JPS5823786A - ペルオキシダ−ゼの安定化法 - Google Patents
ペルオキシダ−ゼの安定化法Info
- Publication number
- JPS5823786A JPS5823786A JP57132924A JP13292482A JPS5823786A JP S5823786 A JPS5823786 A JP S5823786A JP 57132924 A JP57132924 A JP 57132924A JP 13292482 A JP13292482 A JP 13292482A JP S5823786 A JPS5823786 A JP S5823786A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- peroxidase
- serum
- amino
- antipyrine
- medium
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 title claims description 18
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 title claims description 6
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 title 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 title 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 claims description 13
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 9
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 claims description 6
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 claims description 6
- 108010001336 Horseradish Peroxidase Proteins 0.000 claims description 3
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 claims description 3
- RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N Aminoantipyrine Natural products CN1C(C)=C(N)C(=O)N1C1=CC=CC=C1 RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 5
- VEQOALNAAJBPNY-UHFFFAOYSA-N antipyrine Chemical compound CN1C(C)=CC(=O)N1C1=CC=CC=C1 VEQOALNAAJBPNY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 229960005222 phenazone Drugs 0.000 claims 1
- 102000013415 peroxidase activity proteins Human genes 0.000 description 14
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 7
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 2
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 2
- BTIJJDXEELBZFS-QDUVMHSLSA-K hemin Chemical group CC1=C(CCC(O)=O)C(C=C2C(CCC(O)=O)=C(C)\C(N2[Fe](Cl)N23)=C\4)=N\C1=C/C2=C(C)C(C=C)=C3\C=C/1C(C)=C(C=C)C/4=N\1 BTIJJDXEELBZFS-QDUVMHSLSA-K 0.000 description 2
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 2
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 2
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 2
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 241000283707 Capra Species 0.000 description 1
- 102000014914 Carrier Proteins Human genes 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 108091008324 binding proteins Proteins 0.000 description 1
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012894 fetal calf serum Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N gold Chemical compound [Au] PCHJSUWPFVWCPO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000010931 gold Substances 0.000 description 1
- 229910052737 gold Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940025294 hemin Drugs 0.000 description 1
- 238000003018 immunoassay Methods 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 238000005502 peroxidation Methods 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/28—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving peroxidase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q2326/00—Chromogens for determinations of oxidoreductase enzymes
- C12Q2326/90—Developer
- C12Q2326/96—4-Amino-antipyrine
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Immunology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Thiazole And Isothizaole Compounds (AREA)
- Laminated Bodies (AREA)
- Synchronisation In Digital Transmission Systems (AREA)
- Crystals, And After-Treatments Of Crystals (AREA)
- Nonmetallic Welding Materials (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
酵素ペルオキシダーゼ、IP#に西洋わさびのペルオキ
シダーゼは非常に多くの用途ンもち免疫学的試験法に対
する免疫学的試験法(例えば、ハシテン、抗原または抗
体)の積繊′化九対して特に重要と考えられる。ペルオ
キシダーゼの活性または存在は容易に簡単に検出される
から、ペルオキシダーゼは免疫学的方法で用いると望ま
しい。この理由から、酵素免疫法に対する市販のキット
はその必須成分としてペルオキシダーゼが結合する免疫
学的に活性な物質を含んでいる。使用前にそのようなキ
ットは種々の場所に輸送きれ、また櫨々の期間貯そうさ
れるから、その酵素活性ができる限り長く保存されるこ
とは必須の条件である。しかしながら、酵素ペルオキシ
ダーゼはそれが他の成分に結合していると否とkかかわ
らず、特に低濃度で非常に安定ではないことが知らされ
ている。
シダーゼは非常に多くの用途ンもち免疫学的試験法に対
する免疫学的試験法(例えば、ハシテン、抗原または抗
体)の積繊′化九対して特に重要と考えられる。ペルオ
キシダーゼの活性または存在は容易に簡単に検出される
から、ペルオキシダーゼは免疫学的方法で用いると望ま
しい。この理由から、酵素免疫法に対する市販のキット
はその必須成分としてペルオキシダーゼが結合する免疫
学的に活性な物質を含んでいる。使用前にそのようなキ
ットは種々の場所に輸送きれ、また櫨々の期間貯そうさ
れるから、その酵素活性ができる限り長く保存されるこ
とは必須の条件である。しかしながら、酵素ペルオキシ
ダーゼはそれが他の成分に結合していると否とkかかわ
らず、特に低濃度で非常に安定ではないことが知らされ
ている。
したがって貯蔵安定性もまた低く、その事がかかるキッ
トの商業的意義Y減じている。
トの商業的意義Y減じている。
現在、ペルオキシダーゼ抱合体はたとえば約刀チのやぎ
血清を含むことのできる血清または血清蛋白Y含む反応
媒質に貯ぞうされている。これに関連して血清の存在が
抱合体の安定性ン増加させることが示されてきた。他方
、高温の貯蔵(例えば37°C)および/あるいは長期
の貯蔵(例えば6ケ月)後に血清は酵素からヘミン部分
を開裂させてペルオキシダーゼの不活性化に役割ン演す
ることもまた観察されている。ペルオキシダーゼのこの
不活性化は明らかにペルオキシダーゼと血清のへイン結
合蛋白との間のヘミン相互作用によりひきおこされる。
血清を含むことのできる血清または血清蛋白Y含む反応
媒質に貯ぞうされている。これに関連して血清の存在が
抱合体の安定性ン増加させることが示されてきた。他方
、高温の貯蔵(例えば37°C)および/あるいは長期
の貯蔵(例えば6ケ月)後に血清は酵素からヘミン部分
を開裂させてペルオキシダーゼの不活性化に役割ン演す
ることもまた観察されている。ペルオキシダーゼのこの
不活性化は明らかにペルオキシダーゼと血清のへイン結
合蛋白との間のヘミン相互作用によりひきおこされる。
本発明の範囲においてここにベルオキダーぜのこの不活
性化t4−アミノ−アンチピリンの媒質への添加により
実質的に減少できることが発見された。反応媒質への4
−アミノ−アンチピリンの添加によりペルオキシダーゼ
の安定性はしたがって実質的に改善される。
性化t4−アミノ−アンチピリンの媒質への添加により
実質的に減少できることが発見された。反応媒質への4
−アミノ−アンチピリンの添加によりペルオキシダーゼ
の安定性はしたがって実質的に改善される。
したがって本発明は媒質へ4−アミノーアンチビリンン
添加することからなる血清または血清蛋白含有媒質にお
けるペルオキシダーゼの安定化法に関する。
添加することからなる血清または血清蛋白含有媒質にお
けるペルオキシダーゼの安定化法に関する。
西洋わさびのペルオキシダーゼが本発明に従う方法にお
けるペルオキシダーゼとしてIWFT/c考慮される。
けるペルオキシダーゼとしてIWFT/c考慮される。
ヤイの血清は特にこの血清として望ましいことが判明し
たが、たとえばコウシ胎仔の血清もまた使用できる。血
清蛋白としてはたとえばアルブミンが考えられる。
たが、たとえばコウシ胎仔の血清もまた使用できる。血
清蛋白としてはたとえばアルブミンが考えられる。
媒質中の4−アミノ−アンチぎリン濃度は好ましくは1
!につぎ10vから1000Wの間で。
!につぎ10vから1000Wの間で。
特にIJにつき40から300岬が望ましい。特に望ま
しい場合は、4−アミノ−アンチぎリンは1ノにつき1
00呼または200呼の濃度で用いられる。
しい場合は、4−アミノ−アンチぎリンは1ノにつき1
00呼または200呼の濃度で用いられる。
以下の例が本発明を例証する。
例
o、1wy’tの(ヤイ)抗−CIA−イk オー’P
Vダーぜ抱合体yt、2g/ノのウシ血清アルブミン
。
Vダーぜ抱合体yt、2g/ノのウシ血清アルブミン
。
20チの正常ヤイ血清(56@150分で不活性化した
)および0.5g/lの「テメロサール」(’I’hi
merosal ) (Fluka ) %:金含有る
pH6,5の0.2モル/Ilのりン酸す) IJウム
緩衝液に溶解する。この抗−CIA−ペルオキシダーゼ
溶液を二つに分ける。この抗−03人−ペルオキシダー
ゼ溶液の1部に0.2fi/IIの4−アミノ−アンチ
ぎリン乞添加する。この2つの抗−CIeA−ペルオキ
シダーゼ溶液を無菌r過(フィルター=0.2μ)シネ
ジ式閉鎖部をもつ無菌ガラスフラスコ中に201づつ小
分けして充填する。これらの抗−〇IeA−ペルオキシ
ダーゼ溶液t2−8℃または37°Cで貯ぞ5する。
)および0.5g/lの「テメロサール」(’I’hi
merosal ) (Fluka ) %:金含有る
pH6,5の0.2モル/Ilのりン酸す) IJウム
緩衝液に溶解する。この抗−CIA−ペルオキシダーゼ
溶液を二つに分ける。この抗−03人−ペルオキシダー
ゼ溶液の1部に0.2fi/IIの4−アミノ−アンチ
ぎリン乞添加する。この2つの抗−CIeA−ペルオキ
シダーゼ溶液を無菌r過(フィルター=0.2μ)シネ
ジ式閉鎖部をもつ無菌ガラスフラスコ中に201づつ小
分けして充填する。これらの抗−〇IeA−ペルオキシ
ダーゼ溶液t2−8℃または37°Cで貯ぞ5する。
ある一定の時間間隔tおいてそれぞれの抗−CEA−ペ
ルオキシダーゼ溶液中のペルオキシダーゼ活性ン特定の
抗−CKA−ペルオキシダーゼ溶液<91/lのNmC
j中で1=20に前もって稀釈した)の0.050 i
uに0.51の基質緩衝溶液(−5,0のクエン酸ナト
リウム0.1部モル/)に6mmo1/!のii、o、
および40 mmol / lの0−フェニレンシアイ
ン)を加えそれからその混合物を室温にて15分間イン
キュベートすることにより測定する。
ルオキシダーゼ溶液中のペルオキシダーゼ活性ン特定の
抗−CKA−ペルオキシダーゼ溶液<91/lのNmC
j中で1=20に前もって稀釈した)の0.050 i
uに0.51の基質緩衝溶液(−5,0のクエン酸ナト
リウム0.1部モル/)に6mmo1/!のii、o、
および40 mmol / lの0−フェニレンシアイ
ン)を加えそれからその混合物を室温にて15分間イン
キュベートすることにより測定する。
過酸化反応)g I N HCl2.(Jdの添加によ
り中止させ吸収差(Δ人4osnm / RT / 1
5分)V公党Ill光的に測定する。4−アミノ−アン
チぎリンの安定化効果Y測定するために67℃で貯ぞう
した抗−01人−ペルオキシダーゼ溶液の残存活性百分
率t2−8℃で貯ぞうしたものと比較計算する。
り中止させ吸収差(Δ人4osnm / RT / 1
5分)V公党Ill光的に測定する。4−アミノ−アン
チぎリンの安定化効果Y測定するために67℃で貯ぞう
した抗−01人−ペルオキシダーゼ溶液の残存活性百分
率t2−8℃で貯ぞうしたものと比較計算する。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 、(1)血清または血清蛋白Y含む媒質に4−アミノ−
アンチピリンY添加することからなるこの媒質中のペル
オキシダーゼの安定化法。 (2)−ペルオキシダーゼが西洋わさびのペルオキシダ
ーゼである上記第1項の方法。 (3)血清がヤザの血清である上記第1または2項のい
ずれか一つの方法。 (4)4−アイノーアンチピリン7kIJにつぎ10岬
から1000TIlyのIIkrで添加する上記第1か
ら3項までのいずれか一つの方法。 (5)4−アミノ−アンチピリンYIJにつぎ40呼か
ら300wfの11にで添加する上記第4項の方法。 (6)4−アンノーアンチピリンY11につき100q
かあるいは200qの濃度で添加する上記第5項の方法
。 (71血清または血清蛋白を含有する媒質が4−アミノ
−アンチピリンな含む該媒質中の安定化されたペルオキ
シダーゼ。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CH494481 | 1981-07-30 | ||
CH4944/81-0 | 1981-07-30 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS5823786A true JPS5823786A (ja) | 1983-02-12 |
JPS6054039B2 JPS6054039B2 (ja) | 1985-11-28 |
Family
ID=4285239
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP57132924A Expired JPS6054039B2 (ja) | 1981-07-30 | 1982-07-29 | ペルオキシダ−ゼの安定化法 |
Country Status (10)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4448882A (ja) |
EP (1) | EP0070992B1 (ja) |
JP (1) | JPS6054039B2 (ja) |
AT (1) | ATE11152T1 (ja) |
AU (1) | AU537173B2 (ja) |
CA (1) | CA1186990A (ja) |
DE (1) | DE3261832D1 (ja) |
DK (1) | DK155953C (ja) |
FI (1) | FI71170C (ja) |
NO (1) | NO163745C (ja) |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS60188067A (ja) * | 1984-03-09 | 1985-09-25 | Takeda Chem Ind Ltd | ペルオキシダ−ゼ含有組成物 |
JPS61224987A (ja) * | 1985-03-28 | 1986-10-06 | ベーリンガー・マンハイム・ゲゼルシヤフト・ミツト・ベシユレンクテル・ハフツング | 溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化する方法 |
JPS62502100A (ja) * | 1985-03-07 | 1987-08-20 | ブ−ツ−セルテツク ダイアグノステイクス リミテツド | 分析試薬に係る改善 |
Families Citing this family (11)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5084379A (en) * | 1983-04-29 | 1992-01-28 | Biowhittaker, Inc. | Fluorometric assay of chymopapain hypersensitivity and reagents therefor |
US4622294A (en) * | 1985-02-08 | 1986-11-11 | Kung Viola T | Liposome immunoassay reagent and method |
DE3509238A1 (de) * | 1985-03-14 | 1986-09-18 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Stabilisierung der aktivitaet von peroxidase in loesung |
US4824784A (en) * | 1985-04-08 | 1989-04-25 | Hygeia Sciences, Incorporated | Chromogenic solution for immunoassay |
US4931385A (en) * | 1985-06-24 | 1990-06-05 | Hygeia Sciences, Incorporated | Enzyme immunoassays and immunologic reagents |
US4868108A (en) * | 1985-12-12 | 1989-09-19 | Hygeia Sciences, Incorporated | Multiple-antibody detection of antigen |
US5102788A (en) * | 1988-11-21 | 1992-04-07 | Hygeia Sciences, Inc. | Immunoassay including lyophilized reactant mixture |
US5460944A (en) * | 1991-10-28 | 1995-10-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Storable protein solution |
KR100375159B1 (ko) * | 2000-05-16 | 2003-03-08 | 김일한 | 팔미토일 보효소 a를 이용한 포유동물의 혈청알부민의 과산화효소 활성을 증가시키는 방법 |
EP1865054B1 (en) * | 2006-06-09 | 2010-10-06 | Roche Diagnostics GmbH | Inhibition of peroxidase enzymatic activity |
ATE483799T1 (de) * | 2006-06-09 | 2010-10-15 | Hoffmann La Roche | Hemmung der enzymatischen peroxidaseaktivität |
Family Cites Families (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4378429A (en) * | 1979-08-23 | 1983-03-29 | Modrovich Ivan Endre | Enzymatic method and stabilized solutions for determining total cholesterol in human serum |
EP0024578B1 (en) * | 1979-08-23 | 1983-12-07 | Ivan Endre Modrovich | Method of stabilizing an enzyme solution for use in total cholesterol determination, stabilized solution and test kit therefor |
US4252896A (en) * | 1980-01-07 | 1981-02-24 | Abbott Laboratories | Method of stabilizing peroxidase in a serum protein based medium |
-
1982
- 1982-05-25 DE DE8282104551T patent/DE3261832D1/de not_active Expired
- 1982-05-25 AT AT82104551T patent/ATE11152T1/de not_active IP Right Cessation
- 1982-05-25 EP EP82104551A patent/EP0070992B1/de not_active Expired
- 1982-06-08 CA CA000404739A patent/CA1186990A/en not_active Expired
- 1982-06-21 FI FI822224A patent/FI71170C/fi not_active IP Right Cessation
- 1982-07-01 AU AU85526/82A patent/AU537173B2/en not_active Ceased
- 1982-07-12 US US06/397,613 patent/US4448882A/en not_active Expired - Fee Related
- 1982-07-28 DK DK337482A patent/DK155953C/da not_active IP Right Cessation
- 1982-07-29 NO NO822609A patent/NO163745C/no unknown
- 1982-07-29 JP JP57132924A patent/JPS6054039B2/ja not_active Expired
Cited By (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS60188067A (ja) * | 1984-03-09 | 1985-09-25 | Takeda Chem Ind Ltd | ペルオキシダ−ゼ含有組成物 |
JPH05994B2 (ja) * | 1984-03-09 | 1993-01-07 | Takeda Chemical Industries Ltd | |
JPS62502100A (ja) * | 1985-03-07 | 1987-08-20 | ブ−ツ−セルテツク ダイアグノステイクス リミテツド | 分析試薬に係る改善 |
JPS61224987A (ja) * | 1985-03-28 | 1986-10-06 | ベーリンガー・マンハイム・ゲゼルシヤフト・ミツト・ベシユレンクテル・ハフツング | 溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化する方法 |
JPH0129556B2 (ja) * | 1985-03-28 | 1989-06-12 | Boehringer Mannheim Gmbh |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
NO163745B (no) | 1990-04-02 |
DK155953B (da) | 1989-06-05 |
US4448882A (en) | 1984-05-15 |
JPS6054039B2 (ja) | 1985-11-28 |
EP0070992A1 (de) | 1983-02-09 |
NO163745C (no) | 1990-07-11 |
FI71170B (fi) | 1986-08-14 |
FI822224A0 (fi) | 1982-06-21 |
DE3261832D1 (en) | 1985-02-21 |
FI71170C (fi) | 1986-11-24 |
DK155953C (da) | 1989-12-18 |
FI822224L (fi) | 1983-01-31 |
ATE11152T1 (de) | 1985-01-15 |
EP0070992B1 (de) | 1985-01-09 |
AU537173B2 (en) | 1984-06-14 |
CA1186990A (en) | 1985-05-14 |
NO822609L (no) | 1983-01-31 |
DK337482A (da) | 1983-01-31 |
AU8552682A (en) | 1983-02-03 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JPS5823786A (ja) | ペルオキシダ−ゼの安定化法 | |
Drum et al. | Structural and functional zinc in horse liver alcohol dehydrogenase. | |
Price et al. | Effect of divalent cations on the reduction and re-formation of the disulfide bonds of deoxyribonuclease | |
Goldstein et al. | The inhibition of enzymes by tannins | |
Maden et al. | Ribosome‐Catalyzed Peptidyl Transfer: Effects of Cations and pH Value | |
US4252896A (en) | Method of stabilizing peroxidase in a serum protein based medium | |
JP2501571B2 (ja) | 分析試薬に係る改善 | |
Collins et al. | The binding of [14C] phenethylhydrazine to rat liver monoamine oxidase | |
US4757016A (en) | Process for stabilizing the activity of peroxidase in solution | |
JPH0243472B2 (ja) | ||
JPS5836954B2 (ja) | 酵素の安定化剤 | |
JPS61501817A (ja) | コリンエステラーゼ抑制剤の表示のための酵素紙、その製造方法および、酵素反応を抑制する物質の表示方法 | |
US5460944A (en) | Storable protein solution | |
Dixon | The physical chemistry of enzymes. General introduction | |
AU640090B2 (en) | Storable protein solution | |
RU97107455A (ru) | СТАБИЛИЗАЦИЯ СРЕДЫ ДЛЯ αGST В МОЧЕ ДЛЯ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ В ИММУНОФЕРМЕНТНОМ АНАЛИЗЕ | |
JPS6178385A (ja) | 安定なペルオキシダ−ゼ組成物 | |
Astrup et al. | The fibrinolytic system in human blood, as exemplified in a case of agammaglobulinemia and a case of macroglobulinemia | |
JPS63267300A (ja) | 安定な過酸化物基質配合物 | |
EP0340068B1 (en) | Use of para-amino-salicylic acid for the stabilization of the enzymatic activity of peroxidase in solution, stabilizing agent and stabilized solution in application thereof | |
Sannes et al. | The basis for EDTA-stimulation of methemoglobin reduction in hemolysates of human erythrocytes | |
Yaqub et al. | Covalent immobilization of l‐asparaginase with a photochemical reagent | |
Spooner et al. | Anomalous behavior of glutathione reductase on dilution. | |
JP3188974B2 (ja) | ミエロペルオキシダーゼの抗原性を安定化する方法 | |
SU1742328A1 (ru) | Способ активации галактозооксидазы |