JPS6035119B2 - 血漿中のｘ３因子を測定する方法 - Google Patents
血漿中のｘ３因子を測定する方法Info
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- JPS6035119B2 JPS6035119B2 JP57099284A JP9928482A JPS6035119B2 JP S6035119 B2 JPS6035119 B2 JP S6035119B2 JP 57099284 A JP57099284 A JP 57099284A JP 9928482 A JP9928482 A JP 9928482A JP S6035119 B2 JPS6035119 B2 JP S6035119B2
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- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
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- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/86—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving blood coagulating time or factors, or their receptors
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- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
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- G—PHYSICS
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- G01N2333/90—Enzymes; Proenzymes
- G01N2333/91—Transferases (2.)
- G01N2333/91045—Acyltransferases (2.3)
- G01N2333/91074—Aminoacyltransferases (general) (2.3.2)
- G01N2333/9108—Aminoacyltransferases (general) (2.3.2) with definite EC number (2.3.2.-)
-
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- G01N2333/91045—Acyltransferases (2.3)
- G01N2333/91074—Aminoacyltransferases (general) (2.3.2)
- G01N2333/9108—Aminoacyltransferases (general) (2.3.2) with definite EC number (2.3.2.-)
- G01N2333/91085—Transglutaminases; Factor XIIIq (2.3.2.13)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は血糠中の血液凝固Ｘｍ因子測定に関する。
さらに詳しくは活性化したＸｍａの活性を蟹光法によっ
て測定する場合、反応した蟹光物質と未反応の蟹光物質
を分子節を用いて分離し正確に反応した蟹光物質の量を
測定する方法に関する。Ｘ町因子は血液凝固の最終段階
で働く酵素であるが、正確には血※中のトロンビンとＣ
ａＨイオンとの作用により活性のあるＸｍａとなって始
めて酵素作用が発現する非活性型のものである。したが
ってＸｍａの活性の測定からＸｍ因子の量を測定するこ
とができる。血液凝固機構におけるＸｍａの作用はトロ
ンビンの作用により生成したフィブリンにィソベプチド
結合からなる分子間架橋、すなわちクロスリンクを形成
するもので、Ｘｍａはトランスグルタミナーゼの作用を
有しているといえる。
て測定する場合、反応した蟹光物質と未反応の蟹光物質
を分子節を用いて分離し正確に反応した蟹光物質の量を
測定する方法に関する。Ｘ町因子は血液凝固の最終段階
で働く酵素であるが、正確には血※中のトロンビンとＣ
ａＨイオンとの作用により活性のあるＸｍａとなって始
めて酵素作用が発現する非活性型のものである。したが
ってＸｍａの活性の測定からＸｍ因子の量を測定するこ
とができる。血液凝固機構におけるＸｍａの作用はトロ
ンビンの作用により生成したフィブリンにィソベプチド
結合からなる分子間架橋、すなわちクロスリンクを形成
するもので、Ｘｍａはトランスグルタミナーゼの作用を
有しているといえる。
このようなことから臨床的意義も重要で特に血管内凝固
症候群（ＤＩＣという）、賢疾患、外科、産科領域では
その重要性が認められている。因に、厚生省ＤＩＣ調査
研究班の報告でもこのことが裏付けされた。したがって
現在Ｘｍ因子の簡便かつ正確な測定方法の開発が強く望
まれている所以である。従来Ｘｍ因子の測定には種々の
方法が考えられた。
症候群（ＤＩＣという）、賢疾患、外科、産科領域では
その重要性が認められている。因に、厚生省ＤＩＣ調査
研究班の報告でもこのことが裏付けされた。したがって
現在Ｘｍ因子の簡便かつ正確な測定方法の開発が強く望
まれている所以である。従来Ｘｍ因子の測定には種々の
方法が考えられた。
例えば○’クロットテスト、これはフイブリンゲルの尿
素や酸に対する溶解性を調べるもので、簡便ではあるが
定量性に欠ける。
素や酸に対する溶解性を調べるもので、簡便ではあるが
定量性に欠ける。
｛２１ クロスリンク定量法、これはフィブリンゲル中
のクロスリンクリジンを定量するもので、多量の試料を
必要とする上定量性もよくない。
のクロスリンクリジンを定量するもので、多量の試料を
必要とする上定量性もよくない。
｛３｝ ラジオアイソトープ法、これはカゼインへの１
４Ｃ化合物のとりこみ量を測定するもので定量性もよく
高感度であるが後述の欠点もある。‘４’蟹光法、これ
はカゼインへのダンシルカダベリンのとりこみ量を測定
するもので、定量性もよく高感度であるが操作は煩雑で
ある。【５｝ 抗原−抗体法、これは感度、定量性とも
中程度であるが、Ｘｍ因子とＸｍａの抗原性が大きく異
なるため、抗原活性と酵素活性は必ずしも一致しないと
いう問題がある。
４Ｃ化合物のとりこみ量を測定するもので定量性もよく
高感度であるが後述の欠点もある。‘４’蟹光法、これ
はカゼインへのダンシルカダベリンのとりこみ量を測定
するもので、定量性もよく高感度であるが操作は煩雑で
ある。【５｝ 抗原−抗体法、これは感度、定量性とも
中程度であるが、Ｘｍ因子とＸｍａの抗原性が大きく異
なるため、抗原活性と酵素活性は必ずしも一致しないと
いう問題がある。
以上さまざまな方法が提案されて来たが、これらの中で
感度、定量性ともに優れているのはラジオアイソトープ
法（ＲＩ法）および蟹光法といわれている。
感度、定量性ともに優れているのはラジオアイソトープ
法（ＲＩ法）および蟹光法といわれている。
しかしＲＩ法は放射能物質を取扱うために設備にかなり
の投資が必要であり操作も煩雑で小規模な実施は困難で
ある。また蟹光法はＲＩ法のような欠点はないがそれで
もなお問題がある。すなわち蟹光法はローランド等によ
り１９６９年、初めて報告された（Ｊ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎ
ｖｅｓｔ．４８：１０５４〜１０６４、１９６９）方法
で次の図式によりカゼインのｙ−グルタミル基とダンシ
ルカダベリンの（ど）−アミノ基がＸｍａの作用で結合
しカゼインーダンシルカダベリンを生成する。ローフン
ド等はこの後カゼインーダンシルカダベリンを強酸を用
いて沈澱させ、さらに有機溶媒で何度も洗浄を繰返し、
未反応のダンシルカダベリンを溶出分離した後、尿素に
界面活性剤を添加した水溶液に溶解しその蟹光を測定し
、その結果からＸ町ａの活性を測定すると共にＸｍ因子
の量を測定した。この方法は優れた方法であるが、未反
応のダンシルカダベリンを含まないカゼインーダンシル
カダベリンの分離取得が必須要件であり、そのための分
離操作に強酸、有機溶媒を使用することは実際には好ま
しくなく、かつ有機溶媒での沈澱の洗浄は操作が煩雑で
ともすれば包み込まれた未反応ダンシルカダベリンの完
全な分離に手間がか）る等の欠点があり、日常の臨床検
査に適用することは困難であった。本発明者等はこれら
の欠点を改良するため種々研究した結果、カゼインーダ
ンシルカダベリンがダンシルカダベリンに比較し分子量
が非常に大きいことに着目し、分子節を利用することに
より両者を極めて簡単にしかも完全に分離し得ることを
見出し本発明を完成した。
の投資が必要であり操作も煩雑で小規模な実施は困難で
ある。また蟹光法はＲＩ法のような欠点はないがそれで
もなお問題がある。すなわち蟹光法はローランド等によ
り１９６９年、初めて報告された（Ｊ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎ
ｖｅｓｔ．４８：１０５４〜１０６４、１９６９）方法
で次の図式によりカゼインのｙ−グルタミル基とダンシ
ルカダベリンの（ど）−アミノ基がＸｍａの作用で結合
しカゼインーダンシルカダベリンを生成する。ローフン
ド等はこの後カゼインーダンシルカダベリンを強酸を用
いて沈澱させ、さらに有機溶媒で何度も洗浄を繰返し、
未反応のダンシルカダベリンを溶出分離した後、尿素に
界面活性剤を添加した水溶液に溶解しその蟹光を測定し
、その結果からＸ町ａの活性を測定すると共にＸｍ因子
の量を測定した。この方法は優れた方法であるが、未反
応のダンシルカダベリンを含まないカゼインーダンシル
カダベリンの分離取得が必須要件であり、そのための分
離操作に強酸、有機溶媒を使用することは実際には好ま
しくなく、かつ有機溶媒での沈澱の洗浄は操作が煩雑で
ともすれば包み込まれた未反応ダンシルカダベリンの完
全な分離に手間がか）る等の欠点があり、日常の臨床検
査に適用することは困難であった。本発明者等はこれら
の欠点を改良するため種々研究した結果、カゼインーダ
ンシルカダベリンがダンシルカダベリンに比較し分子量
が非常に大きいことに着目し、分子節を利用することに
より両者を極めて簡単にしかも完全に分離し得ることを
見出し本発明を完成した。
本発明に従って、血酸中の血液凝固Ｘｍ因子測定に当り
、Ｘ也因子を活性化したＸｍａの活性を基質としてカゼ
インおよび蟹光性を有するカダベリン誘導体を用いて測
定する方法において、カゼインと反応したカダーベリン
誘導体と未反応の当該化合物とを分離するのに分子官缶
を用いることを特徴とする血数中のＸｍ因子を測定する
方法が提供される。カゼインとダンシルカダベリンの場
合、カゼインは分子量約７５０００〜３７５０００の混
合蛋白であり、一方ダンシルカダベリンは分子量３３５
．５のナフタレン環を有する化合物である。したがって
、カゼインーダンシルカダベリンはほ）、カゼインと同
等の分子量のものと倣すことができる。このように分子
量の差の大きいときは分子節の効果は特に著しい。本発
明に使用するカダベリン議導体はそれ自身蟹光性のもの
であり、かつカゼインと結合しても受光性を保持するも
のであれば特に制限はない。
、Ｘ也因子を活性化したＸｍａの活性を基質としてカゼ
インおよび蟹光性を有するカダベリン誘導体を用いて測
定する方法において、カゼインと反応したカダーベリン
誘導体と未反応の当該化合物とを分離するのに分子官缶
を用いることを特徴とする血数中のＸｍ因子を測定する
方法が提供される。カゼインとダンシルカダベリンの場
合、カゼインは分子量約７５０００〜３７５０００の混
合蛋白であり、一方ダンシルカダベリンは分子量３３５
．５のナフタレン環を有する化合物である。したがって
、カゼインーダンシルカダベリンはほ）、カゼインと同
等の分子量のものと倣すことができる。このように分子
量の差の大きいときは分子節の効果は特に著しい。本発
明に使用するカダベリン議導体はそれ自身蟹光性のもの
であり、かつカゼインと結合しても受光性を保持するも
のであれば特に制限はない。
この中にはクマリン誘導体たとえばフルオレセィン、あ
るいはナフタリン、アントラセン誘導体たとえばダンシ
ルカダベリンがあるが、特にダンシルカダベリンが好適
である。本発明に用いる分子筋であるゲル炉過の力ラム
担体にはデキストラン、アガロース、ポリアクリルアミ
ド、球状セルロース、ポリビニルアルコールなどが使用
できる。
るいはナフタリン、アントラセン誘導体たとえばダンシ
ルカダベリンがあるが、特にダンシルカダベリンが好適
である。本発明に用いる分子筋であるゲル炉過の力ラム
担体にはデキストラン、アガロース、ポリアクリルアミ
ド、球状セルロース、ポリビニルアルコールなどが使用
できる。
本発明の場合分離すべき物質の分子量の差が大きいので
力ラム担体の網目は粗いものでよい。通常脱塩に使用す
るもので充分である。このような担体を使用すると最初
から損体内に存在する溶液量、いわゆるボィドボリウム
（Ｖｏｉｄｖｏｖｌｕｍｅ）の直後にカゼインーダンシ
ルカダベリンがカゼインと共に流出してくる。未反応の
ダンシルカダベリンが流出するのはずっと後である。こ
の関係を第１図に示す。試験方法は実施例で用いたカラ
ムに検体としてカゼインとダンシルカダベリンの混合液
１松とを加え、次いで同じく実施例の緩衝液で展開する
。結果は第１図の通りで最初の３の‘でカゼインの９５
％が流出するがダンシルカダベリンはこの間に殆ど流出
せず、３奴以後に実質流出が始まることが明かである。
したがって最初のカゼインの流出時に測定できるダンシ
ルカダベリンの蟹光はカゼインーダンシルカダベリンに
由来するものでこの量からＸｍａの活性ひいてはＸｍ因
子の量が測定できる。血環中になる蛋白質などの他の高
分子物質もこの領域で流出するが蟹光の測定であるので
影響はない。実施例 １ １ 試薬 ‘１｝ 緩衝液 ０．０５ｍｏＶそトリス一日ＣＩ溶液
（ｐＨ７．５）（２｝ トロンビン液 トロンビンを上
記綬隣液に牛血清アルブミン０．０５％添加した溶液に
熔解し１００ｕ′の上溶液とする。
力ラム担体の網目は粗いものでよい。通常脱塩に使用す
るもので充分である。このような担体を使用すると最初
から損体内に存在する溶液量、いわゆるボィドボリウム
（Ｖｏｉｄｖｏｖｌｕｍｅ）の直後にカゼインーダンシ
ルカダベリンがカゼインと共に流出してくる。未反応の
ダンシルカダベリンが流出するのはずっと後である。こ
の関係を第１図に示す。試験方法は実施例で用いたカラ
ムに検体としてカゼインとダンシルカダベリンの混合液
１松とを加え、次いで同じく実施例の緩衝液で展開する
。結果は第１図の通りで最初の３の‘でカゼインの９５
％が流出するがダンシルカダベリンはこの間に殆ど流出
せず、３奴以後に実質流出が始まることが明かである。
したがって最初のカゼインの流出時に測定できるダンシ
ルカダベリンの蟹光はカゼインーダンシルカダベリンに
由来するものでこの量からＸｍａの活性ひいてはＸｍ因
子の量が測定できる。血環中になる蛋白質などの他の高
分子物質もこの領域で流出するが蟹光の測定であるので
影響はない。実施例 １ １ 試薬 ‘１｝ 緩衝液 ０．０５ｍｏＶそトリス一日ＣＩ溶液
（ｐＨ７．５）（２｝ トロンビン液 トロンビンを上
記綬隣液に牛血清アルブミン０．０５％添加した溶液に
熔解し１００ｕ′の上溶液とする。
‘３｝ カゼイン液 カゼインを上記緩衝液に溶解し、
０．６５％溶液とする。
０．６５％溶液とする。
｛４ー ジダンシルカダベリン液 ダンシルカダベリン
を上記緩衝液に熔解し、２．瓜ｈｏｌ′そ溶液とする。
を上記緩衝液に熔解し、２．瓜ｈｏｌ′そ溶液とする。
【５｝ 塩化カルシウム液 塩化カルシウムを上記緩衛
液に溶解し１３０ｍｍｏｌ′そ溶液とする。【６）反応
停止液 １２ｍｍｏｌ′クマレィミド水溶液。２ 操作 血嫌２０仏〆を採りｍの緩衝液に１０％の割合でグリセ
リンを添加した溶液０．１のＺに加え５６ｏｏ、４分間
加温した後氷冷する。
液に溶解し１３０ｍｍｏｌ′そ溶液とする。【６）反応
停止液 １２ｍｍｏｌ′クマレィミド水溶液。２ 操作 血嫌２０仏〆を採りｍの緩衝液に１０％の割合でグリセ
リンを添加した溶液０．１のＺに加え５６ｏｏ、４分間
加温した後氷冷する。
次にダンシルカダベリン液０．２の上、カゼイン液０．
１の‘、塩化カルシウム液０．０５の‘、トロンピン液
０．０５のとの順に添加し３７００、１び分間反応させ
る。直に｛６ーの反応停止液０．１汎‘を加え反応を停
止させる。この溶液をカラムの上部に加える。全部の液
が浸透したら｛１）の緩衝液を２．５机加える。カラム
の下部からの流出液が３の上となったところで、この３
の‘の流出液を通常の方法で蟹光強度を測定し、その値
からＸｍａの活性およびＸｍ因子の量を算出する。励起
波長は３５別川、測定波長は２５かのである。なお使用
したカラムは直径１．６伽の円筒型で、担体はポリビニ
ルアルコール粒子（東洋ソーダ製品、トョパールＨＷ−
４．にｏａｒｓｅ）１の【を使用した。実施例により種
々の検体について試験した結果を第２図に示す。
１の‘、塩化カルシウム液０．０５の‘、トロンピン液
０．０５のとの順に添加し３７００、１び分間反応させ
る。直に｛６ーの反応停止液０．１汎‘を加え反応を停
止させる。この溶液をカラムの上部に加える。全部の液
が浸透したら｛１）の緩衝液を２．５机加える。カラム
の下部からの流出液が３の上となったところで、この３
の‘の流出液を通常の方法で蟹光強度を測定し、その値
からＸｍａの活性およびＸｍ因子の量を算出する。励起
波長は３５別川、測定波長は２５かのである。なお使用
したカラムは直径１．６伽の円筒型で、担体はポリビニ
ルアルコール粒子（東洋ソーダ製品、トョパールＨＷ−
４．にｏａｒｓｅ）１の【を使用した。実施例により種
々の検体について試験した結果を第２図に示す。
この図から明かに定量性が認められた。また再現性は蟹
光強度の相対比を測定した結果、１００、１０４、１０
５ ９９、１０５、１０５、１０１、１０ふ９８と２．
６％の良好なＣＶを示した。ただし正常者の平均を１０
０とした。以上述べた通り、本発明の方法は感度の高い
反応系を用い操作を簡単にし、かつ正確な値を得ること
ができる極めて有用な方法で通常の臨床検査に適用でき
るものである。
光強度の相対比を測定した結果、１００、１０４、１０
５ ９９、１０５、１０５、１０１、１０ふ９８と２．
６％の良好なＣＶを示した。ただし正常者の平均を１０
０とした。以上述べた通り、本発明の方法は感度の高い
反応系を用い操作を簡単にし、かつ正確な値を得ること
ができる極めて有用な方法で通常の臨床検査に適用でき
るものである。
第１図はカラムを用いてカゼインとダンシルカダベリン
の混合液を緩衝液で展開するときの流出パターンを示す
。 第２図は種々の検体を用いて測定したＸｍ因子の量と蟹
光強度の関係を示すグラフである。第１図 第２図
の混合液を緩衝液で展開するときの流出パターンを示す
。 第２図は種々の検体を用いて測定したＸｍ因子の量と蟹
光強度の関係を示すグラフである。第１図 第２図
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 血漿中の血液凝固ＸIII因子測定に当り、ＸIII因子
を活性化したＸIIIａの活性を基質としてカゼインおよ
び螢光性を有するカダベリン誘導体を用いて測定する方
法において、カゼインと反応したカダベリン誘導体と未
反応の当該化合物とを分離するのに分子篩を用いること
を特徴とする血漿中のＸIII因子を測定する方法。 ２ カダベリン誘導体がダンシルカダベリンである特許
請求の範囲第１項記載の方法。
Priority Applications (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57099284A JPS6035119B2 (ja) | 1982-06-11 | 1982-06-11 | 血漿中のｘ３因子を測定する方法 |
| US06/502,473 US4601977A (en) | 1982-06-11 | 1983-06-09 | Method for measuring the activity of plasma factor XIII |
| DE8383105675T DE3374878D1 (en) | 1982-06-11 | 1983-06-09 | Method for measuring the activity of plasma factor xiii |
| EP83105675A EP0097853B1 (en) | 1982-06-11 | 1983-06-09 | Method for measuring the activity of plasma factor xiii |
| CA000430118A CA1203153A (en) | 1982-06-11 | 1983-06-10 | Process for measuring the activity of the plasma factor xiii |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57099284A JPS6035119B2 (ja) | 1982-06-11 | 1982-06-11 | 血漿中のｘ３因子を測定する方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58216959A JPS58216959A (ja) | 1983-12-16 |
| JPS6035119B2 true JPS6035119B2 (ja) | 1985-08-13 |
Family
ID=14243349
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57099284A Expired JPS6035119B2 (ja) | 1982-06-11 | 1982-06-11 | 血漿中のｘ３因子を測定する方法 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4601977A (ja) |
| EP (1) | EP0097853B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6035119B2 (ja) |
| CA (1) | CA1203153A (ja) |
| DE (1) | DE3374878D1 (ja) |
Families Citing this family (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB2178533B (en) * | 1985-07-22 | 1989-07-19 | Asahi Chemical Ind | Analytical method of enzyme precursors and device therefor |
| WO1989001512A1 (en) * | 1987-08-17 | 1989-02-23 | The Liposome Company, Inc. | A sponge enzyme having transglutaminase-like activity |
| US5015588A (en) * | 1987-10-29 | 1991-05-14 | The Samuel Roberts Noble Foundation, Inc. | Method for the detection of factor XIII in plasma |
| DE3834233A1 (de) * | 1988-10-07 | 1990-04-19 | Max Planck Gesellschaft | Verfahren zur aktivitaetsbestimmung von transglutaminasen |
| US5204447A (en) * | 1988-11-14 | 1993-04-20 | Zymogenetics, Inc. | Purification of factor xiii |
| DE4038899C2 (de) * | 1990-12-06 | 1995-01-19 | Dempfle Carl Erik Dr Med | Verfahren und Reagenzien zur Bestimmung der enzymatischen Aktivität von Transglutaminasen (EC 2.3.2.13) |
| JP3224607B2 (ja) * | 1992-09-11 | 2001-11-05 | 株式会社アズウェル | 血液凝固第ｘｉｉｉ因子活性測定方法および該測定用試薬キット |
| DE10046187A1 (de) * | 2000-09-13 | 2002-03-21 | Univ Schiller Jena | Verfahren zur Messung der Aktivität von Gerinnungsfaktor XIIIa |
| US6660486B2 (en) * | 2001-05-31 | 2003-12-09 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | FXIII detection for verifying serum sample and sample size and for detecting dilution |
| AU2003269564A1 (en) * | 2003-10-17 | 2005-05-05 | Peoplebio, Inc. | Method and kit for measuring the activity of factor xiii |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4161515A (en) * | 1973-10-02 | 1979-07-17 | Syva Company | Double receptor fluorescent immunoassay |
| US4235869A (en) * | 1978-05-16 | 1980-11-25 | Syva Company | Assay employing a labeled Fab-fragment ligand complex |
| US4245040A (en) * | 1978-11-20 | 1981-01-13 | Laurence Pilgeram | Detection and measurement of circulating fibrin |
-
1982
- 1982-06-11 JP JP57099284A patent/JPS6035119B2/ja not_active Expired
-
1983
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| Publication number | Publication date |
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