JP6568193B2 - エピトープ - Google Patents
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Description
アレルゲン候補の食品・食材等において、いくつかのアレルゲンコンポーネントが示唆され、検査キットとして商品化もされているが、アレルギー検査の信頼度を高めるためには、アレルゲンコンポーネントを網羅的に特定する必要があるところ、上記アレルゲンコンポーネントの測定による患者検出率はまだまだ不十分である。
[1]アレルギー患者のIgE抗体に特異的に結合するポリペプチドであって、配列番号1〜14からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
[3][1]又は[2]に記載のポリペプチドの少なくとも一つを含む、アレルギーの診断キット。
[5]対象のアレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程:
(i)対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はIgE抗体が含まれる溶液である;
(ii)対象から得られた試料中のIgE抗体と当該抗原との結合を検出する;
(iii)対象のIgE抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される;
を含み、ここで当該抗原は、[1]又は[2]に記載のポリペプチドの少なくとも一つである、前記方法。
[7]アレルギーを治療するための、[6]に記載の医薬組成物。
[8][1]又は[2]に記載のポリペプチドの少なくとも一つと結合する抗体を含むことを特徴とする、対象物における抗原の有無を判定するためのテスター。
本明細書で特段に定義されない限り、本発明に関連して用いられる科学用語及び技術用語は、当業者によって一般に理解される意味を有するものとする。
本明細書においてタンパク質とは、アミノ酸がペプチド結合により連結された構造を有する分子である。タンパク質に含まれるアミノ酸の数は特に限定されない。本明細書において「ポリペプチド」の用語もまた、アミノ酸がペプチド結合により連結された構造を有する分子を意味する。ポリペプチドに含まれるアミノ酸の数は特に限定されない。「ポリペプチド」は、「タンパク質」を含む概念である。また、2〜50個程度のアミノ酸がペプチド結合により連結されたポリペプチドを、特にペプチドと呼ぶことがある。また、アミノ酸に関して光学異性体があり得る場合は、特に明示しなければL体を示す。本明細書で用いるタンパク質、ポリペプチドまたはペプチドのアミノ酸配列の表記法は、標準的用法及び当業界で慣用されている表記法に基づき、アミノ酸の一文字表記で表され、左方向はアミノ末端方向であり、そして右方向はカルボキシ末端方向である。なお、アミノ酸の一文字表記においてXは、両端のアミノ酸と結合できるアミノ基およびカルボキシル基を有する物質であればいずれでもよく、特に20種類の天然のアミノ酸のいずれかであってもよいことを表す。
A群:ロイシン、イソロイシン、バリン、アラニン、メチオニン
B群:アスパラギン酸、グルタミン酸
C群:アスパラギン、グルタミン
D群:リジン、アルギニン、
E群:セリン、スレオニン
F群:フェニルアラニン、チロシン
非保存的置換の場合は、上記種類のうち、ある1つのメンバーと他の種類のメンバーとを交換することができる。例えば、不用意な糖鎖修飾を排除するために上記のB、D、E群のアミノ酸をそれ以外の群のアミノ酸に置換してもよい。または、3次構造でタンパク質中に折りたたまれることを防ぐためにシステインを欠失させるか、他のアミノ酸に置換してもよい。あるいは、親水性/疎水性のバランスが保たれるように、または合成を容易にするために親水度を上げるように、アミノ酸に関する疎水性/親水性の指標であるアミノ酸のハイドロパシー指数(J. Kyte 及びR. Doolittle, J. Mol. Biol., Vol.157, p.105-132, 1982)を考慮して、アミノ酸を置換してもよい。
ω−5グリアジンについて、実施例1および2に示すとおり、エピトープおよびそのエピトープ内でアレルギー患者のIgE抗体との結合性に重要なアミノ酸を特定した。
(1)配列番号6及び13からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
(2)XEXPXXQ(配列番号1)、好ましくはQEXPXXQ(配列番号2)、より好ましくはQEXPXQQ(配列番号3)、さらに好ましくはQXEXPXXQ(配列番号4)、最も好ましくはFPQXEXPXXQ(配列番号5)のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
(3)PXQXXPQQ(配列番号8)、好ましくはPQQXXPQQ(配列番号9)、より好ましくはFPXQXXPQQ(配列番号10)、さらに好ましくはPXQXXPQQH(配列番号11)、最も好ましくはFPXQXXPQQH(配列番号12)のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
(4)QEFPQQQ(配列番号22)の1、3、5、6番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、3、又は4個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、配列番号22の3、5、6番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、又は3個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは、配列番号22の3、5番目に相当するアミノ酸のいずれか1又は2個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは、QQEFPQQQ(配列番号46)の2、4、6、7番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、3、又は4個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。最も好ましくは、FPQQEFPQQQ(配列番号47)の4、6、8、9番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、3、又は4個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
(5)PQQQPPQQ(配列番号29)の2、4、5番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、又は3個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、配列番号29の4、5番目に相当するアミノ酸のいずれか1又は2個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは、FPQQQPPQQ(配列番号48)の3、5、6番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、又は3個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは、PQQQPPQQH(配列番号49)の2、4、5番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、又は3個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。最も好ましくは、FPQQQPPQQH(配列番号50)の3、5、6番目に相当するアミノ酸のいずれか1、2、又は3個のアミノ酸が別のアミノ酸、好ましくはアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
(6)配列番号7及び配列番号14からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
本発明は、対象のアレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程:
(i)対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はIgE抗体が含まれる溶液である;
(ii)対象から得られた試料中のIgE抗体と当該抗原との結合を検出する;
(iii)対象のIgE抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される;
を含み、ここで当該抗原は上記(1)〜(6)のポリペプチドの少なくとも一つであるポリペプチド、または2以上の上記(1)〜(6)のポリペプチドがスペーサーを介してもしくは介さずに連結されたポリペプチドである、前記方法を提供する。
対象から得られた試料と上記(1)〜(6)を含む抗原との接触およびその結合の検出は、既知の方法により行うことが可能である。そのような方法には、例えば、ELISA(Enzyme-Linked Immunosorvent Assay)、サンドイッチ免疫測定法、イムノブロット、免疫沈降法、イムノクロマト法による検出を用いることができる。これらはいずれも、上記(1)〜(6)を含む抗原に対象のIgE抗体を接触させて結合させ、上記(1)〜(6)を含む抗原に特異的に結合したIgE抗体に対して酵素標識した二次抗体を作用させ、酵素の基質(通常は、発色あるいは発光試薬)を加えて酵素反応の生成物を検出することにより、上記(1)〜(6)を含む抗原と対象のIgE抗体の結合を検出する手法である。もしくは、蛍光標識した二次抗体を検出する方法である。あるいは、表面プラズモン共鳴(SPR)等の、上記(1)〜(6)を含む抗原とIgE抗体の結合を評価可能な測定方法による検出を用いることもできる。複数種の上記(1)〜(6)を含む抗原特異的IgE抗体が混合されていてもよい。
(i)対象から得られた試料を抗原に接触させる;
(ii)対象から得られた試料中のIgE抗体と当該抗原との結合を検出する;
(iii)対象のIgE抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであると判断する;
ことを含み、ここで当該抗原は上記(1)〜(6)を含む抗原として特定されるタンパク質の少なくとも一つである、前記方法を提供する。ここにおいて(i)および(ii)の各工程は、アレルギーを診断するための指標を提供する方法の各工程について説明したとおりに行われる。
さらなる別の態様において、本発明はアレルギーの診断薬の製造のための上記(1)〜(6)を含む抗原の少なくとも一つの使用を提供する。
本発明は、上記(1)〜(6)を含む抗原の少なくとも一つを含む医薬組成物を提供する。一態様において、上記の医薬組成物は、アレルギーを治療するために用いられる。アレルギーの治療とは、体内に取り込んでも発症しない抗原の限界量を増やすことであり、最終的には通常の抗原の摂取量では発症しない状態(寛解)を目指すものである。
別の態様において、本発明はアレルギーの治療に使用するための上記(1)〜(6)を含む抗原の少なくとも一つを提供する。さらに別の態様において本発明は、アレルギーの治療薬の製造のための上記(1)〜(6)を含む抗原の少なくとも一つの使用を提供する。
本発明は、上記(1)〜(6)を含む抗原の少なくとも一つに対する抗体を含むテスターを提供する。
・作製した抗体を含むテスターを原料・加工品等から得られた試料に接触させて、例えばELISA法を用いて当該抗体と試料中の上記(1)〜(6)を含む抗原との結合を検出し、当該抗体と上記(1)〜(6)を含む抗原との結合が検出された場合に、対象原料・加工品等に当該抗原が残留していると判断する方法。
・ろ紙などに原料・加工品等をしみこませ、そこに含まれる上記(1)〜(6)を含む抗原を検出するように、抗体溶液を反応させる方法。
本発明は、上記(1)〜(6)を含む抗原の少なくとも一つが除去又は低減されていることを特徴とする原料または加工品を提供する。
本発明は、抗原が除去又は低減されている加工品の製造方法であって、当該加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されていることを確認するステップを有し、ここで当該抗原は上記(1)〜(6)を含む抗原の少なくとも一つである、前記製造方法を提供する。
実施例1:エピトープの同定
ω−5グリアジンのエピトープ
ω−5グリアジンについて、以下の手順によりエピトープの同定を行った。
パンコムギのω−5グリアジンの全長アミノ酸配列(配列番号51)に対応するオーバーラップペプチド(長さ:15アミノ酸)のライブラリーによって、エピトープマッピングを行った。
ペプチドアレイの調製のため、Intavis CelluSpots(商標)技術を使用した。すなわち次の手順、(1)アミノ修飾セルロースディスク上に自動化合成装置(Intavis MultiPep RS)を用いて目的のペプチドを合成し、(2)前記アミノ修飾セルロースディスクを溶解させてセルロース結合ペプチド溶液を得て、(3)コーティングを施したスライドガラス上に前記セルロース結合ペプチドをスポットすることにより、ペプチドアレイを調製した。各手順の詳細は以下のとおりである。
(1)ペプチドの合成
384ウェル合成プレート中のアミノ修飾セルロースディスク上で、9−フルオレニルメトキシカルボニル(Fmoc)化学反応を利用して、ペプチド合成を段階的に行った。すなわち、Fmoc基がアミノ基に結合したアミノ酸をジメチルホルムアミド(DMF)中のN,N’−ジイソプロピルカルボジイミド(DIC)および1−ヒドロキシベンゾトリアゾール(HOBt)の溶液で活性化し、前記セルロースディスクに滴下してセルロースディスク上のアミノ基へ前記Fmoc基結合アミノ酸を結合させ(カップリング)、未反応のアミノ基を無水酢酸によりキャッピングしてDMFにより洗浄し、さらにピペリジンで処理してDMFにより洗浄して、セルロースディスク上のアミノ基に結合したアミノ酸のアミノ基からFmoc基を除去した。前記セルロースディスク上のアミノ基に結合したアミノ酸に対して、上記カップリング、キャッピング、およびFmoc基の除去を反復して行うことにより、アミノ末端を伸長させてペプチド合成を行った。
(2)アミノ修飾セルロースディスクの溶解
上記「(1)ペプチドの合成」で得られた目的のペプチドが結合したセルロースディスクを96ウェルプレートに移し、アミノ酸の側鎖の脱保護のため、トリフルオロ酢酸(TFA)、ジクロロメタン、トリイソプロピルシラン(TIPS)、および水の側鎖脱保護混合液で処理した。その後、脱保護されたセルロース結合ペプチドを、TFA、ペルフルオロメタンスルホン酸(TFMSA)、TIPS、および水の混合液で溶解し、テトラブチルメチルエーテル(TBME)で沈殿させ、ジメチルスルホキシド(DMSO)中に再懸濁し、NaCl、クエン酸Na、および水の混合液と混合し、スライドスポット用ペプチド溶液を得た。
(3)セルロース結合ペプチド溶液のスポット
上記「(2)アミノ修飾セルロースディスクの溶解」で得られたスライドスポット用ペプチド溶液を、Intavisスライドスポッティングロボットを用いて、Intavis CelluSpots(商標)スライド上にスポットし、これを乾燥させてペプチドアレイを調製した。
(1)ペプチドを、5%スキムミルク/PBST溶液(非イオン界面活性剤Tween 20を0.1%含むPBSバッファー)中で、室温で1時間振盪した。
(2)2%血清/5%スキムミルク/PBST溶液中で、室温で1時間振盪した。
(3)PBST溶液で5分洗浄した(×3回)。
(4)抗ヒトIgE抗体−HRP(1:10,000、5%スキムミルク/PBST溶液)を添加し、室温で1時間振盪した。
(5)PBST溶液で5分洗浄した(×3回)。
(6)Pierce ECL Plus Western Blotting Substrate(Thermo社製)を添加し、室温で5分間振盪した。
(7)Amersham Imager 600を使用して、上記(1)〜(6)の処理を施したペプチドの化学発光を測定した。
上記(A)により患者特異的に血清中IgE抗体が結合したペプチドの配列(配列番号6および13)を基に、当該ペプチドの配列およびパンコムギのω−5グリアジンの全長アミノ酸配列(配列番号51)における当該ペプチドの前後の配列を付加した配列において、オーバーラップペプチド断片(長さ:10アミノ酸)のライブラリーを作成し、エピトープマッピングを行った。
ライブラリーは次の手順で作成した。すなわち、(1)アミノ修飾樹脂上において自動化合成装置(Intavis MultiPep RS)で目的のペプチドを合成し、(2)前記アミノ修飾樹脂からペプチドを溶出することで作成した。各手順の詳細は以下のとおりである。
(1)ペプチドの合成
96ウェルプレート中のアミノ修飾樹脂上で、上記(A)と同様の方法で、目的のペプチドを合成した。合成した目的のペプチドのアミノ末端には、Fmoc−Acp(6)−OH由来のアミノカプロン酸をスペーサーとして挟んで、ビオチンを結合させた。
(2)アミノ修飾樹脂からペプチドの溶出
得られた目的のペプチドが結合した前記アミノ修飾樹脂に対して、TFA、TIPSおよび水の混合液で処理して、前記アミノ修飾樹脂からペプチドを溶出させた。その後、TBMEで当該ペプチドを沈殿し、目的のペプチドを得てライブラリーを作成した。
(1)ライブラリーのビオチン結合ペプチドをPBST溶液で10μg/mlに調製し、アビジンコートELISAプレート中において室温で1時間振盪した。
(2)PBST溶液で洗浄した。
(3)1%スキムミルク/PBST溶液中で、室温で1時間振盪した。
(4)2%血清/1%スキムミルク/PBST溶液中で、室温で1時間振盪した。
(5)PBST溶液で洗浄した。
(6)抗ヒトIgE抗体−HRP(1:10,000、1%スキムミルク/PBST溶液)を添加し、室温で1時間振盪した。
(7)PBST溶液で洗浄した。
(8)TMB ELISA(Thermo社製)20μLを添加し、室温で15分間振盪した。
(9)2M硫酸20μLを添加して、酵素反応を停止した。
(10)450nmの吸光度を測定した。
上記(B)で同定した配列番号22のアミノ酸配列、および配列番号29のアミノ酸配列について、アラニンスキャンと呼ばれる手法(非特許文献1)により、それぞれ配列番号6および配列番号13のアミノ酸配列中においてアミノ末端側から1アミノ酸ずつアラニンに置換したペプチド断片のライブラリーを、上記(B)と同様の手法で調製し、上記(B)と同様の手法で患者および健常者の血清中のIgE抗体が結合するか否かを各ペプチド断片について測定した。アラニン置換により患者のIgE抗体への結合性が喪失あるいは減少し、健常者のIgE抗体への結合性が発生した位置のアミノ酸は、本来の抗原性の発現のために重要なアミノ酸、または本来の抗原性の発現に影響するアミノ酸と判断した。また、アラニン置換によっても患者のIgE抗体への結合性が維持され、健常者のIgE抗体への結合性も発生しなかった位置のアミノ酸は、本来の抗原性の発現のためには重要ではなく、置換が可能なアミノ酸と判断した。この解析により、本来の抗原性の発現のために重要な共通配列を見出した。
配列番号6および13のポリペプチドについて、患者のIgE抗体との結合性に重要なアミノ酸を上記(C)で特定し、それぞれから配列番号1および8(以下、鍵配列と記載することがある)を得た。配列番号6および配列番号13をクエリ配列とし、鍵配列である配列番号1および配列番号8をそれぞれについてのPHIパターン配列とし、PHI−BLASTの初期設定パラメータにおけるPHI−BLASTでの解析により、アミノ酸配列を基にした交差性の検討を行った。
Claims (10)
- アレルギー患者のIgE抗体に特異的に結合するポリペプチドであって、配列番号11、12および25からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列からなるポリペプチド。
- 請求項1に記載のポリペプチドの少なくとも一つを含む、アレルギーの診断キット。
- 対象から得られたIgE抗体が含まれる溶液についてのアレルギーの診断キットであって、配列番号11、12および25からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列からなるポリペプチドを含むことを特徴とする、前記診断キット。
- アレルギーの診断用組成物であって、請求項1に記載のポリペプチドの少なくとも一つを抗原として含む、前記診断用組成物。
- 対象から得られたIgE抗体が含まれる溶液についてのアレルギーの診断用組成物であって、配列番号11、12および25からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列からなるポリペプチドを含むことを特徴とする、前記診断用組成物。
- 対象のアレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程:
(i)対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はIgE抗体が含まれる溶液である;
(ii)対象から得られた試料中のIgE抗体と当該抗原との結合を検出する;
(iii)対象のIgE抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される;
を含み、ここで当該抗原は、請求項1に記載のポリペプチドの少なくとも一つである、前記方法。 - 対象のアレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程:
(i)対象から得られたIgE抗体が含まれる溶液中のIgE抗体と、配列番号11、12および25からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列からなるポリペプチドとの結合を検出する;
(ii)対象のIgE抗体と当該アミノ酸配列との結合性が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される;
を含む、前記方法。 - 請求項1に記載のポリペプチドの少なくとも一つと結合する抗体を含むテスター組成物を用いることを特徴とする、対象物における配列番号11、12および25からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列の有無を判定するための方法。
- 請求項1に記載のポリペプチドをコードする核酸の塩基配列の一部および/またはその相補鎖の一部を含むプライマーを含むことを特徴とする、対象物におけるアレルギーの原因となる請求項1に記載のポリペプチドの有無を判定するためのテスター組成物。
- 請求項9に記載のテスター組成物を用いることを特徴とする、対象物における配列番号11、12および25からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列をコードする核酸の有無を判定するための方法。
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