JPS6054039B2 - ペルオキシダ−ゼの安定化法 - Google Patents
ペルオキシダ−ゼの安定化法Info
- Publication number
- JPS6054039B2 JPS6054039B2 JP57132924A JP13292482A JPS6054039B2 JP S6054039 B2 JPS6054039 B2 JP S6054039B2 JP 57132924 A JP57132924 A JP 57132924A JP 13292482 A JP13292482 A JP 13292482A JP S6054039 B2 JPS6054039 B2 JP S6054039B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- peroxidase
- serum
- antipyrine
- amino
- concentration
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
Links
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 title claims abstract description 26
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 title claims abstract description 16
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 13
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 title claims description 4
- RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N 4-aminoantipyrine Chemical compound CN1C(C)=C(N)C(=O)N1C1=CC=CC=C1 RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 34
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 claims abstract description 16
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 claims abstract description 6
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 claims abstract description 6
- 241000283707 Capra Species 0.000 claims description 6
- 239000013543 active substance Substances 0.000 claims description 5
- 108010001336 Horseradish Peroxidase Proteins 0.000 claims description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 abstract description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 abstract 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 abstract 1
- 102000013415 peroxidase activity proteins Human genes 0.000 description 13
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 108700020962 Peroxidase Proteins 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- BTIJJDXEELBZFS-QDUVMHSLSA-K hemin Chemical group CC1=C(CCC(O)=O)C(C=C2C(CCC(O)=O)=C(C)\C(N2[Fe](Cl)N23)=C\4)=N\C1=C/C2=C(C)C(C=C)=C3\C=C/1C(C)=C(C=C)C/4=N\1 BTIJJDXEELBZFS-QDUVMHSLSA-K 0.000 description 3
- 230000001900 immune effect Effects 0.000 description 3
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 3
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 3
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 229940025294 hemin Drugs 0.000 description 2
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 2
- GEYOCULIXLDCMW-UHFFFAOYSA-N 1,2-phenylenediamine Chemical compound NC1=CC=CC=C1N GEYOCULIXLDCMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 102000014914 Carrier Proteins Human genes 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000427 antigen Substances 0.000 description 1
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 description 1
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 description 1
- 244000052616 bacterial pathogen Species 0.000 description 1
- 108091008324 binding proteins Proteins 0.000 description 1
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000012894 fetal calf serum Substances 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 238000003018 immunoassay Methods 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 238000002372 labelling Methods 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 238000005502 peroxidation Methods 0.000 description 1
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 1
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 239000012064 sodium phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 1
- RTKIYNMVFMVABJ-UHFFFAOYSA-L thimerosal Chemical compound [Na+].CC[Hg]SC1=CC=CC=C1C([O-])=O RTKIYNMVFMVABJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229940033663 thimerosal Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/28—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving peroxidase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q2326/00—Chromogens for determinations of oxidoreductase enzymes
- C12Q2326/90—Developer
- C12Q2326/96—4-Amino-antipyrine
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Laminated Bodies (AREA)
- Synchronisation In Digital Transmission Systems (AREA)
- Thiazole And Isothizaole Compounds (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Nonmetallic Welding Materials (AREA)
- Crystals, And After-Treatments Of Crystals (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
酵素ペルオキシダーゼ、特に西洋わさびのペルオキシダ
ーゼは非常に多くの用途をもち免疫学的試験法に対する
免疫学的反応体(例えば、ハブチッ、抗原または抗体)
の標識化に対して特に重要と考えられる。
ーゼは非常に多くの用途をもち免疫学的試験法に対する
免疫学的反応体(例えば、ハブチッ、抗原または抗体)
の標識化に対して特に重要と考えられる。
ペルオキシダーゼの活性または存在は容易に簡単で検出
されるから、ペルオキシダ−ゼは免疫学的方法で用いる
と望ましい。この理由から、酵素免疫法に対する市販の
キットはその必須成分としてベルオキシダーゼが結合す
る免疫学的に活性な物質を含んでいる。使用前にそのよ
うなキットは種々の場所に輸送され、また種々の期間貯
ぞうされるから、その酵素活性ができる限り長く保存さ
れることは必須の条件である。しかしながら、酵素ベル
オキシダーゼはそれが他の成分に結合していると否とに
かかわらず、特に低濃度で非常に安定でないことが知ら
されている。したがつて貯蔵安定性もまた低く、その事
がかかるキットの商業的意義を減じている。現在、ベル
オキシダーゼ抱合体はたとえば約20%のやぎ血清を含
むことのできる血清または血清蛋白を含む反応媒質に貯
ぞうされている。
されるから、ペルオキシダ−ゼは免疫学的方法で用いる
と望ましい。この理由から、酵素免疫法に対する市販の
キットはその必須成分としてベルオキシダーゼが結合す
る免疫学的に活性な物質を含んでいる。使用前にそのよ
うなキットは種々の場所に輸送され、また種々の期間貯
ぞうされるから、その酵素活性ができる限り長く保存さ
れることは必須の条件である。しかしながら、酵素ベル
オキシダーゼはそれが他の成分に結合していると否とに
かかわらず、特に低濃度で非常に安定でないことが知ら
されている。したがつて貯蔵安定性もまた低く、その事
がかかるキットの商業的意義を減じている。現在、ベル
オキシダーゼ抱合体はたとえば約20%のやぎ血清を含
むことのできる血清または血清蛋白を含む反応媒質に貯
ぞうされている。
これに関連して血清の存在が抱合体の安定性を増加させ
ることが示されてきた。他方、高温の貯蔵(例えば37
℃)および/あるいは長期の貯蔵(例えば6ケ月)後に
血清は酵素からヘミン部分を開裂させてベルオキシダー
ゼの不活性化に役割を演することもまた観察されている
。ベルオキシダーゼのこの不活性化は明らかにベルオキ
シダーゼと血清のヘミン結合蛋白との間のヘミン相互作
用によりひきおこされる。本発明の範囲においてここに
ベルオキシダーゼのこの不活性化を4−アミノーアンチ
ピリンの媒質への添加により実質的に減少できることが
発見された。反応媒質への4−アミノーアンチピリンの
添加によりベルオキシダーゼの安定性はしたがつて実質
的に改善される。したがつて、本発明は、血清または血
清タンパク質含有媒−質中の免疫学活性物質が結合した
ベルオキシダーゼであつて、この媒質が4−アミノーア
ンチピリンを含有することを特徴とする免疫学的活性物
質が結合した安定化されたベルオキシダーゼに関する。
本発明はまた、このような安定化されたベルオキシダー
ゼの製造に関する。
ることが示されてきた。他方、高温の貯蔵(例えば37
℃)および/あるいは長期の貯蔵(例えば6ケ月)後に
血清は酵素からヘミン部分を開裂させてベルオキシダー
ゼの不活性化に役割を演することもまた観察されている
。ベルオキシダーゼのこの不活性化は明らかにベルオキ
シダーゼと血清のヘミン結合蛋白との間のヘミン相互作
用によりひきおこされる。本発明の範囲においてここに
ベルオキシダーゼのこの不活性化を4−アミノーアンチ
ピリンの媒質への添加により実質的に減少できることが
発見された。反応媒質への4−アミノーアンチピリンの
添加によりベルオキシダーゼの安定性はしたがつて実質
的に改善される。したがつて、本発明は、血清または血
清タンパク質含有媒−質中の免疫学活性物質が結合した
ベルオキシダーゼであつて、この媒質が4−アミノーア
ンチピリンを含有することを特徴とする免疫学的活性物
質が結合した安定化されたベルオキシダーゼに関する。
本発明はまた、このような安定化されたベルオキシダー
ゼの製造に関する。
西洋わさびのベルオキシダーゼが本発明に従う方法にお
けるベルオキシダーゼとして特に考慮される。
けるベルオキシダーゼとして特に考慮される。
ヤギの血清は特にこの血清として望ましい−ことが判明
したが、たとえばコウシ胎仔の血清もまた使用できる。
血清蛋白としてはたとえばアルブミンが考えられる。媒
質中の4−アミノーアンチピリン濃度は好ましくは1e
につき10WL9から1000m9の間で、特に1′に
つき40から300m9が望ましい。
したが、たとえばコウシ胎仔の血清もまた使用できる。
血清蛋白としてはたとえばアルブミンが考えられる。媒
質中の4−アミノーアンチピリン濃度は好ましくは1e
につき10WL9から1000m9の間で、特に1′に
つき40から300m9が望ましい。
特に望ましい場合は、4−アミノーアンチピリンは1e
につき100m9または200m9の濃度で用いられる
。以下の例が本発明を例証する。例 0.1m9′eの(ヤギ)抗−CEA−ベルオキシダー
ゼ抱合体を、2yIeのウシ血清アルブミン、20%の
正常ヤギ血清(56シ/3扮で不活性化した)および0
.5fI′eの「チメロサール」(TlllmerOs
al)(Fluka)を含有するPH6.5の0.2モ
ル/′のリン酸ナトリウム緩衝液に溶解する。
につき100m9または200m9の濃度で用いられる
。以下の例が本発明を例証する。例 0.1m9′eの(ヤギ)抗−CEA−ベルオキシダー
ゼ抱合体を、2yIeのウシ血清アルブミン、20%の
正常ヤギ血清(56シ/3扮で不活性化した)および0
.5fI′eの「チメロサール」(TlllmerOs
al)(Fluka)を含有するPH6.5の0.2モ
ル/′のリン酸ナトリウム緩衝液に溶解する。
この抗−CEA−ベルオキシダーゼ溶液を二つに分ける
。この抗−CEA−ベルオキシダーゼ溶液の1部に0.
2f1eの4−アミノーアンチピリンを添加する。この
2つの抗−CEA−ベルオキシダーゼ溶液を無菌ろ過(
フイルターニ0.2μ)しネジ式閉鎖部をもつ無菌ガラ
スフラスコ中に20m1づつ小分けして充填する。これ
らの抗−CEA−ベルオキシダーゼ溶液を2−8℃また
は3rcで貯ぞうする。ある一定の時間間隔をおいてそ
れぞれの抗一CEA−ベルオキシダーゼ溶液中のベルオ
キシダーゼ活性を特定の抗−CEA−ベルオキシダーゼ
溶液(9fI′のNaCl中で1:20に前もつて稀釈
した)の0.050m1に0.5m1の基質緩衝溶液(
PH5.Oのクエン酸ナトリウム0.1モル/eに6T
Tt.m011′のH2O2および40WL,m011
e0)0−フェニレンジアミン)を加えそれからその混
合物を室温にて1紛間インキュベートすることにより測
定する。
。この抗−CEA−ベルオキシダーゼ溶液の1部に0.
2f1eの4−アミノーアンチピリンを添加する。この
2つの抗−CEA−ベルオキシダーゼ溶液を無菌ろ過(
フイルターニ0.2μ)しネジ式閉鎖部をもつ無菌ガラ
スフラスコ中に20m1づつ小分けして充填する。これ
らの抗−CEA−ベルオキシダーゼ溶液を2−8℃また
は3rcで貯ぞうする。ある一定の時間間隔をおいてそ
れぞれの抗一CEA−ベルオキシダーゼ溶液中のベルオ
キシダーゼ活性を特定の抗−CEA−ベルオキシダーゼ
溶液(9fI′のNaCl中で1:20に前もつて稀釈
した)の0.050m1に0.5m1の基質緩衝溶液(
PH5.Oのクエン酸ナトリウム0.1モル/eに6T
Tt.m011′のH2O2および40WL,m011
e0)0−フェニレンジアミン)を加えそれからその混
合物を室温にて1紛間インキュベートすることにより測
定する。
過酸化反応を1NHC12.0m1の添加により中止さ
せ吸収差(ΔA492nWL′RTll5分)を分光測
光的に測定する。4−アミノーアンチピリンの安定化効
果を測定するために3rCで貯ぞうした抗−CEA−ベ
ルオキシダーゼ溶液の残存活性百分率を2−8℃で貯ぞ
うしたものと比較計算する。
せ吸収差(ΔA492nWL′RTll5分)を分光測
光的に測定する。4−アミノーアンチピリンの安定化効
果を測定するために3rCで貯ぞうした抗−CEA−ベ
ルオキシダーゼ溶液の残存活性百分率を2−8℃で貯ぞ
うしたものと比較計算する。
次の表は、上記の実験の結果を要約し、4−アミノーア
ンチピリンの安定化効果を示す。
ンチピリンの安定化効果を示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1 血清または血清タンパク質を含有する媒質中の免疫
学的活性物質が結合したペルオキシダーゼであつて、こ
の媒質が4−アミノ−アンチピリンを含有することを特
徴とする免疫学的活性物質が結合した安定化されたペル
オキシダーゼ。 2 ペルオキシダーゼが西洋わさびペルオキシダーゼで
ある特許請求の範囲第1項の安定化されたペルオキシダ
ーゼ。 3 血清がヤギの血清である特許請求の範囲第1項また
は第2項のいずれか一つの安定化されたペルオキシダー
ゼ。 4 4−アミノ−アンチピリンが10mg〜1000m
g/lの濃度で存在する特許請求の範囲第1項〜第3項
のいずれか一つに記載の安定化されたペルオキシダーゼ
。 5 4−アミノ−アンチピリンが40mg〜300mg
/lの濃度で存在する特許請求の範囲第4項の安定化さ
れたペルオキシダーゼ。 6 4−アミノ−アンチピリンが100mgまたは20
0mg/lの濃度で存在する特許請求の範囲第5項の安
定化されたペルオキシダーゼ。 7 血清または血清タンパク質を含有する媒質中の免疫
学的活性物質が結合したペルオキシダーゼの安定化方法
であつて、4−アミノ−アンチピリンをその媒質に加え
ることを特徴とする方法。 8 ペルオキシダーゼが西洋わさびのペルオキシダーゼ
である特許請求の範囲第7項の方法。 9 血清がヤギの血清である特許請求の範囲第7項また
は第8項のいずれか一つの方法。 10 4−アミノ−アンチピリンを10mg〜1000
mg/lの濃度で加える特許請求の範囲第7項〜第9項
のいずれか一つに記載の方法。 11 4−アミノ−アンチピリンを40mg〜300m
g/lの濃度で加える特許請求の範囲第10項の方法。 12 4−アミノ−アンチピリンを100mgまたは2
00mg/lの濃度で加える特許請求の範囲第11項の
方法。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CH494481 | 1981-07-30 | ||
CH4944/81-0 | 1981-07-30 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS5823786A JPS5823786A (ja) | 1983-02-12 |
JPS6054039B2 true JPS6054039B2 (ja) | 1985-11-28 |
Family
ID=4285239
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP57132924A Expired JPS6054039B2 (ja) | 1981-07-30 | 1982-07-29 | ペルオキシダ−ゼの安定化法 |
Country Status (10)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4448882A (ja) |
EP (1) | EP0070992B1 (ja) |
JP (1) | JPS6054039B2 (ja) |
AT (1) | ATE11152T1 (ja) |
AU (1) | AU537173B2 (ja) |
CA (1) | CA1186990A (ja) |
DE (1) | DE3261832D1 (ja) |
DK (1) | DK155953C (ja) |
FI (1) | FI71170C (ja) |
NO (1) | NO163745C (ja) |
Families Citing this family (14)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5084379A (en) * | 1983-04-29 | 1992-01-28 | Biowhittaker, Inc. | Fluorometric assay of chymopapain hypersensitivity and reagents therefor |
JPS60188067A (ja) * | 1984-03-09 | 1985-09-25 | Takeda Chem Ind Ltd | ペルオキシダ−ゼ含有組成物 |
US4622294A (en) * | 1985-02-08 | 1986-11-11 | Kung Viola T | Liposome immunoassay reagent and method |
GB8505899D0 (en) * | 1985-03-07 | 1985-04-11 | Boots Celltech Diagnostics | Assay reagents |
DE3509238A1 (de) * | 1985-03-14 | 1986-09-18 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Stabilisierung der aktivitaet von peroxidase in loesung |
DE3511327A1 (de) * | 1985-03-28 | 1986-10-02 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Stabilisierung der aktivitaet von peroxidase in loesung |
US4824784A (en) * | 1985-04-08 | 1989-04-25 | Hygeia Sciences, Incorporated | Chromogenic solution for immunoassay |
US4931385A (en) * | 1985-06-24 | 1990-06-05 | Hygeia Sciences, Incorporated | Enzyme immunoassays and immunologic reagents |
US4868108A (en) * | 1985-12-12 | 1989-09-19 | Hygeia Sciences, Incorporated | Multiple-antibody detection of antigen |
US5102788A (en) * | 1988-11-21 | 1992-04-07 | Hygeia Sciences, Inc. | Immunoassay including lyophilized reactant mixture |
US5460944A (en) * | 1991-10-28 | 1995-10-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Storable protein solution |
KR100375159B1 (ko) * | 2000-05-16 | 2003-03-08 | 김일한 | 팔미토일 보효소 a를 이용한 포유동물의 혈청알부민의 과산화효소 활성을 증가시키는 방법 |
EP1865054B1 (en) * | 2006-06-09 | 2010-10-06 | Roche Diagnostics GmbH | Inhibition of peroxidase enzymatic activity |
ATE483799T1 (de) * | 2006-06-09 | 2010-10-15 | Hoffmann La Roche | Hemmung der enzymatischen peroxidaseaktivität |
Family Cites Families (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0024578B1 (en) * | 1979-08-23 | 1983-12-07 | Ivan Endre Modrovich | Method of stabilizing an enzyme solution for use in total cholesterol determination, stabilized solution and test kit therefor |
US4378429A (en) * | 1979-08-23 | 1983-03-29 | Modrovich Ivan Endre | Enzymatic method and stabilized solutions for determining total cholesterol in human serum |
US4252896A (en) * | 1980-01-07 | 1981-02-24 | Abbott Laboratories | Method of stabilizing peroxidase in a serum protein based medium |
-
1982
- 1982-05-25 AT AT82104551T patent/ATE11152T1/de not_active IP Right Cessation
- 1982-05-25 DE DE8282104551T patent/DE3261832D1/de not_active Expired
- 1982-05-25 EP EP82104551A patent/EP0070992B1/de not_active Expired
- 1982-06-08 CA CA000404739A patent/CA1186990A/en not_active Expired
- 1982-06-21 FI FI822224A patent/FI71170C/fi not_active IP Right Cessation
- 1982-07-01 AU AU85526/82A patent/AU537173B2/en not_active Ceased
- 1982-07-12 US US06/397,613 patent/US4448882A/en not_active Expired - Fee Related
- 1982-07-28 DK DK337482A patent/DK155953C/da not_active IP Right Cessation
- 1982-07-29 NO NO822609A patent/NO163745C/no unknown
- 1982-07-29 JP JP57132924A patent/JPS6054039B2/ja not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
NO163745C (no) | 1990-07-11 |
DK337482A (da) | 1983-01-31 |
EP0070992B1 (de) | 1985-01-09 |
AU537173B2 (en) | 1984-06-14 |
US4448882A (en) | 1984-05-15 |
FI71170B (fi) | 1986-08-14 |
DE3261832D1 (en) | 1985-02-21 |
NO822609L (no) | 1983-01-31 |
FI822224L (fi) | 1983-01-31 |
CA1186990A (en) | 1985-05-14 |
NO163745B (no) | 1990-04-02 |
DK155953B (da) | 1989-06-05 |
JPS5823786A (ja) | 1983-02-12 |
FI822224A0 (fi) | 1982-06-21 |
ATE11152T1 (de) | 1985-01-15 |
DK155953C (da) | 1989-12-18 |
FI71170C (fi) | 1986-11-24 |
AU8552682A (en) | 1983-02-03 |
EP0070992A1 (de) | 1983-02-09 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Drum et al. | Structural and functional zinc in horse liver alcohol dehydrogenase. | |
JPS6054039B2 (ja) | ペルオキシダ−ゼの安定化法 | |
Barron et al. | Enzyme systems containing active sulfhydryl groups. The role of glutathione | |
Alvarez et al. | Taurine, hypotaurine, epinephrine and albumin inhibit lipid peroxidation in rabbit spermatozoa and protect against loss of motility | |
Brodie et al. | Reversible oxidation of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase thiols in human lung carcinoma cells by hydrogen peroxide | |
Brodie et al. | Mechanism of mammalian cobalamin-dependent methionine biosynthesis | |
Patrick | The degradative metabolism of L-cysteine and L-cystine in vitro by liver in cystinosis | |
US4252896A (en) | Method of stabilizing peroxidase in a serum protein based medium | |
Nielsen et al. | Mitochondrial d-β-Hydroxybutyrate Dehydrogenase: III. ISOLATION AND CHARACTERIZATION | |
Weinbach et al. | Effects of tricyclic antidepressant drugs on energy-linked reactions in mitochondria | |
JPH0335920B2 (ja) | ||
US4764468A (en) | Process for stabilizing the activity of peroxidase in solution | |
US4757016A (en) | Process for stabilizing the activity of peroxidase in solution | |
Collins et al. | The binding of [14C] phenethylhydrazine to rat liver monoamine oxidase | |
Kaplan et al. | Temperature effects on sodium pump phosphoenzyme distribution in human red blood cells. | |
JPS5836954B2 (ja) | 酵素の安定化剤 | |
AU640090B2 (en) | Storable protein solution | |
JPH09510989A (ja) | 安定なフォリン酸塩水溶液 | |
JPS6123995B2 (ja) | ||
JPS6178385A (ja) | 安定なペルオキシダ−ゼ組成物 | |
US5460944A (en) | Storable protein solution | |
Hsieh et al. | Clostridium perfringensα‐N‐acetylgalactosaminidase blood group A2‐degrading activity | |
US5183751A (en) | Stabilization of peroxidase solutions by para-amino-salicyclic acid | |
McLoughlin et al. | Bilirubin inhibition of enzymes involved in the mitochondrial malate-aspartate shuttle | |
Gelb et al. | Changes in sulfhydryl groups of honeybee glyceraldehyde phosphate dehydrogenase associated with generation of the intermediate plateau in its saturation kinetics |