JPH07110193B2 - パン焼菓子類の固化の進行を妨げるための酵素組成物 - Google Patents

パン焼菓子類の固化の進行を妨げるための酵素組成物

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JPH07110193B2
JPH07110193B2 JP3230466A JP23046691A JPH07110193B2 JP H07110193 B2 JPH07110193 B2 JP H07110193B2 JP 3230466 A JP3230466 A JP 3230466A JP 23046691 A JP23046691 A JP 23046691A JP H07110193 B2 JPH07110193 B2 JP H07110193B2
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Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、生地(dough) またはス
ポンジ(sponge)に混和し得るある酵素組成物を、パン焼
菓子類(bakedgood)の軟らかさを改善しかつ固化の進行
を妨げるために使用することに関する。
【０００２】
【従来の技術】パンが固化する現象は完全には理解され
ていない。パンの固化は、通常、デンプンが老化する
か、またはデンプン分子が会合して結晶性(crystallini
ty) 領域を形成する結果、時間の経過とともにパンの堅
さが増すことに関係する。固化は、大規模ベーカリー(b
akery)にとって相当に経済的に重要である。なぜなら
ば、固化は、小売店でのパン焼菓子類の貯蔵寿命を約３
〜４日、および購入後の消費者の家においてさらに数日
に制限するからである。パン焼菓子類の短い貯蔵寿命
は、包装した食品の流通のための通常ルートから独立し
て動く、別の流通システムを有する大規模ベーカリーを
必要としている。さらに、ベーカリーのマーケット領域
は一般に流通システムが２４時間以内にカバーできる最
大半径によって限定される。
【０００３】穀類化学者およびベーカリー技術者は、種
々の化学的乳化剤がパン焼菓子類、例えばパンの貯蔵寿
命を延長することにある影響を及ぼすことを見出した。
しかしながら、化学的乳化剤は、パンの固化を減ずるの
に部分的に有効であるにすぎない。モノグリセリドおよ
び別の乳化剤をパンに添加してその軟らかさを改善して
いる。これらの乳化剤はより軟らかいパンを生産する
が、それらはパンの固化速度を減ずることにほとんど影
響を及ぼさない。「パン焼菓子類」という術語は、ロー
ルパン、マフィン、ビスケット、ドーナツ、クラッカー
およびケーキのような製品に適用することをも含む。
【０００４】種々のタイプの酵素がパン焼菓子類に使用
されており、そしてその中のいくつかは固化を抑制する
特定の目的のために使用されている。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】麦芽大麦の形の穀類α
−アミラーゼ酵素が、一般にパン用小麦粉に添加されて
そのベーキング作業を規格化する。穀類α−アミラーゼ
はｐＨ約６そして温度約７０〜７５℃で最も活性であ
る。
【０００６】術語としての「真菌(fungal)α−アミラー
ゼ」酵素は、ベーキングおよび酵素工業において使用さ
れ、一般にアスペルギルス・オリザエ (Aspergillus or
yzae) から作られた酵素に関連しており、そしてベーキ
ング作業を規格化するために同様に使用され得る。この
酵素はｐＨ約６そして温度約５０〜５５℃で最も活性で
ある。
【０００７】術語としての「細菌α−アミラーゼ」酵素
は、ベーキングおよび酵素工業において使用され、大部
分はしばしば枯草菌 (Bacillus subtilis)から作られた
酵素に関連しており、固化を抑制するために使用され
る。この酵素はｐＨ約７そして温度約７５〜８０℃で最
も活性である。
【０００８】１９８９年１０月１１日に出願された米国
特許出願第０７／４１９，９８０号は、菌類から得られ
得るが、上に言及した穀類、真菌および細菌α−アミラ
ーゼと異なる酸安定の(acid stable) 微生物α−アミラ
ーゼ酵素を開示している。この酵素はｐＨ約３．０〜
５．０そして温度約６０〜７５℃で最適な活性を有す
る。これは本発明の酵素組成物において使用される酵素
の１つである。
【０００９】パンの固化の進行を妨げる１つの酵素的ア
プローチは、 Stoneに対する米国特許第２，６１５，８
１０号に記載されており、熱安定の細菌α−アミラーゼ
酵素を使用してベーキングの間のデンプン顆粒のゼラチ
ン化を攻撃することを包含する。
【００１０】Stone のアプローチに対する改善は、DeSt
efanisらに対する米国特許第４，２９９，８４８号に記
載されており、これは、枯草菌、バチルス・ステロサー
モフィリス (Bacillus sterothermophilis) または別の
微生物源の抽出物から得られた市販の熱安定の細菌α−
アミラーゼ酵素配合物中に存在する蛋白質加水分解酵素
を不活性化する方法を開示している。
【００１１】さらに進んだ改善は、 Carrollらに対する
米国特許第４，６５４，２１６号に示されており、これ
は、 StoneおよびDeStefanisらのアプローチの問題に打
ち勝つためにプルラナーゼと共に熱安定の細菌アミラー
ゼを使用することを開示している。 Carrollらはさら
に、ベーキング技術が一般にその源により、細菌、真菌
および穀類のように、α−アミラーゼを分類することを
開示しており、真菌アミラーゼが比較的低い熱安定性を
示しそして６５℃より高い温度で素早く不活性になるこ
とにも言及している。従って、真菌アミラーゼは、穀類
または細菌α−アミラーゼおよびプルラナーゼの酵素混
合物を、粉１００ｇあたり、約０．２５〜５ＳＫＢ（α
−アミラーゼ単位）および５〜７５ＰＵＮ（枝切り酵素
単位）の割合で、生地に添加することを包含する Carro
llらの発明の実施のために意図されない。
【００１２】Stone, DeStefanis らおよび Carrollらの
アプローチの欠点は、熱安定の細菌および穀類α−アミ
ラーゼがベーキングの間中あまりに長く活性のままであ
りそして最終製品にゴム性(gumminess) を引き起こす傾
向である。その結果、これらのアプローチは、商業的に
適用するためにはおそらく実行できないであろう程度の
適用量および酵素比の制御を必要とする。
【００１３】Coleに対する米国特許第４，３２０，１５
１号は、真菌α−アミラーゼの熱安定性は、濃厚な糖溶
液中で酵素の水溶液を分散することによって実質的に増
加されることを開示している。糖保護された真菌α−ア
ミラーゼ酵素は、生地への混和にもかかわらず生きてお
りそしてデンプンのゼラチン化が起こる温度に達するま
で活性のままである。従って、糖保護された真菌α−ア
ミラーゼ溶液は、酵素を一般に完全に変性させるであろ
う温度よりも充分に高い温度に加熱された時ですら、そ
のデンプン加水分解活性を保持する。しかしながら、必
要な処理および成分変化は、このアプローチを、多数の
ベーカリー適用に不適当にする。
【００１４】ロシア特許第６５９，６１７号は、酸耐性
のα−アミラーゼおよびグルコアミラーゼ酵素が得られ
る微生物株の生産を開示している。この株、クロカビ
(Aspergillus niger)１４７−Ａは、クロカビ４７５を
紫外線で処理することにより得られる。この特許の中の
一実施例では、パンを、クロカビ１４７−Ａからの耐酸
性のα−アミラーゼおよびグルコアミラーゼの酵素配合
物を使用して焼き、そして固化の進行がよりおそくなる
ことが見出された。このα−アミラーゼは、事実上容易
に入手できる株でない、クロカビの突然変異株の生産物
であり、そしてクロカビ１４７−Ａから生産されるこの
耐酸性のα−アミラーゼは、ｐＨ３．０でその活性を不
可逆的に失う。
【００１５】Gramppらに対するカナダ特許第８８０，７
０３号は、慣用の細菌α−アミラーゼのゴム性問題の傾
向がないであろう不耐熱性の細菌α−アミラーゼを開示
している。しかしながら、この酵素は固化を抑制するた
めに充分に温度安定でなくかつ酸安定でない。
【００１６】Vidal 、米国特許第４，１６０，８４８号
は、脂肪酸のグリセロールエステルと、α−アミラー
ゼ、アミログルコシダーゼおよびかび由来のリパーゼか
ら選択される酵素と好ましくは組み合わされる別の置換
または非置換の脂肪酸との併用を含む、抗固化組成物を
開示している。アスペルギルス・オリザエ由来のα−ア
ミラーゼが一例として記載されている。この文献は、こ
の組成物を生地またはスポンジに添加することを開示し
ている。
【００１７】G. Bussiere らは、 "The Utilization of
Alpha-Amylase and Glucoamylase in Industrial Baki
ng Technology", Annales De Technologie Agricole,
第２３（２）巻第１７５〜１８９頁（１９７４）で、パ
ン製造技術における細菌起源のα−アミラーゼおよびグ
ルコアミラーゼの役割に関する研究を開示している。こ
の文献は、細菌起源のα−アミラーゼのみが固化の進行
を妨げるのに有効であることを教示している。
【００１８】
【課題を解決するための手段】本発明は、菌類から得ら
れ得る、ある酸安定の微生物α−アミラーゼ酵素と、あ
る細菌α−アミラーゼ酵素との併用が、両方の酵素から
の所望の特性を利用すると同時にそれらの欠点のいくつ
かを回避することを可能にするという知見に基づいてい
る。この酵素の併用は、いずれか一方の酵素を単独で使
用する際に必要な適用量よりも少ない合計の酵素適用量
で固化の進行を妨げるのに有効である。このことは、特
に真菌酵素の比較的高い費用に鑑みて、ベーカー(bake
r) にとってかなりの費用の節約になり得る。本発明の
酵素組成物は、感覚器官を刺激するパン焼菓子類の特徴
に悪影響を及ぼすことなく、パン焼菓子類の固化の進行
を妨げる。酵素の抗固化組成物の使用に一般に関連する
ゴム性も、本発明により使用される少ない適用量によっ
て最小限にされる。
【００１９】さらに特に、本発明は、酸安定の微生物α
−アミラーゼ酵素および細菌α−アミラーゼ酵素を生地
またはスポンジに添加することにより固化に対する抵抗
力を与えるベーカリー製品の製造方法であって、その微
生物酵素はｐＨ約３．０〜約５．０で温度約６０〜約７
５℃で最適な活性を有しそしてその細菌酵素はｐＨ約
５．０〜約７．０で温度約１００〜約１１０℃で最適活
性を有する方法に関する。
【００２０】本発明によれば、本酵素組成物は、感覚器
官を刺激するパン焼菓子類の特性に悪影響を与えること
なくそして著しいゴム性なしに、パン焼菓子類の固化の
進行を妨げることが見出された。
【００２１】本発明により抗固化特性を改善されたパン
焼菓子類は、パン、ロールパン、マフィン、ベーゲルな
ど；ペーストリー、ケーキ、および別の焼製品を包含す
る。
【００２２】本発明の組成物において使用される酸安定
酵素は、約３〜５、好ましくは約３．５〜約４．５のｐ
Ｈで、約６０〜約７５℃、好ましくは約６５〜約７０℃
の温度で最適活性を有する。この酵素は、生地への混和
にもかかわらず生きておりそして、Coleに対する米国特
許第４，３２０，１５１号に開示されているような糖保
護の必要なく、デンプンゼラチン化が起こる約６０℃よ
り高い温度で活性のままである。ベーキング工程の間に
後で生じる約７０℃より高い温度で、この酵素は完全に
不活性化され従ってデンプンを過度に加水分解しそして
出来上がったパン焼菓子類製品にゴム性を引き起こす傾
向を持たない。
【００２３】酸安定酵素は、菌類、例えばクロコウジカ
ビ属 (black Aspergilli) から得られ得る。クロコウジ
カビ属の例は、アスペルギルス・アワモリ (Aspergillu
s awamori)、アスペルギルス・ウサミ (Aspergillus us
ami)、クロカビ (Aspergillus niger)、アスペルギルス
・サイトイ (Aspergillus saitoi) 、アスペルギルス・
イヌイ (Aspergillus inui) 、アスペルギルス・アウレ
ウス (Aspergillus aureus) 、およびアスペルギルス・
ナカザワイ (Aspergillus nakazawai)を含む。本願に適
当な酸安定の酵素は、Enzyme Bio-Systems Ltd. (Sylva
n Avenue, Englewood Cliffs, New Jersey 07632 U.S.
A.)から入手できる MULTIFRESH(登録商標) ベーキング
・カルボヒドラーゼ(baking carbohydrase) である。
【００２４】前述のコウジカビ属が、酸性条件下でその
活性を失うα−アミラーゼばかりでなくグルコアミラー
ゼ酵素をも生産することは一般に知られている。１９６
３年、Y. Minoda らは、クロコウジカビ属を適当な条件
で培養する時、それは、ｐＨ２．５で３７℃で３０分間
酸処理した後ですらデキストリン化活性を示す酸安定の
α−アミラーゼ酵素を生産できることを報告した(Agr.
Biol. Chem., 第２７巻，No. １１, 第８０６〜８１１
頁，１９６３年（第１部）；第３２巻，No. １，第１０
４〜１０９頁，１９６８年（第２部）；第３２巻，No.
１，第１１０〜１１３頁（第３部））。酸安定のα−ア
ミラーゼを、異なるクロコウジカビ属を培養することに
より生産する方法が、Heidt-Hansonらのヨーロッパ特許
出願第１３８，４２８号およびYamadaらに対するカナダ
特許第６６３，２７４号に開示されている。
【００２５】クロコウジカビ属の種々の種中の酸安定の
α−アミラーゼの特性は、広く注目され研究されてい
る、例えば、G. K. Kvesitadzeら, "Acid-Stable and
Acid-Labile Alpha Amylases of Mold, fungi Aspergil
lus", BIOCHEMISTRY USSR, 43 (9) 第２部，第１３３０
〜１３３６頁（１９７８）； Y. Minodaら "The Struc
ture And The Function Of The Acid-Stable Alpha-Amy
lase of Black Aspergilli", DENPUN KAGAKU (Journa
l of the Japanese Society of Starch Science,第２１
巻，No. 3, 第１７２〜１８９頁（１９７４）；L. B.
Wingard Jr. ら, 編集者 "Applied Biochemistry and B
ioengineering"第２巻−Enzyme Technology, 第６１
頁，(Academic Press １９７９）； T. T. Hansen, "I
ndustrial Application Possibilities for an Acid-St
able Alpha-Amylase from Aspergillus Niger", NEW AP
PROACHES TO RESEARCH ON CEREAL CARBOHYDRATES, 第２
１１〜第２１６頁 (Elsevier Science Publishers, Ams
terdam, １９８５）。
【００２６】Ducrooらのヨーロッパ特許出願第１４０，
４１０号は、微生物酸アミラーゼを、アミログルコシダ
ーゼ、好ましくはクロカビから単離することを開示して
いる。酸アミラーゼは、ｐＨ３．５〜５．０の間で温度
約６０〜７５℃で最適の糖化をもたらしそして通常の貯
蔵条件下で数ヵ月の期間にわたって安定である。
【００２７】酸安定酵素の活性は、次の反復アッセイ方
法により測定される。１ミリリットル（ｍｌ）あたり評
価した(estimated) ０．０４〜０．１０α−アミラーゼ
単位（ＡＵ）を含む、酸安定のα−アミラーゼの水溶液
を調製する。この酵素溶液の１ｍｌを、ｐＨ３．８の
０．１２５モル（Ｍ）の酢酸緩衝液を含む６０℃、１．
２５％のデンプン溶液４．０ｍｌに添加する。正確に３
分後、１．０ｍｌのアリコートを反応混合物から取り、
直ちに３．０ｍｌの０．１００％ヨウ素溶液に添加し、
そして蒸留水で１００ｍｌに稀釈する。ヨウ素溶液は、
２．０ｍｌの５．００％ヨウ素溶液（１０ｇのヨウ化カ
リウムおよび５．００ｇの再昇華ヨウ素を蒸留水で稀釈
して１００ｍｌにしたもの）を４ｍｌの５Ｍ酢酸に添加
しそして蒸留水で１００ｍｌに稀釈することにより調製
される。１．０ｍｌの第二アリコートを正確に１３分後
に反応混合物から取りそして上述したように処理する。
各試料の吸光度を、１センチメートルセル中で６５０ナ
ノメートル（ｎｍ）で測定する。活性は次のように計算
される： 但し、ＤＦ＝稀釈した酵素試料の最終容積を最初に添
加した酵素試料の重量（ｇ）で割ることにより求められ
た、稀釈した酵素を調製する際に使用される稀釈係数。
以下は例である：評価した活性 （１ｍｌまたはｇあたりの 稀釈係数 α−アミラーゼ単位） 稀釈 （ＤＦ） ０．１またはそれ未満 −− １ ０．１１〜０．２５ ４０から１００ｍｌに ２．５ ０．２６〜０．５０ ２０から１００ｍｌに ５ ０．５１〜１．０ １０から１００ｍｌに １０ １．１〜２．５ ４０から１０００ｍｌに ２５ ２．６〜５．０ ２０から１０００ｍｌに ５０ ５．１〜１０．０ １０から１０００ｍｌに １００ 本発明の組成物中で使用される細菌酵素は、ｐＨ約５〜
約７で温度約１００〜約１１０℃で最適の活性を有す
る。この酵素は、バチルス・ステアロサーモフィルス
(Bacillus stearothermophilus)から得られ得る。本願
に適当な細菌酵素は、Enzyme Bio-Systems Ltd. (Sylva
n Avenue, Englewood Cliffs, New Jersey 07632 U.S.
A.)から入手できる G-ZYME(登録商標) G995である。
【００２８】細菌酵素の活性は、次の方法で測定され
る。
【００２９】この酵素を、制御された条件下で標準デン
プン溶液と反応させる。酵素活性は、ヨウ素染色能力の
減少が反映する、分光高度計で測定されるデンプン加水
分解の程度によって決定される。細菌α−アミラーゼ活
性の単位は、この方法の条件下で１分あたり１０ミリグ
ラムのデンプンを加水分解するのに必要な酵素量であ
る。
【００３０】固体試料０．３〜０．５ｇまたは液体試料
０．３〜１．０ミリリットルを、充分量の０．００２５
モル塩化カルシウム水中に溶解して、１ミリリットルあ
たり約０．２５単位の活性を含む酵素溶液とする。
【００３１】６０℃に平衡させた、１％可溶性デンプン
溶液１０ミリリットル、および試験すべき酵素試料１ミ
リリットルの混合物を混合しそして正確に１０分間６０
℃の一定温度浴中で保つ。１ミリリットル試料を取りそ
して１モル塩酸水１ミリリットルおよび蒸留水約５０ミ
リリットルの混合物に添加する。次に、このように酸性
にした試料のヨウ素染色能力を、０．０５％ヨウ素水溶
液３．０ミリリットルを添加し、蒸留水で１００ミリリ
ットルに稀釈し、そして充分に混合することにより測定
する。この溶液の吸光度を、蒸留水の吸光度と比較し
て、２センチメートルセル中で６２０ナノメートルで測
定する。標準デンプン溶液（酵素溶液のかわりに水が添
加される）について同様の測定を行いブランク吸光度を
提供する。
【００３２】 本発明を実施する際、酵素組成物を、ベーキング目的
に使用する粉への付加物として使用する。酸安定酵素と
細菌酵素との相対適用量比は、粉１ｇあたり約０．０
５：０．００５α−アミラーゼ単位〜粉１ｇあたり約
１．０：０．１α−アミラーゼ単位である。好ましい比
は、粉１ｇあたり約０．１：０．０１α−アミラーゼ単
位〜粉１ｇあたり約０．５〜０．０５α−アミラーゼ単
位である。粉の重量は、パン焼菓子製品を製造するため
に使用された全部の粉（全粉）に関連している。従っ
て、例えば、スポンジを使用する時は、スポンジ中の粉
の重量を生地中の粉の重量に加えそして合計を分母とし
て使用して粉１ｇあたりのα−アミラーゼ単位を計算す
る。
【００３３】本発明の酵素組成物は、酸安定酵素と細菌
酵素とを、ベーキング工程でこれらを使用する前に混合
することにより調製されることができまたはこれらはベ
ーキング工程で使用される成分に所望の比率でそれぞれ
（個々に）添加されることができる。本組成物は、酸安
定酵素約５〜約１００α−アミラーゼ単位、対、細菌酵
素約０．５〜約１０αアミラーゼ単位の比率で、酸安定
微生物α−アミラーゼ酵素および細菌α−アミラーゼ酵
素を含む。
【００３４】酵素組成物、またはその酵素成分は、濃厚
な水溶液としてまたは固体として使用され得る。ベーキ
ング工程において、酵素組成物、またはその酵素成分
は、スポンジまたは生地のどの成分、例えば粉、酵母ま
たは水にも添加されることができ、または混合操作の間
に別の成分全ての後に添加されることができる。
【００３５】
【発明の効果】本発明の組成物を用いて製造したパン焼
菓子類は、当該技術において一般に使用されるレベルよ
りも低い酵素適用量レベルで優れた抗固化特性を示す。
パン焼菓子製品は、本明細書に明らかにした実施例中に
記載されているクラム(crumb) 堅さテストを基準とし
て、より長期間軟らかいままである。
【００３６】この酵素の別の利点は、別の成分、例えば
コンディショナー、即ち、ナトリウムステアリルラクチ
ラート(sodium stearyl lactylate)、および軟化剤、例
えばモノグリセリド、ジグリセリドおよび別の乳化剤の
添加を減じるまたは除くことができることである。
【００３７】
【実施例】以下の実施例は、本発明の具体的な実施態様
を説明する。実施例においておよび明細書を通じて、全
ての部および％は、特記なき限り、重量による。
【００３８】実施例１ 酵素を、スポンジおよび生地方法(process) を用いて、
工業用ベーキングテスト実験室で試験した。次の配合が
使用された： 成分 重量（ｇ） スポンジ パンフラワー（１１．５％タンパク質） ２１００ (Bread flour) ミネラル酵母食物（臭素酸塩） ３ (Mineral yeast food) ナトリウムステアロイルラクチラート １１．２ (Sodium stearoyl lactylate) 圧縮酵母(Compressed yeast) ７５ 水 １２６０ 生地 パンフラワー ９００ 脱脂粉乳 ６０ 塩 ６０ プロピオン酸カルシウム ３ 大豆油 ６０ クラムソフトナー（ＧＭＳ−９０） ３０ ４２％高フルクトースコーンシロップ ２５５ 水および氷 ４６６ スポンジ成分を混合しそして３．５時間発酵させた（最
終温度は８４℃であった）。生地成分を添加しそして生
地の重さは５２６ｇ／ローフであった。ローフを、４３
５°Ｆで１８分間焼く前に、１００＋／−１ミリメート
ルの高さに公正した。ローフを１時間室温で冷却しそし
て貯蔵のために袋に入れた。（ＧＭＳ−９０クラムソフ
トナーは、Breddo Inc. (Kansas City, Missouri, U.S.
A.) から入手できる水和モノグリセリドである。）焼い
た後直ちにその日に、３個のローフを機械的に薄く切り
そしてそれらの外的、内的そして食的品質について評価
した。クラム堅さはAmerican Associationof Cereal Ch
emists Method 74-09によりInstron Food Testing Appa
ratusを用いて測定された。クラム堅さは、３６ミリメ
ートル直径の平円盤(flat disk) で６．２ミリメートル
まで１００ミリメートル／分の圧縮速度で２枚のパンス
ライスを圧縮するために必要とされる力のグラム数とし
て報告される。クラム堅さの測定は、焼いた後４日目お
よび７日目に繰り返した。
【００３９】酵素は、Enzyme Bio-Systems Ltd. (Engle
wood Cliffs, NJ)から入手した。試験した酵素は、バチ
ルス・ステアロサーモフィルス (Bacillus stearotherm
ophilus)からの細菌α−アミラーゼ配合物およびクロカ
ビ (Aspergillus niger)から得られた真菌α−アミラー
ゼ配合物であった。細菌アミラーゼは、 G-Zyme(登録商
標) G995α−アミラーゼとして販売されそして真菌α−
アミラーゼは、 Multifresh(商標) α−アミラーゼとし
て販売されている。液体酵素を、スポンジの成分と共に
添加した。表１および図１は、非常に少ない量の細菌α
−アミラーゼの添加は、パンが堅くなる速度を減じるの
にそれ自体効果がないことを示している。この量の細菌
酵素が、少ない量の真菌α−アミラーゼと共に含まれる
時に、パンが堅くなる速度の減少が、いずれか一方の酵
素のみを用いた時よりも大きくなり、そして４倍高い割
合の真菌α−アミラーゼの添加を用いた時に見られる速
度に相当していた。
【００４０】 表１ 酵素 クラム堅さ （酵素ｕ（単位）／全粉ｇ） 焼いた後の日数 真菌α−アミラーゼ 細菌α−アミラーゼ １日 ４日 ７日 1.1 0 126+/-2 193+/-4 236+/-4 0.27 0 143+/-4 199+/-3 284+/-6 0.27 0.02 124+/-2 174+/-4 254+/-3 0 0.02 150+/-1 225+/-6 318+/-5 パンの得点は、全てのローフの品質が類似していること
を示した。
【００４１】 表２ 真菌α−アミラーゼ／細菌α−アミラーゼ ｕ／粉ｇ 1.1/0 0.27/0 0.27/0.02 0/0.02 外的品質 （最高得点） 体積 10 8.5 7.75 8.75 7.5 釣合い(Symmetry) 5 4 7 4.25 4 パンの皮の色 10 8 8 8 8 破損および断片 5 4.25 4.24 4.5 4.25 (Break and shred) 内的品質 きめ 10 7.5 7.5 7.25 7.25 テクスチャー 15 13 12.5 12.5 12.5 クラムの色 10 9 9 9 9 芳香 10 9 9 9 9 風味 15 13 13 13 13 口の触感(mouthfeel) 10 9 9 9 9 実施例２ 成分、配合、および試験方法は、実施例１と同一であ
る。但し、この実施例においては、クラムソフトナー
（ＧＭＳ−９０）は、示した時にのみ添加された。
【００４２】実施例２において、酵素は、実施例１と同
一の２つの源からのものであった；しかしながら、両酵
素は、噴霧乾燥粉末として添加された。真菌α−アミラ
ーゼと細菌α−アミラーゼとの比率および適用量は、実
施例１で最適であると見出されたものであった：真菌α
−アミラーゼ０．２７単位／粉ｇ：細菌α−アミラーゼ
０．０２単位／粉ｇ。
【００４３】表３および表４ならびに図２は、酵素の混
合のみで（クラムソフトナーなしで）、パンの品質にい
かなる負の影響をも伴わずにパンの固化速度を減ずるの
に、クラムソフトナーよりも有効であることを示してい
る。クラムソフトナーを酵素混合物とともに添加するこ
とは、ほとんど付加的な利益を与えなかった。
【００４４】 表３ クラム堅さ 焼いた後の日数 ＧＭＳ−９０ 酵素添加 １日 ４日 ７日 なし なし 166+/-3 305+/-7 364+/-7 0.25％ なし 155+/-4 259+/-8 337+/-6 なし 混合物 123+/-2 206+/-4 292+/-6 0.25 混合物 121+/-3 204+/-3 286+/-7 表４ クラムソフトナー／酵素 なし／なし 0.25%／なし なし／混合物 0.25%／混合物 外的品質 （最高得点） 体積 10 7.25 8 9 8 釣合い 5 4 4.25 4 4 パンの皮の色 10 8 8 8 8 破損および断片 5 4.25 4.25 4.25 4.25 内的品質 きめ 10 7.5 7.5 7.5 7.5 テクスチャー 15 12.75 12.75 12.75 12.75 クラムの色 10 8.75 9 9 9 芳香 10 9 9 9 9 風味 15 13 13 13 13 口の触感 10 9 9 9 9 本発明の一般的特徴およびいくつかの実施例を明らかに
したが、その範囲は特許請求の範囲でより特に明らかに
されている。
【図面の簡単な説明】
【図１】 実施例１中の表１から取った小片堅さテスト
の結果を示す図である。
【図２】 実施例２中の表３から取った小片堅さテスト
の結果を示す図である。

Claims (20)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 酸安定の微生物α−アミラーゼ酵素と細
    菌α−アミラーゼ酵素とを、酸安定の微生物α−アミラ
    ーゼ酵素約５〜約１００α−アミラーゼ単位対細菌α−
    アミラーゼ酵素約０．５〜約１０α−アミラーゼ単位の
    比率で含む、パン焼菓子類の固化の進行を妨げるための
    組成物。
  2. 【請求項２】 微生物α−アミラーゼ酵素が約３．０〜
    約５．０のｐＨで約６０〜約７５℃の温度で最適活性を
    有する、請求項１記載の組成物。
  3. 【請求項３】 細菌α−アミラーゼ酵素が約５．０〜約
    ７．０のｐＨで約１００〜１１０℃の温度で最適活性を
    有する、請求項２記載の組成物。
  4. 【請求項４】 微生物α−アミラーゼ酵素が菌類から得
    られる、請求項３記載の組成物。
  5. 【請求項５】 菌類が、クロコウジカビ属 (black Aspe
    rgilli) である、請求項４記載の組成物。
  6. 【請求項６】 クロコウジカビ属が、アスペルギルス・
    アワモリ (Aspergillus awamori)、アスペルギルス・ウ
    サミ (Aspergillus usami)、クロカビ (Aspergillus ni
    ger)、アスペルギルス・サイトイ (Aspergillus saito
    i) 、アスペルギルス・イヌイ (Aspergillus inui) 、
    アスペルギルス・アウレウス (Aspergillus aureus) お
    よびアスペルギルス・ナカザワイ (Aspergillus nakaza
    wai)からなる群から選択される、請求項５記載の組成
    物。
  7. 【請求項７】 細菌α−アミラーゼ酵素が、バチルス・
    ステアロサーモフィルス (Bacillus stearothermophilu
    s)から得られる、請求項４記載の組成物。
  8. 【請求項８】 細菌α−アミラーゼが、バチルス・ステ
    アロサーモフィルス(Bacillus stearothermophilus)か
    ら得られる、請求項５記載の組成物。
  9. 【請求項９】 細菌α−アミラーゼが、バチルス・ステ
    アロサーモフィルス(Bacillus stearothermophilus)か
    ら得られる、請求項６記載の組成物。
  10. 【請求項１０】 クロコウジカビ属が、クロカビ (Aspe
    rgillus niger)である、請求項９記載の組成物。
  11. 【請求項１１】 生地に酸安定の微生物α−アミラーゼ
    酵素および細菌α−アミラーゼ酵素を添加することを特
    徴とする、妨げられた固化特性を有するパン焼菓子類の
    製造方法。
  12. 【請求項１２】 酵素がスポンジに添加されそしてスポ
    ンジが生地と混合される、請求項１１記載の方法。
  13. 【請求項１３】 粉１ｇあたり約０．０５〜約１．０α
    −アミラーゼ単位の酸安定の微生物α−アミラーゼ酵素
    および粉１ｇあたり約０．００５〜約０．１α−アミラ
    ーゼ単位の細菌α−アミラーゼ酵素が添加される、請求
    項１１記載の方法。
  14. 【請求項１４】 全部の粉１ｇあたり約０．０５〜約
    １．０α−アミラーゼ単位の酸安定の微生物α−アミラ
    ーゼ酵素および全部の粉１ｇあたり約０．００５〜約
    ０．１α−アミラーゼ単位の細菌α−アミラーゼ酵素が
    添加される、請求項１２記載の方法。
  15. 【請求項１５】 酸安定の微生物α−アミラーゼ酵素が
    約３．０〜約５．０のｐＨで約６０〜約７５℃の温度で
    最適活性を有しかつ細菌α−アミラーゼ酵素が約５．０
    〜約７．０のｐＨで約１００〜約１１０℃の温度で最適
    活性を有する、請求項１３記載の方法。
  16. 【請求項１６】 酸安定の微生物α−アミラーゼ酵素
    が、クロカビから得られかつ細菌α−アミラーゼ酵素が
    バチルス・ステアロサーモフィルスから得られる、請求
    項１５記載の方法。
  17. 【請求項１７】 酸安定の微生物α−アミラーゼ酵素が
    約３．０〜約５．０のｐＨで約６０〜約７５℃の温度で
    最適活性を有しかつ細菌α−アミラーゼ酵素が約５．０
    〜約７．０のｐＨで約１００〜約１１０℃の温度で最適
    活性を有する、請求項１４記載の方法。
  18. 【請求項１８】 酸安定の微生物α−アミラーゼ酵素
    が、クロカビから得られかつ細菌α−アミラーゼ酵素が
    バチルス・ステアロサーモフィルスから得られる、請求
    項１７記載の方法。
  19. 【請求項１９】 請求項１１記載の方法の生成物。
  20. 【請求項２０】 請求項１２記載の方法の生成物。
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