.456 40200 5Z652 LOO 25.00 4962 N LYS 535 123582 40593 52303 LOO 4553 4963 CA LYS 535 124.633 41.722 5Z510 1.00 45.11 4964 C LYS 535 125521 40.923 52284 1.0043.08 4965 0 LYS 535 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HIS 537 125264 37.071 48.900 1.00 3441 4987 CG HIS 537 124.917 35.855 49.703 1.004127 4988 ND1 HIS 537 123.749 35.746 50.426 LOO 43.98 4989 CD2 HIS 537 125.601 34.705 49.917 OO 37.03 4990 CE1 HIS 537 123.726 34.584 51.053 LOO 4028 4991 NE2 HIS 537 124.838 33.933 50.760 1.00 39.05 4992 H HIS 537 125.618 38225 51.154 1.00 25.00 4993 HD1 HIS 537 123.030 36418 50.483 1.00 25.00 4994 HE2 HIS 537 125.072 33.038 51.088 1.0025.00 4995 N ILE 538 126.333 40.040 48.634 LOO 3455 4996 CA ILE 538 126.596 41225 47.829 1 1.00 35.08 4997 C ILE 538 128.063 41.612 47.969 ' .00 36.46 4998 0 ILE 538 128.703 41.999 46.990 " 1.00 38.58 4999 CB (LE 538 125.701 42.406 48263 1.0035.99 5000 CG1 (LE 538 124230 42.072 47.983 1 1.00 3756 5001 CG2 ILE 538 126.124 43.681 47.542 1 .0034.76 5002 CD1 ILE 538 123248 43.112 48.460 1 1.00 36.39 5003 H ILE 538 125.708 40.113 49.385 1 .00 25.00 5004 N (LE 539 128.588 41.491 49.185 1 .0034.70 5005 CA ILE 539 129579 41.807 49473 1 .00 3358 5006 C ILE 539 130.912 40.828 48.769 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130.805 40.129 42577 LOO 30.07 5028 CB LEU 541 128.600 38.308 44.486 (.00 34.62 5029 CG LEU 541 128.194 36.907 44.990 1.00 35.64 5030 CD1 LEU 541 126.882 36.542 44.345 1.00 3126 5031 CD2 LEU 541 129256 35.866 44.669 1.00 29.53 5032 H LEU 541 129.518 38.998 46.982 1.00 25.00 5033 N LEU 542 129.910 41.305 44.706 1.00 35.33 5034 CA LEU 542 130.075 42.581 44.033 1.00 39.16 5035 C LEU 542 131.084 43.566 44.635 1.00 42.69 5036 O LEU 542 131.361 44.614 44.055 1.00 4528 5037 CB LEU 542 128.721 43258 43.921 1.00 37.88 5038 CG LEU 542 127.685 42.494 43.105 1.00 37.82 5039 CD1 LEU 542 126275 42.902 43.505 1.00 37.78 5040 CD2 LEU 542 127.947 42.728 41.619 1.00 33.54 5041 H LEU 542 129.525 41.317 45.569 1.0025.00 5042 N VAL 543 131.590 43264 45.622 1.00 40.06 5043 CA VAL 543 13Z536 44.167 46.483 1.00 39.62 5044 C VAL 543 133.960 43.601 46.457 1.00 40.35 5045 0 VAL 543 134.834 44.117 45.766 1.00 3640 5046 CB VAL 543 13Z112 44458 47.951 1.00 38.67 5047 CG1 VAL 543 133.154 45523 48.643 1.0041.60 5048 CG2 VAL 543 130.762 45.137 47.966 (.0033.55 5049 H VAL 543 131.348 4Z421 46245 LOO 25.00 5050 N ASP 544 134.175 4Z518 47.191 ' 1.00 39.19 5051 CA ASP 544 135.485 41.887 47274 < 1.00 37.12 5052 C ASP 544 135.802 40.970 46.112 LOO 38.65 5053 0 ASP 544 134.991 40.124 45.739 < LOO 42.40 5054 CB ASP 544 135.609 41.070 48.566 1 .00 37.00 5055 CG ASP e *tnA?? 135.384 41.894 49.812 LOO 42.35 5056 OD1 ASP 544 135.659 43.114 49.803 .0049.35 5057 OD2 ASP \ KrA1^ A 134.933 41.304 50.813 LOO 5055 5058 H ASP 544 133.427 4Z119 47.665 LOO 25.00 5059 N SER 545 136584 41.153 45543 1.00 36.71 5060 CA SER 545 137.444 40503 44.464 ' LOO 39.73 5061 C SER 545 138200 39.158 45.142 LOO 38.96 5062 0 SER 545 138585 39269 46510 LOO 40.93 5063 CB SER 545 138.379 41.084 43.540 LOO 43.38 5064 OG SER 545 139562 41.790 44280 LOO 51.44 5065 H SER 545 137544 41.896 45.832 1.00 25.00 5066 HG SER 545 139570 41.166 44.808 1.00 25.00 5067 N ILE 546 138577 38.046 44.442 1.003652 5068 CA ILE 546 139.109 36.920 45.011 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106.047 21.994 29.826 1.00 26.03 5112 O HOH 611 123559 29.782 47.444 1.00 2Z10 5113 O HOH 612 129524 2Z165 49555 1.00 2053 5114 O HOH 613 117254 16..672 36.732 1.00 18.88 5115 O HOH 614 131511 22535 48204 1.00 23.59 5116 O HOH 615 123.421 30.030 35511 1.00 2359 5117 O HOH 616 128552 30.316 38.829 1.00 2241 5118 O HOH 617 98547 33.326 40.948 1.00 28.07 5119 O HOH 618 126.062 19250 36.922 1.00 29.11 5120 O HOH 619 133.788 33.099 36.415 1.00 20.10 5121 O HOH 620 127252 22.013 48548 1.0024.10 5122 O HOH 621 123.122 19.043 45.472 1.00 19.68 5123 O HOH 622 124.636 25.767 41.845 1.0042.37 5124 O HOH 623 138.021 26.937 54.497 1.00 3352 5125 O HOH 624 130.604 16213 44273 1.00 25.46 5126 O HOH 625 119.735 17425 55.175 1.0023.51 5127 O HOH 626 109.560 43.332 3Z386 1.0027.79 5128 O HOH 627 104.016 36.817 39.018 1.00 24.34 5129 O HOH 628 134.051 35256 29.604 1.00 37.22 5130 O HOH 629 107.947 18.792 36.023 1.00 35.84 5131 O HOH 630 129521 19.576 48.096 1.00 29.63 5132 O HOH 631 104.550 21.758 41.675 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130.420 26.867 25.702 1 .0040.40 5261 O HOH 760 122231 3237 35.918 1 1.0044.61 5262 O HOH 761 128.310 26.484 40.968 1 .00 3214 5263 O HOH 762 88.443 24.530 48.586 1 .00 57.07 5264 O HOH 763 103542 23.739 25.080 1 .0045.05 5265 O HOH 764 116278 57.331 34.559 1 .00 42.40 5266 0 HOH 765 120.787 5.886 61.156 1 .0043.73 5267 0 HOH 766 14Z631 40.352 4Z775 1 LOO 65.94 5268 0 HOH 767 124244 13.057 63.666 1 LOO 4358 5269 0 HOH 768 101.830 22500 29.735 « LOO 36.47 5270 o HOH 769 137.190 5.022 37.071 1 LOO 50.65 5271 0 HOH 770 135.078 34.403 50539 1 1.00 51.53 5272 0 HOH 771 103266 58.719 26225 LOO 4658 5273 O HOH 772 144.319 16561 24565 < LOO 5352 5274 O HOH 773 127.856 47.718 31.019 < LOO 45.45 5275 0 HOH 774 95.530 18.110 49.546 LOO 52.47 5276 0 HOH 775 148.435 20.165 43.631 (.00 4925 5277 0 HOH 776 118.026 13.535 59.021 L004841 5278 0 HOH 777 110.119 43.903 16201 1.00 37.10 5279 0 HOH 778 110.457 61.356 39579 1 LOO 44.66 5280 O HOH 779 105.313 56579 27.692 1 1.00 51.08 5281 0 HOH 780 106267 19.656 28.049 1 .0045.55 5282 0 HOH 781 122226 20.789 29.638 1 1.0045.73 5283 O HOH 782 107.680 19.165 33248 LOO 35.37 5284 0 HOH 783 141.434 30.527 58.190 .00 5649 5285 0 HOH 784 121.953 27.180 30.544 1.00 4322 5286 0 HOH 785 116.050 27.492 52.913 1.00 59.86 5287 O HOH 786 115.271 11.494 53.629 1.0047.46 5288 O HOH 787 136.166 43.700 43.430 1.00 44.89 5289 O HOH 788 123.135 5.923 32296 1.00 6124 5290 o HOH 789 148.342 38.089 38232 1.00 41.22 5291 0 HOH 790 112.195 39.980 44.065 1.00 4426 5292 o HOH 791 108.340 50.773 20.100 1.0062.55 5293 0 HOH 792 126.140 29.670 29.775 1.00 38.87 5294 O HOH 793 122.347 26.176 27.904 1.00 47.43 5295 0 HOH 794 105.375 13.283 37.860 1.00 40.63 5296 O HOH 795 146.608 19.061 33.529 1 5297 O HOH 796 112240 28.192 56.028 1 5298 O HOH 797 106.519 16.717 37.160 1 5299 O HOH 798 122257 -2.147 57.632 1 5300 O HOH 799 105.969 47.469 20.174 1 5301 O HOH 800 124201 23.387 29.951 1 5302 O HOH 801 104.010 26.139 23.199 1 5303 O HOH 802 106.547 37.540 47.839 1 5304 o HOH 803 126.083 27.795 33246 1 5305 o HOH 804 93229 25.530 63.301 1 5306 O HOH 805 126.637 14.627 66291 1 5307 o HOH 806 117.649 48.031 30248 1 5308 o HOH 807 112.889 34.483 46.820 1 5309 o HOH 808 143.749 8.474 39.051 1 5310 o HOH 809 117223 16.467 56527 1 5311 o HOH 810 136.640 48.794 42640 1 5312 o HOH 811 130573 47.631 52219 1 5313 o HOH 812 119.790 2Z620 53.732 1 5314 o HOH 813 105220 9.911 43.334 1 5315 o HOH 814 94.459 22230 65.891 1 5316 o HOH 815 145.893 33.119 447.904 1 5317 o HOH 816 137.540 19.003 49.581 1 5318 o HOH 817 127.395 18.676 2Z177 1 5319 o HOH 818 135530 19.361 20.695 1 5320 o HOH 819 12Z368 -4.865 43.028 1 5321 O HOH 820 117552 5Z131 24.538 1 5322 o HOH 821 129574 51577 33514 1 5323 o HOH 822 129.360 28.179 34.594 1 5324 o HOH 823 97243 40.051 31.308 1 5325 o HOH 824 119561 23.189 24591 1 5326 o HOH 825 105.947 8.433 39.961 1 5327 o HOH 826 124.177 -6.929 48285 1 5328 o HOH 827 143.743 41219 49577 1 5329 o HOH 828 117.815 15.765 23.926 1 5330 o HOH 829 106.852 11.509 45.366 1 5331 o HOH 830 114.340 49.442 45.031 1 5332 o HOH 831 107212 10.319 38.018 1 5333 o HOH 832 89543 54.539 37.711 1 5334 o HOH 833 115.120 21.415 49.941 1 5335 o HOH 834 119.324 14.942 62.472 1 5336 o HOH 835 149.479 14241 50.723 1 5337 o HOH 836 99208 46.311 26.331 1 5338 o HOH 837 146479 34.108 25.046 1 5339 o HOH 838 117.731 49.616 19.065 1 5340 o HOH 839 115.539 6.301 34.276 1 5341 O HOH 840 97.213 27.831 34233 1 5342 o HOH 841 89.788 22.728 43.919 1 5343 o HOH 842 147.830 32.323 40.885 1 5344 O HOH 843 132462 17.381 68.762 1 5345 O HOH 844 140.816 13261 39.613 1 5346 O HOH 845 131.788 48.689 43.107 1 5347 O HOH 846 106.451 38.430 52.704 1 5348 O HOH 847 112.522 3.225 51.067 1 00 6224 5349 O HOH 848 116.588 33.059 17286 1.00 51.54 5350 O HOH 849 121.984 13.530 21.831 1.0059.69 5351 O HOH 850 121.351 34.646 19.580 1.0063.69 5352 O HOH 853 119.444 26.300 52.657 1.0048.12 5353 O HOH 854 119223 18572 28280 1.004353 5354 O HOH 855 109476 29.077 61.498 1.0046.95 5355 O HOH 856 96.378 36.846 50.773 1.0037.88 5356 O HOH 857 96.918 46.467 51.605 1.00 69.73 5357 O HOH 858 97.861 35583 32.096 1.0048.71 5358 O HOH 859 105.582 44217 22.626 1.0052.96 5359 O HOH 860 111207 54.577 33.852 1.0044.86 5360 O HOH 861 106.475 45.773 50.620 1.005Z70 5361 O HOH 862 136.750 45222 40.123 1.00 5352 5362 O HOH 863 134.438 43.600 31.414 1.00 51.51 5363 O HOH 864 147.130 24.676 49.884 1.004249 5364 O HOH 865 126.425 22.757 59.405 1.00 5425 5365 O HOH 866 135.514 7.098 48245 1.00 59.13 5366 O HOH 867 114.942 1.622 48.125 1.00 56.08 5367 O HOH 868 119.740 -4.108 46512 1.0051.35 5368 O HOH 134478 8.308 29219 1.00 5323 5369 O HOH 870 127297 14232 21.009 1.00 54.19 5370 O HOH 871 134.315 17294 22.547 1.00 5958 5371 O HOH 872 130.159 26.543 36.441 1.00 34.46 5372 O HOH 873 136207 18.694 43544 1.00 3520 5373 O HOH 874 134.779 10.368 41.428 1.004551 5374 O HOH 875 137.054 3.899 33.453 1.005147 5375 O HOH 876 145.762 17.318 28.638 1.00 5242 5376 o HOH 877 146544 20544 29.342 1.0047.62 CUADRO 12 Clasificación=167 bits (419), Se espera=5e-41 Identidades=88/270 (32%), Positivos=152/270 (55%), Huecos=5/270 (1%) Petición 1 DRWECYFWALGVYFEPQYSQARVMLVKTISMISrVDDTFDAYGTVKE EAYTDAIQR D 60 DR+VECYFW G+ Q++ AR+M+ ++I+++DD +D YGT++ELE +TD I+RWD T<?ma 316 DRLVECYFWNTGIIEPRQRASARIMMGKVNALITVIDDIYDVYGT EELEQFTDLIRRWD 375 Petidón 61 IHEIDRLPDYMKISYKAILDLYKDYEKELSSAGRSHIVCHAIERMKEWRNYNVeST FI 120 IN ID+LPDYM++ + A+ + D <-+ *•••+ * - <-+ Y VE-»- WF T<»ma 376 INSIDQLPDYMQ CFIALNNFVDDTSYDV KEKGVNVIPY RQSWVDADKYMVEARWFY 435 PeticLón 121 EGYMPPVSEY SNALAT TYYYtATtSYLGM-KSATEQDFEWLSKNPKILEASVirCRVI 179 G+ P + EYL N+ ••• + + T + + S T++ * LK *-«• S «• R* Tiaaa 436 GGHKPSLEEYLENSWQSISGPCM THIFFRVTDSFTKETVDSLYKYHDLVRWSSFVLRIA 495 Petic Lón 180 DDTATYEVEKSRGQIATGIECCMRDYGISTKEAMAKFQNMAETAVfKDIN-EGLLRPTPVS 238 DD T E SRG + ++C M DY S EA + + WK *N E + + +P T.?ma 496 DDI?TSVEEVSRGDVPKSLQCYMSDYNASEAEARKHVKWLIAEVWKKMNAERVSKDSPFG 555 Petic Lón 239 TEFLTPILNLARIVEVTYIHNLDGY--THP 266 +F+ ++L R+ ++ Y HN OG+ HP Ti?ma 556 KDFIGCAVDLGRHAQLMY-HNGDGHGTQHP 584 CUADRO 13 Clé?sificación=116 bits (289), Se espera=le-25 Identidades=77/270 (28%), Positivos=126/270 (46%), Huecos=6/270 (2%) Petición: 3 VAEVYFSSATFEP-EYSATRIAFTKIGCLQVLFDDMADrFATLDeLKSFTEGVKRWDTSL 61 V »++ FEP ++ R I L -t- DD+ D++ TLDEL+ FT+ RWDT Tíima: 318 VESFFWAVGMFEPHQHGYQRKMAATIIVLATVIDDIYDVYGTLDELELFTDTFKRWDTES 377 Petic.Lón: 62 LHEIPECMQTCFKVWFKLMEEVNNDWKVQGRDMLAHIRKPWELYFNCYVQEREWLEAGY 121 + +P MQ O + + D++K G I* «-+RK Y E +W +GY Tema: 378 ITRLPYYHQUTYWGVHNYISDAAYDILKEHGFCLQYLRKSVVDLVEAYFHEAKWYHSGY 437 Petición: 122 IPTFEEYLKTYAISVGLGPCTLQPI MGELVKDD—WEKVHYPSNMFELVSLSWRLTlí 179 P+ +EYL ISV P -»• P D V-»-* ++ ++ L + RL + Tema: 438 TPSLDEYLNIAKISVA-SPAIISPTYFTFANASHDTAVIDSLYQYHDILCLAGIILRLPD 496 Petic Lón: 180 DTKTYQAEKARGQQASGrACYMKDNPGATEEDAIKHICRWDRALKEASFEYFKPSNDIP 239 D E ARG I CYMK+ A+EE+A++H+ ++ A K+ + P Tema: 497 DI ?TSYFEIARGDVPKTIQCYMKET-NASEEEAVEHVKFLIREAIíKDMN-TAIAAGYPFP 554 Petic.Lón: 240 MGCKSFIFNLRLCVQIFYKFIDGYGIANEE 269 G + M+ Q Y DG+G+ + + Tema: 555 DGMVAGAANIGRVAQFIYLHGDGFGVQHSK 584 COADRO 14 Clasificación=120 bits (299) , Se espera«=6e-27 Id ntidades=70/272 (25%), Positivos=137/272 (49%), Huecos=3/272 (1%) PeticLón: 2 RWECYFWALGVYFEPQYSQARVMLVKTISMISIVDDTFDAYGTVKELEAYTDAIQRWDI 61 R VE Y W + FEP++S++R+ KT + +++DD «-D + T+ E++ T+ ++RWD-T Tema: 296 RHVEYYS WMCIFEPEFSESRIAFAKTAILCTVLDDLYDTHATLHEIKIMTEGVRRWDL 355 Petic.Lón: 62 NErDRLPDYMKISYKAILDLYKDYEKELSSAGRSHIVCHAIERMKEWRNYNVEST FIE 121 + D LPDY+KI+++ * * E+ + + K + +Y E+ W Tcana: 356 SLTDDLPDYIKIAFQFFFNTVNELIVEIVKRQGRDMTTIVKDCWKRYrESYLQEAEWIAT 15 Petic ón: 122 GYMPPVSEYLSNALATTTYYYIATTSYLGM-KSATEQDFEHLSKNPKILEASVIICRVID 180 G++P +EY+ N +A++ L L t K + E + KIL-f + R+ D Tema: 416 GHIPTFNEYIKNGMASSGMCI NLNPLLLLDKLLPDNILEQIHSPSKILDLLELTGRIAD 475 Petic:.ón: 181 DTATYEVEKSRGQIATGIECCHRDYGIStKE-AMAKFQ»iAETAWKDINEG .RPTPVST 239 D +E EK RG++A+ ++C M++ ST E A+ + + + ++ N •»-•• V Tema: 476 DLKDFEDEKERGEMASSLQCYMKE PESTVENALNHIKGILNRSLEEFNWEFhlKQDSVPM 535 Petición: 240 EFLTPILNLARIVEVTYIHNLOGYTHPEKVLK 271 N+ R ++ Y + DG +K +K Tema: 536 CCKKFTFNIGRGLQFIYKYR-DGI.YISDKEVK 566 CUADRO 15 Cla.sif icación=221 bits (557) , Se espera=4e-57 Identidades=120/283 (42%) , Positivos=178/283 (62%) , Huecos=6/283 (2%) Petición: 5 EFYFWMAAAISEPEFSGSRVAFTKIAILMTMLDDLYDTHGTLDQLKIFTEGVRRWDVSLV 64 E YF A+ I EPEFS R +TK + +LDDLYD HGtLD K FTE V+RWD+SLV Teína: 589 EIYFSPASFIFEPEFSKCREVYTKTSMFTVILDDLYDAHGSLDD KLFTESVKRWDLSLV 648 Petición: 65 EGLPDFMK1AFEFWLKTSNELIAEAVKAQGQOMAAYIRKNA ERYLEAYLQDAEWIATGH 124 + +P MKI F + T N++ E + QG+D+ Yl «-N W* LEAY ++AEW + Tema: 649 DQMPQQMKICFVGFYNTFNDIAKEGRERQGRDVLGYI-QNVWKVQLEAYTKEAEWSEAKY 707 Petición: 125 VPTFDEYLNNGTPNTGMCVLNLIPLLLMGEHLPIDILEQIFLPSRFHHLIELASRLVDDA 184 VP+F+EY+ N + + * + LI L GE f+L +1 SRF L+ L RLV+D Tema: 708 VPSFNEYIENASVSIALGTWLISALFTGEVLTDEVLSKIDRESRFLQLMGLTGRLVNDT 767 Petición: 185 RDFQAEKDHGDL-SCIECYLKDHPESTVEDALNHVNGLLGNCLLEMNWKFLKKQDSVPLS 243 + +QAE+ G++ S I+CY+KDHP+ + E+AL HV ++ N L E+N +F+ + +P Toma: 768 KTYQAERGQGEVASAIQCYMKDHPK1SEEEALQHVYSVMENALEELNREFV--NNKIPDI 825 Petición: 244 CKKYSFHVLARSIQFMYNQGDGFSISNKV-IKDQVQKVLIVPV 285 K+ F AR +Q Y QGDG ++S+- + IK+ V+ L PV Tema: 826 Y RLVFET-AR1MQLFYMQGDGLTLSHDMEIKEHVKNCLFQPV 867 LISTA DE SECUENCIAS <110s. Chappell, Joseph Noel, Joseph P. S arka, Courtney M. Manna, Kathleen R. <120> SINTASAS <130> 07678/025WO1 <150> 60/100,993 <151> 1998-09-18 <150? 60/130,628 <151> 1999-04-22 <150> 60/150,262 <151> 1999-08-23 <160> 58 <170> FastSEQ para Windows Versión 3.0 <210> 1 <211> 1644 <212> ADN <213> TEAS Nativo <220> <221> CDS <222> (1)...(1644) <400> 1 atg gcc tea gca gca gtt gca aac tat gaa gaa gag att gtt cgc ccc 48 Met Ala Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu lie Val Arg Pro 1 5 10 15 gtc gcc gac ttc tec ect agt etc tgg ggt gat cag ttc ctt tea ttc 96 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 tec att gat aat cag gtt gcg gaa aag tat gct caá gag att gaa gca 144 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 ttg aag gaa caá acg agg agt atg ctg tta gca acc gga agg aaa ttg 192 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 gcc gat acá ttg aat ttg att gac att att gaa cgc ctt ggt ata tec 240 Ala Asp Thr Leu Asn Leu He Asp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 65 70 75 80 tac cae ttt gag aaa gaa att gat gag att ttg gat cag att tac aac 288 Tyr His Phe Glu Leu Asp Gln He A .Assnn caá aac tea aac tgc aat gat ttg tgc acc tet gca ctt ca ttt cga 336 Gln Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 ttg etc agg caá cae ggt ttc aac ate tet ect gaa att ttc age aaa 384 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 ttc caá gat gaa aat ggc aaa ttc aag gag tet ctt gct agt gat gtc 432 Phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 tta gga tta tta aac ttg tat gaa gct tea cat gta agg act cat gct 480 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 gac gat ate tta gaa gac gca ctt gct ttc tec act ate cat ctt gaa 528 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 tet gca gct cea cat ttg aaa tet cea ctt agg gag caá gtg acá cat 576 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 gcc ctt gag caá tgt ttg cae aag ggt gtt ect aga gtc gag acc cga 624 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 ttc ttc ate tea tea ate tat gac aag gaa caá teg aag aat aat gtg 672 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 tta ctt cga ttt gcc aaa ttg gat ttc aac ttg etc cag atg ttg cae 720 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 aaa caá gaa ctt gct caá gta tea agg tgg tgg aaa gat ttg gat ttt 768 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 gta acá acá ctt cea tat gct aga gat cga gta gtt gaa tgc tac ttt 816 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 tgg gca tta gga gtt tat ttt gag ect caá tac tet caá gct cgc gtc 864 Trp Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 atg etc gtt aag acc ata tea atg att ceg att gtc gat gac acc ttt 912 Met Leu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe 290 295 300 gat gct tac ggt acá gtt aaa gaa ctt gag gca tac acá gat gcc ata 960 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 caá aga tgg gat ate aac gaa att gat cgg ctt cet gat tac atg aaa 1008 Gln Arg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys 325 330 335 ate agt tat aaa gct att cta gat etc tac aag gat tat gaa aag gaa 1056 He Ser Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 ttg tet agt gcc gga aga tet cat att gtc tgc cat gca ata gaa aga 1104 Leu Ser Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His Ala He Glu Arg 355 360 365 atg aaa gaa gta gta aga aat tat aat gtc gag tea ac tgg ttt att 1152 Met Lys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe He 370 375 380 gaa gga tat atg cea ect gtt tet gaa tac cta age aat gca cta gca 1200 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 act acc acá tat tac tac etc gcg acá ac teg tat ttg ggc atg aag 1248 Thr Thr Thr Tyr Tyr Tyr Leu Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 tet gee acg gag caá gat ttt gag tgg ttg tea aag aat cea aaa att 1296 ser Ala Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro Lys He 420 425 430 ctt gaa gct agt gta att ata tgt cga gtt ate gat gac acá gcc acg 1344 Leu Glu Ala Ser Val He He Cys Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 440 445 tac gag gtt gag aaa age agg gga caá att gca act gga att gag tgc 1392 Tyr Glu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys 450 455 460 tgc atg aga gat tat ggt ata tea acá aaa gag gca atg gct aaa ttt 1440 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 470 475 480 caá aat atg gct gag acá gca tgg aaa gat att aat gaa gga ctt ctt 1488 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys Asp He Asn Glu Gly Leu Leu 485 490 495 agg ccc act ccc gtc tet acá gaa ttt tta act ect att etc aat ctt 1536 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 gct cgt att gtt gag gtt acá tat ata cae aat cta gat gga tac act 1584 Ala .Arg He Val Glu Val Thr Tyr He His Asn Leu Asp Gly Tyr Thr SIS 520 525 cat ceg gag aaa gtc tta aaa ect cae att att aac cta ctt gtg gac 1632 His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro His He He Asn Leu Leu Val Asp 530 535 540 tec ate aaa att 1644 Ser He Lys He 545 <210> 2 <211> 548 <212> PRT <213> TEAS Nativo <400> 2 Met Ala Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu He Val Arg Pro 1 5 10 15 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr- Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 Ala Asp Thr Leu Aßn Leu He Aßp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 65 70 75 80 Tyr His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Asp Gln He Tyr Asn 85 90 95 Gln Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 Phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu ASD Phe 245 250 255 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 Trp ? .a Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 Met ]jßu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe :90 295 300 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 Gln Jlrg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys 325 330 335 He íJer Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 Leu J5er Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His Ala He Glu Arg 355 360 365 Met Jys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe He 370 375 380 Glu (Sly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 Thr rhr Thr Tyr Tyr Tyr Leu Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 Ser Jila Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro Lys He 420 425 430 Leu «lu Ala Ser Val He He Cys Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 440 445 Tyr Glu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys 450 455 460 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 470 475 480 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys Asp He Asn Glu Gly Leu Leu 485 490 495 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 Ala Arg He Val Glu Val Thr Tyr He His Asn Leu Asp Gly Tyr Thr 515 520 525 His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro His He He Asn Leu Leu Val Asp 530 535 540 Ser He Lys He 545 <210> 3 <211? 1644 <212> ADN <213> TEAS 273E <220> <221> CDS <222> (1) ... (1644) <400> 3 atg gcc tea gca gca gtt gca aac tat gaa gaa gag att gtt cgc ccc 48 Met Ala Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu He Val Arg Pro 1 5 10 15 gtc gcc gac ttc tec ect agt etc tgg ggt gat cag ttc ctt tea ttc 96 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 tec att gat aat cag gtt gcg gaa aag tat gct caá gag att gaa gca 144 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 ttg aag gaa caá acg agg agt atg ctg tta gca acc gga agg aaa ttg 192 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 gcc gat acá ttg aat ttg att gac att att gaa cgc ctt ggt ata tec 240 Ala Asp Thr Leu Asn Leu He Asp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 65 70 75 80 tac cae ttt gag aaa gaa att gat gag att ttg gat cag att tac aac 288 Tyr His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Asp Gln He Tyr Asn 85 90 95 .. caá aac tea aac tgc aat gat ttg tgc ace tet gca ctt caá ttt cga 336 Gln Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 ttg etc agg caá cae ggt ttc aac ate tet ect gaa att ttc age aaa 384 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Aen He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 ttc caá gat gaa aat 'ggc aaa ttc aag gag tet ctt gct agt gat gtc 432 Phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 tta gga tta tta aac ttg tat gaa gct tea cat gta agg act cat gct 480 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 gac gat ate tta gaa gac gca ctt gct ttc tec act ate cat ctt gaa 528 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 tet gca gct cea cat ttg aaa tet cea ctt agg gag caá gtg acá cat 576 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 gcc ctt gag caá tgt ttg cae aag ggt gtt ect aga gtc gag acc cga 624 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 ttc ttc ate tea tea ate tac gac aag gaa caá teg aag aat aat gtg 672 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 tta ctt cga ttt gcc aaa ttg gat ttc aac ttg etc cag acg ttg cae 720 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 aaa caá gaa ctt gct caá gta tea agg tgg tgg aaa gat ttg gat ttt 768 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 gta acá acá ctt cea tat gct aga gat cga gta gtt gaa tgc tac ttt 816 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 gag gca tta gga gtt tat ttt gag ect caá tac tet caá gct cgc gtc 864 Glu Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 atg etc gtt aag acc ata tea atg att teg att gtc gat gac acc ttt 912 Met Leu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe 290 295 300 gat gct tac ggt acá gtt aaa gaa ctt gag gca tac acá gat gcc ata 960 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 caá aga tgg gat ate aac gaa att gat cgg ctt ect gat tac atg aaa 1008 Gln Arg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pin Asp Tyr Met Lys 325 330 335 ate agt tat aaa gct att cta gat etc tac aag gat tat gaa aag gaa 1056 He Ser Tyr Lvs Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 ttg tet agt gcc gga aga tet cat att gtc tgc cat gca ata gaa aga 1104 Leu Ser Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His Ala He Glu Arg 355 360 365 atg aaa gaa gta gta aga aat tat aat gtc gag tea acá tgg ttt att 1152 Met ys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe He 370 375 380 gaa gga tat atg cea ect gtt tet gaa tac cta age aat gca cta gca 1200 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 act acc acá tat tac tac etc gcg acá acá teg tat ttg ggc atg aag 1248 Thr Thr Thr Tyr Tyr Tyr Leu Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 tet gcc acg gag caá gat ttt gag tgg ttg tea aag aat cea aaa att 1296 Ser Ala Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro L,ys He 420 425 430 ctt gaa gct agt gta att ata tgt cga gtt ate gat gac acá gcc acg 1344 Leu Glu Ala Ser Val He He Cys Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 440 445 tac gag gtt gag aaa age agg gga caá att gca act gga att gag tgc 1392 Tyr Glu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys 450 455 460 tgc atg aga gat tat ggt ata tea acá aaa gag gca atg gct aaa ttt 1440 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 470 475 480 caá aat atg gct gag acá gca tgg aaa gat att aat gaa gga ctt ctt 1488 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys Asp He Asn Glu Gly Leu Leu 485 490 495 agg ccc act ccc gtc tet acá gaa ttt tta act ect att etc aat ctt 1536 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 gct cgt att gtt gag gtt acá tat ata cae aat cta gat gga tac act 1584 Ala. Arg He Val Glu Val Thr Tyr He His Asn Leu Asp Gly Tyr Thr 515 520 525 cat. ceg gag aaa gtc tta aaa ect cae att att aac cta ctt gtg gac 1632 Hiei Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro His He He Asn Leu Leu Val Asp 530 535 540 tec: ate aaa att 1644 Ser He Lys He 54E, <210> 4 <211> 548 <212> PRT <213> TEAS W273E <400> 4 Mel: Ala Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu He Val Arg Pro 1 5 10 15 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 A i Asp Thr Leu Asn Leu He Asp He He Glu Arg Leu Gly He Ser fi5 70 75 80 Tyr His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Asp Gln He Tyr Asn 85 90 95 Gl Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 Leu Leu Arg Gln His Glv Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 Phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 5 165 170 175 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lvs Asp Leu Asp Phe 245 250 " 255 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 10 Glu Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Aro Val 275 280 285 Met Leu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe 290 295 300 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 Gln Arg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys 325 330 335 He Ser Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 Leu Ser Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His Ala He Glu Arg 355 360 365 Met Lys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe He 15 370 375 380 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 Thr Thr Thr Tyr Tyr Tyr Leu Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 Ser Ala Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro Lys He 420 425 430 Leu Glu Ala Ser Val He He Cys Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 ' 440 445 Tyr Glu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys 450 455 460 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 ' 470 475 480 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys Asp He Asn Glu Gly Leu Leu 20 485 490 495 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 Ala Arg He Val Glu Val Thr Tyr He His Asn Leu Asp Gly Tyr Thr 515 520 525 25 ««jIs^^^JK^ His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro His He He Asn Leu Leu Val Asp 530 535 540 Ser He Lys He 545 <210> 5 <211> 1644 <212> ADN <213> TEAS Y520F <220> <221> CDS <222> (D...U644) <400> 5 atg gcc tea gca gca gtt gca aac tat gaa gaa gag att gtt cgc ccc 48 Met Ala Ser Ala Ala Val Ala Aßn Tyr Glu Glu Glu He Val Arg Pro 1 5 10 15 gtc gcc gac ttc tec ect agt etc tgg ggt gat cag ttc ctt tea ttc 96 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 tec att gat aat cag gtt gcg gaa aag tat gct caá gag att gaa gca 144 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 ttg aag gaa caá acg agg agt atg ctg tta gca acc gga agg aaa ttg 192 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 gcc gat acá ttg aat ttg att gac att att gaa cgc ctt ggt ata tec 240 Ala Asp Thr Leu Asn Leu He Asp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 65 70 75 80 tac cae ttt gag aaa gaa att gat gag att ttg gat cag att tac aac 288 Ty?" His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Asp Gln He Tyr Asn 85 90 95 caá aac tea aac tgc aat gat ttg tgc acc tet gca ctt caá ttt cga 336 Gln Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 ttg etc agg caá cae ggt ttc aac ate tet ect gaa att ttc age aaa 384 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 ttc caá gat gaa aat ggc aaa ttc aag gag tet ctt gct agt gat gtc 432 Phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 30 135 140 tta gga tta tta aac ttg tat gaa gct tea cat gta agg act cat gct 480 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 gac gat ate tta gaa gac gca ctt gct ttc tec act ate cat ctt gaa 528 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 tet gca gct cea cat ttg aaa tet cea ctt agg gag caá gtg acá cat 576 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 gcc ctt gag caá tgt ttg cae aag ggt gtt ect aga gtc gag acc cga 624 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 ttc ttc ate tea tea ate tat gac aag gaa caá teg aag aat aat gtg 672 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 tta ctt cga ttt gcc aaa ttg gac ttc aac ttg etc cag atg ttg cae 720 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 10 aaa caá gaa ctt gct caá gta tea agg tgg tgg aaa gat ttg gat ttt 768 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 gta acá acá ctt cea tat gct aga gat cga gta gtt gaa tgc tac ttt 816 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 tgg gca tta gga gtt tat ttt gag ect caá tac tet caá gct cgc gtc 864 Trp Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 * a atg etc gtt aag acc ata tea atg att teg att gtc gac gac acc ttt 912 Met Leu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe 290 295 300 gat gct tac ggt acá gtt aaa gaa ctt gag gea tac acá gat 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Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu G n Met Leu His 225 230 235 240 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 Trp Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 Met Leu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe 290 295 300 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 Gln Arg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys 325 330 335 He Ser Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 Leu Ser Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His Ala He Glu Arg 355 360 365 Met Lys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe lie 370 375 380 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 Thr "hr Thr Tyr Tyr Tyr Leu Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lye 405 410 415 Ser ¿lia Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro Lys He 420 425 430 Leu «lu Ala Ser Val He He Cys Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 440 445 Tyr C?lu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys '150 455 460 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 470 475 480 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys Asp He Asn Glu Gly Leu Leu 485 490 495 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 Ala Arg He Val Glu Val Thr Phe He His Asn Leu Asp Gly Tyr Thr 51S 520 525 His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro His He He Asn Leu Leu Val Asp 530 535 540 Ser He Lys He 545 <210> 7 <211> 1644 <212> ADN <213> TEAS Y527F <220> <221> CDS <222> (1) ... (1644) <400> 7 atg ?icc tea gca gca gtt gca aac tat gaa gaa gag att gtt cgc ccc 48 Met iila Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu He Val Arg Pro 1 5 10 15 gtc gcc gac ttc tec ect agt etc tgg ggt gat cag ttc ctt tea ttc 96 val Jila Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 tec att gat aat cag gtt gcg gaa aag tat gct caá gag att gaa gca 144 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 ttg iag gaa ca acg agg agt atg ctg tta gca acc gga agg aaa ttg 192 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 gcc gat acá ttg aat ttg att gac att att gaa cgc ctt ggt ata tec 240 Ala ?sp Thr Leu Asn Leu He Asp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 65 70 75 30 tac c:ac ttt gag aaa gaa att gat gag att ttg gat cag att tac aac 288 Tyr His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Asp Gln He Tyr Asn 85 90 95 caei aac tea aac tgc aat gat ttg tgc acc tet gca ctt caá ttt cga 336 Glp Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 ttg ccc agg caá cae ggt ttc aac ate tet ect gaa att ttc age aaa 384 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 ttc: caá gat gaa aat ggc aaa ttc aag gag tet ctt gct agt gat gtc 432 Phe' Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 tta. gga tta cta aac ttg tat gaa gct tea cat gta agg act cat gct 480 Leu. Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 gac gat ate tta gaa gac gca ctt gct ttc tec act ate cat ctt gaa 528 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 tet gca gct cea cat ttg aaa tet cea ctt agg gag caá gtg acá cat 576 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 gcc ctt gag caá tgt ttg cae aag ggt gtt ect aga gtc gag acc cga 624 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 ttc ttc ate tea tea ate tat gac aag gaa caá teg aag aat aat gtg 672 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 tta ctt cga ttt gcc aaa ttg gat ttc aac ttg etc cag atg ttg cae 720 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 aaa caá gaa ctt gct caá gta tea agg tgg tgg aaa gat ttg gat ttt 768 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 gta acá acá ctt cea tat gct aga gat cga gta gtt gaa tgc tac 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Glu Lys Glu He Aßp Glu He Leu Aßp Gln He Tyr Asn 85 90 95 Gln Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lyß Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 Trp Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 Me eu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe ¿90 295 300 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 Gln iVrg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lye 325 330 335 He ¡3er Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 Leu 13er Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His Ala He Glu Arg 355 360 365 Met ijys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe He 370 375 3B0 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 Thr Thr Thr Tyr Tyr Tyr Leu Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 Ser He Leu Thr Tyr Cys Cys Phe 465 480 Gln Leu Arg Leu Ala Thr Hie Asp Ser 545 <210> 9 <211> 1644 <212> ADN <213> TEAS 273S/C440W <220> <221> CDS <222> (1)...(1644) <400> 9 atg gcc tea gca gca gtt gca aac tat gaa gaa gag att gtt cgc ccc 48 Met Ala Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu He Val Arg Pro 1 5 10 15 gtc gcc gac ttc tec ect agt etc tgg ggt gat cag ttc ctt tea ttc 96 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 tcc att gat aat cag gtt gcg gaa aag tat gct caá gag att gaa gca 144 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 ttcj aag gaa caá acg agg agt atg ctg tta gca acc gga agg aaa ttg 192 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 gcc: gat acá ttg aat ttg att gac att att gaa cgc ctt ggt ata tcc 240 Alai Asp Thr Leu Asn Leu He Asp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 6!. 70 75 80 tac: cae ttt gag aaa gaa att gat gag att ttg gat cag att tac aac 288 Tyr His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Asp Gln He Tyr Asn 85 90 95 caéi aac tea aac tgc aat gat ttg tgc acc tet gca ctt caá ttt cga 336 Gln Asn Ser Asn Cys Asn Asp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 ttg etc agg caá cae ggt ttc aac ate tet ect gaa att ttc age aaa 384 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 ttc: caá gat gaa aat ggc aaa ttc aag gag tet ctt gct agt gat gtc 432 Phc¡ Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 tta gga tta tta aac ttg tat gaa gct tea cat gta agg act cat gct 480 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 gac: gat ate tta gaa gac gca ctt gct ttc tcc act acc cat ctt gaa 528 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 tet: gca gct cea cat ttg aaa tet cea ctt agg gag caá gtg acá cat 576 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 gcc: ctt gag caá tgt ttg cae aag ggt gtt ect aga gtc gag acc cga 624 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Giy Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 ttc ttc ate tea tea ate tat gac aag gaa caá teg aag aat aat gtg 672 Ph<; Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Asn Val 210 215 220 tta ctt cga ttt gcc aaa ttg gat ttc aac ttg etc cag atg ttg cae 720 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 2215 230 235 240 aaa ca gaa ctt gct caá gta tea agg tgg tgg aaa gat ttg gat ttt 768 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser 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265 270 Ser Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro G n Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 Met Leu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Aso Thr Phe 290 295 300 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 Gln Arg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys 325 330 335 He Ser Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 Leu Ser Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cyß His Ala He Glu Arg 355 360 365 Met Lys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe He 370 375 380 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 Thr Thr Thr Tyr Tyr Tyr Leu Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 Ser Ala Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro Lys He 420 425 430 Leu Glu Ala Ser Val He He Trp Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 440 445 Tyr Glu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys 450 455 460 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 470 475 480 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lvs Asp He Asn Glu Gly Leu Leu 485 " 490 495 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 Ala Arg He Val Glu Val Thr Tyr He His Asn Leu Asp Gly Tyr Thr 515 520 525 His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro His He He Asn Leu Leu Val Asp 530 535 540 Ser He Lys He 545 <210> 11 <211> 1644 <212> ADN <213> TEAS 406/407 <220> <221> CDS <222> (1)...(1644) <400> 11 atg gcc tea gca gca gtt gca aac tat gaa gaa gag att gtt cgc ccc 48 Met Ala Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu He Val Arg Pro 1 5 10 15 gtc gcc gac ttc tcc ect agt etc tgg ggt gat cag ttc ctt tea ttc 96 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp G?y Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 tcc att gat aat cag gtt gcg gaa aag tat gct caá gag att gaa gca 144 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 ttg aag gaa caá acg agg agt atg ctg tta gca acc gga agg aaa ttg 192 I«eu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 gcc gat ac ttg aat ttg att gac att att gaa cgc ctt ggt ata tcc 240 Ala Asp Thr Leu Aßn Leu He Aßp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 65 70 75 80 tac cae ttt gag aaa gaa att gat gag att ttg gat cag att tac aac 288 Tyr His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Aßp Gln He Tyr Asn 85 90 95 caá aac tea aac tgc aat gat ttg tgc acc tet gca ctt caá ttt cga 336 Gln Asn Ser Asn Cyß Asn Aßp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 ttg etc agg ca cae ggt ttc aac ate tet ect gaa att ttc age aaa 384 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 ttc caá gat gaa aat ggc aaa ttc aag gag tet ctt gct agt gat gtc 432 Phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lys Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 tta gga tta tta aac ttg tat gaa gct tea cat gta agg act cat gct 480 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 gac gat ate tta gaa gac gca ctt gct ttc tcc act ate cat ctt gaa 528 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 tet gca gct cea cat ttg aaa tet cea ctt agg gag caá gtg acá cat 576 Ser Ala Ala Pro H¿s Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His 180 185 190 gcc ctt gag caá tgt ttg cae aag ggt gtt ect aga gtc gag acc cga 624 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 ttc ttc ate tea tea ate tat gac aag gaa caá teg aag aat aat gtg 672 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lys Asn Aen Val 210 215 220 tta ctt cga ttt gcc aaa ttg gat ttc aac ttg etc cag atg ttg cae 720 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 aaa caá gaa ctt gct ca gta tea agg tgg tgg aaa gat ttg gat ttt 768 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 gta acá acá ctt cea tat gct aga gat cga gta gtt gaa tgc tac ttt 816-Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 tgg gca tta gga gtt tat ttt gag ect caá tac tet caá gct cgc gtc 864 Trp Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 atg etc gtt aag acc ata tea atg att teg att gtc gat gac acc ttt 912 Met Leu Val Lyß Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe 290 295 300 gat gct tac ggt acá gtt aaa gaa ctt gag gca tac ac gat gcc ata 960 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 caá aga tgg gat ate aac gaa att gat cgg ctt ect gat tac atg aaa 1008 Gln Arg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys 325 330 335 ate agt tat aaa gct att cta gat cte tac aag gat tat gaa aag gaa 1056 He Ser Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 ttg tet agt gcc gga aga tet cae att gtc tgc cat gca ata gaa aga 1104 Leu Ser Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His .Ala He Glu Arg 355 360 365 atg aaa gaa gta gta aga aat tat aat gcc gag tea acá tgg ttt att 1152 Met Lys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asn Val Glu Ser Thr Trp Phe He 370 375 380 gaa gga tat atg cea ect gtt tet gaa tac cta age aat gca cta gca 1200 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 act acc ac tat tac nns nns gcg acá ac teg tat ttg ggc atg aag 1248 Thr Thr Thr Tyr Tyr Xaa Xaa Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 tet gcc acg gag caá gat ttt gag tgg ttg tea aag aat cea aaa att 1296 Ser Ala Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro Lys He 420 425 430 ctt gaa gct agt gta att ata tgt cga gtt ate gat gac acá gcc acg 1344 Leu Glu Ala Ser Val He He Cys Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 440 445 tac gag gtt gag aaa age agg gga ca att gca act gga att gag tgc 1392 Tyr Glu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys 450 455 460 tgc atg aga gat tat ggt ata tea ac aaa gag gca atg gct aaa ttt 1440 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 470 475 480 caá aat atg gct gag acá gca tgg aaa gat att aat gaa gga ctt ctt 1488 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys Asp He Asn Glu Gly Leu Leu 485 490 495 agg ccc act ccc gtc tet acá gaa ttt tta act ect att etc aat ctt 1536 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 gct cgt att gtt gag gtt acá tat ata cae aat cta gat gga tac act 1584 Ala Arg He Val Glu Val Thr Tvr He His Asn Leu Asp Gly Tyr Thr 515 520 525 cat ceg gag aaa gtc tta aaa ect cae att att aac cta ctt gcg gac 1632 His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro His He He Asn Leu Leu Val Asp 530 535 540 tcc ate aaa att 1644 Ser He Lys He 545 <210> 12 <211> 548 <212> PRT <213> TEAS 406/407 <400> 12 Met Ala Ser Ala Ala Val Ala Asn Tyr Glu Glu Glu He Val .Arg Pro 1 5 10 15 Val Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Gln Phe Leu Ser Phe 20 25 30 Ser He Asp Asn Gln Val Ala Glu Lys Tyr Ala Gln Glu He Glu Ala 35 40 45 Leu Lys Glu Gln Thr Arg Ser Met Leu Leu Ala Thr Gly Arg Lys Leu 50 55 60 Ala Asp Thr Leu Asn Leu He Asp He He Glu Arg Leu Gly He Ser 65 70 75 80 Tyr His Phe Glu Lys Glu He Asp Glu He Leu Asp Gln He Tyr Asn 85 90 95 Gln Asn Ser Aßn Cyß Aßn Aßp Leu Cys Thr Ser Ala Leu Gln Phe Arg 100 105 110 Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Pro Glu He Phe Ser Lys 115 120 125 Phe Gln Asp Glu Asn Gly Lys Phe Lyß Glu Ser Leu Ala Ser Asp Val 130 135 140 Leu Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Ala 145 150 155 160 Asp Asp He Leu Glu Asp Ala Leu Ala Phe Ser Thr He His Leu Glu 165 170 175 Ser Ala Ala Pro His Leu Lys Ser Pro Leu Arg Glu Gln Val Thr His .180 185 190 Ala Leu Glu Gln Cys Leu His Lys Gly Val Pro Arg Val Glu Thr Arg 195 200 205 Phe Phe He Ser Ser He Tyr Asp Lys Glu Gln Ser Lyß Asn Asn Val 210 215 220 Leu Leu Arg Phe Ala Lys Leu Asp Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His 225 230 235 240 Lys Gln Glu Leu Ala Gln Val Ser Arg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe 245 250 255 Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Cys Tyr Phe 260 265 270 Trp Ala Leu Gly Val Tyr Phe Glu Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val 275 280 285 Met Leu Val Lys Thr He Ser Met He Ser He Val Asp Asp Thr Phe 290 295 300 Asp Ala Tyr Gly Thr Val Lys Glu Leu Glu Ala Tyr Thr Asp Ala He 305 310 315 320 Gln Arg Trp Asp He Asn Glu He Asp Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys 325 330 335 He Ser Tyr Lys Ala He Leu Asp Leu Tyr Lys Asp Tyr Glu Lys Glu 340 345 350 Leu Ser Ser Ala Gly Arg Ser His He Val Cys His Ala He Glu Arg 355 360 365 Met Lys Glu Val Val Arg Asn Tyr Asp Val Glu Ser Thr Trp Phe He 370 375 380 Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala 385 390 395 400 Tfcr Thr Thr Tyr Tyr Xaa Xaa Ala Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys 405 410 415 Ser Ala Thr Glu Gln Asp Phe Glu Trp Leu Ser Lys Asn Pro Lys He 420 425 430 Leu Glu Ala Ser Val He He Cys Arg Val He Asp Asp Thr Ala Thr 435 440 445 Tyi Glu Val Glu Lys Ser Arg Gly Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys 450 455 460 Cys Met Arg Asp Tyr Gly He Ser Thr Lys Glu Ala Met Ala Lys Phe 465 470 475 480 Gln Asn Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys Aep He Asn Glu Gly Leu Leu 485 490 495 Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu Phe Leu Thr Pro He Leu Asn Leu 500 505 510 Ala Arg He Val Glu Val Thr Tyr He Hiß Asn Leu Asp Gly Tyr Thr 515 520 525 His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro Hiß He He Aßn Leu Leu Val Asp 530 535 540 Ser He Lys He 545 <210> 13 <211> 33 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> primer <400> 13 gttgaatgct acttttcggc attaggagtt tat 33 <210> 14 <211> 33 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> primer <400> 14 ats.aactcct aatgccgaaa agtagcattc aac 33 <210> 15 <211> 33 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> primer <400> 15 gct.agtgtaa ttatatggcg agttatcgac gac 33 <210> 16 <211> 33 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> primer <400> 16 gtcatcgata actcgccata taattacact age 33 <210> 17 <211> 54 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> primer <400> 17 gcactagcaa ctaccacata ttacnnsnns gegacaacat cgtatttggg catg 54 <210> 18 <211> 54 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> primer <400> 18 catgcccaaa tacgatgttg tcgcsnnsnn gtaatatgtg gtagttgcta gtgc 54 <210> 19 <211> 2018 <212> DNA <213> Abies grandis <220> <221> CDS <222> (6) ... (1892) <223> pinene synthase <400> 19 cagca atg gct cta gtt tet acc gca ceg ttg gct tcc aaa tea tgc ctg 50 Met Ala Leu Val Ser Thr Ala Pro Leu Ala Ser Lys Ser Cys Leu 1 5 10 15 cae aaa teg ttg ate agt tet acc cat gag ctt aag gct etc tet aga 98 His Lys Ser Leu He Ser Ser Thr His Glu Leu Lys Ala Leu Ser Arg 20 25 30 acá att cea gct cta gga atg agt agg cga ggg aaa tet ate act ect 146 Thr He Pro Ala Leu Gly Met Ser Arg Arg Gly Lys Ser He Thr Pro 35 40 45 tec ate age atg age tet acc acc gtt gta acc gat gat ggt gta cga 194 Ser He Ser Met Ser Ser Thr Thr Val Val Thr Asp Asp Gly Val Arg 50 55 60 5 ^ aga cgc atg ggc gat ttc cat tcc aac etc tgg gac gat gat gtc ata 242 Arg Arg Met Gly Asp Phe His Ser Asn Leu Trp Asp Asp Asp Val He 65 70 75 cag tet tta cea acg gct tat gag gaa aaa teg tac ctg gag cgt gct 290 Gln Ser Leu Pro Thr Ala Tyr Glu Glu Lyß Ser Tyr Leu Glu Arg Ala 80 85 90 95 gag aaa ctg ate ggg gaa gta aag aac atg ttc aat teg atg tea tta 338 Glu Lys Leu He Gly Glu Val Lys Asn Met Phe Asn Ser Met Ser Leu 100 105 110 .-. gaa gat gga gag tta atg agt ceg etc aat gat etc att caá cgc ctt 386 'u Gl? Asp Gly Glu Leu Met Ser Pro Leu Asn Asp Leu He Gln Arg Leu 115 120 125 tgg att gtc gac age ctt gaa cgt ttg ggg ate cat aga cat ttc aaa 434 Trp He Val Asp Ser Leu Glu Arg Leu Gly He His Arg His Phe Lys 130 135 140 gat gag ata aaa teg gcg ctt gat tat gtt tac agt tat tgg ggc gaa 482 Asp Glu He Lys Ser Ala Leu Asp Tyr Val Tyr Ser Tyr Trp Gly Glu 145 150 155 aat ggc ate gga tgc ggg agg gag agt gtt gtt act gat ctg aac tea 530 Asp Gly He Gly Cys Gly Arg Glu Ser Val Val Thr Asp Leu Asn Ser 5 160 165 170 175 act gcg ttg ggg ctt cga acc cta cga cta cae gga tac ceg gtg tet 578 Thr Ala Leu Gly Leu Arg Thr Leu Arg Leu His Gly Tyr Pro Val Ser 180 185 190 tea gat gtt ttc aaa gct ttc aaa ggc ca aat ggg cag ttt tcc tgc 626 Sex Aep Val Phe Lys Ala Phe Lys Gly Gln Asn Gly Gln Phe Ser Cys 195 200 205 tet gaa aat att cag acá gat gaa gag ate aga ggc gtt ctg aat tta 674 Ser Glu Asn He Gln Thr Asp Glu Glu He Arg Gly Val Leu Asn Leu 210 215 220 0 ttc cgg gcc tcc etc att gcc ttt cea ggg gag aaa att atg gat gag 722 Phe Arg Ala Ser Leu He Ala Phe Pro Gly Glu Lys He Met ASO Glu 225 230 235 5 gct: gaa ate ttc tet acc aaa tat tta aaa gaa gcc ctg caá aag att 770 Ala Glu He Phe Ser Thr Lys Tyr Leu Lys Glu Ala Leu Gln Lys He 240 245 250 255 ceg gtc tcc agt ctt teg cga gag ate ggg gac gtt ttg gaa tat ggt 818 Pro Val Ser Ser Leu Ser Arg Glu He Gly Asp Val Leu Glu Tyr Gly 260 265 270 tgg cae acá tat ttg ceg cga ttg gaa gca agg aat tac ate caá gtc 866 Trp His Thr Tyr Leu Pro Arg Leu Glu Ala Arg Asn Tyr He Gln Val 275 280 285 ttt: gga cag gac act gag aac acg aag tea tat gtg aag age aaa aaa 914 Ph<; Gly Gln Asp Thr Glu Asn Thr Lys Ser Tyr Val Lys Ser Lys Lys 290 295 300 ctt: tta gaa etc gca aaa ttg gag ttc aac ate ttt caá tcc tta ca 962 Leu Leu Glu Leu Ala Lys Leu Glu Phe Asn He Phe Gln Ser Leu Gln 305 310 315 aag agg gag tta gaa agt ctg gtc aga tgg tgg aaa gaa teg ggt ttt 1010 Lys Arg Glu Leu Glu Ser Leu Val Arg Trp Trp Lys Glu Ser Gly Phe 320 325 330 335 ect: gag atg acc ttc tgc cga cat cgt cae gtg gaa tac tac act ttg 1058 Pro Glu Met Thr Phe Cys Arg His Arg His Val Glu Tyr Tyr Thr Leu 340 345 350 gct: tcc tgc att gcg ttc gag ect caá cat tet gga ttc aga etc ggc 1106 Ala Ser Cys He Ala Phe Glu Pro Gln His Ser Gly Phe Arg Leu Gly 355 360 365 ttt: gcc aag acg tgt cat ctt ate acg gtt ctt gac gat atg tac gac 1154 Phe Ala Lys Thr Cys His Leu He Thr Val Leu Asp Asp Met Tyr Asp 370 375 380 acc ttc ggc acá gta gac gag ctg gaa etc ttc acá gcg acá atg aag 1202 Thr Phe Gly Thr Val Asp Glu Leu Glu Leu Phe Thr Ala Thr Met Lys 385 390 395 aga tgg gat ceg tcc teg ata gat tgc ctt cea gaa tat atg aaa gga 1250 Arg Trp Asp Pro Ser Ser He Asp Cys Leu Pro Glu. Tyr Met Lys Gly 400 405 410 415 gtg tac ata gcg gtt tac gac acc gta aat gaa atg gct cga gag gca 1298 Val Tyr He Ala Val Tyr Asp Thr Val Asn Glu Met Ala Arg Glu Ala 420 425 430 gag gag gct ca ggc cga gat acg etc acá tat gct cgg gaa gct tgg 1346 Glu Glu Ala Gln Gly Arg Asp Thr Leu Thr Tyr Ala Arg Glu Ala Trp 435 440 445 gag gct tat att gat teg tat atg caá gaa gca agg tgg ate gcc act 1394 Glu Ala Tyr He Asp Ser Tyr Met Gln Glu Ala Arg Trp He Ala Thr 450 455 460 ggt tac ctg ccc ccc ttt gat gag tac tac gag aat ggg aaa gtt age 1442 Gly Tyr Leu Pro Ser Phe Asp Glu Tyr Tyr Glu Asn Gly Lys Val Ser 465 470 475 tgt ggt cat cgc ata tcc gca ttg caá ccc att ctg acá atg gac ate 1490 Cys Gly His Arg He Ser Ala Leu Gln Pro He Leu Thr Met Asp He 480 485 490 495 ccc ttt ect gat cat ate etc aag gaa gtt gac ttc cea tea aag ctt 1538 Pro Phe Pro Aßp His He Leu Lys Glu Val Asp Phe Pro Ser Lys Leu 500 505 510 aac gac ttg gca tgt gcc ate ctt cga tta cga ggt gat acg cgg tgc 1586 Asn Asp Leu Ala Cys Ala He Leu Arg Leu Arg Gly Asp Thr Arg Cys 515 520 525 tac aag gcg gac agg gct cgt gga gaa gaa gct tcc tet ata tea tgt 1634 Tyr Lys Ala Asp Arg Ala Arg Gly Glu Glu Ala Ser Ser He Ser Cys 530 535 , 540 tat atg -aaa gac aat ect gga gta tea gag gaa gat gct etc gat cat 1682 Tyr Met Lys Asp Asn Pro Gly Val Ser Glu Glu Asp Ala Leu Aßp Hiß 545 550 555 ate aac gcc atg ate agt gac gta ate aaa gga tta aat tgg gaa ctt 1730 He Aßn Ala Met He Ser Aßp Val He Lys Gly Leu Asn Trp Glu Leu 560 565 570 575 etc aaa cea gac ate aat gtt ccc ate teg gcg aag aaa cat gct ttt 1778 Leu Lys Pro Asp He Asn Val Pro He Ser Ala Lys Lys His Ala Phe 580 585 590 gac ate gcc aga gct ttc cat tac ggc tac aaa tac cga gac ggc tac 1826 Asp He Ala Arg Ala Phe His Tyr Gly Tyr Lys Tyr Arg Asp Gly Tyr 595 600 605 age gtt gcc aac gtt gaa acg aag agt ttg gtc acg aga acc etc ctt 1874 Ser Val Ala Asn Val Glu Thr Lys Ser Leu Val Thr Arg Thr Leu Leu 610 615 620 gaa tet gtg ect ttg tag caacagctca aatetatgee etatgetatg 1922 Glu Ser Val Pro Leu * 625 tcgggttaaa atatatgtgg aaggtagccg ttggatgtag aggataagtt tgttataatt 1982 taataaagtt gtaatttaaa aaaaaaaaaa aaaaaa 2018 <210> 20 <211> 628 <212> PRT <213> Abies grandis <400> 20 Met Ala Leu Val Ser Thr Ala Pro Leu Ala Ser Lys Ser Cys Leu His 1 5 10 15 Lys Ser Leu He Ser Ser Thr His Glu Leu Lys Ala Leu Ser Arg Thr 20 25 30 He Pro Ala Leu Gly Met Ser Arg Arg Gly Lys Ser He Thr Pro Ser 35 40 45 He Ser Met Ser Ser Thr Thr Val Val Thr Asp Asp Gly Val Arg Arg 50 55 60 Arg Met Gly Asp Phe Hiß Ser Asn Leu Trp Asp Asp Asp Val He Gln 65 70 75 80 Ser Leu Pro Thr Ala Tyr Glu Glu Lys Ser Tyr Leu Glu Arg Ala Glu 85 90 95 Lys Leu He Gly Glu Val Lys Asn Met Phe Asn Ser Met Ser Leu Glu 100 105 110 Asp Gly Glu Leu Met Ser Pro Leu Asn Asp Leu He Gln Arg Leu Trp 115 120 125 He Val Asp Ser Leu Glu Arg Leu Gly He His Arg His Phe Lys Asp 130 135 140 Glu He Lys Ser Ala Leu Asp Tyr Val Tyr Ser Tyr Trp Gly Glu Asn 145 150 155 160 Gly He Gly Cys Gly Arg Glu Ser Val Val Thr Asp Leu Asn Ser Thr 165 170 175 Ala Leu Gly Leu Arg Thr Leu Arg Leu His Gly Tyr Pro Val Ser Ser 180 185 190 Asp Val Phe Lys Ala Phe Lys Gly Gln Asn Gly Gln Phe Ser Cys Ser 195 200 205 Glu Asn He Gln Thr Asp Glu Glu He Arg Gly Val Leu Asn Leu Phe 210 215 220 Arg Ala Ser Leu He Ala Phe Pro Gly Glü Lys He Met Asp Glu Ala 225 230 235 240 Glu He Phe Ser Thr Lys Tyr Leu Lys Glu Ala Leu Gln Lys He Pro 245 250 255 Val Ser Ser Leu Ser Arg Glu He Gly Asp Val Leu Glu Tyr Gly Trp 260 265 270 His Thr Tyr Leu Pro Arg Leu Glu Ala Arg Asn Tyr He Gln Val Phe 275 280 285 Gly Gln Asp Thr Glu Asn Thr Lys Ser Tyr Val Lys Ser Lys Lys Leu 290 295 300 Leu Glu Leu Ala Lys Leu Glu Phe Asn He Phe Gln Ser Leu Gln Lys 305 310 315 320 Arg Glu Leu Glu Ser Leu Val Arg Trp Trp Lys Glu Ser Gly Phe Pro 325 330 335 Glu Met Thr Phe Cys Arg His Arg His Val Glu Tyr Tyr Thr Leu Ala 340 345 350 Ser Cys He Ala Phe Glu Pro Gln His Ser Gly Phe Arg Leu Gly Phe 355 360 365 Ala Lys Thr Cys Kis Leu He Thr Val Leu Asp Asp Met Tyr Asp Thr 370 375 380 Phe Gly Thr Val Asp Glu Leu Glu Leu Phe Thr Ala Thr Met Lys Arg 385 390 395 400 Trp J^sp Pro Ser Ser He Asp Cys Leu Pro Glu Tyr Met Lys Gly Val 405 410 415 Tyr Cíe Ala Val Tyr Asp Thr Val Asn Glu Met Ala Arg Glu Ala Glu 420 425 430 Glu Ala Gln Gly Arg Asp Thr Leu Thr Tyr Ala Arg Glu Ala Trp Glu 435 440 445 Ala Tyr He Asp Ser Tyr Met Gln Glu Ala Arg Trp He Ala Thr Gly 450 455 460 Tyr JJeu Pro Ser Phe Asp Glu Tyr Tyr Glu Asn Gly Lys Val Ser Cys 465 470 475 480 Gly His Arg He Ser Ala Leu Gln Pro He Leu Thr Met Asp He Pro 485 490 495 Phe ?ro Asp His He Leu Lys Glu Val Asp Phe Pro Ser Lys Leu Asn 500 505 510 Asp ¡Leu Ala Cys Ala He Leu Arg Leu Arg Gly Asp Thr Arg Cys Tyr 515 520 S25 Lys Ala Asp Arg Ala Arg Gly Glu Glu Ala Ser Ser He Ser Cys Tyr 530 535 540 Met Lys Asp Asn Pro Gly Val Ser Glu Glu Asp Ala Leu Asp His He 545 550 555 560 Asn Ala Met He Ser Asp Val He Lys Gly Leu Asn Trp Glu Leu Leu 565 570 575 Lys Pro Asp He Asn Val Pro He Ser Ala Lys Lys His Ala Phe Asp 580 585 590 He .Ma Arg Ala Phe His Tyr Gly Tyr Lyß Tyr Arg Asp Gly Tyr Ser 595 600 605 Val Ala Asn Val Glu Thr Lys Ser Leu Val Thr Arg Thr Leu Leu Glu 610 615 620 Ser Val Pro Leu 625 <210> 21 <211> 2170 <212> ADN <213> Mentha spicata <220> <221> CDS <222> (29) ... (1828) <223> 4S-limonen sintasa <400> 21 agagagagag aggaaggaaa gattaatc atg gct etc aaa gtg tta agt gtt 52 Met Ala Leu Lys Val Leu Ser Val 1 5 gca act caá atg gcg att ect age aac cta acg acá tgt ctt caá ccc 100 Ala Thr Gln Met Ala He Pro Ser Asn Leu Thr Thr Cys Leu Gln Pro 10 15 20 tea cae ttc aaa tet tet cea aaa ctg tta tet age act aac agt agt 148 Ser His Phe Lys Ser Ser Pro Lys Leu Leu Ser Ser Thr Asn Ser Ser 25 30 35 40 agt cgg tet cgc etc cgt gtg tat tgc tcc tcc teg caá etc act act 196 Ser Arg Ser Arg Leu Arg Val Tyr Cys Ser Ser Ser Gln Leu Thr Thr 45 50 55 gaa aga cga tcc gga aac tac aac ect tet cgt tgg gat gtc aac ttc 244 Glu Arg Arg Ser Gly Asn Tyr Asn Pro Ser Arg Trp Asp Val Asn Phe 60 65 70 ate caá teg ctt etc agt gac tat aag gag gac aaa cae gtg att agg 292 He Gln Ser Leu Leu Ser Asp Tyr Lys Glu Asp Lys His Val He Arg 75 80 85 gct tet gag ctg gtc act ttg gtg aag atg gaa ctg gag aaa gaa acg 340 Ala Ser Glu Leu Val Thr Leu Val Lys Met Glu Leu Glu Lys Glu Thr 90 95 100 gat caá att cga caá ctt gag ttg ate gat gac ttg cag agg atg ggg 388 Asp Gln He Arg Gln Leu Glu Leu He Asp Asp Leu Gln Arg Met Gly 105 110 115 120 ctg tcc gat cat ttc caá aat gag ttc aaa gaa ate ttg tcc tet ata 436' Leu Ser Asp His Phe Gln Asn Glu Phe Lys Glu He Leu Ser Ser He 125 130 135 tat etc gac cat cae tat tac aag aac ect ttt cea aaa gaa gaa agg 484 Tyr Leu Asp His His Tyr Tyr Lys Asn Pro Phe Pro Lys Glu Glu Arg 140 145 150 gat etc tac tcc acá tet ctt gca ttt agg etc etc aga gaa cat ggt 532 Asp Leu Tyr Ser Thr Ser Leu Ala Phe Arg Leu Leu Arg Glu His Gly 155 160 165 ttt caá gtc gca ca gag gta ttc gat agt ttc aag aac gag gag ggt 580 Phe Glp Val Ala Gln Glu Val Phe Asp Ser Phe Lys Asn Glu Glu Gly 170 175 180 gag ttc aaa gaa age ctt age gac gac acc aga gga ttg ttg caá ctg 628 Glu Phe Lys Glu Ser Leu Ser Asp Asp Thr Arg Gly Leu Leu Gln Leu 185 190 195 200 tat gaa gct tcc ttt ctg ttg acg gaa ggc gaa acc acg etc gag tea 676 Tyr Glu Ala Ser Phe Leu Leu Thr Glu Gly Glu Thr Thr Leu Glu Ser 205 210 215 gcg agg gaa ttc gcc acc aaa ttt ttg gag gaa aaa gtg aac gag ggt 724 Ala Arg Glu Phe Ala Thr Lys Phe Leu Glu Glu Lys Val Asn Glu Gly 220 225 230 ggt gtt gat ggc gac ctt tta acá aga ate gca tat tet ttg gac ate 772 Gly Val Asp Gly Asp Leu Leu Thr Arg He Ala Tyr Ser Leu Asp He 235 240 245 ect ctt cat tgg agg att aaa agg cea aat gca ect gtg tgg ate gaa 820 Prc Leu His Trp Arg He Lys Arg Pro Asn Ala Pro Val Trp He Glu 250 255 260 tgg tat agg aag agg ccc gac atg aat cea gta gtg ttg gag ctt gcc 868 Trp Tyr Arg Lys Arg Pro Asp Met Asn Pro Val Val Leu Glu Leu Ala 265 270 275 280 ata etc gac tta aat att gtt caá gca caá ttt caá gaa gag etc aaa 916 He Leu Asp Leu Asn He Val Gln Ala Gln Phe Gln Glu Glu Leu Lys 285 290 295 gaa tcc ttc agg tgg tgg aga aat act ggg ttt gtt gag aag ctg ccc 964 Glu Ser Phe Arg Trp Trp Arg Asn Thr Gly Phe Val Glu Lys Leu Pro 300 305 310 ttc gca agg gat aga ctg gtg gaa tgc tac ttt tgg aat act ggg ate 1012 Phe Ala Arg Asp Arg Leu Val Glu Cyß Tyr Phe Trp Asn Thr Gly He 315 320 325 ate gag cea cgt cag cat gca agt gca agg ata atg atg ggc aaa gtc 1060 He Glu Pro Arg Gln His Ala Ser Ala Arg He Met Met Gly Lys Val 330 335 340 aac gct ctg att acg gtg ate gat gat att tat gat gtc tat ggc acc 1108 Asn Ala Leu He Thr Val He Asp Asp He Tyr Asp Val Tyr Gly Thr 345 350 355 360 tta gaa gaa etc gaa ca ttc act gac etc att cga aga tgg gat ata 1156 Leu Glu Glu Leu Glu Gln Phe Thr Asp Leu He Arg Arg Trp Asp He 365 370 375 aac tea ate gac caá ctt ccc gat tac atg caá ctg tgc ttt ctt gca 1204 Asn Ser He Asp Gln Leu Pro Aßp Tyr Met Gln Leu Cys Phe Leu Ala 380 385 390 etc aac aac ttc gtc gat gat acá teg tac gat gtt atg aag gag aaa 1252 Leu Asn Aßn Phe Val Aßp Aßp Thr Ser Tyr Asp Val Met Lys Glu Lys 395 400 405 ggc gtc aac gtt ata ccc tac ctg cgg caá teg tgg gtt gat ttg gcg 1300 Gly Val Asn Val He Pro Tyr Leu Arg Gln Ser Trp,Val Asp Leu Ala 410 415 42?' gat aag tat atg gta gag gca cgg tgg ttc tac ggc ggg cae aaa cea 1348 Asp Lys Tyr Met Val Glu Ala Arg Trp Phe Tyr Gly Gly His Lys Pro 425 430 435 440 agt ttg gaa gag tat ttg gag aac tea tgg cag teg ata agt ggg ccc 1396 Ser Leu Glu Glu Tyr Leu Glu Asn Ser Trp Gln Ser He Ser Gly Pro 445 450 455 cgt atg tta acg cae ata ttc ttc cga gta acá gat teg ttc acá aag 1444 Cys Met Leu Thr His He Phe Phe Arg Val Thr Asp Ser Phe Thr Lys 460 465 470 gag acc gtc gac agt ttg tac aaa tac cae gat tta gtt cgt tgg tea 1492 Glu Thr Val Asp Ser Leu Tyr Lys Tyr His Asp Leu Val Arg Trp Ser 475 480 485 tcc ttc gtt ctg cgg ctt gct gat gat ttg gga acc teg gtg gaa gag 1540 Ser Phe Val Leu Arg Leu Ala Asp Asp Leu Gly Thr Ser Val Glu Glu 490 495 500 gtg age aga ggg gat gtg ceg aaa tea ctt cag tgc tac atg agt gac 1588 Val Ser Arg Gly Asp Val Pro Lys Ser Leu Gln Cys Tyr Met Ser Asp 505 510 515 520 tac aat gca teg gag gcg gag gcg cgg aag cae gtg aaa tgg ctg ata 1636 Tyr Asn Ala Ser Glu Ala Glu Ala Arg Lys Hiß Val Lys Trp Leu He 525 530 535 gcg gag gtg tgg aag aag atg aat gcg gag agg gtg teg aag gat tet 1684 Ala Glu Val Trp Lys Lys Met Asn Ala Glu Arg Val Ser Lyß Asp Ser 540 54S 550 cea ttc ggc aaa gat ttt ata gga tgt gca gtt gat tta gga agg atg 1732 Pro Phe Gly Lys Asp Phe He Gly Cys Ala Val Asp Leu Gly Arg Met 555 560 565 gcg cag ttg atg tac cat aat gga gat ggg cae ggc acá caá cae ect 1780 Ala Gln Leu Met Tyr His Asn Gly Asp Gly His Gly Thr Gln His Pro 570 575 580 att ata cat caá caá atg acc aga acc tta ttc gag ccc ttt gca tga 1828 He He His Gln Gln Met Thr Arg Thr Leu Phe Glu Pro Phe Ala * 585 590 595 gagatgatga cgagccatcg tttacttact taaattetac caaagttttt cgaaggcata 1888 gttcgtaatt tttcaagcac caataaataa ggagaategg ctcaaacaaa cgtggcattt 1948 gccaccacgt gageacaagg gagagtetgt cgtcgtttat ggatgaacta ttcaattttt 2008 atgcatgtaa taattaagtt caagttcaag agccttctgc atatttaact atgtatttga 2068 atttatcgag tgtgattttc tgtctttggc aacatatatt tttgtcatat gtggcatctt 2128 attatgatat catacagtgt ttatggatga tatgatacta te 2170 <210> 22 <211> 599 <212> PRT <213> Mentha spicata <400> 22 Met Ala Leu Lys Val Leu Ser Val Ala Thr Gln Met Ala He Pro Ser 1 5 10 15 Asn Leu Thr Thr Cys Leu Gln Pro Ser His Phe Lys Ser Ser Pro Lys 20 25 30 Leu Leu Ser Ser Thr Asn Ser Ser Ser Arg Ser Arg Leu Arg Val Tyr 35 40 45 Cys Ser Ser Ser Gln Leu Thr Thr Glu Arg Arg Ser Gly Asn Tyr Asn 50 55 60 Pro Ser Arg Trp Asp Val Asn Phe He Gln Ser Leu Leu Ser Asp Tyr 65 70 75 80 Lys Glu Asp Lys His Val He Arg Ala Ser Glu Leu Val Thr Leu Val 85 90 95 Lys. Met Glu Leu Glu Lyß Glu Thr Aßp Gln He Arg Gln Leu Glu Leu 100 105 110 He Asp Aßp Leu Gln Arg Met Gly Leu Ser Asp His Phe Gln Asn Glu 115 120 125 Phe Lys Glu He Leu Ser Ser He Tyr Leu Asp Hiß Hiß Tyr Tyr Lys 130 135 140 ASE. Pro Phe Pro Lys Glu Glu Arg Asp Leu Tyr Ser Thr Ser Leu Ala 145 150 155 160 Phe Arg Leu Leu Arg Glu His Gly Phe Gln Val Ala Gln Glu Val Phe 165 170 175 Asp Ser Phe Lys Asn Glu Glu Gly Glu Phe Lys Glu Ser Leu Ser Asp 180 185 190 Asp Thr Arg Gly Leu Leu Gln Leu Tyr Glu Ala Ser Phß Leu Leu Thr 195 200 205 Glu Gly Glu Thr Thr Leu Glu Ser Ala Arg Glu Phe Ala Thr Lys Phe 210 215 220 Lev. Glu Glu Lys Val Asn Glu Gly Gly Val Asp Gly Asp Leu Leu Thr 225 230 235 240 Arcí He Ala Tyr Ser Leu Asp He Pro Leu His Trp Arg He Lys Arg 245 250 255 Pro Asn Ala Pro Val Trp He Glu Trp Tyr Arg Lys Arg Pro Asp Met 260 265 270 Asn Pro Val Val Leu Glu Leu Ala He Leu Asp Leu Asn He Val Gln 275 280 285 Alí Gln Phe Gln Glu Glu Leu Lys Glu Ser Phe Arg Trp Trp Arg Asn 290 295 300 Thr Gly Phe Val Glu Lys Leu Pro Phe Ala Arg Asp Arg Leu Val Glu 30í. 310 315 320 Cysi Tyr Phe Trp Asn Thr Gly He He Glu Pro Arg Gln His Ala Ser 325 330 335 Ala Arg He Met Met Gly Lys Val Asn Ala Leu He Thr Val He Asp 340 345 350 Asp He Tyr Asp Val Tyr Gly Thr Leu Glu Glu Leu Glu Gln Phe Thr 355 360 365 Asp Leu He Arg Arg Trp Asp He Aßn Ser He Asp Gln Leu Pro Asp 370 375 380 Tyr Met Gln Leu Cys Phe Leu Ala Leu Asn Asn Phe Val Asp Asp Thr 385 390 395 400 Ser Tyr Asp Val Met Lys Glu Lys Gly Val Asn Val He Pro Tyr Leu 405 410 415 Arq Gln Ser Trp Val Asp Leu Ala Asp Lye Tyr Met Val Glu Ala Arg 420 425 430 Trp Phe Tyr Gly Gly His Lys Pro Ser Leu Glu Glu Tyr Leu Glu Asn 435 440 445 Ser Trp Gln Ser He Ser Gly Pro Cys Met Leu Thr His He Phe Phe 450 455 460 Arg Val Thr Asp Ser Phe Thr Lys Glu Thr Val Asp Ser Leu Tyr Lys 465 470 475 480 Tyr His Asp Leu Val Arg Trp Ser Ser Phe Val Leu Arg Leu Ala Asp 485 490 495 Asp leu Gly Thr Ser Val Glu Glu Val Ser Arg Gly Asp Val Pro Lyß 500 505 510 Ser Leu Gln Cys Tyr Met Ser Asp Tyr Asn Ala Ser Glu Ala Glu Ala 515 520 525 Arg l,v:-i His Val Lys Trp Leu He Ala Glu Val Trp Lys Lys Met Asn 530 535 540 Ala Glu Arg Val Ser Lys Asp Ser Pro Phe Gly Lys Asp Phe He Gly 545 550 555 560 Cys Ala Val Asp Leu Gly Arg Met Ala Gln Leu Met Tyr His Asn Gly 565 570 575 Asp Cily His Gly Thr Gln His Pro He He Hiß Gln Gln Met Thr Arg 580 585 590 Thr Leu Phe Glu Pro Phe Ala 595 <210> 23 <211> 1967 <212> ADN <213> Salvia officinalis <220> <221> CDS <222> (13) ... (1788) <223> 1,8-cineol sintasa <r400> 23 qatc.?ccaca ag atg teg agt ctt ata atg caá gtt gtt att ect aag cea 51 Met Ser Ser Leu He Met Gln Val Val He Pro Lys Pro 1 5 10 gee ina att ttt cae aat aac tta ttc age gtg att tea aaa cga cat 99 A] a i.vs He Phe His Asn Asn Leu Phe Ser Val He Ser Lys Arg His 15 20 25 cgt ttc agt act acá ate acc act cgt ggt ggc agg tgg gca cat tgc 147 Arg Plie Ser Thr Thr He Thr Thr Arg Gly Gly Arg Trp Ala His Cyß 30 35 40 45 tea cta caá atg ggt aat gag ate caá act gga cga cga act gga ggc 195 s^ Leu Gln Met Gly Asn Glu He Gln Thr Gly Arg Arg Thr Gly Gly 50 55 60 tac cag ect acc ctt tgg gat ttc age acc att caá ttg ttc gac tet 243 Tyr Gln Pro Thr Leu Trp Asp Phe Ser Thr He Gln Leu Phe Asp Ser 65 70 75 gag tat aag gaa gag aag cae ttg atg agg gcc gca ggt atg ata gcc 291 Glu Tyr Lys Glu Glu Lys His Leu Met Arg Ala Ala Gly Met He Ala 80 85 90 caá gtg aat atg ttg ttg cag gaa gaa gta gat teg att caá cgg ttg 339 Gl:n Val Asn Met Leu Leu Gln Glu Glu Val Asp Ser He Gln Arg Leu 95 100 105 gag ttg att gat gac cta cga agg ctg ggt ata tet tgc cat ttt gac 387 Glu Leu He Asp Asp Leu Arg Arg Leu Gly He Ser Cys His Phe Asp 110 115 120 125 cge gag ate gtt gaa ata tta aac tea aaa tat tat acc aac aat gag 435 Arj Glu He Val Glu He Leu Asn Ser Lys Tyr Tyr Thr Asn Asn Glu 130 135 140 ata gat gaa agt gat cta tac tea acá gcc ctt aga ttc aag etc cta 483 He Asp Glu Ser Asp Leu Tyr Ser Thr Ala Leu Arg Phe Lys Leu Leu 145 150 155 agn caá tac gat ttt age gtc tet caá gag gta ttt gat tgt ttc aag 531 Arg Gln Tyr Asp Phe Ser Val Ser Gln Glu Val Phe Asp Cys Phe Lys 160 165 170 aat gac aag ggt act gat ttc aag cea age cta gtc gat gat act aga 579 Aan Asp Lys Gly Thr Asp Phe Lys Pro Ser Leu Val Asp Asp Thr Arg 175 180 185 gga ttg tta caá ttg tac gaa gct teg ttt tta tea gca caá ggc gaa 627 Gly Leu Leu Gln Leu Tyr Glu Ala Ser Phe Leu Ser Ala Gln Gly Glu 190 195 200 205 gaa acc cta cat ctt gcc aga gat ttt gct act aaa ttt ctg cat aaa 675 Glu Thr Leu His Leu Ala Arg Asp Phe Ala Thr Lys Phe Leu His Lys 210 215 220 aqa gta cta gtt gat aaa gac att aát etc tta tea tea att gaa cgt 723 Aig Val Leu Val Asp Lys Asp He Asn Leu Leu Ser Ser He Glu Arg 225 230 235 qrg ttg gag ttg ect act cat tgg agg gtt caá atg ccc aac gca aga 771 AJa Leu Glu Leu Pro Thr His Trp Arg Val Gln Met Pro Asn Ala Arg 240 245 250 tcc ttc att gat gct tat aag agg aga ccc gac atg aat ceg act gtg 819 Seír Phe He Asp Ala Tyr Lys Arg Arg Pro Asp Met Asn Pro Thr Val -.55 260 265 cta yaa cta gct aaa ttg gac ttc aat atg gtt caá gca caá ttt caá 867 Le?u Glu Leu Ala Lys Leu Asp Phe Asn Met Val Gln Ala Gln Phe Gln 270 275 280 285 caá gag etc aaa gag gcc tet agg tgg tgg aat agt acg ggt ctt gtc 915 G.'Ln Glu Leu Lys Glu Ala Ser Arg Trp Trp Asn Ser Thr Gly Leu Val 290 295 300 cae gag ctt ccc ttt gtg aga gat agg att gtg gaa tgc tac tac tgg 963 His Glu Leu Pro Phe Val Arg Asp Arg He Val Glu Cys Tyr Tyr Trp 305 310 315 acg acá gga gtg gtt gag cgt cgt gaa cat gga tac gag agg ata atg 1011 Thi Thr Gly Val Val Glu Arg Arg Glu His Gly Tyr Glu Arg He Met 320 325 330 c etc acc aaa ata aat gct ctt gtt acá acá ata gac gat gtc ttt gat 1059 ° Leu Thr Lys He Asn Ala Leu Val Thr Thr He Asp Asp Val Phe Asp 335 340 345 att tat ggt acg ctt gaa gag cta caá cta ttc acá act gct att caá 1107 He Tyr Gly Thr Leu Glu Glu Leu Gln Leu Phe Thr Thr Ala He Gln 350 355 360 365 age. tgg gat att gaa tea atg aag caá etc ect ect tac atg caá ata 1155 Arg Trp .Asp He Glu Ser Met Lyß Gln Leu Pro Pro Tyr Met Gln He 370 375 380 tgt tat ctt gct etc ttc aac ttt gtg aat gag atg gct tat gat act 1203 Cys: Tyr Leu Ala Leu Phe Asn Phe Val Aen Glu Met Ala Tyr Asp Thr 0 385 390 395 ctt agg gat aaa ggt ttc aac tcc acc cea tat cta cga aaa gcg tgg 1251 Leu Arg Asp Lys Gly Phe Asn Ser Thr Pro Tyr Leu Arg Lys Ala Trp 400 405 410 gtt. gat ttg gtt gag tea tat cta ata gag' gca aag tgg tac tac atg 1299 Va:. Asp Leu Val Glu Ser Tyr Leu He Glu Ala Lys Trp Tyr Tyr Met 415 420 425 gg<? cat aaa ect agt ttg gaa gaa tat atg aag aat agt tgg ata tea 1347 Glv His Lys Pro Ser Leu Glu Glu Tyr Met Lys Asn Ser Trp He Ser 430 435 440 445 5 ate gga ggc ate ccc att cta tet cat cta ttt ttc cgg cta acá gat 1395 lie Gly Gly He Pro lie Leu Ser His Leu Phe Phe Arg Leu Thr Asp 450 455 460 teg att gag gaa gag gat gct gag agt atg cat aaa tac cat gat att 1443 Ser He Glu Glu Glu Asp Ala Glu Ser Met His Lys Tyr His Asp He 465 470 475 gtt cgt gca teg tgt act att cta agg ctt gct gat gat atg gga acá 1491 Val Arg Ala Ser Cys Thr He Leu Arg Leu Ala Asp Asp Met Gly Thr 480 485 490 teg ctg gat gag gtg gag aga ggc gac gtg ccc aaa tea gtt cag tgc 1539 0 Ser Leu Asp Glu Val Glu Arg Gly Asp Val Pro Lys Ser Val Glp Cys 495 500 505 tac atg aat gag aag aat gcc teg gaa gaa gaa gcg cga gag cat gtg 1587 Tyr Met Asn Glu Lys Asn Ala Ser Glu Glu Glu Ala Arg Glu His Val 510 515 520 525 cga tea etc ata gac ca acá tgg aag atg atg aac aag gaa atg atg 1635 Arg Ser Leu He Asp Gln Thr Trp Lys Met Met Asn Lys Glu Met Met 530 535 540 acg tea tea ttt tcc aaa tat ttt gta caá gtt tet gct aat ctt gca 1683 Thr Ser Ser Phe Ser Lys Tyr Phe Val Gln Val Ser Ala Asn Leu Ala 545 550 555 aga atg gcg caá tgg ata tac cag cat gaa tet gat gga ttt ggc atg 1731 Aig Mee Ala Gln Trp He Tyr Gln His Glu Ser Asp Gly Phe Gly Met 560 565 570 caá cat tea ttg gtg aac aaa atg etc aga ggg ttg ttg ttc gac cgc 1779 Glu Hiu Ser Leu Val Asn Lys Met Leu Arg Gly Leu Leu Phe Asp Arg 575 580 585 tat pag taa etaatetteg cccgggttcc aaatgaatca atctgttgtg 1828 Tyr Glu * 590 ttgctgttcc acctgatatc aataataatt agacaaatgt ttctgtacgg gtggcccaac 1888 cqtcaggccc atttcgctca tgtteataat aaataataaa actgttaatc aataacaaaa 1948 aaaaaaaaaa aaaaaaaaa 1967 <210> 24 <211> 591 . <212> PRT <213> Salvia officinalis <400> 24 Met Ser Ser Leu He Met Gln Val Val He Pro Lys Pro Ala Lys He 1 5 10 15 Phe- His Asn Asn Leu Phe Ser Val He Ser Lys Arg His Arg Phe Ser 20 25 30 Thr Thr He Thr Thr Arg Gly Gly Arg Trp Ala His Cys Ser Leu Gln 35 40 45 Met. Gly Asn Glu He Gln Thr Gly Arg Arg Thr Gly Gly Tyr Gln Pro 50 55 60 Thr Leu Trp Asp Phe Ser Thr He Gln Leu Phe Asp Ser Glu Tyr Lys 65 70 75 80 Glu Glu Lys His Leu Met Arg Ala Ala Gly Met He Ala Gln Val Asn 85 90 95 Met Leu Leu Gln Glu Glu Val Aßp Ser He Gln Arg Leu Glu Leu He 100 105 110 Asp Asp Leu Arg Arg Leu Gly He Ser Cys His Phe Asp Arg Glu He 115 120 125 VaL Glu He Leu Asn Ser Lys Tyr Tyr Thr Asn Asn Glu He Asp Glu 130 135 140 Ser Asp Leu Tyr Ser Thr Ala Leu Arg Phe Lys Leu Leu Arg Gln Tyr 14=; 150 155 160 Asp Phe Ser Val Ser Gln Glu Val Phe Asp Cys Phe Lys Asn Asp Lys 165 170 175 Gly Thr Asp Phe Lys Pro Ser Leu Val Asp Asp Thr Arg Gly Leu Leu 180 185 190 Glp Leu Tyr Glu Ala Ser Phe Leu Ser Ala Gln Gly Glu Glu Thr Leu 195 200 205 Hi£¡ Leu Ala Arg Asp Phe Ala Thr Lys Phe Leu His Lys Arg Val Leu 210 215 220 _ Va] Asp Lys Asp lie Asn Leu Leu Ser Ser He Glu Arg Ala Leu Glu d 225 230 235 240 Leu Pro Thr His Trp Arg Val Gln Met Pro Asn Ala Arg Ser Phe He 245 250 255 Asi» Ala Tyr Lys Arg Arg Pro Asp Met Asn Pro Thr Val Leu Glu Leu 260 265 270 Ala Lys Leu Asp Phe Asn Met Val Gln Ala Gln Phe Gln Gln Glu Leu 275 280 285 Lyíi Glu Ala Ser Arg Trp Trp Asn Ser Thr Gly Leu Val His Glu Leu 290 295 300 Pro Phe Val Arg Asp Arg He Val Glu Cys Tyr Tyr Trp Thr Thr Gly 305 310 315 320 Va]. Val Glu Arg Arg Glu His Gly Tyr Glu Arg He Met Leu Thr Lys 325 330 335 0 He Asn Ala Leu Val Thr Thr He Asp Asp Val Phe Asp He Tyr Gly 340 345 350 Thr Leu Glu Glu Leu Gln Leu Phe Thr Thr Ala He Gln Arg Trp Aßp 355 360 365 He Glu Ser Met Lys Gln Leu Pro Pro Tyr Met Gln He Cya Tyr Leu 370 375 380 Ala Leu Phe Asn Phe Val Asn Glu Met Alai Tyr Asp Thr Leu Arg Asp 385 390 395 400 Ly¡3 Gly Phe Asn Ser Thr Pro Tyr Leu Arg Lys Ala Trp Val Asp Leu 405 410 415 Val Glu Ser Tyr Leu He Glu Ala Lys Trp Tyr Tyr Met Gly His Lys 420 425 430 Pro Ser Leu Glu Glu Tyr Met Lys Asn Ser Trp He Ser He Gly Gly 5 435 440 445 lie Pro He Leu Ser His Leu Phe Phe Arg Leu Thr Asp Ser He Glu 450 455 460 Gla Glu Asp Ala Glu Ser Met His Lys Tyr His Asp He Val Arg Ala 465 470 475 480 Ser Cys Thr He Leu Arg Leu Ala Asp Asp Met Gly Thr Ser Leu Asp 485 490 495 Glu Val Glu Arg Gly Asp Val Pro Lys Ser Val Gln Cys Tyr Met Asn 500 505 510 Glu Lys Asn Ala Ser Glu Glu Glu Ala Arg Glu His Val Arg Ser Leu 515 520 525 He Asp Gln Thr Trp Lys Met Met Asn Lys Glu Met Met Thr Ser Ser 530 535 540 l'he Ser Lys Tyr Phe Val Gln Val Ser Ala Asn Leu Ala Arg Met Ala 0 5'15 550 555 560 ;ln Trp He Tyr Gln His Glu Ser Asp Gly Phe Gly Met Gln His Ser 565 570 575 Leu Val Asn Lys Met Leu Arg Gly Leu Leu Phe Asp Arg Tyr Glu 580 585 590 <210> 25 <211> 2024 <212> ADN <213> Salvia officinalis <220> <221> CDS <222> (11) ... (1807) <223> (+) -bornil difosfato sintasa <400> 25 gatc caaaa atg tet ate att age atg aac gta teg ate ctt age aag 49 Met Ser He He Ser Met Aßn Val Ser He Leu Ser Lyß 1 5 10 cea cta aat tgc etc cae aac ttg gag agg aga ect tea aaa gcc ttg 97 Pro Jeu Asn Cys Leu His Asn Leu Glu Arg Arg Pro Ser Lys Ala Leu 15 20 25 ctt gtc ect tgc act gca ecc aec gct cgc etc cgg gca tet tgc tec 145 Leu Val Pro Cys Thr Ala Pro Thr Ala Arg Leu Arg Ala Ser Cys Ser 30 35 40 45 tea aaa cta caá gaa gct cat caá ate cga cga tet gga aac tac caá 193 Ser ;cys Leu Gln Glu Ala His Gln He Arg Arg Ser Gly Asn Tyr Gln 50 55 60 ect qcc ctt tgg gat tcc aat tac att cag tet etc aat act cea tat 241 Pro Ala Leu Trp Asp Ser Asn Tyr He Gln Ser Leu Asn Thr Pro Tyr 65 70 75 acg gag gag agg cae ttg gat aga aaa gca gag ctg att gtg caá gtg 289 Thr Glu Glu Arg His Leu Asp Arg Lys Ala Glu Leu He Val Gln Val 80 85 90 agg ata ctg cta aag gaa aaa atg gag ect gtt caá caá ttg gag ttg 337 Arg He Leu Leu Lys Glu Lys Met Glu Pro Val Gln Gln Leu Glu Leu 95 100 105 att cat gac ttg aaa tat ttg ggg etc teg gat ttt ttt caá gat gag 385 He His Asp Leu Lys Tyr Leu Gly Leu Ser Asp Phe Phe Gln Asp Glu 110 115 120 125 att aag gag ate tta ggt gtt ata tac aat gag cae aaa tgc ttt cae 433 He Lys Glu He Leu Gly Val He Tyr Asn Glu His Lys Cys Phe Hie 130 135 140 aat aafc aa gta gag aaa atg gat ttg tat ttc acá gct ctt gga ttc 481 Asn Asn Glu Val Glu Lys Met Asp Leu Tyr Phe Thr Ala Leu Gly Phe 145 150 155 agíi etc etc aga caá cat ggt ttt aat att tcc caá gat gta ttt aat 529 Arq Leu Leu Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Gln Asp Val Phe Asn 160 165 170 tgt: ttc aag aac gag aag ggt att gat ttc aag gca age ctt gct caá 577 Cy¡3 Phe Lys Asn Glu Lys Gly He Asp Phe Lys Ala Ser Leu Ala Gln 175 180 185 a. gal: acg aag gga atg tta caá ctg tat gaa gcg tet ttc ctt ttg aga 625 5 Asp Thr Lys Gly Met Leu Gln Leu Tyr Glu Ala Ser Phe Leu Leu Arg 190 195 200 205 aaa ggt gaa gat acá ttg gag ctt gca aga gaa ttt gcc acá aaa tgt 673 Lyi? Gly Glu Asp Thr Leu Glu Leu Ala Arg Glu Phe Ala Thr Lys Cys 210 215 220 ctg cag aaa aaa ctt gat gaa ggt ggt aat gaa att gat gag aat cta 721 Leu Gln Lys Lys Leu Asp Glu Gly Gly Asn Glu He Asp Glu Asn Leu 225 230 235 tta ttg tgg att cgc cae tet ttg gat ctt ect etc cae tgg agg att 769 Leu Leu Trp He Arg His Ser Leu Asp Leu Pro Leu His Trp Arg He 0 240 245 250 caá agt gta gag gca aga tgg ttc ata gat gct tat gcg aga agg cea 817 Gln Ser Val Glu Ala Arg Trp Phe He Asp Ala Tyr Ala Arg Arg Pro 255 260 265 gac atg aat cea ctt att ttc gag ctt gee, aaa etc aac ttc aat att 865 Asp Met Asn Pro Leu He Phe Glu Leu Ala Lys Leu Asn Phe Asn He 270 275 280 285 att caá gca acá cat caá caá gaa ctg aaa gat etc teg agg tgg tgg 913 He Gln Ala Thr His Gln Gln Glu Leu Lys Asp Leu Ser Arg Trp Trp 290 295 300 ' aot aga tta tgc ttc ect gaa aag etc cea ttt gtg agg gat agg etc 961 Ser Arg Leu Cys Phe Pro Glu Lys Leu Pro Phe Val Arg Asp Arg Leu 305 310 315 gt.t gaa tcc ttc ttt tgg gcg gtt ggg atg ttt gag cea cat caá cat 1009 Val Glu Ser Phe Phe Trp Ala Val Gly Met Phe Glu Pro His Gln His 320 325 330 gqa tat cag aga aaa atg gcc gcc acá att att gtt tta gca acá gtt 1057 G?.y Tyr Gln Arg Lys Met Ala Ala Thr He He Val Leu Ala Thr Val 335 340 345 at:a gat gat att tac gat gtg tat ggt acá cta gat gaa cta gaa cta 1105 0 I-e Asp Asp He Tyr Asp Val Tyr Gly Thr Leu Asp Glu Leu Glu Leu 3!;0 355 360 365 ttt acá gac acg ttt aag aga tgg gat act gaa tea ata acc cga ctt 1153 5 Phe Thr Asp Thr Phe Lys Arg Tro Asp Thr Glu Ser He Thr Arg Leu 370 " 375 380 ect tat tac atg caá tta tgt tat tgg ggt gtc cae aac tat att tcc 1201 Pro Tyr Tyr Met Gln Leu Cys Tyr Trp Gly Val His Asn Tyr He Ser 385 390 395 gat gca gca tat gat att etc aaa gaa cat ggt ttc ttt tgt etc caá 1249 Asp Ala Ala Tyr Asp He Leu Lys Glu His Gly Phe Phe Cys Leu Gln 400 405 410 tat etc cgg aaa teg gtg gta gat ttg gtt gaa gca tat ttt cae gag 1297 Tyr Leu Arg Lys Ser Val Val Asp Leu Val Glu Ala Tyr Phe His Glu 415 420 425 gci aag tgg tac cae age ggt tat acá cea age ctg gat gaa tat etc 1345 Aléi Lys Trp Tyr His Ser Gly Tyr Thr Pro Ser Leu Asp Glu Tyr Leu 430 435 440 445 :tac: ate gcc aag att tea gtg gcg tet ect gca ata ata tcc cea acc 1393 Asn He Ala Lys He Ser Val Ala Ser Pro Ala He He Ser Pro Thr 450 455 460 tat. ttc acá ttc gca aac gcg tet cat gac acá gca gtc ate gac age 1441 Tyr Phe Thr Phe Ala Asn Ala Ser His Asp Thr Ala Val He Asp Ser 465 470 475 ttg tac caá tat cat gac ata ctt tgc cta gca gga att att ttg agg 1489 Le?i Tyr Gln Tyr Hie Asp He Leu Cys Leu Ala Gly He He Leu Arg 480 485 490 ctt: ccc gac gat ctt ggg acá tea tat ttt gag ctg gcg aga ggc gac 1537 Leu Pro Asp Asp Leu Gly Thr Ser Tyr Phe Glu Leu Ala Arg Gly Aep 495 500 505 gcci ceg aaa acá ate cag tgc tac atg aag gaa acá aat gct agt gag 1585 Va!. Pro Lys Thr He Gln Cys Tyr Met Lya Glu Thr Asn Ala Ser Glu 510 515 520 525 gag gag gcg gtg gag cae gtg aag ttt ctg ata agg gag gcg tgg aag 1633 Glu Glu Ala Val Glu His Val Lys Phe Leu He Arg Glu Ala Trp Lys 530 535 540 gat atg aac acg gcc ata gca gcc ggt tat ceg ttt ceg gat ggt atg 1681 Aep Met Asn Thr Ala He Ala Ala Gly Tyr Pro Phe Pro Asp Gly Met 545 550 555 gtg gcg ggc gca gct aat att ggg cgc gtg gcg cag ttt att tat etc 1729 Val Ala Gly Ala Ala Asn He Gly Arg Val Ala Gln Phe He Tyr Leu 560 565 570 c.i: gga gat ggg ttt ggc gtg caá cae teg aaa acg tac gag cat ate 1777 His Gly Asp Gly Phe Gly Val Gln His Ser Lys Thr Tyr Glu His He 575 580 585 gcc: ggc cta ctg ttc gag ect tat gca tga acaaatggga gactgcccga 1827 Ala Gly Leu Leu Phe Glu Pro Tyr Ala * S90 595 tatatattaa tttggcacac caataattgc atgttatata tgttggaaaa taagtgtetg 1887 gtcgagatgt catgtggtgt attatctaaa taattcaagg ttgccttgtt tatgtagccg 1947 gtggtgcaac tacctcccat tcaaatcaat taaatctaaa cagtcgagtc aagetegage 2007 tcqaggaaaa aaaaaaa 2024 <210> 26 <211> 598 <212> PRT <213> Salvia officinalis <400> 26 Met: Ser He He Ser Met Asn Val Ser He Leu Ser Lys Pro Leu Asn 1 5 10 15 Cy; Leu His Asn Leu Glu Arg Arg Pro Ser Lys Ala Leu Leu Val Pro 20 25 30 Cyi3 Thr Ala Pro Thr Ala Arg Leu Arg Ala Ser Cys Ser Ser Lys Leu 35 40 45 Glu Glu Ala Kis Gln He Arg Arg Ser Gly Asn Tyr Gln Pro Ala Leu 50 55 60 Trj Asp Ser Asn Tyr He Gln Ser Leu Asn Thr Pro Tyr Thr Glu Glu 65 70 75 80 Arg His Leu Asp Arg Lys Ala Glu Leu He Val Gln Val Arg He Leu 85 90 i 95 Leu Lys Glu Lys Met Glu Pro Val Gln Gln Leu Glu Leu He His Asp 100 105 110 Leu Lys Tyr Leu Gly Leu Ser Asp Phe Phe Gln Asp Glu He Lyß Glu 115 120 125 Ha Leu Gly Val He Tyr Asn Glu His Lys Cys Phe His Asn Asn Glu 130 135 140 Val Glu Lys Met Asp Leu Tyr Phe Thr Ala Leu Gly Phe Arg Leu Leu 145 150 155 160 Arg Gln His Gly Phe Asn He Ser Gln Asp Val Phe Asn Cys Phe Lys 165 170 175 Asn Glu Lys Gly He Asp Phe Lys Ala Ser Leu Ala Gln Asp Thr Lys 180 185 190 Gly Met Leu Gln Leu Tyr Glu Ala Ser Phe Leu Leu Arg Lys Gly Glu 195 200 205 Aep Thr Leu Glu Leu Ala Arg Glu Phe Ala Thr Lys Cys Leu Gln Lys 210 215 220 Lys Leu Asp Glu Gly Gly Asn Glu He Asp Glu Asn Leu Leu Leu Trp 225 230 235 240 He Arg His Ser Leu Asp Leu Pro Leu His Trp Arg lie Gln Ser Val 245 250 255 Glu ?la Arg Trp Phe He Asp Ala Tyr Ala Arg Arg Pro Asp Met Asn 260 265 270 Pío Leu He Phe Glu Leu Ala Lys Leu Asn Phe Asn He He Gln Ala 275 280 285 Thr His Gln Gln Glu Leu Lys Asp Leu Ser Arg Trp Trp Ser Arg Leu 290 295 300 Cys Phe Pro Glu Lys Leu Pro Phe Val Arg ?ap Arg Leu Val Glu Ser 305 310 315 320 Phe Phe Trp Ala Val Gly Met Phe Glu Pro His Gln His Gly Tyr Gln 325 330 335 Arg Lys Met Ala Ala Thr He He Val Leu Ala Thr Val He Asp Aßp 340 345 350 He Tyr Asp Val Tyr Gly Thr Leu Asp Glu Leu Glu Leu Phe Thr Asp 355 360 365 Thr Phe Lys Arg Trp Aßp Thr Glu Ser He Thr Arg Leu Pro Tyr Tyr 370 375 380 Met Gln Leu Cys Tyr Trp Gly Val His Asn Tyr He Ser Aßp Ala Ala 385 390 395 400 Tyr Asp He Leu Lys Glu His Gly Phe Phe Cys Leu Gln Tyr Leu Arg 405 410 415 Lys Ser Val Val Asp Leu Val Glu Ala Tyr Phe His Glu Ala Lys Trp 420 425 430 Tyr His Ser Gly Tyr Thr Pro Ser Leu Asp Glu Tyr Leu Asn He Ala 435 440 445 Lys He Ser Val Ala Ser Pro Ala He He Ser Pro Thr Tyr Phe Thr 450 455 460 the Ala Asn Ala Ser His Aßp Thr Ala Val He Asp Ser Leu Tyr Gln 465 470 475 480 Tyr His Asp He Leu Cys Leu Ala Gly He He Leu Arg Leu Pro Asp 485 490 495 Asi., Leu Gly Thr Ser Tyr Phe Glu Leu Ala Arg Gly Asp Val Pro Lys 500 505 510 Thr He Gln Cys Tyr Met Lys Glu Thr Asrt Ala Ser Glu Glu Glu Ala 515 520 S25 Val Glu His Val Lys Phe Leu He Arg Glu Ala Trp Lys Asp Met Asn 530 535 540 Thr Ala He Ala Ala Gly Tyr Pro Phe Pro Asp Gly Met Val Ala Gly S ' 550 555 • 560 Ala Ala Asn He Gly Arg Val Ala Gln Phe He Tyr Leu His Gly Asp 565 570 575 Gly Phe Gly Val Gln His Ser Lys Thr Tyr Glu His He Ala Gly Leu 580 585 590 Leu Phe Glu Pro Tyr Ala 595 <210> 27 <2ll> 1959 <212> ADN <213> Mentha x piperita <220> <221> CDS <222> (71) ... (1723) <223> (E)-B-farnesen sintasa <400> 27 aaactctgca atttcatata taacatcata aaatcagaga gagagacaga gagtttgttg 60 tagtgaaaaa atg gct acá aac ggc gtc gta att agt tgc tta agg gaa 109 Met Ala Thr Asn Gly Val Val He Ser Cys Leu Arg Glu 1 5 10 gta agg cea ect atg acg aag cat gcg cea age atg tgg act gat acc 157 Val Arg Pro Pro Met Thr Lys His Ala Pro Ser Met Trp Thr Asp Thr 15 20 25 ttt tet aac ttt tet ctt gac gat aag gaa ca caá aag tgc tea gaa 205 Phe Ser Asn Phe Ser Leu Asp Asp Lys Glu Gln Gln Lys Cys Ser Glu 30 35 40 45 acc ate gaa gca ctt aag caá gaa gca aga ggc atg ctt atg gct gca 253 Thr He Glu Ala Leu Lys Gln Glu Ala Arg Gly Met Leu Met Ala Ala 50 55 60 acc act ect etc caá caá atg acá cta ate gac act etc gag cgt ttg 301 Thr Thr Pro Leu Gln Gln Met Thr Leu He Asp Thr Leu Glu Arg Leu 65 70 75 gga ttg tet ttc cat ttt gag acg gag ate gaa tac aaa ate gaa cta 349 G'í Leu Ser Phe His Phe Glu Thr Glu He Glu Tyr Lys He Glu Leu 10 80 85 90 at. • aac gct gca gaa gac gac ggc ttt gat ttg ttc gct act gct ctt 397 T L. Asn Ala Ala Glu Asp Asp Gly Phe Asp Leu Phe Ala Thr Ala Leu 95 100 105 445 ttc gac aag ttc ate gac aaa gat ggc aag ttc gaa gaa tcc ctt age 493 Phe Asp Lys Phe He Asp Lys Asp Gly Lys Phe Glu Glu Ser Leu Ser 130 135 140 15 aat aat gtt gaa ggc cta tta age ttg tat gaa gca gct cat gtt ggg 541 Asp Asn Val Glu Gly Leu Leu Ser Leu Tyr Glu Ala Ala His Val Gly 145 150 155 ttt cgc gaa gaa aga ata tta ca gag gct gta aat ttt acg agg cat 589 Phe¡ Arg Glu Glu Arg He Leu Gln Glu Ala Val Asn Phe Thr Arg His 160 165 170 ca- ttg gaa gga gca gag tta gat cag tet cea tta ttg att aga gag 637 Hiü Leu Glu Gly Ala Glu Leu Asp Gln Ser Pro Leu Leu He Arg Glu 175 1B0 185 aací gtg aag cga gct ttg gag cae ect ctt cat agg gat ttc ccc att 685 20 Ly.i Val Lys Arg Ala Leu Glu His Pro Leu His Arg Asp Phe Pro He 190 195 200 205 gtc: tat gca cgc ctt ttc ate tcc att tac gaa aag gat gac tet aga 733 25 ^'-':1>&i, Val Tyr Ala Arg Leu Phe He Ser He Tyr Glu Lys Asp Asp Ser Arg 210 215 220 gat gaa tta ctt etc aag cta tcc aaa gtc aac ttc aaa ttc atg cag 781 Asp Glu Leu Leu Leu Lys Leu Ser Lys Val Asn Phe Lys Phe Met Gln 225 230 235 aat ttg tat aag gaa gag etc tcc caá etc tcc agg tgg tgg aac acá 829 Asn Leu Tyr Lys Glu Glu Leu Ser Gln Leu Ser Arg Trp Trp Asn Thr 240 245 250 tgg aat ctg aaa tea aaa tta cea tat gca aga gat cga gtc gtg gag 877 Trp Asn Leu Lys Ser Lys Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu 255 260 265 gct. tat gtt tgg gga gta ggt tac cat tac gaa ccc caá tac tea tat 925 Al«? Tyr Val Trp Gly Val Gly Tyr His Tyr Glu Pro Gln Tyr Ser Tyr 270 275 280 285 gt': cga atg gga ctt gcc aaa ggc gta cta att tgt gga ate atg gac 973 Val Arg Met Gly Leu Ala Lys Gly Val Leu He C^s Gly He Met Aßp 290 295 300 gal: acá tat gat aat tat gct acá etc aat gaa gct caá ctt ttt act 1021 Asp Thr Tyr Asp Asn Tyr Ala Thr Leu Asn Glu Ala Gln Leu Phe Thr 305 310 315 ca gtc tta gac aag tgg gat aga gat gaa gct gaa cga etc cea gaa 1069 Gln Val Leu Asp Lys Trp Asp Arg Asp Glu Ala Glu Arg Leu Pro Glu 320 325 330 ta.: atg aaa ate gtt tat cga ttt att ttg agt ata tat gaa aat tat 1117 • Tyr Met Lys He Val Tyr Arg Phe He Leu Ser He Tyr Glu Asn Tyr 335 340 345 qaa cgt gat gca gcg aaa ctt gga aaa age ttt gca gct ect tat ttt 1165 tílu Arg Asp Ala Ala Lys Leu Gly Lys Ser Phe Ala Ala Pro Tyr Phe i?n 355 360 365 aag gaa acc gtg aaa caá ctg gca agg gca ttt aat gag gag cag aag 1213 l.\ <- Glu Thr Val Lys Gln Leu Ala Arg Ala Phe Asn Glu Glu Gln Lys 370 375 380 tog gtt atg gaa agg cag cta ceg tea ttc caá gac tac gta aag aat 1261 Tip Val Met Glu Arg Gln Leu Pro Ser Phe Gln Asp Tyr Val Lys Asn 385 390 395 tc-a gag aaa acc age tgc att tat acc atg ttt gct tet ate ate cea 1309 Sc;r Glu Lys Thr Ser Cys He Tyr Thr Met Phe Ala Ser He He Pro 400 405 410 g c ttg aaa tet gtt acc caá gaa acc att gat tgg ate aag agt gaa 1357 G?.y Leu Lys Ser Val Thr Gln Glu Thr He Asp Trp He Lys Ser Glu 415 420 425 ccc acg etc gca acá teg acc gct atg ate ggt cgg tat tgg aat gac 1405 Pro Thr Leu Ala Thr Ser Thr Ala Met He Gly ?rg Tyr Trp Asn Asp 430 435 440 445 acc age tet cag etc cgt gaa age aaa gga ggg gaa atg ctg act gcg 1453 Thr Ser Ser Gln Leu Arg Glu Ser Lys Gly Gly Glu Met Leu Thr Ala 450 455 460 ttg gat ttc cae atg aaa gaa tat ggt ctg acg aag gaa gag gcg gca 1501 Leu .Asp Phe His Met Lys Glu Tyr Gly Leu Thr Lys Glu Glu Ala Ala 465 470 475 tet aag ttt gaa gga ttg gtt gag gaa acá tgg aag gat ata aac aag 1549 Ser Lys Phe Glu Gly Leu Val Glu Glu Thr Trp Lys Asp He Asn Lys 480 485 490 gaa ttc ata gcc acá act aat tat aat gtg ggt aga gaa att gcc ate 1597 Glu Phe He Ala Thr Thr Asn Tyr Asn Val Gly Arg Glu He Ala He 495 500 505 ac ttc etc aac tac gct cgg ata tgt gaa gcc agt tac age aaa act 1645 Thr Phe Leu Asn Tyr Ala Arg He Cys Glu Ala Ser Tyr Ser Lys Thr 510 515 520 525 gac gga gac gct tat tea gat ect aat gtt gcc aag gca aat gtc gtt 1693 A¡ > GJ y Asp Ala Tyr Ser Asp Pro Asn Val Ala Lys Ala Asn Val Val 530 535' 540 gct etc ttt gtt gat gcc ata gtc ttt tga tttgcataat caaagaccct 1743 Ala Leu Phe Val Asp Ala He Val Phe * 545 ' 550 ataattataa ttatatgtgt ttaagaaact aataagcttg ctttatgtat agttgtcaat 1803 t lataataa tgtattaatt agtagagtta agaagttata aagaataaag aggagetggt 1863 agacgtaaac aagaaataat gtgtcaaaat aacttcaact ttttcaagaa taaagaattg 1923 gaagagacca atatatacaa aaaaaaaaaa aaaaaa 1959 <210> 28 <211> 550 <212> PRT <213> Mentha x piperita <400> 28 Met Ala Thr Asn Gly Val Val He Ser Cys Leu Arg Glu Val Arg Pro 5 10 15 Pro Met Thr Lys His Ala Pro Ser Met Trp Thr Asp Thr Phe Ser Asn 20 25 30 Phe Ser Leu Asp Asp Lys Glu Gln Gln Lys Cys Ser Glu Thr He Glu 35 40 45 Ala Leu Lys Gln Glu Ala Arg Gly Met Leu Met Ala Ala Thr Thr Pro 50 55 60 Leu Gln Gln Met Thr Leu He Asp Thr Leu Glu Arg Leu Gly Leu Ser 65 70 75 80 Phe His Phe Glu Thr Glu He Glu Tyr Lys He Glu Leu He Asn Ala 85 90 95 Ala Glu Asp Aßp Gly Phe Asp Leu Phe Ala Thr Ala Leu Arg Phe Arg 100 105 110 Leu Leu Arg Gln His Gln Arg His Val Ser Cys Asp Val Phe Asp Lys 115 120 125 Phe He Asp Lys Asp Gly Lys Phe Glu Glu Ser Leu Ser Asn Asn Val 130 135 140 Glu Gly Leu Leu Ser Leu Tyr Glu Ala Ala His Val Gly Phe Arg Glu 145 150 155 160 Glu Arg He Leu Gln Glu Ala Val Asn Phe Thr Arg His His Leu Glu 165 170 175 Gly Ala Glu Leu Asp Gln Ser Pro Leu Leu He Arg Glu Lys Val Lys 180 185 190 Arg Ala Leu Glu His Pro Leu His Arg Asp Phe Pro He Val Tyr Ala 195 200 205 Arg Leu Phe He Ser He Tyr Glu Lys Asp Asp Ser Arg Aap Glu Leu 210 215 220 Leu Leu Lys Leu Ser Lys Val Asn Phe Lys Phe Met Gln Asn Leu Tyr 225 230 235 240 Lys Glu Glu Leu Ser Gln Leu Ser Arg Trp Trp Asn Thr Trp Asn Leu 245 250 255 Lys Ser Lys Leu Pro Tyr Ala Arg Asp Arg Val Val Glu Ala Tyr Val 260 265 270 Trp Gly Val Gly Tyr His Tyr Glu Pro Gln Tyr Ser Tyr Val Arg Met 275 280 285 Gly Leu Ala Lys Gly Val Leu He Cys Gly lie Met Asp Asp Thr Tyr 290 295 300 Asp Asn Tyr Ala Thr Leu Asn Glu Ala Gln Leu Phe Thr Gln Val Leu 305 310 315 320 Asp Lys Trp Asp Arg Asp Glu Ala Glu Arg Leu Pro Glu Tyr Met Lys 325 330 335 He Val Tyr Arg Phe He Leu Ser He Tyr Glu Asn Tyr Glu Arg Asp 340 345 350 Ala Ala Lys Leu Gly Lys Ser Phe Ala Ala Pro Tyr Phe Lys Glu Thr 355 360 365 Val Lys Gln Leu Ala Arg Ala Phe Asn Glu Glu Gln Lys Trp Val Met 370 375 380 Glu Arg Gln Leu Pro Ser Phe Gln Asp Tyr Val Lys Asn Ser Glu Lys 3S5 390 395 400 Thr Ser Cys He Tyr Thr Met Phe Ala Ser He He Pro Gly Leu Lys 405 410 415 Ser- Val Thr Gln Glu Thr He Asp Trp He Lys Ser Glu Pro Thr Leu 420 425 430 ?ia Thr Ser Thr Ala Met He Gly Arg Tyr Trp Asn Asp Thr Ser Ser 435 440 445 Glp Leu Arg Glu Ser Lys Gly Gly Glu Met Leu Thr Ala Leu Asp Phe 4'.0 455 460 ¡Ü£i MeL Lys Glu Tyr Gly Leu Thr Lys Glu Glu Ala Ala Ser Lyß Phe 46Í 470 475 480 Glu Gly Leu Val Glu Glu Thr Trp Lys Asp He Asn Lys Glu Phe He 485 490 495 Ala Thr Thr Asn Tyr Asn Val Gly Arg Glu He Ala He Thr Phe Leu 500 505 510 Asn Tyr Ala Arg He Cys Glu Ala Ser Tyr Ser Lys Thr Asp Gly Asp 515 520 525 Ala Tyr Ser Asp Pro Asn Val Ala Lys Ala Asn Val Val Ala Leu Phe C.30 535 540 Val Asp Ala He Val Phe 545 550 <210> 29 <211> 2196 <212> ADN <213> Abies grandis <220> <221> CDS <222> (69) ... (1952) <223> mircen sintasa <400> 29 tgcccigcacg aggttatctt gagcttcctc catataggcc aacacatatc atatcaaagg 60 gageaaga atg gct ctg gtt tet ate tea ceg ttg gct teg aaa tet tgc 110 Met Ala Leu Val Ser He Ser Pro Leu Ala Ser Lye Ser Cys 1 5 10 ctg c:gc aag teg ttg ate agt tea att cat gaa cat aag ect ccc tat 158 Leu Arg Lys Ser Leu He Ser Ser He His Glu His Lys Pro Pro Tyr 15 20 i 25 30 aga acá ate cea aat ctt gga atg cgt agg cga ggg aaa tet gtc acg 206 Arg Thr He Pro Asn Leu Gly Met Arg Arg Arg Gly Lys Ser Val Thr 35 40 45 ect ?;cc acg age ate agt ttg gcc acc gct gca ect gat gat ggt gta 254 Pro ¡?er Met Ser He Ser Leu Ala Thr Ala Ala Pro Asp Asp Gly Val 50 55 60 caá aga cgc ata ggt gac tac cat tcc aat ate tgg gac gat gat ttc 302 Gln Arg Arg He Gly Asp Tyr His Ser Asn He Trp Asp Asp Asp Phe 65 70 * 75 ata cag tet cta tea acg ect tat ggg gaa ccc tet tac cag gaa cgt 350 He Gln Ser Leu Ser Thr Pro Tyr Gly Glu Pro Ser Tyr Gln Glu Arg 80 85 90 gct gag aga tta att gtg gag gta aag aag ata ttc aat tea atg tac 398 Ala 3lu Arg Leu He Val Glu Val Lys Lys He Phe Asn Ser Met Tyr 95 100 105 110 ctg gat gat gga aga tta atg agt tcc ttt aat gat etc atg caá cgc 446 Leu Asp Asp Gly Arg Leu Met Ser Ser Phe Asn Asp Leu Met Gln Arg 115 120 125 ctt: tgg ata gtc gat age gtt gaa cgt ttg ggg ata gct aga cat ttc 494 Leu Trp He Val Asp Ser Val Glu Arg Leu Gly He Ala Arg His Phe 130 135 140 aag aac gag ata acá tea gct ctg gat tat gtt ttc cgt tac tgg gag 542 Lys Asn Glu He Thr Ser Ala Leu Asp Tyr Val Phe Arg Tyr Trp Glu 145 150 155 5 gaa aac ggc att gga tgt ggg aga gac agt att gtt act gat etc aac 590 Glu Asn Gly He Gly Cys Gly Arg Asp Ser He Val Thr Asp Leu Asn 160 165 170 tea act gcg ttg ggg ttt cga act ctt cga tta cae ggg tac act gta 638 Ser Thr Ala Leu Gly Phe Arg Thr Leu Arg Leu His Gly Tyr Thr Val 175 180 185 190 te cea gag gtt tta aaa gct ttt caá gat caá aat gga cag ttt gta 686 Ser Pro Glu Val Leu Lys Ala Phe Gln Asp Gln Asn Gly Gln Phe Val 195 200 205 tge tcc ccc ggt cag acá gag ggt gag ate aga age gtt ctt aac tta 734 10 Cys Ser Pro Gly Gln Thr Glu Gly Glu He Arg Ser Val Leu Asn Leu 210 215 220 tat cgg gct tcc etc att gcc ttc ect ggt gag aaa gtt atg gaa gaa 782 Tyr Arg Ala Ser Leu He Ala Phe Pro Gly Glu Lys Val Met Glu Glu 225 230 235 gct gaa ate ttc tcc ac aga tat ttg aaa gaa gct cta caá aag att 830 Ala Glu He Phe Ser Thr Arg Tyr Leu Lys Glu Ala Leu Gln Lys He 240 245 250 cea gtc tcc gct ctt tea ca gag ata aag ttt gtt atg gaa tat ggc 878 Pro Val Ser Ala Leu Ser Gln Glu He Lys Phe Val Met Glu Tyr Gly 15 255 260 265 270 tgg cae acá aat ttg cea aga ttg gaa gca aga aat tac ata gac acá 926 Trp His Thr Asn Leu Pro Arg Leu Glu Ala Arg Aßn Tyr He Asp Thr 275 280 285 ctt gag aaa gac acc agt gca tgg etc aat aaa aat gct ggg aag aag 974 Leu Glu Lys Asp Thr Ser Ala Trp Leu .Asn Lys Asn Ala Gly Lys Lye 290 295 300 ctt tta gaa ctt gca aaa ttg gag ttc aat ata ttt aac tcc tta caá 1022 €ÍU Leu Glu Leu Ala Lys Leu Glu Phe Asn He Phe Asn Ser Leu Gln 305 310 315 20 caá aag gaa tta caá tat ctt ttg aga tgg tgg aaa gag teg gat ttg 1070 GJ.n Lys Glu Leu Gln Tyr Leu Leu Arg Trp Trp Lys Glu Ser Asp Leu 320 325 330 25 ^j^^gMtei&^ ect aaa ttg acá ttt gct cgg cat cgt cat gtg gaa ttc tac act ttg 1118 Pro Lys Leu Thr Phe Ala Arg His Arg His Val Glu Phe Tyr Thr Leu 335 340 345 350 gcc tet tgt att gcc att gac cea aaa cat tet gca ttc aga cta ggc 1166 Ala Ser Cys He Ala He Asp Pro Lys His Ser Ala Phe Arg Leu Gly 355 360 365 ttc gcc aaa atg tgt cat ctt gtc acá gtt ttg gac gat att tac gac 1214 5 phe Ala Lys Met Cys His Leu Val Thr Val Leu Asp Asp He Tyr Asp 370 375 380 act ttt gga acg att gac gag ctt gaa etc ttc acá tet gca att aag 1262 Thr Phe Gly Thr He Asp Glu Leu Glu Leu Phe Thr Ser Ala He Lys 385 390 395 aga tgg aat tea tea gag ata gaa cae ctt cea gaa tat atg aaa tgt 1310 Arg Trp Asn Ser Ser Glu He Glu His Leu Pro Glu Tyr Met Lys Cys 400 405 410 gtg tac atg gtc gtg ttt gaa act gta aat gaa ctg acá cga gag gcg 1358 Val Tyr Met Val Val Phe Glu Thr Val Asn Glu Leu Thr Arg Glu Ala 10 415 420 425 430 gag aag act caá ggg aga aac act etc aac tat gtt cga aag gct tgg 1406 Glu Lys Thr Gln Gly Arg Asn Thr Leu Asn Tyr Val Arg Lye Ala Trp 435 440 445 gag gct tat ttt gat tea tat atg gaa gaa gca aaa tgg ate tet aat 1454 Glu Ala Tyr Phe Asp Ser Tyr Met Glu Glu Ala Lys Trp He Ser Asn 450 455 460 ggt tat ctg cea atg ttt gaa gag tac cat gag aat ggg aaa gtg age 1502 Gly Tyr Leu Pro Met Phe Glu Glu Tyr His Glu Asn Gly Lys Val Ser 465 470 475 15 r.ct gca tat cgc gta gca acá ttg caá ccc ate etc act ttg aat gca 1550 Sei- Ala Tyr Arg Val Ala Thr Leu Gln Pro He Leu Thr Leu Asn Ala 480 485 490 tgg ctt ect gat tac ate ttg aag gga att gat ttt cea tcc agg ttc 1598 Trp Leu Pro Asp Tyr He Leu Lys Gly lie Asp Phe Pro Ser Arg Phe 49S> 500 505 510 aat gat ttg gca teg tcc ttc ctt cgg cta cga ggt gac acá cgc tgc 1646 As» Asp Leu Ala Ser Ser Phe Leu Arg Leu Arg Gly Asp Thr Arg Cys 515 520 525 tac aag gcc gat agg gat cgt ggt gaa gaa gct teg tgt ata tea tgt 1694 20 Ty:r Lys Ala Asp Arg Asp Arg Gly Glu Glu Ala Ser Cys He Ser Cys 530 535 540 tal: atg aaa gac aat ect gga tea acc gaa gaa gat gcc etc aat cat 1742 25 «*¡kw Tyr Met Lys Asp Asn Pro Gly Ser Thr Glu Glu Asp Ala Leu Asn His 545 550 555 ate aat gcc atg gtc aat gac ata ate aaa gaa tta aat tgg gaa ctt 1790 He Asn Ala Met Val Asn Asp He He Lys Glu Leu Asn Trp Glu Leu 560 565 570 cta aga tcc aac gac aat att cea atg ctg gcc aag aaa cat gct ttt 1838 Leu ?rg Ser Asn Asp Asn He Pro Met Leu Ala Lys Lys His Ala Phe 575 580 585 590 gac ata acá aga gct etc cae cat etc tac ata tat cga gat ggc ttt 1886 Ara¡ He Thr Arg Ala Leu His His Leu Tyr He Tyr Arg Asp Gly Phe 595 600 605 agt qtt gcc aac aag gaa acá aaa aaa ttg gtt atg gaa acá etc ctt 1934 Ser Val Ala Aßn Lys Glu Thr Lys Lys Leu Val Met Glu Thr Leu Leu 610 615 620 gaa tet atg ctt ttt taa ctataaccat atecataata ataagetcat 1982 Glu Ser Met Leu Phe * 625 aat gctaaat tattggcctt atgacatagt ttatgtatgt acttgtgtga attcaatcat 2042 atcgtgtggg tatgattaaa aagetagage ttactaggtt agtaacatgg tgataaaagt 2102 t taaaatgt gagttataga gataeccatg ttgaataatg aattacaaaa agagaaattt 2162 atgtagaata agattggaag cttttcaatt gttt 2196 <210> 30 ' <211> 627 <212> PRT <213> Abies grandis <400> 30 M"t Ala Leu Val Ser He Ser Pro Leu Ala Ser Lys Ser Cys Leu Arg 1 5 10 15 Lys Ser Leu He Ser Ser He His Glu His Lys Pro Pro Tyr Arg Thr 20 25 30 He- Pro Asn Leu Gly Met Arg Arg Arg Gly Lys Ser Val Thr Pro Ser 35 40 45 Met Ser He Ser Leu Tila Thr Ala Ala Pro Asp Asp Gly Val Gln Arg 50 55 60 Arq He Gly Aßp Tyr His Ser Asn He Trp Asp Asp Aßp Phe He Gln 65" 70 75 80 Ser Leu Ser Thr Pro Tyr Gly Glu Pro Ser Tyr Gln Glu Arg Ala Glu 85 90 95 Arq Leu He Val Glu Val Lys Lys He Phe Asn Ser Met Tyr Leu Asp 100 105 110 A^ Gly Arg Leu Met Ser Ser Phe Asn Asp Leu Met Gln Arg Leu Trp 115 120 125 llt: Val Asp Ser Val Glu Arg Leu Gly He Ala Arg His Phe Lys Asn 130 135 140 Glu He Thr Ser Ala I,eu Asp Tyr Val Phe Arg Tyr Trp Glu Glu Asn 145 150 155 160 Gly He Gly Cys Gly Arg Asp Ser He Val Thr Asp Leu Asn Ser Thr 165 170 175 Ala Leu Gly Phe Arg Thr Leu Arg Leu His Gly Tyr Thr Val Ser Pro 180 185 190 Glu Val Leu Lys Ala Phe Gln Asp Gln Asn Gly Gln Phe Val Cys Ser 195 200 205 Pro Gly Gln Thr Glu Gly Glu He Arg Ser Val Leu Asn Leu Tyr Arg 210 215 220 Ala Ser Leu He Ala Phe Pro Gly Glu Lys Val Met Glu Glu Ala Glu 225 230 235 240 He Phe Ser Thr Arg Tyr Leu Lys Glu Ala Leu Gln Lys He Pro Val 245 250 255 S°? Ala Leu Ser Gln Glu He Lys Phe Val Met Glu Tyr Gly Trp His 260 265 270 Thr Asn Leu Pro Arg Leu Glu Ala Arg Asn Tyr He Asp Thr Leu Glu 275 280 285 Lys Asp Thr Ser Ala Trp Leu Asn Lys Asp Ala Gly Lys Lys Leu Leu 290 295 300 Glu Leu Ala Lys Leu Glu Phe Asn He Phe Asn Ser Leu Gln Gln Lys 305 310 315 320 Glti Leu Gln Tyr Leu Leu Arg Trp Trp Lys Glu Ser Asp Leu Pro Lyß 325 330 335 Leu Thr Phe Ala Arg His Arg His Val Glu Phe Tyr Thr Leu Ala Ser 340 345 350 Cyei He Ala He Asp Pro Lyß His Ser Ala Phe Arg Leu Gly Phe Ala 355 360 365 Lys Met Cys Hie Leu Val Thr Val Leu Asp Asp He Tyr Asp Thr Phe 370 375 » 380 Glj' Thr He Asp Glu Leu Glu Leu Phe Thr Ser Ala He Lys Arg Trp 385 390 395 400 ?sp Ser Ser Glu He Glu His Leu Pro Glu Tyr Met Lye Cys Val Tyr 405 410 415 Kíet. Val Val Phe Glu Thr Val Aen Glu Leu Thr Arg Glu Ala Glu Lys 420 425 430 Thr Gln Gly Arg Asn Thr Leu Asn Tyr Val Arg Lys Ala Trp Glu Ala 435 440 445 Tyr Phe Asp Ser Tyr Met Glu Glu Ala Lys Trp He Ser Asn Gly Tyr 450 455 460 Leu Pro Met Phe Glu Glu Tyr His Glu Asn Gly Lys Val Ser Ser Ala 465 470 475 480 Tyr Arg Val Ala Thr Leu Gln Pro He Leu Thr Leu Asn Ala Trp Leu 485 490 495 Pro Asp Tyr He Leu Lys Gly He Asp Phe Pro Ser Arg Phe Asn Asp 500 505 510 Leu Ala Ser Ser Phe Leu Arg Leu Arg Gly Asp Thr Arg Cys Tyr Lys 515 520 525 Ala Asp Arg Asp Arg Gly Glu Glu Ala Ser Cys He Ser Cys Tyr Met 530 535 540 VS Asp Asn Pro Gly Ser Thr Glu Glu Asp Ala Leu Asn His He Asn 5'I¡5 550 555 560 Ala Met Val Asn Asp He He Lys Glu Leu Asn Trp Glu Leu Leu ?rg 565 570 575 Ser Asn Asp Asn He Pro Met Leu Ala Lys Lys His Ala Phe Asp He 580 585 590 Thr Arg Ala Leu Hie His Leu Tyr He Tyr Arg Asp Gly Phe Ser Val 595 600 605 AJ i Asn Lys Glu Thr Lys Lys Leu Val Met Glu Thr Leu Leu Glu Ser ''1 615 620 M-- ., ?? Phe 62i 213> Solanum tuberosum <220> <221> CDS <222> (57) ... (1727) <223> vetispiradien sintasa <400> 31 gaactgaaaga aaattctctc tgttttttcc acaagcaaag agtacacaca ctagaa atg 59 Met 1 acc cea gct gct gta gta atg agt aac tac gga gag gag gag att gtt 107 Thr Pro Ala Ala Val Val Met Ser Asn Tyr Gly Glu Glu Glu He Val 5 10 15 cgc ccc ata gct gac ttc tet cea agt ctt' tgg ggt gat cgt ttt cat 155 Arq Pro He Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Arg Phe His 20 25 30 tca ttc tcc etc gac aat cag att gct gga aaa tat gct ca gag ate 203 S?<r Phe Ser Leu Asp Asn Gln He Ala Gly Lys Tyr Ala Gln Glu He 35 40 45 gaa act ttg aag gaa caá tea aga att ata tta tet gca tet tet cga 251 Glu Thr Leu Lys Glu Gln Ser Arg He He Leu Ser Ala Ser Ser Arg 50 55 60 65 aga acá ttg gct gag aaa ttg gat ctg ata gac att gtt gag cgc ctt 299 Arg Thr Leu Ala Glu Lys Leu Asp Leu He Asp He Val Glu Arg Leu 70 75 80 ggc att gct tat cat ttt gaa aaa caá ata gat gat atg ttg gat caá 347 Gly He Ala Tyr His Phe Glu Lys Gln He Asp Asp Met Leu Asp Gln 85 90 95 ctt tac aaa gca gat ect aac ttt gag gct cae gag tac aat gat tta 395 Phe Tyr ys Ala Asp Pro Aen Phe Glu Ala His Glu Tyr Asn Asp Leu 100 105 110 caá act tta tcc gtt caá ttt cga cta ttg aga caá cat ggt tac aat 443 Gln Thr Leu Ser Val Gln Phe Arg Leu Leu Arg Gln His Gly Tyr Asn 115 120 125 ate tcc cea aaa ctt ttt att aga ttc caá gat gca aaa ggc aaa ttt 491 He Ser Pro Lys Leu Phe He Arg Phe Gln Asp Ala Lys Gly Lys Phe 130 135 140 145 aaa gaa tet ctt tgt aac gac ate aag ggt ctt ttg aac tta tac gaa 539 Lys Glu Ser Leu Cys Asn Asp He Lvs Gly Leu Leu Asn Leu Tyr Glu 150 155 160 gcc teg cat gta agg act cat gga gaa gat att ttg gaa gag gca ctt 587 Ala Ser His Val Arg Thr His Gly Glu Asp He Leu Glu Glu Ala Leu 165 170 175 gct ttc tet act gct cat ctt gaa tet gca gct cea cat ttg aag tea 635 Ala Phe Ser Thr Ala His Leu Glu Ser Ala Ala Pro His .Leu Lys Ser 180 185 190 ect ctg agt aag caá gtg acá cat gcc ctt gag caá tet etc cat aag 683 Pro Leu Ser Lys Gln Val Thr His Ala Leu Glu Gln Ser Leu His Lys 195 200 205 age att cea aga gtt gag acá cgc tac ttc ate tet ate tac gaa gag 731 Ser He Pro Arg Val Glu Thr Arg Tyr Phe He Ser He Tyr Glu Glu 210 215 220 225 gag gaa cag aag aat gat gtg ttg ctt caá ttt gca aaa ctg gac ttc 779 Glu Glu Gln Lys Asn Asp Val Leu Leu Gln Phe Ala Lys Leu Asp Phe ; 230 235 240 aac tta ctt cag atg ttg cae aaa caá gaa ctt agt gaa gta tea agg 827 ? Leu Leu Gln Met Leu His Lys Gln Glu Leu Ser Glu Val Ser Arg 245 250 255 tgg tgg aaa gat ttg gat ttt gtg acá acá ctt cea tat gct agg gat 875 Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg Asp 260 265 270 aga gca gtg gaa tgc tac ttt tgg acg atg ggg gtg tat gct gaa ect 923 Arg Ala Val Glu Cys Tyr Phe Trp Thr Met Gly Val Tyr Ala Glu Pro 275 280 285 caá tac tet cag gct cgt gtc atg ctt gct aag act ata gca atg att 971 Uln Tyr Ser Gln Ala Arg Val Met Leu Ala Lys Thr He Ala Met He 290 295 300 305 t.ct ata gta gat gac acá ttc gat gct tat ggc att gtc aaa gaa ctt 1019 Ser He Val Asp Asp Thr Phe Asp Ala Tyr Gly He Val Lys Glu Leu 310 315 320 gag ate tac acc gat gcc ata cag agg tgg gat att age caá att gat 1067 Glu He Tyr Thr Asp Ala He Gln Arg Trp Asp He Ser Gln He Asp 325 330 335 cgg etc ect gat tac atg aaa ate agt tac aaa gca ctt tta gat etc 1115 Arg Leu Pro Asp Tyr Met Lys He Ser Tyr Lys Ala Leu Leu Asp Leu 340 345 350 tac aat gat tat gaa atg gag ttg tcc aag gat ggt aga tet gat gtt 1163 Tyr Asn Asp Tyr Glu Met Glu Leu Ser Lys Asp Gly Arg Ser Asp Val 355 360 365 gtt cae tac gcg aaa gaa aga atg aaa gaa ate gtg aga aac tat ttt 1211 Val His Tyr Ala Lys Glu Arg Met Lys Glu He Val Arg Asn Tyr Phe 370 375 380 385 gtg gaa gca aaa tgg ttc att gaa gga tat atg ceg cea gtc tet gag 1259 Val Glu Ala Lys Trp Phe He Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser Glu 390 395 400 tat ctt age aat gca tta gct acc age act tat tac ttg ctt acg act 1307 Ty. Leu Ser Asn Ala Leu Ala Thr Ser Thr Tyr Tyr Leu Leu Thr Thr 405 410 415 acá tet tat ttg ggc atg aag tet gct aac aag caá gat ttt gaa tgg 1355 Thi Ser Tyr Leu Gly Met Lys Ser Ala Asn Lys Gln Asp Phe Glu Trp 420 425 430 ttu gcc aag aac ect aaa att ctt gag gct aat gtg acg tta tgc cga 1403 Leu Ala Lys Asn Pro Lys He Leu Glu Ala Asn Val Thr Leu Cys Arg 435 440 i 445 gtc: ata gat gac ata gcc acc tat gag gtt gag aag ggt aga ggt cag 1451 Va]. He Asp Aep He Ala Thr Tyr Glu Val Glu Lys Gly Arg Gly Gln 450 455 460 465 ati: gcc act gga att gaa tgt tac atg aga gat tat ggt gta tcc acá 1499 He Ala Thr Gly He Glu Cys Tyr Met Arg Asp Tyr Gly Val Ser Thr 470 475 480 gaa aag gcc atg gaa aaa ttc caá gaa atg gct gag acá gca tgg aag 1547 Glu Lys Ala Met Glu Lys Phe Gln Glu Met Ala Glu Thr Ala Trp Lys 485 490 495 ga-, gta aat gaa gga ate ctt cga cea act ccc gtc tet acá gag att 1595 ?sp Val Aen Glu Gly He Leu Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu He 500 505 510 ct= act cgc att etc aat ctt gct cgc att ate gat gtt act tat aag 1643 t Thr Arg He Leu Asn Leu Ala Arg He He Asp Val Thr Tyr Lys 515 520 525 cae aat caá gat gga tac act cat ceg gaa aaa gta cta aaa ect cat 1691 His Asn Gln Asp Gly Tyr Thr His Pro Glu Lye Val Leu Lys Pro His 530 535 540 545 att att gcg ttg ttg gtg gac tet att gaa att taa ateategatt 1737 He- He Ala Leu Leu Val Asp Ser He Glu He * 550 555 gtt.ttgtaca tctgggagca cttgcttccc atcccctaaa attataagta tttgattgat 1797 gcettgttgg tatetatget gctaggcgct agetaagata ggagttgetg gagatacatg 1857 ttíitagtgca gtgcagttaa tteettaatt tttttttgta tcattattga cattttaaat 1917 " iratatat atatcactgc tttttat 1944 <210> 32 <211> 556 <212> PRT :213> Solanum tuberosum <400> 32 Met: Thr Pro Ala Ala Val Val Met Ser Asn Tyr Gly Glu Glu Glu He 1 5 10 15 Val Arg Pro He Ala Asp Phe Ser Pro Ser Leu Trp Gly Asp Arg Phe 20 25 30 His Ser Phe Ser Leu Asp Asn Gln He Ala Gly Lys Tyr Ala Gln Glu 35 40 45 Il(j Glu Thr Leu Lys Glu Gln Ser Arg He He Leu Ser Ala Ser Ser 50 55 60 ?rg Arg Thr Leu Ala Glu Lys Leu Asp Leu He Asp He Val Glu Arg 65 70 75 80 Leu Gly He Ala Tyr His Phe Glu Lys Gln He Asp Asp Met Leu Asp 85 90 95 Gln Phe Tyr Lys Ala Asp Pro Asn Phe Gio Ala His Glu Tyr Asn Asp 100 105 110 Lea Gln Thr Leu Ser Val Gln Phe Arg Leu Leu Arg Gln His Gly Tyr 115 120 125 Asm He Ser Pro Lys Leu Phe He Arg Phe Gln Aep Ala Lys Gly Lys 130 135 140 Phe Lys Glu Ser Leu Cys Aen Asp He Lys Gly Leu Leu Asn Leu Tyr 145 150 155 160 Glu Ala Ser His Val Arg Thr His Gly Glu Asp He Leu Glu Glu Ala 165 170 175 Leu Ala Phe Ser Thr Ala His Leu Glu Ser Ala Ala Pro His Leu Lys 180 185 190 Ser Pro Leu Ser Lys Gln Val Thr His Ala Leu Glu Gln Ser Leu His 195 200 205 Lys Ser He Pro Arg Val Glu Thr Arg Tyr Phe He Ser He Tyr Glu 210 215 220 Glu Glu Glu Gln Lys Asn ?sp Val Leu Leu Gln Phe Ala Lys Leu Asp 225 230 235 240 Phe Asn Leu Leu Gln Met Leu His Lys Gln Glu Leu Ser Glu Val Ser 245 250 255 ?rg Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe Val Thr Thr Leu Pro Tyr Ala Arg 260 265 270 As¡p Arg Ala Val Glu Cys Tyr Phe Trp Thr Met Gly Val Tyr Ala Glu 275 280 285 Pro Gln Tyr Ser Gln Ala Arg Val Met Leu Ala Lys Thr He Ala Met 290 295 300 He Ser He Val Asp Asp Thr Phe Asp Ala Tyr Gly He Val Lys Glu 305 310 315 320 Leu Glu He Tyr Thr Asp Ala He Gln Arg Trp Asp He Ser Gln He 325 330 335 ?^ Arg Leu Pro Aep Tyr Met Lyß He Ser Tyr Lye Ala Leu Leu Asp 340 345 350 Leu Tyr Asn Asp Tyr Glu Met Glu Leu Ser Lyß Aßp Gly Arg Ser Asp 355 360 365 Val Val His Tyr Ala Lys Glu Arg Met Lys Glu He Val Arg Asn Tyr 370 375 380 Phe Val Glu Ala Lys Trp Phe He Glu Gly Tyr Met Pro Pro Val Ser 385 390 395 400 Glu Tyr Leu Ser Asn Ala Leu Ala Thr Ser Thr Tyr Tyr Leu Leu Thr 405 410 415 Thr Thr Ser Tyr Leu Gly Met Lys Ser Ala Asn Lys Gln Asp Phe Glu 420 425 430 Trp Leu Ala Lys Asn Pro Lys He Leu Glu Ala Asn Val Thr Leu Cys 435 440 445 Arg Val He Asp Asp He Ala Thr Tyr Glu Val Glu Lys Gly Arg Gly 450 455 460 Gln He Ala Thr Gly He Glu Cys Tyr Met Arg Asp Tyr Gly Val Ser 465 470 475 480 Thr Glu Lys Ala Met Glu Lys Phe Gln Glu Met Ala Glu Thr Ala Trp 485 490 495 L%-s A3p Val Asn Glu Gly He Leu Arg Pro Thr Pro Val Ser Thr Glu 500 505 510 He Leu Thr Arg He Leu Asn Leu Ala Arg He He Asp Val Thr Tyr 515 520 i 525 l*yu Hi s Asn Gln Asp Gly Tyr Thr His Pro Glu Lys Val Leu Lys Pro 530 535 540 His He He Ala Leu Leu Val Asp Ser He Glu He 545 550 555 <210> 33 <211> 3950 <212> ADN <213> Goseypium arboreum <220> <221> CDS <222> (1457) ... (1579) <223> cadinen sintasa <221> CDS <222> (1670) ... (1939) <221> CDS <222> (2092) ... (2466) <223> <221> CDS <222> (2559) ... (2774) <221> CDS <222> (2963) ... (3103) <221> CDS <222> (3206) ... (3454) <221> CDS <222> (3596) ... (3889) <400> 33 aatttaactt ttattaattt aaaatttaaa gatttcaaag gggttctaaa atggaaattt 60 ttegatttta agggaattgt gccagcccct agtttcgccc ttgtttgtag tgctttattt 120 taaaaaagta aatataatag aatatgtata tatatatata tataaaccaa agtgaaagat 180 gaaaatttat ataaatgatc gctgcaagct tcaagctcac aataatatga ttctttacca 240 tca gaaaca ttggtgcttt atacagagaa aagaaaaact ttggtcctcc tcgtagctaa 300 tat ttaaca atttaatttt tatataacaa atttttaaca attatttcat attttttaaa 360 -atattcatg ttgaacgcag cagtatatag ttatattagt tatgctcata aattttggat 420 pcat.tagatt ttccttatgt aatttgataa caatgattat tatttttact tctaacaaat 480 ittaaatat ttttttgttg attcgataaa tatcattatt ttttaaatga tttaaaatat 540 aiaaaataata atagattcga ccgaacgctc accctattga gtgagtatat caattattag 600 aatai.taatta aaaaaggaaa ccaaatatag ccggcttaat tttgtttaat attaatttat 660 gty ggaaat tcacttaaaa acagagtcca tggctgctaa catattatat attaaaccat 720 tiacctattaa taaatttatg aacgagagtt acatccttct aaattcattt tacttagagg 780 cqg gtataa tattttatgt agtagttatt cttttactat ataaataaat aaataaaatt 840 tta tcgcct gtgtattatg attgattcag ctgaatcaaa gttggaataa tattttaatt 900 tgggatccca attaattgag attggtttga ttttgggttg taaatatttt ttattaattt 960 tag.itaaatt attggaagtt ggagtcaaaa ttgaccgtct cagctaatta tacaaataat 1020 ataatatag agaaatgggt atattgctca acactcacat ttactacgtc agcaatagtc 1080 ngacagactg ctaagtaaac aatgtacact caattcgagt caaacaaatc ctttatccca 1140 ogactctaaa ataatgtgtt tgaggcacca attttgaagg atagaaagtg gaaacaaaca 1200-aaaggatatt aaaaaacaag gaaatttctc actgtatttg catatttttc tccttccagt 1260 ataattaaaa tacgtgcaat ttacgttgta etttgttgac tcctatctta tacctataaa 1320 tncacgcaac aattgcacac atcgtctcat ccaaaacctg tgttttaaac actaaacagt 1380 aagcaaaggc agcaaattaa tctttgaatt atttgcttcc aaaaccctac acttttcctt 1440 caacacatcc tagaaa atg gct tea caá gct tet caá gtt ctt gct tea ccc 1492 Met Ala Ser Gln Ala Ser Gln Val Leu Ala Ser Pro 1 5 10 cat ccc gcc att tea tcc gaa aat cga ccc aag gct gat ttt cat ccc 1540 His Pro Ala He Ser Ser Glu Asn Arg Pro Lye Ala Asp Phe His Pro 15 20 25 ggt att tgg ggt gat atg ttc ate ate tgt ect gat acg gtaatetata 1589 Gly He Trp Gly ASD Met Phe He He Cys Pro ?sp Thr 30 " 35 40 nt-ttttttct tactttctct tttategatt tttaagtttt ttggagattt catggaaaag 1649 • ?i acgt acttgagcag gat ate gat gct gca act gaa tta caá tat gaa 1702 Asp He Asp Ala Ala Thr Glu Leu Gln Tyr Glu 45 50 gaa tta aaa gca caá gtg agg aag atg att atg gaa ect gtt gat gat 1750 Glu Leu Lys Ala Gln Val Arg Lys Met He Met Glu Pro Val Asp Asp 55 60 65 tea aac caá aag ttg ccc ttc att gat gct gtt caá aga tta ggt gtg 1798 '?er Asn Gln Lys Leu Pro Phe He ?sp Ala Val Gln Arg Leu Gly Val 70 75 80 . --.*. ta cat ttt gag aaa gag att gaa gat gaa cta gag aat att tac 1846 Ser Tyrr His Phe Glu Lys Glu He Glu Asp Glu Leu Glu Asn He Tyr 85 90 95 100 cgt gac acc aac aac aat gat gcg gac acc gat etc tac act acá gct 1894 Arg Asp Thr Asn Asn Asn Asp Ala Asp Thr Asp Leu Tyr Thr Thr Ala 105 110 115 ctt cga ttc cgg tta ctt aga gag cat ggc ttc gat att tet tgt 1939 :,--.! Arg Phe Arg Leu Leu Arg Glu His Gly Phe Asp He Ser Cys 120 125 130 ggtaattaag tcttaaactt tcataactct tettatecat ttatcaatta atattatcaa 1999 ictctacatt aataatcatc tgtacaatac ttcaatatat atatatttat tgatgaaact 2059 aatgtttgat gatgattttg ggtgcttgac ca gat gca ttc aac aag ttc aaa 2112 Asp Ala Phe Asn Lys Phe Lys 135 g.aL gag gca ggg aac ttc aag gca tea ttg acá agt gat gtg caá ggg 2160 kr-p Glu Ala Gly Asn Phe Lys Ala Ser Leu Thr Ser Asp Val Gln Gly 140 145 150 tt : ttg gaa ctt tat gaa gct tcc tat atg agg gtc cat ggg gaa gat 2208 L •' I nu Glu Leu Tyr Glu Ala Ser Tyr Met Arg Val His Gly Glu Asp l í,* 160 165 170 ari -ut gat gaa gcc att tet ttc acc act gct caá ctt acá ctt gct 2256 I .. u Asp Glu Ala He Ser Phe Thr Thr Ala Gln Leu Thr Leu Ala 175 180 185 rta cea act tta cae cat ect tta teg gaa cag gtc ggc cat gcc tta 2304 L- ti Pro Thr Leu Hie His Pro Leu Ser Glu Gln Val Gly His Ala Leu 190 195 200 aag cag tet ate cga agg ggc ttg cea agg gtt gag gcc cgg aat ttc 2352 Lyr Gln Ser He ?rg Arg Gly Leu Pro Arg Val Glu Ala Arg Asn Phe 205 210 215 att. teg ata tac caá gat tta gaa tcc cat aac aaa teg ttg ctt caá 2400 I I c Ser He Tyr Gln Asp Leu Glu Ser His J\sn Lys Ser Leu Leu Gln 220 225 230 r? t (ca aag att gat ttc aac ttg ttg cag ctt ttg cat agg aaa gag 2448 rtv Ala Lys He Asp Phe Asn Leu Leu Gln Leu Leu His Arg Lys Glu 235 240 245 250 cta agt gag ate tgc agg taagtgtttg gagatcttta aagctatgaa 2496 Leu Ser Glu He Cys Arg 255 gtctaatact atttcaattg atcacacgac tgttgctgac attttatgat gcttttttta 2556 99 tgg tgg aaa gat tta gac ttt acá aga aaa cta cea ttt gca aga 2603 Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe Thr Arg Lys Leu Pro Phe Ala Arg 260 265 270 gat aga gtg gtt gaa ggc tat ttt tgg ata atg gga gtt tac ttt gaa 2651 Asp Arg Val Val Glu Gly Tyr Phe Trp He Met Gly Val Tyr Phe Glu 275 280 285 ccc caá tac tet ctt ggt aga aag atg ttg acá aaa gtc ata gca atg 2699 Pro Gln Tyr Ser Leu Gly Arg Lys Met Leu Thr Lys Val He Ala Met 290 295 300 gct tcc att gtt gat gat act tat gat tea tat gca acc tat gat gaa 2747 Ala Ser He Val Asp Asp Thr Tyr Asp Ser Tyr Ala Thr Tyr Asp Glu 305 310 315 etc: att ccc tat ac aat gca att gaa ggtgagattt tttttccttt 2794 Lr.¡ He Pro Tyr Thr Asn Ala He Glu 320 325 cct.ccaaaaa aaaaaaaagt ttttgagatc ccccaagaat aggggaaaat atatgttttt 2854 aaacgttagg atatteaetc caacttgcag ttgetoatat tttaatggtg atagtatgaa 2914 ctaaccaggc taagttttag attcaaatta accctgaaat tgtgtttt agg tgg gat 2971 Arg Trp Asp 330 at-t: aaa tgc atg aac caá etc ceg aat tac atg aaa ata age tac aag 3019 lie Lys Cys Met Asn Gln Leu Pro Asn Tyr Met Lys He Ser Tyr Lys 335 340 345 gca cta tta gat gtt tat gaa gaa atg gaa cag ctg ttg gca aat caá 3067 Ala Leu Leu Asp Val Tyr Glu Glu Met Glu Gln Leu Leu Ala Asn Gln 350 355 360 í'3 a a eag tac cga gtt gag tat gcg aaa aag gcg gtatgtaatg 3113 G? Arg Gln Tyr Arg Val Glu Tyr Ala Lys Lys Ala 365 370 375 ar ,\caatagt atgatatgct ttaatcataa acgtataaaa tttgaaaatt acattageaa 3173 tí- gcttact tttttatgcc tttaatcetc ag atg ata cgt ctt gtt caá gct 3226 Met He Arg Leu Val Gln Ala 380 tac ctt ttg gag gcc aaa tgg act cat caá aat tat aaa cea acc ttt 3274 Tyr Leu Leu Glu Ala Lys Trp Thr His Gln Asn Tyr Lys Pro Thr Phe 385 390 395 gag gaa ttt aga gat aat gca ttg cea acc tet ggc tat gcc atg ctt 3322 Glu Glu Phe Arg Asp Asn Ala Leu Pro Thr Ser Gly Tyr Ala Met Leu 400 405 410 gct ata acg gcg ttt gtc ggc atg ggc gaa gtt ata acc ect gag ácc 3370 Ala He Thr Ala Phe Val Gly Met Gly Glu Val He Thr Pro Glu Thr 415 420 425 430 ttc aaa tgg gcc gcc agt gac ccc aag ate att aag gct tcc acc att 3418 Phe Lys Trp Ala Ala Ser Asp Pro Lys He He Lys Ala Ser Thr He 435 440 445 att tgc agg tte atg gac gat att gct gaa cat aag gtatactata 3464 He Cys Arg Phe Met Asp Asp He Ala Glu His Lys 450 455 tatteatatt caagaattet aaaaatcgac tatggtatat atatgeaett aaatetatat 3524 catagaattg taaggcttct agggtttgca tttgctaagt taattaatat acatggttca 3584 tatgggtgca g ttc aac cat agg aga gaa gac gat tgc tea gcg ate gaa 3634 Phe Asn His Arg Arg Glu Asp Asp Cys Ser Ala He Glu 460 465 470 tgt tac atg aaa ca tat ggg gtg acá gcg cag gaa gca tac aat gaa 3682 Cye t>/r Met Lys Gln Tyr Gly Val Thr Ala Gln Glu Ala Tyr Asn Glu 475 480 485 ttc aa.- aaa cae att gag agt tea tgg aaa gat gta aat gaa gag ttc 3730 Phe Asn Lys His He Glu Ser Ser Trp Lys Asp Val Asn Glu Glu Phe 490 495 500 ttg aaa ceg acá gaa atg ceg acá ccc gtt ctt tgt cgt age etc aac 3778 Leu Lys Pro Thr Glu Met Pro Thr Pro Val Leu Cys Arg Ser Leu Asn 505 510 515 cct. gct agg gtt atg gat gta ctt tac aga gaa ggt gac ggt tat acá 3826 Leu Ala Arg Val Met Asp Val Leu Tyr Arg Glu Gly Asp Gly Tyr Thr 520 525 530 535 cal: gtt ggg aaa gct gct aaa ggt ggg ate act tea tta ttg att gat 3874 Hi¡5 Val Gly Lys Ala Ala Lys Gly Gly He Thr Ser Leu Leu He Asp 540 545 550 cea ata caá att tga aattcaacat tggcttaaga tttactatga gataaaatta 3929 Pro He Gln He * 555 ataaggtttg tacaatgaag g 3950 <210> 34 <211> 41 <212> PRT <213> Gossypium a boreu <400> 34 Met Ala Ser Gln Ala Ser Gln Val Leu Ala Ser Pro His Pro Ala He 1 5 10 15 Ser Ser Glu Asn Arg Pro Lys Ala Asp Phe His Pro Gly He Trp Gly 20 25 30 Asp Met Phe He He Cys Pro Asp Thr 35 40 <210> 35 <211> 90 <212> PRT <213> Gossypium arboreu <400> 35 ASD He Asp Ala Ala Thr Glu Leu Gln Tyr Glu Glu Leu Lys Ala Gln 1 5 10 15 Val Arg Lys Met He Met Glu Pro Val Asp Asp Ser Asn Gln Lys Leu 20 25 30 Pro Phe He Asp Ala Val Gln Arg Leu Gly Val Ser Tyr His Phe Glu 35 40 45 Lys Glu He Glu Asp Glu Leu Glu Asn He Tyr Arg Asp Thr Asn Asn 50 55 60 Asn Aüp Ala Asp Thr Asp Leu Tyr Thr Thr Ala Leu Arg Phe Arg Leu 65 70 75 80 Leu Arg Glu His Gly Phe Asp He Ser Cys 85 90 <210> 36 ' <211> 125 <212> PRT <213> Gossypium arboreum <400> 36 Asp Al.t Phe Asn Lys Phe Lys Asp Glu Ala Gly Asn Phe Lys Ala Ser 1 5 10 15 Leu Thr Ser Asp Val Gln Gly Leu Leu Glu Leu Tyr Glu Ala Ser Tyr 20 25 30 Met Arg Val His Gly Glu Asp He Leu Asp Glu Ala He Ser Phe Thr 35 40 45 Thr Ala Gln Leu Thr Leu Ala Leu Pro Thr Leu His His Pro Leu Ser 50 55 60 Glu Gln Val Gly His Ala Leu Lys Gln Ser He Arg Arg Gly Leu Pro 65 70 75 80 Arg Val Glu Ala Arg Asn Phe He Ser He Tyr Gln Asp Leu Glu Ser 85 90 95 His Asn Lys Ser Leu Leu Gln Phe Ala Lys He Asp Phe Asn Leu Leu 100 105 110 Gln Leu Leu His Arg Lys Glu Leu Ser Glu He Cys Arg H5 120 125 <210> 37 <211> 72 <212> PRT <213> Gossypium arboreum <400> 37 Trp Trp Lys Asp Leu Asp Phe Thr Arg Lys Leu Pro Phe Ala Arg Asp 1 5 10 15 Arg Val Val Glu Gly Tyr Phe Trp He Met Gly Val Tyr Phe Glu Pro 20 25 30 Gln Tyr Ser Leu Gly Arg Lys Met Leu Thr Lys Val He Ala Met Ala 35 40 45 Ser He Val Asp Asp Thr y* Asp Ser Tyr Ala Thr Tyr Aßp Glu Leu 50 55 60 He Pro Tyr Thr Asn Ala He Glu 65 70 <210> 38 <211> 47 <212> PRT <213> Gossypium arboreum <400> 38 Arg Trp Asp He Lys Cys Met Asn Gln Leu Pro Asn Tyr Met Lys He 1 5 10 15 r-er Tyr Lys Ala Leu Leu Asp Val Tyr Glu Glu Met slu Gln Leu Leu 20 25 30 Ala Asn Gln Gly Arg Gln Tyr Arg Val Glu Tyr Ala Lys Lys Ala 35 40 45 <210> 39 ' <211> 83 <212> PRT <213> Gossypium arboreum <400> 39 Met He Arg Leu Val Gln Ala Tyr Leu Leu Glu Ala Lye Trp Thr His 1 5 10 15 Gln Asn Tyr Lys Pro Thr Phe Glu Glu Phe Arg Asp Asn Ala Leu Pro 20 25 30 Thx Ser Gly Tyr Ala Met Leu Ala He Thr Ala Phe Val Gly Met Gly 35 40 45 GIL, Val He Thr Pro Glu Thr Phe Lys Trp Ala Ala Ser Asp Pro Lys 50 55 60 Ilr He Lys Ala Ser Thr He He Cys Arg Phe Met Asp Asp He Ala S 70 75 80 Glu His Lys <210> 40 <211> 97 <212> PRT <213> Gossypium arboreum <400> 40 Phe Asn His Arg Arg Glu Asp Asp Cys Ser Ala He Glu Cys Tyr Met 1 5 10 15 Lys C.ln Tyr Gly Val Thr Ala Gln Glu Ala Tyr Asn Glu Phe Asn Lys 20 25 30 His He Glu Ser Ser Trp Lys Asp Val Asn Glu Glu Phe Leu Lys Pro 35 40 45 Thr Glu Met Pro Thr Pro Val Leu Cys Arg Ser Leu Asn Leu Ala Arg EO 55 60 Val Met Asp Val Leu Tyr Arg Glu Gly Asp Gly Tyr Thr His Val Gly 65 70 75 80 Lvs Ala Ala Lys Gly Gly He Thr Ser Leu Leu He Asp Pro He Gln 85 90 95 He <210> 41 <211> 1994 <212> ADN <213> Ricinus communis <220> <221> CDS <222> (67) ... (1869) <223> casben smtasa <400> 41 actc gcagc cgcctctcct accccaatta gcacagaaga tttggtggtt cctctccttg 60 tqaa c atg gca ttg cea tea gct gct atg caá tcc aac ect gaa aag 108 Met Ala Leu Pro Ser Ala Ala Met Gln Ser Asn Pro Glu Lys 1 5 10 ctt aac tta ttt cae aga ttg tea age tta ccc acc act age ttg gaa 156 Leu Asn Leu Phe His Arg Jjeu Ser Ser Leu Pro Thr Thr Ser Leu Glu 15 20 25 30 tat ggc aat aat cgc ttc ect ttc ttt tcc tea tet gcc aag tea cae 204 Tyr Gly Asn Asn Arg Phe Pro Phe Phe Ser Ser Ser Ala Lys Ser His 35 40 45 - tt aaa aaa cea act caá gca tgt tta ccc tea acá acc cae caá gaa 252 Phe Lys Lys Pro Thr Gln Ala Cys Leu Ser Ser Thr Thr H s Gln Glu 50 55 60 .» t cgt cea tta gca tac ttt ect ect act gtc tgg ggc aat cgc ttt 300 \ 1 Arg Pro Leu Ala Tyr Phe Pro Pro Thr Val Trp Gly Asn Arg Phe 65 70 75 gct tcc ttg acc ttc aat cea teg gaa ttt gaa teg tat gat gaa cgg 348 ¿ a Ser Leu Thr Phe Asn Pro Ser Glu Phe Glu Ser Tyr Asp Glu Arg 80 85 90 gta att gtg ctg aag aaa aaa gtt aag gac ata tta att tea tet acá 396 Val He Val Leu Lys Lys Lys Val Lys Aep He Leu He Ser Ser Thr 95 100 105 110 agt gat tea gtg gag acc gtt att tta ate gac tta tta tgt cgg ctt 444 Ser Asp Ser Val Glu Thr Val He Leu He Asp Leu Leu Cys Arg Leu 115 120 125 ggc gta tea tat cae ttt gaa aat gat att gaa gag cta cta agt aaa 492 Gly Val Ser Tyr His Phe Glu Asn Aßp He Glu Glu Leu Leu Ser Lyß 130 135 140 ate ttc aac tcc cag ect gac ctt gtc gat gaa aaa gaa tgt gat etc 540 He Phe Asn Ser Gln Pro Asp Leu Val Asp Glu Lys Glu Cys Asp Leu 145 150 155 tac act gcg gca att gta ttc cga gtt ttc aga cag cat ggt ttt aaa 588 Tyr Thr Ala Ala He Val Phe Arg Val Phe Arg Gln His Gly Phe Lys 160 165 170 atg tet teg gat gtg ttt age aaa ttc aag gac agt gat ggt aag ttc 636 Met Ser Ser Asp Val Phe Ser Lys Phe Lys Asp Ser Asp Gly Lys Phe 175 180 185 190 aag gaa tcc cta cgg ggt gat gct aag ggt atg etc age ctt ttt gaa 684 Lye Glu Ser Leu Arg Gly Asp Ala Lys Gly Met Leu Ser Leu Phe Glu 195 200 205 gct tcc cat cta agt gtg cat gga gaa gac att ctt gaa gaa gcc ttt 732 Alcí Ser His Leu Ser Val His Gly Glu Aep He Leu Glu Glu Ala Phe 210 215 • 220 gct. ttc acc aag gat tac tta cag tcc tet gca gtt yag tta ttc ect 780 Ala Phe Thr Lys Asp Tyr Leu Gln Ser Ser Ala Val Glu Leu Phe Pro 225 230 235 aal. etc aaa agg cat ata acg aac gcc cta gag cag ect ttc cae agt 828 A ni Leu Lys Arg His He Thr Asn Ala Leu Glu Gln Pro Phe His Ser 240 245 250 ggc gcg ceg agg cta gag gcc agg aaa ttc ate gat cta tac gaa gct 876 Glv Val Pro Arg Leu Glu Ala Arg Lys Phe He Asp Leu Tyr Glu Ala 25 Í 260 265 270 gac att gaa tgc cgg aat gaa act ctg etc gag ttt gca aag ttg gat 924 Asp He Glu Cys Arg Asn Glu Thr Leu Leu Glu Phe Ala Lys Leu Asp 275 280 285 tat aat aga gtt cag tta ttg cae caá caá gag ctg tgc cag ttc tea 972 Tyr Asn Arg Val Gln Leu Leu His Gln Gln Glu Leu Cys Gln Phe Ser 290 295 300 af.j tgg tgg aaa gac ctg aat ctt gct teg gat att ect tat gca aga 1020 Lys Trp Trp Lys Asp Leu Asn Leu Ala Ser Asp He Pro Tyr Ala Arg 305 310 315 gac: aga atg gca gag att ttc ttt tgg gca gtc gcg atg tac ttt gag 1068 Asp Arg Met Ala Glu He Phe Phe Trp Ala Val Ala Met Tyr Phe Glu 320 325 330 cct. gac tat gca cae acc cga atg att att gcg aag gtt gta ttg ctt 1116 Pro Asp Tyr Ala Hiß Thr Arg Met He He Ala Lys Val Val Leu Leu 335 340 345 350 ata tea cta ata gat gat acá att gat gcg tat gca acá atg gag gaa 1164 He; Ser Leu He Asp Asp Thr He Asp Ala Tyr Ala Thr Met Glu Glu 355 360 365 act: cat att ctt gct gaa gca gtc gca agg tgg gac atg age tgc etc 1212 Thr His He Leu Ala Glu Ala Val Ala Arg Trp Asp Met Ser Cys Leu 370 375 380 gag aag ctg cea gat tac atg aaa gtt att tat aaa cta ttg cta aac 1260 Glu Lys Leu Pro Asp Tyr Met Lys Val He Tyr Lys Leu Leu Leu Asn 385 390 395 ace ttc tet gaa ttc gag aaa gaa ttg acg gcg gaa ggc aag tcc tac 1308 th;c Phe Ser Glu Phe Glu Lys Glu Leu Thr Ala Glu Gly Lys Ser Tyr 400 405 410 age gtc aaa tac gga agg gaa gcg ttt caá gaa cta gtg aga ggt tac 1356 Ser Val Lys Tyr Gly Arg Glu Ala Phe Gln Glu Leu Val Arg Gly Tyr 415 420 425 430 tac ctg gag gct gta tgg cgc gac gag ggt aaa ata cea teg ttc gat 1404 Tyr Leu Glu Ala Val Trp Arg Asp Glu Gly Lys He Pro Ser Phe Asp 435 440 445 gac tac ttg tat aat gga tcc atg acc acc gga ttg cct etc gtc tea 1452 Asp Tyr Leu Tyr Asp Gly Ser Met Thr Thr Gly Leu Pro Leu Val Ser 450 455 460 acá gct tet ttc atg gga gtt caá gaa att acá ggt etc aac gaa ttc 1500 Thr Ala Ser Phe Met Gly Val Gln Glu He Thr Gly Leu Asn Glu Phe 465 470 475 caá tgg ctg gaa act aat ccc aaa tta agt tat gct tcc ggt gca ttc 1548 Gln Trp Leu Glu Thr Aen Pro Lys Leu Ser Tyr Ala Ser Gly Ala Phe 480 485 490 ate cga ctt gtc aac gac tta act tet cat gtg act gaa caá caá aga 1596 He Arg Leu Val Asn Asp Leu Thr Ser His Val Thr Glu Gln Gln Arg 4S5 500 505 510 gca cae gtt gca tet tgc ate gac tgc tac atg aac caá cat gga gtt 1644 G?y His Val Ala Ser Cys He Asp C s Tyr Met Asn Gln His Gly Val 515 520 525 tcc: aaa gac gaa gca gtc aaa ata ctt caá aaa atg gct acá gat tgt 1692 Ser Lys Asp Glu Ala Val Lys He Leu Gln Lye Met Ala Thr Asp Cye 530 535 540 tgg aaa gaa att aat gaa gaa tgt atg agg cag agt caá gtg tea gtg 1740 Trp Lys Glu He Asn Glu Glu Cys Met Arg Gln Ser Gln Val Ser Val 545 550 555 ggt. cae cta atg aga ata gtt aat ctg gca cgt ctt acg gat gtg agt 1788 Gly His Leu Met Arg He Val Asn Leu Ala Arg Leu Thr Asp Val Ser 560 565 570 tac: aag tat gga gac ggt tac act gat tcc cag caá ttg aaa caá ttt 1836 Tyr Lys Tyr Gly Asp Gly Tyr Thr Asp Ser Gln Gln Leu Lys Gln Phe 57SI 580 585 590 gtt. aag gga ttg ttc gtt gat cea att tet att tgaactcaat aattcctttt 1889 Va]. Lys Gly Leu Phe Val Asp Pro He Ser He 595 600 tteattttgt aettcaataa gttataaatg acccgtgcac tagcggtggt gattattgta 1949 tttaaattgc cttttaaatt aatatatgaa tcaagaattt tatag 1994 <210> 42 <211> 601 <212> PRT <213> Ricinus communis <400> 42 i Met: Ala Leu Pro Ser Ala Ala Met Gln Ser Asn Pro Glu Lyß Leu Asn 1 5 10 15 Leu Phe His Arg Leu Ser Ser Leu Pro Thr Thr Ser Leu Glu Tyr Gly 20 25 30 AÜ.I sn Arg Phe Pro Phe Phe Ser Ser Ser Ala Lys Ser His Phe Lys 35 40 45 Lyu Pro Thr Gln Ala Cys Leu Ser Ser Thr Thr His Gln Glu Val Arg 50 55 60 Tro Leu Ala Tyr Phe Pro Pro Thr Val Trp Gly Asn Arg Phe Ala Ser 65 70 75 80 Leu Thr Phe Asn Pro Ser Glu Phe Glu Ser Tyr Asp Glu Arg Val He 85 90 95 VaL Leu Lys Lys Lys Val Lys Asp He Leu He Ser Ser Thr Ser Asp 100 105 110 Ser Val Glu Thr Val He Leu He Asp Leu Leu Cyß Arg Leu Gly Val 115 120 125 Ser Tyr His Phe Glu Asn Asp He Glu Glu Leu Leu Ser Lys He Phe 130 135 140 A.-3t Ser Gln Pro Asp Leu Val Asp Glu Lys Glu Cys Asp Leu Tyr Thr 145 150 155 160 Ala Ala He Val Phe Arg Val Phe Arg Gln His Gly Phe Lys Met Ser 165 170 175 Ser Aep Val Phe Ser Lys Phe Lys Asp Ser Asp Gly Lys Phe Lys Glu 180 185 190 Ser Leu Arg Gly Asp Ala Lys Gly Met Leu Ser Leu Phe Glu Ala Ser 195 200 205 His Leu Ser Val His Gly Glu Asp He Leu Glu Glu Ala Phe Ala Phe 210 215 220 Thr Lye Asp Tyr Leu Gln Ser Ser Ala Val Glu Leu Phe Pro Aßn Leu 225 230 235 240 Lys Arg His He Thr Asn Ala Leu Glu Gln Pro Phe His Ser Gly Val 245 250 255 j. Pro Arg Leu Glu Ala Arg Lys Phe He Aßp Leu Tyr Glu Ala Asp He ü 260 265 270 Glu Cys Arg Asn Glu Thr Leu Leu Glu Phe Ala Lys Leu Asp Tyr Asn 275 280 285 Arg Val Gln Leu Leu His Gln Gln Glu Leu Cys Gln Phe Ser Lys Trp 290 295 300 Trp Lyß Aßp Leu Aßn Leu Ala Ser Aßp He Pro Tyr Ala Arg Asp Arg 305 310 315 320 Met Ala Glu He Phe Phe Trp Ala Val Ala Met Tyr Phe Glu Pro Asp 325 330 335 Tyr Ala His Thr Arg Met He He Ala Lys Val Val Leu Leu He Ser 340 345 350 Leu He Aep Asp Thr He Asp Ala Tyr Ala Thr Met Glu Glu Thr His 355 360 365 0 H Leu Ala Glu Ala Val Ala Arg Trp Asp Met Ser Cys Leu Glu Lys 370 375 380 Leti Pro Asp Tyr Met Lys Val He Tyr Lys Leu Leu Leu Asn Thr Phe 385 390 395 400 Ser Glu Phe Glu Lys Glu Leu Thr Ala Glu Gly Lys Ser Tyr Ser Val 405 410 415 Lysi Tyr Gly Arg Glu Ala Phe Gln Glu Leu 'Val Arg Gly Tyr Tyr Leu 420 425 430 Glu Ala Val Trp Arg Aßp Glu Gly Lys He Pro Ser Phß Aßp Aßp Tyr 435 440 445 Leu Tyr Aßn Gly Ser Met Thr Thr Gly Leu Pro Leu Val Ser Thr Ala 450 455 460 Ser Phe Met Gly Val Gln Glu He Thr Gly Leu Asn Glu Phe Gln Trp 465 470 475 480 5 Leu Glu Thr Asn Pro Lys Leu Ser Tyr Ala Ser Gly Ala Phe He Arg 485 490 495 Leu Val Asn Aßp Leu Thr Ser His Val Thr Glu Gln Gln Arg Gly His 500 505 510 Val Ala Ser Cys He Asp Cyß Tyr Met Asn Gln His Gly Val Ser Lys 515 520 525 Asp Glu Ala Val Lys He Leu Gln Lys Met Ala Thr Asp Cys Trp Lys 530 535 540 Glu He Asn Glu Glu Cys Met Arg Gln Ser Gln Val Ser Val Gly Hie 545 550 555 560 Leu Met Arg He Val Asn Leu Ala Arg Leu Thr Asp Val Ser Tyr Lys 565 570 575 Tyr Gly Asp Gly Tyr Thr Asp Ser Gln Gln Leu Lys Gln Phe Val Lys 0 580 585 590 Gly Leu Phe Val Asp Pro He Ser He 595 600 5 <210> 43 <211> 2700 <212> ADN <213> Taxus brevifolia <220> <221> CDS <222> (22) ... (2610) <223> taxadien ßintasa <400> 43 ttccectgcc tctctggaga a atg gct cag etc tea ttt aat gca gcg ctg 51 Met Ala Gln Leu Ser Phe Asn Ala Ala Leu 1 5 10 aag atg aac gca ttg ggg aac aag gca ate cae gat cea acg aat tgc 99 Lys Met Asn Ala Leu Gly Asn Lys Ala He Hiß Asp Pro Thr Asn Cyß 15 20 25 aga gcc aaa tet gag cgc caá atg atg tgg gtt tgc tcc aga tea ggg 147 Am Ala Lys Ser Glu Arg Gln Met Met Trp Val Cyß Ser Arg Ser Gly 30 35 40 cga .acc aga gta aaa atg teg aga gga agt ggt ggt cct ggt cct gtc 195 Arg Thr Arg Val Lys Met Ser Arg Gly Ser Gly Gly Pro Gly Pro Val 45 50 55 gta atg atg age age age act ggc act age aag gtg gtt tcc gag act 243 Val Met Met Ser Ser Ser Thr Gly Thr Ser' Lys Val Val Ser Glu Thr 60 65 70 tcc agt acc att gtg gat gat ate cct cga etc tcc gcc aat tat cat 291 SPG Ser Thr He Val Asp Asp He Pro Arg Leu Ser Ala Asn Tyr His 73 80 85 90 ggc gat ctg tgg cae cae aat gtt ata caá act ctg gag acá ceg ttt 339 Gly Asp Leu Trp His His Asn Val He Gln Thr Leu Glu Thr Pro Phe 95 100 105 cgt gag agt tet act tac caá gaa cgg gca gat gag ctg gtt gtg aaa 387 Ary Glu Ser Ser Thr Tyr Gln Glu Arg Ala Asp Glu Leu Val Val Lys 110 115 120 att aaa gat atg ttc aat gcg etc gga gac gga gat ate agt ceg tet 435 He Lys Asp Met Phe Asn Ala Leu Gly Asp Gly Asp He Ser Pro Ser 125 130 135 gca tac gac act gcg tgg gtg gcg agg ctg gcg acc att tcc tet gat 483 Ala Tyr Asp Thr Ala Trp Val Ala Arg Leu Ala Thr He Ser Ser Aep 140 145 150 gga tet gag aag cea cgg ttt cct cag gcc etc aac tgg gtt ttc aac 531 Gly Ser Glu Lys Pro Arg Phe Pro Gln Ala Leu Asn Trp Val Phe Asn 155 160 165 170 aac cag etc cag gat gga teg tgg ggt ate gaa teg cae ttt agt tta 579 Asn. Gln Leu Gln Asp Gly Ser Trp Gly He Glu Ser His Phß Ser Leu 175 180 185 tgc: gat cga ttg ctt aac acg acc aat tet gtt ate gcc etc teg gtt 627 Cye: Asp Arg Leu Leu Asn Thr Thr .Asn Ser Val He Ala Leu Ser Val 190 195 200 tgci aaa acá ggg cae age caá gta caá caá ggt gct gag ttt att gca 675 Trp Lys Thr Gly His Ser Gln Val Gln Gln Gly Ala Glu Phe He Ala 205 210 215 gag aat cta aga tta etc aat gag gaa gat gag ttg tcc ceg gat ttc 723 Glii Asn Leu Arg Leu Leu Asn Glu Glu Asp Glu Leu Ser Pro Asp Phe 220 225 230 caá ata ate ttt cct gct ctg ctg caá aag gca aaa gcg ttg ggg ate 771 Gln He He Phe Pro Ala Leu Leu Gln Lys Ala Lys Ala Leu Gly He 235 240 245 250 aal: ctt cct tac gat ctt cea ttt ate aaa tat ttg teg acá acá cgg 819 Asn Leu Pro Tyr Asp Leu Pro Phe He Lys Tyr Leu Ser Thr Thr Arg 255 260 265 gaa gcc agg ctt acá gat gtt tet gcg gca gca gac aat att cea gcc 867 Glu Ala Arg Leu Thr Asp Val Ser Ala Ala Ala Asp Asn He Pro Ala 270 275 ' 280 aac tg ttg aat gcg ttg gaa ggt etc gag gaa gtt att gac tgg aac 915 As;n Met Leu Asn Ala Leu Glu Gly Leu Glu Glu Val He Asp Trp Asp 2.85 • 290 295 aag att atg agg ttt caá agt aaa gat gga tet ttc ctg age tcc cct 963 Lys He Met Arg Phe Gln Ser Lys Asp Gly Ser Phe Leu Ser Ser Pro 300 305 310 gcc tcc act gcc tgt gta ctg atg aat acá ggg gac gaa aaa tgt ttc 1011 Ala Ser Thr Ala Cys Val Leu Met Asn Thr Gly Asp Glu Lye Cys Phe 315 320 325 330 act ttt etc aac aat ctg etc gac aaa ttc ggc ggc tgc gtg ccc tgt 1059 Thr Phe Leu Asn Asn Leu Leu Asp Lys Phe Gly Gly Cys Val Pro Cys 335 340 345 atg tat tcc ate gat ctg ctg gaa cgc ctt teg ctg gtt gat aac att 1107 Met Tyr Ser He Asp Leu Leu Glu Arg Leu Ser Leu Val Asp Asn He 350 355 360 gag cat etc gga ate ggt cgc cat ttc aaa caá gaa ate aaa gga gct 1155 Glu His Leu Gly He Gly Arg His Phe Lys Gln Glu He Lys Gly Ala 365 370 375 ctt. gat tat gtc tac aga cat tgg agt gaa agg ggc ate ggt tgg ggc 1203 Leu Asp Tyr Val Tyr Arg His Trp Ser Glu Arg Gly He Gly Trp Gly 380 385 390 aga gac age ctt gtt cea gat etc aac acc acá gcc etc ggc ctg cga 1251 Arq Asp Ser Leu Val Pro Asp Leu Aan Thr Thr Ala Leu Gly Leu Arg 395 400 405 410 act: ctt cgc atg cae gga tac aat gtt tet tea gac gtt ttg aat aat 1299 Thr Leu Arg Met Hie Gly Tyr Asn Val Ser Ser Asp Val Leu Asn Asn 415 420 425 ttc: aaa gat gaa aac ggg cgg ttc ttc tcc tet gcg ggc caá acc cat 1347 Ph« Lys Asp Glu Aßn Gly Arg Phe Phe Ser Ser Ala Gly Gln Thr His 430 435 440 gtc gaa ttg aga age gtg gtg aat ctt ttc aga gct tcc gac ctt gca 1395 Val Glu Leu Arg Ser Val Val Aßn Leu Phe Arg Ala Ser Asp Leu Ala 445 450 455 tt cct gac gaa aga gct atg gac gat gct aga aaa ttt gca gaa cea 1443 phi» Pro Asp Glu Arg Ala Met Asp Asp Ala Arg Lys Phe Ala Glu Pro 460 465 470 tat ctt aga gag gca ctt gca acg aaa ate tea acc aat acá aaa cta 1491 Tyr Leu Arg Glu Ala Leu Ala Thr Lys He Ser Thr Asn Thr Lys Leu 47'5 480 485 490 ttc aaa gag att gag tac gtg gtg gag tac cct tgg cae atg agt ate 1539 PI12 Lys Glu He Glu Tyr Val Val Glu Tyr Pro Trp His Met Ser He 495 500 505 cea cgc tta gaa gcc aga agt tat att gat tea tat gac gac aat tat 1587 Pro Arg Leu Glu Ala Arg Ser Tyr He Asp Ser Tyr Asp Asp Asn Tyr 510 515 520 gta tgg cag agg aag act cta tat aga atg cea tet ttg agt aat tea 1635 al Trp Gln Arg Lyß Thr Leu Tyr Arg Met Pro Ser Leu Ser Asn Ser 525 530 535 aaa tgt tta gaa ttg gca aaa ttg gac ttc aat ate gta ca tet ttg 1683 Lys Cys Leu Glu Leu Ala Lys Leu Asp Phe Asn He Val Gln Ser Leu 540 545 550 cat caá gag gag ttg aag ctt cta acá aga tgg tgg aag gaa tcc ggc 1731 Kis Gln Glu Glu Leu Lys Leu Leu Thr Arg Trp Trp Lys Glu Ser Gly S 5 560 565 570 atg gca gat ata aat ttc act cga cae cga gtg gcg gag gtt tat ttt 1779 Met Ala Asp He Asn Phe Thr Arg His Arg Val Ala Glu Val Tyr Phe 575 580 585 tea Cea gct ac ttt gaa ccc gaa tat tet gcc act aga att gcc ttc 1827 Ser Ser Ala Thr Phe Glu Pro Glu Tyr Ser Ala Thr ?rg He Ala Phe 590 595 600 acá aaa att ggt tgt tta caá gtc ctt ttt gat gat atg gct gac ate 1875 Thr Lys He Gly Cys Leu Gln Val Leu Phe Asp ?sp Met Ala Asp He 605 610 615 ttt gca acá cta gat gaa ttg aaa agt ttc act gag gga gta aag aga 1923 Phe .Ma Thr Leu Asp Glu Leu Lys Ser Phe Thr Glu Gly Val Lys Arg 320 625 630 tgg gat acá tet ttg cta cat gag att cea gag tgt atg caá act tgc 1971 Trp ¡Vsp Thr Ser Leu Leu His Glu He Pro Glu Cys Met Gln Thr Cye 635 640 645 650 ttt aaa gtt tgg ttc aaa tta atg gaa gaa gta aat aat gat gtg gtt 2019 Phe Lyß Val Trp Phe Lys Leu Met Glu Glu Val Aen Asn Asp Val Val 655 660 665 aag g;.a caá gga cgt gac atg etc gct cae ata aga aaa ccc tgg gag 2067 Lys Val Gln Gly Arg Asp Met Leu Ala His He Arg Lye Pro Trp Glu 670 675 680 ttg tac ttc aat tgt tat gta caá gaa agg gag tgg ctt gaa gcc ggg 2115 Leu Tyr Phe Asn Cys Tyr Val Gln Glu Arg Glu Trp Leu Glu Ala Gly 685 690 695 tat ata cea act ttt gaa gag tac tta aag act tat gct ata tea gta 2163 Tyr He Pro Thr Phe Glu Glu Tyr Leu Lys Thr Tyr Ala He Ser Val 700 705 710 2211 g g aaa gat gat gtt gtt gag aaa gtg cae tat ccc tea aat atg ttt 2259 Val Lys Asp Asp Val Val Glu Lys Val His Tyr Pro Ser Asn Met Phe 735 740 745 gag ctt gta tcc ttg age tgg cga cta acá aac gac acc aaa acá tat 2307 Glu Leu Val Ser Leu Ser Trp Arg Leu Thr Asn Asp Thr Lys Thr Tyr 750 755 760 cag gct gaa aag gct cga gga caá caá gcc tea ggc ata gca tgc tat 2355 Gln Ala Glu Lys Ala Arg Gly Gln Gln Ala Ser Gly He Ala Cys Tyr 765 770 775 atg aag gat aat cea gga gca act gag gaa gat gcc att aag cae ata 2403 Met Lys Asp Asn Pro Gly Ala Thr Glu Glu Asp Ala He Lys His He 780 785 790 tgt cyL gtt gtt gat cgg gcc ttg aaa gaa gca age ttt gaa tat ttc 2451 Cys Arg Val Val Asp Arg Ala Leu Lye Glu Ala Ser Phe Glu Tyr Phe 795 800 805 810 aaa oca tcc aat gat ate cea atg ggt tgc aag tcc ttt att ttt aac 2499 Lys Pro Ser Asn Asp He Pro Met Gly Cyß Lyß Ser Phe He Phe Asn 815 820 825 ctt íiga ttg tgt gtc caá ate ttt tac aag ttt ata gat ggg tac gga 2547 Leu Arg Leu Cys Val Gln He Phe Tyr Lys Phe He Asp Gly Tyr Gly 830 835 840 ate gcc aat gag gag att aag gac tat ata aga aaa gtt tat att gat 2595 He illa Aen Glu Glu He Lys Asp Tyr He Arg Lyß Val Tyr He Asp 845 850 855 cea att caá gta tga tatatcatgt aaaacctctt tttcatgata aattgactta 2650 Pro He Gln Val * 1)60 ttat gtatt ggcaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa aaaaaaaaaa 2700 <210> 44 <211> 862 <212> PRT <213> Abies grandis <400> 44 Met .Ma Gln Leu Ser Phe Asn Ala Ala Leu Lys Met Asn Ala Leu Gly 1 5 10 l 15 Asn Lys Ala He His Asp Pro Thr Asn Cys Arg Ala Lys Ser Glu Arg 20 25 30 Gln *tet Met Trp Val Cys Ser Arg Ser Gly Arg Thr Arg Val Lys Met 35 40 45 Ser Arg Gly Ser Gly Gly Pro Gly Pro Val Val Met Met Ser Ser Ser 50 55 60 Thr Oly Thr Ser Lys Val Val Ser Glu Thr Ser Ser Thr He Val Asp 65 70 75 80 Asp He Pro Arg Leu Ser Ala Asn Tyr His Gly Asp Leu Trp His His 85 90 95 Asn Val He Gln Thr Leu Glu Thr Pro Phe Arg Glu Ser Ser Thr Tyr 100 105 110 Gln Glu Arg Ala Asp Glu Leu Val Val Lys He Lys Asp Met Phe Asn 115 120 125 Ala Leu Gly Asp Gly Asp He Ser Pro Ser Ala Tyr Asp Thr Ala Trp 130 135 140 Val Ala Arg Leu Ala Thr He Ser Ser Asp Gly Ser Glu Lys Pro Arg 145 150 155 160 Pho Pro Gln Ala Leu Asn Trp Val Phe Asn Asn Gln Leu Gln Asp Gly 165 170 175 Ser Trp Gly He Glu Ser His Phe Ser Leu Cys Asp Arg I?U Leu Asn 180 185 190 Thr Thr Asn Ser Val He Ala Leu Ser Val Trp Lys Thr Gly His Ser 195 200 205 Gln Val Gln Gln Gly Ala Glu Phe He Ala Glu Aen Leu Arg Leu Leu 210 215 220 Asn Glu Glu Asp Glu Leu Ser Pro Asp Phe Gln He He Phe Pro Ala 225 230 235 240 Leu Leu Gln Lys Ala Lys Ala Leu Gly He Asn Leu Pro Tyr Asp Leu 245 250 255 Pro Phe He Lys Tyr Leu Ser Thr Thr Arg Glu Ala Arg Leu Thr Asp 260 265 270 Val Ser Ala Ala Ala Asp Asn He Pro Ala Asn Met Leu Asn Ala Leu 275 280 285 Glu Gly Leu Glu Glu Val He Asp Trp Asp Lys He Met Arg Phe Gln 290 295 300 Ser Lys Asp Gly Ser Phe Leu Ser Ser Pro Ala Ser Thr Ala Cys Val 305 310 315 320 Leu Met Asn Thr Glv Asp Glu Lys Cys Phe Thr Phe Leu Asn Asn Leu 325 330 335 Leu Asp Lys Phe Gly Gly Cys Val Pro Cya Met Tyr Ser He Asp Leu 340 345 350 Leu Glu Arg Leu Ser Leu Val Asp Asn He Glu His Leu Gly He Gly 355 360 365 Arg His Phe Lyß Gln Glu He Lys Gly Ala Leu Asp Tyr Val Tyr Arg 370 375 380 His Trp Ser Glu Arg Gly He Gly Trp Gly Arg Asp Ser Leu Val Pro 385 390 395 400 Asp Leu Asn Thr Thr Ala Leu Gly Leu Arg Thr Leu Arg Met His Gly 405 410 415 Tyr Asn Val Ser Ser Asp Val Leu Asn Asn Phe Lys Asp Glu Asn Gly 420 425 430 Arg Phe Phe Ser Ser Ala Gly Gln Thr Hid Val Glu Leu Arg Ser Val 435 440 445 Val Aen Leu Phe Arg Ala Ser Asp Leu Ala Phe Pro Asp Glu Arg Ala 450 455 460 Met Asp Asp Ala Arg Lys Phe Ala Glu Pro Tyr Leu Arg Glu Ala Leu 465 470 475 480 Ala Thr Lys He Ser Thr Asn Thr Lys Leu Phe Lys Glu He Glu Tyr 485 490 495 Val Val Glu Tyr Pro Trp His Met Ser He Pro Arg Leu Glu Ala Arg 500 505 510 Ser Tyr He Asp Ser Tyr Asp Asp Asn Tyr Val Trp Gln Arg Lys Thr 515 520 525 Leu Tyr Arg Met Pro Ser Leu Ser Asn Ser Lys Cys Leu Glu Leu Ala 530 535 540 Lys; Leu Asp Phe Asn He Val Gln Ser Leu His Gln Glu Glu Leu Lys 545 550 555 560 Leu Leu Thr Arg Trp Trp Lys Glu Ser Gly Met Ala Asp He Asn Phe 565 570 575 Thr Arg His Arg Val Ala Glu Val Tyr Phe Ser Ser Ala Thr Phe Glu 580 585 590 Pro Glu Tyr Ser Ala Thr Arg He Ala Phe Thr Lys He Gly Cys Leu 595 600 605 Gln Val Leu Phe Asp Asp Met Ala Asp He Phe Ala Thr Leu Asp Glu 610 615 620 Leu Lys Ser Phe Thr Glu Gly Val Lys Arg Trp Asp Thr Ser Leu Leu 625 630 635 640 His Glu He Pro Glu Cys Met Gln Thr Cys Phe Lys Val Trp Phe Lys 645 650 655 Leu Met Glu Glu Val Aen Asn Asp Val Val Lys Val Gln Gly Arg Asp 660 665 670 Met Leu Ala His He Arg Lys Pro Trp Glu Leu Tyr Phe Asn Cys Tyr 675 680 685 Val Gln Glu Arg Glu Trp Leu Glu Ala Gly Tyr He Pro Thr Phe Glu 690 695 700 Glu Tyr Leu Lys Thr Tyr Ala He Ser Val Gly Leu Gly Pro Cys Thr 705 710 715 720 Leu Gln Pro He Leu Leu Met Gly Glu Leu Val Lyß Asp Asp Val Val 725 730 735 Glu Lys Val His Tyr Pro Ser Asn Met Phe Glu Leu Val Ser Leu Ser 740 745 750 Trp Arg Leu Thr Aßn Aßp Thr Lys Thr Tyr Gln Ala Glu Lys Ala Arg 755 760 765 Gly Gln Gln Ala Ser Gly He Ala Cys Tyr Met Lys Asp Asn Pro Gly 770 775 780 Ala Thr Glu Glu Asp Ala He Lye His He Cys Arg Val Val Asp Arg 785 790 795 800 Ala Leu Lys Glu Ala Ser Phe Glu Tyr Phe Lys Pro Ser Asn Asp He 805 810 815 pro Met Gly Cys Lys Ser Phe He Phe Asn Leu Arg Leu Cys Val Gln 820 825 830 He Phe Tyr Lys Phe He Asp Gly Tyr Gly He Ala Asn Glu Glu He 835 840 845 Lys Asp Tyr He Arg Lys Val Tyr He Asp Pro He Gln Val 850 855 i 860 <210> 45 <211> 2424 <212> ADN <213> Abies grandis <220> <221> CDS <222> (2)... (2350) <223> E-alfa-bisabolen sintasa <400> 45 g ggt tat gat ctt gtg cat tet ctt aaa tea cct tat att gat tet agt 49 Gi Tyr Asp Leu Val His Ser Leu Lys Ser Pro Tyr He Asp Ser Ser 1 5 10 15 tac aga gaa cgc gcg gag gtc ctt gtt age gag att aaa gtg atg ctt 97 Tyr Arg Glu Arg Ala Glu Val Leu Val Ser Glu He Lys Val Met Leu 20 25 30 aat cea gct att acá gga gat gga gaa tea atg att act cea tet gct 145 Asn Pro Ala He Thr Gly Asp Gly Glu Ser Met He Thr Pro Ser Ala 35 40 45 tat gac acá gca tgg gta gcg agg gtg ccc gcc att gat ggc tet gct 193 Tyr Asp Thr Ala Trp Val Ala ?rg Val Pro Ala He Asp Gly Ser Ala 50 55 60 cgc ceg caá ttt ccc caá acá gtt gac tgg att ttg aaa aac cag tta 241 Arg Pro Gln Phe Pro Gln Thr Val Asp Trp He Leu Lyß Aßn Gln Leu 65 70 75 80 aaa gat ggt tea tgg gga att cag tcc cae ttt ctg ctg tcc gac cgt 289 Lys Asp Gly Ser Trp Gly He Gln Ser His Phe Leu Leu Ser Aßp Arg 85 90 95 ctt ctt gcc act ctt tet tgt gtt ctt gtg etc ctt aaa tgg aac gtt 337 Leu Leu Ala Thr Leu Ser Cyß Val Leu Val Leu Leu Lyß Trp Asn Val 100 105 110 ggg gat ctg caá gta gag cag gga att gaa ttc ata aag age aat ctg 385 Gly Asp Leu Gln Val Glu Gln Gly He Glu Phe He Lye Ser Asn Leu 115 120 125 gaa cta gta aag gat gaa acc gat caá gat age ttg gta acá gac ttt 433 Glu Leu Val Lys Asp Glu Thr Asp Gln Asp Ser Leu Val Thr Asp Phe 130 135 140 gag ate ata ttt cct tet ctg tta aga gaa gct caá tet ctg cgc etc 481 Glü He He Phe Pro Ser Leu Leu Arg Glu Ala Gln Ser Leu Arg Leu 145 150 155 160 ggs ctt ccc tac gac ctg cct tat ata cati ctg ttg cag act aaa cgg 529 Gly Leu Pro Tyr Asp Leu Pro Tyr He Hiß Leu Leu Gln Thr Lyß Arg 165 170 175 caq gaa aga tta gca aaa ctt tea agg gag gaa att tat gcg gtt ceg 577 Glñ Glu Arg Leu Ala Lys Leu Ser Arg Glu Glu He Tyr Ala Val Pro 180 185 190 ccc} cea ttg ttg tat tet tta gag gga ata caá gat ata gtt gaa tgg 625 Ser Pro Leu Leu Tyr Ser Leu Glu Gly He Gln Asp He Val Glu Trp 195 200 205 gaa cga ata atg gaa gtt caá agt cag gat ggg tet ttc tta age tea 673 Glu Arg He Met Glu Val Gln Ser Gln Asp Gly Ser Phe Leu Ser Ser 210 215 220 cci: gct tet act gcc tgc gtt ttc atg cae acá gga gac gcg aaa tgc 721 Pro Ala Ser Thr Ala Cys Val Phe Met His Thr Gly Asp Ala Lys Cys 2?'S 230 235 240 ct: gaa ttc ttg aac agt gtg atg ate aag ttt gga aat ttt gtt ccc 769 ea Glu Phe Leu Asn Ser Val Met He Lys Phe Gly Asn Phe Val Pro 245 250 255 tq= ctg tat cct gtg gat ctg ctg gaa cgc ctg ttg ate gta gat aat 817 Cys Leu Tyr Pro Val Asp Leu Leu Glu Arg Leu Leu He Val Asp Asn 260 265 270 att gta cgc ctt gga ate tat aga cae ttt gaa aag gaa ate aag gaa 865 He Val Arg Leu Gly He Tyr Arg His Phe Glu Lys Glu He Lys Glu 275 280 285 gct ctt gat tat gtt tac agg cat tgg aac gaa aga gga att ggg tgg 913 Ala Leu Asp Tyr Val Tyr Arg His Trp Asn Glu Arg Gly He Gly Trp 290 295 300 ggc aga cta aat ccc ata gca gat ctt gag acc act gct ttg gga ttt 961 Gly Arg Leu Asn Pro He Ala Asp Leu Glu Thr Thr Ala Leu Gly Phe 305 310 315 320 cga ttg ctt cgg ctg cat agg tac aat gta tet cea gcc att ttt gac 1009 AGQ Leu Leu Arg Leu His Arg Tyr Asn Val Ser Pro Ala He Phe Asp 325 330 335 aac ttc aaa gat gcc aat ggg aaa ttc att tgc teg acc ggt caá ttc 1057 Asn l'he Lys Asp Ala Asn Gly Lyß Phe He Cys Ser Thr Gly Gln Phe 340 345 350 aac aaa gat gta gca age atg ctg aat ctt tat aga gct tcc cag etc 1105 Asn Lys Asp Val Ala Ser Met Leu Asn Leu Tyr Arg Ala Ser Gln Leu 355 360 365 gca ttt ccc gga gaa aac att ctt gat gaa gct aaa age ttc gct act 1153 Ala Phe Pro Gly Glu Asn He Leu Asp Glu'Ala Lys Ser Phe Ala Thr 370 375 380 aaa tat ttg aga gaa gct ctt gag aaa agt gag act tcc agt gca tgg 1201 Lys Tyr Leu Arg Glu Ala Leu Glu Lys Ser Glu Thr Ser Ser Ala Trp 385 390 395 400 aac aac aaa caá aac ctg age caá gag ate aaa tac gcg ctg aag act 1249 Asn .\sn Lys Gln Asn Leu Ser Gln Glu He Lys Tyr Ala Leu Lys Thr 405 410 415 tet tgg cat gcc agt gtt ceg aga gtg gaa gca aag aga tac tgt caá 1297 Ser Trp His Ala Ser Val Pro Arg Val Glu Ala Lys Arg Tyr Cys Gln 420 425 430 stg tat cgc cea gat tat gca cgc ata gca aaa tgc gtt tac aag cta 1345 Val Tyr Arg Pro Asp Tyr Ala Arg He Ala Lys Cys Val Tyr Lys Leu 435 440 445 ccc tac gtg aac aat gaa aag ttt tta gag ctg gga aaa tta gat ttc 1393 Pro Tyr Val Asn Asn Glu Lye Phe Leu Glu Leu Gly Lys Leu Asp Phe 450 455 460 aac att ate cag tcc ate cae caá gaa gaa atg aag aat gtt acc age 1441 .Asn He He Gln Ser He His Gln Glu Glu Met Lys Asn Val Thr Ser 465 470 475 480 tgg ttt aga gat teg ggg ttg cea cta ttc acc ttc gct cgg gag agg 1489 Trp 'Phe Arg Asp Ser Gly Leu Pro Leu Phe Thr Phe Ala Arg Glu Arg 485 490 495 ceg etg gaa ttc tac ttc tta gta gcg gcg ggg acc tat gaa ccc cag 1537 Pro Leu Glu Phe Tyr Phe Leu Val Ala Ala Gly Thr Tyr Glu Pro Gln 500 505 510 tat gcc aaa tgc agg ttc etc ttt acá aaa gtg gca cgc ttg cag act 1585 Tyr Ala Lys Cys Arg Phe Leu Phe Thr Lys Val Ala Cys Leu Gln Thr 515 520 525 gtt ctg gac gat atg tat gac act tat gga acc cta gat gaa ttg aag 1633 Val :.eu Asp Asp Met Tyr Asp Thr Tyr Gly Thr Leu Asp Glu Leu Lys 530 535 540 cta tc act gag gct gtg aga aga tgg gac etc tcc ttt acá gaa aac 1681 Leu Phe Thr Glu Ala Val Arg Arg Trp Asp Leu Ser Phe Thr Glu Asn 545 550 555 560 ctt cea gac tat atg aaa cta tgt tac caá ate tat tat gac ata gtt 1729 Leu Pro Asp Tyr Met Lys Leu Cys Tyr Gln He Tyr Tyr Asp He Val 565 570 575 cae gag gtg gct tgg gag gca gag aag gaa cag ggg cgt gaa ttg gtc 1777 His Glu val Ala Trp Glu Ala Glu Lys Glu Gln Gly Arg Glu Leu Val 580 585 i 590 age ttt ttc aga aag gga tgg gag gat tat ctt ctg ggt tat tat gaa 1825 Ser Phe Phe Arg Lys Gly Trp Glu Asp Tyr Leu Leu Gly Tyr Tyr Glu 595 600 605 gaa gct gaa tgg tta gct gct gag tat gtg cct acc ttg gac gag tac 1873 Glu Ala Glu Trp Leu Ala Ala Glu Tyr Val Pro Thr Leu Asp Glu Tyr 610 615 620 ata aag aat gga ate acá tet ate ggc caá cgt ata ctt ctg ttg agt 1921 He Lys Asn Gly He Thr Ser He Gly Gln Arg He Leu Leu Leu Ser 625 630 635 640 gga gtg ttg ata atg gat ggg caá etc ctt teg caá gag gca tta gag 1969 Gly Val Leu He Met Asp Gly Gln Leu Leu Ser Gln Glu Ala Leu Glu 645 650 655 aaa gta gat tat cea gga aga cgt gtt etc acá gag ctg aat age etc 2017 Lys Val Asp Tyr Pro Gly Arg Arg Val Leu Thr Glu Leu Asn Ser Leu 660 665 670 att tcc cgc ctg gcg gat gac acg aag acá tat aaa gct gag aag gct 2065 He Ser Arg Leu Ala Asp Asp Thr Lys Thr Tyr Lys Ala Glu Lys Ala 675 680 685 cg Sjga gaa ttg gcg tcc age att gaa tgt tac atg aaa gac cat cct 2113 Arg Gly Glu Leu Ala Ser Ser He Glu Cys Tyr Met Lys Asp His Pro (¡90 695 700 gaa tgt acá gag gaa gag gct etc gat cae ate tat age att ctg gag 2161 Glu Cys Thr Glu Glu Glu Ala Leu Asp His He Tyr Ser He Leu Glu 705 710 715 720 ceg gcg gtg aag gaa ctg acá aga gag ttt ctg aag ccc gac gac gtc 2209 Pro Ala Val Lys Glu Leu Thr Arg Glu Phe Leu Lys Pro Asp Asp Val 725 730 735 cea ttc gcc tgc aag aag atg ctt ttc gag gag acá aga gtg acg atg 2257 Pro l>he Ala Cys Lys Lys Met Leu Phe Glu Glu Thr Arg Val Thr Met 740 745 750 gtg ata ttc aag gat gga gat gga ttc ggt gtt tcc aaa tta gaa gtc 2305 Val He Phe Lys Asp Gly Asp Gly Phe Gly Val Ser Lys Leu Glu Val 755 760 765 aaa gat cat ate aaa gag tgt etc att gaa ceg ctg cea ctg taa 2350 Lys Asp His He Lys Glu Cys Leu He Glu Pro Leu Pro Leu * 770 775 780 tcaa atagt tgeaataata attgaaataa tgtcaactat gtttcacaaa aaaaaaaaaa 2410 aaaaaaaaaa aaaa 2424 <210> 46 ' <211> 782 <212> PRT <213> Abies grandis <400> 46 Gly ryr Asp Leu Val His Ser Leu Lys Ser Pro Tyr He Asp Ser Ser 1 5 10 15 yr !rg Glu Arg Ala Glu Val Leu Val Ser Glu He Lys Val Met Leu 20 25 30 Asn Pro Ala He Thr Gly Asp Gly Glu Ser Met He Thr Pro Ser Ala 35 40 45 Tyr Aep Thr Ala Trp Val Ala Arg Val Pro Ala He Asp Gly Ser Ala 50 55 60 Arg Pro Gln Phe Pro Gln Thr Val Asp Trp He Leu Lys Asn Gln Leu 65 70 75 80 Lys Asp Gly Ser Trp Gly He Gln Ser Hie Phe Leu Leu Ser Asp Arg 85 90 95 Leu Leu Ala Thr Leu Ser Cys Val Leu Val Leu Leu Lys Trp Asn Val 100 105 110 Gly Asp Leu Gln Val Glu Gln Gly He Glu he He Lys Ser Asn Leu 115 120 125 Glu Leu Val Lys Asp Glu Thr Asp Gln Asp Ser Leu Val Thr Asp Phe 130 135 140 Glu He He Phe Pro Ser Leu Leu Arg Glu Ala Gln Ser Leu Arg Leu 145 150 155 160 Glv Leu Pro Tyr Asp Leu Pro Tyr He His Leu Leu Gln Thr Lys Arg 165 170 175 Gln Glu Arg Leu Ala Lys Leu Ser Arg Glu Glu He Tyr Ala Val Pro 180 185 190 Ser Pro Leu Leu Tyr Ser Leu Glu Gly He Gln Asp He Val Glu Trp 195 200 205 Glu Arg He Met Glu Val Gln Ser Gln Asp Gly Ser Phe Leu Ser Ser 210 215 220 Prc Ala Ser Thr Ala Cys Val Phe Met His Thr Gly Asp Ala Lys Cys 225 230 235 240 Leu Glu Phe Leu Asn Ser Val Met He Lys Phe Gly Asn Phe Val Pro 245 250 255 Cys leu Tyr Pro Val Asp Leu Leu Glu Arg Leu Leu He Val Asp Asn 260 265 270 He Val Arg Leu Gly He Tyr Arg His Phe Glu Lys Glu He Lys Glu 275 280 285 Ala Leu Asp Tyr Val Tyr Arg His Trp Asn Glu Arg Gly He Gly Trp Í90 295 300 Gly Tixg Leu Asn Pro He Ala Asp Leu Glu Thr Thr Ala Leu Gly Phe 305 310 315 320 ?rg Leu Leu Arg Leu His Arg Tyr Asn Val Ser Pro Ala He Phe Asp 325 330 335 Asn Phe Lys Asp Ala Asn Gly Lys Phe He Cys Ser Thr Gly Gln Phe 340 345 350 Asn Lys Asp Val Ala Ser Met Leu Asn Leu Tyr Arg Ala Ser Gln Leu 355 360 365 Ala Phe Pro Gly Glu Asn He Leu Aep Glu Ala Lys Ser Phe Ala Thr 370 375 ' 3B0 Lys Tyr Leu Arg Glu Ala Leu Glu Lyß Ser Glu Thr Ser Ser Ala Trp 385 390 395 400 Asn Asn Lys Gln Asn Leu Ser Gln Glu He Lys Tyr Ala Leu Lys Thr 405 410 415 Ser Trp His Ala Ser Val Pro Arg Val Glu Ala Lys Arg Tyr Cys Gln 420 425 430 Val Tyr Arg Pro Asp Tyr Ala Arg He Ala Lys Cys Val Tyr Lys Leu 435 440 445 Pro Tyr Val Asn Asn Glu Lys Phe Leu Glu Leu Gly Lys Leu Asp Phe 450 455 460 Arn He He Gln Ser He His Gln Glu Glu Met Lys Asn Val Thr Ser 465 470 475 480 Trp Phe Arg Asp Ser Gly Leu Pro Leu Phe Thr Phe Ala Arg Glu Arg 485 490 495 Pro Leu Glu Phe Tyr Phe Leu Val Ala Ala Gly Thr Tyr Glu Pro Gln 500 505 510 Tyr Ala Lys Cys Arg Phe Leu Phe Thr Lys Val Ala Cys Leu Gln Thr 515 520 525 Val Leu Asp Asp Met Tyr Asp Thr Tyr Gly Thr Leu Asp Glu Leu Lys 530 535 540 Le Phe Thr Glu Ala Val Arg Arg Trp Asp Leu Ser Phe Thr Glu Asn 545 550 555 560 Leu Pro Asp Tyr Met Lys Leu Cys Tyr Gln He Tyr Tyr Asp He Val 565 570 575 His Glu Val Ala Trp Glu Ala Glu Lys Glu Gln Gly Arg Glu Leu Val 580 585 590 Ser Phe Phe Arg Lys Gly Trp Glu Asp Tyr Leu Leu Gly Tyr Tyr Glu 595 600 605 Glu Ala Glu Trp Leu Ala Ala Glu Tyr Val Pro Thr Leu Asp Glu Tyr 610 615 620 He Lys Asn Gly He Thr Ser He Gly Gln Arg He Leu Leu Leu Ser 625 630 635 640 Gly Val Leu He Met Asp Gly Gln Leu Leu Ser Gln Glu Ala Leu Glu 645 650 655 Lys Val .Asp Tyr Pro Gly Arg Arg Val Leu Thr Glu Leu Asn Ser Leu 660 665 670 He Ser Arg Leu Ala Asp Asp Thr Lys Thr Tyr Lys Ala Glu Lys Ala 675 680 685 Arg Gly Glu Leu Ala Ser Ser He Glu Cys Tyr Met Lys Asp Hiß Pro 690 695 700 Glu Cys Thr Glu Glu Glu Ala Leu Asp His He Tyr Ser He Leu Glu 705 710 715 720 Pro Ala Val Lys Glu Leu Thr Arg Glu Phe Leu Lys Pro ?sp Aßp Val 725 730 735 Pro Phe Ala Cys Lys Lys Met Leu Phe Glu Glu Thr Arg Val Thr Met 740 745 750 Val He Phe Lys Asp Gly Asp Gly Phe Gly Val Ser Lys Leu Glu Val 755 760 765 Lys Asp His He Lys Glu Cyß Leu He Glu Pro Leu Pro Leu 770 775 780 <210> 47 <211> 1865 ' <212> ADN <213> Abies grandis <220> <221> CDS <222> (1)...(1746) <223> d-selinen sintasa <400> 47 atg gct gag att tet gaa tet tcc ate cct cga cgc acá ggg aat cat 48 Met Ala Glu He Ser Glu Ser Ser He Pro Arg Arg Thr Gly Asn His 1 5 10 15 cae gga aat gtg tgg gac gat gac etc ata cae tet etc aac teg ccc 96 His Gly Asn Val Trp Asp Asp Asp Leu He His Ser Leu Asn Ser Pro 20 25 30 tat ggg gca cct gca tat tat gag etc ctt caá aag ctt att cag gag 144 Tyr Gly Ala Pro Ala Tyr Tyr Glu Leu Leu Gln Lys Leu He Gln Glu 35 40 45 ate aag cat tta ctt ttg act gaa atg gaa atg gat gat ggc gat cat 192 He Lys His Leu Leu Leu Thr Glu Met Glu Met Asp Asp Gly Asp His 50 55 60 gat tta ate aaa cgt ctt cag ate gtt gac act ttg gaa tgc ctg gga 240 Asp Leu He Lys Arg Leu Gln He Val Asp Thr Leu Glu Cys Leu Gly 65 70 75 80 ate gat aga cat ttt gaa cae gaa ata ca acá gct gct tta gat tac 288 He Asp Arg His Phe Glu His Glu He .Gln Thr Ala Ala Leu Asp Tyr 85 90 95 gtt tac aga tgg tgg aac gaa aaa ggt ate ggg gag gga tea aga gat 336 Val Tyr Arg Trp Trp Asn Glu Lys Gly He Gly Glu Gly Ser Arg Asp 100 105 110 tcc ttc age aaa gat ctg aac gct acg gct tta gga ttt cgc gct etc 384 Ser Phe Ser Lys Asp Leu Asn Ala Thr Ala Leu Gly Phe Arg Ala Leu 115 120 125 cga ctg cat cga tat aac gta tcg tea ggt gtg ttg aag aat ttc aag 432 Arg Leu His Arg Tyr Asn Val Ser Ser Gly Val Leu Lys Asn Phe Lys 130 135 140 gat gaa aac ggg aag ttc ttc tgc aac ttt act ggt gaa gaa gga aga 480 Asp Glu Asn Gly Lys Phe Phe Cys Asn Phe Thr Gly Glu Glu Gly Arg 145 150 155 160 gga gat aaa caá gtg aga age atg ttg tcg tta ctt cga gct tea gag 528 Gly Asp Lys Gln Val Arg Ser Met Leu Ser Leu Leu Arg Ala Ser Glu 165 170 175 I att tcg ttt ccc gga gaa aaa gtg atg gaa gag gcc aag gca ttc ac 576 He Ser Phe Pro Gly Glu Lys Val Met Glu Glu Ala Lys Ala Phe Thr 180 185 190 aga gaa tat cta aac caá gtt tta gct gga cae ggg gat gtg act gac 624 Arg Glu Tyr Leu Asn Glp Val Leu Ala Gly His Gly Asp Val Thr Asp 195 200 205 gtg gat caá age ctt ttg aga gag gtg aag tac gca ttg gag ttt cea 672 Val Asp Gln Ser Leu Leu Arg Glu Val Lys Tyr Ala Leu Glu Phe Pro 210 215 220 tgg cat tgc agt gtg ceg aga tgg gag gca agg age ttt etc gaa ata 720 Trp His Cys Ser Val Pro Arg Trp Glu Ala Arg Ser Phe Leu Glu He 225 230 235 240 tar, gga cae aac cat tcg tgg etc aag tcg aat ate aac caá aaa atg 768 Tyr Gly His Aen His Ser Trp Leu Lys Ser Asn He Asn Gln Lys Met 245 250 255 tt.g aag tta gcc aaa ttg gac ttc aat att ctg caá tgc aaa cat cae 816 Leu Lys Leu Ala Lys Leu Asp Phe Asn He Leu Gln Cys Lys His His 260 265 270 aag cag ata cag ttt att acá agg tgg tgg aga gac tcg ggt ata tcg 864 Lys Glu He Gln Phe He Thr Arg Trp Trp Arg Aep Ser Gly He Ser 275 280 285 cag ctg aat ttc tat cga aag cga cae gtg gaa tat tat tet tgg gtt 912 Gln Leu Asn Phe Tyr Arg Lys Arg His Val Glu Tyr Tyr Ser Trp Val 290 295 300 gtt citg tgc att ttt gag cea gag ttc tet gaa agt aga att gcc ttc 960 Val Met Cys He Phe Glu Pro Glu Phe Ser Glu Ser Arg He Ala Phe 305 310 315 320 gcc 2taa act gct ate ctg tgt act gtt cta gat gac etc tat gat aeg 1008 Ala Lys Thr Ala He lißu Cys Thr Val Leu Asp Asp Leu Tyr Asp Thr 325 330 335 cae qca acá ttg cat gaa ate aaa ate atg ac gag gga gtg aga cga 1056 His /la Thr Leu His Glu He Lys He Met Thr Glu Gly Val Arg Arg 340 345 350 tgg gat ctt tcg ttg acá gat gac etc cea gac tac att aaa att gca 1104 Trp ¿isp Leu Ser Leu Thr Asp Asp Leu Pro Asp Tyr He Lys He Ala 355 360 365 ttc cag ttc ttc ttc aat acá gtg aat gaa ttg ata gtt gaa ate gtg 1152 Phe «ln Phe Phe Phe Asn Thr Val Asn Glu Leu He Val Glu He Val !I70 375 380 aaa cgg caá ggg cgg gat atg acá acc ata' gtt aaa gat tgc tgg aag 1200 Lys Jr Gln Gly Arg Asp Met Thr Thr He Val Lys Asp Cys Trp Lys 385 390 395 400 cga tac att gag tet tat ctg caá gaa gcg gaa tgg ata gca act gga 1248 Arg Tyr He Glu Ser Tyr Leu Gln Glu Ala Glu Trp He Ala Thr Gly 405 410 415 cat att ccc act ttt aac gaa tac ata aag aac ggc atg gct age tea 1296 His Lie Pro Thr Phe Asn Glu Tyr He Lys Asn Gly Met Ala Ser Ser 420 425 430 ggc ?tg tgt att cta aat ttg aat cea ctt etc ttg ttg gat aaa 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J30 135 140 Asp Glu Asn Gly Lys Phe Phe Cys Asn Phe Thr Gly Glu Glu Gly Arg 145 150 155 160 Gly Asp Lys Gln Val Arg Ser Met Leu Ser Leu Leu Arg Ala Ser Glu 165 170 175 He Sler Phe Pro Gly Glu Lys Val Met Glu Glu Ala Lye Ala Phe Thr 180 185 190 Arg Olu Tyr Leu Asn Gln Val Leu Ala Gly His Gly Asp Val Thr Asp 195 200 205 Val íisp Gln Ser Leu Leu Arg Glu Val Lys Tyr Ala Leu Glu Phe Pro 210 215 220 Trp His Cyß Ser Val Pro Arg Trp Glu Ma Arg Ser Phe Leu Glu He 225 230 235 240 Tyr Gly His Asn His Ser Trp Leu Lys Ser Asn He Asn Gln Lys Met 245 250 255 Leu Lys Leu Ala Lys Leu Asp Phe Asn He Leu Gln Cys Lys His His 260 265 270 Lys (?lu He Gln Phe He Thr Arg Trp Trp Arg Asp Ser Gly He Ser 275 280 285 Gln Leu Asn Phe Tyr Arg Lys Arg His Val Glu Tyr Tyr Ser Trp Val 290 295 300 Val Met Cys He Phe Glu Pro Glu Phe Ser Glu Ser Arg He Ala Phe 305 310 315 320 Ala Lys Thr Ala He Leu Cys Thr Val Leu Asp Asp Leu Tyr Asp Thr 325 330 335 His Ala Thr Leu His Glu He Lys He Met Thr Glu Gly Val Arg Arg 340 345 350 Tro ?sp Leu Ser Leu Thr Asp Asp Leu Pro Asp Tyr He Lys He Ala 355 360 i 365 Phe ln Phe Phe Phe Asn Thr Val Asn Glu Leu He Val Glu He Val 370 375 380 Lys r Gln Gly Arg Asp Met Thr Thr He Val Lys Asp Cys Trp Lys 385 390 395 400 Arg i'yr He Glu Ser Tyr Leu Gln Glu Ala Glu Trp He Ala Thr Gly 405 410 415 His He Pro Thr Phe Asn Glu Tyr He Lys Asn Gly Met Ala Ser Ser 420 425 430 Gly Met Cys He Leu Asn Leu Asn Pro Leu Leu Leu Leu Asp Lys Leu 435 440 445 Leu Pro Asp Asn He Leu Glu Gln He His Ser Pro Ser Lys He Leu 450 455 460 Asp Leu Leu Glu Leu Thr Gly Arg He Ala Asp Asp Leu Lys Asp Phe 465 470 475 480 Glu Asp Glu Lys Glu Arg Gly Glu Met Ala Ser Ser Leu Gln Cys Tyr 485 490 495 Met Lys Glu Asn Pro Glu Ser Thr Val Glu Asn Ala Leu Asn His He 500 505 510 Lvs Gly He Leu Asn Arg Ser Leu Glu Glu Phe Asn Trp Glu Phe Met 515 520 525 Lys Gln Asp Ser Val Pro Met Cys Cys Lys Lys Phe Thr Phe Asn He 530 535 S40 Gly Arg Gly Leu Gln Phe He Tyr Lys Tyr Arg Asp Gly Leu Tyr He 545 550 555 560 Ser Asp Lys Glu Val Lys Asp Gln He Phe Lys He Leu Val His Gln 565 570 575 Val Pro Met Glu Glu 580 <210> 49 <211> 1785 <212> ADN <213> Abies grandis <220> <221> CDS <222> (4) ... (1785) <223> gama-humulen sintasa <400> 49 tce atg gct cag att tet gaa tet gta tea ccc tet acc gat ttg aag 48 Met Ala Gln He Ser Glu Ser Val Ser Pro Ser Thr Asp Leu Lys 1 5 10 15 age acc gaa tet tcc att acc tet aat cga cat gga aat atg tgg gag 96 Ser Thr Glu Ser Ser He Thr Ser Asn Arg His Gly Asp Met Trp Glu 10 20 25 30 gac gat cgc ata cag tet etc aac tea cct tat ggg gca cct gca tat 144 Asp Asp Arg He Gln Ser Leu Asn Ser Pro Tyr Gly Ala Pro Ala Tyr 35 40 45 caá gaa cgc age gaa aag ctt att gaa ga^ ate aaa ctt tta ttt ttg 192 Gln Glu Arg Ser Glu Lys Leu He Glu Glu He Lys Leu Leu Phe Leu 50 55 60 agt gac atg gac gat age tgc aat gat age gat cgt gat tta ate aaa 240 Ser Asp Met Asp Asp Ser Cys Asn Asp Ser Asp Arg Asp Leu He Lys 65 70 75 15 cgt ctt gag ate gtt gat act gtc gag tgt ctg gga att gat cga cat 288 Arg Leu Glu He Val Asp Thr Val Glu Cys Leu Gly He Asp Arg His 80 85 90 95 ttt caá cct gag ata aaa tta gct ctg gat tac gtt tac aga tgt tgg 336 Phe Gln Pro Glu He Lys Leu Ala Leu Asp Tyr Val 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Val Leu Ala Gly Arg Glu Ala Thr His Val Asp Glu 210 215 220 age ctt ttg gga gag gtg aag tac gca ttg gag ttt cea tgg cat tgc 720 Ser Leu Leu Gly Glu Val Lys Tyr Ala Leu Glu Phe Pro Trp His Cye 225 230 235 agt gtg cag aga tgg gag gca agg age ttt ate gaa ata ttt gga caá 768 Ser Val Gln Arg Trp Glu Ala Arg Ser Phe He Glu He Phe Gly Gln 240 245 250 255 att gat tea gag ctt aag tcg aat ttg age aaa aaa atg tta gag ttg 816 He Asp Ser Glu Leu Lys Ser Asn Leu Ser1 Lys Lys Met Leu Glu Leu 260 265 270 gcg aaa ttg gac ttc aat att ctg caá tgc acá cat cag aaa gaa ctg 864 Ala Lys Leu Asp Phe Asn He Leu Gln Cys Thr His Gln Lys Glu Leu 275 280 285 cag att ate cea agg tgg ttc gca gac tea agt ata gca tcc ctg aat 912 ln He He Ser Arg Trp Phe Ala Asp Ser Ser He Ala Ser Leu Asn 290 295 300 ttc tat cgg aaa tgt tac gtc gaa ttt tac ttt tgg atg gct gca gcc 960 Phe Tyr Arg Lys Cys Tyr Val Glu Phe Tyr Phe Trp Met Ala Ala Ala 305 310 315 ate tcc gag ceg gag ttt tet gga age aga gtt gcc ttc acá aaa att 1008 He Ser Glu 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Gly Glu Gly Ser Arg Asp Ser Leu Lys Lys Asp Leu 115 120 125 Asn Ala Thr Ala Leu Gly Phe Arg Ala Leu Arg Leu His Arg Tyr Asn 130 135 140 Val Ser Ser Gly Val Leu Glu Asn Phe Arg Asp Asp Asn Gly Gln Phe 145 150 155 160 p e Cys Gly Ser Thr Val Glu Glu Glu Gly Ala Glu Ala Tyr Asn Lys 165 170 175 His Val Arg Cys Met Leu Ser Leu Ser Arg Ala Ser Asn He Leu Phe 180 185 190 Pro Gly Glu Lys Val Met Glu Glu Ala Lys Ala Phe Thr Thr Asp Tyr 195 200 205 Leu Lys Lys Val Leu Ala Gly Arg Glu Ala Thr His Val Asp Glu Ser 210 215 220 Leu Leu Gly Glu Val Lys Tyr Ala Leu Glu Phe Pro Trp His Cys Ser 225 230 235 240 Val Gln Arg Trp Glu Ala Arg Ser Phe He Glu He Phe Gly Gln He 245 250 255 ?sp. 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(1678) <223> V NT germacren C sintasa <400> 51 aaaaaaagcc aaaccttaga acaaacaagc a atg gct gct tet tet gct gat 52 Met Ala Ala Ser Ser Ala Asp aag tgt cgc ccc ttg gct aat ttt cae cca tet gtt tgg gga tat cat 100 Lys <:ys Arg Pro Leu Ala Asn Phe His Pro Ser Val Trp Gly Tyr His 10 15 20 ttc ctt tet tat act cat gaa att act aat caá gaa aaa gtt gaa gtt 148 Phe Leu Ser Tyr Thr His Glu He Thr Asn Gln Glu Lys Val Glu Val 25 30 35 gat gag tac aaa gag acá att aga aaa atg ctg gtg gaa act tgc gac 196 Asp Glu Tyr Lys Glu Thr He Arg Lys Met Leu Val Glu Thr Cys Asp 40 45 50 55 aat age act caá aag ctt gtg ttg ata gac gcg atg caá cga ttg gga 244 Asn Ser Thr Gln Lys Leu Val Leu He Asp Ala Met Gln Arg Leu Gly 60 65 70 gtg gct tat cat ttc gat aat gaa att gaa acá tcc att caá aac att 292 Val Ala Tyr His Phe Asp Asn Glu He Glu Thr Ser He Gln Asn He 75 80 85 ttt gat gca tcg tcc aaa cag aat gat aat gac aac aac ctt tac gtt 340 Phe Asp Ala Ser Ser Lys Gln Asn Asp Asn Asp Asn Aßn Leu Tyr Val 90 95 100 gtg tet ctt 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305 310 315 320 ?rg Trp Asp Ala Asn Ala He Asp Ser He Gln Pro Tyr Met Arg Prp 325 330 335 Ala Tyr Gln Ala Leu Leu Asp He Tyr Ser Glu Met Glu Gln Val Leu 340 345 350 Ser Lys Glu Gly Lys Leu Asp Arg Val Tyr Tyr Ala Lys Asn Glu Met 355 360 365 Lys Lye Leu Val Arg Ala Tyr Phe Lys Glu Thr Gln Trp Leu Asn Asp 370 375 380 Cys Asp His He Pro Lys Tyr Glu Glu Gln Val Glu Asn Ala He Val 385 390 395 400 Ser Ala Gly Tyr Met Met He Ser Thr Thr Cys Leu Val Gly He Glu 405 410 415 Glu Phe He Ser His Glu Thr Phe Glu Trp Leu Met Asn Glu Ser Val 420 425 430 He Val Arg Ala Ser Ala Leu He Ala Arg Ala Met Asn Asp He Val 435 440 445 Gly His Glu Asp Glu Gln Glu Arg Gly His Val Ala Ser Leu He Glu 450 455 460 Cys Tyr Met Lys Asp Tyr Gly Ala Ser Lys Gln Glu Thr Tyr He Lys 465 470 475 480 Phe Leu Lys Glu Val Thr Asn Ala Trp Lys Asp He Asn Lys Gln Phe 485 490 495 Ser ¿Vrg Pro Thr Glu Val Pro Met Phe Val Leu Glu Arg Val Leu Asn 500 505 510 Leu Thr Arg Val Ala Asp Thr Leu Tyr Lys Glu Lys Asp Thr Tyr Ser 515 520 525 Thr ¿Ma Lys Gly Lys Leu Lys Asn Met He Asn Pro He Leu He Glu 330 535 540 Ser Val Lys He 545 <210> 53 <211> 1912 <212> ADN <213> Salvia officinalis <220> <221> CDS <222> (26) ... (1798) <223> (+)-sabinen sintasa <400> 53 agcaatatta caactaacaa taaaa atg tet tcc att age ata aac ata gct 52 Met Ser Ser He Ser He Asn He Ala 1 5 atg cca ctg aat tcc etc cae aac ttt gag agg aaa cct tea aaa gca 100 Mee Pro Leu Asn Ser Leu His ?sp Phe Glu Arg Lys Pro Ser Lys Ala 10 15 20 25 l tgg tet acc tet tgc act gca ccc gca gct cgc etc cgg gca tet tcc 148 Trp Ser Thr Ser Cys Thr Ala Pro Ala Ala Arg Leu Arg Ala Ser Ser 30 35 40 tcc tta caá caá gaa aaa cct cae caá ate cga cgc tet ggg gat tac 196 Ser Leu Gln Gln Glu Lys Pro His Gln He Arg Arg Ser Gly Asp Tyr 45 50 55 caá ccc tet ctt tgg gat ttc aat tac ata cag tet etc aac act ceg 244 Gln Pro Ser Leu Trp Asp Phe Asn Tyr He Gln Ser Leu Asn Thr Pro 60 65 70 tat aag gag cag aga cae ttt aat agg caá gca gag ttg att atg caá 292 Tyr Lys Glu Gln Arg His Phe Asn Arg Gln Ala Glu Leu He Met Gln 75 80 85 gtg agg atg ttg etc aag gta aag atg gag gca att caá cag ttg gag 340 Val Arg Met Leu Leu Lys Val Lys Met Glu Ala He Gln Gln Leu Glu 90 95 100 105 ttg att gat gac ttg caá tac ctg gga ctg tet tat ttc ttt caá gat 388 Leu He Asp Asp Leu Gln Tyr Leu Gly Leu Ser Tyr Phe Phe Gln Asp 110 115 120 gag att aaa caá ate tta agt tet ata cae aat gag ccc aga tat ttc 436 Glu He Lys Gln He Leu Ser Ser He Hie Asn Glu Pro Arg Tyr Phe 125 130 135 cae aat aat gat ttg tat ttc acá gct ctt gga ttc aga ate etc aga 484 His Asn Asn Asp Leu Tyr Phe Thr Ala Leu Gly Phe Arg He Leu Arg 140 145 150 caá cat ggt ttt aat gtt tcc gaa gat gta ttt gat tgt ttc aaa att 532 Gln His Gly Phe Asn Val Ser Glu Asp Val Phe Asp Cys Phe Lys He 155 160 165 gag aag tgc agt gat ttc aat gca aac ctt gct caá gat acg aag gga 580 Glu Lys Cys Ser Asp Phe Asn Ala Asn Leu Ala Gln Asp Thr Lys Gly 170 175 180 185 atg tta caá ctt tat gaa gca tet ttc ctt ttg aga gaa ggt gaa gat 628 Met Leu Gln Leu Tyr Glu Ala Ser Phe Leu Leu Arg Glu Gly Glu Asp 190 195 200 acá ttg gag cta gca aga cga ttt tcc acc aga tet cta cga gaa aaa 676 Thr Leu Glu Leu Ala Arg Arg Phe Ser Thr Arg Ser Leu Arg Glu Lys 205 210 215 ttt gat gaa ggt ggt gat gaa att gat gaa gat cta tea tcg tgg att 724 Phe Asp Glu Gly Gly Asp Glu He Asp Glu Asp Leu Ser Ser Trp He 220 225 230 cgc cat tcc ttg gat ctt cct ctt cat tgg agg gtc caá gga tta gag 772 Arg His Ser Leu Asp Leu Pro Leu His Trp Arg Val Gln Gly Leu Glu 235 240 245 gca aga tgg ttc tta gat gct tat gcg agg agg ceg gac atg aat cca 820 Ala Arg Trp Phe Leu Asp Ala Tyr Ala Arg Arg Pro Asp Met Asn Pro 250 255 260 265 ctt att ttc aaa etc gcc aaa etc aac ttc aat att gtt cag gca acá 868 Leu He Phe Lys Leu Ala Lys Leu Asn Phe Asn He Val Gln Ala Thr 270 275 280 tat caá gaa gaa ctg aaa gat ate tea agg tgg tgg aat agt tcg tgc 916 Tyr Gln Glu Glu Leu Lys Asp He Ser Arg Trp Trp Asn Ser Ser Cys 285 290 295 ctt gct gag aaa etc cca ttt gtg aga gat agg att gtg gaa tgc ttc 964 Leu Ala Glu Lys Leu Pro Phe Val Arg Asp Arg He Val Glu Cys Phe 300 305 310 ttt tgg gcc ate gcg gct ttt gag cct cae caá tat agt tat cag aga 1012 Phe Tiu Ala He Ala Ala Phe Glu Pro His Gln Tyr Ser Tyr Gln Arg 315 320 325 aaa atg gcc gcc gtt att att act ttc ata acá att ate gat gat gtt 1060 Lys Met Ala Ala Val He He Thr Phe He Thr He He Asp Asp Val 330 335 340 345 tat gat gtg tat gga acá ata gaa gaa cta gaa cta tta acá gat atg 1108 Tyr Asp Val Tyr Gly Thr He Glu Glu Leu Glu Leu Leu Thr Asp Met 350 355 360 att cgc aga tgg gat aat aaa tea ata age caá ctt cca tat tat atg 1156 He Arg Arg Trp Asp Asn Lys Ser He Ser Gln Leu Pro Tyr Tyr Met 365 370 375 caá gtg tgc tat ttg gca cta tac aac ttc gtt tet gag cgg gct tac 1204 Gln Val Cys Tyr Leu Ala Leu Tyr Asn Phe Val Ser Glu Arg Ala Tyr 380 385 390 gat att cta aaa gat caá cat ttc aac age ate cca tat tta cag aga 1252 Asp He Leu Lys Asp Gln His Phe Asn Ser He Pro Tyr Leu Gln Arg 395 400 405 tcg tgg gta agt ttg gtt gaa gga tat ctt aag gag gca tac tgg tac 1300 Ser Trp Val Ser Leu Val Glu Gly Tyr Leu Lys Glu Ala Tyr Trp Tyr 410 415 420 425 tac aat ggc tat aaa cca age ttg gaa gaa tat etc aac aac gcc aag 1348 Tyr Asn Gly Tyr Lys Pro Ser Leu Glu Glu Tyr Leu Aen Aßn Ala Lyß 430 435 440 att tea ata tcg gct cct acá ate ata tcc cag ctt tat ttt acá tta 1396 He Ser He Ser Ala Pro Thr He He Ser) Gln Leu Tyr Phe Thr Leu 445 450 455 gca aac tcg att gat gaa acá gct ate gag age ttg tac caá tat cat 1444 Ala Aßn Ser He Ásp Glu Thr Ala He Glu Ser Leu Tyr Gln Tyr His 460 465 470 aac ata ctt tac cta tea gga acc ata tta agg ctt gct gac gat ctt 1492 Asn He Leu Tyr Leu Ser Gly Thr He Leu Arg Leu Ala Asp Asp Leu 475 480 485 ggg acá tea caá cat gag ctg gag aga gga gac gta ceg aaa gca ate 1540 Gly Thr Ser Gln His Glu Leu Glu Arg Gly Asp Val Pro Lys Ala He 490 495 500 505 cag tgc tac atg aat gac acá aat gct tcg gag aga gag gcg gtg gaa 1588 Gln Cys Tyr Met Asn Asp Thr Asn Ala Ser Glu Arg Glu Ala Val Glu 510 515 520 cae gtg aag ttt ctg ata agg gag gcg tgg aag gag atg aac acg gtc 1636 His Val Lys Phe Leu He Arg Glu Ala Trp Lys Glu Met Asn Thr Val 525 530 535 ac acá gcc age gat tgt ceg ttt acg gat gat ttg gtt gcg gcc gca 1684 Thr Thr .Ala Ser Asp Cye Pro Phe Thr Asp Asp Leu Val Ala Ala Ala 540 545 550 gct aat ctt gca agg gcg gct cag ttt ata tat etc gac ggg gat ggg 1732 Ala Asn Leu Ala Arg Ala Ala Gln Phe He Tyr Leu Asp Gly Asp Gly 555 560 565 cat ggc gtg caá cae tea gaa ata cat caá cag atg gga ggc ctg cta 1780 His Gly Val Gln His Ser Glu He His Gln Gln Met Gly Gly Leu Leu 570 575 580 585 c ttc cag cct tat gtc tga ataaatcgaa aatccaacct actatgtatc 1828 Phe Gln Pro Tyr Val * 590 ectogataat atattettgg ggttaacatg tttaattaaa gttetaattd aaagagctga 1888 atcgatcctc aaaaaaaaaa aaaa 1912 <210> 54 <211> 590 <212> PRT <213> Salvia officinalis <400> 54 '" Met Ser Ser He Ser He Asn He Ala Met Pro Leu Asn Ser Leu His 1 5 10 15 Asn Phe Glu Arg Lys Pro Ser Lys Ala Trp Ser Thr Ser Cys Thr Ala 20 25 30 Pro Ala Ala Arg Leu Arg Ala Ser Ser Ser Leu Gln Gln Glu Lys Pro 35 40 i 45 His Gln He Arg Arg Ser Gly Asp Tyr Gln Pro Ser Leu Trp Asp Phe 50 55 60 Asn Tyr He Gln Ser Leu Asn Thr Pro Tyr Lys Glu Gln Arg His Phe 65 70 75 80 Asn Arg Gln Ala Glu Leu He Met Gln Val Arg Met Leu Leu Lys Val 85 90 95 Lyr M-t Glu Ala He Gln Gln Leu Glu Leu He Aep Aep Leu Gln Tyr 5 100 105 * 110 Leu Gly Leu Ser Tyr Phe Phe Gln Asp Glu He Lys Gln He Leu Ser 115 120 125 Ser He His Asn Glu Pro Arg Tyr Phe His Asn Aen Asp Leu Tyr Phe 130 135 140 Thr Ala Leu Gly Phe Arg He Leu Arg Gln His Gly Phe Asn Val Ser 145 150 155 160 Glu Asp Val Phe Asp Cys Phe Lys He Glu Lys Cys Ser Asp Phe Asn 165 170 175 Ala Asn Leu Ala Gln Aep Thr Lys Gly Met Leu Gln Leu Tyr Glu Ala 180 185 190 Ser Phe Leu Leu ?rg Glu Gly Glu Asp Thr Leu Glu Leu Ala Arg Arg 195 200 205 0 Phe Ser Thr Arg Ser Leu Arg Glu Lys Phe Asp Glu Gly Gly Asp Glu 210 215 220 He Asp Glu Asp Leu Ser Ser Trp He Arg Hie Ser Leu Asp Leu Pro 225 230 235 240 5 Leu Leu Asp Ala 255 Tyr Leu Ala Lys 270 Leu Leu Lys Asp He Ser Arg Trp Trp Asn Ser Ser Cys Leu Ala Glu Lye Leu Pro Phe 290 295 300 Val rg Asp Arg He Val Glu Cys Phe Phe Trp Ala He Ala Ala Phe 305 310 315 320 Glu Pro His Gln Tyr Ser Tyr Gln Arg Lys Met Ala Ala Val He He 325 330 335 Thr Phe He Thr He He Asp Asp Val Tyr Asp Val Tyr Gly Thr He 340 345 350 Glu 31u Leu Glu Leu Leu Thr ?sp Met He Arg Arg Trp Aßp Asn Lys 355 360 365 Ser He Ser Gln Leu Pro Tyr Tyr Met Gln Val Cys Tyr Leu Ala Leu 370 375 380 Tyr Asn Phe Val Ser Glu Arg Ala Tyr Asp He Leu Lys Asp Gln His 385 390 395 400 Phe Asn Ser He Pro Tyr Leu Gln Arg Ser Trp Val Ser Leu Val Glu 405 410 415 Gly Tyr Leu Lys Glu Ala Tyr Trp Tyr Tyr Asn Gly Tyr Lys Pro Ser 420 425 430 Leu Glu Glu Tyr Leu Asn Asn Ala Lys He Ser He Ser Ala Pro Thr 435 440 445 He He Ser Gln Leu Tyr Phe Thr Leu Ala Asn Ser He Asp Glu Thr 450 455 460 Ala He Glu Ser Leu Tyr Gln Tyr His Asií He Leu Tyr Leu Ser Gly 465 470 475 480 Thr He Leu Arg Leu Ala Asp Asp Leu Gly Thr Ser Gln His Glu Leu 485 490 495 Glu Arg Gly Asp Val Pro Lys Ala He Gln Cys Tyr Met Aen Aep Thr 500 505 510 Asn Ala Ser Glu Arg Glu Ala Val Glu His Val Lys Phe Leu He Arg 515 520 525 Glu Ala Trp Lys Glu Met Asn Thr Val Thr Thr Ala Ser Asp Cys Pro 530 535 540 Phe Thr Asp Asp Leu Val Ala Ala Ala Ala Asn Leu Ala Arg Ala Ala 545 550 555 560 Gln Phe He Tyr Leu Asp Gly Asp Gly His Gly Val Gln His Ser Glu 565 570 575 He His Gln Gln Met Gly Gly Leu Leu Phe Gln Pro Tyr Val 580 58S 590 <210> 55 <211> 2861 <212> ADN <213> Abies grandis <220> <221> CDS <222> (3) ... (2609) <223> abietadien sintasa <400> 55 ag citg gcc atg cct tcc tet tea ttg tea tea cag att ccc act gct 47 Met Ala Met Pro Ser Ser Ser Leu Ser Ser Gln He Pro Thr Ala 1 5 10 15 gct cat cat cta act gct aac gca caá tcc att ceg cat ttc tcc acg 95 Ala His His Leu Thr Ala Asn Ala Gln Ser He Pro His Phe Ser Thr 20 25 30 acg ctg aat gct gga age agt gct age aaa cgg aga age ttg tac cta 143 Thr Leu Asn Ala Gly Ser Ser Ala Ser Lys Arg Arg Ser Leu Tyr Leu 35 40 45 cga tgg ggt aaa ggt tea aac aag ate att gcc tgt gtt gga gaa ggt 191 Arg Trp Gly Lys Gly Ser Asn Lys He He Ala Cys Val Gly Glu Gly 50 55 60 ggt gca acc tet gtt cct tat cag tet gct gaa aag aat gat tcg ctt 239 Gly Ala Thr Ser Val Pro Tyr Gln Ser Ala Glu Lyß Asn Asp Ser Leu 65 70 75 tet tet tet acá ttg gtg aaa cga gaa ttt cct cca gga ttt tgg aag 287 Ser Ser Ser Thr Leu Val Lys Arg Glu Phe Pro Pro Gly Phe Trp Lys 80 85 90 95 gat gat ctt ate gat tet cta acg tea tet cae aag gtt gca gca tea 335 Ar.p Asp Leu He Aep Ser Leu Thr Ser Ser 'Hie Lye Val Ala Ala Ser 100 105 110 qac gag aag cgt ate gag acá tta ata tcc gag att aag aat atg ttt 383 Asp Glu Lys Arg He Glu Thr Leu He Ser Glu He Lys Asn Met Phe 115 120 125 asa tgt atg ggc tat ggc gaa acg aat ccc tet gca tat gac act gct 431 ? ^ *i cys Met Gly Tyr Gly Glu Thr Asn Pro Ser Ala Tyr Asp Thr Ala 130 135 140 tgg gta gca agg act cca gca gtt gat ggc tet gac aac cct cae ttt 479 Trp Val Ala Arg He Pro Ala Val Asp Gly Ser Asp Asn Pro His Phe 145 150 155 cct gag acg gtt gaa tgg att ctt caá aat cag ttg aaa gat ggg tet 527 Pro Glu Thr Val Glu Trp He Leu Gln Asn Gln Leu Lys Asp Gly Ser 160 165 170 175 tgg gt gaa gga ttc tac ttc ttg gca tat gac aga ata ctg gct acá 575 Trp Gly Glu Gly Phe Tyr Phe Leu Ala Tyr ?sp Arg He Leu Ala Thr 180 185 190 ctt gca tgt att att acc ctt acc etc tgg cgt act ggg gag acá caá 623 Leu Ala Cys He He Thr Leu Thr Leu Trp Arg Thr Gly Glu Thr Gln 195 200 205 gta cag aaa ggt att gaa ttc ttc agg acá caá gct gga aag atg gaa 671 Val Gln Lys Gly He Glu Phe Phe Arg Thr Gln Ala Gly Lys Met Glu 210 215 220 gat gaa gct gat agt cat agg cca agt gga ttt gaa ata gta ttt cct 719 Asp Glu Ala Asp Ser Hiß Arg Pro Ser Gly Phe Glu He Val Phe Pro 225 230 235 gca atg cta aag gaa gct aaa ate tta ggc ttg gat ctg cct tac gat 767 Ala Met Leu Lyß Glu Ala Lys He Leu Gly Leu Asp Leu Pro Tyr Asp 240 245 250 255 ttg cca ttc ctg aaa caá ate ate gaa aag cgg gag gct aag ctt aaa 815 Leu Pro Phe Leu Lys Gln He He Glu Lys Arg Glu Ala Lys Leu Lys 260 265 270 agg att ccc act gat gtt etc tat gcc ctt cca acá acg tta ttg tat 863 Arg He Pro Thr Asp Val Leu Tyr Ala Leu Pro Thr Thr Leu Leu Tyr 275 280 285 tet ttg gaa ggt tta caá gaa ata gta gac tgg cag aaa ata atg aaa 911 Ser Leu Glu Gly Leu Gln Glu He Val Asp Trp Gln Lys He Met Lys 290 295 300 ctt caá tcc aag gat gga tea ttt etc age tet ceg gca tet acá gcg 959 Leu Gln Ser Lys Asp Gly Ser Phe Leu Ser Ser Pro Ala Ser Thr Ala 305 310 I 315 gct qta ttc atg cgt acá ggg aac aaa aag tgc ttg gat ttc ttg aac 1007 Ala Val Phe Met Arg Thr Gly Asn Lys Lys Cys Leu Asp Phe Leu Asn 320 325 . 330 335 ttt gtc ttg aag aaa ttc gga aac cat gtg cct tgt cae tat ceg ctt 1055 Phe Val Leu Lys Lys Phe Gly Asn His Val Pro Cys His Tyr Pro Leu 340 345 350 gat cta ttt gaa cgt ttg tgg gcg gtt gat acá gtt gag cgg cta ggt 1103 Asp Leu Phe Glu Arg Leu Trp Ala Val Asp Thr Val Glu Arg Leu Gly 355 360 365 atc gat cgt cat ttc aaa gag gag ate aag gaa gca ttg gat tat gtt 1151 He Asp Arg His Phe Lys Glu Glu He Lys Glu Ala Leu Asp Tyr Val 370 375 380 tac age cat tgg gac gaa aga ggc att gga tgg gcg aga gag aat cct 1199 Tyr Ser His Trp Asp Glu Arg Gly He Gly Trp Ala Arg Glu Asn Pro 385 390 395 gtt cct gat att gat gat acá gcc atg ggc ctt cga ate ttg aga tta 1247 Val Pro Asp He Asp Asp Thr Ala Met Gly Leu Arg He Leu Arg Leu 400 405 410 415 cat gga tac aat gta tcc tea gat gtt tta aaa acá ttt aga gat gag 1295 His Gly Tyr Asn Val Ser Ser Asp Val Leu Lys Thr Phe Arg Asp Glu 420 425 430 aat ggg gag ttc ttt tgc ttc ttg ggt ca acá cag aga gga gtt acá 1343 Asn Gly Glu Phe Phe Cys Phe Leu Gly Gln Thr Gln Arg Gly Val Thr - 435 440 445 gac atg tta aac gtc aat cgt tgt tea cat gtt tea ttt ceg gga gaa 1391 Asp Met Leu Asn Val Asn Arg Cys Ser His Val Ser Phe Pro Gly Glu 450 455 460 acg ate atg gaa gaa gca aaa etc tgt acc gaa agg tat ctg agg aat 1439 Thr He Met Glu Glu Ala Lys Leu Cys Thr Glu Arg Tyr Leu Arg Asn 465 470 475 gct ctg gaa aat gtg gat gcc ttt gac aaa tgg gct ttt aaa aag aat 1487 Ala Leu Glu Asn Val Asp Ala Phe Asp Lys Trp Ala Phe Lys Lye Asn 480 485 490 495 att cgg gga gag gta gag tat gca etc aaa tat ccc tgg cat aag agt 1535 He Arg Gly Glu Val Glu Tyr Ala Leu Lys Tyr Pro Trp His Lys Ser 500 505 510 atg cca agg ttg gag gct aga age tat att gaa aac tat ggg cca gat 1583 Met Pro Arg Leu Glu Ala Arg Ser Tyr He Glu Asn Tyr Gly Pro Asp 515 520 525 i gat gtg tgg ctt gga aaa act gta tat atg atg cca tac att tcg aat 1631 Apµ Val Trp Leu Gly Lys Thr Val Tyr Met Met Pro Tyr He Ser Asn 530 535 540 gaa aag tat tta gaa cta gcg aaa ctg gac ttc aat aag gtg cag tet 1679 Glu Lys Tyr Leu Glu Leu Ala Lys Leu Asp Phe Asn Lys Val Gln Ser 545 550 555 ata cae caá acá gag ctt caá gat ctt cga agg tgg tgg aaa tea tcc 1727 He His Gln Thr Glu Leu Gln Asp Leu Arg Arg Trp Trp Lys Ser Ser 560 565 570 575 gqt ttc acg gat ctg aat ttc act cgt gag cgt gtg acg gaa ata tat 1775 Giy Phe Thr Asp Leu Asn Phe Thr Arg Glu Arg Val Thr Glu He Tyr 580 585 590 etc tea ceg gca tcc ttt ate ttt gag ccc gag ttt tet aag tgc aga 1823 Phe Ser Pro Ala Ser Phe He Phe Glu Pro Glu Phe Ser Lys Cys Arg 595 600 605 gag gtt tat acá aaa act tcc aat ttc act gtt att tta gat gat ctt 1871 Glu Val Tyr Thr Lys Thr Ser Asn Phe Thr Val He Leu Asp Asp Leu 610 615 620 tat gac gcc cat gga tet tta gac gat ctt aag ttg ttc acá gaa tea 1919 Tyr Asp ?la His Gly Ser Leu Asp Asp Leu Lys Leu Phe Thr Glu Ser 625 630 635 gtc aaa aga tgg gat cta tea cta gtg gac caá atg cca caá caá atg 1967 Val Lys Arg Trp Asp Leu Ser Leu Val Asp Gln Met Pro Gln Gln Met 640 645 650 655 aaa cita tgt ttt gtg ggt ttc tac aat act ttt aat gat ata gca aaa 2015 Lys 3 le Cys Phe Val Gly Phe Tyr Asn Thr Phe Asn Asp He Ala Lys 660 665 670 gaa cfga cgt gag agg caá ggg cgc gat gtg cta ggc tac att caá aat 2063 Glu Gly Arg Glu Arg Gln Gly Arg Asp Val Leu Gly Tyr He G Gllnn AAssnn 6 r-7r»5r- ¿ 68DI0. ¿ 6T8O E5 gtt t:gg aaa gtc caá ctt gaa gct tac acg aaa gaa gca gaa tgg tet 2111 Val rrp Lys Val Gln Leu Glu Ala Tyr Thr Lys Glu Ala Glu Trp Ser 690 695 700 gaa gct aaa tat gtg cca tcc ttc aat gaa tac ata gag aat gcg agt 2159 Glu Ala Lys Tyr Val Pro Ser Phe Asn Glu Tyr He Glu Asn Ala Ser 705 710 715 gtg tea ata gca ttg gga acá gtc gtt etc att agt gct ctt ttc act 2207 Val Ser He Ala Leu Gly Thr Val Val Leu He Ser Ala Leu Phe Thr 720 725 730 735 ggg gag gtt ctt acá gat gaa gta etc tccf aaa att gat cgc gaa tet 2255 Gly Glu Val Leu Thr Aep Glu Val Leu Ser Lys He Asp Arg Glu Ser 740 745 750 aga ttt ctt caá etc atg ggc tta acá ggg cgt ttg gtg aat gac acc 2303 Arg Phe Leu Gln Leu Met Gly Leu Thr Gly Arg Leu Val Asn Asp Thr 755 760 765 aaa act tat cag gca gag aga ggt ca ggt gag gtg gct tet gcc ata 2351 Lys Thr Tyr Gln Ala Glu Arg Gly Gln Gly Glu Val Ala Ser Ala He 770 775 780 caá tgt tat atg aag gac cat cct aaa ate tet gaa gaa gaa gct cta 2399 Gln Cys Tyr Met Lys Asp His Pro Lys He Ser Glu Glu Glu Ala Leu 785 790 795 caá cat gtc tat agt gtc atg gaa aat gcc etc gaa gag ttg aat agg 2447 G]n His Val Tyr Ser Val Met Glu Asn Ala Leu Glu Glu Leu Asn Arg 800 805 810 815 gag ttt gtg aat aac aaa ata ceg gat att tac aaa aga ctg gtt ttt 2495 Glu Phe Val Asn Asn Lys He Pro Asp He Tyr Lys Arg Leu Val Phe 820 825 830 gaa act gca aga ata atg caá etc ttt tat atg caá ggg gat ggt ttg 2543 Glu Thr Ala Arg He Met Gln Leu Phe Tyr Met Gln Gly Asp Gly Leu 835 840 845 acá cta tea cat gat atg gaa att aaa gag cat gtc aaa aat tgc etc 2591 Thr Leu Ser His Asp Met Glu He Lys Glu His Val Lys Asn Cys Leu 850 855 860 ttc caá cca gtt gcc tag attaaattat tcagttaaag gccctcatgg 2639 Phe Gln Pro Val Ala * 865 tattgtgtta acattataat aacagatget caaaagcttt gagcggtatt tgttaaggct 2699 atetttgttt gtttgtttgt ttactgccaa ccaaaaagcg ttcctaaacc tttgaagaca 2759 tttccatcca agagatggag tctacatttt atttatgaga ttgaattatt tcaagagaat 2819 atactacata tatttaaaag taaaaaaaaa aaaaaaaaaa aa 2861 <210> 56 <211> 868 <212> PRT <213> Abies grandis <400> 56 Met Ala Met Pro Ser Ser Ser Leu Ser Ser Gln He Pro Thr Ala Ala 1 5 10 15 His His Leu Thr Ala Asn Ala Gln Ser He Pro His Phe Ser Thr Thr 20 25 30 Leu Asn Ala Gly Ser Ser Ala Ser Lys Arg Arg Ser Leu Tyr Leu Arg 35 40 45 Trp Gly Lys Gly Ser Asn Lys He He Ala' Cys Val Gly Glu Gly Gly 50 55 60 Ala Thr Ser Val Pro Tyr Gln Ser Ala Glu Lys Asn Asp Ser Leu Ser 65 70 75 80 Ser Ser Thr Leu Val Lys ?rg Glu Phe Pro Pro Gly Phe Trp Lys Asp 85 90 95 Asp Leu He Asp Ser Leu Thr Ser Ser His Lys Val Ala Ala Ser Asp 100 105 110 Glu Lys Arg He Glu Thr Leu He Ser Glu He Lys Asn Met Phe Arg 115 120 125 Cys Met Gly Tyr Gly Glu Thr Asn Pro Ser Ala Tyr Asp Thr Ala Trp 130 135 140 Val Ala Arg He Pro Ala Val Asp Gly Ser Asp Asn Pro His Phe Pro 145 150 155 160 Glu Thr Val Glu Trp He Leu Gln Asn Gln Leu Lys Asp Gly Ser Trp 165 170 175 Gly Glu Gly Phe Tyr Phe Leu Ala Tyr Asp Arg He Leu Ala Thr Leu 180 185 190 Ala Cys He He Thr Leu Thr Leu Trp Arg Thr Gly Glu Thr Gln Val 195 200 205 Gln Lys Gly He Glu Phe Phe Arg Thr Gln Ala Gly Lys Met Glu Asp 210 215 220 Glu Ala Asp Ser His Arg Pro Ser Gly Phe Glu He Val Phe Pro Ala 225 230 235 240 Met Leu Lys Glu Ala Lys He Leu Gly Leu Asp Leu Pro Tyr Asp Leu 245 250 255 Pro Phe Leu Lys Gln He He Glu Lys Arg Glu Ala Lys Leu Lys Arg 260 265 270 He lro Thr Asp Val Leu Tyr Ala Leu Pro Thr Thr Leu Leu Tyr Ser 275 280 285 Leu «lu Gly Leu Gln Glu He Val Asp Trp Gln Lys He Met Lys Leu 290 295 300 Gln Ser Lys Asp Gly Ser Phe Leu Ser Ser Pro Ala Ser Thr Ala Ala 305 310 315 320 Val l?he Met Arg Thr Gly Asn Lys Lys Cys Leu Asp Phe Leu Asn Phe 325 330 335 Val Leu Lys Lys Phe Gly Asn His Val Pro Cys His Tyr Pro Leu Asp 340 345 350 Leu Phe Glu Arg Leu Trp Ala Val Asp Thr Val Glu Arg Leu Gly He 355 360 365 Asp Arg Hie Phe Lys Glu Glu He Lyß Glu Ala Leu Asp Tyr Val Tyr 370 375 380 Ser liis Trp Asp Glu Arg Gly He Gly Trp Ala Arg Glu Asn Pro Val 385 390 395 400 Pro hsp He Asp Asp Thr Ala Met Gly Leu Arg He Leu Arg Leu His 405 410 415 Gly Tyr Asn Val Ser Ser Asp Val Leu Lys Thr Phe Arg Asp Glu Asn 420 425 430 Gly Glu Phe Phe Cys Phe Leu Gly Gln Thr Gln Arg Gly Val Thr Asp 435 440 445 Met Leu Asn Val Asn Arg Cys Ser His Val Ser Phe Pro Gly Glu Thr 450 455 460 He Met Glu slu Ala Lys Leu Cys Thr Glu Arg Tyr Leu Arg Asn Ala 465 470 ' 475 480 Leu Glu Asn Val Asp Ala Phe Asp Lys Trp Ala Phe Lys Lys Asn He 485 490 495 Arg Gly Glu Val Glu Tyr Ala Leu Lys Tyr Pro Trp His Lys Ser Met 500 505 510 Pro Arg Leu Glu Ala Arg Ser Tyr He Glu Asn Tyr Gly Pro Asp Asp 515 520 525 Val Trp Leu Gly Lys Thr Val Tyr Met Met Pro Tyr He Ser Asn Glu 530 535 540 Lys Tyr Leu Glu Leu Ala Lys Leu Asp Phe Asn Lys Val Gln Ser He 545 550 555 560 His Gln Thr Glu Leu Gln Asp Leu Arg Arg Trp Trp Lys Ser Ser Gly 565 570 575 Phe Thr Asp Leu Asn Phe Thr Arg Glu Arg Val Thr Glu He Tyr Phe 580 585 590 Ser Pro Ala Ser Phe He Phe Glu Pro Glu Phe Ser Lys Cys Arg Glu 595 600 605 Val Tyr Thr Lys Thr Ser Asn Phe Thr Val He Leu Asp Asp Leu Tyr 610 615 620 Asp Ala His Gly Ser Leu Asp Asp Leu Lys Leu Phe Thr Glu Ser Val 625 630 635 640 Lys Arg Trp Asp Leu Ser Leu Val Asp Gln Met Pro Gln Gln Met Lys 645 650 655 He Cys Phe Val Gly Phe Tyr Asn Thr Phe Asn Aep He Ala Lys Glu 660 665 670 Gly Arg Glu Arg Gln Gly Arg Asp Val Leu Gly Tyr He Gln Asn Val 675 680 685 Trp Lys Val Gln Leu Glu Ala Tyr Thr Lys Glu Ala Glu Trp Ser Glu 690 695 700 Ala Lys Tyr Val Pro Ser Phe Asn Glu Tyr He Glu Asn Ala Ser Val 705 710 715 720 Ser He Ala Leu Gly Thr Val Val Leu He Ser Ala Leu Phe Thr Gly 725 730 735 Glu Val Leu Thr Asp Glu Val Leu Ser Lys He Asp Arg Glu Ser Arg 740 745 750 Phe Leu Glp Leu Met Gly Leu Thr Gly Arg Leu Val Asn Asp Thr Lys 755 760 765 Thr Tyr Gln Ala Glu Arg Gly Gln Gly Glu Val Ala Ser Ala He Gln 770 775 780 Cys Tyr Met Lys Asp Hiß Pro Lyß He Ser Glu Glu Glu Ala Leu Gln 785 790 795 800 His Val Tyr Ser Val Met Glu Asn Ala Leu Glu Glu Leu Asn Arg Glu 805 810 815 Phe Val Asn Asn Lys He Pro Asp He Tyr Lys Arg Leu Val Phe Glu 820 825 830 Thr Ala Arg He Met Gln Leu Phe Tyr Met Gln Gly Asp Gly Leu Thr 835 840 845 Leu Ser His Asp Met Glu He Lys Glu His Val Lys Asn Cys Leu Phe 850 855 860 Gln Pro Val Ala 865 <210> 57 <211> 2089 ' <212> ADN <213> Abies grandis <220> <221> CDS <222> (73) ... (1986) <223> (-) -4S-limonen sintasa <400> 57 tgccgtttaa tcggtttaaa gaagctacca tagttcggtt taaagaaget accatagttt 60 aggeaggaat ce atg gct etc ctt tet ate gta tet ttg cag gtt ccc aaa 111 Met Ala Leu Leu Ser He Val Ser Leu Gln Val Pro Lys 1 5 10 tcc tgc ggg ctg aaa tcg ttg ate agt tcc age aat gtg cag aag gct 159 Ser Cys Gly Leu Lyß Ser Leu He Ser Ser Ser Aßn Val Gln Lys Ala 15 20 25 etc tgt ate tet acá gca gtc cca acá etc aga atg cgt agg cga cag 207 Leu Cys He Ser Thr Ala Val Pro Thr Leu Arg Met Arg Arg Arg Gln 30 35 40 45 aaa gct ctg gtc ate aac atg aaa ttg acc act gta tcc cat cgt gat 255 Lvs Ala Leu Val He Asn Met Lys Leu Thr Thr Val Ser His Arg Asp 50 55 60 gat at ggt ggt ggt gta ctg caá aga cgc ata gcc gat cat cat ccc 303 Asp Gly Gly Gly Val Leu Gln Arg Arg He Ala Asp His His Pro 65 70 75 aac etg tgg gaa gat gat ttc ata ca tea ttg tcc tea cct tat ggg 351 Asn ]jßu Trp Glu Asp Asp Phe He Gln Ser Leu Ser Ser Pro Tyr Gly 80 85 90 5 gga cct tcg tac agt gaa cgt gct gag acá gtc gtt gag gaa gta aaa 399 Gly ¡Jer Ser Tyr Ser Glu Arg Ala Glu Thr Val Val Glu Glu Val Lys 95 100 105 gag atg ttc aat tea ata cca aat aat aga gaa tta ttt ggt tcc caá 447 Glu Met Phe Asn Ser He Pro Asn Asn Arg Glu Leu Phe Gly Ser Gln 110 115 120 125 aat cfat etc ctt acá cgc ctt tgg atg gtg gat age att gaa cgt ctg 495 Asn ?sp Leu Leu Thr Arg Leu Trp Met Val Asp Ser He Glu Arg Leu 130 135 140 10 99 aC 9at a9a cat ttc caa aat 9a9 ata a9a 9ta 9CC ctc 9at tat 543 Gly He Asp Arg His Phe Gln Asn Glu He Arg Val Ala Leu Aßp Tyr 145 150 155 gtt tac agt tat tgg aag gaa aag gaa ggc att ggg tgt ggc aga gat 591 Val Tyr Ser Tyr Trp Lys Glu Lys Glu Gly He Gly Cys Gly Arg Asp 160 165 i 170 tet act ttt cct gat ctc aac tcg act gcc ttg gcg ctt cga act ctt 639 Ser Thr Phe Pro Asp Leu Asn Ser Thr Ala Leu Ala Leu Arg Thr Leu 175 180 185 cga ctg cae gga tac aat gtg tet tea gat gtg ctg gaa tac ttc aaa 687 * [. Arg l,eu His Gly Tyr Asn Val Ser Ser Asp Val Leu Glu Tyr Phe Lys 10 190 195 200 205 ga*- caa aag ggg cat ttt gcc tgc cct gca ate cta acc gag gga cag 735 Asp Clu Lys Gly His Phe Ala Cys Pro Ala He Leu Thr Glu Gly Gln 210 215 220 ate act aga agt gtt cta aat tta tat cgg gct tcc ctg gtc gcc ttt 783 He Thr Arg Ser Val Leu Asn Leu Tyr Arg Ala Ser Leu Val Ala Phe 225 230 235 ccc ggg gag aaa gtt atg gaa gag gct gaa ate ttc tcg gca tet tat 831 Pro Gly Glu Lys Val Met Glu Glu Ala Glu He Phe Ser Ala Ser Tyr 240 245 250 0 ttg aaa aaa gtc tta caa aag att ceg gtc tcc aat ctt tea gga gag 879 Leu lys Lys Val Leu Gln Lys He Pro Val Ser Asn Leu Ser Gly Glu 255 260 265 5 ata cjaa tat gtt ttg gaa tat ggt tgg cae acg aat ttg ceg aga ttg 927 He Cllu Tyr Val Leu Glu Tyr Gly Trp His Thr Asn Leu Pro Arg Leu 270 275 280 285 gaa gca aga aat tat ate gag gtc tac gag cag age ggc tat gaa age 975 Glu Ala Arg Asn Tyr He Glu Val Tyr Glu Gln Ser Gly Tyr Glu Ser 290 295 300 tta aac gag atg cca tat atg aac atg aag aag ctt tta caa ctt gca 1023 Leu Asn Glu Met Pro Tyr Met Asn Met Lys Lys Leu Leu Gln Leu Ala 305 310 315 aaa ttg gag ttc aat ate ttt cae tet ttg caa cta aga gag tta caa 1071 Lys ieu Glu Phe Asn He Phe His Ser Leu Gln Leu Arg Glu Leu Gln 320 325 330 tet ate tcc aga tgg tgg aaa gaa tea ggt tcg tet caa ctg act ttt 1119 Ser Ele Ser Arg Trp Trp Lys Glu Ser Gly Ser Ser Gln Leu Thr Phe 335 340 345 acá cgg cat cgt cae gtg gaa tac tac act atg gca tet tgc att tet 11S7 Thr ,¡trg His Arg His Val Glu Tyr Tyr Thr Met Ala Ser Cys He Ser 350 355 360 365 atg ttg cca aaa cat tea gct ttc aga atg gag ttt gtc aaa gtg tgt 1215 Met Leu Pro Lys His Ser Ala Phe Arg Met Glu Phe Val Lys Val Cys 370 375 380 i cat ctt gta acá gtt ctc gat gat ata tat gac act ttt gga acá atg 1263 His Leu Val Thr Val Leu Asp Asp He Tyr Asp Thr Phe Gly Thr Met 385 390 395 aac gaa ctc caa ctt ttt acg gat gca att aag aga tgg gat ttg tea 1311 Asn Glu Leu Gln Leu Phe Thr Asp Ala He Lys Arg Trp Asp Leu Ser 400 405 410 acg acá agg tgg ctt cca gaa tat atg aaa gga gtg tac atg gac ttg 1359 Thr Thr Arg Trp Leu Pro Glu Tyr Met Lys Gly Val Tyr Met Asp Leu 415 420 425 tat caa tgc att aat gaa atg gtg gaa.gag gct gag aag act caa ggc 1407 Tyr Gln Cys He Aßn Glu Met Val Glu Glu Ala Glu Lys Thr Gln Gly 430 435 440 445 cga gat atg ctc aac tat att caa aat gct tgg gaa gcc cta ttt gat 1455 Arg Asp Met Leu Asn Tyr He Gln Asn Ala Trp Glu Ala Leu Phe Asp 450 455 460 acc ttt atg caa gaa gca aag tgg ate tcc age agt tat ctc cca acg 1503 Thr Phe Met Gln Glu Ala Lys Trp He Ser Ser Ser Tyr Leu Pro Thr 465 470 475 ttt gag gag tac ttg aag aat gca aaa gtt agt tet ggt tet cgc ata 1551 Phe Gilu Glu Tyr Leu Lys Asn Ala Lys Val Ser Ser Gly Ser Arg He 480 485 490 gcc sica tta caa ccc att ctc act ttg gat gta cca ctt cct gat tac 1599 Ala Thr Leu Gln Pro He Leu Thr Leu Asp Val Pro Leu Pro Asp Tyr 495 500 505 ata c:tg caa gaa att gat tat cca tcc aga ttc aat gag tta gct tcg 1647 He Iißu Gln Glu He Asp Tyr Pro Ser Arg Phe Asn Glu Leu Ala Ser 510 515 520 525 tcc ate ctt cga cta cga ggt gac acg cgc tgc tac aag gcg gat agg 1695 Ser He Leu Arg Leu Arg Gly Asp Thr Arg Cys Tyr Lyß Ala Aßp Arg 530 535 540 gcc egt gga gaa gaa gct tea gct ata tcg tgt tat atg aaa gac cat 1743 Ala ?rg Gly Glu Glu Ala Ser Ala He Ser Cyß Tyr Met Lyß Asp His 545 550 555 cct gga tea ata gag gaa gat gct ctc aat cat ate aac gcc atg ate 1791 Pro Gly Ser He Glu Glu Aßp Ala Leu Asn His He Asn Ala Met He 560 565 570 agt gat gca ate aga gaa tta aat tgg gag ctt ctc aga ceg gat age 1839 Ser ¿Vßp Ala He Arg Glu Leu Aen Trp Glu Leu Leu Arg Pro Asp Ser '575 580 585 aaa agt ccc ate tet tcc aag aaa cat gcti ttt gac ate acc aga gct 1887 Lys ,Ser Pro He Ser Ser Lys Lye Hie Ala Phe Asp He Thr Arg Ala 590 595 600 605 ttc cat cat gtc tac aaa tat cga gat ggt tac act gtt tcc aac aac 1935 Phe His His Val Tyr Lys Tyr ?rg Asp Gly Tyr Thr Val Ser Asn Asn 610 615 620 gaa acá aag aat ttg gtg atg aaa ace gtt ctt gaa cct ctc gct ttg 1983 Glu Thr Lys Asn Leu Val Met Lys Thr Val Leu Glu Pro Leu Ala Leu 625 630 635 taa aaacatatag aatgcattaa aatgtgggaa gtetataate tagactatte 2036 tctc.tctttc ataatgtaga tctggatgtg tattgaactc taaaaaaaaa aaa 2089 <210> 58 <211> 637 <212> PRT <213> Abies grandis <400> 58 Met Ala Leu Leu Ser He Val Ser Leu Glp Val Pro Lys Ser Cys Gly 1 5 10 15 Leu Lys Ser Leu He Ser Ser Ser Asn Val Gln Lys Ala Leu Cys He 20 25 30 Ser Thr Ala Val Pro Thr Leu Arg Met Arg Arg Arg Gln Lys Ala Leu 35 40 45 Val He Asn Met Lys Leu Thr Thr Val Ser His Arg Aßp Aßp Aßn Gly 50 55 60 Gly Gly Val Leu Gln Arg Arg He Ala Aßp His His Pro Asn Leu Trp 65 70 75 BO Glu Asp Asp Phe He Gln Ser Leu Ser Ser Pro Tyr Gly Gly Ser Ser 85 90 95 Tyr Ser Glu Arg Ala Glu Thr Val Val Glu Glu Val Lys Glu Met Phe 100 105 110 Asn Ser He Pro Asn Asn Arg Glu Leu Phe Gly Ser Gln Asn Asp Leu 115 120 125 Leu Thr Arg Leu Trp Met Val Asp Ser He Glu Arg Leu Gly He Asp 130 135 140 Arg His Phe Gln Asn Glu He Arg Val Ala Leu Asp Tyr Val Tyr Ser 145 150 155 160 Tyr Trp Lys Glu Lys Glu Gly He Gly Cys Gly Arg Asp Ser Thr Phe 165 170 175 Pro Asp Leu Asn Ser Thr Ala Leu Ala Leu Arg Thr Leu Arg Leu His 180 185 190 Gly Tyr Asn Val Ser Ser Asp Val Leu Glu Tyr Phe Lys Asp Glu Lys 195 200 205 Gly His Phe Ala Cye Pro Ala He Leu Thr Glu Gly Gln He Thr Arg 210 215 220 Ser Val Leu Asn Leu Tyr Arg Ala Ser Leu Val Ala Phe Pro Gly Glu 225 230 i 235 240 Lys Val Met Glu Glu Ala Glu He Phe Ser Ala Ser Tyr Leu Lys Lys 245 250 255 Val Leu Gln Lys He Pro Val Ser Asn Leu Ser Gly Glu He Glu Tyr 260 265 270 Val Leu Glu Tyr Gly Trp His Thr Asn Leu Pro Arg Leu Glu Ala Arg 275 280 285 Asn Tyr He Glu Val Tyr Glu Gln Ser Gly Tyr Glu Ser Leu Asn Glu 290 295 300 Met Pro Tyr Met Asn Met Lys Lys Leu Leu Gln Leu Ala Lys Leu Glu 305 310 315 320 Phe Asn He Phe His Ser Leu Gln Leu Arg Glu Leu Gln Ser He Ser 325 330 335 Arq Trp Trp Lys Glu Ser Gly Ser Ser Gln Leu Thr Phe Thr Arg His 340 345 350 Arq His Val Glu Tyr Tyr Thr Met Ala Ser Cys He Ser Met Leu Pro 355 360 365 Ly.<5 His Ser Ala Phe Arg Met Glu Phe Val Lys Val Cys Hiß Leu Val 370 375 380 Thr Val Leu Asp Asp He Tyr Asp Thr Phe Gly Thr Met Asn Glu Leu 385 390 395 400 Gln Leu Phe Thr Asp Ala He Lys Arg Trp Asp Leu Ser Thr Thr Arg 405 410 415 Trp Leu Pro Glu Tyr Met Lys Gly Val Tyr Met Asp Leu Tyr Gln Cys 420 425 430 He Asn Glu Met Val Glu Glu Ala Glu Lys Thr Gln Gly Arg Asp Met 435 440 445 Leu ?sn Tyr He Gln Asn Ala Trp Glu Ala Leu Phe Asp Thr Phe Met 450 455 460 Gln Glu Ala Lys Trp He Ser Ser Ser Tyr Leu Pro Thr Phe Glu Glu 465 470 475 480 Tyr ]jeu Lys Asn Ala Lys Val Ser Ser Gly Ser Arg He Ala Thr Leu 485 490 49S Gln Pro He Leu Thr Leu Asp Val Pro Leu Pro Asp Tyr He Leu Gln 500 505 510 Glu [le Asp Tyr Pro Ser Arg Phe Asn Glu Leu Ala Ser Ser He Leu 515 520 525 Arg .Leu Arg Gly Asp Thr Arg Cys Tyr Lys Ala Asp Arg Ala Arg Gly 530 535 540 Glu Glu Ala Ser Ala He Ser Cys Tyr Met Lys Aßp Hiß Pro Gly Ser 545 550 555 560 He Glu Glu Aßp Ala Leu Asn His He Aßn Ala Met He Ser Asp Ala 565 570 575 lie Arg Glu Leu Asn Trp Glu Leu Leu Arg Pro Asp Ser Lys Ser Pro 580 585 590 He Ser Ser Lyß Lys His Ala Phe Asp He Thr Arg Ala Phe His His 595 600 605 Val Tyr Lys Tyr Arg Asp Gly Tyr Thr Val Ser Asn Asn Glu Thr Lys 610 615 620 Asn Leu Val Met Lys Thr Val Leu Glu Pro Leu Ala Leu 625 630 635

Claims

REIVINDICACIONES 1.- Una terpen sintasa aislada que tiene una región con 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, dicha sintasa comprendiendo 9 a-carbonos teniendo distancias interatómicas en angstroms entre dichos a-carbonos que son de +2.3 Angstroms de las siguientes distancias interatómicas: el punto central de cada a-carbono colocado dentro de una esfera que tiene un radio de 2.3 angstroms, los puntos centrales de cada esfera teniendo las siguientes coordenadas estructurales: cada a-carbono teniendo un grupo R asociado, la sintasa teniendo una disposición ordenada de grupos R diferente a las siguientes disposiciones ordenadas de grupos R: Oí O en en 00 Cuadro 9 2.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde dicha sintasa tiene 25% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. 3.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 2, en donde dicha, sintasa tiene 35% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. 4.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monoterpeno. 5.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de sesquiterpeno. 6.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de diterpeno. 7.- La sintasa de acuerdo con las reivindicaciones 4, 5 ó 6, en donde dicho producto es un hidrocarburo terpenoide cíclico. 8.- La sintasa de acuerdo con las reivindicaciones 4, 5 ó 6, en donde dicho producto es un hidrocarburo terpenoide acíclico. 9.- La sintasa de acuerdo con las reivindicaciones 4, 5 ó 6, en donde dicho producto es un hidrocarburo terpenoide hidroxilado, cíclico. 10.- La sintasa de acuerdo con las reivindicaciones 4, 5 ó 6, en donde dicho producto es un hidrocarburo terpenoide hidroxilado, acíclico. 11.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 1 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser, y Thr. 12.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 1 se selecciona del grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp. 13.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 1 se selecciona del grupo que consiste de Pro, Gly y Ala. 14.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 1 se selecciona del grupo que consiste de Glu y Asp 15 - La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 1 se selecciona del grupo que consiiste de Met, lie, Val y Leu. 16.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 1 se selecciona del grupo que consi ste de Arg y Lys. 17.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 1 se selecciona del grupo que consi ste de Gln, Asn y His. 18.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 2 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr. 19.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 2 se selecciona del grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp. 20.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 2 se selecciona del grupo que consiste de Pro, Gly y Ala. 21 .- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 2 se selecciona del grupo que consiste de Glu y Asp. 22.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 2 se selecciona del grupo que consiste de Met, l ie, Val y Leu. 23.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 2 se selecciona del gru po que consiste de Arg y Lys . 24 - La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 2 se selecciona del grupo que consiste de Gln, Asn y His. 25.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 3 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr. 26.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 3 se selecciona del grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp. 10 27.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 3 se selecciona del grupo que consi ste de Pro, Gly y Ala. 28.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 3 se selecciona del grupo que 15 consi ste de Glu y Asp. 29.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 3 se selecciona del grupo que consiiste de Met, lie, Val y Leu. 30.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el 20 grupo R asociado con el a-carbono 3 se selecciona del grupo que cons iste de Arg y Lys. 31.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 3 se selecciona del grupo que cons ste de Gln, Asn y His 25 32. - La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el a ?*******^***. _^_^^^b— . grupo R asociado con el a-carbono 4 se selecciona del grupo que consi ste de Cys, Ser y Thr. 33.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 4 se selecciona del grupo que consi ste de Phe, Tyr y Trp. 34.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 4 se selecciona del grupo que consiste de Pro, Gly y Ala. 35.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el 10 grupo R asociado con el a-carbono 4 se selecciona del grupo que consiste de Glu y Asp. 36.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 4 se selecciona del grupo que consiste de Met, lie, Val y Leu. 15 37.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 4 se selecciona del grupo que consiste de Arg y Lys. 38.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 4 se selecciona del grupo que 20 consiste de Gln, Asn y His. 39.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 5 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr. 40.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el 25 gru pc R asociado con el a-carbono 5 se selecciona del grupo q ue iiiinriif?iiiiriíii • consiste de Phe, Tyr y Trp. 41 .- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 5 se selecciona del grupo que cons iste de Pro, Gly y Ala. 42.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 5 se selecciona del grupo que cons iste de Glu y Asp. 43.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 5 se selecciona del grupo que consiste de Met, lie, Val y Leu. 44.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 5 se selecciona del grupo que consiste de Arg y Lys. 45.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 5 se selecciona del grupo que consiste de Gln , Asn y His. 46.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 6 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr. 47.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 6 se selecciona del grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp. 48.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 6 se seleccion a del grupo que consi ste d e Pro, Gly y Ala . 49 - La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 6 se selecciona del grupo que consiste de Glu y Asp. 50.- La sintasa de acuerdo con ia reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 6 se selecciona del grupo que consiste de Met, lie, Val y Leu. 51.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 6 se selecciona del grupo que consiste de Arg y Lys. 52.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 6 se selecciona del grupo que consiste de Gln, Asn y His. 53.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 7 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr. 54.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 7 se selecciona del grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp. 55.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 7 se selecciona del grupo que consiste de Pro, Gly y Ala. 56.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 7 se selecciona del grupo que consiste de Glu y Asp. 57.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 7 se selecciona del grupo que consiiste de Met, Me, Val y Leu. 58.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 7 se selecciona del grupo que consiste de Arg y Lys. 59.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 7 se selecciona del grupo que consiiste de Gln, Asn y His. 60.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 8 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr. 61.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 8 se selecciona del grupo que consiste de Phe, Tyr y Trp. 62.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 8 se selecciona del grupo que consiste de Pro, Gly y Ala. 63.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 8 se selecciona del grupo que consiste de Glu y Asp. 64.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 8 se selecciona del grupo que consiste de Met, lie, Val y Leu. 65.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 8 se selecciona del grupo que consiste de Arg y Lys. 66.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 8 se selecciona del grupo que consiste de Gln, Asn y His. 67.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 9 se selecciona del grupo que consiste de Cys, Ser y Thr. 68.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 9 se selecciona del grupo que 10 consiste de Phe, Tyr y Trp. 69.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde el grupo R asociado con el a-carbono 9 se selecciona del grupo que consiste de Pro, Gly y Ala. 70.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el 15 grupo R asociado con el a-carbono 9 se selecciona del grupo que consiste de Glu y Asp. 71.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 9 se selecciona del grupo que consiste de Met, Me, Val y Leu. 20 72.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 9 se selecciona del grupo que consiste de Arg y Lys. 73.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1 , en donde el grupo R asociado con el a-carbono 9 se selecciona del grupo que 25 consiste de Gln, Asn y His. ilfuJÉ****** 74.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde la disposición ordenada de grupos R en la sintasa asociada con los a-carbonos 1 a 9 es Trp, lie, Thr, Thr, Tyr, Leu, Cys, Thr y Phe, respectivamente. 75.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde la disposición ordenada de grupos R en la sintasa asociada con los a-carbonos 1 a 9 es Ser, He, Thr, Thr, Leu, Cys, Thr y Tyr, respectivamente. 76.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde la disposición ordenada de grupos R en la sintasa asociada con los a-carbonos 1 a 9 es Trp, Me, Thr, Thr, Tyr, Leu, Trp, Thr y Tyr, respectivamente. 77.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde la disposición ordenada de grupos R en la sintasa asociada con los a-carbonos 1 a 9 es Ser, lie, Thr, Thr, Tyr, Leu, Trp, Thr y Tyr, respectivamente. 78.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 1, en donde la disposición ordenada de grupos R en la sintasa asociada con los a-carbonos 1 a 9 es Glu, lie, Thr, Thr, Tyr, Leu, Cys, Thr y Tyr, respectivamente. 79.- Una terpen sintasa hecha alineando una secuencia de aminoácido primaria de un polipéptido de terpen sintasa a la secuencia de aminoácido de los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, mutar un ácido nucleico que codifica dicho péptido en uno o más codones de 9 residuos de aminoácido en una región de polipéptido teniendo 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, los 9 residuos en el polipéptido alineándose con los residuos 273, 294, 402, 403, 404, 407, 440, 519 y 520 de SEC I D NO:2, y expresando el ácido nucleico mutado de manera que se hace una terpen sintasa mutada. 80.- Una terpen sintasa aislada que tiene una región con 20% o más; de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, dicha sintasa comprendiendo 16 a-carbonos, estos a- carbonos teniendo distancias interatómicas en angstroms entre los a- 10 carbonos que son de +2.3 angstroms de las siguientes distancias interatómicas: 15 20 25 i I ii m MMfliiü "¿faiin lí itf Cuadro 4 el punto central de cada a-carbono colocado dentro de una esfera teniendo un radio de 2.3 angstroms, los puntos centrales de cada esfera teniendo las siguientes coordenadas estructurales: cada a-carbonos teniendo un grupo R asociado, la sintasa teniendo una disposición ordenada de grupos R diferente a las siguientes disposiciones ordenadas de grupos R: 10 oo T3 CO 3 ü 15 20 81.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 80, en donde 25 dicha sintasa tiene 25% o más de identidad de secuencia para los *** «M.?^«ill^l»»^¿l residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. 82.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 81, en donde dicha sintasa tiene 35% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. 83.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 81, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monoterpeno. 84.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 81, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de sesquiterpeno. 85.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 81, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de diterpeno. 86.- La sintasa de acuerdo con las reivindicaciones 83, 84 u 85, en donde dicho producto es un hidrocarburo terpenoide cíclico. 87 La sintasa de acuerdo con la reivindicación 81, en donde la disposición ordenada de grupos R en dicha sintasa asociada con los a-carbonos 1 a 16 es Cys, Trp, lie, He, Ser, Thr, Thr, Tyr, Leu, Cys, Val, Thr, Tyr, Asp, Phe y Thr, respectivamente. 88.- Una terpen sintasa aislada que tiene una región con 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, la sintasa comprendiendo 19 a-carbonos teniendo distancias interatómicas en angstroms entre los a-carbonos que son + 2 3 angstroms de las siguientes distancias interatómicas Oí O en en Cuadro 2 en el punto central de cada a-carbono colocado dentro de una esfera teniendo un radio de 2.3 angstroms, los puntos centrales de cada esfera teniendo las siguientes coordenadas estructurales: 10 15 cada a-carbonos teniendo un grupo R asociado, la sintasa teniendo una disposición ordenada de grupos R diferente a las siguientes disposiciones ordenadas de grupos R: ¿,^* jum * **w * 89.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 88 , en donde dicha sintasa tiene 25% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO.2. 90.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 88, en donde dicha sintasa tiene 35% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC I D NO:2. 91 .- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 88 , en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monoterpeno. 92.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 88, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de sesquiterpeno. 93.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 88, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de diterpeno. 94.- La sintasa de acuerdo con las reivindicaciones 91 , 92 ó 93, en donde dicho producto es un hidrocarburo terpenoide cíclico. 95.- U na proteína aislada que comprende: un primer dominio que tiene un extremo amino-terminal y un extremo carboxil-terminal; el primer dominio comprendiendo amin oácidos que se alinean estructuralmente en un espacio tridimensional con un núcleo catal ítico de glicosil hid rolasa, dicho núc io catal ítico de glicosil hidrolasa seleccionado del gru po que consi ste de los aminoácidos 36 a 230 de glucoamilasa PDB código 3G LY de Aspergil l u s awamori y los ami noácidos 36 a 230 d e endoglucanasa CeID PDB código 1 CLC; un segundo dominio teniendo un extremo amino-terminal y un extremo carboxil-termina, el segundo dominio comprendiendo aminoácidos que se alinean estructuralmente en el espacio tridimensional con FPP sintasa de tipo ave, el extremo carboxil- terminal del primer dominio enlazado al extremo amino-terminal del segundo dominio; en donde una región del segundo dominio tiene 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, y en donde el segundo dominio comprende 9 a- carbonos teniendo distancias interatómicas en angstroms entre los a- carbonos que son +2.3 Angstroms de las siguientes distancias interatómicas: el punto central de cada a-carbono colocado con una esfera que tiene un radio de 2.3 angstroms, los puntos centrales de cada esfera teniendo las siguientes coordenadas estructurales: cada a-carbonos teniendo un grupo R asociado, la sintasa teniendo una disposición ordenada de grupos R diferente a las siguientes disposiciones ordenadas de grupos R: Cuadro 9 Cuadro 9 96.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 95, en donde dicha sintasa tiene 25% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. 97.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 96, en donde 5 dicha sintasa tiene 35% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2. 98.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 95, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de monoterpeno. 0 99.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 95, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir de un substrato de sesquiterpeno. 100.- La sintasa de acuerdo con la reivindicación 95, en donde dicha sintasa cataliza la formación de un producto terpenoide a partir 5 de un substrato de diterpeno. 101 .- La sintasa de acuerdo con las reivindicaciones 98, 99 ó 100, en donde dicho producto es un hidrocarburo terpenoide cíclico. 102.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 343 a 612 de SEC ID NO:20, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 348, 351 , 372, 375, 376, 454, 479, 480, 481 , 482, 485, 519, 523, 597, 600, 601 , 605, 607 y 608 de SEC I D NO:20 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 103.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 316 a 586 de SEC ID NO:22, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 321, 324, 345, 348, 349, 427, 452, 453, 545, 455, 458, 492, 496, 569, 572, 573, 577, 579 y 580 de SEC ID NO:22 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 104.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de icentidad de secuencia a los residuos 352 a 622 de SEC ID NO:5B, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que s.e alinea con los aminoácidos en las posiciones 357, 360, 381, 384, 385, 463, 487, 488, 489, 490, 493, 528, 532, 606, 609. 610, 614, 616 y 617 de SEC ID NO:58 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 105 - Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia para los residuos de aminoácido 272 a 540 codificados por SEC ID NO:33, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 277, 280, 301 , 304, 305, 383, 408, 409, 410, 41 1 , 414, 448, 452, 524, 527, 528, 532, 534 y 535, codificados por SEC I D NO:33 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 10 15 20 25 106.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 319 a 571 de SEC ID NO. 2, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 324, 327, 348, 25 351, 352, 430, 455, 456, 457, 458, 461, 495, 499, 571, 574, 575, A-iA--at 579, 581 y 582 de SEC ID NO:42 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 25 a mm ?¡¡ ilímlm ********* * 107.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 579 a 847 de SEC I D NO:44, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que s.e alinea con los aminoácidos en las posiciones 584, 587, 606, 609, 610, 688, 713, 714, 715, 716, 719, 753, 757, 831 , 834, 835, 839, 841 y 842 de SEC ID NO:44 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 25 108.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 495 a 767 de SEC I D NO.46, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 500, 503, 524, 527, 528, 606, 631 , 632, 633, 634, 637, 674, 678, 751 , 754, 755, 759, 761 y 762 de SEC ID NO:46 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 25 ^j¿^^^^*Sg¡fcggto¡j|^^ ?^^ 109.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 295 a 564 de SEC ID NO:48, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 300, 303, 324, 327, 328, 406, 431 , 432, 433, 434, 437, 471 , 475, 548, 551 , 552, 556, 558 y 559 de SEC ID NO:48 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 10 15 20 25 ^^g^^ ^ g^^^;^^ 25 ************. ^^** ******á*****i£t**, * - , .*,** *,* i.?*,.. . * * .-a***....-**-***** 1 10.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 307 a 578 de SEC I D NO:50, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 312, 315, 336, 339. 340, 419, 444. 445. 446. 447, 450. 484. 488, 562, 565, 566, 570, 572 y 573 de SEC ID NO:50 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 10 15 20 25 "•-'< ~--**-**->**±*»**-*^*» • - - - -* *******. *-* ***** 1 1 1 .- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 264 a 533 de SEC ID NO:52, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 269, 272, 293, 296, 297, 375, 401 , 402, 403, 404, 407, 441 , 445, 517, 520, 521 , 525, 527 y 528 de SEC ID NO:52 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 10 15 20 25 25 ggj ^&gjg*- 1 12.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de id entidad de secuencia a los residuos 585 a 853 de SEC I D NO:56, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que s e alinea con los aminoácidos en las posiciones 590, 593, 614, 617, 618, 696, 721 , 722, 723, 724, 727, 761 , 765, 837. 840, 841 , 845, 847 y 848 de SEC ID NO:56 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 10 15 20 25 fcikaSMiSüfc= 1 13.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 307 a 574 de SEC ID NO:54, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 312, 315, 336, 339, 340, 418, 443, 444, 445, 446, 449, 483, 487, 560, 563, 564, 566, 568 y 569 de SEC ID NO:54 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 10 15 20 25 Ubt Í ÉmÉ i á - --'-»*«* 114.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 309 a 577 de SEC ID NO:24, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 314, 317, 338, 341, 342, 420, 446, 447. 448, 449. 452, 485, 489, 560, 563, 564, 569, 571 y 572 de SEC ID NO:24 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: *. -. , . ., . . . * a^fe^ 25 ^-*í&*^ ^&?í?'í.^M¡ 1 15.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 315 a 584 de SEC I D NO:26, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 320, 323, 344, 347, 348, 426, 451 , 452, 453, 454, 457, 492, 496, 568, 571 , 572, 576, 578 y 579 de SEC ID NO:26 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: ' » . . ***^**^ ^ ¡25i-wwveovveovsvvosv ?saoveoovzcoeov©vvvvvv»-oos ÜJVVVVVVVU.VVU.XU.U.XU.VOXU.XU. VX-JVU.U.VVU.U.VV-IVVXU.U. gesooaooooooujoouioaooaaoaoaaaaoaaaaoaaooooaa §!- VVVVVVVVVVWWWVVVVU.VVVVVVVVVVVVVVVVVU.V ?t-v_?_?_?>-?_?ocov2-ico2 — v — — — 2 — u-0>--?-i2>u-u.u.u.co — vv2 — — g -22<<0<0 — <>-J<< — <><cov2u.<_?_?_?- U.>-J-I>V-I>-<V< S»OO0ZOZ0OZZQ0ZOOZOZ0Z0Z Za20O0ZZZZZ0000Q0 Í2C3?o?<s<u.coo?-«00-J-J?-J-?-?u.coo-«-?o?-?eo-j3ooo — OUÜJUJ 10 J ß.JJJJ-J-JJjl-JJJJJI-- l>M-J(.>J-Ü>-->JJJ -2- -J — I 55- VVVXVZO- <OV<0- — 2 <>coeos-JX>2eov20-«0-?-?_javvosco j S?--voos oo<ovcoco-i??vcoco<coo<ocosv<ocos-?<<oovvcoo< g ?gl"COOCO<V<>VCO — — covcos> — co> — — — ococo-»covco><u.u.v<ocov — — > ñ»--VVVCOC0C0C0ß9VUlCOß9< — — <cocococococ?coco8<«oz>cou.cocov<ovvcococo •5 c5»-VWVVVVVU.<VVZVVU.VU.VVVVVU.VZVVU.V222VVWVVV ^c?jcocoeocococov???vv>vvvv>vvv>vvvvvw>vvv«ovcocovvv 55 — — <<v-»w>o-? — -i-j — >-J — < -1 s • o-»>2>svw — o s< J — _? _? -J — — >u.z>u.zz-? — u. — z<co?u.<zo<?oooo>< — z < - §3:555355533u-35 -55>-5555^co-?cod<-'d2coco<o<dd533<< 20 C4 IOO ? O-J0.<ZO«0Z OO<»C0Zu. — V0V<U.U.V>OO — VO OU.U. <:cooo?u -ox--»sc-i2Z?a.s( c vo>3x N$ g {{j|í:gs 25 ^....^^^it^ 1 16.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 265 a 536 de SEC I D NO:28, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 270, 273, 294, 297, 298, 376, 401 , 402, 403, 404, 407, 440, 444, 518, 521 , 522, 528, 530 y 531 de SEC ID NO:28 son residuos distintos a las siguieintes disposiciones ordenadas de residuos: .s voot-OaOOO coo^Zeßee Oi- -i-^t-^ooo 'V>VVVV U.VVU.X U.Xu.>-OZU.XU.-IVX-J>ll.u.VVU.U.>- >^VVXU.U. loaoaoooooouioouioooaoQooooaoooaoooaQoaooooQ < V>-VVVVVVVVVVVVVVVV .VV«tVV>>>-VVVVV>V VVVVU.V gl-?- jj>JJ?«l»-?JM?-*----I-??.ß>--?-iJ> .u.u.??.?o-?-?-?-- j>-??«<XO <>_!<<- OCßhllKJJJ' U.>-J_I>V-J> — <v< 3 oooozoza o z zoozoozozozozozaasoozzzzzoooooo IOOJ < v<> ve — — covco?> — «»> — — — o co co J ß» v «ß XH.IL v»a» v — — > ?t-»-?-f-a>eo«»coaßvu?aoco< — — <coa»«w«»Mtt«a»<«9Z>cou.Mcavf?vvM«>co S>>-vvvvvvvu. < v v z.> vu.vu.vvvvvu.vzvvu.vaaavvwv V V 8 ß»ww»«ß«ovOO©vv>*-vvv>vvv>t-t-v»-vvv>v»-vcßv«»covvv 20 8 — — << »- -IVV >OH — _IJ - >-? <-?Ov ?-?>3>Owt o — — — s < j? iJj-->I ?>ltZZJ-ü.-Z<H)Ul?<ZÜ<UOI30t5><--Z<- S3$3333$3$$u.33 $$>JS53-««Hco$ -?5aw<oco<5$$5$< Soooooooja.<zoß»zoüou«ßíozu. — o>-<u.u->->e>oo — >?oou-u- 25 <IHOQ IU Il.OI-n )ÍJ3ZOIl.sttnH 3 5 N{gg§!Ü|í§? = ígdÍ Í? 1 17.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 342 a 612 de SEC ID NO:30, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 347, 350, 371 , 374, 375, 453, 478, 479, 480, 481 , 483, 518, 522, 596, 599, 600, 604, 606 y 607 de SEC ID NO:30 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 118.- Una sintasa aislada teniendo una región con 40% o más de identidad de secuencia a los residuos 307 a 541 de SEC ID NO:32, en donde uno o más residuos de aminoácido de la sintasa que se alinea con los aminoácidos en las posiciones 278, 281, 302, 305, 306, 384, 409, 410, 411, 412, 415, 448, 452, 524, 527. 528, 533, 535 y 536 de SEC ID NO:32 son residuos distintos a las siguientes disposiciones ordenadas de residuos: 25 aí^tfüBte^iifa 119.- Un método para hacer una terpen sintasa, que comprende: a) identificar, en un polipéptido seleccionado que tiene una región con 20% o más de identidad de secuencia para los residuos 265 a 535 de SEC ID NO:2, 9 residuos de aminoácido cuyos a- carbonos teniendo distancias interatómicas en angstroms entre los a- carbonos que son de +2.3 Angstroms de las siguientes distancias intereitómicas: 10 15 el punto central de cada a-carbono colocado con una esfera que tiene un radio de 2.3 angstroms, los puntos centrales de cada esfera teniendo las siguientes coordenadas estructurales: 20 ; y 25 b) sintetizar un polipéptido que es modificado a partir del ^tfMgi poiipeptido preseleccionado, el polipéptido modificado teniendo uno o más grupos R asociados con los a-carbonos distintos a los grupos R asociados con los a-carbonos en el polipéptido preseleccionado, en donde el polipéptido modificado tiene una actividad de terpen sintasa. 120.- El método de acuerdo con la reivindicación 1 19, en donde el pa so de sintetizar comprende la formación de un ácido nucleico que codifica el polipéptido preseleccionado, en donde la secuencia de codificación para uno o más aminoácidos que corresponden a los 10 9 a-carbonos es reemplazada por una secuencia de codificación que codifi ca a un aminoácido diferente del aminoácido presente en el polipéptido preseleccionado. 121 .- El método de acuerdo con la reivindicación 1 19, en donde el polipéptido preseleccionado es una pinen sintasa. 15 122.- El método de acuerdo con la reivindicación 121 , en donde el pol ipéptido preseleccionado es SEC ID NO:20. 123.- El método de acuerdo con la reivindicación 1 19, en donde el pol ipéptido preseleccionado es una taxadien sintasa. 124.- El método de acuerdo con la reivindicación 123, en donde 20 el poli péptido preseleccionado es SEC I D NO:44. 125.- Un método para utilizar una terpen sintasa, que comprende: a) identificar, en un polipéptido preseleccionado que tiene una región con 20% o más de identidad de secuencia para los 25 residuos 265 a 535 de SEC I D NO 2 , residuos de aminoácido en 9 posic iones que se alinean con los residuos de aminoácido en las posic iones 273, 294, 402, 403, 404, 407, 440, 519 y 520 de SEC I D NO:2; y b) sintetizar un polipéptido que se modifica a partir de un 5 polipéptido preseleccionado, el polipéptido modificado teniendo residuos de aminoácido en una o más de las 9 posiciones diferentes a los residuos de aminoácido presentes en el polipéptido preseleccionado. 126.- El método de acuerdo con la reivindicación 125, en donde 10 el paso de identificar comprende identificar 16 residuos de aminoácido en el polipéptido preseleccionado que se alinea con los resid uos de aminoácido en las posiciones 270, 273, 294, 297, 298, 402, 403, 404, 407, 440, 516, 519, 520, 525, 527 y 528 de SEC I D NO:2, y el paso de sintetizar comprende sintetizar un polipéptido que 15 se modifica a partir del polipéptido preseleccionado, el polipéptido modificado teniendo residuos de aminoácido en una o más 16 posiciones diferentes a los residuos de aminoácido presentes en el polipéptido preseleccionado. 127.- El método de acuerdo con ia reivindicación 125, en donde 20 el paso de identificar comprende identificar 19 residuos de aminoácido en el polipéptido preseleccionado que se alinea con los residuos de aminoácido en las posiciones 270, 273, 294, 297, 298, 376 , 401 , 402 , 403 , 404, 407, 440, 444, 516, 519, 520, 525, 527 y 528 de SEC I D NO: 2 , y el paso de sintetizar comprende sintetizar un 25 polipéptido q ue se modifica a partir del polipéptido preseleccionado , l ?* ? *lu ¡ .A^ * * *. * , <. ** > . . * ,. . . ... . . ?***~«¡a el polipéptido modificado teniendo residuos de aminoácido en una o más 19 posiciones diferentes a los residuos de aminoácido presentes en el polipéptido preseleccionado. 128.- El método de acuerdo con la reivindicación 125, en donde 5 el paso de sintetizar comprende la formación de un ácido nucleico que codifica el polipéptido preseleccionado, en donde la secuencia de codificación en el ácido nucleico que codifica uno o más de los 9 residuos de aminoácidos es reemplazada por una secuencia de codificación que codifica para un aminoácido diferente del 10 aminoácido presente en el polipéptido preseleccionado. 129.- El método de acuerdo con la reivindicación 125, en donde el pol ipéptido preseleccionado es una pinen sintasa. 130.- El método de acuerdo con la reivindicación 129, en donde el pol ipéptido preseleccioñado es SEC I D NO:20. 15 131 .- El método de acuerdo con la reivindicación 125, en donde el polipéptido preseleccionado es una taxadien sintasa. 132.- El método de acuerdo con la reivindicación 131 , en donde el polipéptido preseleccionado es SEC ID NO:44. 133.- El método de acuerdo con la reivindicación 125, que 20 comprende además: c) poner en contacto el polipéptido modificado con un substrato de isoprenoide bajo condiciones efectivas para que dicho substrato se una a la sintasa; y d) medir la habilidad del polipéptido modificado para 25 catalizar la formación de un producto de reacción del substrato ¿ AÉ^-gjgJH ^ 134.- El método de acuerdo con la reivindicación 133, en donde el substrato de isoprenoide es un geranil difosfato. 135.- El método de acuerdo con la reivindicación 133, en donde el substrato isoprenoide es un farnesil difosfato. 136.- El método de acuerdo con la reivindicación 133, en donde el substrato isoprenoide es un geranil geranil difosfato. 137.- Un método para hacer una terpen sintasa, que comprende: crear una población de moléculas de ácido nucleico que codifica polipéptidos, dicha población teniendo miembros que difieren uno del otro en uno o más de los nueve codones especificando aminoácidos en una región de un polipéptido de terpen sintasa preseleccionado teniendo 20% o más de identidad de secuencia para los 265 a 535 de SEC ID NO:2, a-carbonos de los 9 aminoácidos teniendo distancias interatómicas en angstroms entre los c.-carbonos que son de +2.3 Angstroms de las siguientes distancias interatómicas: el punto central de cada a-carbono colocado con una esfera que tiene un radio de 2.3 angstroms, los puntos centrales de cada esfera teniendo las siguientes coordenadas estructurales: ; y b) expresar por lo menos una porción de la población de ácido nucleico, de manera que se hace una población de polipéptidos, en donde' por lo menos un miembro de la población de polipéptidos es una terpen sintasa mutante. 138.- El método de acuerdo con la reivindicación 137, en donde el paso de expresar comprende transcripción in vitro y traducción in vitro de dichas poblaciones de ácido nucleico. 139.- El método de acuerdo con la reivindicación 137, en donde el paso de expresión comprende: i) clonar los miembros de la población de ácido nucleico en un vector de expresión; ?¡) introducir, en células huésped, dichos miembros de población de ácido nucleico clonados en el vector de expresión; y iii) expresar los miembros de población de ácido nucleico clonados en las células huésped, de manera que se hace una población de polipéptidos. 140.- El método de acuerdo con la reivindicación 139, en donde las células huésped son células procarióticas. 141.- El método de acuerdo con la reivindicación 137, en donde el polipéptido de terpen sintasa preseleccionado es una monoterpen sintasa. 5 142.- El método de acuerdo con la reivindicación 137, en donde el polipéptido de terpen sintasa es una sesquiterpen sintasa. 143.- El método de acuerdo con la reivindicación 137, en donde el polipéptido de terpen sintasa es una diterpen sintasa. 144.- Un ácido nucleico aislado que codifica la sintasa de la 10 reivindicación 1. 145.- Un ácido nucleico aislado que codifica la sintasa de la reivindicación 2. 146.- Un ácido nucleico aislado que codifica la sintasa de la reivindicación 3. 15 147.- Un ácido nucleico aislado que codifica la sintasa de la reivindicación 7. 148.- Un ácido nucleico aislado que codifica una sintasa seleccionada del grupo que consiste de la sintasa de las reivindicaciones 11 a 73. 20 149.- Un ácido nucleico aislado que codifica la sintasa de la reivindicación 80. 150.- Un ácido nucleico aislado que codifica la sintasa de la reivindicación 88. 151.- Un ácido nucleico aislado que codifica la sintasa de la 25 reivindicación 95. u«MÉife?illÉIÍÉi áíßaÉ *********) 152.- Un ácido nucleico aislado que codifica una sintasa seleccionada del grupo que consiste de la sintasa de las reivindicaciones 102 a 118. 153.- Una célula huésped que contiene un ácido nucleico que codifica la sintasa de la reivindicación 1. 154.- La célula huésped de acuerdo con la reivindicación 153, en donde la célula es una célula procariótica. 155.- La célula huésped de acuerdo con la reivindicación 153, en donde la célula es una célula eucariótica. 156.- La célula huésped de acuerdo con la reivindicación 155, en donde la célula es una célula de insecto. 157.- La célula huésped de acuerdo con la reivindicación 155, en donde la célula es una célula de planta. 158.- La célula huésped de acuerdo con la reivindicación 157, en donde la célula huésped es una célula de Angiosperma. 159.- La célula huésped de acuerdo con la reivindicación 157, en donde la célula huésped es una célula de Gimnosperma. 160.- La célula huésped de acuerdo con la reivindicación 157, en donde la célula huésped se selecciona del grupo que consiste de: una célula de una planta Graminaceae, una célula de una planta Legumineae, una célula de una planta Solanaceae, una célula de una planta Brassicaeae, y una célula de una planta Conifereae. 161.- Una planta transgénica que contiene un ácido nucleico que codifica la sintasa de la reivindicación 1. ******** 162.- Un cultivo de célula animal transgénico que contiene un ácido nucleico que codifica la sintasa de la reivindicación 1 . ja^^