JP7076713B2 - アレルギーの抗原およびそのエピトープ - Google Patents

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Description

本発明は、大豆に対するアレルギーの新規抗原に関する。本発明はまた、大豆に対するアレルギーの診断キット、診断用組成物、及び診断方法に関する。本発明はまた、当該抗原を含む医薬組成物、及び当該抗原が除去又は低減された大豆又は大豆加工品に関する。本発明はさらに、対象物における大豆抗原の有無を判定するためのテスターに関する。
本発明はまた、アレルゲンのエピトープを含むポリペプチドに関する。本発明はまた、当該ポリペプチドを含むアレルギーの診断キット、診断用組成物、及び診断方法に関する。本発明はまた、当該ポリペプチドを含む医薬組成物、及び当該ポリペプチドを含む抗原が除去又は低減若しくは当該ポリペプチドを切断又は取り除かれた食品原料または食用加工品に関する。本発明はさらに、当該抗原が除去又は低減された食用加工品の製造方法に関する。本発明はさらにまた、対象物における当該ポリペプチドを含む抗原の有無を判定するためのテスターに関する。
アレルギー患者の血液及び組織中では、特定の抗原に特異的なＩｇＥ抗体が産生される。このＩｇＥ抗体と特定の抗原の相互作用により生じた生理学的結果によりアレルギー反応が惹起される。
従来のアレルギー検査薬においては、単にアレルゲン候補の食品・材料等をすりつぶして抗原試薬を作成していることが多い（特許文献１）。このように従来の抗原試薬は、必ずしもアレルギー反応を引き起こす特定の抗原タンパク質（アレルゲンコンポーネント）を単独で含有するものではなく、複数のタンパク質成分を含むものである。したがって、従来の抗原試薬においては、アレルゲンコンポーネントごとに含有量が異なっていた。このため、従来の抗原試薬中に含まれる多数のタンパク質の中で、ＩｇＥ抗体との結合について陽性反応が判定可能な閾値を超える含有量のタンパク質がアレルゲンコンポーネントであった場合にのみ、アレルギー検査における陽性反応を検出することが可能であった。逆に、食品等のアレルゲン中の含有量が少ないアレルゲンコンポーネントにＩｇＥ抗体が結びつく患者については、従来のアレルギー検査薬を用いても陽性反応が判定できず、診断効率は十分に高いとはいえない状態であった。
また、アレルギー反応の症状や重篤度は、アレルゲンコンポーネントの含有量とは必ずしも相関しない。アレルゲン候補の食品・材料中に微量に含まれるアレルゲンコンポーネントに患者のＩｇＥ抗体が反応する場合であってもアレルギー症状が現れたり、重篤度に関与したりする場合がある。
粗抗原を構成する一つ一つのコンポーネントに対するＩｇＥ抗体を調べることにより、診断に直結する感作と汎アレルゲン等による交差抗原性に基づく感作を区別して診断効率を上げる試みも進められている。大豆アレルゲンに関しては、現在、８つが世界保健機関／国際免疫連合（WHO/IUIS）に登録されている。
しかしながら、アレルギー検査の信頼度を高めるためには、アレルゲン候補の食品・材料において、アレルゲンコンポーネントを網羅的に特定する必要があるところ、上記アレルゲンコンポーネントの測定による患者検出率はまだまだ不十分である。大豆の新規アレルゲンを同定することは、診断薬の精度を高めるだけでなく、低アレルゲン食品や治療薬のターゲットとしても非常に重要である。
一方、タンパク質の分離・精製に関しては、従来、細胞抽出物などからタンパク質や核酸を分離・精製する方法が種々に検討されてきている。塩濃度を利用した透析、遠心分離などはその一例であるといえる。
また、タンパク質や核酸の残基が有する電荷や、分子量の違いを利用した精製方法も多数検討されている。電荷を利用した精製方法としては、イオン交換樹脂を用いたカラムクロマトグラフィーや等電点電気泳動を例示できる。分子量の違いを利用した精製方法としては遠心分離、分子量ふるいによるカラムクロマトグラフィーやＳＤＳ－ＰＡＧＥ(ドデシル硫酸ナトリウム－ポリアクリルアミドゲル電気泳動）を例示できる。
近年、少量のサンプルから多様なタンパク質を分離精製する方法として、１次元目に等電点電気泳動を行い、２次元目にＳＤＳ－ＰＡＧＥを行う２次元電気泳動法が用いられている。出願人らはこれまでに、分離能が高い２次元電気泳動法を開発してきた（特許文献２～５）。
アレルゲン特異的ＩｇＥ抗体は、アレルゲンコンポーネント中の特定のアミノ酸配列であるエピトープを認識して結合する。しかしながら、アレルゲンコンポーネントについてエピトープまで解析されている例は若干数あるもの（非特許文献１）の極めて少ないのが現状である。また、エピトープを含むポリペプチドを利用したアレルギーの診断キットも現時点では市場に存在しない。
特開２００２－２８６７１６ 特開２０１１－３３５４４ 特開２０１１－３３５４６ 特開２０１１－３３５４７ 特開２０１１－３３５４８
Matsuo, H., et al., J. Biol. Chem., (2004), Vol.279, No.13, pp.12135-12140 Zhao, L., et al., PLoS One. 2017 Aug 11; 12(8):e0182935. doi: 10.1371/journal.pone.0182935. eCollection 2017. Cong, Y., et al., J Dairy Sci. 2013; 96(11):6870-6. doi: 10.3168/jds.2013-6880. Epub 2013 Sep 12. Beezhold, D. H., et al., J Allergy Clin Immunol. 2001 Jun; 107(6):1069-76.
本発明は、大豆に対するアレルギーの新規抗原を提供する。本発明はまた、大豆に対するアレルギーの診断方法及び診断キットを提供する。本発明はまた、当該抗原を含む医薬組成物、及び当該抗原が除去又は低減された大豆又は大豆加工品を提供する。本発明はさらに、対象物における大豆抗原の有無を判定するためのテスターを提供する。
本発明はまた、アレルゲンのエピトープを含むポリペプチドを提供する。本発明はまた、アレルギーの診断キット、診断用組成物、及び診断方法を提供する。本発明はまた、当該ポリペプチドを含む医薬組成物、及び当該ポリペプチドを含む抗原が除去又は低減若しくは当該ポリペプチドを切断又は取り除かれた食品原料または食用加工品を提供する。本発明はさらに、当該抗原が除去又は低減された食用加工品の製造方法に関する。本発明はさらにまた、対象物における当該ポリペプチドを含む抗原の有無を判定するためのテスターを提供する。
本発明者らは、上記課題を解決するためにアレルギーの原因抗原特定について鋭意研究を行った。その結果、アレルギーを有する患者の血清中のＩｇＥ抗体が特異的に結合する新規な抗原を特定することに成功した。当該知見に基づいて、本発明は完成された。
すなわち、一態様において、本発明は以下のとおりであってよい。
［１］大豆アレルギーの診断キットであって、以下（１α）～（５５α）のタンパク質の少なくとも一つ：
（１α）（１αＡ１）endoplasmin homolog isoform X2又はその変異体であって、以下の（１αＡ１－ａ）～（１αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１αＡ１－ａ）配列番号７０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１αＡ１－ｂ）配列番号７０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１αＡ１－ｃ）配列番号６９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１αＡ１－ｄ）配列番号６９で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１αＡ１－ｅ）配列番号６９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１αＢ１）配列番号７１～８７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１αＡ２）endoplasmin homolog isoform X2又はその変異体であって、以下の（１αＡ２－ａ）～（１αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１αＡ２－ａ）配列番号８９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１αＡ２－ｂ）配列番号８９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１αＡ２－ｃ）配列番号８８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１αＡ２－ｄ）配列番号８８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１αＡ２－ｅ）配列番号８８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１αＢ２）配列番号９０～１０４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２α）（２αＡ１）heat shock cognate protein 80又はその変異体であって、以下の（２αＡ１－ａ）～（２αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２αＡ１－ａ）配列番号１０６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ１－ｂ）配列番号１０６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ１－ｃ）配列番号１０５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ１－ｄ）配列番号１０５で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２αＡ１－ｅ）配列番号１０５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＢ１）配列番号１０７～１２０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２αＡ２）heat shock protein 90-1又はその変異体であって、以下の（２αＡ２－ａ）～（２αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２αＡ２－ａ）配列番号１２２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ２－ｂ）配列番号１２２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ２－ｃ）配列番号１２１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ２－ｄ）配列番号１２１で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２αＡ２－ｅ）配列番号１２１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（２αＢ２）配列番号１２３～１３７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２αＡ３）hypothetical protein GLYMA_02G302500又はその変異体であって、以下の（２αＡ３－ａ）～（２αＡ３－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２αＡ３－ａ）配列番号１３９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ３－ｂ）配列番号１３９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ３－ｃ）配列番号１３８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２αＡ３－ｄ）配列番号１３８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２αＡ３－ｅ）配列番号１３８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（２αＢ３）配列番号１４０～１５３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４α）（４αＡ）embryo-specific urease isoform X1又はその変異体であって、以下の（４αＡ－ａ）～（４αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４αＡ－ａ）配列番号１５５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４αＡ－ｂ）配列番号１５５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４αＡ－ｃ）配列番号１５４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４αＡ－ｄ）配列番号１５４で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４αＡ－ｅ）配列番号１５４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４αＢ）配列番号１５６および１５７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５α）（５αＡ）alpha-1,4 glucan phosphorylase L isozyme, chloroplastic/amyloplastic又はその変異体であって、以下の（５αＡ－ａ）～（５αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５αＡ－ａ）配列番号１５９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５αＡ－ｂ）配列番号１５９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５αＡ－ｃ）配列番号１５８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５αＡ－ｄ）配列番号１５８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５αＡ－ｅ）配列番号１５８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（５αＢ）配列番号１６０および１６１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（６α）（６αＡ１）aconitate hydratase 1又はその変異体であって、以下の（６αＡ１－ａ）～（６αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（６αＡ１－ａ）配列番号１６３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（６αＡ１－ｂ）配列番号１６３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（６αＡ１－ｃ）配列番号１６２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（６αＡ１－ｄ）配列番号１６２で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（６αＡ１－ｅ）配列番号１６２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（６αＢ１）配列番号１６４～１６７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；又は
（６αＡ２）aconitate hydratase 1又はその変異体であって、以下の（６αＡ２－ａ）～（６αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（６αＡ２－ａ）配列番号１６９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（６αＡ２－ｂ）配列番号１６９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（６αＡ２－ｃ）配列番号１６８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（６αＡ２－ｄ）配列番号１６８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（６αＡ２－ｅ）配列番号１６８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（６αＢ２）配列番号１７０～１７２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（７α）（７αＡ）methionine synthase又はその変異体であって、以下の（７αＡ－ａ）～（７αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（７αＡ－ａ）配列番号１７４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（７αＡ－ｂ）配列番号１７４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（７αＡ－ｃ）配列番号１７３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（７αＡ－ｄ）配列番号１７３で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（７αＡ－ｅ）配列番号１７３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（７αＢ）配列番号１７５～１８７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（８α）（８αＡ）transketolase, chloroplastic又はその変異体であって、以下の（８αＡ－ａ）～（８αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（８αＡ－ａ）配列番号１８９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（８αＡ－ｂ）配列番号１８９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（８αＡ－ｃ）配列番号１８８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（８αＡ－ｄ）配列番号１８８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（８αＡ－ｅ）配列番号１８８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（８αＢ）配列番号１９０～１９９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（９α）（９αＡ）lysine-tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X2又はその変異体であって、以下の（９αＡ－ａ）～（９αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（９αＡ－ａ）配列番号２０１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（９αＡ－ｂ）配列番号２０１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（９αＡ－ｃ）配列番号２００において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（９αＡ－ｄ）配列番号２００で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（９αＡ－ｅ）配列番号２００で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（９αＢ）配列番号２０２で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０α）（１０αＡ１）chaperonin CPN60-2, mitochondrial又はその変異体であって、以下の（１０αＡ１－ａ）～（１０αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１０αＡ１－ａ）配列番号２０４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０αＡ１－ｂ）配列番号２０４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０αＡ１－ｃ）配列番号２０３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０αＡ１－ｄ）配列番号２０３で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１０αＡ１－ｅ）配列番号２０３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０αＢ１）配列番号２０５～２１８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１０αＡ２）chaperonin CPN60-2, mitochondrial-like isoform X1又はその変異体であって、以下の（１０αＡ２－ａ）～（１０αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１０αＡ２－ａ）配列番号２２０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０αＡ２－ｂ）配列番号２２０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０αＡ２－ｃ）配列番号２１９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１０αＡ２－ｄ）配列番号２１９で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１０αＡ２－ｅ）配列番号２１９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１０αＢ２）配列番号２２１～２３１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１１α）（１１αＡ）polyadenylate-binding protein 8 isoform X3又はその変異体であって、以下の（１１αＡ－ａ）～（１１αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１１αＡ－ａ）配列番号２３３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１１αＡ－ｂ）配列番号２３３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１１αＡ－ｃ）配列番号２３２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１１αＡ－ｄ）配列番号２３２で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１１αＡ－ｅ）配列番号２３２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１１αＢ）配列番号２３４～２３７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１２α）（１２αＡ）pyrophosphate-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha-like又はその変異体であって、以下の（１２αＡ－ａ）～（１２αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１２αＡ－ａ）配列番号２３９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１２αＡ－ｂ）配列番号２３９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１２αＡ－ｃ）配列番号２３８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１２αＡ－ｄ）配列番号２３８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１２αＡ－ｅ）配列番号２３８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１２αＢ）配列番号２４０に示されるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３α）（１３αＡ１）protein disulfide isomerase-like protein precursor又はその変異体であって、以下の（１３αＡ１－ａ）～（１３αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１３αＡ１－ａ）配列番号２４２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３αＡ１－ｂ）配列番号２４２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３αＡ１－ｃ）配列番号２４１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３αＡ１－ｄ）配列番号２４１で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１３αＡ１－ｅ）配列番号２４１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３αＢ１）配列番号２４３～２５２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１３αＡ２）protein disulfide-isomerase又はその変異体であって、以下の（１３αＡ２－ａ）～（１３αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１３αＡ２－ａ）配列番号２５４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３αＡ２－ｂ）配列番号２５４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３αＡ２－ｃ）配列番号２５３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１３αＡ２－ｄ）配列番号２５３で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１３αＡ２－ｅ）配列番号２５３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１３αＢ２）配列番号２５５～２７８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１４α）（１４αＡ１）V-type proton ATPase subunit B 2又はその変異体であって、以下の（１４αＡ１－ａ）～（１４αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１４αＡ１－ａ）配列番号２８０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１４αＡ１－ｂ）配列番号２８０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１４αＡ１－ｃ）配列番号２７９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１４αＡ１－ｄ）配列番号２７９で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１４αＡ１－ｅ）配列番号２７９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１４αＢ１）配列番号２８１～２８４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１４αＡ２）V-type proton ATPase subunit B 2又はその変異体であって、以下の（１４αＡ２－ａ）～（１４αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１４αＡ２－ａ）配列番号２８６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１４αＡ２－ｂ）配列番号２８６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１４αＡ２－ｃ）配列番号２８５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１４αＡ２－ｄ）配列番号２８５で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１４αＡ２－ｅ）配列番号２８５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１４αＢ２）配列番号２８７～２８９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１５，１６α）（１５，１６αＡ１）UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase又はその変異体であって、以下の（１５，１６αＡ１－ａ）～（１５，１６αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１５，１６αＡ１－ａ）配列番号２９１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１５，１６αＡ１－ｂ）配列番号２９１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１５，１６αＡ１－ｃ）配列番号２９０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１５，１６αＡ１－ｄ）配列番号２９０で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１５，１６αＡ１－ｅ）配列番号２９０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１５，１６αＢ１）配列番号２９２～３０４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１５，１６αＡ２）hypothetical protein GLYMA_02G241100又はその変異体であって、以下の（１５，１６αＡ２－ａ）～（１５，１６αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１５，１６αＡ２－ａ）配列番号３０６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１５，１６αＡ２－ｂ）配列番号３０６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１５，１６αＡ２－ｃ）配列番号３０５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１５，１６αＡ２－ｄ）配列番号３０５で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１５，１６αＡ２－ｅ）配列番号３０５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１５，１６αＢ２）配列番号３０７～３１８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１７α）（１７αＡ１）guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2又はその変異体であって、以下の（１７αＡ１－ａ）～（１７αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１７αＡ１－ａ）配列番号３２０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１７αＡ１－ｂ）配列番号３２０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１７αＡ１－ｃ）配列番号３１９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１７αＡ１－ｄ）配列番号３１９で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１７αＡ１－ｅ）配列番号３１９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１７αＢ１）配列番号３２１～３２５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１７αＡ２）rab GDP dissociation inhibitor alpha-like又はその変異体であって、以下の（１７αＡ２－ａ）～（１７αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１７αＡ２－ａ）配列番号３２７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１７αＡ２－ｂ）配列番号３２７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１７αＡ２－ｃ）配列番号３２６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１７αＡ２－ｄ）配列番号３２６で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１７αＡ２－ｅ）配列番号３２６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１７αＢ２）配列番号３２８～３３２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１８α）（１８αＡ）hypothetical protein GLYMA_10G028300又はその変異体であって、以下の（１８αＡ－ａ）～（１８αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１８αＡ－ａ）配列番号３３４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１８αＡ－ｂ）配列番号３３４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１８αＡ－ｃ）配列番号３３３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１８αＡ－ｄ）配列番号３３３で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１８αＡ－ｅ）配列番号３３３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１８αＢ）配列番号３３５～３３９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（１９α）（１９αＡ）sucrose binding protein homolog S-64又はその変異体であって、以下の（１９αＡ－ａ）～（１９αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（１９αＡ－ａ）配列番号３４１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１９αＡ－ｂ）配列番号３４１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１９αＡ－ｃ）配列番号３４０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（１９αＡ－ｄ）配列番号３４０で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（１９αＡ－ｅ）配列番号３４０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（１９αＢ）配列番号３４２～３４６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２５α）（２５αＡ１）succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial又はその変異体であって、以下の（２５αＡ１－ａ）～（２５αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２５αＡ１－ａ）配列番号３４８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２５αＡ１－ｂ）配列番号３４８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２５αＡ１－ｃ）配列番号３４７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２５αＡ１－ｄ）配列番号３４７で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２５αＡ１－ｅ）配列番号３４７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２５αＢ１）配列番号３４９～３５６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２５αＡ２）succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial又はその変異体であって、以下の（２５αＡ２－ａ）～（２５αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２５αＡ２－ａ）配列番号３５８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２５αＡ２－ｂ）配列番号３５８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２５αＡ２－ｃ）配列番号３５７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２５αＡ２－ｄ）配列番号３５７で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２５αＡ２－ｅ）配列番号３５７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（２５αＢ２）配列番号３５９～３６５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２６α）（２６αＡ１）phosphoglycerate kinase, cytosolic又はその変異体であって、以下の（２６αＡ１－ａ）～（２６αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２６αＡ１－ａ）配列番号３６７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ１－ｂ）配列番号３６７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ１－ｃ）配列番号３６６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ１－ｄ）配列番号３６６で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２６αＡ１－ｅ）配列番号３６６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＢ１）配列番号３６８～３８２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２６αＡ２）phosphoglycerate kinase, cytosolic又はその変異体であって、以下の（２６αＡ２－ａ）～（２６αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２６αＡ２－ａ）配列番号３８４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ２－ｂ）配列番号３８４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ２－ｃ）配列番号３８３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ２－ｄ）配列番号３８３で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２６αＡ２－ｅ）配列番号３８３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＢ２）配列番号３８５～３９２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２６αＡ３）phosphoglycerate kinase, cytosolic又はその変異体であって、以下の（２６αＡ３－ａ）～（２６αＡ３－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２６αＡ３－ａ）配列番号３９４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ３－ｂ）配列番号３９４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ３－ｃ）配列番号３９３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２６αＡ３－ｄ）配列番号３９３で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２６αＡ３－ｅ）配列番号３９３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（２６αＢ３）配列番号３９５～４０９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２７α）（２７αＡ１）alcohol dehydrogenase 1又はその変異体であって、以下の（２７αＡ１－ａ）～（２７αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２７αＡ１－ａ）配列番号４１１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ１－ｂ）配列番号４１１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ１－ｃ）配列番号４１０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ１－ｄ）配列番号４１０で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２７αＡ１－ｅ）配列番号４１０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＢ１）配列番号４１２～４１６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２７αＡ２）alcohol dehydrogenase 1又はその変異体であって、以下の（２７αＡ２－ａ）～（２７αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２７αＡ２－ａ）配列番号４１８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ２－ｂ）配列番号４１８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ２－ｃ）配列番号４１７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ２－ｄ）配列番号４１７で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２７αＡ２－ｅ）配列番号４１７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＢ２）配列番号４１９および４２０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２７αＡ３）alcohol dehydrogenase 1-like又はその変異体であって、以下の（２７αＡ３－ａ）～（２７αＡ３－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２７αＡ３－ａ）配列番号４２２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ３－ｂ）配列番号４２２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ３－ｃ）配列番号４２１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２７αＡ３－ｄ）配列番号４２１で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２７αＡ３－ｅ）配列番号４２１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（２７αＢ３）配列番号４２３～４２７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２８α）（２８αＡ）35 kDa seed maturation protein isoform X1又はその変異体であって、以下の（２８αＡ－ａ）～（２８αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２８αＡ－ａ）配列番号４２９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２８αＡ－ｂ）配列番号４２９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２８αＡ－ｃ）配列番号４２８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２８αＡ－ｄ）配列番号４２８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２８αＡ－ｅ）配列番号４２８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（２８αＢ）配列番号４３０～４３３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２９－３３α）（２９－３３αＡ１）glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform X1又はその変異体であって、以下の（２９－３３αＡ１－ａ）～（２９－３３αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２９－３３αＡ１－ａ）配列番号４３５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ１－ｂ）配列番号４３５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ１－ｃ）配列番号４３４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ１－ｄ）配列番号４３４で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２９－３３αＡ１－ｅ）配列番号４３４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＢ１）配列番号４３６～４３９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２９－３３αＡ２）glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, cytosolic又はその変異体であって、以下の（２９－３３αＡ２－ａ）～（２９－３３αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２９－３３αＡ２－ａ）配列番号４４１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ２－ｂ）配列番号４４１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ２－ｃ）配列番号４４０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ２－ｄ）配列番号４４０で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２９－３３αＡ２－ｅ）配列番号４４０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＢ２）配列番号４４２～４４５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（２９－３３αＡ３）uncharacterized protein LOC100782924又はその変異体であって、以下の（２９－３３αＡ３－ａ）～（２９－３３αＡ３－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（２９－３３αＡ３－ａ）配列番号４４７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ３－ｂ）配列番号４４７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ３－ｃ）配列番号４４６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（２９－３３αＡ３－ｄ）配列番号４４６で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（２９－３３αＡ３－ｅ）配列番号４４６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（２９－３３αＢ３）配列番号４４８～４５１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３４α）（３４αＡ１）bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1-like又はその変異体であって、以下の（３４αＡ１－ａ）～（３４αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３４αＡ１－ａ）配列番号４５３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＡ１－ｂ）配列番号４５３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＡ１－ｃ）配列番号４５２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＡ１－ｄ）配列番号４５２で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３４αＡ１－ｅ）配列番号４５２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＢ１）配列番号４５４で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＡ２）uncharacterized protein LOC100803483又はその変異体であって、以下の（３４αＡ２－ａ）～（３４αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３４αＡ２－ａ）配列番号４５６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＡ２－ｂ）配列番号４５６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＡ２－ｃ）配列番号４５５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３４αＡ２－ｄ）配列番号４５５で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３４αＡ２－ｅ）配列番号４５５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（３４αＢ２）配列番号４５７および４５８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３５α）（３５αＡ１）elongation factor 1-alpha又はその変異体であって、以下の（３５αＡ１－ａ）～（３５αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３５αＡ１－ａ）配列番号４６０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ１－ｂ）配列番号４６０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ１－ｃ）配列番号４５９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ１－ｄ）配列番号４５９で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３５αＡ１－ｅ）配列番号４５９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＢ１）配列番号４６１～４６６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３５αＡ２）elongation factor 1-alpha又はその変異体であって、以下の（３５αＡ２－ａ）～（３５αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３５αＡ２－ａ）配列番号４６８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ２－ｂ）配列番号４６８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ２－ｃ）配列番号４６７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ２－ｄ）配列番号４６７で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３５αＡ２－ｅ）配列番号４６７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＢ２）配列番号４６９～４７１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３５αＡ３）elongation factor-1A isoform X1又はその変異体であって、以下の（３５αＡ３－ａ）～（３５αＡ３－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３５αＡ３－ａ）配列番号４７３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ３－ｂ）配列番号４７３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ３－ｃ）配列番号４７２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３５αＡ３－ｄ）配列番号４７２で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３５αＡ３－ｅ）配列番号４７２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（３５αＢ３）配列番号４７４～４７７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３６，３７α）（３６，３７αＡ１）seed maturation protein PM34又はその変異体であって、以下の（３６，３７αＡ１－ａ）～（３６，３７αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３６，３７αＡ１－ａ）配列番号４７９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ１－ｂ）配列番号４７９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ１－ｃ）配列番号４７８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ１－ｄ）配列番号４７８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３６，３７αＡ１－ｅ）配列番号４７８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＢ１）配列番号４８０～４８３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３６，３７αＡ２）uncharacterized protein LOC100809384又はその変異体であって、以下の（３６，３７αＡ２－ａ）～（３６，３７αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３６，３７αＡ２－ａ）配列番号４８５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ２－ｂ）配列番号４８５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ２－ｃ）配列番号４８４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ２－ｄ）配列番号４８４で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３６，３７αＡ２－ｅ）配列番号４８４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＢ２）配列番号４８６および４８７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３６，３７αＡ３）hypothetical protein GLYMA_10G155300又はその変異体であって、以下の（３６，３７αＡ３－ａ）～（３６，３７αＡ３－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３６，３７αＡ３－ａ）配列番号４８９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ３－ｂ）配列番号４８９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ３－ｃ）配列番号４８８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３６，３７αＡ３－ｄ）配列番号４８８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３６，３７αＡ３－ｅ）配列番号４８８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（３６，３７αＢ３）配列番号４９０～４９３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３８α）（３８αＡ）seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1又はその変異体であって、以下の（３８αＡ－ａ）～（３８αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３８αＡ－ａ）配列番号４９５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３８αＡ－ｂ）配列番号４９５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３８αＡ－ｃ）配列番号４９４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３８αＡ－ｄ）配列番号４９４で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３８αＡ－ｅ）配列番号４９４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（３８αＢ）配列番号４９６～５１３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（３９α）（３９αＡ）ATP synthase subunit O, mitochondrial-like又はその変異体であって、以下の（３９αＡ－ａ）～（３９αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（３９αＡ－ａ）配列番号５１５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３９αＡ－ｂ）配列番号５１５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３９αＡ－ｃ）配列番号５１４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（３９αＡ－ｄ）配列番号５１４で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（３９αＡ－ｅ）配列番号５１４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（３９αＢ）配列番号５１６で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４０，５６α）（４０，５６αＡ）P24 oleosin isoform A又はその変異体であって、以下の（４０，５６αＡ－ａ）～（４０，５６αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４０，５６αＡ－ａ）配列番号５１８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４０，５６αＡ－ｂ）配列番号５１８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４０，５６αＡ－ｃ）配列番号５１７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４０，５６αＡ－ｄ）配列番号５１７で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４０，５６αＡ－ｅ）配列番号５１７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４０，５６αＢ）配列番号５１９および５２０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４１α）（４１αＡ）uncharacterized protein At3g49720-like isoform X2又はその変異体であって、以下の（４１αＡ－ａ）～（４１αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４１αＡ－ａ）配列番号５２２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４１αＡ－ｂ）配列番号５２２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４１αＡ－ｃ）配列番号５２１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４１αＡ－ｄ）配列番号５２１で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４１αＡ－ｅ）配列番号５２１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４１αＢ）配列番号５２３で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３α）（４２，４３αＡ１）superoxide dismutase [Mn], mitochondrial又はその変異体であって、以下の（４２，４３αＡ１－ａ）～（４２，４３αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４２，４３αＡ１－ａ）配列番号５２５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３αＡ１－ｂ）配列番号５２５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３αＡ１－ｃ）配列番号５２４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３αＡ１－ｄ）配列番号５２４で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４２，４３αＡ１－ｅ）配列番号５２４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３αＢ１）配列番号５２６～５３１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４２，４３αＡ２）hypothetical protein GLYMA_04G221300又はその変異体であって、以下の（４２，４３αＡ２－ａ）～（４２，４３αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４２，４３αＡ２－ａ）配列番号５３３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３αＡ２－ｂ）配列番号５３３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３αＡ２－ｃ）配列番号５３２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４２，４３αＡ２－ｄ）配列番号５３２で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４２，４３αＡ２－ｅ）配列番号５３２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４２，４３αＢ２）配列番号５３４～５３９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４５α）（４５αＡ１）uncharacterized protein LOC100499771又はその変異体であって、以下の（４５αＡ１－ａ）～（４５αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４５αＡ１－ａ）配列番号５４１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４５αＡ１－ｂ）配列番号５４１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４５αＡ１－ｃ）配列番号５４０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４５αＡ１－ｄ）配列番号５４０で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４５αＡ１－ｅ）配列番号５４０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４５αＢ１）配列番号５４２～５４５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４５αＡ２）hypothetical protein GLYMA_09G192800又はその変異体であって、以下の（４５αＡ２－ａ）～（４５αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４５αＡ２－ａ）配列番号５４７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４５αＡ２－ｂ）配列番号５４７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４５αＡ２－ｃ）配列番号５４６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４５αＡ２－ｄ）配列番号５４６で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４５αＡ２－ｅ）配列番号５４６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４５αＢ２）配列番号５４８～５５１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４６α）（４６αＡ）seed maturation protein PM22又はその変異体であって、以下の（４６αＡ－ａ）～（４６αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４６αＡ－ａ）配列番号５５３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４６αＡ－ｂ）配列番号５５３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４６αＡ－ｃ）配列番号５５２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４６αＡ－ｄ）配列番号５５２で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４６αＡ－ｅ）配列番号５５２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４６αＢ）配列番号５５４で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７α）（４７αＡ１）eukaryotic translation initiation factor 5A-2又はその変異体であって、以下の（４７αＡ１－ａ）～（４７αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４７αＡ１－ａ）配列番号５５６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７αＡ１－ｂ）配列番号５５６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７αＡ１－ｃ）配列番号５５５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７αＡ１－ｄ）配列番号５５５で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４７αＡ１－ｅ）配列番号５５５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７αＢ１）配列番号５５７および５５８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４７αＡ２）uncharacterized protein LOC100305510又はその変異体であって、以下の（４７αＡ２－ａ）～（４７αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４７αＡ２－ａ）配列番号５６０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７αＡ２－ｂ）配列番号５６０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７αＡ２－ｃ）配列番号５５９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４７αＡ２－ｄ）配列番号５５９で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４７αＡ２－ｅ）配列番号５５９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４７αＢ２）配列番号５６１～５６３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（４８α）（４８αＡ）uncharacterized protein LOC100306570又はその変異体であって、以下の（４８αＡ－ａ）～（４８αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（４８αＡ－ａ）配列番号５６５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４８αＡ－ｂ）配列番号５６５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４８αＡ－ｃ）配列番号５６４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（４８αＡ－ｄ）配列番号５６４で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（４８αＡ－ｅ）配列番号５６４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（４８αＢ）配列番号５６６～５７０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５０α）（５０αＡ）uncharacterized protein LOC100813859又はその変異体であって、以下の（５０αＡ－ａ）～（５０αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５０αＡ－ａ）配列番号５７２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５０αＡ－ｂ）配列番号５７２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５０αＡ－ｃ）配列番号５７１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５０αＡ－ｄ）配列番号５７１で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５０αＡ－ｅ）配列番号５７１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（５０αＢ）配列番号５７３～５７６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５１α）（５１αＡ）14-3-3-like protein又はその変異体であって、以下の（５１αＡ－ａ）～（５１αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５１αＡ－ａ）配列番号５７８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５１αＡ－ｂ）配列番号５７８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５１αＡ－ｃ）配列番号５７７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５１αＡ－ｄ）配列番号５７７で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５１αＡ－ｅ）配列番号５７７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（５１αＢ）配列番号５７９～５８２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５２α）（５２αＡ）probable fructokinase-4又はその変異体であって、以下の（５２αＡ－ａ）～（５２αＡ－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５２αＡ－ａ）配列番号５８４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５２αＡ－ｂ）配列番号５８４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５２αＡ－ｃ）配列番号５８３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５２αＡ－ｄ）配列番号５８３で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５２αＡ－ｅ）配列番号５８３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（５２αＢ）配列番号５８５～５８８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５３α）（５３αＡ１）triosephosphate isomerase isoform X1又はその変異体であって、以下の（５３αＡ１－ａ）～（５３αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５３αＡ１－ａ）配列番号５９０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＡ１－ｂ）配列番号５９０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＡ１－ｃ）配列番号５８９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＡ１－ｄ）配列番号５８９で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５３αＡ１－ｅ）配列番号５８９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＢ１）配列番号５９１～５９７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５３αＡ２）triosephosphate isomerase, cytosolic又はその変異体であって、以下の（５３αＡ２－ａ）～（５３αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５３αＡ２－ａ）配列番号５９９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＡ２－ｂ）配列番号５９９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＡ２－ｃ）配列番号５９８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＡ２－ｄ）配列番号５９８で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５３αＡ２－ｅ）配列番号５９８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（５３αＢ２）配列番号６００～６０４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５４α）（５４αＡ１）superoxide dismutase [Fe], chloroplastic isoform X1又はその変異体であって、以下の（５４αＡ１－ａ）～（５４αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５４αＡ１－ａ）配列番号６０６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５４αＡ１－ｂ）配列番号６０６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５３αＡ１－ｃ）配列番号６０５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５４αＡ１－ｄ）配列番号６０５で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５４αＡ１－ｅ）配列番号６０５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５４αＢ１）配列番号６０７～６１１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５４αＡ２）iron-superoxide dismutase又はその変異体であって、以下の（５４αＡ２－ａ）～（５４αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５４αＡ２－ａ）配列番号６１３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５４αＡ２－ｂ）配列番号６１３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５４αＡ２－ｃ）配列番号６１２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５４αＡ２－ｄ）配列番号６１２で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５４αＡ２－ｅ）配列番号６１２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（５４αＢ２）配列番号６１４～６１６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；又は
（５５α）（５５αＡ１）51 kDa seed maturation protein precursor又はその変異体であって、以下の（５５αＡ１－ａ）～（５５αＡ１－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５５αＡ１－ａ）配列番号６１８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５５αＡ１－ｂ）配列番号６１８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５５αＡ１－ｃ）配列番号６１７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５５αＡ１－ｄ）配列番号６１７で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５５αＡ１－ｅ）配列番号６１７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５５αＢ１）配列番号６１９～６３５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
（５５αＡ２）Lea protein precursor又はその変異体であって、以下の（５５αＡ２－ａ）～（５５αＡ２－ｅ）のいずれかのタンパク質：
（５５αＡ２－ａ）配列番号６３７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５５αＡ２－ｂ）配列番号６３７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５５αＡ２－ｃ）配列番号６３６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；
（５５αＡ２－ｄ）配列番号６３６で示される塩基配列と同一性が７０％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；もしくは
（５５αＡ２－ｅ）配列番号６３６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質；又は
（５５αＢ２）配列番号６３８～６４９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質；
を抗原として含む、前記診断キット。
［２］大豆アレルギーの診断用組成物であって、上記［１］において（１α）～（５５α）として特定されるタンパク質の少なくとも一つ、を抗原として含む、前記診断用組成物。
［３］対象の大豆アレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程：
（ｉ）対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はＩｇ抗体が含まれる溶液である；
（ｉｉ）対象から得られた試料中のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合を検出する；
（ｉｉｉ）対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象が大豆アレルギーであることの指標が提供される；
を含み、ここで当該抗原は、上記［１］において（１α）～（５５α）として特定されるタンパク質の少なくとも一つ、である、前記方法。
［４］上記［１］において（１α）～（５５α）として特定されるタンパク質の少なくとも一つを含む医薬組成物。
［５］大豆アレルギーを治療するための上記［４］に記載の医薬組成物。
［６］抗原が除去又は低減されていることを特徴とする大豆又は大豆加工品であって、当該抗原は上記［１］において（１α）～（５５α）として特定されるタンパク質の少なくとも一つ、である、前記大豆または大豆加工品。
［７］抗原が除去または低減されている大豆加工品の製造方法であって、当該加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されていることを確認するステップを有する、ここで当該抗原は上記［１］において（１α）～（５５α）として特定されるタンパク質の少なくとも一つである、前記製造方法。
［８］上記［１］において（１α）～（５５α）として特定されるタンパク質の少なくとも一つ、と結合する抗体を含むことを特徴とする、対象物における大豆抗原の有無を判定するためのテスター。
［９］大豆由来の抗原であって、上記［１］において（１α）～（５５α）として特定されるタンパク質の少なくとも一つであり、そして大豆に対するアレルギーの原因となる、前記抗原。
本発明者らはまた、当該新規な抗原についてのエピトープを見出すことにも成功した。
アレルギー反応は、上述の通りアレルギー患者のＩｇＥ抗体と特定の抗原の相互作用により惹起されるものである。ここで、当該ＩｇＥ抗体は、アレルゲンコンポーネント中の特定のアミノ酸配列であるエピトープを認識して結合する。エピトープは比較的短いアミノ酸配列を有するものであるため、異なるアレルゲンコンポーネントにも同一のアミノ酸配列が存在すれば、当該ＩｇＥ抗体は、複数のアレルゲンコンポーネントに結合可能である。異なるアレルゲンコンポーネントに共通するエピトープが存在する結果、両者にアレルギー患者のＩｇＥ抗体が結合する場合、そのアレルゲンは交差性（または交差抗原性とも称する）を有する。したがって、本願により特定されたエピトープは、交差性を含めたアレルギーの診断や治療、および当該エピトープを含む複数のアレルゲンコンポーネントの検出等を可能にするものである。
当該知見に基づいて、本発明は完成された。すなわち、別の態様において、本発明は以下のとおりであってよい。
［１０］ アレルギー患者のＩｇＥ抗体に特異的に結合するポリペプチドであって、以下：
（１β）配列番号６５０～６６０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２β）配列番号６６１～６９２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４β）配列番号７１７～７３１からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５β）配列番号７３２～７３８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（６β）配列番号７３９、７４０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（７β）配列番号７４１～７４４からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（９β）配列番号７４５～７４９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１１β）配列番号７５１～７５４からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１２β）配列番号７５５のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１３β）配列番号７５６～７５８のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１４β）配列番号７５９～７６４からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１５β）配列番号７６５、７６６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１７β）配列番号７６７のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１８β）配列番号７５０、７６８～７７５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（１９β）配列番号７７６～７８７からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２５β）配列番号８１４、８１５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２６β）配列番号８１６～８１９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２７β）配列番号８２０のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２８β）配列番号８２１～８３５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２９β）配列番号８３６～８３９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（３４β）配列番号８４０～８４６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（３５β）配列番号８４７～８５６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（３６β）配列番号８５７～８６１からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（３８β）配列番号８６２～８９２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（３９β）配列番号８９３～８９５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４０β）配列番号８９６～９０２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４１β）配列番号９０３のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４２β）配列番号９０４～９０６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４５β）配列番号９１０～９１２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４６β）配列番号９１３～９１５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４７β）配列番号９１６～９１８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４８β）配列番号９１９～９２２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５０β）配列番号９２４～９２７からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５１β）配列番号９２８～９３０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５２β）配列番号９３１～９３８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５３β）配列番号９３９のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５４β）配列番号９４０～９４３からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５５β）配列番号９４４～９５２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
のいずれか一つである、前記ポリペプチド。
［１１］アレルギー患者のＩｇＥ抗体に特異的に結合するポリペプチドであって、以下：
（３β）配列番号６９３～７１６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２０β）配列番号７８８～７９２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２１β）配列番号７９３～８０２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２２β）配列番号８０３～８０８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２３β）配列番号８０９～８１２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（２４β）配列番号８１３のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４４β）配列番号９０７～９０９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（４９β）配列番号９２３のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５７β）配列番号９５３～９５５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５８β）配列番号９５６～９６０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（５９β）配列番号９６１、９６２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
（６０β）配列番号９６３のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
のいずれか一つである、前記ポリペプチド。
［１２］アミノ酸残基数が５００以下である、上記［１０］または［１１］に記載のポリペプチド。
［１３］上記［１０］～［１２］のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つを含む、アレルギーの診断キット。
［１４］アレルギーの診断用組成物であって上記［１０］～［１２］のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、を抗原として含む、前記診断用組成物。
［１５］対象のアレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程：
（ｉ）対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はＩｇ抗体が含まれる溶液である；
（ｉｉ）対象から得られた試料中のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合を検出する；
（ｉｉｉ）対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される；
を含み、ここで当該抗原は、上記［１０］～［１２］のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、である、前記方法。
［１６］上記［１０］～［１２］のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、を含む医薬組成物。
［１７］アレルギーを治療するための、上記［１６］に記載の医薬組成物。
［１８］上記［１０］～［１２］のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、と結合する抗体を含むことを特徴とする、対象物における抗原の有無を判定するためのテスター。
［１９］抗原が除去又は低減されている、またはポリペプチドが切断または取り除かれていることを特徴とする食品原料又は食用加工品であって、当該抗原は上記［１０］～［１２］のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、である、前記食品原料又は食用加工品。
［２０］ 抗原が除去又は低減されている、またはポリペプチドが切断または取り除かれている食用加工品の製造方法であって、当該加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されている、またはポリペプチドが切断または取り除かれていることを確認するステップを有する、ここで当該抗原は上記［１０］～［１２］のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つである、前記製造方法。
本発明により、大豆に対するアレルギーの新規抗原を提供することができる。本発明において大豆アレルギーを引き起こす新規な抗原（アレルゲンコンポーネント）が同定されたことから、大豆に対するアレルギーの高感度な診断方法及び診断キット、当該抗原を含む医薬組成物、ならびに当該抗原が除去又は低減された大豆又は大豆加工品を提供することができる。
また、本発明により、アレルゲンのエピトープを含む新規ポリペプチド提供することができる。本発明のポリペプチドを利用することにより、アレルギーの高感度な診断方法及び診断キット、当該ポリペプチドを含む医薬組成物、ならびに当該ポリペプチドを含む抗原が除去又は低減若しくは当該ポリペプチドを切断又は取り除かれた食品原料または食用加工品およびその食用加工品の製造方法を提供することができる。
図１は、大豆に含まれるタンパク質について、２次元電気泳動によるタンパク質の泳動パターンを示すゲルの写真である。写真の左側のバンドは、分子量マーカーのバンドである。 図２は、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、健康被験者の血清を用いたイムノブロットの写真である。 図３Ａは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者１αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示した、又は四角でかこったスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｂは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者２αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示した、又は四角でかこったスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｃは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者３αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示した、又は四角でかこったスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｄは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者４αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示したスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｅは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者５αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示したスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｆは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者６αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示した、又は四角でかこったスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｇは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者７αの血清を用いたイムノブロットの写真である。四角でかこったスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｈは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者８αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示した、又は四角でかこったスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図３Ｉは、大豆に含まれるタンパク質の二次元電気泳動パターンに対して、大豆アレルギー患者９αの血清を用いたイムノブロットの写真である。白線で示した、又は四角でかこったスポットは、当該大豆アレルギー患者の血清が特異的に反応したスポットを示す。また、数字（ｎ）は各スポットの番号を示し、それぞれ本明細書において「ｎα」として特定されるスポットに対応する。 図４は、オーバーラッピングの手法により、エピトープとして機能する最少のアミノ酸数を有するペプチドを決定した際の結果の一例を示す図である。 図５は、アラニンスキャンの手法により、同定したエピトープについて、抗原性の発現のために重要な位置を検討した際の結果の一例を示す図である。 図６は、交差反応性を検討した結果を示すグラフである。
以下に本発明を具体的に説明するが、本発明はこれらに限定されるものではない。
本明細書で特段に定義されない限り、本発明に関連して用いられる科学用語及び技術用語は、当業者によって一般に理解される意味を有するものとする。
本明細書においてアミノ酸配列を示す場合は、当業者に周知のアミノ酸の一文字表記により、左端がアミノ末端、右端がカルボキシ末端の順で表記するものとする。
本明細書においてアレルギーとは、ある抗原に感作されている生体に、再びその抗原が入った場合に起こる、生体に不都合な過敏反応を示す状態をいう。食物におけるアレルギー疾患の多くにおいて、血液および組織で抗原に特異的なＩｇＥ抗体が産生される。ＩｇＥ抗体は、肥満細胞または好塩基球と結合する。当該ＩｇＥ抗体に特異的な抗原が再びアレルギー疾患患者の体内に入ると、当該抗原は肥満細胞または好塩基球と結合したＩｇＥ抗体と組み合わさり、そして当該ＩｇＥ抗体が細胞表面で架橋し、ＩｇＥ抗体－抗原相互作用の生理学的効果を生ずる。これらの生理学的効果として、ヒスタミン、セロトニン、ヘパリン、好酸球遊走因子または各種ロイコトリエン等の放出が挙げられる。これらの放出物質は、ＩｇＥ抗体と特定の抗原の組み合わせにより起こるアレルギー反応を惹起する。特定の抗原によるアレルギー反応は、上記の経路を通じて現れる。
本発明が対象とするアレルギーは、使用するエピトープを含むアレルゲンに対するアレルギーである限り、特に限定されない。そのようなアレルギーはアオイ科、アカネ科、アブラナ科、イネ科、ウリ科、キク科、クグカクシ科、クルミ科、クロウメモドキ科、ゴマ科、セリ科、トウダイグサ科、ナス科、パイナップル科、パパイヤ科、バラ科、ヒユ科、ブドウ科、マメ科、ミソハギ科および／またはカバノキ科の植物に対するアレルギーを含んでいてもよい。アオイ科の植物としては、シマツナソ（モロヘイヤ、学名Corchorus olitorius）、カカオ（学名Theobroma cacao）等が挙げられ、アカネ科の植物としては、ロブスタコーヒーノキ（学名Coffea canephora）、等が挙げられ、アブラナ科の植物としては、チンゲンサイ（学名Brassica rapa）、ハツカダイコン（学名Raphanus sativus）、セイヨウアブラナ（学名Brassica napus）等が挙げられ、イネ科の植物としては、モロコシ（学名Sorghum bicolor）、トウモロコシ（学名Zea mays）、パンコムギ（学名Triticum aestivum）等が挙げられ、ウリ科の植物としては、メロン（学名Cucumis melo）、ツルレイシ（ゴーヤ、学名Momordica charantia）、キュウリ（学名Cucumis sativus）等が挙げられ、キク科の植物としては、ヒマワリ（学名Helianthus annuus）等が挙げられ、クグカクシ科の植物としては、アスパラガス（学名Asparagus officinalis）等が挙げられ、クルミ科の植物としては、カシグルミ（学名Juglans regia）等が挙げられ、クロウメモドキ科の植物としては、ナツメ（学名Ziziphus jujuba）ゴマ科の植物としては、ゴマ（学名Sesamum indicum）等が挙げられ、セリ科の植物としては、人参（学名Daucus carota subsp. Sativus）等が挙げられ、トウダイグサ科の植物としては、キャッサバ（学名Manihot esculenta）等が挙げられ、ナス科の植物としては、唐辛子（学名Capsicum annuum）、トマト（学名Solanum lycopersicum）等が挙げられ、パイナップル科の植物としては、パイナップル（学名Ananas comosus）等が挙げられ、パパイヤ科の植物としては、パパイヤ（学名Carica papaya）等が挙げられ、バラ科の植物としては、リンゴ（学名Malus domestica）、セイヨウミザクラ（学名Prunus avium）、モモ（学名Prunus persica）等が挙げられ、ヒユ科の植物としては、キヌア（学名Chenopodium quinoa）、ホウレンソウ（学名Spinacia oleracea）、ビート（学名Beta vulgaris subsp. vulgaris）等が挙げられ、ブドウ科の植物としては、ヨーロッパブドウ（学名Vitis vinifera）等が挙げられ、マメ科の植物としては、キマメ（学名Cajanus cajan）、アズキ（学名Vigna angularis）、ツルマメ（学名Glycine soja）、ダイズ（学名Glycine max）等が挙げられ、ミソハギ科の植物としては、ザクロ（学名Punica granatum）等が挙げられ、カバノキ科の植物としては、シラカンバ（学名Betula platyphylla）等が挙げられる。アレルギーは、抗原と接触した場合、あるいは当該抗原を摂取した場合に、アレルギー反応を生じ得る。ここで接触は物体に触れることをいい、特に人体に対しては皮膚、粘膜（眼、口唇等）等に付着することをいう。また、摂取は体内に取り込むことをいい、吸入、経口の手段で取り込むことをいう。一般的に食物を摂取した場合に生じるアレルギー反応を特に食物アレルギーという。好ましい態様においてアレルギーは食物アレルギーであってもよい。
本明細書において大豆に対するアレルギーとは、大豆に含まれるタンパク質等を抗原として生じるアレルギー反応を有する状態をいう。
本明細書において抗原とは、アレルギー反応を惹起させる物質であり、アレルゲンコンポーネントとも称される。抗原は好ましくはタンパク質である。
本明細書においてタンパク質とは、天然のアミノ酸がペプチド結合により連結された構造を有する分子である。タンパク質に含まれるアミノ酸の数は特に限定されない。本明細書において「ポリペプチド」の用語もまた、天然のアミノ酸がペプチド結合により連結された構造を有する分子を意味する。ポリペプチドに含まれるアミノ酸の数は特に限定されない。「ポリペプチド」は、「タンパク質」を含む概念である。また、２～５０個程度のアミノ酸がペプチド結合により連結されたポリペプチドを、特にペプチドと呼ぶことがある。また、アミノ酸に関して光学異性体があり得る場合は、特に明示しなければＬ体を示す。本明細書で用いるタンパク質、ポリペプチドまたはペプチドのアミノ酸配列の表記法は、標準的用法及び当業界で慣用されている表記法に基づき、アミノ酸の一文字表記で表され、左方向はアミノ末端方向であり、そして右方向はカルボキシ末端方向である。なお、アミノ酸の一文字表記においてＸは、両端のアミノ酸と結合できるアミノ基およびカルボキシル基を有する物質であればいずれでもよく、特に２０種類の天然のアミノ酸のいずれかであってもよいことを表す。
抗原の特定
大豆に含まれるタンパク質について、上記の手法を利用して大豆に対するアレルギーの原因となる抗原の特定を行った。具体的には、大豆タンパク質を下記の条件で２次元電気泳動に供した。
１次元目の電気泳動は、等電点電気泳動用ゲルとして、ゲル長が５～１０ｃｍの範囲内であって、ゲルのｐＨ範囲が３～１０であり、泳動方向に対するゲルのｐＨ勾配が、ゲルの全長を１とし、ｐＨ５までのゲル長をａ、ｐＨ５～７のゲル長をｂ、ｐＨ７以上のゲル長をｃとした場合において、ａが０．１５～０．３の範囲内、ｂが０．４～０．７の範囲内、ｃが０．１５～０．３の範囲内であるゲルを用いて、具体的には、ＧＥヘルスケアバイオサイエンス株式会社（以下、ＧＥ社と省略する）製のＩＰＧゲルImmobiline Drystrip (pH3-10NL)を用いて等電点泳動を行った。電気泳動機器は、ＧＥ社製のIPGphorを用いた。電気泳動機器の電流値の上限をゲル１本当たり７５μＡに設定し、電圧プログラムを、（１）３００Ｖ定電圧で７５０Ｖｈｒまで定電圧工程を行い（当該工程終了前の泳動３０分間の電流変化幅が５μＡであった）、（２）３００Ｖｈｒかけて１０００Ｖまで徐々に電圧を上昇させ、（３）更に４５００Ｖｈｒかけて５０００Ｖまで徐々に電圧を上昇させ、（４）その後５０００Ｖ定電圧で総Ｖｈｒが１２０００になるまで、１次元目の等電点電気泳動を行った。
２次元目の電気泳動は、泳動方向基端部のゲル濃度が３～６％に設定され、泳動方向先端側の部分のゲル濃度が泳動方向基端部のゲル濃度よりも高く設定されたポリアクリルアミドゲルを用いて、具体的にはlife technologies社製のNuPAGE 4-12% Bris-Tris Gels IPG well mini 1mmを用いてSDS-PAGEを行った。電気泳動機器は、life technologies社製のXCell SureLock Mini-Cellを用いた。泳動緩衝液として５０ｍＭ ＭＯＰＳ、５０ｍＭ Ｔｒｉｓ塩基、０．１％（ｗ／ｖ）ＳＤＳ、１ｍＭＥＤＴＡを用い、２００Ｖ定電圧で約４５分間泳動を行った。
その結果、大豆のタンパク質について上記の条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、以下のスポットが、大豆に対するアレルギー患者のＩｇＥ抗体に特異的に結合することを明らかにした。
スポット１α：分子量７０～１２０ｋＤａ、ｐＩ２．５～６．５
スポット２α：分子量５０～１２０ｋＤａ、ｐＩ２．５～６．５
スポット４α：分子量７０～１２０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット５α：分子量７０～１７０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット６α：分子量７０～１２０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット７α：分子量５０～１２０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット８α：分子量５０～１２０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット９α：分子量５０～１２０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット１０α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット１１α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット１２α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット１３α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット１４α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ２．５～６．５
スポット１５α、１６α：分子量２０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット１７α：分子量２０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット１８α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット１９α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット２５α：分子量２０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット２６α：分子量２０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット２７α：分子量２０～９０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット２８α：分子量１０～７０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット２９α、３０α、３１α、３２α、３３α：分子量１０～７０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット３４α：分子量１０～７０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
スポット３５α：分子量２０～９０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
スポット３６α、３７α：分子量１０～７０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット３８α：分子量７０～１７０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
スポット３９α：分子量５～６０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
スポット４０α、５６α：分子量５～６０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
スポット４１α：分子量５～６０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
スポット４２α、４３α：分子量５～６０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
スポット４５α：分子量２～５０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット４６α：分子量２～５０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット４７α：分子量５～５０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット４８α：分子量２～５０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット５０α：分子量２～５０ｋＤａ、ｐＩ２．５～６．５
スポット５１α：分子量５～６０ｋＤａ、ｐＩ２．５～６．５
スポット５２α：分子量１０～７０ｋＤａ、ｐＩ３．５～７．５
スポット５３α：分子量５～６０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット５４α：分子量５～６０ｋＤａ、ｐＩ３．５～８．５
スポット５５α：分子量３０～９０ｋＤａ、ｐＩ５．５～１０．５
抗原
（１α）スポット１αの抗原
スポット１αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号７１～１０４のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号７１～８７のいずれかを含むタンパク質としてエンドプラスミンホモログアイソフォームＸ２（endoplasmin homolog isoform X2）（アミノ酸配列：配列番号７０、それをコードする塩基配列：配列番号６９）、配列番号９０～１０４のいずれかを含むタンパク質としてエンドプラスミンホモログアイソフォームＸ２（endoplasmin homolog isoform X2）（アミノ酸配列：配列番号８９、それをコードする塩基配列：配列番号８８）が同定された。
したがって、本願においてスポット１αの抗原は、以下（１αＡ１－ａ）～（１αＡ１－ｅ）、（１αＢ１）、（１αＡ２－ａ）～（１αＡ２－ｅ）、および（１αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１αＡ１－ａ）配列番号７０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ１－ｂ）配列番号７０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ１－ｃ）配列番号６９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ１－ｄ）配列番号６９で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ１－ｅ）配列番号６９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＢ１）配列番号７１～８７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号７１～８７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（１αＡ２－ａ）配列番号８９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ２－ｂ）配列番号８９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ２－ｃ）配列番号８８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ２－ｄ）配列番号８８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＡ２－ｅ）配列番号８８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１αＢ２）配列番号９０～１０４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号７１～８７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１αＡ１－ａ）～（１αＡ１－ｅ）、（１αＢ１）、（１αＡ２－ａ）～（１αＡ２－ｅ）、および（１αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量７０～１２０ｋＤａ、好ましくは分子量８０～１１０ｋＤａ付近、および等電点２．５～６．５、好ましくは３．０～６．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（１αＡ１－ａ）～（１αＡ１－ｅ）、（１αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号７０のアミノ酸５４６～５５３（配列番号６５２）、アミノ酸６５３～６６１（配列番号６５５）、アミノ酸７８１～７９５（配列番号６５７）、アミノ酸２５２～２６６（配列番号６５８）、アミノ酸７７１～７８５（配列番号６５９）、アミノ酸４９３～５０２（配列番号６６０）に存在する。スポット１αの抗原が、配列番号７０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号７０における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット１αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号６５２の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６５０又は６５１においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１αの抗原が、配列番号７０のアミノ酸に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号７０におけるアミノ酸５４６～５５３が、配列番号６５０又は６５１のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６５５の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６５３又は６５４においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１αの抗原が、配列番号７０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号７０におけるアミノ酸６５３～６６１が、配列番号６５３又は６５４のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６５７の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６５６においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１αの抗原が、配列番号７０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号７０におけるアミノ酸７８１～７９５が、配列番号６５６のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット１αの抗原であるタンパク質は、配列番号７０または８９のアミノ酸配列を有するタンパク質（endoplasmin homolog isoform X2）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（２α）スポット２αの抗原
スポット２αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号１０７～１５３のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット２αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号１０７～１２０のいずれかを含むタンパク質としてヒートショックコグネートプロテイン８０（heat shock cognate protein 80）（アミノ酸配列：配列番号１０６、それをコードする塩基配列：配列番号１０５）、配列番号１２３～１３７のいずれかを含むタンパク質としてヒートショックプロテイン９０－１（heat shock protein 90-1）（アミノ酸配列：配列番号１２２、それをコードする塩基配列：配列番号１２１）、配列番号１４０～１５３のいずれかを含むタンパク質としてハイポセティカルプロテインGLYMA_02G302500（hypothetical protein GLYMA_02G302500）、が同定された。
したがって、本願においてスポット１αの抗原は、以下（２αＡ１－ａ）～（２αＡ１－ｅ）、（２αＢ１）、（２αＡ２－ａ）～（２αＡ２－ｅ）、（２αＢ２）、（２αＡ３－ａ）～（２αＡ３－ｅ）、および（２αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（２αＡ１－ａ）配列番号１０６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ１－ｂ）配列番号１０６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ１－ｃ）配列番号１０５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ１－ｄ）配列番号１０５で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ１－ｅ）配列番号１０５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＢ１）配列番号１０７～１２０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１０７～１２０のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２αＡ２－ａ）配列番号１２２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ２－ｂ）配列番号１２２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ２－ｃ）配列番号１２１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ２－ｄ）配列番号１２１で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ２－ｅ）配列番号１２１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＢ２）配列番号１２３～１３７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１２３～１３７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２αＡ３－ａ）配列番号１３９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ３－ｂ）配列番号１３９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ３－ｃ）配列番号１３８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ３－ｄ）配列番号１３８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＡ３－ｅ）配列番号１３８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２αＢ３）配列番号１４０～１５３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１４０～１５３のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（２αＡ１－ａ）～（２αＡ１－ｅ）、（２αＢ１）、（２αＡ２－ａ）～（２αＡ２－ｅ）、（２αＢ２）、（２αＡ３－ａ）～（２αＡ３－ｅ）、および（２αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５０～１２０ｋＤａ、好ましくは分子量６０～１１０ｋＤａ付近、および等電点２．５～６．５、好ましくは３．０～６．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（２αＡ１－ａ）～（２αＡ１－ｅ）、（２αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号１０６のアミノ酸４２～５０（配列番号６６３）、アミノ酸５１～６５（配列番号６６６）、アミノ酸６９～７３（配列番号６６９）、アミノ酸２２１～２３５（配列番号６７０）、アミノ酸３５１～３６５（配列番号６７１）、アミノ酸３６１～３７５（配列番号６７２）、アミノ酸４１１～４２５（配列番号６７５）、アミノ酸５５１～５６５（配列番号６７６）、アミノ酸６７１～６８５（配列番号６７７）、アミノ酸６８１～６９５（配列番号６７８）、アミノ酸４１～５５（配列番号６８１）、アミノ酸４５１～４６５（配列番号６８４）、アミノ酸２７１～２８５（配列番号６８９）、アミノ酸５１～５９（配列番号６９０）、アミノ酸６５～７２（配列番号６９１）、アミノ酸４５３～４６０（配列番号６９２）に存在する。スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号１０６における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット２αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号６６３の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６６１又は６６２においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号１０６におけるアミノ酸４２～５０が、配列番号６６１又は６６２のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６６６の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６６４又は６６５においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号１０６におけるアミノ酸５１～６５が、配列番号６６４又は６６５のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６６９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６６７又は６６８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号１０６におけるアミノ酸６９～７３が、配列番号６６７又は６６８のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６７５の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６７３又は６７４においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号１０６におけるアミノ酸４１１～４２５が、配列番号６７３又は６７４のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６８１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６７９又は６８０においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号１０６におけるアミノ酸４１～５５が、配列番号６７９又は６８０のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６８４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６８２又は６８５においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号１０６におけるアミノ酸４５１～４６５が、配列番号６８２又は６８５のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号６８９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号６８８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２αの抗原が、配列番号１０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号１０６におけるアミノ酸２７１～２８５が、配列番号６８８のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット２αの抗原であるタンパク質は、配列番号１０６のアミノ酸配列を有するタンパク質（heat shock cognate protein 80）、配列番号１２２のアミノ酸配列を有するタンパク質（heat shock protein 90-1）もしくは配列番号１３９のアミノ酸を有するタンパク質（hypothetical protein GLYMA_02G302500）、と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４α）スポット４αの抗原
スポット４αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号１５６および１５７のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号１５６、１５７のいずれかを含むタンパク質としてエンブリオ－スペシフィックウレアーゼアイソフォームＸ１（embryo-specific urease isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号１５５、それをコードする塩基配列：配列番号１５４）、が同定された。
したがって、本願においてスポット４αの抗原は、以下（４αＡ－ａ）～（４αＡ－ｅ）、および（４αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４αＡ－ａ）配列番号１５５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４αＡ－ｂ）配列番号１５５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４αＡ－ｃ）配列番号１５４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４αＡ－ｄ）配列番号１５４で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４αＡ－ｅ）配列番号１５４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４αＢ）配列番号１５６および１５７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の両方を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１５６、１５７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４αＡ－ａ）～（４αＡ－ｅ）、および（４αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量７０～１２０ｋＤａ、好ましくは分子量８０～１１０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット４αの抗原のエピトープは、配列番号１５５のアミノ酸１２１～１３０（配列番号７１９）、アミノ酸２８９～２９５（配列番号７２２）、アミノ酸２９３～３０２（配列番号７２５）、アミノ酸５０１～５１５（配列番号７２６）、アミノ酸５７１～５８５（配列番号７２７）、アミノ酸５９１～６０５（配列番号７２８）、アミノ酸７７１～７８５（配列番号７３１）に存在する。スポット４αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号１５５における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット４αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７１９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７１７又は７１８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４αの抗原は、配列番号１５５におけるアミノ酸１２１～１３０が、配列番号７１７又は７１８のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７２２の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７２０又は７２１においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４αの抗原は、配列番号１５５におけるアミノ酸２８９～２９５が、配列番号７２０又は７２１のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７２５の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７２３又は７２４においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４αの抗原は、配列番号１５５におけるアミノ酸２９３～３０２が、配列番号７２３又は７２４のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７３１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７２９又は７３０においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４αの抗原は、配列番号１５５におけるアミノ酸７７１～７８５が、配列番号７２９又は７３０のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット４αの抗原であるタンパク質は、配列番号１５５のアミノ酸配列を有するタンパク質（embryo-specific urease isoform X1）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（５α）スポット５αの抗原
スポット５αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号１６０および１６１のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット５αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号１６０、１６１のいずれかを含むタンパク質としてα－１，４グルカンホスホリラーゼＬアイソザイム、クロロプラスティック／アミロプラスティック（alpha-1,4 glucan phosphorylase L isozyme, chloroplastic/amyloplastic）（アミノ酸配列：配列番号１５９、それをコードする塩基配列：配列番号１５８）、が同定された。
したがって、本願においてスポット５αの抗原は、以下（５αＡ－ａ）～（５αＡ－ｅ）、および（５αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（５αＡ－ａ）配列番号１５９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５αＡ－ｂ）配列番号１５９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５αＡ－ｃ）配列番号１５８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５αＡ－ｄ）配列番号１５８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５αＡ－ｅ）配列番号１５８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５αＢ）配列番号１６０および１６１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の両方を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１６０、１６１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（５αＡ－ａ）～（５αＡ－ｅ）、および（５αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量７０～１７０ｋＤａ、好ましくは分子量８０～１６０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット５αの抗原のエピトープは、配列番号１５９のアミノ酸８６１～８７５（配列番号７３４）、アミノ酸８７１～８８５（配列番号７３５）、アミノ酸８９１～９０５（配列番号７３６）、アミノ酸９０１～９１５（配列番号７３７）、及びアミノ酸９５１～９６５（配列番号７３８）に存在する。スポット５αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号１５９における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット５αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７３４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７３２又は７３３においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット５αの抗原は、配列番号１５９におけるアミノ酸８６１～８７５が、配列番号７３２又は７３３のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット５αの抗原であるタンパク質は、配列番号１５９のアミノ酸配列を有するタンパク質（alpha-1,4 glucan phosphorylase L isozyme, chloroplastic/amyloplastic）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（６α）スポット６αの抗原
スポット６αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号１６４～１７２のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット６αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号１６４～１６７のいずれかを含むタンパク質としてアコニテートヒドラターゼ１（aconitate hydratase 1）（アミノ酸配列：配列番号１６３、それをコードする塩基配列：配列番号１６２）、配列番号１７０～１７２のいずれかを含むタンパク質としてアコニテートヒドラターゼ１（アミノ酸配列：配列番号１６９、それをコードする塩基配列：配列番号１６８）が同定された。
したがって、本願においてスポット６αの抗原は、以下（６αＡ１－ａ）～（６αＡ１－ｅ）、（６αＢ１）、（６αＡ２－ａ）～（６αＡ２－ｅ）、および（６αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（６αＡ１－ａ）配列番号１６３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ１－ｂ）配列番号１６３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ１－ｃ）配列番号１６２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ１－ｄ）配列番号１６２で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ１－ｅ）配列番号１６２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＢ１）配列番号１６４～１６７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１６４～１６７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（６αＡ２－ａ）配列番号１６９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ２－ｂ）配列番号１６９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ２－ｃ）配列番号１６８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ２－ｄ）配列番号１６８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＡ２－ｅ）配列番号１６８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（６αＢ２）配列番号１７０～１７２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１７０～１７２のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（６αＡ１－ａ）～（６αＡ１－ｅ）、（６αＢ１）、（６αＡ２－ａ）～（６αＡ２－ｅ）、および（６αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量７０～１２０ｋＤａ、好ましくは分子量８０～１１０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（６αＡ１－ａ）～（６αＡ１－ｅ）、（６αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号１６３のアミノ酸７６１～７７５（配列番号７３９）、及びアミノ酸８３１～８４５（配列番号７４０）に存在する。スポット６αの抗原が、配列番号１６３のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号１６３における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット６αの抗原であるタンパク質は、配列番号１６３または１６９のアミノ酸配列を有するタンパク質（aconitate hydratase 1）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（７α）スポット７αの抗原
スポット７αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号１７５～１８７のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット７αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号１７５～１８７のいずれかを含むタンパク質としてメチオニンシンターゼ（methionine synthase）（アミノ酸配列：配列番号１７４、それをコードする塩基配列：配列番号１７３）、が同定された。
したがって、本願においてスポット７αの抗原は、以下（７αＡ－ａ）～（７αＡ－ｅ）、および（７αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（７αＡ－ａ）配列番号１７４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（７αＡ－ｂ）配列番号１７４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（７αＡ－ｃ）配列番号１７３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（７αＡ－ｄ）配列番号１７３で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（７αＡ－ｅ）配列番号１７３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（７αＢ）配列番号１７５～１８７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１７５～１８７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（７αＡ－ａ）～（７αＡ－ｅ）、および（７αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５０～１２０ｋＤａ、好ましくは分子量６０～１１０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット７αの抗原のエピトープは、配列番号１７４のアミノ酸４７１～４８５（配列番号７４１）、及びアミノ酸５８１～５９５（配列番号７４４）に存在する。スポット７αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号１７４における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット７αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７４４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７４２又は７４３においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット７αの抗原は、配列番号１７４におけるアミノ酸５８１～５９５が、配列番号７４２又は７４３のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット７αの抗原であるタンパク質は、配列番号１７４のアミノ酸配列を有するタンパク質（methionine synthase）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（８α）スポット８αの抗原
スポット８αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号１９０～１９９のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット８αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号１９０～１９９のいずれかを含むタンパク質としてトランスケトラーゼ、クロロプラスティック（transketolase, chloroplastic）（アミノ酸配列：配列番号１８９、それをコードする塩基配列：配列番号１８８）、が同定された。
したがって、本願においてスポット８αの抗原は、以下（８αＡ－ａ）～（８αＡ－ｅ）、および（８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（８αＡ－ａ）配列番号１８９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（８αＡ－ｂ）配列番号１８９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（８αＡ－ｃ）配列番号１８８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（８αＡ－ｄ）配列番号１８８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（８αＡ－ｅ）配列番号１８８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（８αＢ）配列番号１９０～１９９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号１９０～１９９のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（８αＡ－ａ）～（８αＡ－ｅ）、および（８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５０～１２０ｋＤａ、好ましくは分子量６０～１１０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
好ましくは、スポット８αの抗原であるタンパク質は、配列番号１８９のアミノ酸配列を有するタンパク質（transketolase, chloroplastic）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（９α）スポット９αの抗原
スポット９αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号２０２のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット９αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号２０２を含むタンパク質としてリジン－ｔＲＮＡリガーゼ、サイトプラスミック－ライク アイソフォームＸ２（lysine-tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X2）（アミノ酸配列：配列番号２０１、それをコードする塩基配列：配列番号２００）、が同定された。
したがって、本願においてスポット９αの抗原は、以下（９αＡ－ａ）～（９αＡ－ｅ）、および（９αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（９αＡ－ａ）配列番号２０１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（９αＡ－ｂ）配列番号２０１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（９αＡ－ｃ）配列番号２００において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（９αＡ－ｄ）配列番号２００で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（９αＡ－ｅ）配列番号２００で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（９αＢ）配列番号２０２で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２０２で示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（９αＡ－ａ）～（９αＡ－ｅ）、および（９αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５０～１２０ｋＤａ、好ましくは分子量６０～１１０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット９αの抗原のエピトープは、配列番号２０１のアミノ酸２３６～２４５（配列番号７４７）、アミノ酸２８３～２９０（配列番号７４９）に存在する。スポット９αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号２０１における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット９αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７４７の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７４５又は７４６においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット９αの抗原は、配列番号２０１におけるアミノ酸２３６～２４５が、配列番号７４５又は７４６のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７４９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７４８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット９αの抗原は、配列番号２０１におけるアミノ酸２８３～２９０が、配列番号７４８のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット９αの抗原であるタンパク質は、配列番号２０１のアミノ酸配列を有するタンパク質（lysine-tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X2）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１０α）スポット１０αの抗原
スポット１０αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号２０５～２３１のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１０αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号２０５～２１８のいずれかを含むタンパク質としてシャペロニンCPN60-2，ミトコンドリアル（chaperonin CPN60-2, mitochondrial）（アミノ酸配列：配列番号２０４、それをコードする塩基配列：配列番号２０３）、配列番号２２１～２３１のいずれかを含むタンパク質としてシャペロニンCPN60-2，ミトコンドリアル－ライク アイソフォームＸ１（chaperonin CPN60-2, mitochondrial-like isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号２２０、それをコードする塩基配列：配列番号２１９）が同定された。
したがって、本願においてスポット１０αの抗原は、以下（１０αＡ１－ａ）～（１０αＡ１－ｅ）、（１０αＢ１）、（１０αＡ２－ａ）～（１０αＡ２－ｅ）、および（１０αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１０αＡ１－ａ）配列番号２０４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ１－ｂ）配列番号２０４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ１－ｃ）配列番号２０３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ１－ｄ）配列番号２０３で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ１－ｅ）配列番号２０３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＢ１）配列番号２０５～２１８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２０５～２１８のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（１０αＡ２－ａ）配列番号２２０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ２－ｂ）配列番号２２０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ２－ｃ）配列番号２１９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ２－ｄ）配列番号２１９で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＡ２－ｅ）配列番号２１９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１０αＢ２）配列番号２２１～２３１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２２１～２３１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１０αＡ１－ａ）～（１０αＡ１－ｅ）、（１０αＢ１）、（１０αＡ２－ａ）～（１０αＡ２－ｅ）、および（１０αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
好ましくは、スポット１０αの抗原であるタンパク質は、配列番号２０４のアミノ酸配列を有するタンパク質（haperonin CPN60-2, mitochondrial）もしくは配列番号２２０のアミノ酸配列を有するタンパク質（chaperonin CPN60-2, mitochondrial-like isoform X1）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１１α）スポット１１αの抗原
スポット１１αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号２３４～２３７のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１１αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号２３４～２３７のいずれかを含むタンパク質としてポリアデニレート－バインディングプロテイン８ アイソフォームＸ３（polyadenylate-binding protein 8 isoform X3）（アミノ酸配列：配列番号２３３、それをコードする塩基配列：配列番号２３２）、が同定された。
したがって、本願においてスポット１１αの抗原は、以下（１１αＡ－ａ）～（１１αＡ－ｅ）、および（１１αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１１αＡ－ａ）配列番号２３３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１１αＡ－ｂ）配列番号２３３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１１αＡ－ｃ）配列番号２３２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１１αＡ－ｄ）配列番号２３２で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１１αＡ－ｅ）配列番号２３２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１１αＢ）配列番号２３４～２３７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２３４～２３７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１１αＡ－ａ）～（１１αＡ－ｅ）、および（１１αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット１１αの抗原のエピトープは、配列番号２３３のアミノ酸４５４～４６３（配列番号７５３）、アミノ酸３６３～３７０（配列番号７５４）に存在する。スポット１１αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号２３３における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット１１αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７５３の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７５１又は７５２においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１１αの抗原は、配列番号２２３におけるアミノ酸４５４～４６３が、配列番号７５１又は７５２のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット１１αの抗原であるタンパク質は、配列番号２３３のアミノ酸配列を有するタンパク質（polyadenylate-binding protein 8 isoform X3）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１２α）スポット１２αの抗原
スポット１２αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号２４０のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１２αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号２４０を含むタンパク質としてピロホスフェート－フルクトース６－ホスフェート１－ホスホロトランスフェラーゼサブユニットアルファ－ライク（pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha-like）（アミノ酸配列：配列番号２３９、それをコードする塩基配列：配列番号２３８）、が同定された。
したがって、本願においてスポット１２αの抗原は、以下（１２αＡ－ａ）～（１２αＡ－ｅ）、および（１２αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１２αＡ－ａ）配列番号２３９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１２αＡ－ｂ）配列番号２３９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１２αＡ－ｃ）配列番号２３８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１２αＡ－ｄ）配列番号２３８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１２αＡ－ｅ）配列番号２３８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１２αＢ）配列番号２４０で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２４０で示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１２αＡ－ａ）～（１２αＡ－ｅ）、および（１２αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット１２αの抗原のエピトープは、配列番号２３９のアミノ酸５５１～５６５（配列番号７５５）に存在する。スポット１１αの抗原は、当該エピトープの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号２３９における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット１２αの抗原であるタンパク質は、配列番号２３９のアミノ酸配列を有するタンパク質（pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha-like）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１３α）スポット１３αの抗原
スポット１３αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号２４３～２７８のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１３αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号２４３～２５２のいずれかを含むタンパク質としてプロテインジスルフィドイソメラーゼ－ライクプロテインプレカーサー（protein disulfide isomerase-like protein precursor）（アミノ酸配列：配列番号２４２、それをコードする塩基配列：配列番号２４１）、配列番号２５５～２７８のいずれかを含むタンパク質としてプロテインジスルフィド－イソメラーゼ（protein disulfide-isomerase）（アミノ酸配列：配列番号２５４、それをコードする塩基配列：配列番号２５３）が同定された。
したがって、本願においてスポット１３αの抗原は、以下（１３αＡ１－ａ）～（１３αＡ１－ｅ）、（１３αＢ１）、（１３αＡ２－ａ）～（１３αＡ２－ｅ）、および（１３αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１３αＡ１－ａ）配列番号２４２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ１－ｂ）配列番号２４２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ１－ｃ）配列番号２４１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ１－ｄ）配列番号２４１で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ１－ｅ）配列番号２４１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＢ１）配列番号２４３～２５２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２０５～２１８のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（１３αＡ２－ａ）配列番号２５４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ２－ｂ）配列番号２５４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ２－ｃ）配列番号２５３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ２－ｄ）配列番号２５３で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＡ２－ｅ）配列番号２５３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１３αＢ２）配列番号２５５～２７８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２２１～２３１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１３αＡ１－ａ）～（１３αＡ１－ｅ）、（１３αＢ１）、（１３αＡ２－ａ）～（１３αＡ２－ｅ）、および（１３αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（１３αＡ１－ａ）～（１３αＡ１－ｅ）、（１３αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号２４２のアミノ酸４７１～４８５（配列番号７５８）に存在する。スポット１３αの抗原が、配列番号２４２のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号２４２における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット１３αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７５８の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７５６又は７５７においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１３αの抗原が、配列番号２４２のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号２４２におけるアミノ酸４７１～４８５が、配列番号７５６又は７５７のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット１３αの抗原であるタンパク質は、配列番号２４２のアミノ酸配列を有するタンパク質（protein disulfide isomerase-like protein precursor）もしくは配列番号２５４のアミノ酸配列を有するタンパク質（protein disulfide-isomerase）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１４α）スポット１４αの抗原
スポット１４αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号２８１～２８９のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１４αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号２８１～２８４のいずれかを含むタンパク質としてＶ－タイプ プロトンATPaseサブユニットＢ２（V-type proton ATPase subunit B 2）（アミノ酸配列：配列番号２８０、それをコードする塩基配列：配列番号２７９）、配列番号２８７～２８９のいずれかを含むタンパク質としてＶ－タイプ プロトンATPaseサブユニットＢ２（アミノ酸配列：配列番号２８６、それをコードする塩基配列：配列番号２８５）が同定された。
したがって、本願においてスポット１４αの抗原は、以下（１４αＡ１－ａ）～（１４αＡ１－ｅ）、（１４αＢ１）、（１４αＡ２－ａ）～（１４αＡ２－ｅ）、および（１４αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１４αＡ１－ａ）配列番号２８０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ１－ｂ）配列番号２８０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ１－ｃ）配列番号２７９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ１－ｄ）配列番号２７９示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ１－ｅ）配列番号２７９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＢ１）配列番号２８１～２８４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２８１～２８４のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（１４αＡ２－ａ）配列番号２８６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ２－ｂ）配列番号２８６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ２－ｃ）配列番号２８５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ２－ｄ）配列番号２８５で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＡ２－ｅ）配列番号２８５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１４αＢ２）配列番号２８７～２８９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２８７～２８９のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１４αＡ１－ａ）～（１４αＡ１－ｅ）、（１４αＢ１）、（１４αＡ２－ａ）～（１４αＡ２－ｅ）、および（１４αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点２．５～６．５、好ましくは３．０～６．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（１４αＡ１－ａ）～（１４αＡ１－ｅ）、（１４αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号２８０のアミノ酸１９１～２０５（配列番号７６１）、アミノ酸３９１～４０５（配列番号７６４）に存在する。スポット１４αの抗原が、配列番号２８０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号２８０における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット１４αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７６１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７５９又は７６０においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１４αの抗原が、配列番号２８０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号２８０におけるアミノ酸１９１～２０５が、それぞれ独立して配列番号７５９又は７６０のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７６４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７６２又は７６３においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１４αの抗原が、配列番号２８０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号２８０におけるアミノ酸３９１～４０５が、それぞれ独立して配列番号７６２又は７６３のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット１４αの抗原であるタンパク質は、配列番号２８０または２８６のアミノ酸配列を有するタンパク質（V-type proton ATPase subunit B 2）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１５α、１６α）スポット１５α、１６αの抗原
スポット１５α、１６αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号２９２～３１８のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１５α、１６αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号２９２～３０４のいずれかを含むタンパク質としてＵＴＰ－グルコース－１－ホスフェートウリジリルトランスフェラーゼ（UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase）（アミノ酸配列：配列番号２９１、それをコードする塩基配列：配列番号２９０）、配列番号３０７～３１８のいずれかを含むタンパク質としてハイポセティカルプロテインGLYMA_02G241100（hypothetical protein GLYMA_02G241100）（アミノ酸配列：配列番号３０６、それをコードする塩基配列：配列番号３０５）が同定された。
したがって、本願においてスポット１５α、１６αの抗原は、以下（１５，１６αＡ１－ａ）～（１５，１６αＡ１－ｅ）、（１５，１６αＢ１）、（１５，１６αＡ２－ａ）～（１５，１６αＡ２－ｅ）、および（１５，１６αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１５，１６αＡ１－ａ）配列番号２９１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＡ１－ｂ）配列番号２９１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＡ１－ｃ）配列番号２９０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＡ１－ｄ）配列番号２９０示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＡ１－ｅ）配列番号２９０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＢ１）配列番号２９２～３０４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号２９２～３０４のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（１５，１６αＡ２－ａ）配列番号３０６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＡ２－ｂ）配列番号３０６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５．１６αＡ２－ｃ）配列番号３０５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＡ２－ｄ）配列番号３０５で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＡ２－ｅ）配列番号３０５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１５，１６αＢ２）配列番号３０７～３１８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３０７～３１８のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１５，１６αＡ１－ａ）～（１５，１６αＡ１－ｅ）、（１５，１６αＢ１）、（１５，１６αＡ２－ａ）～（１５，１６αＡ２－ｅ）、および（１５，１６αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量３０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（１５，１６αＡ１－ａ）～（１５，１６αＡ１－ｅ）、（１５，１６αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号２９１のアミノ酸２１１～２２５（配列番号７６６）に存在する。スポット１５α，１６αの抗原が、配列番号２９１のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号２９１における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット１５α，１６αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７６６の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７６５においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１５α，１６αの抗原が、配列番号２９１のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号２９１におけるアミノ酸２１１～２２５が、配列番号７６５のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット１５α、１６αの抗原であるタンパク質は、配列番号２９１のアミノ酸配列を有するタンパク質（UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase）もしくは配列番号３０６のアミノ酸配列を有するタンパク質（hypothetical protein GLYMA_02G241100）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１７α）スポット１７αの抗原
スポット１７αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号３２１～３３２のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１７αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号３２１～３２５のいずれかを含むタンパク質としてグアノシンヌクレオチドジホスフェートディソシエーションインヒビター２（guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2）（アミノ酸配列：配列番号３２０、それをコードする塩基配列：配列番号３１９）、配列番号３２８～３３２のいずれかを含むタンパク質としてｒａｂ ＧＤＰディソシエーションインヒビターアルファ－ライク（rab GDP dissociation inhibitor alpha-like）（アミノ酸配列：配列番号３２７、それをコードする塩基配列：配列番号３２６）が同定された。
したがって、本願においてスポット１７αの抗原は、以下（１７αＡ１－ａ）～（１７αＡ１－ｅ）、（１７αＢ１）、（１７αＡ２－ａ）～（１７αＡ２－ｅ）、および（１７αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１７αＡ１－ａ）配列番号３２０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ１－ｂ）配列番号３２０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ１－ｃ）配列番号３１９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ１－ｄ）配列番号３１９示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ１－ｅ）配列番号３１９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＢ１）配列番号３２１～３２５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３２１～３２５のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（１７αＡ２－ａ）配列番号３２７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ２－ｂ）配列番号３２７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ２－ｃ）配列番号３２６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ２－ｄ）配列番号３２６で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＡ２－ｅ）配列番号３２６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１７αＢ２）配列番号３２８～３３２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３２８～３３２のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１７αＡ１－ａ）～（１７αＡ１－ｅ）、（１７αＢ１）、（１７αＡ２－ａ）～（１７αＡ２－ｅ）、および（１７αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量３０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（１７αＡ１－ａ）～（１７αＡ１－ｅ）、（１７αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号３２０のアミノ酸１７１～１８５（配列番号７６７）に存在する。スポット１７αの抗原が、配列番号３２０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号３２０における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット１７αの抗原であるタンパク質は、配列番号３２０のアミノ酸配列を有するタンパク質（guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2）もしくは配列番号３２７のアミノ酸配列を有するタンパク質（rab GDP dissociation inhibitor alpha-like）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１８α）スポット１８αの抗原
スポット１８αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号３３５～３３９のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１８αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号３３５～３３９のいずれかを含むタンパク質としてハイポセティカルプロテインGLYMA_10G028300（hypothetical protein GLYMA_10G028300）（アミノ酸配列：配列番号３３４、それをコードする塩基配列：配列番号３３３）、が同定された。
したがって、本願においてスポット１８αの抗原は、以下（１８αＡ－ａ）～（１８αＡ－ｅ）、および（１８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１８αＡ－ａ）配列番号３３４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１８αＡ－ｂ）配列番号３３４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１８αＡ－ｃ）配列番号３３３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１８αＡ－ｄ）配列番号３３３で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１８αＡ－ｅ）配列番号３３３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１８αＢ）配列番号３３５～３３９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３３５～３３９のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１８αＡ－ａ）～（１８αＡ－ｅ）、および（１８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット１８αの抗原のエピトープは、配列番号３３４のアミノ酸５２～６０（配列番号７５０）、アミノ酸８１～９５（配列番号７６８）、アミノ酸１０１～１１５（配列番号７７１）、アミノ酸２８１～２９５（配列番号７７２）、アミノ酸４９１～５００（配列番号７７５）に存在する。スポット１８αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号３３４における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット１８αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７７１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７６９又は７７０においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１８αの抗原は、配列番号３３４におけるアミノ酸１０１～１１５が、配列番号７６９又は７７０のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７７５の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７７３又は７７４においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１８αの抗原は、配列番号３３４におけるアミノ酸４９１～５００が、配列番号７７３又は７７４のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット１８αの抗原であるタンパク質は、配列番号３３４のアミノ酸配列を有するタンパク質（hypothetical protein GLYMA_10G028300）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（１９α）スポット１９αの抗原
スポット１９αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号３４２～３４６のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット１９αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号３４２～３４６のいずれかを含むタンパク質としてスクロースバインディングプロテインホモログＳ－６４（sucrose binding protein homolog S-64）（アミノ酸配列：配列番号３４１、それをコードする塩基配列：配列番号３４０）、が同定された。
したがって、本願においてスポット１９αの抗原は、以下（１９αＡ－ａ）～（１９αＡ－ｅ）、および（１９αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（１９αＡ－ａ）配列番号３４１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１９αＡ－ｂ）配列番号３４１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１９αＡ－ｃ）配列番号３４０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１９αＡ－ｄ）配列番号３４０で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１９αＡ－ｅ）配列番号３４０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（１９αＢ）配列番号３４２～３４６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３４２～３４６のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（１９αＡ－ａ）～（１９αＡ－ｅ）、および（１９αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット１９αの抗原のエピトープは、配列番号３４１のアミノ酸１９１～２０５（配列番号７７８）、アミノ酸４７５～４８９（配列番号７８１）、アミノ酸８１～９５（配列番号７８４）、アミノ酸４３６～４５０（配列番号７８６）、アミノ酸２１～３０（配列番号７８７）に存在する。スポット１９αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号３４１における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット１９αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号７７８の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７７６又は７７８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１９αの抗原は、配列番号３４１におけるアミノ酸１９１～２０５が、配列番号７７６又は７７８のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７８１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７７９又は７８０においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１９αの抗原は、配列番号３４１におけるアミノ酸４７５～４８９が、配列番号７７９又は７８０のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号７８４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号７８２又は７８３においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット１９αの抗原は、配列番号３４１におけるアミノ酸８１～９５が、配列番号７８２又は７８３のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット１９αの抗原であるタンパク質は、配列番号３４１のアミノ酸配列を有するタンパク質（sucrose binding protein homolog S-64）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（２５α）スポット２５αの抗原
スポット２５αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号３４９～３６５のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット２５αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号３４９～３５６のいずれかを含むタンパク質としてスクシニル－ＣｏＡリガーゼ［ＡＤＰ－フォーミング］サブユニットベータ，ミトコンドリアル（succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial）（アミノ酸配列：配列番号３４８、それをコードする塩基配列：配列番号３４７）、配列番号３５９～３６５のいずれかを含むタンパク質としてスクシニル－ＣｏＡリガーゼ［ＡＤＰ－フォーミング］サブユニットベータ，ミトコンドリアル（アミノ酸配列：配列番号３５８、それをコードする塩基配列：配列番号３５７）が同定された。
したがって、本願においてスポット２５αの抗原は、以下（２５αＡ１－ａ）～（２５αＡ１－ｅ）、（２５αＢ１）、（２５αＡ２－ａ）～（２５αＡ２－ｅ）、および（２５αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（２５αＡ１－ａ）配列番号３４８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ１－ｂ）配列番号３４８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ１－ｃ）配列番号３４７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ１－ｄ）配列番号３４７で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ１－ｅ）配列番号３４７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＢ１）配列番号３４９～３５６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３４９～３５６のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２５αＡ２－ａ）配列番号３５８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ２－ｂ）配列番号３５８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ２－ｃ）配列番号３５７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ２－ｄ）配列番号３５７で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＡ２－ｅ）配列番号３５７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２５αＢ２）配列番号３５９～３６５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３５９～３６５のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（２５αＡ１－ａ）～（２５αＡ１－ｅ）、（２５αＢ１）、（２５αＡ２－ａ）～（２５αＡ２－ｅ）、および（２５αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量３０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（２５αＡ１－ａ）～（２５αＡ１－ｅ）、（２５αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号３４８のアミノ酸２４１～２５５（配列番号８１４）、及びアミノ酸３２１～３３５（配列番号８１５）に存在する。スポット２５αの抗原が、配列番号３４８のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号３４８における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット２５αの抗原であるタンパク質は、配列番号３４８または３５８のアミノ酸配列を有するタンパク質（succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（２６α）スポット２６αの抗原
スポット２６αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号３６８～４０９のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット２６αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号３６８～３８２のいずれかを含むタンパク質としてホスホグリセレートキナーゼ、サイトゾリック（phosphoglycerate kinase, cytosolic）（アミノ酸配列：配列番号３６７、それをコードする塩基配列：配列番号３６６）、配列番号３８５～３９２のいずれかを含むタンパク質としてホスホグリセレートキナーゼ、サイトゾリック（アミノ酸配列：配列番号３８４、それをコードする塩基配列：配列番号３８３）、配列番号３９５～４０９のいずれかを含むタンパク質としてホスホグリセレートキナーゼ、サイトゾリック（アミノ酸配列：配列番号３９４、それをコードする塩基配列：配列番号３９３）、が同定された。
したがって、本願においてスポット２６αの抗原は、以下（２６αＡ１－ａ）～（２６αＡ１－ｅ）、（２６αＢ１）、（２６αＡ２－ａ）～（２６αＡ２－ｅ）、（２６αＢ２）、（２６αＡ３－ａ）～（２６αＡ３－ｅ）、および（２６αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（２６αＡ１－ａ）配列番号３６７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ１－ｂ）配列番号３６７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ１－ｃ）配列番号３６６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ１－ｄ）配列番号３６６で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ１－ｅ）配列番号３６６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＢ１）配列番号３６８～３８２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３６８～３８２のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２６αＡ２－ａ）配列番号３８４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ２－ｂ）配列番号３８４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ２－ｃ）配列番号３８３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ２－ｄ）配列番号３８３で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ２－ｅ）配列番号３８３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＢ２）配列番号３８５～３９２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３８５～３９２のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２６αＡ３－ａ）配列番号３９４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ３－ｂ）配列番号３９４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ３－ｃ）配列番号３９３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ３－ｄ）配列番号３９３で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＡ３－ｅ）配列番号３９３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２６αＢ３）配列番号３９５～４０９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号３９５～４０９のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（２６αＡ１－ａ）～（２６αＡ１－ｅ）、（２６αＢ１）、（２６αＡ２－ａ）～（２６αＡ２－ｅ）、（２６αＢ２）、（２６αＡ３－ａ）～（２６αＡ３－ｅ）、および（２６αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量３０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。 また、上記（２６αＡ１－ａ）～（２６αＡ１－ｅ）、（２６αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号３６７のアミノ酸１２１～１３５（配列番号８１６）、アミノ酸３２９～３３５（配列番号８１９）に存在する。スポット２６αの抗原が、配列番号３６７のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号３６１における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット２６αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８１９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８１７又は８１８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２６αの抗原が、配列番号３６７のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号３６７におけるアミノ酸３２９～３３５が、配列番号８１７又は８１８のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット２５αの抗原であるタンパク質は、配列番号３６７、３８４または３９４のアミノ酸配列を有するタンパク質（phosphoglycerate kinase, cytosolic）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（２７α）スポット２７αの抗原
スポット２７αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号４１２～４２７のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット２７αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号４１２～４１６のいずれかを含むタンパク質としてアルコールデヒドロゲナーゼ１（alcohol dehydrogenase 1）（アミノ酸配列：配列番号４１１、それをコードする塩基配列：配列番号４１０）、配列番号４１９、４２０のいずれかを含むタンパク質としてアルコールデヒドロゲナーゼ１（アミノ酸配列：配列番号４１８、それをコードする塩基配列：配列番号４１７）、配列番号４２３～４２７のいずれかを含むタンパク質としてアルコールデヒドロゲナーゼ１－ライク（alcohol dehydrogenase 1-like）（アミノ酸配列：配列番号４２２、それをコードする塩基配列：配列番号４２１）、が同定された。
したがって、本願においてスポット２７αの抗原は、以下（２７αＡ１－ａ）～（２７αＡ１－ｅ）、（２７αＢ１）、（２７αＡ２－ａ）～（２７αＡ２－ｅ）、（２７αＢ２）、（２７αＡ３－ａ）～（２７αＡ３－ｅ）、および（２７αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（２７αＡ１－ａ）配列番号４１１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ１－ｂ）配列番号４１１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ１－ｃ）配列番号４１０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ１－ｄ）配列番号４１０で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ１－ｅ）配列番号４１０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＢ１）配列番号４１２～４１６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４１２～４１６のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２７αＡ２－ａ）配列番号４１８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ２－ｂ）配列番号４１８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ２－ｃ）配列番号４１７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ２－ｄ）配列番号４１７で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ２－ｅ）配列番号４１７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＢ２）配列番号４１９および４２０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の両方を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４１９、４２０のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２７αＡ３－ａ）配列番号４２２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ３－ｂ）配列番号４２２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ３－ｃ）配列番号４２１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ３－ｄ）配列番号４２１で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＡ３－ｅ）配列番号４２１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２７αＢ３）配列番号４２３～４２７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４２３～４２７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（２７αＡ１－ａ）～（２７αＡ１－ｅ）、（２７αＢ１）、（２７αＡ２－ａ）～（２７αＡ２－ｅ）、（２７αＢ２）、（２７αＡ３－ａ）～（２７αＡ３－ｅ）、および（２７αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量３０～８０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（２７αＡ１－ａ）～（２７αＡ１－ｅ）、（２７αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号４１１のアミノ酸２１～３５（配列番号８２０）に存在する。スポット２７αの抗原が、配列番号４１１のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号４１１における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット２７αの抗原であるタンパク質は、配列番号４１１または４１８のアミノ酸配列を有するタンパク質（alcohol dehydrogenase 1）もしくは配列番号４２２のアミノ酸配列を有するタンパク質（alcohol dehydrogenase 1-like）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（２８α）スポット２８αの抗原
スポット２８αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号４３０～４３３のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット２８αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号４３０～４３３のいずれかを含むタンパク質として３５ｋＤａシードミューテーションプロテインアイソフォームＸ１（35 kDa seed maturation protein isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号４２９、それをコードする塩基配列：配列番号４２８）、が同定された。
したがって、本願においてスポット２８αの抗原は、以下（２８αＡ－ａ）～（２８αＡ－ｅ）、および（２８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（２８αＡ－ａ）配列番号４２９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２８αＡ－ｂ）配列番号４２９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２８αＡ－ｃ）配列番号４２８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２８αＡ－ｄ）配列番号４２８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２８αＡ－ｅ）配列番号４２８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２８αＢ）配列番号４３０～４３３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４３０～４３３のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（２８αＡ－ａ）～（２８αＡ－ｅ）、および（２８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量１０～７０ｋＤａ、好ましくは分子量２０～６０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット２８αの抗原のエピトープは、配列番号４２９のアミノ酸７６～８５（配列番号８２０）、アミノ酸１９１～２０５（配列番号８２６）、アミノ酸２３１～２４５（配列番号８２９）、アミノ酸１１１～１２５（配列番号８３０）、アミノ酸１３１～１４５（配列番号８３１）、アミノ酸１６１～１７５（配列番号８３２）、アミノ酸１８１～１９５（配列番号８３３）、アミノ酸２９１～３０５（配列番号８３４）、アミノ酸２９５～３０９（配列番号８３５）に存在する。スポット２８αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号４２９における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット２８αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８２３の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８２１又は８２２においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２８αの抗原は、配列番号４２９におけるアミノ酸７６～８５が、配列番号８２１又は８２２のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８２６の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８２４又は８２５においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２８αの抗原は、配列番号４２９におけるアミノ酸１９１～２０５が、配列番号８２４又は８２５のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８２９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８２７又は８２８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２８αの抗原は、配列番号４２９におけるアミノ酸２３１～２４５５が、配列番号８２７又は８２８のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット２８αの抗原であるタンパク質は、配列番号４２２のアミノ酸配列を有するタンパク質（35 kDa seed maturation protein isoform X1）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（２９α、３０α、３１α、３２α、３３α）スポット２９α～３３αの抗原
スポット２９α～３３αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号４３６～４５１のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット２７α～３３αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号４３６～４３９のいずれかを含むタンパク質としてグリセルアルデヒド－３－ホスフェートデヒドロゲナーゼアイソフォームＸ１（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号４３５、それをコードする塩基配列：配列番号４３４）、配列番号４４２～４４５のいずれかを含むタンパク質としてグリセルアルデヒド－３－ホスフェートデヒドロゲナーゼ，サイトゾリック（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, cytosolic）（アミノ酸配列：配列番号４４１、それをコードする塩基配列：配列番号４４０）、配列番号４４８～４５１のいずれかを含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインLOC100782924（uncharacterized protein LOC100782924）（アミノ酸配列：配列番号４４７、それをコードする塩基配列：配列番号４４６）、が同定された。
したがって、本願においてスポット２９α～３３αの抗原は、以下（２９－３３αＡ１－ａ）～（２９－３３αＡ１－ｅ）、（２９－３３αＢ１）、（２９－３３αＡ２－ａ）～（２９－３３αＡ２－ｅ）、（２９－３３αＢ２）、（２９－３３αＡ３－ａ）～（２９－３３αＡ３－ｅ）、および（２９－３３αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（２９－３３αＡ１－ａ）配列番号４３５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ１－ｂ）配列番号４３５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ１－ｃ）配列番号４３４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ１－ｄ）配列番号４３４で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ１－ｅ）配列番号４３４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＢ１）配列番号４３６～４３９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４３６～４３９のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２９－３３αＡ２－ａ）配列番号４４１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ２－ｂ）配列番号４４１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ２－ｃ）配列番号４４０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ２－ｄ）配列番号４４０で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ２－ｅ）配列番号４４０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＢ２）配列番号４４２～４４５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４４２～４４５のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（２９－３３αＡ３－ａ）配列番号４４７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ３－ｂ）配列番号４４７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ３－ｃ）配列番号４４６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ３－ｄ）配列番号４４６で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＡ３－ｅ）配列番号４４６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（２９－３３αＢ３）配列番号４４８～４５１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４４８～４５１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（２９－３３αＡ１－ａ）～（２９－３３αＡ１－ｅ）、（２９－３３αＢ１）、（２９－３３αＡ２－ａ）～（２９－３３αＡ２－ｅ）、（２９－３３αＢ２）、（２９－３３αＡ３－ａ）～（２９－３３αＡ３－ｅ）、および（２９－３３αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量１０～７０ｋＤａ、好ましくは分子量２０～６０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（２９－３３αＡ１－ａ）～（２９－３３αＡ１－ｅ）、（２９－３３αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号４３５のアミノ酸６６～７５（配列番号８３８）、アミノ酸３０１～３１５（配列番号８３９）に存在する。スポット２９－３３αの抗原が、配列番号４３５のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号４３５における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット２９－３３αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８３８の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８３６又は８３７においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット２９－３３αの抗原が、配列番号４３５のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号４３５におけるアミノ酸６６～７５が、配列番号８３６又は８３７のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット２９α～３３αの抗原であるタンパク質は、配列番号４３５のアミノ酸配列を有するタンパク質（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform X1）、配列番号４４１のアミノ酸配列を有するタンパク質（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, cytosolic）もしくは配列番号４４７のアミノ酸配列を有するタンパク質（uncharacterized protein LOC100782924）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（３４α）スポット３４αの抗原
スポット３４αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号４５４～４５８のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット３４αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号４５４を含むタンパク質としてバイファンクショナルＵＤＰ－グルコース４－エピメラーゼ アンド ＵＤＰ－キシロース４－エピメラーゼ１－ライク（bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1-like）（アミノ酸配列：配列番号４５３、それをコードする塩基配列：配列番号４５２）、配列番号４５７、４５８のいずれかを含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインLOC100803483（uncharacterized protein LOC100803483）（アミノ酸配列：配列番号４５６、それをコードする塩基配列：配列番号４５５）が同定された。
したがって、本願においてスポット３４αの抗原は、以下（３４αＡ１－ａ）～（３４αＡ１－ｅ）、（３４αＢ１）、（３４αＡ２－ａ）～（３４αＡ２－ｅ）、および（３４αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（３４αＡ１－ａ）配列番号４５３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ１－ｂ）配列番号４５３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ１－ｃ）配列番号４５２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ１－ｄ）配列番号４５２で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ１－ｅ）配列番号４５２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＢ１）配列番号４５４で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４６４で示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（３４αＡ２－ａ）配列番号４５６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ２－ｂ）配列番号４５６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ２－ｃ）配列番号４５５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ２－ｄ）配列番号４５５で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＡ２－ｅ）配列番号４５５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３４αＢ２）配列番号４５７および４５８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の両方を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４５７、４５８のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（３４αＡ１－ａ）～（３４αＡ１－ｅ）、（３４αＢ１）、（３４αＡ２－ａ）～（３４αＡ２－ｅ）、および（３４αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量１０～７０ｋＤａ、好ましくは分子量２０～６０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（３４αＡ１－ａ）～（３４αＡ１－ｅ）、（３４αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号４５４のアミノ酸６１～７５（配列番号８４２）、アミノ酸３１～４５（配列番号８４３）、アミノ酸１４１～１５５（配列番号８４４）、アミノ酸２２１～２３５（配列番号８４５）、アミノ酸２３１～２４５（配列番号８４６）に存在する。スポット３４αの抗原が、配列番号４５４のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号４５４における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット３４αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８４２の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８４０又は８４１においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３４αの抗原が、配列番号４５４のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号４５４におけるアミノ酸６１～７５が、配列番号８４０又は８４１のアミノ酸配列であるものであってよい。 好ましくは、スポット３４αの抗原であるタンパク質は、配列番号４５３のアミノ酸配列を有するタンパク質（bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1-like）もしくは配列番号４５６のアミノ酸配列を有するタンパク質（uncharacterized protein LOC100803483）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（３５α）スポット３５αの抗原
スポット３５αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号４６１～４７７のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット３５αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号４６１～４６６のいずれかを含むタンパク質としてエロンゲーションファクター１－アルファ（elongation factor 1-alpha）（アミノ酸配列：配列番号４６０、それをコードする塩基配列：配列番号４５９）、配列番号４６９～４７１のいずれかを含むタンパク質としてエロンゲーションファクター１－アルファ（アミノ酸配列：配列番号４６８、それをコードする塩基配列：配列番号４６７）、配列番号４７４～４７７のいずれかを含むタンパク質としてエロンゲーションファクター－１Ａ アイソフォームＸ１（elongation factor-1A isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号４７３、それをコードする塩基配列：配列番号４７２）、が同定された。
したがって、本願においてスポット３５αの抗原は、以下（３５αＡ１－ａ）～（３５αＡ１－ｅ）、（３５αＢ１）、（３５αＡ２－ａ）～（３５αＡ２－ｅ）、（３５αＢ２）、（３５αＡ３－ａ）～（３５αＡ３－ｅ）、および（３５αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（３５αＡ１－ａ）配列番号４６０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ１－ｂ）配列番号４６０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ１－ｃ）配列番号４５９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ１－ｄ）配列番号４５９で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ１－ｅ）配列番号４５９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＢ１）配列番号４６１～４６６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４１２～４１６のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（３５αＡ２－ａ）配列番号４６８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ２－ｂ）配列番号４６８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ２－ｃ）配列番号４６７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ２－ｄ）配列番号４６７で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ２－ｅ）配列番号４６７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＢ２）配列番号４６９～４７１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４６９～４７１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（３５αＡ３－ａ）配列番号４７３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ３－ｂ）配列番号４７３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ３－ｃ）配列番号４７２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ３－ｄ）配列番号４７２で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＡ３－ｅ）配列番号４７２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３５αＢ３）配列番号４７４～４７７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４７４～４７７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（３５αＡ１－ａ）～（３５αＡ１－ｅ）、（３５αＢ１）、（３５αＡ２－ａ）～（３５αＡ２－ｅ）、（３５αＢ２）、（３５αＡ３－ａ）～（３５αＡ３－ｅ）、および（３５αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量３０～８０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（３５αＡ１－ａ）～（３５αＡ１－ｅ）、（３５αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号４６０のアミノ酸３１～４５（配列番号８４９）、アミノ酸１２１～１３５（配列番号８５０）、アミノ酸１９２～２２０（配列番号８５３）、アミノ酸２１６～２２５（配列番号８５６）に存在する。スポット３５αの抗原が、配列番号４６０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号４６０における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット３５αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８４９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８４７又は８４８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３５αの抗原が、配列番号４６０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号４６０におけるアミノ酸３１～４５が、配列番号８４７又は８４８のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８５３の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８５１又は８５２においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３５αの抗原が、配列番号４６０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号４６０におけるアミノ酸１９２～２２０が、配列番号８５１又は８５２のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８５６の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８５４又は８５５においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３５αの抗原が、配列番号４６０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号４６０におけるアミノ酸２１６～２２５が、配列番号８５４又は８５５のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット３５αの抗原であるタンパク質は、配列番号４６０または４６８のアミノ酸配列を有するタンパク質（elongation factor 1-alpha）もしくは配列番号４７３のアミノ酸配列を有するタンパク質（elongation factor-1A isoform X1）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（３６α、３７α）スポット３６α、３７αの抗原
スポット３６α、３７αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号４８０～４９３のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット３６α、３７αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号４８０～４８３のいずれかを含むタンパク質としてシードマチュレーションプロテインＰＭ３４（seed maturation protein PM34）（アミノ酸配列：配列番号４７９、それをコードする塩基配列：配列番号４７８）、配列番号４８６、４８７のいずれかを含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインLOC100809384（uncharacterized protein LOC100809384）（アミノ酸配列：配列番号４８５、それをコードする塩基配列：配列番号４８４）、配列番号４４９０～４９３のいずれかを含むタンパク質としてハイポセティカルプロテインGLYMA_10G155300（hypothetical protein GLYMA_10G155300）（アミノ酸配列：配列番号４８９、それをコードする塩基配列：配列番号４８８）、が同定された。
したがって、本願においてスポット３６α、３７αの抗原は、以下（３６，３７αＡ１－ａ）～（３６，３７αＡ１－ｅ）、（３６，３７αＢ１）、（３６，３７αＡ２－ａ）～（３６，３７αＡ２－ｅ）、（３６，３７αＢ２）、（３６，３７αＡ３－ａ）～（３６，３７αＡ３－ｅ）、および（３６，３７αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（３６，３７αＡ１－ａ）配列番号４７９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ１－ｂ）配列番号４７９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ１－ｃ）配列番号４７８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ１－ｄ）配列番号４７８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ１－ｅ）配列番号４７８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＢ１）配列番号４８０～４８３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４８０～４８３のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（３６，３７αＡ２－ａ）配列番号４８５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ２－ｂ）配列番号４８５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ２－ｃ）配列番号４８４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ２－ｄ）配列番号４８４で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ２－ｅ）配列番号４８４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＢ２）配列番号４８６および４８７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の両方を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４８６、４８７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（３６，３７αＡ３－ａ）配列番号４８９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ３－ｂ）配列番号４８９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ３－ｃ）配列番号４８８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ３－ｄ）配列番号４８８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＡ３－ｅ）配列番号４８８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３６，３７αＢ３）配列番号４９０～４９３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４９０～４９３のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（３６，３７αＡ１－ａ）～（３６，３７αＡ１－ｅ）、（３６，３７αＢ１）、（３６，３７αＡ２－ａ）～（３６，３７αＡ２－ｅ）、（３６，３７αＢ２）、（３６，３７αＡ３－ａ）～（３６，３７αＡ３－ｅ）、および（３６，３７αＢ３）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量１０～７０ｋＤａ、好ましくは分子量２０～６０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（３６，３７αＡ１－ａ）～（３６，３７αＡ１－ｅ）、（３６，３７αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号４７９のアミノ酸１４１～１５５（配列番号８５７）、アミノ酸２３１～２４５（配列番号８５８）、アミノ酸７～１４（配列番号８６１）に存在する。スポット３６α，３７αの抗原が、配列番号４７９のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号４７９における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット３６α，３７αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８６１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８５９又は８６０においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３６α，３７αの抗原が、配列番号４７９のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号４７９におけるアミノ酸７～１４が、配列番号８５９又は８６０のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット３６α、３７αの抗原であるタンパク質は、配列番号４７９のアミノ酸配列を有するタンパク質（seed maturation protein PM34）、配列番号４８５のアミノ酸配列を有するタンパク質（uncharacterized protein LOC100809384）もしくは配列番号４８９のアミノ酸配列を有するタンパク質（hypothetical protein GLYMA_10G155300）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（３８α）スポット３８αの抗原
スポット３８αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号４９６～５１３のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット３８αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号４９６～５１３のいずれかを含むタンパク質としてシードビオチン－コンテイニングプロテインＳＢＰ６５－ライク アイソフォームＸ１（seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号４９５、それをコードする塩基配列：配列番号４９４）、が同定された。
したがって、本願においてスポット３８αの抗原は、以下（３８αＡ－ａ）～（３８αＡ－ｅ）、および（３８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（３８αＡ－ａ）配列番号４９５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３８αＡ－ｂ）配列番号４９５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３８αＡ－ｃ）配列番号４９４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３８αＡ－ｄ）配列番号４９４で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３８αＡ－ｅ）配列番号４９４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３８αＢ）配列番号４９６～５１３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号４９６～５１３のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（３８αＡ－ａ）～（３８αＡ－ｅ）、および（３８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量７０～１７０ｋＤａ、好ましくは分子量８０～１６０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット３８αの抗原のエピトープは、配列番号４９５のアミノ酸４４０～４４６又は５７４～５８０（配列番号８６４）、アミノ酸７１～８０（配列番号８６７）、アミノ酸５２１～５３５（配列番号８６９）、アミノ酸１～１５（配列番号８７１）、アミノ酸３１～４５（配列番号８７４）、アミノ酸２２１～２３５（配列番号８７７）、アミノ酸４６１～４７０（配列番号８８２）、アミノ酸４８１～４９０（配列番号８８４）、アミノ酸８２１～８３５（配列番号８８７）、アミノ酸８６１～８７０（配列番号８８９）、アミノ酸１０３１～１０４０（配列番号８９２）に存在する。スポット３８αの抗原は、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号４９５における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット３８αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８６４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８６２においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸４４０～４４６及び／又は５７４～５８０が、配列番号８６２のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８６７の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８６５又は８６６においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸７１～８０が、配列番号８６５又は８６６のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８６９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８６８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸５２１～５３５が、配列番号８６８のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８７１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８７０においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸１～１５が、配列番号８７０のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８７４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８７２又は８７３においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸３１～４５が、配列番号８７２又は８７３のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８７７の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８７５又は８７６においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸２２１～２３５が、配列番号８７５又は８７６のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８８０の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８７８又は８７９においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸３１１～３２５が、配列番号８７８又は８７９のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８８２の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８８１においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸４６１～４７０が、配列番号８８１のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８８４の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８８３においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸４８１～４９０が、配列番号８８３のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８８７の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８８５又は８８６においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸８２１～８３５が、配列番号８８５又は８８６のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８８９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８８８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸８６１～８７０が、配列番号８８８のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号８９２の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８９０又は８９１においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３８αの抗原は、配列番号４９５におけるアミノ酸１０３１～１０４０が、配列番号８９０又８９１のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット３８αの抗原であるタンパク質は、配列番号４９５のアミノ酸配列を有するタンパク質（seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（３９α）スポット３９αの抗原
スポット３９αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５１６のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット３９αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５１６を含むタンパク質としてＡＴＰシンターゼサブユニットＯ，ミトコンドリアル－ライク（ATP synthase subunit O, mitochondrial-like）（アミノ酸配列：配列番号５１５、それをコードする塩基配列：配列番号５１４）、が同定された。
したがって、本願においてスポット３９αの抗原は、以下（３９αＡ－ａ）～（３９αＡ－ｅ）、および（３９αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（３９αＡ－ａ）配列番号５１５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３９αＡ－ｂ）配列番号５１５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３９αＡ－ｃ）配列番号５１４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３９αＡ－ｄ）配列番号５１４で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３９αＡ－ｅ）配列番号５１４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（３９αＢ）配列番号５１６で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５１６で示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（３９αＡ－ａ）～（３９αＡ－ｅ）、および（３９αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット３９αの抗原のエピトープは、配列番号５１５のアミノ酸７１～８５（配列番号８９５）に存在する。スポット３９αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５１５における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット３９αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８９５の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８９３又は８９４においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット３９αの抗原は、配列番号５１５におけるアミノ酸７１～８５が、配列番号８９３又は８９４のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット３９αの抗原であるタンパク質は、配列番号５１５のアミノ酸配列を有するタンパク質（ATP synthase subunit O, mitochondrial-like）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４０α、５６α）スポット４０α、５６αの抗原
スポット４０α、５６αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５１９および配列番号５２０のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４０α、５６αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５１９、５２０のいずれかを含むタンパク質としてＰ２４オレオシン アイソフォームＡ（P24 oleosin isoform A）（アミノ酸配列：配列番号５１８、それをコードする塩基配列：配列番号５１７）、が同定された。
したがって、本願においてスポット４０α、５６αの抗原は、以下（４０，５６αＡ－ａ）～（４０，５６αＡ－ｅ）、および（４０，５６αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４０，５６αＡ－ａ）配列番号５１８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４０，５６αＡ－ｂ）配列番号５１８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４０，５６αＡ－ｃ）配列番号５１７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４０，５６αＡ－ｄ）配列番号５１７で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４０，５６αＡ－ｅ）配列番号５１７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４０，５６αＢ）配列番号５１９および５２０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の両方を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５１９、５２０のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４０，５６αＡ－ａ）～（４０，５６αＡ－ｅ）、および（４０，５６αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット４０α，５６αの抗原のエピトープは、配列番号５１８のアミノ酸３５～３９（配列番号８９８）、アミノ酸１９１～２０５（配列番号８９９）、アミノ酸２１４～２２２（配列番号９０２）に存在する。スポット４０α，５６αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５１８における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット４０α，５６αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号８９８の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号８９６又は８９７においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４０α，５６αの抗原は、配列番号５１８におけるアミノ酸３５～３９が、配列番号８９６又は８９７のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号９０２の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９００又は９０１においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４０α，５６αの抗原は、配列番号５１８におけるアミノ酸２１４～２２２９が、配列番号９００又は９０１のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット４０α、５６αの抗原であるタンパク質は、配列番号５１８のアミノ酸配列を有するタンパク質（P24 oleosin isoform A）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４１α）スポット４１αの抗原
スポット４１αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５２３のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４１αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５２３を含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインAt3g49720－ライク アイソフォームＸ２（uncharacterized protein At3g49720-like isoform X2）（アミノ酸配列：配列番号５２２、それをコードする塩基配列：配列番号５２１）、が同定された。
したがって、本願においてスポット４１αの抗原は、以下（４１αＡ－ａ）～（４１αＡ－ｅ）、および（４１αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４１αＡ－ａ）配列番号５２２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４１αＡ－ｂ）配列番号５２２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４１αＡ－ｃ）配列番号５２１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４１αＡ－ｄ）配列番号５２１示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４１αＡ－ｅ）配列番号５２１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４１αＢ）配列番号５２３で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５２３で示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４１αＡ－ａ）～（４１αＡ－ｅ）、および（４１αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット４１αの抗原のエピトープは、配列番号５２２のアミノ酸１１１～１２５（配列番号９０３）に存在する。スポット４１αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５２２における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット４１αの抗原であるタンパク質は、配列番号５１５のアミノ酸配列を有するタンパク質（ATP synthase subunit O, mitochondrial-like）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４２α、４３α）スポット４２α、４３αの抗原
スポット４２α、４３αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５２６～５３９のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４２α、４３αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５２６～５３１のいずれかを含むタンパク質としてスーパーオキシドディスムターゼ［Ｍｎ］，ミトコンドリアル（superoxide dismutase [Mn], mitochondrial）（アミノ酸配列：配列番号５２５、それをコードする塩基配列：配列番号５２４）、配列番号５３４～５３９のいずれかを含むタンパク質としてハイポセティカルプロテインGLYMA_04G221300（hypothetical protein GLYMA_04G221300）（アミノ酸配列：配列番号５３３、それをコードする塩基配列：配列番号５３２）が同定された。
したがって、本願においてスポット４２α、４３αの抗原は、以下（４２，４３αＡ１－ａ）～（４２，４３αＡ１－ｅ）、（４２，４３αＢ１）、（４２，４３αＡ２－ａ）～（４２，４３αＡ２－ｅ）、および（４２，４３αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４２，４３αＡ１－ａ）配列番号５２５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ１－ｂ）配列番号５２５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ１－ｃ）配列番号５２４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ１－ｄ）配列番号５２４で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ１－ｅ）配列番号５２４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＢ１）配列番号５２６～５３１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５２６～５３１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（４２，４３αＡ２－ａ）配列番号５３３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ２－ｂ）配列番号５３３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ２－ｃ）配列番号５３２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ２－ｄ）配列番号５３２で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＡ２－ｅ）配列番号５３２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４２，４３αＢ２）配列番号５３４～５３９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５３４～５３９のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４２，４３αＡ１－ａ）～（４２，４３αＡ１－ｅ）、（４２，４３αＢ１）、（４２，４３αＡ２－ａ）～（４２，４３αＡ２－ｅ）、および（４２，４３αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（４２，４３αＡ１－ａ）～（４２，４３αＡ１－ｅ）、（４２，４３αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号５２５のアミノ酸２２７～２４１（配列番号９０６）に存在する。スポット４２α，４３αの抗原が、配列番号５２５のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５２５における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット４２α，４３αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号９０６の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９０４又は９０５においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４２α，４３αの抗原が、配列番号５２５のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号５２５におけるアミノ酸２２７～２４１が、配列番号９０４又は９０５のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット４２α、４３αの抗原であるタンパク質は、配列番号５２５のアミノ酸配列を有するタンパク質（superoxide dismutase [Mn], mitochondrial）もしくは配列番号５３３のアミノ酸配列を有するタンパク質（hypothetical protein GLYMA_04G221300）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４５α）スポット４５αの抗原
スポット４５αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５４２～５５１のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４５αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５４２～５４５のいずれかを含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインLOC100499771（uncharacterized protein LOC100499771）（アミノ酸配列：配列番号５４１、それをコードする塩基配列：配列番号５４０）、配列番号５４８～５５１のいずれかを含むタンパク質としてハイポセティカルプロテインGLYMA_09G192800（hypothetical protein GLYMA_09G192800）（アミノ酸配列：配列番号５４７、それをコードする塩基配列：配列番号５４６）が同定された。
したがって、本願においてスポット４５αの抗原は、以下（４５αＡ１－ａ）～（４５αＡ１－ｅ）、（４５αＢ１）、（４５αＡ２－ａ）～（４５αＡ２－ｅ）、および（４５αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４５αＡ１－ａ）配列番号５４１において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ１－ｂ）配列番号５４１で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ１－ｃ）配列番号５４０において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ１－ｄ）配列番号５４０で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ１－ｅ）配列番号５４０で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＢ１）配列番号５４２～５４５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５４２～５４５のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（４５αＡ２－ａ）配列番号５４７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ２－ｂ）配列番号５４７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ２－ｃ）配列番号５４６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ２－ｄ）配列番号５４６で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＡ２－ｅ）配列番号５４６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４５αＢ２）配列番号５４８～５５１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５４８～５５１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４５αＡ１－ａ）～（４５αＡ１－ｅ）、（４５αＢ１）、（４５αＡ２－ａ）～（４５αＡ２－ｅ）、および（４５αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２～５０ｋＤａ、好ましくは分子量５～４０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（４５αＡ１－ａ）～（４５αＡ１－ｅ）、（４５αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号５４１のアミノ酸１１～２５（配列番号９１０）、アミノ酸５１～６５（配列番号９１１）、アミノ酸１１１～１２５（配列番号９１２）に存在する。スポット４５αの抗原が、配列番号５４１のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５４１における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット４５αの抗原であるタンパク質は、配列番号５４１のアミノ酸配列を有するタンパク質（uncharacterized protein LOC100499771）もしくは配列番号５４７のアミノ酸配列を有するタンパク質（hypothetical protein GLYMA_09G192800）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４６α）スポット４６αの抗原
スポット４６αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５５４のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４６αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５５４を含むタンパク質としてシードマチュレーションプロテインＰＭ２２（seed maturation protein PM22）（アミノ酸配列：配列番号５５３、それをコードする塩基配列：配列番号５５２）、が同定された。
したがって、本願においてスポット４６αの抗原は、以下（４６αＡ－ａ）～（４６αＡ－ｅ）、および（４６αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４６αＡ－ａ）配列番号５５３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４６αＡ－ｂ）配列番号５５３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４６αＡ－ｃ）配列番号５５２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４６αＡ－ｄ）配列番号５５２示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４６αＡ－ｅ）配列番号５５２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４６αＢ）配列番号５５４で示されるアミノ酸配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５５４で示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４６αＡ－ａ）～（４６αＡ－ｅ）、および（４６αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２～５０ｋＤａ、好ましくは分子量５～４０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット４６αの抗原のエピトープは、配列番号５５３のアミノ酸１１２～１２０（配列番号９１５）に存在する。スポット４６αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５５３における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット４６αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号９１５の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９１３又は９１４においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４６αの抗原は、配列番号５５３におけるアミノ酸１１２～１２０が、配列番号９１３又は９１４のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット４６αの抗原であるタンパク質は、配列番号５５３のアミノ酸配列を有するタンパク質（seed maturation protein PM22）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４７α）スポット４７αの抗原
スポット４７αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５５７～５６３のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４７αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５５７、５５８のいずれかを含むタンパク質としてユーカリオティックトランスレーションイニシエーションファクター５Ａ－２（eukaryotic translation initiation factor 5A-2）（アミノ酸配列：配列番号５５６、それをコードする塩基配列：配列番号５５５）、配列番号５６１～５６３のいずれかを含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインLOC100305510（uncharacterized protein LOC100305510）（アミノ酸配列：配列番号５６０、それをコードする塩基配列：配列番号５５９）が同定された。
したがって、本願においてスポット４７αの抗原は、以下（４７αＡ１－ａ）～（４７αＡ１－ｅ）、（４７αＢ１）、（４７αＡ２－ａ）～（４７αＡ２－ｅ）、および（４７αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４７αＡ１－ａ）配列番号５５６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ１－ｂ）配列番号５５６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ１－ｃ）配列番号５５５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ１－ｄ）配列番号５５５で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ１－ｅ）配列番号５５５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＢ１）配列番号５５７および５５８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の両方を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５５７、５５８のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（４７αＡ２－ａ）配列番号５６０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ２－ｂ）配列番号５６０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ２－ｃ）配列番号５５９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ２－ｄ）配列番号５５９で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＡ２－ｅ）配列番号５５９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４７αＢ２）配列番号５６１～５６３からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５４８～５５１のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４７αＡ１－ａ）～（４７αＡ１－ｅ）、（４７αＢ１）、（４７αＡ２－ａ）～（４７αＡ２－ｅ）、および（４７αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２～５０ｋＤａ、好ましくは分子量５～４０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（４７αＡ１－ａ）～（４７αＡ１－ｅ）、（４７αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号５５６のアミノ酸１１～２５（配列番号９１６）、アミノ酸８１～９５（配列番号９１７）、アミノ酸１３１～１４５（配列番号９１８）に存在する。スポット４７αの抗原が、配列番号５５６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５５６における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット４７αの抗原であるタンパク質は、配列番号５５６のアミノ酸配列を有するタンパク質（eukaryotic translation initiation factor 5A-2）もしくは配列番号５６０のアミノ酸配列を有するタンパク質（uncharacterized protein LOC100305510）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（４８α）スポット４８αの抗原
スポット４８αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５６６～５７０のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット４８αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５６６～５７０のいずれかを含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインLOC100306570（uncharacterized protein LOC100306570）（アミノ酸配列：配列番号５６５、それをコードする塩基配列：配列番号５６４）、が同定された。
したがって、本願においてスポット４８αの抗原は、以下（４８αＡ－ａ）～（４８αＡ－ｅ）、および（４８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（４８αＡ－ａ）配列番号５６５において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４８αＡ－ｂ）配列番号５６５で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４８αＡ－ｃ）配列番号５６４において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４８αＡ－ｄ）配列番号５６４で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４８αＡ－ｅ）配列番号５６４で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（４８αＢ）配列番号５６６～５７０からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５６６～５７０のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（４８αＡ－ａ）～（４８αＡ－ｅ）、および（４８αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２～５０ｋＤａ、好ましくは分子量５～４０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット４８αの抗原のエピトープは、配列番号５６５のアミノ酸９４～１０２（配列番号９２１）、アミノ酸１３１～１４５（配列番号９２２）に存在する。スポット４８αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５６５における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット４８αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号９２１の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９１９又は９１８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット４８αの抗原は、配列番号５６５におけるアミノ酸９４～１０２が、配列番号９１９又は９１８のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット４８αの抗原であるタンパク質は、配列番号５６５のアミノ酸配列を有するタンパク質（uncharacterized protein LOC100306570）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（５０α）スポット５０αの抗原
スポット５０αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５７３～５７６のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット５０αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５７３～５７６のいずれかを含むタンパク質としてアンキャラクタライズドプロテインLOC100813859（uncharacterized protein LOC100813859）（アミノ酸配列：配列番号５７２、それをコードする塩基配列：配列番号５７１）、が同定された。
したがって、本願においてスポット５０αの抗原は、以下（５０αＡ－ａ）～（５０αＡ－ｅ）、および（５０αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（５０αＡ－ａ）配列番号５７２において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５０αＡ－ｂ）配列番号５７２で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５０αＡ－ｃ）配列番号５７１において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５０αＡ－ｄ）配列番号５７１で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５０αＡ－ｅ）配列番号５７１で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５０αＢ）配列番号５７３～５７６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５７３～５７６のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（５０αＡ－ａ）～（５０αＡ－ｅ）、および（５０αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量２～５０ｋＤａ、好ましくは分子量５～４０ｋＤａ付近、および等電点２．５～６．５、好ましくは３．０～６．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット５０αの抗原のエピトープは、配列番号５７２のアミノ酸９１～１０５（配列番号９２４）、アミノ酸６２～７０（配列番号９２７）に存在する。スポット５０αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５７２における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット５０αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号９２７の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９２５又は９２６においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット５０αの抗原は、配列番号５７２におけるアミノ酸６２～７０が、配列番号９２５又は９２６のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット５０αの抗原であるタンパク質は、配列番号５７２のアミノ酸配列を有するタンパク質（uncharacterized protein LOC100813859）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（５１α）スポット５１αの抗原
スポット５１αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５７９～５８２のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット５１αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５７９～５８２のいずれかを含むタンパク質として１４－３－３－ライクプロテイン（14-3-3-like protein）（アミノ酸配列：配列番号５７８、それをコードする塩基配列：配列番号５７７）、が同定された。
したがって、本願においてスポット５１αの抗原は、以下（５１αＡ－ａ）～（５１αＡ－ｅ）、および（５１αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（５１αＡ－ａ）配列番号５７８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５１αＡ－ｂ）配列番号５７８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５１αＡ－ｃ）配列番号５７７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５１αＡ－ｄ）配列番号５７７で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５１αＡ－ｅ）配列番号５７７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５１αＢ）配列番号５７９～５８２からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５７９～５８２のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（５１αＡ－ａ）～（５１αＡ－ｅ）、および（５１αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点２．５～６．５、好ましくは３．０～６．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット５１αの抗原のエピトープは、配列番号５７８のアミノ酸７１～８５（配列番号９２８）、アミノ酸１４１～１５５（配列番号９２９）、アミノ酸２１１～２２５（配列番号９３０）に存在する。スポット５１αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５７８における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット５１αの抗原であるタンパク質は、配列番号５７８のアミノ酸配列を有するタンパク質（14-3-3-like protein）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（５２α）スポット５２αの抗原
スポット５２αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５８５～５８８のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット５２αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５８５～５８８のいずれかを含むタンパク質としてプロバブルフルクトキナーゼ－４（probable fructokinase-4）（アミノ酸配列：配列番号５８４、それをコードする塩基配列：配列番号５８３）、が同定された。
したがって、本願においてスポット５２αの抗原は、以下（５２αＡ－ａ）～（５２αＡ－ｅ）、および（５２αＢ）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（５２αＡ－ａ）配列番号５８４において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５２αＡ－ｂ）配列番号５８４で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５２αＡ－ｃ）配列番号５８３において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５２αＡ－ｄ）配列番号５８３で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５２αＡ－ｅ）配列番号５８３で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５２αＢ）配列番号５８５～５８８からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５８５～５８８のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（５２αＡ－ａ）～（５２αＡ－ｅ）、および（５２αＢ）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点３．５～７．５、好ましくは４．０～７．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、スポット５２αの抗原のエピトープは、配列番号５８４のアミノ酸１１～２５（配列番号９３３）、アミノ酸７１～８５（配列番号９３４）、アミノ酸１２１～１３５（配列番号９３５）、アミノ酸２０１～２１５（配列番号９３６）、アミノ酸２１１～２２５（配列番号９３７）、アミノ酸２８１～２９５（配列番号９３８）に存在する。スポット５２αの抗原は、当該エピトープのの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５８４における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット５２αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号９３３の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９３１又は９３２においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット５２αの抗原は、配列番号５８４におけるアミノ酸１１～２５が、配列番号９３１又は９３２のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット５２αの抗原であるタンパク質は、配列番号５８４のアミノ酸配列を有するタンパク質（probable fructokinase-4）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（５３α）スポット５３αの抗原
スポット５３αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号５９１～６０４のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット５３αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号５９１～５９７のいずれかを含むタンパク質としてトリオースホスフェートイソメラーゼ アイソフォームＸ１（triosephosphate isomerase isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号５９０、それをコードする塩基配列：配列番号５８９）、配列番号６００～６０４のいずれかを含むタンパク質としてトリオースホスフェートイソメラーゼ，サイトゾリック（triosephosphate isomerase, cytosolic）（アミノ酸配列：配列番号５９９、それをコードする塩基配列：配列番号５９８）が同定された。
したがって、本願においてスポット５３αの抗原は、以下（５３αＡ１－ａ）～（５３αＡ１－ｅ）、（５３αＢ１）、（５３αＡ２－ａ）～（５３αＡ２－ｅ）、および（５３αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（５３αＡ１－ａ）配列番号５９０において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ１－ｂ）配列番号５９０で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ１－ｃ）配列番号５８９において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ１－ｄ）配列番号５８９で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ１－ｅ）配列番号５８９で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＢ１）配列番号５９１～５９７からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５９１～５９７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（５３αＡ２－ａ）配列番号５９９において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ２－ｂ）配列番号５９９で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ２－ｃ）配列番号５９８において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ２－ｄ）配列番号５９８で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＡ２－ｅ）配列番号５９８で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５３αＢ２）配列番号６００～６０４からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号６００～６０４のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（５３αＡ１－ａ）～（５３αＡ１－ｅ）、（５３αＢ１）、（５３αＡ２－ａ）～（５３αＡ２－ｅ）、および（５３αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（５３αＡ１－ａ）～（５３αＡ１－ｅ）、（５３αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号５９０のアミノ酸７１～８５（配列番号９３９）に存在する。スポット５３αの抗原が、配列番号５９０のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号５９０における配列を保持していてもよい。
好ましくは、スポット５３αの抗原であるタンパク質は、配列番号５９０のアミノ酸配列を有するタンパク質（triosephosphate isomerase isoform X1）もしくは配列番号５９９のアミノ酸配列を有するタンパク質（triosephosphate isomerase, cytosolic）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（５４α）スポット５４αの抗原
スポット５４αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号６０７～６１６のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット５４αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号６０７～６１１のいずれかを含むタンパク質としてスーパーオキシドディスムターゼ［Ｆｅ］，クロロプラスティック アイソフォームＸ１（superoxide dismutase [Fe], chloroplastic isoform X1）（アミノ酸配列：配列番号６０６、それをコードする塩基配列：配列番号６０５）、配列番号６１４～６１６のいずれかを含むタンパク質としてアイアン－スーパーオキシドディスムターゼ（iron-superoxide dismutase）（アミノ酸配列：配列番号６１３、それをコードする塩基配列：配列番号６１２）が同定された。
したがって、本願においてスポット５４αの抗原は、以下（５４αＡ１－ａ）～（５４αＡ１－ｅ）、（５４αＢ１）、（５４αＡ２－ａ）～（５４αＡ２－ｅ）、および（５４αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（５４αＡ１－ａ）配列番号６０６において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ１－ｂ）配列番号６０６で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ１－ｃ）配列番号６０５において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ１－ｄ）配列番号６０５で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ１－ｅ）配列番号６０５で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＢ１）配列番号６０７～６１１からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号５９１～５９７のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（５４αＡ２－ａ）配列番号６１３において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ２－ｂ）配列番号６１３で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ２－ｃ）配列番号６１２において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ２－ｄ）配列番号６１２で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＡ２－ｅ）配列番号６１２で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５４αＢ２）配列番号６１４～６１６からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号６１４～６１６のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（５４αＡ１－ａ）～（５４αＡ１－ｅ）、（５４αＢ１）、（５４αＡ２－ａ）～（５４αＡ２－ｅ）、および（５４αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量５～６０ｋＤａ、好ましくは分子量１０～５０ｋＤａ付近、および等電点３．５～８．５、好ましくは４．０～８．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（５４αＡ１－ａ）～（５４αＡ１－ｅ）、（５４αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号６０６のアミノ酸１２１～１３５（配列番号９４０）、アミノ酸１４８～１５４（配列番号９４３）に存在する。スポット５４αの抗原が、配列番号６０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号６０６における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット５４αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号９４３の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９４１又は９４２においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット５４αの抗原が、配列番号６０６のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号６０６におけるアミノ酸１４８～１５４が、配列番号９４１又は９４２のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット５４αの抗原であるタンパク質は、配列番号６０６のアミノ酸配列を有するタンパク質（superoxide dismutase [Fe], chloroplastic isoform X1）もしくは配列番号６１３のアミノ酸配列を有するタンパク質（iron-superoxide dismutase）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
（５５α）スポット５５αの抗原
スポット５５αについて質量分析による配列同定を行った結果、配列番号６１９～６４９のアミノ酸配列が検出された。
また、スポット５５αについて、質量分析装置から得られた質量データをＮＣＢＩのタンパク質データと照合して解析したところ、配列番号６１９～６３５のいずれかを含むタンパク質として５１ｋＤａシードマチュレーションプロテインプレカーサー（51 kDa seed maturation protein precursor）（アミノ酸配列：配列番号６１８、それをコードする塩基配列：配列番号６１７）、配列番号６３８～６４９のいずれかを含むタンパク質としてＬｅａプロテインプレカーサー（Lea protein precursor）（アミノ酸配列：配列番号６３７、それをコードする塩基配列：配列番号６３６）が同定された。
したがって、本願においてスポット５５αの抗原は、以下（５５αＡ１－ａ）～（５５αＡ１－ｅ）、（５５αＢ１）、（５５αＡ２－ａ）～（５５αＡ２－ｅ）、および（５５αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質のいずれかであってよい。
（５５αＡ１－ａ）配列番号６１８において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ１－ｂ）配列番号６１８で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ１－ｃ）配列番号６１７において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ１－ｄ）配列番号６１７で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ１－ｅ）配列番号６１７で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＢ１）配列番号６１９～６３５からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号６１９～６３５のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
（５５αＡ２－ａ）配列番号６３７において１又は数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入又は付加されたアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ２－ｂ）配列番号６３７で示されるアミノ酸配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上のアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ２－ｃ）配列番号６３６において１又は数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入又は付加された塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ２－ｄ）配列番号６３６で示される塩基配列と同一性が７０％以上、好ましくは７５％以上、８０％以上、８５％以上、９０％以上、９５％以上、９７％以上、９８％以上、９９％以上の塩基配列によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＡ２－ｅ）配列番号６３６で示される塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸によりコードされるアミノ酸配列を含むタンパク質。
（５５αＢ２）配列番号６３８～６４９からなる群より選択されるアミノ酸配列の少なくとも一つを含むタンパク質、好ましくは当該アミノ酸配列の少なくとも２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、またはすべての配列を含むタンパク質。ここにおいて、配列番号６３８～６４９のいずれかで示されるアミノ酸配列は、１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されていてもよい。
上記（５５αＡ１－ａ）～（５５αＡ１－ｅ）、（５５αＢ１）、（５５αＡ２－ａ）～（５５αＡ２－ｅ）、および（５５αＢ２）からなる群より選択されるタンパク質は、上記「抗原の特定」の項目に記載した条件で２次元電気泳動を行った際のゲルにおいて、分子量３０～９０ｋＤａ、好ましくは分子量４０～８０ｋＤａ付近、および等電点５．５～１０．５、好ましくは６．０～１０．０のスポットとして現れるタンパク質であってもよい。
また、上記（５５αＡ１－ａ）～（５５αＡ１－ｅ）、（５５αＢ１）の抗原のエピトープは、配列番号６１８のアミノ酸２０１～２０９（配列番号９４６）、アミノ酸３１８～３２５（配列番号９４９）、アミノ酸２０２～２１０（配列番号９５２）に存在する。スポット５５αの抗原が、配列番号６１８のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該エピトープの少なくとも一つの領域に対応する位置のアミノ酸については、配列番号６１８における配列を保持していてもよい。
また、感度（患者を陽性と判断できる度合い）や特異度（健常を陽性と判断しない度合い）を向上する観点から、スポット５５αの抗原は、以下の変異体であってもよい。
配列番号９４６の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９４４又は９４５においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット５５αの抗原が、配列番号６１８のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号６１８におけるアミノ酸２０１～２０９が、配列番号９４４又は９４５のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号９４９の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９４７又は９４８においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット５５αの抗原が、配列番号６１８のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号６１８におけるアミノ酸３１８～３２５が、配列番号９４７又は９４８のアミノ酸配列であるものであってよい。
配列番号９５２の配列を有するエピトープのうち、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なのは、配列番号９５０又は９５１においてＸ以外のアミノ酸で示される部位である。したがって、別の好ましい態様において、スポット５５αの抗原が、配列番号６１８のアミノ酸配列に対して変異を含むものである場合、当該抗原は、配列番号６１８におけるアミノ酸２０２～２１０が、配列番号９５０又は９５１のアミノ酸配列であるものであってよい。
好ましくは、スポット５５αの抗原であるタンパク質は、配列番号６１８のアミノ酸配列を有するタンパク質（51 kDa seed maturation protein precursor）もしくは配列番号６３７のアミノ酸配列を有するタンパク質（Lea protein precursor）と同等の活性を有する、又は、大豆に対するアレルギーの原因となる。
上記（１α）～（５５α）の抗原であるタンパク質には、リン酸化や糖鎖修飾、アミノアシル化、開環、脱アミノ化などにより当該タンパク質のアミノ酸残基が修飾を受けているタンパク質もまた、含まれる。
本明細書において、アミノ酸配列について「１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加された」という場合は、対象となるアミノ酸配列において、１個もしくは数個のアミノ酸（例えば、アミノ酸配列の全長に対して３０％、好ましくは２５％、２０％、１５％、１０％、５％、３％、２％または１％のアミノ酸、あるいは、例えば、１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個または１０個のアミノ酸）が欠失しているか、他のアミノ酸に置換されているか、他のアミノ酸が挿入されているか、および／または他のアミノ酸が付加されているアミノ酸配列をいう。
上記のうち、置換は、好ましくは保存的置換である。保存的置換とは、特定のアミノ酸残基を類似の物理化学的特徴を有する残基で置き換えることであるが、もとの配列の構造に関する特徴を実質的に変化させなければいかなる置換であってもよく、例えば、置換アミノ酸が、もとの配列に存在するらせんを破壊したり、もとの配列を特徴付ける他の種類の二次構造を破壊したりしなければいかなる置換であってもよい。以下に、アミノ酸残基の保存的置換について置換可能な残基ごとに分類して例示するが、置換可能なアミノ酸残基は以下に記載されているものに限定されるものではない。
Ａ群：ロイシン、イソロイシン、バリン、アラニン、メチオニン
Ｂ群：アスパラギン酸、グルタミン酸
Ｃ群：アスパラギン、グルタミン
Ｄ群：リジン、アルギニン、
Ｅ群：セリン、スレオニン
Ｆ群：フェニルアラニン、チロシン
非保存的置換の場合は、上記種類のうち、ある１つのメンバーと他の種類のメンバーとを交換することができる。例えば、不用意な糖鎖修飾を排除するために上記のＢ、Ｄ、Ｅ群のアミノ酸をそれ以外の群のアミノ酸に置換してもよい。または、３次構造でタンパク質中に折りたたまれることを防ぐためにシステインを欠失させるか、他のアミノ酸に置換してもよい。あるいは、親水性／疎水性のバランスが保たれるように、または合成を容易にするために親水度を上げるように、アミノ酸に関する疎水性／親水性の指標であるアミノ酸のハイドロパシー指数（J. Kyte 及びR. Doolittle, J. Mol. Biol., Vol.157, p.105-132, 1982）を考慮して、アミノ酸を置換してもよい。
本明細書において、２つのアミノ酸配列の同一性％は、視覚的検査及び数学的計算によって決定することができる。また、コンピュータープログラムを用いて同一性％を決定することもできる。そのようなコンピュータープログラムとしては、例えば、ＢＬＡＳＴ、ＦＡＳＴＡ（Altschulら、 J. Mol. Biol., 215:403-410(1990)）、及びＣｌｕｓｔａｌＷ等があげられる。特に、ＢＬＡＳＴプログラムによる同一性検索の各種条件（パラメーター）は、Altschulら(Nucl. Acids. Res., 25, p.3389-3402, 1997)に記載されたもので、米国バイオテクノロジー情報センター（ＮＣＢＩ）やDNA Data Bank of Japan（ＤＤＢＪ）のウェブサイトから公的に入手することができる（ＢＬＡＳＴマニュアル、Altschulら NCB/NLM/NIH Bethesda, MD 20894；Altschulら）。また、遺伝情報処理ソフトウエアGENETYX Ver.7（ゼネティックス）、DNASIS Pro（日立ソフト）、Vector NTI（Infomax）等のプログラムを用いて決定することもできる。
本明細書において、塩基配列について「１もしくは数個のヌクレオチドが欠失、置換、挿入もしくは付加された」という場合は、対象となる塩基配列において、１個もしくは数個のヌクレオチド（例えば、塩基配列の全長に対して３０％、好ましくは２５％、２０％、１５％、１０％、５％、３％、２％または１％のヌクレオチド、あるいは、例えば、１個、５個、１０個、１５個、２０個、２５個、または３０個のヌクレオチド）が欠失しているか、他のヌクレオチドに置換されているか、他のヌクレオチドが挿入されているか、および／または他のヌクレオチドが付加されている塩基配列をいう。上記ヌクレオチドの欠失、置換、挿入もしくは付加により、アミノ酸をコードする配列にフレームシフトを生じないことが好ましい。
本明細書において、２つの塩基配列の同一性％は、視覚的検査及び数学的計算によって決定することができる。また、コンピュータープログラムを用いて同一性％を決定することもできる。そのような配列比較コンピュータープログラムとしては、例えば、米国国立医学ライブラリーのウェブサイト：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/blast/bl2seq/bls.htmlから利用できるBLASTNプログラム(Altschul et al. (1990) J. Mol. Biol. 215: 403-10)：バージョン2.2.7、又はWU-BLAST2.0アルゴリズム等があげられる。WU-BLAST2.0についての標準的なデフォルトパラメーターの設定は、以下のインターネットサイト：http://blast.wustl.eduに記載されているものを用いることができる。
本明細書における「ストリンジェントな条件下」とは、中程度又は高度にストリンジェントな条件においてハイブリダイズすることを意味する。具体的には、中程度にストリンジェントな条件としては、例えば、ＤＮＡの長さに基づき、一般の技術を有する当業者によって、容易に決定することが可能である。基本的な条件は、Sambrookら，Molecular Cloning: A Laboratory Manual，第３版，第６－７章，Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2001に示されている。好ましくは、中程度にストリンジェントな条件は、ハイブリダイゼーション条件として、１×ＳＳＣ～６×ＳＳＣ、４２℃～５５℃の条件、より好ましくは、１×ＳＳＣ～３×ＳＳＣ、４５℃～５０℃の条件、最も好ましくは、２×ＳＳＣ、５０℃の条件があげられる。ハイブリダイゼーション溶液中に、例えば、約５０％のホルムアミドを含む場合には、上記温度よりも５ないし１５℃低い温度を採用する。洗浄条件としては、０．５×ＳＳＣ～６×ＳＳＣ、４０℃～６０℃があげられる。ハイブリダイゼーション及び洗浄時には、一般に、０．０５％～０．２％、好ましくは約０．１％ＳＤＳを加えてもよい。高度にストリンジェントな条件もまた、例えばＤＮＡの長さに基づき、当業者によって、容易に決定することが可能である。一般に、高度にストリンジェント（ハイストリンジェント）な条件としては、中程度にストリンジェントな条件よりも高い温度及び／又は低い塩濃度でのハイブリダイゼーション及び／又は洗浄を含む。例えば、ハイブリダイゼーション条件として、０．１×ＳＳＣ～２×ＳＳＣ、５５℃～６５℃の条件、より好ましくは、０．１×ＳＳＣ～１×ＳＳＣ、６０℃～６５℃の条件、最も好ましくは、０．２×ＳＳＣ、６３℃の条件があげられる。洗浄条件として、０．２×ＳＳＣ～２×ＳＳＣ、５０℃～６８℃、より好ましくは、０．２×ＳＳＣ、６０～６５℃が挙げられる。
上記（１α）～（５５α）の抗原のエピトープについて、Ｘで表される残基は、実施例４に示すアラニンスキャンにより、アラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体への結合性が維持された部位のアミノ酸残基である。このような部位については、他のいずれかのアミノ酸に置換した場合も当該ＩｇＥ抗体への結合性を維持する蓋然性が高いことは、当業者に周知である。
抗原は、大豆から当業者に周知のタンパク質精製方法を組み合わせて分離・精製することによって得てもよい。または、抗原は、当業者に周知の遺伝子組換え技術により抗原を組換えタンパク質として発現させ、そして当業者に周知のタンパク質精製方法により分離・精製することによって得てもよい。
タンパク質の精製方法としては、例えば、塩析、溶媒沈澱法等の溶解度を利用する方法、透析、限外濾過、ゲル濾過、SDS-PAGEなど分子量の差を利用する方法、イオン交換クロマトグラフィーやヒドロキシルアパタイトクロマトグラフィーなどの荷電を利用する方法、アフィニティークロマトグラフィーなどの特異的親和性を利用する方法、逆相高速液体クロマトグラフィーなどの疎水性の差を利用する方法、等電点電気泳動などの等電点の差を利用する方法などが挙げられる。
遺伝子組換え技術によるタンパク質の調製は、抗原をコードする核酸を含む発現ベクターを調製し、当該発現ベクターを適切な宿主細胞中に遺伝子導入または形質転換により導入し、当該宿主細胞を組換えタンパク質の発現に適する条件下で培養し、そして当該宿主細胞中で発現された組換えタンパク質を回収することにより行う。
「ベクター」は、それに連結させた核酸を宿主細胞内に導入するために用いることが可能な核酸であり、「発現ベクター」はベクターにより導入された核酸がコードするタンパク質の発現を導くことが可能なベクターである。ベクターには、プラスミドベクター、ウイルスベクター等が含まれる。当業者は、使用する宿主細胞の種類に応じて、組換えタンパク質の発現に適切な発現ベクターを選択することができる。
「宿主細胞」は、ベクターにより遺伝子導入または形質転換を受ける細胞である。宿主細胞は、使用するベクターに応じて当業者が適切に選択することができる。宿主細胞は、例えば、大腸菌（E. coli）などの原核生物由来であることが可能である。大腸菌のような原核細胞を宿主として使用する場合、本発明の抗原は、原核細胞内での組換えタンパク質の発現を容易にするためにＮ末端メチオニン残基を含むようにしてもよい。このＮ末端メチオニンは、発現後に組換えタンパク質から切り離すこともできる。あるいは、酵母などの単細胞真核生物、植物細胞、動物細胞（例えば、ヒト細胞、サル細胞、ハムスター細胞、ラット細胞、マウス細胞または昆虫細胞）などの、真核生物由来の細胞やカイコであることが可能である。
発現ベクターの宿主細胞への遺伝子導入または形質転換は、当業者に公知の手法により適宜行うことができる。また、当業者は、宿主細胞の種類に応じて組換えタンパク質の発現に適する条件を適宜選択し、宿主細胞を培養することにより組換えタンパク質を発現させることができる。そして、組換えタンパク質を発現した宿主細胞をホモジナイズし、得られたホモジネートから上述したタンパク質の精製方法を適宜組み合わせて行うことにより、組換えタンパク質として発現された抗原を分離・精製することができる。
診断キット・診断方法（１）
本発明は、対象の大豆アレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程：
（ｉ）対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はＩｇ抗体が含まれる溶液である；
（ｉｉ）対象から得られた試料中のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合を検出する；
（ｉｉｉ）対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象が大豆アレルギーであることの指標が提供される；
を含み、ここで当該抗原は上記（１α）～（５５α）の抗原として特定されるタンパク質の少なくとも一つである、前記方法を提供する。
対象から得られた試料とは、対象から採取されたＩｇ抗体、より好ましくはＩｇＥ抗体、が含まれる溶液である。そのような溶液には、例えば、血液、唾液、痰、鼻水、尿、汗、涙が含まれる。対象から得られた試料は、抗原に接触させる前に、試料中のＩｇ抗体濃度を高めるための前処理が施されていてもよい。試料の前処理としては、例えば血液から血清、血しょうを得ることが含まれてもよい。またさらに、抗原との結合部分であるＦａｂ部分を精製してもよい。特に好ましい態様において、上記工程（ｉ）は、対象から得られた血清中のＩｇＥ抗体と抗原を接触させることにより行われる。
ＩｇＥ抗体は、ＩｇＥ抗体そのものであってもよく、ＩｇＥ抗体が結合した肥満細胞等であってもよい。
対象から得られた試料と抗原との接触およびその結合の検出は、既知の方法により行うことが可能である。そのような方法には、例えば、ＥＬＩＳＡ（Enzyme-Linked Immunosorvent Assay）、サンドイッチ免疫測定法、イムノブロット、免疫沈降法、イムノクロマト法による検出を用いることができる。これらはいずれも、抗原に対象のＩｇＥ抗体を接触させて結合させ、抗原に特異的に結合したＩｇＥ抗体に対して酵素標識した二次抗体を作用させ、酵素の基質（通常は、発色あるいは発光試薬）を加えて酵素反応の生成物を検出することにより、抗原と対象のＩｇＥ抗体の結合を検出する手法である。もしくは、蛍光標識した二次抗体を検出する方法である。あるいは、表面プラズモン共鳴（SPR）等の、抗原とＩｇＥ抗体の結合を評価可能な測定方法による検出を用いることもできる。複数種の抗原特異的ＩｇＥ抗体が混合されていてもよい。
抗原は、単離された抗原が担体に固定されている状態であってもよい。この場合は上記工程（ｉ）および（ｉｉ）においてＥＬＩＳＡ、サンドイッチ免疫測定法、イムノクロマト法、表面プラズモン共鳴等が利用でき、また、上記工程（ｉ）では、対象から得られた試料を抗原を固定した面に接触させることにより行う。単離された抗原は、大豆から当業者に周知のタンパク質精製方法を組み合わせて分離・精製することによって、または遺伝子組換え技術により調製することによって得てもよい。また、対象のＩｇＥ抗体が担体に固定されている状態のものを利用し、上記の手法により抗原との結合を検出してもよい。
抗原は担体に固定されていない状態であってもよい。この場合は、上記工程（ｉ）および（ｉｉ）において、フローサイトメトリー等が利用でき、レーザー光により抗体が結合した抗原の存在を確認できる。例えば、好塩基球活性化試験（ＢＡＴ）等が挙げられる。また、抗原を試料中の血球にさらに接触させることにより、ヒスタミンを遊離するかどうかを調べるヒスタミン遊離試験（ＨＲＴ）も挙げられる。
また、抗原は２次元電気泳動により分離した状態からイムノブロットによる検出を行ってもよい。２次元電気泳動は、１次元目に等電点電気泳動、２次元目にＳＤＳ－ＰＡＧＥ（ＳＤＳ－ポリアクリルアミドゲル電気泳動）を行うことで、タンパク質試料を分離する手法である。この場合、２次元電気泳動の条件は、本願発明の抗原が分離できる条件であれば特に限定されない。例えば、上記「抗原の特定」の項目において記載した２次元電気泳動の条件を利用できる。あるいは、上述の特許文献１～４の記載を参考にして電気泳動の条件を定めることもでき、例えば、以下：
（Ａ）１次元目の等電点電気泳動ゲルとして、ゲル長が５～１０ｃｍの範囲内であって、ゲルのｐＨ範囲が３～１０であり、泳動方向に対するゲルのｐＨ勾配が、ｐＨ５までのゲル長をａ、ｐＨ５～７のゲル長をｂ、ｐＨ７以上のゲル長をｃとした場合において、「ａ＜ｂ］及び「ｂ＞ｃ」の関係を満たす；
（Ｂ）（Ａ）の場合であって、ゲルの全長を１とした場合、ａが０．１５～０．３の範囲内、ｂが０．４～０．７の範囲内、ｃが０．１５～０．３の範囲内である；
（Ｃ）１次元目の等電点電気泳動において、検体を含むゲル１本につき１００Ｖ～６００Ｖの範囲内の値の定電圧の印加による定電圧工程を行い、泳動３０分あたりの泳動変化幅が５μＡの範囲内となった後に前記定電圧から電圧を上昇させる電圧上昇行程を始める；
（Ｄ）（Ｃ）の場合に、電圧上昇工程の最終電圧を３０００Ｖ～６０００Ｖの範囲内とする；
（Ｅ）１次元目の等電点電気泳動ゲルの長手方向のゲル長が５～１０ｃｍであって、２次元目電気泳動ゲルの泳動方向基端部のゲル濃度を３～６％とする；および
（Ｆ）（Ｅ）の場合に、２次元目電気泳動ゲルの泳動方向先端側の部分のゲル濃度が、泳動方向基端部のゲル濃度よりも高く設定する；
からなる群より選択される少なくとも一つを満たす条件で２次元電気泳動を行うことができる。
上記（１α）～（５５α）の抗原は、大豆に対するアレルギーの患者のＩｇＥ抗体と特異的に結合する抗原である。したがって、対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象が大豆に対するアレルギーであることの指標が提供される。
本発明はまた、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを含む大豆に対するアレルギーの診断キットを提供する。本発明の診断キットは、上記の大豆に対するアレルギーを診断するための指標を提供する方法、または下記の診断方法に用いてもよい。本発明の診断キットは、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを含むほか、酵素標識された抗ＩｇＥ抗体および当該酵素の基質となる発色基質または発光基質を含んでいてもよい。また、蛍光標識された抗ＩｇＥ抗体を用いてもよい。本発明の診断キットにおいて、抗原は担体に固定化された状態で提供されてもよい。本発明の診断キットはまた、診断のための手順についての説明書や当該説明を含むパッケージと共に提供されてもよい。
別の態様において、上記の診断キットは、大豆に対するアレルギーについてのコンパニオン診断薬を含む。コンパニオン診断薬とは、医薬品の効果が期待される患者の特定または医薬品の重篤な副作用リスクを有する患者の特定、あるいは医薬品を用いた治療の最適化のために当該医薬品の反応性を検討するために用いるものである。ここで治療の最適化とは、例えば、用法容量の決定や投与中止の判断、どのアレルゲンコンポーネントを使って免疫寛容するかの確認等が含まれる。
本発明はまた、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを含む大豆に対するアレルギーの診断用組成物を提供する。本発明の診断用組成物は、下記の診断方法に用いることができる。本発明の診断用組成物は、必要に応じて本発明の抗原とともに一般的に用いられる、薬学的に許容される担体や添加剤を含んでいてもよい。
一態様において、本発明は、対象の大豆に対するアレルギーを診断する方法であって、以下の工程：
（ｉ）対象から得られた試料を抗原に接触させる；
（ｉｉ）対象から得られた試料中のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合を検出する；
（ｉｉｉ）対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象が大豆に対するアレルギーであると判断する；
ことを含み、ここで当該抗原は上記（１α）～（５５α）の抗原として特定されるタンパク質の少なくとも一つである、前記方法を提供する。ここにおいて（ｉ）および（ｉｉ）の各工程は、大豆に対するアレルギーを診断するための指標を提供する方法の各工程について説明したとおりに行われる。
別の態様において、本発明は、対象の大豆に対するアレルギーを診断する方法であって、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを対象に投与することを含む、前記方法を提供する。当該方法は、皮膚に抗原を適用することを特徴とする皮膚テストの形式で行ってもよい。皮膚テストには、皮膚上に診断用組成物を適用した後に、出血しない程度に微少な傷をつけることで皮膚に抗原を浸透させて皮膚反応を観察するプリックテスト、診断用組成物を適用した上に皮膚を少し引っ掻いて反応を観察するスクラッチテスト、クリームや軟膏などの形態の診断用組成物を皮膚に適用して反応を観察するパッチテスト、抗原を皮内に投与して反応を観察する皮内テスト、などの形態が含まれる。抗原を適用した部分の皮膚に腫れなどの皮膚反応が生じた場合、その対象は大豆に対するアレルギーを有すると診断する。ここで、皮膚に適用する抗原の量は、例えば、１回あたり１００μｇ以下の用量であってよい。
アレルギーの診断においては、抗原の特定を目的とした負荷試験がしばしば行われている。上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つは、大豆に対するアレルギーであることを診断するための負荷試験の有効成分として用いることができる。ここで、負荷試験に用いる抗原タンパク質としては、発現精製したタンパク質であってもよく、例えば、イネにスギ花粉抗原の遺伝子を形質転換し、その抗原タンパク質を米内に発現させた花粉米のように、食品・食材において発現させたものであってもよい。
また別の態様において、本発明は大豆に対するアレルギーの診断に使用するための上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを提供する。ここで、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを、既知の抗原と混合して提供することも含む。
さらなる別の態様において、本発明は大豆に対するアレルギーの診断薬の製造のための上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つの使用を提供する。
医薬組成物・治療方法（１）
本発明は、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを含む医薬組成物を提供する。一態様において、上記の医薬組成物は、大豆に対するアレルギーを治療するために用いられる。
本発明はまた、大豆に対するアレルギーの治療を必要とする患者に対して、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを投与することを含む、大豆に対するアレルギーを治療する方法を提供する。
別の態様において、本発明は大豆に対するアレルギーの治療に使用するための上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを提供する。さらに別の態様において本発明は、大豆に対するアレルギーの治療薬の製造のための上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つの使用を提供する。
アレルギーの治療においては、患者に抗原を投与することで免疫寛容へと誘導することを目標とした、減感作療法がしばしば行われている。上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つは、大豆に対するアレルギーに対する減感作療法のための有効成分として用いることができる。ここで、減感作療法に用いる抗原タンパク質としては、発現精製したタンパク質であってもよく、例えばイネにスギ花粉抗原の遺伝子を形質転換し、その抗原タンパク質を米内に発現させた花粉米のように、食品・食材において発現させたものであってもよい。
本発明の医薬組成物は、通常の投与経路により投与することができる。通常の投与経路には例えば、経口、舌下、経皮、皮内、皮下、血液内、鼻腔内、筋肉内、腹腔内、直腸内の投与が含まれる。
本発明の医薬組成物は、必要に応じて本発明の抗原と共に、一般的に用いられる薬学的に許容されるアジュバント、賦形剤、または各種の添加剤（例えば安定剤、溶解補助剤、乳濁化剤、緩衝剤、保存剤、着色剤等）を常法により添加した医薬組成物として用いることができる。医薬組成物の剤型は、投与経路に応じて当業者が適宜選択することができる。例えば、錠剤、カプセル剤、トローチ、舌下錠、注射剤、鼻腔内噴霧剤、パップ剤、液剤、クリーム剤、ローション剤、等の形態であってよい。本発明の医薬組成物の投与量、投与回数および／または投与期間は、投与経路、症状、年齢や体重などの患者の特性等に応じて医師が適宜選択することができる。例えば、成人の場合、１回あたり１００μｇ以下の用量で投与してもよい。投与間隔は、例えば、毎日、毎週１回、月に２回、又は３ヶ月に１回程度であってよい。投与期間は例えば、数週間から数年であってよい。投与期間内において、投与量を段階的に増加させる投与方法であってもよい。
テスター（１）
本発明は、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つに対する抗体を含むテスターをを提供する。
当該抗体は、常法により作製することができる。例えば、ウサギなどの哺乳動物を上記（１α）～（５５α）の抗原で免疫することにより作製してもよい。当該抗体は、Ｉｇ抗体、ポリクローナル抗体、モノクローナル抗体、またはそれらの抗原結合フラグメント（例えば、Ｆａｂ、Ｆ（ａｂ’）２、Ｆａｂ’）であってもよい。
また、上記のテスターにおいて、当該抗体は担体に結合した形で提供されていてもよい。担体は、抗体と抗原の結合の検出に利用可能な担体であれば特に限定されない。当業者に公知の任意の担体が利用できる。
抗原含有の有無を調べる方法としては、例えば、以下の方法が挙げられる。
・作製したＩｇＥ抗体を含むテスターを食品・食材等から得られた試料に接触させて、例えばＥＬＩＳＡ法等を用いて当該ＩｇＥ抗体と試料中の抗原との結合を検出し、当該ＩｇＥ抗体と抗原との結合が検出された場合に、対象食品・食材等に当該抗原が残留していると判断する方法。
・ろ紙などに食品・食材をしみこませ、そこに含まれる抗原を検出するように、抗体溶液を反応させる方法。
本発明の別の態様において、配列番号１、３、５、７、９、１１、１３、１５、６９、８８、１０５、１２１、１３８、１５４、１５８、１６２、１６８、１７３、１８８、２００、２０３、２１９、２３２、２３８、２４１、２５３、２７９、２８５、２９０、３０５、３１９、３２６、３３３、３４０、３４７、３５７、３６６、３８３、３９３、４１０、４１７、４２１、４２８、４３４、４４０、４４６、４５２、４５５、４５９、４６７、４７２、４７８、４８４、４８８、４９４、５１４、５１７、５２１、５２４、５３２、５４０、５４６、５５２、５５５、５５９、５６４、５７１、５７７、５８３、５８９、５９８、６０５、６１２、６１７または６３６で示される塩基配列の少なくとも１つの一部と相補的な塩基配列を有するプライマーを含むことを特徴とする、対象物における大豆に対するアレルギーの抗原の有無を判定するためのテスターを含む。非限定的に、上記プライマーは例えば、本段落において特定する上記の配列番号で示される塩基配列の少なくとも１つの配列の一部の３’末端または中央部分の配列の、好ましくは、１２残基、１５塩基、２０塩基、２５塩基と相補的な塩基配列を有する。特にｍＲＮＡを対象とする場合は、ポリＡテールの相補プライマーを有する。好ましい態様において、上記のプライマーを含むテスターは、さらに本段落において特定する上記の配列番号で示される塩基配列の少なくとも１つの配列の５’末端の部分の塩基配列、好ましくは１２塩基、１５塩基、２０塩基、２５塩基からなる塩基配列を含むプライマーを含んでもよい。
例えば、大豆から得られたＤＮＡまたはｍＲＮＡを鋳型として、前記相補的なプライマーを用い、ＲＴ－ＰＣＲを含むＰＣＲ（Polymerase Chain Reaction）でｃＤＮＡを増幅し、増幅されたｃＤＮＡの配列を一つ前の段落において特定する上記の配列番号で示される塩基配列と比較することで、抗原の有無を判断する。ＰＣＲで増幅する方法は、ＲＡＣＥ法等が例示できる。この時、増幅されたｃＤＮＡと一つ前の段落において特定する上記の配列番号で示される塩基配列との比較において、同じアミノ酸をコードする点変異が存在する場合、または、増幅されたｃＤＮＡの塩基配列において、一つ前の段落において特定する上記の配列番号で示される塩基配列に対する塩基の挿入、欠失、置換もしくは付加が存在しても、当該ｃＤＮＡコードするアミノ酸配列が配列番号２、４、６、８、１０、１２、１４、１６、７０、８９、１０６、１２２、１３９、１５５、１５９、１６３、１６９、１７４、１８９、２０１、２０４、２２０、２３３、２３９、２４２、２５４、２８０、２８６、２９１、３０６、３２０、３２７、３３４、３４１、３４８、３５８、３６７、３８４、３９４、４１１、４１８、４２２、４２９、４３５、４４１、４４７、４５３、４５６、４６０、４６８、４７３、４７９、４８５、４８９、４９５、５１５、５１８、５２２、５２５、５３３、５４１、５４７、５５３、５５６、５６０、５６５、５７２、５７８、５８４、５９０、５９９、６０６、６１３、６１８または６３７のアミノ酸配列に対して同一性が７０％以上、好ましくは８０、９０、９５、９８、９９％以上となる場合は、抗原が存在すると判断する。
一態様において、上記のテスターは、食材または食品製造ライン中などの対象物中の抗原含有の有無を調べるために用いられる。上記テスターは、製造業者による製造ラインおよび出荷前製品の品質検査用として用いてもよく、喫食者自身による対象食品・食材の抗原含有の有無のチェック用として用いてもよい。
アレルゲン除去食品等（１）
本発明は、上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つが除去又は低減されていることを特徴とする大豆または大豆加工品を提供する。
大豆または大豆加工品において本発明の抗原を除去又は低減する方法は限定されない。抗原の除去又は低減は、本発明の抗原が除去又は低減される限り、いかなる方法によって行われてもよい。
例えば、本発明の抗原が除去又は低減された大豆は、遺伝子ノックアウト技術を用いて、本発明の抗原の発現がノックアウトされた大豆を調製してもよい。遺伝子ノックアウト技術は、遺伝子改変等の当業者に公知の手法のいずれかを用いることができる。
本発明の抗原が除去又は低減された大豆加工品は、本発明の抗原が除去又は低減された大豆を原料とした加工品であってもよい。通常の大豆を原料とする場合は、大豆加工品の調製前または調製後に本発明の抗原を除去又は低減する処理を行う。通常の大豆を原料とした大豆加工品において本発明の抗原を除去又は低減する方法として、高圧処理および中性塩溶液による溶出や、高温スチーム等の、食品中のタンパク質成分を除去する方法や、熱処理および酸処理による加水分解・変性・アミノ酸変化（側鎖の化学修飾・脱離等）する方法が挙げられる。
抗原除去大豆加工品の製造方法
本発明は、抗原が除去または低減されている大豆加工品の製造方法であって、当該加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されていることを確認するステップを有する、ここで当該抗原は上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つである、前記製造方法を提供する。
抗原が除去または低減されている大豆加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されていることを確認するステップは、上記『テスター（１）』の項目において記載した方法により抗原の含有の有無を確認することにより行ってもよい。
また、抗原が除去または低減されている大豆加工品の製造は、上記『アレルゲン除去食品等（１）』の項目において記載した方法により行ってもよい。
抗原のエピトープ
実施例３に示すとおり特定した抗原ならびに公知の抗原であるGly m 4、Gly m 5、Gly m 6およびGly m 8について、実施例４および５に示すとおりエピトープおよびそのエピトープ内でアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に重要なアミノ酸を特定した。
本発明は、アレルギー患者のＩｇＥ抗体に特異的に結合するアミノ酸配列を含むポリペプチドとして以下（１β）～（６０β）のポリペプチドを提供する。
（１β）endoplasmin homolog isoform X2（スポット１α）のエピトープ
本願において（１β）のポリペプチドは、以下（１β－１）～（１β－４）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（１β－１）配列番号６５２、６５５及び６５７～６６０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１β－２）XXKXEXXX（配列番号６５０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XTKXEXXX（配列番号６５１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６５２の１、２、４、６～８番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは、配列番号６５２の１、４、６～８番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１β－３）XXXKDNVXX（配列番号６５３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XLXKDNVXX（配列番号６５４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは、配列番号６５５の１～３、８、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは、配列番号６５５の１、３、８、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１β－４）EEEDDXXXXXEXXXX（配列番号６５６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは、配列番号６５７の６～１０、１２～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは、配列番号６５７の６～１０、１２～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β）heat shock cognate protein 80（スポット２α）のエピトープ
本願において（２β）のポリペプチドは、以下（２β－１）～（２β－９）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（２β－１）配列番号６６３、６６６、６６９、６７０～６７２、６７５、６７６～６７８、６８１、６８４、６８７、６８９及び６９０～６９２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－２）DXXDKXXXX（配列番号６６１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、DXXDKXRXX（配列番号６６２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６６３の２、３、６～９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは、配列番号６６３の２、３、６、８、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－３）XXXXKSKLXXXXXXX（配列番号６６４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXKSKLXXXPXXX（配列番号６６５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６６６の１～４、９～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号６６６の１～４、９～１１、１３～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－４）XPDKX（配列番号６６７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、IPDKX（配列番号６６８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６６９の１及び５番目のアミノ酸のいずれか１又は２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６６９の１及び５番目のアミノ酸のいずれか１又は２個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－５）XXFSKXXXXXXXEDX（配列番号６７３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXFSKXXXXXXXEDS（配列番号６７４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６７５の１、２、６～１２、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号６７５の１、２、６～１２番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－６）XXXXDXXXXEXXXDX（配列番号６７９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXDKIRXEXXXDK（配列番号６８０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６８１の１～４、６～９、１１～１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号６８１の１～４、９、１１～１３番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－７）XYXXRXXXXQNXXXX（配列番号６８２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号６８４の１、３、４、６～９、１２～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６８４の１、３、４、６～９、１２～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－８）DXXXRXXXXQNXXXX（配列番号６８５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号６８７の２～４、６～９、１２～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６８７の２～４、６～９、１２～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２β－９）RKPXXXXXXXXAAXX（配列番号６８８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号６８９の４～１１、１４、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６８９の４～１１、１４、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３β）Cell division cycle protein 48 homolog（スポット３α）のエピトープ
本願において（３β）のポリペプチドは、以下（３β－１）～（３β－４）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（３β－１）配列番号６９５、６９７、６９９及び７００～７１６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３β－２）XXXXXXXXXXRLXEX（配列番号６９３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXLKREDEERLDEV（配列番号６９４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６９５の１～１０、１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号６９５の１～３番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３β－３）XXXXXXXXXXXXXDE（配列番号６９６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号６９７の１～１３番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２又は１３個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６９７の１～１３番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２又は１３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３β－４）XXXXGDR（配列番号６９８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号６９９の１～４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号６９９の１～４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
一態様において、（３β）のポリペプチドは、Cell division cycle protein 48 homologの全長アミノ酸配列（配列番号１６）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号６９５、６９７、６９９及び７００～７１６は、それぞれ、配列番号１６のアミノ酸１９１～２０５（配列番号６９５）、アミノ酸２１～３５（配列番号６９７）、アミノ酸７７９～７８５（配列番号６９９）、アミノ酸８～１４（配列番号７００）、アミノ酸４９～５６（配列番号７０１）、アミノ酸１０１～１０７（配列番号７０２）、アミノ酸１６１～１７５（配列番号７０３）、アミノ酸２９１～３０５（配列番号７０４）、アミノ酸３１６～３２３（配列番号７０５）、アミノ酸３２７～３３３（配列番号７０６）、アミノ酸３４１～３５５（配列番号７０７）、アミノ酸３６１～３６９（配列番号７０８）、アミノ酸４３１～４４５（配列番号７０９）、アミノ酸４５１～４６５（配列番号７１０）、アミノ酸５０１～５１５（配列番号７１１）、アミノ酸５６５～５７２（配列番号７１２）、アミノ酸６３１～６４５（配列番号７１３）、アミノ酸７０３～７１２（配列番号７１４）、アミノ酸７１１～７１５（配列番号７１５）、アミノ酸７２１～７３５（配列番号７１６）に相当する。
（４β）embryo-specific urease isoform X1（スポット４α）のエピトープ
本願において（４β）のポリペプチドは、以下（４β－１）～（４β－５）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（４β－１）配列番号７１９、７２２、７２５、７２６～７２８及び７３１からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４β－２）XXXXXXXKED（配列番号７１７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXEXKED（配列番号７１８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７１９の１～７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６又は７個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７１９の１～５、７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４β－３）KXXLGDX（配列番号７２０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、KIXLGDX（配列番号７２１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７２２の２、３、７番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７２２の３及び７番目のアミノ酸のいずれか１又は２個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４β－４）XXXDXFXKXE（配列番号７２３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXDXFXKIE（配列番号７２４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７２５の１～３、５、７、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７２５の１～３、５、７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４β－５）XXXHXLXXXNKXXEA（配列番号７２９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXVHXLXXXNKXXEA（配列番号７３０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７３１の１～３、５、７～９、１２、１３番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７３１の１、２、５、７～９、１２、１３番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５β）alpha-1,4 glucan phosphorylase L isozyme, chloroplastic/amyloplastic（スポット５α）のエピトープ
本願において（５β）のポリペプチドは、以下（５β－１）～（５β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（５β－１）配列番号７３４及び７３５～７３８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５β－２）XXXXXXGLXKXRXEX（配列番号７３２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXXGLXKXRXEG（配列番号７３３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７３４の１～６、９、１１、１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７３４の１～６、９、１１、１３番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（６β）aconitate hydratase 1（スポット６α）のエピトープ
本願において（６β）のポリペプチドは、配列番号７３９及び７４０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（７β）methionine synthase（スポット７α）のエピトープ
本願において（７β）のポリペプチドは、以下（７β－１）～（７β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（７β－１）配列番号７４１及び７４４からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（７β－２）XXXXXXXKDXVEDXE（配列番号７４２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXXXKDEVEDXE（配列番号７４３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７４４の１～７、１０、１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７４４の１～７、１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（９β）lysine--tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X2（スポット９α）のエピトープ
本願において（９β）のポリペプチドは、以下（９β－１）～（９β－３）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（９β－１）配列番号７４７及び７４９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（９β－２）XXEXXXXKDX（配列番号７４５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、NXEXXXXKDX（配列番号７４６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７４７の１、２、４～７、１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６又は７個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７４７の２、４～７、１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（９β－３）LDFLEXET（配列番号７４８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号７４９の６番目のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７４９の６番目のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１１β）polyadenylate-binding protein 8 isoform X3（スポット１１α）のエピトープ
本願において（１１β）のポリペプチドは、以下（１１β－１）～（１１β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（１１β－１）配列番号７５３及び７５４からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１１β－２）PLXQQXXXXX（配列番号７５１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、PLXQQGXXXX（配列番号７５２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７５３の３、６～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７５３の３、７～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１２β）pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha-like（スポット１２α）のエピトープ
本願において（１２β）のポリペプチドは、配列番号７５５のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（１３β）protein disulfide isomerase-like protein precursor（スポット１３α）のエピトープ
本願において（１３β）のポリペプチドは、以下（１３β－１）～（１３β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（１３β－１）配列番号７５８のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１３β－２）XXGXXXXXXXXXXXE（配列番号７５６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXGXLXXXXGXRTXE（配列番号７５７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７５８の１、２、４～１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２又は１３個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７５８の１、２、４、６～９、１１、１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１４β）V-type proton ATPase subunit B 2（スポット１４α）のエピトープ
本願において（１４β）のポリペプチドは、以下（１４β－１）～（１４β－３）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（１４β－１）配列番号７６１及び７６４からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１４β－２）XXXXXLLXXXXEEDN（配列番号７５９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXLLEXXXEEDN（配列番号７６０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７６１の１～５、８～１１番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７６１の１～５、９～１１番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１４β－３）RKXXXXXXXXXYXNX（配列番号７６２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、RKDHSXXXXXLYANX（配列番号７６３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７６４の３～１１、１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７６４の６～１０、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１５β）UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase（スポット１５α、１６α）のエピトープ
本願において（１５β）のポリペプチドは、以下（１５β－１）～（１５β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（１５β－１）配列番号７６６のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１５β－２）XGKXXXXXXXXXXXX（配列番号７６５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、配列番号７６６の１、４～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２又は１３個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７６６の１、４～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２又は１３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１７β）guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2（スポット１７α）のエピトープ
本願において（１７β）のポリペプチドは、配列番号７６７のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（１８β）hypothetical protein GLYMA_10G028300（スポット１８α）のエピトープ
本願において（１８β）のポリペプチドは、以下（１８β－１）～（１８β－３）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（１８β－１）配列番号７５０、７６８、７７１、７７２及び７７５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１８β－２）XXXXXXXNXXIFEED（配列番号７６９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXXXNXYIFEED（配列番号７７０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７７１の１～７、９、１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７７１の１～７及び９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１８β－３）XELPREXRXX（配列番号７７３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XELPREERXX（配列番号７７４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７７５の１、７、９、１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７７５の１、９、１０番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１９β）sucrose binding protein homolog S-64（スポット１９α）のエピトープ
本願において（１９β）のポリペプチドは、以下（１９β－１）～（１９β－５）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（１９β－１）配列番号７７８、７８１、７８４、７８６及び７８７からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１９β－２）XXXXXPLYXXXXDEX（配列番号７７６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXPLYIXXXDEX（配列番号７７７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７７８の１～５、９～１２、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７７８の１～５、１０～１２、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１９β－３）XXXXXXXXRXRRXXX（配列番号７７９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXSXXRXRRXXX（配列番号７８０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７８１の１～８、１０、１３～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７８２の１～５、７、８、１０、１３～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１９β－４）XXXXXXXXXXEEEXX（配列番号７８２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XKEEEHQEXXEEEQX（配列番号７８３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７８４の１～１０、１４、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号７８４の１、９、１０、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（１９β－５）XXGKXXXXXXXXXXX（配列番号７８５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号７８６の１、２、５～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２又は１３個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号７８６の１、２、５～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２又は１３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２０β）Seed biotin-containing protein SBP65（スポット２０α）のエピトープ
本願において（２０β）のポリペプチドは、配列番号７８８～７９２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（２０β）のポリペプチドは、Seed biotin-containing protein SBP65の全長アミノ酸配列（配列番号１２）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号７８８～７９２は、それぞれ、配列番号１２のアミノ酸１３１～１４５（配列番号７８８）、アミノ酸２５１～２５８（配列番号７８９）、アミノ酸２８１～２９５（配列番号７９０）、アミノ酸４４１～４４８（配列番号７９１）、アミノ酸５３１～５４５（配列番号７９２）に相当する。
（２１β）Ribulose bisphosphate carboxylase large chain（スポット２１α）のエピトープ
本願において（２１β）のポリペプチドは、配列番号７９３～８０２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（２１β）のポリペプチドは、Ribulose bisphosphate carboxylase large chainの全長アミノ酸配列（配列番号４）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号７９３～８０２は、それぞれ、配列番号４のアミノ酸３１～３４（配列番号７９３）、アミノ酸１０１～１０８（配列番号７９４）、アミノ酸２０１～２０９（配列番号７９５）、アミノ酸２２１～２３５（配列番号７９６）、アミノ酸２３７～２４５（配列番号７９７）、アミノ酸２９１～２９５（配列番号７９８）、アミノ酸３５１～３６５（配列番号７９９）、アミノ酸４１１～４１７（配列番号８００）、アミノ酸４３１～４４５（配列番号８０１）、アミノ酸４６１～４７５（配列番号８０２）に相当する。
（２２β）Gamma-glutamyl hydrolase（スポット２２α）のエピトープ
本願において（２２β）のポリペプチドは、配列番号８０３～８０８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（２２β）のポリペプチドは、Gamma-glutamyl hydrolaseの全長アミノ酸配列（配列番号６）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号８０３～８０８は、それぞれ、配列番号６のアミノ酸６１～７５（配列番号８０３）、アミノ酸１６１～１７５（配列番号８０４）、アミノ酸２４１～２５５（配列番号８０５）、アミノ酸２６１～２７５（配列番号８０６）、アミノ酸２８８～２９４（配列番号８０７）、アミノ酸３０１～３１５（配列番号８０８）に相当する。
（２３β）Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein（スポット２３α）のエピトープ
本願において（２３β）のポリペプチドは、配列番号８０９～８１２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（２３β）のポリペプチドは、Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like proteinの全長アミノ酸配列（配列番号８）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号８０９～８１２は、それぞれ、配列番号８のアミノ酸４１～５５（配列番号８０９）、アミノ酸１１１～１２５（配列番号８１０）、アミノ酸２２７～２３５（配列番号８１１）、アミノ酸２７０～２７８（配列番号８１２）に相当する。
（２４β）Protein SLE3（スポット２４α）のエピトープ
本願において（２４β）のポリペプチドは、配列番号８１３のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（２４β）のポリペプチドは、Protein SLE3の全長アミノ酸配列（配列番号１０）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号８１３は、配列番号１０のアミノ酸７１～８５に相当する。
（２５β）succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial（スポット２５α）のエピトープ
本願において（２５β）のポリペプチドは、配列番号８１４及び８１５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（２６β）phosphoglycerate kinase, cytosolic（スポット２６α）のエピトープ
本願において（２６β）のポリペプチドは、以下（２６β－１）～（２６β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（２６β－１）配列番号８１６及び８１９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２６β－２）FDKXXXX（配列番号８１７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、FDKFXXX（配列番号８１８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８１９の４～７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８１９の５～７番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２７β）alcohol dehydrogenase 1（スポット２７α）のエピトープ
本願において（２７β）のポリペプチドは、配列番号８２０のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（２８β）35 kDa seed maturation protein isoform X1（スポット２８α）のエピトープ
本願において（２８β）のポリペプチドは、以下（２８β－１）～（２８β－４）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（２８β－１）配列番号８２３、８２６、８２９、８３０～８３５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２８β－２）XQXXXXENKP（配列番号８２１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、EQXQXXENKP（配列番号８２２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８２３の１、３～６番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８２３の３、５、６番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２８β－３）XKXXXXEKXXXXXXX（配列番号８２４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XKDXXXEKXXXXXDX（配列番号８２５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８２６の１、３～６、９～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８２６の１、４～６、９～１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２８β－４）XXXDXXREEXXXXRX（配列番号８２７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXDXXREEEEXXRX（配列番号８２８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８２９の１～３、５、６、１０～１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８２９の１～３、５、６、１２、１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２９β）glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform X1（スポット２９α、３０α、３１α、３２α、３３α）のエピトープ
本願において（２９β）のポリペプチドは、以下（２９β－１）～（２９β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（２８β－１）配列番号８３８及び８３９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（２８β－２）XXXXXXXDKP（配列番号８３６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXFXDKP（配列番号８３７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８３８の１～７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６又は７個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８３８の１～５、７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３４β）bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1-like（スポット３４α）のエピトープ
本願において（３４β）のポリペプチドは、以下（３４β－１）～（３４β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（３４β－１）配列番号８４２、８４３～８４６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３４β－２）XXXXXXXXXXXDDXE（配列番号８４０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、LXXXXXXXXXXDDXE（配列番号８４１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８４２の１～１１、１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８４２の２～１１、１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３５β）elongation factor 1-alpha（スポット３５α）のエピトープ
本願において（３５β）のポリペプチドは、以下（３５β－１）～（３５β－４）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（３５β－１）配列番号８４９、８５０、８５３及び８５６からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３５β－２）XXXXDKXXXERXXXE（配列番号８４７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXDKRVXERXXXE（配列番号８４８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８４９の１～４、７～９、１２～１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８４９の１～４、９、１２～１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３５β－３）PISXFEXXX（配列番号８５１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、PISGFEXXX（配列番号８５２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８５３の４、７～９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８５３の７～９番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３５β－４）XXEXLDXXXX（配列番号８５４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、LLEXLDXXXX（配列番号８５５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８５６の１、２、４、７～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６又は７個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８５６の４、７～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３６β）seed maturation protein PM34（スポット３６α、３７α）のエピトープ
本願において（３６β）のポリペプチドは、以下（３６β－１）～（３６β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（３６β－１）配列番号８５７、８５８及び８６１からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３６β－２）KXXXXQQQ（配列番号８５９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、KXXXQQQQ（配列番号８６０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８６１の２～５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８６１の２～４番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β）seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1（スポット３８α）のエピトープ
本願において（３８β）のポリペプチドは、以下（３８β－１）～（３８β－１３）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（３８β－１）配列番号８６４、８６７、８６９、８７１、８７４、８７７、８８０、８８２、８８４、８８７、８８９及び８９２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－２）RGKXXXX（配列番号８６２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号８６４の４～７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８６４の４～７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－３）XRGKXXXXXX（配列番号８６５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、RRGKXXXXXX（配列番号８６６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８６７の１、５～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６又は７個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８６７の５～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－４）RXKXXXXXXXXXXXE（配列番号８６８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号８６９の２、４～１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８６９の２、４～１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－５）XXXXXXXRRXXXXXR（配列番号８７０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号８７１の１～７、１０～１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８７１の１～７、１０～１４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－６）XXXKGRVVXEXXXXX（配列番号８７２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、LPDKGRVVXESEKKE（配列番号８７３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８７４の１～３、９、１１～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８７４の１～３、９、１１～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－７）ATKAKDXXREXXXXX（配列番号８７５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、ATKAKDVTREXXXXX（配列番号８７６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８７７の７、８、１１～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６又は７個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８７７の１１～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－８）XGXKGQXKKXXXXXX（配列番号８７８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XGXKGQTKKXXGEEQ（配列番号８７９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８８０の１、３、７、１０～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８８０の１、３、１０、１１番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－９）RXXXETKEGX（配列番号８８１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号８８２の２～４、１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８８２の２～４、１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－１０）XXXXNKQSSL（配列番号８８３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号８８４の１～４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８８４の１～４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－１１）XKXVAXXXXXXXXEX（配列番号８８５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XKXVAEXXXQXASEL（配列番号８８６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８８７の１、３、６～１３、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８８７の１、３、７～９、１１番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－１２）XXKVEAEXXX（配列番号８８８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号８８９の１、２、８～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８８９の１、２、８～１０番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３８β－１３）XXXXIAEIAE（配列番号８９０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXETIAEIAE（配列番号８９１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８９２の１～４番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８９２の１及び２番目のアミノ酸のいずれか１又は２個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３９β）ATP synthase subunit O, mitochondrial-like（スポット３９α）のエピトープ
本願において（３９β）のポリペプチドは、以下（３９β－１）～（３９β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（３９β－１）配列番号８９５のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（３９β－２）XYXXSXKXXXXEKVX（配列番号８９３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XYIXSXKXXXXEKVX（配列番号８９４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８９５の１、３、４、６、８～１１、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８９５の１、４、６、８～１１、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７又は８個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４０β）P24 oleosin isoform A（スポット４０α、５６α）のエピトープ
本願において（４０β）のポリペプチドは、以下（４０β－１）～（４０β－３）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（４０β－１）配列番号８９８、８９９及び９０２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４０β－２）YEXGV（配列番号８９６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、YEXGV（配列番号８９７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号８９８の３及び６番目のアミノ酸のいずれか１又は２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号８９８の３及び６番目のアミノ酸のいずれか１又は２個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４０β－３）XXXXXVTAX（配列番号９００）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、VXXXXVTAX（配列番号９０１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９０２の１～５、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９０２の２～５、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４１β）uncharacterized protein At3g49720-like isoform X2（スポット４１α）のエピトープ
本願において（４１β）のポリペプチドは、配列番号９０３のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（４２β）superoxide dismutase [Mn], mitochondrial（スポット４２α、４３α）のエピトープ
本願において（４２β）のポリペプチドは、以下（４２β－１）～（４２β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（４２β－１）配列番号９０６のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４２β－２）XXWXXXXXXXEKEXX（配列番号９０４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXWXXXXEXXEKESX（配列番号９０５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９０６の１、２、４～１０、１４、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９０６の１、２、４～７、９、１０、１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８又は９個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４４β）Ferritin-2（スポット４４α）のエピトープ
本願において（４４β）のポリペプチドは、以下（４４β－１）～（４４β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（４４β－１）配列番号９０９のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４４β－２）XXXXEEEREHAXQLI（配列番号９０７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは配列番号９０９の１～４、１２番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９０９の１～４、１２番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
一態様において、（４４β）のポリペプチドは、Ferritin-2の全長アミノ酸配列（配列番号１４）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号９０９は、配列番号１４のアミノ酸１３１～１４５に相当する。
（４５β）uncharacterized protein LOC100499771（スポット４５α）のエピトープ
本願において（４５β）のポリペプチドは、配列番号９１０～９１２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（４６β）seed maturation protein PM22（スポット４６α）のエピトープ
本願において（４６β）のポリペプチドは、以下（４６β－１）～（４６β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（４６β－１）配列番号９１５のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４６β－２）XDXDXXXDX（配列番号９１３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XDIDXXXDX（配列番号９１４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９１５の１、３、５～７、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９１５の１、５～７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４７β）eukaryotic translation initiation factor 5A-2（スポット４７α）のエピトープ
本願において（４７β）のポリペプチドは、配列番号９１６～９１８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（４８β）uncharacterized protein LOC100306570（スポット４８α）のエピトープ
本願において（４８β）のポリペプチドは、以下（４８β－１）～（４８β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（４８β－１）配列番号９２１及び９２２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４８β－２）XXXXXXFDK（配列番号９１９）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXPXFDK（配列番号９２０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９２１の１～６番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９２１の１～４、６番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（４９β）Bowman-Birk type proteinase inhibitor D-II（スポット４９α）のエピトープ
本願において（４９β）のポリペプチドは、配列番号９２３のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（４９β）のポリペプチドは、Bowman-Birk type proteinase inhibitor D-IIの全長アミノ酸配列（配列番号２）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号９２３は、配列番号２のアミノ酸７９～８３に相当する。
（５０β）uncharacterized protein LOC100813859（スポット５０α）のエピトープ
本願において（５０β）のポリペプチドは、以下（５０β－１）～（５０β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（５０β－１）配列番号９２４及び９２７からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５０β－２）XXXXKQXXX（配列番号９２５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXDXKQXXX（配列番号９２６）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９２７の１～４、７～９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６又は７個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９２７の１、２、４、７～９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５１β）14-3-3-like protein（スポット５１α）のエピトープ
本願において（５１β）のポリペプチドは、配列番号９２８～９３０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（５２β）probable fructokinase-4（スポット５２α）のエピトープ
本願において（５２β）のエピトープを含むポリペプチドは、以下（５２β－１）～（５２β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（５２β－１）配列番号９３３、９３４～９３８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５２β－２）XXXXXXSXXEXLXXX（配列番号９３１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXGXXXSXXEXLXXX（配列番号９３２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９３３の１～６、８、９、１１、１３～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１又は１２個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９３３の１、２、４～６、８、９、１１、１３～１５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０又は１１個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５３β）triosephosphate isomerase isoform X1（スポット５３α）のエピトープ
本願において（５３β）のポリペプチドは、配列番号９３９のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
（５４β）superoxide dismutase [Fe], chloroplastic isoform X1（スポット５４α）のエピトープ
本願において（５４β）のポリペプチドは、以下（５４β－１）～（５４β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（５４β－１）配列番号９４０及び９４３からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５４β－２）KXXXXTX（配列番号９４１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、KXXXXTQ（配列番号９４２）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９４３の２～５、７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９４３の２～５番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５５β）51 kDa seed maturation protein precursor（スポット５５α）のエピトープ
本願において（５５β）のポリペプチドは、以下（５５β－１）～（５５β－４）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（５５β－１）配列番号９４６、９４９及び９５２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５５β－２）TKXXXSDXX（配列番号９４４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、TKDXXSDXX（配列番号９４５）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９４６の３～５、８、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９４６の４、５、８、９番目のアミノ酸のいずれか１、２、３又は４個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５５β－３）VKDXXXDA（配列番号９４７）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、VKDYXXDA（配列番号９４８）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９４９の４～６番目のアミノ酸のいずれか１、２又は３個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９４９の５及び６番目のアミノ酸のいずれか１又は２個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５５β－４）KDXXXXXXQ（配列番号９５０）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、KDXXXXXAQ（配列番号９５１）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９５２の３～８番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９５２の３～７番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４又は５個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５７β）Gly m 4のエピトープ
本願において（５７β）のポリペプチドは、以下（５６β－１）～（５６β－２）からなる群より選択されるポリペプチドのいずれかであってよい。
（５７β－１）配列番号９５５のアミノ酸配列を含むポリペプチド。
（５７β－２）XXXXXXXEXYXLXHP（配列番号９５３）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。好ましくは、XXXXXXIEAYLLAHP（配列番号９５４）のアミノ酸配列を含むポリペプチド。より好ましくは配列番号９５５の１～７、９、１１、１３番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０個のアミノ酸がアラニンに置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに好ましくは配列番号９５５の１～６番目のアミノ酸のいずれか１、２、３、４、５又は６個のアミノ酸が別のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列を含むポリペプチド。
一態様において、（５７β）のポリペプチドは、Gly m 4の全長アミノ酸配列（UniProtアクセッション番号：P26987.1）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号９５５は、UniProtアクセッション番号：P26987.1のアミノ酸１４１～１５５に相当する。
（５８β）Gly m 5αおよびGly m 5α’のエピトープ
本願において（５８β）のポリペプチドは、配列番号９５６～９６０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（５８β）のエピトープを含むポリペプチドは、Gly m 5αの全長アミノ酸配列（NCBIアクセッション番号：NP_001236856.1）および Gly m 5α’の全長アミノ酸配列（配列番号NCBIアクセッション番号：NP_001237316.1）または前記全長アミノ酸配列のいずれかに対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号９５６～９６０は、それぞれ、NCBIアクセッション番号：NP_001236856.1のアミノ酸１７３～１８１（配列番号９５６）、アミノ酸２９４～３０１（配列番号９５７）、アミノ酸３０１～３０９（配列番号９５８）、アミノ酸４１４～４２２（配列番号９５９）、アミノ酸２９４～３０１（配列番号９６０）に相当する。
（５９β）Gly m 6.01およびGly m 6.02のエピトープ
本願において（５９β）のポリペプチドは、配列番号９６１及び９６２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（５９β）のポリペプチドは、Gly m 6.01の全長アミノ酸配列（UniProtアクセッション番号：CAA33215.1）およびGly m 6.02の全長アミノ酸配列（UniProtアクセッション番号：BAA00154.1）または前記全長アミノ酸配列のいずれかに対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号９６１及び９６２は、それぞれ、UniProtアクセッション番号：CAA33215.1のアミノ酸２０１～２１５及びアミノ酸４５１～４６５に相当する。
（６０β）Gly m 8のエピトープ
本願において（６０β）のポリペプチドは、配列番号９６３のアミノ酸配列を含むポリペプチド、であってよい。
一態様において、（６０β）のポリペプチドは、Gly m 8の全長アミノ酸配列（UniProtアクセッション番号：AAB71140.1）または当該アミノ酸配列の全長に対して同一または９０％以上、８０％以上もしくは７０％以上の同一性を有する変異体またはホモログを含まないものであってもよい。
なお、配列番号９６３は、UniProtアクセッション番号：AAB71140.1のアミノ酸７１～８５に相当する。
上記（１β）～（６０β）のポリペプチドについて、Ｘで表される残基は、実施例４に示すアラニンスキャンにより、アラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体への結合性が維持された部位のアミノ酸残基である。このような部位については、他のいずれかのアミノ酸に置換した場合も当該ＩｇＥ抗体への結合性を維持する蓋然性が高いことは、当業者に周知である。
上記（１β）～（６０β）のポリペプチドの長さは特に限定されない。好ましい態様において、上記（１β）～（６０β）のポリペプチドの長さは、５００アミノ酸以下、３００アミノ酸以下、２００アミノ酸以下、１００アミノ酸以下、５０アミノ酸以下、３０アミノ酸以下、２０アミノ酸以下、１０アミノ酸以下、または５アミノ酸以下であってもよい。
上記（１β）～（６０β）のポリペプチドは、ペプチドの固相合成など化学合成の手法により調製してもよい。または、エピトープを含むポリペプチドは、当業者に周知の遺伝子組換え技術により組換えタンパク質として発現させ、そして当業者に周知のタンパク質精製方法により分離・精製することによって得てもよい。
診断キット・診断方法（２）
本発明は、対象のアレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程：
（ｉ）対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はＩｇ抗体が含まれる溶液である；
（ｉｉ）対象から得られた試料中のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合を検出する；
（ｉｉｉ）対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される；
を含み、ここで当該抗原は上記（１β）～（６０β）のポリペプチドの少なくとも一つ、または２以上の上記（１β）～（６０β）のポリペプチドがスペーサーを介してもしくは介さずに連結されたポリペプチドである、前記方法を提供する。
以下、上記（１β）～（６０β）のポリペプチドの少なくとも一つ、または２以上の上記（１β）～（６０β）のポリペプチドがスペーサーを介してもしくは介さずに連結されたポリペプチドを、本明細書において「上記（１β）～（６０β）を含む抗原」と記載する。スペーサーの種類は特に限定されず、複数のペプチドを連結するのに当業者が通常使用するものを利用できる。スペーサーは例えば、Ａｃｐ（６）-ＯＨなどの炭化水素鎖であってもよい。
対象から得られた試料は、上記「診断キット・診断方法（１）」の項目において記載した通りである。
対象から得られた試料と当該抗原との接触およびその結合の検出は、上記「診断キット・診断方法（１）」の項目において記載した既知の方法、例えば、ＥＬＩＳＡ（Enzyme-Linked Immunosorvent Assay）、サンドイッチ免疫測定法、イムノブロット、免疫沈降法、イムノクロマト法等により行うことが可能である。
抗原は、単離された上記（１β）～（６０β）を含む抗原が担体に固定されている状態であってもよい。この場合は上記工程（ｉ）および（ｉｉ）においてＥＬＩＳＡやサンドイッチ免疫測定法が利用でき、その時、上記工程（ｉ）では、対象から得られた試料を抗原を固定した面に接触させることにより行う。
上記（１β）～（６０β）を含む抗原は、アレルギー患者のＩｇＥ抗体と特異的に結合する。したがって、対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される。
本発明はまた、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを含むアレルギーの診断キットを提供する。本発明の診断キットは、上記のアレルギーを診断するための指標を提供する方法、または下記の診断方法に用いてもよい。本発明の診断キットは、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを含むほか、酵素標識された抗ＩｇＥ抗体および当該酵素の基質となる発色基質または発光基質を含んでいてもよい。また、蛍光標識された抗ＩｇＥ抗体を用いてもよい。本発明の診断キットにおいて、抗原は担体に固定化された状態で提供されてもよい。本発明の診断キットはまた、診断のための手順についての説明書や当該説明を含むパッケージと共に提供されてもよい。
本発明はまた、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを含むアレルギーの診断用組成物を提供する。本発明の診断用組成物は、下記の診断方法に用いることができる。本発明の診断用組成物は、必要に応じて本発明の抗原とともに一般的に用いられる、薬学的に許容される担体や添加剤を含んでいてもよい。
一態様において、本発明は、対象のアレルギーを診断する方法であって、以下の工程：
（ｉ）対象から得られた試料を抗原に接触させる；
（ｉｉ）対象から得られた試料中のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合を検出する；
（ｉｉｉ）対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであると判断する；
ことを含み、ここで当該抗原は上記（１β）～（６０β）のポリペプチドの少なくとも一つ、または２以上の上記（１β）～（６０β）のポリペプチドがスペーサーを介してもしくは介さずに連結されたポリペプチド（すなわち、上記（１β）～（６０β）を含む抗原）である、前記方法を提供する。ここにおいて（ｉ）および（ｉｉ）の各工程は、アレルギーを診断するための指標を提供する方法の各工程について説明したとおりに行われる。
別の態様において、本発明は、対象のアレルギーを診断する方法であって、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを対象に投与することを含む、前記方法を提供する。当該方法は、皮膚に抗原を適用することを特徴とする皮膚テストの形式で行ってもよい。皮膚テストには、上記「診断キット・診断方法（１）」の項目において記載した形態のテストが含まれる。抗原を適用した部分の皮膚に腫れなどの皮膚反応が生じた場合、その対象はアレルギーを有すると診断する。ここで、皮膚に適用する抗原の量は、例えば、１回あたり１００μｇ以下の用量であってよい。
また別の態様において、本発明はアレルギー診断の負荷試験の有効成分として用いる、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを提供する。
また別の態様において、本発明はアレルギーの診断に使用するための上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを提供する。
さらなる別の態様において、本発明はアレルギーの診断薬の製造のための上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つの使用を提供する。
本項目において、診断または検出対象となるアレルギーは、上記（１β）～（６０β）のポリペプチドを有するアレルゲンコンポーネントが含まれるアレルゲンに対するアレルギーであってよい。すなわち、アレルギーの検出は、単一のアレルゲンに対するアレルギーのみならず、交差性を含めたアレルギーを検出するものであり得る。
医薬組成物・治療方法（２）
本発明は、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを含む医薬組成物を提供する。一態様において、上記の医薬組成物は、アレルギーを治療するために用いられる。
本発明はまた、アレルギーの治療を必要とする患者に対して、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを投与することを含む、アレルギーを治療する方法を提供する。
別の態様において、本発明はアレルギーの治療に使用するための上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つを提供する。さらに別の態様において本発明は、アレルギーの治療薬の製造のための上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つの使用を提供する。
さらに別の態様として、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つは、アレルギーに対する減感作療法のための有効成分として用いることができる。ここで、減感作療法に用いる抗原タンパク質としては、発現精製したポリペプチドであってもよく、例えば花粉米のように、米等の食品において発現させたものであってもよい。
本発明の医薬組成物の投与経路、投与量、投与回数および／または投与期間、医薬組成物に含まれる他の成分、ならびに剤型については、上記「医薬組成物・治療方法（１）」の項目において記載したものとすることができる。上記（１β）～（６０β）を含む抗原を用いる場合の用量は、例えば、成人の場合、１回あたり１００μｇ以下の用量であってもよい。
本項目において、治療対象となるアレルギーは、上記（１β）～（６０β）のポリペプチドを有するアレルゲンコンポーネントが含まれるアレルゲンに対するアレルギーであってよい。すなわち、アレルギーの検出は、単一のアレルゲンに対するアレルギーのみならず、交差性を含めたアレルギーを検出するものであり得る。
テスター（２）
本発明は、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つに対する抗体を含むテスターを提供する。
当該抗体は、常法により作製することができる。例えば、ウサギなどの哺乳動物を上記（１β）～（６０β）を含む抗原で免疫することにより作製してもよい。当該抗体は、Ｉｇ抗体、ポリクローナル抗体、モノクローナル抗体、またはそれらの抗原結合フラグメント（例えば、Ｆａｂ、Ｆ（ａｂ’）２、Ｆａｂ’）であってもよい。
また、上記のテスターにおいて、当該抗体は担体に結合した形で提供されていてもよい。担体は、抗体と上記（１β）～（６０β）を含む抗原の結合の検出に利用可能な担体であれば特に限定されない。当業者に公知の任意の担体が利用できる。
一態様において、上記のテスターは、上記「テスター（１）」の項目に記載した用途に用いることができる。
抗原含有の有無を調べる方法については、上記「テスター（１）」の項目に記載したとおりである。
本発明の別の態様において、エピトープに対応するプライマーを含むことを特徴とする、対象物におけるアレルギーの抗原の有無を判定するためのテスターを含む。非限定的に、上記プライマーは例えば、上記（１β）～（６０β）で特定したアミノ酸配列をコードする核酸の塩基配列の一部またはその相補鎖を含むように設計されたものであってもよい。あるいは、上記プライマーは、上記（１β）～（６０β）で特定したアミノ酸配列であるエピトープを含むタンパク質をコードする核酸において、当該エピトープをコードする部分の上流側または下流側の領域の塩基配列またはその相補鎖となるように設計されたものであってもよい。ここで、抗原の全長配列におけるエピトープの位置は、上記「抗原」の項目および「抗原のエピトープ」の項目において特定した通りである。また、特にｍＲＮＡを対象とする場合は、ポリＡテールの相補プライマーを有していてもよい。
例えば、試料から得られたＤＮＡまたはｍＲＮＡを鋳型として、前記プライマーを用い、ＲＴ－ＰＣＲを含むＰＣＲ（Polymerase Chain Reaction）でＤＮＡを増幅し、増幅されたＤＮＡの配列において、上記（１β）～（６０β）で特定したアミノ酸配列をコードする核酸を含むか否かを判定することで、抗原の有無を判断する。ＰＣＲで増幅する方法は、ＲＡＣＥ法等が例示できる。
アレルゲン除去食品等（２）
本発明は、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つが除去又は低減されていることを特徴とする食品原料または食用加工品を提供する。
食品原料または食用加工品において本発明の抗原を除去又は低減する方法は限定されない。上記「アレルゲン除去食品等（１）」の項目に記載した手法を用いてもよい。
上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つが除去又は低減されているとは、抗原全体が除去または低減されていることにより達成されてもよく、あるいは抗原タンパク質から、（１β）～（６０β）で特定するポリペプチドが切断または取り除かれることにより達成されてもよい。「取り除かれる」には、欠失および改変を含む。
本発明の抗原が除去又は低減された食用加工品は、精製アミノ酸を原料として用いた粉ミルクのように、本発明の抗原が除去又は低減された食品原料を加工したものであってもよい。通常の食品原料を用いる場合は、食用加工品の調製前または調製後に本発明のポリペプチドを除去又は低減する処理を行う。通常の食品原料を用いた食用加工品において本発明の抗原を除去又は低減する方法として、上記「アレルゲン除去食品等（１）」の項目に記載した手法を用いてもよい。
アレルゲン除去食品の製造方法（２）
本発明は、抗原が除去又は低減されている食用加工品の製造方法であって、当該加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されていることを確認するステップを有し、ここで当該抗原は上記（１β）～（６０β）を含む抗原、また上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つである、前記製造方法を提供する。
当該製造方法において、抗原が除去又は低減されているとは、上記（１β）～（６０β）を含む抗原の少なくとも一つが除去又は低減されているか、抗原タンパク質から、（１β）～（６０β）で特定するポリペプチドが切断または取り除かれていることを意味する。
食用加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されていることを確認する手法は、特に限定されず、上記（１β）～（６０β）を含む抗原、また上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つを検出可能ないかなる手法を用いてもよい。例えば、当該加工品の製造過程で生じる材料を含む試料と、上記（１β）～（６０β）を含む抗原、また上記（１α）～（５５α）の抗原の少なくとも一つに対する抗体との結合性により、当該加工品中の当該ポリペプチドまたは抗原の存在の有無を確認してもよい。そのような方法の詳細は、上記「診断キット・診断方法（１）」の項目において記載した通りである。すなわち、上記製造方法においては、上記「診断キット・診断方法（１）」の項目における「対象のＩｇＥ抗体」を「上記（１β）～（６０β）のポリペプチド、または上記（１α）～（５５α）の抗原、の少なくとも一つに対する抗体」と置き換え、上記「診断キット・診断方法（１）」の項目における「抗原」を「食用加工品の製造過程で生じる材料を含む試料」と置き換えて、上記「診断キット・診断方法（１）」の項目において記載した手法を食用加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されていることを確認するために用いることができる。
以下に本発明の実施例を説明する。本発明の技術的範囲は、これらの実施例によって限定されない。
実施例１：タンパク質パターンの確認
下記の二次元電気泳動方法を使用して、大豆に含まれるタンパク質を調べた。
タンパク質の抽出
市販の乾燥大豆（数個）を粉末状にし、その粉末５０ｍｇに水５００μｌを加え、２５℃で１０分間、ボルテックスを使用して振とう抽出した。この振とう抽出の後、タンパク質抽出液を回収した。
その後、2D-CleanUPキット（ＧＥ社製）を使用して２回の沈殿操作を行った。第１回目の沈殿操作は、回収した上記蛋白質抽出液にＴＣＡ（トリクロロ酢酸）を加えて沈殿を行い、当該操作で生じた沈殿（ＴＣＡ沈殿）を回収した。第２回目の沈殿操作は、回収した前記ＴＣＡ沈殿にアセトンを加えて沈殿を行い、当該操作で得られた沈殿（検体）を回収した。
検体溶液の調製
得られた検体の一部（タンパク質重量として５０μｇ）を、１次元目等電点電気泳動用ゲルの膨潤用緩衝液であるDeStreak Rehydration Solution（ＧＥ社製）１５０μｌに溶解し、１次元目等電点電気泳動用の検体溶液（膨潤用検体溶液）とした。DeStreak Rehydration Solutionの組成は以下の通りである。
７Ｍ チオ尿素
２Ｍ 尿素
４％（ｗ／ｖ） ＣＨＡＰＳ：
３－［（３－コラミドプロピル）ジメチルアンモニオ］プロパンスルホナート
０．５％（ｖ／ｖ） ＩＰＧバッファー；ＧＥ社製
適量のＢＰＢ（ブロモフェノールブルー）
１次元目等電点電気泳動用ゲルへの検体の浸透
１次元目等電点電気泳動用ゲル（ＧＥ社製：ＩＰＧゲルImmobiline Drystrip (pH3-10NL)）を前記した１次元目等電点電気泳動用の検体溶液（膨張用検体溶液）１４０μｌに浸漬し、一晩室温にて浸透させた。
本実施例においては、電気泳動機器としてＧＥ社製のIPGphorを使用した。
泳動トレーにシリコンオイルを満たした。検体を浸透させたゲルの両端に水で湿らせた濾紙を設け、ゲルをシリコンオイルに覆われるよう、泳動トレーにセットし、ゲルとの間に当該濾紙を挟んだ状態で電極をセットした。
等電点電気泳動機器の電流値の上限をゲル１本当たり７５μＡに設定し、電圧プログラムを、（１）３００Ｖ定電圧で７５０Ｖｈｒまで定電圧工程を行い（当該工程終了前の泳動３０分間の電流変化幅が５μＡであった）、（２）３００Ｖｈｒかけて１０００Ｖまで徐々に電圧を上昇させ、（３）更に４５００Ｖｈｒかけて５０００Ｖまで徐々に電圧を上昇させ、（４）その後５０００Ｖ定電圧で総Ｖｈｒが１２０００になるまで、１次元目の等電点電気泳動を行った。
等電点電気泳動ゲルのＳＤＳ平衡化
上記の１次元目の等電点電気泳動を行った後、等電点電気泳動機器からゲルを取り外し、還元剤を含む平衡化緩衝液に当該ゲルを浸漬して、１５分・室温にて振とうした。上記還元剤を含む平衡化緩衝液の組成は以下の通りである。
１００ｍＭ Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ（ｐＨ８．０）
６Ｍ 尿素
３０％（ｖ／ｖ） グリセロール
２％（ｗ／ｖ） ＳＤＳ
１％（ｗ／ｖ） ＤＴＴ
次に、上記還元剤を含む平衡化緩衝液を除き、ゲルをアルキル化剤を含む平衡化緩衝液に浸漬して、１５分・室温にて振とうし、ＳＤＳ平衡化したゲルを得た。上記アルキル化剤を含む平衡化緩衝液の組成は以下の通りである。
１００ｍＭ Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ（ｐＨ８．０）
６Ｍ 尿素
３０％（ｖ／ｖ） グリセロール
２％（ｗ／ｖ） ＳＤＳ
２．５％（ｗ／ｖ） ヨードアセトアミド
２次元目のＳＤＳ－ＰＡＧＥ
本実施例においては、電気泳動機器としてlife technologies社製のXCell SureLock Mini-Cellを使用した。２次元目泳動用ゲルはlife technologies社製NuPAGE 4-12% Bis-Tris Gelsを使用した。また、以下の組成の泳動用緩衝液を調製し、使用した。
５０ｍＭ ＭＯＰＳ
５０ｍＭ Ｔｒｉｓ塩基
０．１％（ｗ／ｖ） ＳＤＳ
１ｍＭ ＥＤＴＡ
また、本実施例においては泳動用緩衝液に０．５％（ｗ／ｖ）のアガロースＳ（ニッポンジーン社製）と適量のＢＰＢ（ブロモフェノールブルー）を溶解させた接着用アガロース溶液を使用した。
ＳＤＳ－ＰＡＧＥのウェル中を十分に上記泳動用緩衝液で洗浄した後、当該洗浄に用いた緩衝液を取り除いた。次に、ウェルの中に充分に溶解させた接着用アガロース溶液を添加した。次に、ＳＤＳ平衡化したゲルをアガロース中に浸漬させ、ピンセットでＳＤＳ平衡化したゲルと２次元目泳動用ゲルを密着させた。当該両ゲルが密着した状態でアガロースが充分に固まったのを確認し、２００Ｖ定電圧で約４５分間泳動を行った。
ゲルの蛍光染色
SYPRO Ruby（life technologies社製）を用いてゲルの蛍光染色を行った。
まず、使用する密閉容器を事前に９８％（ｖ／ｖ）のエタノールで十分に洗浄した。ＳＤＳ－ＰＡＧＥ機器から泳動後の２次元目泳動用ゲルを取り外して、洗浄した密閉容器におき、５０％（ｖ／ｖ）メタノール及び７％（ｖ／ｖ）酢酸含有水溶液に３０分間浸漬する処理を２回行った。その後、当該水溶液を水に置換し、１０分間浸漬した。次に、２次元目泳動用ゲルを４０ｍｌのSYPRO Rubyに浸漬し、室温で一晩振とうした。次に、SYPRO Rubyを除き、２次元目泳動用ゲルを水で洗浄した後、１０％（ｖ／ｖ）メタノール及び７％（ｖ／ｖ）酢酸含有水溶液で３０分間振とうした。更に当該水溶液を水に置換し、３０分以上振とうした。
解析
上記一連の処理を施した２次元目泳動用ゲルをTyphoon9400（ＧＥ社製）を使用した蛍光イメージのスキャンに供した。２次元電気泳動の結果を図１に示す。図の左側には、分子量マーカーのバンドが見られ、バンドの位置が特定の分子量（ＫＤａ）を示す。
実施例２：イムノブロットでの抗原確認
イムノブロットでの抗原確認は、実施例１に記載した手順を「２次元目のＳＤＳ－ＰＡＧＥ」まで行った後、以下の「メンブレンへの転写」「イムノブロット」「解析」の操作を行うことにより行った。
メンブレンへの転写
メンブレンへの転写は、以下の転写装置及び転写用緩衝液を用いて行った。
転写装置：XCell SureLock Mini-Cell およびXCell IIブロットモジュール（life technologies社製）
転写用緩衝液： NuPAGEトランスファーバッファー（×２０）（life technologies社製）をmilliQ水で20倍希釈して使用した。
具体的には以下の手順に従って二次元電気泳動ゲル中のタンパク質をメンブレン（ＰＶＤＦ膜）へ転写した。
（１）ＰＶＤＦ膜を、１００％メタノールに浸漬し、次にmilliQ水に浸漬し、その後、転写用緩衝液に移して、ＰＶＤＦ膜の親水化処理を行った。
（２）スポンジ、ろ紙、２次元目のＳＤＳ－ＰＡＧＥが終わったゲル、親水化処理済みＰＶＤＦ膜、ろ紙、スポンジの順でセットし、転写装置中、３０Ｖ定電圧で１時間通電した。
イムノブロット
メンブレンのイムノブロットを、１次抗体として大豆に対するアレルギーを有する患者の血清または健康被験者の血清を用いて行った。
メンブレンのイムノブロットは、以下の手順に従って行った。
（１）転写したメンブレンを５％スキムミルク／ＰＢＳＴ溶液（非イオン界面活性剤Tween 20を０．３％含むＰＢＳバッファー）中、室温で１時間振とうした。
（２）１次抗体として、３％血清／５％スキムミルク／ＰＢＳＴ溶液中、室温で１時間静置した。
（３）ＰＢＳＴ溶液で洗浄した（５分×３回）。
（４）２次抗体として抗ヒトＩｇＥ－ＨＲＰ（セイヨウワサビペルオキシダーゼ）を３％スキムミルク／ＰＢＳＴ溶液で２５００倍に希釈した溶液中、室温で１時間静置した。
（５）ＰＢＳＴ溶液で洗浄した（５分×３回）。
（６）Pierce Western Blotting Substrate Plus（Thermo社製）で、５分間静置した。
解析
上記一連の処理を施したメンブレンをTyphoon9400（ＧＥ社製）を使用した蛍光イメージのスキャンに供した。
大豆アレルギーのの血清を用いたイムノブロットを、対照である健康被験者の血清を用いたイムノブロットと比較した。大豆アレルギーの患者１α、患者２α、患者３α、患者４α、患者５α、患者６α、患者７α、患者８α及び患者９αの血清を用いたイムノブロットについて、健康被験者の血清を用いた場合（図２）とは異なり、かつ公知の大豆アレルゲンタンパク質とは異なる５６のスポットが検出された（図３Ａ～Ｉ）。
上記５６のスポットの分子量および等電点はそれぞれ以下の通りである。
スポット１α：分子量８０～１１０ｋＤａ、ｐＩ３．０～６．０
スポット２α：分子量６０～１１０ｋＤａ、ｐＩ３．０～６．０
スポット３α：分子量１００～１５０ｋＤａ、ｐＩ４．０～６．０
スポット４α：分子量８０～１１０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット５α：分子量８０～１６０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット６α：分子量８０～１１０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット７α：分子量６０～１１０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット８α：分子量６０～１１０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット９α：分子量６０～１１０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット１０α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット１１α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット１２α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット１３α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット１４α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ３．０～６．０
スポット１５α、１６α：分子量３０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット１７α：分子量３０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット１８α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット１９α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット２０α：分子量６０～７５ｋＤａ、ｐＩ６．０～８．０
スポット２１α：分子量４０～６０ｋＤａ、ｐＩ５．０～８．０
スポット２２α：分子量２５～３７ｋＤａ、ｐＩ８．０～１０．０
スポット２３α：分子量２５～３７ｋＤａ、ｐＩ７．０～９．０
スポット２４α：分子量５～２０ｋＤａ、ｐＩ５．０～７．０
スポット２５α：分子量３０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット２６α：分子量３０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット２７α：分子量３０～８０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット２８α：分子量２０～６０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット２９α、３０α、３１α、３２α、３３α：分子量２０～６０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット３４α：分子量２０～６０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
スポット３５α：分子量３０～８０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
スポット３６α、３７α：分子量２０～６０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット３８α：分子量８０～１６０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
スポット３９α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
スポット４０α、５６α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
スポット４１α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
スポット４２α、４３α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
スポット４４α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット４５α：分子量５～４０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット４６α：分子量５～４０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット４７α：分子量５～４０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット４８α：分子量５～４０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット４９α：分子量５～２０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット５０α：分子量５～４０ｋＤａ、ｐＩ３．０～６．０
スポット５１α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ３．０～６．０
スポット５２α：分子量２０～６０ｋＤａ、ｐＩ４．０～７．０
スポット５３α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット５４α：分子量１０～５０ｋＤａ、ｐＩ４．０～８．０
スポット５５α：分子量４０～８０ｋＤａ、ｐＩ６．０～１０．０
実施例３：質量分析および抗原の同定
上記の５６のスポットを生じる抗原について、質量分析によるアミノ酸配列の同定を行った。
具体的には、以下の手順でタンパク質の抽出および質量分析を行った。
（１）大豆について、実施例１及び２の手順に従ってタンパク質抽出、２次元電気泳動及びメンブレン転写を行い、０．００８％Direct blue／４０％エタノール・１０％酢酸で振とうにより染色した。
（２）その後、４０％エタノール・１０％酢酸で５分間の処理を３回行って脱色し、水で５分間洗浄後、風乾した。
（３）目的のスポットをきれいなカッター刃で切り取り、遠心チューブに入れた。５０μＬのメタノールでメンブレン親水処理後、１００μＬの水で２回洗浄後遠心除去し、２０μＬの２０ｍＭ ＮＨ４ＨＣＯ３・５０％アセトニトリルを加えた。
（４）１ｐｍｏｌ／μＬリシルエンドペプチダーゼ（ＷＡＫＯ）１μＬを加え、３７℃で６０分間静置した後、溶液を新しい遠心チューブに回収した。２０μＬの２０ｍＭ ＮＨ４ＨＣＯ３・７０％アセトニトリルをメンブレンに加え、室温にて１０分間浸し、さらに回収した。０．１％ギ酸、４％アセトニトリル１０μＬで溶解し、チューブに移した。
（５）回収した溶液を減圧乾燥した後、Ａ液（０．１％ギ酸、４％アセトニトリル溶液）１５μｌで溶解し、質量分析（ESI-TOF5600, AB Sciex社製）を行った。
（６）質量分析計から得られた質量データに基づくタンパク質の同定は、ＮＣＢＩをサーチすることで行った。
結果
各スポットについて、質量分析を行ったところ、以下のアミノ酸配列が検出された。さらに、各スポットについて、質量分析計から得られた質量データをＮＣＢＩで解析したところ、それぞれのスポットは以下のタンパク質であることが同定された。
スポット１α：
配列番号７１～８７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、endoplasmin homolog isoform X2 (NCBIアクセッション番号XP_006596543.1、アミノ酸配列：配列番号７０、それをコードする塩基配列：配列番号６９）であった。
配列番号９０～１０４で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、endoplasmin homolog isoform X2 (NCBIアクセッション番号XP_006601356.1、アミノ酸配列：配列番号８９、それをコードする塩基配列：配列番号８８）であった。
スポット２α：
配列番号１０７～１２０で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、heat shock cognate protein 80（NCBIアクセッション番号XP_003544594.1、アミノ酸配列：配列番号１０６、それをコードする塩基配列：配列番号１０５）であった。
配列番号１２３～１３７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、heat shock protein 90-1（NCBIアクセッション番号NP_001236612.1、アミノ酸配列：配列番号１２２、それをコードする塩基配列：配列番号１２１）であった。
配列番号１４０～１５３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、hypothetical protein GLYMA_02G302500（NCBIアクセッション番号KRH73936.1、アミノ酸配列：配列番号１３９、それをコードする塩基配列：配列番号１３８）であった。
スポット３α：
配列番号６２～６８で示されるアミノ酸配列が質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Cell division cycle protein 48 homolog（UniProtアクセッション番号P54774、アミノ酸配列：配列番号１６、それをコードする塩基配列：配列番号１５）であった。
スポット４α：
配列番号１５６、１５７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、embryo-specific urease isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_014630847.1、アミノ酸配列：配列番号１５５、それをコードする塩基配列：配列番号１５４）であった。
スポット５α：
配列番号１６０、１６１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、alpha-1,4 glucan phosphorylase L isozyme, chloroplastic/amyloplastic（NCBIアクセッション番号XP_006603904.1、アミノ酸配列：配列番号１５９、それをコードする塩基配列：配列番号１５８）であった。
スポット６α：
配列番号１６４～１６７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、aconitate hydratase 1（NCBIアクセッション番号XP_003537655.1、アミノ酸配列：配列番号１６３、それをコードする塩基配列：配列番号１６２）であった。
配列番号１７０～１７２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、aconitate hydratase 1（NCBIアクセッション番号XP_003517155.1、アミノ酸配列：配列番号１６９、それをコードする塩基配列：配列番号１６８）であった。
スポット７α：
配列番号１７５～１８７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、methionine synthase（NCBIアクセッション番号NP_001235794.1、アミノ酸配列：配列番号１７４、それをコードする塩基配列：配列番号１７３）であった。
スポット８α：
配列番号１９０～１９９で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、transketolase, chloroplastic（NCBIアクセッション番号XP_003521870.1、アミノ酸配列：配列番号１８９、それをコードする塩基配列：配列番号１８８）であった。
スポット９α：
配列番号２０２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、lysine--tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X2（NCBIアクセッション番号XP_014625509.1、アミノ酸配列：配列番号２０１、それをコードする塩基配列：配列番号２００）であった。
スポット１０α：
配列番号２０５～２１８で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、chaperonin CPN60-2, mitochondrial（NCBIアクセッション番号XP_003556325.1、アミノ酸配列：配列番号２０４、それをコードする塩基配列：配列番号２０３）であった。
配列番号２２１～２３１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、chaperonin CPN60-2, mitochondrial-like isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_003535967.1、アミノ酸配列：配列番号２２０、それをコードする塩基配列：配列番号２１９）であった。
スポット１１α：
配列番号２３４～２３７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、polyadenylate-binding protein 8 isoform X3（NCBIアクセッション番号XP_006578034.1、アミノ酸配列：配列番号２３３、それをコードする塩基配列：配列番号２３２）であった。
スポット１２α：
配列番号２４０で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha-like（NCBIアクセッション番号XP_003555655.1、アミノ酸配列：配列番号２３９、それをコードする塩基配列：配列番号２３８）であった。
スポット１３α：
配列番号２４３～２５２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、protein disulfide isomerase-like protein precursor（NCBIアクセッション番号NP_001238009.1、アミノ酸配列：配列番号２４２、それをコードする塩基配列：配列番号２４１）であった。
配列番号２５５～２７８で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、protein disulfide-isomerase（NCBIアクセッション番号XP_006581588.1、アミノ酸配列：配列番号２５４、それをコードする塩基配列：配列番号２５３）であった。
スポット１４α：
配列番号２８１～２８４で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、V-type proton ATPase subunit B 2（NCBIアクセッション番号XP_003552473.1、アミノ酸配列：配列番号２８０、それをコードする塩基配列：配列番号２７９）であった。
配列番号２８７～２８９で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、V-type proton ATPase subunit B 2（NCBIアクセッション番号XP_006605857.1、アミノ酸配列：配列番号２８６、それをコードする塩基配列：配列番号２７５）であった。
スポット１５α、１６α：
配列番号２９２～３０４で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase（NCBIアクセッション番号XP_003544964.1、アミノ酸配列：配列番号２９１、それをコードする塩基配列：配列番号２９０）であった。
配列番号３０７～３１８で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、hypothetical protein GLYMA_02G241100（NCBIアクセッション番号KRH72929.1、アミノ酸配列：配列番号３０６、それをコードする塩基配列：配列番号３０５）であった。
スポット１７α：
配列番号３２１～３２５で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2（NCBIアクセッション番号XP_003531293.1、アミノ酸配列：配列番号３２０、それをコードする塩基配列：配列番号３１９）であった。
配列番号３２８～３３２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、rab GDP dissociation inhibitor alpha-like（NCBIアクセッション番号NP_001276273.1、アミノ酸配列：配列番号３２７、それをコードする塩基配列：配列番号３２６）であった。
スポット１８α：
配列番号３３５～３３９で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、hypothetical protein GLYMA_10G028300（NCBIアクセッション番号KRH32039.1、アミノ酸配列：配列番号３３４、それをコードする塩基配列：配列番号３３３）であった。
スポット１９α：
配列番号３４２～３４６で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、sucrose binding protein homolog S-64（NCBIアクセッション番号AAF05723.1、アミノ酸配列：配列番号３４１、それをコードする塩基配列：配列番号３４０）であった。
スポット２０α：
配列番号３５～５３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Seed biotin-containing protein SBP65（UniProtアクセッション番号Q39846、アミノ酸配列：配列番号１２、それをコードする塩基配列：配列番号１１）であった。
スポット２１α：
配列番号２１～２８で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Ribulose bisphosphate carboxylase large chain（UniProtアクセッション番号P27066、アミノ酸配列：配列番号４、それをコードする塩基配列：配列番号３）であった。
スポット２２α：
配列番号２９、３０で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Gamma-glutamyl hydrolase（UniProtアクセッション番号P93164、アミノ酸配列：配列番号６、それをコードする塩基配列：配列番号５）であった。
スポット２３α：
配列番号３１、３２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein（UniProtアクセッション番号Q39836、アミノ酸配列：配列番号８、それをコードする塩基配列：配列番号７）であった。
スポット２４α：
配列番号３３、３４で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Protein SLE3（UniProtアクセッション番号C6T0L2、アミノ酸配列：配列番号１０、それをコードする塩基配列：配列番号９）であった。
スポット２５α：
配列番号３４９～３５６で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial（NCBIアクセッション番号XP_003537078.1、アミノ酸配列：配列番号３４８、それをコードする塩基配列：配列番号３４７）であった。
配列番号３５９～３６５で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial（NCBIアクセッション番号XP_003542431.1、アミノ酸配列：配列番号３５８、それをコードする塩基配列：配列番号３５７）であった。
スポット２６α：
配列番号３６８～３８２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、phosphoglycerate kinase, cytosolic（NCBIアクセッション番号XP_003546821.1、アミノ酸配列：配列番号３６７、それをコードする塩基配列：配列番号３６６）であった。
配列番号３８５～３９２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、phosphoglycerate kinase, cytosolic（NCBIアクセッション番号XP_003531482.1、アミノ酸配列：配列番号３８４、それをコードする塩基配列：配列番号３８３）であった。
配列番号３９５～４０９で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、phosphoglycerate kinase, cytosolic（NCBIアクセッション番号XP_003531483.1、アミノ酸配列：配列番号３９４、それをコードする塩基配列：配列番号３９３）であった。
スポット２７α：
配列番号４１２～４１６で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、alcohol dehydrogenase 1（NCBIアクセッション番号XP_003526673.1、アミノ酸配列：配列番号４１１、それをコードする塩基配列：配列番号４１０）であった。
配列番号４１９、４２０で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、alcohol dehydrogenase 1（NCBIアクセッション番号XP_003545664.3、アミノ酸配列：配列番号４１８、それをコードする塩基配列：配列番号４１７）であった。
配列番号４２３～４２７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、alcohol dehydrogenase 1-like（NCBIアクセッション番号XP_003544738.1、アミノ酸配列：配列番号４２２、それをコードする塩基配列：配列番号４２１）であった。
スポット２８α：
配列番号４３０～４３３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、35 kDa seed maturation protein isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_006576267.1、アミノ酸配列：配列番号４２９、それをコードする塩基配列：配列番号４２８）であった。
スポット２９α、３０α、３１α、３２α、３３α：
配列番号４３６～４３９で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_014631598.1、アミノ酸配列：配列番号４３５、それをコードする塩基配列：配列番号４３４）であった。
配列番号４４２～４４５で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, cytosolic（NCBIアクセッション番号XP_006578692.1、アミノ酸配列：配列番号４４１、それをコードする塩基配列：配列番号４４０）であった。
配列番号４４８～４５１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein LOC100782924（NCBIアクセッション番号NP_001240046.1、アミノ酸配列：配列番号４４７、それをコードする塩基配列：配列番号４４６）であった。
スポット３４α：
配列番号４５４で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1-like（NCBIアクセッション番号XP_003532591.1、アミノ酸配列：配列番号４５３、それをコードする塩基配列：配列番号４５２）であった。
配列番号４５７、４５８で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein LOC100803483（NCBIアクセッション番号NP_001241075.1、アミノ酸配列：配列番号４５６、それをコードする塩基配列：配列番号４５５）であった。
スポット３５α：
配列番号４６１～４６６で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、elongation factor 1-alpha（NCBIアクセッション番号XP_003553292.1、アミノ酸配列：配列番号４６０、それをコードする塩基配列：配列番号４５９）であった。
配列番号４６９～４７１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、elongation factor 1-alpha（NCBIアクセッション番号XP_003547695.1、アミノ酸配列：配列番号４６８、それをコードする塩基配列：配列番号４６７）であった。
配列番号４７４～４７７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、elongation factor-1A isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_006600131.1、アミノ酸配列：配列番号４７３、それをコードする塩基配列：配列番号４７２）であった。
スポット３６α、３７α：
配列番号４８０～４８３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、seed maturation protein PM34（NCBIアクセッション番号NP_001238285.1、アミノ酸配列：配列番号４７９、それをコードする塩基配列：配列番号４７８）であった。
配列番号４８６、４８７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein LOC100809384（NCBIアクセッション番号NP_001241158.1、アミノ酸配列：配列番号４８５、それをコードする塩基配列：配列番号４８４）であった。
配列番号４９０～４９３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、hypothetical protein GLYMA_10G155300（NCBIアクセッション番号KRH33956.1、アミノ酸配列：配列番号４８９、それをコードする塩基配列：配列番号４８８）であった。
スポット３８α：
配列番号４９６～５１３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_003526237.1、アミノ酸配列：配列番号４９５、それをコードする塩基配列：配列番号４９４）であった。
スポット３９α：
配列番号５１６で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、ATP synthase subunit O, mitochondrial-like（NCBIアクセッション番号XP_003546884.1、アミノ酸配列：配列番号５１５、それをコードする塩基配列：配列番号５１４）であった。
スポット４０α、５６α：
配列番号５１９、５２０で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、P24 oleosin isoform A（NCBIアクセッション番号XP_003553822.1、アミノ酸配列：配列番号５１８、それをコードする塩基配列：配列番号５１７）であった。
スポット４１α：
配列番号５２３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein At3g49720-like isoform X2（NCBIアクセッション番号XP_006600908.1、アミノ酸配列：配列番号５２２、それをコードする塩基配列：配列番号５２１）であった。
スポット４２α、４３α：
配列番号５２６～５３１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、superoxide dismutase [Mn], mitochondrial（NCBIアクセッション番号XP_003526813.1、アミノ酸配列：配列番号５２５、それをコードする塩基配列：配列番号５２４）であった。
配列番号５３４～５３９で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、hypothetical protein GLYMA_04G221300（NCBIアクセッション番号KRH64185.1、アミノ酸配列：配列番号５３３、それをコードする塩基配列：配列番号５３２）であった。
スポット４４α：
配列番号５４～６１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Ferritin-2（UniProtアクセッション番号Q94IC4、アミノ酸配列：配列番号１４、それをコードする塩基配列：配列番号１３）であった。
スポット４５α：
配列番号５４２～５４５で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein LOC100499771（NCBIアクセッション番号NP_001235797.1、アミノ酸配列：配列番号５４１、それをコードする塩基配列：配列番号５４０）であった。
配列番号５４８～５５１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、hypothetical protein GLYMA_09G192800（NCBIアクセッション番号KRH39322.1、アミノ酸配列：配列番号５４７、それをコードする塩基配列：配列番号５４６）であった。
スポット４６α：
配列番号５５４で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、seed maturation protein PM22（NCBIアクセッション番号NP_001237935.1、アミノ酸配列：配列番号５５３、それをコードする塩基配列：配列番号５５２）であった。
スポット４７α：
配列番号５５７、５５８で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、eukaryotic translation initiation factor 5A-2（NCBIアクセッション番号XP_003549690.1、アミノ酸配列：配列番号５５６、それをコードする塩基配列：配列番号５５５）であった。
配列番号５６１～５６３で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein LOC100305510（NCBIアクセッション番号NP_001236395.1、アミノ酸配列：配列番号５６０、それをコードする塩基配列：配列番号５５９）であった。
スポット４８α：
配列番号５６６～５７０で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein LOC100306570（NCBIアクセッション番号NP_001236895.1、アミノ酸配列：配列番号５６５、それをコードする塩基配列：配列番号５６４）であった。
スポット４９α：
配列番号１７～２０で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Bowman-Birk type proteinase inhibitor D-II（UniProtアクセッション番号P01064、アミノ酸配列：配列番号２、それをコードする塩基配列：配列番号１）であった。
スポット５０α：
配列番号５７３～５７６で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、uncharacterized protein LOC100813859（NCBIアクセッション番号NP_001239816.1、アミノ酸配列：配列番号５７２、それをコードする塩基配列：配列番号５７１）であった。
スポット５１α：
配列番号５７９～５８２で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、14-3-3-like protein（NCBIアクセッション番号XP_003526571.1、アミノ酸配列：配列番号５７８、それをコードする塩基配列：配列番号５７７）であった。
スポット５２α：
配列番号５８５～５８８で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、probable fructokinase-4（NCBIアクセッション番号XP_003543564.1、アミノ酸配列：配列番号５８４、それをコードする塩基配列：配列番号５８３）であった。
スポット５３α：
配列番号５９１～５９７で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、triosephosphate isomerase isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_006593480.2、アミノ酸配列：配列番号５９０、それをコードする塩基配列：配列番号５８９）であった。
配列番号６００～６０４で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、triosephosphate isomerase, cytosolic（NCBIアクセッション番号XP_003547334.1、アミノ酸配列：配列番号５９９、それをコードする塩基配列：配列番号５９８）であった。
スポット５４α：
配列番号６０７～６１１で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、superoxide dismutase [Fe], chloroplastic isoform X1（NCBIアクセッション番号XP_014627751.1、アミノ酸配列：配列番号６０６、それをコードする塩基配列：配列番号６０５）であった。
配列番号６１４～６１６で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、iron-superoxide dismutase（NCBIアクセッション番号NP_001237901.1、アミノ酸配列：配列番号６１３、それをコードする塩基配列：配列番号６１２）であった。
スポット５５α：
配列番号６１９～６３５で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、51 kDa seed maturation protein precursor（NCBIアクセッション番号NP_001238138.1、アミノ酸配列：配列番号６１８、それをコードする塩基配列：配列番号６１７）であった。
配列番号６３８～６４９で示されるアミノ酸配列が、質量分析で検出された。この質量データから同定されたタンパク質は、Lea protein precursor（NCBIアクセッション番号NP_001238201.1、アミノ酸配列：配列番号６３７、それをコードする塩基配列：配列番号６３６）であった。
実施例４：エピトープの同定（１）
実施例３で同定した各抗原タンパク質について、以下の手順によりエピトープの同定を行った。
（Ａ）エピトープマッピング
大豆の2D-westernの結果により得られた、患者特異的に血清中ＩｇＥ抗体が結合したタンパク質の配列に対応するオーバーラップペプチド断片（長さ：１５アミノ酸）のライブラリーによって、エピトープマッピングを行った。
合成する各ペプチドを、１０アミノ酸ずつシフトし、すなわち各ペプチドは、前のペプチドおよび後のペプチドと、それぞれ５アミノ酸の重複を有する。
ペプチドアレイの調製のため、修飾セルロース膜上に自動化合成装置（Intavis MultiPep RS）を用いて、９－フルオレニルメトキシカルボニル（Ｆｍｏｃ）化学反応により目的のペプチドを合成する技術であるIntavis SPOT合成技術によって、目的のペプチド合成を段階的に行った。得られた目的のペプチドが結合した前記修飾セルロース膜（以下、メンブレンと記載することがある）をエピトープマッピングに使用した。
ペプチド断片がＳＰＯＴ合成されたメンブレンを用いて、イムノブロットにより大豆に対するアレルギー患者の血清中のＩｇＥ抗体が結合するか否かを各ペプチド断片について測定した。メンブレンのイムノブロットは、アレルギー患者の血清を一次抗体、抗ヒトＩｇＥ－ＨＲＰを二次抗体として用いて、以下の手順に従って行った。
（１）メンブレンをメタノールで５分間浸水処理を行った。
（２）浸水処理したメンブレンを５％スキムミルク／ＰＢＳＴ溶液（非イオン界面活性剤Tween 20を０．１％含むＰＢＳバッファー）中、一晩４℃で振盪した。
（３）ＰＢＳＴ溶液で３回洗浄した。
（４）一次抗体として、血清（１：４０、５％スキムミルク／ＰＢＳＴ溶液）を添加し、一晩４℃で振盪した。その際、プロテアーゼインヒビター（Complete, Roche社製）を添加した。
（５）ＰＢＳＴ溶液で３回洗浄した。
（６）２次抗体として抗ヒトＩｇＥ－ＨＲＰ（１：１０，０００、５％スキムミルク／ＰＢＳＴ溶液）を添加し、室温で１時間振盪した。
（７）ＰＢＳＴ溶液で３回洗浄した。
（８）ECL plus（Thermo社製）で、５分間静置した。
（９）上記（１）～（８）の処理を施したメンブレンをAmersham Imager 600を使用した蛍光イメージのスキャンに供した。
イムノブロットによりアレルギー患者のＩｇＥ抗体が結合したペプチド断片を、エピトープの候補ペプチドとした。
（Ｂ）オーバーラッピング
その後、上記（Ａ）のエピトープマッピングにより患者特異的に血清中ＩｇＥ抗体が結合したペプチドの配列において、当該ペプチドの配列および、そのエピトープが検出された抗原タンパク質のアミノ酸配列において当該ペプチドの後の配列を付加した配列において、オーバーラップペプチド断片（長さ：１０アミノ酸）のライブラリーを得た。当該ライブラリーの合成は、上記（Ａ）と同様にFmoc化学合成法により行った。合成する各ペプチドを、１アミノ酸ずつシフトし、すなわち各ペプチドは、後のペプチドと９アミノ酸の重複を有する。
このオーバーラップペプチド断片のライブラリーについて、上記（Ａ）と同様にイムノブロットによりアレルギー患者のＩｇＥ抗体が結合するか否かを各ペプチド断片について測定した。アレルギー患者のＩｇＥ抗体が結合したペプチドに共通する配列を割り出すことにより、エピトープとして機能する最少アミノ酸数を有するペプチドを決定した。（Ｂ）で決定したペプチドを「元配列」と記載する。
結果の一例として、seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1（スポット３８α）の部分配列（配列番号４９５のアミノ酸５７１～５９０の領域／配列番号９６４について、オーバーラッピングの手法により元配列を決定した際の結果を図４に示す。配列番号９６５～９６７のアミノ酸配列を有するポリペプチドについてアレルギー患者のＩｇＥ抗体との強い結合が観察された。配列番号９６８については、若干弱いアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合が観察された。配列番号９６９～９７５については、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合が観察されなかった。この結果、配列番号９６５～９６８に共通する配列である、配列番号８６４が元配列として同定された。
（Ｃ）アラニンスキャン
上記（Ｂ）で決定した「元配列」について、アラニンスキャンと呼ばれる手法（非特許文献１）により、Ｎ末端側から１アミノ酸ずつアラニンに置換したペプチド断片のライブラリーを上記（Ａ）と同様にFmoc化学合成法により調製し、上記（Ａ）と同様にイムノブロットによりアレルギー患者の血清中のＩｇＥ抗体が結合するか否かを各ペプチド断片について測定した。アラニン置換によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体への結合性が失われた位置のアミノ酸は抗原性の発現のために重要な位置と判断した。また、アラニン置換によってもアレルギー患者のＩｇＥ抗体への結合性が維持された位置のアミノ酸は、抗原性の発現のためには重要ではなく、置換が可能な位置と判断した。この解析により、抗原性の発現のために重要な共通配列（コンセンサス配列）を見出した。
結果の一例として、（Ｂ）で同定した配列番号８６４のアミノ酸配列について、アラニンスキャンを行った際の結果を図５に示す。配列番号８６４の１～３番目のアミノ酸のそれぞれをアラニンに置換した配列番号９７７～９７９を有するペプチドはアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性が失われていた。したがって、配列番号８６４の１～３番目のアミノ酸は、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸であることが同定された。
（Ｄ）結果
（１β）endoplasmin homolog isoform X2（スポット１α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、endoplasmin homolog isoform X2のエピトープとして、配列番号６５２、６５５、６５７、６５８～６６０が同定された。
配列番号６５２、６５５、６５７、６５８～６６０のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号６５２については、３番目および５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、２番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６５２の１、４、６～８番目のアミノ酸は、アラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６５５については、４～７番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、２番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６５５の１、３、８および９番目のアミノ酸は、アラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６５７については、１～５、１１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。配列番号６５７の６～１０、１２～１５番目のアミノ酸は、アラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６５８～６６０については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２β）heat shock cognate protein 80（スポット２α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、heat shock cognate protein 80のエピトープとして、配列番号６６３、６６６、６６９、６７０～６７２、６７５、６７６～６７８、６８１、６８４、６８７、６８９、６９０～６９２が同定された。
配列番号６６３、６６６、６６９、６７０～６７２、６７５～６７８、６８１、６８４、６８７、６８９～６９２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号６６３については、１、４、５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、７番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６６３の２、３、６、８及び９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６６６については、５～８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１２番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６６６の１～４、９～１１、１３～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６６９については、２～４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６６９の５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６７５については、３～５、１３、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６７５の１、２、６～１２番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６８１については、５、１０、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、６～８、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６８１の１～４、９、１１～１３番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６８４については、２、５、１０、１１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６８４の１、３、４、６～９、１２～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６８７については、１、５、１０、１１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６８７の２、３、４、６～９、１２～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６８９については、１～３、１２、１３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６８９の４～１１、１４、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６７０～６７２、６７６～６７８、６９０～６９２についてはすべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（３β）Cell division cycle protein 48 homolog（スポット３α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Cell division cycle protein 48 homologのエピトープとして、配列番号６９５、６９７、６９９、７００～７１６が同定された。
配列番号６９５、６９７、６９９、７００～７１６のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号６９５については、１１、１２、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、４～１０、１３、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６９５の１～３番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６９７については、１４、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６９７の１～１３番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号６９９については、５～７番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号６９９の１～４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７００～７１６についてはすべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（４β）embryo-specific urease isoform X1（スポット４α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、embryo-specific urease isoform X1のエピトープとして、配列番号７１９、７２２、７２５、７２６～７２８、７３１が同定された。
配列番号７１９、７２２、７２５、７２６～７２８、７３１のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７１９については、８～１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７１９の１～５、７番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７２２については、１、４～６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、２番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７２２の３及び７番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７２５については、４、６、８、１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、９番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７２５の１～３、５、７番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７３１については、４、６、１０、１１、１４、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７３１の１、２、５、７～９、１２、１３番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７２６～７２８については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５β）alpha-1,4 glucan phosphorylase L isozyme, chloroplastic/amyloplastic（スポット５α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、alpha-1,4 glucan phosphorylase L isozyme, chloroplastic/amyloplasticのエピトープとして、配列番号７３４、７３５～７３８が同定された。
配列番号７３４、７３５～７３８のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７３４については、７、８、１０、１２、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７３４の１～６、９、１１、１３番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７３５～７３８については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（６β）aconitate hydratase 1（スポット６α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、aconitate hydratase 1のエピトープとして、配列番号７３９及び７４０が同定された。
配列番号７３９及び７４０のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７３９及び７４０については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（７β）methionine synthase（スポット７α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、methionine synthaseのエピトープとして、配列番号７４１及び７４４が同定された。
配列番号７４１及び７４４のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７４４については、８、９、１１～１３、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７４４の１～７、１４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７４１については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（９β）lysine--tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X2（スポット９α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、lysine--tRNA ligase, cytoplasmic-like isoform X2のエピトープとして、配列番号７４７及び７４９が同定された。
配列番号７４７及び７４９のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７４７については、３、８、９番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７４７の２、４～７、１０番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７４９については、１～５、７、８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７４９の６番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（１１β）polyadenylate-binding protein 8 isoform X3（スポット１１α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、polyadenylate-binding protein 8 isoform X3のエピトープとして、配列番号７５３及び７５４が同定された。
配列番号７５３及び７５４のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７５３については、１、２、４、５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７５３の３、７～１０番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７５４については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（１２β）pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha-like（スポット１２α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、pyrophosphate--fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase subunit alpha-likeのエピトープとして、配列番号７５５が同定された。
配列番号７５５について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７５５については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（１３β）protein disulfide isomerase-like protein precursor（スポット１３α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、protein disulfide isomerase-like protein precursorのエピトープとして、配列番号７５８が同定された。
配列番号７５８について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７５８については、３、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、５、１０、１２、１３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７５８の１、２、４、６～９、１１、１４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（１４β）V-type proton ATPase subunit B 2（スポット１４α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、V-type proton ATPase subunit B 2のエピトープとして、配列番号７６１及び７６４が同定された。
配列番号７６１及び７６４のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７６１については、６、７、１２～１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７６１の１～５、９～１１番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７６４については、１、２、１２、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３～５、１１、１３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７６４の６～１０、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（１５β）UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferase（スポット１５α、１６α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、UTP-glucose-1-phosphate uridylyltransferaseのエピトープとして、配列番号７６６が同定された。
配列番号７６６について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７６６については、２及び３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７６６の１、４～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（１７β）guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2（スポット１７α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、guanosine nucleotide diphosphate dissociation inhibitor 2のエピトープとして、配列番号７６７が同定された。
配列番号７６７について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７６７については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（１８β）hypothetical protein GLYMA_10G028300（スポット１８α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、hypothetical protein GLYMA_10G028300のエピトープとして、配列番号７５０、７６８、７７１、７７２、７７５が同定された。
配列番号７５０、７６８、７７１、７７２、７７５のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７７１については、８、１１～１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７７１の１～７、９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７７５については、２～６、８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、７番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７７５の１、９、１０番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７５０、７６８及び７７２については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（１９β）sucrose binding protein homolog S-64（スポット１９α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、sucrose binding protein homolog S-64のエピトープとして、配列番号７７８、７８１、７８４、７８６、７８７が同定された。
配列番号７７８、７８１、７８４、７８６、７８７のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７７８については、６～８、１３、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、９番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７７８の１～５、１０～１２、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７８１については、９、１１、１２番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７８１の１～５、７、８、１０、１３～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７８４については、１１～１３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、２～８、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７８４の１、９、１０、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７８６については、２及び３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号７８６の１～２、５～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号７８７については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２０β）Seed biotin-containing protein SBP65（スポット２０α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Seed biotin-containing protein SBP65のエピトープとして、配列番号７８８～７９２が同定された。
配列番号７８８～７９２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７８８～７９２については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２１β）Ribulose bisphosphate carboxylase large chain（スポット２１α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Ribulose bisphosphate carboxylase large chainのエピトープとして、配列番号７９３～８０２が同定された。
配列番号７９３～８０２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号７９３～８０２については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２２β）Gamma-glutamyl hydrolase（スポット２２α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Gamma-glutamyl hydrolaseのエピトープとして、配列番号８０３～８０８が同定された。
配列番号８０３～８０８のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８０３～８０８については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２３β）Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like protein（スポット２３α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Guanine nucleotide-binding protein subunit beta-like proteinのエピトープとして、配列番号８０９～８１２が同定された。
配列番号８０９～８１２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８０９～８１２については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２４β）Protein SLE3（スポット２４α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Protein SLE3のエピトープとして、配列番号８１３が同定された。
配列番号８１３について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８１３については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２５β）succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrial（スポット２５α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、succinyl-CoA ligase [ADP-forming] subunit beta, mitochondrialのエピトープとして、配列番号８１４及び８１５が同定された。
配列番号８１４及び８１５のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８１４及び８１５については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２６β）phosphoglycerate kinase, cytosolic（スポット２６α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、phosphoglycerate kinase, cytosolicのエピトープとして、配列番号８１６及び８１９が同定された。
配列番号８１６及び８１９のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８１９については、１～３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８１９の５～７番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８１６については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２７β）alcohol dehydrogenase 1（スポット２７α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、alcohol dehydrogenase 1のエピトープとして、配列番号８２０が同定された。
配列番号８２０について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８２０については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２８β）35 kDa seed maturation protein isoform X1（スポット２８α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、35 kDa seed maturation protein isoform X1のエピトープとして、配列番号８２３、８２６、８２９、８３０～８３５が同定された。
配列番号８２３、８２６、８２９、８３０～８３５のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８２３については、２、７～１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１、４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８２３の３、５、６番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８２６については、２、７、８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３及び１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８２６の１、４～６、９～１３、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８２９については、４、７～９、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１０及び１１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８２９の１～３、５、６、１２、１３、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８３０～８３５については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（２９β）glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform X1（スポット２９α、３０α、３１α、３２α、３３α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase isoform X1のエピトープとして、配列番号８３８及び８３９が同定された。
配列番号８３８及び８３９のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８３８については、８～１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８３８の１～５、７番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８３９については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（３４β）bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1-like（スポット３４α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、bifunctional UDP-glucose 4-epimerase and UDP-xylose 4-epimerase 1-likeのエピトープとして、配列番号８４２、８４３～８４６が同定された。
配列番号８４２、８４３～８４６のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８４２については、１２、１３、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８４２の２～１１、１４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８４３～８４６については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（３５β）elongation factor 1-alpha（スポット３５α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、elongation factor 1-alphaのエピトープとして、配列番号８４９、８５０、８５３、８５６が同定された。
配列番号８４９、８５０、８５３、８５６のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８４９については、５、６、１０、１１、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、７及び８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８４９の１～４、９、１２～１４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８５３については、１～３、５、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８５３の７～９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８５６については、３、５、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１及び２番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８５６の４、７～１０番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８５０については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（３６β）seed maturation protein PM34（スポット３６α、３７α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、seed maturation protein PM34のエピトープとして、配列番号８５７、８５８、８６１が同定された。
配列番号８５７、８５８、８６１のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８６１については、１、６～８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８６１の２～４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８５７及び８５８については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（３８β）seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1（スポット３８α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、seed biotin-containing protein SBP65-like isoform X1のエピトープとして、配列番号８６４、８６７、８６９、８７１、８７４、８７７、８８０、８８２、８８４、８８７、８８９、８９２が同定された。
配列番号８６４、８６７、８６９、８７１、８７４、８７７、８８０、８８２、８８４、８８７、８８９、８９２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８６４については、１～３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８６４の４～７番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８６７については、２～４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８６７の５～１０番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８６９については、１、３、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８６９の２、４～１４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８７１については、８、９、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８７１の１～７、１０～１４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８７４については、４～８、１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１～３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８７４の９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８７７については、１～６、９、１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、７及び８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８７７の１１～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８８０については、２、４～６、８、９番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、７、１２～１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８８０の１、３、１０、１１番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８８２については、１、５～９番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８８２の２～４、１０番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８８４については、５～１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８８４の１～４番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８８７については、２、４、５、１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、６、１０、１２、１３、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８８７の１、３、７～９、１１番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８８９については、３～７番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８８９の１、２、８～１０番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８９２については、５～１０番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３及び４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８９２の１及び２番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（３９β）ATP synthase subunit O, mitochondrial-like（スポット３９α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、ATP synthase subunit O, mitochondrial-likeのエピトープとして、配列番号８９５が同定された。
配列番号８９５について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８９５については、２、５、７、１２～１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８９５の１、４、６、８～１１、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（４０β）P24 oleosin isoform A（スポット４０α、５６α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、P24 oleosin isoform Aのエピトープとして、配列番号８９８、８９９、９０２が同定された。
配列番号８９８、８９９、９０２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号８９８については、１、２、４、５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号８９８の３番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号９０２については、６～８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、１番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９０２の２～５、９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号８９９については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（４１β）uncharacterized protein At3g49720-like isoform X2（スポット４１α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、uncharacterized protein At3g49720-like isoform X2のエピトープとして、配列番号９０３が同定された。
配列番号９０３について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９０３については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（４２β）superoxide dismutase [Mn], mitochondrial（スポット４２α、４３α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、superoxide dismutase [Mn], mitochondrialのエピトープとして、配列番号９０６が同定された。
配列番号９０６について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９０６については、３、１１～１３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、８及び１４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９０６の１、２、４～７、９、１０、１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（４４β）Ferritin-2（スポット４４α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Ferritin-2のエピトープとして、配列番号９０９が同定された。
配列番号９０９について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９０９については、５～１１、１３～１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９０９の１～４、１２番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（４５β）uncharacterized protein LOC100499771（スポット４５α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、uncharacterized protein LOC100499771のエピトープとして、配列番号９１０～９１２が同定された。
配列番号９１０～９１２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９１０～９１２については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（４６β）seed maturation protein PM22（スポット４６α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、seed maturation protein PM22のエピトープとして、配列番号９１５が同定された。
配列番号９１５について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９１５については、２、４、８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９１５の１、５～７、９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（４７β）eukaryotic translation initiation factor 5A-2（スポット４７α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、eukaryotic translation initiation factor 5A-2のエピトープとして、配列番号９１６～９１８が同定された。
配列番号９１６～９１８のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９１６～９１８については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（４８β）uncharacterized protein LOC100306570（スポット４８α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、uncharacterized protein LOC100306570のエピトープとして、配列番号９２１及び９２２が同定された。
配列番号９２１及び９２２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９２１については、７～９番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９２１の１～４、６番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号９２２については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（４９β）Bowman-Birk type proteinase inhibitor D-II（スポット４９α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、Bowman-Birk type proteinase inhibitor D-IIのエピトープとして、配列番号９２３が同定された。
配列番号９２３について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９２３については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５０β）uncharacterized protein LOC100813859（スポット５０α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、uncharacterized protein LOC100813859のエピトープとして、配列番号９２４及び９２７が同定された。
配列番号９２４及び９２７のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９２７については、５、６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９２７の１、２、４、７～９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号９２４については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５１β）14-3-3-like protein（スポット５１α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、14-3-3-like proteinのエピトープとして、配列番号９２８～９３０が同定された。
配列番号９２８～９３０のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９２８～９３０については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５２β）probable fructokinase-4（スポット５２α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、probable fructokinase-4のエピトープとして、配列番号９３３、９３４～９３８が同定された。
配列番号９３３、９３４～９３８のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９３３については、７、１０、１２番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９３３の１、２、４～６、８、９、１１、１３～１５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号９３４～９３８については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５３β）triosephosphate isomerase isoform X1（スポット５３α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、triosephosphate isomerase isoform X1のエピトープとして、配列番号９３９が同定された。
配列番号９３９について、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９３９については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５４β）superoxide dismutase [Fe], chloroplastic isoform X1（スポット５４α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、superoxide dismutase [Fe], chloroplastic isoform X1のエピトープとして、配列番号９４０及び９４３が同定された。
配列番号９４０及び９４３のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９４３については、１及び６番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、７番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９４３の２～５番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号９４０については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５５β）51 kDa seed maturation protein precursor（スポット５５α）のエピトープ
上記（Ｂ）の手順により、51 kDa seed maturation protein precursorのエピトープとして、配列番号９４６、９４９、９５２が同定された。
配列番号９４６、９４９、９５２のそれぞれについて、上記（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９４６については、１、２、６、７番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９４６の４、５、８、９番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号９４９については、１～３、７、８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、４番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９４９の５及び６番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
配列番号９５２については、１、２、９番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、８番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９５２の３～７番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
実施例５：エピトープの同定（２）
以下の各抗原タンパク質について、実施例４と同様の手順によりエピトープの同定を行った。
（５７β）Gly m 4（UniProtアクセッション番号：P26987.1）のエピトープ
実施例４の（Ｂ）の手順により、Gly m 4のエピトープとして、配列番号９５５が同定された。
配列番号９５５について、実施例４の（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９５５については、８、１０、１２、１４、１５番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であり、７、９、１１、１３番目のアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に影響するアミノ酸であることが明らかとなった。配列番号９５５の１～６番目のアミノ酸はアラニンに置換してもアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に影響しなかった。
（５８β）Gly m 5α（NCBIアクセッション番号：NP_001236856.1）およびGly m 5α’
（NCBIアクセッション番号：NP_001237316.1）のエピトープ
実施例４の（Ｂ）の手順により、Gly m 5αまたはGly m 5α’のエピトープとして、配列番号９５６～９６０が同定された。
配列番号９５６～９６０のそれぞれについて、実施例４の（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９５６～９６０については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（５９β）Gly m 6.01 （UniProtアクセッション番号：CAA33215.1）およびGly m 6.02 （UniProtアクセッション番号：BAA00154.1）のエピトープ
実施例４の（Ｂ）の手順により、Gly m 6.01またはGly m 6.02のエピトープとして、配列番号９６１及び９６２が同定された。
配列番号９６１及び９６２のそれぞれについて、実施例４の（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９６１及び９６２については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
（６０β）Gly m 8 （UniProtアクセッション番号：AAB71140.1）のエピトープ
実施例４の（Ｂ）の手順により、Gly m 8のエピトープとして、配列番号９６３が同定された。
配列番号９６３について、実施例４の（Ｃ）の手順によりアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に重要なアミノ酸を同定した。
配列番号９６３については、すべてのアミノ酸がアレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合に特に重要なアミノ酸であった。
実施例６：交差性の検討
スポット３８βのポリペプチドの一つである配列番号８７１について、アレルギー患者のＩｇＥ抗体との結合性に重要なアミノ酸を特定し、配列番号８７０（以下、鍵配列と記載することがある）を得た。この鍵配列を有するタンパク質をＮＣＢＩのタンパク質データと照合してＰＨＩ－ＢＬＡＳＴで解析したところ、当該鍵配列に相当するアミノ酸配列として配列番号９８４を含むモモ由来のkinesin-like protein KIN-7Cおよび当該鍵配列に相当するアミノ酸配列として配列番号９８５を含むリンゴ由来のuncharacterized protein LOC103433727 isoform X2がヒットした。
配列番号８７１、９８４および９８５のアミノ酸配列を含むペプチドについて、大豆、モモおよびリンゴに対してアレルギーを有する患者（１名）のＩｇＥ抗体との結合性をＥＬＩＳＡ法により確認した。ペプチドは、Ｆｍｏｃ法によりＮ末端側でビオチン化されるように合成した。
ＥＬＩＳＡ法は、具体的には以下の手順に従って行った。
（１）ビオチン化ペプチドの濃度が１μｇ／ｍＬとなるようにＰＢＳＴで調製した。
（２）各ペプチド溶液をストレプトアビジン被覆した３８４ウェルプレートの各ウェルに４０μＬ添加して、室温で１時間振盪した。溶液を回収後、ＰＢＳで５回洗浄した。
（３）４０μＬの５倍希釈Bloking one（MQで希釈）を添加して、室温で１５分間振盪した。溶液を除去後、ＰＢＳで５回洗浄した。
（４）４０μＬの血清希釈液（１：１０、希釈液：ナカライテスク社製ブロッキングワン）を添加し、室温で１時間振盪した。溶液を除去後、ＰＢＳで５回洗浄した。
（５）４０μＬの二次抗体希釈液（１：５０００、希釈液：ナカライテスク社製ブロッキングワン）を添加し、室温で１時間振盪した。溶液を除去後、ＰＢＳで５回洗浄した。
（６）４０μＬの1-Step Ultra TMB-ELISA（サーモフィッシャーサイエンティフィックス）を添加し、室温で１５分間振盪した。
（７）４０μＬの２Ｍ Ｈ２ＳＯ４を添加した。４５０ｎｍの吸光度を測定した。
結果を図６に示す。図６に示されるように、配列番号８７１、９８４および９８５のアミノ酸配列を含むペプチドは、大豆、モモおよびリンゴにアレルギーを有する患者のＩｇＥ抗体との結合性を示した。また、これらのペプチドは、アレルギー患者ではない健常者のＩｇＥ抗体よりも、アレルギー患者のＩｇＥ抗体と強く結合した。このことは、この鍵配列がアレルゲンの交差性を検出するのに利用できることを示している。
この結果はまた、本願発明の（１β）～（６０β）のポリペプチドについても同様に、アレルゲンの交差性の検出に利用できることを示すものである。

Claims (7)

  1. 以下の（５β）、（６β）、（１２β）、（１５β）、（２５β）、（２６β）及び（２９β）のポリペプチドのグループからなるポリペプチドから選択される、少なくとも一つを単離された抗原として含む、アレルギー診断キット、
    アレルギー患者のＩｇＥ抗体に特異的に結合するポリペプチドであって、以下：
    （５β）配列番号７３２～７３８からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
    （６β）配列番号７３９、７４０からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
    （１２β）配列番号７５５のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
    （１５β）配列番号７６６のアミノ酸配列を含むポリペプチド；
    （２５β）配列番号８１４、８１５からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
    （２６β）配列番号８１６～８１９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド；
    （２９β）配列番号８３７～８３９からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
  2. 以下の各ポリペプチドの少なくとも一つを単離された抗原として含む、アレルギー診断キット、
    （２１β）配列番号７９３～８０２からなる群より選択される少なくとも一つのアミノ酸配列を含むポリペプチド。
  3. 前記ポリペプチドのアミノ酸残基数が５００以下である、請求項１または２のいずれか１項に記載の診断キット。
  4. アレルギーの診断用組成物であって、請求項１～３のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、を単離された抗原として含む、前記診断用組成物。
  5. 対象のアレルギーを診断するための指標を提供する方法であって、以下の工程：
    （ｉ）対象から得られた試料を抗原に接触させる、ここで当該試料はＩｇＥ抗体が含まれる溶液である；
    （ｉｉ）対象から得られた試料中のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合を検出する；
    （ｉｉｉ）対象のＩｇＥ抗体と当該抗原との結合が検出された場合、対象がアレルギーであることの指標が提供される；
    を含み、ここで当該抗原は、請求項１～３のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、である、前記方法。
  6. 請求項１～３のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つ、と結合する抗体を含むことを特徴とする、対象物における抗原の有無を判定するためのテスター。
  7. 抗原が除去又は低減されている、またはポリペプチドが切断または取り除かれている食用加工品の製造方法であって、当該加工品の製造過程で抗原が除去又は低減されている、またはポリペプチドが切断または取り除かれていることを確認するステップを有する、ここで当該抗原は請求項１～３のいずれか１項に記載のポリペプチドの少なくとも一つである、前記製造方法。
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