JP3469374B2 - 蛋白複合体 - Google Patents
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Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、蛋白質または蛋白
加水分解物とガラクツロン酸、またはポリガラクツロン
酸とをアミノカルボニル反応により結合させた弱酸性下
での機能活性が改質された蛋白複合体に関する。
加水分解物とガラクツロン酸、またはポリガラクツロン
酸とをアミノカルボニル反応により結合させた弱酸性下
での機能活性が改質された蛋白複合体に関する。
【０００２】
【従来の技術】鶏卵、牛乳、血液、大豆または小麦等の
蛋白質は、その機能性である保水力や起泡力が食品加工
において広く利用されてきた。しかしながら、多くの蛋
白質は、弱酸性下では、蛋白質の負の電荷が弱くなり、
蛋白質分子間の反発力が低下するため、溶解性や機能活
性が低下することが知られている。例えば、大豆蛋白質
やカゼイン等の蛋白質は、著しく溶解性が低下し、沈殿
を形成するため、乳化力が低下する。また、卵白蛋白
質、乳清蛋白質（ＷＰＣ）、血漿蛋白質等の熱凝固性を
有する蛋白質の保水力は、蛋白質凝集が高くなるため
に、著しく低下する。多くの食品は弱酸性であり、蛋白
質の有する機能性を効率よく利用できていないのが現状
である。蛋白質の電荷バランスを改変する方法として、
アシル化、エステル化、脱アミド化等の機能改善の研究
が多く行われてきたが、これらの方法は安全性の面から
食品に使用するには問題がある。また、アミノカルボニ
ル反応を利用した蛋白質の機能改善技術として、分岐多
糖類を結合させる技術（平成３年公開特許２１５４９８
号）や還元糖リン酸エステルを結合させる技術（平成５
年公開特許２３９１００号）が開示されている。しかし
ながら、分岐多糖類を結合させる方法では、蛋白質の負
の電荷はあまり強くならず、弱酸性下で機能活性を改質
することができない。また、還元糖リン酸エステルは非
常に高価なものであり、食品に使用するには問題があ
る。
蛋白質は、その機能性である保水力や起泡力が食品加工
において広く利用されてきた。しかしながら、多くの蛋
白質は、弱酸性下では、蛋白質の負の電荷が弱くなり、
蛋白質分子間の反発力が低下するため、溶解性や機能活
性が低下することが知られている。例えば、大豆蛋白質
やカゼイン等の蛋白質は、著しく溶解性が低下し、沈殿
を形成するため、乳化力が低下する。また、卵白蛋白
質、乳清蛋白質（ＷＰＣ）、血漿蛋白質等の熱凝固性を
有する蛋白質の保水力は、蛋白質凝集が高くなるため
に、著しく低下する。多くの食品は弱酸性であり、蛋白
質の有する機能性を効率よく利用できていないのが現状
である。蛋白質の電荷バランスを改変する方法として、
アシル化、エステル化、脱アミド化等の機能改善の研究
が多く行われてきたが、これらの方法は安全性の面から
食品に使用するには問題がある。また、アミノカルボニ
ル反応を利用した蛋白質の機能改善技術として、分岐多
糖類を結合させる技術（平成３年公開特許２１５４９８
号）や還元糖リン酸エステルを結合させる技術（平成５
年公開特許２３９１００号）が開示されている。しかし
ながら、分岐多糖類を結合させる方法では、蛋白質の負
の電荷はあまり強くならず、弱酸性下で機能活性を改質
することができない。また、還元糖リン酸エステルは非
常に高価なものであり、食品に使用するには問題があ
る。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、安全性が高
く、弱酸性下で機能活性が改質された蛋白質を提供する
ことを目的とするものである。
く、弱酸性下で機能活性が改質された蛋白質を提供する
ことを目的とするものである。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、安全性が
高いペクチンの構成成分であるガラツクロン酸、または
ポリガラクツロン酸のアミノカルボニル反応が、穏和な
条件によって反応が進行することを見いだし、本発明を
完成した。すなわち、本発明は蛋白質または蛋白加水分
解物と、ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸とを
アミノカルボニル反応により結合させた蛋白複合体に関
するものである。
高いペクチンの構成成分であるガラツクロン酸、または
ポリガラクツロン酸のアミノカルボニル反応が、穏和な
条件によって反応が進行することを見いだし、本発明を
完成した。すなわち、本発明は蛋白質または蛋白加水分
解物と、ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸とを
アミノカルボニル反応により結合させた蛋白複合体に関
するものである。
【０００５】
【発明の実施の形態】以下本発明を詳述する。本発明で
いうガラクツロン酸とは、分子式Ｃ6 Ｈ10Ｏ7 で示され
るウロン酸の一種でペクチン等の多糖類の構成成分であ
り、通常ペクチン酸を酸加水分解して得られる物質であ
る。本発明でいうポリガラクツロン酸とは、ガラクツロ
ン酸が２個以上α−１，４結合した多糖であり、一部が
メチル化されていてもかまわない。特に限定されるもの
ではないが、果実類や野菜類由来のペクチニン酸、ペク
チン、ペクチン酸をペクチナーゼ等の酵素で加水分解し
たものが好ましく、特に蛋白の反応性からペクチンやペ
クチン酸をペクチナーゼで加水分解して、平均重合度を
２〜１５に調整したものが好ましい。ここで平均重合度
が１５を越えると複合体を形成することは困難であり、
望ましくない。
いうガラクツロン酸とは、分子式Ｃ6 Ｈ10Ｏ7 で示され
るウロン酸の一種でペクチン等の多糖類の構成成分であ
り、通常ペクチン酸を酸加水分解して得られる物質であ
る。本発明でいうポリガラクツロン酸とは、ガラクツロ
ン酸が２個以上α−１，４結合した多糖であり、一部が
メチル化されていてもかまわない。特に限定されるもの
ではないが、果実類や野菜類由来のペクチニン酸、ペク
チン、ペクチン酸をペクチナーゼ等の酵素で加水分解し
たものが好ましく、特に蛋白の反応性からペクチンやペ
クチン酸をペクチナーゼで加水分解して、平均重合度を
２〜１５に調整したものが好ましい。ここで平均重合度
が１５を越えると複合体を形成することは困難であり、
望ましくない。
【０００６】本発明でいう蛋白質とは、その乳化性や熱
凝固性や起泡性などが食品に利用されているものであれ
ば、動物蛋白、植物蛋白のいずれでもよい。例えば、卵
白蛋白質、卵黄蛋白質、乳性蛋白質、カゼイン、血漿蛋
白質、ヘモグロビン、大豆蛋白質、小麦グルテン等が挙
げられ、好ましくは、卵白蛋白質、乳性蛋白質、カゼイ
ン、血漿蛋白質、または大豆蛋白質である。これらの蛋
白質は単独使用の他適宜２種以上併用することができ
る。本発明でいう蛋白加水分解物とは、特に限定される
ものではないが、アミノカルボニル反応の副反応による
蛋白質の不溶化を避けるために、蛋白分解酵素を用い
て、分解前の蛋白質の５．０倍以下のアミノ基量に調製
したものが好ましい。５．０倍を越えると蛋白質の機能
性を維持できなくなるため望ましくない。本発明でいう
熱凝固性を有する蛋白質とは、特に限定されるものでは
ないが、蛋白濃度が５重量％以上の水溶液を５０℃以上
温度で１分間以上加熱した際にゲル化する蛋白質であ
り、例えば、卵白蛋白質、乳性蛋白質、または血漿蛋白
質等が挙げられる。
凝固性や起泡性などが食品に利用されているものであれ
ば、動物蛋白、植物蛋白のいずれでもよい。例えば、卵
白蛋白質、卵黄蛋白質、乳性蛋白質、カゼイン、血漿蛋
白質、ヘモグロビン、大豆蛋白質、小麦グルテン等が挙
げられ、好ましくは、卵白蛋白質、乳性蛋白質、カゼイ
ン、血漿蛋白質、または大豆蛋白質である。これらの蛋
白質は単独使用の他適宜２種以上併用することができ
る。本発明でいう蛋白加水分解物とは、特に限定される
ものではないが、アミノカルボニル反応の副反応による
蛋白質の不溶化を避けるために、蛋白分解酵素を用い
て、分解前の蛋白質の５．０倍以下のアミノ基量に調製
したものが好ましい。５．０倍を越えると蛋白質の機能
性を維持できなくなるため望ましくない。本発明でいう
熱凝固性を有する蛋白質とは、特に限定されるものでは
ないが、蛋白濃度が５重量％以上の水溶液を５０℃以上
温度で１分間以上加熱した際にゲル化する蛋白質であ
り、例えば、卵白蛋白質、乳性蛋白質、または血漿蛋白
質等が挙げられる。
【０００７】本発明でいう酸沈殿性を有する蛋白質と
は、特に限定されるものではないが、ｐＨ変化に伴い溶
解度が変化する蛋白質であり、例えばｐＨ７以上では、
５重量％以上蛋白質が水に溶解するが、ｐＨ５以下では
溶解度が低下し、１％重量以上蛋白質が水に溶解しない
ものであり、例えば、カゼインや大豆蛋白質等が挙げら
れる。本発明でいう熱凝固特性とは、特に限定されるも
のではないが、蛋白濃度が５重量％以上の水溶液を５０
℃以上温度で１分間以上加熱して形成したゲルの破断強
度や保水力等である。ゲルの破断強度は、レオメーター
（不動工業（株）製）等の機器にて測定できる。またゲ
ルの保水力は、ゲルを濾紙上に一定時間放置したときの
濾紙への水分移行量等から算出される。本発明でいう乳
化特性とは、特に限定されるものではないが、蛋白質の
水溶液に乳化できるサラダ油重量より算出される乳化容
量や蛋白質の水溶液に等量のサラダ油を乳化した液の安
定性等である。本発明でいう弱酸性とは、特に限定され
るものではないが、ｐＨ４以上ｐＨ６以下である。
は、特に限定されるものではないが、ｐＨ変化に伴い溶
解度が変化する蛋白質であり、例えばｐＨ７以上では、
５重量％以上蛋白質が水に溶解するが、ｐＨ５以下では
溶解度が低下し、１％重量以上蛋白質が水に溶解しない
ものであり、例えば、カゼインや大豆蛋白質等が挙げら
れる。本発明でいう熱凝固特性とは、特に限定されるも
のではないが、蛋白濃度が５重量％以上の水溶液を５０
℃以上温度で１分間以上加熱して形成したゲルの破断強
度や保水力等である。ゲルの破断強度は、レオメーター
（不動工業（株）製）等の機器にて測定できる。またゲ
ルの保水力は、ゲルを濾紙上に一定時間放置したときの
濾紙への水分移行量等から算出される。本発明でいう乳
化特性とは、特に限定されるものではないが、蛋白質の
水溶液に乳化できるサラダ油重量より算出される乳化容
量や蛋白質の水溶液に等量のサラダ油を乳化した液の安
定性等である。本発明でいう弱酸性とは、特に限定され
るものではないが、ｐＨ４以上ｐＨ６以下である。
【０００８】本発明でいうアミノカルボニル反応とは、
蛋白質の末端またはリジン残基のアミノ基とガラクツロ
ン酸またはポリガラクツロン酸の還元末端が脱水を伴っ
て結合する反応であり、特に限定されるものではない
が、具体的には、蛋白質または蛋白加水分解物とガラク
ツロン酸またはポリガラクツロン酸との混合溶液を乾燥
し、水分を１５％以下にした粉末を４０℃以上９５℃以
下の温度で一定日数処理することによって、本発明の複
合体が形成される。特に限定されるものではないが、粉
末の水分が１５％を越えると粉末の流動性が悪くなるた
め、望ましくない。特に限定されるものではないが、反
応温度が４０℃未満では、複合体を形成することは困難
であり、９５℃を越えると、副反応である不溶化が進行
し、溶解性が著しく低下するため、望ましくない。ま
た、反応日数は粉末の水分、蛋白質の種類、ガラクツロ
ン酸の重合度によって反応速度が異なり、特に限定され
るものではないが、４週間以内が好ましい。４週間を越
えると副反応である不溶化が進行し、溶解性が著しく低
下するため、望ましくない。
蛋白質の末端またはリジン残基のアミノ基とガラクツロ
ン酸またはポリガラクツロン酸の還元末端が脱水を伴っ
て結合する反応であり、特に限定されるものではない
が、具体的には、蛋白質または蛋白加水分解物とガラク
ツロン酸またはポリガラクツロン酸との混合溶液を乾燥
し、水分を１５％以下にした粉末を４０℃以上９５℃以
下の温度で一定日数処理することによって、本発明の複
合体が形成される。特に限定されるものではないが、粉
末の水分が１５％を越えると粉末の流動性が悪くなるた
め、望ましくない。特に限定されるものではないが、反
応温度が４０℃未満では、複合体を形成することは困難
であり、９５℃を越えると、副反応である不溶化が進行
し、溶解性が著しく低下するため、望ましくない。ま
た、反応日数は粉末の水分、蛋白質の種類、ガラクツロ
ン酸の重合度によって反応速度が異なり、特に限定され
るものではないが、４週間以内が好ましい。４週間を越
えると副反応である不溶化が進行し、溶解性が著しく低
下するため、望ましくない。
【０００９】アミノカルボニル反応の進行状態は、ホル
モール滴定法、ＴＮＢＳ発色法、またはニンヒドリン発
色法等によるアミノ基量測定よって確認することができ
る。蛋白質の種類、ガラクツロン酸の重合度によって終
点は異なり、特に限定されるものではないが、アミノ基
の残存量が反応前の８５％以下１５％以上を終点とする
ことが好ましい。８５％を越えると複合体の形成が不十
分であり、１５％未満では反応効率が急激に低下し、不
溶化等の副反応が起こりやすくなるため望ましくない。
ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸の添加量は、
蛋白質の種類、ガラクツロン酸の重合度によって異な
り、特に限定されるものではないが、蛋白質のアミノ基
数の０．２倍以上の還元末端数分のガラクツロン酸また
はポリガラクツロン酸の添加が好ましい。０．２倍未満
では、複合体の形成が不十分であるため望ましくない。
また、ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸の添加
量が多い場合は、未反応のガラクツロン酸またはポリガ
ラクツロン酸をゲル濾過や限外濾過によって除去するこ
とが好ましい。以下実施例を挙げて本発明を具体的に説
明するが、これによって限定されるものではない。な
お、実施例中の％は特記しない限り重量％を示す。
モール滴定法、ＴＮＢＳ発色法、またはニンヒドリン発
色法等によるアミノ基量測定よって確認することができ
る。蛋白質の種類、ガラクツロン酸の重合度によって終
点は異なり、特に限定されるものではないが、アミノ基
の残存量が反応前の８５％以下１５％以上を終点とする
ことが好ましい。８５％を越えると複合体の形成が不十
分であり、１５％未満では反応効率が急激に低下し、不
溶化等の副反応が起こりやすくなるため望ましくない。
ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸の添加量は、
蛋白質の種類、ガラクツロン酸の重合度によって異な
り、特に限定されるものではないが、蛋白質のアミノ基
数の０．２倍以上の還元末端数分のガラクツロン酸また
はポリガラクツロン酸の添加が好ましい。０．２倍未満
では、複合体の形成が不十分であるため望ましくない。
また、ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸の添加
量が多い場合は、未反応のガラクツロン酸またはポリガ
ラクツロン酸をゲル濾過や限外濾過によって除去するこ
とが好ましい。以下実施例を挙げて本発明を具体的に説
明するが、これによって限定されるものではない。な
お、実施例中の％は特記しない限り重量％を示す。
【００１０】
実施例１
１０％ガラクツロン酸溶液とパン用の酵母を用いて脱糖
した卵白液とを１：２０の比率で混合し、ｐＨを８に調
整した後、凍結乾燥して水分７．５％の粉末を得た。こ
の粉末を５０℃、相対湿度６５％の環境試験器機内で２
日間保持し、本発明品１を得た。発明品１のアミノ基量
はＴＮＢＳ発色法にて測定した結果、メイラード反応前
の６８％であった。比較として、１０％卵白粉末（蛋白
含量８０％，卵白粉末ＨＧ：太陽化学（株）製）溶液を
ｐＨを８に調整した後、凍結乾燥した水分７．５％の粉
末を５０℃、相対湿度６５％の環境試験器機内で２日間
保持し、従来品１を得た。
した卵白液とを１：２０の比率で混合し、ｐＨを８に調
整した後、凍結乾燥して水分７．５％の粉末を得た。こ
の粉末を５０℃、相対湿度６５％の環境試験器機内で２
日間保持し、本発明品１を得た。発明品１のアミノ基量
はＴＮＢＳ発色法にて測定した結果、メイラード反応前
の６８％であった。比較として、１０％卵白粉末（蛋白
含量８０％，卵白粉末ＨＧ：太陽化学（株）製）溶液を
ｐＨを８に調整した後、凍結乾燥した水分７．５％の粉
末を５０℃、相対湿度６５％の環境試験器機内で２日間
保持し、従来品１を得た。
【００１１】実施例２
ＬＭペクチン（ＲＥＤ ＲＩＢＢＯＮ ３Ｇ：雪印食品
（株）製）をペクチナーゼ（スミチームＡＰ−２：新日
本化学工業（株）製）を用いて平均重合度が４．０にな
るまで分解したペクチン分解物の５％溶液と１０％乳性
蛋白粉末（蛋白含量７８％，スーパーラクトＮｏ．６：
太陽化学（株）製）溶液とを１：１０の比率で混合し、
ｐＨを８に調整した後、凍結乾燥して水分７．２％の粉
末を得た。この粉末をスチール缶に密封充填し、５５℃
の乾燥機内に４日間保持し、本発明品２を得た。発明品
２のアミノ基量はＴＮＢＳ発色法にて測定した結果、メ
イラード反応前の５８％であった。比較として、乳性蛋
白卵白粉末（蛋白含量７８％，スーパーラクトＮｏ．
６：太陽化学（株）製）溶液をｐＨを８に調整した後、
凍結乾燥し、水分７．２％の従来品２を得た。
（株）製）をペクチナーゼ（スミチームＡＰ−２：新日
本化学工業（株）製）を用いて平均重合度が４．０にな
るまで分解したペクチン分解物の５％溶液と１０％乳性
蛋白粉末（蛋白含量７８％，スーパーラクトＮｏ．６：
太陽化学（株）製）溶液とを１：１０の比率で混合し、
ｐＨを８に調整した後、凍結乾燥して水分７．２％の粉
末を得た。この粉末をスチール缶に密封充填し、５５℃
の乾燥機内に４日間保持し、本発明品２を得た。発明品
２のアミノ基量はＴＮＢＳ発色法にて測定した結果、メ
イラード反応前の５８％であった。比較として、乳性蛋
白卵白粉末（蛋白含量７８％，スーパーラクトＮｏ．
６：太陽化学（株）製）溶液をｐＨを８に調整した後、
凍結乾燥し、水分７．２％の従来品２を得た。
【００１２】実施例３
ＬＭペクチン（ＬＭ ＳＮ ３２５：雪印食品（株）
製）をペクチナーゼ（ペクチナーゼＧ「アマノ」：天野
製薬（株）製）を用いて平均重合度が５になるまで分解
したペクチン分解物の２％溶液と屠殺直後の新鮮な豚血
液にクエン酸ナトリウムを添加し、遠心分離し得られた
豚血漿（蛋白濃度：６％）とを１：３の比率で混合し、
ｐＨを９．０に調整した後、噴霧乾燥して水分７．８％
の粉末を得た。この粉末をアルミ袋に密封充填し、４５
℃の乾燥機内に１８日間保持し、本発明品４を得た。発
明品３のアミノ基量はＴＮＢＳ発色法にて測定した結
果、メイラード反応前の６２％であった。比較として、
屠殺直後の新鮮な豚血液にクエン酸ナトリウムを添加
し、遠心分離し得られた豚血漿（蛋白濃度：６％）をｐ
Ｈを９．０に調整した後、噴霧乾燥して、水分７．８％
の従来品４を得た。
製）をペクチナーゼ（ペクチナーゼＧ「アマノ」：天野
製薬（株）製）を用いて平均重合度が５になるまで分解
したペクチン分解物の２％溶液と屠殺直後の新鮮な豚血
液にクエン酸ナトリウムを添加し、遠心分離し得られた
豚血漿（蛋白濃度：６％）とを１：３の比率で混合し、
ｐＨを９．０に調整した後、噴霧乾燥して水分７．８％
の粉末を得た。この粉末をアルミ袋に密封充填し、４５
℃の乾燥機内に１８日間保持し、本発明品４を得た。発
明品３のアミノ基量はＴＮＢＳ発色法にて測定した結
果、メイラード反応前の６２％であった。比較として、
屠殺直後の新鮮な豚血液にクエン酸ナトリウムを添加
し、遠心分離し得られた豚血漿（蛋白濃度：６％）をｐ
Ｈを９．０に調整した後、噴霧乾燥して、水分７．８％
の従来品４を得た。
【００１３】試験例１
実施例１、２、３で得られた本発明品１、２、３と従来
品１、２、３の粉末３０ｇを１７０ｇの水に溶解し、ｐ
Ｈを５．０、６．０、７．０、８．０に調整した。その
溶液を内径４ｃｍの塩化ビニリデンチューブに充填し、
９０℃の湯浴に１時間放置した後、流水下で１時間冷却
した。本発明品、従来品の離水率を測定した結果を表
１、ゲル強度を測定した結果を表２に示す。
品１、２、３の粉末３０ｇを１７０ｇの水に溶解し、ｐ
Ｈを５．０、６．０、７．０、８．０に調整した。その
溶液を内径４ｃｍの塩化ビニリデンチューブに充填し、
９０℃の湯浴に１時間放置した後、流水下で１時間冷却
した。本発明品、従来品の離水率を測定した結果を表
１、ゲル強度を測定した結果を表２に示す。
【００１４】
【表１】
【００１５】
【表２】
【００１６】（離水率の測定方法）チューブを取り除
き、厚さ３ｃｍに切り、Ｎｏ２、直径１５ｃｍの濾紙上
に１時間放置し、ゲルから濾紙に移行した水分重量を測
定し、次式より離水率（単位：％）を算出する。 離水率＝（濾紙に移行した水分重量）÷（最初のゲルの
重量）×１００ （ゲル強度の測定方法）チューブを取り除き、厚さ３ｃ
ｍに切り、レオメーター（上昇速度：６ｃｍ／ｍｉｎ，
プランジャー：５ｍｍ平板，不動工業社製品）にて破断
強度を測定し、ゲル強度（単位ｇ／ｃｍ2 ）を算出す
る。表１、２より明らかなように、本発明にて得られた
蛋白複合体は、ｐＨ５〜６の弱酸性下でのゲル強度や離
水率が従来品より向上した。
き、厚さ３ｃｍに切り、Ｎｏ２、直径１５ｃｍの濾紙上
に１時間放置し、ゲルから濾紙に移行した水分重量を測
定し、次式より離水率（単位：％）を算出する。 離水率＝（濾紙に移行した水分重量）÷（最初のゲルの
重量）×１００ （ゲル強度の測定方法）チューブを取り除き、厚さ３ｃ
ｍに切り、レオメーター（上昇速度：６ｃｍ／ｍｉｎ，
プランジャー：５ｍｍ平板，不動工業社製品）にて破断
強度を測定し、ゲル強度（単位ｇ／ｃｍ2 ）を算出す
る。表１、２より明らかなように、本発明にて得られた
蛋白複合体は、ｐＨ５〜６の弱酸性下でのゲル強度や離
水率が従来品より向上した。
【００１７】実施例４
１０％ガラクツロン酸溶液と１０％カゼインナトリウム
（サンラクトＳ−３：太陽化学（株）製）溶液とを１：
１の比率で混合し、ｐＨを８に調整した後、凍結乾燥し
て水分７．５％の粉末を得た。この粉末を５０℃、相対
湿度６５％の環境試験器機内で１日間保持した。この粉
末の１０％溶液を脱イオン水に対して２４時間透析し、
再度凍結乾燥し本発明品４を得た。発明品４のアミノ基
量はＴＮＢＳ発色法にて測定した結果、メイラード反応
前の４２％であった。 実施例５ ５％ガラクツロン酸溶液とプロテアーゼ（ニューラーゼ
Ａ：天野製薬（株）製）を用いて分解前のアミノ基量を
２．１倍に調製した大豆蛋白（ニューフジプロＫ：不二
製油（株）製）加水分解物の５％溶液とを１：１の比率
で混合し、ｐＨを７．５に調整した後、凍結乾燥して水
分７．３％の粉末を得た。この粉末を５０℃、相対湿度
６５％の環境試験器機内で１日間保持した。この粉末の
５％溶液を脱イオン水に対して３０時間透析し、再度凍
結乾燥し本発明品５を得た。発明品５のアミノ基量はＴ
ＮＢＳ発色法にて測定した結果、メイラード反応前の３
３％であった。 試験例２ 実施例４、５で得られた本発明品４、５のｐＨ５．５で
の乳化容量を測定した。対象として従来品であるカゼイ
ンナトリウム（サンラクトＳ−３）を用いた。本発明
品、従来品の弱酸性下での乳化容量を測定した結果を表
３に示す。
（サンラクトＳ−３：太陽化学（株）製）溶液とを１：
１の比率で混合し、ｐＨを８に調整した後、凍結乾燥し
て水分７．５％の粉末を得た。この粉末を５０℃、相対
湿度６５％の環境試験器機内で１日間保持した。この粉
末の１０％溶液を脱イオン水に対して２４時間透析し、
再度凍結乾燥し本発明品４を得た。発明品４のアミノ基
量はＴＮＢＳ発色法にて測定した結果、メイラード反応
前の４２％であった。 実施例５ ５％ガラクツロン酸溶液とプロテアーゼ（ニューラーゼ
Ａ：天野製薬（株）製）を用いて分解前のアミノ基量を
２．１倍に調製した大豆蛋白（ニューフジプロＫ：不二
製油（株）製）加水分解物の５％溶液とを１：１の比率
で混合し、ｐＨを７．５に調整した後、凍結乾燥して水
分７．３％の粉末を得た。この粉末を５０℃、相対湿度
６５％の環境試験器機内で１日間保持した。この粉末の
５％溶液を脱イオン水に対して３０時間透析し、再度凍
結乾燥し本発明品５を得た。発明品５のアミノ基量はＴ
ＮＢＳ発色法にて測定した結果、メイラード反応前の３
３％であった。 試験例２ 実施例４、５で得られた本発明品４、５のｐＨ５．５で
の乳化容量を測定した。対象として従来品であるカゼイ
ンナトリウム（サンラクトＳ−３）を用いた。本発明
品、従来品の弱酸性下での乳化容量を測定した結果を表
３に示す。
【００１８】
【表３】
【００１９】（乳化容量の測定法法）ｐＨ５．５に調整
した０．１％の蛋白溶液５０ｇにコーンサラダ油を１０
ｍｌ／分で加えながら、ホモミキサー（撹拌速度：１０
０００ｒｐｍ）で乳化し、転層するまでに加えたコーン
サラダ油の重量（ｇ）を乳化容量とする。表３より明ら
かなように、本発明にて得られた蛋白複合体は、ｐＨ
５．５の弱酸性下での乳化容量が従来品より向上した。
した０．１％の蛋白溶液５０ｇにコーンサラダ油を１０
ｍｌ／分で加えながら、ホモミキサー（撹拌速度：１０
０００ｒｐｍ）で乳化し、転層するまでに加えたコーン
サラダ油の重量（ｇ）を乳化容量とする。表３より明ら
かなように、本発明にて得られた蛋白複合体は、ｐＨ
５．５の弱酸性下での乳化容量が従来品より向上した。
【００２０】本発明の実施態様ならびに目的生成物を挙
げれば以下のとおりである。 （１）蛋白質または蛋白加水分解物とガラクツロン酸ま
たはポリガラクツロン酸とをアミノカルボニル反応によ
り結合させた蛋白複合体。 （２）ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸がペク
チン分解物である前記（１）記載の蛋白複合体。 （３）蛋白質または蛋白加水分解物が、熱凝固性を有す
るものである前記（１）及び（２）記載の蛋白複合体。 （４）蛋白質または蛋白加水分解物が、酸沈殿性を有す
るものである前記（１）及び（２）記載の蛋白複合体。 （５）蛋白加水分解物のアミノ基量が、分解前の蛋白質
の５．０倍以下である前記（１）〜（４）記載の蛋白複
合体。 （６）卵白蛋白質、乳清蛋白質または血漿蛋白質とペク
チン分解物とをアミノカルボニル反応により結合させた
弱酸性下での熱凝固特性の改良された蛋白複合体。 （７）大豆蛋白質またはカゼインとペクチン分解物とを
アミノカルボニル反応により結合させた弱酸性下での乳
化特性の改良された蛋白複合体。
げれば以下のとおりである。 （１）蛋白質または蛋白加水分解物とガラクツロン酸ま
たはポリガラクツロン酸とをアミノカルボニル反応によ
り結合させた蛋白複合体。 （２）ガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸がペク
チン分解物である前記（１）記載の蛋白複合体。 （３）蛋白質または蛋白加水分解物が、熱凝固性を有す
るものである前記（１）及び（２）記載の蛋白複合体。 （４）蛋白質または蛋白加水分解物が、酸沈殿性を有す
るものである前記（１）及び（２）記載の蛋白複合体。 （５）蛋白加水分解物のアミノ基量が、分解前の蛋白質
の５．０倍以下である前記（１）〜（４）記載の蛋白複
合体。 （６）卵白蛋白質、乳清蛋白質または血漿蛋白質とペク
チン分解物とをアミノカルボニル反応により結合させた
弱酸性下での熱凝固特性の改良された蛋白複合体。 （７）大豆蛋白質またはカゼインとペクチン分解物とを
アミノカルボニル反応により結合させた弱酸性下での乳
化特性の改良された蛋白複合体。
【００２１】
【発明の効果】本発明よって、蛋白質または蛋白加水分
解物とガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸とをア
ミノカルボニル反応により結合させた弱酸性下での機能
活性が改質された蛋白複合体を得ることができる。ま
た、本発明の蛋白複合体は安全性も非常に優れているた
め、食品の使用にも問題がない。以上のように、弱酸性
を呈する食品の改善に効果が大であり、食品産業上にお
おいに貢献できるものである。
解物とガラクツロン酸またはポリガラクツロン酸とをア
ミノカルボニル反応により結合させた弱酸性下での機能
活性が改質された蛋白複合体を得ることができる。ま
た、本発明の蛋白複合体は安全性も非常に優れているた
め、食品の使用にも問題がない。以上のように、弱酸性
を呈する食品の改善に効果が大であり、食品産業上にお
おいに貢献できるものである。
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フロントページの続き
(72)発明者 青木 孝良
鹿児島県鹿児島市星ケ峯３丁目27番12号
(56)参考文献 特開 平５−339300（ＪＰ，Ａ)
特開 平５−56751（ＪＰ，Ａ)
特開 平３−215498（ＪＰ，Ａ)
特開 昭63−169939（ＪＰ，Ａ)
特開 昭62−195400（ＪＰ，Ａ)
特開 昭61−227740（ＪＰ，Ａ)
特開 昭50−125021（ＪＰ，Ａ)
(58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名)
A23J 3/08 - 3/18
Claims (7)
- 【請求項１】 蛋白質または蛋白加水分解物とガラクツ
ロン酸またはポリガラクツロン酸とをアミノカルボニル
反応により結合させた蛋白複合体。 - 【請求項２】 ガラクツロン酸またはポリガラクツロン
酸がペクチン分解物である請求項１記載の蛋白複合体。 - 【請求項３】 蛋白質または蛋白加水分解物が、熱凝固
性を有するものである請求項１記載の蛋白複合体。 - 【請求項４】 蛋白質または蛋白加水分解物が、酸沈殿
性を有するものである請求項１記載の蛋白複合体。 - 【請求項５】 蛋白加水分解物のアミノ基量が、分解前
の蛋白質の５．０倍以下である請求項１記載の蛋白複合
体。 - 【請求項６】 卵白蛋白質、乳清蛋白質または血漿蛋白
とペクチン分解物とをアミノカルボニル反応により結合
させた弱酸性下での熱凝固特性の改良された蛋白複合
体。 - 【請求項７】 大豆蛋白質またはカゼインとペクチン分
解物とをアミノカルボニル反応により結合させた弱酸性
下での乳化特性の改良された蛋白複合体。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP29214395A JP3469374B2 (ja) | 1995-10-13 | 1995-10-13 | 蛋白複合体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP29214395A JP3469374B2 (ja) | 1995-10-13 | 1995-10-13 | 蛋白複合体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH09107886A JPH09107886A (ja) | 1997-04-28 |
| JP3469374B2 true JP3469374B2 (ja) | 2003-11-25 |
Family
ID=17778106
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP29214395A Expired - Fee Related JP3469374B2 (ja) | 1995-10-13 | 1995-10-13 | 蛋白複合体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3469374B2 (ja) |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4807913B2 (ja) * | 2001-09-11 | 2011-11-02 | 株式会社Ａｄｅｋａ | タンパク質・βグルカン複合組成物 |
| JPWO2006006521A1 (ja) * | 2004-07-13 | 2008-04-24 | 不二製油株式会社 | 多糖類と蛋白質との複合体並びにこれを含む乳化剤及び乳化物 |
| US20100303993A1 (en) * | 2007-12-27 | 2010-12-02 | Takayasu Motoyama | Novel soybean protein material and method for producing the same |
| CN102159094A (zh) * | 2008-10-28 | 2011-08-17 | 麒麟协和食品株式会社 | 蔬菜炖煮感增强剂 |
| JP7283900B2 (ja) * | 2017-12-26 | 2023-05-30 | 日本新薬株式会社 | 食肉様乳化組成物および食肉様加工食品 |
-
1995
- 1995-10-13 JP JP29214395A patent/JP3469374B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH09107886A (ja) | 1997-04-28 |
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