JPS6072818A - ヒト血漿の低温殺菌法 - Google Patents

ヒト血漿の低温殺菌法

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JPS6072818A
JPS6072818A JP59175333A JP17533384A JPS6072818A JP S6072818 A JPS6072818 A JP S6072818A JP 59175333 A JP59175333 A JP 59175333A JP 17533384 A JP17533384 A JP 17533384A JP S6072818 A JPS6072818 A JP S6072818A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 本発明は低温殺菌されたヒトのクエン酸塩血漿の製法な
らびにこの方法により調製された生放物に関する。
新鮮な血漿そしてまた新鮮な冷凍血漿（ＦＦＰ）は臨床
的な日常業務において大量に使用される。
主なる適応症は膠質滲透圧の保持、大手術および災害に
よる血液損失に対する血液量の充填ならびに種々の形態
のショックの治療および多種外傷患者の最初の創傷洗浄
である。これら患者の創傷洗浄にはできるだけすべての
蛋白質、特に凝固系、カリクレイン−キニン系および補
体反応の抑制剤中の酵素ならびにまた輸送蛋白質および
抗体を天然の形態で含有する血漿のみが指示される。
新鮮血漿そしてまたＰＰＰを使用する際の一般的問題は
肝炎感染の危険である。これは供血者が監視されている
場合は少ないがしかしながらこのことはあまり多くの場
合に保証され得ない。
肝炎の危険は２種の原因から生ずる。すなわち第一番目
にはＢ型肝炎ウィルスに対する試験系が感染の危険を明
療に排除するに充分なほど敏感でないこと、第二番目は
非Ａ／非Ｂ型肝炎に対しこれ迄何の試験もなかったこと
である。
終りに例えばエプスタイン−バール（Ｅｐｓｔθ１ｎ−
Ｂａｒｒ　）ウィルスおよび巨細胞ウィルスのような他
のウィルスに感染する危険も存在する。すなわち保存血
の使用は、ある種のウイルスニ対してはまだ何ら確認お
よび定量化法がないということを別としてもそれぞれ多
数の比較的費用のかかる検査を必要とした。
この展開状況により、種々の生化学的機能を有する個々
の血漿蛋白質の自然性を保持する際に血漿の低温殺菌を
許容する方法に対しての切迫した必要が存在することが
認識されうる。
低温殺菌によりアルブミンの例で既に示されたようにウ
ィルスが殺される。血液成分のかかる低温殺菌法はアル
ブミンの他にある種の凝固因子に対しても知られている
。西ドイツ特許出願公開公報第２，９１６，７１１号明
細賽には、アミノ酸および蔗糖または糖アルコールが添
加された凝固因子■、■、　Ｘ１ｌｌおよびアンチトロ
ンビン■ならびにプ２ズミノーゲンの溶液の低温殺菌を
許容する方法が記載されている。この方法では肝炎感染
の危険を実際上排除する６０℃での１０時間にわたる加
熱が可能である。
それゆえ本発明は天然の血漿に使用でき、伺ら血漿蛋白
質の大きな活性損失を惹起せずそして肝炎の危険のない
生成物が得られることを保証するヒト血漿の低温殺菌法
を確立するという課題に基づ（ものである。
この課題の解決は、血漿を例えば６０℃に１０時間加熱
することと推定される。しかしながら今、６０℃に加温
して２〜３分技に既にフイブ　５− リノーゲンおよびまた他の抑漿蛋白質が変性しそして沈
殿することが知られている。
それゆえ驚くべきことに、予め冷凍さねそして再び解凍
されたヒトのクエン酸塩柚漿からプロトロンビン因子（
第■、第■、第■および第Ｘ因子）を例えばＡｆｉ（Ｏ
Ｈ）５　、　Ｃ！ａ５（ＰＯ４）２またはＤＩＡＦｉセ
ファデックス（８ｅｐｈａｄ＠ｘ）に吸着させることに
よりならびに不安定な蛋白質特にリボ蛋白質をベージン
グ（Ｂｅｈｒｉｎｇ　ｗｅｒｋｅ）社の西ドイツ特許出
願に従いポリヒドロキシメチレンにまたはシリカゲル例
えばアエロジル（ムθｒｏｓｉｌ）に吸着させることに
より、またはリポ蛋白質を有機溶媒を用いて浮遊させる
ことにより除去したならば、炭化水素およびアミノ酸お
よび二価の金属イオンのようなある種の添加剤により血
漿を実質上蛋白質および活性の損失を伴うことなく６０
℃に１０時間加熱されうるよ５に安定化す−６−゛ ることかでき、その際Ｂ型肝炎ウィルスによる汚染も減
少されることが見出された。
それゆえ本発明はヒトのクエン酸塩血漿からプロトロン
ビン因子ならびに不安定な蛋白質を除去しそして残余の
血漿をアミノ酸および炭水化物および場合により二価金
属イオンの存在下に加熱することを特徴とするヒトの残
余血漿の低温殺菌法に関するものである。
その際たとえ特許請求されている方法がこの標準でも相
当する出発物質に応用され得ないとしても、安全性の点
からできるだけ既知試験例えば放射線免疫検定（Ｒ１）
で何ら肝炎ウィルスが証明さね得ない出発物質を使用す
る。他方陰性の試験結果は、既述したように、ウィルス
不在を保証するものではない。低温殺菌に対し血＊ｉ白
質を安定化するには炭水化物およびアミノ酸ならびに二
価金属イオン好ましくはカルシウムまたはマグネシウム
イオンを添加しそしてその混合物を加熱する。
安定化には特にアミノ酸グリシン、α−またはβ−アラ
ニン、ヒドロキシプロリン、プロリン、グルタミン、α
−１β−またはｒ−アミノ酪酸の一種、しかし好ましく
はグリシン、および単糖類または寡糖類または抛アルコ
ール好ましくは蔗糖が適当である。
アミノ酸は０．２５〜３モル／１好ましくは１モル／β
の量にて添加されそして３５〜１ｏｏｐ好ましくは１０
０９の炭水化物が血漿蛋白質溶液１００峨と混合される
。好ましい操作法では生成する溶液が炭水化物を６　Ｄ
Ｊ＋／１００ｍρの濃度にて含有する。
二価の金属イオンは溶液１Ｍａｌｌ）１〜１０ｏミリモ
ル好ましくは１５ミリモルの量にて添加すれる。
１分〜４８時間好ましくは５〜１５時間３０℃〜１００
℃好ましくは５０℃〜７０℃に加熱する。その場合最短
時間と最高湯度が組み合わされそして逆も同じである。
次に安定剤が分離されうる。次に平衡透析、限外Ｐ過器
での濃縮、滅菌濾過および／または充填が行われうる。
以下の実施例に示されるように、ここに記載される方法
により血漿を凝固因子およびそれらの抑制剤を含め最重
要な蛋白質の生物活性を保持して低温殺菌することがで
きる。その上免疫グロブリンの抗体作用も低温殺菌後に
保持されていることが見出された。蛋白化学に慣用の分
析法によれば、加熱期間中に蛋白質の断片化が起ること
の暗示は何ら得られなかった。
肝炎の危険のない、天然のヒト血漿製剤の特に適当な製
法は次のとおりである。すなわちプ　９− ロトロンビン因子のＡｊ！　（ＯＨ）　５への吸着、吸
着された血漿のポリヒドロキシメチレン（ＰＨＭ）カラ
ムを通してのＰｉｆｉ４および浴出液１００ｍ＋１ｔに
つき蔗糖１００９．溶液１１当りグリシン１モルおよび
カルシウムイオン１５ミリモルの添加によるカラム溶出
液の安定化である。加熱前に除去されたプロトロンビン
因子はＡβ（ＯＨ）３から溶離され。
別にして低温殺菌され次に再び血漿に添加されうる。
実施例　１ 出発物質：冷凍さねたヒトのクエン酸塩血漿５００１１
１Ｑ０　この血漿を２０℃で解凍しそしてプロトロンビ
ン因子を除去するために１％八へ（ＯＨ）３懸濁液２５
ｍ１！ずっと２回１５分間攪拌し、次に遠心分離した。
Ａｎ　（ＯＨハ残留物を捨てた。
安定化および低温殺菌：吸着された血漿５００ｍＱに１
モル／ｌの０ａＯｆ２溶液Ｚ５峨をピペット１０− を用いて加えてＯａ２＋最終謎度を１５ミリモル／Ｌと
なした。次にさらに攪拌および加温下に蔗糖５００９を
加えそして、これらが完全に溶解したのちに、グリシン
６Ｚ５９を加えた（１モル／り。次に２Ｎ　ＮａＯＨを
用いてｐＨ７，３に調整しそして一定となる迄調節した
。
添加により容量が透明な粘稠な溶液５ＤＤｍＱから８５
０ｍＭに増大し、これを水浴中６０℃で１０時間加熱し
た。この溶液は加熱後も透明であった。
安定剤の除去：低温殺菌された溶液を冷却後これをクエ
ン酸塩−ＮａＯＡ−緩衝液（ｐＨ７，５のクエン酸トリ
ナトリウム００１　モル／ｌｌ、ＮａＣＩＡ　Ｏ，０６
モル／ｉ）を用いて２５００ｍＱとなるまで希釈し、限
外濾過器上同じ組成の緩衝液５Ｌで透析しそして５００
１１１ｆｉまで濃縮した。廂漿出発容ｆｔ　（５ｏ　ｏ
ｍＱ）に達した抜性たに２５００１１１！まで希釈しそ
して再び新鮮な緩衝液５にで透析した。透析平衡に達し
そして５００ｍＭまで濃縮した後Ｐ遍を中止した。
最終生成物としてリポ蛋白質により軽く混濁した溶液が
得られた。
低温殺珈された血漿を２０℃および３０，０００ｐで１
時間超遠心器Ｋかけ、清澄濾過器そして次にＳＭ−フィ
ルターで滅菌Ｐｉしｓｌｏｏｍｆｆｉの注入用ビン中Ｋ
　５０　ｍＱずつ充填しそして凍結乾燥した。第１表に
は低温殺菌、凍結乾燥および注射用の水への再構成の前
および後の生物学的に最も重要な蛋白質の蛋白質および
機能測定が包含される。
実施例　２ 出発物質：プールされた新鮮なヒトのクエン酸塩血漿ｓ
ｏｏｍＱＫプロトロンビン因子を除去するために２０℃
で吸引ロート上の湿った。クエン酸塩−Ｎｈ０１１緩衝
液（ｐＨ７，５の０．０２モル／Ｌクエン酸トリナトリ
ウム溶液、０．０６６モル／のＮａＣＩＡ）中にて平衡
化されたＤＢＡＩセファデックスＡ−５０６２を加え％
　３０分間攪拌しセしてＤｌｌ！Ａｌｌ！セファデック
スな遠心分離により除去した。上澄み液をリポ蛋白質お
よびＢ型肝炎ウィルスを吸着させるためにｐＨ７５のＱ
、０１モ、ＦＩ／／ｆ１．クエン酸トリナトリウムおよ
び０．０６６モル／のＮａ０１を含有する溶液で平衡化
したポリヒドロキシメチレン。
５ＱＱｍｉｌを含有するカラムに通した。カラム通過後
に５５０ｍＭの透明なリポ蛋白質不含の血漿が得られた
。
安定化および低温殺菌：脱脂質したヒトの血漿５５０ｍ
１Ｋ１モル／！の０ａＯｊ！２溶液８．２５ｍ１を加え
そして次に攪拌および３０℃に加温して蔗糖５５０ｐを
加えた。蔗糖が完全に溶解したのち。
グリシン４　ｔ５ｊ１を溶液中にかきまぜ入れた（１モ
ル／Ｉｔ）。２ＮＮａＯＨを用いてｐＨ７，３に調整し
そし１３− て一定となるまで調節した。
かくして安定化された。透明で粘稠な溶液（９３ｏｍＱ
）を水浴中６０℃で１０時間保持した。
この溶液は加熱後も透明であった。
安定剤の除去：冷却した溶液をクエン酸塩−Ｎａ０１−
緩衝液（ｐＨ７，５のクエン酸トリナトリウム０．０１
モル／　Ｌ　Ｎａ０ｊｔ　０．０６モｈ／１．）を用い
て２７５　ＱｍＱとなるまで希釈し、限外濾過器上同じ
組成の緩衝液５Ｌで透析しそして５００１ｄまで濃縮し
た。
これを新たに希釈しそして新鮮な緩衝液で透析した。透
析平衡に達しそして最終容量５００ｍＡとなった後透明
な溶液が得られ、これを８Ｍ−フィルターを通して清澄
化および滅菌Ｐ遍し、１００峨の注入用ビンＫ　５０　
ｍｕずつ充填しそして凍結乾燥した。
選択された血漿蛋白質の低温殺菌前および後の濃度およ
び活性を第１表に示す。第２表には加熱前および後の抗
体活性がまとめられている。
１４− 第２表 実施例２記載の低温殺自前およ び後の血漿中における抗体力価 低温殺菌前　１２１５０　１！６４　１低温殺菌後　１
ｉ１２０　１；６４　１１６− １７７一

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １）ヒトのクエン酸塩血漿からプロトロンビン因子なら
    びに不安定な蛋白質を除去しそして残余の血漿をアミノ
    酸および炭水化物および場合により二価金属イオンの存
    在下に加熱することを特徴とするヒトの残余血漿の低温
    殺菌法。 ２）プロトロンビン因子ならびに不安定な蛋白質が、グ
    ラフト結合されたオキシエチル化アルコールまたはオキ
    シエチル化カルボン酸ヲ含有するポリヒドロキシメチレ
    ンを用いテ除去されることを特徴とする特許 囲第１項記載の方法。 ３）アミノ酸が０．２５〜３モル／１の濃度のグリシン
    ，α一マタハβーアラニン、ヒドロキシプロリン，フロ
    リン，クルクミン、α一、β−またはγーアミノ酪酸で
    あることを特徴とする前記特許請求の範囲第１項記載の
    方法。 ４）炭水化物が３５〜６０９／溶液１００峨の濃度の蔗
    糖であることを特徴とする前記特許請求の範囲第１項記
    載の方法。 ５）２価の金桐イオンが１〜１００ミリモル／βの濃度
    のＯａイオンであることを特徴とする前記特許請求の範
    囲第１項記載の方法。 ６）５〜１５時間５０〜７０℃に加熱することを特徴と
    する前記特許請求の範囲第１〜４項のいずれかの項に記
    載の方法。 ７）前記特許請求の範囲第１項記載の生成物を含有する
    薬剤。
JP59175333A 1983-08-26 1984-08-24 ヒト血漿の低温殺菌法 Granted JPS6072818A (ja)

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DE (2) DE3330770A1 (ja)
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