JPS60138465A - 新規な抗原定量法 - Google Patents
新規な抗原定量法Info
- Publication number
- JPS60138465A JPS60138465A JP24473283A JP24473283A JPS60138465A JP S60138465 A JPS60138465 A JP S60138465A JP 24473283 A JP24473283 A JP 24473283A JP 24473283 A JP24473283 A JP 24473283A JP S60138465 A JPS60138465 A JP S60138465A
- Authority
- JP
- Japan
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- antibody
- liposome
- antigen
- reaction
- fetoprotein
- Prior art date
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- Granted
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-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/543—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals
- G01N33/554—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals the carrier being a biological cell or cell fragment, e.g. bacteria, yeast cells
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- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は新規な抗原定ａｔ法に関するものである。
近年医療分野においては病気の診ＩＨｉ等を行なうに際
し、高度の信頼性をもって抗原を簡便迅速に定量するこ
とが極めて重に１な課題になってきた。
し、高度の信頼性をもって抗原を簡便迅速に定量するこ
とが極めて重に１な課題になってきた。
従来免疫化学的測定法による抗原の定置法としては、（
４）放射化免疫測定法（ラジオイムノアッセイ） 、（
Ｂ）酵素免疫測定法、（Ｃ）逆受身赤血球凝集反応法、
及びの）−元放射状免疫拡散法等により行われているが
、これらの方法は次の如き欠点を有するものであった。
４）放射化免疫測定法（ラジオイムノアッセイ） 、（
Ｂ）酵素免疫測定法、（Ｃ）逆受身赤血球凝集反応法、
及びの）−元放射状免疫拡散法等により行われているが
、これらの方法は次の如き欠点を有するものであった。
即ち
Ａ方法： 洗浄操作を必要とし、またラジオアイソトー
プを使用するため特別の設備を必要とする等莫大な設備
費と繁雑な手数を要する。
プを使用するため特別の設備を必要とする等莫大な設備
費と繁雑な手数を要する。
Ｂ方法ニ一般的に洗浄の操作を必要とし且つ判定まで長
前問を要する。
前問を要する。
Ｃ方法：ダイリュータ−にて試料を２倍に階段希釈する
操作及びドロツノｅ−にて希釈液等を滴下する操作を必
要とするため繁雑な手数を要する。又判定までに長時間
を要すると共に抗原風を２倍階段希釈の終末値で判定す
るため雑駁な判定になるおそれがある。
操作及びドロツノｅ−にて希釈液等を滴下する操作を必
要とするため繁雑な手数を要する。又判定までに長時間
を要すると共に抗原風を２倍階段希釈の終末値で判定す
るため雑駁な判定になるおそれがある。
Ｄ方法：判定までに多大な時間を要すると共に感度的に
も不十分である。
も不十分である。
またりＩソームを使用して抗体又は抗原を定量する方法
がある。リポソームは主として脂質よりなる閉鎖小胞で
あり、リポソームの形状として多重層リポソーム、小さ
な１枚膜り７］′？ソーム、大きな１枚膜リポソームに
分類される。リポソーム膜は多くの水溶性物質に対して
バリヤー能を有しているため、すｄ？ソーム内の水相に
は水溶性物質を保持することができる。リポソームの研
究はＢａｎｇｈａｍが主としてイオンの透過性を生体膜
レベルで研究するためのモデルとして用いたのにはじま
る。その後Ｋ１ｎ５ｋｙ等がリポソームに糖脂質の抗原
（ハプテン９を傅入すると抗体及び補体の存在下でリポ
ソーム内の水層に保持された物質が膜外に遊離する現象
を見い出し、リポソームを抗脂質抗体の検出系として用
いたものである。しかしＫｌｒ＋ｌ］ｋ：ｉ’等の方法
は抗体を定量するものであり、抗原を定量するものでは
ない。更にそのｉ ＩＪ 、ｊｅソームを使用し抗原を
定量する方法がいくつか報告されている。例えばケイイ
チ、ウニムラ等の方法（ジャーナル・オプ・イムノロソ
カル・メソッド、 Ｊ、Ｉｍｍｕｎｏｌ。
がある。リポソームは主として脂質よりなる閉鎖小胞で
あり、リポソームの形状として多重層リポソーム、小さ
な１枚膜り７］′？ソーム、大きな１枚膜リポソームに
分類される。リポソーム膜は多くの水溶性物質に対して
バリヤー能を有しているため、すｄ？ソーム内の水相に
は水溶性物質を保持することができる。リポソームの研
究はＢａｎｇｈａｍが主としてイオンの透過性を生体膜
レベルで研究するためのモデルとして用いたのにはじま
る。その後Ｋ１ｎ５ｋｙ等がリポソームに糖脂質の抗原
（ハプテン９を傅入すると抗体及び補体の存在下でリポ
ソーム内の水層に保持された物質が膜外に遊離する現象
を見い出し、リポソームを抗脂質抗体の検出系として用
いたものである。しかしＫｌｒ＋ｌ］ｋ：ｉ’等の方法
は抗体を定量するものであり、抗原を定量するものでは
ない。更にそのｉ ＩＪ 、ｊｅソームを使用し抗原を
定量する方法がいくつか報告されている。例えばケイイ
チ、ウニムラ等の方法（ジャーナル・オプ・イムノロソ
カル・メソッド、 Ｊ、Ｉｍｍｕｎｏｌ。
Ｍｅｔｈｏｄｓ、、５３．．１９８２，２２１−２３２
）、７ランシス・エックス・コール、 Ｆｒａｎｃｉｓ
、Ｘ、Ｃｏ１ｅ等の方法（ユナイテッド・ステート・）
４テント１、Ｕｎｉｔｅｄ、５ｔａｔｅｓ、Ｐａｔｅｎ
ｔ、、Ｎｏ ４，３４２，８２６ ）などがある。この
方法は試料（抗原）と抗体とを反応させ、次いで抗原を
結合させたリポソーム及び補体を反応させるものであり
、このとき試料中に抗原が存在しないと抗体とリポソー
ムに結合させた抗原とが抗原抵抗反応をおこし、補体の
作用によってリポソームは破壌される。しかし抗原が試
料中に存在すると試料中の抗原が抗体と反応し抗体は消
費されリポソームに結合させた抗原と反応しなくなり、
リポソームは破壊されない。即ち抗原量とり月？ソーム
の破壊量とが反比例することにより抗原を定量する方法
である。
）、７ランシス・エックス・コール、 Ｆｒａｎｃｉｓ
、Ｘ、Ｃｏ１ｅ等の方法（ユナイテッド・ステート・）
４テント１、Ｕｎｉｔｅｄ、５ｔａｔｅｓ、Ｐａｔｅｎ
ｔ、、Ｎｏ ４，３４２，８２６ ）などがある。この
方法は試料（抗原）と抗体とを反応させ、次いで抗原を
結合させたリポソーム及び補体を反応させるものであり
、このとき試料中に抗原が存在しないと抗体とリポソー
ムに結合させた抗原とが抗原抵抗反応をおこし、補体の
作用によってリポソームは破壌される。しかし抗原が試
料中に存在すると試料中の抗原が抗体と反応し抗体は消
費されリポソームに結合させた抗原と反応しなくなり、
リポソームは破壊されない。即ち抗原量とり月？ソーム
の破壊量とが反比例することにより抗原を定量する方法
である。
然しなからこの方法は抗原を結合させたすＩソームを使
用するため多照の抗原を必要とし、特に抗原の入手が°
困難な抗原を定量する方法としては工業的に適用し難い
ものであった。
用するため多照の抗原を必要とし、特に抗原の入手が°
困難な抗原を定量する方法としては工業的に適用し難い
ものであった。
本発明はかかる現状に鑑み鋭意研究を行った結果、感度
よくしかも簡便迅速にして抗原を定量する方法を開発し
たものである。即ち本発明方法は種を異にする２種類の
抗体の内、一方の抗体を結合させたリポソームに抗原を
反応せしめた後、更に他方の抗体及び補体を添加して該
り？ソームを破壊せしめ、該リポソーム内に内蔵せる物
質を遊離セしめ該物質を測定することを特徴とするもの
である。
よくしかも簡便迅速にして抗原を定量する方法を開発し
たものである。即ち本発明方法は種を異にする２種類の
抗体の内、一方の抗体を結合させたリポソームに抗原を
反応せしめた後、更に他方の抗体及び補体を添加して該
り？ソームを破壊せしめ、該リポソーム内に内蔵せる物
質を遊離セしめ該物質を測定することを特徴とするもの
である。
本発明方法においてリポソームに抗体を結合させる方法
としてはレイザーマン（Ｌｅｓｅｒｍａｎ）等の方法（
ネイチャー、 Ｎａｔｕｒｅ、 ２８８．６０２−６０
４．１９８０）、マルチン（Ｍａｒｔｉｎ） 等の方法
（バイオケミストリー、Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ２
０ ＋４２２９−４：２３８．１９８１）などがある。
としてはレイザーマン（Ｌｅｓｅｒｍａｎ）等の方法（
ネイチャー、 Ｎａｔｕｒｅ、 ２８８．６０２−６０
４．１９８０）、マルチン（Ｍａｒｔｉｎ） 等の方法
（バイオケミストリー、Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ２
０ ＋４２２９−４：２３８．１９８１）などがある。
即ちホスファチジルエタノールアミンにＳＨ基と反応す
る試薬（Ｎ−ハイドロキシスクシニル−３−（２−ピリ
ジルジチオ）プロピオネ−） （５ＰＤＰ ）’）を共
有結合させたものを合成し、リポソームに組み込んでお
く。これに抗体をＳＨ化したものあるいは抗体間のＳ−
８結合をはずしてＳＨ化したものを結合させる方法であ
る。
る試薬（Ｎ−ハイドロキシスクシニル−３−（２−ピリ
ジルジチオ）プロピオネ−） （５ＰＤＰ ）’）を共
有結合させたものを合成し、リポソームに組み込んでお
く。これに抗体をＳＨ化したものあるいは抗体間のＳ−
８結合をはずしてＳＨ化したものを結合させる方法であ
る。
本発明方法において使用するりデソームとしては多重層
リポソーム、小さな１枚膜リポソーム又は大きな１枚膜
すデソームの何れでもよい。
リポソーム、小さな１枚膜リポソーム又は大きな１枚膜
すデソームの何れでもよい。
又りＩソームの成分としてはシリンダー型に圧する脂質
例えばレシチン、スフインゴエミエリン、ホス７アチジ
ルセリンの内１種又は２種以上を単独又は主体とし、こ
れに他の脂質例えばコレステロール、ステアリルアミン
などの内１種又は２種以上を組合せてなるものである。
例えばレシチン、スフインゴエミエリン、ホス７アチジ
ルセリンの内１種又は２種以上を単独又は主体とし、こ
れに他の脂質例えばコレステロール、ステアリルアミン
などの内１種又は２種以上を組合せてなるものである。
ただし抗体をリポソームと結合させるため例えばマルチ
ン等の方法の場合にはＮ−（３−（２−ピリジルチオ）
プロピオニルホスファチジルエタノールアミン） （Ｆ
ＤＰ−ＰＥ）を使用することが必要である。
ン等の方法の場合にはＮ−（３−（２−ピリジルチオ）
プロピオニルホスファチジルエタノールアミン） （Ｆ
ＤＰ−ＰＥ）を使用することが必要である。
又本発明方法において使用する補体は限定されるもので
はなく補体活性の高い補体が望ましく、例えばモルモッ
ト補体等である。
はなく補体活性の高い補体が望ましく、例えばモルモッ
ト補体等である。
又本発明方法において定量できる抗原としては、免疫グ
ロブリンＧ１免疫グロブリンＭ、免疫グロブリンＡ１
ミオグロビン、Ｉ（１３８抗原、α−７エトプロテイン
、Ｃ−反応性蛋白、フェリチンなどがあげることができ
るが、これらの抗原に限定されるものではなく抗原抗体
反応に補体が関与するすべての種類の抗原をｆｆ１ｆｔ
することができる。
ロブリンＧ１免疫グロブリンＭ、免疫グロブリンＡ１
ミオグロビン、Ｉ（１３８抗原、α−７エトプロテイン
、Ｃ−反応性蛋白、フェリチンなどがあげることができ
るが、これらの抗原に限定されるものではなく抗原抗体
反応に補体が関与するすべての種類の抗原をｆｆ１ｆｔ
することができる。
又リポソー −に内蔵する物質及びその測定方法として
は茨の如く知られている。
は茨の如く知られている。
Ａ スピンラベル試薬
電子スピン共鳴（ＥＳＲ）で行う方法（ローゼンクイス
ト、 Ｒｏｓｅｎｑｕ：ａｔ等、ノヤーメル・オブ・イ
ムノロノカル・メソッド、 Ｊ、Ｉｍｍｏｕｎｏｌ。
ト、 Ｒｏｓｅｎｑｕ：ａｔ等、ノヤーメル・オブ・イ
ムノロノカル・メソッド、 Ｊ、Ｉｍｍｏｕｎｏｌ。
Ｍｅｔｈｏｄｓ、 １５．１４７ 、１９７７ ）Ｂ
グルコース グルコース酵素電極で行う方法（梅沢等：日本化学会誌
、１０ ： １４３７，１９８０）Ｃ酵素 比色法により行う。
グルコース グルコース酵素電極で行う方法（梅沢等：日本化学会誌
、１０ ： １４３７，１９８０）Ｃ酵素 比色法により行う。
Ｄ 螢光色素
分光螢光光度計により行う。（上村等：免疫実験操作法
、Ｐ ２２３５ 、日光免疫学会 １９７８）Ｅｍ化テ
トラペンチルアンモニウム 六層ボＴンシオメトリーにより行う。（チパＣｈｉｈａ
’４ ：アナリティカルヶミストリー。
、Ｐ ２２３５ 、日光免疫学会 １９７８）Ｅｍ化テ
トラペンチルアンモニウム 六層ボＴンシオメトリーにより行う。（チパＣｈｉｈａ
’４ ：アナリティカルヶミストリー。
Ａｎａｌ、Ｃｈｅｍ ５２ ： １６’１０．１９８０
）本発明方法において使用する内蔵物質及びその測定方
法は上記の内何れでもよく、特にｌ！ｌ！定されるもの
ではない。
）本発明方法において使用する内蔵物質及びその測定方
法は上記の内何れでもよく、特にｌ！ｌ！定されるもの
ではない。
次に本発明方法の実施例について説明する。
実施例
フラスコ内ニ１０ ｍＭ ｖレスチロール（クロロフォ
ルムで溶解した）ｉｏｏμｍ３ ｓ ５ ｍＭレシチン
（クロロフォルムで溶解した）２００μ＃、１００醍ジ
セチルホスフエイト（クロロフォルムチ溶解した） ５
０ Ｉ’ｌｌ ％ ５０ ｍＭ ＰＤＰ −Ｐ Ｅ （
マルチン等の方法で調製したもの）１００μｌとエタノ
ール／ｍｌとを混合し、ロータリーエバポレータにて溶
媒を完全に除去することによってフラスコ内面に脂質膜
を作製した。これに酵素パーオキシダーゼ溶液（１００
０単位／ ｍｌｌ ） １．０ ｍｌｊ ヲｍ工、５０
℃に加温し、その後３００００Ｘ：ｇ３０分間遠心し、
上清をすてた後、沈渣に生理食塩液を加え再び遠心した
。この操作をパーオキシダーゼ活性が遠心上清になくな
るまで行ない、最後に生理食塩液５００ ｆｉｌを加え
、リポソーム懸濁液とした。このリポソーム懸濁液に抗
ヒト−α−フェトプロティンヤギ抗体Ｆ （ａｌ））ｇ
（２００μｇ）をジチオスレイトール（ＤＴＴ ）によ
って処理したものと反応せしめ、リポソームに抗体を結
合させた。その後３０００（Ｉｇ、３０分間遠心し、上
清をすて、抗体結合リポソーム沈渣を生理食塩液で懸濁
し、再び３００００’＜ｇ１３０分間遠心し、上清をす
てた。この操作を更に２回繰り返し生理食塩液にて抗体
結合す号？ソームＦ＠濁液（２０％Ｖ／Ｖ）とした。な
おこれらの操作はすべて窒素ガスの存在下で行った。
ルムで溶解した）ｉｏｏμｍ３ ｓ ５ ｍＭレシチン
（クロロフォルムで溶解した）２００μ＃、１００醍ジ
セチルホスフエイト（クロロフォルムチ溶解した） ５
０ Ｉ’ｌｌ ％ ５０ ｍＭ ＰＤＰ −Ｐ Ｅ （
マルチン等の方法で調製したもの）１００μｌとエタノ
ール／ｍｌとを混合し、ロータリーエバポレータにて溶
媒を完全に除去することによってフラスコ内面に脂質膜
を作製した。これに酵素パーオキシダーゼ溶液（１００
０単位／ ｍｌｌ ） １．０ ｍｌｊ ヲｍ工、５０
℃に加温し、その後３００００Ｘ：ｇ３０分間遠心し、
上清をすてた後、沈渣に生理食塩液を加え再び遠心した
。この操作をパーオキシダーゼ活性が遠心上清になくな
るまで行ない、最後に生理食塩液５００ ｆｉｌを加え
、リポソーム懸濁液とした。このリポソーム懸濁液に抗
ヒト−α−フェトプロティンヤギ抗体Ｆ （ａｌ））ｇ
（２００μｇ）をジチオスレイトール（ＤＴＴ ）によ
って処理したものと反応せしめ、リポソームに抗体を結
合させた。その後３０００（Ｉｇ、３０分間遠心し、上
清をすて、抗体結合リポソーム沈渣を生理食塩液で懸濁
し、再び３００００’＜ｇ１３０分間遠心し、上清をす
てた。この操作を更に２回繰り返し生理食塩液にて抗体
結合す号？ソームＦ＠濁液（２０％Ｖ／Ｖ）とした。な
おこれらの操作はすべて窒素ガスの存在下で行った。
抗体結合リポソーム懸濁液２５μｌに種々の６度即ち５
０ ｎｇ／ｍＣｉ１００ｎ／ｍＣ２００ｎｇ／ｍｌ。
０ ｎｇ／ｍＣｉ１００ｎ／ｍＣ２００ｎｇ／ｍｌ。
３００ ｎｇ／ｍＣ４００ｎｇ／ｍｌｔのヒト−α−７
エトゾロテイン溶液２５μｌを添加し、更に抗ヒト−α
−フェトプロティンウサギ抗体（２００μｇ／ｍｌｌ
）２５μｌとペロナール緩衝液に３０倍希釈したモルモ
ット補体１． Ｏｍｌｌを加え３７℃、１５分間反応さ
した。その後発色試薬（４−アミノアンチピリン−フェ
ノール−Ｈ２Ｏ２系） （ｐ、’ｌ’ｒｌｎｄｅｒ、
Ａｎｎ。
エトゾロテイン溶液２５μｌを添加し、更に抗ヒト−α
−フェトプロティンウサギ抗体（２００μｇ／ｍｌｌ
）２５μｌとペロナール緩衝液に３０倍希釈したモルモ
ット補体１． Ｏｍｌｌを加え３７℃、１５分間反応さ
した。その後発色試薬（４−アミノアンチピリン−フェ
ノール−Ｈ２Ｏ２系） （ｐ、’ｌ’ｒｌｎｄｅｒ、
Ａｎｎ。
Ｃ１ｊｎ、 Ｂｉｏｃｈｅｍ、 ６．２４１９６９ ）
１．０ ｍｌｌを添加し、３７℃５分間反応した後、
吸光度（５００ｓｍ ）を測定し、リポソーム内に内蔵
せる物質（パーオキシターゼ）の遊１ｉ１１１：割合（
イ）をめた。その結果は図面に示す通りである。
１．０ ｍｌｌを添加し、３７℃５分間反応した後、
吸光度（５００ｓｍ ）を測定し、リポソーム内に内蔵
せる物質（パーオキシターゼ）の遊１ｉ１１１：割合（
イ）をめた。その結果は図面に示す通りである。
ただし抗体結果リポソーム懸濁液２５μｌにペロナール
緩衝液２５μｌを加え、更に抗ヒト−α−フェトプロテ
ィンウサギ抗体２５μ４とペロナール緩衝液にて３０倍
希釈したモルモット補体１、 ０ ｍｌＪ 加え、ト
リ ト ン Ｘ −１００（Ｒｏｈｍ ａｎｄＨａＳＳ
）にて抗体結合リポソームを完全に破壊させた後、発色
試薬１．０ ｍｌｌを添加し３７℃、５分間反応後、吸
光度（５００ｎｍ ）を測定し、この吸光度をリポソー
ム内に内蔵せる物質（パーオキシターゼ）の遊離割合１
００％とした。
緩衝液２５μｌを加え、更に抗ヒト−α−フェトプロテ
ィンウサギ抗体２５μ４とペロナール緩衝液にて３０倍
希釈したモルモット補体１、 ０ ｍｌＪ 加え、ト
リ ト ン Ｘ −１００（Ｒｏｈｍ ａｎｄＨａＳＳ
）にて抗体結合リポソームを完全に破壊させた後、発色
試薬１．０ ｍｌｌを添加し３７℃、５分間反応後、吸
光度（５００ｎｍ ）を測定し、この吸光度をリポソー
ム内に内蔵せる物質（パーオキシターゼ）の遊離割合１
００％とした。
図面に示す如くヒト−α−フエトプロテインの濃度と遊
離割合（イ）との比例関係によってヒト−α−フェトプ
ロティンを定量することができたＯ 以上詳述した如く本発明方法によれば洗浄、。
離割合（イ）との比例関係によってヒト−α−フェトプ
ロティンを定量することができたＯ 以上詳述した如く本発明方法によれば洗浄、。
或は固液分離などの煩雑な操作を全く必要とすることな
く、簡単迅速に抗原を定量することが出来る等顕著な効
果を有する。
く、簡単迅速に抗原を定量することが出来る等顕著な効
果を有する。
図面は杢発明抗原定量法の１例におけるヒト−α−フェ
トプロティンの濃度とパーオキシターゼの遊離割合との
関係を示す曲線図である。 出願人代理人 弁理士 鈴 江 武 彦（ｎｇ／ｍオ）
トプロティンの濃度とパーオキシターゼの遊離割合との
関係を示す曲線図である。 出願人代理人 弁理士 鈴 江 武 彦（ｎｇ／ｍオ）
Claims (1)
- 種を異にする２紳！’４ｊの抗体の内１方の抗体を結合
させたリポソームに抗原を反応せしめた後、更に他方の
抗体及び補体を添加して該リポソームを破壊せしめ、該
リポソーム内に内蔵せる物質を遊゛離せしめ、該物質を
測定することを特徴とする新規な抗原定量法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24473283A JPS60138465A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24473283A JPS60138465A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60138465A true JPS60138465A (ja) | 1985-07-23 |
| JPH056664B2 JPH056664B2 (ja) | 1993-01-27 |
Family
ID=17123065
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP24473283A Granted JPS60138465A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60138465A (ja) |
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61250558A (ja) * | 1985-04-30 | 1986-11-07 | Toshiba Corp | 免疫分析方法 |
| JPS61269070A (ja) * | 1984-12-13 | 1986-11-28 | Nitsusui Seiyaku Kk | 抗原の定量法 |
| JPS63193065A (ja) * | 1987-02-06 | 1988-08-10 | Hitachi Ltd | 免疫分析用試薬およびこれを用いる免疫分析方法 |
| JPS63246670A (ja) * | 1987-04-02 | 1988-10-13 | Toshiba Corp | 免疫分析用試薬 |
| JPH01229971A (ja) * | 1988-03-10 | 1989-09-13 | Hitachi Ltd | 免疫分析用試薬及びそれを用いた免疫分析方法 |
| JPH01230621A (ja) * | 1988-03-10 | 1989-09-14 | Toyo Ink Mfg Co Ltd | 活性エネルギー線硬化性樹脂，その樹脂を含む硬化性被覆組成物および印刷インキ組成物 |
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Also Published As
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|---|---|
| JPH056664B2 (ja) | 1993-01-27 |
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