KR20060018868A - 아미노산 생산 방법 및 아미노산 생산용 조성물 - Google Patents

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Abstract

본 발명은 일반적으로 변형된 세균를 이용한 아미노산 생산 방법 및 아미노산 생산용 조성물에 관한 것이다.
아미노산 생산

Description

아미노산 생산 방법 및 아미노산 생산용 조성물{METHODS AND COMPOSITIONS FOR AMINO ACID PRODUCTION}
본 출원은 2003년 5월 30일자 U.S.S.N. 60/475,000 및 2004년 5월 10일자 U.S.S.N. 60/551,860을 우선권으로 청구한다. 이들 출원은 본원에 원용에 의해 포함된다.
본 발명은 미생물학 및 분자생물학에 관한 것으로, 보다 상세하게는 아미노산 생산 방법 및 아미노산 생산용 조성물에 관한 것이다.
세균(Bacteria)의 산업적인 발효를 이용하여 아미노산, 뉴클레오티드, 비타민 및 항생제와 같은 상업적으로 유용한 대사산물을 생산하고 있다. 이러한 발효 공정에 사용되는 다수의 세균 생산 균주들은 임의의 돌연변이화 및 돌연변이 선별에 의해 제조되고 있다(Demain, A. L. Trends Biotechnol. 18: 26-31, 2000). 돌연변이화된 생산 균주 및 이의 유도체 균주의 이차 돌연변이 형성은, 증식 및 스트레스-허용 특성을 변화시켜 대사산물의 생산 효율을 감소시킬 수 있다. 생산 균주 및 관련 세균 생물에 대한 유전자 정보의 활용 가능성으로 인해, 무조작된 천연(naive) 숙주에 클로닝한 핵산을 도입하여 새로운 생산 균주를 구축할 수 있는 기회가 생기며, 따라서, 유해성 돌연변이 없이도 아미노산 생산이 가능하다(Ohnishi, J., et al. Appl Microbiol Biotechnol. 58: 217-223, 2002). 이와 유사하게, 이러한 정보는 기존 생산 균주의 한계를 파악하여 극복할 수 있는 기회를 제공한다.
개요
본 발명은 세균에서의 아미노산 및 관련 대사산물의 생산용 조성물 및 방법에 관한 것이다. 여러가지 예에서, 본 발명은 아스파르트산 계열의 아미노산 및 관련 대사산물의 생산을 증가시키도록 조작된 세균 균주에 관한 것이다. 상기 균주는 폴리펩티드(예, 숙주에 이종적(heterologous)이거나 동종(homologous)인 폴리펩티드)를 코딩하는 1종 이상의 핵산 분자(예, 재조합 핵산 분자)를 가지도록 조작될 수 있으며, 및/또는 폴리펩티드의 발현 및/또는 활성을 증가 또는 감소시키도록 (예, 내재(endogenous) 핵산 서열의 돌연변이에 의해) 조작될 수도 있다. 당업계에게 일반적인 다양한 방법들로 발현가능한 폴리펩디트들로는, 감소된 피드백 저해를 나타내는 폴리펩티드 변이체와 같은 폴리펩티드 변이체를 포함한다. 이들 폴리펩티드 변이체는, S-아데노실메티오닌, 라이신, 트레오닌 또는 메티오닌과 같은 아미노산 생합성 경로의 산물 또는 중간산물에 의하여, 천연형 단백질에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낼 수 있다. 또한 본 발명은 핵산에 의해 코딩되는 폴리펩티드 변이체와, 핵산 및 폴리펩티드를 포함하는 세균성 세포에 관한 것이다. 핵산의 조합 및 핵산 조합을 함유하는 세포, 또한, 본원에서 제공된다. 또한 본 발명은 이에 한정되지 않으나, 코리네형 세균(coryneform bacteria) 및 장내세포(Enterobacteriaceae)(예, E. coli)를 포함한 개선된 세균 생산 균주에 관한 것이다.
아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물로부터 아미노산 생산을 조절하는 세균성 폴리펩티드로는, 예컨대 아미노산 생합성 경로의 중간산물의, 다른 중간산물 및/또는 최종 산물로의 변환을 촉매하는 효소, 및 상기 효소의 발현 및/또는 기능을 직접적으로 조절하는 폴리펩티드와 같이, 메티오닌, 트레오닌, 이소루신, 아스파르테이트, 라이신, 시스테인 및 황 대사에 참여하는 폴리펩티드를 포함한다. 하기 목록은 아미노산 합성에 참여하는 폴리펩티드들의 단일 일부의 목록이다: 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제, O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제, 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제, 시스타티오닌 베타-리아제, O-숙시닐호모세린(티오)-리아제/O-아세틸호모세린(티오)-리아제, mcbR 유전자 산물, 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제, 아스파르토키나제, 피루베이트 카르복실라제, 포스포에놀피루베이트 카르복실라제, 아스파르테이트 아미노트랜스퍼라제, 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제, 호모세린 디하이드로게나제, 디하이드로디피콜리네이트 신타제, 디하이드로디피콜리네이트 리덕타제, N-숙시닐-LL-디아미노피멜레이트 아미노트랜스퍼라제, 테트라하이드로디피콜리네이트 N-숙시닐트랜스퍼라제, N-숙시닐-LL-디아미노피멜레이트 디숙시닐라제, 디아미노피멜레이트 에피머라제, 디아미노피멜레이트 디카르복실라제, 디아미노피멜레이트 디하이드로게나제, 글루타메이트 디하이드로게나제, 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제, 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제, 5,10-메틸렌 테트라하이드로폴레이트 리덕타제, 세린 O-아세틸트랜스퍼라제, D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 및 호모세린 키나제.
이종 단백질은 숙주 세균 종(species) 이외의 임의의 세균 생물의 유전자에 의해 코딩될 수 있다. 이종 유전자는 하기 비제한적인 목록의 세균으로부터 유래된 유전자일 수 있다: 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis), 아미콜라톱시스 메디테라네이(Amycolatopsis mediterranei), 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor), 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca), 에르위니아 크리산테미(Erwinia chrysanthemi), 시와넬라 오네이덴시스(Shewanella oneidensis), 락토바실러스 플란타룸(Lactobacillus plantarum), 비피도박테리움 롱검(Bifidobacterium longum), 바실러스 스파에리커스(Bacillus sphaericus) 및 펙토박테리움 크리산테미(Pectobacterium chrysanthemi). 물론, 장내세균 계열의 숙주 균주에 대해 이종인 유전자로, 또한 코리네형 세균의 유전자를 포함한다. 또한 코리네형 세균의 숙주 균주에 대한 이종 유전자로는, 장내세균 계열의 일원의 유전자를 포함한다. 특정 예에서, 숙주 균주는 대장균(Escherichia coli)이고, 이종 유전자는 코리네형 세균을 제외한 종의 유전자이다. 특정 예에서, 숙주 균주가 코리네형 세균이고, 이종 유전자는 대장균을 제외한 종의 유전자이다. 특정 예로, 숙주 균주가 대장균이고, 이종 유전자는 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)을 제외한 종의 유전자이다. 특정 예로, 숙주 균주가 코리네박테리움 글루타미컴이고, 이종 유전자는 대장균을 제외한 종의 유전자이다.
다양한 예로, 폴리펩티드는 방선균(Actinomycetales) 목의 생물로부터 수득한 유전자로부터 코딩된다. 다양한 예로, 이종의 핵산 분자는 미코박테리움 스메그마티스, 스트렙토마이세스 코엘리콜러, 써모비피다 푸스카, 아미콜라톱시스 메디테라네이 또는 코리네형 세균으로부터 수득된다. 다양한 예로, 이종 단백질은 장내세균(Enterobacteriaceae) 과의 생물로부터 수득한 유전자로부터 코딩된다. 다양한 예로, 이종 핵산 분자는 에르위니아 크리산테미 또는 대장균으로부터 수득된다.
다양한 예로, 숙주 세균(예, 코리네형 세균 또는 장내세균 과의 세균)는 또한 숙주 세균(예, 코리네형 세균 또는 대장균과 같은 장내세균 과의 세균)의 유전자에 의해 코딩되는 폴리펩티드를 증가된 수준으로 갖는다. 숙주 세균의 유전자에 의해 코딩되는 폴리펩티드의 증가된 수준은 하기한 바들 중 어느 하나로부터 발생될 수 있다: 천연 발생의 프로모터하에 숙주 세균의 추가적인 유전자 카피(copy)의 도입, 프로모터의 통제하에 숙주 세균의 추가적인 유전자 카피의 도입, 예컨대 프로모터는 숙주 또는 이종 생물의 고유 프로모터에 비하여 아미노산 생산에 보다 최적임, 또는 숙주 세균성 유전자의 고유 프로모터가 숙주 또는 이종 생물의 아미노산 생산에 보다 최적인 프로모터로 교체. 단백질 수준을 증가를 위한 벡터는 숙주 게놈에 삽입되거나 또는 에피솜(episome) 플라스미드로서 존재할 수 있다.
다양한 예로, 숙주 세균은 폴리펩티드(예, 아미노산 합성에 참여하는 폴리펩티드, 예컨대 내재 폴리펩티드)의 감소된(예, 대조군에 비해 감소된) 활성을 가진다. 아미노산 합성에 참여하는 특정 폴리펩티드의 활성 감소로, 특정 아미노산 및 관련 대사산물의 생산 강화를 용이하게 할 수 있다. 일 예로, 세균에서의 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드의 발현이 결핍되어 있다(예, 세균에서의 내재 dapA 유전자는 돌연변이화되었거나 삭제되어있다). 다양한 예로, 하기 폴리펩티드중 1종 이상의 발현이 결핍되어 있다: mcbR 유전자 산물, 호모세린 디하이드로게나제, 호모세린 키나제, 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제, 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 및 포스포에놀피루베이트 카르복시키아제.
다양한 예로, 핵산 분자는 예컨대 대장균(또는 이의 유도체)의 lac, trc, trcRBS, phoA, tac, 또는 λP L /λP R 프로모터와, 코리네형 세균의 phoA, gpd, rplM 또는 rpsJ 프로포터를 포함한, 프로모터를 포함한다.
일 측면에서, 본 발명은 하기 중 적어도 하나(둘, 세 또는 넷)를 포함하는 숙주 세균(예, 코리네형 세균 또는 대장균과 같은 장내세균 과의 세균)에 관한 것이다: (a) 이종 세균성 아스파르토키나제(aspartokinase) 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (b) 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (c) 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (d) 이종 세균성 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (e) 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (f) 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (g) 이종 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (h) 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (i) 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (j) 이종 세균성 mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (k) 이종 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (l) 이종 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; (m) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; 및 (n) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자.
여러가지 예로, 핵산 분자는 분리된 핵산 분자이다(예, 핵산 분자는 핵산 분자가 유래된 생물에서 천연적으로 서열 측면에 위치한 핵산 서열이 없다. 예컨대 핵산 분자는 재조합 핵산 분자이다.).
다양한 예로, 세균은 2종 이상의 구별되는 이종 세균성 폴리펩티드를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자를 포함하며, 상기 이종 폴리펩티드 각각은 동일한 유형의 폴리펩티드를 코딩한다(예, 상기 세균은 제1 종으로부터 유래된 아스파르토키나제를 코딩하는 서열 및 제 2종의 아스파르토키나제를 코딩하는 서열을 포함한다).
다양한 예로, 폴리펩티드는 장내세균의 폴리펩티드, 방선균(Actinomycetes)의 폴리펩티드 또는 그의 변이체로부터 선택된다. 여러가지 예들로, 폴리펩티드는 미코박테리움 스메그마티스, 스트렙토마이세스 코엘리콜러, 써모비피다 푸스카, 아미콜라톱시스 메디테라네이 및 코리네박테리움 글루타미컴을 포함한 코리네형 세균인 방선균 종들중 1종 방선균의 폴리펩티드이다. 여러가지 예들로, 상기 폴리펩티드는 에르위니아 크리산테미 및 대장균인 장내 세균 종에 속하는 균주들중 하나의 균주의 폴리펩티드이다.
여러가지 예로, 폴리펩티드는 (예, 천연형 폴리펩티드에 비해) 감소된 피드백 저해를 가지는 폴리펩티드 변이체이다. 다양한 예로, 세균은 아미노산 생산에 참여하는 추가적인 이종 세균성 유전자 산물을 더 포함한다. 여러가지 예들에서, 세균은 본원의 이종 세균성 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 분자(예, 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 분자)를 더 포함한다. 여러가지 예들로, 세균은 본원의 세균성 폴리펩티드와 같이, 동종 세균성 폴리펩티드(예, 숙주 종에 고유한 세균성 폴리펩티드 또는 기능적 변이체)를 코딩하는 핵산 분자를 더 포함한다. 동종 세균성 폴리펩티드는 고농도로 및/또는 조건부로 발현될 수 있다. 예컨대, 동종 세균성 폴리펩티드를 코딩하는 핵산 분자는, 천연형의 수준이상으로 폴리펩티드의 발현을 허용하는 프로모터에 작동가능하게 연결될 수 있으며, 및/또는 핵산 분자는 세균내 다수 카피수로 존재될 수 있다.
다양한 예로, 이종 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택된다: (a) 미코박테리움 스메그마티스 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (b) 아미콜라톱시스 메디테라네이 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (c) 스트렙토마이세스 코엘리콜러 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (d) 써모비피다 푸스카 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (e) 에르위니아 크리산테미 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및 (f) 시와넬라 오네이덴시스 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체. 특정 예에서, 이종 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 대장균의 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예에서, 이종 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 아스파르토키나제폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예에서, 이종 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
다양한 예로, 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택된다: (a) 미코박테리움 스메그마티스 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (b) 아미콜라톱시스 메디테라네이 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (c) 스트렙토마이세스 코엘리콜러 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및 (d) 써모비피다 푸스카 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체. 특정 예에서, 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 대장의 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예에서 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 다양한 예로, 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택된다: (a) 미코박테리움 스메그마티스 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (c) 써모비피다 푸스카 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및 (d) 에르위니아 크리산테미 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체. 특정 예에서, 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는, 대장균의 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예에서 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다.
다양한 예로, 이종 세균성 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택된다: (a) 미코박테리움 스메그마티스 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및 (c) 써모비피다 푸스카 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체. 특정 예에서 이종 세균성 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다.
여러가지 예들로, 세균은 코리네형 세균 또는 방선균 과에 속하는 세균, 예컨대 대장균으로부터 선택된다. 코리네형 세균으로는, 코리네박테리움 글루타미컴, 코리네박테리움 아세토글루타미컴(Corynebacterium acetoglutamicum), 코리네박테리움 멜라세콜라(Corynebacterium melassecola), 코리네박테리움 써모아미노게네스(Corynebacterium thermoaminogenes), 브레비박테리움 락토퍼멘텀(Brevibacterium lactofermentum), 브레비박테리움 락티스(Brevibacterium lactis) 및 브레비박테리움 플라범(Brevibacterium flavum)을 포함하나, 이에 한정되지 않는다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 1 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 아미콜라톱시스 메디테라네이 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 2 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 3 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 써모비피다 푸스카 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 4 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 에르위니아 크리산테미 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 5 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 및 시와넬라 오네이덴시스 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 6 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 대장균 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 203 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 아스파르토키나제 폴리펩티드는 서열번호 202 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 204 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 대장균 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 205 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 미코박테리움 스메그마티스의 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 서열번호 8(미코박테리움 레프레이(M. leprae)의 포스포에놀피루베이트 카르복실라제)과 적어도 80% 상동한 아미노산 서열(예, 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 서열번호 8과 상동한 서열)을 포함하며; 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는 서열번호 9 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 써모비피다 푸스카의 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는 서열번호 7 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 에르위니아 크리산테미 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는 서열번호 10 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 미코박테리움 스메그마티스 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는 서열번호 13 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는 서열번호 12 또는 그것의 변이체 서열를 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴의 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드는 서열번호 208 또는 그것의 변이체 서열를 포함한다.
다양한 예로, 미코박테리움 스메그마티스 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 279번에 그룹 1 아미노산 잔기로 알라닌 교체; 301번에 그룹 6 아미노산 잔기로 세린 교체; 311번에 그룹 2 아미노산 잔기로 트레오닌 교체; 및 345번에 그룹 3 아미노산 잔기로 글리신 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함하며, 미코박테리움 스메그마티스 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 279번의 알라닌의 프롤린으로의 교체, 301번의 세린의 타이로신으로의 교체, 311번의 트레오닌의 이소루신으로의 교체 및 345번의 글리신의 아스파르테이트로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나 이상의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 아미콜라톱시스 메디테라네이 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 279번에 그룹 1 아미노산 잔기로 알라닌 교체; 301번에 그룹 6 아미노산 잔기로 세린 교체; 311번에 그룹 2 아미노산 잔기로 트레오닌 교체; 및 345번에 그룹 3 아미노산 잔기로 글리신 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 아미콜라톱시스 메디테라네이 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 279번의 알라닌의 프롤린으로의 교체, 301번의 세린의 타이로신으로의 교체, 311번의 트레오닌의 이소루신으로의 교체 및 345번의 글리신의 아스파르테이트로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나 이상의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 282번에 그룹 1 아미노산 잔기로 알라닌 교체; 304번에 그룹 6 아미노산 잔기로 세린 교체; 314번에 그룹 2 아미노산 잔기로 세린 교체; 및 348번에 그룹 3 아미노산 잔기로 글리신 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 282번의 알라닌의 프롤린으로의 교체, 304번의 세린의 타이로신으로의 교체, 314번의 세린의 이소루신으로의 교체 및 348번의 글리신의 아스파르테이트로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 에르위니아 크리산테미 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 328번에 그룹 3 아미노산 잔기로 글리신 교체; 330번에 그룹 6 아미노산 잔기로 루신 교체; 350번에 그룹 2 아미노산 잔기로 세린 교체; 및 352번에 발린을 제외한 그룹 2 아미노산 잔기로 발린 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 에르위니아 크리산테미 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 328번의 글리신의 아스파르테이트로의 교체, 330번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체, 350번의 세린의 이소루신으로의 교체 및 352번의 발린의 메티오닌으로의 교체로 부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 시와넬라 오네이덴시스 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 323번에 그룹 3 아미노산 잔기로 글리신 교체; 325번에 그룹 6 아미노산 잔기로 루신 교체; 345번에 그룹 2 아미노산 잔기로 세린 교체; 및 347번에 발린을 제외한 그룹 2 아미노산 잔기로 발린 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 시와넬라 오네이덴시스 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 323번의 글리신의 아스파르테이트로의 교체, 325번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체, 345번의 세린의 이소루신으로의 교체 및 347번의 발린의 메티오닌으로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 코리네박테리움 글루타미컴 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 279번에 알라닌 이외의 그룹 1 아미노산 잔기로 알라닌 교체; 301번에 그룹 6 아미노산 잔기로 세린 교체; 311번에 그룹 2 아미노산 잔기로 트레오닌 교체; 및 345번에 그룹 3 아미노산 잔기로 글리신 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 코리네박테리움 글루타미컴 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 279번의 알라닌의 프롤린으로의 교체, 301번의 세린의 타이로신으로의 교체, 311번의 트레오닌의 이소루신으로의 교체 및 345번의 글리신의 아스파르테이트로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 대장균 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 323번에 그룹 3 아미노산 잔기로 글리신 교체; 325번에 그룹 6 아미노산 잔기로 루신 교체; 345번에 그룹 2 아미노산 잔기로 세린 교체; 및 347번에 발린을 제외한 그룹 2 아미노산 잔기로 발린 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 대장균 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 323번의 글리신의 아스파르테이트로의 교체, 325번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체, 345번의 세린의 이소루신으로의 교체 및 347번의 발린의 메티오닌으로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 코리네박테리움 글루타미컴 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 그것의 변이체는, 458번에 그룹 4 아미노산 잔기로 프롤린 교체를 포함한다. 코리네박테리움 글루타미컴 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 그것의 변이체는, 458번에 프롤린의 세린으로의 교체를 포함한다.
다양한 예로, 미코박테리움 스메그마티스 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 그것의 변이체는, 448번에 그룹4 아미노산 잔기로의 프롤린의 교체를 포함한다. 다양한 예로, 미코박테리움 스메그마티스 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 그것의 변이체는 448번의 프롤린의 세린으로의 교체를 포함한다.
다양한 예로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 그것의 변이체는, 449번에 그룹4 아미노산 잔기로의 프롤린의 교체를 포함한다. 다양한 예로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 그것의 변이체는 449번의 프롤린의 세린으로의 교체를 포함한다.
또한, 본 발명은 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 또는 그것의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
다양한 예로, 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는, 미코박테리움 스메그마티스 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체 및 에르위니아 크리산테미 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로 이루어진 군으로부터 선택된다. 특정 예로, 감소된 피드백 저해를 가지는, 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는, 대장균의 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예에서, 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는 서열번호 15 또는 서열번호 16와 적어도 80% 상동이고(예, 서열번호 15 또는 16과 적어도 80%, 85%, 80%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99 또는 그이상 상동인 서열), 스트렙토마이세스 코엘리콜러 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는 서열번호 17 또는 그것의 서열 변이체를 포함하고, 써모비피다 푸스카 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는 서열번호 14 또는 그것의 서열 변이체를 포함하고, 에르위니아 크리산테미 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는 서열번호 14 또는 그것의 서열 변이체를 포함한다.
여러가지 예들로, 에르위니아 크리산테미의 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는 80번에 그룹2 아미노산 잔기로 아스파라진 교체, 88번의 그룹 6 아미노산 잔기의 루신 교체 및 118번의 그룹 6 아미노산 잔기의 히스티딘 교체로부터 선택된 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 에르위니아 크리산테미의 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는, 80번의 아스파라진의 이소루신으로의 교체, 88번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체 및 118번의 히스티딘의 타이로신으로의 교체로부터 선택된 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는 89번에 그룹 2 아미노산 잔기로 아스파라진의 교체, 97번에 그룹 6 아미노산 잔기로 루신의 교체 및 127번에 그룹6 아미노산 잔기로의 히스티딘 교체로부터 선택된 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는, 89번의 아스파라진의 이소루신으로의 교체, 97번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체 및 127번의 히스티딘의 타이로신으로의 교체로부터 선택된 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는, 서열번호 16의 90번에 그룹 2 아미노산 잔기로의 타이로신의 교체에 상응하는 아미노산 잔기, 서열번호 16의 98번에 그룹 6 아미노산 서열로의 루이신으로의 교체에 상응하는 아미노산 잔기 및 서열번호 16의 128번에 그룹 6 아미노산 잔기로의 히스티딘 교체에 상응하는 아미노산 잔기로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는, 서열번호 16의 90번에 타이로신의 이소루신으로의 교체에 상응하는 아미노산 잔기, 서열번호 16의 98번에 루신의 페닐알라닌으로의 교체에 상응하는 아미노산 잔기, 및 서열번호 16의 128번에 히스티딘의 히스티틴으로의 교체에 상응하는 아미노산 잔기로부터 선택되는 적어도 하나 이상의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 대장균 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는, 80번에 그룹2 아미노산 잔기로의 아스파라진 교체, 81번에 그룹 2 아미노산 잔기로의 알라닌 교체, 84번에 그룹 5 아미노산 잔기로의 글루타메이트 교체, 88번에 그룹 6 아미노산 잔기로의 루신 교체 및 118번에 그룹 6 아미노산으로의 히스티딘의 교체로부터 선택되는 적어도 하나 이상의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 대장균 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드는, 80번의 아스파라진의 이소루신으로의 교체, 81번의 알라닌의 발린으로의 교체, 84번의 글루타메이트의 라이신으로의 교체, 88번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체 및 118번의 히스티딘의 타이로신으로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나 이상의 아미노산 교체를 포함한다.
또한, 본 발명은 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는 (a) 미코박테리움 스메그마티스 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, (c) 써모비피다 푸스카 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 (d) 에르위니아 크리산테미 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로부터 선택된다. 특정 예로, 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는 코리네형 세균으로부터 유래된 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체이다(예, 코리네세균 글루타미컴의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체, 또는 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체). 특정 예로, 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체는, 대장균의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체이다. 특정 예로, 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체는, 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 감소된 피드백 저해를 가지는, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이고, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 19 또는 그것의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 21 또는 그것의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 및 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 209 또는 그것의 변이체 서열을 포함하며, 대장균의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호는 서열번호 210, 서열번호 211 또는 그것의 변이체 서열을 포함한다.
다양한 예로, 코리네박테리움 글루타미컴 또는 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 23에 그룹 6 아미노산 잔기로의 루신 교체, 59에 그룹 1 아미노산 잔기로의 발린 교체, 104번에 다른 그룹 2 아미노산 잔기로의 발린 교체, 378에 그룹 3 아미노산 잔기로의 글리신 교체; 및 428번에 라이신 아미노산 잔기 다음에 호모세린디하이드로게나제 단백질이 종결(truncate)되는 변이로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다. 일예로, 코리네박테리움 글루타미컴 또는 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, WO93/09225 서열번호 3에 개시된 homdr 서열에 의해 코딩된다.
다양한 예로, 코리네박테리움 글루타미컴 또는 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 23번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체, 59번의 발린의 알라닌으로의 교체, 104번의 발린의 이소루신으로의 교체 및 378번의 글리신의 글루타민산으로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 미코박테리움 스메그마티스 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 10번에 그룹6 아미노산 잔기로의 발린 교체, 46번에 그룹 1 아미노산 잔기로의 발린 교체, 및 364번에 그룹 3 아미노산 잔기로의 글리신 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
다양한 예로, 미코박테리움 스메그마티스 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 10번의 발린의 페닐알라닌로의 교체, 46번의 발린의 알라닌으로의 교체, 및 378번의 글리신의 글루타민산으로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 10번에 그룹 6 아미노산 잔기로의 이소루신 교체, 46번에 그룹 1 아미노산 잔기로의 발린 교체, 362번에 그룹 3 아미노산 잔기로의 글리신 교체, 412번에 아르기닌 아미노산 잔기 이후에 호모세린 디하이드로게나제 단백질이 졸경되는 변이로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예들로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 10번의 루신의 페닐알라닌으로의 교체, 46번의 발린의 알라닌으로의 교체 및 362번의 글리신의 글루탐산으로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 써모비피다 푸스카 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 192번에 그룹6 아미노산 잔기로의 루신 교체, 228번에 그룹 1 아미노산 잔기로의 발린 교체, 545번에 그룹 3 아미노산 잔기로의 글리신 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예들로, 써모비피다 푸스카 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 595번의 아르기닌 아미노산 잔기 이후에 종결된다.
여러가지 예들로, 써모비피다 푸스카 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 192번 루신의 페닐알라닌으로의 교체, 228번 발린의 알라닌으로의 교체 및 545번 글리신의 글루탐산으로의 교체로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 대장균의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 330번에 그룹 3 아미노산 잔기로의 글리신 교체 및 352번에 그룹 6 아미노산 잔기로의 세린 교체로부터 선택되는, 서열번호 211에서의 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 대장균의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 330번 글리신의 아스파르테이트로의 교체 및 352번 세린의 페닐알라닌으로의 교체로부터 선택되는, 서열번호 211에서의 적어도 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는, 미코박테리움 스메그마티스 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체 및 에르위니아 크리산테미 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로부터 선택된다. 특정 예로, 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 코리네박테리움 글루타미컴의 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예들로, 이종 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다. 여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스의 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는, 서열번호 22 또는 23과 적어도 80%로 상동하며(예, 서열번호 22 또는 23과 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 995 또는 그 이상 상동한 서열); 이종 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 써모비피다 푸스카 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이고; 써모비피다 푸스카 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 24 또는 그것의 변이체 서열을 포함하며; 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 코리네박테리움 글루타미컴의 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이고; 코리네박테리움 글루타미컴의 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 212 또는 이의 변이체를 포함하며; 또는 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 대장균의 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이고; 대장균의 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 213 또는 이의 변이체를 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 그것의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 상기 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는 (a) 미코박테리움 스메그마티스 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 (c) 써모비피다 푸스카 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로부터 선택된다. 특정 예에서, 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴 유래의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예로, 이종 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예로, 미코박테리움 스메그마티스 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드는, 서열번호 26과 적어도 80% 동일하며(예, 서열번호 26에 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그이상으로 상동한 서열); 써모비피다 푸스카 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드는 서열번호 25 또는 이의 변이체 서열을 포함하며; 및 코리네박테리움 글루타미컴의 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드는 서열번호 214 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 또는 그것의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는, 미코박테리움 스메그마티스 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체 및 에르위니아 크리산테미 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로부터 선택된다. 특정 예들로, 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴 유래의 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예에서, 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는, 대장균 유래의 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이다. 특정 예들에서, 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스의 O-메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 27 또는 28과 적어도 80%로 상동적이며(예, 서열번호 27 또는 28과 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그이상으로 상동한 서열); 스트렙토마이세스 코엘리콜러 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 30 또는 이의 변이체 서열을 포함하며; 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는 써모비피다 푸스카의 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이고; 써모비피다 푸스카의 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 29 또는 이의 변이체 서열을 포함하고; 코리네박테리움 글루타미컴의 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 215 또는 이의 변이체 서열을 포함하며; 및 대장균의 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 216 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
여러가지 예들로, 세포는 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 포함한다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는, 미코박테리움 스메그마티스 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 에르위니아 크리산테미 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균의 디하이드로디피콜리네이트 신타제, 및 코리네박테리움 글루타미컴의 디하이드로디피콜리네이트 신타제로부터 선택된다. 특정 예로, 이종 디하이드디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 세균은, (a) 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자; (b) 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자; (c) 이종의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자 중 적어도 하나를 더 포함한다. 특정 예로, 상기 이종 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체 중 하나 이상은 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는, 미코박테리움 스메그마티스 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 에르위니아 크리산테미 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로부터 선택된다. 특정 예에서, 이종의 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는, 미코박테리움 스메그마티스 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 에르위니아 크리산테 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 코리네박테리움 글루타미컴 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로부터 선택된다. 특정 예에서, 이종의 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는, 미코박테리움 스메그마티스 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 코리네박테리움 글루타미컴 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로부터 선택된다. 특정 예에서, 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 감소된 피드백 저해를 가진다.
여러가지 예들로, 세균은 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 에르위니아 크리산테미 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 또는 코리네박테리움 글루타미컴 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체)를 코딩하는 핵산 분자를 포함한다.
또한 본 발명은, (a) 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자; (b) 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자; 및 (c) 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자 중 적어도 2종을 포함하는, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다. 특정 예에서, 이종 세균성 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체 중 1종 이상은 감소된 피드백 저해를 가진다.
다른 측면에 있어, 본 발명은 (a) 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (b) 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (c) 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (d) 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자 중 적어도 1종 또는 2종을 포함하는, 또는 코리네형 세균에 관한 것이다. 여러가지 예들로, 상기 유전학적으로 변이된 핵산분자는, 염색체 핵산 분자(예, 돌연변이가 예컨대 유전자의 코딩 또는 조절 부위에 도입된 염색체의 핵산 분자)이다. 여러가지 예로, 상기 핵산 분자는 재조합 핵산 분자이다.
여러가지 예들로, 적어도 2종의 유전학적으로 변이된 핵산 분자들중 적어도 하나는 이종 폴리펩티드를 코딩한다. 일 예로, 세균은 (a) 및 (b), (a) 및 (c), (a) 및 (d), (b) 및 (c), (b) 및 (d), 또는 (c) 및 (d)를 포함한다. 일 예로, 세균은, (a) 내지 (e) 중 적어도 3종을 포함한다. 일 예로, 세균은 하기 폴리펩티드중 1종 이상의 폴리펩티드가 대조군에 비해 감소된 활성을 가진다: (a) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드, (b) 호모세린 키나제 폴리펩티드 및 (c) 포스포에놀피루베이트 카르복시키나제 폴리펩티드. 일 예로, 세균은 내재 hom 유전자 및 내재 thrB 유전자에 돌연변(예, 유전자로부터 코딩되는 폴리펩티드의 활성을 감소시키는 돌연변이(예, 촉매 부위에 돌연변이), 유전자로부터 코딩되는 폴리펩티드의 발현을 감소시키는 돌연변이(예, 돌연변이는 폴리펩티드의 미성숙 종결을 야기함), 또는 전사체 또는 단백질 안정성 또는 반감기를 감소시키는 돌연변이)를 포함한다. 일 예로, 세균은 내재 hom 유전자 및 내재 thrB 유전자에 돌연변이를 포함한다. 일 예로, 세균은 내재 pck 유전자에 돌연변이를 포함한다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 중 적어도 1종 또는 2종을 포함하는 대장균 또는 코리네형 세균에 관한 것이다: (a) 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (b) 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (c) 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (d) 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (e) 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (f) 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (g) 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (h) 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (i) 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (j) 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (k) 세균성 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; 및 (l) 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자.
여러가지 예들로, 적어도 2종의 유전학적으로 변이된 핵산 분자들중 적어도 하나는 이종 폴리펩티드를 코딩한다. 여러가지 예들로, 세균은 (a)와, (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l) 중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (b)와, (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l) 중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (c)와, (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l) 중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (d)와, (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (e)와, (f), (g), (h), (i), (j), (k), 및 (l)중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (f)와, (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (g)와, (h), (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (h)와, (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (i)와, (j) (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (j)와, (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (k) 및 (l)를 포함한다. 여러가지 예로, 세균은 (a) 내지 (l)중 적어도 3종을 포함한다.
일부 예들에서, 세균은 하기 폴리펩티드중 1종 이상의 폴리펩티드가 대조군에 비해 감소된 활성을 가진다: (a) 호모세린 키나제 폴리펩티드, (b) 포스포에놀피루베이트 카르복시키나제 폴리펩티드, (c) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 및 (d) mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드, 예컨대 세균은 내재 hom 유전자, 내재 thrB 유전자, 내재 pck 유전자, 내재 mcbR 유전자 또는 이들의 조합에 돌연변이를 포함한다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 중 적어도 2종을 포함하는 대장균 또는 코리네형 세균에 관한 것이다: (a) 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (b) 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (c) 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; (d) 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자.
여러가지 예들로, 상기 적어도 2종의 폴리펩티드들 중 적어도 하나는 이종의 폴리펩티드를 코딩한다.
여러가지 예들로, 세균은 (a) 및 (b), (a) 및 (c), (a) 및 (d), (b) 및 (c), (b) 및 (d), 또는, (c) 및 (d)를 포함하거나, 또는 세균은 (a) 내지 (d) 중 적어도 3종을 포함한다.
여러가지 예들로, 세균은 하기 폴리펩티드중 1종 이상의 폴리펩티드가 대조군에 비해 감소된 활성을 가진다: (a) 포스포에놀피루베이트 카르복시키나제 폴리펩티드; 및 (b) mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드, 예컨대 세균은 내재 pck 유전자 또는 내재 mcbR 유전자에 돌연변이를 포함하며, 예컨대 세균은 내재 pck 유전자 또는 내재 mcbR 유전자에 돌연변이를 포함한다.
또한 본 발명은 세균(예컨대, 본원의 세균)을 아미노산 대사산물의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물로부터 아미노산 또는 관련 대사산물을 포함하는 조성물을 모우는 단계를 포함하는, 아미노산 또는 관련 대사산물의 생산 방법에 관한 것이다. 상기 방법은, 아미노산 또는 상기 대사산물이 농축된(enriched) 분획을 수득하기 위해 상기 배양물의 적어도 일부분을 분획화(fractionating)하는 단계를 더 포함할 수 있다.
본 발명은 세균을 L-라이신의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물을 모우는 단계를 포함하는, L-라이신 또는 관련 대사산물의 생산 방법에 관한 것이다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-라이신이 농축된 분획을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면으로, 본 발명은 아래 단계들중 2 단계 이상을 포함하는, 아스파르테이트 유래 아미노산을 포함하는 동물 사료 첨가제 제조 방법에 관한 것이다:
(a) 세균(예, 본원의 세균)을 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산을 허용하는 조건하에 배양하는 단계;
(b) 상기 세균 배양으로부터 발생된 아스파르테이트 유래 아미노산(들)의 적어도 일부를 포함하는 조성물을 모우는 단계;
(c) 상기 아스파르테이트 유래 아미노산 농축을 위해 상기 모운 조성물을 농축하는 단계; 및 선택적으로 하기를 포함한다.
(d) 1종 이상의 물질을 첨가하여 적합한 동물 사료 첨가제를 수득하는 단계.
상기 첨가될 수 있는 물질로는, 예컨대 일반적인 유기 또는 무기성 보조 물질 또는 담체, 예컨대 젤라틴, 셀룰로스 유도체(예, 셀룰로스 에테르), 실리카, 실리케이트, 스테아레이트, 석질(grit), 왕겨, 곡식, 전분, 검, 알기네이트, 당 또는 기타를 포함하며, 및/또는 일반적인 증점제 또는 결합제를 이용하여 혼합 및 안정화된다.
여러가지 예들로, 상기 모운 조성물은 세균성 세포가 결핍되어 있다. 여러가지 예들로, 상기 모운 조성물은 세균 배양의 결과인 세균성 세포를 10%, 5%, 0.5% 미만으로 포함한다. 여러가지 예들로, 상기 조성물은 세균 배양의 결과인 세균성 세포를 적어도 1%(예, 1%, 5%, 10%. 20%, 40%, 50%, 75%, 80%, 90%, 95%, 또는 100%)로 포함한다.
본 발명은 본원의 세균을 L-메티오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물을 모우는 단계를 포함하는, L-메티오닌의 생산 방법에 관한 것이다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
본 발명은 본원의 세균을 S-아데노실-L-메티오닌(S-AM)의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물을 모우는 단계를 포함하는, S-아데노실-L-메티오닌의 생산 방법에 관한 것이다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 S-아데노실-메티오닌이 농축된 분획을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다. 본 발명은, 본원의 세균을 L-이소루신 또는 L-트레오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물을 모우는 단계를 포함하는, L-이소루신 또는 L-트레오닌의 생산 방법에 관한 것이다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-이소루신 또는 L-트레오닌이 농축된 분획을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다. 또한, 본 발명은 본원의 세균을 호모세린, O-아세틸호모세린 또는 이들의 유도체의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물을 모우는 단계를 포함하는, 호모세린, O-아세틸호모세린 및 이들의 유도체의 생산 방법에 관한 것이다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 호모세린, O-아세틸호모세린 또는 이들의 유도체이 농축된 분획을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
본 발명은 이종 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 비피도박테리움 롱검 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 대장균 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드는 서열번호 59(서열번호 59와 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열)에 적어도 80%로 상동인 서열 또는 이의 변이체 서열을 포함하며; 비피도박테리움 롱검 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드는 서열번호 60 또는 이의 변이체 서열을 포함하며; 락토바실러스 플란타룸 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드는 서열번호 61 또는 이의 변이체 서열을 포함하며; 코리네박테리움 글루타미 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드는 서열번호 217 또는 이의 변이체 서열을 포함하며; 대장균 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드는 서열번호 218 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
본 발명은 이종 세균성 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드(예, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 대장균 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 62 및 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 63 및 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 65 및 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 219 및 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 글루타메이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 220 및 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한, 본 발명은 이종 세균성 디아미노피멜레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드(예, 바실러스 스패리쿠스(Bacillus sphaericus) 디아미노피멜레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미 디아미노피멜레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균(Escherichia coli)과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
다양한 예로, 바실러스 스패리쿠스 디아미노피멜레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 65 및 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한, 본 발명은 이종 세균성 세제 민감성 구출제(detergent sensitivity rescuer) 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스 세제 민감성 구출제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 세제 민감성 구출제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 세제 민감성 구출제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 세제 민감성 구출제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스 세제 민감성 구출제 폴리펩티드는, 서열번호 68 또는 69중 어느 하나와 적어도 80% (적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열)상동한 서열 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 세제 민감성 구출제 폴리펩티드는 스트렙토마이세스 코엘리콜러 세제 민감성 구출제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체이고, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 세제 민감성 구출제 폴리펩티드는 서열번호 67 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 세제 민감성 구출제 폴리펩티드는 서열번호 66 또는 이의 변이체 서열을 포함하고, 및 코리네박테리움 글루타미컴 세제 민감성 구출제 폴리펩티드는 서열번호 221 또는 이의 변이체 서열을 포함한다. 본 발명은 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 및 코리네박테리움 글루타미컴 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들에 있어서, 미코박테리움 스메그마티스 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 72 또는 73중 어느 하나와 적어도 80% (적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열)상동한 서열 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 71 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 70 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 74 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 222 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 223 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스의 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
다양한 예로, 미코박테리움 스메그마티스의 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 75 또는 76과 적어도 80%(예, 서열번호 75 또는 76과 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열) 상동이고; 스트렙토마이세스 코엘리콜러 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 77 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 224 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 및 대장균 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 225 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
다양한 예로, 미코박테리움 스메그마티스의 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 80 또는 81과 적어도 80%(예, 서열번호 80 또는 81과 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열) 상동이고; 스트렙토마이세스 코엘리콜러 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 78 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 79 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 82 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 226 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 227 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드(예, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드는 서열번호 84 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드는 서열번호 83 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드는 서열번호 228 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제 폴리펩티드는 서열번호 229 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스의 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스의 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 85 또는 86과 적어도 80%(예, 서열번호 85 또는 86과 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열) 상동이고, 락토바실러스 플란타룸 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 87 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 230 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 서열번호 231 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드(예, 미코박테리움 스메그마티스의 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스의 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 88 또는 89와-과 적어도 80%(예, 서열번호 88 또는 89와 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열) 상동이고, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 91 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 90 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 92 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 232 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제 폴리펩티드는 서열번호 233 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 이종 세균성 라이신 이출자(lysin exporter) 폴리펩티드(예, 코리네박테리움 글루타미컴 라이신 이출자 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 미코박테리움 스메그마티스의 라이신 이출자 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 라이신 이출자 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 라이신 이출자 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 라이신 이출자 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스의 라이신 이출자 폴리펩티드는 서열번호 93 또는 94와-과 적어도 80%(예, 서열번호 93 또는 94와 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열) 상동이고, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 라이신 이출자 폴리펩티드는 서열번호 95 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸라이신 이출자 폴리펩티드는 서열번호 96 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 라이신 이출자 폴리펩티드는 서열번호 234 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 라이신 이출자 폴리펩티드는 서열번호 237 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
본 발명은 이종 세균성 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제/O-아세틸호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드(예, 코리네박테리움 글루타미컴 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 미코박테리움 스메그마티스의 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균)과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 미코박테리움 스메그마티스의 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드는 서열번호 97 또는 98과 적어도 80%(예, 서열번호 97 또는 98과 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 상동인 서열) 상동이고, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드는 서열번호 99 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드는 서열번호 100 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드는 서열번호 101 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드는 서열번호 235 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 대장균 O-숙시닐호모세린(티오)-리아제 폴리펩티드는 서열번호 236 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
본 발명은 트레오닌 유출(threonine efflux) 폴리펩티드(예, 코리네박테리움 글루타미컴 트레오닌 유출 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 코리네박테리움 글루타미컴 트레오닌 유출 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체의 동족체(homolog), 스트렙토마이세스 코엘리콜러 트레오닌 유출 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 코리네박테리움 글루타미컴 트레오닌 유출 폴리펩티드는 서열번호 196 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 코리네박테리움 글루타미컴 트레오닌 유출 폴리펩티드의 동족체는 서열번호 196 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 및 스트렙토마이세스 코엘리콜러 트레오닌 유출 폴리펩티드는 서열번호 102 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 코리네박테리움 글루타미컴 가상의(hypothetical) 폴리펩티드(서열번호 198), 코리네박테리움 글루타미컴 가상의(hypothetical) 폴리펩티드(서열번호 198)의 세균성 동족체, (예, 미코박테리움 스메그마티스 가상 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 가상 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 가상 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균 가상 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 가상 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 세균성 동족체는, 서열번호 104 또는 105과 적어도 80%(예, 서열번호 104 또는 105와 적어도 80%, 85%, 80%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99 또는 그이상 상동인 서열)로 상동인 미코박테리움 스메그마티스 가상 폴리펩티드이고, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 가상 폴리펩티드는 서열번호 103 또는 이의 변이체 서열을 포함하고, 써모비피다 푸스카 가상 폴리펩티드는 서열번호 106 또는 이의 변이체 서열을 포함하고, 락토바실러스 플란타룸 가상 폴리펩티드는 서열번호 107 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한 본 발명은 코리네박테리움 글루타미컴의 추정의 막 폴리펩티드(서열번호 204), 코리네박테리움 글루타미컴의 추정상 막 폴리펩티드(서열번호 204)의 세균성 동족체(예컨대, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 추정상 막 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 추정상 막 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 에르위니아 크리산테미 추정상 막 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균의 추정상 막 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 추정상 막 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 펙토박테리움 크리산테미(Pectobacterium chrysanthemi) 추정상 막 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균(Escherichia coli)과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
다양한 예로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 추정상 막 폴리펩티드는 서열번호 111, 112, 113, 114 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 추정상 막 폴리펩티드는 서열번호 108, 109, 110 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 에르위니아 크리산테미 추정상 막 폴리펩티드는 서열번호 115 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 펙토박테리움 크리산테미 추정상 막 폴리펩티드는 서열번호 116 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸 추정상 막 폴리펩티드는 서열번호 117, 118, 119 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한, 본 발명은 코리네박테리움 글루타미컴의 약물 투과효소(drug permease) 폴리펩티드(서열번호 199), 코리네박테리움 글루타미의 약물 투과효소 폴리펩티드(서열번호 199)의 세균성 동족체(예컨대, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 약물 투과효소 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 써모비피다 푸스카 약물 투과효소 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 대장균의 약물 투과효소 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체, 락토바실러스 플란타룸 약물 투과효소 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
다양한 예로, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 약물 투과효소 폴리펩티드는 서열번호 120, 121 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 써모비피다 푸스카 약물 투과효소 폴리펩티드는 서열번호 122, 123 또는 이의 변이체 서열을 포함하며, 락토바실러스 플란타룸 약물 투과효소 폴리펩티드는 서열번호 124 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
또한, 본 발명은 코리네박테리움 글루타미컴의 가상 막 폴리펩티드(서열번호 197), 코리네박테리움 글루타미컴의 가상 막 폴리펩티드(서열번호 197)의 세균성 동족체(예컨대, 써모비피다 푸스카 가상 막 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체) 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 핵산 분자를 포함한, 코리네형 세균, 또는 대장균과 같은 장내 세균과에 속하는 세균에 관한 것이다.
여러가지 예들로, 써모비피다 푸스카 가상 막 폴리펩티드는 서열번호 125 또는 이의 변이체 서열을 포함한다.
전술한 바와 같이, 또한 본 발명은 세균성 단백질들의 변이체를 코딩하는 핵산을 제공한다. 세균성 폴리펩티드 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산은 서열이 유래된 생물로부터 발현될 수 있거나, 또는 서열이 유래된 생물 이외의 생물(예, 이종 생물)에서 발현될 수 있다.
일 측면에 있어서, 본 발명은 아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물로부터 유래된 하나 이상의 아미노산의 생산을 조절하는 세균성 폴리펩티드 변이체(예, 천연형 세균 폴리펩티드의 변이체)를 코딩하는 분리된 핵산 분자(예, 핵산 발현 벡터)에 관한 것이다. 상기 세균성 폴리펩티드는 예컨대, 하기 아미노산 서열을 포함할 수 있다: G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택된다. 상기 세균성 폴리펩티드의 변이체는 상기 세균성 단백질에 비해, 예컨대 서열번호 _의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상, 또는 서열번호 _의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 8, 5, 3, 2, 1 잔기내의 아미노산의 아미노산의 교체를 포함한다. 일예로, 세균성 폴리펩티드의 변이체는 상기 세균성 단백질과 아미노산 서열이 동일하거나 또는 세균성 폴리펩티드와 적어도 80%, 85%, 90%, 92%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상의 상동성을 가지며, 예컨대 상기 변이체는 상기 세균성 폴리펩티드에 비해 50, 40, 25, 15, 10, 7, 5, 3, 2 또는 1개 미만의 교체를 포함한다.
대안적으로 또는 부가적으로, 상기 세균성 폴리펩티드는 하기 아미노산 서열을 포함한다: L1-X2-X3-G4-G5-X6-F7-X8--X9--X10--X11(서열번호: _), 여기서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이며, X8은 발린, 루신, 이소루신 및 아스파르테이트으로부터 선택되며, X11은 발린, 루신, 이소루신, 페닐알라닌 및 메티오닌으로부터 선택되며, 상기 세균성 단백질의 변이체는 서열번호:_ 의 L1, G4, X8, X11 중 하나 이상에, 또는 서열번호:_ 의 L1, G4, X8, X11 의 8, 5, 3, 2 또는 1 잔기내의 아미노산 잔기에서의 하나의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예들로, 상기 세균성 폴리펩티드의 변이체의 피드백 저해는, S-아데노실메티오닌에 의해, 예컨대 상기 세균성 폴리펩티드에 비해(예, 천연형 세균 단백질에 비해) 또는 대조 단백질에 비해 감소된다.
세균성 폴리펩티드의 변이체내 아미노산 교체는, 알라닌(예, 본래 잔기는 알라닌이외의 잔기임) 또는 비보존적 교체로 교체될 수 있다. 상기 교체는 보존적 교체일 수 있다.
또한 본 발명은 본원에 개시된 핵산으로부터 코딩되는 폴리펩티드, 예컨대 아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물로부터 유래된 1종 이상의 아미노산의 생산을 조절하는 세균성 폴리펩티드의 변이체(예, 천연형 세균성 폴리펩티드의 변이체)를 코딩하는 핵산에 의해 코딩된 폴리펩티드에 관한 것으로, 상기 세균성 폴리펩티드는 서열번호 _ 또는 _를 포함하며, 상기 변이체는 세균성 폴리펩티드에 비해 아미노산 교체를 포함한다.
또한 본 발명은 아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물로부터 유래된 1종 이상의 아미노산의 생산을 조절하는, 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산의 제조 방법을 제공한다. 상기 방법은, 예컨대, 천연형 세균성 폴리펩티드의 아미노산 서열내 모티프를 확인하는 단계 및 모티프내 및/또는 모티프 근처의 (예, 10, 8, 7, 5, 3, 2, 또는 1 잔기들 내에) 1종 이상의 아미노산 잔기(예, 1, 2, 3, 4, 또는 5개의 잔기)가 교체된 변이체를 코딩하는 핵산을 구축하는 단계를 포함한다.
여러가지 예들로, 세균성 폴리펩티드의 모티프는 하기 아미노산 서열을 포함한다: G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21의 호X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택된다. 여러가지 예들로, 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상은 교체된다. 일 예로, 세균성 폴리펩티드의 변이체는 그 아미노산 서열이 세균성 폴리펩티드와 다른 곳에서 상동하다. 다양한 예로, 세균성 폴리펩티드의 모티프는, 하기 아미노산 서열을 포함한다: L1-X2-X3-G4-G5-X6-F7-X8--X9--X10--X11(서열번호: _), 여기서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이며, X8은 발린, 루신, 이소루신 및 아스파르테이트로부터 선택되며, X11은 발린, 루신, 이소루신, 페닐알라닌 및 메티오닌으로부터 선택된다. 다양한 예로, 서열번호:_ 의 L1, G4, X8, X11 중 하나 이상은 교체된다. 일 예로, 세균성 폴리펩티드의 변이체는 그 아미노산 서열이 세균성 단백질과 다른 곳이 동일하다.
또한 본 발명은 아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물로부터 유래된 1종 이상의 아미노산의 생산을 조절하는 세균성 폴리펩티드의 변이체(예, 천연형 세균 폴리펩티드의 변이체)를 코딩하는 핵산을 함유한 세균에 관한 것으로, 상기 세균성 폴리펩티드는 서열번호 _ 또는 서열번호 _를 포함하며, 상기 변이체는 세균성 폴리펩티드에 상대적인 아미노산 교체를 포함하고 있다. 세균은 유전학적으로 변형된 세균, 예컨대 핵산을 함유하도록 (예, 핵산의 형질전환에 의해, 예컨데 핵산이 에피솜 형태이거나 핵산이 세균의 염색체로 무작위적으로 또는 특이적으로 표적화된 위치에 통합되도록) 변형되어졌거나, 및/또는 이의 염색체내에서 변형되어진 (예, 내재 유전자가 돌연변이에 의해 변이되거나 또는 재조합에 의해 교체되거나 또는 변형되는 것과 같이 변형된) 세균은, 내재 유전자 상위의 이종의 프로모터를 함유한다.
또한, 본 발명은 아미노산 또는 관련 대사산물의 생산 방법에 관한 것이다. 상기 방법은 예컨대, 아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물로부터 유래된 1종 이상의 아미노산의 생산을 조절하는 세균성 폴리펩티드 변이체(예, 천연형 세균성 폴리펩티드의 변형체)를 코딩하는 핵산을 포함한, 세균(예, 유전학적으로 변형된 세균)을 배양하는 단계를 포함하며, 상기 세균성 폴리펩티드는 서열번호 _ 또는 서열번호 _를 포함하며, 상기 변이체는 세균성 폴리펩티드에 상대적인 아미노산 교체를 포함한다. 세균은 핵산이 발현되고 아미노산 (또는 관련 대사산물(들))의 생산이 허용되는 조건하에 배양되며, 아미노산 (또는 간련 대사산물(들))을 포함하는 조성물이 수집된다. 상기 조성물은, 예컨대 배양 상층물, 열처리된 또는 사멸된 세포 또는 정제된 아미노산을 포함할 수 있다.
일 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 특정 예에서, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 예로 첨연형 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체에 비해, 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 여러가지 예들로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드를 코딩한다. 여러가지 예로, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 다음으로부터 선택된다: 코리네박테리움 글루타미컴의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 대장균의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티스의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 하기 아미노산 서열을 포함하는 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체이다: G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21의 호X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산의 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드가 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: 글리신 231, 라이신 233, 페닐알라닌 251, 발린 253 및 아스파르테이트 269. 여러가지 예들로, 상기 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산의 교체를 포함하는 써모비피다 푸스카의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드가 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: 글리신 81, 아스파르테이트 287, 페닐알라닌 269.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _의 글루타메이트 252에서의 아미노산의 교체를 포함하는 대장균의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드가 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다:
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _에 기재된 M. 레프레이의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드가 하기 잔기들 중 1종 이상에 해당되는 잔기에서의 아미노산 교체를 포함하는 미코박테리아의 호모세린이 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: 글리신 73, 하스파르테이트 278 및 타이로신 260. 여러가지 예에 있어서, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 M.스메그마티스 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산의 교체를 포함하는 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드가 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: 글리신 73, 타이로신 260 및 아스파르테이트 278.
또한 본 발명은 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제의 변이체로부터 코딩되는 폴리펩티드, 이를 포함하는 세균 및 이를 코딩하는 핵산에 관한 것이다. 여러가지 예드라에서, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 단백질의 변이체(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 단백질의 변이체, 예로 본원의 세균성 단백질 변이체)를 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 O-아세틸 호모세린, 시스타티오닌, 호모시스테인, 메티오닌, SAM 및 그의 유도체와 같은 의 호메티오닌 또는 관련 중간산물의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 L-메티오닌( 또는 관련 대사산물)의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 특정 예에서, 상기 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는 예컨대 천연형의 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다.
여러가지 예들에 있어서, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드를 코딩한다.
여러가지 예들에 있어서, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는 다음으로부터 선택된다: 코리네박테리움 글루타미컴의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 대장균의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 다음 아미노산 서열을 포함하는 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 다음 아미노산 서열을 포함하는 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: L1-X2-X3-G4-G5-X6-F7-X8--X9--X10--X11(서열번호: _), 여기서, X는 임의의 아미노산이며, X8은 발린, 루신, 이소루신 및 아스파르테이트로부터 선택되며, X11은 발린, 루신, 이소루신, 페닐알라닌 및 메티오닌으로부터 선택되며, 세균성 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 L1, G4, X8, X11 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산의 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드가 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: 글리신 227, 루신 229, 아스파르테이트 231, 글리신 232, 글리신 233, 페닐알라닌 235, 아스파르테이트 236, 발린 239, 페닐알라닌 368, 아스파르테이트 370, 아스파르테이트 383, 글리신 346 및 루신 348. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산의 교체를 포함하는 써모비피다 푸스카의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드가 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: 글리신 240, 아스파르테이트 244, 페닐알라닌 379 및 아스파르테이트 394.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산의 교체를 포함하는 미코박테리움 스메그마티스의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드가 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다: 글리신 303, 아스파르테이트 307, 페닐알라닌 439, 아스파르테이트 454.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제의 변이체를 코딩하는 핵산을 포함한 세균에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 L-메티오닌 또는 관련 중간산물(예, 호모시스테인, 메티오닌, S-AM 또는 이의 유도체)의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 L-메티오닌( 또는 관련 대사산물)의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 mcbR 유전자 산물의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균성 mcbR 유전자 산물의 변이체는 천연형 mcbR 유전자 산물에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 다양한 예로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 mcbR 유전자 산물을 코딩한다. 여러 예들에서, 세균성 mcbR 유전자 산물은, 코리네박테리움 글루타미컴의 mcbR 유전자 산물, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 mcbR 유전자 산물, 코리네박테리움 멜라세콜라의 mcbR 유전자 산물 및 코리네박테리움 써모아미노게네스의 mcbR 유전자 산물로부터 선택된다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 아미노산 서열을 포함하는 mcbR 유전자 산물의 변이체가 mcbR 유전자 산물의 변이체인, mcbR 유전자 산물의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산 분자에 관한 것이다: X1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, mcbR 유전자 산물의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 mcbR 유전자 산물의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 mcbR 유전자 산물의 변이체는 서열번호의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴의 mcbR 유전자 산물이다: 글리신 92, 라이신 94, 페닐알라닌 116, 글리신 118 및 아스파르테이트 134. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
또한 본 발명은 세균성 mcbR 유전자 산물의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또한 본 발명은 세균성 mcbR 유전자 산물의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 세균에 관한 것이다. 여러가지 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
또한, 본 발명은 L-메티오닌의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 mcbR 유전자 산물의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 L-메티오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체는 천연형 아스파르토키나제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 다양한 예로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 아스파르토키나제 폴리펩티드를 코딩한다. 여러 예들에서, 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스 아스파르토키나제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 대장균의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 아스파르토키나제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티스의 아스파르토키나제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 아스파르토키나제 폴리펩티드로부터 선택된다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 아미노산 서열을 포함하는 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체가 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체인, 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산 분자에 관한 것이다: X1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴의 아스파르토키나제 폴리펩티드이다: 글리신 208, 라이신 210, 페닐알라닌 223, 발린 225 및 아스파르테이트 236. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
또한 본 발명은 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또한 본 발명은 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 세균에 관한 것이다. 여러가지 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다. 다양한 예로, 세균은 아미노산 생산에 참여하는 폴리펩티드(예, 숙주 세포에 이종 또는 동족인 폴리펩티드 또는 이의 변이체)를 코딩하는 1종 이상의 핵산 분자(예, 재조합 핵산 분자)를 더 포함한다. 다양한 예로, 세균은 아미노산 생산에 참여하는 폴리펩티드의 활성의 (예, 아미노산 생산에 참여하는 폴리펩티드를 코딩하는 내재 서열 또는 폴리펩티드의 발혀을 조절하는 서열, 예컨대 프로모터 서열의 돌연변이에 의하여) 증가 또는 감소를 초래하는, 내재 서열에서의 돌연변이를 더 포함한다.
또한 본 발명은 아미노산 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 아미노산의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 아미노산이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제(O-숙시닐호모세린(티올)-리아제)를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제의 변이체는 천연형 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 다양한 예로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드를 코딩한다. 여러 예들에서, 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 대장균의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티스의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드로부터 선택된다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 아미노산 서열을 포함하는 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체가 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체인, O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산 분자에 관한 것이다: X1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)의 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드이다: 글리신 72, 라이신 74, 페닐알라닌 90, 이소루신 92 및 아스파르테이트 105. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
또한 본 발명은 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또한 본 발명은 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 세균에 관한 것이다. 여러가지 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 L-메티오닌의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 O-숙시닐호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 L-메티오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균성시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체는 천연형 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 다양한 예로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드를 코딩한다. 여러 예들에서, 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 대장균의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티스의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드로부터 선택된다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 아미노산 서열을 포함하는 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체가 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체인, 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산 분자에 관한 것이다: X1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴의 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드이다: 글리신 296, 라이신 298, 페닐알라닌 312, 글리신 314 및 아스파르테이트 335. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
또한 본 발명은 세균성 시스타티오닌 베타-리아제의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또한 본 발명은 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 세균에 관한 것이다. 여러가지 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 L-메티오닌의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 L-메티오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균성5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 천연형 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 다양한 예로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드를 코딩한다. 여러 예들에서, 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 대장균의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티스의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드로부터 선택된다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 아미노산 서열을 포함하는 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체인, 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산 분자에 관한 것이다: G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16(서열번호: _), 여기에서, X는 아미노산이고, Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, 또는 Z16 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴의 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드이다: 글리신 708, 라이신 710, 페닐알라닌 725 및 루신 727. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
또한 본 발명은 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또한 본 발명은 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 세균에 관한 것이다. 여러가지 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 L-메티오닌의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 L-메티오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제(synthetase) 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체는 천연형 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 다양한 예로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드를 코딩한다. 여러 예들에서, 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 대장균의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티스의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드로부터 선택된다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 아미노산 서열을 포함하는 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체인, S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산 분자에 관한 것이다: X1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서 아미노산 교체를 포함한다. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴의 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드이다: 글리신 263, 라이신 265, 페닐알라닌 282, 글리신 284 및 아스파르테이트 291.
여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이다.
또한 본 발명은 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또한 본 발명은 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 세균에 관한 것이다. 여러가지 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 L-메티오닌의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 L-메티오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 L-메티오닌이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 세균성 호모세린 키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균성호모세린 키나제 폴리펩티드의 변이체는 천연형 호모세린 키나제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 나타낸다. 다양한 예로, 핵산은 S-아데노실메티오닌에 의해 감소된 피드백 저해를 가지는 호모세린 키나제 폴리펩티드를 코딩한다. 여러 예들에서, 세균성 호모세린 키나제 폴리펩티드는, 코리네박테리움 글루타미컴의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 미코박테리움 스메그마티스의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 써모비피다 푸스카의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 아미콜라톱시스 메디테라네이의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 에르위니아 크리산테미의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 시와넬라 오네이덴시스의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 미코박테리움 튜베르쿨로시스의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 대장균 호모세린 키나제 폴리펩티드, 코리네박테리움 아세토글루타미컴의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 코리네박테리움 멜라세콜라의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 코리네박테리움 써모아미노게네스의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락토퍼멘텀의 호모세린 키나제 폴리펩티드, 브레비박테리움 락티스의 호모세린 키나제 폴리펩티드 및 브레비박테리움 플라범의 호모세린 키나제 폴리펩티드로부터 선택된다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 호모세린 키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산에 관한 것으로, 상기 호모세린 키나제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호의 하기 잔기들중 1종 이상에서의 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴의 호모세린 키나제 폴리펩티드이다: 글리신 160, 라이신 161, 페닐알라닌 186, 알라닌 188 및 아스파르테이트 205. 여러가지 예로, 아미노산 교체는 알라닌으로의 교체이며, 상기 본래 잔기는 알라닌 이외의 잔기이다.
또한 본 발명은 세균성 호모세린 키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산으로부터 암호화된 폴리펩티드에 관한 것이다.
또한 본 발명은 세균성 호모세린 키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 세균에 관한 것이다. 여러가지 예로, 세균은 코리네형 세균이다. 세균은 다른 세균성 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 1종 이상의 핵산(예, 아미노산 생산에 참여하는 세균성 폴리펩티드의 변이체, 예로 본원의 세균성 폴리펩티드 변이체)을 코딩하는 핵산을 더 포함할 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 아미노산의 생산 방법에 관한 것으로, 상기 방법은 세균성 호모세린 키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산을 함유하고 있는 유전학적으로 변형된 세균을, 핵산이 발현되고 아미노산의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계; 및 배양물을 수집하는 단계를 포함한다. 상기 배양물은 (예컨대, 세포를 제거하거나 및/또는 아미노산이 농축된 분획물을 수득하기 위해) 분획화될 수 있다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기들 중 2 이상을 포함하는 세균에 관한 것이다: 세균성 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산, 세균성 mcbR 유전자 산물 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산, 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산, 세균성 O-숙시닐호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산, 세균성 시스타티온 베타-리아제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산, 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스체인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체를 코딩하는 핵산, 및 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제 폴리펩티드.
다양한 예로, 세균은 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제를 코딩하는 핵산 및 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제를 코딩하는 핵산을 포함한다. 특정 예에서, 세균성 폴리펩티드의 다변체 중 적어도 하나는, (예, 천연형 폴리펩티드에 비해) 감소된 피드백 저해를 가진다.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 중 2이상을 포함하는 세균에 관한 것이다: (a) 하기 아미노산 서열을 포함하는 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산: X1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20 각각은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함함; (b) 하기 아미노산 서열을 포함하는 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산: G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _), 여기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고, Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며, Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며, 상기 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함함; 및 (c) 하기 아미노산 서열을 포함하는 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산: L1-X2-X3-G4-G5-X6-F7-X8--X9--X10--X11(서열번호: _), 여기에서, X는 아미노산이고, X8은 발린, 루신, 이소루신 및 아스파르테이트으로부터 선택되며, X11은 발린, 루신, 이소루신, 페닐알라닌 및 메티오닌으로부터 선택되며, 상기 세균성 단백질 변이체는 서열번호:_ 의 L1, G4, X8, X11 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함함.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 하기 핵산들중 2종 이상을 포함하는 세균에 관한 것이다: (a) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 C.글루타미컴의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 231, 라이신 233, 페닐알라닌 251 및 발린 253; (b) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 T. 푸스카의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 81, 아스파르테이트 287, 페닐알라닌 269; (c) 서열번호 _의 글루타메이트 252에 아미노산 교체를 포함하는 E. coli의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산; (d) 서열번호 _에 기재된 M. 레프레이(M. leprae) 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제의 하기 잔기들중 1종 이상에 상응하는 잔기에서의 아미노산 교체를 포함하는 미코박테리아의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 73, 아스파르테이트 278, 및 타이로신 260; (e) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 M. 튜베르쿨로시스의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 73, 타이로신 260, 및 아스파르테이트 278; (f) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 C. 글루타미컴의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 227, 루신 229, 아스파르테이트 231, 글리신 232, 글리신 233, 페닐알라닌 235, 아스파르테이트 236, 발린 239, 페닐알라닌 368, 아스파르테이트 370, 아스파르테이트 383, 글리신 346 및 루신 348; 및 (g) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 T.푸스카의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 240, 아스파르테이트 244, 페닐알라닌 379 및 아스파르테이트 394.
다른 측면에 있어서, 본 발명은 에피솜 형태의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 및 에피솜 형태의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드를 함유한 세균에 관한 것이다. 다양한 예로, 세균은 코리네박테리움이다. 다양한 예로, 상기 에피솜 형태의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 및 상기 에피솜 형태의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는 세균과 동일한 종(spicies)의 것(예, 둘다 C.글루타미컴의 것임)이다. 다양한 예로, 상기 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 및 에피솜 형태의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는 세균을 제외한 종의 것이다. 다양한 예로, 상기 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 천연형 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체이다. 다양한 예로, 상기 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드는 천연형 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드의 변이체이다.
"아스파르트산 계열의 아미노산 및 관련 대사산물(aspartic acid family of amino acids and related metabolites)"은 L-아스파르테이트, 베타-아스파르틸 인산, L-아스파르테이트-베타-세미알데하이드, L-2,3-디하이드로디피콜리네이트, L-△1-피페리데인-2,6-디카르복실레이트, N-숙시닐-2-아미노-6-케토-L-피멜레이트, N-숙시닐-2,6-L,L-디아미노피멜레이트, L,L-디아미노피멜레이트, D,L-디아미노피멜레이트, L-라이신, 호모세린, O-아세틸-L-호모세린, O-숙시닐-L-호모세린, 시스타티오닌, L-호모시스테인, L-메티오닌, S-아데노실-L-메티오닌, O-포스포-L-호모세린, 트레오닌, 2-옥소부타노에이트, (S)-2-아세토-2-하이드록시부타노에이트, (S)-2-하이드록시-3-메틸-3-옥소펜타노에이트, (R)-2,3-디하이드록시-3-메틸펜타노에이트, (R)-2-옥소-3-메틸펜타노에이트, L-이소루신, L-아스파라진을 포함한다. 다양한 예들에서, 아스파르트산 계열의 아미노산 및 관련 대사산물은 아스파르트산, 아스파라진, 라이신, 트레오닌, 메티오닌, 이소루신 및 S-아데노실-L-메티오닌을 포함한다. "감소된 피드백 저해"를 가지는 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체로는, 천연형 폴리펩티드에 비해 저해성 인자의 존재에 의해 거의 저해되는 않는 폴리펩티드, 또는 상기 변이체가 도입되어진 생물에서 발현되는 해당 내재 폴리펩티드에 비하여 저해성 인자의 존재에 의해 거의 저해되지 않는 폴리펩티드를 포함한다. 예를 들면, 대장균 또는 C.글루타미컴의 천연 아스파르토키나제는 일정 농도의 라이신, 또는 라이신 + 트레오닌 각각의 존재시 10배 낮은 활성을 가질 수 있다. 감소된 피드백 저해를 가지는 변이체는, 예컨대 동일 농도의 라이신 존재하에 5배 감소, 2배 감소 또는 천연형 수준의 활성을 가질 수 있다.
"기능적 변이체" 단백질은 단백질이 효소인 경우에 천연형 단백질에 의해 촉매화되는 생합성 반응을 촉매할 수 있거나 또는 단백질이 촉매적이지 않은 경우 천연형 단백질과 동일한 생물학적 기능을 제공할 수 있는 단백질이다. 예를 들면, 1종 이상의 유전자의 전사를 정상적으로 조절하는 단백질의 기능적 변이체는, 세균에 형질전환되었을때 1종 이상의 동일한 유전자의 전사를 여전히 조절할 수 있다. 특정 예에서, 기능적 변이체 단백질은 아미노산에 의한 피드백 저해에 대해 적어도 일부분의 또는 전적인 내성을 가진다. 특정 예에서, 변이체는 천연형 단백질와 비교하였을때 20, 51, 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4, 3 또는 1개 미만의 아미노산 교체를 가진다. 특정 예로, 아미노산 교체는 보존적 교체이다. 변이체 서열은 변이체 폴리펩티드, 예컨대 기능성 변이체 폴리펩티드에 해당하는 뉴클레오티드 또는 아미노산 서열이다.
대조 서열의 아미노산에 "해당하는" 아미노산은, 대조 서열의 부위에 상동인 부위를 차지한다. 해당 아미노산은 관련 서열 정렬에 의해 확인될 수 있다.
본원에서 "이종" 핵산 또는 단백질은 아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물의 일원 생산에 사용되는 숙주 생물(종) 이외의 생물(종)의 핵산 또는 단백질, 또는, 핵산 또는 단백질의 기능적 변이체를 의미한다. 특정 예에서, 숙주 생물이 코리네형 세균인 경우, 이종 유전자는 대장균으로부터 수득할 수 없을 것이다. 다른 예로, 숙주 생물이 대장균인 경우, 이종 유전자는 코리네형 세균으로부터 수득할 수 없다.
본원에서, "유전자"는 코팅, 프로모터, 오퍼레이터, 인핸서, 종결자, 공동-전사된 (예, 오페론으로부터의 서열) 및 특정 코딩 서열과 관련있는 다른 조절 서열을 포함한다.
본원에서, "상동(동족)" 핵산 또는 단백질은 아스파르트산 계열의 아미노산 또는 관련 대사산물의 일원 생산에 사용되는 숙주 생물과 동일한 종인 생물의 핵산 또는 단백질, 또는, 핵산 또는 단백질의 기능적 변이체를 의미한다.
당업자에게 주지된 바와 같이, 천연형 효소의 하나 이상의 아미노산 잔기에서의 아미노산 치환은, 효소의 활성 또는 기능에 소실이 없으며, 허용될 수 있다. 본원에서, 용어 "보존적 치환"은 단백질 서열에서 하나의 아미노산을 동일한 보존적 치환기로 그룹화되는 것으로의 교체를 의미한다. 보존적 아미노산 치환은 공지되어 있으며, 이는 일반적으로 아미노산 측쇄 치환기의 상대적인 유사성, 예컨대 이들의 소수성, 친수성, 전하, 크기 등에 근거한다. 일 예로, 보존적 치환기는 전형적으로, 하기 그룹들 범위에 속하는 치환기를 포함한다: 그룹 1: 글리신, 알라닌 및 프롤린; 그룹 2: 발린, 이소루신, 루신 및 메티오닌; 그룹 3: 아스파르트산, 글루탐산, 아스파라진, 글루타민; 그룹 4: 페닐알라닌, 타이로신 및 트립토판. 각 그룹은 특정 그룹에서 아미노산을 다른 아미노산으로 단백질 서열을 치환시킬 수 있는 아미노산 목록을 제공한다.
보존적 치환에 있어 아미노산 그룹화를 설정하기 위해 사용된 몇가지 기준이 있다. 예컨대, 단백질에 상호적인 생물학적 기능을 부여함에 있어 하이드로패틱(hydropathic) 아미노산 인덱스의 중요성이 일반적으로 당업계에 인식되어 있다(Kyte and Doolittle, Mol. Biol. 157:105-132 (1982)). 특정 아미노산은 유사한 하이드로패틱 인덴스 또는 수치를 가지는 다른 아미노산으로 치환될 수 있으며, 여전히 유사한 생물학적 활성을 지닐 수 있다. 아미노산의 친수성(hydrophilicity )은 또한 보존적 아미노산의 그룹화 확립에 기준으로서 사용된다(예, 미국 특허 4,554,101 참조).
아미노산의 다른 것으로의 치환과 관련된 정보는 당업계에 일반적으로 알려져 있다(예, Introduction to Protein Architecture: The Structural Biology of Proteins, Lesk, A.M., Oxford University Press; ISBN: 0198504748; Introduction to Protein Structure, Branden, C-I., Tooze, J., Karolinska Institute, Stockholm, Sweden (January 15, 1999); 및 Protein Structure Prediction: Methods and Protocols (Methods in Molecular Biology), Webster, D.M.(Editor), August 2000, Humana Press, ISBN: 0896036375 참조).
일부 예에서, 이종 서열 및/또는 숙주 균주 유전자의 핵산 및/또는 단백질 서열을 비교하여 상동성을 결정할 수 있다. 상동성 비교를 사용하여, 예컨대 원하는 아미노산을 동정할 수 있다. 두 서열간의 상동 %은 서열에 의해 공유된 동일한 위치 갯수의 함수이며, 두 서열간의 최적 정렬을 위해 도입되어야 하는 갭(gap) 수와 갭의 길이를 계산한다. 두 서열간의 서열 비교 및 상동성 결정은 수학적 알고리즘을 이용하여 실시될 수 있다. 예컨대, 두 뉴클레오티드 서열간의 상동 %는 GCG 소프트웨어 패키지내의 GAP 프로그램으로 통합되어 있는 Needleman 및 Wunsch((1970) J. Mol. Biol. 48:444-453)의 알고리즘과, 블로섬(Blosum) 62 매트릭스(matrix) 및 12 갭 웨이트(gap weight), 갭 확장 패널티(gap extend penalty) 4, 및 프래임이동 갭 패널티 5(frameshift gap penalty)를 이용하여 결정할 수 있다.
일반적으로, 두 개의 핵산 또는 단백질 서열의 상동성 %를 결정하기 위해, 서열은 최적의 비교를 위해 정렬할 수 있다(예, 최적 정렬을 위해 제1 및 제2 핵산 중 어느 하나 또는 이들 모두나, 아미노산 서열에 갭을 도입할 수 있으며, 비동종의 서열을 비교시 무시할 수 있다). 비교를 위해 정렬된 테스트 서열의 길이는, 대조 서열의 길이에 적어도 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 100%일 수 있다. 이후 해당되는 뉴클레오티드 또는 아미노산 위치에서 핵산 또는 아미노산을 비교한다. 제1서열의 한 위치가 제2 서열의 해당 위치에 동일한 뉴클레오티드 또는 아미노산이 위치하는 경우, 상기 위치에 분자는 상동하다(본원에서 "동일성"은 "상동성"과 등가이다).
본원에서 단백질 서열을 "질의서열(query sequence)"로 사용하여, 예컨대 겹치지 않는 서열(redundant sequence)의 데이트베이스로 검색을 실시할 수 있다. 이러한 검색은 Altschul, et al. (1990) J. Mol . Biol . 215:403-10의 BLASTP 및 TBLASTN 프로그램(버전 2.0)을 이용하여 수행할 수 있다. BLAST 단백질 검색은 예컨대 블로섬 62 매트릭스, 워드길이 3 및 갭 존재 치(gap existence cost) 11 및 갭 연장 패널티(gap extension penalty) 1을 이용하여, BLASTP 프로그램으로 수행할 수 있다. BLAST 분석 수행을 위한 소프트웨어는 국립 생물공학 정보 센터를 통해 공개적으로 이용가능하며, 디폴트 매개변수를 사용할 수 있다. 본원의 서열은 또는 특이 매개변수 또는 디폴트 매개변수를 이용하여 TBLASTN 검색에 질의 서열로 사용할 수 있다.
본원에서 핵산 서열을 "질의서열(query sequence)"로 사용하여, 예컨대 겹치지 않는 서열(redundant sequence)의 데이트베이스로 검색을 실시할 수 있다. 이러한 검색은 Altschul, et al. (1990) J. Mol . Biol . 215:403-10의 BLASTP 및 TBLASTN 프로그램(버전 2.0)을 이용하여 수행할 수 있다. BLAST 뉴클레오티드 검색은, BLASTIN 프로그램, 스코어 = 100, 워드길이 =11로 수행하여 핵산 수준에서의 상동성을 평가할 수 있다. 비교 목적을 위한 갭이 들어간 정렬을 구하기 위해, 갭 BLAST를 Altschui et al., (1997) Nucleic Acids Res . 25:33 89-3402에 개시된 바와 같이 활용할 수 있다. BLAST 및 갭 BLAST 프로그램을 활용하는 경우, 각 프로그램(예, BLASTX 및 BLASTN)의 디폴트 매개변수를 사용할 수 있다. 비교용 뉴클레오티드 서열 정렬을 예컨대 Smith & Waterman, Adv . Appi . Math . 2:482 (1981)의 국소 상동성 알고리즘, Needleman & Wunsch, J. Mol . Biol . 48:443 (1970)의 상동성 정렬 알고리즘, Pearson & Lipman, Proc . Nat'l . Acad . Sd . USA 85:2444 (1988)의 유사성 검색 방법, 상기 알고리즘의 컴퓨터를 사용한 수행(GAP, BESTFIT, FASTA, 및 TFASTA, Wisconsin Genetics Software Package, Genetics Computer Group, 575 Science Dr., Madison, WI), 또는 매뉴얼 정렬 및 시각적인 열람에 의해 수행될 수 있다(예, Current Protocols in Molecular Biology (Ausubel et al ., eds. 1995 supplement) 참조).
핵산 서열은 혼성화 특성에 대해 분석될 수 있다. 본원에서, "저엄격성(low stringency)하, 중간 엄격성(medium stringency)하, 고엄격성(high stringency)하 또는 최고 엄격성(very high stringency) 하에 혼성화하다"는 혼성화 및 세척 조건을 나타낸다. 혼성화 반응 수행을 위한 지침은 Current Protocols in Molecular Biology, John Wiley & Sons, N.Y. (1989), 6.3.1-6.3.6.에서 확인할 수 있다. 수계 및 비수계 방법은 참조문헌에 개시되어 있으며, 이들중 한가지 방법을 이용할 수 있다. 본원에 언급된 특이적인 혼성화 조건은 다음과 같다: 1) 저엄격성 혼성화 조건, 6X 염화나트륨/구연산나트륨(SSC), 약 45℃ 및 이후 적어도 50℃(세척온도는 저염격성 조건의 경우 55℃까리 높일 수 있다)에서 0.2X SSC, 0.1% SDS로 2회 세척; 2) 중간 엄격성 혼성화 조건, 약 45℃에서 6X SSC 이후 60℃에서 0.2X SSC, 0.1% SDS로 1회 이상 세척; 3) 고엄격성 혼성화 조건, 약 45℃에서 6X SSC, 이후 65℃에서 0.2X SSC, 0.1% SDS로 1, 2, 3, 4 또는 그 이상 세척; 4) 최고 엄격성 혼성화 조건, 65℃에서 0.5M 인산나트륨, 7% SDS 및 이후 65℃에서 0.2X SSC, 1% SDS로 1회 이상 세척. 최고 엄격성 조건(적어도 4회 이상 세척)이 바람직한 조건이므로, 별도의 언급이 없는 경우 상기 조건으로 수행하여야 한다.
본 발명의 구체적인 하나 이상의 예가 도면 및 하기 내용과 함께 개시되어 있다. 본 발명의 다른 특징, 목적 및 효과가 명세서, 도면 및 청구범위에서 명확해질 것이다.
본 발명의 상세한 설명
본 발명은 아스파르테이트 유래 아미노산 및 중간산물 화합물의 발효 생산을 향상시키는 단백질을 코딩하는 핵산을 포함하고 있는, 핵산 및 변형된 세균을 제공한다. 구체적으로, L-아스파르테이트, L-라이신, L-메티오닌, S-아데노실-L-메티오닌, 트레오닌, L-이소루신, 호모세린, O-아세틸 호모세린, 호모시스테인 및 시스타티오닌의 생산과 관련된 핵산 및 세균을 기재한다. 핵산은 상기 아미노산, 중간산물 및 직접(예, 중간산물의 효소학적 변환을 통해) 또는 간접적인(예, 효소 발현의 전사 조절 또는 아미노산 이출의 조절을 통해) 관련 대사산물의 생합성을 조절하는 단백질 대사 경로를 코딩하는 유전자를 포함한다. 단백질을 코딩하는 핵산 서열은 아스파르트산 계열의 아미노산 및 관련 대사산물의 일원 생산에 사용된 숙주 생물(종) 이외의 세균 중으로부터 유래될 수 있다. 또한 본 발명은 동물 사료 첨가제로 사용하기 위한 아미노산의 생산을 뿐만 아니라, 세균 및 아미노산의 생산 방법을 제공한다.
아미노산 생산에 참여하는 특정 아미노산 단백질의 서열 변형은 아미노산 수율 증가를 유도할 수 있다. 조절된(예, 감소 또는 증가된) 변형 또는 비변형(예, 천연형) 세균 효소의 발현은 아미노산 생산을 증진시킬 수 있다. 본원의 방법 및 조성물은 아미노산 및 관련 대사산물(예, 메티오닌, 트레오닌, 이소루신, 아스파르테이트, 라이신, 시스테인 및 황의 대사에 참여하는 단백질), 및 상기 단백질을 코딩하는 핵산의 생산을 조절하는 세균성 단백질에 적용된다. 이들 단백질로는, 아미노산 생합성 경로의 중간산물을 다른 중간 산물 및/또는 최종 산물로 변환을 촉매하는 효소, 및 상기 효소의 발현 및/또는 기능을 직접적으로 조절하는 단백질을 포함한다. 조작의 표적 단백질로는, 억제, 감쇠(attenuation) 또는 피드백 저해와 같은 여러가지 형태의 조절을 받기 쉬운 효소를 포함한다. 세균 중에서 아미노산 생합성 경로에서 이들 경로에 참여하는 단백질의 정보는 이들 단백질 서열과 연계되어 있으며, 본원에 개시된 바와 같이 조작 및/또는 발현용 단백질을 동정하기 위한 다른 관련 소스는 Bono et al ., Genorne Research , 8:203-210, 1998에 개시된 연결된 데이트베이스를 통해 접근할 수 있다.
상업 제품용 아미노산 생합성의 효율을 조작하기 위한 전략으로는, 과다발현, 저하발현(유전자 파괴 또는 치환 포함함) 및 특이 유전자의 조건에 따른 발현 뿐만 아니라, 단백질의 활성을 최적화하기 위한 유전자 변형을 포함한다. 생합성 경로의 최종 산물과 중간 산물이 존재함으로써, 생합성 효소의 저해 자극, 예컨대 피드백 저해에 대한 민감성을 감소시키는 것이 가능하다. 예컨대, 코리네형 세균 또는 대장균중 어느 하나에서 유래된, 라이신의 상업적 생산용 균주는, 일반적으로 라이신에 의한 피드백 저해에 상대적으로 둔감하다. 또한 유용한 코리네형 세균 균주는 트레오닌에 의한 저해에 상대적으로 내성적이다. 본원의 새로운 조성물 및 방법은 증강된 아미노산 생산성을 산출한다. 이론과 상관없이, 상기 방법 및 조성물은 S-아데노실메티오닌(S-AM) 및/또는 메티오닌의 존재시 감소된 피드백 저해로 인해 증강된 효소를 발생시킨다. 조작 대상인 표적 유전자의 예는 세균성 dapA, hom, thrB , ppc , pyc , pck , metE , glyA , metA , metY , mcbR , lysC , asd , metB, metC , metH , 및 metK 유전자들이다. 상기 표적 유전자는 개별적으로 또는 여러가지 조합으로 조작될 수 있다.
특정 예에서, 특정 유전자의 활성이 감소되도록 (예, 내재 유전자의 돌연변이 또는 삭제에 의해) 균주를 조작하는데 유용하다. 예컨대, 하나 이상의 hom, thrB , pck , 또는 mcbR 유전자 산물의 활성이 감소된 균주는, 아미노산 및 관련 중간산물에 대해 증강된 생산을 나타낼 수 있다.
아스파르트산 계열의 아미노산 및 관련 대사산물로 탄소를 직접 유입시키는 두 가지의 중추적인 탄소 대사 효소로는, 포스포에놀피루베이트 카르복실라제(Ppc) 및 피루베이트 카르복실라제(Pyc)가 있다. 아스파르테이트산 계열의 아미노산의 생합성 초기 단계가 도 1에 개시되어 있다. 양 효소들은 아스파르트산으로 아민을 이동시키는 트리카르복시산(TCA) 사이클 성분인, 옥살로아세테이트의 생성을 촉매한다. 아스파르토키나제(코리네형 세균에서 LysC로 코딩됨)는 아스파르트산 계열의 아미노산의 제1 효소 반응을 촉매하며, 피드백 저해 및 억제 둘 다에 의해 조절되는 것으로 알려져 있다. 따라서, 상기 효소의 탈조절은 아스파르트산 아미노산 경로(예, 아스파르트산, 아스파라진, 라이신, 메티오닌, S-아데노실-L-메티오닌, 트레오닌 및 이소루신)의 상업적으로 중요한 임의의 아미노산 및 관련 대사산물의 생산에 중요하다. 탄소의 아스파르테이트로부터 유래된 아미노산으로의 유입을 조절하기 위한 중요 효소로서, 상기 효소 각각 또는 이들 모두의 과다발현(카피 수 증가 및/또는 강력한 프로모터의 사용에 의함) 및/또는 탈조절로 전술한 아미노산의 생산을 증강시킬 수 있다.
다른 생합성 효소를 사용하여 특정 아미노산의 생산을 증강시킬 수 있다. L-라이신 생합성에 참여하는 효소의 예로는, 디하이드로디피콜리네이트 신타제(DapA), 디하이드로디피콜리네이트 리덕타제(DapB), 디아미노피콜리네이트 디하이드로게나제(Ddh), 및 디아미노피멜레이트 디카르복실라제(LysA)가 있다. 라이신 생합성에 참여하는 효소 목록은 표 1에 기재되어 있다. 상기 효소 각각의 과다발현 및/또는 탈조절로 라이신 생산성을 강화시킬 수 있다. 생합성 효소의 과다 발현은 관심 유전자의 카피 수를 증가시키거나 및/또는 발현에 최적인 프로모터, 예컨대 강력한 조건성 프로모터에 유전자를 작동가능하도록 연결시킴으로써 수행할 수 있다.
라이신 생산성을, 일반 및 특정 조절 효소를 과다발현하는 균주내에서 증강시킬 수 있다. 대장균에서 아스파르토키나제 및 디하이드로디피콜리네이트 신타제의 특정 아미노산 치환으로, 피드백 저해 감소에 의한 라이신 생산 증가가 도출될 수 있다. lysC 및/또는 dapA (천연형 또는 피드백 둔감성 대립유전자)의 발현 증강은 라이신 생산을 증가시킬 수 있다. 유사하게, 이종의 lysC 및 dapA 유전자의 조절이 탈조절된 대립유전자는, 코리네박테리움 글루타미컴과 같은 코리네형 세균의 균주에서 발현될 수 있다. 이처럼, pyc 또는 ppc중 어느 하나의 과다 발현은 라이신 생산을 강화시킬 수 있다.
표 1. 라이신 생합성에 참여하는 유전자 및 효소
유전자 효소 내용
pyc 피루베이트 카르복실라제 보충 반응
ppc 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 보충 반응
aspC 아스파르테이트 아미노트랜스퍼라제 OAA의 아스파르트산으로 변환
lysC 아스파르테이트 키나제(III) 기원 종에 의존적으로, 라이신 또는 라이신 및 트레오닌에 의해 피드백 저해 및 일부 균주는 라이신에 의해 억제
asd 아스파르트 세미알데하이드 디하이드로게나제
hom 호모세린 디하이드로게나제 라이신 및 메티오닌/트레오닌 간의 중요한 분지 지점
dapA 디하이드로디피콜리네이트 신타제 라이신 생합성에서 일차 회분되 단계를 촉매한다. 대장균의 경우 라이신에 의해 저해됨.
dapB 디하이드로디피콜리네이트 리덕타제
dapC N-숙시닐-LL-디아미노피멜레이트 아미노트랜스퍼라제
dapD 테트라하이드로디피콜리네이트 N-숙시닐트랜스퍼라제
dapE N-숙시닐-LL-디아미노피멜레이트 디숙시닐라제
dapF 디아미노피멜레이트 에피머라제
lysA 디아미노피넬레이트 디카르복실라제 라이신 생합성의 최종 단계
ddh 디아미노피멜레이트 디하이드로게나제 코리네박테리아에서의 테트라하이드로디피콜리네이트의 메조-디아미노피멜레이트로의 변환을 위한 중복된 한 단계 경로
메티오닌 생합성 단계는 도 2에 개시되어 있다. 메티오닌 생합성을 조절하는 효소의 예로는, 호모세린 디하이드로게나제(Hom), O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제(MetA) 및 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제(MetY)가 있다. 이들 효소 각각의 과다 발현(원하는 유전자의 카피 수 증가 및/또는 강력한 프로모터 사용에 의함) 및/또는 탈조절로 메티오닌의 생산을 강화시킬 수 있다.
메티오닌 아데노실트랜스퍼라제(MetK)는 메티오닌으로부터의 S-아데노실-L-메티오닌의 생산을 촉매한다. metK-발현성 효소 활성화의 감소로, 메티오닌의 S-아데노실-L-메티오닌으로의 변환을 방지할 수 있으며, 따라서, 세균 균주로부터의 메티오닌의 수율을 증강시킬 수 있다. 반대로, 메티오닌에서 S-아데노실-L-메티오닌으로의 탄소 유입을 강화시키기를 원한다면, metK 유전자를 과다발현시키거나 또는 피드백 저해에 둔감화시킬 수 있다.
박테리아성 숙주 균주
아미노산 생산에 적합한 숙주 종들로는, 장내세균과의 세균, 예컨대 대장균과, 코리네박테리움 속의 균주가 있다. 하기 목록은 이종 유전자의 발현 및 아미노산 생산용 숙주 균주로서 사용될 수 있는 종 및 균주의 예를 포함한다.
대장균 W3110 F- IN(rrnD-rrnE) 1λ- (E. coli Genetic Stock Center)
코리네박테리움 글루타미컴 ATCC (American Type Culture Collection) 13032
코리네박테리움 글루타미컴 ATCC 21526
코리네박테리움 글루타미컴 ATCC 21543
코리네박테리움 글루타미컴 ATCC 21608
코리네박테리움 아세토글루타미컴 ATCC 15806
코리네박테리움 아세토글루타미컴 ATCC 21491
코리네박테리움 아세토글루타미컴 NRRL B- 11473
코리네박테리움 아세토글루타미컴 NRRL B- 11475
코리네박테리움 아세토글루타미컴 ATCC 13870
코리네박테리움 멜라세콜라 ATCC 17965
코리네박테리움 써모아미노게네스 FERM BP-1539
브레비박테리움 락티스
브레비박테리움 락토퍼멘텀 ATCC 13869
브레비박테리움 락토퍼멘텀 NRRL B-11470
브레비박테리움 락토퍼멘텀 NRRL B-11471
브레비박테리움 락토퍼멘텀 ATCC 21799
브레비박테리움 락토퍼멘텀 ATCC 31269
브레비박테리움 플라범 ATCC 14067
브레비박테리움 플라범 ATCC 21269
브레비박테리움 플라범 NRRL B-11472
브레비박테리움 플라범 NRRL B-11474
브레비박테리움 플라범 ATCC 21475
브레비박테리움 디바리카텀 ATCC 14020
유용 유전자의 기원으로 사용하기 위한 세균 균주
이종 세균성 유전자용 적합한 종 및 균주로는 이에 한정되지 않지만, 하기 나열된 것을 포함한다.
미코박테리움 스메그마티스 ATCC 700084
아미콜라톱시스 메디테라네이
스트렙토마이세스 코엘리콜러 A3(2)
써모비피다 푸스카 ATCC 27730
에르위니아 크리산테미 ATCC 11663
시와넬라 오네이덴시스
미코박테리움 레프레이
미코박테리움 튜베르쿨로시스 H37Rv
락토바실러스 플란타룸 ATCC 8014
바실러스 스페리쿠스
아미노산 생산 증강에 사용될 수 있는 예시적인 단백질의 아미노산 서열은, 표 16에 기재되어 있다. 상기 단백질을 코딩하는 뉴클레오티드 서열은 표 17에 기재되어 있다. 숙주 균주에서 발현될 수 있는 서열은 표에 기재된 서열들로 한정되진 않는다.
아스파르토키나제 ( Aspartokinase )
아스파르토키나제(또한 아스파르테이트 키나제라고도 함)은 아스파르트산 계열의 아미노산의 생합성 첫 단계를 촉매하는 효소이다. 아스파르토키나제의 수준 및 활성은 일반적으로 경로의 최종 산물(박테리아의 종에 따라 라이신 또는 라이신+트레오닌) 1종 이상에 의해 피드백 저해(또한 알로스테릭 조절(allosteric regulation)이라고도 함) 및 전사 통제(또한 억제라고도 함)을 통해 조절된다. 코리네형 및 대장균 아스파르토키나제의 세균성 동족체를, 아미노산 생산 증강을 위해 사용할 수 있다. 코리네형 및 대장균의 아스파르토키나제는 아미노산 생산 강화를 위해 이종 생물에서 발현될 수 있다.
코리네형 세균의 LysC 단백질 동족체
코리네형 세균에서, 아스파르토키나제는 lysC 부위에 의해 코딩된다. lysC 부위는 두 개의 중첩되는 유전자, lysC 알파 및 lysC 베타를 포함한다. lysC 알파 및 lysC 베타는 각각 아스파르토키나제 47 및 18 kD 서브유닛에 대한 코드이다. 3번째 ORF(open-reading frame)는 lysC 부위에 인접하여 있으며, 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제(asd)를 코딩한다. asd 시작 코돈은 lysC ORF 끝에서 24bp 하위에 있는 것으로, lysC 오페론의 부분으로서 발현된다.
아스파르토키나제 단백질의 일차 서열과 lysC 부위의 구조는, 방선균 과의 일부 교차 일원들에서 보존되어 있다. 코리네형 세균 유래 단백질과 매우 밀접한, 아스파르토키나제 및 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 둘 다를 코딩하는 생물의 예들로는, 미코박테리움 스메그마티스, 아미콜라톱시스 메디테라네이, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 A3(2), 및 써모비피다 푸스카가 있다. 일부 예들에서, 이들 생물는 코리네형 세균에서처럼 배치된 lysC 및 asd 유전자를 포함한다. 표 2는 방선균 유래 단백질의 코리네박테리움 글루타미컴의 아스파르토키나제 및 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 단백질의 상동 %을 나타낸다.
표 2. 이종의 아스파르토키나제 및 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 단백질의 코리네박테리움 글루타미컴 단백질과의 상동성%
생물 아스파르토키나제(C. 글루타미컴 LysC에 대한 상동%) 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로제나제(C. 글루타미컴에 대한 상동%)
미코박테리움 스메그마티스 73 68
아미콜라톱시스 메디테라네이 73 62
스트렙토마이세스 코엘리콜러 64 50
써모비피다 푸스카 64 48
미코박테리움 스메그마티스, 아미콜라톱시스 메디테라네이, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 및 써모비피다 푸스카와 같은 기원 균주 분리체가 이용가능하다. lysC 오페론은 각 기원 균주로부터 준비한 게놈 DNA로부터 증폭시킬 수 있으며, 얻어지는 PCR 산물은 대장균/C.글루타미컴 셔틀 벡터내로 삽입될 수 있다. 기원 균주 유래의 아스파르토키나제 효소의 동족체는 숙주 균주내로 도입되어 발현될 수 있다.
대장균 아스파르토키나제 III 동족체
코리네형 세균에는, 라이신 및 트레오닌에 의한 아스파르토키나제의 동시적인 피드백 저해가 있다. 이는 라이신, 트레오닌 및 메티오닌에 의해 독립적으로 알로스테릭하게 조절되는 3개의 구분되는 아스파르토키나제가 있는, 대장균과 대조적이다. 대장균의 아스파르토키나제 III(및 다른 이소엔자임)의 동족체를 탈조절된 아스파르토키나제 단백질의 다른 기원으로 사용할 수 있다. 상기 효소의 코리네형 세균에서의 발현은 경로 조절의 복합성을 감소시킬 수도 있다. 예컨대, 아스파르토키나제 III 유전자는 라이신 및 트레오닌 대신 단지 라이신에 의해서만 피드백 저해된다. 따라서, 아스파르토키나제 III 대립유전자의 피드백 내성 대립유전자를 발현시키는 경우의 이점은, (1) 완전한 탈조절의 증가 가능성 및 (2) 보충될 필요가 있는 hom 또는 트레오닌 영양요구성에서의 "리키(leaky)" 돌연변이 구축 필요 가능성 배제를 포함한다. 이러한 특징들은 라이신에 의한 감소된 피드백 저해를 발생시킨다.
아스파르토키나제 III 이소엔자임을 코딩하는 유전자는 전술한 방선균이외 코리네박테리아와 관련성이 더 없는 세균으로부터 분리될 수 있다. 예컨대, 에르위니아 크리산테미 및 시와넬라 오네이덴시스의 유전자 산물은 각각 대장균의 LysC 단백질과 77% 및 60% 상동하다(그리고 코리네박테리움 글루타미컴 LysC와의 26% 및 35% 상동함). 비-대장균성 세균, 에르위니아 크리산테민 및 시와넬라 오네이덴시스계의 아스파르토키나제 III 또는 이들의 기능적 변이체를 코딩하는 유전자는, 증폭시켜 코리네박테리움 글루타미컴에서 발현용 셔틀 벡터내로 삽입될 수 있다.
탈조절된 아스파르토키나제 대립유전자의 구축
라이신 유사체(예, S-(2-아미노에틸)시스테인(AEC)) 또는 고농도의 라이신(및/또는 트레오닌)은 라이신 생산이 증강된 균주 동정에 사용될 수 있다. 코리네박테리움 글루타미컴 및 대장균 유래의 공지된 라이신 내성 균주의 대다수는 lysC 부위에 돌연변이를 포함하고 있다. 중요하게도, AEC에 대해 증가된 내성을 부여하는 특이 아미노산으로의 치환을 동정하고, 이러한 치환들은 잘 보존된 잔기로 지도작성하였다. 적어도 천연형 균주에서 라이신 생산성을 강화시키는 특이 아미노산의 치환은, 이에 한정되진 않으나 표 3에 나열되어있다. 여러 예에서, 몇 개의 유용한 치환이 구체적인 잔기로 동정되었다. 또한 여러 예들에서, 균주는 한개 이상의 lysC 돌연변이를 포함하는 것으로 동정되었다. 서열 배열은 피드백 내성(즉 AEC-내성)과 사전에 관련된 잔기가 관련성이 먼 세균의 여러가지 아스파르토키나제 단백질들에게서 보존되어 있음을 확인한다.
표 3. 아스파르토키나제 피드백 저해를 부여하는 아미노산 치환
생물 아미노산 치환
코리네박테리움 글루타미컴(또는 관련 종들) Ala 279 => Pro
'' '' Ser 301 -> Tyr
'' '' Thr 311 => Ile
'' '' Gly 345 => Asp
대장균(다수의 치환들이 아미노산 318-325 및 345-352에서 확인됨) Gly 323 => Asp
'' '' Leu 325 => Phe
'' '' Ser 345 => Ile
'' '' Val 347 => Met
표준적인 부위 특이적 돌연변이 유발 기술은 알로스테릭 조절에 대상이 되지 않는 아스파르토키나제 변이체를 구축하는데 사용될 수 있다. PCR증폭된 lysC 또는 아스파르토키나제 III 유전자를 적절한 셔틀 벡터로 클로닝한 후, 올리고뉴클레오티드-매개성 부위 특이적 돌연변이 유발을 사용하여 표 3에 기재된 바와 같은 치환들을 코딩하는 변형된 대립유전자를 제공한다. 천연형 유전자 또는 변형된 대립유전자 중 어느 하나를 포함하는 벡터는 대조군 벡터와 함께 코리네박테리움 글루타미컴에 형질전환될 수 있다. 얻어지는 형질전환체를, 예컨대 라이신 생산성, AEC에 대한 증가된 내성, 라이신 요구 영양주의 상대적인 교차 공급 또는 당업자에게 공지된 그외 방법에 대해 스크리닝하여, 가장 흥미로운 돌연변이 대립유전자를 확인한다. 아스파르트산 계열의 아미노산 및 관련 대사산물 일원의 수치를 정량하기 위한, 고압 액체 크로마토그래피(HPLC) 및 HPLC-질량분광계(MS) 분석과 같은 기술은 당업계에 잘 알려져 있다.
돌연변이 유발의 PCR과 같은 방법을 통한 lysC 코딩 서열내의 아미노산 치환을 무작위로 형성하는 방법들이 사용될 수 있다. 이러한 방법들은 당업계에 일반적인 것으로, 그 예로는 PCR은 GeneMorph PCR 돌연변이 유발 키트(Stratagene, La Jolla, Ca)를 이용하여 제조사의 중간 및 높은 범위의 돌연변이 빈도를 이루기 위한 안내서에 따라 실시될 수 있다.
이종 효소의 평가는, 숙주 균주에 내성인 LysC, DapA, Pyc, 및 Ppc 단백질의 존재하에 수행될 수 있다. 특정 예에서, 이종의 생합성 단백질의 기능성을 특이적으로 평가하기 위한 반응시약이 유용할 것이다. AEC 내성에 대한 표현형 분석 또는 효소 분석을 사용하여 이종의 아스파르토키나제의 천연형 및 변형된 변이체의 기능을 확인할 수 있다. 클로닝된 이종 유전자의 기능은, 유전학적으로 특정화된 대장균 또는 코리네박테리움 글루타미컴의 돌연변이들의 상보성에 의해 확인될 수 있다. 다수의 대장균은 대장균 유전자 스톡 센터(http://cgsc.biology.yale.edultop.html)에서 공개적으로 이용가능한다. 코리네박테리움 글루타미컴 돌연변이 역시 개시되어 있다.
디하이드로디피콜리네이트 신타제( Dihydrodipicolinate synthase )
dapA로 코딩되는 디하이드로디피콜리네이트 신타제는 트레오닌/메티오닌 생산 보다 오히려 라이신 생합성에 탄소를 인도하는 분지점 효소이다. DapA는 아스파르테이트-베타-세미알데하이드를 2,3-디하이드로디피콜리네이트로 변환한다. DapA 과다발현으로 대장균 및 코리네형 세균 모두에서 라이신 생산이 증가되는 것으로 확인되었다. 대장균에서, DapA는 라이신에 의해 알로스테릭하게 조절되지만, 기존 증거는 코리네박테리움 글루타미컴은 유전자 발현 수준에서 발생됨을 시사한다. 디하이드로디피콜리네이트 신타제 단백질은 LysC 단백질에 비하여 방선균들에서 가장 잘 보존되어 있지 않다.
코리네박테리움 글루타미컴 단백질 또는 대장균 DapA 단백질에 상동인, 천연형 및 탈조절된 DapA 단백질을 발현시켜, 라이신 생산을 증강시킬 수 있다. dapA 유전자의 기원일 수 있는 후보 생물들은 표 4에 기재되어 있다. 미코박테리움 튜베르쿨로시스 또는 미코박테리움 레프레이의 공지 서열은 미코박테리움 스메그마티스의 상동 유전자 동정에 사용될 수 있다.
표 4. 디하이드로디피콜리네이트 신타제 단백질의 상동성%
생물 코리네박테리움 DapA에 대한 상동성% 대장균 DapA에 대한 상동성 %
코리네박테리움 글루타미컴 100 34
미코박테리움 튜베르쿨로시스 H37Rv* 59 33
스트렙토마이세스 코엘리콜러 53 33
써모비피다 푸스카 48 33
에르위니아 크리산테미 34 81
* 미코박테리움 dapA 유전자의 클로닝에 사용될 수 있음
라이신에 의한 대장균 DapA의 피드백 저해를 완화하는 아미노산 치환이 개시되어 있다. 이러한 치환의 예는 표 5에 나열되어 있다. 피드백 저해를 경감시키도록 변이될 수 있는 잔기들 일부는, 후보 DapA 단백질(예, Leu 88, His 118) 모두에 보존되어 있다. 상기 서열 보존은 방선균 유래 단백질내의 유사 치환은, 단백질 기능을 더 강화시킬 수 있음을 시사한다. 부위 특이적 돌연변이 유발을 채택하여 탈조절된 DapA 변이체를 조작할 수 있다.
DapA 분리물은 전술한 방법을 이용하여 라이신 생산 증가에 대해 검사될 수 있다. 그 예로, 한 가지는 라이신 결핍성 성장 배지상에 라이신 요구성 세균의 배양물을 배치시킬 수 있다. 부위 특이적 돌연변이 유발로 수득한 dapA 돌연변이 개체는, 이후 천연형 코리네형 균주로 (형질전환 또는 접합을 통해) 도입되며, 이후 라이신 영양요구주를 함유한 아가 플레이트상에 살포된다. 피드백 내성 dapA 돌연변이는 성장 배지로 배출되어지는 라이신을 과다 생산하여, 미리 아가 플레이트상에 분포된 영양요구주의 성장 요건을 충족시킨다. 따라서, dapA 돌연변이를 포함한 콜로니 주변의 라이신 요구주의 후광(halo)은 적합한 피드백 내성 돌연변이의 존재를 의미한다.
표 5. 피드백 저해를 형성하는 디하이드로디피콜리네이트 신타제의 아미노산 치환
생물 아미노산 치환(참조균주로서 대장균 DapA 아미노산 #)
글리신 맥스(glycine mas) 니코니아나 실베스트리스(Nicotiana sylvestris) Asn 80 => Ile
대장균(Escherichia coli) Ala 81 => Val
지아 메이스(Zea mays) Glu 84 => Lys
메틸로바실러스 글리코겐스(Methylobacillus glycogens) Leu 88 => Phe
대장균(Escherichia coli) His 118 => Tyr
피루베이트 및 포스포에놀피루베이트 카르복실라제( Pyruvate and phosphoenolpyruvate carboxylase)
피루베이트 카르복실라제(Pyc) 및 포스포에놀피루베이트 카르복실라제(Ppc)는 옥살로아세트산(OAA), 라이신 생합성에 직접적으로 공급되는 구연산 사이클의 중간산물의 합성을 촉매한다. 이러한 보충 반응(anaplerotic reaction)은 라이신을 포함하여 수개의 아미노산의 수율 증진과 관련되어 있으며, OAA 형성을 최대화하는데 매우 중요하다. 또한 P458S 치환을 포함한 코리네박테리움 글루타미컴의 Pys 단백질 변이체는, 라이신 생산 증가에 의해 입증된 바와 같이 증가된 활성을 가지는 것으로 확인되었다. 프롤린 458은 방선균인 S. 코엘리콜러(아미노산 잔기 449) 및 M. 스메그마티스(아미노산 잔기 448) 유래 단백질을 포함하여, 광범위한 피루베이트 카르복실라제에 걸쳐 매우 보존된 아미노산 위치이다. 상기 단백질의 유사한 아미노산 치환은 보충 활성을 강화시킬 수 있다. 3번째 유전자인 PEP 카르복시카이네이즈(pck)는 (글루코네오게네시스에서) OAA로부터 포스포에놀피루베이트의 형성을 촉매하는 효소를 발현하며, 따라서 pyc 및 ppc과 기능적으로 경쟁한다. pyc 및 ppc의 발현 강화는 OAA 형성을 최대화시킬 수 있다. pck 활성의 감소 또는 소실 역시 OAA 형성을 향상시킬 수 있다.
호모세린 디하디로게나제( Homoserine dehydrogenase )
호모세린 디하이드로게나제(Hom)는 아스파르테이트 세미알데하이드의 호모세린으로의 변환을 촉매한다. Hom은 트레오닌에 의해 피드백 저해되며, 코리네형 세균에서 메티오닌에 의해 억제된다. 상기 효소는 라이신 분지에서 디하이드로디피콜리네이트 신타제(DapA) 반응에 경쟁적이기 보다는 아스파르테이트 세미알데하이드에 대해 보다 큰 친화성을 가지는 것으로 간주되지만, 트레오닌 경로 하위에 탄소의 일부 "유출(spillage)"로 Hom 활성을 여전히 차단할 수도 있다. Hom의 피드백 내성 변이체, hom의 과다 발현 및/또는 탈조절된 hom 전사 또는 이러한 임의의 방법들의 조합으로, 메티오닌, 트레오닌, 이소루틴 또는 S-아데노실-L-메티오닌 생산을 강화시킬 수 있다. Hom 활성 감소로 라이신 생산을 강화시킬 수 있다. 대장균 MetL(아스파르토키나제 II-호모세린 디하이드로게나제 II) 및 thrA(아스파르토키나제 I-호모세린 디하이드로게나제 I)에 의해 코딩된 효소와 같이, 호모세린 디하이드로게나제 활성이 있는 두 가지 기능의 효소, 역시 아미노산 생산 강화에 사용될 수 있다.
표적화된 아미노산 치환은, Hom 활성을 감소시키나 소실되지 않도록 하거나 또는 트레오닌에 의한 피드백 저해로부터 Hom를 감소시키도록 제조될 수 있다. 감소된 Hom 활성을 형성하는 돌연변이는 "리키(leaky)" Hom 돌연변이라고 한다. 코리네박테리룸 글루타미컴의 호모세린 디하이드로게나제의 경우, 아미노산 잔기들을 동정하여 Hom 활성을 강화 또는 감소시키기 위해 돌연변이될 수 있다. 여러가지 특정 아미노산들이 다른 방선균(표 6)의 Hom 단백질에 잘 보존되어 있다.
표 6. "리키" Hom 대립유전자 또는 트레오닌에 의한 피드백 저해가 감소된 Hom 단백질중 어느 하나를 발생시키는 아미노산 치환
이종 호모세린 디하이드로게나제로부터 유래된 해당 아미노산 잔기
코리네박테리움 글루 타미컴 잔기 미코박테리움 스메그마티스 아미콜라톱시스 메디테라네이 써모비피다 푸스카
리키 hom 대립유전자
L23F V10 L10 L192
V59A V46 V46 V228
V104I I90 I91 I274
탈조절된 Hom 대립유전자
G378E G364 G362 G545
K428 감퇴(truncation) N/a R412 감퇴 R595 감퇴
homdr * N/a R412(bp 1937 삭제 -> 프래임이동 돌연변이) R595(bp 1785 삭제 -> 프래임이동 돌연변이)
* homdr 돌연변이는 WO 93/09225의 11 페이지에 기재되어 있다. 상기 돌연변이는 코돈 429의 homdr 변역 프레임을 파괴시키는 1964 bp에서의 단일 염기쌍이 삭제된 것이다. 이는 약 10개의 아미노산 교체 및 미성숙 종결 또는 감퇴, 즉 폴리펩티드의 마지막 약 7개의 아미노산 잔기의 삭제를 유발하는 프래임 이동 돌연변이를 형성한다.
상기 hom dr 유전자의 카르복시 말단의 단일 염기 삭제는 효소의 카르복시 말단의 단백질 서열을 근복적으로 변이시키는 것으로 여겨지며, 결합 부위의 트레오닌 상호작용이 방지되는 방식으로 이의 구조가 변화된다.
호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제( Homoserine 0- acetyltransferase )
호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제(MetA)는 메티오닌 생합성의 첫 단계에 작용한다(Park, S. et al., Mol . Cells 8:286-294, 1998). MetA 효소는 호모세린의 O-아세틸-호모세린으로의 변환을 촉매한다. MetA는 메티오닌 생합성 경로의 최종 산물에 의해 강력하게 조절된다. 대장균의 경우, 알로스테릭 조절은 S-AM 및 메티오닌에 의해 외관상 두개로 분리된 알로스테릭 부위에서 발생된다. 또한, MetJ 및 S-AM은 metA의 전사 억제를 초래한다. 코리네형 세균의 경우, MetA는 대장균과 유사하게 메티오닌 및 S-AM에 의해 알로스테릭하게 저해될 수 있다. 또한, 트리플루오로메티오닌 내성은 초기 연구들에서 metA와 관련있었다. S-AM과 메티오닌에 의한 음성적인 조절 감소는 메티오닌 또는 S-아데노실-L-메티오닌 생산을 증강시킬 수 있다. 증가된 MetA 활성은 메티오닌 및 S-AM과 같은 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산을 증가시킬 수 있으나, 감소된 MetA 활성은 트레오닌 및 이소루신과 같은 아미노산 형성을 촉진할 수 있다.
O- 아세틸호모세린 설프하이드릴라제(0- Acetyihomoserine sulfhyclrylase )
O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제(MetY)는 O-아세틸호모세린의 호모시스테인으로의 변환을 촉매한다. MetY는 코리네형 세균에서 메티오닌에 의해 억제될 수 있으며 0.5 mM 메티오닌의 존재시 효소 활성이 99% 감소된다. 이러한 저해는, 유전자 발현의 조합적인 알로스테릭 조절 및 억제 효과를 나타낸다. 또한 효소 활성은 메티오닌, 호모세린 및 O-아세틸세린에 의해 저해된다. 또한 S-AM안 MetY 활성을 조절하는 것이 가능하다. 탈조절된 MetY는 메티오닌 또는 S-AM 생산을 증강시킬 수 있다.
호모세린 키나제( Homoserine kinase )
호모세린 키나제는, thrB 유전자에 의해 코딩되며, 이는 hom-thrB 오페론의 일부이다. ThrB는 호모세린을 인산화한다. 호모세린 키나제의 트레오닌 저해가 여러 종들에서 관찰되고 있다. 일부 연구들은, 호모세린 키나제에 의한 호모세린의 인산화가 일부 조건하에 트레오닌 생합성을 한정할 수도 있음을 시사하고 있다. 증가된 ThrB 활성은 이소루신 및 트레오닌과 같은 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산을 증강시킬 수 있으나, 감소된 ThrB 활성은 이에 한정되진 않으나 라이신 및 메티오닌을 포함한 아미노산 형성을 촉진할 수 있다.
메티오닌 아데노실트랜스퍼라제( Methionine adenosyltransferase )
메티오닌 아데노실트랜스퍼라제는 메티오닌을 S-아데노실-L-메티오닌(S-AM)으로 변환시킨다. 하향 조절성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제(MetA)는 S-AM으로의 변환 저해에 의한 메티오닌의 생산을 증강시킬 수 있다. metK 발현 또는 MetK 활성 증강은 S-AM의 생산을 최대화할 수 있다.
O- 숙시닐호모세린 ( 티오 )- 리아제 /O- 아세틸호모세린 ( 티오 )-리아제(0-Succinyihomoserine ( thio )- Iyase /O- acetylhomoseriue ( thio )- lyase )
O-숙시닐호모세린(티오)-리아제(MetB; 또한 시스타티오닌 감마-신타제로 알려져 있음)는 O-숙시닐 호모세린 또는 O-아세틸 호모세린의 시스타티오닌으로의 변환을 촉매한다. MetB의 발현 증가 또는 활성 증가는 메티오닌 또는 S-AM 증가를 유도할 수 있다.
시스타티오닌 베타-리아제( Cystathionine beta - lyase )
시스타티오닌 베타-리아제(MetC)는 시스타티오닌의 호모시스테인으로 변환시킬 수 있다. 호모시스테인의 생산 증가는 메티오닌의 생산 증가를 도출할 수 있다. 따라서, MetC 발현 또는 활성 증가는 S-아데노실-L-메티오닌 생산을 증가시킬 수 있다.
글루타메이트 디하이드로게나제 ( Glutamate dehydrogenase )
효소 글루타메이트 디하이드로게나제는 gdh 유전자에 의해 코딩되는 것으로서, 알파-케토글루타레이트의 환원성 아민화를 촉매하여 글루타민산을 생산한다. 글루타메이트 디하이드로게나제의 발현 또는 활성 증가는 라이신, 트레오닌, 이소루신, 발린, 프롤린 또는 트립토판의 증가를 도출할 수 있다.
디아미노피멜레이트 디하이드로게나제( DiaminopimeJate dehydrogenase )
디아미노피멜레이트 디하이드로게나제는, 코리네형 세균의 ddh 유전자에 의해 코딩되는 것으로서, 암모니아 및 L-2-아미노-6-옥소피멜리이트의 NADPH-의존적인 환원을 촉매하여, 라이신 생합성의 또다른 경로에서 L-라이신의 직접적인 전구체인, 메조-2,6-디아미노피멜레이트를 형성한다. 디아미노피멜레이트 디하이드로게나제의 과다발현은 라이신 생산을 증가시킬 수 있다.
세정제 민감성 구출자 ( Detergent sensitivity rescuer )
세정제 민감성 구출자(dtsR1)는 아세틸 CoA 카르복실라제의 알파 서브유닛과 과 관련된 단백질을 코딩하는 것으로서, 계면활성제 내성 유전자이다. DtsRl의 발현 또는 활성 증가는 라이신 생산 증가를 이끈다.
5- 메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제(5-Methyltetrahydrofolate homocysteine methyltransferase )
5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제(MetH)는 호모시스테인의 메티오닌으로의 변환을 촉매한다. 상기 방밥은 코발아민(비타민 B12)에 의존적이다. MetH 발현 또는 활성 증가는 메티오닌 또는 S-아데노실-L-메티오닌의 생산 증가를 도출할 수 있다.
5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제(5-Methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine methyltransferase )
5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제(MetB)는 또한 호모시스테인을 메티오닌으로의 변환을 촉매한다. MetE 발현 또는 활성 증가는 메티오닌 또는 S-아데노실-L-메티오닌의 생산 증가를 도출할 수 있다.
세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제( Serine hydroxymethyltransferase )
세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제(GlyA) 발현 또는 활성 증가는 메티오닌 또는 s-아데노실-L-메티오닌 생산 증강을 도출할 수 있다.
5,10- 메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제(5,10- Methylenetetrahydrofolate reductase )
5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트 리덕타제(MetF)는, 메틸렌테트라하이드로폴레이트의 메티오닌의 호모시스테인 메틸화의 공동인자인, 메틸테트라하이드로폴레이트로의 환원을 촉매한다. MetF 발현 또는 활성 증가는 메티오닌 또는 S-아데노실-L-메티오닌 생산 증가를 도출할 수 있다.
세린 O-아세틸트랜스퍼라제( Serine 0- acetyltransferase )
세린 O-아세틸트랜스퍼라제(CysE)는 세린의 O-아세틸세린으로의 변환을 촉매한다. CysE의 발현 또는 활성 증가는 메티오닌 또는 S-아데노실-L-메티오닌의 발현 증가를 도출할 수 있다.
D-3- 포스포글리세레이트 디하이드로게나제(D-3- phosphoglycerate dehydrogenase )
D-3-포스포글리세레이트 디하이드로게나제(SerA)는 세린 생합성의 첫번째 단계를 촉매하며, 세린에 의해 알로스테릭하게 저해된다. SerA의 발현 또는 활성 증가는 메티오닌 또는 S-아데노실-L-메티오닌의 생산 증가를 도출할 수 있다.
McbR 유전자 산물( McbR Gene Product )
코리네박테리움 글루타미컴의 mcbR 유전자 산물은 TetR 계열의 추정 전사 억제자로서 동정되었으며, 코리네박테리움 글루타미컴에서의 메티오닌 합성으로 향하게 하는 대사 네트워크 조절에 참여할 수 있다(Rey et al., J Biotechnol . 103(1):51-65, 2003). mcbR 유전자 산물은 metY, metK, cysK, cysl, hom, pyk, ssuD 및 다른 가능한 유전자의 발현을 억제한다. McbR은 S-AM 또는 메티오닌과 같은 소형 분자와의 조합형태로의 발현을 억제할 수 있다. 지금까지, S-AM 또는 메티오닌 중 어느 하나와의 결합을 저해하는 McbR의 특이 대립유전자는 동정되지 않았다. McbR의 발현 감소 및/또는 S-AM에 의한 McbR 조절 방지는 아미노산 생산을 증강시킬 수 있다.
McbR은 황 함유성 아미노산(예, 시스테인, 메티오닌) 조절에 참여한다. McbR 발현 또는 활성 감소 역시 호모세린으로부터 유래된 임의의 아스파르테이트 계열의 아미노산(예, 호모세린, O-아세틸-L-호모세린, O-숙시닐-L-호모세린, 시스타티오닌, L-호모시스테인, L-메티오닌, S-아데노실-L-메티오닌(S-AM), O-포스포-L-호모세린, 트레오닌, 2-옥소부타노에이트, (S)-2-아세토-2-하이드록시부타노에이트, (S)-2-하이드록시-3-메틸-3-옥소펜타노에이트, (R)-2,3-디하이드록시-3-메틸펜타노에이트, (R)-2-옥소-3-메틸펜타노에이트 및 L-이소루신)의 생산을 증강시킬 수 있다.
라이신 이출 단백질( Lysine exporter protein )
라이신 이출 단백질(LysE)은 라이신의 세포로부터의 이출을 매개하는 특이 라이신 수송자(translocator)이다. lysE 유전자가 삭제된 코리네박테리움 글루타미컴에서는 L-라이신의 세포내 농도가 1M 이상일 수 있다(Erdmann, A., et al. J Gen Microbiol . 139:3115-3122, 1993). 상기 이출 단백질의 과다 발현 또는 활성 증가는 라이신 생산을 증강시킨다.
유출 단백질( Efflux protein )
상당 수의 세균 유전자는 막 이송 단백질을 코딩한다. 이들 막 이송 단백질의 서브세트는 세포에서의 아미노산 유출을 매개한다. 예를 들어, 코리네박테리움 글루타미컴은 트레오닌 유출 단백질을 발현한다. 상기 단백질의 활성 소실은 트레오닌의 세포내 고 축적을 유도한다(Simic et al., J Bacteriol . 183(18): 5317-5324, 2001). 유출 단백질의 발현 또는 활성 증가는 여러가지 아미노산 생산의 증가를 유도할 수 있다. 유용한 유출 단백질로는 약물/대사산물 이송자 계열의 단백질을 포함한다. 표 1에 나열된 코리네박테리움 글루타미컴 단백질 또는 이의 동족체를 사용하여 아미노산 생산을 증가시킬 수 있다.
세균 유전자 분리
숙주 세포 발현용 세균 유전자는 공지된 방법에 의해 분리될 수 있으며, 예컨대, 재조합 핵산 구축 방법에 대한 Sambrook, J., and Russell, D.W. (Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 3nd Ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 2001)를 참조한다. 기원 균주의 게놈 DNA는 공지 방법으로 제조될 수 있으며(예, Saito, H. and, Miura, K. Biochim Biophys Acta . 72:619-629, 1963), 유전자는 PCR을 이용하여 게놈 DNA로부터 증폭될 수 있다(미국 특허 4,683,195 및 4,683,202, Saiki, ct al. Science 230:350-1354, 1985).
증폭 반응용 DNA 프라이머는, 관심 유전자의 전체 부위 또는 일부 부위를 함유하는 이중가닥 DNA의 양 3' 말단에 상보적인 프라이머이다. 유전자의 단지 일부 부위만 증폭하는 경우, 프라이머로서 상기 DNA 절편을 이용하여 염색체 DNA 라이브러리로부터의 전체 부위를 함유한 DNA 절편 스크리닝을 실시하는데 필수적이다. 전체 유전자를 증폭하는 경우, 증폭된 유전자를 함유하는 DNA 절편을 포함한, PCR 반응 용액으로 아가로즈 겔 전기영동을 실시하며, 이후 DNA 절편을 추출하여 세균 시스템 발현에 적합한 벡터로 클로닝된다.
PCR용 DNA 프라이머는 예컨대, 기원 균주에서 공지된 서열을 근간으로 하여 적절하게 제조될 수도 있다(Richaud, F. et al., J. Bacteriol . 297, 1986). 예를 들어, 이종의 목적 유전자를 코딩하는 뉴클레오티드 염기들 포함한 부위를 증폭할 수 있는 프라이머를 사용할 수 있다. 프라이머 합성은 포스포아미디트 방법(Tetrahed Lett . 22:1859, 1981)과 같은 일반적인 방법에 의해 상업적으로 이용가능한 DNA 합성기를 이용하여(예, DNA 합성기 모델 380B, Applied Biosystems Inc.), 프라이머 합성을 수행할 수 있다. 또한, 상업적으로 이용가능한 PCR 기구 및 텍 DNA 중합효소 또는 높은 적합도(fidelity)를 나타내는 다른 중합효소를 이용함으로써, 공급자에 의해 설정된 방법에 따라 PCR을 수행할 수 있다.
대립유전자 변이체의 구축
핵산 생산을 조절하는 다수의 효소는 생합성 경로의 중간산물 또는 최종 산물에 의한 알로스테릭 피드백 저해를 수행한다. 상기 효소의 유용한 변이체는 피드백 저해를 초래하는 잔기의 치횐에 의해 제조될 수 있다. 예를 들면, 호모세린 O-아세틸트랜퍼라제(metA에 의해 코딩됨)와 같은 효소는, S-AM에 의해 피드백 저해된다. 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제의 탈조절된 변이체를 제조하기 위해, 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제의 아미노산 서열내의 추정의 S-AM 결합 잔기를 동정하였고, 이후 S-AM에 의한 알로스테릭 조절에 증가된 내성을 부여하는 것으로 예측된, 특정 아미노산 치환을 함유하는 MetA 변이체를 발현하는 플라스미드를 구축하였다. 이러한 변이체를 발현하는 균주들에서 증가된 메티오닌 생산이 확인되었다(하기 실시예 참조).
여러 효소의 추가적인 추정상의 S-AM 결합 잔기들로는, 이에 한정되진 않으나 표 9 및 10에 나열된 것이 포함된다. 표 9 및 10의 하나 이상의 잔기는, 비보존성 잔기로 또는 알라닌(예, 알라닌 이외의 천연형 잔기임)로 치환될 수 있다. 서열 정렬로, S-AM에 대한 피드백 민감성과 잠재적으로 관련된 잔기들이 관련성이 먼 세균의 MetA 및 MetY 단백질 변이체들에 보존되어 있는 것으로 확인한다.
표준적인 부위 특이적 돌연변이 유발 기술을 사용하여, 알로스테릭 조절에 거의 민감적이지 않는 변이체를 구축할 수 있다. PCR-증폭 유전자 또는 유전자를 적절한 셔틀 벡터로 클로닝한 후, 올리고뉴클레오티드-매개성 부위 특이적 돌연변이 유발을, 특정 아미노산 치환을 코딩하는 변형된 대립유전자를 제공하는데 사용한다. 천연형 유전자 또는 변형 대립유전자중 어느 하나를 포함한 벡터는, 대조군 벡터와 함께 코리네박테리움 글루타미컴 또는 그외 적합한 숙주 균주로 형질전환될 수 있다. 얻어지는 형질전환주를 예컨대 아미노산 생산성, S-AM에 의한 피드백 저해에 대한 내성 증가, 목적 효소의 활성에 대해 또는 당업자에게 공지된 다른 방법으로 스크리닝하여, 가장 흥미로운 대립유전자 변이체를 동정한다. 아미노산 생산성 및/또는 효소 활성을 측정하기 위한 분석을 이용하여 결과 스트리닝을 확인하여 유용한 변이체 대립유전자를 선별할 수 있다. 아미노산 및 관련 대사산물의 수준을 정량하기 위한 고압 액체 크로마토그래피(HPLC) 및 HPLC-질량 분광계(MS) 분석과 같은 기술들이, 당업자들에게 공지되어 있다.
(예, 감소된 피드백 저해 스크리닝 또는 증강된 변이체 서열로 추가의 변이 도입용 변이체 제조를 위해) 돌연변이 유발 PCR과 같은 방법을 통한 코딩 서열내 무작위 아미노산 치환을 형성하는 방법을 사용할 수 있다. 예를 들어, PCR은 GeneMorph® PCR 돌열변이유발 키트(Stratagene, La Jolla, Ca)를 이용하고, 중간 및 높은 범위의 돌연변이 빈도를 수행하기 위한 제조사의 지침서에 따라 수행될 수 있다. 또한 그외 방법들이 당업계에 공지되어 있다.
효소 분석은 숙주 균주에 추가적인 내재 효소의 존재하에 수행될 수 있다. 특정 예에서, 생물에 내인적이지 않은 생합성 단백질의 기능성을 특별히 평가하기 위한 반응시약이 유용할 것이다. 피드백 저해에 대한 표현형 분석 또는 효소 분석을 사용하여 생합성 효소의 천연형 및 변형된 변이체의 기능을 확인할 수 있다. 클로닝된 유전자의 기능은, 숙주 생물(예, 숙주 대장균 또는 코리네박테리움 세균)의 유전학적으로 특정화된 돌연변이들의 상보성에 의해 확인될 수 있다. 다수의 대장균은 대장균 유전자 스톡 센터(http://cgsc.biology.yale.edultop.html)에서 공개적으로 이용가능한다. 코리네박테리움 글루타미컴 돌연변이 역시 개시되어 있다.
유전자 발현
세균의 유전자는 공지 방법을 이용하여 숙주 세균에서 발현될 수 있다. 일부 경우들에서는, 세균성 유전자(예, 이종 또는및/ 변이체 유전자)의 과다발현으로 숙주 균주에 의한 아미노산 생산이 강화될 것이다. 유전자의 과다발현은 여러가지 방법으로 이룰 수 있다. 예를 들면, 여러 카피의 유전자를 발현시킬 수 있으며, 또는 유전자(예, 유전자의 변이체 대립유전자 또는 내재 유전자)의 상위의 프로모터, 조절 인자 및/또는 라이보좀 결합 부위를 숙주 균주에서의 최적 발현을 위해 변형시킬 수 있다. 또한, 하나의 추가적인 유전자 카피의 존재로 숙주 균주가 이미 숙주 종 고유의 해당 유전자를 1 카피 이상 포함하고 있을지라도 증가된 발현을 이룰수 있다. 유전자는 강력한 구성적(constitutive) 프로모터나 유도성 프로모터(예, trc, lac)하에 조작가능하도록 연결될 수 있으며, 최대 아미노산 생산을 용이하기 하는 조건하에서 유발될 수 있다. mRNA의 안정성을 강화하는 방법은 당업계에 알려져 있으며, 일관되게 단백질을 고농도로 발현하도록 사용할 수 있다. 예컨대, Keasling, J., Trends in Biotechnology 17:452-460, 1999를 참조한다. 또한 배지 및 배양 조건 최적화 역시 유전자 발현을 강화시킬 수 있다.
박테리아에서의 유전자 발현을 용이하게하는 방법은, 예컨대 Guerrero, C, et al., Gene 138(l-2):35-41, 1994; Eikmanns, B. J., et al. Gene 102(l):93-8, 1991; Schwarzer, A., and Puhler, A. Biotechnol . 9(1):84-7, 1991; Labarre, J., et al., J Bacteriol . 175(4):l001-7, 1993; Malumbres, M., et al. Gene 134(1):15-24, 1993; Jensen, P.R., and Hammer, K. Biotechnol Bioeng . 158(2-3): 191-5, 1998; Makrides, S.C. Micro biol Rev . 60(3):512-38, 1996; Tsuchiya et al. Bio / Technology 6:428-431,1988; 미국 특허 5,965,931; 미국 특허 4,601,893; 및 미국 특허 5,175,108에 개시되어 있다.
관심 유전자(예, 이종 또는 변이체 유전자)를 고유의 또는 숙주 균주 유래 프로모터, 파지 프로모터, 매우 특정화된 대장균 프로모터들(예, tac, trp, phoA, araBAD, 또는 이들의 변이체들)중 어느 하나와 같은 적합한 프로모터에 작동가능하도록 연결한다. 또한 다른 적합한 프로모터들을 이용할 수 있다. 일예로, 이종 유전자를 숙주 균주에서 내재성 동족체에 비해 적어도 2배, 5배, 또는 10배 이상 높은 수준으로 이종 유전자의 발현을 허용하는 프로모터에 작동가능하도록 연결시킨다. 염색체내로의 삽입에 의해 유전자 증폭을 수행하는 플라스미드 벡터를 사용할 수 있다. 예컨대, Reinscheid et al.(Appl. Environ Micro biol. 60: 126-132,1994)를 참조한다. 상기 방법에서, 완전한 유전자를 코리네박테리움 글루타미컴이 아닌 숙주(일반적으로 대장균)에서 복제할 수 있는 플라스미드 벡터에서 클로닝한다. 상기 벡터로는, 예컨대 pSUP3O1(Simon et al., Bio/Technol. 1, 784-79, 1983), pKl8mob 또는 pKl9mob(Schier et al., Gene 145:69-73, 1994), PGEM-T(Promega Corp., Madison, Wise., USA), pCR2.1-TOPO(Shuman J Bioi Chem. 269:32678-84, 1994; U.S. Pat. 5,487,993), pCR.RTM.Blunt(Invitrogen, Groningen, Holland; Bernard et a!., J Mo1 Biol., 234:534-541, 1993), pEM1 (Schrumpf et al. J Bacteriol. 173: 4510-4516, 1991) 또는 pBGS8(Spratt et al., Gene 41:337-342, 1996)를 포함한다. 증폭되어질 유전자를 함유한 플라스미드 벡터를 이후 접합 또는 형질전환에 의해 적합한 코리네박테리움 글루타미컴 균주내로 이동시킨다. 접합 방법은 예컨대, Schfer et al.(Appl Environ Microbiol. 60:756-759,1994)에 의해 개시되어 있다. 형질전환 방법은, 예컨대, Thierbach et al.( Appl Microbiol Biotechnol . 29:356-362, 1988), Dunican 및 Shivnan(Bio/Technol. 7:1067-1070, 1989), 및 Tauch et al. ( FEMS Microbiol Lett . 123: 343-347, 1994)에 개시되어 있다. 유전자 교차 방법에 의한 상동 재조합이 이루어진 후, 얻어지는 균주는 숙주 게놈에 삽입된 원하는 유전자를 함유하고 있다.
또한 적합한 발현 플라스미드는 적어도 1종 이상의 선별가능한 마커를 포함할 수 있다. 선별가능한 마커는 숙주 세포에게 항생제 내성을 부여하는 뉴클레오티드 서열일 수 있다. 상기 선별 마커로는 암피실린(ampicillin), 세파졸린(cefazolin), 아그멘틴(augmentin), 세폭시틴(cefoxitin), 세프타지딤(ceftazidime), 세프티오퍼(ceftiofur), 세팔로틴(cephalothin), 엔로플록시신(enrofloxicin), 카나마이신(kanamycin), 스펙티노마이신(spectinomycin), 스트렙토마이신(streptomycin), 테트라시이클린(tetracycline), 티카르실린(ticarcillin), 틸미코신(tilmicosin) 또는 콜로람페니콜(chioramphenicol) 내성 유전자를 포함한다. 추가적인 선별 마커로는, 특정 숙주 세균에 존재하는 영양 요구성을 보완할 수 있는 유전자를 포함한다(예, 루신, 알라닌 또는 호모세린 영양요구성).
일 예로, 복제성 벡터는 이종 유전자의 발현에 사용된다. 예시적인 복제성 벡터로는 하기를 포함할 수 있다: a) 선별마커, 예컨대 kanR(pACYC 184)와 같은 항생제 마커; b) P15a ori(pACYC 184)과 같은 대장균의 복제 오리진(origin); c) pBL1에서 발견되는 것과 같은 코리네박테리움 글루타미컴의 복제 오리진; d) 억제자 유전자를 수반 또는 수반하지 않는 프로모터 단편; 및 e) 종결자 단편. 프로모터 단편은 lac , trc , trcRBS , tac , 또는 λ P L /λ P R (대장균), 또는 phoA , gpd , rplM , rpsJ(코리네박테리움 글루타미컴)일 수 있다. 억제자 유전자는, lac , trc , trcRBS , tac 및 λP L / / λP R 의 경우, lacI 또는 cI857일 수 있다. 종결자 단편은 대장균 rrnB(ptrc99a), T7 종결자(pET26), 또는 코리네박체리움 글루타미컴의 종결자 단편일 수 있다.
다른 예로, 통합성 벡터(integrative vector)를 이종 유전자 발현에 사용한다. 통합성 벡터의 예로는, 선별가능한 마터, 예컨대 kanR(pACYC 184)과 같은 항생제 마커; b) P15a ori(pACYC 184)와 같은 대장균의 복제 오리진; c) 및 d) pck 또는 hom 유전자와 같은, 대체되는 단펴의 측면에 위치한 코리네박테리움 글루타미컴 게놈의 두개의 단편; e)바실러스 섭틸리스의 sacB 유전자; f) 어제자 유전자를 수반 또는 수반하지 않는 이종 유전자의 발현 을 통제하기 위한 프로모터 단편; 및 g) 종결자 단편을 포함할 수 있다. 프로모터 단편은, lac , trc, trcRBS , tac , 또는 λP L / / λP R (대장균), 또는 phoA , gpd , rplM , rpsJ(코리네박테리움 글루타미컴)일 수 있다. 억제자 유전자는 각각 lac, trc, trcRBS, tac 및 λP L / / λP R 의 경우, lacI 또는 cI일 수 있다. 종결자 단편은 대장균 rrnB(ptrc99a), T7 종결자(pET26) 또는 코리네박테리움 글루타미컴의 종결자 단편일 수 있다. 상기 가능한 통합성 플라스미드, 복제 플라스미드 또는 플라스미드를 구축하는데 사용되는 반응시약은 본원에 개시된 것으로 한정되진 않는다. 다른 플라스미드은 단엽계에 일반적이다.
코리네박테리움 글루타미컴 유래의 종결자 단편의 이용을 위해, 종결자 및 측면 서열을 단일 유전자 단편으로 제공할 수 있다. 이 경우, 상기 요소들은 플라스미드상에 다음 서열에 배치될 수 있다: 마커, 복제 오리진, 대체되어지는 단편의 측면에 위치한 코리네박테리움 글루타미컴 게놈, 프로모터, 코리네박테리움 글루타미컴 종결자, sacB 유전자. sacB 유전자는 또한 복제 오리진과 코리네박테리움 글루타미컴의 측면 서열 사이에 위치될 수 있다. 통합 및 절제로, 단지 프로모터, 종결자 및 원하는 유전자의 삽입이 이루어진다.
다중 클로닝 부위(multiple cloning site)는 플라스미드내로 원하는 특정 유전자(예, lysC 등)의 삽입을 용이하게 하기 위해, 전술한 플라스미드 요소사이에 여러가지 가능한 위치들중 한 곳에 위치될 수 있다. 복제 벡터 및 통합성 벡터 둘다의 경우, RP4 mob와 같은 접합 수송 오리진의 추가는 대장균과 코리네박테리움 글루타미컴간의 유전자 이동을 용이하게 할 수 있다.
일 예로, 세균성 유전자는 에피솜 플라스미드와 함게 숙주 균주에서 발현된다. 적합한 플라스미드는, 코리네형 세균과 같이 선택된 숙주 균주에서 복제되는 플라스미드를 포함한다. 공지된 다수의 플라스미드들, 예컨대 pZl(Menkel et a!., Applied Environ Microbiol , 64: 549-554, 1989), pEKEx1(Eikmanns et al., Gene 102: 93-98, 1991) 또는 pHS2-l(Sonnen et al., Gene 107: 69-74, 1991)은 잠적 플라스미드(cryptic plasmid)들, pHM1519, pBLl 또는 pGA1을 기초로 한다. 그외 사용될 수 있는 플라스미드 벡터들은, pCG4(미국 특허 4,489,160), pNG2(Serwold-Davis et al., FEMS Microbiol Lett . 66: 119-124, 1990), 또는 pAG1(미국 특허 5,158,891)을 기초로한 플라스미드를 포함한다. 또한, 유전잔는 형질도입(transduction), 트랜스포존(transposon)(Berg, D. E. and Berg, C. M., Bio / Technol . 1: 417, 1983), Mu 파지(일본 특허 공개공보 2-109985) 또는 상동 또는 이종 재조합(Experiments in Molecular Genetics, Cold Spring Harbor Lab., 1972)를 이용한 방법에 의해 숙주 미생물의 염색체내로 통합될 수 있다.
또한, 1종 이상의 유전자를 이용하거나 또는 다른 생합성 경로 유전자와 하나의 유전자를 조합 이용하여, 해당 작용, 보충작용(anaplerosis) 또는 아미노산 유출인 특정 생합성 경로의 1종 이상의 효소를 증강시키는 것은, 아미노산 생산에 이로울 수도 있다.
또한, 특정 아미노산의 생산을 최대화하기 위해 특정 유전자 산물 발현을 동시에 감퇴시키는 것이 이로울 수도 있다. 예컨대 metK 발현 또는 MetK 활성 감퇴는 S-AM으로의 메티오닌의 변환 방지에 의한 메티오닌 생산을 증강시킬 수 있다.
핵산을 숙주세포내로 도입하는 방법들은 당업계에 알려져 있다. 예컨대, Sambrook, J., and Russell, D.W. Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 3nd Ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 2001을 참조한다. 적합한 방법으로는, 염화칼슘을 이용한 형질전환(Mandel, M. and Higa, A. J. Mol Biol . 53:159, 1970), 전기충격(electroporation)(Rest, M.B. van der, et al. Appl Microbiol . Biotechnol. 52: 541-545, 1999) 또는 접합을 포함한다.
세균 배양
원하는 유전자(들)(예, 이종 유전자 감소된 피드백 저해를 가진 효소를 코딩하는 변이체 유전자)를 함유하고 있는 세균은, 연속 배양 또는 배치 발효 과정(배치 배양)으로 배양될 수 있다. 그외 당업자들에게 공지된 상업적으로 사용되는 여러가지 방법으로는, 피드(fed) 배치(피드 과정) 또는 반복적인 피드 배치 과정(반복적인 피드 과정)을 포함한다. 공지의 배양 방법에 대한 총괄적인 사항은 Chmiel이 저술한 교본(Bioprozesstechnik 1. Einfuhrung in die Bioverfahrenstechnik(Gustav Fischer Verlag, Stuttgart, 1991)) 또는 Storhas가 저술한 교본(Bioreaktoren und periphere Einrichtungen(Vieweg Verlag, Braunschweig/Wiesbaden, 1994))에 개시되어 있다.
사용되어지는 배양 배지는 특정 숙주 균주에 대한 요건을 만족시킨다. 당업자는 배양 배지 조성물이 생산물 형성을 최대화하기 위해 간단한 배양 요건 이상으로 변형될 수 있음을 이해하고 있지만, 여러가지 미생물에 적합한 배양 배지에 대한 일반적인 사항들은, 미국 세균학회의 "일반 세균학에 대한 방법 안내서"(Washington D.C., USA, 1981)에서 확인할 수 있다.
예컨대 글루코스, 슈크로스, 락토스, 프럭토스, 말토스, 전분 및 셀룰로스와 같은 당과 탄수화물; 콩유, 해바라기유, 땅콩유 및 코코넛 지방과 같은 오일류 및 지방류; 팔미트산, 스페아르산 및 리놀레산과 같은 지방산; 글리세롤 및 에탄올과 같은 알콜류; 및 아세트산과 같은 유기산은 개별적으로 또는 혼합물로서 탄소원으로 사용될 수 있다.
펩톤, 효모 추출물, 육즙, 말트 추출물, 옥수수 침지수(corn steep liquor), 콩 단백질 가수분해물, 대두분(soya bean flour) 및 유레아와 같은 유기 질소 함유성 화합물, 또는 황산암모늄, 염화암모늄, 인산암모늄, 탄산암모늄 및 질산암모늄과 같은 무기 화합물을 질소원으로 사용할 수 있다. 질소원은 개별적으로 또는 혼합물로 사용될 수 있다.
인산, 이중수소인산칼륨(potassium dihydrogen phosphate), 제2인산칼륨(dipotassium hydrogen phosphate) 또는 해당 소듐 함유성 염을 인산원으로 사용할 수 있다.
예컨대 설페이트, 티오설페이트, 설파이트, H2S와 같은 환원된 원료, 설파이드, 설파이드 유도체, 메틸머캄탄, 티오글리콜라이트, 티오시아네이트 및 티오유레아와 같은 유기 및 무기 황 함유성 화합물들을 황 함유성 아미노산 제조시 황원으로 사용할 수 있다.
또한, 배양 배지는 증식에 필수적인 금속 염, 예컨대, 황산마그네슘 또는 황산아연을 포함할 수 있다. 아미노산 및 비타민(예, 코발라민)과 같은 필수 성장 성분들을 전술한 물질과 함께 사용할 수 있다. 또한 적절한 전구체를 배양 배지에 첨가할 수 있다. 언급한 출발 물질을 단일 배치로서 배양물에 첨가할 수 있거나 또는 배양하는 동안 여러 차례에 걸쳐 공급할 수 있다.
수산화나트륨, 수산화칼륨, 탄산칼슘, 암모니아 또는 수계 암모니아와 같은 염기성 화합물들, 또는 인산 또는 황산과 같은 산성 화합물을 pH를 통제하기 위한 적절한 수단으로 사용할 수 있다. 예컨대 지방산 폴리글리콜 에스테르와 같은 항기포제는 기포 발생을 통제하기 위해 사용할 수 있다. 항생제와 같인 선택적 작용을 가지는 적합한 물질들을 배지에 첨가하여 플라스미드의 안정성을 유지시킬 수 있다. 오기 조건을 유지하기 위해, 산소나 산소 함유성 가스 혼합물, 예컨대 공기를 배지내로 도입한다. 배양 온도는 일반적으로 20-45 ℃사이이고, 바람직하기로는 25-40℃이다. 배양은 원하는 산물이 최대로 형성될때까지, 일반적으로 10시간 내지 160시간 계속된다.
상기 방법으로 수득된 발효 배양물은, 원하는 아미노산을 2.5 내지 25 건조중량%로 함유하고 있을 수 있다. 또한 발효가 생산 미생물의 증식 및 대사가 발효 주기의 일정 시기동안의, 바람직하기로는 발효 기간의 적어도 30%동안의 탄수화물 첨가 비율에 의해 제한되도록 수행되는 경우, 이로울 수 있다. 예를 들어, 발효배지내 활용가능한 당 농도는 발효기간중에 < 3 g/l로 유지된다.
이후 발효 배양물은 추가적으로 처리될 수 있다. 생중량 모두 또는 일부를 원심분리, 여과, 배출(decanting ) 또는 이들의 조합과 같은 임의의 고형-액상 분리 방법에 의해 발효 배양물로부터 분리할 수 있거나 또는 배양물내 온전히 방치할 수 있다. 다중 작용 증발기(multiple-effect evaporator), 박막 증발기, 폴링 필름 증발기를 보조적으로 이용한 공지 방법에 의해, 또는 역삼투압에 의해 배양물로부터 물을 제거한다. 농축된 발효 배양물이 이후 동결건조, 분무 건조, 유동화 배드 건조(fluidized bed drying)의 방법이나 또는 바람직하기로는 자유 유동의 곱게 분할된 분말을 제공하는 다른 공정으로 처리될 수 있다.
자유 유동의 곱게 분할된 분말은 이후 적합한 암축 공정 또는 과립화 공정을 통해 조립성 산물(coarse-grained product), 손쉬운 자유-유동성 산물(readily free-flowing product), 저장가능한 산물 및 대부분 무진성인 산물로 변환된다. 상기 과립화 및 압축시에, 전분, 젤라틴, 셀룰로스 유도체, 또는 결합제, 겔화제 또는 증점제와 같이 식료품 또는 식료품 처리공정에 일반적으로 사용되는 유사 물질과 같은, 일반적인 유기 또는 무기 보조 물질 또는 담체, 또는 예컨대 실리카, 실리케이트 또는 스테아레이트와 같은 추가 물질을 사용하는 것이 이로울 수 있다.
대안적으로, 그러나, 산물을 식품 가공에 일반적으로 사용되는 공지의 유기 또는 무기 담체 물질, 예컨대 실리카, 실리케이트, 그리트(grit), 왕겨, 곡식, 전분, 당 또는 그외 물질에 흡착시키거나 및/또는 일반적인 증점제 또는 결합체와 함께 혼합하여 안정화시킬 수 있다.
마지막으로, 상기 산물은, DE-C-4100920에 개시된 바와 같이, 예컨대 금속 탄산염, 실리카, 실리케이트, 알기네이트, 스테아레이트, 전분, 검 및 셀룰로스 에테르와 같은 필름 형성제를 이용한 코딩 처리에 의해, 동물, 특히 반추 동물의 위 소화에 안정한 상태로 둘 수 있다.
생물량(biomass)이 공정중에 분리되어지면, 추가적인 무기 고형물, 예컨대 발효시 첨가되는 물질을 일반적으로 삭제할 수 있다.
본 발명의 일 측면에 있어서, 생물량은 70%까지, 바람직하기로는 80%까지, 바람직하기로는 90%까지, 바람직하기로는 95%까지, 및 특히 바람직하기로는 100%까지의 범위로 분리되어질 수 있다. 본 발명의 다른 측면에 있어서, 생물량의 20%까지, 바람직하기로는 15%까지, 바람직하기로는 10%가지, 바람직하기로는 5%까지, 더 바람직하기로는 생물량이 0로 분리될 수 있다.
형성되거나 또는 첨가되며, 발효 배양액에 존재하는 유기 물질들은, 적당한 공정에 의해 유지되거나 또는 분리될 수 있다. 상기 유기 물질들로는, 원하는 L-아미노산 뿐만 아니라 선택적으로 생성되는 유기 부산물, 및 발효 미생물에 의해 선택적으로 배출되는 유기 부산물을 포함한다. 이로는, L-라이신, L-발린, L-트레오닌, L-알라닌, L-메티오닌, L-이소루신 또는 L-트립토판으로 이루어진 군으로부터 선택된 L-아미노산을 포함한다. 이는, 비타민 B1(티아민), 비타민 B2(리보플라빈), 비타민 B5(판토테닌산), 비타민 B6(피리독신), 비타민 B12(시아노코발아민), 니코틴산/니토킨아미드 및 비타민 E(토코페놀)로 이루어진 군으로부터 선택된 비타민을 포함한다. 또한 유기 물질로는, 아세트산, 락트산, 구연산, 말산 또는 푸마르산과 같이, 탄소기 1-3개를 가지는 유기산을 포함한다. 마지막으로 또한 상기 유기 물질로는 트레할로스와 같은 ㄷ당을 포함한다. 상기 화합물들은 산물의 영양가를 향상시키는 것이 선택적으로 바람직하다.
이러한 유기 물질들은, L-아미노산 및/또는 D-아미노산, 및/또는 D,L-아미노산 라세믹 혼합물을 포함하는 것으로서, 요건에 따라, 적절한 처리 단계중에 고형 또는 핵상 형태에 농축 또는 순수 물질로서 첨가될 수 있다. 상기 유기 물질은 수득되거나 또는 농축된 발효 배양물에 개별적으로 또는 혼합물로서 첨가될 수 있으며, 또는 건조 또는 과립 공정중에 첨가될 수 있다. 유기 물질 또는 여러가지 유기 물질의 혼합물을 발효 배양물에 첨가하는 것이 가능하며, 추가로 처리 단계 후반에, 예컨대 과립단계에 유기 물질 또는 유기물질의 혼합물을 더 첨가할 수 있다. 전술한 산물은 사료 첨가제 즉, 동물 영양을 위한 사료 첨가제로 사용될 수 있다. 사료 첨가제로서의 용도를 가지는 아미노산의 제조방법은, 예컨대 WO 02/18613을 참조하며, 이는 본원에 참고문헌으로 원용된다.
도 1은 아스파르테이트 아미노산 계열의 생합성 도이다.
도 2는 메티오닌 생합성 경로 도이다.
도 3은 플라스미드 MB3961(벡터 벡본 플라스미드)의 제한효소 지도이다.
도 4는 플라스미드 MB4094(벡터 벡본 플라스미드)의 제한효소 지도이다.
도 5는 플라스미드 MB4083(hom - thrB 절단 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 6은 플라스미드 MB4084(thrB 절단 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 7은 플라스미드 MB4165(mcbR 절단 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 8은 플라스미드 MB4169(hom - thrB 절단/ gpd - 미코박테리움 스메그마티스 lysC(T311I)-asd 치환 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 9는 플라스미드 MB4192(hom - thrB 절단/ gpd - 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom(G362E) 치환 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 10은 플라스미드 MB4276(pck 절단/ gpd - 미코박테리움 스메그마티스 lysC(T311I)-asd 치환 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 11은 플라스미드 MB4286(mcbR 절단/ trcRBS - T. 푸스카 치환 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 12A는 플라스미드 MB4287(mcbR 절단/ trcRBS - C. 글루타미컴 metA(K233A)-merB 치환 구조체)의 제한효소 지도이다.
도 12B는 trcRBS 프로모터에서 metH 유전자의 정지까지의, 플라스미드 MB4278(mcbR 절단/ trcRBS - C. 글루타미컴 metAYH)의 DNA 서열의 뉴클레오티드 서열이다.
도 13은 IPTG 존재 또는 부재하의 코리네박테리움 글루타미컴 균주, MA-442 및 MA-449로부터 코리네박테리움 MetA의 시험관내 O-아세틸트랜스퍼라제 활성을 검출하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 14는 메티오닌 및 S-AM에 의한 미코박테리움 글루타미컴 균주 MA-442에서 MetA의 민감성을 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 15는 미코박테리움 글루타미컴 균주 MA-4456, MA570, MA-578 및 MA-479에서 발현되는 T. 푸스카 MetA의 시험관내 O-아세틸트랜스퍼라제 활성을 결정하기 위 한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 16은 미코박테리움 글루타미컴 균주 MA-456 및 MA-570에서 발현되는 T. 푸스카 MetY의 시험관내 MetY 활성을 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 17은 이종 천연형 및 돌연변이 lysC 변이체를 발현하는 코리네박테리움 글루타미컴 및 B.락토퍼멘텀 균주에서의 라이신 생산을 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 18은 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom G362E 변이체의 존재 및 부재하에 코리네박테리움 균주 MA-0331에서의 라이신 및 호모세린 생산을 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 19는 E. 크리산테미 ppc의 존재 및 부재하에 코리네박테리움 균주 MA-0331 및 MA-0463에서의 아스파르테이트 농도를 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 20은 이종 천연형 dapA 유전자로 형질전환된 코리네박테리움 균주 MA-0331 및 MA-0463에서의 라이신 생산을 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 21은 코리네박테리움 균주 MA-1378 및 이의 모 균주에서 대사산물의 수준을 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 22는 IPTG의 존재 및 부재하에 배양한 코리네박테리움 균주 MA-0428, MA-0579, MA-1351, MA-1559에서의 호모세린 및 O-아세틸호모세린 수치를 결정하기 위 한 분석 결과를 나타낸 그래프이다. IPTG는 T. 푸스카 metA 유전자를 가진 에피솜 플라스미드의 발현을 유발한다.
도 23은 코리네박테리움 균주 MA-1559 및 이의 모 균주에서 대사산물의 수준을 결정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
도 24는 MetA K233A 돌연변이 폴리펩티드를 발현하는, 두 가지 코리네박테리움 균주들 MA-622 및 MA-699의 발효 배지에서의 메티오닌 농도를 나타낸 그래프이다. IPTG 존재 및 부재하에 배양한 세포에 의한 생산성을 나타낸다.
도 25는 MetY D231A 돌연변이 폴리펩티드를 발현하는, 두 가지 코리네박테리움 균주들 MA-622 및 MA-699의 발효 배지에서의 메티오닌 농도를 나타낸 그래프이다. IPTG 존재 및 부재하에 배양한 세포에 의한 생산성을 나타낸다.
도 26은 MetY G232A 돌연변이 폴리펩티드를 발현하는, 두가지 코리네박테리움 균주들 MA-622 및 MA-699의 발효 배지에서의 메티오닌 농도를 나타낸 그래프이다. IPTG 존재 및 부재하에 배양한 세포에 의한 생산성을 나타낸다.
도 27은 코리네박테리움 균주 MA-1906, MA-2028, MA-1907 및 MA-2025에서의 대사산물의 수준을 측정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다. 균주는 IPTG의 존재 및 부재하에 생육시켰다.
도 28은 코리네박테리움 균주 MA-11667 및 MA-1743에서의 대사산물의 수준을 측정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다. 균주는 IPTG의 존재 및 부재하에 생육시켰다.
도 29는 코리네박테리움 균주 MA-0569, MA-1688, MA-1421 및 MA-1790에서의 대사산물의 수준을 측정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다. 균주는 IPTG의 존재 및 부재하에 생육시켰다.
도 30은 코리네박테리움 균주 MA-1668 및 이의 모 균주에서의 대사산물의 수준을 측정하기 위한 분석 결과를 나타낸 그래프이다.
실시예 1: 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산 증강용 유전자 발현 벡터의 구축
아스파르테이트 유래 아미노산 생산에 관한 유전자 발현용 플라미스드를 제조하였다. 다수의 표적 유전자는 도 1 및 2에 개시되어 있으며, 이는 아스파르테이트 유래 아미노산 생산에 직접 참여하는 생합성 유전자 대부분이 나타나 있다. 자가 복제하거나 또는 숙주인 코리네박테리움 글루타미컴내로 통합될 수 있는 플라스미드를, (Follettie, M.T., et al. J Bacteriol. 167:695-702, 1993)에 기재된 바와 같이 전기충격으로 코리네박테리움 균주에 도입하였다. 모든 플라스미드는 항생제 카나마이신에 대한 내성을 부여하는 KanR 유전자를 포함하고 있다. 형질전환주를 카나마이신(25 mg/L)이 함유된 배지상에서 선별하였다.
에피솜 플라스미드 실험에서, 벡터는 잠적 코리네박테리움 글루타미컴 저카피 pBL1 플라스미드(Santamaria et al. I Gen. Microbiol. 130:2237-2246, 1984)의 유도체를 이용하여 구축하였다. 에피솜 플라스미드는 코리네박테리움 글루타미컴내에서 플라스미드 복제를 할 수 있는 리플리카제를 코딩하는 서열을 함유하고 있어, 상기 플라스미드는 염색체내로 삽입되지 않고도 증식할 수 있다. 플라스미드 MB3961 및 MB4094는 본원의 에피솜 발현 플라스미드 구축에 사용된 벡터 벡본이다(도 3 및 4). 플라스미드 MB4094는 코리네박테리움 글루타미컴에서 사용시 MB3961에 비해 향상된 복제 오리진을 함유하고 있으므로, 따라서, 상기 벡본은 대부분의 연구들에서 사용된다. MB3961 및 MB4094 모두 pTrc99A(Amann et al., Gene 69:301-315, 1988)의 조절 서열을 함유하고 있다. lacIq-trc IPTG-유발성 프로모터 카세트 잔기의 3' 부분은 원하는 유전자가 NcoI-NotI 혼화성 돌출부를 함유하는 절편으로 삽입될 수 있는 방식으로 폴리링커내에 존재하며, 원하는 유전자의 개시 부위 옆에 NcoI 부위가 있다(KpnI과 같은 폴리링커 부위가 NotI 부위 대신에 사용될 수 있음). 또한, 변형 trc 프로모터(trcRBS) 및 코리네박테리움 글루타미컴의 gpd, rplM, 및 rpsJ 프로모터와 같은 유용한 프로모터들을 MB3961 및 MB4094 벡본의 NheI-NcoI 절편을 포함한 일반적인 제한 절편상에 삽입할 수 있다. trcRBS 프로모터는 단백질 발현 수치를 증진시킬 수 있는 것으로 확인된 변형 리보좀 결합 부위를 포함한다. 유전자 발현 실험에 사용되는 프로모터의 서열은 표 7에 기재되어 있다.
표 7. 코리네박테리아에서 유전자 발현 통제에 사용된 프로모터들
프로모터 서열 서열번호
LacIq-trc ctagctacgttgacaccatcgaatggtgcaaaacctttcgcggtatggcatgatagcgcccggaagagagtcaattcagggtggtgaatgtgaaaccagtaacgttatacgatgtcgcagagtatgccggtgtctcttatcagaccgtttcccgcgtggtgaaccaggccagccacgtttctgcgaaaacgcgggaaaaagtggaagcggcgatggcggagctgaattacattcccaaccgcgtggcacaacaactggcgggcaaacagtcgttgctgattggcgttgccacctccagtctggccctgcacgcgccgtcgcaaattgtcgcggcgattaaatctcgcgccgatcaactgggtgccagcgtggtggtgtcgatggtagaacgaagcggcgtcgaagcctgtaaagcggcggtgcacaatcttctcgcgcaacgcgtcagtgggctgatcattaactatccgctggatgaccaggatgccattgctgtggaagctgcctgcactaatgttccggcgttatttcttgatgtctctgaccagacacccatcaacagtattattttctcccatgaagacggtacgcgactgggcgtggagcatctggtcgcattgggtcaccagcaaatcgcgctgttagcgggcccattaagttctgtctcggcgcgtctgcgtctggctggctggcataaatatctcactcgcaatcaaattcagccgatagcggaacgggaaggcgactggagtgccatgtccggttttcaacaaaccatgcaaatgctgaatgagggcatcgttcccactgcgatgctggttgccaacgatcagatggcgctgggcgcaatgcgcgccattaccgagtccgggctgcgcgttggtgcggatatctcggtagtgggatacgacgaaccgaagacagctcatgttatatcccgccgttaaccaccatcaaacaggattttcgcctgctggggcaaaccagcgtggaccgcttgctgcaactctctcagggccaggcggtgaagggcaatcagctgttgcccgtctcactggtgaaaagaaaaaccaccctggcgcccaatacgcaaaccgcctctccccgcgcgttggccgattcattaatgcagctggcacgacaggtttcccgactggaaagcgggcagtgagcgcaacgcaattaatgtgagttagcgcgaattgatctggtttgacagcttatcatcgactgcacggtgcaccaatgcttctggcgtcaggcagccatcggaagctgtggtatggctgtgcaggtcgtaaatcactgcataattcgtgtcgctcaaggcgcactcccgttctggataatgttttttgcgccgacatcataacggttctggcaaatattctgaaatgagctgttgacaattaatcatccggctcgtataatgtgtggaattgtgagcggataacaatttcacacaggaaacagac
LacIq-trcRBS ctagctacgttgacaccatcgaatggtgcaaaacctttcgcggtatggcatgatagcgcccggaagagagtcaattcagggtggtgaatgtgaaaccagtaacgttatacgatgtcgcagagtatgccggtgtctcttatcagaccgtttcccgcgtggtgaaccaggccagccacgtttctgcgaaaacgcgggaaaaagtggaagcggcgatggcggagctgaattacattcccaaccgcgtggcacaacaactggcgggcaaacagtcgttgctgattggcgttgccacctccagtctggccctgcacgcgccgtcgcaaattgtcgcggcgattaaatctcgcgccgatcaactgggtgccagcgtggtggtgtcgatggtagaacgaagcggcgtcgaagcctgtaaagcggcggtgcacaatcttctcgcgcaacgcgtcagtgggctgatcattaactatccgctggatgaccaggatgccattgctgtggaagctgcctgcactaatgttccggcgttatttcttgatgtctctgaccagacacccatcaacagtattattttctcccatgaagacggtacgcgactgggcgtggagcatctggtcgcattgggtcaccagcaaatcgcgctgttagcgggcccattaagttctgtctcggcgcgtctgcgtctggctggctggcataaatatctcactcgcaatcaaattcagccgatagcggaacgggaaggcgactggagtgccatgtccggttttcaacaaaccatgcaaatgctgaatgagggcatcgttcccactgcgatgctggttgccaacgatcagatggcgctgggcgcaatgcgcgccattaccgagtccgggctgcgcgttggtgcggatatctcggtagtgggatacgacgataccgaagacagctcatgttatatcccgccgttaaccaccatcaaacaggattttcgcctgctggggcaaaccagcgtggaccgcttgctgcaactctctcagggccaggcggtgaagggcaatcagctgttgcccgtctcactggtgaaaagaaaaaccaccctggcgcccaatacgcaaaccgcctctccccgcgcgttggccgattcattaatgcagctggc
acgacaggtttcccgactggaaagcgggcagtgagcgcaacgcaattaatgtgagttagcgcgaattgatctggtttgacagcttatcatcgactgcacggtgcaccaatgcttctggcgtcaggcagccatcggaagctgtggtatggctgtgcaggtcgtaaatcactgcataattcgtgtcgctcaaggcgcactcccgttctggataatgttttttgcgccgacatcataacggttctggcaaatattctgaaatgagctgttgacaattaatcatccggctcgtataatgtgtggaattgtgagcggataacaatttcacac
코리네박테리움 글루타미컴 gpd Ctagcctaaaaacgaccgagcctattgggattaccattgaagccagtgtgagttgcatcacattggcttcaaatctgagactttaatttgtggattcacgggggtgtaatgtagttcataattaaccccattcgggggagcagatcgtagtgcgaacgatttcaggttcgttccctgcaaaaactatttagcgcaagtgttggaaatgcccccgtttggggtcaatgtccatttttgaatgtgtctgtatgattttgcatctgctgcgaaatctttgtttccccgctaaagttgaggacaggttgacacggagttgactcgacgaattatccaatgtgagtaggtttggtgcgtgagttggaaaaattcgccatactcgcccttgggttctgtcagctcaagaattcttgagtgaccgatgctctgattgacctaactgcttgacacattgcatttcctacaatctttagaggaga cacaac
코리네박테리움 글루타미컴 rplM ctagcggggttgctgcactttttaaaaaggcaaaaaatagcgaaaacacaccccaggtttttcccgtaaccccgctaggctatgcaatttcggtttaacccagtttttcaaagaaggtcactagcttttccgctggtcaccttctttttggtttttcaacgcagagatagtacactttactctttgtgtgtggagtcaaacctcccctttaaggggtgcgcttggacagcaggacaaattcgggtcaccaccggccgccgaatttagcttccttccgaacatattcctggctggcagttctagaccgactaattcaaggagtcattc
코리네박테리움 글루타미컴 rpsJ ctagctatttcagtgcggggcagtgaaagtaaaaacgcaactttcttacagaacagggttgtctttcgacgactatgtggttaactacttgggctgctttaacacggcgtgaattaaccatgccagttggtaaggcaaacatgacaccttcaattggagtcgaggcgcatgaaaatgcacttcaacttcagggggtatccactgaagccgggtgactggtgaaggcggaaccggagaaggggcatggcaaataaacagcggcagttacgttagggectagatcacgcattttggtcccttccgatttocctgacttcattgttgggttcatcgtggagcgttttatttgtacagcgcccgtgatccaatgtcagaagcatttgacaggtcaggttaaacactggcgttgcgcccgagccccaagcccggacaacgttatagagaaagaatgaagcgaattcccaccgcttttccaaaatggaagatgtgggacgagcgaggaagaggataagc
또한, 플라스미드는 유전자 삭제에 의해 고유의 코리네박테리움 글루타미컴 유전자를 불할성화시키도록 설계될 수 있다. 일부 경우들에서, 상기 구조체는 천연 유전자의 삭제와, 삭제가 이루어지는 위치에서의 이종 유전자의 숙주 염색체내 삽입된다. 표 8은 삭제되는 내재 유전자가 도입되어지는 이종 유전자가 나열되어 있다. 삭제 플라스미드는 삭제 발생의 표적인 유전자의 상위 및 하위 부위에 상동인 뉴클레오티드 서열을 포함하며, 일부 경우들에서는, 상기 서열은 불활성화되어지는 유전자의 코딩 서열 일부를 포함한다. 상기 측면 서열들을 사용하여 상동 재조합을 용이하게 할 수 있다. 단일 교차 발생은 플라스미드를 삭제되어지는 유전 자의 상위 또는 하위 부위의 숙주 염색체로 표적화한다. 또한 삭제 플라스미드는 바실러스 섭틸리스 유래의 레반슈크라제(levansucrase) 유전자를 코딩하는 sacB 유전자를 포함한다. 통합된 플라스미드를 함유하고 있는 형질전환주는, 카나마이신이 없는 BHI 배지상에 선 도말(streaking)하였다. 1일 후, 콜로니를 10% 슈크로스가 함유된 BHI 배지에 선 도말하였다. 상기 프로토콜은 슈크로스를 중합하여 코리네박테리움 글루타미컴에 독성인 레반(levan)을 형성시키므로, sacB 유전자가 삭제되어진 균주를 선별하기 위한 것이다(Jager, W., et al. J Bacteriol. 174:5462-5465, 1992). 슈크로스 함유 배지상에 형질전환주를 배양하는 중에, sacB 유전자는 재조합 발생에 대한 양성 선별을 제공하여, 특정 원하는 유전자의 유도성 발현을 조절하는 카세트를 제외한 모든 통합성 플라스미드의 부위 제거 또는 완전한 삭제 중 어느 한 가지 형태가 이루어진다(Jager, W., et al., J Bacteriol. 174: 5462-5465, 1992). 진단성 배지에서의 증식과 함께 PCR을 이용하여 예상한 재조합이 재조합 슈크로스 내성 클로니에서 발생되었음을 검증하였다. 도 5-12A는 본원의 삭제 플라스미드를 나타낸다.
표 8. 코리네박테리움 글루타미컴 유전자의 삭제 또는 때때로 발현 카세트의 삽입을 수반한 접합에 이용되는 플라스미드
플라스미드 삭제되는 고유 유전자(들) 부위에 삽입된 요소
MB4083 hom-thrB 없음
MB4084 thrB 없음
MB4165 mcbR 없음
MB4169 hom-thrB gpd-미코박테리움 스메그마티스 lysC (T311I)-asd
MB4192 hom-thrB gpd-S. 코엘리콜러 hom (G362E)
MB4276 pck gpd-M. smegmatis lysC(T311I)-asd
MB4286 mcbR trcRBS-T 푸스카 metA
MB4287 mcbR trcRBS-C. 글루타미컴 metA (K233A)-metB
실시예 2: 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산 강화용 유전자 분리
아스파르토키나제 알파(lys C-알파) 및 베타(lysC-베타)의 천연형 대립유전자와 미코박테리움 스메그마티스 유래의 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제(asd)(코리네박테리움 글루타미컴의 lysC/asd와 동족체); 아스파르토키나제-asd(lysC-asd) 코딩 유전자, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 유래의 dapA 및 hom; 써모비피다 푸스카 유래의 metA 및 metYA; 및 에르위니아 크리산테미 유래의 dapA 및 ppc를 각 생물로부터 게놈 DNA를 이용한 PCR 증폭으로 수득하였다. 또한, 각 유전자에 대한 해당 천연형 대립유전자를 코리네박테리움 글루타미컴으로부터 분리한다. 증폭물은 이후 서열 확인을 위해 pBluescriptSK II-에 클로닝하고, 일부 경우들에서는 활성화된 대립유전자 생성을 위한 부위 특이적 돌연변이 유발을 상기 벡터상에 실시하였다. 게놈 DNA는 BHI 배지에서 37℃로 72시간 시간 배양한 미코박테리움 스메그마티스로부터, QIAGEN 게놈 팁을 이용하여 제조 키트의 권장안 (Qiagen, Valencia, CA)에 따라 분리하였다. 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 게놈 DNA 분리시, 염출(Salting Out) 공정(Practical Streptomycos Genetics, pp. 169-170, Kieser, T., et. al., John Innes Foundation, Norwich, England 2000)을 25℃에서 7일간 TYE 배지(ATCC medium 1877 ISP Medium 1)에서 증식시킨 세포를 대상으로 실시하였다.
써모비피다 푸스카로부터 게놈 DNA를 분리하기 위해, 세포를 TYG 배지(ATCC medium 741)에서 5일간 50℃로 배양하였다. 배양물 100 ml을 스핀다운(5000 rpm, 10분간 4℃에서)하고 10mM Tris, 20mM EDTA pH 8.0 40 ml로 2회 세척하였다. 세포 펠렛에 1O mM의 Tris, 20mM EDTA pH 8.0을 가하여 최종 부피 40ml로 조절하였다. 상기 현탁액은 10회 주기로 Microfluidizer (Microfluidics Corporation, Newton MA)를 통과시키고 수집하였다. 상기 기기는 완충액 20 ml로 헹구어 이를 모았다. 용해된 세포의 최종 부피는 60 m이다. 이소프로판올 침전에 의해 용해된 세포 현탁액으로부터 DNA를 침전시킨 후 펠렛은 2 ml의 TE 완충액 pH 8.0에 현탁하였다. 샘플을 페놀/클로로포름으로 추출하고 이소프로판올로 다시 DNA를 침전시켰다. 에르위니아 크리산테미로부터 DNA를 분리하기 위해, 대장균(Qiagen genomic protocol)에서 개시된 바와 같이 게놈 Top 500/G를 이용하여 게놈 DNA를 준비하였다.
미토박테리움 스메그마티스의 lysC-asd 오페론의 PCR 증폭을 위해, lysC 유전자의 상위 서열과 asd의 정지 서열 근처 서열에 대한, 프라이머를 설계하였다. 상위 프라이머는, 5'-CCGTGAGCTGCTCGGATGTGACG-3'(서열번호:_)이고, 하위 프라이머 는 5'-TCAGAGGTCGGCGGCCAACAGTTCTGC-3'(서열번호:_)이다. 10 ㎕의 10x 클로닝 Pfu 완충액, 8 ㎕의 dNTP 혼합물(각각 2.5 mM), 2 ㎕의 각 프라이머(2O μM), 1 ㎕의 Pfu Turbo, 10 ng 게놈 DNA 및 최종 부피 100 ㎕의 잔량의 물을 포함하는 반응 혼합물에서, Pfu Turbo(Stratagene, La Jolla, CA)를 이용하여 유전자를 증폭시켰다. 반응 조건은, 94℃에서 2분 후, 28회 주기의 94℃에서 30초 -> 60℃, 30초 -> 72℃, 9 분이다. 반응은 최종 연장을 72℃에서 4분간 실시하여 종결지었으며, 이후 반응물은 4℃로 냉각시켰다. 얻어지는 산물을 Qiagen 젤 추출 프로토콜에 따라 정제한 다음, pBluescript SK II-의 SmaI 부위에 블런트 엔드 라이게이션(blunt end ligation)을 수행하였다. 라이게이션한 물질을 E. coli DH5α로 형질전환시킨 후 파란색/하얀색 스크리닝으로 선별하였다. 양성 형질전환주는 Qiagen 방법에 따라 처리하여 플라스미드 DNA를 분리하고, 서열 분석하였다. MB3902는 예상한 삽입체를 함유하고 있는 제조된 플라스미드이다.
스트렙토마이세스 코엘리콜러 유전자를 증폭하기 위한 프라이머 쌍은, 5'-ACCGCACTTTCCCGAGTGAC-3'(서열번호:_) 및 5'-TCATCGTCCGCTCTTCCCCT-3'(lysC-asd)(서열번호: _); 5'-ATGGCTCCGACCTCCACTCC-3'(서열번호:_) 및 5'-CGTGCAGAAGCAGTTGTCGT-3'(dapA) (서열번호:_); 및 5'-TGAGGTCCGAGGGAGGGAAA-3'(서열번호:_) 및 5'-TTACTCTCCTTCAACCCGCA-3'(hom) (서열번호: _)이다. 써모비피다 푸스카로부터 metYA 오페론을 증폭하기 위한 프라이머 쌍은, 5'-CATCGACTACGCCCGTGTGA-3'(서열번호:_) 및 5'-TGGCTGTTCTTCACCGCACC-3'(서열번호: _)이다. 에르위니아 크리산테미의 유전자를 중폭시키기 위한 프라이머 쌍은, 5'-TTGACCTGACGCTTATAGCG-3'(서열번호:_) 및 5'-CCTGTAC~AAATGTTGGGAG-3'(dapA)(서열번호: _); 및 5'-ATGAATGAACAATATTCCGCCA-3'(서열번호: _) 및 5'-TTAGCCGGTATTGCGCATCC-3'(ppc)(서열번호: _)이다.
유전자 증폭은 전술한 방법과 유사한 방법이나, Eppendorf사의 TripleMaster PCR System(Eppendorf, Hamburg, Germany)으로 행해질 수 있다. 블런트 엔드 라이게이션은, pBluescript SK II-의 SmaI 부위에 증폭산물을 클로닝함으로써 실시되었다. 제조된 플라스미드는 MB3947(S. coelicolor lysC-asd), MB3950(S. coelicolor dapA), MB4066(S. coelicolor hom), MB4062(T. fusca metYA), MB3995(E. chrysanthemi dapA), 및 MB4077(E. chrysantheini ppc)이다. 상기 플라스미드는 삽입체 서열 검증에 사용하였고, 이후 발현 벡터내로 클로닝 하였으며, 상기 벡터 서브세트에 부위 특이적 돌연변이 유발을 수행하여 탈조절된 특정 유전자의 대립유전자를 제조하였다.
실시예 3: 아스파르테이트 유래 아미노산 생산에 참여하는 유전자의 활성을 증강시키기 위한, 표적화된 치환
부위 특이적 돌연변이 유발을, 실시예 2의 이종 유전자를 함유한 pBluescript SK II- 플라스미드들에 대해 수행하였다. 부위 특이적 돌연변이 유발은 Stratagene 사의 QuikChange 부위 특이적 돌연변이 유발 키트를 이용하여 수행하였다. 이종 아스파르토키나제(lysC/ask)유전자의 경우, 코리네박테리움 글루타 미컴 단백질에 T311I, S3O1Y, A279P, 및 G345D 아미노산 치환에 해당되는 치환 돌연변이를 구축하였다. 상기 치환체들은 라이신 및 트레오닌의 조합에 의해 피드백 저해를 감소시킬 수도 있다. 모든 경우들에서, 돌연변이 lysC/ask 대립유전자는 이종의 asd 유전자를 가진 오페론에서 발현된다. M. 스메그마티스 피드백 내성 lysC 대립유전자 구축에 사용한 올리고뉴클레오티드는, 5'-GGCAAGACCGACATCATATTCACGTGTGCGCGTG-3'(서열번호: _) 및 5'-CACGCGCACACGTGAATATGATGTCGGTCTTGCC-3'(T311I)(서열번호: _); 5'-GGTGCTGCAGAACATCTACAAGATCGAGGACGGCAA-3'(서열번호: _) 및 5'-TTGCCGTCCTCGATCTTGTAGATGTTCTGCAGCACC-3'(S3O1Y)(서열번호: _); 5'-GACGTTCCCGGCTACGCCGCCAAGGTGTTCCGC-3'(서열번호: _) 및 5'-GCGGAACACCTTGGCGGCGTAGCCGGGAACGTC-3'(A279P)(서열번호: _); 및 5'-GTACGACGACCACATCGACAAGGTGTCGCTGATCG-3' 및 5'-CGATCAGCGACACCTTGTCGATGTGGTCGTCGTAC-3'(G345D)(서열번호: _)이다. S. 코엘리콜러 피드백 내성 lysC 대립유전자 구축에 사용한 올리고뉴클레오티드는, 5'-CGGGCCTGACGGACATCRTCTTCACGCTCCCCAAG-3'(서열번호: _) 및 5'-CTTGGGGAGCGTGAAGAYGATGTCCGTCAGGCCCG-3'(S314I/S314V)(서열번호:); 및 5'-GTCGTGCAGAACGTGTACGCCGCCTCCACGGG-3'(서열번호: _) 및 5'-GCCCGTGGAGGCGGCGTACACGTTCTGCACGAC-3'(S304Y) (서열번호: _)이다.
부위 특이적 돌연변이 유발을 수행하여, 아스파르테이느 유래 아미노산의 생산과 관련있는 추가적인 단백질의 탈조절된 대립유전자를 제조할 수 있다. 예를 들어, 코리네박테리움 글루타미컴 hom 유전자의 V59A, G378E 또는 카르복시 말단의 감퇴(truncation)에 해당되는 돌연변이를 제조할 수 있다. 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom(G362E) 치환체 제조에, 부위 특이적 돌연변이 유발 키트(BD Biosciences Clontech)를 사용하였다. 올리고뉴클레오티드, 5'-GTCGACGCGTCTTAAGGCATGCAAGC-3'(서열번호: _) 및 5'-CGACAAACCGGAAGTGCTCGCCC-3'(서열번호: _)로 돌연변이를 제조하였다. 또한 부위 특이적 돌연변이 유발을 채택하여 T. 푸스카 및 C. 글루타미컴의 metA 및 metY 유전자(본 명세서의 실시예 5 및 6 참조)의 특이적인 대립유전자를 제조하였다. 비슷한 전략으로 추가적인 경로 단백질의 탈조절된 대립유전자를 구축하였다. 예를 들면, 올리고뉴클레오티드, 5'-TTCATCGAACAGCGCTCGCACCTGCTGACCG-3'(서열번호:_) 및 5'-GGCGGTCAGSSCAGGTGCGAGCGCTGTTCGATGAA-3'(서열번호:_)를 사용하여, 코리네박테리움 pyc P458S 돌연변이에 해당되는 스트렙토마이세스 pyc 유전자내에 치환을 도입하였다. 또한 부위 특이적 돌연변이 유발을 이용하여 전술한 탈조절된 dapA 대립유전자에 해당되는 치환을 도입할 수 있다.
이종(및 코리네박테리움 글루타미컴) 유전자의 천연형 및 탈조절된 대립유전자를 이후 발현에 적합한 벡터내로 클로닝하였다. 일반적으로, 올리고뉴클레오티드를 이용한 PCR을 실시함으로써, NcoI-NotI 절편으로서 유전자 클로닝을 용이하게 하였다. DNA 서열 분석을 수행하여, 증폭 단계시 도입되지 않은 돌연변이를 검증하였다. 일부 경우들에서는, 동일한 프로모터로부터 이종 또는 내재의 2종 이상의 유전자를 발현하기 위해, 합성 오페론을 구축하였다. 그 예로서, 플라스미드 MB4278는 코리네박테리움 글루타미컴의 metA, metY 및 metH 유전자를 trcRBS 프로모터에서 발현되도록 제조되었다. 도 12B는 trcRBS 프로모터 에서 metH 유전자의 정지까지에 이르는, 플라스미드 MB4278의 DNA 서열로서, 상기 구조체에서의 유전자 순서는 metAYH이다. 도 12B에서 ORF는 대문자로 나타나있다. 각 ORF가 동일한 DNA 가닥에 의해 진행되도록 구조체가 조작되었음을 주지하여야 한다. 보존 서열은 코리네박테리움 글루타미컴 단백질의 효율적인 번역을 촉매하는 라이보좀 결합 서열로 제공된다. 유사한 유전자사이의 서열(intergenic sequence)를 사용하여 추가적인 합성 오페론을 구축하였다.
실시예 4: 호모세린 디하이드로게나제의 추가적인 트레오닌-둔감 돌연변이 분리
실시예 2의 스트렙토마이신 코엘리콜러에서 클로닝한 hom 유전자로 Stratagene사의 GeneMorph®무작위 돌연변이 유발 키트를 이용하여 에러 프론 PCR(error prone PCR)을 수행하였다. 상기 키트에서 정해진 조건하에, 올리고뉴클레오티드 5'- CACACGAAGACACCATGATGCGTACGCGTCCGCT-3'(BbsI을 포함하며, 절단시 NcoI 혼화성 돌출을 형성함)(서열번호: _) 및 5'-ATAAGAATCICGGCCGCTTACTCTCCTTCAACCCGCA-3'(NotI 포함)(서열번호: _)을 이용하여 플라스미드 MB4066으로부터 hom 유전자를 증폭하였다. 수득한 돌연변이 개체는 BbsI 및 NotI으로 절단하고, MB4094 플라스미드 벡본에 trcRBS 프로모터를 함유하고 있는 NcoI/NotI로 절단된 에피솜 플라스미드에 연결한 다음, 코리네박테리움 글 루타미컴 ATCC 13032에 형질전환시켰다. 형질전환 세포는, 카나마이신(25 mg/L), 20 mg/L의 AHV(알파-아미노, 베타-하이드록시발레릭산; 트레오닌 유사체) 및 0.01 mM IPTG가 함유된 코리네박테리아 지정 배지(Guillouet, S., et al. Appi. Environ. Microbiol. 65:3100-3 107, 1999)의 아가 플레이트상에 도말하였다. 30℃에서 72시간 배양한 후, 형질전환주는 이후 사전에 지시균주인 코리네박테리움 글루타미컴 MA-331(hom-thrB△)가 ~106 세포로 도말된, 트레오닌이 보충된 지정 배지 아가 플레이트에 리플리카 플레이팅(replica plating)함으로써 호모세린 배출을 스크리닝하였다. 추정 피드백 내성 돌연변이는, 리플리카 플레이팅된 형질전환주 주변의 지시균주의 할로(halo) 증식으로 확인하였다. 이들 콜로니 각각으로부터 상기 프라이머쌍을 이용하여 hom 유전자를 PCR 증폭하였고, 증폭산물은 상기와 같이 절단하고, 에피솜 플라스미드에 연결하였다. 이들 추정의 hom 돌연변이들 각각은 이후 코리네박테리움 글루타미컴 ATCC 13032에 다시 형질전환한 후 25 mg/L 카나마이신 및 0.01 mM IPTG가 함유된 최소 아가 배지상에 도말하였다. 각 형질전환주로부터 하나의 콜로니를 AHV 10, 20, 50 및 100 mg/L를 함유하는 코리네박테리아용 제한 배지에 리플리카 플레이팅하였고, 트레오닌 유사체에 대한 최대 내성치를 기초로 분류하였다. 각 군의 대표 균주를 최소 배지상에 OD 2.0으로 배양하고, 원심분리로 세포를 수득한 다음, Chassagnole, C., et al., Biochem. J. 356:415-423, 2001를 참조하여 20 mM 트레오닌의 존재 및 부재하에 호모세린 디하이드로게나제 활성을 분석하였다. 피드백 내성을 보이는 배양물로부터 hom 유전자를 PCR로 증폭시킨 다음 서열분석하였다. 제조된 플라스미드는 아미노산 생산을 증강시킬 수 있는 발현 프라스미드 제조에 사용한다.
실시예 5: O-아세틸트랜스퍼라제( metA) 및 O-아세킬호모세린 설프하이드릴라제( metY )의 피드백 내성 돌연변이의 분리
T.푸스카로부터 클로닝한 이종의 metA 유전자로 Stratagene사의 GeneMorph®무작위 돌연변이 유발 키트를 이용하여 에러 프론 PCR(error prone PCR)을 수행하였다. 상기 키트에서 정해진 조건하에, 올리고뉴클레오티드 5'- CACACACCTGCCACACATGAGTCACGACACCACCCCTCC-3'(BspMI을 포함하며, 절단시 NcoI 혼화성 돌출을 형성함)(서열번호: _) 및 5'-ATAAGAATGCGGCCGCTTACTGCGCCAGCAGTTCTT-3'(NotI 포함)(서열번호: _)을 이용하여 플라스미드 MB4062으로부터 metA 유전자를 증폭하였다. 수득한 돌연변이 개체는 절단하고, 실시예 4의 NcoI/NotI으로 절단된 에피솜 플라스미드에 연결한 다음, 코리네박테리움 글루타미컴 MA-428에 형질전환시켰다. MA-428은 통합성 플라스미드 MB4192로 형질전환된 ATCC13032의 유도체이다. 재조합 형성을 선별한 후, 제조된 균주 MA-428에서 탈조절된 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom 유전자의 삽입을 발생시키는 방식으로 hom-thrB를 삭제하였다. 형질전환된 MA-428 세포는, 카나마이신(25 mg/L), 0.01 mM IPTG 및 100 ㎍/ml 또는 500 ㎍/ml의 트리플루오로메티오닌(TFM: 메티오닌 유사체)가 함유된 최소 아가 배지 플레이트상에 도말하였다. 30℃에서 72시간 배양한 후, 형질전환주는 이후 사전에 지시균주인 ATCC(#204524)에서 구입한 사카로마이세스 세레비지아 B-7588(MAT α ura3-52, ura3-58, leu2-3, leu2-112, trp1 -289, met2, HIS3+)이 ~106 세포로 도말된, 최소 아가 플레이트에 리플리카 플레이팅함으로써 O-아세틸호모세린 배출을 스크리닝하였다. 피드백 내성 추정 돌연변이는, 리플리카 플레이팅된 형질전환주 주변의 지시균주의 할로(halo) 증식으로 확인되는 O-아세틸호모세린(OAH)의 배출로 동정하였다.
교차 공급한 콜러니 각각으로부터, MetA 유전자를 상기 프라이머 쌍을 이용하여 PCR로 증폭시키고, BspMI 및 NotI으로 절단한 다음 실시예 4의 NotI/NcoI으로 절단한 에피솜 플라스미드에 연결하였다. 상기 MetA 추정 돌연변이 대립유전자 각각은 다시 코리네박테리움 글루타미컴 ATCC 13032에 재혈질전환시키고, 25 mg/L의 카나마이신이 함유된 최소 배지 아가 플레이트에 도말하였다. 각 형질전환주로부터 하나의 콜로니를 100, 200, 500 및 1000 ㎍/ml의 TFM과 0.01 mM의 IPTG를 함유한 최소 배지에 리플리카 플레이팅하고, 메티오닌 유사체에 대한 최대 내성 수치를 기준으로 분류하였다. 각 군의 대표 균주를 최소 배지상에 OD 2.0으로 배양하고, 원심분리로 세포를 수득한 다음, 20 mM 트레오닌 또는 S-AM의 존재 및 부재하에 Kredich 및 Tomkins (J. Biol. Chem. 241:4955-4965, 1966)에 개시된 방법에 의해 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 활성을 분석하였다. 피드백 내성을 보이는 배양물로부터 metA 유전자를 PCR로 증폭시킨 다음 서열분석하였다. 수득한 플라스미드는 아미노산 생산을 증강시킬 수 있는 발현 프라스미드 제조에 사용한다.
유사한 방법으로, T. 푸스카의 MetY 유전자로 돌연변이 PCR을 수행하였다. 올리고뉴클레오티드 프라이머, 5'- CACAGGTCTCCCATGGCACTGCGTCCTGACAGGAG-3'(BsaI을 포함하며, 절단시 NcoI 혼화성 돌출을 형성함)(서열번호: _) 및 5'-ATAAGAATGCGGCCGCTCACTGGTATGCCTTGGCTG-3'(NotI 포함)(서열번호: _)을 에피솜 플라스미드로의 클로닝과 Stratagene사의 GeneMorph®무작위 돌연변이 유발 키트를 이용한 돌연변이유발 반응에 사용하였다. 주된 차이점은 돌연변이 metY 개체를 이미 고농도의 O-아세틸호모세린을 생산하는 코리네타미컴 균주에 형질전환시킨다는 것이다. 상기 균주, MICmet2는 MA-428을 trcRBS 프로모터의 통제하에 전술한 탈조절된 T.푸스카 metA 대립유전자를 함유하고 있는, 플라스미드 MB4286의 변형된 버전에 형질전환시킴으로써 제조하였다. 형질전환 후, sacB 선별 시스템은 내재 mcbR 부위의 삭제와 탈조절된 이종 metA 대립유전자로의 치환이 가능하다.
T. 푸스카의 metY 변이체로 형질전환된 MICmet2 균주를 25 mg/L 카나마이신, 0.25 mM IPTG 및 저해 농도의 독성 메티오닌 유사체(예, 에티오닌, 셀레노메티오닌, TFM)가 함유된 최소 아가 플레이트상에 도말하였다(형질전환주는 3개의 다른 메티오닌 유사체상에서 개별적으로 또는 2종 조합 또는 3종 조합으로 증식될 수 있음). 선별용 플레이트상에 증식한 콜로니들에서 metY 유전자를 증폭시키고, 증폭산물은 절단한 다음 실시예 4의 에피솜 플라스미드에 연결하여, 구축된 플라스미드는 MICmet2로 형질전환하였다. 형질전환주는 25 mg/L 카나마이신 함유 최소 배지 아가 플레이트상에서 증식시켰다. 증식한 콜로니는 독성 메티오닌 유사체인, 에티오닌, TFM 및 셀레노메티오닌(+0.01 mM IPTG)가 10배수로 함유된 아가 플레이트에 서 리플리카 플레이팅하였고, 유사체에 대한 민감성을 기준으로 분류하였다. 각 군의 대표 균주를 최소 배지상에 OD 2.0으로 배양하고, 원심분리로 세포를 수득한 다음, 20 mM 트레오닌의 존재 및 부재하에 Kredich 및 Tomkins (J. Biol. Chem. 241:4955-4965, 1966) 의 변형된 방법(실시예 9 참조)으로 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 효소 활성을 분석하였다. 피드백 내성을 보이는 배양물로부터 metY 유전자를 PCR로 증폭시킨 다음 서열분석하였다. 수득한 플라스미드는 아미노산 생산을 증강시킬 수 있는 발현 플라스미드 제조에 사용한다. T. 푸스카 유래 피드백 내성 metY 및 metA 변이체를 함유하는 발현 플라스미드를 하기와 같이 구축한다. 올리고뉴클레오티드 5'-CACACACATGTCACTGCGTCCTGACAGGAGC-3'(PciI을 포함하며, 절단시 NcoI 혼화성 돌출을 형성함(또한 Ala>Ser로부터 2번째 코돈 변환)(서열번호: _) 및 5'-ATAAGAATGCGGCCGCTTACTGCGCCAGCAGTTCTT-3'(NotI 포함)(서열번호: _)을 이용하여, T.푸스카 metYA 오페론을 증폭시켰다. 증폭산물은 PciI 와 NotI로 절단하고, NotI, HaeIII 메틸라제 및 NcoI로 순차적으로 처리된 상기 에피솜 플라스미드에 삽입하였다. Stratagene사의 GeneMorph®무작위 돌연변이 유발 키트로 수행한 부위 특이적인 돌연변이유발을 이용하여, 오페론처럼 탈조절된 대립유전자를 발현하는 하나의 플라스미드내에 T. 푸스카 metA 및 metY내 치환 돌연변이를 형성시킨다. 제조된 플라스미드는 아미노산 생산 증강에 사용한다.
최소 배지: 탈이온수(pH7.2) 1 L당, 10 g 글루코스, 1 g NH4H2PO4, 0.2 g KCl, 0.2 g MgSO4-7H20, 30 ㎍ 비오틴 및 1 ml TE. per liter of deionized water (pH 7.2). 미량원소 용액(TE)는 탈이온수 1 L당 88 mg Na2B4O7-10H20, 37 mg (NH4)6Mo7O27-4H2O, 8.8 mg ZnSO4-7H2O, 270 mg CuSO4-5H20, 7.2 mg MnCl2-4H20 및 970 mg FeCl3-6H2O를 포함한다.(영양요구성을 충족시킬 필요가 있는 경우, 아미노산 및 퓨린계 화합물을 최종 농도 30 mg/L로 보충한다.
실시예 6: 세균성 아미노산 서열에서 S-AM 결합성 잔기의 동정
아미노산 생산을 조절하는 많은 효소들은 S-AM에 의해 알로스테릭 피드백 저해된다. 발명자는 S-AM 조절에 내성을 가지는 상기 효소들의 변이체가 (예, S-AM 결합 또는 S-AM 유발성 알로스테릭 작용에 대한 내성을 통해) 피드백 저해에 내성을 나타낼 것으로 추정하였다. S-AM 결합 모티프가 세균의 메틸트랜스퍼라제DNA에서 동정되었다(Roth et al., J. Biol. Chem., 273:17333-17342, 1998). Roth 등은, 효소에 의한 S-AM 결합성에 중요한것으로 보이는 EcoRYα-아데닌-N6-DNA 메틸트랜스퍼라제내에 매우 보존적인 아미노산 모티프를 동정하였다. 발명자들은 코리네박테리움 글루타미컴의 하기 단백질의 아미노산 서열에서 관련 모티프를 검색하였다: MetA, MetY, McbR, LysC, MetB, MetC, MetE, MetH, 및 MetK. 추정상의 S-AM 결합성 모티프를 MetA, MetY, McbR, LysC, MetB, MetC, MetH 및 MetK에서 동정하였다. 또한, 본 발명자들은 효모 단백질에서 S-AM 결합 모티프와 유사한 metY에서 부가적인 잔기를 동정하였다(Pintard et al., Mol. Cell Biol., 20(4):1370-1381, 2000).
각 단백질의 S-AM 결합에 참여할지도 모르는 잔기들을 표 9에 기재한다.
표 9. 코리네박테리움 글루타미컴 단백질에서 S-AM 결합에 참여할수 있는 추정상의 잔기
단백질 s-AM 결합에 참여하는 추정 잔기
MetA G231 K233 F251 V253 D269
MetY G227 L229 D231 G232 G233 F235 D236 V239 F368 D370 D383 G346 K348
McbR G92 K94 F116 G118 D134
LysC G208 K210 F223 V225 D236
MetB G72 K74 F90 I92 D105
MetC G296 K298 F312 G314 D335
MetH G708 K710 F725 L727
MetK G263 K265 F282 G284 D291
각 종들의 MetA 및 MetY 서열을 정렬하여 부가적인 추정상의 S-AM 결합 잔기를 동정하였다. 이러한 잔기들은 표 10에 기재되어 있다.
표 10. 세균성 MetA 및 MetY 단백질에서의 추정상의 S-AM 결합성 아미노산
단백질 생물 S-AM 결합에 참여하는 추정 잔기 코리네박테리움 글루타미컴에서의 동족체 잔기
MetY T. 푸스카 G24O G24O
D244 D231
F379 F368
D394 D383
MetY M.튜베르쿨로시스 G231 G227
D235 D231
F367 F368
D382 D383
MetA T. 푸스카 G81 코리네박테리움 글루타 미컴에 유사 잔기 없음
D287 D269
F269 F251
MetA 대장균 E252 D269
MetA M.레프레이 G73 코리네박테리움 글루타 미컴에 유사 잔기 없음
D278 D269
Y260 D269
MetA M.튜베르쿨로시스 G73 코리네박테리움 글루타 미컴에 유사 잔기 없음
Y260 F251
D278 D269
metA 및 metY 유전자를 실시예 2와 같이 코리네박테리움 글루타미컴 및 써모비피다 푸스카로부터 클로닝하였다. 표 11은 천연형 metA 및 metY 유전자 및 metA 및 metY 유전자의 돌연변이형 대립유전자 발현용 플라스미드 및 균주를 기재하고 있다. 표 12 및 13은 MetA 및 MetY 변이체를 생산하기 위한 부위 특이적 돌연변이 유발에 사용되는 발현용 플라스미드 및 올리고뉴클레오티드를 나타내고 있다.
실시예 7: MetA 및 MetY 분석용 단백질 추출물 제조
코리네박테리움 글루타미컴 단일 콜로니를 종균 배양배지(실시예 10)에 접종하여 33 ℃에서 교반하면서 24시간 배양하였다. 종균 배양물을 콩 배지(40 ml)(실시예 10)로 1:20으로 희석시킨 후, 8시간 배양하였다. 원십분리로 회수하고, 펠렛 은 동일 부피의 물로 1회 세척하였다. 상기 펠렛은 세포용해 완충액(1 ml HEPES 완충액, pH 7.5, 0.5 ml 1M KOH, 10 ㎕ 0.5M EDTA, 물 5 ml) 250 ㎕, 단백질분해효소 저해제 칵테일 30 ㎕ 및 산 세척한 0.1 mm 유리비드 1배수 부피에 재현탁하였다. 혼합물을 교차되게 혼합하고 15초간 얼음에 두었으며 이를 8회 반복하였다. 4,000 rpm에서 5'간 원심분리한 다음, 상층액을 분리하여 10,000 rpm에서 20'가 다시 원심분리하였다. 브래드포드 분석을 이용하여, 맑은 상층액내의 단백질 농도를 측정하였다.
실시예 8: 에피솜 플라스미드를 함유하고 있는 코리네박테리움 글루타미컴 균주에서의 MetA 활성 정량
내재 및 에피솜 metA 유전자를 발현하는 코리네박테리움 글루타미컴에서의 MetA 활성을 측정하였다. Kredich 및 Tomkins (I Biol. Chern.241(21):4955-4965, 1966)의 프로토콜을 이용하여 단백질 조추출물에서의 MetA 활성을 분석하였다. 단백질 추출물 준지는 실시예 7에 개시되어 있다. 간략하게 설명하며, 단백질 추출물 1 ㎍을 마이크로타이터 플레이트에 넣었다. 반응 혼합물(250 ㎕: 100mM tris-HC1 pH 7.5, 2mM 5,5'-디티오비스(2-니트로벤조산)(DTN), 2 mM sodium EDTA, 2 mM 아세틸 CoA, 2 mM 호모세린)을 상기 마이크로타이터 플레이트의 각 웰에 가하였다. 반응중에, MetA 활성은 아세틸-CoA로부터 CoA를 유리시킨다. CoA와 DTN 사이에 이황화물 교환이 이루어져서 티오니트로벤조산이 생성된다. 티오니트로벤조산의 생성은 분광광도계로 측정한다. 412 nm에서의 흡광도는 30분간 5분마다 측정하였다. 단백질 추출물이 없는 웰은 대조군으로 하였다. MetA 활성 저해는 S-아데노실 메 티오닌(S-AM; 0.02 mM, 0.2 mM, 2 mM) 및 메티오닌(0.5 mM, 5 mM, 50 mM)의 첨가에 의해 측정하였다. 저해제는 단백질 추출물에 첨가되기 전에 직접 반응 혼합물에 첨가하였다. 시험관내 O-아세틸트랜스퍼라제 활성은 내재 및 에피솜 코리네박테리움 글루타미컴의 MetA 및 MetY 유전자를 포함하는, 코리네박테리움 글루타미컴 균주 MA-442 및 MA-449로부터 유래된 단백질 조추출물에서 측정하였다. 에피솜 형태의 metA 및 metY 유전자는 합성 오페론처럼 발현되었으며, metAY 오페론의 핵산 서열은, 도 12B의 metAYH 오페론으로 표시되며, 단지 metH 서열이 결핍되어 있다. trcRBS 프로모터는 상기 에피솜 플라스미드에 사용된다. MA-442는 metA-metY 순으로 에피솜 유전자를 발현한다. MA-449는 metY-metA 순으로 유전자를 발현한다. 플라스미드의 MetA 및 MetY의 발현을 유발하는 IPTG의 존재 또는 부재하에 실험을 수행하였다. 도 13은 시간에 따른 MetA 활성을 나타내고 있다. MetA 활성은, 유전자가 8시간 및 20시간 배양한 샘플에서 MetA-MetY(MA-442) 구조일 경우에만 관찰되었다. 반대로, Ma-449(MetY-MetA) 균주 추출물의 MetA 활성은, 유발된 및 유발되지 않은 8시간 및 20시간에서의 단백질 결핍성 대조군 샘플에 비해 현저하게 상승되지 않았다. 이러한 결과는, 두개의 유전자자 metY-metA 순서인 경우 metA 발현이 낮게 확인된 노던 블롯 분석과 일치된다.
다음으로, 피드백 저해에 대한 균주 MA-442 추출물의 민감성을 조사하였다. MA-442 추출물은 5 mM 메티오닌, 0.2 mM S-AM의 존재하에 또는 추가의 메티오닌 또는 S-AM 부재하에 분석하였고, MetA 활성은 상술한 바와 같이 분석하였다. 도 14에서, MetA 활성은 5 mM 메티오닌 및 0.2 mM S-AM 존재시 감소되었다. 따라서, MetA의 알로스테릭 저해 감소는 MetA 활성을 증강시킬 수 있으며, 메티오닌이 고농도로 생산되도록 한다. 또한 매우 낮은 농도의 메티오닌 또는 S-AM에서의 알로스테릭 저해를 관찰할 수 있다. 그렇지만, 테스트한 농도는 메티오닌과 같은 아미노산 생산을 위해 조작된 균주에 생리학적으로 상응하는 수치이다. 에피솜 형태의 T.푸스카 MetA(균주 MA-578 및 MA-579) 또는 T.푸스카 MetA 및 MetY(균주 MA-456 및 MA-570) 둘다를 발현하는 코리네박테리움 글루타미컴 균주를 제조하고 추출물을 준비하여 MetA 활성을 분석하였다. 각 에피솜 유전자과 관련있는 조절 요소가 표 12에 기재되어 있다. 각 균주 추출물의 MetA 활성율은 단백질 ng당 시간으로 나눈 OD412 변화를 계산하여 측정하였다. 본 분석의 결과는 도 15에 기재되어 있으며, 여기서 균주 MA-578이 유발 조건에서 약 2.75 단위(OD412/시간/ng 단백질 변화)의 속도를 나타지만 비유발성 조건에서의 속도는 약 1일 것으로 확인된다. 내는 확인된다. 균주 MA-579는 유도 조건하에서는 약 1의 속도를, 비유도 조건하에서는 0.3의 속도를 나타내었다. 음성 대조군 샘플(단백질 무)은 약 0.1의 배율을 나타내었다. 이러한 결과는 T. 푸스카 metA의 코리네박테리움 글루타미컴내에서의 에피솜 발현이 MetA 활성율을 증가시킴을 나타낸다. 상기 증가는 코리네박테리움 글루타미컴내에서의 코리네박테리움 글루타미컴의 MetA 에피솜 발현에서 관찰되는 증가와 유사하다.
실시예 9. 에피솜 플라스미드를 함유하는 코리네박테리움 글루타미컴 균주에서의 MetY 활성 정량
T. 푸스카의 에피솜 MetY의 시험관애 활성은 여러가지 코리네박테리움 글루타미컴 균주에서 확인하였다. MetY 활성은 Kredich 및 Tomkins(J. Biol. Chein., 241(21):4955-4965, 1966)의 방법에 일부 변형이 가미된 방법으로 코리네박테리움 글루타미컴의 조 단백질 추출물에서 분석하였다. 단백질 조추출물은 다음과 같이 준비하였다. 반응 혼합물(50 mM Tris pH 7.5, 1 mM EDTA, 1 mM Na2S, 0.2 mM 피리독살-5-포스포릭산(PLP)) 900 ㎕을 단백질 추출물 45 ㎍과 혼합하였다. 시간 0에, O-아세틸 호모세린(OAH; Toronto Research Chemicals Inc)를 최종 농도 0.625 mM로 첨가하였다. 반응물 200 ㎕씩 3번에 걸쳐 10분 간격으로 분리하였다. 30 ℃에서 분리한 후 즉시, 호모시스테인의 티올 기를 질소화하여 S-니트로소티올을 형성시키는 1 mM의 질산 125 ㎕를 첨가하여 반응을 중단시켰다. 5분후에, 0.5% 암모늄 설파메이트(과잉의 질산 제거) 30 ㎕를 가하여 샘플을 혼합하였다. 2분 후 세제 용액( 0.4N HCl중의 1% HgC12 : 0.4N HCl중의 3.44% 설파닐아미드, 0.4N HCl중의 0.1% l-나프틸에틸렌디아민 디하이드로클로라이드, 1:4:2) 400 ㎕를 가하여 용액을 혼합하였다. 구리 이온 존재시, S-니트로소티올은 신속하게 분해되어 질산을 제공하고, 설파닐아미드는 디아조트화되어(diazotizing), 이후 나프틸에틸렌디아민과 커플을 이루어 안정한 아조 염료를 발색단으로서 제공한다. 5분 후, 상기 용액을 마이크로타이터 플레이트로 이동시켜 540 nm에서 흡광도를 측정하였다. 단백질 추출물이 없는 반응물은 대조군으로 하였다.
분석 결과는 도 16에 기재되어 있다. 구성적 프로모터의 통제하에 천연형 T. 푸스카의 에피솜 metA 및 metY 대립유전자를 발현하는 균주 MA-456는 0.04의 metY 대립유전자를 발현하는 균주 MA-570은, 유도 조건하에서 약 0.038의 속도를 나타내었으며, 비유도 조건하에서는 0.01 미만의 속도를 나타내었다. 따라서, 이종 MetY의 발현은 내재 MetY에 비해 현저하게 효소 활성을 상승시킨다.
표 11. MetA 미 MetY 단백질의 활성 결정에 사용된 코리네박테리움 글루타미컴 균주 및 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산에 있어서의 과다 발현 영향
균주 명 해당 균주의 표현형 에피솜 플라스미드 해당 플라스미드의 조절성 서열 에피솜 형태의 MetY 종 에피솜 형태의 metA 종
MA-2(ATCC 13032) n/a n/a n/a n/a n/a
MA-422 MA-2의 에티오닌 내성 변이체 n/a n/a n/a n/a
MA-428 MA-2 유도체 with △hom-△thrB::C 글루타미컴 gpd 프로모터 -S.코엘리콜러 hom (G362E)a n/a n/a n/a n/a
MA-442 MA-428 유도체 MB-4135 b lacIQ-TrcRBS Cg 천연형 Cg 천연형
MA-449 MA-428 유도체 MB-4138 lacIQ-TrcRBS Cg 천연형 Cg 천연형
MA-456 MA-428 유도체 MB-4168 gpd Tf 천연형 Tf 천연형
MA-570 MA-428 유도체 MB-4199 lacIQ-TrcRBS Tf 천연형 Tf 천연형
MA-578 MA-428 유도체 MB-4205 gpd 없음 Tf 천연형
MA579 MA-428 유도체 MB-4207 lacIQ-TrcRBS 없음 Tf 천연형
MA-622 MA-422의 mcbR△ 유도체 n/a n/a n/a n/a
MA-641 MA-622 유도체 MB-4136 gpd Cg 천연형 Cg 천연형
MA-699 MA-622 유도체 n/a n/a n/a n/a
MA-721 MA-622 유도체 MB-4236 b lacIQ-TrcRBS Cg 천연형 Cg K233A
MA-725 MA-622 유도체 MB-4238 b lacIQ-TrcRBS Cg D231A Cg 천연형
MA-727 MA-622 유도체 MB-4239 b lacIQ-TrcRBS Cg G232A Cg 천연형
약어 - Cg(코리네형 글루타미컴), Tf(써모비피다 푸스카), lacIQ-TrcRBS(상기 참조)(pTrc99A유래의 lacIQ-Trc 조절 서열(Amann et al., Gene (1988) 69: 301-315)); gpd (C. 글루타미컴의 gpd 프로모터)
a 내재 hom(thrA)-thrB 부위는 S. 코엘리콜러의 hom(G362E) 서열로 C. 글루타미컴 gpd(글리세르알데하이드-3-포스페이트 디하이드로게나제)프로모터 존재하에 치환됨
b 플라스미드내 유전자 순서는 MetA-MetY이다. 별도로 언급하지 않는하, 다른 플라스미드내 유전자 순서는 MetY-MetA이다.
표 12. MetY 및 MetA 변이체를 제조하기 위한 부위 특이적 돌연변이 유발에 이용되는 플라스미드 및 올리고들
플라스미드 올리고1 올리고2 유전자 천연형/변이체 생물
MB4238 MO4057 MO4058 metY D231A C. 글루타미컴
n/a MO4045 MO4046 metY D244A T. 푸스카
n/a MO4041 MO4042 metA D287A T. 푸스카
n/a MO4049 MO4050 metY D394A T. 푸스카
n/a MO4039 MO4040 metA F269A T. 푸스카
n/a MO4047 MO4048 metY F379A T. 푸스카
MB4239 MO4059 MO4060 metY G232A C. 글루타미컴
n/a MO4043 MO4044 metY G240A T. 푸스카
n/a MO4037 MO4038 metA G81A T. 푸스카
MB4236 MO4051 MO4052 metA K233A C. 글루타미컴
MB4135 n/a n/a metA 천연형 C. 글루타미컴
MB4135 n/a n/a metY 천연형 C. 글루타미컴
MB4210 n/a n/a metY 천연형 T. 푸스카
MB4210 n/a n/a metA 천연형 T. 푸스카
표 13. MetY 및 MetA 변이체를 제조하기 위한 부위 특이적 돌연변이 유발에 이용되는 올리고 서열
올리고 명 올리고 서열 서열번호
Figure 112005070036881-PCT00001
실시예 10: 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산 및 검출 방법
아스파르테이트 유래 아미노산의 교반 플라스크에서의 생산을 위해, 아가 플레이트상의 각 균주를 125 ml의 에를렌메이어 플라스트내에서 10 ml의 종균 배양 배지에 접종하였다. 종균 배양은 31℃에서 16시간동안 250 rpm의 교반기내에서 배 양하였다. 아미노산 생산 관찰용 배양물은, 125 ml의 에를렌메이어 플라스크내 10 ml의 배치 생산 배지로 종균 배양물을 1:20으로 희석함으로써 준비하였다. 적절한 시기에, ITPG 조절성 유전자의 발현을 유도하기 위해 배양물내에 IPTG(최종 농도 0.25 mM)를 첨가하였다. 메티오닌 발효는 31 ℃에서 60-66시간동안 교반(250 rpm)하면서 수행하였다. 본 실험에서, 거의 모든 경우, 다수의 형질전환주들은 비슷하게 발효하였으며, 각각의 형질전환주는 이배수로 증식하였다. 대부분의 결과는, 대표적인 형질전환주를 이용한 적어도 2번의 발효 평균과 동시에 증식시킨 대조군을 같이 나타내었다.
배양후, 배양물내 아미노산의 농도를 액상 크로마토그래시-질량 분광계(LCMS)로 측정하였다. 약 11 ml의 배양물을 회수하여 원심분리함으로써 세포와 미립 파편들을 펠렛화하였다. 상층액 분획은 0.1% 포름산 수용액으로 1:5000으로 희석하고 10 ㎕을 역상 HPLC 컬럼(Waters Atlantis C18, 2.1 x 150mm)에 주입하였다. 아세토니트릴내 0.1% 포름산("B")과 수내 0.1% 포름산("A")의 농도 구배 혼합물(4분간 1% B -> 50% B, 0.2분간 50% B, 1분간 50% B -> 1%, 1.8분간 1% 유지)를 이용하여 유속 0.350 mL/분으로 화합물들을 용출시켰다. 융출 화합물들은 양성 전자분무이온화(electrospray ionization)를 이용한 사중극자 직렬 질량분석기(triple-quadropole mass spectrometer)로 검출하였다. 기기는 아미노산(라이신: 147 -> 84 (15 eV); 메티오닌: 150 -> 104 (12 eV); 트레오닌/호모세린: 120 -> 74 (10 eV); 아스파르트산: 134 -> 88 (15 eV); 글루탐산: 148 -> 84 (15 eV); 0-아세틸호모세린: 162 -> 102 (12 eV); 및 호모시스테인: 136 4 90 (15 eV)) 검출을 위해 MRM 모드에서 구동하였다. 부가적인 아미노산은 유사 방법(예, 호모시스틴, 글리신, S-아데노실메티오닌)을 이용하여 정량하였다. 아미노산 각각은 이상적인 조건하에 주입한 아미노산 표준물과의 비교를 통해 정량하였다. 상기 질량 분광기 방법을 이용하여, 호모세린과 트레오닌을 식별하는 것은 불가능하다. 따라서, 필요에 따라, 샘플을 형관 표지물로 유도체화한 다음 액상 크로마토그래피를 실시한 다음 형광을 검출하였다. 상기 방법은 호모세린 및 트레오닌을 구별하는데 사용할 뿐만 아니라 LCMS 방법으로 측정한 농도 검증에 사용된다.
생산 분석용 종균 배양 배지
글루코스 100 g/L
암모늄 아세테이트 3 g/L
KH2P04 1 gIL
MgSO4-7H20 0.4 g/L
FeSO4-7H20 10 mg/L
MnSO4-4H20 10 mg/L
비오틴 50 ㎍/L
티아민-HC1 200 ㎍/L
콩 단백질 15 ml/L
가수분해물(hydrolysate) (총 질소 7%)
호모 추출물 5 g/L
pH 7.5
생산 분석용 배치 생산 배지
글루코스 50 g/L
(NR4)2S04 45 g/L
KH2P04 1 g/L
MgSO4-7H20 0.4 g/L
FeSO4-7H20 10 mg/L
MnSO4-4H20 10 mg/L
비오틴 50 ㎍/L
티아민-HC1 200 ㎍/L
콩 단백질 15 ml/L
가수분해물(hydrolysate) (총 질소 7%)
CaCO3 50g/L
코발라민 1 ㎍/ml
pH7.5
(라이신이 아스파르테이트 유래 아미노산의 표적물인 경우 코발라민 첨가가 필수적이지 않음)
실시예 11: 이종 천연형 및 돌연변이 lysC 변이체는 코리네박테리움 글루타 미컴 및 비피도박테리움 락토퍼멘텀에서 라이신 생산을 증가시킨다.
아스파르토키나제는 코리네박테리아에서라이신 생산을 위한 속도 제한 활성의 효소이다. 아스파르토키나제 활성 조절을 위한 일차 기작은 라이신 및 트레오닌의 조합에 의한 알로스테릭 조절이다. 아스파르토키나제 및 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제를 코딩하는 이종 오페론을, M. 스메그마티스 및 S. 코엘리콜러로부터 실시예 2에 개시된 바와 같이 클로닝하였다. 부위 특이적 돌연변이유발을 이용하여 탈조절된 대립유전자(실시예 3)을 제조하였고, 상기 변형된 유전자는 코리네박테리아에서 발현에 적합한 벡터내로 삽입하였다(실시예 1). 제조된 플라스미드 및 천연형 대응체를 천연형 코리네박테리움 글루타미컴균주 ATCC 13032 및 천연형 브레비박테리움 락토퍼멘텀 균주 ATCC 13869에 형질전환시켰으며, 라이신 생산에 대해 분석하였다(도 17).
균주 MA-0014, MA-0025, MA-0022, MA-0016, MA-0008 및 MA-0019은 MB3961 벡본(실시예1)의 플라스미드이다. 생산 배지에 IPTG 첨가를 통한, 천연형 또는 탈조절된 이종 lysC-asd 오페론의 발현 증가는 라이신 생산을 촉진시켰다. 균주 ATCC 13869는 상기 균주의 형질전환되지 않은 대조군이다. 미코박테리움 스메그마티스의 S3O1Y, T3 111, 및 G345D 대립유전자를 포함하는 플라스미드는 라이신 생산 증진에 가장 효과적이었으며, 상기 대립유전자들은 개선된 벡터들로부터발현에 대해 선별하였다. 탈조절된미코박테리움 스메그마티스 대립유전자를 포함하는 개선된 벡터들을 코리네박테리움 글루타미컴 (ATCC 13032)으로 형질전환시켜 균주 MA-0333, MA-0334, MA-0336, MA-036 1, 및 MA-0362(trcRBS 또는 gpd 프로모터들중 어 느 하나와 MB4094 벡본을 포함하는 플라스미드, 실시예 1 참조)를 제조하였다. 균주 ATCC 13032(A)는 균주 MA-0333, MA-0334 및 MA-0336에 대한 형질전환되지 않은 대조군이다. 균주 ATCC 13032(B)는 균주 MA-0361 및 MA-0362에 대한 형질전환되지 않은 대조군이다. 균주 MA-0333, MA-0334, MA-0336, MA-036l, 및 MA-0362는 모두 라이신 생산 향상을 나타내었다. 예컨대, 균주 MA-0334는 50 g/L 글루코스로부터 20 g/L의 과잉의 라이신을 생산하였다. 또한 T311I 및 G345D 대립유전자는 trcRBS 또는 gpd 프로모터중 어느 하나로부터 발현되는 경우 효율적인 것으로 확인되었다.
실시예 12: 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom G362E 변이체는 코리네박테리움 글루타미컴 균주, MA-0331에서 호모세린으로의 탄소 유동을 증가시킨다.
실시예 11에서 확인된 바와 같이,아스파르토키나제의 탈조절은 아스파르테이트 유래 아미노산으로의 탄소 이동을 증가시켰다. 원칙적으로, 아스파르토키나제 활성은 탈조절된 lysC 대립유전자의 이용에 의해 및/또는 알로스테릭 조절(라이신 또는 트레오닌)을 매개하는 소형 분자의 소실에 의해 증가될 수 있다. 도 18(균주 MA-0331)은, hom-thrB 부위가 불활성화되었을때 배지내 라이신이 높은 수준으로 축적됨을 보이고 있다. hom 및 thrB는 각각 호모세린 디하이드로게나제 및 호모세린 키나제를 코딩한며, 두개의 단백질은 트레오닌 생산에 필요하다. 라이신 축정은 또한 thrB 유전자가 삭제되었을때 관찰되었다( 도 21의 균주 MA-0933(이들은 다른 유전학적 배경을 가지므로 MA-0933를 MA-0331과 직접 비교하는 것은 적절치 않지만, MA-0933는 일 예임).
탄소의 메티오닌 경로의 중간산물로의 이동을 증가시키기 위해, 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom 유전자의 추정상 탈조절된 변이체를 MA-0331에 형질전환시켰다. 유사한 방법을 사용하여 thrB만 삭제된 균주를 제작하였다. 균주 MA-0384, MA-0386, 및 MA-0389는 각각 rplM, gpd, 및 trcRBS 프로모터의 통제하에 위치한 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 homG362E 변이체를 포함하고 있다. 또한 상기 플라스미드는 부위 특이적 돌연변이 전략의 일부분으로써 도입되어진 추가적인 치환(G43S)을 포함하고 있으며, 이후 실험들에서는 G43S 치환이 Hom 활성을 증강시키지 않는 것으로 시사하였다. 도 18은 균주 MA-0331, MA-0384, MA-0386 및 MA-0389를 이용하여 실시된 교반 플라스크 실험 결과를 나타낸 것으로, 이들의 배양물로부터 라이신 및 호모세린을 포함한 아스파르테이트 유래 아미노산을 분석하였다. 스트렙토마이세스 코엘리콜러 homG362E 유전자를 발현하는 균주는 라이신 생산의 급격한 감소와 호모세린의 현저한 증가를 나타낸다. 호모세린의 배양물내 수준은 MA-0389와 같은 균주의 경우 5 g/L를 토과하였다. 호모세린의 현저한 수준은 세포내에서도 여전히 유지될 수 있으며, 또는 일부 호모세린이 부차적인 산물로 변환될수 있다. hom와 함께, 탈조절된lysC 및 그외 hom의 하위 유전자의 과다발현은 메티오닌을 포함한 호모세린계 아미노산의 생산을 증가시킬 수 있다(하기 참조).
실시예 13: 이종의 포스포에놀피루베이트 카르복실라제(Ppc) 효소는 아스파르테이트 유래 아민산으로의 탄소 이동을 증가시킨다.
포스포에놀피루베이트 카르복실라제(Ppc)는 피루베이트 카르복실라제(Pyc)와 함께, 아스파르테이트 유래 아미노산 생산으로 직접적으로 투입되는 구연산 사이클 의 중간산물인 옥살로아세트산(OAA)의 합성을 촉매한다. 천연형 에르위니아 크리산테미 ppc 유전자를 발현벡터의 IPTG 유도성 trcRBS 프로모터의 통제하에 클로닝하였다. 상기 플라스미드를 고라이신 균주 MA-033 1 및 MA-0463(도 19)로 형질전환하였다. 균주는 IPTG 존재 및 부재하에 배양하고, 아스파르테이트를 포함하여 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산을 분석하였다. 균주 MA-0331는 hom-thrB△ 돌연변이를 포함하며, MA-0463는 삭제된 hom-thrB 부위에 삽입된 미코박테리움 스메그마티스의 lysC(T311I)-asd 오페론을 포함하고 있으며, lysC-asd 오페론은 코리네박테리움 글루타미컴의 gpd 프로모터의 통제하에 위치한다. 도 19는, 에르위니아 크리산테미 ppc 유전자가 아스파르테이트의 축적을 증가시킴을 나타내고 있다. 이러한 차이는 이용가능한 대부분의 아스파르테이트가 라이신으로 변환된 균주에서도 검출가능하였다.
실시예 14: 이종 디하이드로디피콜리네이트 신타제(dapA) 효소는 라이신 생산을 증가시킨다.
디하이드로디피콜리네이트 신타제는 호모세린계 아미노산 생산보다는 라이신 생합성에 탄소를 유입시키는 분지점 효소이다. DapA는 아스파르테이트-B-세미알데하이드를 2,3-디하이드로디피톨리네이트로 변환시킨다. 천연형 에르위니아 크리산테미 및 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 dapA 유전자를 발현 벡터의 trcRBS 및 gpd 프로모터 통제하에 클로닝하였다. 제조된 플라스미드는 균주 MA-0331 및 MA-0463에 형질전환하였으며, 상기 두 균주는 사전에 라이신을 높은 수준으로 생산하도록 조작된 것이다(실시예 13). MA-0463을 미코박테리움 스메그마티스 lysC(T3 11I)- asd 오페론의 발현이 증가되도록 조작하였다. 상기 조작으로, DapA 촉매 반응의 기질인 아스파르테이트-B-세미알데하이드의 생산을 유도할 것으로 예측된다. 균주 MA-048l, MA-0482, MA-0472, MA-0501, MA-0502, MA-0492, MA-0497를 교반 플라스크에서 배양하고, 배양물로부터 라이신을 포함한 아스파르테이트 유래 아미노산을 분석하였다. 도 20에 나타난 바와 같이, 에르위니아 크리산테미 또는 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 dapA 유전자중 어느 하나의 발현 증가는 MA-0331 및 MA-0463하에서의 라이신 생산을 증가시킨다. 균주 MA-0502는 글루코스 50 g/L에서의 배양시 거의 35 g/L의 라이신을 생산하였다. 상기 이종의 dapA 유전자의 탈조절된 변이체를 구축함으로써 추가적인 라이신 생산 개선을 조작할 수 있다.
실시예 15: 호모세린을 고수준으로 생산하는 균주의 구축
호모세린계 아미노산을 고 수준으로 생산하는 균주는, 유전학적 조작 및 돌연변이 방법의 조합을 통해 제조될 수 있다. 실시예로서, 5가지의 각각의 유전자 조작을 실시하여, 호모세린을 >10 g/L으로 생산하는 균주인 MA-1378를 구축하였다(도 21). MA- 1378을 제조하기 위해, 일차로 천연형 코리네박테리움 글루타미컴을 니트로소구아니딘(NTG) 돌연변이 유발("A short course in bacterial genetics." J. H. Miller. Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1992, page 143)을 이용하여 돌연변이화시키고, 이후 독성 메티오닌 유사체인 에티오닌을 고 농도를 함유하고 있는 최소 플레이트상에서 증식하는 콜로니를 선별하였다. 이후 수득된 에티오닌 내성 균주(MA-0422)들중 어느 하나에서 플라스미드 MB4154를 이용하여 내재 mcbR 부위를 삭제함으로써, 균주 MA-0622를 제조하였다. McbR은 메티오닌과 같이 황 함 유성 아미노산의 생산에 필요한 여러가지 유전자 발현을 조절하는, 전사 억제자이다(Rey, D.A., Puhier, A., and Kalinowski, J., J. Biotechnology 103:51-65, 2003). 여러가지 경우들에서, 본 발명자는 McbR의 불활성화로 호모세린계 아미노산의 수준이 증가된 균주가 제조됨을 관찰하였다. 플라스미드 MB4084를 이용하여 MA-0622의 thrB 부위의 삭제함으로써, 호모세린 및 라이신의 축적이 초래되었으며, 또한 메티오닌 및 메티오닌 경로의 중간산물들 역시 낮은 수준으로 축적되었다. MA-0933는 상기 조잘의 결과이다. 전술한 바와 같이, 라이신 및 호모세린의 축적은 트레오닌 생산성 결핍을 통한 lysC의 탈조절의 결과인 것으로 생각된다. 아스파르테이트-B-세미알데하이드 및 하위 아미노산으로의 탄소 이동을 더 최적화하기 위해, MA-0933에 미코박테리움 스메그마티스 lysC(T311I)-asd 오페론(균주 MA-1162)을 발현하는 에피솜 플라스미드를 형질전환시켰다. 고농도로 호모세린을 생산하는 균주 MA-1162을 이후 NTG로 돌연변이화하였고, 정상적으로 증식을 저해하는 메티오닌 메틸설포늄 클로라이드(MMSC)를 함유한 최소 배지 플레이트상에서 콜로니를 선별하였다. MA-l378은 상기 MMS C-내성 균주이다.
실시예 16: 이종 호모세린 아세틸트랜스퍼라제(MetA) 효소는 호모세린계 아미노산으로의 탄소 이동을 증가시킨다.
MetA는 메티오닌 생합성에 관여하는 단계이다. 천연형 써모비피다 푸스카metA 유전자를 발현 벡터의 trcRBS 프로모터의 통제하에 클로닝하였다. 상기 플라스미드를 호모세린을 고수준으로 생산하는 균주로 형질전환한 다음, 증가된 MetA 활성(도 22 및 23)을 테스트하였다. MA-0428, MA-0933 및 MA-1514는 호모세린을 고수준으로 생산하는 균주의 예이다. MA-0428은 플라스미드 MB4192(실시예 1 참조)를 이용하여 hom-thrB 부위를 삭제하고 gpd- 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom(G362E) 발현 카세트를 삽입시킨, 천연형 AT0013032의 유도체이다. 균주 MA-1378에서 미코박테리움 스메그마티스 lysC(T311I)-asd 오페론 플라스미드 제거를 허용하기 위해, 노보비오신(novobiocin)을 이용하여 MA-1514를 구축하였다. 상기 조작을 수행하여, 써모비피다 푸스카의 metA 유전자와 kanR 선별 마커를 함유하는 에피솜 플라스미드로의 형질전환을 가능하게 하였다. 균주 MA-1559는 treRBS 프로모터의 통제하의 써모비피다 푸스카의 metA 유전자를 균주 MA-1514에 형질전환한 결과이다. MA-0933는 실시예 15에 개시되어 있다. 호모세린 고 생산 균주 각각에서의 써모비피다 푸스카의 metA 유전자 발현 유도로, 배지내 0-아세틸호모세린이 축적된다. 예를 들어, 균주 MA-l559는 9 g/L 이상의 OAH 농도를 나타내었다. 추가적인 조작을 수행하여, 메티오닌을 포함한 다른 산물로의 OAH의 변환을 유도할 수 있다.
실시예 17: 코리네박테리움 글루타미컴에서의 메티오닌 생산에 대한 metA 변이체들의 효과
코리네박테리움 글루타미컴 호모세린 아세틸트랜스퍼라제(MetA) 변이체를 MetA-코딩 DNA의 부위 특이적 돌연변이 유발로 제조하였다(실시예 6). 코리네박테리움 글루타미컴 균주 MA-0622 및 MA-0699에, 233번에 라이신이 알라닌으로 치환된 MetA(MetA (K233A)를 코딩하는 고카피 플라스미드인 MB4236를 형질전환시켰다. 또한 상기 플라스미드는 코리네박테리움 글루타미컴 metY 유전자의 천연형 카피를 포 함하고 있다. 균주 MA-0699는, MA-0622에 플라스미드 MB4192를 형질전환시켜, hom-thrB 부위를 삭제하고 gpd- 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom(G362E) 발현 카세트를 삽입시킴으로써 제조하였다. metA 및 metY는 trc 프로모터의 변형 버전의 통제하의 metAY 합성 오페론으로부터 발현된다. 균주는 IPTG 존재 및 부재하에 배양하였고, 메티오닌 생산성을 분석하였다. 각 균주의 메티오닌 생산을 도 24에 나타내었다. MA-622 및 MA-699의 각 형질전환주는 유도성 조건하에서 배양한 경우, 각각 3000 μM 이상의 메티오닌을 생산하였다. 구성적 프로모터의 통제하에 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 hom G362E 변이체를 발현하는, MA-699 균주는 IPTG 부재시 3000 μM 이상의 메티오닌을 생산하였다. IPTG 유도에 의해 메티오닌 생산이 1000-2000 μM으로 증가되었다. 이러한 결과는, MetA(K233A) 발현이 메티오닌의 생산을 증긴시킴을 나타내는 것이다. 여러 위치에서의 메티오닌 생합성 조작을 통해 생산성을 더 증진시킬 수 있다.
실시예 17: 코리네박테리움 글루타미컴에서의 메티오닌 생산에 대한 metY 변이체들의 효과
코리네박테리움 글루타미컴 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제(MetY) 변이체를 MetY-코딩 DNA의 부위 특이적 돌연변이 유발로 제조하였다(실시예 6). 코리네박테리움 글루타미컴 균주 MA-622 및 MA-699에, 231번에 아스파르테이트가 알라닌으로 치환된 MetY(MetY(D231A))를 코딩하는 고카피 플라스미드인 MB4238을 형질전환시켰다. 또한 상기 플라스미드는 코리네박테리움 글루타미컴 metA 유전자의 천연형 카피를 포함하고 있으며, 실시예 16에서 처럼 이를 발현한다. 균주는 IPTG 존재 및 부재하에 배양하였고, 메티오닌 생산성을 분석하였다. 각 균주의 메티오닌 생산을 도 25에 나타내었다. MA-622의 각 형질전환주들은 MetY(D231A)의 발현이 유도되는 조건하에서 배양한 경우, 각각 1800 μM 이상의 메티오닌을 생산하였다. MA-622 균주들의 각 형질전환주에서 생산되는 메티오닌의 농도가 다양하였다(즉, 형질전환주1 및 2는 유도 조건에서 약 1800 μM 의 메티오닌을 생산하지만, 형질전환주 3 및 4는 유도 조건에서 4000 μM 이상으로 메티오닌을 생산함). 스트렙토마이세스 코엘리콜러의 hom 변이체를 발현하는, MA-699 균주는 IPTG 부재시 약 3000 μM의 메티오닌을 생산하였다. IPTG 유도에 의해 메티오닌 생산은 1500-2000 μM으로 증가되었다. 이러한 결과는, MetY(D231A) 발현이 메티오닌의 생산을 증긴시킴을 나타내는 것이다. 또한 메티오닌 생산은 MA-622에 비해 MA-699에서 증강되었다. 균주 MA-699에서의 MetY(D231A) 발현은 상기 균주에서의 메티오닌 생산을 더욱 증강시켰다.
metY 두번째 변이체 대립유전자를 코리네박테리움 글루타미컴에서 발현시키고, 이의 메티오닌 생산에서의 효과를 분석하였다. 코리네박테리움 글루타미컴 균주 MA-622와 균주 MA-699를 232위치의 글리신이 알라닌으로 치환된 MetY(MetY(G232A))를 코딩하는 고카피 플라스미드인 MB4239로 형질전환시켰다. 상기 균주는 IPTG 존재 및 주배하에 배양하였고, 메티오닌 생산성을 분석하였다. 각 균주의 메티오닌 생산성은 도 26에 나타나있다. MA-622의 각 형질전환주들은 MetY(G232A)의 발현이 유도되는 조건하에서 배양한 경우, 각각은 1700 μM 이상으로 메티오닌을 생산하였다. MA-699 균주는 IPTG 부재시 약 3000 μM의 메티오닌을 생산하였다. IPTG 유도에 의해 메티오닌 생산은 2000-3000 μM으로 증가되었다. 이러한 결과는, MetY(G232A) 발현이 메티오닌의 생산을 증긴시킴을 나타내는 것이다. 또한 메티오닌 생산은 MA-622에 비해 MA-699에서 증강되었다. 균주 MA-699에서의 MetY(G232A) 발현은 상기 균주에서의 메티오닌 생산을 더욱 증강시켰다.
실시예 18: metA 및 metY 천연형 및 돌연변이 대립유전자를 발현하는 코리네박테리움 글루타미컴 균주에서의 메티오닌 생산
5종의 상이한 코리네박테리움 글루타미컴 균주들에서, 메티오닌 생산을 분석하였다. 이들 균주들중 4종은 표 14에 기재된 바와 같이, 에피솜 형태의 코리네박테리움 글루타미컴의 metA 및 metY 대립유전자들의 독특한 조합을 발현한다. 5번재 균주인, MA-622는 에피솜 형태의 metA 및 metY 대립유전자를 함유하고 있지 않다. 각 균주에 의한 메티오닌 생산 함량(g/L)은 표 14에 기재되어 있다.
천연형 metA 및 변이체 metY 또는 천연 metY형 및 변이체 metA중 어느 한 조합을 발현하는 균주들에서 최고 수준의 메티오닌 생산이 관찰되었다.
표 14. 코리네박테리움 글루타미컴의 metA 및 metY의 천연형 및 변이체 대립유전자를 발현하는 균주들에서의 메티오닌 생산
균주 IPTG met 대립유전자 metY 대립유전자 메티오닌(g/L)
MA-622 - 없음 없음 0.00
MA-641 - WT WT 0.03
MA-721 - K233A WT 0.00
MA-721 + K233A WT 0.53
MA-725 - WT D231A 0
MA-725 + WT D231A 0.28
MA-727 - WT G232A 0
MA-727 + WT G232A 0.37
실시예 19: 이종 및 천연 유전자를 이용한 유전자 조작 조합은 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산을 유도한다.
전술한 바와 같이, 유전자 조합으로 아스파르테이트 유래 아미노산들의 생산용 코리네박테리아를 최적화할 수 있다. 이하는 다중 조작이 메티오닌 생산을 어떻게 증가시킬 수 있는지는 보인 실험이다. 도 27는 모 균주 MA-1906 및 MA-1907의 역가와, 균주 MA-2028 및 MA-2025에 의한 몇 종의 아스파르테이트 유래 아미노산 생산을 나타낸 것이다. MA-0622의 고유 pck 위치를 삭제하고 이를 미코박테리움 스메그마티스 lysC(T311I)-asd 오페론의 보존적 발현용 카세트로 치환하기 위하여 플라스미드 MB4276을 이용하여 MA-l906를 구축하였다. MA-1907은 MB4276의 MA-0933로의 유사한 형질전환을 통해 제조하였다. MA-2028 및 MA-2025는 각 모 균주에, 코리네박테리움 글루타미넘 metAYH 합성 오페론(실시예 3)의 유도성 발현용 에피솜 플라스미드인 MB4278을 형질전환시켜 제조하였다. 모 균주 MA-1906 및 MA-1907는 라이신 또는 라이신 및 호모세린을 각각 생산하며, 메티오닌 및 메티오닌 경로의 중간 산물들 역시 상기 균주들에서 생산된다. 라이신 및 호모세린의 농도 점위는 좌측 Y 축이며, 메티오닌 및 O-아세틸호모세린의 범위는 우측 Y 축이다. IPTG 유도시, MA-2028에서는 라이신 농도 감소 및 메티오닌 농도 증가가 화인되었다. 또한 MA-2025에서는 IPTG에 의존적인 라이신 생산 감소와 메티오닌 및 O-아세틸호모세린의 생산 증가가 나타났다. 균주 MA-1743은 메티온 생산 균주 제조에 사용될 수 있는 조합 조작법의 또다른 예이다. MA-1743은 MA-1667에 metAYH 발현 플라스미드 MB4278를 형질전환하여 제조하였다. MA-1667은 균주 MA-0422(실시예 15) 를 플라스미드 MB4084로 1차 형질전환시켜 thrB를 삭제하고, 이후 플라스미드 MB4286을 이용하여 mcbR 부위 삭제 및 이를 trcRBS-써모비피다 푸스카 metA를 포함하는 발현 카세트로 치환하기 위해 플라스미드 MB4286을 이용하였다. trcRBC가 단일 카피로 통합되는 본 실험과 다른 실험들에서, 발현은 에피솜 플라스미드를 이용한 실험에서 활인된 바와 같이 엄격하게 조절되어지는 것으로 나타나지 않는다(아미노산 생산으로 판단함). 이는 lacIq 저해자 단백질의 수치 감소로 인한 것일 수 있다. 균주 MA- 1743의 IPTG 유도시 메티오닌과 O-아세틸호모세린을 포함한 경로의 중간산물들이 생산된다(도 28; 라이신 및 호모세린은 좌측 y축이고, 메티오닌 및 O-아세틸호모세린은 우측 y 축임).
균주 MA- 1688 및 MA-1790는 MB4278 metAYH 발현 플라스미드(도 29; 라이신 및 호모세린은 좌측 y축이고, 메티오닌 및 O-아세틸호모세린은 우측 y 축임)를 포함한 다수개의 유전자가 있는 조작된 부가적인 균주이다. MA-0569에 MB4278를 형질전환하여 MA-1688을 제조하였다. MA-0569는 일차로 hom-thrB 부위 삭제와 gpd- 스트렙토마이세스 코엘리콜러 hom(G362E) 발현 카세트 삽입과, 이차로 mcbR 삭제를 수행하기 위해, MB4192 및 MB4165를 연속적으로 사용하여 제조하였다. MA-1790 구축에는 여러 단계가 필요된다. 첫째로, MA0428의 NTG 돌연변이 유도체를 살모넬라 metE 돌연변이 증식을 허용하는 능력에 따라 동종하였다. 즉, 돌연변이유발시킨 MA-0428 세포 개체를 트레오닌 및 론(lawn)(살모넬라 metE 돌연변이 세포 >106)이 함유된 최소 배지상에 도말하였다. 살모넬라 metE 돌연변이는 증식시 메티오닌을 필요로 한다. 육안 검사후, 살모넬라의 할로 증식으로 둘러싼싸인 코리네박테리아 콜러니(예, MA-0600)을 분리하여 교반 플라스크 분석을 수행하였다. 균주 MA-600를 전술한 바와 같이 에티오닌 내성에 돌연변이를 유발하고, 제조된 균주 1종은 MA-0993으로 명명하였다. mcbR 부위를 플라스미드 MB4165를 이용하여 MA-0993에서 삭제하여, MA-1421을 제조하였다. MA-142l을 MB4278으로 형질전환하여 MA-l790을 제조하였다. 도 29는 IPTG 유도가 MA-l688 및 MA-1790 둘다의 메티오닌 생산을 자극하며, 라이신 및 호모세린 역가를 감소시킴을 나타낸다.
도 30은 균주 MA-1668과 이의 모 균주의 대사산물 수치를 나타낸 것이다. 라이신 및 호모세린은 좌측 y축이고, 메티오닌 및 O-아세틸호모세린은 우측 y 축이다. 균주 MA-1668은, MA-0993에 플라스미드 MB4287을 형질전환하여 제조하였다. MB4287의 조작으로 mcbR 부위가 삭제되며 코리네박테리움 글루타미컴의 metA(K233A)-metB로 치환되었다. 균주 MA-1668은 약 2 g/L의 메티오닌을 생산하며, 전구 균주에 비해 라이신 및 호모세린이 감소된다. 균주 MA-l668은 추가적인 분자 조작될 수 있다.
표 15는 본 실험에 사용된 균주 리스트이다. '::'은 '::' 다음의 발현 구조체가 '::' 앞에 지정된 지취에 삽입됨을 나타낸다. EthR6 및 EthRl0은 각각 분리된 에티오닌 내성 돌연변이이다. Mcf3 돌연변이는 살모넬라 metE 돌연변이가 증식할 수 있는 능력을 부여한다(실시예 19). Mms13 돌연변이는 메티오닌 메틸설포늄 클로라이드 내성을 부여한다(실시예 5).
표 15. 전술한 실험에 사용된 균주
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표 16. 대장균 및 코리네형 세균에서의 아미노산 생산을 위한 예시적인 이종 단백질의 아미노산 서열. 유전자 컬럼 밑의 NC 번호는 해당 코리네박테리움 글루타미컴 유전자에 대한 GenBank® 단백질 기록에 상응한다.
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표 17. 대장균 및 코리네형 세균에서의 아미노산 생산을 위한 예시적인 이종 단백질의 뉴클레오티드 서열. 주: 표는 각 유전자의 코딩 서열을 제공한다. 일부 GenBank®는 유전자 관련 추가적인 비-코딩 서열을 포함한다.
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본 발명의 여러가지 예들이 개시되어 있다. 그러나, 본 발명의 사상과 범위내에서 여러가지 변형이 이루어질 수 있음을 이해할 것이다. 따라서, 다른 예들 역시 첨부된 청구범위에 포함된다.
SEQUENCE LISTING <110> Microbia, Inc. <120> METHODS AND COMPOSITIONS FOR AMINO ACID PRODUCTION <130> 14184-030WO1 <140> PCT/US2004/017513 <141> 2004-06-01 <150> US 60/475,000 <151> 2003-05-30 <150> US 60/551,860 <151> 2004-03-10 <160> 365 <170> FastSEQ for Windows Version 4.0 <210> 1 <211> 421 <212> PRT <213> Mycobacterium smegmatis <400> 1 Met Ala Leu Val Val Gln Lys Tyr Gly Gly Ser Ser Val Ala Asp Ala 1 5 10 15 Glu Arg Ile Arg Arg Val Ala Glu Arg Ile Val Glu Thr Lys Lys Ala 20 25 30 Gly Asn Asp Val Val Val Val Val Ser Ala Met Gly Asp Thr Thr Asp 35 40 45 Asp Leu Leu Asp Leu Ala Arg Gln Val Ser Pro Ala Pro Pro Pro Arg 50 55 60 Glu Met Asp Met Leu Leu Thr Ala Gly Glu Arg Ile Ser Asn Ala Leu 65 70 75 80 Val Ala Met Ala Ile Glu Ser Leu Gly Ala Gln Ala Arg Ser Phe Thr 85 90 95 Gly Ser Gln Ala Gly Val Ile Thr Thr Gly Thr His Gly Asn Ala Lys 100 105 110 Ile Ile Asp Val Thr Pro Gly Arg Leu Arg Asp Ala Leu Asp Glu Gly 115 120 125 Gln Ile Val Leu Val Ala Gly Phe Gln Gly Val Ser Gln Asp Ser Lys 130 135 140 Asp Val Thr Thr Leu Gly Arg Gly Gly Ser Asp Thr Thr Ala Val Ala 145 150 155 160 Val Ala Ala Ala Leu Asp Ala Asp Val Cys Glu Ile Tyr Thr Asp Val 165 170 175 Asp Gly Ile Phe Thr Ala Asp Pro Arg Ile Val Pro Asn Ala Arg His 180 185 190 Leu Asp Thr Val Ser Phe Glu Glu Met Leu Glu Met Ala Ala Cys Gly 195 200 205 Ala Lys Val Leu Met Leu Arg Cys Val Glu Tyr Ala Arg Arg Tyr Asn 210 215 220 Val Pro Ile His Val Arg Ser Ser Tyr Ser Asp Lys Pro Gly Thr Ile 225 230 235 240 Val Lys Gly Ser Ile Glu Asp Ile Pro Met Glu Asp Ala Ile Leu Thr 245 250 255 Gly Val Ala His Asp Arg Ser Glu Ala Lys Val Thr Val Val Gly Leu 260 265 270 Pro Asp Val Pro Gly Tyr Ala Ala Lys Val Phe Arg Ala Val Ala Glu 275 280 285 Ala Asp Val Asn Ile Asp Met Val Leu Gln Asn Ile Ser Lys Ile Glu 290 295 300 Asp Gly Lys Thr Asp Ile Thr Phe Thr Cys Ala Arg Asp Asn Gly Pro 305 310 315 320 Arg Ala Val Glu Lys Leu Ser Ala Leu Lys Ser Glu Ile Gly Phe Ser 325 330 335 Gln Val Leu Tyr Asp Asp His Ile Gly Lys Val Ser Leu Ile Gly Ala 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Ile Ile Asp Val Thr Pro Gly Arg Ile Arg Thr Ser Val Asp Glu Gly 115 120 125 Asn Val Ala Ile Val Ala Gly Phe Gln Gly Val Ser Gln Asp Ser Lys 130 135 140 Asp Ile Thr Thr Leu Gly Arg Gly Gly Ser Asp Thr Thr Ala Val Ala 145 150 155 160 Leu Ala Ala Ala Leu Asp Ala Asp Val Cys Glu Ile Tyr Thr Asp Val 165 170 175 Asp Gly Val Phe Thr Ala Asp Pro Arg Val Val Pro Lys Ala Lys Lys 180 185 190 Ile Asp Trp Ile Ser Phe Glu Asp Met Leu Glu Leu Ala Ala Ser Gly 195 200 205 Ser Lys Val Leu Leu His Arg Cys Val Glu Tyr Ala Arg Arg Tyr Asn 210 215 220 Ile Pro Ile His Val Arg Ser Ser Phe Ser Gly Leu Gln Gly Thr Trp 225 230 235 240 Val Ser Ser Glu Pro Ile Lys Gln Gly Glu Lys His Val Glu Gln Ala 245 250 255 Leu Ile Ser Gly Val Ala His Asp Thr Ser Glu Ala Lys Val Thr Val 260 265 270 Val Gly Val Pro Asp Lys Pro Gly Glu Ala Ala Ala Ile Phe Arg Ala 275 280 285 Ile Ala Asp Ala Gln Val Asn Ile Asp Met Val Val Gln Asn Val Ser 290 295 300 Ala Ala Ser Thr Gly Leu Thr Asp Ile Ser Phe Thr Leu Pro Lys Ser 305 310 315 320 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Ala Glu Gly Leu Pro Pro Ser Glu 50 55 60 Arg Thr Ala Gln Leu Glu Lys Leu Arg Gln Ile Gln Tyr Ala Ile Ile 65 70 75 80 Asp Arg Leu Asn Gln Pro Ala Val Ile Arg Glu Glu Ile Asp Arg Met 85 90 95 Leu Asp Asn Val Ala Arg Leu Ser Glu Ala Ala Ala Leu Ala Thr Ser 100 105 110 Asn Ala Leu Thr Asp Glu Leu Val Ser His Gly Glu Leu Ile Ser Thr 115 120 125 Leu Leu Phe Val Glu Ile Leu Arg Glu Arg Asn Val Ala Ala Glu Trp 130 135 140 Phe Asp Val Arg Lys Ile Met Arg Thr Asn Asp Arg Phe Gly Arg Ala 145 150 155 160 Glu Pro Asp Cys Asp Ala Leu Gly Glu Leu Thr Arg Ser Gln Leu Thr 165 170 175 Pro Arg Leu Ala Gln Gly Leu Ile Ile Thr Gln Gly Phe Ile Gly Ser 180 185 190 Glu Ala Lys Gly Arg Thr Thr Thr Leu Gly Arg Gly Gly Ser Asp Tyr 195 200 205 Thr Ala Ala Leu Leu Gly Glu Ala Leu His Ala Ser Arg Ile Asp Ile 210 215 220 Trp Thr Asp Val Pro Gly Ile Tyr Thr Thr Asp Pro Arg Val Val Pro 225 230 235 240 Ser Ala His Arg Ile Asp Gln Ile Thr Phe Glu Glu Ala Ala Glu Met 245 250 255 Ala Thr Phe Gly Ala Lys Val Leu His Pro Ala Thr Leu Leu Pro Ala 260 265 270 Val Arg Ser Asp Ile Pro Val Phe Val Gly Ser Ser Lys Asp Pro Ala 275 280 285 Ala Gly Gly Thr Leu Val Cys Asn Asn Thr Glu Asn Pro Pro Leu Phe 290 295 300 Arg Ala Leu Ala Leu Arg Arg Lys Gln Thr Leu Leu Thr Leu His Ser 305 310 315 320 Leu Asn Met Leu His Ala Arg Gly Phe Leu Ala Glu Val Phe Ser Ile 325 330 335 Leu Ala Arg His Asn Ile Ser Val Asp Leu Ile Thr Thr Ser Glu Val 340 345 350 Asn Val Ala Leu Thr Leu Asp Thr Thr Gly Ser Thr Ser Thr Gly Asp 355 360 365 Ser Leu Leu Ser Ser Ala Leu Leu Thr Glu Leu Ser Ser Leu Cys Arg 370 375 380 Val Glu Val Glu Glu Asn Met Ser Leu Val Ala Leu Ile Gly Asn Gln 385 390 395 400 Leu Ser Gln Ala Cys Gly Val Gly Lys Glu Val Phe Gly Val Leu Glu 405 410 415 Pro Phe Asn Ile Arg Leu Ile Cys Tyr Gly Ala Ser Ser His Asn Leu 420 425 430 Cys Phe Leu Val Pro Ser Ser Asp Ala Glu Gln Val Val Gln Thr Leu 435 440 445 His His Asn Leu Phe Glu 450 <210> 6 <211> 418 <212> PRT <213> Shewanella oneidensis <400> 6 Met Leu Glu Lys Arg Lys Leu 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PRT <213> Streptomyces coelicolor <400> 12 Met Phe Arg Lys Val Leu Val Ala Asn Arg Gly Glu Ile Ala Ile Arg 1 5 10 15 Ala Phe Arg Ala Gly Tyr Glu Leu Gly Ala Arg Thr Val Ala Val Phe 20 25 30 Pro His Glu Asp Arg Asn Ser Leu His Arg Leu Lys Ala Asp Glu Ala 35 40 45 Tyr Glu Ile Gly Glu Gln Gly His Pro Val Arg Ala Tyr Leu Ser Val 50 55 60 Glu Glu Ile Val Arg Ala Ala Arg Arg Ala Gly Ala Asp Ala Val Tyr 65 70 75 80 Pro Gly Tyr Gly Phe Leu Ser Glu Asn Pro Glu Leu Ala Arg Ala Cys 85 90 95 Glu Glu Ala Gly Ile Thr Phe Val Gly Pro Ser Ala Arg Ile Leu Glu 100 105 110 Leu Thr Gly Asn Lys Ala Arg Ala Val Ala Ala Ala Arg Glu Ala Gly 115 120 125 Val Pro Val Leu Gly Ser Ser Ala Pro Ser Thr Asp Val Asp Glu Leu 130 135 140 Val Arg Ala Ala Asp Asp Val Gly Phe Pro Val Phe Val Lys Ala Val 145 150 155 160 Ala Gly Gly Gly Gly Arg Gly Met Arg Arg Val Glu Glu Pro Ala Gln 165 170 175 Leu Arg Glu Ala Ile Glu Ala Ala Ser Arg Glu Ala Ala Ser Ala Phe 180 185 190 Gly Asp Ser Thr Val Phe Leu Glu Lys Ala Val Val Glu Pro 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18 <211> 292 <212> PRT <213> Erwinia chrysanthemi <400> 18 Met Phe Thr Gly Ser Ile Val Ala Leu Val Thr Pro Met Asp Asp Lys 1 5 10 15 Gly Ala Val Asp Arg Ala Ser Leu Lys Lys Leu Ile Asp Tyr His Val 20 25 30 Ala Ser Gly Thr Ser Ala Ile Val Ser Val Gly Thr Thr Gly Glu Ser 35 40 45 Ala Thr Leu Ser His Asp Glu His Gly Asp Val Val Met Leu Thr Leu 50 55 60 Glu Leu Ser Asp Gly Arg Ile Pro Val Ile Ala Gly Thr Gly Ala Asn 65 70 75 80 Ser Thr Ala Glu Ala Ile Ser Leu Thr Gln Arg Phe Asn Asp Thr Gly 85 90 95 Val Ala Gly Cys Leu Thr Val Thr Pro Tyr Tyr Asn Lys Pro Thr Gln 100 105 110 Asn Gly Leu Phe Leu His Phe Lys Ala Ile Ala Glu His Thr Asp Leu 115 120 125 Pro Gln Ile Leu Tyr Asn Val Pro Ser Arg Thr Gly Cys Asp Met Leu 130 135 140 Pro Glu Thr Val Ala Arg Leu Ser Glu Ile Lys Asn Ile Val Ala Ile 145 150 155 160 Lys Glu Ala Thr Gly Asn Leu Ser Arg Val Ser Gln Ile Gln Glu Leu 165 170 175 Val His Glu Asp Phe Ile Leu Leu Ser Gly Asp Asp Ala Ser Ser Leu 180 185 190 Asp Phe Met Gln Leu Gly Gly Asp Gly Val 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Ile Ala Gln Asp 100 105 110 Gly Ala Ala Leu His Ala Ala Ala Asp Glu His Gly Lys Asp Leu Tyr 115 120 125 Tyr Glu Ala Ala Val Ala Gly Ala Ile Pro Leu Ile Arg Pro Leu Arg 130 135 140 Glu Ser Leu Ala Gly Asp Lys Val Asn Arg Val Leu Gly Ile Val Asn 145 150 155 160 Gly Thr Thr Asn Phe Ile Leu Asp Ala Met Asp Ser Thr Gly Ala Gly 165 170 175 Tyr Gln Glu Ala Leu Asp Glu Ala Thr Ala Leu Gly Tyr Ala Glu Ala 180 185 190 Asp Pro Thr Ala Asp Val Glu Gly Phe Asp Ala Ala Ala Lys Ala Ala 195 200 205 Ile Leu Ala Gly Ile Ala Phe His Thr Arg Val Arg Leu Asp Asp Val 210 215 220 Tyr Arg Glu Gly Met Thr Glu Val Thr Ala Ala Asp Phe Ala Ser Ala 225 230 235 240 Lys Glu Met Gly Cys Thr Ile Lys Leu Leu Ala Ile Cys Glu Arg Ala 245 250 255 Ala Asp Gly Gly Ser Val Thr Ala Arg Val His Pro Ala Met Ile Pro 260 265 270 Leu Ser His Pro Leu Ala Asn Val Arg Glu Ala Tyr Asn Ala Val Phe 275 280 285 Val Glu Ser Asp Ala Ala Gly Gln Leu Met Phe Tyr Gly Pro Gly Ala 290 295 300 Gly Gly Ser Pro Thr Ala Ser Ala Val Leu Gly Asp Leu 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<211> 452 <212> PRT <213> Thermobifida fusca <400> 25 Met Ala Leu Arg Pro Asp Arg Ser Ile Met Thr Ala Glu Asp Thr Thr 1 5 10 15 Pro Glu Ser Thr Ala Ala Asp Lys Trp Ser Phe Glu Thr Lys Gln Ile 20 25 30 His Ala Gly Ala Ala Pro Asp Pro Ala Thr Asn Ala Arg Ala Thr Pro 35 40 45 Ile Tyr Gln Thr Thr Ser Tyr Val Phe Arg Asp Thr Gln His Gly Ala 50 55 60 Asp Leu Phe Ser Leu Ala Glu Pro Gly Asn Ile Tyr Thr Arg Ile Met 65 70 75 80 Asn Pro Thr Gln Asp Val Leu Glu Lys Arg Val Ala Ala Leu Glu Gly 85 90 95 Gly Val Ala Ala Val Ala Phe Ala Ser Gly Ser Ala Ala Ile Thr Ala 100 105 110 Ala Val Leu Asn Leu Ala Gly Ala Gly Asp His Ile Val Ser Ser Pro 115 120 125 Ser Leu Tyr Gly Gly Thr Tyr Asn Leu Phe Arg Tyr Thr Leu Pro Lys 130 135 140 Leu Gly Ile Glu Val Thr Phe Ile Lys Asp Gln Asp Asp Leu Asp Glu 145 150 155 160 Trp Arg Ala Ala Ala Arg Asp Asn Thr Lys Leu Phe Phe Ala Glu Thr 165 170 175 Leu Pro Asn Pro Ala Asn Asn Val Leu Asp Val Arg Ala Val Ala Asp 180 185 190 Val Ala His Glu Val Gly Val Pro Leu Met Val 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<213> Streptomyces coelicolor <400> 45 atggctccga cctccactcc gcagaccccc ttcgggcggg tcctcaccgc catggtcacg 60 cccttcacgg cggacggcgc actcgacctc gacggcgccc agcggctcgc cgcccacctg 120 gtggacgcag gcaacgacgg cctgatcatc aacggcacca ccggcgagtc cccgaccacc 180 agcgacgcgg agaaagcgga cctcgtacgg gccgtcgtgg aggcggtcgg cgaccgggcg 240 cacgtggtgg ccggagtcgg caccaacaac acccagcaca gcatcgagct ggcccgcgcc 300 gccgagcgcg tcggcgccca cggcctgctg ctcgtcacgc cgtactacaa caagcccccg 360 caggagggcc tgtacctgca cttcacggcc atcgccgacg ccgccgggct gccggtcatg 420 ctctacgaca tccccggccg cagcggcgtc ccgatcaaca ccgagaccct ggtccgcctc 480 gcggagcacc cgcggatcgt cgccaacaag gacgccaagg gcgacctcgg ccgggccagc 540 tgggccatcg cgcgctccgg cctcgcctgg tactccggcg acgacatgct caacctgccg 600 ctgctcgccg tgggcgcggt cggcttcgtc tccgtcgtgg gccacgtcgt caccccggag 660 ctgcgcgcca tggtggacgc gcacgtcgcc ggtgacgtac agaaggccct ggagatccac 720 cagaagctgc tccccgtctt caccggcatg ttccgcaccc agggcgtcat gaccaccaag 780 ggcgcgctcg ccctccaggg actgcccgcg ggaccgctgc 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cactgcgctt gcagcaggag ctggccgaga tgctgccggg ctgcaccggg 1020 ctgcaggttg tagactccac ctacgggcac gacggcttcc tggtggaatc cgaggccgtc 1080 ggcaaattga tccgtcaaac cctcgaattg gccgacgtgg gttccaagga agacgcgtgt 1140 tcgcaatga 1149 <210> 52 <211> 1137 <212> DNA <213> Thermobifida fusca <400> 52 gtgagtcacg acaccacccc tccccttccc gcgaccggcg cgtggcggga aggggaccct 60 ccgggcgacc ggcgctgggt cgaactgtcc gaacctctgc cgctggagac cgggggtgaa 120 cttcccgggg tccgcctggc ctacgagacg tggggcagtc tcaacgagga ccgctccaac 180 gcggtcctcg tgctgcacgc cctcaccggc gacagccacg tcgtaggccc ggaaggcccc 240 gggcacccca gcccaggctg gtgggaaggc atcatcggcc ccgggctggc actcgacacc 300 gaccggtact tcgtggtcgc ccccaacgtg ctgggcggct gccaaggcag caccgggccg 360 tcgtcgaccg cgcccgacgg caggccgtgg gggtcccggt tcccgaggat caccatccgc 420 gacacggtgc gcgccgagtt cgccctgctg cgcgaattcg gcatccactc gtgggccgcg 480 gtcctcggcg ggtccatggg cgggatgcgt gccctcgaat gggcggccac ctacccggag 540 cgggtgcgtc gcctcctgct gctggccagc cctgcggcca gctccgcaca gcagatcgcc 600 tgggccgccc cccagttgca cgccatccgg tctgatccgt actggcacgg tggcgactac 660 tacgaccgtc ccggtccggg accggtcacc ggcatgggga tcgcccgccg tatcgcgcac 720 atcacctacc ggggtgccac cgagttcgac gaacggttcg gccgcaaccc ccaagacggg 780 gaagacccga tggccggggg ccggttcgct gtcgagtcgt acctggacca ccacgcggtc 840 aaactcgccc gccggttcga cgcgggcagc tacgtcgtgc tcacccaagc catgaacacc 900 cacgacgtgg gtcggggccg cggcggggtg gcgcaggcgc tgcgccgggt caccgcccgc 960 accatggtgg ccggggtgag cagcgacttc ctgtaccccc tcgcccagca gcaggagctc 1020 gccgacggta ttcccggggc cgacgaagtc cgcgtcatcg aatcagcctc gggccacgac 1080 gggttcctca ccgagatcaa ccaagtgtcg gtcctcatca aagaactgct ggcgcag 1137 <210> 53 <211> 1359 <212> DNA <213> Thermobifida fusca <400> 53 gtggcactgc gtcctgacag gagcatcatg accgctgaag acaccacgcc tgaatccacc 60 gcggccgaca agtggtcgtt cgaaaccaag cagatccacg ccggagcggc ccccgatccg 120 gccaccaacg cacgggccac ccccatctac cagaccacgt cgtacgtctt ccgggacacg 180 cagcacgggg ccgacctgtt ctcgctcgca gagccgggca acatctacac gcggatcatg 240 aaccccaccc aggacgtgct ggaaaagcgg gtcgcggctc tggaaggcgg ggtcgccgcg 300 gtcgcgttcg cgtccgggtc agctgccatc accgctgccg tcctcaacct ggcgggtgcg 360 ggtgaccaca tcgtgtccag cccgtccctg tacggcggca cctacaacct gttccgctac 420 accctgccca agctcggcat cgaggtcacc ttcatcaaag accaggacga cctcgacgag 480 tggcgtgccg cggcccgcga caacaccaag ctgttcttcg cggaaaccct gcccaacccg 540 gcgaacaacg tgctcgacgt gcgcgcggtg gcggacgtcg cccacgaggt cggtgtgccg 600 ctcatggtcg acaacaccgt gcccaccccc tacctgcagc ggcccatcga ccacggcgcg 660 gacatcgtgg tgcactcggc caccaagttc ctcggcggcc acggcaccac gatcgcgggc 720 atcgtggtgg acgccggcac cttcgacttc ggcgcccacg gcgaccggtt ccccggcttc 780 gtcgaacccg accccagcta ccatggcctg aagtactggg aggcgctggg accgggtgcc 840 tacgctgcca agctgcgggt gcaactgctc cgcgacacgg gcgcggccat ctcgccgttc 900 aacagcttcc tgatcctcca ggggatcgaa acgctgtcgc tgcgcatgga acggcacgtc 960 gccaacgccc aggcgctcgc cgagtggctg gaatcccgcg acgaggtggc gaaggtctac 1020 tacccgggcc tgccttccag cccctactac gaggctgcaa agaagtacct gcccaagggg 1080 gcgggtgcga tcgtctcctt tgagctgcac ggcggtatcg aggccggacg cgccttcgtg 1140 gacggcaccg aactgttcag ccagctcgtc aacatcggtg acgtgcgcag cctcatcgtc 1200 cacccggcca gcaccacgca cagccagctc acccccgaag agcagctcgc cagcggggtc 1260 actcccggcc tcgtgcggct gtccgtgggc ttggaacacg ttgacgacct tcgcgcagac 1320 ttggaggccg ggctgcgcgc agccaaggca taccagtga 1359 <210> 54 <211> 1350 <212> DNA <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 54 atgagcgccg acagcaatag caccgacgcc gatccgaccg cgcattggtc gttcgaaacc 60 aaacagatac acgctggtca gcaccctgat ccgaccacca acgcccgggc tctgccgatc 120 tatgcgacca cgtcgtacac cttcgacgac accgcgcacg ccgccgccct gttcggactg 180 gaaattccgg gcaatatcta cacccggatc ggcaacccca ccaccgacgt cgtcgagcag 240 cgcatcgccg cgctcgaggg cggtgtggcc gcgctgttcc tgtcgtcggg gcaggccgcg 300 gagacgttcg ccatcttgaa cctggccggc gcgggcgatc acatcgtgtc cagcccgcgc 360 ctgtacggcg gcacctacaa cctgttccac tattcgctgg ccaagctcgg catcgaggtc 420 agcttcgtcg acgatccgga cgatctggac acctggcagg cggcggtacg gcccaacacc 480 aaggcgttct tcgccgagac catctccaac ccgcagatcg acctgctgga caccccggcg 540 gtttccgagg tcgcccatcg caacggggtg ccgttgatcg tcgacaacac catcgccacg 600 ccatacctga tccaaccgtt ggcccagggc gccgacatcg tcgtgcattc ggccaccaag 660 tacctgggcg ggcacggtgc cgccatcgcg ggtgtgatcg tcgacggcgg caacttcgat 720 tggacccagg gccgcttccc cggcttcacc acccccgacc ccagctacca cggcgtggtg 780 ttcgccgagc tgggtccacc ggcgtttgcg ctcaaagctc gagtgcagct gctccgtgac 840 tacggctcgg cggcttcgcc gttcaacgcg ttcttggtgg cgcagggtct ggaaacgctg 900 agcctgcgga tcgagcggca cgtcgccaac gcgcagcgcg tcgccgagtt cctggccgcc 960 cgcgacgacg tgctttcggt caactatgcg gggctgccct cctcgccctg gcatgagcgg 1020 gccaagaggc tggcgcccaa gggaaccggg gccgtgctgt ccttcgagtt ggccggcggc 1080 atcgaggccg gcaaggcatt cgtgaacgcg ttgaagctgc acagccacgt cgccaacatc 1140 ggtgacgtgc gctcgctggt gatccacccg gcatcgacca ctcatgccca gctgagcccg 1200 gccgagcagc tggcgaccgg ggtcagcccg ggcctggtgc gtttggctgt gggcatcgaa 1260 ggtatcgacg atatcctggc cgacctggag cttggctttg ccgcggcccg cagattcagc 1320 gccgacccgc agtccgtggc ggcgttctga 1350 <210> 55 <211> 1212 <212> DNA <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 55 gtgagcgaaa agggtcggct gtttaccagt gagtcggtga cagagggaca tcccgacaag 60 atctgtgacg ccatcagcga ctcggttctg gacgcgcttc tagcggcgga cccgcgctca 120 cgtgtcgcgg tcgagacgct ggtgaccacc gggcaggtgc acgtggtggg tgaggtgacc 180 acctcggcta aggaggcgtt tgccgacatc accaacacgg tccgcgcacg gatcctcgag 240 atcggctacg actcgtcgga caagggtttc gacggggcga cctgcggggt gaacatcggc 300 atcggcgcac agtcacccga catcgcccag ggggtcgaca ccgcccacga ggcccgggtc 360 gagggcgcgg ccgatccgct ggactcccag ggcgccggtg accagggcct gatgttcggc 420 tacgcgatca atgccacccc ggaactgatg ccactgccca tcgcgctggc ccaccgactg 480 tcgcggcggc tgaccgaggt ccgcaagaac ggggtgctgc cctacctgcg tccggatggc 540 aagacgcagg tcactatcgc ctacgaggac aacgttccgg tgcggctgga taccgtggtc 600 atctccaccc agcacgcggc cgatatcgac ctggagaaga cgcttgatcc cgacatccgg 660 gaaaaggtgc tcaacaccgt gctcgacgac ctggcccacg aaaccctgga cgcgtcgacg 720 gtgcgggtgc tggtgaaccc gaccggcaag ttcgtgctcg gcgggccgat gggcgatgcc 780 gggctcaccg gccgcaagat catcgtcgac acctacggcg gctgggcccg ccacggcggc 840 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plantarum <400> 87 Met Phe Gln Thr Ala Arg Ala Ile Leu Asn Arg Asp Pro Ala Ala Ile 1 5 10 15 Asn Leu Arg Thr Val Met Leu Thr Tyr Pro Gly Ile His Ala Leu Ala 20 25 30 Trp Tyr Arg Val Ala His Tyr Phe Glu Thr His Arg Leu Pro Leu Leu 35 40 45 Ala Ala Leu Leu Ser Gln His Ala Ala Arg His Thr Gly Ile Leu Ile 50 55 60 His Pro Ala Ala Gln Ile Gly His Arg Val Phe Phe Asp His Gly Ile 65 70 75 80 Gly Thr Val Ile Gly Ala Thr Ala Val Ile Glu Asp Asp Val Thr Ile 85 90 95 Leu His Gly Val Thr Leu Gly Ala Arg Lys Thr Glu Gln Ala Gly Arg 100 105 110 Arg His Pro Tyr Val Cys Arg Gly Ala Phe Ile Gly Ala His Ala Gln 115 120 125 Leu Leu Gly Pro Ile Thr Ile Gly Ala Asn Ser Lys Ile Gly Ala Gly 130 135 140 Ala Ile Val Leu Asp Ser Val Pro Ala His Val Thr Ala Val Gly Asn 145 150 155 160 Pro Ala His Leu Val Ala Thr Gln Leu His Ala Tyr His Glu Ala Thr 165 170 175 Ser Asn Gln Ala 180 <210> 88 <211> 528 <212> PRT <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 88 Met Ser Leu Pro Val Val Leu Ile Ala Asp Lys Leu Ala Pro Ser Thr 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96 Met Gln Val Phe Leu Gln Gly Leu Leu Phe Gly Ile Val Tyr Ile Ala 1 5 10 15 Pro Ile Gly Met Gln Asn Leu Phe Val Val Ser Thr Ala Ile Glu Gln 20 25 30 Pro Leu Gln Arg Ala Leu Arg Val Ala Leu Ile Val Ile Ala Phe Asp 35 40 45 Thr Ser Leu Ser Leu Ala Cys Phe Tyr Gly Val Gly Arg Leu Leu Gln 50 55 60 Thr Thr Pro Trp Leu Glu Leu Gly Val Leu Leu Ile Gly Ser Leu Leu 65 70 75 80 Val Phe Tyr Ile Gly Trp Asn Leu Leu Arg Lys Lys Ala Thr Ala Met 85 90 95 Gly Thr Leu Asp Ala Asp Phe Ser Tyr Lys Ala Ala Ile Leu Thr Ala 100 105 110 Phe Ser Val Ala Trp Leu Asn Pro Gln Ala Leu Ile Asp Gly Ser Val 115 120 125 Leu Leu Ala Ala Phe Arg Val Ser Ile Pro Ala Ala Leu Thr His Phe 130 135 140 Phe Met Leu Gly Val Ile Leu Ala Ser Ile Ile Trp Phe Ile Gly Leu 145 150 155 160 Thr Ser Leu Ile Ser Lys Phe Lys His Leu Met Gln Pro Arg Val Leu 165 170 175 Leu Trp Ile Asn Arg Ile Cys Gly Gly Ile Ile Ile Leu Tyr Gly Val 180 185 190 Gln Leu Leu Ala Thr Phe Ile Thr Lys Ile 195 200 <210> 97 <211> 388 <212> PRT <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 97 Met Ser Glu Asp Arg Thr Gly His Gln Gly Ile Ser Gly Pro Ala Thr 1 5 10 15 Arg Ala Ile His Ala Gly Tyr Arg Pro Asp Pro Ala Thr Gly Ala Val 20 25 30 Asn Val Pro Ile Tyr Ala Ser Ser Thr Phe Ala Gln Asp Gly Val Gly 35 40 45 Gly Leu Arg Gly Gly Phe Glu Tyr Ala Arg Thr Gly Asn Pro Thr Arg 50 55 60 Ala Ala Leu Glu Ala Ser Leu Ala Ala Val Glu Glu Gly Ala Phe Ala 65 70 75 80 Arg Ala Phe Ser Ser Gly Met Ala Ala Thr Asp Cys Ala Leu Arg Ala 85 90 95 Met Leu Arg Pro Gly Asp His Val Val Ile Pro Asp Asp Ala Tyr Gly 100 105 110 Gly Thr Phe Arg Leu Ile Asp Lys Val Phe Thr Arg Trp Asp Val Gln 115 120 125 Tyr Thr Pro Val Arg Leu Ala Asp Leu Asp Ala Val Gly Ala Ala Ile 130 135 140 Thr Pro Arg Thr Arg Leu Ile Trp Val Glu Thr Pro Thr Asn Pro Leu 145 150 155 160 Leu Ser Ile Ala Asp Ile Thr Ala Ile Ala Glu Leu Gly Thr Asp Arg 165 170 175 Ser Ala Lys Val Leu Val Asp Asn Thr Phe Ala Ser Pro Ala Leu Gln 180 185 190 Gln Pro Leu Arg Leu Gly Ala Asp Val Val Leu His Ser Thr Thr 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Met Asp Gln Asp Arg Ser Asp Asn Thr Ala Leu Arg Arg Gly Leu Arg 1 5 10 15 Ile Ala Leu Arg Gly Arg Arg Asp Pro Leu Pro Val Ala Gly Arg Arg 20 25 30 Ser Arg Thr Ser Gly Gly Ile Asp Asp Leu His Thr Arg Lys Val Leu 35 40 45 Asp Leu Thr Ile Arg Leu Ala Glu Val Met Leu Ser Ser Gly Ser Gly 50 55 60 Thr Ala Asp Val Val Ala Thr Ala Gln Asp Val Ala Gln Ala Tyr Gln 65 70 75 80 Leu Thr Asp Cys Val Val Asp Ile Thr Val Thr Thr Ile Ile Val Ser 85 90 95 Ala Leu Ala Thr Thr Asp Thr Pro Pro Val Thr Ile Met Arg Ser Val 100 105 110 Arg Thr Arg Ser Thr Asp Tyr Ser Arg Leu Ala Glu Leu Asp Arg Leu 115 120 125 Val Gln Arg Ile Thr Ser Gly Gly Val Ala Val Asp Gln Ala His Glu 130 135 140 Ala Met Asp Glu Leu Thr Glu Arg Pro His Pro Tyr Pro Arg Trp Leu 145 150 155 160 Ala Thr Ala Gly Ala Ala Gly Phe Ala Leu Gly Val Ala Met Leu Leu 165 170 175 Gly Gly Thr Trp Leu Thr Cys Val Leu Ala Ala Val Thr Ser Gly Val 180 185 190 Ile Asp Arg Leu Gly Arg Leu Leu Asn Arg Ile Gly Thr Pro Leu Phe 195 200 205 Phe Gln Arg Val Phe 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tggcgcagac ggccttttag ttgtaactcc ttattactcc 360 aagccgagcc aagagggatt gctggcgcac ttcggtgcaa ttgctgcagc aacagaggtt 420 ccaatttgtc tctatgacat tcctggtcgg tcaggtattc caattgagtc tgataccatg 480 agacgcctga gtgaattacc tacgattttg gcggtcaagg acgccaaggg tgacctcgtt 540 gcagccacgt cattgatcaa agaaacggga cttgcctggt attcaggcga tgacccacta 600 aaccttgttt ggcttgcttt gggcggatca ggtttcattt ccgtaattgg acatgcagcc 660 cccacagcat tacgtgagtt gtacacaagc ttcgaggaag gcgacctcgt ccgtgcgcgg 720 gaaatcaacg ccaaactatc accgctggta gctgcccaag gtcgcttggg tggagtcagc 780 ttggcaaaag ctgcttcgcg tctgcagggc atcaacgtag gagatcctcg acttccaatt 840 atggctccaa atgagcagga acttgaggct ctccgagaag acatgaaaaa agctggagtt 900 ctataa 906 <210> 129 <211> 879 <212> DNA <213> Escherichia coli <400> 129 atgttcacgg gaagtattgt cgcgattgtt actccgatgg atgaaaaagg taatgtctgt 60 cgggctagct tgaaaaaact gattgattat catgtcgcca gcggtacttc ggcgatcgtt 120 tctgttggca ccactggcga gtccgctacc ttaaatcatg acgaacatgc tgatgtggtg 180 atgatgacgc tggatctggc tgatgggcgc attccggtaa ttgccgggac cggcgctaac 240 gctactgcgg aagccattag cctgacgcag cgcttcaatg acagtggtat cgtcggctgc 300 ctgacggtaa ccccttacta caatcgtccg tcgcaagaag gtttgtatca gcatttcaaa 360 gccatcgctg agcatactga cctgccgcaa attctgtata atgtgccgtc ccgtactggc 420 tgcgatctgc tcccggaaac ggtgggccgt ctggcgaaag taaaaaatat tatcggaatc 480 aaagaggcaa cagggaactt aacgcgtgta aaccagatca aagagctggt ttcagatgat 540 tttgttctgc tgagcggcga tgatgcgagc gcgctggact tcatgcaatt gggcggtcat 600 ggggttattt ccgttacgac taacgtcgca gcgcgtgata tggcccagat gtgcaaactg 660 gcagcagaag aacattttgc cgaggcacgc gttattaatc agcgtctgat gccattacac 720 aacaaactat ttgtcgaacc caatccaatc ccggtgaaat gggcatgtaa ggaactgggt 780 cttgtggcga ccgatacgct gcgcctgcca atgacaccaa tcaccgacag tggtcgtgag 840 acggtcagag cggcgcttaa gcatgccggt ttgctgtaa 879 <210> 130 <211> 1173 <212> DNA <213> Mycobacterium tuberculosis <400> 130 atgcaggaca gcatcttcaa tctgttgacc gaggaacagc ttcggggtcg caacacgctc 60 aagtggaact atttcgggcc cgatgtagtg ccactgtggc tggcggagat ggactttccc 120 accgcaccgg ctgtgctcga cggggtgcgg gcgtgcgtcg acaacgagga gttcggctac 180 ccgccgttgg gcgaggacag cctgccgagg gcgacggccg attggtgccg acaacgctac 240 ggttggtgcc cccgaccgga ctgggtccgc gtcgtgccgg atgtcctgaa ggggatggaa 300 gtcgtcgtcg aattccttac ccggccggag agtccggtcg cgttgccggt tccggcttac 360 atgccgtttt tcgacgtcct gcacgtcacc ggccgccaac gagtggaagt cccaatggtg 420 cagcaagact cgggacgcta cctgctggac ctggacgctc tgcaggccgc gttcgtccgc 480 ggtgccggat cggtgattat ctgcaatccg aataacccac tgggtacggc gttcaccgaa 540 gccgagctac gtgcgattgt ggatatcgcg gcccgccacg gcgcccgggt gatcgcggat 600 gagatctggg caccggtggt ctacggatcg cgccatgtcg ccgccgcttc ggtgtcggag 660 gcggcggctg aagtcgtggt cacgttggtg tcggcgtcca aaggctggaa cttgccgggt 720 ctgatgtgcg ctcaggtgat cctgtctaac cgccgtgacg cccacgactg ggaccggatc 780 aacatgttgc accgcatggg cgcatcaacg gtcggtatcc gcgcgaacat cgccgcctac 840 catcatggcg aatcttggtt ggacgagctg ctcccttatc tgcgggcgaa ccgtgatcat 900 ctggcacggg cgctgccgga gttagctccc ggggtagagg tcaacgctcc ggacggtacc 960 tacctgtcgt gggtggattt ccgtgcgctg gctctgccgt ctgaaccggc ggaatacctg 1020 ctctcgaagg cgaaggtggc gctgtcgcct ggcattccgt tcggcgccgc ggtgggctcg 1080 ggatttgcgc ggctgaactt cgccaccacc cgcgcaatac tggatcgggc gatcgaggct 1140 atcgcggccg ccctgcgcga catcatcgat taa 1173 <210> 131 <211> 1254 <212> DNA <213> Bifidobacterium longum <400> 131 atgagcatga acaacattcc ccagtcaacg actgtgagca acgcaaccgc cgacgtctct 60 tgctttgatg ccaatcacat cgacgtgacg accatcgagg atctgaagca ggtcggttcg 120 gataaatgga cccgctaccc cggctgcatc ggcgcattca tcgccgagat ggattacggt 180 ctggcaccat gcgtggccga agccatcgaa gaggccaccg aacgtggcgc gctcggctac 240 attcccgacc cgtggaagaa ggaggtcgcc cgctcgtgcg ccgcatggca gcgccgctac 300 ggctgggatg tggatccgac gtgcatccgc ccggtgccgg acgtgctgga ggcgttcgaa 360 gtgttcctgc gcgagatcgt gcgcgccggc aactccatcg tggtaccgac tccggcctat 420 atgccgttcc tgagcgtgcc gcgtctgtat ggcgtggagg tccttgagat tccgatgctg 480 tgcgcgggcg ccagcgagag cagcgggcgc aatgatgaat ggctgttcga tttcgacgcc 540 attgagcagg cgttcgcgaa cggctgccat gccttcgtgc tgtgcaaccc 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tttccggttc ccgttggcgt ccaagaggcg cttgaacagc gtattaagca tcctatttat 180 ggttatacac gctggaataa tgaggattac aaaaatagta ttattaattg gtttagctct 240 caaaatcaag ttactataaa cccagattgg attttatata gtcccagtgt tgttttttca 300 attgccacct ttattcgaat gaagtcagcc gttggagaaa gtgtagcggt cttcactcct 360 atgtatgacg ccttttatca tgtgattgag gataatcagc gggtgttagc gccggtcaga 420 ctaggcagtg cacaacaaga ctatagtatc gattgggata ctttgaaagc tgttttaaag 480 caaacagcaa caaaaatttt acttttgact aatccacata atcctaccgg gaaggtcttt 540 tcagatgatg aattgaagca tatagttgca ctatgtcaac aatataatgt ctttataatt 600 tcagatgata ttcataagga cattgtgtat caaaaggcag catatacgcc tgtaaccgaa 660 tttacaacta agaatgtggt cctatgttgt tcagctacta aaacttttaa tacccctggg 720 ttgattggcg catatttatt tgagcctgag gctgaactac gtgagatgtt tttatgtgaa 780 ttaaagcaaa aaaatgcttt atcatcagct agcatccttg gaattgaatc tcagatggct 840 gcttataata ctggaagtga ctatttagta caactcataa cgtatttgca aaataacttt 900 gattatctat ctactttctt aaaaagtcag ttaccagaga ttagatttaa gcagcctgaa 960 gcgacttatt tggcttggat ggatgtctcg caattggggc taacggctga aaaactacaa 1020 gataaacttg ttaatacggg tcgagttggg atcatgtcgg ggacaacata tggtgacagt 1080 cattatttac gtatgaatat tgcttgtcct atttctaaat tgcaggaagg actgaaaaga 1140 atggagtacg ggatccgttc gtaa 1164 <210> 133 <211> 1386 <212> DNA <213> Streptomyces coelicolor <400> 133 gtgcccgccg tgccagaaag ggcccctgtg acgacgcgaa gcgagacgca gtccaccctc 60 gaccacctcc tcaccgagat cgagctgcgc aacccggccc agcccgagtt ccaccaggcg 120 gcccacgagg tcctggagac cctggcgccg gtcgtcgcgg cccgccccga gtacgccgag 180 ccgggcctca tcgagcggct ggtcgagccg gagcgccagg tgatgttccg ggtgccgtgg 240 caggacgacc agggccgcgt ccgcgtcaac cggggcttcc gggtcgagtt caacagcgcg 300 ctgggcccgt acaagggcgg tctgcgcttc catccgtccg tcaacctggg cgtcatcaag 360 ttcctgggct tcgagcagat cttcaagaac gcgctgaccg gcctcggcat cggcggcggc 420 aagggcggca gcgacttcga cccgcacggg cgcagcgacg cggaggtcat gcggttctgc 480 cagtccttca tgacggagct gtaccggcac atcggcgagc acacggacgt cccggcgggg 540 gacatcggcg tcgggggccg cgagatcggc tacctcttcg gccagtaccg gcggatcacc 600 aaccgctggg agtccggcgt cctgaccggc aagggccagg gctggggcgg ctcgctgatc 660 cgcccggagg cgaccggcta cggcaacgtg ctgttcgcgg cggcgatgct gcgggagcgc 720 ggcgaggacc tggagggcca gaccgcggtc gtctccggct ccggcaacgt ggcgatctac 780 accatcgaga agctgaccgc cctcggcgcc aacgccgtca cctgctcgga ctcctccggc 840 tacgtcgtcg acgagaaggg catcgacctc gacctgctca agcagatcaa ggaggtcgag 900 cgcggccgcg tcgacgcgta cgccgagcgc cggggcgcct cggcccgctt cgtgcccggc 960 ggcagcgtct gggacgttcc ggccgacctt gccctcccct ccgccacgca gaacgagctg 1020 gacgagaacg ccgccgccac gctcgtccgc aacggcgtca aggcggtctc cgagggcgcg 1080 aacatgccga ccacccccga ggccgtccac ctgctccaga aggcgggcgt cgccttcggc 1140 cccggcaagg cggccaacgc gggcggcgtc gcggtcagcg ccctggagat ggcgcagaac 1200 cacgcccgta cctcgtggac ggcggcgcgg gtcgaggagg agctggccga catcatgacc 1260 agcatccaca ccacctgcca cgagaccgcc gagcgctacg acgcccccgg cgactacgtc 1320 accggcgcga acatcgccgg cttcgagcgg gtggccgacg cgatgctggc gcagggcgtc 1380 atctga 1386 <210> 134 <211> 1383 <212> DNA <213> Thermobifida fusca <400> 134 gtgcgccccg aaccggaggc gaccatgtcg gcgaatctcg atgagaaact gtccccgatc 60 tacgaggaaa tcctgcggcg taacccgggg gaggtcgagt tccaccaggc tgttcgcgaa 120 gtcctggagt gcctcggccc cgtggtggcc aagaaccctg acatcagcca cgccaagatc 180 atcgagcggc tctgtgagcc ggagcgccag ctgatcttcc gggtgccctg gatggacgac 240 tccggtgaga tccacgtcaa ccggggtttc cgggtggagt tcagcagctc tttgggacct 300 tacaagggcg ggctgcggtt ccacccgtcg gtgaacctga gcatcatcaa gttcctcggg 360 ttcgagcaga tcttcaagaa ctcgctgacc ggattgccga tcggcggtgc gaaaggcggc 420 agcgacttcg acccgaaggg ccgttccgac gccgagatca tgcggttctg ccagtcgttc 480 atgacggagc tgtaccggca cctgggtgag cacacggacg tgcctgccgg tgacatcggc 540 gtgggccagc gtgagatcgg ctacctgttc ggccagtaca agcggatcac caaccgctac 600 gagtcgggcg tgttcaccgg taagggcctc agttggggcg gttcccaggt gcgtcgtgag 660 gccaccgggt acggctgtgt gctcttcact gcggagatgc tgcgagcccg cggcgactcg 720 ctggaaggca agcgggtctc ggtgtcgggt tcgggcaatg tggcgatcta cgcgatcgag 780 aaggcccagc agctcggcgc gcatgtggtg acctgctcgg actccaacgg ctacgtggtg 840 gacgagaagg ggatcgacct ggagctgctc aagcaggtca aggaggtcga acgcggccgg 900 gtgtccgact acgccaagcg gcgcggctcc cacgtccgct acatcgactc gtcgtcgtcc 960 agcgtgtggg aggtgccctg cgacatcgcg ctgccgtgcg cgacgcagaa cgagctgacc 1020 ggccgcgacg ctatcaccct ggtgcgcaac ggggtgggcg cggtggcgga gggcgcgaac 1080 atgcccacga ccccggaggg gatccgggtg ttcgcggagg cgggcgtagc gttcgcgccg 1140 ggcaaggccg cgaacgcggg cggggtggcg acgagcgcgt tggagatgca gcagaacgcg 1200 tcccgcgact cgtggtcgtt cgagtacacc gagaagcggc tcgcggaaat catgcgccac 1260 atccacgaca cctgctatga gacggcggaa cgctatgggc ggcccggcga ctatgtggca 1320 ggtgccaaca tcgctgcttt cgagatcgtc gctgaggcga tgctcgctca gggcctgatc 1380 tga 1383 <210> 135 <211> 1347 <212> DNA <213> Lactobacillus plantarum <400> 135 ttgagtcaag caaccgatta tgtccaacat gtttaccaag tcattgaaca ccgtgatccg 60 aaccaaaccg aatttttaga ggccatcaac gacgtcttca aaacgatcac gccagtcctc 120 gaacaacatc cagaatatat cgaagccaat attttggaac gtttgaccga accagaacgg 180 attattcaat tccgggttcc ttggctcgac gatgctggtc atgcacgagt caaccgtggg 240 ttccgagtac aatttaactc 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gctgccaatg ctggtggcgt tgccgtttcc 1140 gcccttgaaa tgagccaaaa tagtatgcgt ttgagctgga cttttgaaga agtcgataat 1200 cgcctcaagc aaatcatgca agatatcttt gcacactccg ttgccgctgc cgacgaatac 1260 cacgttagcg gtgattacct gagtggtgct aacattgctg gcttcacaaa agttgctgac 1320 gccatgttag cgcaaggctt agtttaa 1347 <210> 136 <211> 981 <212> DNA <213> Bacillus sphaericus <400> 136 atgagtgcaa ttcgagtagg tattgtcggt tatggaaatt tagggcgcgg tgttgaattc 60 gctatttcac aaaatccaga tatggaatta gtagcggtat tcactcgtcg cgatccttca 120 acagtgagcg ttgcaagtaa cgcgagcgta tatttagtag atgatgctga aaaatttcaa 180 gatgacattg atgtaatgat tttatgtggt ggctctgcaa cagatttacc tgagcaaggt 240 ccacactttg cgcaatggtt taatacaatt gatagttttg atactcatgc gaaaattcca 300 gagtttttcg atgcggttga cgctgctgct caaaaatctg gtaaagtatc tgttatctct 360 gtaggttggg atccaggtct attttcttta aatcgtgttt taggcgaggc agtattacct 420 gtaggtacaa cgtatacatt ctggggtgat ggcttaagtc aaggtcactc ggatgcagtt 480 cgtcgtattg aaggggttaa aaatgctgta cagtatacat tacctatcaa agatgctgtt 540 gaacgtgttc 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gtctacggcg agaagatcgt caaagtcctc gaccatgcgc tcaaaaccgg ctgcccggtc 420 atcggcatca acgaaggcgg cggcgcgcgc atccaagagg gcgtggtggc gctgggcctc 480 tacgccgaga ttttcaaacg caacacccac gcctccgggg tcatccccca gatctcgctc 540 gtcatggggg cagcagcagg cggccacgtc tactcgcccg ccctcaccga cttcatcgtc 600 atggtcgacc agacctccca gatgttcatc accgggcccg acgtcatcaa gacggtcacc 660 ggtgaagacg tcaccatgga ggagctgggc ggcgcacgca cccacaacac caagtcgggc 720 gtggcccact acatggcctc cgacgagcac gacgccctgg agtacgtcaa ggcgctgctg 780 tcctacctgc cctccaacaa cctggacgag ccgcccgtcg aacccgtcca ggtgaccctg 840 gaggtgaccg aggaagaccg ggagctggac accttcatcc ccgactcggc caaccagccc 900 tacgacatgc gccgcgtcat cgaacacatc gtggacgacg gggagttcct ggaagtccac 960 gaactgttcg cgcagaacat catcgtgggc ttcggccggg tcgaaggcca cccggtaggt 1020 gtcgtcgcca accagccgat gaacctcgcg ggctgcctgg acatcgacgc ctccgagaaa 1080 gccgcccggt tcgtccgcac ctgcgacgcc ttcaacatcc ccgtgctgac cctggtcgac 1140 gtccccggct tcctgcccgg aaccgaccag gagttcggcg gcatcatccg gcgcggcgcc 1200 aaactgctct acgcctacgc tgaggcgacc gtccccctgg tgaccatcat cacccgcaaa 1260 gcgttcggcg gcgcctacga cgtcatgggc tccaagcacc tgggtgcaga catcaacctg 1320 gcgtggccga ccgcgcagat cgcggtcatg ggagcccagg gtgccgtcaa catcctgcac 1380 cggcgtaccc tcgccgccgc cgacgacgtc gaagcgaccc gcgcccagct catcgccgaa 1440 tacgaagaca ctctgctcaa cccgtacagc gcggccgaac ggggctacgt cgacagcgtc 1500 atcatgccgt cggaaacccg cacgtccgtc atcaaagccc tgcgtgcgct gcgcggcaaa 1560 cgcaagcagc tcccgcccaa gaagcacggg aatatcccac tctga 1605 <210> 138 <211> 1593 <212> DNA <213> Streptomyces coelicolor <400> 138 atgtccgagc cggaagagca gcagcccgac atccacacga ccgcgggcaa gctcgcggat 60 ctcaggcgcc gtatcgagga agcgacgcac gccggttccg cacgcgccgt cgagaagcag 120 cacgccaagg gcaagctgac ggctcgtgaa cgcatcgacc tcctcctcga cgagggttcc 180 ttcgtcgagc tggacgagtt cgcccggcac cgctccacca acttcggcct cgacgccaac 240 cgcccctacg gcgacggcgt cgtcaccggc tacggcaccg tcgacggccg ccccgtggcc 300 gtcttctccc aggacttcac cgtcttcggc ggcgcgctgg gcgaggtcta cggccagaag 360 atcgtcaagg tgatggactt cgccctcaag 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160 <211> 1587 <212> DNA <213> Mycobacterium leprae <400> 160 gtggacctgc ctgttgtgtt aattgccgac aaactcgccc aatcaaccgt ggctgccctg 60 ggagaccaag tcgaggtgcg gtgggtggac ggtccagacc ggacgaagct gttagctgca 120 gtacccgagg ccgacgcgtt gttggtgcgg tcggccacta ctgtcgacgc cgaggtgctg 180 gcagccgctc ctaagctcaa gatcgtcgcc cgtgccgggg tagggctaga caacgttgat 240 gtcgatgccg ccaccgcgcg cggtgtcctg gtagtcaacg ccccaacgtc gaacattcac 300 agcgccgctg agcacgcgtt ggcgctgcta ttggcagctt ctcggcagat cgcggaggcc 360 gacgcctcac tgcgtgcaca catctggaaa cggtcgtcgt tctccggcac cgaaattttc 420 ggcaagaccg tcggcgtggt ggggctgggt cggattgggc agttggttgc cgcacggata 480 gcagcgttcg gggctcacgt tatcgcttac gacccgtatg tggcgccggc acgggccgcg 540 cagcttggta tcgagctgat gtcttttgac gatctcctag cccgggccga ttttatctca 600 gtgcatttgc cgaagacgcc cgagacggcg ggcctgatcg acaaggaggc gctggccaaa 660 accaagcccg gtgtcatcat tgtcaatgcc gcacgcggcg gcttagtgga cgaggtggcg 720 ctagccgatg cggtgcgcag cggacatgtt cgggcggccg gtctagatgt gtttgccacc 780 gaaccgtgca ccgatagccc 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gtgagctcga aacccgtcgt actcatcgct gaagagctgt cgcccgcgac cgtggacgca 60 ctcggccccg acttcgagat ccgccactgc aacggcgcgg accgggccga actgctcccc 120 gccatcgccg acgtggacgc gatcctggtc cgctccgcga ccaaggtcga cgccgaggcc 180 gtggccgccg ccaagaagct caaggtcgtc gcgcgcgccg gggtcggcct ggacaacgtc 240 gacgtctccg ccgccaccaa ggccggcgtg atggtggtca acgccccgac ctccaacatc 300 gtcaccgccg ccgagctggc ctgcggcctg atcgtcgcca ccgcccgcaa catcccgcag 360 gccaacgccg cgctgaagaa cggcgagtgg aagcgcagca agtacaccgg cgtggagctg 420 gccgagaaga ccctcggcgt cgtcggcctc ggccgcatcg gcgcgctcgt cgcgcagcgc 480 atgtcggcct tcggcatgaa ggtcgtcgcc tacgacccct acgtgcagcc cgcgcgggcc 540 gcgcagatgg gcgtcaaggt gctgtccctg gacgagctgc tggaggtctc cgacttcatc 600 acggtccacc tgcccaagac ccccgagacc ctcggcctga tcggcgacga ggcgctgcgc 660 aaggtcaagc cgagcgtccg catcgtcaac gccgcgcgcg gcggcatcgt cgacgaggag 720 gcgctgtact cggcgctcaa ggagggccgc gtcgccggcg ccggcctcga cgtgtacgcc 780 aaggagccct gcaccgactc gccgctgttc gagttcgacc aggtggtcgc caccccgcac 840 ctcggcgcct ccaccgacga 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Lactobacillus plantarum <400> 172 atgaaatttg aaacccaatt aattcacggt ggtatcagtg aggatgccac tactggcgcg 60 acttcggtac ccatctacat ggcctcgacc ttccgccaaa caaaaatcgg tcaaaatcaa 120 tacgaatatt cacggacggg aaatccaacc cgggccgccg tcgaagcatt aattgccacc 180 ctcgaacatg gcagcgctgg cttcgcattt gcttctggct ccgctgccat taataccgtc 240 ttctcactat tctcggctgg tgatcacatt attgtgggaa atgatgtcta cggtggcacc 300 ttccgcttga tcgacgccgt tttgaaacac tttggcatga cttttacagc cgtagatacg 360 cgtgacttgg ccgccgttga agccgcaatt acccccacaa ctaaggcgat ttatttggaa 420 acaccgacga acccgttatt acacattacg gatattgctg ccattgcgaa gctcgcgcaa 480 gcacacgatt tactgagtat catcgacaac accttcgcct ccccatacgt ccagaagccc 540 ctggatttag gcgttgacat tgttttacac agtgcttcca agtatctcgg tggtcacagt 600 gatgttatcg gtggcttggt tgtcaccaag acgccagcac ttggcgaaaa aatcggctac 660 ttgcaaaatg ccatcggtag tattttggcc ccgcaagaaa gctggctatt acaacgtggt 720 atgaagactc tggcattgcg catgcaagcc cacctgaata atgccgctaa aatctttact 780 tacttaaagt ctcacccagc agttactaag atttactatc caggcgatcc 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cctcagcgcg 540 gagaccgcgg tcctgttcct gcctgcgctg ggcggcgcgg tctacctgga agtgaccggt 600 accggcacct tcacctcggt ctcccccctc cacgcgttgc tgctggtggg cgccggagtg 660 gtgaccgcgg cgccgctcat gctgttcggc gcggcagcgc accgcatccc gctgaccctg 720 gtcgggctgc tgcagttcat ggttccggtg atgcacttcc tcatcgcctg gctggtcttc 780 ggggaggacc tgtcacttgg ccggtggatc gggttcgccg tggtgtggac cgcgctcgtg 840 gtgttcgtcg tcgacatgct ccgccacgca cgccacaccc cccgccctgc cccgtcagcc 900 cctgtcgctg aggaagccga ggaaactgcg gctagttga 939 <210> 193 <211> 1089 <212> DNA <213> Streptomyces coelicolor <400> 193 gtggccgggt cgtccaggag tgatcagcga gtaggcctgc tgaacggctt cgcggcgtac 60 gggatgtggg ggctcgtccc gctgttctgg ccgctgctca agcccgccgg ggccggggag 120 atcctcgccc accggatggt gtggtccctc gccttcgtcg ccgtcgccct cctcttcgta 180 cggcgctggg cctgggccgg cgagctgctg cggcagccgc gcaggctcgc cctggtcgcg 240 gtggccgccg cggtcatcac cgtcaactgg ggcgtctaca tctgggccgt gaacagcggc 300 catgtcgtcg aggcctcgct cggctacttc atcaacccgc tggtcaccat cgcgatgggc 360 gtgctgttgc tcaaggagcg gctgcggccc gcgcagtggg cggcggtcgg caccggcttc 420 gcggccgtgc tcgtgctcgc cgtcggctac ggccagccgc cgtggatctc gctctgcctc 480 gccttctcct tcgccacgta cggcctggtg aagaagaagg tcaacctcgg gggtgtcgag 540 tcgctggccg ccgagacggc gatccagttc cttccggcgc tcggctacct gctgtggctg 600 ggcgcgcagg gcgagtcgac cttcaccacg gagggcgccg gacactcggc cctgctcgcc 660 gcgaccggcg tcgtcacggc gatcccgctg gtctgcttcg gcgcggcggc gatccgcgtc 720 ccgctgtcca cactggggct gctgcaatac ctggcgccgg tcttccagtt cctgctcggc 780 gtcctctact tcggcgaggc catgccgccc gagcgctggg ccggcttcgg gctggtctgg 840 ctggcgctga cgctgctcac ctgggacgcg ttgcgcacgg cccgccggac cgcacgggcg 900 ctgagggaac aactggaccg gtcgggcgcg ggcgtaccac cgctcaaggg ggccgccgcc 960 gcgcgggagc cgagggtcgt ggcctcgggg actccggcac cgggcgccgg cgacgcaccg 1020 cagcaacagc aacagcaaca gcaacagcaa cagcaacagc aacacggaac cagggccggg 1080 aagccgtag 1089 <210> 194 <211> 1026 <212> DNA <213> Lactobacillus plantarum <400> 194 gtgaagaaag catatcttta cattgcaatt tcgaccttaa tgtttagttc gatggaaatt 60 gcgctaaaga tggccggcag tgcctttaac ccaatccaat tgaatctaat tcgatttttt 120 attggggcaa ttgtgttact gccatttgca ttgcgggcat taaagcaaac cggacgaaag 180 ttagtgagtg ctgactggcg gctatttgct ttaaccgggc tagtgtgtgt cattgtcagt 240 atgtcgcttt accaactcgc gattacggtc gatcaagctt cgactgtggc cgtattgttt 300 agttgtaatc cggtatttgc gctattattc tcctatttaa ttctgcgaga acggttgggt 360 cgagctaact tgatctccgt cgtgatttct gtgattgggt tgttgatcat tgttaatccg 420 gcccatttga cgaatgggct cgggctgcta ttagccatcg ggtctgccgt gacttttggg 480 ctgtacagta tcatctcgcg ttatgggtct gttaaacggg gcttgaatgg gctgacgatg 540 acttgtttta ctttctttgc tggtgcgttt gaacttctag ttttagcttg gattactaag 600 attccggctg tcgccaatgg gttgacggcc atcggtttgc ggcaatttgc tgccattccg 660 gttttggtga atgttaatct caactatttc tggttactat tttttatcgg cgtttgtgtt 720 actggtgggg gcttcgcgtt ttatttcttg gcaatggaac aaaccgatgt ttcaacggct 780 tccctagtat tcttcattaa gccggggttg gcgccaatct tagcagcgtt gatcctccat 840 gaacaaattt tgtggacgac agtggtcgga attgttgtga ttttgattgg ttccgtcgtg 900 acctttgtcg gtaatcggtt ccgtgaacgg 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tcggcggcga cgtccccggc 720 cctgtgctgc gcggcaaggt cggcgacgtg ttcaccgtga ccttcgtcaa cgacggcacg 780 atgggccacg gcatcgactt ccacgccagc agtctcgccc cggacgagcc gatgcgcacg 840 atcaatccgg gcgagcgcct cacctaccgg ttccgcgcgg agaaagccgg tgcctgggtg 900 taccactgtt cgacctcgcc catgctgcag cacatcggca acggcatgta cggcgcggtc 960 atcatcgacc cgcccgacct tgagccggtc gaccgtgaat acctgctggt ccaaggagag 1020 ctgtacctgg gcgagccggg cagcgccgac caggtcgccc ggatgcgggc gggtgagccg 1080 gacgcgtggg tgttcaacgg ggtcgccgcc ggctacgccc acgcgccgtt gaccgccgag 1140 gtcggggagc gcgtccggat ctgggtggtg gcggccggtc ccaccagcgg aacgtctttc 1200 cacatcgtcg gcgcccagtt cgacaccgtc tacaaggagg gtgcctacct ggtgcgccgt 1260 ggcgacgccg ggggcgcgca agcgctcgac ctggcggtcg cccaaggcgg ttttgtcgaa 1320 acagtgttcc ccgaagcggg ctcctatccc tttgtcgacc atgacatgcg gcatgccgag 1380 aacggggccc gcggcttctt cacgatcacg gagtga 1416 <210> 196 <211> 207 <212> PRT <213> Coryne-bacterium glutamicum <400> 196 Met Asp Ala Ala Ser Trp Val Ala Phe Ala Leu Ala Leu Leu Val Ala 1 5 10 15 Leu 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cgtgcattca atgtgccact tcgcgtacgc tcgtcttata gtaatgatcc cggcactttg 720 attgccggct ctatggagga tattcctgtg gaagaagcag tccttaccgg tgtcgcaacc 780 gacaagtccg aagccaaagt aaccgttctg ggtatttccg ataagccagg cgaggctgcg 840 aaggttttcc gtgcgttggc tgatgcagaa atcaacattg acatggttct gcagaacgtc 900 tcttctgtag aagacggcac caccgacatc accttcacct gccctcgttc cgacggccgc 960 cgcgcgatgg agatcttgaa gaagcttcag gttcagggca actggaccaa tgtgctttac 1020 gacgaccagg tcggcaaagt ctccctcgtg ggtgctggca tgaagtctca cccaggtgtt 1080 accgcagagt tcatggaagc tctgcgcgat gtcaacgtga acatcgaatt gatttccacc 1140 tctgagattc gtatttccgt gctgatccgt gaagatgatc tggatgctgc tgcacgtgca 1200 ttgcatgagc agttccagct gggcggcgaa gacgaagccg tcgtttatgc aggcaccgga 1260 cgc 1263 <210> 239 <211> 1350 <212> DNA <213> Escherichia coli <400> 239 atgtctgaaa ttgttgtctc caaatttggc ggtaccagcg tagccgattt tgacgccatg 60 aaccgcagcg ctgatattgt gctttctgat gccaacgtgc gtttagttgt cctctcggct 120 tctgctggta tcactaatct gctggtcgct ttagctgaag gactggaacc ttgcgagcga 180 ttcgaaaaac 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gagcgtggca ttaacccttg ataccaccgg ttcaacctcc 1080 actggcgata cgttgctgac acaatctctg ctgatggagc tttccgcact gtgtcgggtg 1140 gaggtggaag aaggtctggc gctggtcgcg ttgattggca atgacctgtc aaaagcgtgc 1200 gccgttggca aagaggtatt cggcgtactg gaaccgttca acattcgcat gatttgttat 1260 ggcgcatcca gccataacct gtgcttcctg gtgcccggcg aagatgccga gcaggtggtg 1320 caaaaactgc atagtaattt gtttgagtaa 1350 <210> 240 <211> 1035 <212> DNA <213> Coryne-bacterium glutamicum <400> 240 atgaccacca tcgcagttgt tggtgcaacc ggccaggtcg gccaggttat gcgcaccctt 60 ttggaagagc gcaatttccc agctgacact gttcgtttct ttgcttcccc acgttccgca 120 ggccgtaaga ttgaattccg tggcacggaa atcgaggtag aagacattac tcaggcaacc 180 gaggagtccc tcaaggacat cgacgttgcg ttgttctccg ctggaggcac cgcttccaag 240 cagtacgctc cactgttcgc tgctgcaggc gcgactgttg tggataactc ttctgcttgg 300 cgcaaggacg acgaggttcc actaatcgtc tctgaggtga acccttccga caaggattcc 360 ctggtcaagg gcattattgc gaaccctaac tgcaccacca tggctgcgat gccagtgctg 420 aagccacttc acgatgccgc tggtcttgta aagcttcacg tttcctctta ccaggctgtt 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aattacggtg 1440 accgtcggcg atatttccga agacatggac ggctggtgca ccatcgctgg gcaccgcgcg 1500 caaggaatgg atctggaagt aaaggttgcg gctccgaat 1539 <210> 280 <211> 633 <212> DNA <213> Escherichia coli <400> 280 gtgttttctt attactttca aggtcttgca cttggggcgg ctatgatcct accgctcggt 60 ccacaaaatg cttttgtgat gaatcagggc atacgtcgtc agtaccacat tatgattgcc 120 ttactttgtg ctatcagcga tttggtcctg atttgcgccg ggatttttgg tggcagcgcg 180 ttattgatgc agtcgccgtg gttgctggcg ctggtcacct ggggcggcgt agccttcttg 240 ctgtggtatg gttttggcgc ttttaaaaca gcaatgagca gtaatattga gttagccagc 300 gccgaagtca tgaagcaagg cagatggaaa attatcgcca ccatgttggc agtgacctgg 360 ctgaatccgc atgtttacct ggatactttt gttgtactgg gcagccttgg cgggcaactt 420 gatgtggaac caaaacgctg gtttgcactc gggacaatta gcgcctcttt cctgtggttc 480 tttggtctgg ctcttctcgc agcctggctg gcaccgcgtc tgcgcacggc aaaagcacag 540 cgcattatca atctggttgt gggatgtgtt atgtggttta ttgccttgca gctggcgaga 600 gacggtattg ctcatgcaca agccttgttc agt 633 <210> 281 <211> 379 <212> PRT <213> Thermobifida fusca <400> 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ccctgtcggc 1020 cacgatgctt tcctcaccga aagccgccaa atggatcgca tcgtgaggaa cttcttcagc 1080 ctcatctccc cagacgaaga caacccttcg acctacatcg agttctacat ctaa 1134 <210> 295 <211> 1314 <212> DNA <213> Corynebacterium glutamicum <400> 295 atgccaaagt acgacaattc caatgctgac cagtggggct ttgaaacccg ctccattcac 60 gcaggccagt cagtagacgc acagaccagc gcacgaaacc ttccgatcta ccaatccacc 120 gctttcgtgt tcgactccgc tgagcacgcc aagcagcgtt tcgcacttga ggatctaggc 180 cctgtttact cccgcctcac caacccaacc gttgaggctt tggaaaaccg catcgcttcc 240 ctcgaaggtg gcgtccacgc tgtagcgttc tcctccggac aggccgcaac caccaacgcc 300 attttgaacc tggcaggagc gggcgaccac atcgtcacct ccccacgcct ctacggtggc 360 accgagactc tattccttat cactcttaac cgcctgggta tcgatgtttc cttcgtggaa 420 aaccccgacg accctgagtc ctggcaggca gccgttcagc caaacaccaa agcattcttc 480 ggcgagactt tcgccaaccc acaggcagac gtcctggata ttcctgcggt ggctgaagtt 540 gcgcaccgca acagcgttcc actgatcatc gacaacacca tcgctaccgc agcgctcgtg 600 cgcccgctcg agctcggcgc agacgttgtc gtcgcttccc tcaccaagtt ctacaccggc 660 aacggctccg gactgggcgg cgtgcttatc gccggcggaa agttcgattg gactgtcgaa 720 aaggatggaa agccagtatt cccctacttc gtcactccag atgctgctta ccacggattg 780 aagtacgcag accttggtgc accagccttc ggcctcaagg ttcgcgttgg ccttctacgc 840 gacaccggct ccaccctctc cgcattcaac gcatgggctg cagtccaggg catcgacacc 900 ctttccctgc gcctggagcg ccacaacgaa aacgccatca aggttgcaga attcctcaac 960 aaccacgaga aggtggaaaa ggttaacttc gcaggcctga aggattcccc ttggtacgca 1020 accaaggaaa agcttggcct gaagtacacc ggctccgttc tcaccttcga gatcaagggc 1080 ggcaaggatg aggcttgggc atttatcgac gccctgaagc tacactccaa ccttgcaaac 1140 atcggcgatg ttcgctccct cgttgttcac ccagcaacca ccacccattc acagtccgac 1200 gaagctggcc tggcacgcgc gggcgttacc cagtccaccg tccgcctgtc cgttggcatc 1260 gagaccattg atgatatcat cgctgacctc gaaggcggct ttgctgcaat ctag 1314 <210> 296 <211> 1314 <212> DNA <213> Corynebacterium glutamicum <400> 296 atgccaaagt acgacaattc caatgctgac cagtggggct ttgaaacccg ctccattcac 60 gcaggccagt cagtagacgc acagaccagc gcacgaaacc ttccgatcta ccaatccacc 120 gctttcgtgt tcgactccgc tgagcacgcc aagcagcgtt tcgcacttga ggatctaggc 180 cctgtttact cccgcctcac caacccaacc gttgaggctt tggaaaaccg catcgcttcc 240 ctcgaaggtg gcgtccacgc tgtagcgttc tcctccggac aggccgcaac caccaacgcc 300 attttgaacc tggcaggagc gggcgaccac atcgtcacct ccccacgcct ctacggtggc 360 accgagactc tattccttat cactcttaac cgcctgggta tcgatgtttc cttcgtggaa 420 aaccccgacg accctgagtc ctggcaggca gccgttcagc caaacaccaa agcattcttc 480 ggcgagactt tcgccaaccc acaggcagac gtcctggata ttcctgcggt ggctgaagtt 540 gcgcaccgca acagcgttcc actgatcatc gacaacacca tcgctaccgc agcgctcgtg 600 cgcccgctcg agctcggcgc agacgttgtc gtcgcttccc tcaccaagtt ctacaccggc 660 aacggctccg gactgggcgg cgtgcttatc gacgccggaa agttcgattg gactgtcgaa 720 aaggatggaa agccagtatt cccctacttc gtcactccag atgctgctta ccacggattg 780 aagtacgcag accttggtgc accagccttc ggcctcaagg ttcgcgttgg ccttctacgc 840 gacaccggct ccaccctctc cgcattcaac gcatgggctg cagtccaggg catcgacacc 900 ctttccctgc gcctggagcg ccacaacgaa aacgccatca aggttgcaga attcctcaac 960 aaccacgaga aggtggaaaa ggttaacttc gcaggcctga aggattcccc ttggtacgca 1020 accaaggaaa agcttggcct gaagtacacc ggctccgttc tcaccttcga gatcaagggc 1080 ggcaaggatg aggcttgggc atttatcgac gccctgaagc tacactccaa ccttgcaaac 1140 atcggcgatg ttcgctccct cgttgttcac ccagcaacca ccacccattc acagtccgac 1200 gaagctggcc tggcacgcgc gggcgttacc cagtccaccg tccgcctgtc cgttggcatc 1260 gagaccattg atgatatcat cgctgacctc gaaggcggct ttgctgcaat ctag 1314 <210> 297 <211> 1476 <212> DNA <213> Escherichia coli <400> 297 ctagctacgt tgacaccatc gaatggtgca aaacctttcg cggtatggca tgatagcgcc 60 cggaagagag tcaattcagg gtggtgaatg tgaaaccagt aacgttatac gatgtcgcag 120 agtatgccgg tgtctcttat cagaccgttt cccgcgtggt gaaccaggcc agccacgttt 180 ctgcgaaaac gcgggaaaaa gtggaagcgg cgatggcgga gctgaattac attcccaacc 240 gcgtggcaca acaactggcg ggcaaacagt cgttgctgat tggcgttgcc acctccagtc 300 tggccctgca cgcgccgtcg caaattgtcg cggcgattaa atctcgcgcc gatcaactgg 360 gtgccagcgt ggtggtgtcg atggtagaac gaagcggcgt cgaagcctgt aaagcggcgg 420 tgcacaatct tctcgcgcaa cgcgtcagtg ggctgatcat taactatccg ctggatgacc 480 aggatgccat tgctgtggaa gctgcctgca ctaatgttcc ggcgttattt cttgatgtct 540 ctgaccagac acccatcaac agtattattt tctcccatga agacggtacg cgactgggcg 600 tggagcatct ggtcgcattg ggtcaccagc aaatcgcgct gttagcgggc ccattaagtt 660 ctgtctcggc gcgtctgcgt ctggctggct ggcataaata tctcactcgc aatcaaattc 720 agccgatagc ggaacgggaa ggcgactgga gtgccatgtc cggttttcaa caaaccatgc 780 aaatgctgaa tgagggcatc gttcccactg cgatgctggt tgccaacgat cagatggcgc 840 tgggcgcaat gcgcgccatt accgagtccg ggctgcgcgt tggtgcggat atctcggtag 900 tgggatacga cgataccgaa gacagctcat gttatatccc gccgttaacc accatcaaac 960 aggattttcg cctgctgggg caaaccagcg tggaccgctt gctgcaactc tctcagggcc 1020 aggcggtgaa gggcaatcag ctgttgcccg tctcactggt gaaaagaaaa accaccctgg 1080 cgcccaatac gcaaaccgcc tctccccgcg cgttggccga ttcattaatg cagctggcac 1140 gacaggtttc ccgactggaa agcgggcagt gagcgcaacg caattaatgt gagttagcgc 1200 gaattgatct ggtttgacag cttatcatcg actgcacggt gcaccaatgc ttctggcgtc 1260 aggcagccat cggaagctgt ggtatggctg tgcaggtcgt aaatcactgc ataattcgtg 1320 tcgctcaagg cgcactcccg ttctggataa tgttttttgc gccgacatca taacggttct 1380 ggcaaatatt ctgaaatgag ctgttgacaa ttaatcatcc ggctcgtata atgtgtggaa 1440 ttgtgagcgg ataacaattt cacacaggaa acagac 1476 <210> 298 <211> 1494 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated oligonucleotide <400> 298 ctagctacgt tgacaccatc gaatggtgca aaacctttcg cggtatggca tgatagcgcc 60 cggaagagag tcaattcagg gtggtgaatg tgaaaccagt aacgttatac gatgtcgcag 120 agtatgccgg tgtctcttat cagaccgttt cccgcgtggt gaaccaggcc agccacgttt 180 ctgcgaaaac gcgggaaaaa gtggaagcgg cgatggcgga gctgaattac attcccaacc 240 gcgtggcaca acaactggcg ggcaaacagt cgttgctgat tggcgttgcc acctccagtc 300 tggccctgca cgcgccgtcg caaattgtcg cggcgattaa atctcgcgcc gatcaactgg 360 gtgccagcgt ggtggtgtcg atggtagaac gaagcggcgt cgaagcctgt aaagcggcgg 420 tgcacaatct tctcgcgcaa cgcgtcagtg ggctgatcat taactatccg ctggatgacc 480 aggatgccat tgctgtggaa gctgcctgca ctaatgttcc ggcgttattt cttgatgtct 540 ctgaccagac acccatcaac agtattattt tctcccatga agacggtacg cgactgggcg 600 tggagcatct ggtcgcattg ggtcaccagc aaatcgcgct gttagcgggc ccattaagtt 660 ctgtctcggc gcgtctgcgt ctggctggct ggcataaata tctcactcgc aatcaaattc 720 agccgatagc ggaacgggaa ggcgactgga gtgccatgtc cggttttcaa caaaccatgc 780 aaatgctgaa tgagggcatc gttcccactg cgatgctggt tgccaacgat cagatggcgc 840 tgggcgcaat gcgcgccatt accgagtccg ggctgcgcgt tggtgcggat atctcggtag 900 tgggatacga cgataccgaa gacagctcat gttatatccc gccgttaacc accatcaaac 960 aggattttcg cctgctgggg caaaccagcg tggaccgctt gctgcaactc tctcagggcc 1020 aggcggtgaa gggcaatcag ctgttgcccg tctcactggt gaaaagaaaa accaccctgg 1080 cgcccaatac gcaaaccgcc tctccccgcg cgttggccga ttcattaatg cagctggcac 1140 gacaggtttc ccgactggaa agcgggcagt gagcgcaacg caattaatgt gagttagcgc 1200 gaattgatct ggtttgacag cttatcatcg actgcacggt gcaccaatgc ttctggcgtc 1260 aggcagccat cggaagctgt ggtatggctg tgcaggtcgt aaatcactgc ataattcgtg 1320 tcgctcaagg cgcactcccg ttctggataa tgttttttgc gccgacatca taacggttct 1380 ggcaaatatt ctgaaatgag ctgttgacaa ttaatcatcc ggctcgtata atgtgtggaa 1440 ttgtgagcgg ataacaattt cacacaggaa acagagaatt caaaggagga caac 1494 <210> 299 <211> 482 <212> DNA <213> Corynebacterium glutamicum <400> 299 ctagcctaaa aacgaccgag cctattggga ttaccattga agccagtgtg agttgcatca 60 cattggcttc aaatctgaga ctttaatttg tggattcacg ggggtgtaat gtagttcata 120 attaacccca ttcgggggag cagatcgtag tgcgaacgat ttcaggttcg ttccctgcaa 180 aaactattta gcgcaagtgt tggaaatgcc cccgtttggg gtcaatgtcc atttttgaat 240 gtgtctgtat gattttgcat ctgctgcgaa atctttgttt ccccgctaaa gttgaggaca 300 ggttgacacg gagttgactc gacgaattat ccaatgtgag taggtttggt gcgtgagttg 360 gaaaaattcg ccatactcgc ccttgggttc tgtcagctca agaattcttg agtgaccgat 420 gctctgattg acctaactgc ttgacacatt gcatttccta caatctttag aggagacaca 480 ac 482 <210> 300 <211> 327 <212> DNA <213> Corynebacterium glutamicum <400> 300 ctagcggggt tgctgcactt tttaaaaagg caaaaaatag cgaaaacaca ccccaggttt 60 ttcccgtaac cccgctaggc tatgcaattt cggtttaacc cagtttttca aagaaggtca 120 ctagcttttc cgctggtcac cttctttttg gtttttcaac gcagagatag tacactttac 180 tctttgtgtg tggagtcaaa cctccccttt aaggggtgcg cttggacagc aggacaaatt 240 cgggtcacca ccggccgccg aatttagctt ccttccgaac atattcctgg ctggcagttc 300 tagaccgact aattcaagga gtcattc 327 <210> 301 <211> 514 <212> DNA <213> Corynebacterium glutamicum <400> 301 ctagctattt cagtgcgggg cagtgaaagt aaaaacgcaa ctttcttaca gaacagggtt 60 gtctttcaga cgactatgtg gttaactact tgggctgctt taacacggcg tgaattaacc 120 atgccagttg gtaaggcaaa catgacacct tcaattggag tcgaggcgca tgaaaatgca 180 cttcaacttc agggggtatc cactgaagcc gggtgactgg tgaaggcgga accggagaag 240 gggcatggca aataaacagc ggcagttacg ttagggccta gatcacgcat tttggtccct 300 tccgatttcc ctgacttcat tgttgggttc atcgtggagc gttttatttg tacagcgccc 360 gtgatccaat gtcagaagca tttgacaggt caggttaaac actggcgttg cgcccgagcc 420 ccaagcccgg acaacgttat agagaaagaa tgaagcgaat tcccaccgct tttccaaaat 480 ggaagatgtg ggacgagcga ggaagaggat aagc 514 <210> 302 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 302 ccgtgagctg ctcggatgtg acg 23 <210> 303 <211> 27 <212> DNA <213> 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Sequence <220> <223> Primer <400> 312 ttgacctgac gcttatagcg 20 <210> 313 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 313 cctgtacaaa atgttgggag 20 <210> 314 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 314 atgaatgaac aatattccgc ca 22 <210> 315 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 315 ttagccggta ttgcgcatcc 20 <210> 316 <211> 34 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 316 ggcaagaccg acatcatatt cacgtgtgcg cgtg 34 <210> 317 <211> 34 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 317 cacgcgcaca cgtgaatatg atgtcggtct tgcc 34 <210> 318 <211> 36 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 318 ggtgctgcag aacatctaca agatcgagga cggcaa 36 <210> 319 <211> 36 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 319 ttgccgtcct cgatcttgta gatgttctgc agcacc 36 <210> 320 <211> 33 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Primer <400> 320 gacgttcccg 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gtgccggcgg ccaccacgat gcccgcgat 39 <210> 350 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated oligonucleotide <400> 350 atcgaggccg gacgcgccgc cgtggacggc accgaactg 39 <210> 351 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated oligonucleotide <400> 351 cagttcggtg ccgtccacgg cggcgcgtcc ggcctcgat 39 <210> 352 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated oligonucleotide <400> 352 cagctcgtca acatcggtgc cgtgcgcagc ctcatcgtc 39 <210> 353 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated oligonucleotide <400> 353 gacgatgagg ctgcgcacgg caccgatgtt gacgagctg 39 <210> 354 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated oligonucleotide <400> 354 gacgaacgct tcggcaccgc agcccaaaag aacgaaaac 39 <210> 355 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated oligonucleotide <400> 355 gttttcgttc ttttgggctg cggtgccgaa 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Xaa Phe Xaa Xaa 20 25 <210> 363 <211> 213 <212> PRT <213> Corynebacterium glutamicum <400> 363 Met Ala Ala Ser Ala Ser Gly Lys Ser Lys Thr Ser Ala Gly Ala Asn 1 5 10 15 Arg Arg Arg Asn Arg Pro Ser Pro Arg Gln Arg Leu Leu Asp Ser Ala 20 25 30 Thr Asn Leu Phe Thr Thr Glu Gly Ile Arg Val Ile Gly Ile Asp Arg 35 40 45 Ile Leu Arg Glu Ala Asp Val Ala Lys Ala Ser Leu Tyr Ser Leu Phe 50 55 60 Gly Ser Lys Asp Ala Leu Val Ile Ala Tyr Leu Glu Asn Leu Asp Gln 65 70 75 80 Leu Trp Arg Glu Ala Trp Arg Glu Arg Thr Val Gly Met Lys Asp Pro 85 90 95 Glu Asp Lys Ile Ile Ala Phe Phe Asp Gln Cys Ile Glu Glu Glu Pro 100 105 110 Glu Lys Asp Phe Arg Gly Ser His Phe Gln Asn Ala Ala Ser Glu Tyr 115 120 125 Pro Arg Pro Glu Thr Asp Ser Glu Lys Gly Ile Val Ala Ala Val Leu 130 135 140 Glu His Arg Glu Trp Cys His Lys Thr Leu Thr Asp Leu Leu Thr Glu 145 150 155 160 Lys Asn Gly Tyr Pro Gly Thr Thr Gln Ala Asn Gln Leu Leu Val Phe 165 170 175 Leu Asp Gly Gly Leu Ala Gly Ser Arg Leu Val His Asn Ile Ser Pro 180 185 190 Leu Glu Thr Ala Arg Asp Leu Ala Arg Gln Leu Leu Ser Ala Pro Pro 195 200 205 Ala Asp Tyr Ser Ile 210 <210> 364 <211> 309 <212> PRT <213> Corynebacterium glutamicum <400> 364 Met Ala Ile Glu Leu Asn Val Gly Arg Lys Val Thr Val Thr Val Pro 1 5 10 15 Gly Ser Ser Ala Asn Leu Gly Pro Gly Phe Asp Thr Leu Gly Leu Ala 20 25 30 Leu Ser Val Tyr Asp Thr Val Glu Val Glu Ile Ile Pro Ser Gly Leu 35 40 45 Glu Val Glu Val Phe Gly Glu Gly Gln Gly Glu Val Pro Leu Asp Gly 50 55 60 Ser His Leu Val Val Lys Ala Ile Arg Ala Gly Leu Lys Ala Ala Asp 65 70 75 80 Ala Glu Val Pro Gly Leu Arg Val Val Cys His Asn Asn Ile Pro Gln 85 90 95 Ser Arg Gly Leu Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Val Ala Gly Val Ala 100 105 110 Ala Ala Asn Gly Leu Ala Asp Phe Pro Leu Thr Gln Glu Gln Ile Val 115 120 125 Gln Leu Ser Ser Ala Phe Glu Gly His Pro Asp Asn Ala Ala Ala Ser 130 135 140 Val Leu Gly Gly Ala Val Val Ser Trp Thr Asn Leu Ser Ile Asp Gly 145 150 155 160 Lys Ser Gln Pro Gln Tyr Ala Ala Val Pro Leu Glu Val Gln Asp Asn 165 170 175 Ile Arg Ala Thr Ala Leu Val Pro Asn Phe His Ala Ser Thr Glu Ala 180 185 190 Val Arg Arg Val Leu Pro Thr Glu Val Thr His Ile Asp Ala Arg Phe 195 200 205 Asn Val Ser Arg Val Ala Val Met Ile Val Ala Leu Gln Gln Arg Pro 210 215 220 Asp Leu Leu Trp Glu Gly Thr Arg Asp Arg Leu His Gln Pro Tyr Arg 225 230 235 240 Ala Glu Val Leu Pro Ile Thr Ser Glu Trp Val Asn Arg Leu Arg Asn 245 250 255 Arg Gly Tyr Ala Ala Tyr Leu Ser Gly Ala Gly Pro Thr Ala Met Val 260 265 270 Leu Ser Thr Glu Pro Ile Pro Asp Lys Val Leu Glu Asp Ala Arg Glu 275 280 285 Ser Gly Ile Lys Val Leu Glu Leu Glu Val Ala Gly Pro Val Lys Val 290 295 300 Glu Val Asn Gln Pro 305 <210> 365 <211> 6426 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetically generated peptide <400> 365 catcgactgc acggtgcacc aatgcttctg gcgtcaggca gccatcggaa gctgtggtat 60 ggctgtgcag gtcgtaaatc actgcataat tcgtgtcgct caaggcgcac tcccgttctg 120 gataatgttt tttgcgccga catcataacg gttctggcaa atattctgaa atgagctgtt 180 gacaattaat catccggctc gtataatgtg tggaattgtg agcggataac aatttcacac 240 aggaaacaga gaattcaaag gaggacaacc atgcccaccc tcgcgccttc aggtcaactt 300 gaaatccaag cgatcggtga tgtctccacc gaagccggag caatcattac aaacgctgaa 360 atcgcctatc accgctgggg tgaataccgc gtagataaag aaggacgcag caatgtcgtt 420 ctcatcgaac acgccctcac tggagattcc aacgcagccg attggtgggc tgacttgctc 480 ggtcccggca aagccatcaa cactgatatt tactgcgtga tctgtaccaa cgtcatcggt 540 ggttgcaacg gttccaccgg acctggctcc atgcatccag atggaaattt ctggggtaat 600 cgcttccccg ccacgtccat tcgtgatcag gtaaacgccg aaaaacaatt cctcgacgca 660 ctcggcatca ccacggtcgc cgcagtactt ggtggttcca tgggtggtgc ccgcacccta 720 gagtgggccg caatgtaccc agaaactgtt ggcgcagctg ctgttcttgc agtttctgca 780 cgcgccagcg cctggcaaat cggcattcaa tccgcccaaa ttaaggcgat tgaaaacgac 840 caccactggc acgaaggcaa ctactacgaa tccggctgca acccagccac cggactcggc 900 gccgcccgac gcatcgccca cctcacctac cgtggcgaac tagaaatcga cgaacgcttc 960 ggcaccaaag cccaaaagaa cgaaaaccca ctcggtccct accgcaagcc cgaccagcgc 1020 ttcgccgtgg aatcctactt ggactaccaa gcagacaagc tagtacagcg tttcgacgcc 1080 ggctcctacg tcttgctcac cgacgccctc aaccgccacg acattggtcg cgaccgcgga 1140 ggcctcaaca aggcactcga atccatcaaa gttccagtcc ttgtcgcagg cgtagatacc 1200 gatattttgt acccctacca ccagcaagaa cacctctcca gaaacctggg aaatctactg 1260 gcaatggcaa aaatcgtatc ccctgtcggc cacgatgctt tcctcaccga aagccgccaa 1320 atggatcgca tcgtgaggaa cttcttcagc ctcatctccc cagacgaaga caacccttcg 1380 acctacatcg agttctacat ctaataggta ccaaaggagg acaaccatgc caaagtacga 1440 caattccaat gctgaccagt ggggctttga aacccgctcc attcacgcag gccagtcagt 1500 agacgcacag accagcgcac gaaaccttcc gatctaccaa tccaccgctt tcgtgttcga 1560 ctccgctgag cacgccaagc agcgtttcgc acttgaggat ctaggccctg tttactcccg 1620 cctcaccaac ccaaccgttg aggctttgga aaaccgcatc gcttccctcg aaggtggcgt 1680 ccacgctgta gcgttctcct ccggacaggc cgcaaccacc aacgccattt tgaacctggc 1740 aggagcgggc gaccacatcg tcacctcccc acgcctctac ggtggcaccg agactctatt 1800 ccttatcact cttaaccgcc tgggtatcga tgtttccttc gtggaaaacc ccgacgaccc 1860 tgagtcctgg caggcagccg ttcagccaaa caccaaagca ttcttcggcg 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gaggacaacc 2760 atgtctactt cagttacttc accagcccac aacaacgcac attcctccga atttttggat 2820 gcgttggcaa accatgtgtt gatcggcgac ggcgccatgg gcacccagct ccaaggcttt 2880 gacctggacg tggaaaagga tttccttgat ctggaggggt gtaatgagat tctcaacgac 2940 acccgccctg atgtgttgag gcagattcac cgcgcctact ttgaggcggg agctgacttg 3000 gttgagacca atacttttgg ttgcaacctg ccgaacttgg cggattatga catcgctgat 3060 cgttgccgtg agcttgccta caagggcact gcagtggcta gggaagtggc tgatgagatg 3120 gggccgggcc gaaacggcat gcggcgtttc gtggttggtt ccctgggacc tggaacgaag 3180 cttccatcgc tgggccatgc accgtatgca gatttgcgtg ggcactacaa ggaagcagcg 3240 cttggcatca tcgacggtgg tggcgatgcc tttttgattg agactgctca ggacttgctt 3300 caggtcaagg ctgcggttca cggcgttcaa gatgccatgg ctgaacttga tacattcttg 3360 cccattattt gccacgtcac cgtagagacc accggcacca tgctcatggg ttctgagatc 3420 ggtgccgcgt tgacagcgct gcagccactg ggtatcgaca tgattggtct gaactgcgcc 3480 accggcccag atgagatgag cgagcacctg cgttacctgt ccaagcacgc cgatattcct 3540 gtgtcggtga tgcctaacgc aggtcttcct gtcctgggta aaaacggtgc agaataccca 3600 cttgaggctg aggatttggc gcaggcgctg gctggattcg tctccgaata tggcctgtcc 3660 atggtgggtg gttgttgtgg caccacacct gagcacatcc gtgcggtccg cgatgcggtg 3720 gttggtgttc cagagcagga aacctccaca ctgaccaaga tccctgcagg ccctgttgag 3780 caggcctccc gcgaggtgga gaaagaggac tccgtcgcgt cgctgtacac ctcggtgcca 3840 ttgtcccagg aaaccggcat ttccatgatc ggtgagcgca ccaactccaa cggttccaag 3900 gcattccgtg aggcaatgct gtctggcgat tgggaaaagt gtgtggatat tgccaagcag 3960 caaacccgcg atggtgcaca catgctggat ctttgtgtgg attacgtggg acgagacggc 4020 accgccgata tggcgacctt ggcagcactt cttgctacca gctccacttt gccaatcatg 4080 attgactcca ccgagccaga ggttattcgc acaggccttg agcacttggg tggacgaagc 4140 atcgttaact ccgtcaactt tgaagacggc gatggccctg agtcccgcta ccagcgcatc 4200 atgaaactgg taaagcagca cggtgcggcc gtggttgcgc tgaccattga tgaggaaggc 4260 caggcacgta ccgctgagca caaggtgcgc attgctaaac gactgattga cgatatcacc 4320 ggcagctacg gcctggatat caaagacatc gttgtggact gcctgacctt cccgatctct 4380 actggccagg aagaaaccag gcgagatggc attgaaacca tcgaagccat 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cggcgcatcc 5280 aattacccag tcattttggg tggcgctgcg ctgacgcgta cctacgtgga aaacgatctc 5340 aacgaggtgt acaccggtga ggtgtactac gcccgtgatg ctttcgaggg cctgcgcctg 5400 atggatgagg tgatggcaga aaagcgtggt gaaggacttg atcccaactc accagaagct 5460 attgagcagg cgaagaagaa ggcggaacgt aaggctcgta atgagcgttc ccgcaagatt 5520 gccgcggagc gtaaagctaa tgcggctccc gtgattgttc cggagcgttc tgatgtctcc 5580 accgatactc caaccgcggc accaccgttc tggggaaccc gcattgtcaa gggtctgccc 5640 ttggcggagt tcttgggcaa ccttgatgag cgcgccttgt tcatggggca gtggggtctg 5700 aaatccaccc gcggcaacga gggtccaagc tatgaggatt tggtggaaac tgaaggccga 5760 ccacgcctgc gctactggct ggatcgcctg aagtctgagg gcattttgga ccacgtggcc 5820 ttggtgtatg gctacttccc agcggtcgcg gaaggcgatg acgtggtgat cttggaatcc 5880 ccggatccac acgcagccga acgcatgcgc tttagcttcc cacgccagca gcgcggcagg 5940 ttcttgtgca tcgcggattt cattcgccca cgcgagcaag ctgtcaagga cggccaagtg 6000 gacgtcatgc cattccagct ggtcaccatg ggtaatccta ttgctgattt cgccaacgag 6060 ttgttcgcag ccaatgaata ccgcgagtac ttggaagttc acggcatcgg cgtgcagctc 6120 accgaagcat tggccgagta ctggcactcc cgagtgcgca gcgaactcaa gctgaacgac 6180 ggtggatctg tcgctgattt tgatccagaa gacaagacca agttcttcga cctggattac 6240 cgcggcgccc gcttctcctt tggttacggt tcttgccctg atctggaaga ccgcgcaaag 6300 ctggtggaat tgctcgagcc aggccgtatc ggcgtggagt tgtccgagga actccagctg 6360 cacccagagc agtccacaga cgcgtttgtg ctctaccacc cagaggcaaa gtactttaac 6420 gtctaa 6426

Claims (96)

  1. 하기 (a) 내지 (n) 중 적어도 하나를 포함하는 장내세균(Enterobacteriaceae) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 이종 세균성 아스파르토키나제(aspartokinase) 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (b) 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (c) 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (d) 이종 세균성 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (e) 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (f) 이종 세균성 호모세린 디하이드 로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (g) 이종 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (h) 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (i) 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (j) 이종 세균성 mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (k) 이종 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (l) 이종 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (m) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; 및
    (n) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자.
  2. 제 1항에 있어서, 상기 세균은 대장균(Escherichia coli)인 것을 특징으로 하는 핵산 분자.
  3. 제 1항에 있어서, 상기 세균은 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)인 것을 특징으로 하는 핵산 분자.
  4. 제 1항에 있어서, 상기 서열은 감소된 피드백 저해를 가지는 폴리펩티드를 코딩하는 것을 것을 특징으로 하는 핵산 분자.
  5. 제 1항에 있어서, 상기 폴리펩티드는 장내세균의 폴리펩티드, 방선균(Actinomycetes)의 폴리펩티드 또는 그의 변이체로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 핵산 분자.
  6. 제 5항에 있어서, 상기 폴리펩티드는, 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis), 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor), 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca), 아미콜라톱시스 메디테라네이(Amycolatopsis mediterranei) 및 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)을 포함한 코리네형 세균 중 방선균 종에 속하는 하나의 균주의 폴리펩티드인 것을 특징으로 하는 핵산 분자.
  7. 제 5항에 있어서, 상기 폴리펩티드는 에르위니아 크리산테미(Erwinia chysanthemi) 및 대장균(Escherichia coli) 중 장내 세균 종에 속하는 하나의 균주의 폴리펩티드인 것을 특징으로 하는 핵산 분자.
  8. 제 1항에 있어서, 상기 이종 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 것을 특징으로 하는 핵산 분자:
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 아미콜라톱시스 메디테라네이(Amycolatopsis mediterranei) 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (c) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (d) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (e) 에르위니아 크리산테미(Erwinia chysanthemi) 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (f) 시와넬라 오네이덴시스(Shewanella oneidensis) 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  9. 제 1항에 있어서, 상기 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 핵산 분자:
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 아미콜라톱시스 메디테라네이(Amycolatopsis mediterranei) 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (c) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 아스파르테이트 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  10. 제 1항에 있어서, 상기 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 핵산 분자:
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 에르위니아 크리산테미(Erwinia chysanthemi) 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  11. 제 1항에 있어서, 상기 이종 세균성 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또 는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 핵산 분자:
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  12. 제 1항에 있어서, 상기 세균은 하기중 적어도 2종을 포함하는 것을 특징으로 하는 핵산 분자:
    (a) 이종 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (b) 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (c) 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (d) 이종 세균성 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (e) 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (f) 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (g) 이종 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (h) 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (i) 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (j) 이종 세균성 mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (k) 이종 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (l) 이종 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (m) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; 및
    (n) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자.
  13. 제 1항에 있어서, 상기 세균은 하기중 적어도 3종을 포함하는 것을 특징으 로 하는 핵산 분자:
    (a) 이종 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (b) 이종 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (c) 이종 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (d) 이종 세균성 피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (e) 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (f) 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (g) 이종 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (h) 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (i) 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (j) 이종 세균성 mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (k) 이종 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (l) 이종 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자;
    (m) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자; 및
    (n) 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 핵산 분자.
  14. 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산 분자를, 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  15. 제 14항에 있어서, 상기 이종 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 :
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 에르위니아 크리산테미(Erwinia chysanthemi) 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  16. 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산 분자를, 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  17. 제 16항에 있어서, 상기 이종 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 에르위니아 크리산테미(Erwinia chysanthemi) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  18. 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산 분자를, 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  19. 제 18항에 있어서, 상기 이종 세균성 O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 에르위니아 크리산테미(Erwinia chysanthemi) O-호모세린 아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  20. 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능 적 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산 분자를, 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  21. 제 20항에 있어서, 상기 이종 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) O-아세틸호모세린 설프하이드롤라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  22. 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산 분자를, 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  23. 제 22항에 있어서, 상기 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 미코박테리움 속 유래의, 서열번호 72 또는 73과 적어도 80% 상동인 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 락토바실러스 플란타룸(Lactobacillus plantarum) 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  24. 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산 분자를, 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  25. 제 24항에 있어서, 상기 이종 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 미코박테리움 속 유래의, 서열번호 75 또는 76과 적어도 80% 상동인 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 락토바실러스 플란타룸(Lactobacillus plantarum) 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  26. 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 함유하는 핵산 분자를, 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  27. 제 26항에 있어서, 상기 이종 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드는 하기로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 미코박테리움 스메그마티스(Mycobacterium smegmatis) 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (b) 스트렙토마이세스 코엘리콜러(Streptomyces coelicolor) 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체;
    (c) 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca) 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체; 및
    (d) 에르위니아 크리산테미(Erwinia chysanthemi) 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체.
  28. 하기 중 적어도 2종을 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (b) 세균성 세미알데하이드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (c) 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; 및
    (d) 세균성 디하이드로디피콜리네이트 신타제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자.
  29. 제 28항에 있어서, 상기 적어도 2종 이상의 유전학적으로 변이된 핵산 분자들중 적어도 하나는 이종 폴리펩티드를 코딩하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  30. 제 28항에 있어서, 상기 세균은 (a) 및 (b), (a) 및 (c), (a) 및 (d), (b) 및 (c), (b) 및 (d), 또는 (c) 및 (d)를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  31. 제 30항에 잇어서, 상기 세균은 (a)- (e) 중 적어도 3종을 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  32. 제 28항에 있어서, 상기 세균은 하기 폴리펩티드 중 1종 이상 폴리펩티드가 대조군에 비해 감소된 감소를 가지는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드;
    (b) 호모세린 키나제 폴리펩티드; 및
    (c) 포스포에놀피루베이트 카르복시키나제 폴리펩티드.
  33. 제 32항에 있어서, 상기 세균은 hom 내재 유전자 또는 thrB 내재 유전자에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  34. 제 32항에 있어서, 상기 세균은 hom 내재 유전자 또는 thrB 내재 유전자에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  35. 제 32항에 있어서, 상기 세균은 pck 내재 유전자에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  36. 하기 중 적어도 2종을 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (b) 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (c) 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (d) 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체 를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (e) 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (f) 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (g) 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (h) 세균성 O-숙시닐호모세린/아세틸호모세린(티올)-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (i) 세균성 5-메틸테트라하이드로프테로일트리글루타메이트-호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (j) 세균성 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (k) 세균성 세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (l) 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자.
  37. 제 36항에 있어서, 상기 적어도 2종의 유전학적으로 변이된 핵산 분자들중 적어도 하나는 이종 폴리펩티드를 코딩하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  38. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (a)와, (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l) 중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  39. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (b)와, (c), (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l) 중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  40. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (c)와, (d), (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l) 중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  41. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (d)와, (e), (f), (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  42. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (e)와, (f), (g), (h), (i), (j), (k), 및 (l)중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  43. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (f)와, (g), (h), (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  44. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (g)와, (h), (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  45. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (h)와, (i), (j), (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  46. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (i)와, (j) (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  47. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (j)와, (k) 및 (l)중 적어도 하나를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  48. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (k) 및 (l)를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  49. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 (a) 내지 (l)중 적어도 3종을 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  50. 제 36항에 있어서, 상기 세균은 하기 폴리펩티드중 1종 이상의 폴리펩티드가 대조군에 비해 감소된 활성을 가지는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 호모세린 키나제 폴리펩티드;
    (b) 포스포에놀피루베이트 카르복시키나제 폴리펩티드;
    (c) 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드; 및
    (d) mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드.
  51. 제 50항에 있어서, 상기 세균은 hom 내재 유전자, thrB 내재 유전자, pck 내 재 유전자 또는 mcbR 내재 유전자에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  52. 제 50항에 있어서, 상기 세균은 hom 내재 유전자 및 thrB 내재 유전자에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium)
  53. 제 50항에 있어서, 상기 세균은 hom 내재 유전자, thrB 내재 유전자, pck 내재 유전자 또는 mcbR 내재 유전자중 2 종이상에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  54. 하기 중 적어도 2종을 포함하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 세균성 포스포에놀피루베이트 카르복실라제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (b) 세균성 아스파르토키나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자;
    (c) 세균성 아스파르테이트 세미알데히드 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자; 및
    (d) 세균성 호모세린 디하이드로게나제 폴리펩티드 또는 이의 기능적 변이체를 코딩하는 서열을 포함하는 유전학적으로 변이된 핵산 분자.
  55. 제 54항에 있어서, 상기 적어도 2종의 폴리펩티드중 적어도 하나는 이종 폴리펩티드를 코딩하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  56. 제 54항에 있어서, 상기 세균은 (a) 및 (b), (a) 및 (c), (a) 및 (d), (b) 및 (c), (b) 및 (d), 또는 (c) 및 (d)를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  57. 제 54항에 있어서, 상기 세균은 (a) 내지 (d) 중 적어도 3종을 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  58. 제 54항에 있어서, 상기 세균은 하기 폴리펩티드중 1종 이상의 폴리펩티드가 대조군에 비해 감소된 활성을 가지는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium):
    (a) 포스포에놀피루베이트 카르복시키나제 폴리펩티드; 및
    (b) mcbR 유전자 산물의 폴리펩티드.
  59. 제 58항에 있어서, 상기 세균은 pck 내재 유전자 또는 mcbR 내재 유전자에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  60. 제 58항에 있어서, 상기 세균은 pck 내재 유전자 또는 mcbR 내재 유전자에 돌연변이를 포함하는 것을 특징으로 하는 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium).
  61. 제1항에 기재된 세균을 아미노산 대사산물의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물로부터 아미노산 또는 관련 대사산물을 포함하는 조성물을 모우는 단계를 포함하는, 아미노산 또는 관련 대사산물의 생산 방법.
  62. 제 61항에 있어서, 상기 아미노산 또는 상기 대사산물이 농축된 분획을 수득하기 위해 상기 배양물의 적어도 일부분을 분획화(fractionating)하는 단계를 포함하는 것을 특징으로 하는 아미노산 또는 관련 대사산물의 생산 방법.
  63. 청구항 1항 또는 28항에 기재된 세균을 L-라이신의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물로부터 아미노산 또는 관련 대사산물을 포함하는 조성물을 모우는 단계를 포함하는, L-라이신 또는 관련 대사산물의 생산 방법.
  64. 제 63항에 있어서, 상기 L-라이신이 농축된 분획을 수득하기 위해 상기 배양물의 적어도 일부분을 분획화하는 단계를 포함하는 것을 특징으로 하는 아미노산 또는 관련 대사산물의 생산 방법.
  65. 청구항 36항에 기재된 세균을 메티오닌 또는 S-아데노실메티오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물로부터 메티오닌 또는 S-아데노실메티오닌을 포함하는 조성물을 모우는 단계를 포함하는, 메티오닌 또는 S-아데노실메티오닌의 생산 방법.
  66. 제 65항에 있어서, 상기 메티오닌 또는 S-아데노실메티오닌이 농축된 분획을 수득하기 위해 상기 배양물의 적어도 일부분을 분획화하는 단계를 포함하는 것을 특징으로 하는 메티오닌 또는 S-아데노실메티오닌의 생산 방법.
  67. 청구항 54항에 기재된 세균을 이소루신 또는 트레오닌의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물로부터 이소루신 또는 트레오닌을 포함하는 조성물을 모우는 단계를 포함하는, 이소루신 또는 트레오닌의 생산 방법.
  68. 제 67항에 있어서, 상기 이소루신 또는 트레오닌이 농축된 분획을 수득하기 위해 상기 배양물의 적어도 일부분을 분획화하는 단계를 포함하는 것을 특징으로 하는 이소루신 또는 트레오닌의 생산 방법.
  69. 세균성 단백질의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산으로서, 상기 세균성 단백질은 아미노산 또는 관련 대사산물의 아스파르산 계열로부터 아미노산의 생산을 조절하며, 상기 단백질 변이체는 상기 단백질의 천연형에 비해 증강된 활성을 가지는 것인, 세균성 단백질 변이체를 코딩하는 분리된 핵산.
  70. 제 69항에 있어서, 상기 세균성 단백질은 상기 세균성 단백질은 아미노산 또는 관련 대사산물의 아스파르산 계열로부터 아미노산의 생산을 조절하며, 상기 단백질 변이체는 단백질의 천연형에 비해 S-아데노실메티오닌에 의한 감소된 피드백 저해를 가지는 것을 특징으로 하는 세균성 단백질 변이체를 코딩하는 분리된 핵산.
  71. 하기 아미노산 서열을 포함하는 세균성 단백질의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 세균성 단백질의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  72. 제 71항에 있어서, 상기 S-아데노실메티오닌에 의한 세균성 단백질 변이체의 피드백 저해는 세균성 단백질에 비해 감소되는 것을 특징으로 하는 분리된 핵산.
  73. 제 71항에 있어서, 상기 아미노산 변화는 알라닌으로 교체인 것을 특징으로 하는 분리된 핵산.
  74. 청구항 69항에 기재된 핵산에 의해 코딩된 폴리펩티드.
  75. 청구항 71항에 기재된 핵산에 의해 코딩된 폴리펩티드.
  76. 청구항 69항에 기재된 핵산을 포함하는 세균.
  77. 청구항 71항에 기재된 핵산을 포함하는 세균.
  78. 청구항 69항에 기재된 핵산을 포함하는 유전학적으로 변형된 세균을 상기 핵산이 발현되어 아미노산으로의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물로부터 아미노산 또는 관련 대사산물을 포함하는 조성물을 모우는 단계를 포함하는, 아미노산 또는 관련 대사산물의 생산 방법.
  79. 청구항 71항에 기재된 핵산을 포함하는 유전학적으로 변형된 세균을 상기 핵산이 발현되어 아미노산으로의 생산이 허용되는 조건하에서 배양하는 단계 및 배양물로부터 아미노산 또는 관련 대사산물을 포함하는 조성물을 모우는 단계를 포함하는, 아미노산 또는 관련 대사산물의 생산 방법.
  80. 하기 아미노산 서열을 포함하는 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  81. 하기 아미노산 서열을 포함하는 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X는 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  82. 하기 아미노산 서열을 포함하는 mcbR 유전자 산물의 변이체인, 세균성 mcbR 유전자 산물의 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 mcbR 유전자 산물의 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  83. 하기 아미노산 서열을 포함하는 아스파르토키나제 변이체인, 세균성 아스파르토키나제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li- X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 아스파르토키나제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  84. 하기 아미노산 서열을 포함하는 O-숙시닐호모세린(티올)-리아제 변이체인, 세균성 O-숙시닐호모세린(티올)-리아제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 O-숙시닐호모세린(티올)-리아제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  85. 하기 아미노산 서열을 포함하는 시스타티오닌 베타-리아제 변이체인, 세균성 시스타티오닌 베타-리아제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 시스타티오닌 베타-리아제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  86. 하기 아미노산 서열을 포함하는 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 변이체인, 세균성 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X15-X16은 독립적으로, 상기 X는 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 5-메틸테트라하이드로폴레이트 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14 또는 Z16 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  87. 하기 아미노산 서열을 포함하는 S-아데노실메티오닌 신테타제 변이체인, 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li- X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 S-아데노실메티오닌 신테타제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함한다.
  88. 하기 핵산들중 2종 이상을 포함하는 세균:
    호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제를 코딩하는 핵산;
    O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제를 코딩하는 핵산;
    mcR 유전자 산물의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 mcR 유전자 산물를 코딩하는 핵산;
    아스파르토키나제의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 아스파르토키나제를 코딩하는 핵산;
    O-숙시닐호모세린(티올)-리아제의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지 는 세균성 O-숙시닐호모세린(티올)-리아제를 코딩하는 핵산;
    시스타티오닌 베타-리아제의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 시스타티오닌 베타-리아제를 코딩하는 핵산;
    호모시스테인 메틸트랜스퍼라제의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 호모시스테인 메틸트랜스퍼라제를 코딩하는 핵산; 및
    S-아데노실메티오닌 신테타제의 천연형에 비해 감소된 피드백 저해를 가지는 세균성 S-아데노실메티오닌 신테타제를 코딩하는 핵산.
  89. 하기 핵산들 중 2종 이상을 포함하는 세균:
    (a) 하기 아미노산 서열을 포함하는 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함함;
    (b) 하기 아미노산 서열을 포함하는 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    G1-X2-K3-X4-X5-X6-X7-X8--X9--X10--X11-X12-X13-X13a-X13b-X13c-X13d-X13e-X13f-X13g-X13h-X13i-X13j-X13k-X13l-F14-X15-Z16-X17-X18--X19-X20-X21-X21a-X21b-X21c-X21d-X21e-X21f-X2lg-X2lh-X2li-X2lj-X2lk-X21l-X2lm-X2ln-X21o-X2lp-X2lq-X2lr-X2ls-X21t-D22(서열번호: _)
    상기에서, X2, X4-X13, X15 및 X17-X20은 독립적으로, 임의의 아미노산이고,
    Xl3a-Xl3l는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    X21a - X2lt는 각각 독립적으로, 임의의 아미노산이거나 또는 생략되며,
    Z16은 발린, 아스파르테이트, 글리신, 이소루신 및 루신으로부터 선택되며,
    상기 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체는 서열번호:_ 의 G1, K3, F14, Z16 또는 D22 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함함; 및
    (c) 하기 아미노산 서열을 포함하는 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 분리된 핵산:
    L1-X2-X3-G4-G5-X6-F7-X8--X9--X10--X11(서열번호: _)
    상기에서, X는 임의의 아미노산이고,
    X8은 발린, 루신, 이소루신 및 아스파르테이트으로부터 선택되며;
    X11은 발린, 루신, 이소루신, 페닐알라닌 및 메티오닌으로부터 선택되며;
    상기 세균성 단백질 변이체는 서열번호:_ 의 L1, G4, X8, X11 중 하나 이상에서의 아미노산 교체를 포함함.
  90. 하기 핵산들중 2종 이상을 포함하는 세균:
    (a) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 231, 라이신 233, 페닐알라닌 251 및 발린 253;
    (b) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca)의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 81, 아스파르테이트 287, 페닐알라닌 269;
    (c) 서열번호 _의 글루타메이트 252에 아미노산 교체를 포함하는 E. coli의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산;
    (d) 서열번호 _에 기재된 미코박테리움 레프레이(M. leprae) 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제의 하기 잔기들중 1종 이상에 상응하는 잔기에서의 아미노산 교체를 포함하는 미코박테리아의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 73, 아스파르테이트 278, 및 타이로신 260;
    (e) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 미코박테리움 튜베르쿨로시스(Mycobacterium tuberculosis)의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제인, 세균성 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 73, 타이로신 260, 및 아스파르테이트 278;
    (f) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 227, 루신 229, 아스파르테이트 231, 글리신 232, 글리신 233, 페닐알라닌 235, 아스파르테이트 236, 발린 239, 페닐알라닌 368, 아스파르테이트 370, 아스파르테이트 383, 글리신 346 및 루신 348; 및
    (g) 서열번호 _의 하기 잔기들중 1종 이상에 아미노산 교체를 포함하는 써모비피다 푸스카(Thermobifida fusca)의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제인, 세균성 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 변이체를 코딩하는 핵산: 글리신 240, 아스파르테이트 244, 페닐알라닌 379 및 아스파르테이트 394.
  91. 에피솜 형태의(episomal) 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 또는 이의 변이체, 및 에피솜 형태의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제 또는 이의 변이체를 코딩하는 핵산을 포함하는 세균.
  92. 제 91항에 있어서, 상기 에피솜 형태의 호모세린 O-아세틸트랜스퍼라제 및 상기 에피솜 형태의 O-아세틸호모세린 설프하이드릴라제는 세균 이외의 다른 종으로부터 유래된 것을 특징으로 하는 세균.
  93. (a) 청구항 1, 28, 36 및 54중 어느 한항에 기재된 세균을 아스파르테이트 유래 아미노산의 생산을 허용하는 조건하에 배양하는 단계;
    (b) 상기 세균 배양으로부터 발생된 아스파르테이트 유래 아미노산(들)의 적어도 일부를 포함하는 조성물을 모우는 단계;
    (c) 상기 아스파르테이트 유래 아미노산의 함량을 농축하기 위해 상기 모운 조성물을 농축하는 단계; 및
    (d) 선택적으로, 1종 이상의 물질을 첨가하여 적합한 동물 사료 첨가제를 수득하는 단계를 포함하는, 아스파르테이트 유래 아미노산을 함유하는 동물 사료 첨가제의 제조방법.
  94. 제 93항에 있어서, 상기 세균은 대장균(Escherichia coli) 또는 코리네형 세균(coryneform bacterium)인 것을 특징으로 하는 아스파르테이트 유래 아미노산을 함유하는 동물 사료 첨가제의 제조방법.
  95. 제 94항에 있어서, 상기 세균은 코리네박테리움 글루타미컴(Corynebacterium glutamicum)인 것을 특징으로 하는 아스파르테이트 유래 아미노산을 함유하는 동물 사료 첨가제의 제조방법.
  96. 제 93항에 있어서, 상기 아스파르테이트 유래 아미노산은 라이신, 메티오닌, 트레오닌 또는 이소루신 중 1종 이상인 것을 특징으로 하는 아스파르테이트 유래 아미노산을 함유하는 동물 사료 첨가제의 제조방법.
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