JPS6196956A - 起泡安定性が良好なホエ−蛋白質の調製法 - Google Patents
起泡安定性が良好なホエ−蛋白質の調製法Info
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- JPS6196956A JPS6196956A JP59217361A JP21736184A JPS6196956A JP S6196956 A JPS6196956 A JP S6196956A JP 59217361 A JP59217361 A JP 59217361A JP 21736184 A JP21736184 A JP 21736184A JP S6196956 A JPS6196956 A JP S6196956A
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Landscapes
- Dairy Products (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産1ユ」lu帽を肛
本発明は起泡安定性が裏好なホエー蛋白質の調製法に関
する。
する。
従来夏狡血
ホエー蛋白質やその濃縮物は、それに混在している脂肪
含量が低い場合には、その起泡性(オーバーランおよび
起泡安定性)が優れていることから、従来から卵白の代
替品として菓子、ケーキ類の製造に利用されている。
含量が低い場合には、その起泡性(オーバーランおよび
起泡安定性)が優れていることから、従来から卵白の代
替品として菓子、ケーキ類の製造に利用されている。
一方、ホエー蛋白質並びにホエー蛋白質濃縮物(以下W
PCと略記する)の起泡性を向上させるために、従来、
それらに混在している脂肪の含量を低下させる方法、ホ
エー蛋白質並びにWPCを5.0〜60℃の温度に加熱
して部分変性させる方法および酵素処理する方法等が知
られている。
PCと略記する)の起泡性を向上させるために、従来、
それらに混在している脂肪の含量を低下させる方法、ホ
エー蛋白質並びにWPCを5.0〜60℃の温度に加熱
して部分変性させる方法および酵素処理する方法等が知
られている。
しかし、上記脂肪含量を低下させる方法ではホエー蛋白
質をイオン交換樹脂などで処理する必要があり、また、
加熱による部分変性では温度および処理時間を厳密に管
理する必要があり、特に加熱処理の場合は処理が過度に
なると逆に起泡性を低下させるのみならず、ホエー蛋白
質の溶解性も低下させるおそれがある。また、酵素処理
では操作が比較的簡便であるけれども、一般にオーバー
ランを向上させる反面起泡安定性を低下させることが報
告されている0例えば、Kuehler and 5t
ine(J、Food Sci、39 : 379〜3
82.1974)は、wpcをプロナーゼ、ペプシン、
もしくはプロラーゼで加水分解することにより、オーバ
ーランを向上させることに成功したものの、起泡安定性
は逆に低下−したと報告している。
質をイオン交換樹脂などで処理する必要があり、また、
加熱による部分変性では温度および処理時間を厳密に管
理する必要があり、特に加熱処理の場合は処理が過度に
なると逆に起泡性を低下させるのみならず、ホエー蛋白
質の溶解性も低下させるおそれがある。また、酵素処理
では操作が比較的簡便であるけれども、一般にオーバー
ランを向上させる反面起泡安定性を低下させることが報
告されている0例えば、Kuehler and 5t
ine(J、Food Sci、39 : 379〜3
82.1974)は、wpcをプロナーゼ、ペプシン、
もしくはプロラーゼで加水分解することにより、オーバ
ーランを向上させることに成功したものの、起泡安定性
は逆に低下−したと報告している。
すなわち、酵素処理はホエー蛋白質やWPCのオーバー
ランを改善し得るが起泡安定性の改善には逆効果である
とされていた。
ランを改善し得るが起泡安定性の改善には逆効果である
とされていた。
(°シ゛と る四 占
本発明者は、ホエー蛋白質やwpcの起泡性の発現は、
ホエー蛋白質のペプチドのアミノ酸構成、分子量、配座
(コンフォメーション)等により左右され、特定の条件
さえ満せば起泡安定性を向上させ得るとの見地から検討
した結果、ホエー蛋白質並びにWPCに特定な条件下で
トリプシンを作用させることにより、それらの起泡安定
性を特異的に向上させることに成功し、本発明をなすに
至った。
ホエー蛋白質のペプチドのアミノ酸構成、分子量、配座
(コンフォメーション)等により左右され、特定の条件
さえ満せば起泡安定性を向上させ得るとの見地から検討
した結果、ホエー蛋白質並びにWPCに特定な条件下で
トリプシンを作用させることにより、それらの起泡安定
性を特異的に向上させることに成功し、本発明をなすに
至った。
因みに、ホエー蛋白質又はWPCをトリプシンで処理す
ること自体については、R,、JO5T and J、
C。
ること自体については、R,、JO5T and J、
C。
MONTI (J、Dairy Sci、61:123
3〜1237.197B) 、およびJ、)IIDAL
GOand EMM^GAMPER(J、Dairy
Sci。
3〜1237.197B) 、およびJ、)IIDAL
GOand EMM^GAMPER(J、Dairy
Sci。
80 : 1515〜1518.1977)がwpcを
トリプシンで処理することによりその溶解性を高めるこ
とを報告しているが、起泡安定性の向上のための処理条
件については言及していない、また、C00NEY 。
トリプシンで処理することによりその溶解性を高めるこ
とを報告しているが、起泡安定性の向上のための処理条
件については言及していない、また、C00NEY 。
Cornelius Mary (Dessert、A
bstr、Intern、Bs 36 :1123.1
975)はwpcをトリプシンで処理するとオーバーラ
ンは増加したが、起泡安定性は多少減少したと報告して
いる。
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975)はwpcをトリプシンで処理するとオーバーラ
ンは増加したが、起泡安定性は多少減少したと報告して
いる。
本発明の目的は、ホエー、ホエー蛋白質又はWPCを特
定条件下にトリプシンで処理することにより、起泡安定
性の優れたホエー蛋白質を製造し得る方法を提供するこ
とにある。以下本発明の詳細な説明する。
− 血里立盪威 □ 本発明の特徴は、ホエー又はホエー蛋白質もしくはWP
CをGIH6,5〜9および温度20〜5′5℃に調整
したものに、トリプレンを酵素/基質重量比゛として1
15乃至1/90となるように添加して部分加水分解す
ることにある。
定条件下にトリプシンで処理することにより、起泡安定
性の優れたホエー蛋白質を製造し得る方法を提供するこ
とにある。以下本発明の詳細な説明する。
− 血里立盪威 □ 本発明の特徴は、ホエー又はホエー蛋白質もしくはWP
CをGIH6,5〜9および温度20〜5′5℃に調整
したものに、トリプレンを酵素/基質重量比゛として1
15乃至1/90となるように添加して部分加水分解す
ることにある。
占 ° −の “
。
。
本発明では、基質原料としてホエー、ホエー蛋白質およ
びWPCを使用し得るが、トリプシンによる作用効率か
らは蛋白質含量の高いWPCを使用jすることが好まし
い、゛ なお、WPCはせ性ホエー並びに酸性ホエーのいずれの
由来のものであってもよい、またミドリプシンを作用さ
廿るホエー蛋白質又はWPCは蛋白質一度0.1〜70
%(W/V)になるように水に麹解し、pHを6.5〜
9、好ましくは7.5〜8.0に調整する。ここで蛋白
質濃度は必ずしも上記範囲に限定さるものでないが、0
.1%より低いとトリプシンの作用効率が悪く、一方7
0%より高いと粘度が高くなって作業性が低下するので
留意する必要がある。一方、pH条件は重要であってp
Hが6.5より低いか又は9より高いとトリプシンの活
性が急激に低下するようになる。 ・また、温度条
件も重要であって、20℃より低い・温度でば□トリプ
シンによる反応時間が長くなり、55℃より高くなると
トリプシンが失活するようになる。
びWPCを使用し得るが、トリプシンによる作用効率か
らは蛋白質含量の高いWPCを使用jすることが好まし
い、゛ なお、WPCはせ性ホエー並びに酸性ホエーのいずれの
由来のものであってもよい、またミドリプシンを作用さ
廿るホエー蛋白質又はWPCは蛋白質一度0.1〜70
%(W/V)になるように水に麹解し、pHを6.5〜
9、好ましくは7.5〜8.0に調整する。ここで蛋白
質濃度は必ずしも上記範囲に限定さるものでないが、0
.1%より低いとトリプシンの作用効率が悪く、一方7
0%より高いと粘度が高くなって作業性が低下するので
留意する必要がある。一方、pH条件は重要であってp
Hが6.5より低いか又は9より高いとトリプシンの活
性が急激に低下するようになる。 ・また、温度条
件も重要であって、20℃より低い・温度でば□トリプ
シンによる反応時間が長くなり、55℃より高くなると
トリプシンが失活するようになる。
更に、・トリプシンの基質としてのホエー蛋白質又はW
PCに対するトリプシンの添加比も重要な因子であって
、酵素/基質重量比が少くとも1/90であることが必
要である。因みに、従来行われているトリプシンによる
処理では酵素/基質重量比は1/100又はそれ以下が
通常であるが、この比率ではホエー蛋白質の起泡安定性
は向上せず、むしろ無処理のものより悪くなる。
PCに対するトリプシンの添加比も重要な因子であって
、酵素/基質重量比が少くとも1/90であることが必
要である。因みに、従来行われているトリプシンによる
処理では酵素/基質重量比は1/100又はそれ以下が
通常であるが、この比率ではホエー蛋白質の起泡安定性
は向上せず、むしろ無処理のものより悪くなる。
なお、上記比率を115より高くすることは経済上から
得策でない。
得策でない。
本発明において上記原料基質にトリプシンを作用させる
に当っては、トリプシンを不溶性担体により固定化した
ものを用いてもよく、また、トリプシンによる加水分解
を限外濾過装置内で行なって、分解により生成するペプ
チド生成物のみを連続的に取り出す手法を適用すること
も可能である。
に当っては、トリプシンを不溶性担体により固定化した
ものを用いてもよく、また、トリプシンによる加水分解
を限外濾過装置内で行なって、分解により生成するペプ
チド生成物のみを連続的に取り出す手法を適用すること
も可能である。
トリプシンによる反応時間は原料基質のpalと温度お
よび酵素/基質重量比により変化するが、例えば、上記
pttと温度がそれぞれpl+ 8および30°C1お
よび上記重量比が1/10の条件下では、3〜12時間
、好ましくは5時間であり、また、pH7,5、温度4
0℃および上記重量比1/9の条件下では反応時間は1
〜6時間、好ましくは4時間が適当である。
よび酵素/基質重量比により変化するが、例えば、上記
pttと温度がそれぞれpl+ 8および30°C1お
よび上記重量比が1/10の条件下では、3〜12時間
、好ましくは5時間であり、また、pH7,5、温度4
0℃および上記重量比1/9の条件下では反応時間は1
〜6時間、好ましくは4時間が適当である。
反応終了後のトリプシンの失活は、加熱処理による公知
手法で行なうとよい。
手法で行なうとよい。
発ユΩ作里
上述したように、本発明によって得られたトリプシン処
理生成物はそのままで或はそれを乾燥して粉末形態にし
たものでホイップクリーム、シェーク類、ケーキ類の製
造等に有効に用い得る。すなわち、本発明によるトリプ
シン処理生成物を用いて製造した上記各製品では起泡が
非常に安定であり、しかもホエー蛋白質の部分加水分解
物の高い栄養価が付加されるようになる。
理生成物はそのままで或はそれを乾燥して粉末形態にし
たものでホイップクリーム、シェーク類、ケーキ類の製
造等に有効に用い得る。すなわち、本発明によるトリプ
シン処理生成物を用いて製造した上記各製品では起泡が
非常に安定であり、しかもホエー蛋白質の部分加水分解
物の高い栄養価が付加されるようになる。
Bの を
以下に実施例を示して本発明およびその効果を具体的に
説明する。なお、実施例における起泡性の測定は下記手
順によって行なった。
説明する。なお、実施例における起泡性の測定は下記手
順によって行なった。
起泡性の測定方法:
5mAの試料溶液をグラスフィルターを備えた目盛付き
の円筒容器に収容し、1IIll/秒の速度で該円筒容
器の下方から空気を吹き込んで泡を発生させる。
の円筒容器に収容し、1IIll/秒の速度で該円筒容
器の下方から空気を吹き込んで泡を発生させる。
ついで、経時的に泡の高さを読み取り、その高さHを時
間t (秒)に対してプロットする。
間t (秒)に対してプロットする。
泡の高さHと時間tの関係は下記の2次式で表わすこと
ができる。
ができる。
H=H,−t’ /s (1)式中H0は
起泡力又はオーバーランを表し、Sは起泡安定性を示す
指標とする定数を示す。
起泡力又はオーバーランを表し、Sは起泡安定性を示す
指標とする定数を示す。
次に、コンピューターを用いて実測値と上記2次式が統
計的に最も誤差が少なくなるようにHoおよびSを計奪
させ、それらの値をそれぞれ起泡力又はオーバーランお
よび起泡安定性とした。
計的に最も誤差が少なくなるようにHoおよびSを計奪
させ、それらの値をそれぞれ起泡力又はオーバーランお
よび起泡安定性とした。
実流■よ
酸性ホエーWPCにュージランド産、商品名5QLAC
: )を濃度3%となるように水に溶解し、この溶液の
pHをIN Na0)1でpH8に調整した。これにト
リプシン(シグマ社)を酵素/基質重量比(以下E/S
と略記する) 1/12となるように添加し、30℃で
部分加水分解を行なった。反応終了後、経時的に一定量
の試料を取り出し、80℃で10分間加熱して酵素を失
活させた後、室温まで冷却し、それの起泡性を測定した
。
: )を濃度3%となるように水に溶解し、この溶液の
pHをIN Na0)1でpH8に調整した。これにト
リプシン(シグマ社)を酵素/基質重量比(以下E/S
と略記する) 1/12となるように添加し、30℃で
部分加水分解を行なった。反応終了後、経時的に一定量
の試料を取り出し、80℃で10分間加熱して酵素を失
活させた後、室温まで冷却し、それの起泡性を測定した
。
その結果、添付の第1図に示すようにH,(オーバーラ
ン)は、反応1時間後には低下し無処理WPCよりも低
かった。その後分解を婢けてもHoは低いままで向上し
なかった。しかし、S (起泡安定性)は第2図に示す
ように反応開始から1時間後には無処理wpcよりも低
下したが、3時間後には無処理WPCとほぼ同程度にま
で回復し、さらに5時間後には無処理WPCと比べて飛
躍的に増大した。また、形成された泡は、きめ細かく極
めて安定であり、−昼夜を経ても殆んど変化していなか
った。尚、無処理wpc及び5時間加水分解した時の泡
の高さの経時変化を第3図に示す。
ン)は、反応1時間後には低下し無処理WPCよりも低
かった。その後分解を婢けてもHoは低いままで向上し
なかった。しかし、S (起泡安定性)は第2図に示す
ように反応開始から1時間後には無処理wpcよりも低
下したが、3時間後には無処理WPCとほぼ同程度にま
で回復し、さらに5時間後には無処理WPCと比べて飛
躍的に増大した。また、形成された泡は、きめ細かく極
めて安定であり、−昼夜を経ても殆んど変化していなか
った。尚、無処理wpc及び5時間加水分解した時の泡
の高さの経時変化を第3図に示す。
第3図から加水分解物では時間0での高さは低いものの
泡の高さの減少度合が少ないことが判る。
泡の高さの減少度合が少ないことが判る。
スm
実施例1で用いたと同じwpcの3%水溶液のpHをI
N NaOHでpH7,6に調整し、ついでこれを40
℃に加温したものにトリプシンをE/S=1/9となる
ように添加し、4時間加水分解を行なった後に、80℃
で10分間加熱して、トリプシンを失活させた。室温に
冷却した後に起泡性を測定すると、H,(オーバーラン
)は無処理WPCに比べかなり劣っていたが、S(安定
性)は極めて良好であり、−昼夜を経過しても尚安定で
あった。
N NaOHでpH7,6に調整し、ついでこれを40
℃に加温したものにトリプシンをE/S=1/9となる
ように添加し、4時間加水分解を行なった後に、80℃
で10分間加熱して、トリプシンを失活させた。室温に
冷却した後に起泡性を測定すると、H,(オーバーラン
)は無処理WPCに比べかなり劣っていたが、S(安定
性)は極めて良好であり、−昼夜を経過しても尚安定で
あった。
1蓋例ユ
実施例1に記載したと同様な手順によって、WPC水溶
液をトリプシンで処理して得られた生成物を、凍結乾燥
して粉末形体の製品を得た。
液をトリプシンで処理して得られた生成物を、凍結乾燥
して粉末形体の製品を得た。
次に、この製品を用いて下記配合によりホイップクリー
ムを公知の手法に準じてホモ圧前段2〇−40−60k
g/CI&、後段10−30−40kg/ cllで調
製し、ついで120℃で2秒間殺菌処理した。
ムを公知の手法に準じてホモ圧前段2〇−40−60k
g/CI&、後段10−30−40kg/ cllで調
製し、ついで120℃で2秒間殺菌処理した。
得られたホイップクリームの保形性は良好であって、室
温に半日以上放置しても殆んど変化はみられなかった。
温に半日以上放置しても殆んど変化はみられなかった。
第1図は、本発明におけるトリプシンによる処理時間と
オーバーラン(Ho)との関係を例示したものであり、
第2図は、トリプシンによる処理時間と起泡安定性(s
)との関係を例示したものである。 第3図は、無処理のWPCとトリプシンで5時間処理し
たwpcにおける泡の高さの経時的変化を例示したもの
である。
オーバーラン(Ho)との関係を例示したものであり、
第2図は、トリプシンによる処理時間と起泡安定性(s
)との関係を例示したものである。 第3図は、無処理のWPCとトリプシンで5時間処理し
たwpcにおける泡の高さの経時的変化を例示したもの
である。
Claims (2)
- (1)ホエー、又はホエー蛋白質もしくはその濃縮物を
pH6.5〜9および温度20〜55℃に調整したもの
に、トリプシンを酵素/基質重量比として1/5乃至1
/90となるように添加して部分加水分解することを特
徴とする起泡安定性が良好なホエー蛋白質の調製法。 - (2)ホエー蛋白質又はその濃縮物は蛋白質濃度の0.
1乃至70%の水溶液形態である特許請求の範囲第(1
)項記載の調製法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP59217361A JPS6196956A (ja) | 1984-10-18 | 1984-10-18 | 起泡安定性が良好なホエ−蛋白質の調製法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP59217361A JPS6196956A (ja) | 1984-10-18 | 1984-10-18 | 起泡安定性が良好なホエ−蛋白質の調製法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6196956A true JPS6196956A (ja) | 1986-05-15 |
Family
ID=16702968
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP59217361A Pending JPS6196956A (ja) | 1984-10-18 | 1984-10-18 | 起泡安定性が良好なホエ−蛋白質の調製法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS6196956A (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0269593A2 (en) * | 1986-11-25 | 1988-06-01 | Albuglobe Aktiebolag | Process for the treatment of whey protein |
-
1984
- 1984-10-18 JP JP59217361A patent/JPS6196956A/ja active Pending
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0269593A2 (en) * | 1986-11-25 | 1988-06-01 | Albuglobe Aktiebolag | Process for the treatment of whey protein |
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