JPH06197788A - 蛋白質の製造法 - Google Patents
蛋白質の製造法Info
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- JPH06197788A JPH06197788A JP5000683A JP68393A JPH06197788A JP H06197788 A JPH06197788 A JP H06197788A JP 5000683 A JP5000683 A JP 5000683A JP 68393 A JP68393 A JP 68393A JP H06197788 A JPH06197788 A JP H06197788A
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- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【構成】 蛋白質に特定のプロテアーゼを、前記特定の
プロテアーゼの至適ｐＨ以外であって、苦味またはえぐ
味の成分である低分子画分の生成が少なくなるような選
択的加水分解が起こる特定のｐＨで作用させて蛋白質を
選択的に加水分解することを特徴とする蛋白質の製造方
法。 【効果】 この製造法により、苦味、えぐ味などの原因
となる低分子画分の少ない分解物から成る蛋白質を効率
よく製造することができる。また、この製造法は酵素反
応を厳密に制御する必要がない利点を有する。
プロテアーゼの至適ｐＨ以外であって、苦味またはえぐ
味の成分である低分子画分の生成が少なくなるような選
択的加水分解が起こる特定のｐＨで作用させて蛋白質を
選択的に加水分解することを特徴とする蛋白質の製造方
法。 【効果】 この製造法により、苦味、えぐ味などの原因
となる低分子画分の少ない分解物から成る蛋白質を効率
よく製造することができる。また、この製造法は酵素反
応を厳密に制御する必要がない利点を有する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、特定のプロテアーゼを
用いた蛋白質の製造法、当該製造法により得られた蛋白
質及びその用途に関するものである。
用いた蛋白質の製造法、当該製造法により得られた蛋白
質及びその用途に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】蛋白質をプロテアーゼで加水分解する
際、反応を途中で止めることで分解途上の加水分解物を
入手することができる。このような限定的な加水分解物
の産業上の有用性は一般に広く知られており、その製造
法も例えば特開昭６４ー１４２７４号、特開平１ー２５
２２４５号および特開平１ー２８１０４３号などに開示
されているように、いくつかの限定分解法が提案されて
いる。
際、反応を途中で止めることで分解途上の加水分解物を
入手することができる。このような限定的な加水分解物
の産業上の有用性は一般に広く知られており、その製造
法も例えば特開昭６４ー１４２７４号、特開平１ー２５
２２４５号および特開平１ー２８１０４３号などに開示
されているように、いくつかの限定分解法が提案されて
いる。
【０００３】これに類似した研究の例としてはオバルブ
ミンのペプシンによるｐＨ４での分解（J.Agric.Food C
hem.1988,36,417-420）、大豆７Ｓ，１１Ｓグロブリン
のトリプシンのｐＨ８での分解（Agric.Biol.Chem.,46,
11,2829-2834,1982/Agric.Biol.Chem.,42,11,2103-210
9,1978）などがある。しかしこの様な方法で限定分解物
を調製すると、限定分解物もできるがそれと同時に、で
きた限定分解物がさらに分解されることにより低分子画
分も生成されていた。また、限定分解物を得る反応その
ものに厳密な反応の制御が必要であった。
ミンのペプシンによるｐＨ４での分解（J.Agric.Food C
hem.1988,36,417-420）、大豆７Ｓ，１１Ｓグロブリン
のトリプシンのｐＨ８での分解（Agric.Biol.Chem.,46,
11,2829-2834,1982/Agric.Biol.Chem.,42,11,2103-210
9,1978）などがある。しかしこの様な方法で限定分解物
を調製すると、限定分解物もできるがそれと同時に、で
きた限定分解物がさらに分解されることにより低分子画
分も生成されていた。また、限定分解物を得る反応その
ものに厳密な反応の制御が必要であった。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】上記のように従来技術
でできる限定分解された蛋白質は、低分子画分を含むた
め、それに基づく苦味、えぐ味等の味覚上の問題が発生
していた。また、限定分解そのものが、反応の途中の段
階でプロテアーゼの働きを抑える必要があるなど、反応
の制御が難しかった。
でできる限定分解された蛋白質は、低分子画分を含むた
め、それに基づく苦味、えぐ味等の味覚上の問題が発生
していた。また、限定分解そのものが、反応の途中の段
階でプロテアーゼの働きを抑える必要があるなど、反応
の制御が難しかった。
【０００５】本発明者らは、大豆蛋白質の主要成分の一
つである大豆７Ｓグロブリンの酵素的限定分解について
鋭意研究を進めてきた。 大豆７Ｓグロブリンについて
はトリプシンにより、トリプシンの至適ｐＨであるｐＨ
８で加水分解を行うと選択的な加水分解物が得られるこ
とは文献Agric.Biol.Chem.,46,11,2829-2834,1982によ
り公知であった。しかしながら本発明者らは、大豆７Ｓ
グロブリンがトリプシンの至適ｐＨとは異なるｐＨの方
が、目的とする分解物を多く入手することができること
を見いだした。さらに、特に変性度の弱い大豆７Ｓグロ
ブリンを特定のプロテアーゼで加水分解すると、プロテ
アーゼとｐＨの特定の組み合わせにおいて大豆７Ｓグロ
ブリンの選択的な加水分解が起こり、そこでできた分解
物はそれ以上の加水分解を受けにくいことを見いだし
た。
つである大豆７Ｓグロブリンの酵素的限定分解について
鋭意研究を進めてきた。 大豆７Ｓグロブリンについて
はトリプシンにより、トリプシンの至適ｐＨであるｐＨ
８で加水分解を行うと選択的な加水分解物が得られるこ
とは文献Agric.Biol.Chem.,46,11,2829-2834,1982によ
り公知であった。しかしながら本発明者らは、大豆７Ｓ
グロブリンがトリプシンの至適ｐＨとは異なるｐＨの方
が、目的とする分解物を多く入手することができること
を見いだした。さらに、特に変性度の弱い大豆７Ｓグロ
ブリンを特定のプロテアーゼで加水分解すると、プロテ
アーゼとｐＨの特定の組み合わせにおいて大豆７Ｓグロ
ブリンの選択的な加水分解が起こり、そこでできた分解
物はそれ以上の加水分解を受けにくいことを見いだし
た。
【０００６】そこで、更に、前記大豆７Ｓグロブリンに
いろいろな種類のプロテアーゼをｐＨをかえて作用させ
てみた結果、上記のような例以外にも多くのプロテアー
ゼにおいて、特定のｐＨ範囲では選択的な加水分解が起
こることを見い出した。また、ここで得られた反応条件
を大豆蛋白質、カゼインに当てはめたところ、選択的な
加水分解が起こることを見い出し、本発明を完成するに
至った。
いろいろな種類のプロテアーゼをｐＨをかえて作用させ
てみた結果、上記のような例以外にも多くのプロテアー
ゼにおいて、特定のｐＨ範囲では選択的な加水分解が起
こることを見い出した。また、ここで得られた反応条件
を大豆蛋白質、カゼインに当てはめたところ、選択的な
加水分解が起こることを見い出し、本発明を完成するに
至った。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本発明は、蛋白質に特定
のプロテアーゼを、前記特定のプロテアーゼの至適ｐＨ
以外であって、苦味またはえぐ味の成分である低分子画
分が少なくなるような選択的加水分解が起こる特定のｐ
Ｈで作用させて蛋白質を選択的に加水分解することを特
徴とする蛋白質の製造方法。
のプロテアーゼを、前記特定のプロテアーゼの至適ｐＨ
以外であって、苦味またはえぐ味の成分である低分子画
分が少なくなるような選択的加水分解が起こる特定のｐ
Ｈで作用させて蛋白質を選択的に加水分解することを特
徴とする蛋白質の製造方法。
【０００８】ここで「選択的な加水分解」とは、従来の
プロテアーゼによる加水分解とは異なり、プロテアーゼ
が特定のｐＨのもとで蛋白質の特定の部分のみを加水分
解し、その結果加水分解物が分子量１万〜４万の特定分
子量に収束し、分子量１万以下の加水分解物が形成しな
いような加水分解を言う。また、「低分子画分」とは、
苦味またはえぐ味を多く含んだ、分子量１万以下まで加
水分解された蛋白質を言う。
プロテアーゼによる加水分解とは異なり、プロテアーゼ
が特定のｐＨのもとで蛋白質の特定の部分のみを加水分
解し、その結果加水分解物が分子量１万〜４万の特定分
子量に収束し、分子量１万以下の加水分解物が形成しな
いような加水分解を言う。また、「低分子画分」とは、
苦味またはえぐ味を多く含んだ、分子量１万以下まで加
水分解された蛋白質を言う。
【０００９】上記特定のプロテアーゼとそれに対応する
特定のｐＨの組み合わせの例は、次表のとおりである。
なお、特定のプロテアーゼの至適ｐＨも併せて記載し
た。
特定のｐＨの組み合わせの例は、次表のとおりである。
なお、特定のプロテアーゼの至適ｐＨも併せて記載し
た。
【００１０】
【表１】 さらに、本発明は上記方法で得られた蛋白質自体にあ
る。さらに、本発明は上記方法で得られた蛋白質を有効
成分として含有する気泡剤または乳化剤にある。本発明
において、蛋白質としては大豆蛋白質、大豆７Ｓグロブ
リン、カゼイン、卵白、グルテン等が挙げられる。
る。さらに、本発明は上記方法で得られた蛋白質を有効
成分として含有する気泡剤または乳化剤にある。本発明
において、蛋白質としては大豆蛋白質、大豆７Ｓグロブ
リン、カゼイン、卵白、グルテン等が挙げられる。
【００１１】プロテアーゼの使用量は、蛋白質１kgに対
して１〜10g 程度である。加水分解条件としての温度及
び時間は、特に限定はないが、好ましくは30〜40℃、30
〜60分である。本発明の方法で得られる蛋白質は、分子
量１万〜４万の特定の分子量に収束し、分子量１万以下
の加水分解物をほとんど含まないものである。例とし
て、大豆７ＳグロブリンをトリプシンにてｐＨ１１で加
水分解したサンプルのＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気
泳動の結果を図２に示す。この図において左のバンドは
分子量マーカーであり、それぞれは以下に示すものであ
る。９７４００：ホスホリラーゼ、６６２００：牛血清
アルブミン、４５０００：オボアルブミン、３１００
０：カルボニックアンヒドラーゼ、２１５００：トリプ
シンインヒビター、１４４００：リゾチーム。右のバン
ドは大豆７ＳグロブリンをトリプシンにてｐＨ１１で加
水分解した結果を示す。分子量３００００、２７０００
付近に選択的加水分解の結果生じたメインバンドが認め
られる。また、分子量１０００以下の画分は、これらの
メインバンドに比較してごく僅かであることがわかる。
して１〜10g 程度である。加水分解条件としての温度及
び時間は、特に限定はないが、好ましくは30〜40℃、30
〜60分である。本発明の方法で得られる蛋白質は、分子
量１万〜４万の特定の分子量に収束し、分子量１万以下
の加水分解物をほとんど含まないものである。例とし
て、大豆７ＳグロブリンをトリプシンにてｐＨ１１で加
水分解したサンプルのＳＤＳ−ポリアクリルアミド電気
泳動の結果を図２に示す。この図において左のバンドは
分子量マーカーであり、それぞれは以下に示すものであ
る。９７４００：ホスホリラーゼ、６６２００：牛血清
アルブミン、４５０００：オボアルブミン、３１００
０：カルボニックアンヒドラーゼ、２１５００：トリプ
シンインヒビター、１４４００：リゾチーム。右のバン
ドは大豆７ＳグロブリンをトリプシンにてｐＨ１１で加
水分解した結果を示す。分子量３００００、２７０００
付近に選択的加水分解の結果生じたメインバンドが認め
られる。また、分子量１０００以下の画分は、これらの
メインバンドに比較してごく僅かであることがわかる。
【００１２】本発明において得られる低分子画分の少な
い蛋白質は、乳化剤、起泡剤等に用いられる。また、こ
の蛋白質は非ゲル化性を呈するため非ゲル化性蛋白食
品、非ゲル化性蛋白飲料等にも用いられる。
い蛋白質は、乳化剤、起泡剤等に用いられる。また、こ
の蛋白質は非ゲル化性を呈するため非ゲル化性蛋白食
品、非ゲル化性蛋白飲料等にも用いられる。
【００１３】
【発明の効果】以上のように、大豆蛋白質、カゼイン等
を特定のプロテアーゼとｐＨの組み合わせで加水分解す
ることにより、苦味、えぐ味などの原因となる低分子画
分の少ない分解物から成る蛋白質を効率よく製造するこ
とができるようになり、かつ、その製造において酵素反
応を厳密に制御する必要がなく、産業上極めて有用であ
る。
を特定のプロテアーゼとｐＨの組み合わせで加水分解す
ることにより、苦味、えぐ味などの原因となる低分子画
分の少ない分解物から成る蛋白質を効率よく製造するこ
とができるようになり、かつ、その製造において酵素反
応を厳密に制御する必要がなく、産業上極めて有用であ
る。
【００１４】
【実施例】以下、本発明を実施例により詳細に説明す
る。ただし、本発明はこれら実施例によりその技術的範
囲が限定されるものではない。 （実施例１） 大豆７Ｓグロブリンの各プロテアーゼ、
各ｐＨでの分解試験 大豆７Ｓグロブリンを特願平３ー２０１６１１号明細書
に開示の方法により調製した。
る。ただし、本発明はこれら実施例によりその技術的範
囲が限定されるものではない。 （実施例１） 大豆７Ｓグロブリンの各プロテアーゼ、
各ｐＨでの分解試験 大豆７Ｓグロブリンを特願平３ー２０１６１１号明細書
に開示の方法により調製した。
【００１５】ｐＨ１、３、５、７、９、１１、１３の大
豆７Ｓグロブリンの２％水溶液をそれぞれ２５ｍｌ調製
し、それぞれトリプシン、キモトリプシン、ペプシン、
ズブチリシン、レンネット、ディスバーゼ、ニューラー
ゼ、を０．０５ｇづつ添加して３７℃で反応させた。反
応時間０、１０、３０、６０、１２０分でサンプリング
を行った。サンプルはＳＤＳ−ＰＡＧＥを行った。酵素
によってはさらに詳細なｐＨの検討を行い、上記各プロ
テアーゼの特定のｐＨ範囲において、低分子画分の形成
の少ない分解物が製造できることがわかった。
豆７Ｓグロブリンの２％水溶液をそれぞれ２５ｍｌ調製
し、それぞれトリプシン、キモトリプシン、ペプシン、
ズブチリシン、レンネット、ディスバーゼ、ニューラー
ゼ、を０．０５ｇづつ添加して３７℃で反応させた。反
応時間０、１０、３０、６０、１２０分でサンプリング
を行った。サンプルはＳＤＳ−ＰＡＧＥを行った。酵素
によってはさらに詳細なｐＨの検討を行い、上記各プロ
テアーゼの特定のｐＨ範囲において、低分子画分の形成
の少ない分解物が製造できることがわかった。
【００１６】大豆７Ｓグロブリンを各種酵素で各種ｐＨ
の下に反応時間120分間加水分解した時の低分子画分の
生成量を表２に示す。なお、表２において、数値は、前
記低分子画分の生成量をＳＤＳ−ＰＡＧＥを用いデンシ
トメーターで測定した基質に対するエリア％で示したも
のであり、「─」は、酵素反応が起きていないことを示
す。
の下に反応時間120分間加水分解した時の低分子画分の
生成量を表２に示す。なお、表２において、数値は、前
記低分子画分の生成量をＳＤＳ−ＰＡＧＥを用いデンシ
トメーターで測定した基質に対するエリア％で示したも
のであり、「─」は、酵素反応が起きていないことを示
す。
【００１７】
【表２】 （実施例２） 大豆蛋白の各プロテアーゼ、各ｐＨでの
分解試験 大豆蛋白は不二製油（株）製ニューフジプロＲを使用し
た。ｐＨ１、３、５、７、９、１１、１３の大豆蛋白の
２％水溶液を２５ｍｌづつ調製し、それぞれトリプシ
ン、キモトリプシン、ペプシン、ズブチリシン、レンネ
ット、ディスパーゼ、ニューラーゼ、を０．０５ｇづつ
添加して３７℃で反応させた。
分解試験 大豆蛋白は不二製油（株）製ニューフジプロＲを使用し
た。ｐＨ１、３、５、７、９、１１、１３の大豆蛋白の
２％水溶液を２５ｍｌづつ調製し、それぞれトリプシ
ン、キモトリプシン、ペプシン、ズブチリシン、レンネ
ット、ディスパーゼ、ニューラーゼ、を０．０５ｇづつ
添加して３７℃で反応させた。
【００１８】反応時間０、１０、３０、６０、１２０分
でサンプリングを行った。サンプルはＳＤＳ−ＰＡＧＥ
を行った。酵素によってさらに詳細なｐＨの検討を行っ
た結果、上記各プロテアーゼの特定のｐＨ範囲におい
て、低分子画分の形成の少ない分解物が製造できること
がわかった。 （実施例３） カゼインの各プロテアーゼ、各ｐＨでの
分解試験 カゼインはメルク社製カゼインを使用した。ｐＨ１、
３、５、７、９、１１、１３のカゼイン２％水溶液を２
５ｍｌづつ調製し、それぞれトリプシン、キモトリプシ
ン、ペプシン、ズブチリシン、ディスパーゼ、ニューラ
ーゼ、を０．０５ｇづつ添加して３７℃で反応させた。
でサンプリングを行った。サンプルはＳＤＳ−ＰＡＧＥ
を行った。酵素によってさらに詳細なｐＨの検討を行っ
た結果、上記各プロテアーゼの特定のｐＨ範囲におい
て、低分子画分の形成の少ない分解物が製造できること
がわかった。 （実施例３） カゼインの各プロテアーゼ、各ｐＨでの
分解試験 カゼインはメルク社製カゼインを使用した。ｐＨ１、
３、５、７、９、１１、１３のカゼイン２％水溶液を２
５ｍｌづつ調製し、それぞれトリプシン、キモトリプシ
ン、ペプシン、ズブチリシン、ディスパーゼ、ニューラ
ーゼ、を０．０５ｇづつ添加して３７℃で反応させた。
【００１９】反応時間０、１０、３０、６０、１２０分
でサンプリングを行った。サンプルはＳＤＳ−ＰＡＧＥ
を行った。酵素によってさらに詳細なｐＨの検討を行っ
た結果、上記各プロテアーゼの特定のｐＨ範囲におい
て、低分子画分の形成の少ない分解物が製造できること
がわかった。 （実施例４） 選択的に加水分解された大豆７Ｓグロブ
リンの大量調製 実施例１と同じ方法で調製した大豆７Ｓグロブリンの２
％溶液（ｐＨ１１）を２リットル調製する。この溶液に
トリプシン（シグマ社製）を０．２ｇ添加し、３７℃で
３０分間反応させた。
でサンプリングを行った。サンプルはＳＤＳ−ＰＡＧＥ
を行った。酵素によってさらに詳細なｐＨの検討を行っ
た結果、上記各プロテアーゼの特定のｐＨ範囲におい
て、低分子画分の形成の少ない分解物が製造できること
がわかった。 （実施例４） 選択的に加水分解された大豆７Ｓグロブ
リンの大量調製 実施例１と同じ方法で調製した大豆７Ｓグロブリンの２
％溶液（ｐＨ１１）を２リットル調製する。この溶液に
トリプシン（シグマ社製）を０．２ｇ添加し、３７℃で
３０分間反応させた。
【００２０】反応終了後、冷却・中和し、ＨＴＳＴで加
熱して酵素を失活させた。この様にして得られた選択的
な加水分解物には、苦味、えぐ味等の発生は認められな
かった。 （実施例５） 固定化トリプシンによる選択的に加水分
解された大豆７Ｓグロブリンの調製 実施例１と同じ方法で調製した大豆７Ｓグロブリンの２
％溶液（ｐＨ１１）を１リットル調製する。この溶液を
図１のような装置で選択的な加水分解を行う。固定化ト
リプシンはシグマ社製のものを使用した。
熱して酵素を失活させた。この様にして得られた選択的
な加水分解物には、苦味、えぐ味等の発生は認められな
かった。 （実施例５） 固定化トリプシンによる選択的に加水分
解された大豆７Ｓグロブリンの調製 実施例１と同じ方法で調製した大豆７Ｓグロブリンの２
％溶液（ｐＨ１１）を１リットル調製する。この溶液を
図１のような装置で選択的な加水分解を行う。固定化ト
リプシンはシグマ社製のものを使用した。
【００２１】大豆７Ｓグロブリン溶液はポンプにより固
定化トリプシン１００ｍｌの入ったカラムに送られる。
カラムを通った大豆７Ｓグロブリン溶液はビーカーに戻
り、ここでｐＨを１１に調整する。ｐＨを調整された７
Ｓグロブリン溶液はさらに固定化トリプシンの入ったカ
ラムに送られ、酵素分解を受ける。
定化トリプシン１００ｍｌの入ったカラムに送られる。
カラムを通った大豆７Ｓグロブリン溶液はビーカーに戻
り、ここでｐＨを１１に調整する。ｐＨを調整された７
Ｓグロブリン溶液はさらに固定化トリプシンの入ったカ
ラムに送られ、酵素分解を受ける。
【００２２】固定化酵素の活性にもよるが、以上の条件
でほぼ１時間程度で遊離トリプシンによる限定分解物と
同じ分解物ができることが電気泳動により確認された。 （実施例６） 製造される蛋白質の非ゲル化特性 実施例４で調製された選択的に加水分解された大豆７Ｓ
グロブリンの加熱によるゲル化特性を動的粘弾性測定装
置を用いて次のの条件で測定した。
でほぼ１時間程度で遊離トリプシンによる限定分解物と
同じ分解物ができることが電気泳動により確認された。 （実施例６） 製造される蛋白質の非ゲル化特性 実施例４で調製された選択的に加水分解された大豆７Ｓ
グロブリンの加熱によるゲル化特性を動的粘弾性測定装
置を用いて次のの条件で測定した。
【００２３】測定条件 試 料：大豆７Ｓグロブリン 大豆７Ｓグロブリンの選択的加水分解物 溶 媒：３５ｍＭリン酸緩衝液 ｐＨ７．６ 蛋白濃度：１２％ 加温条件：３０℃−９０℃−３０℃ 測定結果を図３に示す。この図から、実施例４で調製さ
れた選択的に加水分解された大豆７Ｓグロブリンは、１
２％という高濃度において加熱してもゲルを形成せず、
従って粘度（Ｇ':貯蔵弾性率) が上昇しないことがわか
る。
れた選択的に加水分解された大豆７Ｓグロブリンは、１
２％という高濃度において加熱してもゲルを形成せず、
従って粘度（Ｇ':貯蔵弾性率) が上昇しないことがわか
る。
【００２４】（実施例７） 製造された蛋白質の起泡性 実施例４で調製された選択的に加水分解された大豆７Ｓ
グロブリンの起泡性を次の条件で測定した。 測定条件 試 料：大豆７Ｓグロブリン 大豆７Ｓグロブリンの選択的加水分解物 溶 媒：２５ｍＭクエン酸−リン酸二ナトリウム緩衝
液 ｐＨ３、４、５、６、７ 蛋白濃度：２．５％ 試験管中でバイオミキサー１００００ＲＰＭにて３分間
攪拌し、１０分後に泡面最上部までの高さを測定した。
グロブリンの起泡性を次の条件で測定した。 測定条件 試 料：大豆７Ｓグロブリン 大豆７Ｓグロブリンの選択的加水分解物 溶 媒：２５ｍＭクエン酸−リン酸二ナトリウム緩衝
液 ｐＨ３、４、５、６、７ 蛋白濃度：２．５％ 試験管中でバイオミキサー１００００ＲＰＭにて３分間
攪拌し、１０分後に泡面最上部までの高さを測定した。
【００２５】測定結果を図４に示す。この図から、実施
例４で調製された選択的に加水分解された大豆７Ｓグロ
ブリンは、広いｐＨ領域において未処理の大豆７Ｓグロ
ブリンよりも高い起泡力を示した。
例４で調製された選択的に加水分解された大豆７Ｓグロ
ブリンは、広いｐＨ領域において未処理の大豆７Ｓグロ
ブリンよりも高い起泡力を示した。
【図１】本発明の蛋白質の製造装置例を示す図。
【図２】大豆７Ｓグロブリンを本発明の方法により選択
的に加水分解して得られた生成物の電気泳動図。
的に加水分解して得られた生成物の電気泳動図。
【図３】選択的に加水分解された大豆７Ｓグロブリンの
動的粘弾性を示す図。
動的粘弾性を示す図。
【図４】選択的に加水分解された大豆７Ｓグロブリンの
起泡性を示す図。
起泡性を示す図。
Claims (14)
- 【請求項１】 蛋白質に特定のプロテアーゼを、前記特
定のプロテアーゼの至適ｐＨ以外であって、苦味または
えぐ味の成分である低分子画分の生成が少なくなるよう
な選択的加水分解が起こる特定のｐＨで作用させて蛋白
質を選択的に加水分解することを特徴とする蛋白質の製
造方法。 - 【請求項２】 特定のプロテアーゼがトリプシンであっ
て、特定のｐＨが６．５〜７．５または１０．５〜１
２．０である請求項１記載の蛋白質の製造方法。 - 【請求項３】 特定のプロテアーゼがキモトリプシンで
あって、特定のｐＨが６〜７である請求項１記載の蛋白
質の製造方法。 - 【請求項４】 特定のプロテアーゼがぺプシンであっ
て、特定のｐＨが２．６〜３．６である請求項１記載の
蛋白質の製造方法。 - 【請求項５】 特定のプロテアーゼがズブチリシンであ
って、特定のｐＨが５．５〜６．５である請求項１記載
の蛋白質の製造方法。 - 【請求項６】 特定のプロテアーゼがレンネットンであ
って、特定のｐＨが２．５〜３．５である請求項１記載
の蛋白質の製造方法。 - 【請求項７】 特定のプロテアーゼがディスパーゼであ
って、特定のｐＨが８〜９である請求項１記載の蛋白質
の製造方法。 - 【請求項８】 特定のプロテアーゼがニューラーゼであ
って、特定のｐＨが５〜６である請求項１記載の蛋白質
の製造方法。 - 【請求項９】 蛋白質が大豆蛋白質である請求項１乃至
請求項８のいづれかの項記載の方法。 - 【請求項10】 蛋白質が大豆７Ｓグロブリンである請求
項１乃至請求項８のいづれかの項記載の方法。 - 【請求項11】 蛋白質がカゼインである請求項１乃至請
求項８のいづれかの項記載の方法。 - 【請求項12】 請求項１乃至請求項11のいずれかの方法
により得られる蛋白質。 - 【請求項13】 請求項１乃至請求項11のいずれかの方法
により得られる蛋白質を有効成分として含有する起泡
剤。 - 【請求項14】 請求項１乃至請求項11のいずれかの方法
により得られる蛋白質を有効成分として含有する乳化
剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5000683A JPH06197788A (ja) | 1993-01-06 | 1993-01-06 | 蛋白質の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5000683A JPH06197788A (ja) | 1993-01-06 | 1993-01-06 | 蛋白質の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH06197788A true JPH06197788A (ja) | 1994-07-19 |
Family
ID=11480565
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5000683A Pending JPH06197788A (ja) | 1993-01-06 | 1993-01-06 | 蛋白質の製造法 |
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| JP (1) | JPH06197788A (ja) |
Cited By (5)
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|---|---|---|---|---|
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1993
- 1993-01-06 JP JP5000683A patent/JPH06197788A/ja active Pending
Cited By (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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