JPS6178385A - 安定なペルオキシダ−ゼ組成物 - Google Patents
安定なペルオキシダ−ゼ組成物Info
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- JPS6178385A JPS6178385A JP19999284A JP19999284A JPS6178385A JP S6178385 A JPS6178385 A JP S6178385A JP 19999284 A JP19999284 A JP 19999284A JP 19999284 A JP19999284 A JP 19999284A JP S6178385 A JPS6178385 A JP S6178385A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は安定なペルオキシダーゼ組成物に関するもので
あり、特に酵素免疫測定に使用するｍｓ酵素、ペルオキ
シダーゼの製造および貯蔵に関するものである。
あり、特に酵素免疫測定に使用するｍｓ酵素、ペルオキ
シダーゼの製造および貯蔵に関するものである。
（従来の技？４１１）
遊離のペルオキシダーゼあるいは他の成分（例えば、免
疫活性物質）と結合しているペルオキシダーゼを長時間
安定化させるためには１陳結乾燥といった手段を用いて
安定化が行なわれるが、特公昭５８−５６６１３号公報
記載のように８−アニリノ−１−ナフタレンスルホン酸
の有効量を添加するか、特開昭５８−２３’７８６号公
報記載のように４−アミノ−アンチピリンの有効量を添
加する安定化法が記載されている〇 （発明が解決しようとする問題点） しかし、８−アニリノ−１−ナフタレンスルホン酸や４
−アミノアンチピリンといった物質を用いないと遊離の
ペルオキシダーゼあるいは他の成分（例えば免疫活性物
質）と結合しているペルオキシダーゼを長時間安定化さ
せることは（イ）餘で特に低濃度の水溶液状態において
きわめて不安室であり、測置に必要な酵素活性を維持す
ることは酵素免疫測定法において重要な意義を有する。
疫活性物質）と結合しているペルオキシダーゼを長時間
安定化させるためには１陳結乾燥といった手段を用いて
安定化が行なわれるが、特公昭５８−５６６１３号公報
記載のように８−アニリノ−１−ナフタレンスルホン酸
の有効量を添加するか、特開昭５８−２３’７８６号公
報記載のように４−アミノ−アンチピリンの有効量を添
加する安定化法が記載されている〇 （発明が解決しようとする問題点） しかし、８−アニリノ−１−ナフタレンスルホン酸や４
−アミノアンチピリンといった物質を用いないと遊離の
ペルオキシダーゼあるいは他の成分（例えば免疫活性物
質）と結合しているペルオキシダーゼを長時間安定化さ
せることは（イ）餘で特に低濃度の水溶液状態において
きわめて不安室であり、測置に必要な酵素活性を維持す
ることは酵素免疫測定法において重要な意義を有する。
本発明者等は上記８−アニリノ−１−ナフタレンスルホ
ン酸や４−アミノアンチピリンによらない。ペルオキシ
ダーゼの安定化法を開発すべく鋭意研究した結果本発明
に到達した。
ン酸や４−アミノアンチピリンによらない。ペルオキシ
ダーゼの安定化法を開発すべく鋭意研究した結果本発明
に到達した。
（問題点を解決するための手段）
本発明は、ペルオキシダーゼ、血清あるいは血ダーゼ組
成物である。
成物である。
本発明に用いるハロゲン化アルキルフェノールの分子式
は、次に示すような構造を有し７ている。
は、次に示すような構造を有し７ている。
（式中、Ｘはハロゲン原子、Ｒは炭素原子数１〜１０の
アルキル基、ｍ ＝ １〜４ 、 ｎ ＝１−４を示す
。）ハロゲン化アルキルフェノールとしては、例えば４
−クロロ−ｍ−クレゾール、番−クロロー０−クレゾー
ル、２．６−ジアミツー４−クロロフェノール、４−ブ
ロム−ｍ−クレゾール、２−エチル−４−クロロフェノ
ールなどが挙げられる。
アルキル基、ｍ ＝ １〜４ 、 ｎ ＝１−４を示す
。）ハロゲン化アルキルフェノールとしては、例えば４
−クロロ−ｍ−クレゾール、番−クロロー０−クレゾー
ル、２．６−ジアミツー４−クロロフェノール、４−ブ
ロム−ｍ−クレゾール、２−エチル−４−クロロフェノ
ールなどが挙げられる。
ハロゲン化アルキルフェノールの添加量としては全組成
物に対して約１〜５重鰍対容量（Ｗ／１％、好ましくは
１〜３へ重量対合Ｍ（Ｗ／１％である。又、溶解度を越
える量を添加しても水性で 媒質中に沈殿として発生してくるの１使用できない。
物に対して約１〜５重鰍対容量（Ｗ／１％、好ましくは
１〜３へ重量対合Ｍ（Ｗ／１％である。又、溶解度を越
える量を添加しても水性で 媒質中に沈殿として発生してくるの１使用できない。
血清としては、家兎血清、人血清、馬血清、牛胎児血清
、牛血清等多種挙げられ、又血清蛋白質として牛血清ア
ルブミン、家兎血清アルブミン等これも多数挙げられる
。血清又は血清蛋白質の添加量は、血清として全組成物
に対して５〜Ｉ５ｏ宕量％で血清蛋白質の乾燥微粉末な
ら全組成物に対としては、水又は駿漬液などが挙げられ
る。
、牛血清等多種挙げられ、又血清蛋白質として牛血清ア
ルブミン、家兎血清アルブミン等これも多数挙げられる
。血清又は血清蛋白質の添加量は、血清として全組成物
に対して５〜Ｉ５ｏ宕量％で血清蛋白質の乾燥微粉末な
ら全組成物に対としては、水又は駿漬液などが挙げられ
る。
本発明の組成物におけるハロゲン化アルキルフェノール
のペルオキシダーゼへの安定化作用は不明であるが、血
清蛋白質と〕・ロゲン化アルキルフェノールがペルオキ
シダーゼに作用し、その特殊状態のものであってもよい
。又遊離状態のものと結合状態のものとの混合物であっ
てもよい０免疫活性物質としては、ハプテン、多価抗原
、プロスタグランジン、ステロイドホルモン、例えばプ
ロゲステロン、エストラジオール、テストステロン、エ
ストリオールなど、及び抗生物質、例えばペニシリンな
どが用いられる。多価抗原としてはホルモン、例えば成
長ホルモンなどタンパク質、例えばアルブミン、グロブ
リン、α−フェトプロティンなど及び種々の細菌、ウィ
ルス、例えば連鎖球菌、肝炎ウィルス、風疹ウィルスな
どが用いられる。抗体としては、従来既知の方法で、ヤ
ギ、ウサギなどの哺乳動物に上記ハブテン又は抗原を免
疫することによって得られた抗体（例えば、抗インスリ
ン抗体、抗α−フェトプロティンなど）が用いられる。
のペルオキシダーゼへの安定化作用は不明であるが、血
清蛋白質と〕・ロゲン化アルキルフェノールがペルオキ
シダーゼに作用し、その特殊状態のものであってもよい
。又遊離状態のものと結合状態のものとの混合物であっ
てもよい０免疫活性物質としては、ハプテン、多価抗原
、プロスタグランジン、ステロイドホルモン、例えばプ
ロゲステロン、エストラジオール、テストステロン、エ
ストリオールなど、及び抗生物質、例えばペニシリンな
どが用いられる。多価抗原としてはホルモン、例えば成
長ホルモンなどタンパク質、例えばアルブミン、グロブ
リン、α−フェトプロティンなど及び種々の細菌、ウィ
ルス、例えば連鎖球菌、肝炎ウィルス、風疹ウィルスな
どが用いられる。抗体としては、従来既知の方法で、ヤ
ギ、ウサギなどの哺乳動物に上記ハブテン又は抗原を免
疫することによって得られた抗体（例えば、抗インスリ
ン抗体、抗α−フェトプロティンなど）が用いられる。
又、ハイブリドーマ法によって作成された抗体も同様に
使用できる。
使用できる。
また、免疫活性物質とペルオキシダーゼ結合物の結合形
態としては、共有結合があげられ、種々の公知の方法、
例えばグルタルアルデヒドを架橋剤として免疫活性物質
のアミ７基とペルオキシダーゼのアミ７基を共有結合す
る方法（Ａｖｒａｍｅａｓ、 ｓ、＋工ｍｍｕｎｏｏｈ
ｅｍ１ｓｔｒｙ、 ｐ：４３−５２． （１９６９）
）及びペルオキシダーゼに含まれる糖鎖を過沃素酸で酸
化切断し、アルデヒド基を導入後免疫活性物質のアミノ
基とシップ塩基を作製し結合させる方法（Ｎａｋａｎｅ
＃ ＰＩＫ−Ｈ＆ Ｋａｗａｏｉ ｌ Ａ−＋ Ｊ−
Ｈｌ Ｂ ｔ ｏｏｈｅｍ＊０７ｔＯＯＭｍ、４１１０
８４−１０９１． （１９７４）などを用いて共有結合
を作ることができる。
態としては、共有結合があげられ、種々の公知の方法、
例えばグルタルアルデヒドを架橋剤として免疫活性物質
のアミ７基とペルオキシダーゼのアミ７基を共有結合す
る方法（Ａｖｒａｍｅａｓ、 ｓ、＋工ｍｍｕｎｏｏｈ
ｅｍ１ｓｔｒｙ、 ｐ：４３−５２． （１９６９）
）及びペルオキシダーゼに含まれる糖鎖を過沃素酸で酸
化切断し、アルデヒド基を導入後免疫活性物質のアミノ
基とシップ塩基を作製し結合させる方法（Ｎａｋａｎｅ
＃ ＰＩＫ−Ｈ＆ Ｋａｗａｏｉ ｌ Ａ−＋ Ｊ−
Ｈｌ Ｂ ｔ ｏｏｈｅｍ＊０７ｔＯＯＭｍ、４１１０
８４−１０９１． （１９７４）などを用いて共有結合
を作ることができる。
遊離のペルオキシダーゼあるいは共有結合し７ているペ
ルオキシダーゼの酵素活性は、過酸化水素と適当な発色
剤、例えば０−アミノフェノール、４−アミノアンチピ
リンとフェノール、Ｏ−フェニレンジアミンなどを用い
比色法によりその酵素活性を定量することが可能である
。
ルオキシダーゼの酵素活性は、過酸化水素と適当な発色
剤、例えば０−アミノフェノール、４−アミノアンチピ
リンとフェノール、Ｏ−フェニレンジアミンなどを用い
比色法によりその酵素活性を定量することが可能である
。
また本発明の組成物は、緩衝作用を有する任意成分を添
加しても良いし、生理食塩水濃度の塩化ナトリウムを添
加しても良い。緩衝剤としてはリン酸緩衝液、トリス緩
衝液などが用いられ、水性溶液の田が６〜８を示すもの
が好ましい。水性組成物を調製する場合、各物質の添加
順序はとくに限定されない。
加しても良いし、生理食塩水濃度の塩化ナトリウムを添
加しても良い。緩衝剤としてはリン酸緩衝液、トリス緩
衝液などが用いられ、水性溶液の田が６〜８を示すもの
が好ましい。水性組成物を調製する場合、各物質の添加
順序はとくに限定されない。
またペニシリンＧ１アンピシリン、クロラムフェニコー
ル、テトラサイクリン、アンホテリシンＢなどの抗生物
質を添加して用いることも可能である。
ル、テトラサイクリン、アンホテリシンＢなどの抗生物
質を添加して用いることも可能である。
本発明による安定化されたペルオキシダーゼ組成物を用
いた有利な検査薬としては、免疫診断用試薬、特に酵素
免疫測定法があげられる。又、酵素免疫測定法以外の診
断薬として、例えばグルコースを定量するためのグルコ
ースオキシダーゼ法の試薬としても使用可能である。
いた有利な検査薬としては、免疫診断用試薬、特に酵素
免疫測定法があげられる。又、酵素免疫測定法以外の診
断薬として、例えばグルコースを定量するためのグルコ
ースオキシダーゼ法の試薬としても使用可能である。
（実施例）
以下に実施例を挙げて本発明を説明するが、本発明はこ
れら実施例に限定されるものではない。
れら実施例に限定されるものではない。
実施例り
西洋ワサビペルオキシダーゼ（東洋紡−株式会社製、グ
レード１−０）を家兜面Ｙ１”７１０容Ｍ％と４−クロ
ロメタクレゾール０．０２重Ｍ対＠ｉｈｔ（ｗ／ｖ）％
を含む０．０１ＭＩＪンｒ故緩衝生理食塩水（以下０．
０１Ｍ ＰＢＳと略する）μｍ６．Ｏに溶解Ｅ７た。対
照として４−クロロメタクレゾールを含まないものを用
意し、以下の酵素安定性試験に供した。又、西洋ワサビ
ペルオキシダーゼの８度は各々１．０μｇ／ｌであった
。各溶液は０．２２μｍの滅ｋｌ過器で治過し、５−の
殺菌ビンにとり、４℃と４０℃で貯蔵した。０，７日、
１４日の酵素安定性を調べた。安定性は４０℃貯蔵の酵
素活性の４℃貯蔵で示す活性に対するパーセントで示し
た。
レード１−０）を家兜面Ｙ１”７１０容Ｍ％と４−クロ
ロメタクレゾール０．０２重Ｍ対＠ｉｈｔ（ｗ／ｖ）％
を含む０．０１ＭＩＪンｒ故緩衝生理食塩水（以下０．
０１Ｍ ＰＢＳと略する）μｍ６．Ｏに溶解Ｅ７た。対
照として４−クロロメタクレゾールを含まないものを用
意し、以下の酵素安定性試験に供した。又、西洋ワサビ
ペルオキシダーゼの８度は各々１．０μｇ／ｌであった
。各溶液は０．２２μｍの滅ｋｌ過器で治過し、５−の
殺菌ビンにとり、４℃と４０℃で貯蔵した。０，７日、
１４日の酵素安定性を調べた。安定性は４０℃貯蔵の酵
素活性の４℃貯蔵で示す活性に対するパーセントで示し
た。
酵素活性測置は過酸化水素０．０２重髄対容社（Ｗ／Ｖ
）％および０−フエニレンジアミンニ塩酸塩（以下Ｏ
ＰＰと略す。）を３ｑ／−含む口１６．Ｏのシトレート
・ホスフェート０．１Ｍ緩衝液０．５−に上記溶液を５
０μ！加え、室ｆｋＡｓｏ分反応させＩＮ（ｉｉｌ１２
．０−を加え反応を停止させた後１４９２ ｒｌｗａの
吸光度を測定することにより求めた。
）％および０−フエニレンジアミンニ塩酸塩（以下Ｏ
ＰＰと略す。）を３ｑ／−含む口１６．Ｏのシトレート
・ホスフェート０．１Ｍ緩衝液０．５−に上記溶液を５
０μ！加え、室ｆｋＡｓｏ分反応させＩＮ（ｉｉｌ１２
．０−を加え反応を停止させた後１４９２ ｒｌｗａの
吸光度を測定することにより求めた。
その結果を第１表に示す。
実施例２
過ヨウ素酸塩酸化法（Ｎａｋａｎｅ、 Ｐ、に−ｇ ＆
ＫａＷ＆０１− Ａ、＋Ｊ、 Ｈｌｓｔｏｏｈｅｍ、
Ｏｙｔｏｏｈｅｍ、 ２２．１０８４−１０９１．
（１９’７４））により家兎イムノグロブリンＧ（以下
Ｗ兎工ｇａと略す）と結合させて西洋ワサビペルオキシ
ダーゼを七ファデックスＧ−２００によるゲル−過で遊
離のペルオキシダーゼを除去した結合ペルオキシダーゼ
とゲル−過をかけず遊離のペルオキシダーゼと結合した
ペルオキシダーゼとが共存する場合の各々について、４
−クロロ−ｍ−クレゾール、０．０２５重ｌ対容置（Ｗ
／Ｖ）％及び家兎血清ｌ容量％１牛血清アルブミン１重
量対容量（Ｗ／Ｖ）％クロコ ラムフエニ躯−ル０．１亀量対容ｋｔ（Ｗ／Ｖ）％を含
む０．０２Ｍリンリン酸緩衝液塩水番こ加えた場合と対
照例として、４−クロロ−ｍ−クレゾールだｉ−１を除
いたものについて実施例１に記載の操作法で溶液中のペ
ルオキシダーゼの安定性を調べた。その結果を第２表に
示す。
ＫａＷ＆０１− Ａ、＋Ｊ、 Ｈｌｓｔｏｏｈｅｍ、
Ｏｙｔｏｏｈｅｍ、 ２２．１０８４−１０９１．
（１９’７４））により家兎イムノグロブリンＧ（以下
Ｗ兎工ｇａと略す）と結合させて西洋ワサビペルオキシ
ダーゼを七ファデックスＧ−２００によるゲル−過で遊
離のペルオキシダーゼを除去した結合ペルオキシダーゼ
とゲル−過をかけず遊離のペルオキシダーゼと結合した
ペルオキシダーゼとが共存する場合の各々について、４
−クロロ−ｍ−クレゾール、０．０２５重ｌ対容置（Ｗ
／Ｖ）％及び家兎血清ｌ容量％１牛血清アルブミン１重
量対容量（Ｗ／Ｖ）％クロコ ラムフエニ躯−ル０．１亀量対容ｋｔ（Ｗ／Ｖ）％を含
む０．０２Ｍリンリン酸緩衝液塩水番こ加えた場合と対
照例として、４−クロロ−ｍ−クレゾールだｉ−１を除
いたものについて実施例１に記載の操作法で溶液中のペ
ルオキシダーゼの安定性を調べた。その結果を第２表に
示す。
（発明の効果）
本発明により、ペルオキシダーゼを低ｍ度で長期にわた
り安定化することができる。
り安定化することができる。
Claims (3)
- （１）ペルオキシダーゼ、血清あるいは血清蛋白質を含
む媒質およびハロゲン化アルキルフェノールを含むこと
を特徴とする安定なペルオキシダーゼ組成物。 - （２）ペルオキシダーゼが遊離状態のペルオキシダーゼ
および／あるいは結合状態のペルオキシダーゼであるこ
とを特徴とする特許請求の範囲第１項記載の安定なペル
オキシダーゼ組成物。 - （３）結合状態のペルオキシダーゼがペルオキシダーゼ
と免疫活性物質との結合体であることを特徴とする特許
請求の範囲第２項記載の安定なペルオキシダーゼ組成物
。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19999284A JPS6178385A (ja) | 1984-09-25 | 1984-09-25 | 安定なペルオキシダ−ゼ組成物 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19999284A JPS6178385A (ja) | 1984-09-25 | 1984-09-25 | 安定なペルオキシダ−ゼ組成物 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6178385A true JPS6178385A (ja) | 1986-04-21 |
| JPS647759B2 JPS647759B2 (ja) | 1989-02-09 |
Family
ID=16416991
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP19999284A Granted JPS6178385A (ja) | 1984-09-25 | 1984-09-25 | 安定なペルオキシダ−ゼ組成物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6178385A (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61212286A (ja) * | 1985-03-14 | 1986-09-20 | ベーリンガー・マンハイム・ゲゼルシヤフト・ミツト・ベシユレンクテル・ハフツング | 溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化する方法 |
| JPS6463380A (en) * | 1987-09-03 | 1989-03-09 | Teijin Ltd | Stabilized peroxidase composition |
| JPH0242982A (ja) * | 1988-04-26 | 1990-02-13 | Konica Corp | 安定なペルオキシダーゼ組成物及び安定な抗体組成物 |
| JPH02135090A (ja) * | 1988-11-16 | 1990-05-23 | Wako Pure Chem Ind Ltd | ペルオキシダーゼの安定化方法 |
| JPH06205673A (ja) * | 1992-09-04 | 1994-07-26 | Becton Dickinson & Co | 内因性因子−西洋ワサビ大根ペルオキシダーゼ結合体 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5783287A (en) * | 1980-11-14 | 1982-05-25 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | Elimination of hydrogen peroxide |
| JPS5978700A (ja) * | 1982-09-22 | 1984-05-07 | エンジム・テクノロジ−・カンパニ− | 過酸化酵素測定のための、触媒作用を受けた比色定量および螢光測定用基質 |
-
1984
- 1984-09-25 JP JP19999284A patent/JPS6178385A/ja active Granted
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5783287A (en) * | 1980-11-14 | 1982-05-25 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | Elimination of hydrogen peroxide |
| JPS5978700A (ja) * | 1982-09-22 | 1984-05-07 | エンジム・テクノロジ−・カンパニ− | 過酸化酵素測定のための、触媒作用を受けた比色定量および螢光測定用基質 |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61212286A (ja) * | 1985-03-14 | 1986-09-20 | ベーリンガー・マンハイム・ゲゼルシヤフト・ミツト・ベシユレンクテル・ハフツング | 溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化する方法 |
| JPH0243472B2 (ja) * | 1985-03-14 | 1990-09-28 | ||
| JPS6463380A (en) * | 1987-09-03 | 1989-03-09 | Teijin Ltd | Stabilized peroxidase composition |
| JPH0242982A (ja) * | 1988-04-26 | 1990-02-13 | Konica Corp | 安定なペルオキシダーゼ組成物及び安定な抗体組成物 |
| JPH02135090A (ja) * | 1988-11-16 | 1990-05-23 | Wako Pure Chem Ind Ltd | ペルオキシダーゼの安定化方法 |
| JP2632391B2 (ja) * | 1988-11-16 | 1997-07-23 | 和光純薬工業株式会社 | ペルオキシダーゼの安定化方法 |
| JPH06205673A (ja) * | 1992-09-04 | 1994-07-26 | Becton Dickinson & Co | 内因性因子−西洋ワサビ大根ペルオキシダーゼ結合体 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS647759B2 (ja) | 1989-02-09 |
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Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |