JPH02291264A - 酵素固定膜 - Google Patents
酵素固定膜Info
- Publication number
- JPH02291264A JPH02291264A JP11247689A JP11247689A JPH02291264A JP H02291264 A JPH02291264 A JP H02291264A JP 11247689 A JP11247689 A JP 11247689A JP 11247689 A JP11247689 A JP 11247689A JP H02291264 A JPH02291264 A JP H02291264A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- membrane
- enzyme
- clogging
- active layer
- cell
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 239000012528 membrane Substances 0.000 title claims abstract description 43
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 title 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 claims abstract description 12
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims abstract description 12
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 claims abstract description 7
- 210000000170 cell membrane Anatomy 0.000 claims abstract description 6
- 101000925662 Enterobacteria phage PRD1 Endolysin Proteins 0.000 claims description 14
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 10
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 10
- 239000000919 ceramic Substances 0.000 abstract description 10
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 abstract description 8
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 abstract description 8
- 239000007788 liquid Substances 0.000 abstract description 8
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 abstract description 5
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 abstract description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 5
- 230000001420 bacteriolytic effect Effects 0.000 abstract description 4
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 abstract description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 abstract description 3
- 229920005597 polymer membrane Polymers 0.000 abstract description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 abstract description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 abstract 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 abstract 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 abstract 1
- YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N Toluene Chemical compound CC1=CC=CC=C1 YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 7
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 3
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 2
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 2
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 2
- 108010022172 Chitinases Proteins 0.000 description 2
- 102000012286 Chitinases Human genes 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 2
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 2
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 2
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 2
- 230000004907 flux Effects 0.000 description 2
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 2
- 230000002101 lytic effect Effects 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 238000010992 reflux Methods 0.000 description 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 description 1
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010014251 Muramidase Proteins 0.000 description 1
- 102000016943 Muramidase Human genes 0.000 description 1
- 108010062010 N-Acetylmuramoyl-L-alanine Amidase Proteins 0.000 description 1
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 1
- BLRPTPMANUNPDV-UHFFFAOYSA-N Silane Chemical compound [SiH4] BLRPTPMANUNPDV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- -1 beptidase Proteins 0.000 description 1
- 108010047754 beta-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- 102000006995 beta-Glucosidase Human genes 0.000 description 1
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 230000009089 cytolysis Effects 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 108010060371 endo-N-acetylmuramidase Proteins 0.000 description 1
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 1
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 1
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 description 1
- 229960000274 lysozyme Drugs 0.000 description 1
- 239000004325 lysozyme Substances 0.000 description 1
- 235000010335 lysozyme Nutrition 0.000 description 1
- 230000009965 odorless effect Effects 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 229910000077 silane Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 1
- 108010082737 zymolyase Proteins 0.000 description 1
Landscapes
- Apparatus Associated With Microorganisms And Enzymes (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Separation Using Semi-Permeable Membranes (AREA)
- Filtering Materials (AREA)
- Manufacture Of Macromolecular Shaped Articles (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野）
本発明は醗酵液を分離する場合等に適した酵素固定膜に
関するものである。
関するものである。
（従来の技術）
現在使用されている分離膜は、高分子膜、セラミック膜
ともに活性層と支持層とから構成されており、以前の膜
に比較して目詰まりが少なくなっている．しかし、膜を
構成している分子は必ずしも利用液に対して最適な条件
にあるとはいえず、特に醗酵液を菌体と濾過液とに分離
する際に使用するとすぐに目詰まりを生じて濾過流量が
低下する欠点があった． （発明が解決しようとする課題） 本発明は上記したような従来の問題点を解決して、醗酵
液を菌体と濾過液とに分離する場合等に使用しても目詰
まりを生じにくいようにした酵素固定膜を提供するため
に完成されたものであるや（課題を解決するための手段
） 上記の課題を解決するためになされた本発明は、膜体の
活性層と支持層のいずれか一方又は双方に、目詰まりの
原因となる菌体の細胞膜や細胞壁を溶かすことができる
熔菌酵素を吸着させたことを特徴とするものである． 以下に本発明を図面を参照しつつ更に詳細に説明する． 第１図において、（１）は醗酵槽、（２）は循環用ポン
プ、（３）は分離器であり、この分離器の内部に本発明
の酵素固定ＩＩＩ （４）が設置されている．第２図に
示すように、本発明の酵素固定膜（４）は、膜体（５）
の活性層と支持層のいずれか一方又は双方に溶菌酵素（
６）を吸着させたものである。
ともに活性層と支持層とから構成されており、以前の膜
に比較して目詰まりが少なくなっている．しかし、膜を
構成している分子は必ずしも利用液に対して最適な条件
にあるとはいえず、特に醗酵液を菌体と濾過液とに分離
する際に使用するとすぐに目詰まりを生じて濾過流量が
低下する欠点があった． （発明が解決しようとする課題） 本発明は上記したような従来の問題点を解決して、醗酵
液を菌体と濾過液とに分離する場合等に使用しても目詰
まりを生じにくいようにした酵素固定膜を提供するため
に完成されたものであるや（課題を解決するための手段
） 上記の課題を解決するためになされた本発明は、膜体の
活性層と支持層のいずれか一方又は双方に、目詰まりの
原因となる菌体の細胞膜や細胞壁を溶かすことができる
熔菌酵素を吸着させたことを特徴とするものである． 以下に本発明を図面を参照しつつ更に詳細に説明する． 第１図において、（１）は醗酵槽、（２）は循環用ポン
プ、（３）は分離器であり、この分離器の内部に本発明
の酵素固定ＩＩＩ （４）が設置されている．第２図に
示すように、本発明の酵素固定膜（４）は、膜体（５）
の活性層と支持層のいずれか一方又は双方に溶菌酵素（
６）を吸着させたものである。
膜体（５）としては、高分子膜、セラミック膜の何れを
使用することもできる．溶菌酵素（６）としては、目詰
まりの原因となる菌体の細胞膜や細胞壁を熔かすことが
できることができるものが用いられるが、その溶菌作用
は相手の菌体によって特異的に決まるものである。即ち
、細菌に対してはベプチターゼ、プロテアーゼ、Ｎ−ア
セチルムラミダーゼ、リゾチーム、リパーゼ、アミラー
ゼ、キチナーゼ等の溶菌酵素が使用される．また真菌類
に対しては、グルカナーゼ、マンナナーゼ、プロテアー
ゼ、β−グルコシダーゼ、セルラーゼ、リパーゼ、アミ
ラーゼ、キチナーゼ、ペクチナーゼ、ヘミセルラーゼ、
キシラナーゼ等の溶菌酵素を使用すればよい． このような溶菌酵素（６）を膜体（５）に吸着させるに
は、膜体（５）を化学物質で処理後、溶菌酵素（６）を
共有結合によりその化学物質に結合させる化学的吸着法
や、膜体（５）を溶菌酵素（６）の水溶液に浸漬するか
、膜体（５）に溶菌酵素（６）の水溶液を圧入する物理
的吸着法を取ることができる．なお、物理的吸着法を取
る場合には、溶菌酵素（６）の水溶液の濃度は高いほど
好ましく、また酵素の安定化を図るために他の蛋白質等
を溶菌酵素（６）の水溶液に溶かしてもよい． （作用） このように構成された本発明の酵素固定Ｍ （４）は、
例えば第１図に示されるように循環用ポンプ（２）によ
り供給される醗酵液を菌体と濾過液とに分離するために
使用されるものであり、従来の膜は醗酵液中の菌体の細
胞膜や細胞壁の破片（７》が膜体（５）の表面や内部に
付着して目詰まりが発生し易い。
使用することもできる．溶菌酵素（６）としては、目詰
まりの原因となる菌体の細胞膜や細胞壁を熔かすことが
できることができるものが用いられるが、その溶菌作用
は相手の菌体によって特異的に決まるものである。即ち
、細菌に対してはベプチターゼ、プロテアーゼ、Ｎ−ア
セチルムラミダーゼ、リゾチーム、リパーゼ、アミラー
ゼ、キチナーゼ等の溶菌酵素が使用される．また真菌類
に対しては、グルカナーゼ、マンナナーゼ、プロテアー
ゼ、β−グルコシダーゼ、セルラーゼ、リパーゼ、アミ
ラーゼ、キチナーゼ、ペクチナーゼ、ヘミセルラーゼ、
キシラナーゼ等の溶菌酵素を使用すればよい． このような溶菌酵素（６）を膜体（５）に吸着させるに
は、膜体（５）を化学物質で処理後、溶菌酵素（６）を
共有結合によりその化学物質に結合させる化学的吸着法
や、膜体（５）を溶菌酵素（６）の水溶液に浸漬するか
、膜体（５）に溶菌酵素（６）の水溶液を圧入する物理
的吸着法を取ることができる．なお、物理的吸着法を取
る場合には、溶菌酵素（６）の水溶液の濃度は高いほど
好ましく、また酵素の安定化を図るために他の蛋白質等
を溶菌酵素（６）の水溶液に溶かしてもよい． （作用） このように構成された本発明の酵素固定Ｍ （４）は、
例えば第１図に示されるように循環用ポンプ（２）によ
り供給される醗酵液を菌体と濾過液とに分離するために
使用されるものであり、従来の膜は醗酵液中の菌体の細
胞膜や細胞壁の破片（７》が膜体（５）の表面や内部に
付着して目詰まりが発生し易い。
しかし本発明の酵素固定膜（４）においては、膜体（５
）の活性層と支持層のいずれか一方又は双方に吸着され
ている溶菌酵素（６）がこの細胞膜や細胞壁の破片（７
）を溶かすので、本発明の酵素固定膜（４）は目詰まり
を生じにク＜、次の実施例に示される通り膜の寿命を従
来の膜に比較して大幅に延ばすことができる． （実施例） セラミックＩｌｌ （０．２ μ、平膜３０ｇ）を６０
０ｍ ｌのトルエンに浸漬させ、沸騰石を添加後マント
ルヒ−クーを用いて還流しながら加熱した．トルエンが
沸騰後、６０−１のシラン剤（信越化学製、γアミノプ
口ピルトリエトキシシラン）を添加し、４時間還流を行
いながら加熱した．反応後、この溶媒を捨て、トルエン
臭がなくなるまでセラミック膜をアセトンで洗浄した． このように処理したセラミック膜をエタノール中に浸漬
後、真空ポンプを用いて脱気を行ない、純水で洗浄し、
１％グルタルアルデヒド１５０ｍ ｌを添加し、室温で
２時間静置した．その後、セラミック膜を無臭になるま
で純水で洗浄し、ｌＯ％ザイモリエース溶液に２４時間
浸漬させた後、純水で洗浄した． この溶薗酵素を吸着させたセラミック膜と、溶菌酵素を
吸着させないセラミック膜とを平膜試験機に取付け、培
養液をクロスフローで流してフラックスの低下を経時的
に測定した．なお、培養液はＹＰＯ培地でサッカロマイ
セスーセレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ−ｃｅ
ｒｅｖｉｓｉａｅ）協会７号を３０℃で２日間振とう培
養したものを使用した．その結果は第３図に示すとおり
であり、本発明の溶菌酵素を吸着させたセラミック膜は
溶菌酵素を吸着させない従来の膜に比較して、約１．５
倍の透過流束が得られた． （発明の効果） 本発明は以上の説明から明らかなように、膜体の活性層
と支持層のいずれか一方又は双方に目詰まりの原因とな
る菌体の細胞膜も細胞壁を溶かすことができる溶菌酵素
を吸着させたことにより目詰まりを防止したものであり
、醗酵液を菌体と濾過液とに分離する場合等に使用して
も目詰まりを生じに＜＜、長時間にわたり高い透過流量
を維持することができる． よって本発明は従来の問題点を解消したものとして、産
業の発展に寄与するところは極めて大きいものがある．
）の活性層と支持層のいずれか一方又は双方に吸着され
ている溶菌酵素（６）がこの細胞膜や細胞壁の破片（７
）を溶かすので、本発明の酵素固定膜（４）は目詰まり
を生じにク＜、次の実施例に示される通り膜の寿命を従
来の膜に比較して大幅に延ばすことができる． （実施例） セラミックＩｌｌ （０．２ μ、平膜３０ｇ）を６０
０ｍ ｌのトルエンに浸漬させ、沸騰石を添加後マント
ルヒ−クーを用いて還流しながら加熱した．トルエンが
沸騰後、６０−１のシラン剤（信越化学製、γアミノプ
口ピルトリエトキシシラン）を添加し、４時間還流を行
いながら加熱した．反応後、この溶媒を捨て、トルエン
臭がなくなるまでセラミック膜をアセトンで洗浄した． このように処理したセラミック膜をエタノール中に浸漬
後、真空ポンプを用いて脱気を行ない、純水で洗浄し、
１％グルタルアルデヒド１５０ｍ ｌを添加し、室温で
２時間静置した．その後、セラミック膜を無臭になるま
で純水で洗浄し、ｌＯ％ザイモリエース溶液に２４時間
浸漬させた後、純水で洗浄した． この溶薗酵素を吸着させたセラミック膜と、溶菌酵素を
吸着させないセラミック膜とを平膜試験機に取付け、培
養液をクロスフローで流してフラックスの低下を経時的
に測定した．なお、培養液はＹＰＯ培地でサッカロマイ
セスーセレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ−ｃｅ
ｒｅｖｉｓｉａｅ）協会７号を３０℃で２日間振とう培
養したものを使用した．その結果は第３図に示すとおり
であり、本発明の溶菌酵素を吸着させたセラミック膜は
溶菌酵素を吸着させない従来の膜に比較して、約１．５
倍の透過流束が得られた． （発明の効果） 本発明は以上の説明から明らかなように、膜体の活性層
と支持層のいずれか一方又は双方に目詰まりの原因とな
る菌体の細胞膜も細胞壁を溶かすことができる溶菌酵素
を吸着させたことにより目詰まりを防止したものであり
、醗酵液を菌体と濾過液とに分離する場合等に使用して
も目詰まりを生じに＜＜、長時間にわたり高い透過流量
を維持することができる． よって本発明は従来の問題点を解消したものとして、産
業の発展に寄与するところは極めて大きいものがある．
第１図は本発明の酵素固定膜の使用例を示すフローシー
ト、第２図は本発明の酵素固定膜を模式的に示す断面図
、第３図は実施例における透過流量の経時的変化を示す
グラフである。 （５）： 膜体、 （６）： 溶菌酵素。
ト、第２図は本発明の酵素固定膜を模式的に示す断面図
、第３図は実施例における透過流量の経時的変化を示す
グラフである。 （５）： 膜体、 （６）： 溶菌酵素。
Claims (1)
- 膜体（５）の活性層と支持層のいずれか一方又は双方に
、目詰まりの原因となる菌体の細胞膜や細胞壁を溶かす
ことができる溶菌酵素（６）を吸着させたことを特徴と
する酵素固定膜。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1112476A JP2703331B2 (ja) | 1989-05-01 | 1989-05-01 | 酵素固定膜 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1112476A JP2703331B2 (ja) | 1989-05-01 | 1989-05-01 | 酵素固定膜 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02291264A true JPH02291264A (ja) | 1990-12-03 |
| JP2703331B2 JP2703331B2 (ja) | 1998-01-26 |
Family
ID=14587592
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1112476A Expired - Fee Related JP2703331B2 (ja) | 1989-05-01 | 1989-05-01 | 酵素固定膜 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2703331B2 (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0523194A (ja) * | 1991-07-19 | 1993-02-02 | Hitachi Plant Eng & Constr Co Ltd | 蛋白質の膜分離方法 |
| WO2004035173A1 (ja) * | 2002-10-16 | 2004-04-29 | Hokuetsu Paper Mills, Ltd. | 空気浄化用濾材およびその製造方法 |
| CN102786709A (zh) * | 2012-07-18 | 2012-11-21 | 北京理工大学 | 一种具有抗菌功能的防水透气材料及其制备方法 |
| JP2013141620A (ja) * | 2012-01-06 | 2013-07-22 | Tokyo Univ Of Agriculture & Technology | ろ過膜 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6430584A (en) * | 1987-07-25 | 1989-02-01 | Ngk Insulators Ltd | Carrier for immobilizing organism catalyst |
-
1989
- 1989-05-01 JP JP1112476A patent/JP2703331B2/ja not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6430584A (en) * | 1987-07-25 | 1989-02-01 | Ngk Insulators Ltd | Carrier for immobilizing organism catalyst |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0523194A (ja) * | 1991-07-19 | 1993-02-02 | Hitachi Plant Eng & Constr Co Ltd | 蛋白質の膜分離方法 |
| WO2004035173A1 (ja) * | 2002-10-16 | 2004-04-29 | Hokuetsu Paper Mills, Ltd. | 空気浄化用濾材およびその製造方法 |
| CN100379481C (zh) * | 2002-10-16 | 2008-04-09 | 北越制纸株式会社 | 用于净化空气的过滤材料及其制造方法 |
| US7520912B2 (en) | 2002-10-16 | 2009-04-21 | Hokuetsu Paper Mills, Ltd. | Air purifying filter media and process for producing the same |
| JP2013141620A (ja) * | 2012-01-06 | 2013-07-22 | Tokyo Univ Of Agriculture & Technology | ろ過膜 |
| CN102786709A (zh) * | 2012-07-18 | 2012-11-21 | 北京理工大学 | 一种具有抗菌功能的防水透气材料及其制备方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2703331B2 (ja) | 1998-01-26 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Margaritis et al. | Advances in ethanol production using immobilized cell systems | |
| Phillips et al. | Immobilization of cells | |
| US5482860A (en) | Apparatus for continuously removing oxygen from fluid streams | |
| US4033817A (en) | Pressure-driven enzyme-coupled membranes | |
| Riordan et al. | Removal of uranium from solution using residual brewery yeast: combined biosorption and precipitation | |
| EP1416047A4 (en) | PROCESS FOR PURIFYING NUCLEIC ACID USING A NON-WOVEN AND DETECTION METHOD | |
| Abe et al. | Regeneration and fusion of mycelial protoplasts of Tricholoma matsutake | |
| JPH02291264A (ja) | 酵素固定膜 | |
| JPH0361427B2 (ja) | ||
| JP2728932B2 (ja) | 二層膜 | |
| Godjevargova et al. | Biodegradation of phenol by immobilized Trichosporon cutaneum R57 on modified polymer membranes | |
| CA1229808A (en) | Preparation of hydrophobic cotton cloth | |
| JPS59132883A (ja) | 生物触媒反応装置 | |
| JPS54132291A (en) | Novel bioreactor | |
| JP2013052362A (ja) | 膜の目詰まり軽減方法 | |
| Hirose et al. | Wet poly (vinyl chloride) membrane as a support: Sorption and transport of low-molecular-weight organic compounds and proteins | |
| JPS6025111B2 (ja) | 菌体処理装置 | |
| JP5141133B2 (ja) | 連続発酵によるタンパク質の製造方法 | |
| JPH0425792B2 (ja) | ||
| JPH072107B2 (ja) | バイオリアクタ−エレメントおよびその製造法 | |
| Vlakh et al. | The preparation and study of the properties of macroporous monolith-based continuous flow bioreactors | |
| US4184919A (en) | Method of gelling microbial mycelia | |
| RU2163264C2 (ru) | Способ концентрирования глюкоамилазы из грибной культуры aspergillus awamori (штамм 120-77) | |
| JPS6134796B2 (ja) | ||
| JPH02182192A (ja) | 酵素反応方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20071003 Year of fee payment: 10 |
|
| FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20081003 Year of fee payment: 11 |
|
| LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |