JPWO2018180205A1 - 免疫グロブリン精製用アフィニティー分離マトリックス - Google Patents
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Abstract
Description
以下、本発明を示す。
上記[1]〜[4]のいずれかに記載のアフィニティー分離マトリックスと、該タンパク質を含む液体試料とを接触させる工程と
アフィニティー分離マトリックスに結合した該タンパク質を、アフィニティー分離マトリックスから分離する工程を含むことを特徴とする方法。
配列番号1: Xaa01−Xaa02−Tyr−Lys−Leu−Xaa06−Val−Lys−Gly−Xaa10−Thr−Xaa12−Xaa13−Gly−Xaa15−Thr−Xaa17−Thr−Xaa19−Ala−Xaa21−Asp−Xaa23−Xaa24−Xaa25−Ala−Glu−Xaa28−Xaa29−Xaa30−Xaa31−Xaa32−Xaa33−Ala−Xaa35−Xaa36−Asn−Xaa38−Xaa39−Xaa40−Gly−Xaa42−Trp−Xaa44−Tyr−Asp−Xaa47−Ala−Thr−Lys−Thr−Phe−Thr−Val−Thr−Glu
Xaa01=Asp/Thr,Xaa02=Thr/Ser,Xaa06=Val/Ile,Xaa10=Ala/Val/Asn,Xaa12=Phe/Leu,Xaa13=Ser/Thr,Xaa15=Glu/Tyr,Xaa17=Thr/Ala,Xaa19=Lys/Ile,Xaa21=Val/Ala,Xaa23=Ala/Thr,Xaa24=Ala/Glu,Xaa25=Thr/Val,Xaa28=Lys/Gln,Xaa29=Ala/Glu/Thr,Xaa30=Phe/Leu,Xaa31=Lys/Arg,Xaa32=Gln/Asp,Xaa33=Tyr/Phe,Xaa35=Thr/Asn/Phe,Xaa36=Ala/Asp/Glu/Lys,Xaa38=Asn/Gly,Xaa39=Val/Thr,Xaa40=Asp/Tyr/Thr,Xaa42=Glu/Val,Xaa44=Ser/Ala,Xaa47=Asp/Ala/Thr
上記定義中、「/」は「または」を示す。また、上記配列同一性は95%以上または96%以上がより好ましく、98%以上または99%以上が更に好ましく、99.5%以上または99.8%以上がより更に好ましい。
(1) 各種免疫グロブリン結合性ペプチドの発現プラスミド調製
各種免疫グロブリン結合性ペプチドのアミノ酸配列から逆翻訳を行い、当該ペプチドをコードするDNA配列を設計した。コードDNAは、3種の一本鎖オリゴDNA(f31/f32/f33)を用いたPCRを行い、その後制限酵素BamHI/EcoRIで消化して、同じ制限酵素で処理した発現ベクターpGEX−6P−1のマルチクローニングサイトに組み込んだ。コードDNA調製時のPCRでは、まず少量のf32(0.2μM、リーディング)とf33(10μM、ラギング)とがオーバーラップPCRで伸張され、次に、f31(10μM、リーディング)と先の反応で伸張したf33(ラギング)とのオーバーラップPCRによって形成される二本鎖DNAが、制限酵素サイトを両端に有したコードDNA配列となる。各々のPG類縁体のf31〜f33に該当する各種オリゴDNA配列をこのような反応が進むよう設計し、ユーロフィン社への外注によって合成した。具体的な実験操作については、ポリメラーゼとしてBlendTaq Plus(TOYOBO社)を用い、PCR反応を行い、アガロース電気泳動にかけ、目的のバンドを切り出すことで抽出した二本鎖DNAを、制限酵素BamHIとEcoRI(タカラバイオ社)により切断した。次に、プラスミドベクターpGEX−6P−1(GEヘルスケア・バイオサイエンス社)も、同様にBamHI/EcoRI処理し、次に脱リン酸化酵素CIAP(タカラバイオ社)による脱リン酸化処理を行った後で、Ligation high(TOYOBO社)を用いたライゲーション反応を行った。
上記(1)で得られた、各種免疫グロブリン結合性ペプチドを導入した各形質転換細胞を、アンピシリン含有2×YT培地にて、37℃で終夜培養した。これらの培養液を、100倍量程度のアンピシリン含有2×YT培地に接種し、37℃で約1時間、その後25℃で約1時間培養した後で、終濃度0.1mMになるようイソプロピル1−チオ−β−D−ガラクシド(IPTG)を添加し、さらに25℃にて約18時間培養した。
(1) 各種免疫グロブリンの調製
ヒト血液由来のIgG製剤を原料としてIgG溶液を調製し、さらにこれをパパインによってFabフラグメント(以下単にFabと略す)とFcフラグメント(以下単にFcと略す)に断片化し、FabとFcを分離精製することで、Fab溶液およびFc溶液を調製した。具体的には、血漿分画製剤ガンマグロブリン筋注1500mg/10mL(ニチヤク)を、パパイン消化用緩衝液(0.1M AcOH−AcONa,2mM EDTA,1mMシステイン,pH5.5)に溶解し、Papain Agarose from papaya latexパパイン固定化アガロース(SIGMA社)を添加し、ローテーターで混和させながら、37℃で約8時間インキュベートした。パパイン固定化アガロースから分離した反応溶液(FabとFcが混在)から、KanCapA(カネカ)を利用したアフィニティークロマトグラフィーにより、素通り画分でFabを回収することでFcと分離精製した。カラムに吸着したFcは、0.05M 酢酸/酢酸ナトリウム緩衝液(pH3.5)で溶出し、即座に0.1M Tris−塩酸緩衝液(pH8.0)で中和した。またIgGを含む溶液は、パパイン消化処理しなかった血漿分画製剤ガンマグロブリンを、KanCapAを利用した同様のクロマトグラフィー操作によって、Fcと同様の手法にて回収することで調製した。IgG、Fab、および、Fcを含む各々の溶液を、Superdex 75 10/300 GLカラム(GEヘルスケア社)を用いた、ゲルろ過クロマトグラフィーにて精製(平衡化および分離には標準緩衝液を使用)し、各種免疫グロブリン類の溶液を得た。なお、実施例1と同様に、クロマトグラフィーによるペプチド精製は、AKTAprime plusシステムを利用して実施した。
バイオセンサーOctet(日本ポール社)を用い、本装置で最も標準的な評価システムとして推奨されている、ストレプトアビジン−ビオチン結合を利用してリガンドを固定化するSAバイオセンサーを用いた評価系にて、各種免疫グロブリン結合性ペプチドと免疫グロブリン類との結合力を測定した。
(1) 各種ペプチドのアルカリ処理
超純水を用いて透析した各種ペプチドを濃度調整し、4μM水溶液を得た。当該水溶液0.2mLに半量の45mM水酸化ナトリウム水溶液0.1mLを添加し、25℃で2時間インキュベ―トした後、50mM酢酸(pH3.0)0.1mLで中和した。中和されていることをpH試験紙にて確認し、標準緩衝液で20倍希釈して濃度を100nMに調整した。
上記(1)で調整したアルカリ処理前後の各種ペプチド溶液を用いて、実施例2(2)と同様の方法で、Octetにて免疫グロブリンへの結合を測定した。本実験では、結合の様式を単純化するため、IgGの代わりにFcを用いた。また、結合定数が同じオーダーであることを確認したので、濃度変化に伴う結合シグナルの大きさの変化もほぼ同様と仮定できる。よって、アルカリ処理前の結合シグナル値に対する、アルカリ処理後(N=3)の結合シグナル値の比率を結合残存活性として算出し、その値をグラフにした。
本実施例の比較対照として用いた配列番号17〜20に示すタンパク質は、実施例1(1)と同様の方法で、表3に示す配列番号のオリゴDNAを用いて、発現プラスミドを調製した。そして、実施例1(2)と同様の方法でタンパク質サンプルを調製し、実施例2、および、実施例3において、同様の方法で、本発明で得られた各種ペプチドと同時に評価を実施した。
Claims (5)
- 配列番号1で規定されるアミノ酸配列、または、配列番号1で規定されるアミノ酸配列と94%以上の配列同一性を示すアミノ酸配列を含む免疫グロブリン結合性ペプチドと水不溶性担体を含み、免疫グロブリン結合性ペプチドがリガンドとして水不溶性担体に固定化されていることを特徴とするアフィニティー分離マトリックス。
- 上記配列番号1で規定されるアミノ酸配列が配列番号2〜16のいずれかによって規定されているアミノ酸配列であることを特徴とする、請求項1に記載のアフィニティー分離マトリックス。
- 上記免疫グロブリン結合性ペプチドが、上記配列番号1で規定されるアミノ酸配列において、N末端および/またはC末端に位置する1個または数個のアミノ酸が、欠失、置換および/または付加されたアミノ酸配列を含むことを特徴とする、請求項1に記載のアフィニティー分離マトリックス。
- 2以上の上記免疫グロブリン結合性ペプチドが連結した免疫グロブリン結合性ペプチド多量体がリガンドとして水不溶性担体に固定化されていることを特徴とする、請求項1〜3のいずれかに記載のアフィニティー分離マトリックス。
- 免疫グロブリンのFc領域および/またはFab領域を含むタンパク質を製造する方法であって、
請求項1〜4のいずれかに記載のアフィニティー分離マトリックスと、該タンパク質を含む液体試料とを接触させる工程と
アフィニティー分離マトリックスに結合した該タンパク質を、アフィニティー分離マトリックスから分離する工程を含むことを特徴とする方法。
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Title |
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JONSSON, H. ET AL., INFECTION AND IMMUNITY, vol. 63 (8), JPN6018019742, 1995, pages 2968 - 2975, ISSN: 0004695992 * |
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