JPH02142712A - 動物又は植物由来蛋白加水分解物のアルキル化修飾物を含有する化粧料 - Google Patents
動物又は植物由来蛋白加水分解物のアルキル化修飾物を含有する化粧料Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
〔発明の目的〕
本発明は、動物又は植物111来の蛋白質の加水分解物
を用い′C得られた、アルキル化修飾物の化粧料への応
用に関り゛る。
を用い′C得られた、アルキル化修飾物の化粧料への応
用に関り゛る。
〔産業1.の利用分野〕
本発明は、低分子化されたペプチドのアルキル化修飾物
からなり、肌や頭髪、頭皮用の化粧料に用いることが出
来る。
からなり、肌や頭髪、頭皮用の化粧料に用いることが出
来る。
本発明によるアルキル化物は、エタノール等の高極性有
機溶媒を含有する溶液タイプの化粧料、例えば化粧水、
ヘアートニック、ヘアースプレー等に配合が容易である
。
機溶媒を含有する溶液タイプの化粧料、例えば化粧水、
ヘアートニック、ヘアースプレー等に配合が容易である
。
化粧品への動物や植物由来の蛋白質の応用は、高分子な
水溶性蛋白質から、水に不溶性の蛋白質に至るまで、さ
まざまな手段によって得られたものが公知であるが、主
として、水に可溶性の高分子な蛋白質やペプチドにあっ
ては、これを水に溶解した後、加温、加熱処理を加える
と、これによっ−C1粘性が増す性質があり、肌や毛髪
への吸着性が良好となり、この性質を利用して、化粧料
中に配合、主として保湿剤として用いられてきた。又、
水に不溶性の蛋白質は、これを、酸、アルカリ、酵素等
の処理を加λ、低分子・化を行い、その分解後の、水に
可溶なペプチドをもとに、同様にして肌や毛髪用化粧料
に応用されてきた。
水溶性蛋白質から、水に不溶性の蛋白質に至るまで、さ
まざまな手段によって得られたものが公知であるが、主
として、水に可溶性の高分子な蛋白質やペプチドにあっ
ては、これを水に溶解した後、加温、加熱処理を加える
と、これによっ−C1粘性が増す性質があり、肌や毛髪
への吸着性が良好となり、この性質を利用して、化粧料
中に配合、主として保湿剤として用いられてきた。又、
水に不溶性の蛋白質は、これを、酸、アルカリ、酵素等
の処理を加λ、低分子・化を行い、その分解後の、水に
可溶なペプチドをもとに、同様にして肌や毛髪用化粧料
に応用されてきた。
ノj、これらの蛋白質やペノグドに・ついでは、そのベ
ースとなる、水、油脂、エタノールの相溶性を向上する
ために、蛋白質やペプチドの有する側鎖のアミノ基や、
カルボキシル基などを置換(例えばアルキル化、アセチ
ル化、アシル化等の化学的修飾)を行い、きらに広範囲
な製剤へ用いる方法が公知である。
ースとなる、水、油脂、エタノールの相溶性を向上する
ために、蛋白質やペプチドの有する側鎖のアミノ基や、
カルボキシル基などを置換(例えばアルキル化、アセチ
ル化、アシル化等の化学的修飾)を行い、きらに広範囲
な製剤へ用いる方法が公知である。
例えば、それを示す最近の技術文献(公開性r「公報)
としては、次表(第1表)に示す刊行物があり、これら
は、そのいずれもが水溶性、又は油溶性であり、エタノ
ールを含む系中にあっては、わずかに溶解するも、経時
的には、エタノールが高含有するにしたがって、アルコ
ール変性による沈澱が生ずる。
としては、次表(第1表)に示す刊行物があり、これら
は、そのいずれもが水溶性、又は油溶性であり、エタノ
ールを含む系中にあっては、わずかに溶解するも、経時
的には、エタノールが高含有するにしたがって、アルコ
ール変性による沈澱が生ずる。
Vなわら、−【−タノールなどを+%金含有る、ヘアー
ト、−1/り、ヘアース/【・−1化粧水などの透明、
清澄な液状タイプの化υ「料への添加は、充分な効果が
期待出来る量を、配合−する、1とが出来ない欠点があ
−)た。したか−)で、−「−タノールに対する溶M
f’lの良好なペプチドが望−[れていた。そ、−て1
、ユの目的を達成するための、−′つの方法としては、
加水分解後のペプチドをもとに、そのアルコールに可溶
性の部分のみを分取して用いることもなされてきたが、
しかし、その収量はきわめて微量しか得られないことが
欠点となっていた。
ト、−1/り、ヘアース/【・−1化粧水などの透明、
清澄な液状タイプの化υ「料への添加は、充分な効果が
期待出来る量を、配合−する、1とが出来ない欠点があ
−)た。したか−)で、−「−タノールに対する溶M
f’lの良好なペプチドが望−[れていた。そ、−て1
、ユの目的を達成するための、−′つの方法としては、
加水分解後のペプチドをもとに、そのアルコールに可溶
性の部分のみを分取して用いることもなされてきたが、
しかし、その収量はきわめて微量しか得られないことが
欠点となっていた。
本発明者らは、動物や植物由来の蛋白質を基源となし、
それらの水溶性蛋白質や、その加水分解後の水溶性ペプ
チドの化粧料への利用に当って、エタノールとの相溶性
の良好なものが求められていることに注目し、それぞれ
の公知な動物や植物由来の、水溶性にある蛋白質やペプ
チドをもとに、エタノール可溶化を課題となし、研究を
開始した。
それらの水溶性蛋白質や、その加水分解後の水溶性ペプ
チドの化粧料への利用に当って、エタノールとの相溶性
の良好なものが求められていることに注目し、それぞれ
の公知な動物や植物由来の、水溶性にある蛋白質やペプ
チドをもとに、エタノール可溶化を課題となし、研究を
開始した。
その結果、以下に示すごとく、アミノ酸の数が2〜8個
程度のペプチドにある、蛋白質の加水分解物を、アルキ
ル化した修飾物を用いることによれば、−1,タノール
を含む系中で、優れた溶解性が得られることが確認され
たのである。
程度のペプチドにある、蛋白質の加水分解物を、アルキ
ル化した修飾物を用いることによれば、−1,タノール
を含む系中で、優れた溶解性が得られることが確認され
たのである。
本発明は、動物系、又は植物系の蛋白質を加水分解後、
平均分子−縫が3.000以ドの分−r早:(7ミノ酸
としく2〜8個程度をも−)たぺ/ブト)にif’)る
、加水分解物のアルキル化修飾物を化わ1月に用いる、
−とからなる。
平均分子−縫が3.000以ドの分−r早:(7ミノ酸
としく2〜8個程度をも−)たぺ/ブト)にif’)る
、加水分解物のアルキル化修飾物を化わ1月に用いる、
−とからなる。
以下に、実施例をもとに、きらに詳記する。
rIJ原料の選択に当って
本発明に用いられる原料は、動物、植物、微生物由来の
蛋白質であれば、そのいずれでも利用可能とl(l:測
されるが、ここでは、次表(第2表)に示す蛋白質又は
ペプチドを使用した。
蛋白質であれば、そのいずれでも利用可能とl(l:測
されるが、ここでは、次表(第2表)に示す蛋白質又は
ペプチドを使用した。
12」アルキル化修飾物の製造に当っての要旨本発明に
よる主要部は、蛋白質の分子量についで、その分子量を
3,000以下となし、望ましくは、分子量の分布を1
40〜800付近になるまで、加水分解を加え、その加
水分解後の水に可溶性の部分(アミノ酸2〜8個からな
るペプチド)をとり、これをもとにアルキル化して、化
粧料に用いることにある。
よる主要部は、蛋白質の分子量についで、その分子量を
3,000以下となし、望ましくは、分子量の分布を1
40〜800付近になるまで、加水分解を加え、その加
水分解後の水に可溶性の部分(アミノ酸2〜8個からな
るペプチド)をとり、これをもとにアルキル化して、化
粧料に用いることにある。
本発明を具体的に示すため、ここでは、前装(第2表)
に示す、蛋白質原料から、その1NO1」で示した、シ
ルク繊維についての加水分解による、水溶性加水分解物
の分取までの工程を示すが、加水分解による低分子化は
、酸やアルカリ、蛋白分解酵素を用いた、さまざまな方
法が公知であり、以トに示4− Jj法に限定4−る必
要はなく、最終的に得られた、それぞれの蛋白質(第2
表中、陽1〜Nol0)の加水分解後の水溶性のペプチ
ドの分7’ !Rが3,000以下にあるイ)のを用い
、アルキル化に1すると良い。
に示す、蛋白質原料から、その1NO1」で示した、シ
ルク繊維についての加水分解による、水溶性加水分解物
の分取までの工程を示すが、加水分解による低分子化は
、酸やアルカリ、蛋白分解酵素を用いた、さまざまな方
法が公知であり、以トに示4− Jj法に限定4−る必
要はなく、最終的に得られた、それぞれの蛋白質(第2
表中、陽1〜Nol0)の加水分解後の水溶性のペプチ
ドの分7’ !Rが3,000以下にあるイ)のを用い
、アルキル化に1すると良い。
b、゛ノ′ルヤル化修飾物をfXする、−とについでは
、その製造法は後記するごとく、特別な手段を必要とせ
ず、従来の公知なアルキル化修飾法を採用することで、
簡易に製造が出来ることが特徴であるが、なかでも、と
くにジメチル硫酸を用いるアルキル化は、簡易であると
共に、最もエタノールに対する可溶性の良好な状態が得
られることである。
、その製造法は後記するごとく、特別な手段を必要とせ
ず、従来の公知なアルキル化修飾法を採用することで、
簡易に製造が出来ることが特徴であるが、なかでも、と
くにジメチル硫酸を用いるアルキル化は、簡易であると
共に、最もエタノールに対する可溶性の良好な状態が得
られることである。
そしてさらに、ジメチル硫酸を用いる場合、反応に用い
るペプチドを、平均分子量3,000以下、つまり、ア
ミノ酸が2〜8個にあるペプチドに特定することによっ
て、エタノールの溶解性を飛躍的に向上さゼることかわ
かった。
るペプチドを、平均分子量3,000以下、つまり、ア
ミノ酸が2〜8個にあるペプチドに特定することによっ
て、エタノールの溶解性を飛躍的に向上さゼることかわ
かった。
つまり、アルキル化修飾化物について、その反応前のペ
プチドについて、種々の分子量にあるものをもとに、対
比してきたが、その結果、平均分子−+11:が高くな
るにつれて、反応性は良好となる。
プチドについて、種々の分子量にあるものをもとに、対
比してきたが、その結果、平均分子−+11:が高くな
るにつれて、反応性は良好となる。
しかし、−「−タノールに対4−る溶解性は低くなる。
又、分’I’−6tが高くなるにつれて、粘性の高いア
ルキル化修飾物となるも、エタノールに灯4る溶解性は
、低くなるニーとがオ)か〜)た。
ルキル化修飾物となるも、エタノールに灯4る溶解性は
、低くなるニーとがオ)か〜)た。
そして、エタノールに対する溶解性は、3,000以下
の分子量にある水溶性のペプチド(アミノ酸として2〜
8個をゆうするペプチド)をもってアルキル化したもの
が最良であることがわかった。
の分子量にある水溶性のペプチド(アミノ酸として2〜
8個をゆうするペプチド)をもってアルキル化したもの
が最良であることがわかった。
13」加水分解物の製造例
前装(第2表)に示した蛋白質において、水の系中に、
まったく不溶性なものは、陥1で示すシルク繊維、又は
No、 5で示すケラチンである。その他の蛋白質は、
すべて水溶性のものか、あるいは、その一部が水に溶解
するものである。したがって、ここでは、水に不溶性の
シルク繊維をもとに、水溶性の加水分解物の製造例を示
す。
まったく不溶性なものは、陥1で示すシルク繊維、又は
No、 5で示すケラチンである。その他の蛋白質は、
すべて水溶性のものか、あるいは、その一部が水に溶解
するものである。したがって、ここでは、水に不溶性の
シルク繊維をもとに、水溶性の加水分解物の製造例を示
す。
(A)
ンルク繊卸(脱セリシン処理後のもの)1kgに対して
、5 v/v%硫酸20ffiに浸漬、70−80℃の
水浴りで、−夜加温後、吸引濾過を行い、その溶液相部
を分取する。、−の[:稈にお(夕るイζ溶性の残渣物
は、化粧料用シルクパウダー等の原料とし〔、別に応用
される。
、5 v/v%硫酸20ffiに浸漬、70−80℃の
水浴りで、−夜加温後、吸引濾過を行い、その溶液相部
を分取する。、−の[:稈にお(夕るイζ溶性の残渣物
は、化粧料用シルクパウダー等の原料とし〔、別に応用
される。
この濾過後の溶液は、次に、ION水酸化ナトノウム溶
液を加え、pHを7.0付近に調整した後、再び吸引濾
過を行ってから、得られた濾液を約10分の工程度にな
るまで、減圧濃縮を行い、約212の溶液を得て、これ
をアルキル化のための原料となす。
液を加え、pHを7.0付近に調整した後、再び吸引濾
過を行ってから、得られた濾液を約10分の工程度にな
るまで、減圧濃縮を行い、約212の溶液を得て、これ
をアルキル化のための原料となす。
(B)
シルクM[(脱セリシン処理後のもの)1.3kに対し
て、1%水酸化カルシウム溶液201を加え、82±2
°Cで、4時間程度の加熱を行う。
て、1%水酸化カルシウム溶液201を加え、82±2
°Cで、4時間程度の加熱を行う。
加温終了後、水溶相部を分取して、濾過を行い、濾液を
取り、これにリン酸を加え、pHを中性付近に調整し、
静置後、吸引濾過を行い、得られた濾液をノリーザー内
に静置後、常温に戻し、再び吸引濾過を行う。この濾液
を約20分の1になる、[で−a縮して、約1!の溶液
を得て1、−れをアルキル化のための原料とな嗜゛。
取り、これにリン酸を加え、pHを中性付近に調整し、
静置後、吸引濾過を行い、得られた濾液をノリーザー内
に静置後、常温に戻し、再び吸引濾過を行う。この濾液
を約20分の1になる、[で−a縮して、約1!の溶液
を得て1、−れをアルキル化のための原料とな嗜゛。
記(A)〜(B)に示4方法によれば、シルクa Nl
中から、・Ti均分子゛fit:が310、分子量の分
布状態が140〜370イ・1近のものが得られる。
中から、・Ti均分子゛fit:が310、分子量の分
布状態が140〜370イ・1近のものが得られる。
尚、第2表中、No、 1〜No1Oに示す蛋白TIの
加水分解には、前記(A)〜(B)に示1方法にこだわ
ることはなく、公知な他の酸やアルカリを用いるか、あ
るいは公知な蛋白分解酵素(例えばアクチナーゼAS:
科研製薬製)を用い、時間的な調整を行うことによって
、容易に3,000以下の分子量にあるものが分取出来
る。
加水分解には、前記(A)〜(B)に示1方法にこだわ
ることはなく、公知な他の酸やアルカリを用いるか、あ
るいは公知な蛋白分解酵素(例えばアクチナーゼAS:
科研製薬製)を用い、時間的な調整を行うことによって
、容易に3,000以下の分子量にあるものが分取出来
る。
14」加水分解後の水溶性ペプチドの分子−量制御分取
例 シルク繊維の加水分解による、水溶性ペプチドの分取に
当っては、前記(A)又は(B)による方法を採用すれ
ば良いが、それ以外の原料蛋白質、又はペプチドを含む
原料にあっては、加水分解を行−)た後、ペリ〕ノンカ
t・/トンスーj゛ノ、(11本ミリボア・ リ ミー
l /ド製)を用いC1分子−!i!: 3 。
例 シルク繊維の加水分解による、水溶性ペプチドの分取に
当っては、前記(A)又は(B)による方法を採用すれ
ば良いが、それ以外の原料蛋白質、又はペプチドを含む
原料にあっては、加水分解を行−)た後、ペリ〕ノンカ
t・/トンスーj゛ノ、(11本ミリボア・ リ ミー
l /ド製)を用いC1分子−!i!: 3 。
000にあるベリ:1ン模を使用し℃、それを通ったと
、−ろの溶液を用いるとよい。
、−ろの溶液を用いるとよい。
又、シルク繊Mfの加水分解に、Lる、水溶t’lペッ
プ1゛の分取番こ当)でも、公知な加水分解υ、苓−用
いC処理後、前記ノス゛j 1. Lごよる膜を用い(
分11yシた後の、水溶性ペプチドを用いて、アルキル
化4行うことも、もちろん出来る。
プ1゛の分取番こ当)でも、公知な加水分解υ、苓−用
いC処理後、前記ノス゛j 1. Lごよる膜を用い(
分11yシた後の、水溶性ペプチドを用いて、アルキル
化4行うことも、もちろん出来る。
(分子量の測定条件)
第1図は、前記した(A)又は(B)による、シルクm
#の加水分解による溶液の分子量分布である。尚、その
測定条件は、次に示すごとくである。
#の加水分解による溶液の分子量分布である。尚、その
測定条件は、次に示すごとくである。
カラム; Asahi pak G5−310、カラ1
1温度;22”C,fJE速; 1. OmQ /mi
n、検出; UV280nm、注入量; saμe 、
す〜−トスピード; 5mm/ min展開溶媒;
50mM CH,C00NH,:CH,CN= 60
: 40゜「5.アルキル化修飾物の製造例 第2表に示4−1天然物由来の蛋白質の加水分解によ−
)で得られた、水溶+′1のペプヂI?が3.000以
トにある溶液300 mQ、あるいは、減圧濃縮して得
られた、水溶慴のペプチドの粉末にあっては、それを約
20〜25%程度含む水溶液となしで、そ(7) 30
0 mQをとり1、−れに20%水酸化−Jiリウl、
水溶液を加λ、系中のp Hを10.5に調整し人−後
、IW +1’トに」3いで、−ノ′ルA−ル化剤とし
て、ジ メチル硫酸115 mQを、ゆっくりと滴トす
る。この際、別に20%水酸化ナトリウム水溶液を、と
きどき添加して、系中のpHが10〜110間にあるよ
うに調整を行う。又、発熱するような場合には、冷却を
行い、温度は40°C以下に保持する。
1温度;22”C,fJE速; 1. OmQ /mi
n、検出; UV280nm、注入量; saμe 、
す〜−トスピード; 5mm/ min展開溶媒;
50mM CH,C00NH,:CH,CN= 60
: 40゜「5.アルキル化修飾物の製造例 第2表に示4−1天然物由来の蛋白質の加水分解によ−
)で得られた、水溶+′1のペプヂI?が3.000以
トにある溶液300 mQ、あるいは、減圧濃縮して得
られた、水溶慴のペプチドの粉末にあっては、それを約
20〜25%程度含む水溶液となしで、そ(7) 30
0 mQをとり1、−れに20%水酸化−Jiリウl、
水溶液を加λ、系中のp Hを10.5に調整し人−後
、IW +1’トに」3いで、−ノ′ルA−ル化剤とし
て、ジ メチル硫酸115 mQを、ゆっくりと滴トす
る。この際、別に20%水酸化ナトリウム水溶液を、と
きどき添加して、系中のpHが10〜110間にあるよ
うに調整を行う。又、発熱するような場合には、冷却を
行い、温度は40°C以下に保持する。
ジメチル硫酸の滴下終了後、さらに20時間程度、pH
を調整しつつ、攪拌を続け、反応を終了する。
を調整しつつ、攪拌を続け、反応を終了する。
次に、硫酸を系中に添加して、pHを3.5に調整した
後、反応液量と同等量のn−ブタノールを加λて分液し
、そのn−ブタノール層部を分取し、さらに反応液層に
対して、再度、n−ブタノールを加えて、そのn−ブタ
ノール層部を分取し、先のn−ブタノール層部とあわt
E 、 fiIt:濃縮によって、n−ブタノールを留
去する。
後、反応液量と同等量のn−ブタノールを加λて分液し
、そのn−ブタノール層部を分取し、さらに反応液層に
対して、再度、n−ブタノールを加えて、そのn−ブタ
ノール層部を分取し、先のn−ブタノール層部とあわt
E 、 fiIt:濃縮によって、n−ブタノールを留
去する。
、−れによっ°(7、アルキル化修飾物が、最低てこも
27g程度得られる。、−(’−1”得られたアルキル
化修飾物は、さらに、メタノール約300 mQ中(H
1加濡トじ溶解しl、−後、311間゛畠1.11ト(
′放置4ると、若干の沈殿物が生ずるから、濾過を行っ
た後、減圧濃縮によって、エタノールに溶解して、安定
性の良好なアルキル化修飾物が、最低でも約24g程度
の収量で、最終的に得られる。
27g程度得られる。、−(’−1”得られたアルキル
化修飾物は、さらに、メタノール約300 mQ中(H
1加濡トじ溶解しl、−後、311間゛畠1.11ト(
′放置4ると、若干の沈殿物が生ずるから、濾過を行っ
た後、減圧濃縮によって、エタノールに溶解して、安定
性の良好なアルキル化修飾物が、最低でも約24g程度
の収量で、最終的に得られる。
16」主な物性に関す゛る試験成績結果前記アルキル化
修飾物の主な物性又は作用は、次表(第3表、第4表)
に示すごとくである。
修飾物の主な物性又は作用は、次表(第3表、第4表)
に示すごとくである。
すなわち、第2表に示す蛋白質(基原)をもとに、加水
分解後の水溶性のペプチドは、その分子量が3.000
以下のものをもとに、アルキル化された修飾物であり、
いずれも、第3表〜第4表に承り、−゛とくの、数イ1
/1及び−r−ケータルに対4−る溶解性を示4−5−
ととなる。又1、−のイ)のは、ブチL・ングリ I−
ル、ブ11ピレングリー1−ル等を含む水溶液にで)溶
解4−る特徴が」)る。
分解後の水溶性のペプチドは、その分子量が3.000
以下のものをもとに、アルキル化された修飾物であり、
いずれも、第3表〜第4表に承り、−゛とくの、数イ1
/1及び−r−ケータルに対4−る溶解性を示4−5−
ととなる。又1、−のイ)のは、ブチL・ングリ I−
ル、ブ11ピレングリー1−ル等を含む水溶液にで)溶
解4−る特徴が」)る。
「第3表」 性状又は定量試験結果
(エタノールに対する溶解性)
本発明によるアルキル化修飾物は、これを3gとり、エ
タノール10gに加えたもの(第4表中、30%含有)
は、即、溶解するも、常温下で放置すると、徐々に沈殿
する。又、アルキJし化修飾物は、これを1.5gとり
、エタノール10g中に加えたもの(第4表中、15%
含有)は、即、溶解し、常温下で放置しても、まったく
沈殿することがない。
タノール10gに加えたもの(第4表中、30%含有)
は、即、溶解するも、常温下で放置すると、徐々に沈殿
する。又、アルキJし化修飾物は、これを1.5gとり
、エタノール10g中に加えたもの(第4表中、15%
含有)は、即、溶解し、常温下で放置しても、まったく
沈殿することがない。
尚、本発明によるアルキル化物は、水の単独の系には不
溶であることが特徴である。
溶であることが特徴である。
(U■吸収スペクトルの測定結果)
第2図は、本発明によるアルキル化修飾物が有する、紫
外部吸収スペクトルを示し、280 nmイ4近に極大
吸収能を/J<ず。
外部吸収スペクトルを示し、280 nmイ4近に極大
吸収能を/J<ず。
(分子量1(の沖1定結果)
第3図は、前記(A)又は(B)によるシルク繊M1の
加水分解後の水溶性ペプチドを用0て、アルキル化した
修飾物の分子−俄について求めたもの′C」〕るが、こ
の場合、その原料が有4−る分子−tNi分布状態(第
1図)と対比してみると、若干高くなり、460.20
0.140にあり、その平均分子量について求めてみれ
ば、310程度にあることが確認きれた。
加水分解後の水溶性ペプチドを用0て、アルキル化した
修飾物の分子−俄について求めたもの′C」〕るが、こ
の場合、その原料が有4−る分子−tNi分布状態(第
1図)と対比してみると、若干高くなり、460.20
0.140にあり、その平均分子量について求めてみれ
ば、310程度にあることが確認きれた。
(アミノ酸組成比)
基原の異なる蛋白素材をもとに、その加水分解による水
溶性のペプチドの、アルキル化修飾物を得たが、それぞ
れ6N−HCIを用いて加水分解して、その水溶部を分
取し、アミノ酸オートアナライザーで、アミノ酸組成を
求めれば、いずれもそのスタート素材(蛋白素材)の基
原の有するアミノ酸組成を反映したデータが得られる。
溶性のペプチドの、アルキル化修飾物を得たが、それぞ
れ6N−HCIを用いて加水分解して、その水溶部を分
取し、アミノ酸オートアナライザーで、アミノ酸組成を
求めれば、いずれもそのスタート素材(蛋白素材)の基
原の有するアミノ酸組成を反映したデータが得られる。
例えば、シルク繊維を加水分解した、水溶性ペプチドの
アルキル化修飾物によれば、法要(第5表)の、二とく
、アジ、−ン、グリシン、ブ■jジンなどが多く、一方
、グルテンや大豆、大Q納−q山来のペプチドのアルキ
ル化修飾物によれば、グルタミン酸が、特に多く確認さ
れる。又、羽毛からはンスチンか多い、−とが碌認され
る。
アルキル化修飾物によれば、法要(第5表)の、二とく
、アジ、−ン、グリシン、ブ■jジンなどが多く、一方
、グルテンや大豆、大Q納−q山来のペプチドのアルキ
ル化修飾物によれば、グルタミン酸が、特に多く確認さ
れる。又、羽毛からはンスチンか多い、−とが碌認され
る。
「74作用又は効果に関する試験結果
(毛髪に対する破断試験)
F記に示tパーマネントウエーノ剤(第1液、第2液)
の処−ノJからなる液を製し、人の頭髪を洗浄後、乾燥
し、第1液中に45分間浸漬を行い、水洗し、次に第2
液中に45分間浸漬し、水洗、乾燥したものを、し2メ
ーターを用いて、破断用1、IHを測定した。
の処−ノJからなる液を製し、人の頭髪を洗浄後、乾燥
し、第1液中に45分間浸漬を行い、水洗し、次に第2
液中に45分間浸漬し、水洗、乾燥したものを、し2メ
ーターを用いて、破断用1、IHを測定した。
測定に当っては、約3cT!′lの長さの毛髪を2 c
m /lll1nの速度で引っ張り、その切れたときの
重量を求める方法により行った。尚、1検体について、
毛髪は50本について測定し、その内、大きい値、小き
い値について、各々3本を除き、残りの44本について
の平均を求め、破断重量とした。
m /lll1nの速度で引っ張り、その切れたときの
重量を求める方法により行った。尚、1検体について、
毛髪は50本について測定し、その内、大きい値、小き
い値について、各々3本を除き、残りの44本について
の平均を求め、破断重量とした。
(第1液の処方)
50%チオグリコール酸
アンモニウム液・・・・・・・ ・・20%80%モノ
エタノールアミン・・・弓、5%EDTA・・・・・・
・・・・・・0.05%25%アン[−、ア水・・・・
・・・・0.8%試料Cアルキル化修飾物など)・・・
・・・5%精製水をも−)で100とな4゛。
エタノールアミン・・・弓、5%EDTA・・・・・・
・・・・・・0.05%25%アン[−、ア水・・・・
・・・・0.8%試料Cアルキル化修飾物など)・・・
・・・5%精製水をも−)で100とな4゛。
(第2液の処方)
精製水100 mllに臭素酸ナトリウl、6gを含有
する。
する。
第1液中にJ3 t)る試料(アルキル化修飾物)5%
の添加にゝ11つでは、−1−タノールが10%、系中
に含、トれたイ)のを用いた。
の添加にゝ11つでは、−1−タノールが10%、系中
に含、トれたイ)のを用いた。
本試験の成績結果は、次式(第6表)に示すごとくであ
る。つまり、破断重量は、それぞれのアルキル化修飾物
の方が、大きくなっていることが確認きれた。
る。つまり、破断重量は、それぞれのアルキル化修飾物
の方が、大きくなっていることが確認きれた。
「第6表、 破断重量の評価
(水分保留能と吸着性能)
頭髪(入毛)0.2gを洗浄後、充分な乾燥を行い、次
の処方からなる試験液中に、45分間浸漬した後、軽く
水洗を行い、余分な水分を拭き取ってから、38°C1
湿度50%の恒温槽中に放置し、一定時間毎の重量の変
化を測定する方法を採用して試験を行った。
の処方からなる試験液中に、45分間浸漬した後、軽く
水洗を行い、余分な水分を拭き取ってから、38°C1
湿度50%の恒温槽中に放置し、一定時間毎の重量の変
化を測定する方法を採用して試験を行った。
すなわち、重量の減少は、水分の蒸発によるものである
が、ここでは、24時間後の重量を水分を含まないもの
(0%)とみなし、そして、各時間ごとの重量と、24
時間後の重量との差をもって、水分の保留能を求めると
同時に、24時間後の重量と、実験前の重量との差を求
めて、吸着量(アルキル化修飾物の吸着性能)を求めた
。
が、ここでは、24時間後の重量を水分を含まないもの
(0%)とみなし、そして、各時間ごとの重量と、24
時間後の重量との差をもって、水分の保留能を求めると
同時に、24時間後の重量と、実験前の重量との差を求
めて、吸着量(アルキル化修飾物の吸着性能)を求めた
。
その結果は、次式(第7表)に示#−(−゛とく、本発
明におけるアルキル化修飾物では、その蛋白基原にこだ
わることなく、いずれのアルキル化物でも、(、Lぼ同
等の作用が認められた。そしく、水分保留(保持)能に
ついでは、既知の修飾化物(木1:+(験では、シルク
4&維の加水分解ぺ/−1−ドをもとに、カチオン化さ
れた修飾物を使用)ζζ此較するとき、その吸着性能に
優れていることがわかった。
明におけるアルキル化修飾物では、その蛋白基原にこだ
わることなく、いずれのアルキル化物でも、(、Lぼ同
等の作用が認められた。そしく、水分保留(保持)能に
ついでは、既知の修飾化物(木1:+(験では、シルク
4&維の加水分解ぺ/−1−ドをもとに、カチオン化さ
れた修飾物を使用)ζζ此較するとき、その吸着性能に
優れていることがわかった。
(試験液)
(1)精製水の単独使用
(2)アルNル化修飾物5%含有水溶液(但し、エタノ
ールを系中に5%含有する。) (3)カチオン化修飾物5%含有水溶液前装(第7表)
に示すごとく、吸着性の高い点、あるいは破断重量が大
きいことを数値的に示すことが可能であるが、さらに電
子顕微鏡(JEDL−T300、加速電圧10 kV)
により観察することによっても、その表面が緻密な状態
となっていることからも確認された。
ールを系中に5%含有する。) (3)カチオン化修飾物5%含有水溶液前装(第7表)
に示すごとく、吸着性の高い点、あるいは破断重量が大
きいことを数値的に示すことが可能であるが、さらに電
子顕微鏡(JEDL−T300、加速電圧10 kV)
により観察することによっても、その表面が緻密な状態
となっていることからも確認された。
本発明によるアルキル化修飾物は、乳液、クノームなど
に配合して用いることも出来るが、とくに系中にエタノ
ールを含む化粧料に最適である。配合料は、とくに上限
を設定する必要はないが、1〜10%程度を配合して用
いることがよく、肌用、頭髪用のすべての公知な化粧料
に配合して用いることが出来る。
に配合して用いることも出来るが、とくに系中にエタノ
ールを含む化粧料に最適である。配合料は、とくに上限
を設定する必要はないが、1〜10%程度を配合して用
いることがよく、肌用、頭髪用のすべての公知な化粧料
に配合して用いることが出来る。
化粧水やヘアーリキッド、ヘアートー ツク、ヘアース
プレーなどのエタノール高含有製品には、従来の水溶性
蛋白質、水溶性ペプチド、水溶性アミノ酢なと、′C′
!らに、それらの化学的修飾化物にあっては、経時的に
沈澱するとい−)だ欠点があったが、本発明によるアル
キル化修飾物Cは、とくにエタノールを含む処方中の系
で安定である。但し、水の単独の系中では、逆に沈澱を
生ずる。
プレーなどのエタノール高含有製品には、従来の水溶性
蛋白質、水溶性ペプチド、水溶性アミノ酢なと、′C′
!らに、それらの化学的修飾化物にあっては、経時的に
沈澱するとい−)だ欠点があったが、本発明によるアル
キル化修飾物Cは、とくにエタノールを含む処方中の系
で安定である。但し、水の単独の系中では、逆に沈澱を
生ずる。
したがって、化粧料への配合に当っては、エタノールを
含む処方中に用いることを最善となす。
含む処方中に用いることを最善となす。
これに従えば、公知ないかなる組合せの処方中にあって
も利用が可能である。
も利用が可能である。
そして、肌や毛髪用化粧料への配合に当って、本発明に
よるアルキル化修飾物よる、その作用、又は効果として
は、吸着性能に大変優れていることである。
よるアルキル化修飾物よる、その作用、又は効果として
は、吸着性能に大変優れていることである。
つまり、従来の水溶性のペプチド、あるいはカチオン化
きれたペプチド修飾物は、処方中にアル:7−ルが含ま
れる系中にあって、アルコール変性をきたし、経時的に
沈澱4−る。このために、吸着刊効果を充分に発揮され
にくいという欠点があった。
きれたペプチド修飾物は、処方中にアル:7−ルが含ま
れる系中にあって、アルコール変性をきたし、経時的に
沈澱4−る。このために、吸着刊効果を充分に発揮され
にくいという欠点があった。
これに対して、本発明によるアルキル化修飾物では、エ
タノールを高含有した、清?ll感のある溶液タイツの
化かr料にあ−)で、イ「+1の溶解補助剤、安定化剤
イ)必要と1見4゛、配合出来ると共に、その溶液は、
肌や毛髪に対して吸着性に優れていることである。
タノールを高含有した、清?ll感のある溶液タイツの
化かr料にあ−)で、イ「+1の溶解補助剤、安定化剤
イ)必要と1見4゛、配合出来ると共に、その溶液は、
肌や毛髪に対して吸着性に優れていることである。
したがって、処方中のアルコールが発散されると共に、
次第に肌や毛髪に光沢性が付与され、肌では、シミやシ
ワを目立たなくシ、髪には艶のある風合いを与える効果
が得られる。すなわち、日光に当ると、肌や毛髪に光沢
が付与されることである。
次第に肌や毛髪に光沢性が付与され、肌では、シミやシ
ワを目立たなくシ、髪には艶のある風合いを与える効果
が得られる。すなわち、日光に当ると、肌や毛髪に光沢
が付与されることである。
第1図は、本発明に用いられたシルク繊維の加水分解に
よる水溶性ペプチドの分子量分布を示す。 第2図は、本発明によって得られた、アルキル化修飾物
の紫外部吸収スペクトルである。 第3図は、シルク繊維の加水分解による、水溶性ペプチ
ドをもとにアルキル化された修飾物の分子量分布を示す
。 (特rF出願人) 丸ノγルーlス株人会71 (代表者) 安 藤 裕 第2図 手続補正書(自発) 事件の表示 昭和63年特許願第297 15号 2、発明の名称 動物又i4 i、= G、7 ; ;、l蛋′白加水分
解物のアルキル化i飾物な含有する化粧料。 3、補正をする者 事件との関係
よる水溶性ペプチドの分子量分布を示す。 第2図は、本発明によって得られた、アルキル化修飾物
の紫外部吸収スペクトルである。 第3図は、シルク繊維の加水分解による、水溶性ペプチ
ドをもとにアルキル化された修飾物の分子量分布を示す
。 (特rF出願人) 丸ノγルーlス株人会71 (代表者) 安 藤 裕 第2図 手続補正書(自発) 事件の表示 昭和63年特許願第297 15号 2、発明の名称 動物又i4 i、= G、7 ; ;、l蛋′白加水分
解物のアルキル化i飾物な含有する化粧料。 3、補正をする者 事件との関係
Claims (1)
- (1) シルク繊維、コラーゲン、ゼラチン、エラスチン、ケラ
チン、グロビン、大豆蛋白、大豆納豆由来蛋白、カゼイ
ン、小麦由来蛋白の水溶性の加水分解物の内、アミノ酸
が2〜8個からなるペプチドを用いて得られた、アルキ
ル化修飾物を含有することを特徴とする化粧料。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP29711588A JP2736425B2 (ja) | 1988-11-24 | 1988-11-24 | 動物又は植物由来蛋白加水分解物のアルキル化修飾物を含有する化粧料 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP29711588A JP2736425B2 (ja) | 1988-11-24 | 1988-11-24 | 動物又は植物由来蛋白加水分解物のアルキル化修飾物を含有する化粧料 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH02142712A true JPH02142712A (ja) | 1990-05-31 |
JP2736425B2 JP2736425B2 (ja) | 1998-04-02 |
Family
ID=17842404
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP29711588A Expired - Lifetime JP2736425B2 (ja) | 1988-11-24 | 1988-11-24 | 動物又は植物由来蛋白加水分解物のアルキル化修飾物を含有する化粧料 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JP2736425B2 (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2002255732A (ja) * | 2001-03-05 | 2002-09-11 | L'oreal Sa | ポリアミノ酸誘導体を含有する抗シワ組成物と皮膚のシワに抗するための該化合物の用途 |
JP2006137714A (ja) * | 2004-11-12 | 2006-06-01 | Nof Corp | パック化粧料 |
JP2008088180A (ja) * | 1998-03-31 | 2008-04-17 | L'oreal Sa | ポリアミノ酸誘導体及びケラチン繊維のトリートメント用組成物におけるそれらの用途 |
JP2014506239A (ja) * | 2010-12-08 | 2014-03-13 | エヴォニク ゴールドシュミット ゲーエムベーハー | 疎水性化タンパク質加水分解物 |
-
1988
- 1988-11-24 JP JP29711588A patent/JP2736425B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2008088180A (ja) * | 1998-03-31 | 2008-04-17 | L'oreal Sa | ポリアミノ酸誘導体及びケラチン繊維のトリートメント用組成物におけるそれらの用途 |
JP2002255732A (ja) * | 2001-03-05 | 2002-09-11 | L'oreal Sa | ポリアミノ酸誘導体を含有する抗シワ組成物と皮膚のシワに抗するための該化合物の用途 |
JP2006137714A (ja) * | 2004-11-12 | 2006-06-01 | Nof Corp | パック化粧料 |
JP4513518B2 (ja) * | 2004-11-12 | 2010-07-28 | 日油株式会社 | パック化粧料 |
JP2014506239A (ja) * | 2010-12-08 | 2014-03-13 | エヴォニク ゴールドシュミット ゲーエムベーハー | 疎水性化タンパク質加水分解物 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JP2736425B2 (ja) | 1998-04-02 |
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