JPH09154499A - 改変された大豆蛋白の製造法 - Google Patents
改変された大豆蛋白の製造法Info
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- JPH09154499A JPH09154499A JP31622195A JP31622195A JPH09154499A JP H09154499 A JPH09154499 A JP H09154499A JP 31622195 A JP31622195 A JP 31622195A JP 31622195 A JP31622195 A JP 31622195A JP H09154499 A JPH09154499 A JP H09154499A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】本発明は、大豆蛋白の溶解性を比較的低下させ
ずに機能特性（乳化性、起泡性等）を改変することを目
的とした。 【解決手段】乾燥大豆蛋白を非酸素ガス中で貯蔵するこ
とを特徴とする改変された大豆蛋白の製造法。
ずに機能特性（乳化性、起泡性等）を改変することを目
的とした。 【解決手段】乾燥大豆蛋白を非酸素ガス中で貯蔵するこ
とを特徴とする改変された大豆蛋白の製造法。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は改変された大豆蛋白
の製造法に関する。
の製造法に関する。
【０００２】
【従来の技術】大豆たん白質は、グルタミン、アスパラ
ギンといったアミド型のアミノ酸を多く含んでおり、グ
リシニンでは全アミノ酸の18％がこれらのアミド型アミ
ノ酸である。こうした特徴から、大豆たん白質の脱アミ
ド化により、グルタミン酸、アスパラギン酸の負荷電が
増加し、高次構造の安定性が低下するために、溶解性、
乳化性、起泡性など食品素材として重要な機能特性が改
変されることが予測され、研究が行われてきた。
ギンといったアミド型のアミノ酸を多く含んでおり、グ
リシニンでは全アミノ酸の18％がこれらのアミド型アミ
ノ酸である。こうした特徴から、大豆たん白質の脱アミ
ド化により、グルタミン酸、アスパラギン酸の負荷電が
増加し、高次構造の安定性が低下するために、溶解性、
乳化性、起泡性など食品素材として重要な機能特性が改
変されることが予測され、研究が行われてきた。
【０００３】しかしながら、これまでに用いられてきた
希酸処理（ Matsudomi, N., Sasaki, T., Kato, A. an
d Kobayashi, K. (1985) "Conformational changes and
functional properties of acid-modified soy protei
n." Agric. Biol. Chem., Vol. 49,p1251-1256.）やプ
ロテア−ゼ処理（ Kato, A., Tanaka, A., Matsudomi,
N. and Kobayashi, K. (1987)"Deamidation of food pr
oteins by protease inalkaline pH. :J. Agric. Food
Chem.,35, 224-227.）によるたん白質の脱アミド化はペ
プチドの開裂も同時に生じるために正確に脱アミドだけ
の影響を調べることは困難であった。
希酸処理（ Matsudomi, N., Sasaki, T., Kato, A. an
d Kobayashi, K. (1985) "Conformational changes and
functional properties of acid-modified soy protei
n." Agric. Biol. Chem., Vol. 49,p1251-1256.）やプ
ロテア−ゼ処理（ Kato, A., Tanaka, A., Matsudomi,
N. and Kobayashi, K. (1987)"Deamidation of food pr
oteins by protease inalkaline pH. :J. Agric. Food
Chem.,35, 224-227.）によるたん白質の脱アミド化はペ
プチドの開裂も同時に生じるために正確に脱アミドだけ
の影響を調べることは困難であった。
【０００４】脱アミドに関する特許公報には以下があ
る。特開昭 59-210097号（特公平5-37635号） 「改質さ
れた蛋白質の製造法」には、蛋白質のアミノ基と無水マ
レイン酸及び／又は無水マレイン酸誘導体とを反応せし
めて得たアシル化蛋白質にトランスグルタミナーゼを作
用せしめて脱アミド化し、次いで脱アシル化する改質さ
れた蛋白質の製造法、が開示されている。
る。特開昭 59-210097号（特公平5-37635号） 「改質さ
れた蛋白質の製造法」には、蛋白質のアミノ基と無水マ
レイン酸及び／又は無水マレイン酸誘導体とを反応せし
めて得たアシル化蛋白質にトランスグルタミナーゼを作
用せしめて脱アミド化し、次いで脱アシル化する改質さ
れた蛋白質の製造法、が開示されている。
【０００５】特開平3-91445号「 酵素変性蛋白の製造方
法」には、蛋白の水性スラリを加水分解と脱アミド化に
かける処理蛋白に苦味成分を生ぜしめることなしに蛋白
の溶解度を増大させ蛋白の機能性を増大させるのに有効
な蛋白質の処理法、が開示されている。
法」には、蛋白の水性スラリを加水分解と脱アミド化に
かける処理蛋白に苦味成分を生ぜしめることなしに蛋白
の溶解度を増大させ蛋白の機能性を増大させるのに有効
な蛋白質の処理法、が開示されている。
【０００６】特開平3-53850号「加水分解された植物タ
ンパク質の製造方法等」には、植物タンパク質を少なく
とも一個のプロテアーゼを有する水性溶液に加えて、加
水分解し、可溶性タンパク質から不溶性塊を分解し、酸
を加水分解された可溶性タンパク質に加え、混合物を加
熱し、加水分解物を実質上脱アミド化することが開示さ
れている。
ンパク質の製造方法等」には、植物タンパク質を少なく
とも一個のプロテアーゼを有する水性溶液に加えて、加
水分解し、可溶性タンパク質から不溶性塊を分解し、酸
を加水分解された可溶性タンパク質に加え、混合物を加
熱し、加水分解物を実質上脱アミド化することが開示さ
れている。
【０００７】特開昭63-36797号「蛋白の改質法」には、
脱アミドpH領域、脱アミド温度領域においてプロテア
ーゼを用い蛋白を脱アミドすることが開示されている。
脱アミドpH領域、脱アミド温度領域においてプロテア
ーゼを用い蛋白を脱アミドすることが開示されている。
【０００８】しかし、本発明のような脱アミドによる大
豆蛋白の改変法は知られていない。
豆蛋白の改変法は知られていない。
【０００９】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、大豆蛋白の
溶解性を比較的低下させずに機能特性（乳化性、起泡性
等）を改変することを目的とした。
溶解性を比較的低下させずに機能特性（乳化性、起泡性
等）を改変することを目的とした。
【００１０】
【課題を解決するための手段】本発明者等は、種々の蛋
白の加熱による脱アミドを研究した。ところが、卵白が
加熱だけで脱アミドが可能なのに比べ、大豆蛋白は加熱
だけで脱アミドすると不溶化してしまう問題に直面し
た。そこで、鋭意研究を進めた結果、窒素ガス中で乾燥
大豆蛋白を常温乃至高温で貯蔵することにより、溶解性
を比較的低下させずに脱アミドでき、大豆蛋白の機能特
性を改変できる知見を得て本発明を完成するに到った。
白の加熱による脱アミドを研究した。ところが、卵白が
加熱だけで脱アミドが可能なのに比べ、大豆蛋白は加熱
だけで脱アミドすると不溶化してしまう問題に直面し
た。そこで、鋭意研究を進めた結果、窒素ガス中で乾燥
大豆蛋白を常温乃至高温で貯蔵することにより、溶解性
を比較的低下させずに脱アミドでき、大豆蛋白の機能特
性を改変できる知見を得て本発明を完成するに到った。
【００１１】即ち、本発明は、
【請求項１】乾燥大豆蛋白を非酸素ガス中で貯蔵するこ
とを特徴とする改変された大豆蛋白の製造法、である。
とを特徴とする改変された大豆蛋白の製造法、である。
【００１２】
【発明の実施の態様】本発明に用いる乾燥大豆蛋白は、
乾燥状態の大豆蛋白が適当である。大豆蛋白が湿ってい
ると非酸素ガス中でも貯蔵中に大豆蛋白の溶解度が低下
するので好ましくない。通常、微生物が生育し難い水分
（例えば、１５重量％以下、好ましくは１２重量％以
下、より好ましくは１０重量％以下）とすることが出来
る。
乾燥状態の大豆蛋白が適当である。大豆蛋白が湿ってい
ると非酸素ガス中でも貯蔵中に大豆蛋白の溶解度が低下
するので好ましくない。通常、微生物が生育し難い水分
（例えば、１５重量％以下、好ましくは１２重量％以
下、より好ましくは１０重量％以下）とすることが出来
る。
【００１３】非酸素ガスは酸素以外のガス、換言すれば
酸化作用を有しないガスであれば何れの公知のガスでも
使用出来る。窒素ガスは入手も容易で実用的である。
酸化作用を有しないガスであれば何れの公知のガスでも
使用出来る。窒素ガスは入手も容易で実用的である。
【００１４】大豆蛋白の非酸素ガス貯蔵中の雰囲気の相
対湿度は、約７５％以下、好ましくは６０％以下が適当
である。
対湿度は、約７５％以下、好ましくは６０％以下が適当
である。
【００１５】大豆蛋白の貯蔵中の雰囲気の相対湿度が高
いと、大豆蛋白の溶解度が低下し易いので好ましくな
い。
いと、大豆蛋白の溶解度が低下し易いので好ましくな
い。
【００１６】又、大豆蛋白のｐＨにより脱アミド化率が
変化させることが出来る、ｐＨは大豆蛋白の等電点（ｐ
Ｈ４.５）付近を除く範囲とすることが出来るが、大豆
蛋白がアルカリ側であるほど脱アミド化率を増加するこ
とが出来る。しかし、あまりアルカリ側にするとリジノ
アラニン等の生成の恐れがあるのでｐＨ約５〜１１、好
ましくはｐＨ７〜１０、より好ましくは８〜１０が実用
的である。
変化させることが出来る、ｐＨは大豆蛋白の等電点（ｐ
Ｈ４.５）付近を除く範囲とすることが出来るが、大豆
蛋白がアルカリ側であるほど脱アミド化率を増加するこ
とが出来る。しかし、あまりアルカリ側にするとリジノ
アラニン等の生成の恐れがあるのでｐＨ約５〜１１、好
ましくはｐＨ７〜１０、より好ましくは８〜１０が実用
的である。
【００１７】本発明において乾燥大豆蛋白を貯蔵する温
度が高いほど脱アミドの速度を速くすることが出来る。
常温で長期間貯蔵することも出来るが、高温で短期間貯
蔵して脱アミドした後で冷蔵することも出来る。例え
ば、乾燥大豆蛋白を相対湿度６５％、貯蔵温度６０℃で
あれば、７日貯蔵して脱アミド化率はｐＨ5.5では8.2
%、pH8.0では12.2%、pH10.0では14.3%とすることが出来
る。
度が高いほど脱アミドの速度を速くすることが出来る。
常温で長期間貯蔵することも出来るが、高温で短期間貯
蔵して脱アミドした後で冷蔵することも出来る。例え
ば、乾燥大豆蛋白を相対湿度６５％、貯蔵温度６０℃で
あれば、７日貯蔵して脱アミド化率はｐＨ5.5では8.2
%、pH8.0では12.2%、pH10.0では14.3%とすることが出来
る。
【００１８】本発明の方法により、大豆蛋白の溶解性を
比較的低下させずに脱アミドすることができ、例えば脱
アミド化率８〜１５％の脱アミド化を行うことが出来
る。
比較的低下させずに脱アミドすることができ、例えば脱
アミド化率８〜１５％の脱アミド化を行うことが出来
る。
【００１９】この脱アミド化により大豆蛋白の乳化性や
起泡性等の機能特性を改変することが出来る。
起泡性等の機能特性を改変することが出来る。
【００２０】脱アミド化率が大きいほど乳化性並びに起
泡性が向上する。同時に乳化安定性、気泡安定性も向上
する。例えば、前記７日間の貯蔵で乳化性を１.２〜１.
３倍、乳化安定性を２.５〜３倍、起泡力１.５倍、気泡
安定性で２倍以上増加することが出来る。
泡性が向上する。同時に乳化安定性、気泡安定性も向上
する。例えば、前記７日間の貯蔵で乳化性を１.２〜１.
３倍、乳化安定性を２.５〜３倍、起泡力１.５倍、気泡
安定性で２倍以上増加することが出来る。
【００２１】
【実施例】以下、実施例により、本発明の実施態様を説
明する。 実施例１ （酸沈殿大豆蛋白の調製）低温抽出脱脂大豆（不二製油
（株）製）に２０倍（重量比）の水を加え、１時間撹拌
してスラリーとなし、遠心分離して不溶画分（いわゆる
オカラ）を除去し、獲られた溶液画分（いわゆる豆乳）
に塩酸を加えてｐＨ４.５に調整し、生じた沈殿画分
（いわゆるカード）を遠心分離回収して、約１９倍量
（低温抽出脱脂大豆に対する重量比）の水を加えて分散
液となし、水酸化ナトリウムを用いてｐＨ７に調整し、
凍結乾燥して酸沈澱たん白質(APP)とし、このAPPを大豆
たん白質として用いた。 （大豆たん白質の脱アミド化）酸沈殿大豆たん白質を水
に溶解させた後に、pH5.5, 8.0, 10.0に調整し、凍結乾
燥した。これらの粉末（水分約５重量％）を窒素ガス中
で種々の相対湿度に制御したデシケーター中で、60℃で
1〜2週間貯蔵することにより脱アミド化を行った。 （脱アミド化率の測定）7日間、上述の条件下で脱アミ
ド化した試料を蒸留水に対して48時間透析し、遊離のア
ミド基を除去する。透析後に各試料は凍結乾燥し、得ら
れた乾燥粉末試料（50ｍｇ）は1ｍｌの2Ｎ塩酸に溶解し
封管中で110℃で2時間加水分解し、残存するアミドをア
ンモニアガスとして塩酸中に捕捉し、これに等量の10％
ＴＣＡ溶液を加え、除蛋白し遠心分離で不溶物を除去し
透明な上澄液を調製した。こうして得られた塩酸溶液中
のアンモニアをアンモニアイオン電極により定量した。
この方法は定量前にｐＨをアルカリにすることにより生
ずるアンモニアガスを測定できる。 （溶解度の測定）各々の条件下で得られた乾燥貯蔵粉末
を一定量とり、水に溶かした試料の280ｎｍでの吸収を
測定することにより溶解度を調べた。 （乳化性の測定）脱アミド化した大豆たん蛋白質の乳化
性はPearceとKinsellaの方法5）を用いて測定した。1／
15Ｍリン酸ナトリウムバッファー（ｐＨ７.4）に試料を
たん白質濃度で0.1％になるように溶解する。この試料
溶液3ｍｌにコ−ンオイル1ｍｌを加えポリトロンを用い
て12，000ｒｐｍで1分間ホモゲナイズする。形成したエ
マルジョン0.1ｍｌをホモゲナイズ直後、1、2、３、5、
10分後に試験管底部から取り0.1％ＳＤＳ溶液5ｍｌ中に
懸濁させ、その濁度を500ｎｍの吸光度で測定した。ホ
モゲナイズ直後の値を相対乳化活性として表し、その半
減期を乳化安定性として示した。 （起泡性の測定）0.1Ｍリン酸ナトリウムバッファ−
（ｐＨ7.4）に試料をたん白質濃度で0.2％になるように
溶解し、加藤らの導電率法（Kato, A., Takahashi, A.,
Matsudomi, N. and Kobayashi, K. (1983) Determinat
ion of foaming properties of proteins by conductiv
ity measurements., J. Food Sci., 48, 62-65.）によ
り起泡性、気泡安定性を測定した。
明する。 実施例１ （酸沈殿大豆蛋白の調製）低温抽出脱脂大豆（不二製油
（株）製）に２０倍（重量比）の水を加え、１時間撹拌
してスラリーとなし、遠心分離して不溶画分（いわゆる
オカラ）を除去し、獲られた溶液画分（いわゆる豆乳）
に塩酸を加えてｐＨ４.５に調整し、生じた沈殿画分
（いわゆるカード）を遠心分離回収して、約１９倍量
（低温抽出脱脂大豆に対する重量比）の水を加えて分散
液となし、水酸化ナトリウムを用いてｐＨ７に調整し、
凍結乾燥して酸沈澱たん白質(APP)とし、このAPPを大豆
たん白質として用いた。 （大豆たん白質の脱アミド化）酸沈殿大豆たん白質を水
に溶解させた後に、pH5.5, 8.0, 10.0に調整し、凍結乾
燥した。これらの粉末（水分約５重量％）を窒素ガス中
で種々の相対湿度に制御したデシケーター中で、60℃で
1〜2週間貯蔵することにより脱アミド化を行った。 （脱アミド化率の測定）7日間、上述の条件下で脱アミ
ド化した試料を蒸留水に対して48時間透析し、遊離のア
ミド基を除去する。透析後に各試料は凍結乾燥し、得ら
れた乾燥粉末試料（50ｍｇ）は1ｍｌの2Ｎ塩酸に溶解し
封管中で110℃で2時間加水分解し、残存するアミドをア
ンモニアガスとして塩酸中に捕捉し、これに等量の10％
ＴＣＡ溶液を加え、除蛋白し遠心分離で不溶物を除去し
透明な上澄液を調製した。こうして得られた塩酸溶液中
のアンモニアをアンモニアイオン電極により定量した。
この方法は定量前にｐＨをアルカリにすることにより生
ずるアンモニアガスを測定できる。 （溶解度の測定）各々の条件下で得られた乾燥貯蔵粉末
を一定量とり、水に溶かした試料の280ｎｍでの吸収を
測定することにより溶解度を調べた。 （乳化性の測定）脱アミド化した大豆たん蛋白質の乳化
性はPearceとKinsellaの方法5）を用いて測定した。1／
15Ｍリン酸ナトリウムバッファー（ｐＨ７.4）に試料を
たん白質濃度で0.1％になるように溶解する。この試料
溶液3ｍｌにコ−ンオイル1ｍｌを加えポリトロンを用い
て12，000ｒｐｍで1分間ホモゲナイズする。形成したエ
マルジョン0.1ｍｌをホモゲナイズ直後、1、2、３、5、
10分後に試験管底部から取り0.1％ＳＤＳ溶液5ｍｌ中に
懸濁させ、その濁度を500ｎｍの吸光度で測定した。ホ
モゲナイズ直後の値を相対乳化活性として表し、その半
減期を乳化安定性として示した。 （起泡性の測定）0.1Ｍリン酸ナトリウムバッファ−
（ｐＨ7.4）に試料をたん白質濃度で0.2％になるように
溶解し、加藤らの導電率法（Kato, A., Takahashi, A.,
Matsudomi, N. and Kobayashi, K. (1983) Determinat
ion of foaming properties of proteins by conductiv
ity measurements., J. Food Sci., 48, 62-65.）によ
り起泡性、気泡安定性を測定した。
【００２２】以上の結果、大豆たん白質は乾燥加熱によ
り、極めて不溶化しやすく、60℃の乾燥加熱下では数日
後に大部分不溶化した。これは大豆たん白質に特有の性
質であり、ＳＨ、ＳＳ交換反応による凝集体形成によ
る。この不溶化を防止するために、窒素ガスで充填した
デシケ−タ−中で酸化を抑え、湿度をコントロ−ルした
条件下で乾燥加熱を行った。図１に窒素ガス中と空気中
で相対湿度65％、６０℃での貯蔵中の大豆たん白質の溶
解度変化を示した。窒素ガス充填下では7日間貯蔵では
ほとんど溶解度に変化を与えずに貯蔵できるが、空気中
では50％にまで低下した。相対湿度79％での貯蔵は一層
不溶化を促進するため、65％湿度、60℃、７日間貯蔵し
た試料の性質を以下に調べた。
り、極めて不溶化しやすく、60℃の乾燥加熱下では数日
後に大部分不溶化した。これは大豆たん白質に特有の性
質であり、ＳＨ、ＳＳ交換反応による凝集体形成によ
る。この不溶化を防止するために、窒素ガスで充填した
デシケ−タ−中で酸化を抑え、湿度をコントロ−ルした
条件下で乾燥加熱を行った。図１に窒素ガス中と空気中
で相対湿度65％、６０℃での貯蔵中の大豆たん白質の溶
解度変化を示した。窒素ガス充填下では7日間貯蔵では
ほとんど溶解度に変化を与えずに貯蔵できるが、空気中
では50％にまで低下した。相対湿度79％での貯蔵は一層
不溶化を促進するため、65％湿度、60℃、７日間貯蔵し
た試料の性質を以下に調べた。
【００２３】表1に窒素ガス中で相対湿度65％、60℃、7
日間貯蔵した大豆たん白質の脱アミド化率を示した。
日間貯蔵した大豆たん白質の脱アミド化率を示した。
【００２４】
【表１】
【００２５】乾燥粉末のｐＨは乾燥前の溶液のｐＨを示
し、貯蔵後に溶液にしても同じ値になる。この結果か
ら、乾燥粉末のｐＨがアルカリ側になるほど脱アミド化
率は増加することがわかる。このように、脱アミド化が
乾燥下での貯蔵中に8〜14％も生じることは大変興味深
いことである。対照として、これまでよく用いられてき
た希酸（0.1Ｎ塩酸溶液）中で70℃、3時間の加水分解に
よる脱アミド化率は8.5％であり、このことからも乾燥
下で生じる脱アミド化の程度が大きいことを示してい
る。希酸中での加熱はペプチドの加水分解も起る可能性
があり、乾燥下ではこうした副反応はないのでより優れ
た方法といえる。
し、貯蔵後に溶液にしても同じ値になる。この結果か
ら、乾燥粉末のｐＨがアルカリ側になるほど脱アミド化
率は増加することがわかる。このように、脱アミド化が
乾燥下での貯蔵中に8〜14％も生じることは大変興味深
いことである。対照として、これまでよく用いられてき
た希酸（0.1Ｎ塩酸溶液）中で70℃、3時間の加水分解に
よる脱アミド化率は8.5％であり、このことからも乾燥
下で生じる脱アミド化の程度が大きいことを示してい
る。希酸中での加熱はペプチドの加水分解も起る可能性
があり、乾燥下ではこうした副反応はないのでより優れ
た方法といえる。
【００２６】図2はこうして得られた脱アミド化大豆た
ん白質の乳化性を示している。図から明らかなように、
乾燥加熱で脱アミド化した大豆たん白質の乳化性は著し
く改変され、特にｐＨ10で貯蔵したものは優れた乳化性
を示した。
ん白質の乳化性を示している。図から明らかなように、
乾燥加熱で脱アミド化した大豆たん白質の乳化性は著し
く改変され、特にｐＨ10で貯蔵したものは優れた乳化性
を示した。
【００２７】表２は脱アミド化による乳化活性、乳化安
定性の値を示した。
定性の値を示した。
【００２８】
【表２】
【００２９】乳化活性はいずれのｐＨでも7日間貯蔵の
試料は貯蔵前の1.2〜1.3倍に増加し、乳化安定性は2.5
〜3.0倍に改変された。このように乾燥下での脱アミド
化により大豆たん白質の乳化性が著しく上昇することが
示された。これは脱アミド化により負荷電が増加し、た
ん白質の高次構造がフレキシブルになり、エマルジョン
の油液界面で分子内部の疎水基に一部が表面に露出しや
すくなり、両親媒構造を形成しやすくなるためと考えら
れる。
試料は貯蔵前の1.2〜1.3倍に増加し、乳化安定性は2.5
〜3.0倍に改変された。このように乾燥下での脱アミド
化により大豆たん白質の乳化性が著しく上昇することが
示された。これは脱アミド化により負荷電が増加し、た
ん白質の高次構造がフレキシブルになり、エマルジョン
の油液界面で分子内部の疎水基に一部が表面に露出しや
すくなり、両親媒構造を形成しやすくなるためと考えら
れる。
【００３０】もう一つの重要な起泡性の改変のデ−タを
図３に示した。乾燥加熱による脱アミド化により起泡性
が改変され、起泡力で1.5倍に気泡安定性でも2倍以上に
上昇した。しかしながら、乳化性の場合と異なり、脱ア
ミド化率が8.2％のｐＨ5.5で乾燥貯蔵したものは最も優
れた起泡性を示し、脱アミド化率の高いｐＨ１０で乾燥
貯蔵したものは起泡性の上昇は少なかった。これは気泡
膜形成のためには、たん白質分子の分子間相互作用が重
要な因子となるが、脱アミド化が進みすぎると負荷電が
増加し過ぎることにより、分子間の相互作用が低下する
ためであると考えられる。
図３に示した。乾燥加熱による脱アミド化により起泡性
が改変され、起泡力で1.5倍に気泡安定性でも2倍以上に
上昇した。しかしながら、乳化性の場合と異なり、脱ア
ミド化率が8.2％のｐＨ5.5で乾燥貯蔵したものは最も優
れた起泡性を示し、脱アミド化率の高いｐＨ１０で乾燥
貯蔵したものは起泡性の上昇は少なかった。これは気泡
膜形成のためには、たん白質分子の分子間相互作用が重
要な因子となるが、脱アミド化が進みすぎると負荷電が
増加し過ぎることにより、分子間の相互作用が低下する
ためであると考えられる。
【００３１】
【発明の効果】乾燥大豆蛋白を窒素ガス等の非酸素ガス
中で貯蔵することにより、大豆蛋白の溶解度を損なわず
に脱アミド化することが出来、乳化性、起泡性のような
食品機能特性を改変出来たものである。
中で貯蔵することにより、大豆蛋白の溶解度を損なわず
に脱アミド化することが出来、乳化性、起泡性のような
食品機能特性を改変出来たものである。
図１は窒素ガス中と空気中で相対湿度65％、６０℃での
貯蔵中の大豆たん白質の溶解度変化を示した図面であ
る。図２は 得られた脱アミド化大豆たん白質の乳化性
を示した図面である。図３は、得られた脱アミド化大豆
たん白質の起泡性を示した図面である。
貯蔵中の大豆たん白質の溶解度変化を示した図面であ
る。図２は 得られた脱アミド化大豆たん白質の乳化性
を示した図面である。図３は、得られた脱アミド化大豆
たん白質の起泡性を示した図面である。
Claims (1)
- 【請求項１】乾燥大豆蛋白を非酸素ガス中で貯蔵するこ
とを特徴とする改変された大豆蛋白の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP31622195A JP3368733B2 (ja) | 1995-12-05 | 1995-12-05 | 改変された大豆蛋白の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
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1995
- 1995-12-05 JP JP31622195A patent/JP3368733B2/ja not_active Expired - Fee Related
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|---|---|---|---|---|
| CN111493207A (zh) * | 2020-04-21 | 2020-08-07 | 无锡金农生物科技有限公司 | 一种改性大米蛋白的制备方法 |
| CN111493207B (zh) * | 2020-04-21 | 2023-05-12 | 无锡金农生物科技有限公司 | 一种改性大米蛋白的制备方法 |
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