JPS61152247A - 蛋白質膜の製造法 - Google Patents
蛋白質膜の製造法Info
- Publication number
- JPS61152247A JPS61152247A JP28169084A JP28169084A JPS61152247A JP S61152247 A JPS61152247 A JP S61152247A JP 28169084 A JP28169084 A JP 28169084A JP 28169084 A JP28169084 A JP 28169084A JP S61152247 A JPS61152247 A JP S61152247A
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- JP
- Japan
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- protein
- film
- membrane
- tgase
- solution
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- Manufacture Of Macromolecular Shaped Articles (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は強化蛋白質膜の製造法に関する。
高分子学において、ｃａｓｔ膜という概念がある。
これは、液状物質を型の中に流し込み、固化させ溶媒を
蒸発させてフィルムとする流延成形をｃａｓｔｉｎｇと
いい、得られるフィルムをｃａｓｔ膜と称している。
蒸発させてフィルムとする流延成形をｃａｓｔｉｎｇと
いい、得られるフィルムをｃａｓｔ膜と称している。
食品分野においても日本の伝統食品である湯葉は、豆乳
を加熱して得られるグル状皮膜を風乾して製造され、ｃ
ａｓｔ膜の範晴に入るものと考えられる。
を加熱して得られるグル状皮膜を風乾して製造され、ｃ
ａｓｔ膜の範晴に入るものと考えられる。
このような食品蛋白を用いたｃａｓｔ膜形成に関する報
告は、蛋白溶液に２０〜３０％のグリセロールやフルヒ
トールを添加したり、アルデヒドや重金属を作用させフ
ィルム化するなどといったものが多く過激な条件で製造
するものが多く、生分解性や安全性に問題がある。
告は、蛋白溶液に２０〜３０％のグリセロールやフルヒ
トールを添加したり、アルデヒドや重金属を作用させフ
ィルム化するなどといったものが多く過激な条件で製造
するものが多く、生分解性や安全性に問題がある。
本発明者らは、上記のような欠点を補い、天然系素材を
用いて温和な条件でｃａｓｔｊｎｇ して得られる強靭
で、かつ、安全性の高い蛋白質膜の製造法を開発しよう
と種々研究を行なった結果、高濃度蛋白含有溶液にトラ
ンスグルタミナーゼを作用させ、ｃａｓｔ膜化するとと
によって、強靭で安定な蛋白質膜を製造しうろことを発
見し、本発明を完成した。
用いて温和な条件でｃａｓｔｊｎｇ して得られる強靭
で、かつ、安全性の高い蛋白質膜の製造法を開発しよう
と種々研究を行なった結果、高濃度蛋白含有溶液にトラ
ンスグルタミナーゼを作用させ、ｃａｓｔ膜化するとと
によって、強靭で安定な蛋白質膜を製造しうろことを発
見し、本発明を完成した。
即ち、本発明は、蛋白質濃度２重量％以上の蛋白含有溶
液にアシル転移酵素トランスグルタミナーゼ（ＥＣ２，
３，２，１３，以下１’−ＴＧａｓｅＪと略す）を蛋白
質１ｇに対して適宜量、好捷しくは１ユニット以上添加
し、型・枠に流し込み、１０ないし６０゜にて、水分率
が２０％以下になるまで乾燥することを特徴とする蛋白
質膜の一造法である。
液にアシル転移酵素トランスグルタミナーゼ（ＥＣ２，
３，２，１３，以下１’−ＴＧａｓｅＪと略す）を蛋白
質１ｇに対して適宜量、好捷しくは１ユニット以上添加
し、型・枠に流し込み、１０ないし６０゜にて、水分率
が２０％以下になるまで乾燥することを特徴とする蛋白
質膜の一造法である。
本発明に用いられる膜化用蛋白質は、その起源に制約さ
れず、植物性蛋白質、動物性蛋白質などいかなるもので
も使用できる。植物性蛋白質としては油糧種子の脱脂物
（脱脂大豆など）及びそれらより分離した蛋白を挙げる
ことがヤノきる′。また、動物性蛋白質としては、乳蛋
白質、ゼラチン、コラーゲン等を例示することができる
。これらの蛋白質の２重量％以上の蛋白含有溶液を調製
する。
れず、植物性蛋白質、動物性蛋白質などいかなるもので
も使用できる。植物性蛋白質としては油糧種子の脱脂物
（脱脂大豆など）及びそれらより分離した蛋白を挙げる
ことがヤノきる′。また、動物性蛋白質としては、乳蛋
白質、ゼラチン、コラーゲン等を例示することができる
。これらの蛋白質の２重量％以上の蛋白含有溶液を調製
する。
蛋白含有溶液の濃度は比較的高いことが望ましく、通常
２重量％以上、好ましくは５重量％ないし１５重量％で
あればよい。
２重量％以上、好ましくは５重量％ないし１５重量％で
あればよい。
この高濃度蛋白含有溶液に、特開昭５８−１４．９６４
５号に記載されている方法で調製したＴＧａｓｅを蛋白
質１ｇに対して、１ユニット／ｙ−・蛋白以上添加し、
直ちに、平板型枠（例えば、メタアクリ、ル樹脂製）に
流し込み、１０ないし６０℃にて、水分率２０％以下と
なるまで（通常、３ないし５時間）、風乾または送風乾
燥すると型枠より容易に剥離する強靭な蛋白質膜が得ら
れる。蛋白質濃度が２重量％未満の場合、ＴＧａｓｅ量
が基質蛋白質ＩＦ！−に対して１Ｕ未満の場合、乾燥温
度が１０℃未満や６０℃以上の場合は、各れも剥離性が
悪く、本発明の特徴を有する蛋白質膜は得られ々い。
５号に記載されている方法で調製したＴＧａｓｅを蛋白
質１ｇに対して、１ユニット／ｙ−・蛋白以上添加し、
直ちに、平板型枠（例えば、メタアクリ、ル樹脂製）に
流し込み、１０ないし６０℃にて、水分率２０％以下と
なるまで（通常、３ないし５時間）、風乾または送風乾
燥すると型枠より容易に剥離する強靭な蛋白質膜が得ら
れる。蛋白質濃度が２重量％未満の場合、ＴＧａｓｅ量
が基質蛋白質ＩＦ！−に対して１Ｕ未満の場合、乾燥温
度が１０℃未満や６０℃以上の場合は、各れも剥離性が
悪く、本発明の特徴を有する蛋白質膜は得られ々い。
上記のようにして得られる蛋白質膜は、ＴＧａｓｅを作
角させずに同様の条件でｃａｓｔｉｎｇ して得られる
蛋白質膜が水や塩類溶液で容易に溶解するのに比して、
それらに対して安定で不溶であり、約２倍の引張強度と
伸度を有している。さらに、ＴＧ ａｓｅによる蛋白質
膜は、水中では、２２−／ψ蛋白質膜程度の吸水力を示
し、有機溶媒中では、分子篩効果を有する蛋白質膜であ
る。また、沸盪浴水中でも安定であり、全ＰＨ領域にお
いても不溶である。
角させずに同様の条件でｃａｓｔｉｎｇ して得られる
蛋白質膜が水や塩類溶液で容易に溶解するのに比して、
それらに対して安定で不溶であり、約２倍の引張強度と
伸度を有している。さらに、ＴＧ ａｓｅによる蛋白質
膜は、水中では、２２−／ψ蛋白質膜程度の吸水力を示
し、有機溶媒中では、分子篩効果を有する蛋白質膜であ
る。また、沸盪浴水中でも安定であり、全ＰＨ領域にお
いても不溶である。
ＴＧａｓ’ｅによる蛋白質膜が、とのＬうた性質を有す
るのは、ＴＧａｓｅの触媒作用によるε−（γ−グルタ
ミル）リジン架橋形成に基づいた蛋白質重合物であるこ
とに由来する。それは、１）各種蛋白質変性剤（２−メ
ルカゾトエタノール、ドデシル硫酸ナトリウム、塩酸グ
アニジン、尿素等）に対して安定であること。２）
ＴＧａｓｅの反応部位であるＬｙｓ残基を完全にアセチ
ル化された蛋白質を用いて同様にｃａｓｔ膜化しても水
に対して不溶であること。３）ＴＧａｓｅによる蛋白質
膜形成途中で、高分子化された蛋白質が５ＤＳ−ポリア
クリルアミドゲル電気泳動で検出されること。等から証
明される。また、このＴＧａｓｅによる蛋白質膜をプロ
テアーゼ処理すれば、加水分解され、溶液となる。従っ
てく生分解性を有し、かつ、結合剤も酵素であるから、
本発明に・よって得られる蛋白質膜は、生体に対する影
響が少ない。
るのは、ＴＧａｓｅの触媒作用によるε−（γ−グルタ
ミル）リジン架橋形成に基づいた蛋白質重合物であるこ
とに由来する。それは、１）各種蛋白質変性剤（２−メ
ルカゾトエタノール、ドデシル硫酸ナトリウム、塩酸グ
アニジン、尿素等）に対して安定であること。２）
ＴＧａｓｅの反応部位であるＬｙｓ残基を完全にアセチ
ル化された蛋白質を用いて同様にｃａｓｔ膜化しても水
に対して不溶であること。３）ＴＧａｓｅによる蛋白質
膜形成途中で、高分子化された蛋白質が５ＤＳ−ポリア
クリルアミドゲル電気泳動で検出されること。等から証
明される。また、このＴＧａｓｅによる蛋白質膜をプロ
テアーゼ処理すれば、加水分解され、溶液となる。従っ
てく生分解性を有し、かつ、結合剤も酵素であるから、
本発明に・よって得られる蛋白質膜は、生体に対する影
響が少ない。
以上のような性質を利用すれば、可食性フィルムとして
ばかりでなく、包装材料、生分解性膜、医用高分子膜素
材、固定化酵素膜基材等が製造可能である。
ばかりでなく、包装材料、生分解性膜、医用高分子膜素
材、固定化酵素膜基材等が製造可能である。
、以下、実施例を挙げて本発明を説明するが、本発明は
これら実施例によって何ら制限されるものではない。
これら実施例によって何ら制限されるものではない。
実施例１゜
ａｌｌｌ−カゼインの５重量％溶液を０．１Ｍ）ＩＪス
ス−酸緩衝液、（５ｍＭ ＣａＣｌ２．２０ ｍＭジチ
オスレイトール０．１％ グリセロール含有、ｐＨ８−
０）で調製した。
ス−酸緩衝液、（５ｍＭ ＣａＣｌ２．２０ ｍＭジチ
オスレイトール０．１％ グリセロール含有、ｐＨ８−
０）で調製した。
これに、α８１−カゼイン１■当り０．００２ユニツト
のＴＧ 、ａ ＠ｅを添加し、激しく攪拌後、直ちにメ
タアクリル樹脂板（あるいは、硬質ビニル板）上の２０
ｘｓｏｘ１，５朋の型枠に流し込み、４０℃で５時間送
風乾燥し翫αｓ１−カゼイン膜を得た。得られたαｇ１
−カゼイン膜は、水分率１ｇ．２％、膜厚４７μｍ１引
張強度１０４．７ ｇ−／ｄ 、伸度８２％を有し、水
に不溶な蛋白質となった。・それに比して、ＴＧａｓｅ
を使用させず他は同様の条件で、α８１−カゼイン膜を
調製すると、水分率１０．５％、膜厚４９μｍ、引張強
度４０．６ ！ｉｔ−／Ｉ：ｒＩ、伸度３８％を有する
蛋白質が得られた。引張強度と伸度が、ＴＧａｓｅを作
用させた場合の０．５倍弱であるばかりでなく、水に容
易に溶解する膜であった。
のＴＧ 、ａ ＠ｅを添加し、激しく攪拌後、直ちにメ
タアクリル樹脂板（あるいは、硬質ビニル板）上の２０
ｘｓｏｘ１，５朋の型枠に流し込み、４０℃で５時間送
風乾燥し翫αｓ１−カゼイン膜を得た。得られたαｇ１
−カゼイン膜は、水分率１ｇ．２％、膜厚４７μｍ１引
張強度１０４．７ ｇ−／ｄ 、伸度８２％を有し、水
に不溶な蛋白質となった。・それに比して、ＴＧａｓｅ
を使用させず他は同様の条件で、α８１−カゼイン膜を
調製すると、水分率１０．５％、膜厚４９μｍ、引張強
度４０．６ ！ｉｔ−／Ｉ：ｒＩ、伸度３８％を有する
蛋白質が得られた。引張強度と伸度が、ＴＧａｓｅを作
用させた場合の０．５倍弱であるばかりでなく、水に容
易に溶解する膜であった。
実施、例２゜
実施例１で得られるα８１〜カゼイン膜８０ｒｎ９を、
脱イオン水１００１Ｒ１中に入れ、経時的に、この膜の
増加型量分を測定し、吸水量（ｆＰ、ｗａｔｅｒ／ｙ−
膜）として表現した。結果は第１図に示すようになり、
α１ｇ１−カゼイン膜１ｙ−あだ、９２２Ｐ程度の水を
吸収した。
脱イオン水１００１Ｒ１中に入れ、経時的に、この膜の
増加型量分を測定し、吸水量（ｆＰ、ｗａｔｅｒ／ｙ−
膜）として表現した。結果は第１図に示すようになり、
α１ｇ１−カゼイン膜１ｙ−あだ、９２２Ｐ程度の水を
吸収した。
実施例３゜
実施例１と同様の方法によって、ゼラチンの１０重量％
溶液から調製したゼラチン膜と、ＴＧａｓｅのみ添加せ
ず、あとは全く同一条件で調製したゼラチン膜を、各々
１０ｍ９を１ｃｍ光路長の石英セル中に入れ、脱イオン
水３ ｍＡを加え電子冷熱式温度コントローラー（島津
製作所（株）製）を用いて２０゜より３５°Ｃまで５°
Ｃおきに、１０分間加温し、その時の２８０℃ｍの吸光
度を測定し、溶解している蛋白質量を測定した。結果は
第２図に示すように、ＴＧ ａｓｅ処理してい力いゼラ
チン膜は、２８℃位から吸光度が急激に増加し徐々に溶
解してくる。これに比して、ＴＧａｓｅ処理した膜は、
吸光度の上昇の割合がゆっくりとしており、か々り熱に
対して安定であることが示唆される。これは、ＴＧａｓ
ｅ処理しない場合は、水素結合等の二次的結合を主体と
した膜のため、加熱で結合が切れ、次第に溶解するのに
比してＴＧａｓｅ処理すれば、ε−（ｒ−Ｇｔｕ）Ｌｙ
ｓ架橋が生じ、共有結合を主体とした膜となるために、
熱に対しても比較的安定になったと考えられた。１だ、
両者を沸盪浴水中に浸漬すると、ＴＧａｓｅ処理膜は溶
解しなかったが、ＴＧａｓｅ無添加膜は溶解した。
溶液から調製したゼラチン膜と、ＴＧａｓｅのみ添加せ
ず、あとは全く同一条件で調製したゼラチン膜を、各々
１０ｍ９を１ｃｍ光路長の石英セル中に入れ、脱イオン
水３ ｍＡを加え電子冷熱式温度コントローラー（島津
製作所（株）製）を用いて２０゜より３５°Ｃまで５°
Ｃおきに、１０分間加温し、その時の２８０℃ｍの吸光
度を測定し、溶解している蛋白質量を測定した。結果は
第２図に示すように、ＴＧ ａｓｅ処理してい力いゼラ
チン膜は、２８℃位から吸光度が急激に増加し徐々に溶
解してくる。これに比して、ＴＧａｓｅ処理した膜は、
吸光度の上昇の割合がゆっくりとしており、か々り熱に
対して安定であることが示唆される。これは、ＴＧａｓ
ｅ処理しない場合は、水素結合等の二次的結合を主体と
した膜のため、加熱で結合が切れ、次第に溶解するのに
比してＴＧａｓｅ処理すれば、ε−（ｒ−Ｇｔｕ）Ｌｙ
ｓ架橋が生じ、共有結合を主体とした膜となるために、
熱に対しても比較的安定になったと考えられた。１だ、
両者を沸盪浴水中に浸漬すると、ＴＧａｓｅ処理膜は溶
解しなかったが、ＴＧａｓｅ無添加膜は溶解した。
実施例４゜
Ｓｅｎらの方法（Ｊ、 Ａｇｒｉｃ、 Ｆｏｏｄ Ｃｈ
ｅｍ、２９＋ ３４８（１９８１，））に習って、実施
例１で得られるαｓ１−カゼイン膜とαλ１−カゼイン
粉末の消化性を比較した。即ち、各々５ ｒｍｇを、０
．１ＭＩＪン酸緩衝液（ｐＨ８，０）２ｍｌを加え、さ
らにキモトリジシンＯ，１，ｍ９を添加、３７℃でイン
キ−ベートした。適時反応溶液を１００℃、３分間加熱
することによって、キモトリジシンを失活させ、反応を
止めた。この反応溶液中のアミン基量をＦｉｅｌｄｓ法
（Ｂｉｏｃｈｅｍ、 Ｊ、 。
ｅｍ、２９＋ ３４８（１９８１，））に習って、実施
例１で得られるαｓ１−カゼイン膜とαλ１−カゼイン
粉末の消化性を比較した。即ち、各々５ ｒｍｇを、０
．１ＭＩＪン酸緩衝液（ｐＨ８，０）２ｍｌを加え、さ
らにキモトリジシンＯ，１，ｍ９を添加、３７℃でイン
キ−ベートした。適時反応溶液を１００℃、３分間加熱
することによって、キモトリジシンを失活させ、反応を
止めた。この反応溶液中のアミン基量をＦｉｅｌｄｓ法
（Ｂｉｏｃｈｅｍ、 Ｊ、 。
］−２，４，，５８１（１９７１））を用いて定量し、
各時間における消化率を次式の様に定義した。
各時間における消化率を次式の様に定義した。
結果は第３図に示す。２４時間後には、両者のアミン基
量はほぼ同一であり、膜化しても、充分消化しえた。し
かし、１２０分後までの消化率を比較すると、α８１−
カゼイン粉末では１００％消化されているのに比して、
ＴＧａｓｅを作用させて得られるｃａｓｔ膜では約６０
％と、かなり制御されていた。従って、ＴＧａｓｅによ
る蛋白質膜は、消化可能でかつ、その分解速度をある程
度制御しえる。
量はほぼ同一であり、膜化しても、充分消化しえた。し
かし、１２０分後までの消化率を比較すると、α８１−
カゼイン粉末では１００％消化されているのに比して、
ＴＧａｓｅを作用させて得られるｃａｓｔ膜では約６０
％と、かなり制御されていた。従って、ＴＧａｓｅによ
る蛋白質膜は、消化可能でかつ、その分解速度をある程
度制御しえる。
実施例５゜
実施例】にて得られるα８１−カゼイン膜は、有機溶媒
中で安定で不溶である。そこで、有機溶媒中で、このα
８１−カゼイン膜がどのような透過性を示すかを、メチ
レンブルー（ＭＷ、 ３７３．９０ 、νｍａｘ ６６
０℃ｍ）、クマシーブリリアントブルー（ＭＷ、６９５
．ｆｉｌ 。
中で安定で不溶である。そこで、有機溶媒中で、このα
８１−カゼイン膜がどのような透過性を示すかを、メチ
レンブルー（ＭＷ、 ３７３．９０ 、νｍａｘ ６６
０℃ｍ）、クマシーブリリアントブルー（ＭＷ、６９５
．ｆｉｌ 。
νｍａｘ５９０ｎｍ）、ビタミンＢ１２（ＭＷ、 １３
５５．４２．νｎ’＋ａｘ５６０ ｎｍ）を用いて観察
した。３種類の化合物を各各小試験管に入れ、ＴＧａｇ
ｅ作用によって得られたα８１−カゼインｃａｓｔ膜で
密封し、大量のエタノール中に浸漬した。もし、これら
の化合物がｃａｓｔ膜を介して放出されるなら、外液（
エタノール）が各化合物特有の色がつき、その最大吸収
波長を観察すれば、膜を介してどのくらい透過されてい
るのか知ることができる。１５℃から４０℃へ５℃／分
の割で昇温し、次に５℃／分の割で４０℃から１５℃へ
と冷却する操作を繰り返し行ない、６０分間、外液に放
出される上記３種類の化合物の透過率を求めて第４図に
示した。メチレンブルーでは、浸漬すると比較的速やか
に透過され、４０分後には、完全に透過された。それに
比して、クマシーブリリアントブルーは、６０分後に約
２０％が透過し、ビタミンＢ１２では、はとんど透過さ
れないことが観察された。従って、６０分後の透過率を
比較すると、 メチレンブルー〉クマンーブリリアントプルー〉ビタミ
ンＢ１２の順となった。即ち、分子量の大きさによって
透過性に大小が生じていた。従って分子量が大きい程、
透過しずらくなっており、分子篩効果があることが示め
された。
５５．４２．νｎ’＋ａｘ５６０ ｎｍ）を用いて観察
した。３種類の化合物を各各小試験管に入れ、ＴＧａｇ
ｅ作用によって得られたα８１−カゼインｃａｓｔ膜で
密封し、大量のエタノール中に浸漬した。もし、これら
の化合物がｃａｓｔ膜を介して放出されるなら、外液（
エタノール）が各化合物特有の色がつき、その最大吸収
波長を観察すれば、膜を介してどのくらい透過されてい
るのか知ることができる。１５℃から４０℃へ５℃／分
の割で昇温し、次に５℃／分の割で４０℃から１５℃へ
と冷却する操作を繰り返し行ない、６０分間、外液に放
出される上記３種類の化合物の透過率を求めて第４図に
示した。メチレンブルーでは、浸漬すると比較的速やか
に透過され、４０分後には、完全に透過された。それに
比して、クマシーブリリアントブルーは、６０分後に約
２０％が透過し、ビタミンＢ１２では、はとんど透過さ
れないことが観察された。従って、６０分後の透過率を
比較すると、 メチレンブルー〉クマンーブリリアントプルー〉ビタミ
ンＢ１２の順となった。即ち、分子量の大きさによって
透過性に大小が生じていた。従って分子量が大きい程、
透過しずらくなっており、分子篩効果があることが示め
された。
第１．’、２．３および４図はそれぞれ実施例２゜３．
４および５の実験結果を示す。 第１図の図中、横軸は浸漬時間（分）、縦軸は吸水量（
ｇ−ｗａｔｅｒ ／ ’ｉ−ｃａｓｔ膜）を示す。第２
図の図中、横軸は温度（℃）、縦軸は２８０℃ｍにおけ
る吸光度を示す００はＴＧａｓｅ添加ゼラチン膜、○は
ＴＧａｓｅ無添加ゼラチン膜の値を示す。第３図の図中
、横軸は消化時間（分）、縦軸は消化率（％）を示す。 ・はＴＧａｓｅ添加α８１カゼイン膜、○はαｓ１カゼ
イン粉末の値を示す。第４図の図中、横軸は浸漬時間（
分）、縦軸は透過率（％）を示す。△はメチレンブルー
、ｅはクマシーブリリアントブルー、○はビタミンＢ１
２の値を示す。
４および５の実験結果を示す。 第１図の図中、横軸は浸漬時間（分）、縦軸は吸水量（
ｇ−ｗａｔｅｒ ／ ’ｉ−ｃａｓｔ膜）を示す。第２
図の図中、横軸は温度（℃）、縦軸は２８０℃ｍにおけ
る吸光度を示す００はＴＧａｓｅ添加ゼラチン膜、○は
ＴＧａｓｅ無添加ゼラチン膜の値を示す。第３図の図中
、横軸は消化時間（分）、縦軸は消化率（％）を示す。 ・はＴＧａｓｅ添加α８１カゼイン膜、○はαｓ１カゼ
イン粉末の値を示す。第４図の図中、横軸は浸漬時間（
分）、縦軸は透過率（％）を示す。△はメチレンブルー
、ｅはクマシーブリリアントブルー、○はビタミンＢ１
２の値を示す。
Claims (1)
- 蛋白質濃度２重量％以上の蛋白含有溶液にトランスグル
タミナーゼを蛋白１ｇに対して１ユニット以上添加し、
型枠に流し込み１０ないし６０℃にて乾燥することを特
徴とする蛋白質膜の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28169084A JPS61152247A (ja) | 1984-12-26 | 1984-12-26 | 蛋白質膜の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP28169084A JPS61152247A (ja) | 1984-12-26 | 1984-12-26 | 蛋白質膜の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61152247A true JPS61152247A (ja) | 1986-07-10 |
| JPH0581218B2 JPH0581218B2 (ja) | 1993-11-11 |
Family
ID=17642621
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP28169084A Granted JPS61152247A (ja) | 1984-12-26 | 1984-12-26 | 蛋白質膜の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61152247A (ja) |
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6410949A (en) * | 1987-07-02 | 1989-01-13 | Taiyo Fishery Co Ltd | Preparation of food |
| JPH02257831A (ja) * | 1988-12-08 | 1990-10-18 | Ajinomoto Co Inc | 植物性タンパク粉末およびそれを用いる豆腐の製造法 |
| US5037664A (en) * | 1988-10-15 | 1991-08-06 | Suntory Limited | Process for producing novel gel-like food articles |
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Citations (4)
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