JPS5836954B2 - 酵素の安定化剤 - Google Patents
酵素の安定化剤Info
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- JPS5836954B2 JPS5836954B2 JP4247080A JP4247080A JPS5836954B2 JP S5836954 B2 JPS5836954 B2 JP S5836954B2 JP 4247080 A JP4247080 A JP 4247080A JP 4247080 A JP4247080 A JP 4247080A JP S5836954 B2 JPS5836954 B2 JP S5836954B2
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- sucrose
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- stabilizer
- bsa
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
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- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は酵素の安定化に関する。
より詳しくは酵素含有組成物の酵素活性の失活防止に添
加する酵素の安定化剤及びそれにより安定化された酵素
含有組成物に関する。
加する酵素の安定化剤及びそれにより安定化された酵素
含有組成物に関する。
酵素含有組成物は、例えば酵素含有試薬、酵素標準製剤
として臨床分析に、また可溶性酵素製剤として触媒とし
て使用される。
として臨床分析に、また可溶性酵素製剤として触媒とし
て使用される。
しかし、それらの酵素含有組成物は保存中に酵素活性が
低下するかまたは凍結乾燥時に失活するので酵素活性を
安定化しその失活を防ぐことが必要である。
低下するかまたは凍結乾燥時に失活するので酵素活性を
安定化しその失活を防ぐことが必要である。
従来酵素含有組成物の安定化剤として酵素不活性蛋白質
製剤が知られ、殊にアルブミン、例えば牛血清アルブミ
ンや人血清アルブミン、がこの目的に使用され、それら
のアルブミンは酵素含有組戒物の酵素の安定化及び酵素
の保護コロイドの作用があると思われてきた。
製剤が知られ、殊にアルブミン、例えば牛血清アルブミ
ンや人血清アルブミン、がこの目的に使用され、それら
のアルブミンは酵素含有組戒物の酵素の安定化及び酵素
の保護コロイドの作用があると思われてきた。
また酵素含有組戒物の安定化にシヨ糖及びシヨ糖誘導体
が使用される場合もある。
が使用される場合もある。
しかし前記蛋白質又はシヨ糖を単独に使用して安定化し
た酵素含有組成物は凍結乾燥条件及び凍結乾燥後の虐待
試験(37℃又は40℃)に敏感であり酵素活性に顕著
な経時変化が生ずる。
た酵素含有組成物は凍結乾燥条件及び凍結乾燥後の虐待
試験(37℃又は40℃)に敏感であり酵素活性に顕著
な経時変化が生ずる。
今回蛋白質とシヨ糖とを組合せた酵素の安定化剤によっ
て、それらを単独に使用したときに十分達戒できない凍
結乾燥及び凍結乾燥後長期間酵素の活性を維持できるこ
とが見出された。
て、それらを単独に使用したときに十分達戒できない凍
結乾燥及び凍結乾燥後長期間酵素の活性を維持できるこ
とが見出された。
本発明の目的は凍結乾燥でき、しかも経時変化の少ない
安定化された酵素含有組成物を調製できる酵素の安定化
剤を提供することである。
安定化された酵素含有組成物を調製できる酵素の安定化
剤を提供することである。
本発明の他の目的は凍結乾燥時に、また凍結乾燥後にお
いても酵素活性の安定な酵素含有組成物を提供すること
である。
いても酵素活性の安定な酵素含有組成物を提供すること
である。
本発明のさらに他の目的は酵素活性の安定な凍結乾燥さ
れた酵素含有組成物を提供することである。
れた酵素含有組成物を提供することである。
本発明の酵素の安定化剤はシヨ糖と牛血清アルブミン(
BSA)又は人血清アルブミン(HSA)とを含む組成
物である。
BSA)又は人血清アルブミン(HSA)とを含む組成
物である。
本発明の酵素の安定化剤はその一態様においてシヨ糖と
BSA又はHSAとをl:0.4〜2.5の重量比で含
みシヨ糖含量が0.5 〜10.0%(W/V)の水性
組成物であり、また他の態様においてシヨ糖とBSA又
はHSAとを1:1〜2.5の重量比で含みシヨ糖含量
が1.0〜10.0%(W/V)の水性組成物でありさ
らに他の態様ではシヨ糖とBSA又はHSA とを1:
1〜2の重量比で含みシヨ糖含量が2.5〜1 0.0
? (W/V) /1 0 0771lの水性組成物
である。
BSA又はHSAとをl:0.4〜2.5の重量比で含
みシヨ糖含量が0.5 〜10.0%(W/V)の水性
組成物であり、また他の態様においてシヨ糖とBSA又
はHSAとを1:1〜2.5の重量比で含みシヨ糖含量
が1.0〜10.0%(W/V)の水性組成物でありさ
らに他の態様ではシヨ糖とBSA又はHSA とを1:
1〜2の重量比で含みシヨ糖含量が2.5〜1 0.0
? (W/V) /1 0 0771lの水性組成物
である。
本発明の他の態様にはシヨ糖とBSA又はHSAとを含
む安定化された酵素含有組成物が含まれ、その一態様で
はシヨ糖とBSA又はHSAとを1:0.4〜2.5の
重量比で含み、シヨ糖含量が1.0〜10.0%(W/
V)である酵素含有組成物であり、ソノ他の態様では酵
素としてトランスアミナーゼ、フォスファターゼ又はデ
ヒドロゲナーゼを含み、他の態様では酵素としてグルタ
ミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼ、グルタミン酸
ピルビン酸トランスアミナーゼ、アルカリフォスファタ
ーゼ又は乳酸脱水素酵素を含む前記安定化剤で安定化さ
れた酵素含有組成物であり、また凍結乾燥した安定化さ
れた酵素含有組成物である。
む安定化された酵素含有組成物が含まれ、その一態様で
はシヨ糖とBSA又はHSAとを1:0.4〜2.5の
重量比で含み、シヨ糖含量が1.0〜10.0%(W/
V)である酵素含有組成物であり、ソノ他の態様では酵
素としてトランスアミナーゼ、フォスファターゼ又はデ
ヒドロゲナーゼを含み、他の態様では酵素としてグルタ
ミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼ、グルタミン酸
ピルビン酸トランスアミナーゼ、アルカリフォスファタ
ーゼ又は乳酸脱水素酵素を含む前記安定化剤で安定化さ
れた酵素含有組成物であり、また凍結乾燥した安定化さ
れた酵素含有組成物である。
本発明により酵素活性の安定化された酵素含有組成物は
酵素活性が殆んど失活することなく凍結乾燥でき、その
凍結乾燥品は長期間保存しても酵素活性が良好に保たれ
る。
酵素活性が殆んど失活することなく凍結乾燥でき、その
凍結乾燥品は長期間保存しても酵素活性が良好に保たれ
る。
次に本発明をより詳細に説明する。
本発明の酵素の安定化剤はシヨ糖とBSA又はHSA
とを含む組成物である。
とを含む組成物である。
安定化剤のシヨ糖とBSA又はHSAとの割合は酵素の
安定化に重大な影響を与える。
安定化に重大な影響を与える。
酵素の安定化剤に含まれるシヨ糖とBSA又はHSAと
の重量比はシヨ糖1に対しBSA又はHSA O.4〜
2.5、好ましくはシヨ糖1 : BSA又はHSA
1〜2.5、より好ましくはシヨ糖1 : BSA又
はHSA 1〜2である。
の重量比はシヨ糖1に対しBSA又はHSA O.4〜
2.5、好ましくはシヨ糖1 : BSA又はHSA
1〜2.5、より好ましくはシヨ糖1 : BSA又
はHSA 1〜2である。
前記安定化剤中にシヨ糖は0.5〜10.0%(W/V
)、好ましくは1.0〜10%(W/v)/100ml
、より好ましくは2.5 〜10.0%(W/V)含ま
れる。
)、好ましくは1.0〜10%(W/v)/100ml
、より好ましくは2.5 〜10.0%(W/V)含ま
れる。
本発明の酵素の安定化剤は種々の酵素の安定化に使用で
きる。
きる。
トランスアミラーゼ、フォスファターゼデヒドロゲナー
ゼのような酵素は前記安定剤により活性が安定化され、
殊にグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼ(G
OT)、グルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼ(
GPT)、アルカリフオスファターゼ(ALP)、乳酸
脱水素酵素(LDH)のような酵素は良く安定化される
。
ゼのような酵素は前記安定剤により活性が安定化され、
殊にグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼ(G
OT)、グルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼ(
GPT)、アルカリフオスファターゼ(ALP)、乳酸
脱水素酵素(LDH)のような酵素は良く安定化される
。
前記シヨ糖及びBSA又はUSAはいずれも一般に市販
されているものを使用できる。
されているものを使用できる。
本発明の酵素の安定化剤はシヨ糖とBSA又はHSA
とを各所定量蒸留水に溶解して製造される。
とを各所定量蒸留水に溶解して製造される。
安定化すべき酵素又は酵素含有組成物に上記混合液を所
定量添加する。
定量添加する。
あるいはシヨ糖、BSA又はHSAの各所定量を酵素又
は酵素含有組成物と同時に蒸留水に混合して所定濃度に
調製しても良い。
は酵素含有組成物と同時に蒸留水に混合して所定濃度に
調製しても良い。
そのように調製された酵素の安定化剤を含む酵素含有組
成物はそのま・S使用しても良いし、また凍結乾燥し必
要なときに蒸留水に溶解して使用しても良い。
成物はそのま・S使用しても良いし、また凍結乾燥し必
要なときに蒸留水に溶解して使用しても良い。
本発明はさらに次の実施例により例証される。
以下の実施例ではシヨ糖とBSAを添加した種々の酵素
を含む液を被検体として酵素活性の変化を測定した。
を含む液を被検体として酵素活性の変化を測定した。
各被検体のシヨ糖とBSAとの含量は第1表に示される
。
。
用いたシヨ糖は特級(キシダ化学)であり、BSAはフ
ラクションV(アーマーファーマシューテカルカンパニ
ー)である。
ラクションV(アーマーファーマシューテカルカンパニ
ー)である。
各被検体はシヨ糖、BSAの各所定量(例えば被検体1
ではシヨ糖10′?、BSAII)と酵素溶液1μl(
37℃で約25000〜3oooomU)を蒸留水で溶
解して1oomlにすることにより調製し、そのLOr
ulをバイアルにとり凍結乾燥する。
ではシヨ糖10′?、BSAII)と酵素溶液1μl(
37℃で約25000〜3oooomU)を蒸留水で溶
解して1oomlにすることにより調製し、そのLOr
ulをバイアルにとり凍結乾燥する。
実施例 1
グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼ(GOT
)の活性安定化 酵素として細胞上澄分画GOT( s−GOT)を※※
用いて前記のように調製したGOTを含有する第1表の
各被検体のバイアルに蒸留水1.oTrLlを加えて混
和し、その0.2mlを1回の測定に供し各2回測定し
た。
)の活性安定化 酵素として細胞上澄分画GOT( s−GOT)を※※
用いて前記のように調製したGOTを含有する第1表の
各被検体のバイアルに蒸留水1.oTrLlを加えて混
和し、その0.2mlを1回の測定に供し各2回測定し
た。
GOT活性はLBB 8 6 0 0−GOT UVテ
スト試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアツセイ法
によりGOT活性( mU/ml at 3 7℃)を
測定し、結果を第2表に示した。
スト試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアツセイ法
によりGOT活性( mU/ml at 3 7℃)を
測定し、結果を第2表に示した。
表中GOT活性は凍結乾燥直後のGOT活性単位を10
0%とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各
経過時のGOT活性単位を相対値%で示した。
0%とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各
経過時のGOT活性単位を相対値%で示した。
上記結果から被検体l、2、6、7、8、12、13、
14、18、l9の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
14、18、l9の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
シヨ糖とBSA又はHSAとを組合せた本発明の酵素の
安定化剤の効果をさらに示すためにミトコンドリアGO
T(m−GOT)及び細胞上澄分画☆★GOT(s−G
OT)溶液について、安定化剤不合、10%(W/V
)BSA含有物、lO%(W/V)シヨ糖含有物、BS
A及びシヨ糖各10%(W/V)含有物の凍結乾燥前、
凍結乾燥直後及び40℃で2ケ月保存した後の活性値を
測定した。
安定化剤の効果をさらに示すためにミトコンドリアGO
T(m−GOT)及び細胞上澄分画☆★GOT(s−G
OT)溶液について、安定化剤不合、10%(W/V
)BSA含有物、lO%(W/V)シヨ糖含有物、BS
A及びシヨ糖各10%(W/V)含有物の凍結乾燥前、
凍結乾燥直後及び40℃で2ケ月保存した後の活性値を
測定した。
結果を第3表に示す。
上表の結果からシヨ糖とBSA とを含む本発明の酵素
の安定化剤を含むGOT溶液がシヨ糖又はBSAのそれ
ぞれが単独で含有されている場合よりも遥かに良好であ
り、殊にこれらの単独では殆んど効果がない40℃、2
ケ月の虐待試験において本発明の安定化剤のきわめて顕
著なGOT安定化作用が認められる。
の安定化剤を含むGOT溶液がシヨ糖又はBSAのそれ
ぞれが単独で含有されている場合よりも遥かに良好であ
り、殊にこれらの単独では殆んど効果がない40℃、2
ケ月の虐待試験において本発明の安定化剤のきわめて顕
著なGOT安定化作用が認められる。
実施例 2
グルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼ(GPT)
の活性安定化 酵素としてGPTを用いて前記のように調製し※※たG
PTを含有する第1表の各被検体のバ・fアルに蒸留水
1.ornlを加えて混和し、そのo,2mlを1回の
測定に供し各々について2回測定した。
の活性安定化 酵素としてGPTを用いて前記のように調製し※※たG
PTを含有する第1表の各被検体のバ・fアルに蒸留水
1.ornlを加えて混和し、そのo,2mlを1回の
測定に供し各々について2回測定した。
GPT活性はLKB 8 6 0 0 −GPT UV
テスト試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアッセイ
法によりGPT活性を測定し結果を第4表に示した。
テスト試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアッセイ
法によりGPT活性を測定し結果を第4表に示した。
表中GPT活性は凍結乾燥直後のGPT活性単位を10
0%とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各
経過時のGPT活性単位を相対値(%)で示した。
0%とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各
経過時のGPT活性単位を相対値(%)で示した。
上記結果から被検体1、2、6、7、8、12、13、
14、18、19の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
14、18、19の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
実施例 3
アルカリフオスファターゼ(ALP)の活性安定化酵素
としてALP を用いて前記のように調製したALPを
含有する第1表の各被検体のバイアルに蒸留水1.0m
lを加えて混和し、その0,2rnlを1回の測定に供
し各々について2回測定した。
としてALP を用いて前記のように調製したALPを
含有する第1表の各被検体のバイアルに蒸留水1.0m
lを加えて混和し、その0,2rnlを1回の測定に供
し各々について2回測定した。
ALP活性はLKB 8 6 0 0 ALP活性測定
用試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアツセイ法に
よりALP活性を測定し結果を第5表に示した。
用試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアツセイ法に
よりALP活性を測定し結果を第5表に示した。
表中ALP活性は凍結乾燥直後のALP単位を100%
とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各経過
時のALP活性単位を相対値(%)で示した。
とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各経過
時のALP活性単位を相対値(%)で示した。
上記結果から被検体1、2、6、7、8、12、13、
14、18、19の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
14、18、19の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
実施例 4
乳酸脱水素酵素(LDH )の活性安定化酵素としてL
DHを用いて前記のように調製したLDHを含有する第
1表の各被検体のバイアルに蒸留水1.OwLlを加え
て混和し、その0.2rrLlを1回の測定に供し各々
について2回測定した。
DHを用いて前記のように調製したLDHを含有する第
1表の各被検体のバイアルに蒸留水1.OwLlを加え
て混和し、その0.2rrLlを1回の測定に供し各々
について2回測定した。
LDH活性はLKB 8 6 0 0 LDH活性測定
用試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアツセイ法に
よりLDH活性を測定し結果を第6表に示した。
用試薬(ベーリンガー社製)を用いレイトアツセイ法に
よりLDH活性を測定し結果を第6表に示した。
表中LDH活性は凍結乾燥直後のLDH単位を100%
とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各経過
時のLDH活性単位を相対値(%)で示した。
とし、これを基準にしてその後40℃に保存した各経過
時のLDH活性単位を相対値(%)で示した。
上記結果から被検体1、2、6、7、8、12、13、
14、18、19の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
14、18、19の安定化効果が顕著であることが認め
られる。
前記実施例から酵素の良好な安定化効朱がシヨ糖0.5
〜10.0%(W/V)であり、−7ヨ糖とBSA又
はHSAとを1:0.4〜2,50重量比で含むときに
得られる。
〜10.0%(W/V)であり、−7ヨ糖とBSA又
はHSAとを1:0.4〜2,50重量比で含むときに
得られる。
シヨ糖1.0〜10.0%(W/V)でシヨ糖とBSA
又はHSAとの重量比が1:1〜2.5のときにより良
好な結果が得られ、ショ糖2.5〜10.0%(W/V
)でシヨ糖とBSA又はISAとの重量比がl:1〜2
のときに一層良好な結果が得られる。
又はHSAとの重量比が1:1〜2.5のときにより良
好な結果が得られ、ショ糖2.5〜10.0%(W/V
)でシヨ糖とBSA又はISAとの重量比がl:1〜2
のときに一層良好な結果が得られる。
以上のように本発明の酵素の安定化剤により酵素含有組
戒物の酵素活性は有効に安定化され、凍結乾燥において
殆んど失活せず、その凍結乾燥品は長期間活性が維持さ
れるので臨床分析あるいは触媒として用いるのに適して
いる。
戒物の酵素活性は有効に安定化され、凍結乾燥において
殆んど失活せず、その凍結乾燥品は長期間活性が維持さ
れるので臨床分析あるいは触媒として用いるのに適して
いる。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1 ショ糖と牛血清アルブミン又は人血清アルフミンと
を含む酵素の安定化剤。 2 ショ糖とアルブミンとを1:0.4〜2.5の重量
比で含み、シヨ糖含量が0.5 〜10.0%(W/’
V )の水性組成物である特許請求の範囲第1項記載の
酵素の安定化剤。 3 ショ糖とアルブミンとの重量比が1:1〜2.5で
あり、シヨ糖含量が1.0〜10.0%(W/V )で
ある特許請求の範囲第2項記載の酵素の安定化剤。 4 ショ糖とアルブミンとの重量比が1=1〜2であり
、シヨ糖含量が2,5〜10.0%(W/V)である特
許請求の範囲第3項記載の酵素の安定化剤。 5 ショ糖と牛血清アルブミン又は人血清アルフミンと
を含む安定化された酵素含有組成物。 6 ショ糖とアルブミンとを1:0.4〜2.5の重量
比で含み、シヨ糖含量が0.5〜10.0%(W/V)
である特許請求の範囲第5項記載の酵素含有組成物。 7 酵素がトランスアミナーゼ、フオスファターゼ又は
デヒドロゲナーゼである特許請求の範囲第5項又は第6
項記載の酵素含有組戒物。 8 酵素がグルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナー
ゼ、グルタミン酸ピルビン酸トランスアミナーゼ、アル
カリフオスファターゼ又は乳酸脱水素酵素である特許請
求の範囲第7項記載の酵素含有組成物。 9 さらに凍結乾燥された特許請求の範囲第6項ないし
第8項のいずれかに記載の酵素含有組或物。
Priority Applications (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP4247080A JPS5836954B2 (ja) | 1980-03-31 | 1980-03-31 | 酵素の安定化剤 |
DE19803040005 DE3040005C2 (de) | 1980-03-31 | 1980-10-23 | Wäßrige, enzymenthaltende, stabilisierte Zusammensetzung |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP4247080A JPS5836954B2 (ja) | 1980-03-31 | 1980-03-31 | 酵素の安定化剤 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS56148291A JPS56148291A (en) | 1981-11-17 |
JPS5836954B2 true JPS5836954B2 (ja) | 1983-08-12 |
Family
ID=12636947
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP4247080A Expired JPS5836954B2 (ja) | 1980-03-31 | 1980-03-31 | 酵素の安定化剤 |
Country Status (2)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS5836954B2 (ja) |
DE (1) | DE3040005C2 (ja) |
Families Citing this family (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS58220697A (ja) * | 1982-06-15 | 1983-12-22 | Green Cross Corp:The | アンテイトロンビン−3の活性測定方法及びその方法を使用するキツト |
JPS60188067A (ja) * | 1984-03-09 | 1985-09-25 | Takeda Chem Ind Ltd | ペルオキシダ−ゼ含有組成物 |
JPH0614879B2 (ja) * | 1984-04-27 | 1994-03-02 | 株式会社ヤトロン | ビリルビンの干渉を回避して行なう生体成分の測定方法 |
DK8502857A (ja) * | 1984-06-25 | 1985-12-26 | ||
DE3445010A1 (de) * | 1984-12-10 | 1986-06-19 | Boehringer Mannheim Gmbh | Kontroll- bzw. eichserum fuer die lipid-diagnostik |
GB8500698D0 (en) * | 1985-01-11 | 1985-02-13 | Unilever Plc | Preparation of reagents |
EP0259521A1 (en) * | 1986-09-10 | 1988-03-16 | Akzo N.V. | Test reagent for amylase determination |
DE19539574A1 (de) * | 1995-10-25 | 1997-04-30 | Boehringer Mannheim Gmbh | Zubereitungen und Verfahren zur Stabilisierung biologischer Materialien mittels Trocknungsverfahren ohne Einfrieren |
JP2006312114A (ja) * | 2005-05-06 | 2006-11-16 | Okamura Corp | ドラフトチャンバにおけるシンク装置 |
-
1980
- 1980-03-31 JP JP4247080A patent/JPS5836954B2/ja not_active Expired
- 1980-10-23 DE DE19803040005 patent/DE3040005C2/de not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE3040005A1 (de) | 1981-10-08 |
DE3040005C2 (de) | 1982-12-30 |
JPS56148291A (en) | 1981-11-17 |
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