CN116172118B - 一种大豆分离蛋白钙促凝胶及其制备方法与应用 - Google Patents
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Abstract
本发明涉及一种大豆分离蛋白钙促凝胶及其制备方法与应用，属于食品材料加工技术领域。本发明方法为：将大豆分离蛋白溶于超纯水中，分别在65℃‑95℃下加热5min‑15min，再用0‑10U/g的PG酶处理30min‑90min，得到不同变性程度和不同脱酰胺程度为5％‑20％的大豆分离蛋白聚合体，最后加入硫酸钙诱导形成钙促凝胶。本发明通过不同温度的热处理，使得大豆分离蛋白形成不同的聚集度，使得凝胶强度有明显增强68％；同时，添加不同浓度的PG酶处理，在不大幅度降低凝胶强度的情况下，显著提高了持水性63％，使最终制得的大豆分离蛋白钙促凝胶具有较高的凝胶强度和高持水性。
Description
技术领域
本发明属于食品材料加工技术领域，具体涉及一种大豆分离蛋白钙促凝胶及其制备方法与应用。
背景技术
由于人口的增长以及人们生活水平的提高，动物蛋白逐渐供不应求，植物来源的食品，尤其是植物蛋白食品备受关注。大豆分离蛋白是一种通过对大豆脱脂、碱溶酸沉提取的，蛋白含量不低于90％的粉状蛋白。大豆分离蛋白富含近20种氨基酸，具有很高的营养价值。大豆分离蛋白还具有凝胶性、乳化性、起泡性、溶解性等诸多优良的加工特性，被广泛应用于食品工业中，其中凝胶性赋予大豆蛋白较好的质构特性和包埋能力。因此大豆分离蛋白可作为产品中水分、糖类、脂肪和风味物质的载体，可以说大豆分离蛋白的凝胶性直接决定了产品的品质。
在工业上通常采用盐和酸两类凝固剂诱导大豆蛋白冷凝胶，硫酸钙是最常见的凝固剂。硫酸钙(CaSO4，又称为石膏)是世界上使用最广泛的凝固剂，其能够解离，释放Ca2+，Ca2+不仅能够屏蔽蛋白质分子表面的负电荷、破坏水化膜和双电子层，而且能够与羧基上的H+发生交换，形成钙桥。大豆蛋白通过静电相互作用、疏水聚集以及钙桥相互聚集、连接形成凝胶网络结构。石膏作为大豆蛋白凝固剂的优点是：价格低、易操作。缺点是：石膏溶解性较差并且Ca2+与大豆蛋白结合速度较快，导致其没有完全溶解就被大豆蛋白凝胶所包裹，从而导致上下层凝胶强度和风味的不均一，同时底部有石膏的残留，导致大豆分离蛋白凝胶强度和持水性下降，进一步影响凝胶的品质，限制了大豆分离蛋白在食品工业中的应用。
目前有多种技术用于提升大豆分离蛋白的凝胶性。国内外研究多集中于有改变蛋白浓度、改变硫酸钙浓度和作用温度、改性硫酸钙用以缓释以及添加多糖(如大豆多糖、水苏糖、魔芋胶等)。
蛋白谷氨酰胺酶(Protein-glutaminase，PG)是一种专门催化蛋白质中谷氨酰胺残基脱酰胺化的酶，可用于减少过敏原或令人不快的气味。目前，PG酶作用于大豆分离蛋白的研究多集中于起泡性和乳化性，对大豆分离蛋白凝胶的改性方面鲜有报道。
发明内容
为解决上述问题，本发明提供一种大豆分离蛋白钙促凝胶及其制备方法与应用。本发明基于热处理和PG酶复合改性提高大豆分离蛋白钙促凝胶性，用以提高凝胶强度和持水性。
本发明通过以下技术方案实现：
本发明第一个目的是提供一种大豆分离蛋白钙促凝胶的制备方法，包括以下步骤：
(1)将大豆分离蛋白溶液进行热处理，冷却后加入酶进行搅拌，得到处理后的大豆分离蛋白溶液；
(2)将步骤(1)处理后的大豆分离蛋白溶液加热，冷却后加入钙盐，得到所述大豆分离蛋白钙促凝胶；所述加热一方面是灭酶处理，使得PG酶灭活，不会进一步影响样品的性质，另一方面热处理能提高疏水性以及使得大豆蛋白分子结构展开有助于提升凝胶性能；所述冷却的目的是在合适的温度即70-90℃之间加入钙盐，有助于凝胶的形成。
在本发明的一个实施例中，步骤(1)中，所述大豆分离蛋白的质量分数为4％-8％。
在本发明的一个实施例中，步骤(1)中，所述热处理的条件为：65℃-95℃加热5min-15min。
在本发明的一个实施例中，步骤(1)中，所述酶选自蛋白谷氨酰胺酶。
在本发明的一个实施例中，步骤(1)中，所述酶的加入量为2U/g-5U/g。
在本发明的一个实施例中，步骤(2)中，所述加热的温度为90℃-95℃。
在本发明的一个实施例中，步骤(2)中，所述钙盐选自硫酸钙和/或氯化钙。
在本发明的一个实施例中，步骤(2)中，所述钙盐的质量浓度为20mM-40mM。
本发明第二个目的是所述制备方法制得的大豆分离蛋白钙促凝胶。
本发明第三个目的是所述的大豆分离蛋白钙促凝胶在食品工业中的应用。
本发明的机理：
热处理作为一种改性的手段，可以增强大豆分离蛋白的凝胶强度，改善凝胶性能。本发明为了进一步提升大豆分离蛋白的凝胶性能，又通过酶处理对大豆分离蛋白进行改性，以获得凝胶强度和持水性均更好的大豆分离蛋白钙促凝胶。本发明从钙促凝胶机理出发，通过PG酶的脱酰胺作用可以释放出更多钙桥位点，Ca2+能够屏蔽蛋白质分子表面的负电荷，破坏蛋白质表面的水化层和双电层，与羧基上的H+发生交换作用形成钙桥。大豆分离蛋白通过静电相互作用、疏水相互作用以及钙桥相互聚集连接形成凝胶网络结构。且本发明通过控制PG酶的作用强度，释放羧基，但不大幅度弱化疏水作用。
本发明的有益效果为：
(1)本发明采用热处理和PG酶两种方式复合改性。热处理可以提高大豆蛋白的表面疏水性，从而有利于凝胶的形成，使得大豆蛋白形成大的聚集体，提高凝胶的强度。PG酶的脱酰胺处理，可以使得大豆蛋白脱酰胺化，生成更多的羧基，提供更多的钙桥位点。
(2)本发明通过不同温度的热处理，使得大豆分离蛋白形成不同的聚集度；与不进行热处理的样品相比，热处理为95℃的样品的凝胶强度明显增强68％；同时，添加不同浓度的PG酶处理，在不大幅度降低凝胶强度的情况下，与不进行热处理、不添加PG酶相比，95-2样品(热处理温度为95℃，PG酶的添加量为2U/g)显著提高了持水性63％，使最终制得的大豆分离蛋白钙促凝胶具有较高的凝胶强度和高持水性。
附图说明
为了使本发明的内容更容易被清楚地理解，下面根据本发明的具体实施例并结合附图，对本发明作进一步详细的说明，其中：
图1为本发明测试例中大豆分离蛋白钙促凝胶的强度；
图2为本发明测试例中大豆分离蛋白钙促凝胶的持水率。
具体实施方式
下面结合具体实施例对本发明作进一步说明，以使本领域的技术人员可以更好地理解本发明并能予以实施，但所举实施例不作为对本发明的限定。
实施例1
称取一定质量的大豆分离蛋白溶于超纯水中，在室温下(25±5℃)条件下搅拌1h，以保证大豆分离蛋白充分溶解，配置得到质量浓度为7％的大豆分离蛋白溶液。对大豆分离蛋白溶液不进行热处理。大豆分离蛋白溶液在37℃恒温条件下，分别加入浓度为0U/g、2U/g和5U/g的PG酶，37℃恒温搅拌60min。
处理后的大豆分离蛋白溶液加热到95℃，随后冷却至85℃，加入浓度为35mM的硫酸钙，制备得到大豆分离蛋白钙促凝胶。室温冷却后置于4℃冰箱中冷藏过夜，第二天取出凝胶恢复至室温后检测大豆分离蛋白钙促凝胶的强度和持水性。
实施例2
称取一定质量的大豆分离蛋白溶于超纯水中，在室温下(25±5℃)条件下搅拌1h，以保证大豆分离蛋白充分溶解，配置得到质量浓度为7％的大豆分离蛋白溶液。然后对大豆分离蛋白溶液进行热处理。热处理条件为：65℃处理10min，在热处理期间，始终维持大豆分离蛋白溶液搅拌状态。热处理后大豆分离蛋白溶液冷却至37℃，分别加入浓度为0U/g、2U/g和5U/g的PG酶，37℃恒温搅拌60min。
处理后的大豆分离蛋白溶液加热到95℃，随后冷却至85℃，加入浓度为35mM的硫酸钙，制备大豆分离蛋白钙促凝胶。室温冷却后置于4℃冰箱中冷藏过夜，第二天取出凝胶恢复至室温后检测大豆分离蛋白钙促凝胶的强度和持水性。
实施例3
称取一定质量的大豆分离蛋白溶于超纯水中，在室温下(25±5℃)条件下搅拌1h，以保证大豆分离蛋白充分溶解，配置得到质量浓度为7％的大豆分离蛋白溶液。然后对大豆分离蛋白溶液进行热处理。热处理条件：75℃处理10min，在热处理期间，始终维持大豆分离蛋白溶液搅拌状态。热处理后大豆分离蛋白溶液冷却至37℃，分别加入浓度为0U/g、2U/g和5U/g的PG酶，37℃恒温搅拌60min。
处理后的大豆分离蛋白溶液加热到95℃，随后冷却至85℃，加入浓度为35mM的硫酸钙，制备大豆分离蛋白钙促凝胶。室温冷却后置于4℃冰箱中冷藏过夜，第二天取出凝胶恢复至室温后检测大豆分离蛋白钙促凝胶的强度和持水性。
实施例4
称取一定质量的大豆分离蛋白溶于超纯水中，在室温下(25±5℃)条件下搅拌1h，以保证大豆分离蛋白充分溶解，配置得到质量浓度为7％的大豆分离蛋白溶液。然后对大豆分离蛋白溶液进行热处理。热处理条件为：85℃处理10min，在热处理期间，始终维持大豆分离蛋白溶液搅拌状态。热处理后大豆分离蛋白溶液冷却至37℃，分别加入浓度为0U/g、2U/g和5U/g的PG酶，37℃恒温搅拌60min。
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实施例5
称取一定质量的大豆分离蛋白溶于超纯水中，在室温下(25±5℃)条件下搅拌1h，以保证大豆分离蛋白充分溶解，配置得到质量浓度为7％的大豆分离蛋白溶液。然后对大豆分离蛋白溶液进行热处理。热处理条件为95℃，时间为10min，在热处理期间，始终维持大豆分离蛋白溶液搅拌状态。热处理后大豆分离蛋白溶液冷却至37℃，分别加入浓度为0U/g、2U/g和5U/g的PG酶，37℃恒温搅拌60min。
处理后的大豆分离蛋白溶液加热到95℃，随后冷却至85℃，加入浓度为35mM的硫酸钙，制备大豆分离蛋白钙促凝胶。室温冷却后置于4℃冰箱中冷藏过夜，第二天取出凝胶恢复至室温后检测大豆分离蛋白钙促凝胶的强度和持水性。
测试例
对实施例1-5所得大豆分离蛋白钙促凝胶进行强度和持水性测试：
凝胶强度：使用TA-XTPlus质地分析仪测定样品的凝胶强度。采用P/0.5圆柱探针(直径12.7mm)以0.5mm/s的速度压缩瓶内的凝胶样品，凝胶强度定义为破坏凝胶所需的最大力量(g)。
持水性：蛋白凝胶从烧杯中小心取出，称量后移入50mL离心管中，10000g离心15min。用滤纸小心吸取离心后凝胶表面的水渍。持水率(％)定义为离心前后凝胶的质量百分比。
结果分析：实施例1-5中所得大豆分离蛋白凝胶的强度如图1所示。从图1可以看出，随着热处理温度的升高，凝胶硬度逐渐增强。75℃和95℃时凝胶硬度提升明显。95℃变性处理的大豆分离蛋白钙促凝胶硬度相比较于未加热处理的大豆分离蛋白钙促凝胶提升幅度接近100％。经过PG酶处理后，所有样品的凝胶强度都出现了不同程度的下降。且随着PG酶添加量的提高，凝胶硬度持续下降。PG酶添加量为2U/g时，65℃热处理样品凝胶强度和未加热样品无明显差异，75℃热处理样品的强度有明显提升。PG酶添加量为5U/g时，凝胶强度随热处理温度升高而逐渐降低。
实施例1-5中所得大豆分离蛋白凝胶的持水率如图2所示。由图2可以看出，所有热处理温度的样品都随PG添加而带来持水性的显著提升。且在所有热处理温度下，PG酶添加量的越多，持水性越高。PG酶添加量为5U/g时，95℃热处理的凝胶样品持水性都接近100％，相比于未变性蛋白50％的持水性，显著提升。
综上，利用热处理和PG酶复合处理可以显著改善大豆分离蛋白的凝胶特性。当热处理温度为95℃时可以使得凝胶强度最高即图1中对应的95-0；当热处理温度为95℃，5U/g的PG酶处理时可使得大豆分离蛋白凝胶的持水性最高。虽然PG酶浓度加大后会使得凝胶强度有一定程度的下降，但是持水性显著提升。因此，同时考虑凝胶强度和持水性这两项参数，实施例5中的95-2(热处理温度为95℃，PG酶的添加量为2U/g)样品最优，在不降低凝胶强度的前提下，相较于图2中n-0样品(不进行热处理，PG酶的添加量为0U/g)持水性提升了63％。因此，热处理与少量的PG酶复合作用可以使得得大豆分离蛋白钙促凝胶具有高凝胶强度的基础上同时具备高持水性。
显然，上述实施例仅仅是为清楚地说明所作的举例，并非对实施方式的限定。对于所属领域的普通技术人员来说，在上述说明的基础上还可以做出其它不同形式变化或变动。这里无需也无法对所有的实施方式予以穷举。而由此所引申出的显而易见的变化或变动仍处于本发明创造的保护范围之中。
Claims (5)
1.一种大豆分离蛋白钙促凝胶的制备方法，其特征在于，包括以下步骤：
（1）将大豆分离蛋白溶液进行热处理，冷却后加入酶进行搅拌，得到处理后的大豆分离蛋白溶液；
（2）将步骤（1）处理后的大豆分离蛋白溶液加热，冷却后加入钙盐，得到所述大豆分离蛋白钙促凝胶；
步骤（1）中，所述大豆分离蛋白的质量分数为4%-8%；
步骤（1）中，所述热处理的条件为：65℃-95℃加热5 min-15 min；
步骤（1）中，所述酶选自蛋白谷氨酰胺酶；
步骤（1）中，所述酶的加入量为2 U/g-5 U/g；
步骤（2）中，所述加热的温度为90℃-95℃。
2.根据权利要求1所述的制备方法，其特征在于，步骤（2）中，所述钙盐选自硫酸钙和/或氯化钙。
3.根据权利要求1所述的制备方法，其特征在于，步骤（2）中，所述钙盐的质量浓度为20mM-40 mM。
4.一种如权利要求1-3任一项所述制备方法制得的大豆分离蛋白钙促凝胶。
5.由权利要求4所述的大豆分离蛋白钙促凝胶在食品工业中的应用。
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