JPS61274680A - サイクロデキストリングリコシルトランスフエラ−ゼの製造法 - Google Patents
サイクロデキストリングリコシルトランスフエラ−ゼの製造法Info
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- JPS61274680A JPS61274680A JP11603985A JP11603985A JPS61274680A JP S61274680 A JPS61274680 A JP S61274680A JP 11603985 A JP11603985 A JP 11603985A JP 11603985 A JP11603985 A JP 11603985A JP S61274680 A JPS61274680 A JP S61274680A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
(産業上の利用分野)
本発明は、主としてT−サイクロデキストリンを生産し
うるサイクロデキストリン・グリコシルトランスフェラ
ーゼを製造する方法に関する。
うるサイクロデキストリン・グリコシルトランスフェラ
ーゼを製造する方法に関する。
(従来の技術)
サイクロデキストリン(CD)は6〜12個のグルコー
ス分子がα−1・4−グルコシド結合で環状に結合した
非還元性のマルトオリゴ糖である。
ス分子がα−1・4−グルコシド結合で環状に結合した
非還元性のマルトオリゴ糖である。
このCDはその分子空洞内に種々の物質を取り込んで包
接化合物を形成し、取り込まれた物質の物理・化学的性
質を変化させる。例えば、酸化しやすい化合物や光分解
しやすい化合物を安定化させたり、揮発性の化合物を不
揮発化させることができる。そのため、医薬品、化粧品
、農薬1食品など広い分野で利用されている。CDのう
ちよく知られているのはグルコース数が6のα−サイク
ロデキストリン(α−CD)、グルコース数が7のβ−
サイクロデキストリン(β−CD)およびグルコース数
が8のT−サイクロデキストリン(T−CD)である。
接化合物を形成し、取り込まれた物質の物理・化学的性
質を変化させる。例えば、酸化しやすい化合物や光分解
しやすい化合物を安定化させたり、揮発性の化合物を不
揮発化させることができる。そのため、医薬品、化粧品
、農薬1食品など広い分野で利用されている。CDのう
ちよく知られているのはグルコース数が6のα−サイク
ロデキストリン(α−CD)、グルコース数が7のβ−
サイクロデキストリン(β−CD)およびグルコース数
が8のT−サイクロデキストリン(T−CD)である。
これらCDは澱粉にサイクロデキストリン・グリコシル
トランスフェラーゼ(CGTase)を作用させる酵素
反応により調製される。 CGTaseは主としてバシ
ラス属の菌の培養により得られる。(’GTaseの種
類により得られるCD混合物中のα−CD。
トランスフェラーゼ(CGTase)を作用させる酵素
反応により調製される。 CGTaseは主としてバシ
ラス属の菌の培養により得られる。(’GTaseの種
類により得られるCD混合物中のα−CD。
β−CD、r−CDなどの割合が異なる。既知のCGT
aseはいずれもα−CDを主として生産するか。
aseはいずれもα−CDを主として生産するか。
β−CDを主として生産するものである。例えば。
α−CDを主として生産するCGTaseとしては、特
開昭50−63189号公報にバシラス・ステアロサー
モフィラスから得られるCGTaseが、そして特公昭
56−43212号公報にバシラス・マセランスから得
られるCGTaseが開示されている。β−CDを主と
して生産するCGTaseとしては、特開昭48−40
996号公報にバシラス・メガテリウムから得られるC
GTaseが、特開昭49−124285号公報にバシ
ラス・オーベンシスから得られるCGTaseが、特公
昭53−31223号公報に好アルカリ性バシラス属菌
から得られるCGTaseが、そして特開昭55−13
8390号公報にはミクロコツカス・ルテウスから得ら
れるCGTaseが開示されている。このようにα−C
Dおよびβ−CDを生産しうるCGTaseを用いてこ
れらCDは工業的に生産されている。しかし、γ−CD
を効果的に生産しうるCGTaseは知られていない。
開昭50−63189号公報にバシラス・ステアロサー
モフィラスから得られるCGTaseが、そして特公昭
56−43212号公報にバシラス・マセランスから得
られるCGTaseが開示されている。β−CDを主と
して生産するCGTaseとしては、特開昭48−40
996号公報にバシラス・メガテリウムから得られるC
GTaseが、特開昭49−124285号公報にバシ
ラス・オーベンシスから得られるCGTaseが、特公
昭53−31223号公報に好アルカリ性バシラス属菌
から得られるCGTaseが、そして特開昭55−13
8390号公報にはミクロコツカス・ルテウスから得ら
れるCGTaseが開示されている。このようにα−C
Dおよびβ−CDを生産しうるCGTaseを用いてこ
れらCDは工業的に生産されている。しかし、γ−CD
を効果的に生産しうるCGTaseは知られていない。
そのため、r−CDを工業的規模で製造することができ
ない。α−CDは溶解度が大きいが包接能力に劣り、β
−CDはその逆の性質を有する。他方、r−CDは溶解
度が大きく、かっ包接能力にも優れる。そのため、γ−
CDの工業規模での製造が望まれており、γ−CDを効
果的に生産しうるCGTaseの製造法の開発が望まれ
ている。
ない。α−CDは溶解度が大きいが包接能力に劣り、β
−CDはその逆の性質を有する。他方、r−CDは溶解
度が大きく、かっ包接能力にも優れる。そのため、γ−
CDの工業規模での製造が望まれており、γ−CDを効
果的に生産しうるCGTaseの製造法の開発が望まれ
ている。
(発明が解決しようとする問題点)
本発明は上記従来の欠点を解決するものであり。
その目的とするところはγ−CDを効果的に生産しうる
CGTaseの製造法を提供することにある。
CGTaseの製造法を提供することにある。
(問題点を解決するための手段)
本発明のサイクロデキストリングリコジルトランスフェ
ラーゼの製造法は、バシラス(Bacillus)属に
属する微生物を培地に培養して、主としてT−サイクロ
デキストリンを生産しうるサイクロデキストリン・グリ
コシルトランスフェラーゼ(Cyclodextrin
glycosyl−transferase)を得、
そのことにより上記目的が達成される。バシラス属菌は
アルカリ性培地に生育する好アルカリ性菌であり、その
うちでも特に、バシラスALS株が利用される。
ラーゼの製造法は、バシラス(Bacillus)属に
属する微生物を培地に培養して、主としてT−サイクロ
デキストリンを生産しうるサイクロデキストリン・グリ
コシルトランスフェラーゼ(Cyclodextrin
glycosyl−transferase)を得、
そのことにより上記目的が達成される。バシラス属菌は
アルカリ性培地に生育する好アルカリ性菌であり、その
うちでも特に、バシラスALS株が利用される。
本発明方法に用いられるCGTaseを生産しうる微生
物は土壌から分離・採集した新菌株である。この新菌株
は、後述する菌学的性状をもとにパージエイズ マニュ
アル オブ ディタミネイティブバクテリオロジー 第
8版(1974年) (Bergey’sManua
1 of Determinative Bacter
iology、 athedition、1974)の
細菌分類書を参考にして同定され、バシラス属に属する
細菌であり、バシラス(Bacillus) Al1株
(受託番号:微工研菌寄第8229号(FERM P−
8229))と命名された。
物は土壌から分離・採集した新菌株である。この新菌株
は、後述する菌学的性状をもとにパージエイズ マニュ
アル オブ ディタミネイティブバクテリオロジー 第
8版(1974年) (Bergey’sManua
1 of Determinative Bacter
iology、 athedition、1974)の
細菌分類書を参考にして同定され、バシラス属に属する
細菌であり、バシラス(Bacillus) Al1株
(受託番号:微工研菌寄第8229号(FERM P−
8229))と命名された。
皿望負民!
本発明方法に用いられるBacillus Al1株の
薗学的性質を表1に示す。表1において特に記載のない
限り培養温度は30℃である。この菌はpH7,0でほ
とんど生育しないため、別に滅菌・調製した炭酸ナトリ
ウム1%溶液を加えpoloの培地を得。
薗学的性質を表1に示す。表1において特に記載のない
限り培養温度は30℃である。この菌はpH7,0でほ
とんど生育しないため、別に滅菌・調製した炭酸ナトリ
ウム1%溶液を加えpoloの培地を得。
これを用いて培養を行った。
表1
□
本発明方法に用いられる菌株は、上記菌学的諸性質をも
とにパージエイズ・マニュアル・オブ・ディタミネイテ
ィブ・バタテリオロジー 第8版(1974年)および
ザ・ジーナス・バシラス(ユナイテッド・ステイツ・デ
パートメント・オブ・アグリカルチエア、 1973年
)を参考にして、バシラス属に属する1菌種と同定され
た。この菌株はアルカリ性培地で生育するため* CG
Taseを生産する既知のバシラス属の好アルカリ性菌
との比較を行った。その結果を表2に示す。
とにパージエイズ・マニュアル・オブ・ディタミネイテ
ィブ・バタテリオロジー 第8版(1974年)および
ザ・ジーナス・バシラス(ユナイテッド・ステイツ・デ
パートメント・オブ・アグリカルチエア、 1973年
)を参考にして、バシラス属に属する1菌種と同定され
た。この菌株はアルカリ性培地で生育するため* CG
Taseを生産する既知のバシラス属の好アルカリ性菌
との比較を行った。その結果を表2に示す。
(以下余白)
表2から本発明方法に用いられる菌株は、既知の上記バ
シラス属の好アルカリ性菌のいずれとも異なるため、バ
シラス属の新菌株であることが判明した。
シラス属の好アルカリ性菌のいずれとも異なるため、バ
シラス属の新菌株であることが判明した。
隻I魚註
培地は格別である必要はなく9通常の培地が用いられる
。炭素源としては、可溶性澱粉、デキストリン、アミロ
ペクチン、アミロースなどが用いられる。コーン、馬鈴
薯、甘藷などを用いることもできる。窒素源としてはペ
プトン、酵母エキス。
。炭素源としては、可溶性澱粉、デキストリン、アミロ
ペクチン、アミロースなどが用いられる。コーン、馬鈴
薯、甘藷などを用いることもできる。窒素源としてはペ
プトン、酵母エキス。
大豆粉、コーンディスティラーズソリュブル、カゼイン
、肉エキスなどが用いられる。無機塩類としては、 K
JPO*+ CaC1t+ Mg5o4. NaJPO
4・(NH*)zHP04などが用いられる。アルカリ
性の培地にするため別に滅菌処理したNa*COsを1
%程度加えてpuを9.5〜10.0に調製する。培養
温度は30〜40℃。
、肉エキスなどが用いられる。無機塩類としては、 K
JPO*+ CaC1t+ Mg5o4. NaJPO
4・(NH*)zHP04などが用いられる。アルカリ
性の培地にするため別に滅菌処理したNa*COsを1
%程度加えてpuを9.5〜10.0に調製する。培養
温度は30〜40℃。
好ましくは38℃であり、20〜72時間好気的に攪拌
または振盪しながら培養を行う。
または振盪しながら培養を行う。
U1汰
上記培養液から本酵素(CGTase)を採取・精製す
るには既知の精製法が単独もしくは併用して利用されう
る。例えば、培養液を濾過または遠心分離にかけて菌体
を除去し、これを限外濾過または透析にかける。さらに
、硫安などによる塩析;メタノール、エタノール、アセ
トンなどによる有機溶媒沈澱;澱粉などの吸着体による
吸着溶出; DEAH−セファデックス(商品名)によ
る吸着溶出などの方法により精製され得る。
るには既知の精製法が単独もしくは併用して利用されう
る。例えば、培養液を濾過または遠心分離にかけて菌体
を除去し、これを限外濾過または透析にかける。さらに
、硫安などによる塩析;メタノール、エタノール、アセ
トンなどによる有機溶媒沈澱;澱粉などの吸着体による
吸着溶出; DEAH−セファデックス(商品名)によ
る吸着溶出などの方法により精製され得る。
囮皇蛮血■皿主因
バシラスAL6株の上記培養液を遠心分離し、上澄液を
濃縮し透析処理して得られた酵素液0.5m+1を20
%可溶性澱粉を含有するpH7,0のM/35ベロナー
ル緩衝液1.5sJtに加え、55℃で200時間反応
せた後、5分間煮沸させて反応を停止させる。
濃縮し透析処理して得られた酵素液0.5m+1を20
%可溶性澱粉を含有するpH7,0のM/35ベロナー
ル緩衝液1.5sJtに加え、55℃で200時間反応
せた後、5分間煮沸させて反応を停止させる。
この反応液0.5sJtに、250μgのグルコアミラ
ーゼを含有するpH5,0のM/35ベロナール緩衝液
2.5vslを加え、40℃で3時間反応させて残余の
澱粉および/またはオリゴ糖を分解させた後、5分間煮
沸させて反応を停止させる。これをラジアルバックNH
tカラム(ウォーターズ アソシエイツ社製)を用いた
高速液体クロマトグラフィーにかける。あらかじめ求め
た検量線によりγ−CDを定量する。αおよびβ−CD
も定量されうる。ここで用いられる酵素液とはすべて上
記処理により得られた酵素液をいう。
ーゼを含有するpH5,0のM/35ベロナール緩衝液
2.5vslを加え、40℃で3時間反応させて残余の
澱粉および/またはオリゴ糖を分解させた後、5分間煮
沸させて反応を停止させる。これをラジアルバックNH
tカラム(ウォーターズ アソシエイツ社製)を用いた
高速液体クロマトグラフィーにかける。あらかじめ求め
た検量線によりγ−CDを定量する。αおよびβ−CD
も定量されうる。ここで用いられる酵素液とはすべて上
記処理により得られた酵素液をいう。
■素立民!
このようにして得られる酵素(CGTase)の理化学
的性質を以下に示す。
的性質を以下に示す。
■作用および基質特異性
5%、10%および15%の各可溶性澱粉溶液(pH7
,0)に本酵素を加えて、上記「酵素活性の測定法」の
項に準じて反応を行い、経時的にCD生成量を測定した
。その結果を第1図に示す、第1図において、破線は5
%溶液中のCDの生成量。
,0)に本酵素を加えて、上記「酵素活性の測定法」の
項に準じて反応を行い、経時的にCD生成量を測定した
。その結果を第1図に示す、第1図において、破線は5
%溶液中のCDの生成量。
実線は10%溶液中のCDの生成量、そして一点鎖線は
15%溶液中のCDの生成量を示す。CDの生成量は溶
液中の濃度で示す。β−CDとr−CDとの生成比は約
27 : 73であり、α−CDは検出されなかった。
15%溶液中のCDの生成量を示す。CDの生成量は溶
液中の濃度で示す。β−CDとr−CDとの生成比は約
27 : 73であり、α−CDは検出されなかった。
このように本酵素は澱粉に作用しCD、特に。
r−CDを高比率で生成する。本酵素は澱粉に作用して
ヨード反応を消失させるが、還元力の増加はほとんど認
められない。
ヨード反応を消失させるが、還元力の増加はほとんど認
められない。
■至適piおよび安定pH範囲
本酵素を10%可溶性澱粉溶液に55℃にて、 pH5
,2〜10.2の12種類のp)!条件下で21時間作
用させた。それぞれの活性を測定し、その結果を第2図
に示す、第2図から至適pHは約7.0であることがわ
かる。
,2〜10.2の12種類のp)!条件下で21時間作
用させた。それぞれの活性を測定し、その結果を第2図
に示す、第2図から至適pHは約7.0であることがわ
かる。
本酵素液をpH4,7〜11.2の9種類のpH条件下
で。
で。
30℃で1時間保持した。その残存活性を測定した結果
を第3図に示す。第3図から安定pH範囲は6.0〜1
0.7であることがわかる。
を第3図に示す。第3図から安定pH範囲は6.0〜1
0.7であることがわかる。
■作用適温の範囲
本酵素を15%可溶性澱粉溶液にpi 7.0で200
時間反応せた0反応温度は45℃、 50℃、55℃、
60℃、65℃および70℃の6種類に設定した。そ
れぞれの活性を測定し、その結果を第4図に示す。第4
図から至適温度は60℃であることがわかる。
時間反応せた0反応温度は45℃、 50℃、55℃、
60℃、65℃および70℃の6種類に設定した。そ
れぞれの活性を測定し、その結果を第4図に示す。第4
図から至適温度は60℃であることがわかる。
■pH,温度などによる失活の条件
本酵素液を9H7,0で55℃および60℃にて30分
間保持した。残存活性を第5図に実線で示す。第5図か
ら本酵素は上記条件下で55℃まで安定であるが60℃
では10分間で失活することがわかる。次に、同様の条
件下でそれぞれ10mMのカルシウム塩を添加して30
分間保存した。その結果を第5図に破線で示す。第5図
からカルシウム塩による影響は認められないことが明ら
かである。
間保持した。残存活性を第5図に実線で示す。第5図か
ら本酵素は上記条件下で55℃まで安定であるが60℃
では10分間で失活することがわかる。次に、同様の条
件下でそれぞれ10mMのカルシウム塩を添加して30
分間保存した。その結果を第5図に破線で示す。第5図
からカルシウム塩による影響は認められないことが明ら
かである。
■阻害、活性化および安定化
15%可溶性澱粉溶液に本酵素および下記の添加剤を加
え、55℃にて200時間反応せた。生成したCD量を
測定して相対活性を算出した。その結果を表3に示す。
え、55℃にて200時間反応せた。生成したCD量を
測定して相対活性を算出した。その結果を表3に示す。
(以下余白)
表3
表3から本酵素の活性は上記化合物の存在で阻害される
ことが明らかである。
ことが明らかである。
■分子量
セファデックスG−100によるゲル濾過によれば分子
量は約45.000である。
量は約45.000である。
(作用)
このような理化学的性質から本酵素は既知のCGTas
eとは全く異なる性質を有し、γ−CDを高比率で生産
しうる酵素であることがわかる。本発明方法によればB
acillus Al1株を通常の細菌培養培地を用い
て好気培養することによりこのような酵素が培地中に容
易に製造され、この酵素を用いることにより澱粉からγ
−CDを高比率で含有するCDが製造されうる。
eとは全く異なる性質を有し、γ−CDを高比率で生産
しうる酵素であることがわかる。本発明方法によればB
acillus Al1株を通常の細菌培養培地を用い
て好気培養することによりこのような酵素が培地中に容
易に製造され、この酵素を用いることにより澱粉からγ
−CDを高比率で含有するCDが製造されうる。
(実施例)
以下に9本発明方法を実施例により説明する。
叉施透上
可溶性澱粉1g、コーンディスティラーズソリs フル
5 g 、 KtHPO* 0.1 g オよびMg5
O*4Ht00.02gに水を加えて90■lとし、坂
ロフラスコに入れて常法により滅菌した。別に、滅菌処
理した1o%NatCOs 10+* Itを加えてp
H1oの培地を得た。これにBacfllus Al1
株を1白金耳接種し、38℃で2日間振盪培養した。培
養液を遠心分離して菌体を除き。
5 g 、 KtHPO* 0.1 g オよびMg5
O*4Ht00.02gに水を加えて90■lとし、坂
ロフラスコに入れて常法により滅菌した。別に、滅菌処
理した1o%NatCOs 10+* Itを加えてp
H1oの培地を得た。これにBacfllus Al1
株を1白金耳接種し、38℃で2日間振盪培養した。培
養液を遠心分離して菌体を除き。
酵素液を得た。この酵素液0.5+sfを用い「酵素活
性の測定法」の項に準じてCDの調製を行った。
性の測定法」の項に準じてCDの調製を行った。
得られた反応液中にはβ−CDが0.12%、そしてγ
−CDが0.51%の割合で含有されていた。
−CDが0.51%の割合で含有されていた。
ス1111
可溶性澱粉15g、大豆ミール20g、 CaC1x
1 g。
1 g。
NatHPOt−12Hz09 gおよび大豆油10I
I11に水を加えて90011iとし、2Ilのジャー
ファーメンタ−に入れて常法により滅菌した。別に滅菌
処理した10%NaHCO+ 100++J!を加えて
pH9,3の培地を調製した。これに実施例1における
1日間培養後の培養液10m1を加え、38℃で2日間
通気攪拌培養した。培養液を遠心分離して菌体を除き、
酵素液を得た。この酵素液0.5sj!を用い「酵素活
性の測定法」の項に準じてCDの調製を行った。得られ
た反応液中にはβ−CDが0.07%、そしてγ−CD
が0.21%の割合で含有されていた。
I11に水を加えて90011iとし、2Ilのジャー
ファーメンタ−に入れて常法により滅菌した。別に滅菌
処理した10%NaHCO+ 100++J!を加えて
pH9,3の培地を調製した。これに実施例1における
1日間培養後の培養液10m1を加え、38℃で2日間
通気攪拌培養した。培養液を遠心分離して菌体を除き、
酵素液を得た。この酵素液0.5sj!を用い「酵素活
性の測定法」の項に準じてCDの調製を行った。得られ
た反応液中にはβ−CDが0.07%、そしてγ−CD
が0.21%の割合で含有されていた。
叉星糎主
26%硫安水中で加熱処理した馬鈴薯澱粉をミニチュア
カラムに5IIIIlとなるように充填した。これを9
%エタノールで洗浄し、5℃に冷却した。
カラムに5IIIIlとなるように充填した。これを9
%エタノールで洗浄し、5℃に冷却した。
実施例1で得られる2日間培養後の培養液を遠心分離に
かけて得られた上澄液150m1lをカラムに5℃で通
液して酵素を澱粉に吸着させた。カラムを9%エタノー
ル40calで洗浄した後、澱粉吸着酵素を取り出し、
エタノールで洗浄後、乾燥した。
かけて得られた上澄液150m1lをカラムに5℃で通
液して酵素を澱粉に吸着させた。カラムを9%エタノー
ル40calで洗浄した後、澱粉吸着酵素を取り出し、
エタノールで洗浄後、乾燥した。
このようにして澱粉吸着酵素が2.5g得られた。
この澱粉吸着酵素0.01 gを用い「酵素活性の測定
法」の項に準じてCDの調製を行った。得られた反応液
中にはβ−CDが0.05%、そしてr−CDが0.2
8%の割合で含有されていた。また上記上澄液を通液し
たときのカラムから溶出する吸着廃液にはT CGT
ase活性が認められなかった。
法」の項に準じてCDの調製を行った。得られた反応液
中にはβ−CDが0.05%、そしてr−CDが0.2
8%の割合で含有されていた。また上記上澄液を通液し
たときのカラムから溶出する吸着廃液にはT CGT
ase活性が認められなかった。
(発明の効果)
本発明によれば、このように、 Bacillus A
l1株を培養することにより、γ−CDを効果的に生産
しろるCGTaseが製造される。この酵素を用いれば
。
l1株を培養することにより、γ−CDを効果的に生産
しろるCGTaseが製造される。この酵素を用いれば
。
γ−CDが工業規模で安価に生産されうる。γ−CDは
溶解度が大きく、かつ包接能力にも優れるという性質を
有するため2食品、医薬品、化粧品など多方面での利用
が可能となる。
溶解度が大きく、かつ包接能力にも優れるという性質を
有するため2食品、医薬品、化粧品など多方面での利用
が可能となる。
4、 ゛ の なfB
第1図は本発明方法により得られた酵素を各種基’It
tR度で反応させたときの反応時間とCDO生酸量との
関係を示すグラフ、第2図は本酵素の至適pHを示すグ
ラフ、第3図は本酵素の安定pH範囲を示すグラフ、第
4図は本酵素の至適温度を示すグラフ、第5図は本酵素
の安定温度範囲を示すグラフである。
tR度で反応させたときの反応時間とCDO生酸量との
関係を示すグラフ、第2図は本酵素の至適pHを示すグ
ラフ、第3図は本酵素の安定pH範囲を示すグラフ、第
4図は本酵素の至適温度を示すグラフ、第5図は本酵素
の安定温度範囲を示すグラフである。
以上
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、バシラス(Bacillus)属に属する微生物を
培地に培養して、主としてγ−サイクロデキストリンを
生産しうるサイクロデキストリン・グリコシルトランス
フェラーゼ(Cyclodextrin glycos
yltransferase)を得るサイクロデキスト
リン・グリコシルトランスフェラーゼの製造法。 2、前記バシラス属菌が好アルカリ性である特許請求の
範囲第1項に記載の製造法。 3、前記好アルカリ性バシラス属菌がバシラスAL6株
である特許請求の範囲第2項に記載の製造法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP11603985A JPS61274680A (ja) | 1985-05-29 | 1985-05-29 | サイクロデキストリングリコシルトランスフエラ−ゼの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP11603985A JPS61274680A (ja) | 1985-05-29 | 1985-05-29 | サイクロデキストリングリコシルトランスフエラ−ゼの製造法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS61274680A true JPS61274680A (ja) | 1986-12-04 |
Family
ID=14677211
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP11603985A Pending JPS61274680A (ja) | 1985-05-29 | 1985-05-29 | サイクロデキストリングリコシルトランスフエラ−ゼの製造法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS61274680A (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO1989001043A1 (en) * | 1987-07-28 | 1989-02-09 | Genetics Institute, Inc. | Process and enzyme for preparing cyclodextrins, especially alpha-cyclodextrin |
EP0614971A3 (en) * | 1993-02-09 | 1994-11-02 | Amano Pharma Co Ltd | Novel cyclodextrin glucanotransferase, process for its manufacture and method for obtaining cyclodextrin using this enzyme. |
-
1985
- 1985-05-29 JP JP11603985A patent/JPS61274680A/ja active Pending
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO1989001043A1 (en) * | 1987-07-28 | 1989-02-09 | Genetics Institute, Inc. | Process and enzyme for preparing cyclodextrins, especially alpha-cyclodextrin |
EP0614971A3 (en) * | 1993-02-09 | 1994-11-02 | Amano Pharma Co Ltd | Novel cyclodextrin glucanotransferase, process for its manufacture and method for obtaining cyclodextrin using this enzyme. |
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