JPS6054039B2 - ペルオキシダ−ゼの安定化法 - Google Patents
ペルオキシダ−ゼの安定化法Info
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- JPS6054039B2 JPS6054039B2 JP57132924A JP13292482A JPS6054039B2 JP S6054039 B2 JPS6054039 B2 JP S6054039B2 JP 57132924 A JP57132924 A JP 57132924A JP 13292482 A JP13292482 A JP 13292482A JP S6054039 B2 JPS6054039 B2 JP S6054039B2
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Classifications
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/28—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving peroxidase
-
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- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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- C12Q2326/96—4-Amino-antipyrine
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- Chemical & Material Sciences (AREA)
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- Crystals, And After-Treatments Of Crystals (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
酵素ペルオキシダーゼ、特に西洋わさびのペルオキシダ
ーゼは非常に多くの用途をもち免疫学的試験法に対する
免疫学的反応体（例えば、ハブチッ、抗原または抗体）
の標識化に対して特に重要と考えられる。
ーゼは非常に多くの用途をもち免疫学的試験法に対する
免疫学的反応体（例えば、ハブチッ、抗原または抗体）
の標識化に対して特に重要と考えられる。
ペルオキシダーゼの活性または存在は容易に簡単で検出
されるから、ペルオキシダ−ゼは免疫学的方法で用いる
と望ましい。この理由から、酵素免疫法に対する市販の
キットはその必須成分としてベルオキシダーゼが結合す
る免疫学的に活性な物質を含んでいる。使用前にそのよ
うなキットは種々の場所に輸送され、また種々の期間貯
ぞうされるから、その酵素活性ができる限り長く保存さ
れることは必須の条件である。しかしながら、酵素ベル
オキシダーゼはそれが他の成分に結合していると否とに
かかわらず、特に低濃度で非常に安定でないことが知ら
されている。したがつて貯蔵安定性もまた低く、その事
がかかるキットの商業的意義を減じている。現在、ベル
オキシダーゼ抱合体はたとえば約２０％のやぎ血清を含
むことのできる血清または血清蛋白を含む反応媒質に貯
ぞうされている。
されるから、ペルオキシダ−ゼは免疫学的方法で用いる
と望ましい。この理由から、酵素免疫法に対する市販の
キットはその必須成分としてベルオキシダーゼが結合す
る免疫学的に活性な物質を含んでいる。使用前にそのよ
うなキットは種々の場所に輸送され、また種々の期間貯
ぞうされるから、その酵素活性ができる限り長く保存さ
れることは必須の条件である。しかしながら、酵素ベル
オキシダーゼはそれが他の成分に結合していると否とに
かかわらず、特に低濃度で非常に安定でないことが知ら
されている。したがつて貯蔵安定性もまた低く、その事
がかかるキットの商業的意義を減じている。現在、ベル
オキシダーゼ抱合体はたとえば約２０％のやぎ血清を含
むことのできる血清または血清蛋白を含む反応媒質に貯
ぞうされている。
これに関連して血清の存在が抱合体の安定性を増加させ
ることが示されてきた。他方、高温の貯蔵（例えば３７
℃）および／あるいは長期の貯蔵（例えば６ケ月）後に
血清は酵素からヘミン部分を開裂させてベルオキシダー
ゼの不活性化に役割を演することもまた観察されている
。ベルオキシダーゼのこの不活性化は明らかにベルオキ
シダーゼと血清のヘミン結合蛋白との間のヘミン相互作
用によりひきおこされる。本発明の範囲においてここに
ベルオキシダーゼのこの不活性化を４−アミノーアンチ
ピリンの媒質への添加により実質的に減少できることが
発見された。反応媒質への４−アミノーアンチピリンの
添加によりベルオキシダーゼの安定性はしたがつて実質
的に改善される。したがつて、本発明は、血清または血
清タンパク質含有媒−質中の免疫学活性物質が結合した
ベルオキシダーゼであつて、この媒質が４−アミノーア
ンチピリンを含有することを特徴とする免疫学的活性物
質が結合した安定化されたベルオキシダーゼに関する。
本発明はまた、このような安定化されたベルオキシダー
ゼの製造に関する。
ることが示されてきた。他方、高温の貯蔵（例えば３７
℃）および／あるいは長期の貯蔵（例えば６ケ月）後に
血清は酵素からヘミン部分を開裂させてベルオキシダー
ゼの不活性化に役割を演することもまた観察されている
。ベルオキシダーゼのこの不活性化は明らかにベルオキ
シダーゼと血清のヘミン結合蛋白との間のヘミン相互作
用によりひきおこされる。本発明の範囲においてここに
ベルオキシダーゼのこの不活性化を４−アミノーアンチ
ピリンの媒質への添加により実質的に減少できることが
発見された。反応媒質への４−アミノーアンチピリンの
添加によりベルオキシダーゼの安定性はしたがつて実質
的に改善される。したがつて、本発明は、血清または血
清タンパク質含有媒−質中の免疫学活性物質が結合した
ベルオキシダーゼであつて、この媒質が４−アミノーア
ンチピリンを含有することを特徴とする免疫学的活性物
質が結合した安定化されたベルオキシダーゼに関する。
本発明はまた、このような安定化されたベルオキシダー
ゼの製造に関する。
西洋わさびのベルオキシダーゼが本発明に従う方法にお
けるベルオキシダーゼとして特に考慮される。
けるベルオキシダーゼとして特に考慮される。
ヤギの血清は特にこの血清として望ましい−ことが判明
したが、たとえばコウシ胎仔の血清もまた使用できる。
血清蛋白としてはたとえばアルブミンが考えられる。媒
質中の４−アミノーアンチピリン濃度は好ましくは１ｅ
につき１０ＷＬ９から１０００ｍ９の間で、特に１′に
つき４０から３００ｍ９が望ましい。
したが、たとえばコウシ胎仔の血清もまた使用できる。
血清蛋白としてはたとえばアルブミンが考えられる。媒
質中の４−アミノーアンチピリン濃度は好ましくは１ｅ
につき１０ＷＬ９から１０００ｍ９の間で、特に１′に
つき４０から３００ｍ９が望ましい。
特に望ましい場合は、４−アミノーアンチピリンは１ｅ
につき１００ｍ９または２００ｍ９の濃度で用いられる
。以下の例が本発明を例証する。例 ０．１ｍ９′ｅの（ヤギ）抗−ＣＥＡ−ベルオキシダー
ゼ抱合体を、２ｙＩｅのウシ血清アルブミン、２０％の
正常ヤギ血清（５６シ／３扮で不活性化した）および０
．５ｆＩ′ｅの「チメロサール」（ＴｌｌｌｍｅｒＯｓ
ａｌ）（Ｆｌｕｋａ）を含有するＰＨ６．５の０．２モ
ル／′のリン酸ナトリウム緩衝液に溶解する。
につき１００ｍ９または２００ｍ９の濃度で用いられる
。以下の例が本発明を例証する。例 ０．１ｍ９′ｅの（ヤギ）抗−ＣＥＡ−ベルオキシダー
ゼ抱合体を、２ｙＩｅのウシ血清アルブミン、２０％の
正常ヤギ血清（５６シ／３扮で不活性化した）および０
．５ｆＩ′ｅの「チメロサール」（ＴｌｌｌｍｅｒＯｓ
ａｌ）（Ｆｌｕｋａ）を含有するＰＨ６．５の０．２モ
ル／′のリン酸ナトリウム緩衝液に溶解する。
この抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液を二つに分ける
。この抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液の１部に０．
２ｆ１ｅの４−アミノーアンチピリンを添加する。この
２つの抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液を無菌ろ過（
フイルターニ０．２μ）しネジ式閉鎖部をもつ無菌ガラ
スフラスコ中に２０ｍ１づつ小分けして充填する。これ
らの抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液を２−８℃また
は３ｒｃで貯ぞうする。ある一定の時間間隔をおいてそ
れぞれの抗一ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液中のベルオ
キシダーゼ活性を特定の抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ
溶液（９ｆＩ′のＮａＣｌ中で１：２０に前もつて稀釈
した）の０．０５０ｍ１に０．５ｍ１の基質緩衝溶液（
ＰＨ５．Ｏのクエン酸ナトリウム０．１モル／ｅに６Ｔ
Ｔｔ．ｍ０１１′のＨ２Ｏ２および４０ＷＬ，ｍ０１１
ｅ０）０−フェニレンジアミン）を加えそれからその混
合物を室温にて１紛間インキュベートすることにより測
定する。
。この抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液の１部に０．
２ｆ１ｅの４−アミノーアンチピリンを添加する。この
２つの抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液を無菌ろ過（
フイルターニ０．２μ）しネジ式閉鎖部をもつ無菌ガラ
スフラスコ中に２０ｍ１づつ小分けして充填する。これ
らの抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液を２−８℃また
は３ｒｃで貯ぞうする。ある一定の時間間隔をおいてそ
れぞれの抗一ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ溶液中のベルオ
キシダーゼ活性を特定の抗−ＣＥＡ−ベルオキシダーゼ
溶液（９ｆＩ′のＮａＣｌ中で１：２０に前もつて稀釈
した）の０．０５０ｍ１に０．５ｍ１の基質緩衝溶液（
ＰＨ５．Ｏのクエン酸ナトリウム０．１モル／ｅに６Ｔ
Ｔｔ．ｍ０１１′のＨ２Ｏ２および４０ＷＬ，ｍ０１１
ｅ０）０−フェニレンジアミン）を加えそれからその混
合物を室温にて１紛間インキュベートすることにより測
定する。
過酸化反応を１ＮＨＣ１２．０ｍ１の添加により中止さ
せ吸収差（ΔＡ４９２ｎＷＬ′ＲＴｌｌ５分）を分光測
光的に測定する。４−アミノーアンチピリンの安定化効
果を測定するために３ｒＣで貯ぞうした抗−ＣＥＡ−ベ
ルオキシダーゼ溶液の残存活性百分率を２−８℃で貯ぞ
うしたものと比較計算する。
せ吸収差（ΔＡ４９２ｎＷＬ′ＲＴｌｌ５分）を分光測
光的に測定する。４−アミノーアンチピリンの安定化効
果を測定するために３ｒＣで貯ぞうした抗−ＣＥＡ−ベ
ルオキシダーゼ溶液の残存活性百分率を２−８℃で貯ぞ
うしたものと比較計算する。
次の表は、上記の実験の結果を要約し、４−アミノーア
ンチピリンの安定化効果を示す。
ンチピリンの安定化効果を示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 血清または血清タンパク質を含有する媒質中の免疫
学的活性物質が結合したペルオキシダーゼであつて、こ
の媒質が４−アミノ−アンチピリンを含有することを特
徴とする免疫学的活性物質が結合した安定化されたペル
オキシダーゼ。 ２ ペルオキシダーゼが西洋わさびペルオキシダーゼで
ある特許請求の範囲第１項の安定化されたペルオキシダ
ーゼ。 ３ 血清がヤギの血清である特許請求の範囲第１項また
は第２項のいずれか一つの安定化されたペルオキシダー
ゼ。 ４ ４−アミノ−アンチピリンが１０ｍｇ〜１０００ｍ
ｇ／ｌの濃度で存在する特許請求の範囲第１項〜第３項
のいずれか一つに記載の安定化されたペルオキシダーゼ
。 ５ ４−アミノ−アンチピリンが４０ｍｇ〜３００ｍｇ
／ｌの濃度で存在する特許請求の範囲第４項の安定化さ
れたペルオキシダーゼ。 ６ ４−アミノ−アンチピリンが１００ｍｇまたは２０
０ｍｇ／ｌの濃度で存在する特許請求の範囲第５項の安
定化されたペルオキシダーゼ。 ７ 血清または血清タンパク質を含有する媒質中の免疫
学的活性物質が結合したペルオキシダーゼの安定化方法
であつて、４−アミノ−アンチピリンをその媒質に加え
ることを特徴とする方法。 ８ ペルオキシダーゼが西洋わさびのペルオキシダーゼ
である特許請求の範囲第７項の方法。 ９ 血清がヤギの血清である特許請求の範囲第７項また
は第８項のいずれか一つの方法。 １０ ４−アミノ−アンチピリンを１０ｍｇ〜１０００
ｍｇ／ｌの濃度で加える特許請求の範囲第７項〜第９項
のいずれか一つに記載の方法。 １１ ４−アミノ−アンチピリンを４０ｍｇ〜３００ｍ
ｇ／ｌの濃度で加える特許請求の範囲第１０項の方法。 １２ ４−アミノ−アンチピリンを１００ｍｇまたは２
００ｍｇ／ｌの濃度で加える特許請求の範囲第１１項の
方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CH494481 | 1981-07-30 | ||
| CH4944/81-0 | 1981-07-30 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5823786A JPS5823786A (ja) | 1983-02-12 |
| JPS6054039B2 true JPS6054039B2 (ja) | 1985-11-28 |
Family
ID=4285239
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57132924A Expired JPS6054039B2 (ja) | 1981-07-30 | 1982-07-29 | ペルオキシダ−ゼの安定化法 |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4448882A (ja) |
| EP (1) | EP0070992B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6054039B2 (ja) |
| AT (1) | ATE11152T1 (ja) |
| AU (1) | AU537173B2 (ja) |
| CA (1) | CA1186990A (ja) |
| DE (1) | DE3261832D1 (ja) |
| DK (1) | DK155953C (ja) |
| FI (1) | FI71170C (ja) |
| NO (1) | NO163745C (ja) |
Families Citing this family (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5084379A (en) * | 1983-04-29 | 1992-01-28 | Biowhittaker, Inc. | Fluorometric assay of chymopapain hypersensitivity and reagents therefor |
| JPS60188067A (ja) * | 1984-03-09 | 1985-09-25 | Takeda Chem Ind Ltd | ペルオキシダ−ゼ含有組成物 |
| US4622294A (en) * | 1985-02-08 | 1986-11-11 | Kung Viola T | Liposome immunoassay reagent and method |
| GB8505899D0 (en) * | 1985-03-07 | 1985-04-11 | Boots Celltech Diagnostics | Assay reagents |
| DE3509238A1 (de) * | 1985-03-14 | 1986-09-18 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Stabilisierung der aktivitaet von peroxidase in loesung |
| DE3511327A1 (de) * | 1985-03-28 | 1986-10-02 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Stabilisierung der aktivitaet von peroxidase in loesung |
| US4824784A (en) * | 1985-04-08 | 1989-04-25 | Hygeia Sciences, Incorporated | Chromogenic solution for immunoassay |
| US4931385A (en) * | 1985-06-24 | 1990-06-05 | Hygeia Sciences, Incorporated | Enzyme immunoassays and immunologic reagents |
| US4868108A (en) * | 1985-12-12 | 1989-09-19 | Hygeia Sciences, Incorporated | Multiple-antibody detection of antigen |
| US5102788A (en) * | 1988-11-21 | 1992-04-07 | Hygeia Sciences, Inc. | Immunoassay including lyophilized reactant mixture |
| US5460944A (en) * | 1991-10-28 | 1995-10-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Storable protein solution |
| KR100375159B1 (ko) * | 2000-05-16 | 2003-03-08 | 김일한 | 팔미토일 보효소 ａ를 이용한 포유동물의 혈청알부민의 과산화효소 활성을 증가시키는 방법 |
| EP1865054B1 (en) * | 2006-06-09 | 2010-10-06 | Roche Diagnostics GmbH | Inhibition of peroxidase enzymatic activity |
| ATE483799T1 (de) * | 2006-06-09 | 2010-10-15 | Hoffmann La Roche | Hemmung der enzymatischen peroxidaseaktivität |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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| EP0024578B1 (en) * | 1979-08-23 | 1983-12-07 | Ivan Endre Modrovich | Method of stabilizing an enzyme solution for use in total cholesterol determination, stabilized solution and test kit therefor |
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