JPH0571215B2 - - Google Patents
Info
- Publication number
- JPH0571215B2 JPH0571215B2 JP59281946A JP28194684A JPH0571215B2 JP H0571215 B2 JPH0571215 B2 JP H0571215B2 JP 59281946 A JP59281946 A JP 59281946A JP 28194684 A JP28194684 A JP 28194684A JP H0571215 B2 JPH0571215 B2 JP H0571215B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- whey
- fibers
- xanthan gum
- fiber
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
- 239000000835 fiber Substances 0.000 claims description 158
- 229920001285 xanthan gum Polymers 0.000 claims description 139
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 claims description 123
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims description 119
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 99
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 99
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 98
- 239000000230 xanthan gum Substances 0.000 claims description 98
- 229940082509 xanthan gum Drugs 0.000 claims description 98
- 235000010493 xanthan gum Nutrition 0.000 claims description 80
- 239000005862 Whey Substances 0.000 claims description 78
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 claims description 62
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 51
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 47
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 claims description 32
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 29
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims description 19
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 14
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 14
- 235000013355 food flavoring agent Nutrition 0.000 claims description 13
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 11
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 claims description 10
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 10
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 8
- 239000000416 hydrocolloid Substances 0.000 claims description 8
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 claims description 5
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 4
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 claims description 2
- 229920001971 elastomer Polymers 0.000 description 34
- 239000005060 rubber Substances 0.000 description 34
- GJCOSYZMQJWQCA-UHFFFAOYSA-N 9H-xanthene Chemical compound C1=CC=C2CC3=CC=CC=C3OC2=C1 GJCOSYZMQJWQCA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 27
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 25
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 20
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 19
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 19
- 239000000047 product Substances 0.000 description 17
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 15
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 12
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 12
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 12
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 12
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 12
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 11
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 10
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 10
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 10
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 10
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 9
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 230000037230 mobility Effects 0.000 description 8
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 7
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 7
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 7
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 7
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 7
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 7
- 241000238557 Decapoda Species 0.000 description 6
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 6
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 6
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 6
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 5
- 238000000909 electrodialysis Methods 0.000 description 5
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 5
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 5
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 5
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 5
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 5
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 5
- 230000020477 pH reduction Effects 0.000 description 5
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 5
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 4
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 4
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 4
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 4
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 description 4
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 4
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 4
- 229920000867 polyelectrolyte Polymers 0.000 description 4
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 4
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 description 3
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 description 3
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 3
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 3
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 3
- 102000007474 Multiprotein Complexes Human genes 0.000 description 3
- 108010085220 Multiprotein Complexes Proteins 0.000 description 3
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 3
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 3
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 3
- 230000009918 complex formation Effects 0.000 description 3
- 238000007865 diluting Methods 0.000 description 3
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 3
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 3
- 230000009881 electrostatic interaction Effects 0.000 description 3
- 108091005899 fibrous proteins Proteins 0.000 description 3
- 102000034240 fibrous proteins Human genes 0.000 description 3
- 238000001502 gel electrophoresis Methods 0.000 description 3
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 description 3
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 3
- 235000014102 seafood Nutrition 0.000 description 3
- 235000019710 soybean protein Nutrition 0.000 description 3
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 3
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 3
- 239000011206 ternary composite Substances 0.000 description 3
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 3
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 6-{[2-carboxy-4,5-dihydroxy-6-(phosphanyloxy)oxan-3-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-3-phosphanyloxane-2-carboxylic acid Chemical compound O1C(C(O)=O)C(P)C(O)C(O)C1OC1C(C(O)=O)OC(OP)C(O)C1O FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 2
- 241000131329 Carabidae Species 0.000 description 2
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 2
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000282887 Suidae Species 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 2
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 2
- 229940072056 alginate Drugs 0.000 description 2
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 2
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 2
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 2
- 239000002585 base Substances 0.000 description 2
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 2
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 2
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 2
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 2
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 2
- 238000011161 development Methods 0.000 description 2
- 235000021186 dishes Nutrition 0.000 description 2
- 230000005611 electricity Effects 0.000 description 2
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 2
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 2
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 2
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 2
- 238000013007 heat curing Methods 0.000 description 2
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 2
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000003278 mimic effect Effects 0.000 description 2
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 2
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 2
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 2
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 2
- -1 pyruvate ester derivatives of mannose Chemical class 0.000 description 2
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 2
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 2
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 2
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 2
- 229940071440 soy protein isolate Drugs 0.000 description 2
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 230000002195 synergetic effect Effects 0.000 description 2
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 2
- QRIPJHVJKXPQBX-UHFFFAOYSA-N 1-dodecylsulfanyldodecane;sodium Chemical compound [Na].CCCCCCCCCCCCSCCCCCCCCCCCC QRIPJHVJKXPQBX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 108700000434 Cannabis sativa edestin Proteins 0.000 description 1
- AEMOLEFTQBMNLQ-AQKNRBDQSA-N D-glucopyranuronic acid Chemical compound OC1O[C@H](C(O)=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O AEMOLEFTQBMNLQ-AQKNRBDQSA-N 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N D-mannopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N 0.000 description 1
- 102000015781 Dietary Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010010256 Dietary Proteins Proteins 0.000 description 1
- 101710145505 Fiber protein Proteins 0.000 description 1
- 108010058643 Fungal Proteins Proteins 0.000 description 1
- IAJILQKETJEXLJ-UHFFFAOYSA-N Galacturonsaeure Natural products O=CC(O)C(O)C(O)C(O)C(O)=O IAJILQKETJEXLJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 1
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 1
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 1
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 description 1
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 description 1
- 240000008415 Lactuca sativa Species 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 102100033468 Lysozyme C Human genes 0.000 description 1
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 description 1
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 description 1
- 108010058846 Ovalbumin Proteins 0.000 description 1
- 208000003251 Pruritus Diseases 0.000 description 1
- 241000589634 Xanthomonas Species 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 1
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 1
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 1
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 1
- 150000001733 carboxylic acid esters Chemical class 0.000 description 1
- 150000001735 carboxylic acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 239000000306 component Substances 0.000 description 1
- 238000007906 compression Methods 0.000 description 1
- 230000006835 compression Effects 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001627 detrimental effect Effects 0.000 description 1
- 229960000633 dextran sulfate Drugs 0.000 description 1
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 235000021245 dietary protein Nutrition 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 239000003792 electrolyte Substances 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 238000001125 extrusion Methods 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 238000007380 fibre production Methods 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 238000001030 gas--liquid chromatography Methods 0.000 description 1
- 229940014259 gelatin Drugs 0.000 description 1
- 229940097043 glucuronic acid Drugs 0.000 description 1
- 125000000487 histidyl group Chemical group [H]N([H])C(C(=O)O*)C([H])([H])C1=C([H])N([H])C([H])=N1 0.000 description 1
- 150000004677 hydrates Chemical class 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- 230000006698 induction Effects 0.000 description 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 1
- 229910017053 inorganic salt Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000001788 irregular Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 239000002655 kraft paper Substances 0.000 description 1
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 1
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000002386 leaching Methods 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 235000015250 liver sausages Nutrition 0.000 description 1
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 description 1
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 description 1
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 description 1
- 230000014759 maintenance of location Effects 0.000 description 1
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 235000008935 nutritious Nutrition 0.000 description 1
- 230000008520 organization Effects 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 1
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 1
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 1
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 1
- 230000008569 process Effects 0.000 description 1
- 235000014059 processed cheese Nutrition 0.000 description 1
- 238000003672 processing method Methods 0.000 description 1
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 230000001846 repelling effect Effects 0.000 description 1
- 235000012045 salad Nutrition 0.000 description 1
- 238000001338 self-assembly Methods 0.000 description 1
- 238000002791 soaking Methods 0.000 description 1
- 229940080237 sodium caseinate Drugs 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 230000003068 static effect Effects 0.000 description 1
- 235000020238 sunflower seed Nutrition 0.000 description 1
- 230000002194 synthesizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000012209 synthetic fiber Substances 0.000 description 1
- 229920002994 synthetic fiber Polymers 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 235000021241 α-lactalbumin Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/22—Working-up of proteins for foodstuffs by texturising
- A23J3/28—Working-up of proteins for foodstuffs by texturising using coagulation from or in a bath, e.g. spun fibres
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/22—Working-up of proteins for foodstuffs by texturising
- A23J3/225—Texturised simulated foods with high protein content
- A23J3/227—Meat-like textured foods
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S426/00—Food or edible material: processes, compositions, and products
- Y10S426/802—Simulated animal flesh
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
Description
本発明は模擬肉製品としての利用に適した食用
の繊維状蛋白質組成物及びこのような組成物を製
造する方法に関する。この出願はここに引用文献
として挙げた「繊維質蛋白質複合体」という名称
の我々が同時に作成、出願した出願特許に関連す
る。 特に大豆蛋白質繊維のような植物性起源の合成
蛋白質繊維を含めた食用合成蛋白質繊維の製造と
利用には、かなりの技術的努力が払われてきた。
これに関連して、合成肉繊維を提供する努力は、
米国特許第2682466号、第3093483号、第3627536
号及び第4118520号に述べられているような、肉
に似た繊維を形成する植物性蛋白質溶液または
種々な蛋白質−多糖類複合体の押出し加工または
スピニングから成る製造方法を通常含むものであ
つた。 種々な多糖類を含めたポリマー成分と蛋白質と
の複合体の研究にも、かなりの努力が向けられて
きた。例えば、アルジネートはカゼイン、エデス
チン、酵母蛋白質、ゼラチン及び大豆蛋白質を含
む蛋白質と複合体を形成している。ゼラチン、ウ
シの血清アルブミン、リゾチーム及び大豆蛋白質
はデキストラン硫酸ナトリウムと複合体を形成し
ており、ヒマワリの種子アルブミンはアルジネー
トまたはペクチンと複合体を形成しており、乳漿
蛋白質は種々のヒドロコロイドの利用を通して乳
漿から回収されている。大豆乳漿−ゴム繊維も公
知であり、米国特許第3792175号に述べられてい
るように、特殊な多糖類の存在下で或る種の蛋白
質が繊維を形成することも知られている。しか
し、このような従来の方法及び繊維系は蛋白質ま
たはゴムの利用に限定されているため、上質の模
擬肉製品の製造に利用可能な、新規な蛋白質複合
体の製造法が切望されている。 「蛋白質からのフイラメント(Filaments
From Proteins)」M.P.Tombs,植物性蛋白質
(Plant Proteins),G.Norton(ボストン市バター
ワース)(1978年)283〜288頁に報告されている
ように、理想的なフイラメント形成方法では、蛋
白質の溶液が軽い処理の後に自然に分離して、好
ましくは規則正しい配列のフイラメントが形成さ
れる。しかし、フイラメント生産に利用できる特
別な蛋白質が自己集合によつてフイラメントを形
成するような方法の実施には問題がある。 乳血清蛋白質はチーズ生産中にチーズ乳漿とし
て典型的に失われる栄養的に望ましい蛋白質であ
る。模擬肉製品に有効な機能的及び栄養的に望ま
しい蛋白質繊維の製造にこの乳血清蛋白質を利用
できる方法が必要である。 従つて、望ましい風和と組織の特性を有する新
規な乳血清蛋白質−複合体繊維の製造方法を提供
することが本発明の目的である。さらに、新規な
繊維質模擬肉組成物を提供することが本発明のも
うひとつの目的である。 本発明のこれらの目的及び他の目的は次の詳細
な説明及び添付図面によつて理解されるであろ
う。 本発明は一般に、食用乳漿蛋白質−キサンタン
ゴム複合体繊維及び肉に似た体と繊維を有する特
別な乳漿蛋白質−キサンタンゴム繊維組成物の製
造方法に関するものである。本発明の種々な態様
は、特に繊維の完全性に不利な影響を与える風味
剤の存在下でのこのような繊維の完全性を安定化
させる方法に関係する。さらに本発明の他の態様
は特別な肉製品を模した外観及び/または堅さレ
ベルのような特に望ましい性質を有する組成物を
含めた模擬肉組成物に関するものである。 本発明の種々な態様に従つて、可溶化食用乳血
清蛋白質(以下では「乳漿蛋白質」と呼ぶ)成分
と、キサンタンゴム、キサンタンゴム/ヒドロコ
ロイドアダクツ及びこれらの混合物から成る群か
ら選択した可溶化キサンタンゴム・ヒドロコロイ
ドポリマー成分とから成る蛋白質繊維形成水溶液
を調製する段階を含む食用乳漿蛋白質繊維製造方
法を提供する。乳漿蛋白質成分はチーズ乳漿、乳
漿蛋白質濃縮液または乳漿貯留液から容易に入手
することができる。繊維形成溶液及びこの溶液か
ら製造した繊維は、下記でさらに詳細に述べるよ
うに、卵白及び/または大豆蛋白質のような適当
な可溶化食用蛋白質成分を含むことができる。乳
漿蛋白質は可溶化蛋白質成分の全重量に基づいて
少なくとも約20重量%、好ましくは少なくとも約
30重量%を占めるべきである。「可溶化蛋白質」
とは、実際の溶液(単相)中、または最初は単相
であるように見えるが、しばらく経つと2相に分
離するような安定化分散系中に存在することによ
つて水和する蛋白質を意味する。食用蛋白質ポリ
マー成分は少なくとも約3、特に約3から約6ま
での範囲の等電点を有するものであることが望ま
しい。これに関して、典型的な乳漿蛋白質は約
4.3の等電点を有し、乾燥した卵白蛋白質は約4.7
の等電点を有する。可溶化食用蛋白質成分の種々
な要素が異なる等電点を有することは注目すべき
である。しかし、種々の蛋白質成分をキサンタン
ゴム成分と組合わせた時の等電点によつて、所定
の反応PHにおいて複合蛋白質繊維を形成するため
の繊維質沈殿物が形成されることは重要である。
この反応PHは繊維質複合体の等電点によつて定ま
るものである。 乳漿蛋白質は広範囲なPH領域(例えば2〜12)
にわたつて溶解性である。しかし、他の蛋白質成
分はそれらの等電点から少なくとも約1PH単位離
れたPH値において、好ましくはそれらの等電点か
ら2PH単位またはそれ以上離れたPH値において、
可溶化する必要がある。「キサンタンゴム」なる
用語はキサントモナス(Xanthomonas)属の微
生物の発酵によつて製造される複合多糖類を意味
する。このキサンタンゴムの物理的及び化学的性
質についての考察は「工業的ゴム(Industrial
Gums)」R.L.Wister編集、Academic Press出版
(ニユーヨーク)(1973年)473頁に述べられてい
る。 キサンタンゴムの側鎖は次の図に示すように、
荷電したグルクロン酸、マンノース及びマンノー
スのピルビン酸エステル誘導体から成つているた
め、ナトリウムのような適当な対イオンを含む水
溶液中のキサンタンゴムは高度に陰性に荷電して
いる。 キサンタン分子では高度に荷電した互いに反撥
し合うかなりかさのある側鎖が比較的狭いバツク
ボーンに沿つて規則的に配置されているため、水
溶液中でキサンタンは比較的直線的な構造を有す
ると考えられ、このことが本発明による繊維複合
体製造の重要な要因であると考えられる。キサン
タンゴムの3次元構造において、ゴムの側鎖上の
荷電した糖部分はゴム・バツクボーンの中心から
突出しているため、蛋白質に接近して静電相互作
用を起こすのみでなく、分子の相対的線形性をも
維持しており、この相対的線形性が特定の蛋白質
ポリマーによる繊維質沈殿形成のひとつの要因で
あると思われる。「キサンタンゴム・アダクツ」
とは、キサンタンゴムと他のヒドロコロイドとの
複合体を意味する。 キサンタンゴムはキヤラブ・ゴムのような他の
ヒドロコロイドとアダクツを形成するが、このよ
うなアダクツでは溶液中でキサンタンゴムの長い
線形性が保たれていると考えられる。キサンタン
ゴム・アダクは、キサンタンゴムとアダクツ要素
の全重量に基づいて、少なくとも約60重量%のキ
サンタン・ゴムを含むものであることが望まし
い。 下記でさらに詳細に考察するように、蛋白質繊
維形成溶液は、乳漿蛋白質溶液とキサンタンゴム
ポリマー溶液を別々に調製して次に結合させる、
または最初から再成分から成る溶液を調製すると
いうような、適当な方法で調製することができ
る。さらに、本発明によると、繊維形成溶液は可
溶化乳漿蛋白質成分と特定範囲のキサンタン成分
を含むべきであり、この点で全可溶化蛋白質とキ
サンタンゴムは繊維形成水溶液の全重量に基づい
て、約0.1重量%から約4重量%までの範囲にあ
るべきである。低い値では、キサンタンゴム/乳
漿蛋白質溶液混合物は沈殿するが、高い値ではこ
の混合物は肉に似た繊維質組織を有する生成物と
いうよりもむしろ濃厚なスラリーを形成する。 繊維形成水溶液はさらに、別の溶解したまたは
懸濁した乳漿蛋白質成分、風味剤、防腐剤及びヒ
ドロコロイドを含めて、他の成分を含有すること
ができる。しかし、このような成分の量は指定蛋
白質成分とキサンタンゴム成分との合計量を超え
ることができず、いずれにせよ、このような添加
物を、下記で詳細に考察するように、繊維形成に
干渉するまたは繊維形成を妨げるような量で含む
ことはできない。 さらにこの方法によると、繊維形成溶液のPHを
目的複合体にとつて最適の等電点PHから約2PH単
位以内のPHに調節して、繊維形成溶液の混合条件
下で繊維質の乳漿蛋白質−多糖類複合体を形成す
る。 このようにして、繊維質−肉様組織を有する混
成蛋白質複合体を形成することができる。繊維形
成はキサンタンゴム−乳漿蛋白質複合体の等電点
に近いPH領域で行われる。これに関連して、例え
ば乳漿蛋白質−キサンタン繊維複合体の形成で
は、繊維形成は中性のPH近くで始まり、複合体の
等電点(典型的に約3から約6までの範囲であ
る)または等電点近くにPHを調節すると増加す
る。繊維形成は自然であり、スピニング装置の使
用を必要としない。繊維が形成されたならば、下
記でさらに充分に考察するように、熱処理によつ
て一連の塩及びPH条件に対して安定にする。さら
に、繊維組織が離液する(水分を浸出する)がこ
のことはエネルギー集約的な乾燥段階を短縮する
ためにも望ましい。幾つかの条件下の繊維は水相
よりも濃密でないため、表面に浮遊し、反応器の
表面をすくい取ることによつてまたは、標準的な
チーズバツトにおけるように、水相を底から排出
することによつて回収することができる。低分子
量の溶質を含み得る液相から繊維質の蛋白質複合
体を分離することによつて、蛋白質複合体から効
果的に塩を除去し、同時に乳漿蛋白質成分を濃縮
することができる。 キサンタンゴム−乳漿蛋白質混合物から繊維を
形成するためのPHの調節は、種々な方法で行うこ
とができる。これに関連して、乳漿蛋白質繊維形
成溶液を蛋白質複合体繊維の等電点を有意に超え
たPHにおいて調製し、次に等電点方向にPHを減ず
ることができる。このPH低下は例えば可溶化キサ
ンタンゴム及び/または蛋白質成分の陽イオン性
対イオンを電気透析によつてまたは、塩酸、リン
酸、酢酸、アスコルビン酸、カルボン酸またはこ
れらの混合物のような食用に適したもしくは食品
級の酸の添加によつて除去することによつて実施
される。酸は乳漿蛋白質のカルボン酸エステルと
アミノ基の両方に陽子を付加して、蛋白質の陰性
の電荷を減じ、非常に陰性に荷電したキサンタン
ゴムのポリマー鎖に結合させて、繊維質組織を有
するゴム蛋白質複合体を形成するように思われ
る。例えば蛋白質成分が可溶化するような所定の
PHの蛋白質成分水溶液を、キサンタンゴムが可溶
化する所定のPHのキサンタンゴム成分水溶液と結
合させ、結合によつて生じた溶液が望ましい乳漿
蛋白質−キサンタンゴム繊維質複合体の等電点ま
たは等電点近くの所定のPHを有するようにする等
の他の適当な方法によつても、PHの調節を行うこ
とができる。これに関連して、乳漿蛋白質成分は
その蛋白質等電点よりも高いもしくは低いPHの広
いPH範囲を有する水溶液として調製可能であり、
実際に唯一の陰性のカルボキシル基のみを有する
キサンタンゴムも広いPH範囲を有する水溶液とし
て調製可能であることは理解されよう。低いPHを
有する可溶化蛋白質−キサンタンゴム成分複合溶
液から特定の陰イオンを除去してPH値を目的の蛋
白質成分−キサンタンゴム繊維質複合体の等電点
に近い値まで高めることによつて、PHを調節可能
であること、あるいは水酸化ナトリウムのような
食用の食品級塩基をこのような可溶化酸性混合物
に添加可能であることも理解されよう。目的のゴ
ム−蛋白質混合物の電気泳動移動度が実際に零に
なるようなPH値にゴム−蛋白質混合物のPHを調節
した場合に、繊維質複合体反応は完成する、また
は最大に達する。電気泳動移動度は、Penkem社
(ニユーヨーク州ベツドフオードヒル)製の
System3000界面動電分析計のような、通常の分
析機器を用いて測定することができる。 塩平衡が蛋白質及びキサンタンゴムの電荷に影
響を与えるため、またこれらのポリマーの電荷が
それらの相互作用に影響するため、これらの複合
体相互作用生成物の組織を調節するには分子の界
面動電性が重要である。互いに対立する主極性を
有する2種類またはそれ以上の蛋白質及びキサン
タンの高分子電解質を含有する繊維形成溶液のPH
を高分子電解質の少なくともひとつの等電点以下
になるように調節することによつて、高い等電点
を有する電解質の正味電荷が陽極であり、他の高
分子電解質の正味電荷が陰性である場合には特
に、種々な高分子電解質間の反応が生ずる。正味
電荷が対立するものであることは望ましいが、必
らずしも必要ではない。反応物質が同じように荷
電していても、静電反撥が抑制されて反応が生ず
る程度に電荷が低下するならば、望ましい反応が
行われる。 乳漿蛋白質成分(他の可溶性蛋白質成分は繊維
系に含まれる)とキサンタンゴム成分の等電点は
大きく異なる値を有することがあり、例えば乳漿
蛋白質の等電点は典型的に約4.3であるが、キサ
ンタンゴムは実際に唯一のカルボン酸陰イオンを
有するにすぎないので、PH1においても有効電荷
を有する。乳漿蛋白質単離物−キサンタン複合体
は、各成分の複合体における相対的割合に応じ
て、中間等電点を有することになる。混成複合体
を形成するための最適点は、目的複合体の等電点
を測定することによつて定めることができる、す
なわち、反応物の等電点を別々に測定し、混合物
のPHを個々の等電点の中間値に調節し目的複合体
のサンプルを形成することによつて、目的複合体
の等電点測定を実施することができる。このよう
にして形成した複合体の等電点を測定して、反応
の基準点として複合体形成のために望しいPHを決
定することによつて、生成物の収率を最大にし、
望ましい繊維質食物の組織が得られることにな
る。下記でさらに詳しく考察するように、乳漿蛋
白質−キサンタン複合体の等電点が複合体成分の
それぞれの割合に応じて変化するものであること
は理解されよう。 ゴム−蛋白質繊維の形状とサイズはPH調節中に
繊維形成溶液に適用するせん断または混合の度合
いによつて調整することができる。例えば、長く
て大きく、不規則な繊維は比較的低いせん断混合
条件下で製造することができるが、短くて細い、
均一な繊維は望ましい繊維形成値に溶液のPHを調
節する間の比較的高いせん断混合条件下で得られ
る。複合体を形成するための酸添加のような、PH
調節速度は大きく変えることができる。例えば、
反応器に酸をバツチ式に添加するならびに酸の中
に緩慢に計り入れることによつて、繊維が形成さ
れている。反応機構を考慮して、酸添加を調節す
ることができる。 本発明によるキサンタンゴム/乳漿蛋白質複合
繊維は酸性及び中性媒質中で安定であるが、アル
カリ性溶液(すなわち、PH9.0以上)には溶解す
る。 ゴム−蛋白質複合体の組織はゴム対乳漿蛋白質
の割合を変えることによつて、調節することがで
きる。上述したように、キサンタンゴム対蛋白質
の望ましい割合は1:2から1:10までの範囲内
である。この割合が1:2以上である場合には複
合体はゴム質になりすぎ(すなわち、ゴムの特質
が非常に顕著)、この割合が約1:10以下である
場合には、複合体は繊維質組織を有さないことに
なる。 上述したように、繊維形成溶液のイオン強度は
繊維形成の重要なパラメータであり、この点で約
1M以下であるべきであり、好ましくは約0Mから
約0.1Mまでの範囲内であるべきである。「イオン
強度」なる用語は可動なイオンの濃度を意味し、
次の式によつて定義されるものである: =1/2o 〓i=1 CiZi2 式中、=イオン強度、Ci=イオンiのモル濃
度及びZi=イオンiの原子価であり、nは異なる
陽イオンと陰イオンの数である。多くの場合に、
イオン強度を算出することは困難である。この困
難性は溶液の比導電率を測定することによつて軽
減する。溶液の比導電率はキユーブの向い合つた
側面の間すなわち各方向の1cm間の電気抵抗の逆
数である。比導電率の単位はcm-1すなわち
-1。cm-1である。反応混合物の比導電率は約0.09
。cm-1以下であり、好ましくは約0.0004から約
0.002/cmまでの範囲である。繊維形成のため
の導電率の範囲を種々の系及び成分濃度によつて
変えるのが望ましく、経験によつて定めることが
できる。 電気透析及び/またはイオン交換樹脂のような
適当な手段によつて繊維形成溶液からイオンを除
去することによつて、イオン強度が低下する及
び/または酸性化が生ずることも理解されよう。
複合体の形成に酸性対イオンの添加を利用する場
合には特に、出発物質のイオン強度は繊維の発達
にとつて重要である。これに関連して、チーズ製
造工程からの未希釈の新鮮な乳漿は典型的に約
6.4重量%の総固体含量と約0.68重量%の乳漿蛋
白質(乳漿溶液の全重量に基づいて)を有し、PH
6.3において約6000μ/cmの導電率を典型的に有
する。このような新鮮な乳漿を希釈しない場合に
は、キサンタンゴムを添加し、次に酸性化しても
繊維が形成されないことがわかつている。しか
し、キサンタンゴムを等量の水に溶解して0.34重
量%のキサンタンゴムを含み、約PH6において約
300μ/cmの導電率を有する溶液を形成し、等
量の乳漿溶液とキサンタンゴム溶液を結合させて
0.34重量%の乳漿蛋白質、0.17重量%のキサンタ
ンゴム及び約3200μ/cmの導電率を有する混合
物を形成することによつて、酸を添加して酸性化
した時に容易に繊維が生成する溶液を調製するこ
とができる。同様に、未希釈のスキムミルクも約
5700μ/cmの導電率を有し、これに直接キサン
タンゴムを添加して溶液を酸性化した場合には繊
維が容易に生成しないことが発見されている。し
かし、キサンタンゴムを蒸留水に溶解して等量の
スキムミルクと結合させて、1:1の比でスキム
ミルクを効果的に希釈した場合には、酸性化によ
つて容易に繊維複合体が形成される。 上述したように、繊維形成溶液のイオン強度に
寄与する塩成分を直接または対イオンとして間接
的に加えて、酸またはアルカリの添加による繊維
形成溶液のPH調節中に蛋白質成分及びキサンタン
ゴム成分を可溶化することができる。例えば、繊
維形成溶液に1.0モルの塩化ナトリウムが存在す
る場合にはキサンタンゴム/乳漿蛋白質繊維の形
成が阻止される。このことはイオンがキサンタン
ゴムと乳漿蛋白質の間の静電相互作用を妨げるこ
とを示している。これとは対照的に、繊維形成溶
液の塩濃度が約5ミリモルから約10ミリモルまで
のように低い範囲である場合には、ゴムと蛋白質
は塩化ナトリウムを添加しない場合に生成する繊
維よりも太く、ゴム質でなく、乾燥した肉に似た
繊維を形成することができる。 キサンタンゴム/乳漿蛋白質複合体の繊維を製
造する典型的な方法は次のように述べることがで
きる:(1)乳漿蛋白質のみのまたは他の可溶性蛋白
質と組合わせた溶液を調製する。チーズ乳漿を用
いる場合には、例えば1:1の量比で水で希釈す
る、または電気透析または透析過して無機塩を
除去することが望ましい。(2)蛋白質溶液に撹拌し
ながらキサンタンゴム(適当である場合には、溶
解した形で)を加えて、望ましい比のゴム対蛋白
質(例えば、ゴム/蛋白質重量比1:2から1:
10)から成る3重量%の総固体含量を含む繊維形
成溶液を調製する、(3)ゴム−蛋白質混合物をゴム
−蛋白質混合物の電気化学電位が実際に零になる
ようなPHに酸性化して(1モルの塩酸または他の
酸によつて)、繊維質ゴム−蛋白質複合体を形成
する、(4)繊維を乳漿から分離して水で洗浄し、こ
れらの繊維を遠心分離し、またはチーズプレスに
よつてプレスして、約80重量%の水分を含む繊維
を得る、(5)これらの繊維を少なくとも約70℃、好
ましくは沸とう水の温度(例えば約100℃)に加
熱して、安定した肉に似た繊維質生成物を得る。
繊維はその固体(水を含まない)含量の全重量に
基づいて少なくとも約17重量%、好ましくは約25
重量%の乳血清(乳漿)蛋白質を含むべきであ
る。 今までは蛋白質繊維製造を一般的に述べてきた
が、以下では図1に図示した方法について説明す
る。図1に示すように、適当に希釈したチーズ乳
漿、乳漿蛋白質濃縮物及び/または乳漿限外液
のような乳漿蛋白質水溶液は、0.68重量%の乳漿
蛋白質濃度の溶液10を保持する。これと同様に、
キサンタンゴム溶液12はKeltrolキサンタンゴム
溶液(Kelco社の製品)を約17重量%のレベルで
水に溶解することによつて調製することができ
る。溶液10と12を望んしい割合で結合させること
によつて、約5のPHにおいて0.34重量%の乳漿蛋
白質及び0.085重量%のキサンタンゴムを有する
繊維形成溶液14が得られる。 PH、イオン強度、ゴム/蛋白質の比、総固体含
量(%)、温度、混合及び撹拌方式及び酸化速度
は、繊維生成溶液14を用いてキサンタンゴム−蛋
白質複合体繊維を合成するための重要な要因であ
る。このようなPH調節は塩酸の添加によつて行う
ことができ、蛋白質成分に陽子を付加することに
よつて、2種類のポリマー間の反撥力が低下し、
静電相互作用が起つて、繊維16と乳漿相18が生成
しこれらを適当な手段によつて分離することがで
きる。 繊維形成用のゴム/蛋白質水溶液14の総固体含
量(重量%)は典型的に、約0.1重量%から約4
重量%までの範囲である。溶解しているキサンタ
ンゴム−蛋白質の固体含量が約0.1重量%以下で
ある場合には、複合体は適当な繊維を形成せずに
沈殿する。また、このように溶解している固体含
量が4%以上である場合には、ゴム−蛋白質混合
物が濃厚なスラリーを形成し、この場合にも適当
な繊維が形成されない。繊維形成溶液の水分含量
(ならびにイオン強度)はポリマー複合体が繊維
質組織を形成するために重要である。 蛋白質−ゴム相互作用が生ずる温度も重要であ
る。キサンタンゴム−乳漿蛋白質複合体の繊維を
形成するために、高い温度は一般に望ましくな
い。2種類のポリマーを混合し酸性化する前に、
ゴムと蛋白質を70℃またはそれ以上に加熱するな
らば、より柔軟でより細い繊維が得られる。高い
温度はキサンタン分子の形態を固いロツド状から
ランダムなコイル状に変え、繊維形成に不利な影
響を与える傾向があるが、いずれにせよ、繊維形
成は約4℃から約100℃までの温度で行うべきで
ある。 PHを調節しながら実施する繊維形成溶液の混合
または撹拌方式も繊維の形成にとつて重要な要因
である。種々な型のブレード及び/または種々な
撹拌速度を利用して、種々な形状とサイズの繊維
を製造することができる。例えば、繊維形成溶液
を酸性化しながら緩慢な速度(例えば、90回転/
分)でHobartブレンダーを用いることによつて、
大きくて長い繊維が得られる。他方では、酸性化
しながら中位の速度でのWaringブレンダーでゴ
ム−蛋白質混合物を撹拌することによつて細くて
短い繊維が得られる。 繊維組成物16から分離した乳漿18はPH調節段階
から生ずる無機塩を若干の未反応のキサンタンゴ
ムまたはその他の成分を含有すると考えられる。
この無機塩の少なくとも一部を選択性透過膜、電
気透析及び/またはイオン交換樹脂のような適当
な手段を用いて脱イオン化乳漿22を調製し、これ
を蛋白質及びゴムの溶液10と12の製造に用いるこ
とができる。繊維組成生成物20は明白な繊維質性
を有する。 乳漿、キサンタンゴム及び乳漿蛋白質−キサン
タンゴム複合体の電気泳動移動度は25℃において
界面動電分析計(Pen Kem社のSystem3000界面
動電分析計)によつて測定することができる、す
なわち乳漿、キサンタンゴムまたはこれらの混合
物のアリコートを水で20倍に希釈し、これらの溶
液の電気泳動移動度をPHの関数として(希塩酸ま
たは希水酸化ナトリウム溶液で調節)測定する。 図2に示すように、乳漿蛋白質−キサンタンゴ
ム複合体202の電気泳動移動度(1×10-8m3/
V/秒の単位)はチーズ乳漿204とキサンタンゴ
ム206の対応曲線の中間にある。それぞれの等電
点は移動度零におけるPH値である。 キサンタンゴム−大豆蛋白質単離物−乳漿蛋白
質濃縮物(重量比1:3:3)三元複合体の電気
泳動移動度−PH曲線302を同様に測定して、希釈
複合体の比導電率−PH曲線とともに図3に示す。
移動度の単位は1×10-8m3/V/秒であり、比導
電率の単位は1×10+12μU/cmである。 図1の方法は乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合
体繊維について特に述べたものであるが、乳漿蛋
白質複合体に他の水溶性蛋白質も含めて、肉に似
た繊維を形成することができる。これに関連して
例えば、スキムミルク粉末から製造またはカゼイ
ン酸ナトリウムとして製造するようなカゼイン;
落化生蛋白質単離物もしくは大豆蛋白質単離物の
ような植物性蛋白質;及び卵白から製造するよう
な卵蛋白質を可溶化蛋白質成分として乳漿蛋白質
とともに用いて、かなり口当りの良い、色及び組
織の異なる繊維質混成蛋白質複合体を形成するこ
とができる。 本発明の望ましい特徴は、幾つかの蛋白質を乳
漿蛋白質及びキサンタンゴムとともに用いて蛋白
質−ゴム複合体を形成することである。例えば、
蛋白質成分の割合を変えて相当する取合わせの性
質を有する望ましい繊維質生成物を得ることの可
能な、大豆−キサンタンゴム−乳漿蛋白質単離物
から成る繊維質三元複合体を製造することができ
る。上述したように、可溶化キサンタンゴム成分
はキサンタンゴムとキヤラブ・ゴムのような他の
ゴムとを混合することによつて、繊維質混成蛋白
質複合体におけるようにキサンタンゴムアダクツ
を含むことができる。種々のゴムを最初に混合し
てから、蛋白質と混合して繊維形成水溶液を調製
するのが望ましい。複数のゴムを可溶化乳漿蛋白
質成分と望ましい重量比で結合させて、これら成
分の繊維生成溶液を調製し、次に穏和なせん断条
件下で酸性化して、肉に似た繊維質組織を有する
多重ゴム−蛋白質複合体を生成することができ
る。このようなキサンタン−多糖類混合物は生成
物のキサンタンゴム成分のコストを最少にするた
めの経済的理由からのみではなく、繊維の組織を
変えるためにも、選択できるものである。同様
に、乳漿蛋白質を含む繊維質多重ゴム−多重蛋白
質複合体を適当な出発成分を用いて製造すること
ができる。 種々な蛋白質成分及び成分混合物を用いて、
色、堅さ及び風味が成分と加工方法の変化に応じ
て異なる肉に似た合成蛋白質繊維を製造すること
ができる。大豆単離物のような植物性蛋白質と乳
漿蛋白質の繊維複合体は機能的に栄養があり、望
ましくない植物性蛋白質風味成分を実際に完全に
抑制することができる。 キサンタンゴム−蛋白質複合体繊維は製造時
に、過または遠心分離のような適当な方法で、
残留する水相成分から容易に分離することができ
る。例えば、このような繊維を水相から分離し
て、水で洗浄し、チーズプレスで圧縮することに
よつて回収して、一般に約60重量%から約80重量
%の水分、典型的には約65重量%の水分を含む肉
に似た繊維を得ることができる。圧縮乾燥した繊
維を例えばエビ、カニ、チキンまたはビーフのエ
キスのような適当な風味剤に浸すことによつて、
肉に似た風味と組織を有する望ましい、かみ砕き
可能な肉に似た生成物が得られる。 酸性PHにおいて、蛋白質の塩基性基すなわちリ
ジン、アルギニン及びヒスチジン残基に陽子が付
加されて、陽性に荷電する。これとは対照的にキ
サンタンゴムは反応または相互作用のPHにおいて
まだ陰性に荷電している。この結果、ゴムと蛋白
質は静電引力によつて自然に相互作用するが、こ
の静電引力は蛋白質のPH、イオン強度、等電点及
びゴムのpKaによつて調節される。 キサンタンゴム/乳漿蛋白質複合体繊維はPH
5.5以上では軟化し、やや粘性になる傾向がある
が、これはこのゴム−蛋白質複合体が5.5以上の
PHでは非常に陰性に荷電しておりキサンタンゴム
の電荷特性を多く有するためと思われる。本発明
による重要な特徴のひとつは、この軟化と粘性化
が繊維をゴム−蛋白質複合体の等電点において水
中で数分間ゆでることによつて昇温に加熱した場
合に阻止されることである。この処理が蛋白質及
び/または複合体全体を変性させて、ゴム−蛋白
質複合体の解離及び/または分解を阻止するよう
に思われる。このような熱処理は出発蛋白質の特
徴である風味要素を若干放出させることになる
が、熱安定性の肉ベースまたはその他の風味剤の
存在下でこの放出を改善するまたろ最少にするこ
とができる。 上述したように、キサンタンゴム−乳漿蛋白質
複合体の繊維は通常の肉ベース風味剤のような風
味剤によつて風味を加えた場合に軟化することが
ある。キサンタンゴムと蛋白質の繊維形成は静電
引力によつて主として左右されるので、風味剤の
PHとイオン強度がこのような軟化をもたらすもの
と思われる。またこれに関連して、風味剤は多量
の塩を含有するまたは、繊維の完全性に不利な影
響を与えるようなPHを有する傾向がある。 キサンタンゴムと乳漿蛋白質成分から成る複合
体は水溶液中で初めて生成した時に主として静電
気を有するためにPH及びイオン強度に対して敏感
であると考えられるので、この2種類のバイオポ
リマー間の結合を安定化させて種々の食品の製造
または貯蔵に適用される種々な処理条件下で複合
体が安定であるようにする方法は、合成繊維の開
発及び営利的利用にとつて重要である。 本発明によつて、比較的口当りが良く、堅く、
白色でかつかみ砕くことのできる繊維を製造する
ことができる。このような食用に適した繊維組成
物に風味を加えて、例えばチキン、ブタ、カニ及
びエビを模擬した肉のような、肉に似た組成物を
製造して、これを用いて例えばカニ及びエビのサ
ラダのような、それぞれの肉を利用した料理を調
理することができる。しかし、このような繊維は
塩(NaCl)を含めた市販の風味剤で風味を加え
た場合に、軟化及びかゆ状化するまたはその繊維
構造を失う傾向がある。このため、本発明によつ
て種々な処理条件下での繊維の軟化を阻止する方
法を提供する。 蛋白質−ゴム複合体繊維の熱処理は繊維を安定
化してその堅固化を保持させるのみでなく、繊維
の殺菌にも利用することができる。さらに、熱処
理の温度と時間を変えることによつて、繊維の
種々な程度の堅固性と安定性を望みに応じて得る
ことができる。 脱水乾燥した繊維の水分含量は一般には75%〜
約95%の範囲、例えば約80%であり、繊維がこの
水分量を含有する時に風味剤を加えることが望ま
しい。しかし、繊維が沈殿した時または熱安定化
した後に、繊維の水分含量は実際に低下し繊維の
完全性を保持する低水分繊維生成物(例えば、約
30重量%以下の水分)が生ずる。このような繊維
を再び水和すると、脱水乾燥した繊維の組織に似
た組織が得られる。 圧縮した繊維の水分含量は一般には約60〜約80
重量%の範囲、例えば65%である。約25重量%以
下のように水分含量を減じた、保存期間の長く、
輸送及び貯蔵の処理が容易である繊維組成物を製
造することができる。しかし、例えば凍結乾燥し
て約4重量%以下の水分含量である場合のよう
に、水分含量が非常に低くなると繊維は弱くもろ
くなる。この結果、繊維の堅固性と構造の完全性
を維持するためには、適当な水分含量を保有すべ
きである。 上述したように、本発明によるキサンタン−蛋
白質繊維組成物に特に繊維複合体の熱安定後に、
特定の自然肉組成物の風味を模擬するような風味
をつけることができる。 繊維質複合体を溶融プロセス・チーズと混合す
ることによつても、蛋白質−キサンタンゴム複合
体繊維に風味をつけることができる。これによつ
て、チーズ風味を有する肉に似た、かむことので
きる組織の生成物が得られる。チーズのキユーブ
またはスライスを肉風味繊維と混合しチーズバー
ガー型のパテを得ることによつて、他のタイプの
製品を製造することができる。 繊維−バインダー混合物の温度を水の沸とう温
度またはこれに近い温度にまで高めることによつ
て、風味をつけて圧縮したパテを熱硬化すること
ができる。このような加熱は通常の熱風、放熱、
誘導またはマイクロ波オーブンを用いて行うこと
ができる。例えば、100ワツト・マイクロ波オー
ブン内でパテ200gに対して1分間調理すること
によつて、パテを熱硬化することができる。加熱
温度と時間は繊維の物理化学的性質ならびにパテ
の望ましい組織と外観に応じて変えることができ
る。圧縮繊維のあらゆる用途に対して熱硬化が必
要であるとは限らない。例えば、圧縮パテをパン
にはさんで、熱硬化段階なしに直接たつぷりの油
で揚げることができる。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム二元複合体または
乳漿−大豆蛋白質−キサンタンゴム三元複合体の
繊維を沸とう水(繊維重量の約3倍)に加え、5
分間沸とうさせる。熱処理の温度と時間は繊維に
どの程度の堅固性を必要とするかに応じて変える
ことができる。煮沸させた後に、1×1mmシーブ
を用いて繊維を直接過し、冷い水道水(繊維重
量の約4倍)で洗浄する。洗浄に用いる水量はど
の程度多くの夾雑物が繊維に含まれているか、ま
た夾雑物がどの程度固く捕捉され結合されている
かに応じて変えることができる。煮沸させ洗浄し
た繊維を脱水乾燥させ、肉類似物及び海産物製品
の製造を可能にする。繊維は通常約80%の水分を
含むが、この水分を遠心分離または圧縮によつて
減ずることができる。 上述したように、チーズ乳漿中の蛋白質は適当
なイオン強度に調節すると、キサンタンゴムとの
複合体を容易に形成することが発見されている
(図2)。この結果、キサンタンゴムを用いた蛋白
質−多糖類複合体反応によつて乳漿蛋白質を回収
することができる。キサンタンゴムを添加する前
に水で希釈する等によつてチーズ乳漿のイオン強
度を調節することが必要であり、これを行わない
場合にはキサンタン−乳漿混合物が繊維というよ
りもむしろゲル様物質を形成することになる。希
釈しない場合には、キサンタン−乳漿混合物があ
まりに濃厚すぎて、多糖類分子と乳漿蛋白質分子
を指示イオン濃度において繊維を形成するように
新しい方向を与えて整直させることができない及
び/または混合物のイオン強度があまりに高すぎ
て2種類のバイオポリマー間にイオン結合を行わ
せることができない。 酸性化して撹拌した後に、繊維をすくい取り、
脱水乾燥させて圧縮すると、透明な上清を有する
繊維質物体が形成される。上清中に残留する蛋白
質をLowryの方法によつて定量し、チーズ乳漿
中の蛋白質に対する上清中に残留する蛋白質の割
合から回収率を算出する。0.68%(W/V)のキ
サンタンゴムを酸性化と撹拌によつてチーズ乳漿
中に分散させた場合に、蛋白質回収率が最高にな
る(表1)。0.68%(W/V)キサンタンゴムは
最高の収率を生ずるが、0.34%(W/V)キサン
タンゴムはより堅固で粘性の低い繊維をかなり良
い収率で形成した:
の繊維状蛋白質組成物及びこのような組成物を製
造する方法に関する。この出願はここに引用文献
として挙げた「繊維質蛋白質複合体」という名称
の我々が同時に作成、出願した出願特許に関連す
る。 特に大豆蛋白質繊維のような植物性起源の合成
蛋白質繊維を含めた食用合成蛋白質繊維の製造と
利用には、かなりの技術的努力が払われてきた。
これに関連して、合成肉繊維を提供する努力は、
米国特許第2682466号、第3093483号、第3627536
号及び第4118520号に述べられているような、肉
に似た繊維を形成する植物性蛋白質溶液または
種々な蛋白質−多糖類複合体の押出し加工または
スピニングから成る製造方法を通常含むものであ
つた。 種々な多糖類を含めたポリマー成分と蛋白質と
の複合体の研究にも、かなりの努力が向けられて
きた。例えば、アルジネートはカゼイン、エデス
チン、酵母蛋白質、ゼラチン及び大豆蛋白質を含
む蛋白質と複合体を形成している。ゼラチン、ウ
シの血清アルブミン、リゾチーム及び大豆蛋白質
はデキストラン硫酸ナトリウムと複合体を形成し
ており、ヒマワリの種子アルブミンはアルジネー
トまたはペクチンと複合体を形成しており、乳漿
蛋白質は種々のヒドロコロイドの利用を通して乳
漿から回収されている。大豆乳漿−ゴム繊維も公
知であり、米国特許第3792175号に述べられてい
るように、特殊な多糖類の存在下で或る種の蛋白
質が繊維を形成することも知られている。しか
し、このような従来の方法及び繊維系は蛋白質ま
たはゴムの利用に限定されているため、上質の模
擬肉製品の製造に利用可能な、新規な蛋白質複合
体の製造法が切望されている。 「蛋白質からのフイラメント(Filaments
From Proteins)」M.P.Tombs,植物性蛋白質
(Plant Proteins),G.Norton(ボストン市バター
ワース)(1978年)283〜288頁に報告されている
ように、理想的なフイラメント形成方法では、蛋
白質の溶液が軽い処理の後に自然に分離して、好
ましくは規則正しい配列のフイラメントが形成さ
れる。しかし、フイラメント生産に利用できる特
別な蛋白質が自己集合によつてフイラメントを形
成するような方法の実施には問題がある。 乳血清蛋白質はチーズ生産中にチーズ乳漿とし
て典型的に失われる栄養的に望ましい蛋白質であ
る。模擬肉製品に有効な機能的及び栄養的に望ま
しい蛋白質繊維の製造にこの乳血清蛋白質を利用
できる方法が必要である。 従つて、望ましい風和と組織の特性を有する新
規な乳血清蛋白質−複合体繊維の製造方法を提供
することが本発明の目的である。さらに、新規な
繊維質模擬肉組成物を提供することが本発明のも
うひとつの目的である。 本発明のこれらの目的及び他の目的は次の詳細
な説明及び添付図面によつて理解されるであろ
う。 本発明は一般に、食用乳漿蛋白質−キサンタン
ゴム複合体繊維及び肉に似た体と繊維を有する特
別な乳漿蛋白質−キサンタンゴム繊維組成物の製
造方法に関するものである。本発明の種々な態様
は、特に繊維の完全性に不利な影響を与える風味
剤の存在下でのこのような繊維の完全性を安定化
させる方法に関係する。さらに本発明の他の態様
は特別な肉製品を模した外観及び/または堅さレ
ベルのような特に望ましい性質を有する組成物を
含めた模擬肉組成物に関するものである。 本発明の種々な態様に従つて、可溶化食用乳血
清蛋白質(以下では「乳漿蛋白質」と呼ぶ)成分
と、キサンタンゴム、キサンタンゴム/ヒドロコ
ロイドアダクツ及びこれらの混合物から成る群か
ら選択した可溶化キサンタンゴム・ヒドロコロイ
ドポリマー成分とから成る蛋白質繊維形成水溶液
を調製する段階を含む食用乳漿蛋白質繊維製造方
法を提供する。乳漿蛋白質成分はチーズ乳漿、乳
漿蛋白質濃縮液または乳漿貯留液から容易に入手
することができる。繊維形成溶液及びこの溶液か
ら製造した繊維は、下記でさらに詳細に述べるよ
うに、卵白及び/または大豆蛋白質のような適当
な可溶化食用蛋白質成分を含むことができる。乳
漿蛋白質は可溶化蛋白質成分の全重量に基づいて
少なくとも約20重量%、好ましくは少なくとも約
30重量%を占めるべきである。「可溶化蛋白質」
とは、実際の溶液(単相)中、または最初は単相
であるように見えるが、しばらく経つと2相に分
離するような安定化分散系中に存在することによ
つて水和する蛋白質を意味する。食用蛋白質ポリ
マー成分は少なくとも約3、特に約3から約6ま
での範囲の等電点を有するものであることが望ま
しい。これに関して、典型的な乳漿蛋白質は約
4.3の等電点を有し、乾燥した卵白蛋白質は約4.7
の等電点を有する。可溶化食用蛋白質成分の種々
な要素が異なる等電点を有することは注目すべき
である。しかし、種々の蛋白質成分をキサンタン
ゴム成分と組合わせた時の等電点によつて、所定
の反応PHにおいて複合蛋白質繊維を形成するため
の繊維質沈殿物が形成されることは重要である。
この反応PHは繊維質複合体の等電点によつて定ま
るものである。 乳漿蛋白質は広範囲なPH領域(例えば2〜12)
にわたつて溶解性である。しかし、他の蛋白質成
分はそれらの等電点から少なくとも約1PH単位離
れたPH値において、好ましくはそれらの等電点か
ら2PH単位またはそれ以上離れたPH値において、
可溶化する必要がある。「キサンタンゴム」なる
用語はキサントモナス(Xanthomonas)属の微
生物の発酵によつて製造される複合多糖類を意味
する。このキサンタンゴムの物理的及び化学的性
質についての考察は「工業的ゴム(Industrial
Gums)」R.L.Wister編集、Academic Press出版
(ニユーヨーク)(1973年)473頁に述べられてい
る。 キサンタンゴムの側鎖は次の図に示すように、
荷電したグルクロン酸、マンノース及びマンノー
スのピルビン酸エステル誘導体から成つているた
め、ナトリウムのような適当な対イオンを含む水
溶液中のキサンタンゴムは高度に陰性に荷電して
いる。 キサンタン分子では高度に荷電した互いに反撥
し合うかなりかさのある側鎖が比較的狭いバツク
ボーンに沿つて規則的に配置されているため、水
溶液中でキサンタンは比較的直線的な構造を有す
ると考えられ、このことが本発明による繊維複合
体製造の重要な要因であると考えられる。キサン
タンゴムの3次元構造において、ゴムの側鎖上の
荷電した糖部分はゴム・バツクボーンの中心から
突出しているため、蛋白質に接近して静電相互作
用を起こすのみでなく、分子の相対的線形性をも
維持しており、この相対的線形性が特定の蛋白質
ポリマーによる繊維質沈殿形成のひとつの要因で
あると思われる。「キサンタンゴム・アダクツ」
とは、キサンタンゴムと他のヒドロコロイドとの
複合体を意味する。 キサンタンゴムはキヤラブ・ゴムのような他の
ヒドロコロイドとアダクツを形成するが、このよ
うなアダクツでは溶液中でキサンタンゴムの長い
線形性が保たれていると考えられる。キサンタン
ゴム・アダクは、キサンタンゴムとアダクツ要素
の全重量に基づいて、少なくとも約60重量%のキ
サンタン・ゴムを含むものであることが望まし
い。 下記でさらに詳細に考察するように、蛋白質繊
維形成溶液は、乳漿蛋白質溶液とキサンタンゴム
ポリマー溶液を別々に調製して次に結合させる、
または最初から再成分から成る溶液を調製すると
いうような、適当な方法で調製することができ
る。さらに、本発明によると、繊維形成溶液は可
溶化乳漿蛋白質成分と特定範囲のキサンタン成分
を含むべきであり、この点で全可溶化蛋白質とキ
サンタンゴムは繊維形成水溶液の全重量に基づい
て、約0.1重量%から約4重量%までの範囲にあ
るべきである。低い値では、キサンタンゴム/乳
漿蛋白質溶液混合物は沈殿するが、高い値ではこ
の混合物は肉に似た繊維質組織を有する生成物と
いうよりもむしろ濃厚なスラリーを形成する。 繊維形成水溶液はさらに、別の溶解したまたは
懸濁した乳漿蛋白質成分、風味剤、防腐剤及びヒ
ドロコロイドを含めて、他の成分を含有すること
ができる。しかし、このような成分の量は指定蛋
白質成分とキサンタンゴム成分との合計量を超え
ることができず、いずれにせよ、このような添加
物を、下記で詳細に考察するように、繊維形成に
干渉するまたは繊維形成を妨げるような量で含む
ことはできない。 さらにこの方法によると、繊維形成溶液のPHを
目的複合体にとつて最適の等電点PHから約2PH単
位以内のPHに調節して、繊維形成溶液の混合条件
下で繊維質の乳漿蛋白質−多糖類複合体を形成す
る。 このようにして、繊維質−肉様組織を有する混
成蛋白質複合体を形成することができる。繊維形
成はキサンタンゴム−乳漿蛋白質複合体の等電点
に近いPH領域で行われる。これに関連して、例え
ば乳漿蛋白質−キサンタン繊維複合体の形成で
は、繊維形成は中性のPH近くで始まり、複合体の
等電点(典型的に約3から約6までの範囲であ
る)または等電点近くにPHを調節すると増加す
る。繊維形成は自然であり、スピニング装置の使
用を必要としない。繊維が形成されたならば、下
記でさらに充分に考察するように、熱処理によつ
て一連の塩及びPH条件に対して安定にする。さら
に、繊維組織が離液する(水分を浸出する)がこ
のことはエネルギー集約的な乾燥段階を短縮する
ためにも望ましい。幾つかの条件下の繊維は水相
よりも濃密でないため、表面に浮遊し、反応器の
表面をすくい取ることによつてまたは、標準的な
チーズバツトにおけるように、水相を底から排出
することによつて回収することができる。低分子
量の溶質を含み得る液相から繊維質の蛋白質複合
体を分離することによつて、蛋白質複合体から効
果的に塩を除去し、同時に乳漿蛋白質成分を濃縮
することができる。 キサンタンゴム−乳漿蛋白質混合物から繊維を
形成するためのPHの調節は、種々な方法で行うこ
とができる。これに関連して、乳漿蛋白質繊維形
成溶液を蛋白質複合体繊維の等電点を有意に超え
たPHにおいて調製し、次に等電点方向にPHを減ず
ることができる。このPH低下は例えば可溶化キサ
ンタンゴム及び/または蛋白質成分の陽イオン性
対イオンを電気透析によつてまたは、塩酸、リン
酸、酢酸、アスコルビン酸、カルボン酸またはこ
れらの混合物のような食用に適したもしくは食品
級の酸の添加によつて除去することによつて実施
される。酸は乳漿蛋白質のカルボン酸エステルと
アミノ基の両方に陽子を付加して、蛋白質の陰性
の電荷を減じ、非常に陰性に荷電したキサンタン
ゴムのポリマー鎖に結合させて、繊維質組織を有
するゴム蛋白質複合体を形成するように思われ
る。例えば蛋白質成分が可溶化するような所定の
PHの蛋白質成分水溶液を、キサンタンゴムが可溶
化する所定のPHのキサンタンゴム成分水溶液と結
合させ、結合によつて生じた溶液が望ましい乳漿
蛋白質−キサンタンゴム繊維質複合体の等電点ま
たは等電点近くの所定のPHを有するようにする等
の他の適当な方法によつても、PHの調節を行うこ
とができる。これに関連して、乳漿蛋白質成分は
その蛋白質等電点よりも高いもしくは低いPHの広
いPH範囲を有する水溶液として調製可能であり、
実際に唯一の陰性のカルボキシル基のみを有する
キサンタンゴムも広いPH範囲を有する水溶液とし
て調製可能であることは理解されよう。低いPHを
有する可溶化蛋白質−キサンタンゴム成分複合溶
液から特定の陰イオンを除去してPH値を目的の蛋
白質成分−キサンタンゴム繊維質複合体の等電点
に近い値まで高めることによつて、PHを調節可能
であること、あるいは水酸化ナトリウムのような
食用の食品級塩基をこのような可溶化酸性混合物
に添加可能であることも理解されよう。目的のゴ
ム−蛋白質混合物の電気泳動移動度が実際に零に
なるようなPH値にゴム−蛋白質混合物のPHを調節
した場合に、繊維質複合体反応は完成する、また
は最大に達する。電気泳動移動度は、Penkem社
(ニユーヨーク州ベツドフオードヒル)製の
System3000界面動電分析計のような、通常の分
析機器を用いて測定することができる。 塩平衡が蛋白質及びキサンタンゴムの電荷に影
響を与えるため、またこれらのポリマーの電荷が
それらの相互作用に影響するため、これらの複合
体相互作用生成物の組織を調節するには分子の界
面動電性が重要である。互いに対立する主極性を
有する2種類またはそれ以上の蛋白質及びキサン
タンの高分子電解質を含有する繊維形成溶液のPH
を高分子電解質の少なくともひとつの等電点以下
になるように調節することによつて、高い等電点
を有する電解質の正味電荷が陽極であり、他の高
分子電解質の正味電荷が陰性である場合には特
に、種々な高分子電解質間の反応が生ずる。正味
電荷が対立するものであることは望ましいが、必
らずしも必要ではない。反応物質が同じように荷
電していても、静電反撥が抑制されて反応が生ず
る程度に電荷が低下するならば、望ましい反応が
行われる。 乳漿蛋白質成分(他の可溶性蛋白質成分は繊維
系に含まれる)とキサンタンゴム成分の等電点は
大きく異なる値を有することがあり、例えば乳漿
蛋白質の等電点は典型的に約4.3であるが、キサ
ンタンゴムは実際に唯一のカルボン酸陰イオンを
有するにすぎないので、PH1においても有効電荷
を有する。乳漿蛋白質単離物−キサンタン複合体
は、各成分の複合体における相対的割合に応じ
て、中間等電点を有することになる。混成複合体
を形成するための最適点は、目的複合体の等電点
を測定することによつて定めることができる、す
なわち、反応物の等電点を別々に測定し、混合物
のPHを個々の等電点の中間値に調節し目的複合体
のサンプルを形成することによつて、目的複合体
の等電点測定を実施することができる。このよう
にして形成した複合体の等電点を測定して、反応
の基準点として複合体形成のために望しいPHを決
定することによつて、生成物の収率を最大にし、
望ましい繊維質食物の組織が得られることにな
る。下記でさらに詳しく考察するように、乳漿蛋
白質−キサンタン複合体の等電点が複合体成分の
それぞれの割合に応じて変化するものであること
は理解されよう。 ゴム−蛋白質繊維の形状とサイズはPH調節中に
繊維形成溶液に適用するせん断または混合の度合
いによつて調整することができる。例えば、長く
て大きく、不規則な繊維は比較的低いせん断混合
条件下で製造することができるが、短くて細い、
均一な繊維は望ましい繊維形成値に溶液のPHを調
節する間の比較的高いせん断混合条件下で得られ
る。複合体を形成するための酸添加のような、PH
調節速度は大きく変えることができる。例えば、
反応器に酸をバツチ式に添加するならびに酸の中
に緩慢に計り入れることによつて、繊維が形成さ
れている。反応機構を考慮して、酸添加を調節す
ることができる。 本発明によるキサンタンゴム/乳漿蛋白質複合
繊維は酸性及び中性媒質中で安定であるが、アル
カリ性溶液(すなわち、PH9.0以上)には溶解す
る。 ゴム−蛋白質複合体の組織はゴム対乳漿蛋白質
の割合を変えることによつて、調節することがで
きる。上述したように、キサンタンゴム対蛋白質
の望ましい割合は1:2から1:10までの範囲内
である。この割合が1:2以上である場合には複
合体はゴム質になりすぎ(すなわち、ゴムの特質
が非常に顕著)、この割合が約1:10以下である
場合には、複合体は繊維質組織を有さないことに
なる。 上述したように、繊維形成溶液のイオン強度は
繊維形成の重要なパラメータであり、この点で約
1M以下であるべきであり、好ましくは約0Mから
約0.1Mまでの範囲内であるべきである。「イオン
強度」なる用語は可動なイオンの濃度を意味し、
次の式によつて定義されるものである: =1/2o 〓i=1 CiZi2 式中、=イオン強度、Ci=イオンiのモル濃
度及びZi=イオンiの原子価であり、nは異なる
陽イオンと陰イオンの数である。多くの場合に、
イオン強度を算出することは困難である。この困
難性は溶液の比導電率を測定することによつて軽
減する。溶液の比導電率はキユーブの向い合つた
側面の間すなわち各方向の1cm間の電気抵抗の逆
数である。比導電率の単位はcm-1すなわち
-1。cm-1である。反応混合物の比導電率は約0.09
。cm-1以下であり、好ましくは約0.0004から約
0.002/cmまでの範囲である。繊維形成のため
の導電率の範囲を種々の系及び成分濃度によつて
変えるのが望ましく、経験によつて定めることが
できる。 電気透析及び/またはイオン交換樹脂のような
適当な手段によつて繊維形成溶液からイオンを除
去することによつて、イオン強度が低下する及
び/または酸性化が生ずることも理解されよう。
複合体の形成に酸性対イオンの添加を利用する場
合には特に、出発物質のイオン強度は繊維の発達
にとつて重要である。これに関連して、チーズ製
造工程からの未希釈の新鮮な乳漿は典型的に約
6.4重量%の総固体含量と約0.68重量%の乳漿蛋
白質(乳漿溶液の全重量に基づいて)を有し、PH
6.3において約6000μ/cmの導電率を典型的に有
する。このような新鮮な乳漿を希釈しない場合に
は、キサンタンゴムを添加し、次に酸性化しても
繊維が形成されないことがわかつている。しか
し、キサンタンゴムを等量の水に溶解して0.34重
量%のキサンタンゴムを含み、約PH6において約
300μ/cmの導電率を有する溶液を形成し、等
量の乳漿溶液とキサンタンゴム溶液を結合させて
0.34重量%の乳漿蛋白質、0.17重量%のキサンタ
ンゴム及び約3200μ/cmの導電率を有する混合
物を形成することによつて、酸を添加して酸性化
した時に容易に繊維が生成する溶液を調製するこ
とができる。同様に、未希釈のスキムミルクも約
5700μ/cmの導電率を有し、これに直接キサン
タンゴムを添加して溶液を酸性化した場合には繊
維が容易に生成しないことが発見されている。し
かし、キサンタンゴムを蒸留水に溶解して等量の
スキムミルクと結合させて、1:1の比でスキム
ミルクを効果的に希釈した場合には、酸性化によ
つて容易に繊維複合体が形成される。 上述したように、繊維形成溶液のイオン強度に
寄与する塩成分を直接または対イオンとして間接
的に加えて、酸またはアルカリの添加による繊維
形成溶液のPH調節中に蛋白質成分及びキサンタン
ゴム成分を可溶化することができる。例えば、繊
維形成溶液に1.0モルの塩化ナトリウムが存在す
る場合にはキサンタンゴム/乳漿蛋白質繊維の形
成が阻止される。このことはイオンがキサンタン
ゴムと乳漿蛋白質の間の静電相互作用を妨げるこ
とを示している。これとは対照的に、繊維形成溶
液の塩濃度が約5ミリモルから約10ミリモルまで
のように低い範囲である場合には、ゴムと蛋白質
は塩化ナトリウムを添加しない場合に生成する繊
維よりも太く、ゴム質でなく、乾燥した肉に似た
繊維を形成することができる。 キサンタンゴム/乳漿蛋白質複合体の繊維を製
造する典型的な方法は次のように述べることがで
きる:(1)乳漿蛋白質のみのまたは他の可溶性蛋白
質と組合わせた溶液を調製する。チーズ乳漿を用
いる場合には、例えば1:1の量比で水で希釈す
る、または電気透析または透析過して無機塩を
除去することが望ましい。(2)蛋白質溶液に撹拌し
ながらキサンタンゴム(適当である場合には、溶
解した形で)を加えて、望ましい比のゴム対蛋白
質(例えば、ゴム/蛋白質重量比1:2から1:
10)から成る3重量%の総固体含量を含む繊維形
成溶液を調製する、(3)ゴム−蛋白質混合物をゴム
−蛋白質混合物の電気化学電位が実際に零になる
ようなPHに酸性化して(1モルの塩酸または他の
酸によつて)、繊維質ゴム−蛋白質複合体を形成
する、(4)繊維を乳漿から分離して水で洗浄し、こ
れらの繊維を遠心分離し、またはチーズプレスに
よつてプレスして、約80重量%の水分を含む繊維
を得る、(5)これらの繊維を少なくとも約70℃、好
ましくは沸とう水の温度(例えば約100℃)に加
熱して、安定した肉に似た繊維質生成物を得る。
繊維はその固体(水を含まない)含量の全重量に
基づいて少なくとも約17重量%、好ましくは約25
重量%の乳血清(乳漿)蛋白質を含むべきであ
る。 今までは蛋白質繊維製造を一般的に述べてきた
が、以下では図1に図示した方法について説明す
る。図1に示すように、適当に希釈したチーズ乳
漿、乳漿蛋白質濃縮物及び/または乳漿限外液
のような乳漿蛋白質水溶液は、0.68重量%の乳漿
蛋白質濃度の溶液10を保持する。これと同様に、
キサンタンゴム溶液12はKeltrolキサンタンゴム
溶液(Kelco社の製品)を約17重量%のレベルで
水に溶解することによつて調製することができ
る。溶液10と12を望んしい割合で結合させること
によつて、約5のPHにおいて0.34重量%の乳漿蛋
白質及び0.085重量%のキサンタンゴムを有する
繊維形成溶液14が得られる。 PH、イオン強度、ゴム/蛋白質の比、総固体含
量(%)、温度、混合及び撹拌方式及び酸化速度
は、繊維生成溶液14を用いてキサンタンゴム−蛋
白質複合体繊維を合成するための重要な要因であ
る。このようなPH調節は塩酸の添加によつて行う
ことができ、蛋白質成分に陽子を付加することに
よつて、2種類のポリマー間の反撥力が低下し、
静電相互作用が起つて、繊維16と乳漿相18が生成
しこれらを適当な手段によつて分離することがで
きる。 繊維形成用のゴム/蛋白質水溶液14の総固体含
量(重量%)は典型的に、約0.1重量%から約4
重量%までの範囲である。溶解しているキサンタ
ンゴム−蛋白質の固体含量が約0.1重量%以下で
ある場合には、複合体は適当な繊維を形成せずに
沈殿する。また、このように溶解している固体含
量が4%以上である場合には、ゴム−蛋白質混合
物が濃厚なスラリーを形成し、この場合にも適当
な繊維が形成されない。繊維形成溶液の水分含量
(ならびにイオン強度)はポリマー複合体が繊維
質組織を形成するために重要である。 蛋白質−ゴム相互作用が生ずる温度も重要であ
る。キサンタンゴム−乳漿蛋白質複合体の繊維を
形成するために、高い温度は一般に望ましくな
い。2種類のポリマーを混合し酸性化する前に、
ゴムと蛋白質を70℃またはそれ以上に加熱するな
らば、より柔軟でより細い繊維が得られる。高い
温度はキサンタン分子の形態を固いロツド状から
ランダムなコイル状に変え、繊維形成に不利な影
響を与える傾向があるが、いずれにせよ、繊維形
成は約4℃から約100℃までの温度で行うべきで
ある。 PHを調節しながら実施する繊維形成溶液の混合
または撹拌方式も繊維の形成にとつて重要な要因
である。種々な型のブレード及び/または種々な
撹拌速度を利用して、種々な形状とサイズの繊維
を製造することができる。例えば、繊維形成溶液
を酸性化しながら緩慢な速度(例えば、90回転/
分)でHobartブレンダーを用いることによつて、
大きくて長い繊維が得られる。他方では、酸性化
しながら中位の速度でのWaringブレンダーでゴ
ム−蛋白質混合物を撹拌することによつて細くて
短い繊維が得られる。 繊維組成物16から分離した乳漿18はPH調節段階
から生ずる無機塩を若干の未反応のキサンタンゴ
ムまたはその他の成分を含有すると考えられる。
この無機塩の少なくとも一部を選択性透過膜、電
気透析及び/またはイオン交換樹脂のような適当
な手段を用いて脱イオン化乳漿22を調製し、これ
を蛋白質及びゴムの溶液10と12の製造に用いるこ
とができる。繊維組成生成物20は明白な繊維質性
を有する。 乳漿、キサンタンゴム及び乳漿蛋白質−キサン
タンゴム複合体の電気泳動移動度は25℃において
界面動電分析計(Pen Kem社のSystem3000界面
動電分析計)によつて測定することができる、す
なわち乳漿、キサンタンゴムまたはこれらの混合
物のアリコートを水で20倍に希釈し、これらの溶
液の電気泳動移動度をPHの関数として(希塩酸ま
たは希水酸化ナトリウム溶液で調節)測定する。 図2に示すように、乳漿蛋白質−キサンタンゴ
ム複合体202の電気泳動移動度(1×10-8m3/
V/秒の単位)はチーズ乳漿204とキサンタンゴ
ム206の対応曲線の中間にある。それぞれの等電
点は移動度零におけるPH値である。 キサンタンゴム−大豆蛋白質単離物−乳漿蛋白
質濃縮物(重量比1:3:3)三元複合体の電気
泳動移動度−PH曲線302を同様に測定して、希釈
複合体の比導電率−PH曲線とともに図3に示す。
移動度の単位は1×10-8m3/V/秒であり、比導
電率の単位は1×10+12μU/cmである。 図1の方法は乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合
体繊維について特に述べたものであるが、乳漿蛋
白質複合体に他の水溶性蛋白質も含めて、肉に似
た繊維を形成することができる。これに関連して
例えば、スキムミルク粉末から製造またはカゼイ
ン酸ナトリウムとして製造するようなカゼイン;
落化生蛋白質単離物もしくは大豆蛋白質単離物の
ような植物性蛋白質;及び卵白から製造するよう
な卵蛋白質を可溶化蛋白質成分として乳漿蛋白質
とともに用いて、かなり口当りの良い、色及び組
織の異なる繊維質混成蛋白質複合体を形成するこ
とができる。 本発明の望ましい特徴は、幾つかの蛋白質を乳
漿蛋白質及びキサンタンゴムとともに用いて蛋白
質−ゴム複合体を形成することである。例えば、
蛋白質成分の割合を変えて相当する取合わせの性
質を有する望ましい繊維質生成物を得ることの可
能な、大豆−キサンタンゴム−乳漿蛋白質単離物
から成る繊維質三元複合体を製造することができ
る。上述したように、可溶化キサンタンゴム成分
はキサンタンゴムとキヤラブ・ゴムのような他の
ゴムとを混合することによつて、繊維質混成蛋白
質複合体におけるようにキサンタンゴムアダクツ
を含むことができる。種々のゴムを最初に混合し
てから、蛋白質と混合して繊維形成水溶液を調製
するのが望ましい。複数のゴムを可溶化乳漿蛋白
質成分と望ましい重量比で結合させて、これら成
分の繊維生成溶液を調製し、次に穏和なせん断条
件下で酸性化して、肉に似た繊維質組織を有する
多重ゴム−蛋白質複合体を生成することができ
る。このようなキサンタン−多糖類混合物は生成
物のキサンタンゴム成分のコストを最少にするた
めの経済的理由からのみではなく、繊維の組織を
変えるためにも、選択できるものである。同様
に、乳漿蛋白質を含む繊維質多重ゴム−多重蛋白
質複合体を適当な出発成分を用いて製造すること
ができる。 種々な蛋白質成分及び成分混合物を用いて、
色、堅さ及び風味が成分と加工方法の変化に応じ
て異なる肉に似た合成蛋白質繊維を製造すること
ができる。大豆単離物のような植物性蛋白質と乳
漿蛋白質の繊維複合体は機能的に栄養があり、望
ましくない植物性蛋白質風味成分を実際に完全に
抑制することができる。 キサンタンゴム−蛋白質複合体繊維は製造時
に、過または遠心分離のような適当な方法で、
残留する水相成分から容易に分離することができ
る。例えば、このような繊維を水相から分離し
て、水で洗浄し、チーズプレスで圧縮することに
よつて回収して、一般に約60重量%から約80重量
%の水分、典型的には約65重量%の水分を含む肉
に似た繊維を得ることができる。圧縮乾燥した繊
維を例えばエビ、カニ、チキンまたはビーフのエ
キスのような適当な風味剤に浸すことによつて、
肉に似た風味と組織を有する望ましい、かみ砕き
可能な肉に似た生成物が得られる。 酸性PHにおいて、蛋白質の塩基性基すなわちリ
ジン、アルギニン及びヒスチジン残基に陽子が付
加されて、陽性に荷電する。これとは対照的にキ
サンタンゴムは反応または相互作用のPHにおいて
まだ陰性に荷電している。この結果、ゴムと蛋白
質は静電引力によつて自然に相互作用するが、こ
の静電引力は蛋白質のPH、イオン強度、等電点及
びゴムのpKaによつて調節される。 キサンタンゴム/乳漿蛋白質複合体繊維はPH
5.5以上では軟化し、やや粘性になる傾向がある
が、これはこのゴム−蛋白質複合体が5.5以上の
PHでは非常に陰性に荷電しておりキサンタンゴム
の電荷特性を多く有するためと思われる。本発明
による重要な特徴のひとつは、この軟化と粘性化
が繊維をゴム−蛋白質複合体の等電点において水
中で数分間ゆでることによつて昇温に加熱した場
合に阻止されることである。この処理が蛋白質及
び/または複合体全体を変性させて、ゴム−蛋白
質複合体の解離及び/または分解を阻止するよう
に思われる。このような熱処理は出発蛋白質の特
徴である風味要素を若干放出させることになる
が、熱安定性の肉ベースまたはその他の風味剤の
存在下でこの放出を改善するまたろ最少にするこ
とができる。 上述したように、キサンタンゴム−乳漿蛋白質
複合体の繊維は通常の肉ベース風味剤のような風
味剤によつて風味を加えた場合に軟化することが
ある。キサンタンゴムと蛋白質の繊維形成は静電
引力によつて主として左右されるので、風味剤の
PHとイオン強度がこのような軟化をもたらすもの
と思われる。またこれに関連して、風味剤は多量
の塩を含有するまたは、繊維の完全性に不利な影
響を与えるようなPHを有する傾向がある。 キサンタンゴムと乳漿蛋白質成分から成る複合
体は水溶液中で初めて生成した時に主として静電
気を有するためにPH及びイオン強度に対して敏感
であると考えられるので、この2種類のバイオポ
リマー間の結合を安定化させて種々の食品の製造
または貯蔵に適用される種々な処理条件下で複合
体が安定であるようにする方法は、合成繊維の開
発及び営利的利用にとつて重要である。 本発明によつて、比較的口当りが良く、堅く、
白色でかつかみ砕くことのできる繊維を製造する
ことができる。このような食用に適した繊維組成
物に風味を加えて、例えばチキン、ブタ、カニ及
びエビを模擬した肉のような、肉に似た組成物を
製造して、これを用いて例えばカニ及びエビのサ
ラダのような、それぞれの肉を利用した料理を調
理することができる。しかし、このような繊維は
塩(NaCl)を含めた市販の風味剤で風味を加え
た場合に、軟化及びかゆ状化するまたはその繊維
構造を失う傾向がある。このため、本発明によつ
て種々な処理条件下での繊維の軟化を阻止する方
法を提供する。 蛋白質−ゴム複合体繊維の熱処理は繊維を安定
化してその堅固化を保持させるのみでなく、繊維
の殺菌にも利用することができる。さらに、熱処
理の温度と時間を変えることによつて、繊維の
種々な程度の堅固性と安定性を望みに応じて得る
ことができる。 脱水乾燥した繊維の水分含量は一般には75%〜
約95%の範囲、例えば約80%であり、繊維がこの
水分量を含有する時に風味剤を加えることが望ま
しい。しかし、繊維が沈殿した時または熱安定化
した後に、繊維の水分含量は実際に低下し繊維の
完全性を保持する低水分繊維生成物(例えば、約
30重量%以下の水分)が生ずる。このような繊維
を再び水和すると、脱水乾燥した繊維の組織に似
た組織が得られる。 圧縮した繊維の水分含量は一般には約60〜約80
重量%の範囲、例えば65%である。約25重量%以
下のように水分含量を減じた、保存期間の長く、
輸送及び貯蔵の処理が容易である繊維組成物を製
造することができる。しかし、例えば凍結乾燥し
て約4重量%以下の水分含量である場合のよう
に、水分含量が非常に低くなると繊維は弱くもろ
くなる。この結果、繊維の堅固性と構造の完全性
を維持するためには、適当な水分含量を保有すべ
きである。 上述したように、本発明によるキサンタン−蛋
白質繊維組成物に特に繊維複合体の熱安定後に、
特定の自然肉組成物の風味を模擬するような風味
をつけることができる。 繊維質複合体を溶融プロセス・チーズと混合す
ることによつても、蛋白質−キサンタンゴム複合
体繊維に風味をつけることができる。これによつ
て、チーズ風味を有する肉に似た、かむことので
きる組織の生成物が得られる。チーズのキユーブ
またはスライスを肉風味繊維と混合しチーズバー
ガー型のパテを得ることによつて、他のタイプの
製品を製造することができる。 繊維−バインダー混合物の温度を水の沸とう温
度またはこれに近い温度にまで高めることによつ
て、風味をつけて圧縮したパテを熱硬化すること
ができる。このような加熱は通常の熱風、放熱、
誘導またはマイクロ波オーブンを用いて行うこと
ができる。例えば、100ワツト・マイクロ波オー
ブン内でパテ200gに対して1分間調理すること
によつて、パテを熱硬化することができる。加熱
温度と時間は繊維の物理化学的性質ならびにパテ
の望ましい組織と外観に応じて変えることができ
る。圧縮繊維のあらゆる用途に対して熱硬化が必
要であるとは限らない。例えば、圧縮パテをパン
にはさんで、熱硬化段階なしに直接たつぷりの油
で揚げることができる。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム二元複合体または
乳漿−大豆蛋白質−キサンタンゴム三元複合体の
繊維を沸とう水(繊維重量の約3倍)に加え、5
分間沸とうさせる。熱処理の温度と時間は繊維に
どの程度の堅固性を必要とするかに応じて変える
ことができる。煮沸させた後に、1×1mmシーブ
を用いて繊維を直接過し、冷い水道水(繊維重
量の約4倍)で洗浄する。洗浄に用いる水量はど
の程度多くの夾雑物が繊維に含まれているか、ま
た夾雑物がどの程度固く捕捉され結合されている
かに応じて変えることができる。煮沸させ洗浄し
た繊維を脱水乾燥させ、肉類似物及び海産物製品
の製造を可能にする。繊維は通常約80%の水分を
含むが、この水分を遠心分離または圧縮によつて
減ずることができる。 上述したように、チーズ乳漿中の蛋白質は適当
なイオン強度に調節すると、キサンタンゴムとの
複合体を容易に形成することが発見されている
(図2)。この結果、キサンタンゴムを用いた蛋白
質−多糖類複合体反応によつて乳漿蛋白質を回収
することができる。キサンタンゴムを添加する前
に水で希釈する等によつてチーズ乳漿のイオン強
度を調節することが必要であり、これを行わない
場合にはキサンタン−乳漿混合物が繊維というよ
りもむしろゲル様物質を形成することになる。希
釈しない場合には、キサンタン−乳漿混合物があ
まりに濃厚すぎて、多糖類分子と乳漿蛋白質分子
を指示イオン濃度において繊維を形成するように
新しい方向を与えて整直させることができない及
び/または混合物のイオン強度があまりに高すぎ
て2種類のバイオポリマー間にイオン結合を行わ
せることができない。 酸性化して撹拌した後に、繊維をすくい取り、
脱水乾燥させて圧縮すると、透明な上清を有する
繊維質物体が形成される。上清中に残留する蛋白
質をLowryの方法によつて定量し、チーズ乳漿
中の蛋白質に対する上清中に残留する蛋白質の割
合から回収率を算出する。0.68%(W/V)のキ
サンタンゴムを酸性化と撹拌によつてチーズ乳漿
中に分散させた場合に、蛋白質回収率が最高にな
る(表1)。0.68%(W/V)キサンタンゴムは
最高の収率を生ずるが、0.34%(W/V)キサン
タンゴムはより堅固で粘性の低い繊維をかなり良
い収率で形成した:
【表】
新鮮なチーズ乳漿からの乳漿蛋白質繊維の形成
は、キサンタンゴムを乳漿中に分散させ次にこの
乳漿を1モル塩酸によつてPH3.0に酸性化するこ
とによつて実施した。乳漿蛋白質の回収%は
Lowryの蛋白質定量法を用いて乳漿(キサンタ
ンゴムを用いてまたは用いないで処理し、次に遠
心分離したもの)の上清中の蛋白質含量を測定す
ることによつて算出するが、この測定系の精度は
限定されている。 表1に報告した研究では、新鮮な乳漿に対する
キサンタン・ゴム(%)は新鮮乳漿中の蛋白質含
量を0.68%であると推定して、このように選択し
た。上清はチーズ乳漿(キサンタンゴムを用いて
または用いないで処理)を10000g、PH3.0及び15
℃において20分間遠心分離することによつて得
た。表1に報告したLowryの試薬による上清の
吸光度は波長500nm及び25℃においてVarian分
光測光計によつて測定したものであり、蛋白質濃
度は蛋白質基準としてウシ血清アルブミンを用い
て、対応する吸光度から算出したものである。
Lowryの試薬での0.1%キサンタンゴムは低い吸
光度、0.024を生じた。表1に報告した回収%は
キサンタンゴム処理乳漿上清の蛋白質濃度対キサ
ンタンゴム非処理乳漿上清の蛋白質濃度の比から
算出したものである。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体または乳漿
蛋白質−大豆単離物−キサンタンゴム複合体の繊
維の色は、Gardner XL805比色計によつて測定
した。繊維の風味と組織は主観によつて評価し
た。
は、キサンタンゴムを乳漿中に分散させ次にこの
乳漿を1モル塩酸によつてPH3.0に酸性化するこ
とによつて実施した。乳漿蛋白質の回収%は
Lowryの蛋白質定量法を用いて乳漿(キサンタ
ンゴムを用いてまたは用いないで処理し、次に遠
心分離したもの)の上清中の蛋白質含量を測定す
ることによつて算出するが、この測定系の精度は
限定されている。 表1に報告した研究では、新鮮な乳漿に対する
キサンタン・ゴム(%)は新鮮乳漿中の蛋白質含
量を0.68%であると推定して、このように選択し
た。上清はチーズ乳漿(キサンタンゴムを用いて
または用いないで処理)を10000g、PH3.0及び15
℃において20分間遠心分離することによつて得
た。表1に報告したLowryの試薬による上清の
吸光度は波長500nm及び25℃においてVarian分
光測光計によつて測定したものであり、蛋白質濃
度は蛋白質基準としてウシ血清アルブミンを用い
て、対応する吸光度から算出したものである。
Lowryの試薬での0.1%キサンタンゴムは低い吸
光度、0.024を生じた。表1に報告した回収%は
キサンタンゴム処理乳漿上清の蛋白質濃度対キサ
ンタンゴム非処理乳漿上清の蛋白質濃度の比から
算出したものである。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体または乳漿
蛋白質−大豆単離物−キサンタンゴム複合体の繊
維の色は、Gardner XL805比色計によつて測定
した。繊維の風味と組織は主観によつて評価し
た。
【表】
表2に報告した研究では、噴霧乾燥させたチー
ズ乳漿を除いてサンプルの全てを凍結乾燥させ、
蛋白質組成をKjeldahlの窒素分析法によつて算出
した。炭水化物%は特に指定しないかぎりは、
「差」によつて算出し、ラクトース組成は高性能
気液クロマトグラフイを用いて決定した。 表2に報告した繊維質大豆−乳漿蛋白質−キサ
ンタンゴム三元複合体は、大豆単離物3重量部、
乳漿蛋白質3重量部及びキサンタンゴム1重量部
から製造した。Lowryの方法及びフエノール−
硫酸法(それぞれ、蛋白質と炭水化物の定量法)
によつて算出したキサンタンゴム/総蛋白質の比
は1/7であつた。ゲル電気泳動に基づくと、総
蛋白質の45.9%は乳漿からの蛋白質である。凍結
乾燥した上清の分析値は水分8.7%、蛋白質48%
である(7.66×(6.25+6.38)/2)。 表2に報告した繊維質大豆蛋白質−キサンタン
ゴム複合体は大豆単離物6重量部とキサンタンゴ
ム1重量部から製造し、繊維質乳漿蛋白質−キサ
ンタンゴム複合体はキサンタンゴム0.34%(W/
V)を新鮮なチーズ乳漿中に溶解し、酸性化及び
撹拌することによつて製造した。ラクトース組成
は6%であるので、キサンタンゴム算出量は(35
−6)%=29%である。乳漿が存在する場合に
は、乾燥重量に基づいて0.01重量%以下である。
煮沸した乳漿蛋白質/ゴム繊維は5分間煮沸洗
浄、脱水乾燥及び凍結乾燥したものである。 表2に報告した研究では、新鮮乳漿とキサンタ
ンゴムの複合体反応から繊維質乳漿蛋白質−キサ
ンタンゴム複合体を単離した後に上清を入手し
た。炭水化物算出量(76.4%)の中の76.4%はラ
クトースであつた。乳酸は0.42%であつた(ここ
に述べる%は、特に指定しないかぎりは重量%で
ある)。 Kjeldahlの窒素分析法と組合わせたゲル電気泳
動が繊維中の種々な蛋白質を確認・定量するため
に有効であることがわかつている。三元複合体繊
維の大豆蛋白質と乳漿蛋白質をSDS(ドデシル硫
化ナトリウム)によつて分離し、大豆/乳漿蛋白
質の比は大豆単離物、乳漿蛋白質濃縮物及びキサ
ンタン−大豆−乳漿蛋白質三元複合体のゲル・ス
キヤン(図4)の総ピーク強度差から算出したも
のである。これに関連して、キサンタンゴム−大
豆蛋白質単離物−乳漿蛋白質(1:3:3)三元
複合体402、大豆蛋白質単離物404及び乳漿蛋白質
単離物406の繊維の電気泳動ゲル・スキヤンを図
4に図示する。乳漿蛋白質濃縮物の主な蛋白質成
分はβ−ラクトグロブリンとα−ラクトアルブミ
ンであり、それぞれ18400と13400の分子量を有し
ているが、大豆蛋白質はさらに大きい分子量分画
を有していた。68000ダルトンの吸収帯がウシ血
清アルブミンに対応するものであつた点を除い
て、18400ダルトン以上の吸収帯が大豆蛋白質分
画に対応するものであつた。繊維中の総蛋白質が
Kjeldahlの窒素分析法に基づいて判明したので、
次に繊維中の各蛋白質の組成を算出した。例え
ば、1:3:3のキサンタンゴム/乳漿蛋白質濃
縮物/大豆単離物から製造した繊維はゲル・スキ
ヤン(図4)の総ピーク強度差に基づいて46/54
の乳漿/大豆蛋白質比を有した。繊維蛋白質の転
化率を(6.25±6.38)/2であると推定し、
Kjelahl窒素分析法に基づくと繊維中の総蛋白質
は77.5%であるので、繊維中の乳漿蛋白質と大豆
蛋白質の組成はそれぞれ、35.6%と41.9%である
と算出された。 繊維蛋白質−キサンタンゴム複合体の製造に用
いた蛋白質はしばしば遊離の炭水化物を含有す
る、または炭水化物が蛋白質に共有結合している
糖蛋白質自体である。この結果、繊維系にどの程
度多くのキサンタンゴム及び炭水化物が存在する
のかを、規則的な分析「差」方法または共通炭水
化物法によつて知ることは困難である。 上述したように、有用な食用の肉に似た生成物
を得るために、乳漿蛋白質と組合わせて他の蛋白
質を用いることができる。大豆−乳漿蛋白質−キ
サンタンゴム(3:3:1重量比)三元複合体の
繊維は、大豆蛋白質−キサンタンゴム(6:1)
二元複合体の風味、乳漿蛋白質−キサンタンゴム
(6:1)二元複合体の風味またはこの2種類の
二元複合体の繊維混合物の風味よりも望ましい風
味を有している、この理由はキサンタン−乳漿蛋
白質とキサンタン−大豆蛋白質二元複合体中にそ
れぞれ、及びこれらの繊維混合物中には乳製品様
及び豆製品様風味が存在するが、三元複合体中で
はこれらの風味が目立たないからである。三元複
合体はキサンタン−乳漿蛋白質二元複合体よりも
堅固であり、対応するキサンタン−大豆蛋白質二
元複合体よりも白色である(表3):
ズ乳漿を除いてサンプルの全てを凍結乾燥させ、
蛋白質組成をKjeldahlの窒素分析法によつて算出
した。炭水化物%は特に指定しないかぎりは、
「差」によつて算出し、ラクトース組成は高性能
気液クロマトグラフイを用いて決定した。 表2に報告した繊維質大豆−乳漿蛋白質−キサ
ンタンゴム三元複合体は、大豆単離物3重量部、
乳漿蛋白質3重量部及びキサンタンゴム1重量部
から製造した。Lowryの方法及びフエノール−
硫酸法(それぞれ、蛋白質と炭水化物の定量法)
によつて算出したキサンタンゴム/総蛋白質の比
は1/7であつた。ゲル電気泳動に基づくと、総
蛋白質の45.9%は乳漿からの蛋白質である。凍結
乾燥した上清の分析値は水分8.7%、蛋白質48%
である(7.66×(6.25+6.38)/2)。 表2に報告した繊維質大豆蛋白質−キサンタン
ゴム複合体は大豆単離物6重量部とキサンタンゴ
ム1重量部から製造し、繊維質乳漿蛋白質−キサ
ンタンゴム複合体はキサンタンゴム0.34%(W/
V)を新鮮なチーズ乳漿中に溶解し、酸性化及び
撹拌することによつて製造した。ラクトース組成
は6%であるので、キサンタンゴム算出量は(35
−6)%=29%である。乳漿が存在する場合に
は、乾燥重量に基づいて0.01重量%以下である。
煮沸した乳漿蛋白質/ゴム繊維は5分間煮沸洗
浄、脱水乾燥及び凍結乾燥したものである。 表2に報告した研究では、新鮮乳漿とキサンタ
ンゴムの複合体反応から繊維質乳漿蛋白質−キサ
ンタンゴム複合体を単離した後に上清を入手し
た。炭水化物算出量(76.4%)の中の76.4%はラ
クトースであつた。乳酸は0.42%であつた(ここ
に述べる%は、特に指定しないかぎりは重量%で
ある)。 Kjeldahlの窒素分析法と組合わせたゲル電気泳
動が繊維中の種々な蛋白質を確認・定量するため
に有効であることがわかつている。三元複合体繊
維の大豆蛋白質と乳漿蛋白質をSDS(ドデシル硫
化ナトリウム)によつて分離し、大豆/乳漿蛋白
質の比は大豆単離物、乳漿蛋白質濃縮物及びキサ
ンタン−大豆−乳漿蛋白質三元複合体のゲル・ス
キヤン(図4)の総ピーク強度差から算出したも
のである。これに関連して、キサンタンゴム−大
豆蛋白質単離物−乳漿蛋白質(1:3:3)三元
複合体402、大豆蛋白質単離物404及び乳漿蛋白質
単離物406の繊維の電気泳動ゲル・スキヤンを図
4に図示する。乳漿蛋白質濃縮物の主な蛋白質成
分はβ−ラクトグロブリンとα−ラクトアルブミ
ンであり、それぞれ18400と13400の分子量を有し
ているが、大豆蛋白質はさらに大きい分子量分画
を有していた。68000ダルトンの吸収帯がウシ血
清アルブミンに対応するものであつた点を除い
て、18400ダルトン以上の吸収帯が大豆蛋白質分
画に対応するものであつた。繊維中の総蛋白質が
Kjeldahlの窒素分析法に基づいて判明したので、
次に繊維中の各蛋白質の組成を算出した。例え
ば、1:3:3のキサンタンゴム/乳漿蛋白質濃
縮物/大豆単離物から製造した繊維はゲル・スキ
ヤン(図4)の総ピーク強度差に基づいて46/54
の乳漿/大豆蛋白質比を有した。繊維蛋白質の転
化率を(6.25±6.38)/2であると推定し、
Kjelahl窒素分析法に基づくと繊維中の総蛋白質
は77.5%であるので、繊維中の乳漿蛋白質と大豆
蛋白質の組成はそれぞれ、35.6%と41.9%である
と算出された。 繊維蛋白質−キサンタンゴム複合体の製造に用
いた蛋白質はしばしば遊離の炭水化物を含有す
る、または炭水化物が蛋白質に共有結合している
糖蛋白質自体である。この結果、繊維系にどの程
度多くのキサンタンゴム及び炭水化物が存在する
のかを、規則的な分析「差」方法または共通炭水
化物法によつて知ることは困難である。 上述したように、有用な食用の肉に似た生成物
を得るために、乳漿蛋白質と組合わせて他の蛋白
質を用いることができる。大豆−乳漿蛋白質−キ
サンタンゴム(3:3:1重量比)三元複合体の
繊維は、大豆蛋白質−キサンタンゴム(6:1)
二元複合体の風味、乳漿蛋白質−キサンタンゴム
(6:1)二元複合体の風味またはこの2種類の
二元複合体の繊維混合物の風味よりも望ましい風
味を有している、この理由はキサンタン−乳漿蛋
白質とキサンタン−大豆蛋白質二元複合体中にそ
れぞれ、及びこれらの繊維混合物中には乳製品様
及び豆製品様風味が存在するが、三元複合体中で
はこれらの風味が目立たないからである。三元複
合体はキサンタン−乳漿蛋白質二元複合体よりも
堅固であり、対応するキサンタン−大豆蛋白質二
元複合体よりも白色である(表3):
【表】
表3に報告した研究において、乳漿蛋白質−キ
サンタン繊維は新鮮な乳漿から製造したが、
WPC(乳漿蛋白質濃縮物)−キサンタン(6:1
重量比)繊維は、蛋白質84%を含有する乳漿蛋白
質濃縮物から製造した。これらの繊維を煮沸さ
せ、脱水乾燥させた。これを砕いて小片とし、
Agtronカツプの底部上で圧縮し、Gardner
XL805比色計で測定した。 表3において、L値=0=純粋な黒色、100=
純粋な白色;A値=陽性値は赤色であり、陰性値
は緑色である;B値=陽性値は黄色であるが陰性
値は青色である。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体の色は目立
たないが白色である(表3)。これらの複合体は
煮沸後に非常に堅固になり、やや乳製品様風味を
有し、かなり口当りが良い。これらの複合体に
種々な風味剤によつて風味をつけると、種々な肉
の類似物及び海産物製品が得られる。 ゲル電気泳動によると、酪農蛋白質、非酪農蛋
白質及び多糖類からの三元複合体形成は蛋白質の
総合的な機能性(例えば、色、風味及び組織)に
相乗効果を及ぼす(表3)。同じ様な相乗効果が
上記で引用した同時係属出願に述べたように、卵
アルブミン、大豆蛋白質とキサンタンゴムからの
三元複合体によつても得られた。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体または乳漿
−大豆蛋白質−キサンタンゴム複合体の繊維は例
えば煮沸のような熱処理後にかなり堅固になる。
チーズ乳漿とキサンタンゴムから製造した蛋白質
−多糖類複合体のラクトース組成は煮沸によつて
6%から0.1%以下にまで減少した(表2)。この
ことは熱処理が繊維の堅固性を強化するのみでな
く、複合体から効果的にラクトースを分離するこ
とを示唆している。この結果はまた、ラクトース
が複合体形成時に繊維組織内に物理的に捕捉され
ることも示唆している。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体及び乳漿−
大豆蛋白質−キサンタンゴム三元複合体の繊維に
適当な風味剤によつて風味をつけて種々の肉類似
物及び海産物製品が得られる。対応する非繊維質
蛋白質−キサンタンゴム複合体は他の食品用途に
利用可能である。非繊維質複合体中のキサンタン
ゴムは除去する必要はなく、酪農蛋白質及び非酪
農蛋白質の安定剤として役立つものである。繊維
質酪農−非酪農蛋白質−多糖類三元複合体の用途
のひとつは、この三元複合体繊維にHaarmannと
Reimerの「チキン味」及びHenningsenの「チ
キン脂肪」によつて風味をつけ、圧縮し、熱硬化
させて、良好な肉の組織と親しみやすい風味を有
し、蛋白質−多糖類繊維をベースとするチキン・
パテを得る。煮沸、洗浄及び脱水乾燥した、キサ
ンタン−蛋白質複合体繊維に2%(W/W、風味
剤対脱水乾燥繊維)のHaarmannとReimerの
「チキン和」(R−6578)を加えて、Hobartブレ
ンダ−内で非常に緩慢な速度によつて30秒間混合
した。次に、この風味をつけた繊維に5%(W/
W)のKraftの乾燥卵白を加える。混合物をブレ
ンダー内で30秒間撹拌した。このブレンダー内で
混合物にHenningsenの精製チキン脂肪5%
(W/W)を加えて、30秒間または脂肪の全てが
系全体に分散するまで混合した。混合物を室温で
30分間放置させ、チーズプレスで28psi(ポンド/
平方インチ)において30分間圧縮し、マイクロウ
エーブ炉(「調理」セツテイング)内でパテ200g
につき1分間調理した。このパテはそのままの状
態で用いることもできるが、キユーブ状に切断し
て、かき揚げするまたは野菜とともに煮て、種々
の料理を用意することができる。 本発明を種々な特定の態様に関して特に説明し
たが、変更態様、改良及び変更が本発明に基づい
て、本発明の特許請求の範囲に包含され得るよう
に構成可能であることは明らかであろう。
サンタン繊維は新鮮な乳漿から製造したが、
WPC(乳漿蛋白質濃縮物)−キサンタン(6:1
重量比)繊維は、蛋白質84%を含有する乳漿蛋白
質濃縮物から製造した。これらの繊維を煮沸さ
せ、脱水乾燥させた。これを砕いて小片とし、
Agtronカツプの底部上で圧縮し、Gardner
XL805比色計で測定した。 表3において、L値=0=純粋な黒色、100=
純粋な白色;A値=陽性値は赤色であり、陰性値
は緑色である;B値=陽性値は黄色であるが陰性
値は青色である。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体の色は目立
たないが白色である(表3)。これらの複合体は
煮沸後に非常に堅固になり、やや乳製品様風味を
有し、かなり口当りが良い。これらの複合体に
種々な風味剤によつて風味をつけると、種々な肉
の類似物及び海産物製品が得られる。 ゲル電気泳動によると、酪農蛋白質、非酪農蛋
白質及び多糖類からの三元複合体形成は蛋白質の
総合的な機能性(例えば、色、風味及び組織)に
相乗効果を及ぼす(表3)。同じ様な相乗効果が
上記で引用した同時係属出願に述べたように、卵
アルブミン、大豆蛋白質とキサンタンゴムからの
三元複合体によつても得られた。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体または乳漿
−大豆蛋白質−キサンタンゴム複合体の繊維は例
えば煮沸のような熱処理後にかなり堅固になる。
チーズ乳漿とキサンタンゴムから製造した蛋白質
−多糖類複合体のラクトース組成は煮沸によつて
6%から0.1%以下にまで減少した(表2)。この
ことは熱処理が繊維の堅固性を強化するのみでな
く、複合体から効果的にラクトースを分離するこ
とを示唆している。この結果はまた、ラクトース
が複合体形成時に繊維組織内に物理的に捕捉され
ることも示唆している。 乳漿蛋白質−キサンタンゴム複合体及び乳漿−
大豆蛋白質−キサンタンゴム三元複合体の繊維に
適当な風味剤によつて風味をつけて種々の肉類似
物及び海産物製品が得られる。対応する非繊維質
蛋白質−キサンタンゴム複合体は他の食品用途に
利用可能である。非繊維質複合体中のキサンタン
ゴムは除去する必要はなく、酪農蛋白質及び非酪
農蛋白質の安定剤として役立つものである。繊維
質酪農−非酪農蛋白質−多糖類三元複合体の用途
のひとつは、この三元複合体繊維にHaarmannと
Reimerの「チキン味」及びHenningsenの「チ
キン脂肪」によつて風味をつけ、圧縮し、熱硬化
させて、良好な肉の組織と親しみやすい風味を有
し、蛋白質−多糖類繊維をベースとするチキン・
パテを得る。煮沸、洗浄及び脱水乾燥した、キサ
ンタン−蛋白質複合体繊維に2%(W/W、風味
剤対脱水乾燥繊維)のHaarmannとReimerの
「チキン和」(R−6578)を加えて、Hobartブレ
ンダ−内で非常に緩慢な速度によつて30秒間混合
した。次に、この風味をつけた繊維に5%(W/
W)のKraftの乾燥卵白を加える。混合物をブレ
ンダー内で30秒間撹拌した。このブレンダー内で
混合物にHenningsenの精製チキン脂肪5%
(W/W)を加えて、30秒間または脂肪の全てが
系全体に分散するまで混合した。混合物を室温で
30分間放置させ、チーズプレスで28psi(ポンド/
平方インチ)において30分間圧縮し、マイクロウ
エーブ炉(「調理」セツテイング)内でパテ200g
につき1分間調理した。このパテはそのままの状
態で用いることもできるが、キユーブ状に切断し
て、かき揚げするまたは野菜とともに煮て、種々
の料理を用意することができる。 本発明を種々な特定の態様に関して特に説明し
たが、変更態様、改良及び変更が本発明に基づい
て、本発明の特許請求の範囲に包含され得るよう
に構成可能であることは明らかであろう。
第1図は本発明によるキサンタンゴム/乳漿蛋
白質繊維製造方法の一実施態様を説明する略図で
ある、第2図は繊維成分の対応する移動度曲線と
ともに、繊維質キサンタン−乳漿蛋白質複合体の
一実施態様の電気泳動移動度−PH曲線を示す。第
3図はキサンタンゴム−大豆蛋白質単離物−乳漿
蛋白質濃縮物三元複合体の電気泳動移動度−PHヒ
ストグラム及び比導電率−PH曲線である。第4図
はキサンタンゴム−大豆蛋白質単離物−乳漿蛋白
質濃縮物三元複合体の電気泳動ゲル・スキヤン
を、大豆蛋白質単離物と乳漿蛋白質濃縮物のゲ
ル・スキヤンとともに示す。
白質繊維製造方法の一実施態様を説明する略図で
ある、第2図は繊維成分の対応する移動度曲線と
ともに、繊維質キサンタン−乳漿蛋白質複合体の
一実施態様の電気泳動移動度−PH曲線を示す。第
3図はキサンタンゴム−大豆蛋白質単離物−乳漿
蛋白質濃縮物三元複合体の電気泳動移動度−PHヒ
ストグラム及び比導電率−PH曲線である。第4図
はキサンタンゴム−大豆蛋白質単離物−乳漿蛋白
質濃縮物三元複合体の電気泳動ゲル・スキヤン
を、大豆蛋白質単離物と乳漿蛋白質濃縮物のゲ
ル・スキヤンとともに示す。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1 可溶化蛋白質の全重量に基づいて少なくとも
約20重量%の乳漿蛋白質からなる食用に適した可
溶化蛋白質ポリマー成分と、キサンタンガム、キ
サンタンガム/ヒドロコロイド・アダクツ及びそ
れらの混合物からなる群から選択される可溶化キ
サンタンガム・ヒドロコロイド成分とからなる蛋
白質繊維形成水溶液を調製する段階、該繊維形成
水溶液のPHをキサンタン−蛋白質複合体の等電点
に調節してキサンタン−蛋白質繊維と乳漿溶液を
形成する段階及び該繊維を該乳漿溶液から分離す
る段階からなる繊維状の食用蛋白質複合体の製造
方法。 2 繊維が少なくとも約3のPHを有する、特許請
求の範囲第1項記載の方法。 3 該PH調節を約1モル以下のイオン強度におけ
る約4℃〜約100℃の範囲の温度において実施す
る、特許請求の範囲第1項記載の方法。 4 該繊維を少なくとも約70℃の温度に加熱する
ことによつて安定化させる、特許請求の範囲第1
項記載の方法。 5 該繊維に塩含有風味剤を混合して、繊維とし
ての完全性を維持しながら少なくとも約1重量%
の塩化ナトリウムを含有する、風味のついた肉模
擬組成物を製造する、特許請求の範囲第4項記載
の方法。 6 該繊維が少なくとも約5重量%の水分含量に
おいて少なくとも約100Kgの硬度を有する、特許
請求の範囲第1項記載の方法。 7 乳漿蛋白質及びキサンタンガムを含む繊維状
の食用蛋白質複合体。 8 乳漿蛋白質及びキサンタンガム並びに結合剤
及び風味剤を含む模擬肉である、特許請求の範囲
第7項記載の繊維状の食用蛋白質複合体。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US06/567,277 US4559233A (en) | 1983-12-30 | 1983-12-30 | Edible fibrous serum milk protein/xanthan gum complexes |
US567277 | 1983-12-30 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS60160849A JPS60160849A (ja) | 1985-08-22 |
JPH0571215B2 true JPH0571215B2 (ja) | 1993-10-06 |
Family
ID=24266490
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP59281946A Granted JPS60160849A (ja) | 1983-12-30 | 1984-12-28 | 繊維状の食用蛋白質複合体及びその製造方法 |
Country Status (6)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4559233A (ja) |
JP (1) | JPS60160849A (ja) |
CA (1) | CA1220072A (ja) |
DE (1) | DE3447576C2 (ja) |
FR (1) | FR2557432B1 (ja) |
GB (1) | GB2153650B (ja) |
Families Citing this family (29)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5104674A (en) * | 1983-12-30 | 1992-04-14 | Kraft General Foods, Inc. | Microfragmented ionic polysaccharide/protein complex dispersions |
US4762726A (en) * | 1983-12-30 | 1988-08-09 | Kraft, Inc. | Shelf stable acid food dressings containing fibrous protein complexes |
DE3574222D1 (en) * | 1985-07-01 | 1989-12-21 | Kraft Inc | Shelf stable acid food dressings containing fibrous protein complexes |
WO1988001477A1 (en) * | 1986-09-01 | 1988-03-10 | Terumo Kabushiki Kaisha | Food composition |
US4885179A (en) * | 1987-03-01 | 1989-12-05 | Kraft, Inc. | Method of making fibrous protein xanthan gum complexes |
IL90063A0 (en) * | 1988-04-29 | 1989-12-15 | Kraft Inc | Microfragmented anisotropic poly-saccharide/protein complex dispersions |
US5011701A (en) * | 1988-12-30 | 1991-04-30 | Kraft General Foods, Inc. | Low calorie food products having smooth, creamy, organoleptic characteristics |
US5133984A (en) * | 1989-06-15 | 1992-07-28 | Kraft General Foods, Inc. | Process for preparing baked goods using hydrated polysaccharide hydrocolloid, insoluble fiber and protein |
US5403610A (en) * | 1989-06-15 | 1995-04-04 | Kraft General Foods, Inc. | Process for preparing baked goods containing fibers and hydrocolloids |
US5087471A (en) * | 1990-12-13 | 1992-02-11 | Kraft General Foods, Inc. | Low calorie salad dressing having smooth, creamy, organoleptic characteristics |
US5409725A (en) * | 1992-06-23 | 1995-04-25 | Philip Connolly | Methods for stabilizing proteins in an acid pH environment and related compositions |
US5955401A (en) * | 1996-05-17 | 1999-09-21 | Baroid Technology, Inc. | Clay-free biodegradable wellbore fluid and method for using same fluid |
US5773057A (en) * | 1996-06-26 | 1998-06-30 | Swift-Eckrich, Inc. | Low-fat ground meat products |
US6887832B2 (en) | 2000-12-29 | 2005-05-03 | Halliburton Energy Service,S Inc. | Method of formulating and using a drilling mud with fragile gels |
US7456135B2 (en) | 2000-12-29 | 2008-11-25 | Halliburton Energy Services, Inc. | Methods of drilling using flat rheology drilling fluids |
DK1346006T3 (en) | 2000-12-29 | 2015-02-23 | Halliburton Energy Serv Inc | Thinners for drilling fluids with the inverse emulsion |
EP1356010B1 (en) | 2000-12-29 | 2010-06-30 | Halliburton Energy Services, Inc. | Thinners for invert emulsions |
US7572755B2 (en) | 2000-12-29 | 2009-08-11 | Halliburton Energy Services, Inc. | Drilling fluid comprising a vinyl neodecanoate polymer and method for enhanced suspension |
US20050089623A1 (en) * | 2001-10-03 | 2005-04-28 | Fannon John E. | Puffed protein based snack food |
NL1019816C1 (nl) * | 2002-01-22 | 2003-07-23 | Adriaan Cornelis Kweldam | Kaasmelkeiwit vezel, met een nieuwe eigenschap, gebakken kaasvlees smelt niet, kaas wel. |
US20040253363A1 (en) * | 2003-06-03 | 2004-12-16 | Yasuyuki Nakano | Meat-like food materials and meat-like food products produced utilizing the same |
NL1023906C2 (nl) * | 2003-07-11 | 2005-01-12 | Nug Nahrungs & Genussmittel | Vezels omvattend voedingsproduct, werkwijze voor het bereiden van een dergelijk voedingsproduct alsmede toepassing daarvan. |
US20050220979A1 (en) * | 2004-04-02 | 2005-10-06 | Craig Baumer | High soy protein nuggets and applications in food products |
US20110020523A1 (en) * | 2008-07-15 | 2011-01-27 | Pepsico, Inc. | Method for Preparing a Low Viscosity Whole Grain Flour Slurry Via Mechanical Treatment |
US8431174B2 (en) | 2008-10-08 | 2013-04-30 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Method to separate lipids from cheese whey |
NL2014641B1 (en) | 2015-04-14 | 2016-12-20 | Darling Ingredients Int Holding B V | Protein fibres. |
KR20230121088A (ko) * | 2020-12-14 | 2023-08-17 | 스튜벤 푸즈 인코포레이티드 | 천연 에데스틴 단백질 단리물 및 질감처리 성분으로서의용도 |
CN112868884B (zh) * | 2021-02-05 | 2023-06-20 | 江西科技师范大学 | 一种快速改善乳清分离蛋白质功能性质的简易方法 |
CN114568674B (zh) * | 2022-02-17 | 2023-07-18 | 江南大学 | 一种用于香辛料精油粉末化的高包埋率微胶囊制备方法 |
Family Cites Families (16)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
NL225779A (ja) * | 1957-03-14 | 1900-01-01 | ||
US3404142A (en) * | 1965-06-17 | 1968-10-01 | Swift & Co | Precipitation of proteins from whey using sodium alginate |
US3455697A (en) * | 1968-07-25 | 1969-07-15 | Archer Daniels Midland Co | Aluminum-modified alginate fiber |
US3627536A (en) * | 1968-11-04 | 1971-12-14 | Gen Foods Corp | Method of producing proteinaceous fibers |
US3645746A (en) * | 1969-02-07 | 1972-02-29 | Archer Daniels Midland Co | Preservation of proteinaceous materials and edible fibers spun therefrom |
SU301939A1 (ru) * | 1970-04-24 | 1976-06-25 | Институт элементоорганических соединений АН СССР | Способ приготовлени пищевых продуктов |
JPS4834227B1 (ja) * | 1970-12-28 | 1973-10-19 | ||
US3792175A (en) * | 1971-10-21 | 1974-02-12 | American Cyanamid Co | Fibrillar soy whey protein complex |
CA995971A (en) * | 1972-02-14 | 1976-08-31 | Lois S. Crauer | Continuous fractionation of whey |
US3842062A (en) * | 1972-09-27 | 1974-10-15 | Du Pont | Water-soluble complexes of protein and anionic polyelectrolytes such as sodium carboxymethyl cellulose |
CA1071011A (en) * | 1974-12-25 | 1980-02-05 | Kenji Tanaka | Process for the production of fibrous analogue meats from vegetable proteins |
JPS536457A (en) * | 1976-07-05 | 1978-01-20 | Kyupi Kk | Coagulated egg white food |
AU527766B2 (en) * | 1977-08-15 | 1983-03-24 | Kliem Foods Pty. Ltd | Production of food from blood |
US4173657A (en) * | 1978-02-21 | 1979-11-06 | Ralston Purina Company | Vegetable protein ingredient for Kamaboko products containing a polysaccharide |
US4423083A (en) * | 1980-04-04 | 1983-12-27 | General Foods Corp. | Fabricated protein fiber bundles |
IE52725B1 (en) * | 1981-04-13 | 1988-02-03 | Kuraray Co | Method for production of formed food product of microfibrillar milk protein |
-
1983
- 1983-12-30 US US06/567,277 patent/US4559233A/en not_active Expired - Lifetime
-
1984
- 1984-12-27 CA CA000471034A patent/CA1220072A/en not_active Expired
- 1984-12-28 JP JP59281946A patent/JPS60160849A/ja active Granted
- 1984-12-28 FR FR848420007A patent/FR2557432B1/fr not_active Expired - Fee Related
- 1984-12-28 DE DE3447576A patent/DE3447576C2/de not_active Expired - Fee Related
- 1984-12-31 GB GB08432781A patent/GB2153650B/en not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS60160849A (ja) | 1985-08-22 |
CA1220072A (en) | 1987-04-07 |
GB8432781D0 (en) | 1985-02-06 |
GB2153650B (en) | 1987-12-16 |
DE3447576C2 (de) | 1995-02-02 |
DE3447576A1 (de) | 1985-07-11 |
FR2557432A1 (fr) | 1985-07-05 |
US4559233A (en) | 1985-12-17 |
FR2557432B1 (fr) | 1990-05-04 |
GB2153650A (en) | 1985-08-29 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JPH0571215B2 (ja) | ||
US4563360A (en) | Edible xanthan gum-protein fibrous complexes | |
AU717320B2 (en) | Processed whey protein and process for manufacturing the same | |
US3892873A (en) | Emulsified oil dressing | |
JP4647881B2 (ja) | 高効率のタンパク質抽出法 | |
CA2474235C (en) | Method for the preparation of a meat substitute product, meat substitute product obtained with the method and ready to consume meat substitute product | |
CA1133749A (en) | Bland protein product and process | |
RU2406371C1 (ru) | Способ получения яичного белкового продукта | |
US20160073651A1 (en) | Simultaneous Multiple Acervation Process | |
WO2002096208A2 (en) | Monovalent salt enhances solubility of milk protein concentrate | |
EP0076685B1 (en) | A process for improving the quality of whey protein | |
WO1987000009A1 (en) | Shelf stable acid food dressings containing fibrous protein complexes | |
CA1197236A (en) | Meat protein product and process | |
JP2900557B2 (ja) | 改質タンパク質系素材及び製品 | |
JP3469374B2 (ja) | 蛋白複合体 | |
AU2008200828B8 (en) | Method for the preparation of a meat substitute product, meat substitute product obtained with the method and ready to consume meat substitute product | |
CN115478090B (zh) | 一种糖基化改性提升龙头鱼多肽抗氧化能力的方法 | |
EP1772060B1 (en) | High-protein dietary fibres and a method for the preparation thereof | |
CA1165168A (en) | Fabricated shellfish products | |
EP0031622A1 (en) | Meat analog binder composition and use thereof in making shaped protein food products | |
JPH0687748B2 (ja) | ホエ−タンパク質の改質法 | |
WO1982003157A1 (en) | Novel protein curd product and process of preparation | |
JPS63169939A (ja) | 乳蛋白質複合体 |